KR20240017912A - 항-ccr8 항체 및 이의 용도 - Google Patents
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Abstract
본 발명은 항-CCR8 항체 및 이의 항원-결합 단편, 및 상기 항-CCR8 항체 및 이의 항원-결합 단편을 제조 및 사용하는 방법을 제공한다.
Description
관련 출원에 대한 상호 참조
본 출원은 미국 가출원 제63/197,271호(출원일: 2021년 6월 4일) 및 미국 가출원 제63/236,551호(출원일: 2021년 8월 24일)의 이익을 주장하며, 이들 가출원 각각은 그 전체가 본원에 참고로 포함된다.
기술분야
본 발명은 종양학 분야에 관한 것이다. 본 발명은 ADCC 활성을 갖는 항-CCR8 항체, 및 상기 항체를 이용한 암 환자의 치료에 관한 것이다. 본 발명의 항-CCR8 항체는 독특한 에피토프에 결합하고, CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않는다. 본 발명은 또한 Treg 고갈 항체와 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, T 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제 중 하나 이상을 사용한 치료 방법에 관한 것이다.
C-C 케모카인 수용체 유형 8(CCR8)은 베타 케모카인 수용체 계열의 구성원이고, 35개 아미노산 세포외 N-말단을 갖는 7개의 막관통 G-단백질-결합 수용체이다. CCL1은 CCR8, ccr8에 대한 리간드이며, CCL1-유도 CCR8 신호전달은 G 단백질을 통해 발생한다. CCL1 결합 CCR8은 백일해 독소에 의해 억제될 수 있는 세포내 칼슘 플럭스를 초래한다. RAS/ERK1/2 MAP 키나제 경로의 하류 활성화는 CCR8 발현 세포주에서 입증되었다(예를 들어, 문헌[Louahed et al. (2003) "CCR8-dependent activation of the RAS/MAPK pathway mediates anti-apoptotic activity of I-309/CCL1 and vMIP-I", European J. of Immunology; 33(2): 494-501] 참조).
케모카인 및 이의 수용체는 다양한 세포 유형이 염증 부위로 이동하는 데 중요하다. CCR8 및 그의 리간드에 대한 이전 연구에서는 항원 공격 부위와 말초 및 림프 조직의 특수 영역 내에서 활성화된 T 세포의 적절한 위치지정에서의 역할을 시사한다. CCR8은 또한 단핵구 주화성 및 흉선 세포 사멸의 조절에 기여할 수 있다(문헌[Tiffany et al. (1997) "Identification of CCR8: a human monocyte and thymus receptor for the CC chemokine I-309", J Exp Med; Jul 7;186(1):165-70]).
다수의 종양 유형에서의 최근 데이터는 CCR8 발현이 종양 특이적 T 조절(Treg) 세포에 대한 마커임을 입증했다(예를 들어, 문헌[Plitas et al. (2016) "Regulatory T Cells Exhibit Distinct Features in Human Breast Cancer", Immunity; 45(5):1122-1134]; [Villarreal et al. (Sept. 2018) "Targeting CCR8 Induces Protective Antitumor Immunity and Enhances Vaccine-Induced Responses in Colon Cancer" Tumor Biol. And Immun.] 참조). CCR8은 순환 또는 정상 조직 Treg 및 기존 T 효과기(Teff) 세포에 비해 종양-상주 Treg 표면에서 훨씬 더 높은 유병률과 더 높은 수준으로 발현된다. 고형 종양에서 Treg 세포 침윤은 좋지 않은 임상 결과와 관련이 있으며, Treg는 Teff 세포 세포독성을 억제하여 항암 면역 반응을 억제한다.
일부 데이터는 CCR8 기능을 차단함으로써 종양 내 면역 반응의 Treg 억제가 감소될 수 있어, 이에 따라 염증 반응을 촉진하고 종양 부피를 감소시킬 수 있음을 시사한다. 또 다른 치료 전략은 항-CCR8 항체 의존성 세포 사멸(예컨대 ADCC)을 통해 종양 Treg 세포를 고갈시키는 것이다. ADCC의 경우, 항-CCR8 항체는 종양-상주 Treg의 CCR8에 우선적으로 결합하고 ADCC를 통해 이러한 종양-상주 Treg를 고갈시킴으로써 CCR8 발현이 거의 내지 전혀 없는 정상 조작 Treg를 아끼면서 종양-상주 CCR8+ Treg의 재지시된 T 세포 용해를 유도할 수 있다(예를 들어, 문헌[Tanaka et al. (2019) "Targeting Treg cells in cancer immunotherapy" European J. of Immun.; 49(8)1140-1146]).
항-CCR8 항체와 같은 Treg 고갈 항체는 당업계에 알려져 있다. 예를 들어, PCT 공개 번호 WO 2018/181425에는 암 치료에 사용하기 위한 ADCC 활성을 갖는 CCR8에 대한 항체가 기재되어 있으며, 상업용으로 이용가능한 래트 항-마우스 CCR8 항체(SA214G2)가 개시되어 있다.
1) 종양-상주 Treg 세포 상의 인간 및 사이노몰구스 원숭이 CCR8에 결합할 수 있고; 2) 종양-상주 Treg 세포의 특정 고갈을 유도하고; 3) (다른 에피토프에 결합하는 항-CCR8 항체와 비교하여) 허용가능한 약동학 프로파일을 입증하고/하거나 4) 암 치료에 충분한 효능을 나타내는 대안적인 항-CCR8 항체에 대한 필요성이 존재한다.
CCR8에 대한 리간드(예컨대 CCL1)의 결합을 차단하지 않고/않거나, CCR8 상의 에피토프와 결합하는 항-CCR8 항체에 대한 필요성도 존재하며, 여기서 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 1개의 잔기를 포함한다.
본 발명은 인간 C-C 케모카인 수용체 유형 8(CCR8)에 결합하는 항체, 또는 이의 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 상기 항체, 또는 이의 항원-결합 단편은 (a) 서열번호 1의 중쇄 상보성-결정 영역(HCDR) 1 아미노산 서열; (b) 서열번호 2의 HCDR2 아미노산 서열; (c) 서열번호 3의 HCDR3 아미노산 서열; (d) KSSQSVLYSSNNX1NYLA(서열번호 1235)의 경쇄 상보성-결정 영역(LCDR) 1 아미노산 서열(여기서, X1은 K 또는 R임), (e) 서열번호 5의 LCDR2 아미노산 서열, 및 (f) 서열번호 6의 LCDR3 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 서열번호 4의 LCDR1 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체 또는 항원 결합 단편은 서열번호 13의 중쇄 가변 영역(HCVR) 아미노산 서열, 및 아미노산 서열: DIVMTQSPDSLAVSLGERATINCKSSQSVLYSSNNX1NYLA WYX2QKPGQX3PKLLISWASTRESGVPDRFSGSGSGTDFTLTINSLQAEDVAVYYCQQYYSIPITFGGGTKVEIKR (서열번호 1236)(여기서 X1은 K 또는 R이고, X2는 H 또는 Q이고/이거나, X3은 S 또는 P임)을 포함하는 경쇄 가변 영역(LCVR)을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 서열번호 13의 중쇄 가변 영역(HCVR) 아미노산 서열 및 서열번호 14 또는 서열번호 363의 경쇄 가변 영역(LCVR) 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 서열번호 15의 중쇄(HC) 아미노산 서열 및 서열번호 16 또는 서열번호 365의 경쇄(LC) 아미노산 서열을 포함한다. 다른 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하며, 여기서 두 HC는 모두 서열번호 15의 아미노산 서열을 포함하고, 두 LC는 서열번호 16의 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하며, 여기서 두 HC는 모두 서열번호 15의 아미노산 서열을 포함하고, 두 LC는 서열번호 365의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 중쇄(HC) 및 경쇄(LC)를 포함하는 인간 CCR8에 결합하는 항체, 또는 이의 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 HC는 중쇄 가변 영역(HCVR)을 포함하고, 여기서 LC는 경쇄 가변 영역(LCVR)을 포함하고, 여기서 HCVR은 HCDR1, HCDR2, 및 HCDR3을 포함하고, LCVR은 LCDR1, LCDR2, 및 LCDR3을 포함하고, 여기서 HCDR1은 서열번호 1의 아미노산 서열을 포함하고; HCDR2는 서열번호 2의 아미노산 서열을 포함하고; HCDR3은 서열번호 3의 아미노산 서열을 포함하고; LCDR1은 서열번호 4의 아미노산 서열을 포함하고; LCDR2는 서열번호 5의 아미노산 서열을 포함하고; LCDR3은 서열번호 6의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HCVR은 서열번호 13의 아미노산 서열을 포함하고, LCVR은 서열번호 14 또는 서열번호 365의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, LCVR은 서열번호 14의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, LCVR은 서열번호 365의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HC는 서열번호 15 또는 서열번호 573의 아미노산 서열을 갖고, LC는 서열번호 16으로 제시된 아미노산 서열을 갖는다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하며, 여기서 각각의 HC는 서열번호 15 또는 서열번호 573의 아미노산 서열을 갖고, 각각의 LC는 서열번호 16의 아미노산 서열을 갖는다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 또한 인간 CCR8에 결합하는 항체, 또는 이의 항원-결합 단편을 제공하며, 이는 서열번호 839의 HCDR1 아미노산 서열; 서열번호 840의 HCDR2 아미노산 서열; 서열번호 841의 HCDR3 아미노산 서열; 서열번호 842의 LCDR1 아미노산 서열; 서열번호 843의 LCDR2 아미노산 서열; 및 서열번호 844의 LCDR3 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 서열번호 1017의 HCVR 아미노산 서열 및 서열번호 1018의 LCVR 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체는 서열번호 1125 또는 서열번호 1237의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1126의 LC 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체는 서열번호 1125의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1126의 LC 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체는 서열번호 1237의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1126의 LC 아미노산 서열을 포함한다. 예를 들어, 항체는 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함할 수 있으며, 여기서 두 HC는 서열번호 1125 또는 서열번호 1237의 아미노산 서열을 포함하고, 두 LC는 서열번호 1126의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 또한 인간 CCR8에 결합하는 항체, 또는 이의 항원-결합 단편을 제공하며, 이는 서열번호 845의 HCDR1 아미노산 서열; 서열번호 846의 HCDR2 아미노산 서열; 서열번호 847의 HCDR3 아미노산 서열; 서열번호 848의 LCDR1 아미노산 서열; 서열번호 849의 LCDR2 아미노산 서열; 및 서열번호 850의 LCDR3 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 서열번호 1019의 HCVR 아미노산 서열 및 서열번호 1020의 LCVR 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항체는 서열번호 1127 또는 서열번호 1238의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1128의 LC 아미노산 서열을 포함한다.
본 발명은 인간 CCR8에 결합하는 항체, 또는 이의 항원-결합 단편을 추가로 제공하며, 이는 (a) X1X2GX4H(여기서, (i) X1은 N, S, D, G, T, 또는 R이고, (ii) X2는 C, N, Y, S, 또는 F이고, (iii) X4는 M 또는 F임)의 HCDR1 아미노산 서열(서열번호 1233); (b) 서열번호 648, 654, 660, 666, 672, 678, 684, 690, 696, 702, 708, 714, 720, 726, 732, 738, 744, 750, 756, 762, 768, 774, 780, 786, 792, 798, 804, 810, 816, 822, 828, 834, 840, 846, 852, 858, 867, 873, 879, 885, 891, 897, 903, 909, 915, 921, 927, 933, 939, 또는 945의 HCDR2 아미노산 서열, 또는 1 내지 4개의 아미노산 치환을 포함하거나, 상기 HCDR2 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 그의 변이체; (c) 서열번호 649, 655, 661, 667, 673, 679, 685, 691, 697, 703, 709, 715, 721, 727, 733, 739, 745, 751, 757, 763, 769, 775, 781, 787, 793, 799, 805, 811, 817, 823, 829, 835, 847, 853, 859, 868, 874, 880, 886, 892, 898, 904, 910, 916, 922, 928, 934, 940, 또는 946의 HCDR3 아미노산 서열, 또는 1 내지 4개의 아미노산 치환을 포함하거나, 상기 HCDR3 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 그의 변이체; (d) 서열번호 650, 656, 662, 668, 674, 680, 686, 692, 698, 704, 710, 716, 722, 728, 734, 740, 746, 752, 758, 764, 770, 776, 782, 788, 794, 800, 806, 812, 818, 824, 830, 836, 848, 854, 860, 863, 869, 875, 881, 887, 893, 899, 905, 911, 917, 923, 929, 935, 또는 941의 LCDR1 아미노산 서열, 또는 1 내지 4개의 아미노산 치환을 포함하거나, 상기 LCDR1 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 그의 변이체; (e) RX2X3X4RPS (서열번호 1234)(여기서 (i) X2는 A, N, D, S, 또는 Q이고, (ii) X3은 S, T, N, I, F, 또는 A이고, (iii) X4는 N 또는 V임)의 LCDR2 아미노산 서열; 및 (f) 서열번호 652, 658, 664, 670, 676, 682, 688, 694, 700, 706, 712, 718, 724, 730, 736, 742, 748, 754, 760, 766, 772, 778, 784, 790, 796, 802, 808, 814, 820, 826, 832, 838, 850, 856, 862, 865, 871, 877, 883, 889, 895, 901, 907, 913, 919, 925, 931, 937, 또는 943의 LCDR3 아미노산 서열, 또는 1 내지 4개의 아미노산 치환을 포함하거나, 상기 LCDR3 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 그의 변이체를 포함한다. 일부 실시형태에서, HCDR1은 서열번호 647, 653, 659, 665, 671, 677, 683, 689, 695, 701, 707, 713, 719, 725, 731, 737, 743, 749, 755, 761, 767, 773, 779, 785, 791, 797, 803, 809, 815, 821, 827, 833, 845, 851, 857, 866, 872, 878, 884, 890, 896, 902, 908, 914, 920, 926, 932, 938, 또는 944의 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, LCDR2는 서열번호 651, 657, 663, 669, 675, 681, 687, 693, 699, 705, 711, 717, 723, 729, 735, 741, 747, 753, 759, 765, 771, 777, 783, 789, 795, 801, 807, 813, 819, 825, 831, 837 849, 855, 861, 864, 870, 876, 882, 888, 894, 900, 906, 912, 918, 924, 930, 936, 또는 942의 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, HCVR은 서열번호 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1019, 1021, 1023, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 또는 1052의 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, LCVR은 서열번호 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1020, 1022, 1024, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 또는 1051의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
일부 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 (a) 서열번호 1019의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1020의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (b) 서열번호 1021의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1022의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (c) 서열번호 1023의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1024의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (d) 서열번호 1026의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1025의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (e) 서열번호 1028의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1027의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (f) 서열번호 1030의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1029의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (g) 서열번호 1032의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1031의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (h) 서열번호 1034의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1033의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (i) 서열번호 1036의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1035의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (j) 서열번호 1038의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1037의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (k) 서열번호 1040의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1039의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (l) 서열번호 1042의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1041의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (m) 서열번호 1044의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1043의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (n) 서열번호 1046의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1045의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (o) 서열번호 1048의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1047의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; (p) 서열번호 1050의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1049의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; 또는 (q) 서열번호 1052의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1051의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
일부 실시형태에서, 항체는 서열번호 1127, 1129, 1131, 1134, 1136, 1138, 1140, 1142, 1144, 1146, 1148, 1150, 1152, 1154, 1156, 1158, 1160, 또는 1238 내지 1254의 HC 아미노산 서열; 및 서열번호 1128, 1130, 1132, 1133, 1135, 1137, 1139, 1141, 1143, 1145, 1147, 1149, 1151, 1153, 1155, 1157, 또는 1159의 LC 아미노산 서열을 포함한다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, 항체는 (a) 서열번호 1127 또는 서열번호 1238의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1128의 LC 아미노산 서열; (b) 서열번호 1129 또는 서열번호 1239의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1130의 LC 아미노산 서열; (c) 서열번호 1131 또는 서열번호 1240의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1132의 LC 아미노산 서열; (d) 서열번호 1134 또는 서열번호 1241의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1133의 LC 아미노산 서열; (e) 서열번호 1136 또는 서열번호 1242의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1135의 LC 아미노산 서열; (f) 서열번호 1138 또는 서열번호 1243의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1137의 LC 아미노산 서열; (g) 서열번호 1140 또는 서열번호 1244의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1139의 LC 아미노산 서열; (h) 서열번호 1142 또는 서열번호 1245의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1141의 LC 아미노산 서열; (i) 서열번호 1144 또는 서열번호 1246의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1143의 LC 아미노산 서열; (j) 서열번호 1146 또는 서열번호 1247의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1145의 LC 아미노산 서열; (k) 서열번호 1148 또는 서열번호 1248의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1147의 LC 아미노산 서열; (l) 서열번호 1150 또는 서열번호 1249의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1149의 LC 아미노산 서열; (m) 서열번호 1152 또는 서열번호 1250의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1151의 LC 아미노산 서열; (n) 서열번호 1154 또는 서열번호 1251의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1153의 LC 아미노산 서열; (o) 서열번호 1156 또는 서열번호 1252의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1155의 LC 아미노산 서열; (p) 서열번호 1158 또는 서열번호 1253의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1157의 LC 아미노산 서열; 또는 (q) 서열번호 1160 또는 서열번호 1254의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1159의 LC 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
일부 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다. 일부 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 이의 항원-결합 단편이다. 일부 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 단일쇄 가변 단편(scFv)이다. 일부 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 Fab이다. 특정 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 단일쇄 Fab(scFab)이다. 일부 실시형태에서, 항원-결합 단편은 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함한다.
본 발명은 또한 중쇄(HC) 및 경쇄(LC)를 포함하는, 인간 CCR8에 결합하는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 HC는 중쇄 가변 영역(HCVR)을 포함하고, LC는 경쇄 가변 영역(LCVR)을 포함하고, 여기서 HCVR은 HCDR1, HCDR2, 및 HCDR3을 포함하고, LCVR은 LCDR1, LCDR2, 및 LCDR3을 포함하고, 여기서 HCDR1은 서열번호 7의 아미노산 서열을 포함하고; HCDR2는 서열번호 8, 서열번호 367, 또는 서열번호 377의 아미노산 서열을 포함하고; HCDR3은 서열번호 9의 아미노산 서열을 포함하고; LCDR1은 서열번호 10, 서열번호 369, 또는 서열번호 379의 아미노산 서열을 포함하고; LCDR2는 서열번호 11의 아미노산 서열을 포함하고; LCDR3은 서열번호 12의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HCDR2는 서열번호 8의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HCDR2는 서열번호 367의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HCDR2는 서열번호 377의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, LCDR1은 서열번호 10의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, LCDR1은 서열번호 369의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, LCDR1은 서열번호 379의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HCVR은 서열번호 17, 서열번호 372, 또는 서열번호 382의 아미노산 서열을 포함하고, LCVR은 서열번호 18, 서열번호 373, 또는 서열번호 383의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HCVR은 서열번호 17의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HCVR은 서열번호 372의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HCVR은 서열번호 382의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, LCVR은 서열번호 18의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, LCVR은 서열번호 373의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, LCVR은 서열번호 383의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HC는 서열번호 19, 서열번호 374, 또는 서열번호 384의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 20, 서열번호 375, 또는 서열번호 385의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HC는 서열번호 19의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HC는 서열번호 374의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, HC는 서열번호 384의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, LC는 서열번호 20의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, LC는 서열번호 375의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, LC는 서열번호 385의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하고, 여기서 각각의 HC는 서열번호 19, 서열번호 374, 또는 서열번호 384의 아미노산 서열을 포함하고, 각각의 LC는 서열번호 20, 서열번호 375, 또는 서열번호 385의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 각각의 HC는 서열번호 19의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 각각의 HC는 서열번호 374의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 각각의 HC는 서열번호 384의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 각각의 LC는 서열번호 20의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 각각의 LC는 서열번호 375의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 각각의 LC는 서열번호 385의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 1; 서열번호 2; 서열번호 3; 서열번호 4; 서열번호 5; 및 서열번호 6의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 352 및 서열번호 353의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 354 및 355의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 573 및 355의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 1 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 1; 서열번호 2; 서열번호 3; 서열번호 4; 서열번호 5; 및 서열번호 6의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 362 및 서열번호 363의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 364 및 365의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 574 및 365의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 1.1 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 366; 서열번호 367; 서열번호 368; 서열번호 369; 서열번호 370; 및 서열번호 371의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 372 및 서열번호 373의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 374 및 375의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 575 및 375의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 2.1 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 376; 서열번호 377; 서열번호 378; 서열번호 379; 서열번호 380; 및 서열번호 381의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 382 및 서열번호 383의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 384 및 385의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 576 및 385의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 2.2 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 386; 서열번호 387; 서열번호 388; 서열번호 389; 서열번호 390; 및 서열번호 391의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 392 및 서열번호 393의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 394 및 395의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 577 및 395의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 3.0 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 396; 서열번호 397; 서열번호 398; 서열번호 399; 서열번호 400; 및 서열번호 401의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 402 및 서열번호 403의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 404 및 405의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 578 및 405의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 4.0 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 406; 서열번호 407; 서열번호 408; 서열번호 409; 서열번호 410; 및 서열번호 411의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 412 및 서열번호 413의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 414 및 415의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 579 및 415의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 4.1 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 416; 서열번호 417; 서열번호 418; 서열번호 419; 서열번호 420; 및 서열번호 421의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 422 및 서열번호 423의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 424 및 425의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 580 및 425의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 4.2 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 426, 서열번호 427, 서열번호 428, 서열번호 429, 서열번호 430, 및 서열번호 431의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 432 및 서열번호 433의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 434 및 435의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 581 및 435의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 5.0 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 436, 서열번호 437, 서열번호 438, 서열번호 439, 서열번호 440, 및 서열번호 441의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 442 및 서열번호 443의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 444 및 445의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 582 및 445의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 5.1 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 446; 서열번호 447; 서열번호 448; 서열번호 449; 서열번호 450; 및 서열번호 451의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 452 및 서열번호 453의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 454 및 455의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 583 및 455의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 5.2 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 456, 서열번호 457, 서열번호 458, 서열번호 459, 서열번호 460, 및 서열번호 461의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 462 및 서열번호 463의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 464 및 465의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 584 및 465의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 5.3 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 466, 서열번호 467, 서열번호 468, 서열번호 469, 서열번호 470, 및 서열번호 471의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 472 및 서열번호 473의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 474 및 475의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 585 및 475의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 5.4 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 476, 서열번호 477, 서열번호 478, 서열번호 479, 서열번호 480, 및 서열번호 481의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 482 및 서열번호 483의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 484 및 485의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 586 및 485의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 5.5 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 486; 서열번호 487; 서열번호 488; 서열번호 489; 서열번호 490; 및 서열번호 491의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 492 및 서열번호 493의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 494 및 495의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 587 및 495의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 5.6 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 496; 서열번호 497; 서열번호 498; 서열번호 499; 서열번호 500; 및 서열번호 501의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 502 및 서열번호 503의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 504 및 505의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 588 및 505의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 5.7 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 506; 서열번호 507; 서열번호 508; 서열번호 509; 서열번호 510; 및 서열번호 511의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 512 및 서열번호 513의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 514 및 515의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 589 및 515의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 5.8 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 516; 서열번호 517; 서열번호 518; 서열번호 519; 서열번호 520; 및 서열번호 521의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 522 및 서열번호 523의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 524 및 525의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 590 및 525의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 5.9 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 526; 서열번호 527; 서열번호 528; 서열번호 529; 서열번호 530; 및 서열번호 531의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 532 및 서열번호 533의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 534 및 535의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 591 및 535의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 6.0 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 536; 서열번호 537; 서열번호 538; 서열번호 539; 서열번호 540; 및 서열번호 541의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 542 및 서열번호 543의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 544 및 545의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 592 및 545의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 6.1 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 CCR8에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 546; 서열번호 547; 서열번호 548; 서열번호 549; 서열번호 550; 및 서열번호 551의 아미노산 서열을 포함하는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3을 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 항원-결합 단편은 각각 서열번호 552 및 서열번호 553의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 LCVR을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 554 및 555의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체는 각각 서열번호 593 및 555의 아미노산 서열을 포함하는 HC 및 LC를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체는 항체 6.2 IgG1이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 표 16, 표 17, 표 19, 및/또는 표 20에 개시된 바와 같은, HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCVR, LCVR, HC, 및/또는 LC 아미노산 잔기를 포함한다.
또 다른 실시형태에서, 본 발명의 항체 또는 항원-결합 단편의 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, 및/또는 LCDR3은 본원에 열거된 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편의 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, 및/또는 LCDR3 서열의 서열과 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 100% 동일한 아미노산의 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 아미노산 서열은 적어도 70% 동일하다. 일 실시형태에서, 아미노산 서열은 적어도 80% 동일하다. 일 실시형태에서, 아미노산 서열은 적어도 90% 동일하다. 또 다른 실시형태에서, 아미노산 서열은 적어도 95% 동일하다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
또 다른 실시형태에서, HCVR 및/또는 LCVR은 본원에 열거된 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편의 HCVR 및/또는 LCVR 서열의 서열과 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 100% 동일한 아미노산의 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 아미노산 서열은 적어도 70% 동일하다. 일 실시형태에서, 아미노산 서열은 적어도 80% 동일하다. 일 실시형태에서, 아미노산 서열은 적어도 90% 동일하다. 또 다른 실시형태에서, 아미노산 서열은 적어도 95% 동일하다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
또 다른 실시형태에서, HC 및/또는 LC는 본원에 열거된 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편의 HC 및/또는 LC 서열의 서열과 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 100% 동일한 아미노산의 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 아미노산 서열은 적어도 70% 동일하다. 일 실시형태에서, 아미노산 서열은 적어도 80% 동일하다. 일 실시형태에서, 아미노산 서열은 적어도 90% 동일하다. 또 다른 실시형태에서, 아미노산 서열은 적어도 95% 동일하다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
일 실시형태에서, 본 발명은 본 발명의 어푸코실화된 항체를 제공한다. 일 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체는 인간 또는 인간화된 항체이다.
일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편은 예를 들어, 화학요법제, 비-화학요법제(예를 들어, 항-PD-1 또는 항-PD-L1 억제제를 포함하는 관문 억제제, 예컨대 길항제 항체), 항-종양제, 및/또는 방사선과 같이, 암 치료에 널리 사용되는 다양한 약물 및 치료법과 동시에, 이전에, 또는 이후에 투여될 수 있다. 예를 들어, 투여는 본원에 기재된 임의의 치료 전, 도중 및/또는 후에 발생할 수 있다. 화학요법제의 예는 본원에 논의되었고, 시스플라틴, 탁솔, 에토포시드, 미톡산트론(Novantrone®), 악티노마이신 D, 시클로헥시미드, 캄프토테신(또는 이의 수용성 유도체), 메토트렉세이트, 미토마이신(예를 들어, 미토마이신 C), 다카르바진(DTIC), 아드리아마이신(독소루비신) 및 다우노마이신과 같은 항종양성 항생제 및 본원에 언급된 모든 화학요법제를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편은 PD-1 길항제 항체 또는 PD-L1 길항제 항체와 같은 관문 억제제와 동시에, 이전에, 또는 이후에 투여될 수 있다. 용어 "PD-1 길항제 항체"는 PD-1에 특이적으로 결합하고, PD-1과 PD-L1 및 PD-L2와 같은 그의 리간드 중 하나 이상의 상호작용으로 일어나는 신호 전달을 감소시키거나, 차단하거나, 억제하거나, 무효화하거나, 방해하는 항체를 나타낸다. 일부 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 PD-1의 PD-L1 및/또는 PD-L2로의 결합을 억제한다. 용어 "PD-L1 길항제 항체"는 PD-1에 특이적으로 결합하고, PD-L1과 PD-1 수용체의 상호작용으로 일어나는 신호 전달을 감소시키거나, 차단하거나, 억제하거나, 무효화하거나, 방해하는 항체를 나타낸다. 일부 실시형태에서, PD-L1 길항제 항체는 PD-L1의 PD-1로의 결합을 억제한다. 일부 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 항체 20C1.006(각각 서열번호 72 내지 77의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3 아미노산 서열; 각각 서열번호 78 및 79의 VL 및 VH 아미노산 서열; 및 각각 서열번호 80 및 81의 LC 및 HC 아미노산 서열 포함); 젤루발리맙(각각 서열번호 32 내지 37의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3 아미노산 서열; 각각 서열번호 38 및 39의 VL 및 VH 아미노산 서열; 서열번호 40의 LC 아미노산 서열; 및 서열번호 41 또는 636의 HC 아미노산 서열 포함); 항체 20A2.003(각각 서열번호 42 내지 47의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3 아미노산 서열; 각각 서열번호 48 및 49의 VL 및 VH 아미노산 서열; 및 각각 서열번호 50 및 51의 LC 및 HC 아미노산 서열 포함); 항체 22D4.006(각각 서열번호 52 내지 57의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3 아미노산 서열; 각각 서열번호 58 및 59의 VL 및 VH 아미노산 서열; 및 각각 서열번호 60 및 61의 LC 및 HC 아미노산 서열 포함); 또는 항체 22D4.017(각각 서열번호 62 내지 67의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3 아미노산 서열; 각각 서열번호 68 및 69의 VL 및 VH 아미노산 서열; 및 각각 서열번호 70 및 71의 LC 및 HC 아미노산 서열 포함) 중 임의의 하나이다. 한 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 펨브롤리주맙이다. 또 다른 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 니볼루맙이다. 또 다른 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 세미플리맙이다. 특정 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 젤루발리맙이다. 젤루발리맙은 AMG 404로도 알려져 있으며, 20C1.009로도 알려져 있다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 유효량의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편을 투여하는 단계를 포함하는 환자의 암을 치료하는 방법을 제공하며, 여기서 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편은 CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않는다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 유효량의 항-CCR8 항체를 투여하는 단계를 포함하는 환자의 암을 치료하는 방법을 제공하며, 여기서 항-CCR8 항체는 ADCC를 갖는다.
본 발명은 유효량의 항-CCR8 항체를 투여하는 단계를 포함하는 환자의 암을 치료하는 방법을 제공하며, 여기서 항-CCR8 항체는 CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않으며, 여기서 항-CCR8 항체는 ADCC를 갖는다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 허용가능한 PK를 추가로 갖는다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 1개의 잔기를 포함하는 에피토프에 결합한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 2개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 3개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 4개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 5개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 6개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 7개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 8개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 9개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 10개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 11개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 모든 12개의 아미노산 잔기를 포함한다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 서열번호 31의 아미노산 잔기 1 내지 12의 아미노산 서열은 서열번호 82이다. 일 실시형태에서, 에피토프는 에피토프 비닝에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 결합하는 항체에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 파지 디스플레이에 의해 CCR8에 결합하는 항체를 스크리닝함으로써 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 인간 세포에서 발현된 CCR8 펩티드에 대한 결합을 결정함으로써 결정되며, 여기서 펩티드는 서열번호 82에 의해 제공된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 사이노몰구스 원숭이 CCR8에서의 T4R 돌연변이에 대한 항-CCR8 항체 결합에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, T4R 돌연변이에 대한 결합은 세포 기반 친화도 검정에서 결정되며, 여기서 T4R 돌연변이를 함유하는 사이노몰구스 원숭이 세포 CCR8을 발현하는 세포에 결합하는 항체는 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8(위치 4에 트레오닌 포함)을 발현하는 세포에 결합하는 항체와 비교된다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 감소된 결합을 나타내는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 검출가능한 결합을 나타내지 않는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 일부 실시형태에서, 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 22로 제시된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, T4R 돌연변이를 포함하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 556으로 제시된 아미노산 서열을 포함한다.
본 발명은 유효량의 항-CCR8 항체를 투여하는 단계를 포함하는 환자의 암을 치료하는 방법을 제공하며, 여기서 항-CCR8 항체는 CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않으며, 여기서 항-CCR8 항체는 ADCC를 갖는다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 허용가능한 PK를 추가로 갖는다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 1개의 잔기로 구성되는 에피토프에 결합한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 2개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 3개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 4개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 5개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 6개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 7개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 8개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 9개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 10개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 11개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 모든 12개의 아미노산 잔기로 구성된다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 4에 있는 트레오닌으로 구성된다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 있는 트레오닌으로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 에피토프 비닝에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 결합하는 항체에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 파지 디스플레이에 의해 CCR8에 결합하는 항체를 스크리닝함으로써 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 인간 세포에서 발현된 CCR8 펩티드에 대한 결합을 결정함으로써 결정되며, 여기서 펩티드는 서열번호 82에 의해 제공된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 사이노몰구스 원숭이 CCR8에서의 T4R 돌연변이에 대한 항-CCR8 항체 결합에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, T4R 돌연변이에 대한 결합은 세포 기반 친화도 검정에서 결정되며, 여기서 T4R 돌연변이를 함유하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8을 발현하는 세포에 결합하는 항체는 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8(위치 4에 트레오닌 포함)을 발현하는 세포에 결합하는 항체와 비교된다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 감소된 결합을 나타내는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 검출가능한 결합을 나타내지 않는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 일부 실시형태에서, 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 22로 제시된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, T4R 돌연변이를 포함하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 556으로 제시된 아미노산 서열을 포함한다.
본 발명은 유효량의 항-CCR8 항체를 투여하는 단계를 포함하는 환자의 암을 치료하는 방법을 제공하며, 여기서 항-CCR8 항체는 CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않으며, 여기서 항-CCR8 항체는 ADCC를 갖는다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 허용가능한 PK를 추가로 갖는다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 서열번호 82의 적어도 1개의 잔기를 포함하는 에피토프에 결합한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 2개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 3개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 4개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 5개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 6개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 7개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 8개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 9개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 10개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 11개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 모든 12개의 아미노산 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 에피토프 비닝에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 결합하는 항체에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 파지 디스플레이에 의해 CCR8에 결합하는 항체를 스크리닝함으로써 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 인간 세포에서 발현된 CCR8 펩티드에 대한 결합을 결정함으로써 결정되며, 여기서 펩티드는 서열번호 82에 의해 제공된 아미노산 서열을 포함한다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 사이노몰구스 원숭이 CCR8에서의 T4R 돌연변이에 대한 항-CCR8 항체 결합에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, T4R 돌연변이에 대한 결합은 세포 기반 친화도 검정에서 결정되며, 여기서 T4R 돌연변이를 함유하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8을 발현하는 세포에 결합하는 항체는 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8(위치 4에 트레오닌 포함)을 발현하는 세포에 결합하는 항체와 비교된다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 감소된 결합을 나타내는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 검출가능한 결합을 나타내지 않는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 일부 실시형태에서, 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 22로 제시된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, T4R 돌연변이를 포함하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 556으로 제시된 아미노산 서열을 포함한다.
본 발명은 유효량의 항-CCR8 항체를 투여하는 단계를 포함하는 환자의 암을 치료하는 방법을 제공하며, 여기서 항-CCR8 항체는 CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않으며, 여기서 항-CCR8 항체는 ADCC를 갖는다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 허용가능한 PK를 추가로 갖는다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 서열번호 82의 적어도 1개의 잔기로 구성된 에피토프에 결합한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 2개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 3개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 4개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 5개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 6개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 7개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 8개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 9개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 10개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 11개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 모든 12개의 아미노산 잔기로 구성된다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 위치 4에 있는 트레오닌으로 구성된다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 있는 트레오닌으로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 에피토프 비닝에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 결합하는 항체에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 파지 디스플레이에 의해 CCR8에 결합하는 항체를 스크리닝함으로써 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 인간 세포에서 발현된 CCR8 펩티드에 대한 결합을 결정함으로써 결정되며, 여기서 펩티드는 서열번호 82에 의해 제공된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 사이노몰구스 원숭이 CCR8에서의 T4R 돌연변이에 대한 항-CCR8 항체 결합에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, T4R 돌연변이에 대한 결합은 세포 기반 친화도 검정에서 결정되며, 여기서 T4R 돌연변이를 함유하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8을 발현하는 세포에 결합하는 항체는 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8(위치 4에 트레오닌 포함)을 발현하는 세포에 결합하는 항체와 비교된다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 감소된 결합을 나타내는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 검출가능한 결합을 나타내지 않는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 일부 실시형태에서, 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 22로 제시된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, T4R 돌연변이를 포함하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 556으로 제시된 아미노산 서열을 포함한다.
본 발명은 또한 본 발명의 유효량의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편을 환자에게 투여하는 단계를 포함하는, 환자의 암을 치료하는 방법을 제공한다. 일 실시형태에서, 암은 고형 종양이다. 더욱 특정한 실시형태에서, 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 삼중-음성 유방암, 결장직장암, 췌장암, 또는 전이 거세저항성 전립선암이다. 일 실시형태에서, 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 또는 삼중-음성 유방암이다. 일 실시형태에서, 암은 비-소세포 폐암이다. 일 실시형태에서, 암은 결장직장암이다. 일 실시형태에서, 암은 두경부 편평 세포 암종이다. 일부 실시형태에서, 방법은 환자에게 PD-1 길항제 항체 또는 PD-L1 길항제 항체를 투여하는 단계를 추가로 포함한다. 일부 이러한 실시형태에서, PD-1 길항제 항체 또는 PD-L1 길항제 항체는 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편의 투여 전에, 투여와 동시에, 및/또는 투여 후에 투여된다. 특정 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 펨브롤리주맙, 니볼루맙, 세미플리맙, 또는 젤루발리맙이다. 다른 특정한 실시형태에서, PD-L1 길항제 항체는 아테졸리주맙, 아벨루맙, 또는 더발루맙이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
일부 실시형태에서, 방법은 환자에게 화학요법제를 투여하는 단계를 추가로 포함한다. 일부 실시형태에서, 방법은 환자에게 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편 및 화학요법제를 투여하는 단계를 포함한다. 일부 이러한 실시형태에서, 화학요법제는 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편의 투여 전에, 투여와 동시에, 또는 투여 후에 투여될 수 있다. 일부 실시형태에서, 방법은 환자에게 본 발명의 항-CCR8 항체, PD-1 또는 PD-L1 길항제 항체, 및 화학요법제를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 환자에게 유효량의 Treg 고갈 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, T 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및/또는 PD-1/PD-L1 경로의 길항제를 투여하는 단계를 포함하는 환자의 암을 치료하는 방법을 제공한다. 일부 실시형태에서, 환자는 Treg 고갈 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, T 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제 중 2개가 투여된다. 일부 실시형태에서, 환자는 Treg 고갈 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, T 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제 중 3개가 투여된다. 일부 실시형태에서, 환자는 Treg 고갈 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, T 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제 중 각각이 투여된다. 일부 실시형태에서, 환자는 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, T 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제가 투여된다.
본 발명은 또한 환자에게 유효량의 Treg 고갈 항체, 및 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, T 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제 중 하나 이상을 투여하는 단계를 포함하는 환자의 암을 치료하는 방법을 제공한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 유효량의 Treg 고갈 항체 및 이중특이적 T-세포 인게이저 분자를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 유효량의 Treg 고갈 항체 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 유효량의 Treg 고갈 항체 및 T 세포 공동자극 수용체의 길항제를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 유효량의 Treg 고갈 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 유효량의 Treg 고갈 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, PD-1/PD-L1 경로의 길항제, 및 T 세포 공동자극 수용체의 작용제를 투여하는 단계를 포함한다.
일부 실시형태에서, Treg 고갈 항체는 항-CCR8 항체이다. 일부 실시형태에서, Treg 고갈 항체는 항-CTLA4 항체이다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 유효량의 항-CCR8 항체 및 이중특이적 T-세포 인게이저 분자를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 본 발명의 유효량의 항-CCR8 항체 및 이중특이적 T-세포 인게이저 분자를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 유효량의 항-CTLA-4 항체 및 이중특이적 T-세포 인게이저 분자를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 유효량의 항-CCR8 항체 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 본 발명의 유효량의 항-CCR8 항체 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제를 투여하는 단계를 포함한다. 일부 이러한 실시형태에서, PD-1/PD-L1 경로의 길항제는 PD-1 길항제 항체이다. 항체 20C1.006(각각 서열번호 72 내지 77의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3 아미노산 서열; 각각 서열번호 78 및 79의 VL 및 VH 아미노산 서열; 및 각각 서열번호 80 및 81의 LC 및 HC 아미노산 서열 포함); 젤루발리맙(각각 서열번호 32 내지 37의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3 아미노산 서열; 각각 서열번호 38 및 39의 VL 및 VH 아미노산 서열; 서열번호 40의 LC 아미노산 서열; 및 서열번호 41 또는 636의 HC 아미노산 서열 포함), 항체 20A2.003(각각 서열번호 42 내지 47의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3 아미노산 서열; 각각 서열번호 48 및 49의 VL 및 VH 아미노산 서열; 및 각각 서열번호 50 및 51의 LC 및 HC 아미노산 서열 포함); 항체 22D4.006(각각 서열번호 52 내지 57의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3 아미노산 서열; 각각 서열번호 58 및 59의 VL 및 VH 아미노산 서열; 및 각각 서열번호 60 및 61의 LC 및 HC 아미노산 서열 포함); 또는 항체 22D4.017(각각 서열번호 62 내지 67의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3 아미노산 서열; 각각 서열번호 68 및 69의 VL 및 VH 아미노산 서열; 및 각각 서열번호 70 및 71의 LC 및 HC 아미노산 서열 포함). 일 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 펨브롤리주맙이다. 또 다른 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 니볼루맙이다. 또 다른 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 세미플리맙이다. 특정 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 젤루발리맙이다.
일 실시형태에서, 방법은 환자에게 유효량의 항-CCR8 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, 및 PD-1 길항제 항체를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 본 발명의 유효량의 항-CCR8 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, 및 PD-1 길항제 항체를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 유효량의 항-CTLA-4 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, 및 PD-1 길항제 항체를 투여하는 단계를 포함한다.
일 실시형태에서, 방법은 환자에게 유효량의 항-CCR8 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, PD-1 길항제 항체, 및 T 세포 공동자극 수용체의 작용제를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 본 발명의 유효량의 항-CCR8 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, PD-1 길항제 항체, 및 T 세포 공동자극 수용체의 작용제를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 환자에게 유효량의 항-CTLA-4 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, PD-1 길항제 항체, 및 T 세포 공동자극 수용체의 작용제를 투여하는 단계를 포함한다.
일부 실시형태에서, T 세포 공동자극 수용체의 길항제는 4-1BB의 길항제이다.
일부 실시형태에서, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자는 표 15의 서열번호 87 내지 345 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함한다.
일부 실시형태에서, Treg 고갈 항체는 CTLA-4, CCR8, CD25, TIGIT, CCR4, CD27, CD28, CD39, CD40, CD73, ICOS, OX40, 4-1BB, GITR, LAYN, IL1R2, 또는 IL21R에 대한 항체이다.
일부 실시형태에서, Treg 고갈 항체는 항-CTLA-4 항체이다.
일부 실시형태에서, Treg 고갈 항체는 항-CCR8 항체이다. 일부 이러한 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 Treg 세포를 고갈시킬 수 있다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 ADCC 활성을 갖는 항-CCR8 항체이다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않는다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 종양-상주 Treg 세포 상의 인간 및 사이노몰구스 원숭이 CCR8과 결합한다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 1개의 잔기를 포함하는, CCR8 상의 에피토프에 결합한다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 1개의 잔기로 구성된, CCR8 상의 에피토프에 결합한다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 서열번호 31의 아미노산 잔기 1 내지 12의 아미노산 서열은 서열번호 82이다. 일 실시형태에서, 에피토프는 에피토프 비닝에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 결합하는 항체에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 파지 디스플레이에 의해 CCR8에 결합하는 항체를 스크리닝함으로써 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 인간 세포에서 발현된 CCR8 펩티드에 대한 결합을 결정함으로써 결정되며, 여기서 펩티드는 서열번호 82에 의해 제공된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 사이노몰구스 원숭이 CCR8에서의 T4R 돌연변이에 대한 항-CCR8 항체 결합에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, T4R 돌연변이에 대한 결합은 세포 기반 친화도 검정에서 결정되며, 여기서 T4R 돌연변이를 함유하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8을 발현하는 세포에 결합하는 항체는 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8(위치 4에 트레오닌 포함)을 발현하는 세포에 결합하는 항체와 비교된다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 감소된 결합을 나타내는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 검출가능한 결합을 나타내지 않는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 일부 실시형태에서, 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 22로 제시된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, T4R 돌연변이를 포함하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 556으로 제시된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 허용가능한 약동학 프로파일을 입증한다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 본 발명의 항-CCR8 항체이다.
일 실시형태에서, 면역 세포 공동자극 수용체의 작용제는 CD2, TNFRSF4 (OX40), TNFRSF5 (CD40), TNFRSF7 (CD27), TNFRSF8(CD30), TNFRSF9 (4-1BB), TNFRSF14(HVEM), TNFRSF18 (GITR), TNFR2, 또는 ICOS의 작용제이다. 특정 실시형태에서, 면역 세포 공동자극 수용체의 작용제는 4-1BB 작용제 항체이다.
일 실시형태에서, PD-1/PD-L1 경로의 길항제는 본원에 기재된 PD-1 길항제 항체 또는 PD-L1 길항제 항체이다. 일부 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 항체 20C1.006, 젤루발리맙, 항체 20A2.003, 항체 22D4.006, 또는 항체 22D4.017 중 임의의 하나이다. 일 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 펨브롤리주맙이다. 또 다른 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 니볼루맙이다. 또 다른 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 세미플리맙이다. 특정 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 젤루발리맙이다.
일 실시형태에서, Treg 고갈 항체는 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, 면역 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및/또는 PD-1/PD-L1 경로의 길항제와 동시에 투여된다. 일 실시형태에서, Treg 고갈 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, 면역 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및/또는 PD-1/PD-L1 경로의 길항제는 서로 다른 시간에 투여된다. 특정 실시형태에서, 환자는 Treg 고갈 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, 면역 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제가 투여된다. 또 다른 특정 실시형태에서, 환자는 항-CCR8 항체, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, 4-1BB 길항제 항체, 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제가 투여된다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 본 발명의 항-CCR8 항체이다.
일 실시형태에서, 암은 고형 종양이다. 더욱 특정한 실시형태에서, 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 삼중-음성 유방암, 결장직장암, 췌장암, 또는 전이 거세저항성 전립선암이다. 일 실시형태에서, 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 또는 삼중-음성 유방암이다. 일 실시형태에서, 암은 비-소세포 폐암이다. 일 실시형태에서, 암은 결장직장암이다. 일 실시형태에서, 암은 두경부 편평 세포 암종이다.
본 발명은 치료에 사용하기 위한 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편을 제공한다. 본 발명은 또한 암 치료에 사용하기 위한 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편을 제공한다. 일 실시형태에서, 암은 고형 종양이다. 일 실시형태에서, 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 삼중-음성 유방암, 결장직장암, 췌장암, 또는 전이 거세저항성 전립선암이다. 더욱 특정한 실시형태에서, 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 또는 삼중-음성 유방암이다. 일부 실시형태에서, 용도는 환자에게 PD-1 길항제 항체 또는 PD-L1 길항제 항체를 투여하는 단계를 추가로 포함한다. 일부 이러한 실시형태에서, PD-1 길항제 항체 또는 PD-L1 길항제 항체는 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편의 투여 전에, 투여와 동시에, 및/또는 투여 후에 투여된다. 특정 실시형태에서, PD-1 길항제 항체는 펨브롤리주맙, 니볼루맙, 세미플리맙, 또는 젤루발리맙이다. 다른 특정한 실시형태에서, PD-L1 길항제 항체는 아테졸리주맙, 아벨루맙, 또는 더발루맙이다. 일부 실시형태에서, 용도는 환자에게 화학요법제를 투여하는 단계를 추가로 포함한다. 일부 이러한 실시형태에서, 화학요법제는 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편의 투여 전에, 투여와 동시에, 또는 투여 후에 투여될 수 있다. 일부 실시형태에서, 용도는 환자에게 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편 및 화학요법제를 투여하는 단계를 포함한다. 일부 실시형태에서, 용도는 환자에게 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편, PD-1 또는 PD-L1 길항제 항체, 및 화학요법제를 투여하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 암 치료용 약제의 제조를 위한 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편을 제공한다. 일 실시형태에서, 암은 고형 종양이다. 일 실시형태에서, 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 삼중-음성 유방암, 결장직장암, 췌장암, 또는 전이 거세저항성 전립선암이다. 더욱 특정한 실시형태에서, 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 또는 삼중-음성 유방암이다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 또한 본 발명의 항-CCR8 항체, 또는 이의 항원-결합 단편, 및 하나 이상의 약제학적으로 허용가능한 담체, 희석제, 또는 부형제를 포함하는 약제학적 조성물을 제공한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체는 서열번호 594를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 595를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 354의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 355의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 573의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 355의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 596을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 597을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 364의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 365의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 574의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 365의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 598을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 599을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 374의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 375의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 575의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 375의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 600을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 601을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 384의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 385의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 576의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 385의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 602를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 603을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 394의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 395의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 577의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 395의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 604를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 605를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 404의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 405의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 578의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 405의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 606을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 607을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 414의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 415의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 579의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 415의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 608을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 609를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 424의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 425의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 580의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 425의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 610을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 611을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 434의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 435의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 581의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 435의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 612를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 613을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 444의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 445의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 582의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 445의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 614를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 615를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 454의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 455의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 583의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 455의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 616을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 617을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 464의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 465의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 584의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 465의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 618을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 619를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 474의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 475의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 585의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 475의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 620을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 621을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 484의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 485의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 586의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 485의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 622를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 623을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 494의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 495의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 587의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 495의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 624를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 625를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 504의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 505의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 588의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 505의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 626을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 627을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 514의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 515의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 589의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 515의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 628을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 629를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 524의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 525의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 590의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 525의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 630을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 631을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 534의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 535의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 591의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 535의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 632를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 633을 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 544의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 545의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 592의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 545의 아미노산 서열을 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 634를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 HC 및 서열번호 635를 포함하는 폴리뉴클레오티드 서열에 의해 암호화된 LC를 포함한다. 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 554의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 555의 아미노산 서열을 포함한다. 또 다른 특정 실시형태에서, HC는 서열번호 593의 아미노산 서열을 포함하고, LC는 서열번호 555의 아미노산 서열을 포함한다.
본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편을 암호화하는 하나 이상의 핵산 서열이 본원에 또한 제공된다. 일부 실시형태에서, 본 발명은 본 발명의 항체의 HC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 DNA 분자를 제공한다. 본 발명은 또한 본 발명의 항체의 LC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 DNA 분자를 제공한다. 본 발명은 또한 본 발명의 항체의 LC 및 본 발명의 항체의 HC를 모두 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 DNA 분자를 제공한다. 일부 실시형태에서, 본 발명은 서열번호 1127, 1129, 1131, 1134, 1136, 1138, 1140, 1142, 1144, 1146, 1148, 1150, 1152, 1154, 1156, 1158, 또는 1160의 중쇄 아미노산 서열을 암호화하는 핵산 서열을 제공한다. 다른 실시형태에서, 본 발명은 서열번호 1128, 1130, 1132, 1133, 1135, 1137, 1139, 1141, 1143, 1145, 1147, 1149, 1151, 1153, 1155, 1157, 또는 1159의 경쇄 아미노산 서열을 암호화하는 핵산 서열을 제공한다.
본 발명은 또한 항체 LC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 DNA 분자를 제공하며, 여기서 LC는 서열번호 16의 아미노산 서열을 갖는다. 일 실시형태에서, 폴리뉴클레오티드는 서열번호 28의 폴리뉴클레오티드 서열을 포함한다. 본 발명은 또한 HC가 서열번호 15의 아미노산 서열을 갖는 항체 HC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 한 DNA 분자가 포함하고, LC가 서열번호 16의 아미노산 서열을 갖는 LC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 또 다른 DNA 분자가 포함하는, DNA 분자를 제공한다. 일 실시형태에서, 항체 HC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 서열번호 27의 폴리뉴클레오티드 서열을 포함하고, LC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 서열번호 28의 폴리뉴클레오티드 서열을 포함한다.
본 발명은 본 발명의 DNA 분자로 형질전환된 포유동물 세포를 추가로 제공하며, 여기서 형질전환된 포유동물 세포는 본 발명의 항체를 발현할 수 있으며, 여기서 항체는 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함한다.
본 발명은 본 발명의 DNA 분자로 형질전환된 포유동물 세포를 추가로 제공하며, 여기서 형질전환된 포유동물 세포는 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하는 항체를 발현할 수 있으며, 여기서 각각의 HC는 서열번호 15의 아미노산 서열을 포함하고, 각각의 LC는 서열번호 16의 아미노산 서열을 포함한다.
본 발명은 또한 본 발명의 항체를 생산하는 방법을 제공하며, 여기서 항체는 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하고, 여기서 상기 방법은 항체가 발현되도록 하는 조건 하에서 포유동물 세포를 배양하는 단계 및 상기 발현된 항체를 회수하는 단계를 포함한다. 일 실시형태에서, 포유동물 세포는 본 발명의 DNA 분자로 형질전환되고, 여기서 형질전환된 포유동물 세포는 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하는 본 발명의 항체를 발현할 수 있다. 본 발명은 또한 상기 방법에 의해 수득가능한 항체를 제공할 수 있다.
본 발명은 또한 항체의 제조 방법을 제공하며, 여기서 항체는 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하고, 각각의 HC는 서열번호 15의 아미노산 서열을 포함하고, 각각의 LC는 서열번호 16의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 항체가 발현되도록 하는 조건 하에서 포유동물 세포를 배양하는 단계 및 상기 발현된 항체를 회수하는 단계를 포함하며, 여기서 포유동물 세포는 본 발명의 DNA 분자로 형질전환되며, 여기서 형질전환된 포유동물 세포는 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하는 항체를 발현할 수 있으며, 여기서 각각의 HC는 서열번호 15의 아미노산 서열을 포함하고, 각각의 LC는 서열번호 16의 아미노산 서열을 포함한다. 본 발명은 또한 상기 방법에 의해 수득가능한 항체를 제공할 수 있다.
본 발명은 항체 HC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 DNA 분자를 제공하며, 여기서 HC는 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖는다. 일 실시형태에서, 폴리뉴클레오티드 서열은 서열번호 29를 포함한다.
본 발명은 항체 LC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 DNA 분자를 제공하며 여기서 LC는 서열번호 20의 아미노산 서열을 갖는다. 일 실시형태에서, 폴리뉴클레오티드 서열은 서열번호 30를 포함한다.
본 발명은 항체 HC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 DNA 분자를 제공하며, 여기서 HC는 서열번호 19의 아미노산 서열을 갖는다. 일 실시형태에서, 항체 HC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 서열번호 29의 폴리뉴클레오티드 서열을 포함한다. 본 발명은 또한 항체 LC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 포함하는 DNA 분자를 제공하며, 여기서 LC는 서열번호 20의 아미노산 서열을 갖는다. 일 실시형태에서, LC를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 서열번호 30의 폴리뉴클레오티드 서열을 포함한다. 본 발명은 또한 본 발명의 DNA 분자로 형질전환된 포유동물 세포를 제공하며, 여기서 형질전환된 포유동물 세포는 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하는 항체를 발현할 수 있으며, 여기서 각각의 HC는 서열번호 19의 아미노산 서열을 포함하고, 각각의 LC는 서열번호 20의 아미노산 서열을 포함한다.
일부 실시형태에서, 본원에 기재된 HC를 암호화하는 핵산 서열은 서열번호 1195, 1197, 1199, 1201, 1204, 1206, 1208, 1210, 1212, 1214, 1216, 1218, 1220, 1222, 1224, 1226, 1228, 또는 1230 중 임의의 하나를 포함할 수 있다.
일부 실시형태에서, 본원에 기재된 LC를 암호화하는 핵산 서열은 서열번호 1196, 1198, 1200, 1202, 1203, 1205, 1207, 1209, 1211, 1213, 1215, 1217, 1219, 1221, 1223, 1225, 1227, 또는 1229 중 임의의 하나를 포함할 수 있다.
일부 실시형태에서, 본원에 기재된 scFv를 암호화하는 핵산 서열은 서열번호 1163 내지 1194 중 어느 하나를 포함할 수 있다.
본 발명은 또한 항체의 제조 방법을 제공하며, 여기서 항체는 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하고, 각각의 HC는 서열번호 19의 아미노산 서열을 포함하고, 각각의 LC는 서열번호 20의 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 방법은 항체가 발현되도록 하는 조건 하에서 포유동물 세포를 배양하는 단계 및 상기 발현된 항체를 회수하는 단계를 포함하며, 여기서 포유동물 세포는 본 발명의 DNA 분자로 형질전환된다. 일 실시형태에서, 형질전환된 포유동물 세포는 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하는 항체를 발현할 수 있으며, 여기서 각각의 HC는 서열번호 19의 아미노산 서열을 포함하며, 각각의 LC는 서열번호 20의 아미노산 서열을 포함한다. 본 발명은 또한 상기 방법에 의해 수득가능한 항체를 제공할 수 있다.
본 발명은 또한 본 발명의 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하는 항체를 생산하는 방법을 제공하며, 여기서 상기 방법은 항체가 발현되도록 하는 조건 하에서 상기 기재된 포유동물 세포를 배양하는 단계 및 상기 발현된 항체를 회수하는 단계를 포함하며, 여기서: (a) 두 HC는 서열번호 15, 1125, 1127, 1129, 1131, 1134, 1136, 1138, 1140, 1142, 1144, 1146, 1148, 1150, 1152, 1154, 1156, 1158, 또는 1160의 아미노산 서열, 또는 상기 HC 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하고; 및 (b) 두 LC는 서열번호 16, 365, 1126, 1128, 1130, 1132, 1133, 1135, 1137, 1139, 1141, 1143, 1145, 1147, 1149, 1151, 1153, 1155, 1157, 또는 1159의 아미노산 서열, 또는 상기 LC 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
또 다른 실시형태에서, 본 발명은 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 1개의 잔기를 포함하는 에피토프에서 인간 CCR8에 결합하는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 제공한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 2개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 3개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 4개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 5개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 6개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 7개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 8개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 9개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 10개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 11개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 모든 12개의 아미노산 잔기를 포함한다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 서열번호 31의 아미노산 잔기 1 내지 12의 아미노산 서열은 서열번호 82이다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 일부 이러한 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 CCR8에 대한 CCL1의 결합을 차단하지 않는다. 일 실시형태에서, 에피토프는 에피토프 비닝에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 결합하는 항체에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 인간 세포에서 발현된 CCR8 펩티드에 대한 결합을 결정함으로써 결정되며, 여기서 펩티드는 서열번호 82에 의해 제공된 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 파지 디스플레이에 의해 CCR8에 결합하는 항체를 스크리닝함으로써 결정된다. 또 다른 실시형태에서, 본 발명은 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 1개의 잔기로 구성되는 에피토프에서 인간 CCR8에 결합하는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 제공한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 2개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 3개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 4개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 5개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 6개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 7개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 8개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 9개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 10개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 11개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 모든 12개의 아미노산 잔기로 구성된다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 4에 있는 트레오닌으로 구성된다. 서열번호 31의 아미노산 잔기 1 내지 12의 아미노산 서열은 서열번호 82이다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 있는 트레오닌으로 구성된다. 일부 이러한 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 CCR8에 대한 CCL1의 결합을 차단하지 않는다. 일 실시형태에서, 에피토프는 에피토프 비닝에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 결합하는 항체에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 파지 디스플레이에 의해 CCR8에 결합하는 항체를 스크리닝함으로써 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 인간 세포에서 발현된 CCR8 펩티드에 대한 결합을 결정함으로써 결정되며, 여기서 펩티드는 서열번호 82에 의해 제공된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 사이노몰구스 원숭이 CCR8에서의 T4R 돌연변이에 대한 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편 결합에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, T4R 돌연변이에 대한 결합은 세포 기반 친화도 검정에서 결정되며, 여기서 T4R 돌연변이를 함유하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8을 발현하는 세포에 결합하는 항체는 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8(위치 4에 트레오닌 포함)을 발현하는 세포에 결합하는 항체와 비교된다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 감소된 결합을 나타내는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 검출가능한 결합을 나타내지 않는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 일부 실시형태에서, 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 22로 제시된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, T4R 돌연변이를 포함하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 556으로 제시된 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 항체이다.
또 다른 실시형태에서, 본 발명은 서열번호 82의 적어도 1개의 잔기를 포함하는 에피토프에서 인간 CCR8에 결합하는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 제공한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 2개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 3개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 4개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 5개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 6개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 7개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 8개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 9개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 10개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 11개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 모든 12개의 아미노산 잔기를 포함한다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 일부 이러한 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 CCR8에 대한 CCL1의 결합을 차단하지 않는다. 일 실시형태에서, 에피토프는 에피토프 비닝에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 결합하는 항체에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 파지 디스플레이에 의해 CCR8에 결합하는 항체를 스크리닝함으로써 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 인간 세포에서 발현된 CCR8 펩티드에 대한 결합을 결정함으로써 결정되며, 여기서 펩티드는 서열번호 82에 의해 제공된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 사이노몰구스 원숭이 CCR8에서의 T4R 돌연변이에 대한 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편 결합에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, T4R 돌연변이에 대한 결합은 세포 기반 친화도 검정에서 결정되며, 여기서 T4R 돌연변이를 함유하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8을 발현하는 세포에 결합하는 항체는 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8(위치 4에 트레오닌 포함)을 발현하는 세포에 결합하는 항체와 비교된다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 감소된 결합을 나타내는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 검출가능한 결합을 나타내지 않는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 일부 실시형태에서, 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 22로 제시된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, T4R 돌연변이를 포함하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 556으로 제시된 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 항체이다.
또 다른 실시형태에서, 본 발명은 서열번호 82의 적어도 1개의 잔기로 구성되는 에피토프에서 인간 CCR8에 결합하는 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 제공한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 2개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 3개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 4개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 5개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 6개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 7개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 8개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 9개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 10개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 11개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 모든 12개의 아미노산 잔기로 구성된다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 위치 4에 있는 트레오닌으로 구성된다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 있는 트레오닌으로 구성된다. 일부 이러한 실시형태에서, 항-CCR8 항체는 CCR8에 대한 CCL1의 결합을 차단하지 않는다. 일 실시형태에서, 에피토프는 에피토프 비닝에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 결합하는 항체에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 파지 디스플레이에 의해 CCR8에 결합하는 항체를 스크리닝함으로써 결정된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 인간 세포에서 발현된 CCR8 펩티드에 대한 결합을 결정함으로써 결정되며, 여기서 펩티드는 서열번호 82에 의해 제공된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 사이노몰구스 원숭이 CCR8에서의 T4R 돌연변이에 대한 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편 결합에 의해 결정된다. 일 실시형태에서, T4R 돌연변이에 대한 결합은 세포 기반 친화도 검정에서 결정되며, 여기서 T4R 돌연변이를 함유하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8을 발현하는 세포에 결합하는 항체는 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8(위치 4에 트레오닌 포함)을 발현하는 세포에 결합하는 항체와 비교된다. 일부 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 감소된 결합을 나타내는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 검출가능한 결합을 나타내지 않는 경우, 위치 4에서 트레오닌과 결합한다. 일부 실시형태에서, 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 22로 제시된 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, T4R 돌연변이를 포함하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8은 서열번호 556으로 제시된 아미노산 서열을 포함한다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 항체이다.
일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 83의 아미노산을 포함하는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 86의 아미노산을 포함하는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 84의 아미노산을 포함하는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 85, 서열번호 83, 서열번호 86, 및/또는 서열번호 84의 아미노산의 펩티드에 대한 항체 결합에 의해 결정된다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 31의 위치 13 내지 35의 아미노산을 포함하는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 31의 위치 13, 14, 또는 15의 아미노산을 포함하는 에피토프에 결합하지 않는다.
일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 83의 아미노산으로 구성되는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 86의 아미노산으로 구성되는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 84의 아미노산으로 구성되는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 85, 서열번호 83, 서열번호 86, 및/또는 서열번호 84의 아미노산의 펩티드에 대한 항체 결합에 의해 결정된다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 31의 위치 13 내지 35의 아미노산으로 구성되는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 31의 위치 13, 14, 또는 15의 아미노산으로 구성되는 에피토프에 결합하지 않는다
일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 31의 위치 13 내지 24의 아미노산 잔기를 포함하는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 31의 위치 19 내지 30의 아미노산 잔기를 포함하는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 31의 위치 25 내지 35의 아미노산 잔기를 포함하는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 85, 서열번호 83, 서열번호 86, 및/또는 서열번호 84의 아미노산의 펩티드에 대한 항체 결합에 의해 결정된다.
일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 31의 위치 13 내지 24의 아미노산 잔기로 구성되는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 31의 위치 19 내지 30의 아미노산 잔기로 구성되는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 서열번호 31의 위치 25 내지 35의 아미노산 잔기로 구성되는 에피토프에 결합하지 않는다. 일부 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 85, 서열번호 83, 서열번호 86, 및/또는 서열번호 84의 아미노산의 펩티드에 대한 항체 결합에 의해 결정된다.
본원에 사용된 바와 같이 용어 "에피토프"는 항체의 가변 영역과 접촉하는 항원 부위를 지칭한다. 에피토프는 연속적이거나 비연속적일 수 있으며, 펩티드에 결합된 항체의 유세포 분석, 수소-중수소 교환, 알라닌 스캐닝 및/또는 X-선 결정학을 비롯한 당업자에게 공지된 방법에 의해 결정될 수 있다.
에피토프는 본원에 기재된 바와 같이 펩티드에 대한 항체 결합에 의해 결정되는 아미노산 잔기를 포함하거나, 이로 구성된 에피토프일 수 있다. 일부 이러한 실시형태에서, 펩티드는 서열번호 82의 아미노산 서열을 포함한다. 일부 이러한 실시형태에서, 펩티드는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 잔기의 아미노산 서열을 포함한다.
에피토프는 에피토프 비닝에 의해 결정되는 아미노산 잔기를 포함하거나, 이로 구성된 에피토프일 수 있다. 일부 이러한 실시형태에서, 에피토프 비닝은 비오티닐화된 N-말단 CCR8 펩티드를 사용하여 수행된다.
에피토프는 CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 대한 항체 결합에 의해 결정되는 아미노산 잔기를 포함하거나, 이로 구성된 에피토프일 수 있다.
에피토프는 파지 디스플레이에 의해 CCR8에 대한 항체 결합을 스크리닝함에 의해 결정되는 아미노산 잔기를 포함하거나, 이로 구성된 에피토프일 수 있다.
에피토프는 야생형 CCR8에 대한 결합과 비교하여, T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 감소된 결합에 의해 결정된 바와 같이 CCR8의 N-말단 영역의 위치 4에 트레오닌을 포함하거나, 이로 구성된 에피토프일 수 있다. T4R 돌연변이에 대한 결합은 예를 들어, T4R 돌연변이를 포함하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8(서열번호 556에 의해 제공된 아미노산 서열 포함)에 대한 결합과 비교되는, 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8(서열번호 22에 의해 제공된 아미노산 서열 포함)에 대한 결합을 결정함으로써 시험될 수 있다.
에피토프는 인간 세포에서 발현된 CCR8 펩티드에 대한 결합을 결정함으로써 결정된 아미노산 잔기를 포함하거나, 이로 구성된 에피토프일 수 있으며, 여기서 펩티드는 서열번호 82에 의해 제공된 아미노산 서열을 포함한다. CCR8 펩티드는 인간 세포에서의 발현을 위해, 나노바디, 또는 다른 단백질 또는 Fc에 융합될 수 있다.
본 발명은 인간 CCR8의 에피토프에 결합하는 항체 또는 항원-결합 단편을 추가로 제공하며, 여기서 상기 에피토프는 서열번호 82를 포함하거나, 이로 구성된다. 일부 실시형태에서, 본 발명은 또한 항체 또는 항원-결합 단편을 제공하며, 여기서 상기 항체 또는 항원-결합 단편은: (a) 인간 CCR8의 에피토프에 결합하며, 여기서 상기 에피토프는 서열번호 82를 포함하거나, 이로 구성되고; (b) CCR8에 대한 CCL1의 결합을 차단하지 않는다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
일부 실시형태에서, 본 발명은 CCR8에 대한 결합에 대해 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편과 경쟁하는 분자를 제공한다. 결합에 대해 경쟁하는 이러한 분자는 예를 들어, 항체, 항체 단편, 또는 폴리펩티드일 수 있다. 일부 실시형태에서, 본 발명은 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편과 동일한 에피토프와 결합하는 분자를 제공한다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 1개의 잔기를 포함하는 에피토프에서 인간 CCR8에 결합하는 유효량의 항체 또는 항원-결합 단편을 환자에게 투여하는 단계를 포함하는, 환자의 암 치료 방법을 제공한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 2개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 3개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 4개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 5개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 6개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 7개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 8개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 9개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 10개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 11개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 모든 12개의 아미노산 잔기를 포함한다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 서열번호 31의 아미노산 잔기 1 내지 12의 아미노산 서열은 서열번호 82이다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 일부 이러한 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편은 CCR8에 대한 CCL1의 결합을 차단하지 않는다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 적어도 1개의 잔기로 구성되는 에피토프에서 인간 CCR8에 결합하는 유효량의 항체 또는 항원-결합 단편을 환자에게 투여하는 단계를 포함하는, 환자의 암 치료 방법을 제공한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 2개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 3개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 4개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 적어도 5개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 6개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 7개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 8개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 9개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 10개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 11개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 1 내지 12에 있는 모든 12개의 아미노산 잔기로 구성된다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 31의 위치 4에 있는 트레오닌으로 구성된다. 서열번호 31의 아미노산 잔기 1 내지 12의 아미노산 서열은 서열번호 82이다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 있는 트레오닌으로 구성된다. 일부 이러한 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편은 CCR8에 대한 CCL1의 결합을 차단하지 않는다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 서열번호 82에 적어도 1개의 잔기를 포함하는 에피토프에서 인간 CCR8에 결합하는 유효량의 항체 또는 항원-결합 단편을 환자에게 투여하는 단계를 포함하는, 환자의 암 치료 방법을 제공한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 2개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 3개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 4개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 5개의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 6개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 7개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 8개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 9개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 10개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 11개 이상의 잔기를 포함한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 모든 12개의 아미노산 잔기를 포함한다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 트레오닌을 포함한다. 일부 이러한 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편은 CCR8에 대한 CCL1의 결합을 차단하지 않는다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
본 발명은 서열번호 82에 적어도 1개의 잔기로 구성되는 에피토프에서 인간 CCR8에 결합하는 유효량의 항체 또는 항원-결합 단편을 환자에게 투여하는 단계를 포함하는, 환자의 암 치료 방법을 제공한다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 2개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 3개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 4개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 적어도 5개의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 6개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 7개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 8개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 9개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 10개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 11개 이상의 잔기로 구성된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 모든 12개의 아미노산 잔기로 구성된다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 82의 위치 4에 있는 트레오닌으로 구성된다. 특정 실시형태에서, 에피토프는 서열번호 22의 위치 4에 있는 트레오닌으로 구성된다. 일부 이러한 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편은 CCR8에 대한 CCL1의 결합을 차단하지 않는다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
일부 실시형태에서, 본 발명은 CCR8에 대한 결합에 대해 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편과 경쟁하는 유효량의 분자를 환자에게 투여하는 단계를 포함하는, 환자의 암 치료 방법을 제공한다. 결합에 대해 경쟁하는 이러한 분자는 예를 들어, 항체, 항체 단편, 또는 폴리펩티드일 수 있다. 일부 실시형태에서, 본 발명은 본 발명의 항-CCR8 항체와 동일한 에피토프와 결합하는 분자를 제공한다. 일 실시형태에서, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편은 비인간 종의 CCR8에 결합한다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편은 사이노몰구스 원숭이 CCR8에 결합한다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편은 뮤린 CCR8에 결합한다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편은 사이노몰구스 원숭이 CCR8 및 인간 CCR8 둘 다에 결합한다. 특정 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 항원-결합 단편은 사이노몰구스 원숭이 CCR8 및 인간 CCR8에 서로 10배 이내의 친화도로 결합한다. 일 실시형태에서, 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체이다.
도 1. KPC-M5 모델에서 단일 제제 muCLDN18.2 이중특이적 T-세포 인게이저 분자(BiTE®) 분자(□), muCLDN18.2 BiTE 분자/항-CTLA4 이중 조합(△), muCLDN18.2 BiTE 분자/항-PD-1/항-4-1BB 삼중 조합(◇), 대조군 BiTE 분자/항-PD-1/항-4-1BB/항-CTLA4 사중 조합(■), 또는 muCLDN18.2 BiTE 분자/항-PD-1/항-4-1BB/항-CTLA4 사중 조합(▽) 치료법의 항-종양 활성.
도 2. MC38 동계 마우스 모델에서 CCR8 어푸코실화 mlgG2a 항체의 항-종양 활성. 이소형 대조군 mIgG2a 항체(점선) 또는 CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체(실선)에 대한 개별 종양 성장이 각각 도 2c 및 2b에 도시되어 있다. 도 2a는 24일까지의 각 그룹의 평균 종양 부피를 입증한다. **** p<0.0001을 나타냄.
도 3. MC38 종양 세포를 접종하고 이소형 대조군 mIgG2a 항체(점선) 또는 CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체(실선)로 치료한 마우스의 생존율. **** p<0.0001을 나타냄.
도 4. 이소형 대조군 mIgG2a 항체(■) 또는 CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체(●)로 치료된 MC38 종양-보유 마우스의 CD8+/Treg 비율. 도 4a, 4b, 4c, 및 4d는 각각 % Foxp3+Treg, % CD25+Foxp3+Treg, CD8/Treg(Foxp3+), 및 CD8/Treg(CD25+Foxp3+)을 나타낸다.
도 5. 종양-관련 항원(TAA)을 발현하는 B16F10 동계 종양 모델에서 단독요법으로서의, 및 TAA-BiTE 분자와 조합된 CCR8 어푸코실화 mIgG2a의 항-종양 활성. 치료군에 대한 개별 종양 성장은 스파이더 플롯으로 표시된다(도 5a 내지 5d). 완전 반응자(CR)로 정의된 측정가능한 종양이 없는 동물은 48일까지 평가되었다.
도 2. MC38 동계 마우스 모델에서 CCR8 어푸코실화 mlgG2a 항체의 항-종양 활성. 이소형 대조군 mIgG2a 항체(점선) 또는 CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체(실선)에 대한 개별 종양 성장이 각각 도 2c 및 2b에 도시되어 있다. 도 2a는 24일까지의 각 그룹의 평균 종양 부피를 입증한다. **** p<0.0001을 나타냄.
도 3. MC38 종양 세포를 접종하고 이소형 대조군 mIgG2a 항체(점선) 또는 CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체(실선)로 치료한 마우스의 생존율. **** p<0.0001을 나타냄.
도 4. 이소형 대조군 mIgG2a 항체(■) 또는 CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체(●)로 치료된 MC38 종양-보유 마우스의 CD8+/Treg 비율. 도 4a, 4b, 4c, 및 4d는 각각 % Foxp3+Treg, % CD25+Foxp3+Treg, CD8/Treg(Foxp3+), 및 CD8/Treg(CD25+Foxp3+)을 나타낸다.
도 5. 종양-관련 항원(TAA)을 발현하는 B16F10 동계 종양 모델에서 단독요법으로서의, 및 TAA-BiTE 분자와 조합된 CCR8 어푸코실화 mIgG2a의 항-종양 활성. 치료군에 대한 개별 종양 성장은 스파이더 플롯으로 표시된다(도 5a 내지 5d). 완전 반응자(CR)로 정의된 측정가능한 종양이 없는 동물은 48일까지 평가되었다.
본 개시내용은 항-CCR8 항체 및, 상기 항체를 제조하고 사용하는 방법을 제공한다. 본원에 개시된 항-CCR8 항체는 1) 종양-상주 Treg 세포 상의 인간 및 사이노몰구스 원숭이 CCR8에 결합할 수 있고; 2) 종양-상주 Treg 세포의 특정 고갈을 유도하고; 3) 허용가능한 약동학 프로파일을 입증하고/하거나 4) 암 치료에 충분한 효능을 나타낸다. 본 발명의 항-CCR8 항체는 종양-상주 Treg를 특이적으로 고갈시키지 않는 다른 마커들을 표적화하는 다른 Treg-고갈 치료 분자와 비교하여 개선된 안전성 프로파일을 갖는다. 또한, 항-CCR8 고갈 항체 치료는 종양에서 CD8+/Treg 비율을 크게 증가시켜, 항-종양 면역력을 향상시켰다.
본 발명은 CCR8 상의 독특한 에피토프에 결합하고 CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않으므로, 중화 항체가 아닌, 항-CCR8 항체를 포함한다. 다른 에피토프에 결합하는 항체와 비교하여, 이 독특한 에피토프에 대한 결합은 항-CCR8 항체의 높은 친화도 및 생활성, 및 또한 허용가능한 약동학 프로파일에 기여하는 것으로 생각된다.
리간드(CCL1)의 존재하에, CCR8 상의 독특한 에피토프에 결합하고 리간드 결합을 차단하지 않는 본 발명의 항-CCR8 항체는 시험관 내에서 시험된 최고 농도의 리간드에서도 ADCC 활성을 입증한다. 대조적으로, 다른 에피토프에 결합하는 (그리고, 리간드 결합을 차단하는) 항-CCR8 항체는 증가된 수준의 CCL1의 존재 하에 감소된 ADCC 활성을 입증한다. 따라서, 이 독특한 에피토프에 대한 결합은 심지어 증가된 농도의 리간드의 존재 하에서도 본 발명의 항-CCR8 항체의 (ADCC를 통한) 더 큰 효능에 기여하는 것으로 생각된다. CCL1은 유방암과 같은 종양에서 고도로 발현되므로(예를 들어, 문헌[Kuehnemuth et al., BMC Cancer 18, Article number: 1278 (2018)] 참조), 증가된 농도의 리간드의 존재 하에 ADCC 활성을 입증하는 항-CCR8 항체가 바람직하다.
본 발명의 항-CCR8 항체는 바람직하게는 어푸코실화되고, 개선된 ADCC 활성을 입증한다.
본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 단편에 의해 고려되는 Treg 고갈을 위한 추가 작용 방식에는 항체-의존성 세포 식균작용(ADCP) 및/또는 보체-의존성 세포독성(CDC)이 포함된다.
본원에 사용된 바와 같이, "항체"는 이황화 결합으로 상호 연결된 2개의 중쇄(HC) 및 2개의 경쇄(LC)를 포함하는 면역글로불린 분자이다. 각각의 LC 및 HC의 아미노 말단 부분은 그 안에 함유된 CDR을 통해 항원 인식을 주로 담당하는 약 100 내지 120개의 아미노산의 가변 영역을 포함한다. CDR은 보다 보존된 영역, 즉 프레임워크 영역("FR")으로 산재되어 있다. 각각의 경쇄 가변 영역(LCVR) 및 중쇄 가변 영역(HCVR)은 3개의 CDR과 4개의 FR로 구성되며, 아미노-말단으로부터 카르복시-말단까지 다음 순서로 배열된다: FR1, CDR1, FR2, CDR2, FR3, CDR3, FR4. LC의 3개의 CDR은 "LCDR1, LCDR2, 및 LCDR3"이라고 하고, HC의 3개의 CDR은 "HCDR1, HCDR2, 및 HCDR3"이라고 한다. CDR은 항원과 특이적인 상호작용을 형성하는 대부분의 잔기를 함유한다. 따라서 특정 항원에 결합하는 항체의 기능적 능력은 6개의 CDR 내의 아미노산 잔기에 의해 크게 영향을 받는다. 본 발명의 항체의 LCVR 및 HCVR 영역 내의 CDR 도메인에 대한 아미노산 지정은 잘 알려진 Kabat 넘버링 관례에 기초한다(문헌[Kabat, et al., Ann. NY Acad. Sci. 190:382-93 (1971)]; [Kabat et al., Sequences of Proteins of Immunological Interest, Fifth Edition, U.S. Department of Health and Human Services, NIH Publication No. 91-3242 (1991)]). 예를 들어, Chothia(Chothia et al., "Canonical structures for the hypervariable regions of immunoglobulins", Journal of Molecular Biology, 196, 901-917 (1987); Al-Lazikani et al., "Standard conformations for the canonical structures of immunoglobulins", Journal of Molecular Biology, 273, 927-948 (1997)), 및/또는 North(North et al., "A New Clustering of Antibody CDR Loop Conformations", Journal of Molecular Biology, 406, 228-256 (2011))과 같은 다른 넘버링 관례도 또한 사용될 수 있는 것으로 이해된다. "항-CCR8 항체"는 CCR8에 결합하는 항체이다.
본 발명의 항체는 IgG1, IgG2, 또는 IgG4일 수 있다. 바람직하게는, 본 발명의 항체는 IgG1이다. IgG1 항체는 ADCC를 유발하는 것으로 알려져 있다. 본 발명의 항체는 인간 또는 인간화 항체일 수 있다. 단일클론 항체의 맥락에서, "인간" 및 "인간화된"이라는 용어는 당업자에게 잘 알려져 있다(문헌[Weiner L J, J. Immunother. 2006; 29: 1-9]; [Mallbris L, et al., J. Clin. Aesthet. Dermatol. 2016; 9: 13-15]).
또한, 본 발명의 항체는 바람직하게는 어푸코실화된다. Fc에 부착된 바이안테나리 복합체형 올리고당으로부터 코어 푸코스를 제거하면 항원 결합 또는 CDC 효과기 기능을 변경하지 않으면서 ADCC 효과기 기능이 크게 증가했다. Fc-함유 분자, 예를 들어, 항체의 푸코실화를 감소시키거나 없애기 위한 몇몇 방식이 공지되어 있다. 이것은 FUT8 넉아웃 세포주, 변이체 CHO 주 Lec13, 래트 하이브리도마 세포주 YB2/0, 구체적으로 FUT8 유전자에 대한 작은 간섭 RNA를 포함하는 세포주 및 α-1,4-N-아세틸글루코사미닐트랜스퍼라제 III 및 골지 α-만노시다제 II를 공동발현하는 세포주를 포함하는 특정 포유동물 세포주에서의 재조합 발현을 포함한다. 대안적으로, Fc-함유 분자는 비-포유동물 세포, 예컨대, 식물 세포, 효모 또는 원핵생물 세포, 예를 들어, 이. 콜라이에서 발현될 수 있다. 징크-핑거 뉴클레아제는 어푸코실화 항체를 생성하는 또 다른 알려진 방법이다. 예를 들어, 문헌[Haryadi et al., Bioengineered 4:2, 90-94]; [March/April 2013; Ripka et al. Arch. Biochem. Biophys. 249:533-545 (1986)]; [Yamane-Ohnuki et al. Biotech. Bioeng. 87: 614 (2004)]; [Pereira et al. mAbs 2018 Jul; 10(5): 693-711]을 참조한다.
항-CCR8 항체 또는 이의 단편은 또한 scFv, scFab, Fab, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, 및 (동일한 항원의 2개의 서로 다른 에피토프에 결합하거나, 2개의 서로 다른 항원에 결합하는) 이중특이적 항체를 포함하는 형식인 것으로 고려된다.
scFv 또는 Fab는 공지된 방법에 의해 항체로 전환될 수 있다(예를 들어 문헌[Reader et al., Molec. Bio. 61, 801-815 (2019)] 참조). 불변 영역 서열은 당업계에 공지되어 있다. 불변 영역 서열은 또한 본원에 예시되어 있으며, 예를 들어 LC 및 HC 불변 영역 아미노산 서열은 각각 서열번호 1079 및 서열번호 1080으로 제시된다.
특정 실시형태에서, 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 이종이량체 항체(본원에서 "헤테로 면역글로불린" 또는 "헤테로 Ig"와 상호교환적으로 사용됨)이며, 이는 2개의 상이한 경쇄와 2개의 상이한 중쇄를 포함하는 항체를 지칭한다. 일부 실시형태에서, 헤테로 Ig는 2개의 Fab 및 Fc 영역을 포함한다. 일부 실시형태에서, 2개의 Fab는 각각 Fc 영역의 N-말단에 있다. 일부 실시형태에서, 2개의 Fab는 각각 Fc 영역의 C-말단에 있다. 일부 실시형태에서, 적어도 하나의 Fab는 본 발명의 항-CCR8 항체 단편이다.
이종이량체 항체는 임의의 면역글로불린 불변 영역을 포함할 수 있다. 본원에 사용된 용어 "불변 영역"은 가변 영역 이외의 항체의 모든 도메인을 지칭한다. 불변 영역은 항원의 결합에 직접 관여하지 않지만, 다양한 효과기 기능을 나타낸다. 상기한 바와 같이, 항체는 그의 중쇄의 불변 영역의 아미노산 서열에 따라 특정 이소형(IgA, IgD, IgE, IgG, 및 IgM) 및 서브형(IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1 IgA2)으로 분류된다. 경쇄 불변 영역은 예를 들어 카파- 또는 람다-타입 경쇄 불변 영역, 예를 들어, 인간 카파- 또는 람다-타입 경쇄 불변 영역일 수 있으며, 이는 5개의 항체 이소형 모두에서 발견된다.
이종이량체 항체의 중쇄 불변 영역은 예를 들어 알파형, 델타형, 엡실론형, 감마형, 또는 뮤형 중쇄 불변 영역, 예를 들어 인간 알파형, 델타형, 엡실론형, 감마형, 또는 뮤형 중쇄 불변 영역일 수 있다. 일부 실시형태에서, 이종이량체 항체는 IgG1, IgG2, IgG3, 또는 IgG4 면역글로불린으로부터의 중쇄 불변 영역을 포함한다.
이종이량체 항체의 예는 DuobodyTM이다. 듀오바디는 예를 들어, 국제 공개 번호 WO 2008/119353, WO 2011/131746, WO 2011/147986, 및 WO 2013/060867, 문헌[Labrijn A F et al., PNAS, 110(13): 5145-5150 (2013)], [Gramer et al., mAbs, 5(6): 962-973 (2013)], 및 [Labrijn et al., Nature Protocols, 9(10): 2450-2463 (2014)]에 기재된 바와 같이 DuoBodyTM 기술 플랫폼(Genmab A/S)에 의해 제조될 수 있다. 이 기술은 2개의 중쇄와 2개의 경쇄를 함유하는 첫 번째 단일특이적 항체의 절반과 2개의 중쇄와 2개의 경쇄를 함유하는 두 번째 단일특이적 항체의 절반을 결합하는 데 사용될 수 있다. 생성된 이종이량체는 첫 번째 항체의 1개의 중쇄와 1개의 경쇄와 쌍을 이루는 두 번째 항체의 1개의 중쇄와 1개의 경쇄를 함유한다. 두 단일특이적 항체가 서로 다른 항원의 서로 다른 에피토프를 인식하는 경우, 생성된 이종이량체는 다중특이적 항체이다.
다중특이적 항체를 생성하는 또 다른 예시적인 방법은 노브-인투-홀 기술(문헌[Ridgway et al., Protein Eng., 9:617-621 (1996)]; WO 2006/028936)에 의한 것이다. 다중특이적 항체를 제조하는데 있어서 가장 큰 결점인 Ig 중쇄의 쌍형성오류 문제는 이 기술에서 IgG의 중쇄 경계면을 형성하는 선택된 아미노산을 돌연변이시킴으로써 감소된다. 2개의 중쇄가 직접 상호작용하는 중쇄 내의 위치에서, 작은 측쇄(홀)를 갖는 아미노산이 하나의 중쇄 서열에 도입되고, 큰 측쇄(노브)를 갖는 아미노산이 다른 중쇄의 대응물 상호작용 잔기 위치에 도입된다. 일부 예에서, 본 개시내용의 항체는 다중특이적 항체를 우선적으로 형성하기 위해 2개의 폴리펩티드 사이의 경계면에서 상호작용하는 선택된 아미노산을 돌연변이시킴으로써 중쇄가 변형된 면역글로불린 사슬을 갖는다. 다중특이적 항체는 동일한 하위부류 또는 다른 하위부류의 면역글로불린 사슬로 구성될 수 있다.
다중특이적 항체를 생성하는 또 다른 방법은 CrossMab 기술이다. CrossMab은 2개의 전장 항체의 절반으로 구성된 키메라 항체이다. 올바른 사슬 쌍을 위해, 두 가지 기술을 결합한다: (i) 2개의 중쇄 사이의 올바른 쌍을 선호하는 노브-인투-홀; 및 (ii) 경쇄 쌍형성오류를 방지하는 비대칭성을 도입하기 위한, 2개의 Fab 중 하나의 중쇄와 경쇄 사이의 교환. 문헌[Ridgway et al., Protein Eng., 9:617-621 (1996)]; [Schaefer et al., PNAS, 108:11187-11192 (2011)]을 참조한다. CrossMab은 2개 이상의 표적을 표적화하거나, 2:1 형식과 같이 하나의 표적을 향해 2가를 도입하기 위해, 2개 이상의 항원-결합 도메인을 결합할 수 있다.
헤테로-Ig 분자는 또한, 본 발명의 항체에 사용될 수 있는 특정 돌연변이 쌍을 개시하는 국제 공개 번호 WO 2022/040466에 기재된 바와 같이, 비정규 이황화 결합 및 비대칭 시스테인 계면의 생성을 포함할 수 있다. 특정 중쇄와 그의 동족 경쇄의 결합을 용이하게 하기 위해, 중쇄와 경쇄는 둘 다 상보성 아미노산 치환을 포함할 수 있다. 본원에서 사용되는 바와 같이 "상보성 아미노산 치환"은 하나의 쇄에서의 양으로 하전된 아미노산으로의 치환이 다른 하나의 쇄에서의 음으로 하전된 아미노산 치환과 쌍형성된 것을 지칭한다. 예를 들어, 중쇄는 하전된 아미노산을 도입하기 위한 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고, 대응하는 경쇄는 하전된 아미노산을 도입하기 위한 적어도 하나의 아미노산을 포함하되, 중쇄 내로 도입된 하전된 아미노산은 경쇄 내로 도입된 아미노산의 반대의 전하를 가진다. 하나 이상의 양으로 하전된 잔기(예를 들어, 라이신, 히스티딘 또는 아르기닌)는 제1 경쇄(LC1) 내로 도입될 수 있고, 하나 이상의 음으로 하전된 잔기(예를 들어, 아스파르트산 또는 글루탐산)는 LC1/HC1의 결합 계면에서 동반 중쇄(HC1) 내로 도입될 수 있는 반면, 하나 이상의 음으로 하전된 잔기(예를 들어, 아스파르트산 또는 글루탐산)는 제2 경쇄(LC2) 내로 도입될 수 있고, 하나 이상의 양으로 하전된 잔기(예를 들어, 라이신, 히스티딘 또는 아르기닌)는 LC2/HC2의 결합 계면에서 동반 중쇄(HC2) 내로 도입될 수 있다. 정전기적 상호작용은 계면 인력에서 반대로 하전된 잔기(극성)로서 LC1이 HC1과 쌍형성되고 LC2가 HC2와 쌍형성되게 할 것이다. 계면(예를 들어, LC1/HC2 및 LC2/HC1)에서 동일하게 하전된 잔기(극성)를 갖는 중쇄/경쇄 쌍을 접근하지 못하게 하여 원치않는 HC/LC 쌍형성의 억제를 초래할 것이다.
일부 실시형태에서, 헤테로 Ig는 본 발명의 적어도 하나의 항-CCR8 항체 단편을 포함한다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체 단편은 Fab이다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체 단편은 scFab이다. 특정 실시형태에서, 항-CCR8 항체 단편은 scFv이다. 예시적인 항-CCR8 scFv 아미노산 서열은 서열번호 1093 내지 1124 중 어느 하나를 포함하지만, 이에 제한되지는 않는다.
일부 실시형태에서, 헤테로 Ig는 헤테로 Ig에 부착된 본 발명의 항-CCR8 항체 단편을 포함한다. 상기 항-CCR8 항체 단편은 scFv, Fab, 또는 scFab를 포함하는, 본원에 기재된 임의의 형식일 수 있다. 이러한 부착은 링커를 통해 Fc 영역에 대한 C-말단 또는 N-말단, 또는 헤테로 Ig에서 또 다른 결합 도메인(예를 들어 Fab)에 대한 N-말단 또는 C-말단에 이루어질 수 있다. 일부 실시형태에서, 헤테로 Ig는 본 발명의 항-CCR8 항체 단편 및 추가의 scFab 또는 scFv를 포함하는 단일 사슬인 적어도 하나의 결합 아암을 포함한다.
본 발명은 또한 본 발명의 항-CCR8 항체 단편을 포함하는 T 세포 인게이저("TCE") 분자를 고려한다. 이러한 TCE 분자는 바람직하게는 단일 사슬 TCE 분자이다. 하기 배향을 갖는 단일-사슬 TCE 분자가 고려된다: CCR8에 결합하는 scFv(VH, 링커, VL), 링커, CD3에 결합하는 scFv(VH, 링커, VL). 일 실시형태에서, TCE 분자는 scFc를 추가로 포함하고, 하기 배향을 갖는다: CCR8에 결합하는 scFv(VH, 링커, VL), 링커, CD3에 결합하는 scFv(VH, 링커, VL)-링커- Fc1(힌지, CH2, CH3), 링커, Fc2(힌지, CH2, CH3). 일부 실시형태에서, CCR8에 결합하는 scFv는 본 발명의 항-CCR8 항체 단편이다.
본 발명은 또한 N-말단으로부터 C-말단으로의 하기 배향을 갖는 TCE 분자를 고려한다: CCR8에 결합하는 scFv(VH, 링커, VL)-링커- CD3에 결합하는 scFv(VH, 링커, VL)-링커-Fc1 (CH2-CH3) -링커-Fc2(CH2-CH3). 일 실시형태에서, TCE 분자는 CCR8 및 CD3에 결합한다. 본 발명은 또한 N-말단으로부터 C-말단으로의 하기 배향을 갖는 TCE 분자를 제공한다: CCR8에 결합하는 scFv(VL-링커-VH)-링커-CD3에 결합하는 scFv(VH-링커-VL)-링커-Fc1(CH2-CH3) -링커-Fc2 (CH2-CH3). 일 실시형태에서, TCE 분자는 CCR8 및 CD3에 결합한다. 일부 실시형태에서, CCR8에 결합하는 scFv는 본 발명의 항-CCR8 항체 단편이다.
본 발명은 N-말단으로부터 C-말단으로의, CCR8에 결합하는 scFab(VH, CH1, 링커, VL, Cκ 또는 Cλ), 링커, CD3에 결합하는 scFv(VH, 링커, VL)의 배향을 포함하는 TCE 분자를 고려한다. 일부 실시형태에서, CCR8에 결합하는 scFab는 본 발명의 항-CCR8 항체 단편이다.
scFc는 CH2 및 CH3(Fc1)이 링커를 통해 또 다른 CH2 및 CH3(Fc2)에 연결되어 연속적인 단백질 사슬을 형성하는 융합 단백질이며, 여기서 링커는 단백질 사슬이 다시 스스로 접힐 수 있을 만큼 충분히 길다.
"단일-사슬 항원-결합 단편"("scFab")은 VH 및 CH1이 링커를 통해 VL 및 Cκ에 연결되어 연속적인 단백질 사슬을 형성하는 융합 단백질이며, 여기서 링커는 단백질 사슬이 다시 스스로 접힐 수 있을 만큼 충분히 길고 1가 항원 결합 부위를 형성한다. 링커는 예를 들어, (G4S)6, (G4S)7, 또는 (G4S)8 링커일 수 있다.
scFab, scFv, 및/또는 scFc는 또한 시스테인 클램프를 가질 수 있다. "시스테인 클램프"는 전형적으로 특정 위치에서 기존 아미노산을 대체함으로써 특정 위치의 폴리펩티드 도메인에 시스테인을 도입하는 것에 관여하므로, 특정 위치에 도입된 시스테인을 갖는, 또 다른 폴리펩티드 도메인과 근접할 때, 2개의 도메인 사이에 이황화 결합("시스테인 클램프")이 형성될 수 있다. 특정 실시형태에서, scFc는 두 CH2 도메인 모두에 걸쳐 이황화 결합을 생성하는 적어도 하나의 시스테인 클램프를 포함한다. 추가의 특정 실시형태에서, scFc는 두 CH2 도메인 모두에 걸쳐 이황화 결합을 생성하는 적어도 2개의 시스테인 클램프를 포함한다. 다른 실시형태에서, 결합 작제물의 VH 및 VL 도메인은 VH 및 VL 도메인 사이에 이황화 결합 형성을 초래하는 시스테인 클램프(들)를 포함할 수 있다. 이들 시스테인 클램프는 항원-결합 구성에서 VH 및 VL 도메인을 안정화한다.
시스테인 클램프는 자연적으로 발생하거나, 시스테인을 함유하도록 조작된 분자의 결과일 수 있다. 예를 들어, scFab는 중쇄와 경쇄 불변 도메인 사이에 천연 시스테인 클램프를 가질 수 있다. scFab는 또한 중쇄 및 경쇄 불변 도메인 사이에 천연 시스테인 클램프를 가질 수 있고, 중쇄 가변 영역의 잔기 44와 경쇄 가변 영역의 잔기 100의 시스테인 사이에 조작된 시스테인 클램프를 가질 수 있다. 또한, 항-표적 scFv는 또한 중쇄 가변 영역의 잔기 44 및 경쇄 가변 영역의 잔기 100의 시스테인 사이에 시스테인 클램프를 함유할 수 있는 반면, 항-CD3 scFv는 조작된 시스테인 클램프를 함유하지 않는다. scFc는 힌지 시스테인 클램프, 천연 CH2/CH3 시스테인 클램프, 및/또는 조작된 CH2 시스테인 클램프(사슬간)를 함유할 수 있다.
항체로부터 유래된 항원 결합 단편은 예를 들어, 항체의 단백질분해 가수분해, 예를 들어 통상적인 방법에 따른 전체 항체의 펩신 또는 파파인 분해에 의해 수득될 수 있다. 예로서, 항체 단편은 펩신으로 항체를 효소 절단하여 F(ab')2로 명명된 5S 단편을 제공함으로써 생성될 수 있다. 이 단편은 티올 환원제를 사용하여 추가로 절단되어 3.5S Fab' 1가 단편을 생성할 수 있다. 선택적으로, 절단 반응은 디설파이드 결합의 절단으로부터 생성되는 설프히드릴기에 대한 차단기를 사용하여 수행될 수 있다. 대안으로, 파파인을 사용한 효소 절단은 2개의 1가 Fab 단편과 Fc 단편을 직접 생성한다. 이들 방법은 예를 들어, Goldenberg, 미국 특허 제4,331,647호; 문헌[Nisonoff et al., Arch. Biochem. Biophys. 89:230, 1960]; [Porter, Biochem. J. 73:119, 1959]; [Edelman et al., in Methods in Enzymology 1:422 (Academic Press 1967)]; [Andrews, S. M. and Titus, J. A. in Current Protocols in Immunology (Coligan J. E., et al., eds), John Wiley & Sons, New York (2003), 페이지 2.8.1-2.8.10 및 2.10A.1-2.10A.5]에 기재되어 있다. 중쇄를 분리하여 1가 경쇄-중쇄 단편(Fd)을 형성하는 것과 같은 항체 절단을 위한 다른 방법, 단편의 추가 절단, 또는 기타 효소적, 화학적 또는 유전적 기술도, 단편이 온전한 항체에 인식되는 항원에 결합하는 한 사용될 수 있다.
항체 단편은 또한 임의의 합성 또는 유전적으로 조작된 단백질일 수 있다. 예를 들어, 항체 단편은 경쇄 가변 영역을 포함하는 단리된 단편, 중쇄 및 경쇄의 가변 영역을 포함하는 "Fv" 단편, 및 경쇄 및 중쇄 가변 영역이 펩티드 링커에 의해 연결된 재조합 단일 사슬 폴리펩티드 분자(scFv 단백질)를 포함한다.
항체 단편의 또 다른 형태는 항체의 하나 이상의 상보성 결정 영역(CDR)을 포함하는 펩티드이다. CDR("최소 인식 단위", 또는 "초가변 영역"이라고도 함)은 관심의 CDR을 암호화하는 폴리뉴클레오티드를 작제하여 수득될 수 있다. 이러한 폴리뉴클레오티드는 예를 들어, 항체-생성 세포의 mRNA를 주형으로 사용하여 가변 영역을 합성하기 위하여 폴리머라아제 연쇄 반응을 이용함으로써 제조된다(예를 들어 문헌[Larrick et al., Methods: A Companion to Methods in Enzymology 2:106, 1991]; [Courtenay-Luck, "Genetic Manipulation of Monoclonal Antibodies," in Monoclonal Antibodies: Production, Engineering and Clinical Application, Ritter et al. (eds.), page 166 (Cambridge University Press 1995]; 및 문헌[Ward et al., "Genetic Manipulation and Expression of Antibodies," in Monoclonal Antibodies: Principles and Applications, Birch et al., (eds.), page 137 (Wiley-Liss, Inc. 1995)] 참조).
본 발명의 항체 및 항원-결합 단편은 인간 CCR8에 결합한다. 바람직하게는, 본 발명의 항원-결합 단편은 서열번호 82의 아미노산을 포함하거나, 이로 구성된 에피토프에서 인간 CCR8에 결합한다. 특히, 본 발명의 항원-결합 단편은 인간 CCR8에 결합하고 CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않는다.
가장 일반적인 의미에서, 본원에 기재된 T 세포 인게이저("TCE") 분자는 2개의 서로 다른 항원에 결합할 수 있는 단일 사슬 폴리펩티드를 포함한다. "TCE 분자"는 "BiTE 분자"와 상호교환적으로 사용될 수 있다. BiTE 분자는 이중특이적인 한 scFv 또는 scFab를 포함할 수 있으며, 즉, BiTE 분자는 2개의 표적(표적 항원(여기서는, CCR8) 및 CD3)에 동시에 결합한다는 것을 의미한다. TCE 분자는 항원-결합 분자이다. 본 발명의 TCE 분자는 표적(예를 들어 종양 또는 표적 항원; CCR8)에 결합하는 scFab 및 CD3에 결합하는 scFv를 포함할 수 있다. 이러한 분자는 N-말단으로부터 C-말단으로 하기의 배향을 가질 수 있다: scFab(VH, CH1, 링커, VL, Cκ 또는 Cλ), 링커, scFv(VH, 링커, VL). 이러한 분자는 대안적으로 N-말단으로부터 C-말단으로 하기의 배향을 가질 수 있다: scFab(VL, Cκ 또는 Cλ, 링커, VH, CH1), 링커, scFv(VH, 링커, VL). 일부 실시형태에서, scFab는 CCR8에 결합한다. 특정 실시형태에서, TCE 분자는 Cκ를 포함한다. 이러한 TCE 분자는 N-말단으로부터 C-말단으로 하기의 배향을 가질 수 있다: CCR8에 결합하는 scFv(VH, 링커, VL), 링커, CD3에 결합하는 scFv(VH, 링커, VL). 일부 이러한 실시형태에서, CCR8에 결합하는 scFv 또는 scFab는 본 발명의 항-CCR8 항체 단편이다.
본 발명의 TCE 분자는 또한 반감기 연장(HLE) 모이어티를 가질 수 있다. HLE 모이어티는 본 발명의 TCE 분자의 생체내 반감기를 연장할 수 있다. 반감기 연장 모이어티의 비제한적인 예는 Fc 폴리펩티드, 단일-사슬 Fc 폴리펩티드(scFc), 알부민, 알부민 단편, 알부민 또는 신생아 Fc 수용체(FcRn)에 결합하는 모이어티, 알부민 또는 이의 단편에 결합하도록 조작된 피브로넥틴의 유도체, 펩티드, 단일 도메인 단백질 단편, 또는 혈청 반감기를 증가시킬 수 있는 다른 폴리펩티드를 포함한다. 다른 실시형태에서, 반감기-연장 모이어티는 예를 들어, 폴리에틸렌 글리콜(PEG)과 같은 비-폴리펩티드 분자일 수 있다. 일부 실시형태서, HLE는 단일-사슬 Fc(scFc)이다.
"핵산 서열"은 DNA 또는 RNA의 중합체, 즉 단일 가닥 또는 이중 가닥일 수 있고 비천연 또는 변경된 뉴클레오티드를 함유할 수 있는 폴리뉴클레오티드를 포함하도록 의도된다. 용어 "핵산," "핵산 분자," "핵산 서열," 및 "폴리뉴클레오티드"는 리보뉴클레오티드(RNA) 또는 데옥시리보뉴클레오티드(DNA) 중 임의의 길이의 뉴클레오티드의 중합체 형태를 지칭하기 위해 본원에서 상호교환적으로 사용될 수 있다. 이 용어는 분자의 1차 구조를 지칭하므로, 이중- 및 단일-가닥 DNA, 및 이중- 및 단일-가닥 RNA를 포함한다. 용어는 뉴클레오티드 유사체 및 변형된 폴리뉴클레오티드, 예컨대, 한정된 것은 아니지만, 메틸화된 및/또는 캡핑된 폴리뉴클레오티드로 이루어진 RNA 또는 DNA의 유사체를 등가물로서 포함한다.
본 발명의 DNA 분자는 본 발명의 항-CCR8 항체내 폴리펩티드 중 적어도 하나의 아미노산 서열을 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 비-자연 발생 폴리뉴클레오티드 서열(예를 들어, 중쇄, 경쇄, 가변 중쇄, 및 가변 경쇄)을 포함하는 DNA 분자이다.
HCVR 영역을 암호화하는 단리된 DNA는 중쇄 불변 영역을 암호화하는 또 다른 DNA 분자에 HCVR-암호화 DNA를 작동가능하게 연결함으로써 전장 중쇄 유전자로 전환될 수 있다. 인간뿐만 아니라 다른 포유동물의 중쇄 불변 영역 유전자의 서열은 당업계에 공지되어 있다. 이러한 영역을 포함하는 DNA 단편은 예를 들어, 표준 PCR 증폭에 의해 수득될 수 있다.
LCVR 영역을 암호화하는 단리된 DNA는 경쇄 불변 영역을 암호화하는 또 다른 DNA 분자에 LCVR-암호화 DNA를 작동가능하게 연결함으로써 전장 경쇄 유전자로 전환될 수 있다. 인간뿐만 아니라 다른 포유동물의 경쇄 불변 영역 유전자의 서열은 당업계에 공지되어 있다. 이러한 영역을 포함하는 DNA 단편은 표준 PCR 증폭에 의해 수득될 수 있다. 경쇄 불변 영역은 카파 또는 람다 불변 영역일 수 있다. 일부 실시형태에서, 경쇄 불변 영역은 카파 불변 영역이다.
용어 "암호화하는" 또는 "암호화하다"는 1종 이상의 아미노산을 암호화하는 폴리뉴클레오티드 서열을 지칭한다. 상기 용어는 시작 또는 중단 코돈을 필요로 하지 않는다. 본 발명은 항-CCR8 항체 폴리펩티드 서열을 암호화하는 핵산 분자를 포함한다.
본 발명의 폴리뉴클레오티드는 서열이 발현 제어 서열에 작동가능하게 연결된 후에 숙주 세포에서 발현될 수 있다. 발현 벡터는 전형적으로 에피솜으로서, 또는 숙주 염색체 DNA의 통합 부분으로서 숙주 유기체에서 복제가능하다. 일반적으로, 발현 벡터는 원하는 DNA 서열로 형질전환된 상기 세포를 검출할 수 있도록 선택 마커, 예를 들어 테트라사이클린, 네오마이신 및 디히드로엽산 환원효소를 함유할 것이다.
형질전환된 세포는 폴리펩티드의 발현을 촉진하는 조건 하에 배양되고, 폴리펩티드는 종래의 단백질 정제 절차에 의해 회수된다. 본원의 사용에 고려되는 폴리펩티드는 실질적으로 오염 내인성 재료가 없는 실질적으로 균일한 재조합 포유류 폴리펩티드를 포함한다. 본 발명의 항-CCR8 항체를 암호화하는 핵산을 함유하는 세포는 또한 하이브리도마를 포함한다.
본 발명의 항-CCR8 항체의 아미노산 서열을 암호화하는 폴리뉴클레오티드는 원하는 사용 또는 기능에 적절한 길이일 수 있으며, 하나 이상의 추가 서열, 예를 들어 조절 서열을 포함할 수 있고/있거나 더 큰 핵산, 예를 들어 벡터의 일부일 수 있다. 당업자는 유전자 코드의 축퇴로 인해 본원에 개시된 각각의 폴리펩티드 서열이 다수의 다른 핵산 서열에 의해 암호화된다는 것을 인식할 것이다. 돌연변이는 또한 핵산이 암호화하는 폴리펩티드의 생물학적 활성을 변경시키는 일 없이 핵산 내로 도입될 수 있다. 예를 들어, 비필수 아미노산 잔기에서 아미노산 치환을 야기하는 뉴클레오티드 치환을 생성할 수 있다.
본 발명의 항-CCR8 항체는 적어도 하나의 아미노산 치환을 가질 수 있으며, 단 항-CCR8 항체는 동일하거나 더 양호한 원하는 결합 특이성(예를 들어, CCR8에 대한 결합)을 보유할 수 있음이 이해될 것이다. 따라서, 항-CCR8 항체에 대한 변형은 본 발명의 범위 내에 포함된다. 이러한 변형은 결합 작제물의 원하는 결합 능력을 파괴하지 않는 보존적이거나 비보존적일 수 있는 아미노산 치환을 포함할 수 있다. 보존적 아미노산 치환은 생물학적 시스템에서의 합성에 의하기보다는 전형적으로 화학적 펩티드 합성에 의해 혼입되는 비자연 유래 아미노산 잔기를 포함할 수 있다. 이들은 펩티드모방체, 및 다른 반전된 또는 반대 형태의 아미노산 모이어티를 포함한다. 보존적 아미노산 치환은 또한 본래의 아미노산 잔기를, 그 위치에서 아미노산 잔기의 극성 또는 전하에 대한 영향이 없거나 거의 없도록 규범적인(normative) 잔기로 치환하는 것을 포함할 수 있다.
인간 CCR8은 야생형 인간 CCR8 서열 및 이의 변이체 및 이소형을 포함한다. 인간 CCR8의 아미노산 서열은 서열번호 21의 아미노산 서열을 포함한다. 핵산 서열과 관련하여, 본원에 사용된 바와 같이 용어 "변이체"는 (i) 참조된 뉴클레오티드 서열의 일부 또는 단편; (ii) 참조된 뉴클레오티드 서열의 상보체 또는 이의 일부; (iii) 참조된 핵산 또는 이의 상보체와 실질적으로 동일한 핵산; 또는 (iv) 엄격한 조건하에, 참조된 핵산, 이의 상보체, 또는 이와 실질적으로 동일한 서열에 혼성화하는 핵산을 의미한다. 펩티드 또는 폴리펩티드와 관련하여, 용어 "변이체"는 본원에 사용된 바와 같이, 아미노산의 삽입, 결실 또는 보존적 치환에 의해 아미노산 서열내 참조 펩티드 또는 폴리펩티드와 상이하지만, 참조 펩티드 또는 폴리펩티드의 적어도 하나의 생물학적 활성을 보유하는 펩티드 또는 폴리펩티드를 지칭한다. 변이체는 또한 적어도 하나의 생물학적 활성을 보유하는 아미노산 서열을 갖는 참조된 단백질과 실질적으로 동일한 아미노산 서열을 갖는 단백질을 의미할 수 있다. 용어 "이소형"은 폴리펩티드 또는 단백질 변이체를 지칭하기 위해 본원에서 사용될 수 있다. 전형적으로, 단백질 이소형은 단일 유전자 또는 유전자군에서 유래하고 유전적 차이의 결과인 매우 유사한 단백질 세트의 구성원이다. 일부 단백질 이소형은 동일하거나 유사한 생물학적 기능을 나타내지만, 일부 이소형은 독특한 기능을 갖는다. 이소형은 대체 스플라이싱, 가변 프로모터 사용, 또는 단일 유전자의 기타 전사 후 변형을 통해 생성될 수 있다.
변이체는 전체 유전자 서열 또는 이의 단편의 전체 길이에 걸쳐 실질적으로 동일한 핵산 서열일 수 있다. 핵산 서열은 유전자 서열 또는 이의 단편의 전체 길이에 걸쳐 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일할 수 있다. 다른 실시형태에서, 변이체는 아미노산 서열 또는 이의 단편의 전체 길이에 걸쳐 실질적으로 동일한 아미노산 서열일 수 있다. 아미노산 서열은 아미노산 서열 또는 이의 단편의 전체 길이에 걸쳐 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 100% 동일할 수 있다.
사이노몰구스 원숭이 CCR8의 아미노산 서열은 서열번호 22의 아미노산 서열을 포함한다.
본 발명의 항체는 포유동물 세포에서 쉽게 생산될 수 있으며, 이의 비제한적인 예에는 CHO, NSO, HEK293 또는 COS 세포가 포함된다. 숙주 세포는 당업계에 잘 알려진 기술을 사용하여 배양된다.
관심의 폴리뉴클레오티드 서열(예를 들어, 항체의 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드 및 발현 제어 서열)을 함유하는 벡터는 세포 숙주의 유형에 따라 달라지는 잘 알려진 방법에 의해 숙주 세포 내로 전달될 수 있다. 벡터의 예는 플라스미드, 바이러스 벡터, 비-에피솜 포유류 벡터 및 발현 벡터, 예를 들어, 재조합 발현 벡터를 포함하지만, 이에 한정되지 않는다.
본 발명의 재조합 발현 벡터는 숙주 세포에서의 핵산 발현에 적합한 형태로 본 발명의 핵산을 포함할 수 있다. 재조합 발현 벡터는 발현될 핵산 서열에 작동 가능하게 연결되는, 발현을 위해 사용될 숙주 세포에 기반하여 선택되는 하나 이상의 조절 서열을 포함한다. 조절 서열은 많은 유형의 숙주 세포에서 뉴클레오티드 서열의 구성적 발현을 지시하는 것(예를 들어, SV40 초기 유전자 인핸서, 라우스(Rous) 육종 바이러스 프로모터 및 사이토메갈로바이러스 프로모터), 특정 숙주 세포에서만 뉴클레오티드 서열의 발현을 지시하는 것(예를 들어, 조직-특이적 조절 서열, 문헌[Voss et al., 1986, Trends Biochem. Sci. 11:287, Maniatis et al., 1987, Science 236:1237] 참조, 그의 전체가 본원에 참고로 포함됨), 및 특정 치료 또는 조건에 반응하여 뉴클레오티드 서열의 유도성 발현을 지시하는 것(예를 들어, 포유동물 세포의 메탈로티오닌 프로모터 및 원핵 및 진핵 시스템 모두에서 tet-반응성 및/또는 스트렙토마이신 반응성 프로모터(id 참조)을 포함한다. 당업자는 발현 벡터의 디자인이 형질전환될 숙주 세포의 선택, 원하는 단백질의 발현 수준 등과 같은 인자에 의존할 수 있다는 점에 유의할 것이다. 본 발명의 발현 벡터는 숙주 세포 내로 도입되어 본원에 기재된 바와 같이 핵산에 의해 암호화된, 융합 단백질 또는 펩티드를 포함하는 단백질 또는 펩티드를 생성할 수 있다.
전형적으로, 임의의 숙주 세포에서 사용되는 발현 벡터는 플라스미드 유지를 위한 그리고 외인성 뉴클레오티드 서열의 클로닝 및 발현을 위한 서열을 포함할 것이다. "측접 서열"로서 총칭되는 이러한 서열은 특정 실시형태에서 전형적으로 다음의 뉴클레오티드 서열 중 하나 이상을 포함한다: 프로모터, 하나 이상의 인핸서 서열, 복제 기점, 전사 종결 서열, 공여자 및 수용자 스플라이스 부위를 포함하는 완전한 인트론 서열, 폴리펩티드 분비를 위한 리더 서열을 코딩하는 서열, 리보솜 결합 부위, 폴리아데닐화 서열, 발현될 폴리펩티드를 코딩하는 핵산을 삽입하기 위한 폴리링커 영역, 및 선발 가능한 마커 요소. 리더 서열은 서열번호 558(atggacatgagagtgcctgcacagctgctgggcctgctgctgctgtggctgagaggcgccagatgc)로 암호화되는 서열번호 557(MDMRVPAQLLGLLLLWLRGARC)의 아미노산 서열을 포함할 수 있다. 리더 서열은 서열번호 560(atggcctggg ctctgctgct cctcaccctc ctcactcagg gcacagggtc ctgggcc)으로 암호화되는 서열번호 559(MAWALLLLTLLTQGTGSWA)의 아미노산 서열을 포함할 수 있다. 본 발명은 리더 서열 없는 항체 단백질 서열을 고려한다.
본 발명은 또한 항체 HC의 C-말단 리신 잔기가 클리핑된 본 발명의 항-CCR8 항체를 고려한다. C-말단 리신 잔기가 결여된 항체 HC 아미노산 서열을 포함하는 항-CCR8 항체가 고려된다.
항체를 포함하지만 이에 제한되지 않는 단백질을 정제하기 위하여 다양한 단백질 정제 방법을 사용할 수 있으며, 이러한 방법은 당업계에 공지되어 있다.
본 발명의 항-CCR8 항체는 잘 알려진 방법에 의해 생합성되고, 정제되고, 투여를 위해 제형화될 수 있다. 예를 들어, HEK 293 또는 CHO와 같은 적절한 숙주 세포는 2개의 벡터가 사용되는 경우, 미리 결정된 HC:LC 벡터 비율을 사용하거나 중쇄와 경쇄 모두를 암호화하는 단일 벡터 시스템을 사용하여 항체를 분비하기 위한 발현 시스템으로 일시적으로 또는 안정적으로 형질감염된다. 이들 일반적으로 사용되는 숙주 세포로부터의 항체의 발현 및 분비에 적합한 벡터는 잘 알려져 있다. 항체의 발현 및 분비 후, 배지를 정화하여 세포를 제거하고, 정화된 배지는 일반적으로 사용되는 다양한 기술을 사용하여 정제된다. 예를 들어, 배지는 인산염 완충 식염수(pH 7.4)와 같은 완충액으로 평형화된 단백질 A 또는 G 컬럼에 적용될 수 있다. 컬럼을 세척하여 비특이적 결합 성분을 제거한다. 결합된 항체는 예를 들어, pH 구배(예컨대 0.1 M 인산나트륨 완충액 pH 6.8 내지 0.1 M 시트르산나트륨 완충액 pH 2.5)로 용출된다. 항체 분획은 예컨대 SDS-PAGE에 의해 검출된 다음, 풀링된다. 추가 정제는 사용 목적에 따라 선택적이다. 항체는 일반적인 기술을 사용하여 농축 및/또는 멸균 여과될 수 있다. 숙주 세포 및 성장 배지 성분, 및 항체의 가용성 응집체 및 다량체와 같은 항체 이외의 다른 물질은 크기 배제, 소수성 상호작용, 양이온 교환, 음이온 교환, 친화도 또는 수산화인회석 크로마토그래피를 포함한 일반적인 기술을 통해 효과적으로 감소 또는 제거될 수 있다. 이러한 크로마토그래피 단계 후 항체의 순도는 전형적으로 95%보다 높다. 생성물은 -70℃에서 냉동되거나, 동결건조될 수 있다.
예시적인 양태에서, 본 발명의 항체는 서열번호 354, 364, 374, 384, 394, 404, 414, 424, 434, 444, 454, 464, 474, 484, 494, 504, 514, 524, 534, 544, 554, 1127, 1129, 1131, 1134, 1136, 1138, 1140, 1142, 1144, 1146, 1148, 1150, 1152, 1154, 1156, 1158, 또는 1160에서와 같이 C-말단 리신을 포함하는 HC를 포함한다. 대안적인 양태에서, 항체는 서열번호 573 내지 592 또는 서열번호 1238 내지 1254에서와 같이 C-말단 리신이 없는 HC를 포함한다. 또한, HC N-말단 글루타민 및/또는 N-말단 글루타민산은 피로글루타민산으로 전환될 수 있다. 본 발명의 항체에 대해서는 어느 형태든 구상된다.
유사하게, 예시적인 양태에서, 항-PD-1 항체는 예를 들어 서열번호 41에서와 같이 C-말단 리신을 포함하는 중쇄를 포함한다. 대안적인 양태에서, 항-PD-1 항체는 C-말단 리신 없이 서열번호 636의 중쇄를 포함한다. 다른 예시적인 양태에서, 항-PD-1 항체는 C-말단 리신을 포함하는 중쇄를 포함한다. 대안적인 양태에서, 항-PD-1 항체는 C-말단 리신 없이 중쇄를 포함한다.
본 발명의 항-CCR8 항체, 또는 이를 포함하는 약제학적 조성물은 비경구 경로로 투여될 수 있으며, 이의 비제한적인 예는 피하 투여 및 정맥내 투여이다. 근육내, 동맥내, 병변내 및 복막 볼루스 주사가 다른 가능한 투여 경로이다. 항-CCR8 항체는 또한 주입, 예를 들어 정맥내 또는 피하 주입을 통해 투여될 수 있다. 본 발명의 항-CCR8 항체는 약제학적으로 허용가능한 담체, 희석제, 또는 부형제와 함께 단일 또는 다중 용량으로 환자에게 투여될 수 있다. 임의로, 조성물은 하나 이상의 생리학적 활성제를 추가로 포함한다. 본 발명의 약제학적 조성물은 당업계에 잘 알려진 방법에 의해 제조될 수 있으며(예를 들어, 문헌[The Science and Practice of Pharmacy, 22nd ed. (2012), A. Loyd et al., Pharmaceutical Press]), 본원에 개시된 바와 같이 항체, 및 하나 이상의 약제학적으로 허용가능한 담체, 희석제, 또는 부형제를 포함한다.
본원에서 상호교환적으로 사용되는 바와 같이, "치료" 및/또는 "치료하는" 및/또는 "치료하다"는 본원에 기재된 장애의 둔화, 중단, 정지, 제어, 중지 또는 역전이 있을 수 있는 모든 과정을 지칭하도록 의도되지만, 반드시 모든 장애 증상이 완전히 제거되는 것을 나타내는 것은 아니다. 치료는 본 발명의 항-CCR8 항체의 활성으로부터 이익을 얻을 수 있는 인간의 질환 또는 병태를 치료하기 위한 본 발명의 항-CCR8 항체의 투여를 포함하며, (a) 질환의 추가 진행을 억제하는 것; 및 (b) 질환을 완화시키는 것, 즉, 질환이나 장애의 퇴행을 일으키거나, 또는 이의 증상이나 합병증을 완화시키는 것을 포함한다.
본 발명의 항-CCR8 항체의 치료적 유효량(또는 용량)이 투여될 수 있다. 본원에 사용된 바와 같이, "유효량"은 연구원, 의사, 또는 기타 임상의가 모색하는, 조직, 시스템, 동물, 포유동물 또는 인간에서의 생물학적 또는 의학적 반응 또는 원하는 치료 효과를 유도할 본 발명의 항-CCR8 항체 또는 이러한 항체를 포함하는 약제학적 조성물의 양을 의미한다. 항체의 유효량은 개체의 질환 상태, 연령, 성별 및 체중, 및 대상체에서의 원하는 반응을 유발하는 항체의 능력과 같은 인자에 따라 변할 수 있다. 유효량은 또한 치료학적으로 유리한 효과가 항체의 임의의 독성 또는 해로운 효과를 능가하는 것이다. 이러한 이익에는 암의 징후 또는 증상 개선이 포함된다. 본 발명의 항-CCR8 항체의 유효량은 단일 용량 또는 다중 용량으로 투여될 수 있다. 환자에 대한 유효량을 결정할 때 주치의는 환자의 체구(예를 들어, 체중 또는 질량), 체표면적, 연령, 및 전반적인 건강; 관련된 특정 질병이나 장애; 질환 또는 장애의 정도, 관련성 또는 중증도; 개별 환자의 반응; 투여되는 특정 화합물; 투여 방식; 투여된 제제의 생체이용률 특성; 선택된 용량 요법; 병용 약제 사용; 및 의료 종사자에게 알려진 기타 관련 상황을 포함하지만 이에 제한되지 않는 다양한 요인을 고려한다.
PD-1/PD-L1 경로의 길항제, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, 및/또는 면역 세포 공동자극 수용체의 작용제의 투여량, 투여 빈도, 제형 및 유효량이 또한 본원에 기재된 바와 같이 결정될 수 있다.
본 발명의 방법에 사용하기에 적합한 PD-L1 길항제 항체는 아테졸리주맙, 아벨루맙, 또는 더발루맙을 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 본 발명의 방법에 사용하기에 적합한 PD-1 길항제 항체의 예는 펨브롤리주맙, 니볼루맙, 세미플리맙, 피딜리주맙, 스파르탈리주맙, 캄렐리주맙, 신틸리맙, 티슬레리주맙, 토리팔리맙, 도스탈리맙, 항체 20C1.006, 젤루발리맙, 항체 20A2.003, 항체 22D4.006, 또는 항체 22D4.017, 및 WO 2019/140196에 기재된 임의의 PD-1 길항제 항체를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다. 이러한 방법에는 유효량의 본 발명의 항-CCR8 항체 및 PD-L1 길항제 항체 또는 PD-1 길항제 항체를 투여하는 단계를 포함하는, 환자의 암 치료 방법이 포함된다. 이러한 방법은 또한 환자에게 유효량의 Treg 고갈 항체, 및 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, T 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제 중 하나 이상을 투여하는 단계를 포함하는 환자의 암을 치료하는 방법을 포함한다.
이중특이적 T-세포 인게이저 분자는 2개의 유연하게 연결된 항체 유래 결합 도메인으로부터 생성된 재조합 단백질 작제물이다. "이중특이적 T-세포 인게이저 분자"는 "BiTE® 분자"와 상호교환적으로 사용될 수 있다. 이중특이적 T-세포 인게이저의 하나의 결합 도메인은 표적 세포 상의 선택된 종양-관련 표면 항원에 특이적이고; 제2 결합 도메인은 CD3, 즉, T 세포 상의 T 세포 수용체 복합체의 서브유닛에 대해 특이적이다. 특정 설계에 의해, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자는 T 세포를 표적 세포와 일시적으로 연결하고 동시에 표적 세포에 대한 T 세포의 고유 세포용해 잠재력을 강력하게 활성화하는 데 특히 적합하다(문헌[Yang, Fa; Wen, Weihong; Qin, Weijun (2016). "Bispecific Antibodies as a Development Platform for New Concepts and Treatment Strategies". International Journal of Molecular Sciences. 18 (1): 48 (2016)]). 이중특이적 T-세포 인게이저 분자는 이중특이적이며, 이는 두 표적(표적 항원 및 CD3)에 동시에 결합한다는 것을 의미한다. CD3에 결합하는 scFv의 예의 서열에는 I2E 및 I2C가 포함되며, 표 15에 기재되어 있다. 본 발명의 방법에 사용하기에 적합한 이중특이적 T-세포 인게이저 분자는 표 15에 제공된 이중특이적 T-세포 인게이저 분자를 포함하지만, 이에 제한되지 않는다.
CD3 결합 도메인 I2C는 각각 서열번호 87 내지 95의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3, VH, VL, 및 VH-VL 아미노산 서열을 포함한다. CD3 결합 도메인 I2E는 각각 서열번호 96 내지 103의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3, VH, 및 VL 아미노산 서열을 포함한다. CD33 T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 104 내지 118의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. EGFRVIII T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 119 내지 129의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. MSLN T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 130 내지 141의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. CDH19 T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 142 내지 159의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. FLT3 T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 160 내지 170의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. DLL3 T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 171 내지 181의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. CD19 T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 182 내지 191의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. BCMA T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 192 내지 202의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. PSMA T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 203 내지 240의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. CD70 T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 241 내지 250의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. CLDN18.2 T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 251 내지 266의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. MUC17 T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 267 내지 302의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. CDH3 T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 303 내지 313의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다. CD19 T 세포 인게이저 분자의 예는 서열번호 314 내지 332의 CDR, VH/VL 영역, 및 이중특이적 단일 사슬 분자 아미노산 서열을 포함하는 것이다.
본 발명의 방법에는 유효량의 본 발명의 항-CCR8 항체 및 이중특이적 T-세포 인게이저 분자를 투여하는 단계를 포함하는, 환자의 암 치료 방법이 포함된다. 이러한 방법은 또한 환자에게 유효량의 Treg 고갈 항체, 및 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, T 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제 중 하나 이상을 투여하는 단계를 포함하는 환자의 암을 치료하는 방법을 포함한다.
면역 세포 공동자극 수용체의 작용제는 공동면역 세포(예컨대 활성화된 T 세포) 상의 공동자극 수용체와 결합하고 수용체의 활성을 촉진하는 분자이다. 공동자극 수용체의 예에는 CD2, TNFRSF4 (OX40), TNFRSF5 (CD40), TNFRSF7 (CD27), TNFRSF8(CD30), TNFRSF9 (4-1BB), TNFRSF14(HVEM), TNFRSF18 (GITR), 및 ICOS가 포함된다.
실시예
실시예 1: CCR8 특이성
숙주 인간 배아 신장(HEK) 293T 세포에서 유세포 분석을 사용하여 항체의 결합 특이성을 평가하기 위해 형질감염된 세포를 사용하였다. 단백질은 제조업체의 지침에 따라 인간 CCR8(서열번호 21), A27G 점 돌연변이(서열번호 23)를 갖는 인간 CCR8, 뮤린 CCR8(서열번호 24), 래트 CCR8(서열번호 25), 인간 CCR4(서열번호 26), 또는 제어 발현 벡터, Gibco™ Opti-MEM® 배지(Gibco), 및 293Fectin™ 시약(Invitrogen)을 사용한 형질감염에 의해 HEK 293T 세포에서 발현되었다. 인간 T-세포 림프종(HuT78) 세포주를 또한 사용하여, 내인성으로 발현된 CCR8에 대한 특이성을 결정하였다.
형질감염된 HEK293T 세포(형질감염 후 24시간) 또는 HuT78 세포를 FACS 완충액(PBS + 2% 우태아혈청)에 재현탁하고 96웰 플레이트에 첨가하였다. 대조군 항체 433H(BD Biosciences) 또는 L263G8(BioLegend), 항체 1 IgG2, 또는 항체 2 IgG2를 함유하는 하이브리도마 상청액 샘플을 5.0 μg/mL의 최종 농도로 첨가하고, 세포를 재현탁하고, 4℃에서 1시간 동안 인큐베이션하였다. 플레이트를 FACS 완충액으로 2회 세척하고, 원심분리하여 세포를 펠릿화하고, 상청액을 제거하고, FACS 완충액에 재현탁하여 결합되지 않은 항체를 제거하였다.
5.0 μg/mL의 FACS 완충액으로 구성된 Alexa Fluor 647 염소 항-인간 또는 래트 IgG(Fcγ 단편 특이적) 2차 항체(Jackson ImmunoResearch)를 각 웰에 첨가하고, 세포를 재현탁하고, 4℃에서 15분 동안 인큐베이션하였다. 플레이트를 FACS 완충액으로 2회 세척하고, 원심분리하여 세포를 펠릿화하고, 상청액을 제거하고 FACS 완충액에 재현탁하여 결합되지 않은 2차 항체를 제거하였다. 샘플을 FACS 완충액에 재현탁하고, Intellicyt HyperCyt 자동 샘플러가 장착된 IntelliCyt® iQue 또는 BD Accuri™ 유세포 분석기에서 판독했다. 면역화된 동물의 3개 코호트로부터 유래된 데이터가 표 2에 제시되어 있다.
[표 2]
이들 데이터는 A27G 돌연변이를 갖는 인간 CCR8, 래트, 및 마우스 CCR8을 포함하는, 인간 CCR8에 결합된 항체 1 IgG2 또는 항체 2 IgG2를 함유하는 하이브리도마 상청액을 입증한다. 제어 발현 벡터로 형질감염된 인간 CCR4 또는 293T 세포에 결합된 상청액의 테스트된 항체는 없었다.
실시예 2: 인간 및 사이노몰구스 원숭이 조절 T 세포에 대한 항체 결합
1차 인간 및 사이노몰구스 원숭이 조절 T 세포(인간 또는 사이노 T-regs)에 의해 발현된 내인성 CCR8에 대한 항-CCR8 항체의 결합은 유세포 분석법으로 평가하였다. 새로 단리된 인간(N=3) 및 사이노몰구스 원숭이(N=2) 말초 혈액 단핵 세포(PBMC)를 4℃에서 1시간 동안 인간 Fc 블록(Block)의 존재 하에 20% 최종 농도의 항-CCR8 하이브리도마 배양 상청액과 함께 인큐베이션하였다. 1차 항체를 세포에서 씻어 내고, 2차 항-인간 또는 항-래트 IgG Fc 항체 및 인간/사이노 교차 반응성 항-CD4/항-CD25/항-CD127 항체의 칵테일을 첨가하고, 4℃에서 30분 동안 인큐베이션하였다. FACS Canto 유세포 분석기를 사용하여 200,000개의 이벤트를 수집하고, CD4+/CD25+/CD127- 게이트 생존 세포에서 결합을 검출하였다. 양성 세포 백분율은 조사 중인 항체를 함유하는 하이브리도마 배양 상청액에 의해 염색된 인간 또는 사이노 Treg의 백분율을 나타낸다. 대조군 항체 433H를 정제하고, 20 μg/ml의 농도로 사용하였다. 결과를 표 3에 나타낸다.
[표 3]
이들 데이터는 본 발명의 항체를 함유하는 하이브리도마 상청액이 1차 T-세포에서 발현된 내인성으로 발현된 인간 및 사이노몰구스 CCR8에 결합한다는 것을 입증한다.
실시예 3: 에피토프 비닝
항-CCR8 항체의 에피토프 매핑을 가능하게 하기 위해, 인간 CCR8-결합 하이브리도마 상청액을 CCR8의 1 내지 35개의 아미노산 N-말단 부분으로부터 생성된 5개의 비오티닐화된 N-말단 CCR8 펩티드(서열번호 31)에 대한 결합에 대해 시험하였다. 5개의 펩티드 각각은 6개의 아미노산 오버래핑을 갖는 12개의 아미노산 길이였다. 펩티드 1, 펩티드 2, 펩티드 3, 펩티드 4, 및 펩티드 5의 아미노산 서열은 각각 서열번호 31의 아미노산 1 내지 12(서열번호 82), 7 내지 18(서열번호 85), 13 내지 24(서열번호 83), 19 내지 30(서열번호 86), 및 25 내지 35(서열번호 84)를 포함한다.
비오티닐화된 인간 CCR8 펩티드는 50 내지 100 ng/mL의 최종 단백질 농도로 FACS 완충액(PBS + 2% 우태아혈청) 중의 스트렙타비딘 폴리스티렌 비드(Spherotech)에서 포획되고, 실온에서 30분 동안 인큐베이션하였다. 비드를 FACS 완충액으로 2회 세척하여 결합되지 않은 단백질을 제거하고, 원심분리하여 비드를 펠렛화한 후 재현탁하고 StabilGuard(SurModics)에 함께 풀링하였다. 풀링된 비오티닐화된 인간 CCR8 코팅된 비드를 96-웰 플레이트의 하이브리도마 상청액 샘플에 첨가하여, 최종 항체 농도가 5.0 μg/mL가 되도록 한 다음 실온에서 1시간 동안 인큐베이션하였다.
플레이트를 FACS 완충액으로 2회 세척하고, 원심분리하여 비드를 펠릿화하고, 상청액을 제거하고 FACS 완충액에 재현탁하여 비결합 항체를 제거하였다. 5.0 μg/mL의 FACS 완충액으로 구성된 Alexa Fluor 488 염소 항-인간 또는 래트 IgG(Fcγ 단편 특이적) 2차 항체(Jackson ImmunoResearch)를 각 웰에 첨가하고, 비드와 함께 재현탁하고, 실온에서 15분 동안 인큐베이션하였다. 플레이트를 FACS 완충액으로 2회 세척하고, 원심분리하여 비드를 펠릿화하고, 상청액을 제거하고 FACS 완충액에 재현탁하여 비결합 2차 항체를 제거하였다. 그런 다음 샘플을 FACS 완충액에 재현탁하고, IntelliCyt® iQue 유세포 분석기에서 판독하였다.
결과를 표 4에 나타낸다. 데이터는 특정 펩티드로 코팅된 비드에 대한 기하 평균 결합을, 음성 대조군 펩티드(관련되지 않은 서열을 갖는 펩티드)로 코팅된 비드에 대한 결합의 기하 평균으로 나눈 비율로 나타낸다. 2보다 큰 값은 결합이 있음을 나타낸다.
[표 4]
흥미롭게도, 항체 1 IgG2를 함유하는 하이브리도마 상청액은 가장 N-말단 영역(1 내지 12)에 결합되어 있으며, 이는 항체 1 IgG2가 CCR8의 독특한 에피토프에 결합함을 시사하며, 이는 항체 1 IgG2의 높은 친화도 및 생활성에 기여하는 것으로 생각된다.
실시예 4:
에피토프 클러스터링
인간 CCR8의 세포외 도메인은 3개의 루프와 35개 아미노산의 N-말단 펩티드를 포함한다. 에피토프 맵핑을 위해, 인간 CCR8의 N-말단 펩티드(P_1-35(서열번호 31)로 지정)를 3개의 연속 세그먼트(P_1-12(서열번호 82), P_13-24(서열번호 83), 및 P_25-35(서열번호 84)로 지정)로 나누었다. 연속 세그먼트의 인접한 N- 또는 C-말단 영역을 커버하기 위해, 2개의 추가 오버래핑 단편(P_7-18(서열번호 85 및 P_19-30(서열번호 86)로 지정)을 제조하였다. 상기 기재된 인간 CCR8의 전장 N-말단 펩티드 및 모든 절단된 N-말단 펩티드의 C-말단 단부에서, V5 태그가 G4S-링커를 통해 융합되었다. V5 태그 다음, 닭 알부민을 추가 G4S-링커를 통해 융합시키고, FLAG 태그, 생체내 비오티닐화를 위한 BAP(비오틴 수용체 단백질), 및 H3G를 각각 SG-링커를 통해 융합하였다. 위에서 설명한 모든 작제물을 pEFDHFR 벡터로 클로닝하고, HEK 293 세포에 일시적으로 형질감염하였다.
HEK 293 세포(1x108)를 100 ml FreeStyle 발현 배지(Gibco 12338-018)에 재현탁시키고, 제조업체 프로토콜에 따라 4 ml OptiMEM(Gibco 31985-047), 100 μl 293fectin(Invitrogen 12347-019), 및 전장 또는 절단된 N-말단 CCR8 작제물을 암호화하는 50 μg DNA로 형질감염시켰다. 세포를 8% CO2가 있는 가습 인큐베이터에서 130 rpm으로 72시간 동안 FreeStyle 발현 배지에서 성장시켰다. 세포를 1,500 rpm에서 10분간 원심분리하고, 상청액을 수확했다. 형질감염된 세포 각각의 상청액 10 ml 또는 음성 대조군인 9 ml의 HEK 293 세포를 Amicon Ultra-15 튜브(UFC901008)를 사용하여 500 μL로 20배 농축시켰다. HEK 293 음성 대조군뿐만 아니라 전장 및 절단된 N-말단 CCR8 작제물 각각에 대해, 18x106개의 세척된 스트렙타비딘-비드(Streptavidin Microspheres, 6 μm; Polysciences 24172-1)를 500 μL의 농축된 상청액에 재현탁하고, 1시간 동안 천천히 진탕하면서 인큐베이션하였다. 각각의 항원 또는 음성 대조군과 결합된 비드를 세척하고, 4℃에서 밤새 저장하였다.
스트렙타비딘-비드에 대한 전장 및 절단된 N-말단 CCR8 작제물의 발현 및 결합을 확인하기 위해, 염색당 2x105개의 비드를 5 μg/mL의 항-FLAG 항체(클론 M2, Sigma F3165/ F1804), 5 μg/mL의 항-V5 항체(클론 SV5-Pk1; AbD Serotec, MCA 1360), 및 PE-표지된 항 마우스 Fcy 2차 항체(Jackson 115-116-071)의 1:100 희석액과 함께 인큐베이션하였다. 항원-결합된 비드를 3개의 상이한 항-인간 CCR8 항체와 함께 인큐베이션하였다. 항-인간 CCR8 항체(클론 L263G8; BioLegend, 360602 및 클론 433H; BD 747578; 각각 5 μg/ml) 중 2개의 결합을 PE-표지된 항 마우스 Fcy 2차 항체(Jackson 115-116-071)의 1:100 희석액으로 검출하였다. 항-인간 CCR8 항체(다클론; Abcam, ab140796)의 결합을 PE-표지된 항 염소 Fcy 2차 항체(Jackson 109-116-098)의 1:50 희석액으로 검출하였다.
스트렙타비딘-비드에 결합된 전장 및 절단된 N-말단 CCR8 작제물에 대한 CCR8-결합 TCE 분자 및 scFab-함유 CCR8-결합 TCE 분자의 결합을 결정하였다. 가장 일반적인 의미에서, T 세포 인게이저("TCE") 분자는 2개의 서로 다른 항원에 결합할 수 있는 단일 사슬 폴리펩티드를 포함한다. 용어 "TCE 분자"는 용어 "BiTE® 분자" 또는 "이중특이적 T-세포 인게이저" 분자와 상호교환적으로 사용될 수 있다. 시험된 TCE 분자에는 CCR8과 결합하는 scFab 및 CD3과 결합하는 scFv를 포함하는 분자(scFab-함유 TCE 분자), 및 CCR8과 결합하는 scFv 및 CD3과 결합하는 scFv를 포함하는 분자가 포함되었다. 시험된 TCE 분자는 또한 반감기 연장(HLE) 모이어티로서 C-말단에 scFc를 포함하였다. 항체 1 항체의 CDR은 TCE1의 CDR(TCE1 CDR 아미노산 서열은 서열번호 561 내지 566을 포함함)과 동일하다. 항체 2 IgG2의 CDR은 TCE2의 CDR(TCE2 CDR 아미노산 서열은 서열번호 567 내지 572를 포함함)과 동일하다.
비드를 5 μg/mL의 각각의 TCE 분자와 함께 인큐베이션하였다. 이들 CCR8-결합 TCE 분자와 scFab-함유 CCR8-결합 TCE 분자의 결합은 2 μg/ml의 항-히스티딘-항체(클론 AD1.1.10; AbD Serotec MCA 1396) 및 PE-표지된 항 마우스 Fcy 2차 항체(Jackson 115-116-071)의 1:100 희석액을 사용하여 검출하였다. 모든 항체, CCR8-결합 TCE 분자, 및 scFab-함유 CCR8-결합 TCE 분자를 2% FBS 함유 PBS에서 희석하고, 모든 인큐베이션은 4℃에서 45분(1차 항체) 동안 또는 30분(2차 항체) 동안 수행하였다. 2% FBS 함유 PBS를 사용하여 세척을 수행하고, FACS 분석 전 최종 현탁액 완충액을 또한 2% FBS 함유 PBS로 세척하였다. 항체 및 TCE 결합은 Intellicyte IQue를 사용하여 검출하였다. 평균 형광의 변화는 Intellicyte IQue 및 FlowJo로 분석하였다. 다양한 전장 및 절단된 N-말단 CCR8 작제물에 대한 결합은 유세포 분석에 의해 검출된 양성 신호로 반영되었다.
스트렙타비딘-비드에 대한 전장 및 다양한 절단된 N-말단 CCR8 작제물의 발현 및 결합은 표 5 및 6에 나타난 바와 같이 유세포 분석에 의해 확인하였다.
[표 5]
표 5의 데이터는 항-인간 CCR8 항체가 인간 CCR8 P_1-35의 전장 N-말단 펩티드에 결합하였음을 입증하며, 이는 이들이 인간 CCR8의 N-말단 펩티드를 인식했음을 나타낸다. 어떤 항체도 스트렙타비딘-비드 단독 또는 HEK 293 대조군에 대한 결합을 나타내지 않았다. 항-인간 CCR8 항체(클론 L263G8 및 클론 433H)는 동일한 결합 패턴을 보인 반면, 다클론 항-인간 CCR8 항체는 중첩 단편 P_7-18에 대한 추가 결합을 나타냈다.
[표 6]
표 5의 데이터는 CCR8-결합 TCE 분자 및 scFab-함유 CCR8-결합 TCE 분자가 전장 N-말단 CCR8 펩티드 P_1-35에 결합하였음을 입증한다. TCE2는 절단된 N-말단 CCR8 펩티드 P_13-24에 결합하였다. 흥미롭게도, TCE1은 절단된 N-말단 CCR8 펩티드 P_1-12에 결합하였으며, 이는 TCE1이 CCR8의 독특한 에피토프에 결합함을 입증한다.
실시예 5: 항체 기능 활성
HUT78 세포(CCR8을 내인적으로 발현하는 인간 T 림프구 세포주)에서 CLL-1 의존성 주화성의 차단에 대해 하이브리도마 상청액을 시험했다. 테스트는 완전한 HUT-78 성장 배지에서 5 μm 공극 크기를 갖는 96-웰 트랜스웰 플레이트에서 수행하였다. 세포를 정제된 항체와 함께 30분 동안 사전 인큐베이션하고, 상단 트랜스웰 챔버로 옮겼다(총 50 μl 부피 및 웰당 50,000개 세포).
재조합 Hu CCL1(R&D)을 최적이하 농도인 100 pM로 제조하고, 바닥 트랜스웰 챔버에 웰당 100 μl로 첨가했다. 트랜스웰 플레이트를 5% CO2와 함께 37℃에서 밤새 인큐베이션하였다. CCL1의 최적이하 농도는 세포의 주화성 용량 반응 곡선을 기반으로 확립되었으며, IC50이 100 pM 이하인 항체를 선택할 수 있게 되었다. 인큐베이션이 끝나면 상단 챔버를 제거하고, 50 μl/웰의 CellTiterGlo 시약(Promega)을 이동된 세포가 있는 바닥 챔버에 첨가하였다. 실온에서 10분간 인큐베이션한 후, 바닥 챔버의 100 μl의 혼합물을 발광 판독(Envision 플레이트 리더)을 위해 검정색 웰 투명 바닥 플레이트로 옮겼다. 주화성의 억제율은 각 플레이트에 존재하는 Basal 및 Max 주화성 대조군 웰을 사용하여 계산하였다. 억제율 및 IC50 값은 스크리너 분석 소프트웨어를 사용하여 계산하였다. 세 가지 실험의 평균을 표 7에 나타낸다.
[표 7]
이들 데이터는 독특한 에피토프에 결합하는 항체 1이 CCR8에 결합함에도 불구하고 주화성 활성을 차단하지 않으며, 중화 항체가 아님을 입증한다. 이들 데이터는 항체 1이 CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않는다는 것을 입증한다. 하이브리도마 상청액에서 항체를 테스트하는 실험에서도 유사한 데이터가 관찰되었다.
실시예 6: 항체-매개 세포독성 분석
항-CCR8 항체가 항체-매개 세포독성(ADCC)을 매개할 수 있는지 결정하기 위해, 루시퍼라제 리포터 유전자로 안정적으로 형질감염되고 내인성 인간 CCR8을 발현하는 HUT78.luc 표적 세포를 사용하여 사멸 분석을 개발하였다. 6명의 서로 다른 공여자로부터 얻은 VF 표현형을 갖는 1차 NK 세포를 효과기 세포로 사용하고(표 8a 및 표 8b의 데이터의 경우); 2명의 서로 다른 공여자로부터 얻은 VF 표현형을 갖는 1차 NK 세포를 효과기 세포로 사용하고(표 8c의 데이터의 경우), 또는 3명의 서로 다른 공여자로부터 얻은 FF 표현형을 갖는 1차 NK 세포를 효과기 세포로서 그들 중 하나에 대해 3개의 개별 채혈과 함께 사용하였다(표 8d의 데이터의 경우). StemCell EasySep Hu NK 단리 키트를 사용하여 leukopak에서 NK 세포 음성 선택을 수행하였다.
정제된 항체는 5 μg/ml (1:10 희석으로 35 nM)에서 시작하여, 다양한 농도에서 시험하였다. 항체를 384-웰 플레이트의 표적 및 효과기 세포와 함께 5% CO2 37℃의 가습 인큐베이터에서 밤새 인큐베이션하였다. 효과기 대 표적 비율은 웰당 총 50 μl에 웰당 20,000개의 표적 세포로 5:1이었다. 인큐베이션이 끝나면, BioGlo(표 8a 및 8b) 또는 SteadyGlo(표 8c) 시약을 웰당 30 μl 첨가하고, 혼합하고, Envision 플레이트 판독기에서 발광을 판독하였다. 발광 신호는 생존 가능한 표적 세포의 양에 비례했다. ADCC 백분율은 (1 -(Ab 존재 하의 발광 신호/T+E 세포 단독에 대한 발광 신호)) x 100으로 계산하였다. EC50은 GraphPad Prism 7을 사용하여 계산하였다. 결과는 표 8a, 8b, 8c, 및 8d(N.D.는 결정되지 않음을 의미함)에 나타나 있다.
[표 8a]
[표 8b]
[표 8c]
[표 8d]
이들 데이터는 본 발명의 항체가 HUT78 세포의 표면 상에 발현된 CCR8 수용체를 통한 ADCC 기반 사멸을 나타냄을 입증한다.
실시예 7: 항-CCR8 항체의 친화도
항체 1 IgG2, 항체 2 IgG2, 또는 항체 4 IgG2를 함유하는 하이브리도마 상청액은 역학 배제 분석(KinExA)으로 평가하여 293T 세포에서 일시적으로 발현된 천연 사이노몰구스 CCR8 또는 HUT78 세포에서 발현된 천연 인간 CCR8에 대한 친화도를 평가하였다.
사이노몰구스 CCR8: 293T 세포
항체와 세포-표면-발현 항원 사이에 평형이 확립된 후 용액에 남아있는 유리 항체의 농도로부터 Kd를 결정하는 KinExA를 수행하였다. KinExA는 가용성 CCR8에 비해 기본 형태의 CCR8에 대한 결합 친화도를 더욱 민감하게 측정한다. 역학 배제 분석 방법은 문헌[Rathanaswami et al. Anal. Biochem: 373(1): 52-60 (2008)]에 본질적으로 설명된 대로 수행하였다.
간략하게, 인간 CCR8-발현 HUT78 세포 또는 사이노몰구스 원숭이 CCR8-발현 293T 세포를 사용하여 각 항체에 대해 평형 세트를 설정했다. 혈구계산기를 사용하여 세포 수를 세었다. HUT78 세포를 적정하고, 0.05% 아지드화나트륨을 갖는 HUT 배지(RPMI 1640, 10% FBS, 10 mM HEPES, 2 mM L-Glut, 1 mM Sod. Pyr, 0.1 mM NEAA, 50 uM 2-ME)에서 2개의 서로 다른 불변 항체 농도(하나는 48 pM, 다른 하나는 2 nM)와 함께 인큐베이션하였다. 높은 [Ab] 평형 세트의 경우, HUT78 세포를 에펜도르프 튜브의 10개 지점에 대해 밀리리터당 6,250만 농도에서 1:2로 적정하고, 총 부피 400 μl에서 2 nM 항체로 평형화했다. 낮은 [Ab] 평형 세트의 경우, HUT78 세포를 50 ml Fulcon 튜브의 10개 지점에 대해 밀리리터당 389만 농도에서 1:2로 적정하고, 총 부피 15.5 mL에서 48 pM 항체로 평형화했다.
사이노 CCR8-발현 293T 세포를 적정하고, 0.05% 아지드화나트륨을 갖는 293T 배지(2% FBS 및 50 μg/ml G418을 갖는 Freestyle 발현 293T 배지)에서 2개의 서로 다른 불변 항체 농도(하나는 118 pM, 다른 하나는 5 nM)와 함께 인큐베이션하였다. 높은 [Ab] 평형 세트의 경우, 293T 세포를 에펜도르프 튜브의 10개 지점에 대해 밀리리터당 2,500만 농도에서 1:3으로 적정하고, 총 부피 200 μl에서 5 nM 항체로 평형화했다. 낮은 [Ab] 평형 세트의 경우, 293T 세포를 15 ml Fulcon 튜브의 10개 지점에 대해 밀리리터당 98만 농도에서 1:3으로 적정하고, 총 부피 10.2 mL에서 118 pM 항체로 평형화했다.
각 평형 세트에 대해 기준점 대조군에는 세포 배지만 포함된 샘플과 세포가 없는 샘플이 포함되었다. 평형 세트를 진탕하면서 실온에서 24시간 동안 인큐베이션하였다. 24시간의 인큐베이션 후, 500 x g에서 5분 동안 원심분리를 통해 상청액을 세포 펠릿으로부터 분리하였다. 이어서, 높은 [Ab] 및 낮은 [Ab] 평형 세트의 상청액을 KinExA 3200 기계를 통해 통과시켰다.
각 평형 샘플 세트는 KinExA 기계에서 이중으로 판독하였다. 낮은 [Ab] 평형 샘플의 경우, 인간 및 사이노 CCR8 평형 실험을 위해, 각 샘플의 6.8 mL 및 4.6 mL를 각각 이중으로 실행하였다. 높은 [Ab] 평형 샘플의 경우, 인간 및 사이노 CCR8 평형 실험을 위해, 각 샘플의 16 μL 및 75 μL를 각각 이중으로 실행하였다.
PMMA(폴리메틸 메타크릴레이트 입자) 비드를 염소 항-인간 Fc Ab 또는 염소 항-hIgG (H+L) Ab로 코팅한 후, 차단 용액(1X PBS pH 7.4 + 10 mg/mL BSA + 0.05% 나트륨 아지드)으로 차단하였다. 각각의 평형 샘플에 대해, 유리 [Ab]는 코팅된 비드를 통해 평형 샘플을 진행시킨 후, 러닝 완충액(1X PBS pH7.4 + 1% BSA + 0.05% 나트륨 아지드)로 빠르게 세척함으로써 검출되었다. 2차 검출 항체(염소 항-huIgG (H+L) Alexa 647)를 플로우 셀을 통해 680 ng/mL 및 진행 당 500 μL로 진행시켰다. KinExA 전압 출력 신호를 KinExA 소프트웨어에 사용하여 Kd를 계산하였다. 2개의 서로 다른 초기 총 [Ab] 농도에서의 플롯으로부터 KinExA Pro 소프트웨어 버전 4.3.11(Sapidyne Instruments Inc.)에서 n-곡선 분석을 사용하여 곡선 피팅으로부터 Kd를 수득하였다. 95% 신뢰 구간은 Kd 낮음 및 Kd 높음으로 제공되었다. 결과를 표 9에 나타낸다.
[표 9]
HUT78 세포에서 발현되는 천연 인간 CCR8
배지 중의 세포를 연속 희석하고, 0.05% NaN3의 존재 하에 배지 중 48 pM 또는 2 nM 활성 결합 부위 농도의 항체와 함께 배양하고 평형화시켰다. 상청액에 남아있는 유리 mAb는 상기 기재된 바와 같이 측정하였다. 유리 항체 백분율을 세포 농도에 대해 플롯팅하였다. 평형을 이용하여 N-곡선 분석을 수행하고, 전체 세포 방법을 수행하여 Kd 및 항원 발현 수준에 대한 최적 값을 측정하였다. 95% 신뢰 구간은 다른 파라미터들을 그들의 최적 값으로 유지하면서, Kd 또는 항원 발현 수준에 대한 최적 값을 반복적으로 변경함으로써 소프트웨어에 의해 결정되었다.
HUT78 세포에서 발현된 내인성 인간 CCR8에 대한 시험된 항체의 친화도가 표 10에 개시되어 있다.
[표 10]
인간 및/또는 사이노몰구스 원숭이 CCR8에 대한 친화도를 증가시키기 위해 IgG2 항체를 추가로 조작하였다.
실시예 8: 사이노몰구스 CCR8 T4R 변이체: CHO 세포
CHO 세포 발현 사이노몰구스 원숭이 CCR8(4번 위치에 트레오닌 포함; 서열번호 22) 또는 사이노몰구스 원숭이 CCR8 (T4R; 4번 위치에 아르기닌 포함; 서열번호 556)을 4℃에서 30분 동안 감소하는 농도의 항-CCR8 항체(0.005 내지 100 nM, 단계 1:3, 10단계)와 함께 인큐베이션하였다. 결합된 항-CCR8 항체 분자는 Alexa Fluor 647 접합된 염소 항-인간 IgG(H+L)로 검출되었다. 이어서 세포를 좀비 바이올렛(Zombie Violet) 생존성 염료로 염색하고, 얼음 위에서 4% PFA로 고정하고, 형광 세포측정법으로 검출했다. 평형 해리 상수(Kd) 값은 GraphPad Prism 소프트웨어의 단일 부위 특이적 결합 평가 도구를 사용하여 비선형 회귀에 의해 계산하였다. 항-CCR8 항체에 대한 친화도는 표 11에 개시되어 있다. "N.D."는 검출할 수 없음을 의미한다.
[표 11]
이들 데이터는 사이노몰구스 CCR8에 대한 항체 1 항체의 결합이 T4R 돌연변이에 의해 감소된 반면, 항체 2는 영향을 받지 않았음을 입증하며, 이는 위에서 결정된 각각의 에피토프 비닝 및 클러스터링과 일치한다. 이들 데이터는 본원에 기재된 바와 같은 독특한 에피토프에 결합하는 항체가 위치 4의 트레오닌에서 CCR8에 결합한다는 것을 입증한다.
실시예 9: IgG1 어푸코실화 항체
어푸코실화 항-CCR8 IgG1 항체가 생성되었다. 어푸코실화 항체의 항체 아미노산 서열의 예는 서열번호 346 내지 555, 서열번호 1125 내지 1160, 및 서열번호 1238 내지 1254이다. 서열번호 573 내지 592 및 서열번호 1237 내지 1254는 C-말단 리신이 없는 항체 HC에 해당한다. 항체는 모 분자에 따라 지정되었다. 예를 들어, 항체 5.1, 항체 5.2, 항체 5.3, 항체 5.4, 항체 5.5, 항체 5.6, 항체 5.7, 항체 5.8, 및 항체 5.9는 모두 항체 5로부터 조작된 항체를 지칭한다. "항체 1 IgG2" 및 "항체 2 IgG2"는 IgG2 항체를 지칭하는 반면, "항체 1 IgG1" 및 "항체 2 IgG1"은 IgG1 어푸코실화 항체를 지칭한다. 또한, 그리고 예를 들어, 항체 2 IgG1 분자는 서열 표(표 16)에 기술된 바와 같이, 항체 2 IgG2 항체로부터 추가로 조작되어, 항체 2.1 및 항체 2.2 IgG1 어푸코실화 항체를 얻었다. 항체 2.2 IgG1은, 예를 들어, 서열번호 376 내지 385에 각각 제시된 바와 같은 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCVR, LCVR, HC, 및 LC 아미노산 서열을 포함한다.
조작된 분자는 인간 및/또는 사이노몰구스 원숭이에 대한 친화도 증가와 같은, 그러나 이에 제한되지 않는 바람직한 특성을 입증할 수 있다. 조작 부위는 서열 표(표 19)에 기재되어 있다.
본원에 기재된 실시예는 어푸코실화 항-CCR8 항체의 활성, 예를 들어 ADCC 활성(실시예 16), 항-종양 활성(실시예 11) 및 증가된 생존율(실시예 12)을 입증하는 생체내 연구를 입증한다.
실시예 10: Treg 고갈 병용 요법
이중특이적 T-세포 인게이저 분자, PD-1 길항제 항체, 4-1BB 길항제 항체, 및 Treg 고갈 항체의 투여 효능을 결정하였다. 그들의 T 세포 표면에 인간화 CD3ε 분자를 발현하도록 유전자 조작된 마우스에 50 μl의 마트리겔(Matrigel)과 혼합된 50 μl의 PBS에 105 KPC-M5 암 세포로 구성된 접종원을 갖는 KPC-M5 동계 종양 세포주를 피하 이식하였다. 종양 부피가 50 내지 100 mm3에 도달했을때, 마우스에게 이중특이적 T-세포 인게이저 분자(CD3 및 표적 항원과 결합하는 이중특이적 분자), PD-1 길항제 항체, 4-1BB 길항제 항체, 및 Treg 고갈 항체 중 하나 이상을 주사했으며, 종양 부피를 시간 경과에 따라 측정하였다. 투여되는 이중특이적 T-세포 인게이저 분자에 따라, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자는 15 내지 5,000 μg/kg 범위의 용량으로 투여하였다.
종양-보유 마우스에게 항-마우스 CLDN18.2 BiTE® 분자를 150 μg/kg의 용량으로 정맥내 투여를 통해 매주 1회 주사하였다. 마우스에게 항-마우스 PD-1 mIgG1 길항제 항체를 마우스당 100 μg의 용량으로, 4-1BB 공동자극 수용체 (항-마우스 41BB rIgG1 (클론 LOB12.3, BioXcell))에 대한 길항제 항체를 마우스당 150 μg의 용량으로, 및/또는 Treg-고갈 항체 (mIgG1)를 마우스당 300 μg의 용량으로, 3일마다 정맥내 투여를 통해 공동주사했다. 이식 후 7일, 10일, 14일, 17일 및 20일째에 종양 부피를 측정했다.
도 1의 데이터는 항-CTLA4와 4-1BB 길항제 + 항-PD-1 또는 CLDN18.2 BiTE® 분자 단독의 조합에서는 최소한의 활성이 관찰되었지만, CLDN18.2 BiTE® 분자 + 4-1BB 길항제 + 항-PD-1 + 항-CTLA4의 사중 조합에서는 CD4+ T 세포 고갈에서 관찰된 것과 유사한 강력한 효능을 입증했음을 입증했다. 특히, 이 항-종양 효과는 종양 내 CD8+ T 세포:Treg 비율의 현저한 증가와 관련되어 있다. 종합하면, 이들 데이터는 CD8+ T 세포에 대한 이중특이적 T-세포 인게이저 분자의 선택적 활성 및 의존성을 입증하고, 이중특이적 T-세포 인게이저 분자-매개 항-종양 효능에 대한 CD4+ T 세포의 상황 의존적 억제 역할을 제시한다. 결과는 또한 활성 이중특이적 T-세포 인게이저 + 항-4-1BB + 항-PD-1 조합 면역요법의 활성을 억제하는 Treg의 잠재적인 우성 역할을 시사한다.
실시예 11: CCR8 고갈 항체는 MC38 생체내 종양 모델에서 효과적이다
MC38 동계 종양 모델에서 어푸코실화 항-CCR8 mIgG2a의 항-종양 활성을 결정하였다. MC38 종양 세포를 연구 0일에 암컷 hCD3eKI 동물의 오른쪽 옆구리에 피하로 이식하였다. 10일에, 종양을 평균 종양 부피가 99.93 mm3인 상이한 치료 그룹(n=10/그룹)에 배정하였다. 동물에게 연구일 11, 14, 17 및 20(Q3D x 4)에 10 mg/kg의 대조군 이소형 mIgG2a 또는 항-CCR8 어푸코실화 mIgG2a를 복강내로 투여하였다. 항-CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체는 서열번호 637 내지 646 각각의 LCDR1, LCDR2, LCDR3, HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCVR, HCVR, LC, 및 HC 아미노산 서열을 포함한다.
종양 부피는 주당 2회 측정하였다. 이소형 대조군과 비교하여 항-CCR8 항체의 시간 경과에 따른 종양 크기에 대한 치료 효과를 평가하기 위한 통계적 분석은 Dunnett의 사후 분석과 함께 선형 혼합 효과(LME) 모델을 사용하여 수행하였다. **** p<0.0001을 나타냄.
치료군에 대한 개별 종양 성장은 도 5c 내지 5b에서 스파이더 플롯으로 표시된다. 도 2a는 마지막 시점(24일)까지의 각 그룹의 평균 종양 부피+/- SEM을 입증한다. 항-CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체로 처리된 마우스는 이소형 대조군 처리된 동물과 비교하여 24일까지 통계적으로 감소된 종양 부피를 나타냈다. 도 2b에 도시된 바와 같이, 하나의 완전 반응자가 있었다. 이 완전 반응자 동물은 측정 가능한 종양이 없는 48일까지 평가하였다. 완전 반응자(CR)로 정의된 측정가능한 종양이 없는 동물은 48일까지 평가하였다. 이러한 데이터는 MC38 종양-보유 동물이 이소형 대조군과 비교하여 항-CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체(66.44% TGI, ****p<0.0001)로 치료할 때 종양 부피의 유의한 감소를 나타냄을 입증한다.
실시예 12: CCR8 고갈 항체 치료는 생체내 생존을 연장한다
MC38 종양 세포를 연구 0일에 암컷 hCD3eKI 동물의 오른쪽 옆구리에 피하로 이식하였다. 10일에, 종양을 평균 종양 부피가 99.93 mm3인 상이한 치료 그룹(n=10/그룹)에 배정하였다. 동물에게 연구일 11, 14, 17 및 20(Q3D x 4)에 10 mg/kg의 이소형 대조군 mIgG2a 또는 항-CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체를 복강내로 투여하였다. 모든 동물은 그들의 종양이 800 mm3에 도달할 때까지 또는 동물 복지에 대한 IACUC 표준에 따라 평가하였다. 항-CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체(치료 Grp2)를 이소형 대조군 mIgG2a(대조군 Grp1)와 비교하는 로그-순위(Mantel-Cox) 검정을 사용하여 통계 분석을 수행하였다. **** p<0.0001을 나타냄.
생존 데이터는 도 3에 표시된다. 이소형 대조군 mIgG2a 치료된 동물의 중앙 생존은 24일인 반면, 항-CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체 치료된 동물의 중앙 생존은 27일이었다(****p<0.0001). 이들 데이터는 MC38 종양-보유 동물이 이소형 대조군 항체로 치료된 동물과 비교하여 항-CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체로 치료되었을때 생존율이 증가했음을 입증한다.
실시예 13: CCR8 mIgG2a 항체를 사용한 Treg 고갈은 종양에서 향상된 CD8+/Treg 비율을 유도한다
MC38 종양 보유 동물은 연구일 11일에 단일 10 mg/kg 용량의 대조군 이소형 mIgG2a 또는 항-CCR8 어푸코실화 mIgG2a를 복강내로 치료받았다. PD 평가는 치료 후 48시간(13일)에 수행하였다. 종양 중량은 다양한 그룹에 대해 수확하는 동안 수집되었으며, 정규화에 사용되어 종양의 절대 세포 수를 결정하였다. T 세포 비율 및 표현형의 유세포 분석을 위해 종양, 배액 림프절(DLN) 및 비장의 단일 세포 현탁액을 준비했다.
생/CD45+ 분획 내에서의 TCRβ+Thy1.2+ 염색을 사용하여 총 T 세포를 게이팅하였다. 도 4a에 묘사된 Treg 세포의 백분율과 절대 수는 Foxp3+ 및 CD25+Foxp3+ 게이팅을 모두 사용하여 CD4+ T 세포 구획 내에서 평가하였다. CD8+ T 세포는 총 T 세포에 대해 게이팅되었으며, 종양의 CD8/Treg 비율은 도 4b에 도시된대로 계산하였다. 각 점은 개별 마우스에서 얻은 데이터를 나타낸다. 통계적 분석은 치료군과 대조군을 비교하는 독립표본 T-검정(Unpaired T-test)(양측)을 사용하여 수행하였다(* p < 0.05, ** p < 0.01).
이들 데이터는 Foxp3+ 및 CD25+Foxp3+ 게이팅 방식을 모두 사용하여 평가한 바와 같이 항-CCR8 어푸코실화된 항체의 단일 투여 후 Treg 백분율 감소를 입증한다(도 4a 및 4b). 중요하게는, 항-CCR8 고갈 항체 치료는 종양에서 CD8+/Treg 비율을 크게 증가시켜(도 4c 및 4d), 항-종양 면역력을 향상시켰다.
실시예 14: 파지 디스플레이에 의해 스크리닝된 CCR8-결합 scFv
본원에 기재된 CCR8-결합 분자의 바람직한 아미노산 치환 변이형은 모 항체(예를 들어, 인간화 또는 인간 항체)의 하나 이상의 CDR 잔기를 치환하는 것을 포함한다. 일반적으로, 추가 개발을 위해 선택된 생성 변이체(들)는 이들이 생성된 모 항체에 비해 개선된 생물학적 특성을 가질 것이다. 이러한 치환 변이체를 생성하기 위한 한가지 방식은 파지 디스플레이를 사용한 친화도 성숙을 포함한다. 간략하게, 몇몇 CDR 측(예를 들어, 6 내지 7개측)이 돌연변이되어 각각의 측에 모든 가능한 아미노산 치환을 생성한다. 이렇게 생성된 항체 변이체는 예를 들어, 각각의 입자 내에 패키징된 M13의 유전자 III 산물에 대한 융합으로서 사상 파지 입자로부터 1가 방식으로 디스플레이되었다. 이어서, 파지 디스플레이된 변이체는 본원에 개시된 바와 같이 그들의 생물학적 활성(예를 들어, 결합 친화도)에 대해 스크리닝되었다. 변형을 위한 후보 CDR측을 확인하기 위해, 알라닌 스캐닝 돌연변이유발을 수행하여 항원 결합에 크게 기여하는 CDR 잔기를 확인할 수 있었다.
이러한 변이체가 생성되면, 변이체 패널은 본원에 기술된 바와 같이 스크리닝 처리되고, 하나 이상의 관련 분석에서 우수한 특성을 갖는 항체가 추가 개발을 위해 선택되었다. 파지 디스플레이는 예를 들어, 라드너(Ladner) 등의 미국 특허 제5,223,409호; 문헌[Smith (1985) Science 228:1315-1317], 문헌[Clackson et al., Nature, 352: 624-628 (1991)] 및 문헌[Marks et al., J. Mol. Biol., 222: 581-597 (1991)]에 기술되어 있다.
1 내지 12개 아미노산 에피토프(서열번호 82로 제시된 아미노산 서열)에 결합하는 항-CCR8 scFv는 본질적으로 상기 기재된 바와 같이 생성되고 파지 디스플레이에 의한 에피토프 결합에 대해 스크리닝하였다. 1 내지 12개 아미노산 에피토프 클러스터에서 CCR8에 결합하는 scFv의 중쇄 및 경쇄 아미노산 서열은 표 12에 나타나 있다.
[표 12]
항-CCR8 scFv MPK20299-A4를 추가로 조작하고, 어푸코실화 항-CCR8 항체로 전환시켜 1-12에 결합하는 추가의 항-CCR8 항체를 생성하였다.
실시예 15: CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 대한 CCR8-결합 항체의 친화도
CCR8 1-12 에피토프(서열번호 82)-나노바디(Nb) 융합 단백질에 대한 본 발명의 항체 1 Fab 및 CCR8-결합 단일클론 항체(mAb)의 결합 친화도(KD 평형 해리 상수) 및 속도 상수(ka 결합 속도 상수, kd 해리 속도 상수)은 OCTET® Biolayer Interferometry 시스템(Sartorius AG, Gφttingen, Germany)을 사용하여 측정하였다. CCR8-나노바디 융합 단백질은 인간 세포에서 발현되었다. Fab 결합의 경우, 비오티닐화된 CCR8 펩티드-Nb 융합체를 스트렙타비딘 SAX 바이오센서에서 2 내지 4 nm의 로딩 수준으로 포획한 다음, 가용성 Fab의 희석 시리즈(상위 100 nM, 6-점, 1:3 연속 희석)와 함께 300초 동안, 해리를 위한 완충액에서 500초 동안 인큐베이션하였다. mAb 결합의 경우, mAb를 항-huIgG Fc 포획 바이오센서에서 1 내지 2 nm 로딩 수준으로 포획한 다음, 비오티닐화되지 않은 CCR8 펩티드-Nb 융합체의 희석 시리즈(상위 100 nM, 6-점, 1:3 연속 희석)와 함께 300초 동안, 해리를 위해 완충액에서 500초 인큐베이션하였다.
OCTET® 시스템은 생물층 간섭법(Biolayer Interferometry)이라는 메커니즘을 사용하여 시간(초)에 따른 데이터를 획득하며; 단백질이 바이오센서 팁에 결합함에 따라, nm 단위의 민감한 결합 신호가 기기에 의해 측정된다. 모든 광섬유 팁을 1회 사용한 후 폐기하였으며, 즉 재생시키지 않았다. OCTET® 완충액 기준선, 해리 단계, 및 단백질 희석을 OCTET® 완충액(10 mM TRIS pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM CaCl2, 0.13% (v/v) Triton X-100 및 0.10 mg/mL BSA)을 사용하여 수행하였다.
원시 데이터는 OCTET® 기기 데이터 분석 소프트웨어와 동일한 데이터 처리를 사용하는 GeneData Screener v18 SPR 패키지로 처리하였다(컬럼당 2개의 참조 웰의 평균 빼기; Y축을 기준선에 정렬; 단계 간 보정을 해리에 정렬; 및 Savitzky-Golay 필터링). 각각의 Fab 또는 mAb 상호작용은 자체 센서그램으로 그룹화되었으며, 1:1 결합 모델에 전체적으로 피팅하여, 결합 속도 상수(ka; 단위 M-1sec-1) 및 해리 속도 상수(kd; 단위 sec-1)를 결정하였다. 이어서 평형 해리 상수(KD; 단위 나노몰농도(nM) = 1 Х 10-9 몰/L)를 비 kd/ka로 계산하였다.
결과는 표 13a 및 13b에 기재되어 있다. 처리된 데이터에 피팅된 1:1 모델의 오차는 표준 오차로 보고되었다(즉, ka 오차는 결합 속도 상수 측정의 표준 오차인 반면, kd 오차는 해리 속도 상수 측정의 표준 오차였다). 평형 해리 상수(△KD)의 표준 오차는 두 측정 변수의 비율과 해당 표준 오차(ka, △ ka, kd, △ kd)에 대해 정의된 대로 오차의 통계적 전파로부터 계산한다.
[표 13a]
[표 13b]
이들 데이터는 본 발명의 CCR8-결합 항체가 인간 세포에서 높은 친화도로 발현된, 아미노산 1 내지 12(서열번호 82) 및 아미노산 1 내지 25(서열번호 31의 잔기 1 내지 25)를 함유하는 인간 CCR8의 N-말단 펩티드에 결합한다는 것을 입증한다.
실시예 16: 리간드 존재 또는 부재 하의 ADCC
리간드 결합을 차단하거나 리간드 결합을 차단하지 않는 항-CCR8 항체를 사용한 ADCC를 결정하기 위해, 유세포분석법을 사용하여 다양한 농도의 리간드 및 항-CCR8 항체의 존재 하에 살아있는 세포와 죽은 세포를 측정하였다. 실험("연구 A")에서, 독특한 에피토프에 결합하고 리간드 결합을 차단하지 않는 어푸코실화된 본 발명의 항-CCR8 항체(각각 서열번호 1 내지 6의 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2, 및 LCDR3 아미노산 서열을 포함하는 항체; "비-차단 mAb") 또는 리간드 결합을 차단하는 3개의 항-CCR8 항체("차단 mAb")의 100 pM을, CCR8을 발현하는 HUT78 세포, CD16을 발현하는 NK 세포주 NK92MI(효과기 세포), 및 0.128 pM에서 50 nM로 증가하는 농도의 CCL1(리간드)과 함께 인큐베이션하였다. 또 다른 실험("연구 B")에서, 증가하는 농도의 CCL1을 먼저 HUT78 세포에 30분 동안 첨가한 후, 100 pM 항체 및 효과기 세포를 첨가하는 것을 제외하고는 상기 기재된 바와 유사한 과정을 따랐다. IC50 값 및 최저 % 사멸 값은 표 14에 보고되어 있다.
기본적으로 설명된 절차에 따라, 다음 데이터를 얻었다.
[표 14]
이들 데이터는 연구 A 및 연구 B 둘 다에서, 리간드의 존재 하에, 독특한 에피토프에 결합하고 리간드 결합을 차단하지 않는 본 발명의 항-CCR8 항체가 높은 효능을 갖고, 또한, 고농도의 CCL1에서 ADCC 능력을 측정하는, 가장 높은 최저 % 사멸을 나타냄을 입증한다.
실시예 17: 생체내 항-CCR8 및 BiTE® 분자 조합
CCR8 고갈 마우스 대용 항체는 B16F10 종양 모델에서 항-종양 활성을 향상시키는 그의 능력에 대해 대용 TAA-BiTE 분자와 조합하여 평가하였다. B16F10 종양 모델은 이 모델이 관문 억제제(항-PD1 및 항-CTLA4)에 불응성이므로, 본 실시예에서 BiTE 분자 및 항-CCR8 mAb의 조합 요법과의 의미있는 차이를 평가하는데 사용될 수 있으므로, 이 조합 요법 효능 연구를 위해 선택하였다.
B16F10 종양 세포는 BiTE 분자 종양-관련 항원(TAA)을 발현하도록 조작되었으며, 인간 CD3e를 인식하는 I2C 항-CD3 scFv를 사용하여 TAA-BiTE 분자를 평가할 수 있게 하는 면역적격의 인간화된 CD3e KI 균주에 이식되었다. B16F10-TAA 종양-보유 동물을 CCR8 고갈 mIgG2a 항체, TAA-BiTE 분자의 단일 제제, 또는 CCR8 고갈 mIgG2a 항체와 TAA-BiTE 분자의 조합으로 치료하였다.
B16F10-TAA 발현 종양 세포를 인간화된 CD3e 사슬(HuCD3e Ki)을 발현하는 면역적격의 마우스 모델에 0일째에 피하 이식하였다. 12일째에 종양을 평균 종양 부피가 108.37 mm3인 다양한 치료 그룹(n=10/그룹)으로 분류했다. 연구 13일과 20일(QWk x 2)에 50 μg/kg의 대조군 BiTE 분자 또는 TAA-BiTE를 동물에게 안구 후방으로 투여했다. 연구일 13, 16, 및 19일(Q3D x 3)에 복막내로 투여한 10 mg/kg의 대조군 이소형 mIgG2a 또는 CCR8 어푸코실화 mIgG2a 항체를 또한 동물에 투여하였다.
종양 부피는 주당 2회 측정하였다. 치료군에 대한 개별 종양 성장은 도 5에서 스파이더 플롯으로 표시된다. 완전 반응자(CR)로 정의된 측정가능한 종양이 없는 동물은 48일까지 평가되었다.
도 5에 도시된 바와 같이, CCR8 mIgG2a(Grp3; 도 5c)의 단독요법은 항-CTLA4에 불응성인 이 냉 종양 모델에서 효과적이지 않았다. TAA-BiTE (Grp2; 도 5b)를 사용한 단독요법은 연구 종료 시 종양 성장 지연과 1명의 종양 없음/완전 반응자(CR)를 유도했다. 흥미롭게도, CCR8 mIgG2a와 TAA-BiTE의 조합(Grp4; 도 5d)으로 7개의 CR이 생성되었으며, 이는 CCR8 고갈 mAb를 BiTE 분자와 조합하여 항-종양 면역을 부스팅하는데 따른 상당한 이점을 입증했다.
서열
항체 1 IgG2 HCDR1 (서열번호: 1)
NARMG
항체 1 IgG2 HCDR2 (서열번호: 2)
RIKSKTEGGTRDYAAPVKG
항체 1 IgG2 HCDR3 (서열번호: 3)
YSGV
항체 1 IgG2 LCDR1 (서열번호: 4)
KSSQSVLYSSNNKNYLA
항체 1 IgG2 LCDR2 (서열번호: 5)
WASTRES
항체 1 IgG2 LCDR3 (서열번호: 6)
QQYYSIPIT
항체 2 IgG2 HCDR1 (서열번호: 7)
NYGMH
항체 2 IgG2 HCDR2 (서열번호: 8)
VISYDGSNKFYADSVKG
항체 2 IgG2 HCDR3 (서열번호: 9)
AGGIGRFDY
항체 2 IgG2 LCDR1 (서열번호: 10)
KYSQSLLHSDGKTYLF
항체 2 IgG2 LCDR2 (서열번호: 11)
EVSNRFS
항체 2 IgG2 LCDR3 (서열번호: 12)
MQTLKLPLT
항체 1 IgG2 HCVR (서열번호: 13)
항체 1 IgG2 LCVR (서열번호: 14)
항체 1 IgG2 HC (서열번호: 15)
항체 1 IgG2 LC (서열번호: 16)
항체 2 IgG2 HCVR (서열번호: 17)
항체 2 IgG2 LCVR (서열번호: 18)
항체 2 IgG2 HC (서열번호: 19)
항체 2 IgG2 LC (서열번호: 20)
hCCR8 (서열번호: 21)
사이노 CCR8 (서열번호: 22)
인간CCR8[A27G] (서열번호: 23)
mCCR8 (서열번호: 24)
래트 CCR8 (서열번호: 25)
hCCR4 (서열번호: 26)
항체 1 IgG2 HC DNA (서열번호: 27)
항체 1 IgG2 LC DNA (서열번호: 28)
항체 2 IgG2 HC DNA (서열번호: 29)
항체 2 IgG2 LC DNA (서열번호: 30)
인간 CCR8 1-35 (서열번호: 31)
MDYTLDLSVTTVTDYYYPDIFSSPCDAELIQTNGK
젤루발리맙 LCDR1 (서열번호: 32)
RASQGISNWLA
젤루발리맙 LCDR2 (서열번호: 33)
AASSLQS
젤루발리맙 LCDR3 (서열번호: 34)
QQAESFPHT
젤루발리맙 HCDR1 (서열번호: 35)
SYDMS
젤루발리맙 HCDR2 (서열번호: 36)
LISGGGSQTYYAESVKG
젤루발리맙 HCDR3 (서열번호: 37)
PSGHYFYAMDV
젤루발리맙 VL (서열번호: 38)
젤루발리맙 VH (서열번호: 39)
젤루발리맙 LC (서열번호: 40)
젤루발리맙 HC (서열번호: 41)
항체 20A2.003 LCDR1 (서열번호: 42)
SGDKLGDKYAS
항체 20A2.003 LCDR2 (서열번호: 43)
QDRKRPS
항체 20A2.003 LCDR3 (서열번호: 44)
QAFESSTEV
항체 20A2.003 HCDR1 (서열번호: 45)
NYGMH
항체 20A2.003 HCDR2 (서열번호: 46)
LIWYDASKKYYAESVKG
항체 20A2.003 HCDR3 (서열번호: 47)
DPSSLTGSTGYYGMDV
항체 20A2.003 VL (서열번호: 48)
항체 20A2.003 VH (서열번호: 49)
항체 20A2.003 LC (서열번호: 50)
항체 20A2.003 HC (서열번호: 51)
항체 22D4.006 LCDR1 (서열번호: 52)
SGDALPKKYAY
항체 22D4.006 LCDR2 (서열번호: 53)
EDAKRPS
항체 22D4.006 LCDR3 (서열번호: 54)
YSTDASGNHRV
항체 22D4.006 HCDR1 (서열번호: 55)
DYSMS
항체 22D4.006 HCDR2 (서열번호: 56)
GINWNGGRTRYADAVKG
항체 22D4.006 HCDR3 (서열번호: 57)
EFNNFESNWFDP
항체 22D4.006 VL (서열번호: 58)
항체 22D4.006 VH (서열번호: 59)
항체 22D4.006 LC (서열번호: 60)
항체 22D4.006 HC (서열번호: 61)
항체 22D4.017 LCDR1 (서열번호: 62)
SGDALPKKYAY
항체 22D4.017 LCDR2 (서열번호: 63)
EDAKRPS
항체 22D4.017 LCDR3 (서열번호: 64)
YSTDASGNHRV
항체 22D4.017 HCDR1 (서열번호: 65)
DYSMS
항체 22D4.017 HCDR2 (서열번호: 66)
GINWNAGRTRYADAVKG
항체 22D4.017 HCDR3 (서열번호: 67)
EFNNFESNWFDP
항체 22D4.017 VL (서열번호: 68)
항체 22D4.017 VH (서열번호: 69)
항체 22D4.017 LC (서열번호: 70)
항체 22D4.017 HC (서열번호: 71)
항체 20C1.006 LCDR1 (서열번호: 72)
RASQGISNWLA
항체 20C1.006 LCDR2 (서열번호: 73)
AASSLQS
항체 20C1.006 LCDR3 (서열번호: 74)
QQAESFPHT
항체 20C1.006 HCDR1 (서열번호: 75)
SYDMS
항체 20C1.006 HCDR2 (서열번호: 76)
LISGGGSNTYYAESVKG
항체 20C1.006 HCDR3 (서열번호: 77)
PSGHYFYAMDV
항체 20C1.006 VL (서열번호: 78)
항체 20C1.006 VH (서열번호: 79)
항체 20C1.006 LC (서열번호: 80)
항체 20C1.006 HC (서열번호: 81)
CCR8 P_1-12 펩티드 (서열번호: 82)
MDYTLDLSVTTV
CCR8 P_13-24 펩티드 (서열번호: 83)
TDYYYPDIFSSP
CCR8 P_25-35 펩티드 (서열번호: 84)
CDAELIQTNGK
CCR8 P_7-18 펩티드 (서열번호: 85)
LSVTTVTDYYYP
CCR8 P_19-30 펩티드 (서열번호: 86)
DIFSSPCDAELI
[표 15]
[표 16]
사이노몰구스 원숭이 모리셔스(Mauritian) 기원 T4R CCR8 (서열번호: 556)
리더 서열 (서열번호: 557)
MDMRVPAQLLGLLLLWLRGARC
서열번호 557의 DNA 암호화 리더 서열 (서열번호: 558)
atggacatgagagtgcctgcacagctgctgggcctgctgctgctgtggctgagaggcgccagatgc
리더 서열 (서열번호: 559)
MAWALLLLTLLTQGTGSWA
서열번호 559의 DNA 암호화 리더 서열 (서열번호: 560)
atggcctgggctctgctgctcctcaccctcctcactcagggcacagggtcctgggcc
TCE1 CCR8 HCDR1 (서열번호: 561)
NARMG
TCE1 CCR8 HCDR2 (서열번호: 562)
RIKSKTEGGTRDYAAPVKG
TCE1 CCR8 HCDR3 (서열번호: 563)
YSGV
TCE1 CCR8 LCDR1 (서열번호: 564)
KSSQSVLYSSNNKNYLA
TCE1 CCR8 LCDR2 (서열번호: 565)
WASTRES
TCE1 CCR8 LCDR3 (서열번호: 566)
QQYYSIPIT
TCE2 CCR8 HCDR1 (서열번호: 567)
NYGMH
TCE2 CCR8 HCDR2 (서열번호: 568)
VISYDGSNKFYADSVKG
TCE2 CCR8 HCDR3 (서열번호: 569)
AGGIGRFDY
TCE2 CCR8 LCDR1 (서열번호: 570)
KYSQSLLHSDGKTYLF
TCE2 CCR8 LCDR2 (서열번호: 571)
EVSNRFS
TCE2 CCR8 LCDR3 (서열번호: 572)
MQTLKLPLT
[표 17]
[표 18]
[표 19]
[표 20]
SEQUENCE LISTING
<110> Amgen Inc.
<120> ANTI-CCR8 ANTIBODIES AND USES THEREOF
<130> A-2656-WO01-SEC
<150> 63/197,271
<151> 2021-06-04
<150> 63/236,551
<151> 2021-08-24
<160> 1254
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 5
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 1
Asn Ala Arg Met Gly
1 5
<210> 2
<211> 19
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 2
Arg Ile Lys Ser Lys Thr Glu Gly Gly Thr Arg Asp Tyr Ala Ala Pro
1 5 10 15
Val Lys Gly
<210> 3
<211> 4
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 3
Tyr Ser Gly Val
1
<210> 4
<211> 17
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 4
Lys Ser Ser Gln Ser Val Leu Tyr Ser Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Leu
1 5 10 15
Ala
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<211> 7
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 5
Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser
1 5
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<211> 9
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 6
Gln Gln Tyr Tyr Ser Ile Pro Ile Thr
1 5
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 7
Asn Tyr Gly Met His
1 5
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 8
Val Ile Ser Tyr Asp Gly Ser Asn Lys Phe Tyr Ala Asp Ser Val Lys
1 5 10 15
Gly
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<220>
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<400> 9
Ala Gly Gly Ile Gly Arg Phe Asp Tyr
1 5
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<220>
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Ala Gly Gly Ile Gly Arg Phe Asp Tyr
1 5
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<220>
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1 5
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Glu Val Ser Asn Arg Phe Ser
1 5
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<220>
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<400> 13
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Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn Ala
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Gly Arg Ile Lys Ser Lys Thr Glu Gly Gly Thr Arg Asp Tyr Ala Ala
50 55 60
Pro Val Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asp Ser Lys Asn Thr
65 70 75 80
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Val Ser Ser
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<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 14
Asp Ile Val Met Thr Gln Ser Pro Asp Ser Leu Ala Val Ser Leu Gly
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Glu Arg Ala Thr Ile Asn Cys Lys Ser Ser Gln Ser Val Leu Tyr Ser
20 25 30
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Ser Pro Lys Leu Leu Ile Ser Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser Gly Val
50 55 60
Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr
65 70 75 80
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Tyr Tyr Ser Ile Pro Ile Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile
100 105 110
Lys Arg
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 15
Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Gly
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn Ala
20 25 30
Arg Met Gly Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Gly Arg Ile Lys Ser Lys Thr Glu Gly Gly Thr Arg Asp Tyr Ala Ala
50 55 60
Pro Val Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asp Ser Lys Asn Thr
65 70 75 80
Leu Tyr Leu Gln Met Asn Ser Leu Lys Thr Glu Asp Thr Ala Val Tyr
85 90 95
Tyr Cys Thr Ser Tyr Ser Gly Val Trp Gly Gln Gly Thr Met Val Thr
100 105 110
Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro
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Cys Ser Arg Ser Thr Ser Glu Ser Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val
130 135 140
Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala
145 150 155 160
Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly
165 170 175
Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Asn Phe Gly
180 185 190
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Val Asp Lys Thr Val Glu Arg Lys Cys Cys Val Glu Cys Pro Pro Cys
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Pro Ala Pro Pro Val Ala Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys
225 230 235 240
Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val
245 250 255
Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Gln Phe Asn Trp Tyr
260 265 270
Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu
275 280 285
Gln Phe Asn Ser Thr Phe Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Val His
290 295 300
Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys
305 310 315 320
Gly Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Thr Lys Gly Gln
325 330 335
Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met
340 345 350
Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro
355 360 365
Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn
370 375 380
Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Met Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu
385 390 395 400
Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val
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Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys
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<211> 220
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 16
Asp Ile Val Met Thr Gln Ser Pro Asp Ser Leu Ala Val Ser Leu Gly
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Glu Arg Ala Thr Ile Asn Cys Lys Ser Ser Gln Ser Val Leu Tyr Ser
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Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Leu Ala Trp Tyr His Gln Lys Pro Gly Gln
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Ser Pro Lys Leu Leu Ile Ser Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser Gly Val
50 55 60
Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr
65 70 75 80
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Tyr Tyr Ser Ile Pro Ile Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile
100 105 110
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Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn Tyr
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Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 18
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Pro His Leu Leu Ile Tyr Glu Val Ser Asn Arg Phe Ser Gly Val Pro
50 55 60
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65 70 75 80
Ser Arg Val Glu Ala Glu Asp Val Gly Leu Tyr Tyr Cys Met Gln Thr
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Leu Lys Leu Pro Leu Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile Asn
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 19
Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg
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Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn Tyr
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Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ala Val Ile Ser Tyr Asp Gly Ser Asn Lys Phe Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Lys Thr Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Ser Ser Leu Arg Val Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
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Ala Arg Ala Gly Gly Ile Gly Arg Phe Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr
100 105 110
Leu Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro
115 120 125
Leu Ala Pro Cys Ser Arg Ser Thr Ser Glu Ser Thr Ala Ala Leu Gly
130 135 140
Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn
145 150 155 160
Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln
165 170 175
Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser
180 185 190
Asn Phe Gly Thr Gln Thr Tyr Thr Cys Asn Val Asp His Lys Pro Ser
195 200 205
Asn Thr Lys Val Asp Lys Thr Val Glu Arg Lys Cys Cys Val Glu Cys
210 215 220
Pro Pro Cys Pro Ala Pro Pro Val Ala Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe
225 230 235 240
Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val
245 250 255
Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Gln Phe
260 265 270
Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro
275 280 285
Arg Glu Glu Gln Phe Asn Ser Thr Phe Arg Val Val Ser Val Leu Thr
290 295 300
Val Val His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val
305 310 315 320
Ser Asn Lys Gly Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Thr
325 330 335
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340 345 350
Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly
355 360 365
Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro
370 375 380
Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Met Leu Asp Ser Asp Gly Ser
385 390 395 400
Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln
405 410 415
Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His
420 425 430
Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys
435 440
<210> 20
<211> 219
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 20
Asp Phe Val Met Thr Gln Thr Pro Leu Ser Leu Ser Val Thr Pro Gly
1 5 10 15
Gln Pro Ala Ser Ile Ser Cys Lys Tyr Ser Gln Ser Leu Leu His Ser
20 25 30
Asp Gly Lys Thr Tyr Leu Phe Trp Tyr Leu Gln Lys Pro Gly Gln Pro
35 40 45
Pro His Leu Leu Ile Tyr Glu Val Ser Asn Arg Phe Ser Gly Val Pro
50 55 60
Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Lys Ile
65 70 75 80
Ser Arg Val Glu Ala Glu Asp Val Gly Leu Tyr Tyr Cys Met Gln Thr
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Leu Lys Leu Pro Leu Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile Asn
100 105 110
Arg Thr Val Ala Ala Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp Glu
115 120 125
Gln Leu Lys Ser Gly Thr Ala Ser Val Val Cys Leu Leu Asn Asn Phe
130 135 140
Tyr Pro Arg Glu Ala Lys Val Gln Trp Lys Val Asp Asn Ala Leu Gln
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Ser Gly Asn Ser Gln Glu Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp Ser
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Thr Tyr Ser Leu Ser Ser Thr Leu Thr Leu Ser Lys Ala Asp Tyr Glu
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Lys His Lys Val Tyr Ala Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser Ser
195 200 205
Pro Val Thr Lys Ser Phe Asn Arg Gly Glu Cys
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<210> 21
<211> 355
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 21
Met Asp Tyr Thr Leu Asp Leu Ser Val Thr Thr Val Thr Asp Tyr Tyr
1 5 10 15
Tyr Pro Asp Ile Phe Ser Ser Pro Cys Asp Ala Glu Leu Ile Gln Thr
20 25 30
Asn Gly Lys Leu Leu Leu Ala Val Phe Tyr Cys Leu Leu Phe Val Phe
35 40 45
Ser Leu Leu Gly Asn Ser Leu Val Ile Leu Val Leu Val Val Cys Lys
50 55 60
Lys Leu Arg Ser Ile Thr Asp Val Tyr Leu Leu Asn Leu Ala Leu Ser
65 70 75 80
Asp Leu Leu Phe Val Phe Ser Phe Pro Phe Gln Thr Tyr Tyr Leu Leu
85 90 95
Asp Gln Trp Val Phe Gly Thr Val Met Cys Lys Val Val Ser Gly Phe
100 105 110
Tyr Tyr Ile Gly Phe Tyr Ser Ser Met Phe Phe Ile Thr Leu Met Ser
115 120 125
Val Asp Arg Tyr Leu Ala Val Val His Ala Val Tyr Ala Leu Lys Val
130 135 140
Arg Thr Ile Arg Met Gly Thr Thr Leu Cys Leu Ala Val Trp Leu Thr
145 150 155 160
Ala Ile Met Ala Thr Ile Pro Leu Leu Val Phe Tyr Gln Val Ala Ser
165 170 175
Glu Asp Gly Val Leu Gln Cys Tyr Ser Phe Tyr Asn Gln Gln Thr Leu
180 185 190
Lys Trp Lys Ile Phe Thr Asn Phe Lys Met Asn Ile Leu Gly Leu Leu
195 200 205
Ile Pro Phe Thr Ile Phe Met Phe Cys Tyr Ile Lys Ile Leu His Gln
210 215 220
Leu Lys Arg Cys Gln Asn His Asn Lys Thr Lys Ala Ile Arg Leu Val
225 230 235 240
Leu Ile Val Val Ile Ala Ser Leu Leu Phe Trp Val Pro Phe Asn Val
245 250 255
Val Leu Phe Leu Thr Ser Leu His Ser Met His Ile Leu Asp Gly Cys
260 265 270
Ser Ile Ser Gln Gln Leu Thr Tyr Ala Thr His Val Thr Glu Ile Ile
275 280 285
Ser Phe Thr His Cys Cys Val Asn Pro Val Ile Tyr Ala Phe Val Gly
290 295 300
Glu Lys Phe Lys Lys His Leu Ser Glu Ile Phe Gln Lys Ser Cys Ser
305 310 315 320
Gln Ile Phe Asn Tyr Leu Gly Arg Gln Met Pro Arg Glu Ser Cys Glu
325 330 335
Lys Ser Ser Ser Cys Gln Gln His Ser Ser Arg Ser Ser Ser Val Asp
340 345 350
Tyr Ile Leu
355
<210> 22
<211> 355
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 22
Met Asp Tyr Thr Leu Asp Pro Ser Met Thr Thr Met Thr Asp Tyr Tyr
1 5 10 15
Tyr Pro Asp Ser Leu Ser Ser Pro Cys Asp Gly Glu Leu Ile Gln Arg
20 25 30
Asn Asp Lys Leu Leu Leu Ala Val Phe Tyr Cys Leu Leu Phe Val Phe
35 40 45
Ser Leu Leu Gly Asn Ser Leu Val Ile Leu Val Leu Val Val Cys Lys
50 55 60
Lys Leu Arg Asn Ile Thr Asp Ile Tyr Leu Leu Asn Leu Ala Leu Ser
65 70 75 80
Asp Leu Leu Phe Val Phe Ser Phe Pro Phe Gln Thr Tyr Tyr Gln Leu
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Asp Gln Trp Val Phe Gly Thr Val Met Cys Lys Val Val Ser Gly Phe
100 105 110
Tyr Tyr Ile Gly Phe Tyr Ser Ser Met Phe Phe Ile Thr Leu Met Ser
115 120 125
Val Asp Arg Tyr Leu Ala Val Val His Ala Val Tyr Ala Ile Lys Val
130 135 140
Arg Thr Ile Arg Met Gly Thr Thr Leu Ser Leu Val Val Trp Leu Thr
145 150 155 160
Ala Ile Met Ala Thr Ile Pro Leu Leu Val Phe Tyr Gln Val Ala Ser
165 170 175
Glu Asp Gly Val Leu Gln Cys Tyr Ser Phe Tyr Asn Gln Gln Thr Leu
180 185 190
Lys Trp Lys Ile Phe Thr Asn Phe Glu Met Asn Ile Leu Gly Leu Leu
195 200 205
Ile Pro Phe Thr Ile Phe Met Phe Cys Tyr Ile Lys Ile Leu His Gln
210 215 220
Leu Lys Arg Cys Gln Asn His Asn Lys Thr Lys Ala Ile Arg Leu Val
225 230 235 240
Leu Ile Val Val Ile Ala Ser Leu Leu Phe Trp Val Pro Phe Asn Val
245 250 255
Val Leu Phe Leu Thr Ser Leu His Ser Met His Ile Leu Asp Gly Cys
260 265 270
Ser Ile Ser Gln Gln Leu Asn Tyr Ala Thr His Val Thr Glu Ile Ile
275 280 285
Ser Phe Thr His Cys Cys Val Asn Pro Val Ile Tyr Ala Phe Val Gly
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Glu Lys Phe Lys Lys His Leu Ser Glu Ile Phe Gln Lys Ser Cys Ser
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His Ile Phe Ile Tyr Leu Gly Arg Gln Met Pro Arg Glu Ser Cys Glu
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Lys Ser Ser Ser Cys Gln Gln His Ser Phe Arg Ser Ser Ser Ile Asp
340 345 350
Tyr Ile Leu
355
<210> 23
<211> 355
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 23
Met Asp Tyr Thr Leu Asp Leu Ser Val Thr Thr Val Thr Asp Tyr Tyr
1 5 10 15
Tyr Pro Asp Ile Phe Ser Ser Pro Cys Asp Gly Glu Leu Ile Gln Thr
20 25 30
Asn Gly Lys Leu Leu Leu Ala Val Phe Tyr Cys Leu Leu Phe Val Phe
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Ser Leu Leu Gly Asn Ser Leu Val Ile Leu Val Leu Val Val Cys Lys
50 55 60
Lys Leu Arg Ser Ile Thr Asp Val Tyr Leu Leu Asn Leu Ala Leu Ser
65 70 75 80
Asp Leu Leu Phe Val Phe Ser Phe Pro Phe Gln Thr Tyr Tyr Leu Leu
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Asp Gln Trp Val Phe Gly Thr Val Met Cys Lys Val Val Ser Gly Phe
100 105 110
Tyr Tyr Ile Gly Phe Tyr Ser Ser Met Phe Phe Ile Thr Leu Met Ser
115 120 125
Val Asp Arg Tyr Leu Ala Val Val His Ala Val Tyr Ala Leu Lys Val
130 135 140
Arg Thr Ile Arg Met Gly Thr Thr Leu Cys Leu Ala Val Trp Leu Thr
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Ala Ile Met Ala Thr Ile Pro Leu Leu Val Phe Tyr Gln Val Ala Ser
165 170 175
Glu Asp Gly Val Leu Gln Cys Tyr Ser Phe Tyr Asn Gln Gln Thr Leu
180 185 190
Lys Trp Lys Ile Phe Thr Asn Phe Lys Met Asn Ile Leu Gly Leu Leu
195 200 205
Ile Pro Phe Thr Ile Phe Met Phe Cys Tyr Ile Lys Ile Leu His Gln
210 215 220
Leu Lys Arg Cys Gln Asn His Asn Lys Thr Lys Ala Ile Arg Leu Val
225 230 235 240
Leu Ile Val Val Ile Ala Ser Leu Leu Phe Trp Val Pro Phe Asn Val
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Val Leu Phe Leu Thr Ser Leu His Ser Met His Ile Leu Asp Gly Cys
260 265 270
Ser Ile Ser Gln Gln Leu Thr Tyr Ala Thr His Val Thr Glu Ile Ile
275 280 285
Ser Phe Thr His Cys Cys Val Asn Pro Val Ile Tyr Ala Phe Val Gly
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Glu Lys Phe Lys Lys His Leu Ser Glu Ile Phe Gln Lys Ser Cys Ser
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Gln Ile Phe Asn Tyr Leu Gly Arg Gln Met Pro Arg Glu Ser Cys Glu
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Lys Ser Ser Ser Cys Gln Gln His Ser Ser Arg Ser Ser Ser Val Asp
340 345 350
Tyr Ile Leu
355
<210> 24
<211> 353
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 24
Met Asp Tyr Thr Met Glu Pro Asn Val Thr Met Thr Asp Tyr Tyr Pro
1 5 10 15
Asp Phe Phe Thr Ala Pro Cys Asp Ala Glu Phe Leu Leu Arg Gly Ser
20 25 30
Met Leu Tyr Leu Ala Ile Leu Tyr Cys Val Leu Phe Val Leu Gly Leu
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Leu Gly Asn Ser Leu Val Ile Leu Val Leu Val Gly Cys Lys Lys Leu
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Arg Ser Ile Thr Asp Ile Tyr Leu Leu Asn Leu Ala Ala Ser Asp Leu
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Leu Phe Val Leu Ser Ile Pro Phe Gln Thr His Asn Leu Leu Asp Gln
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Ile Gly Phe Phe Ser Ser Met Phe Phe Ile Thr Leu Met Ser Val Asp
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Arg Tyr Leu Ala Ile Val His Ala Val Tyr Ala Ile Lys Val Arg Thr
130 135 140
Ala Ser Val Gly Thr Ala Leu Ser Leu Thr Val Trp Leu Ala Ala Val
145 150 155 160
Thr Ala Thr Ile Pro Leu Met Val Phe Tyr Gln Val Ala Ser Glu Asp
165 170 175
Gly Met Leu Gln Cys Phe Gln Phe Tyr Glu Glu Gln Ser Leu Arg Trp
180 185 190
Lys Leu Phe Thr His Phe Glu Ile Asn Ala Leu Gly Leu Leu Leu Pro
195 200 205
Phe Ala Ile Leu Leu Phe Cys Tyr Val Arg Ile Leu Gln Gln Leu Arg
210 215 220
Gly Cys Leu Asn His Asn Arg Thr Arg Ala Ile Lys Leu Val Leu Thr
225 230 235 240
Val Val Ile Val Ser Leu Leu Phe Trp Val Pro Phe Asn Val Ala Leu
245 250 255
Phe Leu Thr Ser Leu His Asp Leu His Ile Leu Asp Gly Cys Ala Thr
260 265 270
Arg Gln Arg Leu Ala Leu Ala Ile His Val Thr Glu Val Ile Ser Phe
275 280 285
Thr His Cys Cys Val Asn Pro Val Ile Tyr Ala Phe Ile Gly Glu Lys
290 295 300
Phe Lys Lys His Leu Met Asp Val Phe Gln Lys Ser Cys Ser His Ile
305 310 315 320
Phe Leu Tyr Leu Gly Arg Gln Met Pro Val Gly Ala Leu Glu Arg Gln
325 330 335
Leu Ser Ser Asn Gln Arg Ser Ser His Ser Ser Thr Leu Asp Asp Ile
340 345 350
Leu
<210> 25
<211> 353
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 25
Met Asp Tyr Thr Leu Glu Pro Asn Val Thr Met Thr Asp Tyr Tyr Pro
1 5 10 15
Asp Phe Phe Thr Thr Pro Cys Asp Thr Glu Leu Leu Leu Arg Gly Gly
20 25 30
Thr Leu Tyr Leu Ala Val Leu Tyr Cys Ile Leu Phe Val Leu Gly Leu
35 40 45
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100 105 110
Ile Gly Phe Phe Ser Ser Met Leu Phe Ile Thr Leu Met Ser Val Asp
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Arg Tyr Leu Ala Val Val His Pro Val His Ala Ile Lys Val Arg Thr
130 135 140
Ala Arg Val Gly Thr Ala Leu Ser Leu Ala Val Trp Leu Ala Ala Ile
145 150 155 160
Ala Ala Thr Val Pro Leu Met Val Phe Tyr Gln Val Ser Ser Glu Asp
165 170 175
Gly Met Leu Gln Cys Phe Gln Leu Tyr Asp Glu Gln Ser Leu Arg Trp
180 185 190
Lys Leu Phe Thr His Phe Glu Val Asn Ala Leu Gly Leu Leu Leu Pro
195 200 205
Phe Ala Ile Leu Leu Phe Cys Tyr Val Arg Ile Leu Gln Gln Leu Arg
210 215 220
Gly Cys Leu Asn His Asn Arg Thr Arg Ala Ile Lys Leu Val Leu Thr
225 230 235 240
Ile Val Val Val Ser Leu Leu Phe Trp Val Pro Phe Asn Val Val Leu
245 250 255
Phe Leu Thr Ser Leu His Asp Met His Ile Leu Glu Gly Cys Ala Thr
260 265 270
Arg Gln Arg Leu Ala Leu Ala Thr His Val Thr Glu Val Ile Ser Phe
275 280 285
Met His Cys Cys Val Asn Pro Val Ile Tyr Ala Phe Ile Gly Glu Lys
290 295 300
Phe Lys Lys His Leu Val Asp Val Phe Gln Lys Ser Cys Ser His Ile
305 310 315 320
Phe Leu Tyr Val Gly Arg Gln Met Pro Val Gly Ala Leu Glu Arg Gln
325 330 335
Leu Ser Ser Asn Gln Arg Ser Ser His Ser Ser Thr Leu Asp Tyr Ile
340 345 350
Leu
<210> 26
<211> 360
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 26
Met Asn Pro Thr Asp Ile Ala Asp Thr Thr Leu Asp Glu Ser Ile Tyr
1 5 10 15
Ser Asn Tyr Tyr Leu Tyr Glu Ser Ile Pro Lys Pro Cys Thr Lys Glu
20 25 30
Gly Ile Lys Ala Phe Gly Glu Leu Phe Leu Pro Pro Leu Tyr Ser Leu
35 40 45
Val Phe Val Phe Gly Leu Leu Gly Asn Ser Val Val Val Leu Val Leu
50 55 60
Phe Lys Tyr Lys Arg Leu Arg Ser Met Thr Asp Val Tyr Leu Leu Asn
65 70 75 80
Leu Ala Ile Ser Asp Leu Leu Phe Val Phe Ser Leu Pro Phe Trp Gly
85 90 95
Tyr Tyr Ala Ala Asp Gln Trp Val Phe Gly Leu Gly Leu Cys Lys Met
100 105 110
Ile Ser Trp Met Tyr Leu Val Gly Phe Tyr Ser Gly Ile Phe Phe Val
115 120 125
Met Leu Met Ser Ile Asp Arg Tyr Leu Ala Ile Val His Ala Val Phe
130 135 140
Ser Leu Arg Ala Arg Thr Leu Thr Tyr Gly Val Ile Thr Ser Leu Ala
145 150 155 160
Thr Trp Ser Val Ala Val Phe Ala Ser Leu Pro Gly Phe Leu Phe Ser
165 170 175
Thr Cys Tyr Thr Glu Arg Asn His Thr Tyr Cys Lys Thr Lys Tyr Ser
180 185 190
Leu Asn Ser Thr Thr Trp Lys Val Leu Ser Ser Leu Glu Ile Asn Ile
195 200 205
Leu Gly Leu Val Ile Pro Leu Gly Ile Met Leu Phe Cys Tyr Ser Met
210 215 220
Ile Ile Arg Thr Leu Gln His Cys Lys Asn Glu Lys Lys Asn Lys Ala
225 230 235 240
Val Lys Met Ile Phe Ala Val Val Val Leu Phe Leu Gly Phe Trp Thr
245 250 255
Pro Tyr Asn Ile Val Leu Phe Leu Glu Thr Leu Val Glu Leu Glu Val
260 265 270
Leu Gln Asp Cys Thr Phe Glu Arg Tyr Leu Asp Tyr Ala Ile Gln Ala
275 280 285
Thr Glu Thr Leu Ala Phe Val His Cys Cys Leu Asn Pro Ile Ile Tyr
290 295 300
Phe Phe Leu Gly Glu Lys Phe Arg Lys Tyr Ile Leu Gln Leu Phe Lys
305 310 315 320
Thr Cys Arg Gly Leu Phe Val Leu Cys Gln Tyr Cys Gly Leu Leu Gln
325 330 335
Ile Tyr Ser Ala Asp Thr Pro Ser Ser Ser Tyr Thr Gln Ser Thr Met
340 345 350
Asp His Asp Leu His Asp Ala Leu
355 360
<210> 27
<211> 1326
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 27
gaggtgcagc tggtggagtc tgggggaggc ttggtaaagc ctggggggtc cctgagactc 60
tcctgtgcag cctctggatt tactttcagt aacgcccgga tgggctgggt ccgccaggct 120
ccagggaagg ggctggagtg ggttggccgt attaaaagca aaactgaagg tgggacaaga 180
gactacgctg cacccgtgaa aggcagattc accatctcaa gagatgattc aaaaaacacg 240
ctgtatctgc aaatgaacag cctgaaaacc gaggacacag ccgtgtatta ttgtacctcg 300
tatagtgggg tctggggcca agggacaatg gtcaccgtct cttcagcctc caccaagggc 360
ccatcggtct tccccctggc gccctgctcc aggagcacct ccgagagcac agcggccctg 420
ggctgcctgg tcaaggacta cttccccgaa ccggtgacgg tgtcgtggaa ctcaggcgct 480
ctgaccagcg gcgtgcacac cttcccagct gtcctacagt cctcaggact ctactccctc 540
agcagcgtgg tgaccgtgcc ctccagcaac ttcggcaccc agacctacac ctgcaacgta 600
gatcacaagc ccagcaacac caaggtggac aagacagttg agcgcaaatg ttgtgtcgag 660
tgcccaccgt gcccagcacc acctgtggca ggaccgtcag tcttcctctt ccccccaaaa 720
cccaaggaca ccctcatgat ctcccggacc cctgaggtca cgtgcgtggt ggtggacgtg 780
agccacgaag accccgaggt ccagttcaac tggtacgtgg acggcgtgga ggtgcataat 840
gccaagacaa agccacggga ggagcagttc aacagcacgt tccgtgtggt cagcgtcctc 900
accgttgtgc accaggactg gctgaacggc aaggagtaca agtgcaaggt ctccaacaaa 960
ggcctcccag cccccatcga gaaaaccatc tccaaaacca aagggcagcc ccgagaacca 1020
caggtgtaca ccctgccccc atcccgggag gagatgacca agaaccaggt cagcctgacc 1080
tgcctggtca aaggcttcta ccccagcgac atcgccgtgg agtgggagag caatgggcag 1140
ccggagaaca actacaagac cacacctccc atgctggact ccgacggctc cttcttcctc 1200
tacagcaagc tcaccgtgga caagagcagg tggcagcagg ggaacgtctt ctcatgctcc 1260
gtgatgcatg aggctctgca caaccactac acgcagaaga gcctctccct gtctccgggt 1320
aaatag 1326
<210> 28
<211> 342
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 28
gacatcgtga tgacccagtc tccagactcc ctggctgtgt ctctgggcga gagggccacc 60
atcaactgca agtccagcca gagtgtttta tacagttcca acaataagaa ctacttagct 120
tggtaccatc agaaaccagg acagtctcct aagctgctca tttcctgggc atctacccgg 180
gaatccgggg tccctgaccg attcagtggc agcgggtctg ggacagattt cactctcacc 240
atcaacagcc tgcaggctga agatgtggca gtttattact gtcaacaata ttatagtatt 300
ccgatcactt tcggcggagg gaccaaggtg gagatcaaac ga 342
<210> 29
<211> 1335
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 29
caggtgcagt tggtggagtc tgggggaggc gtggtccagc ctgggaggtc cctgagactc 60
tcctgtgcag cctctggatt caccttcagt aactatggca tgcactgggt ccgccaggct 120
ccaggcaagg ggctggagtg ggtggcagtc atatcatatg atggaagtaa taaattctat 180
gcagactccg tgaagggccg attcaccatc tccagagaca attccaagaa gactctgtat 240
cttcaaatga gcagcctgag agttgaggac acggctgtat attattgtgc gagagccggg 300
ggtatagggc gttttgacta ctggggccag ggaaccctgg tcaccgtctc ctcagcctcc 360
accaagggcc catcggtctt ccccctggcg ccctgctcca ggagcacctc cgagagcaca 420
gcggccctgg gctgcctggt caaggactac ttccccgaac cggtgacggt gtcgtggaac 480
tcaggcgctc tgaccagcgg cgtgcacacc ttcccagctg tcctacagtc ctcaggactc 540
tactccctca gcagcgtggt gaccgtgccc tccagcaact tcggcaccca gacctacacc 600
tgcaacgtag atcacaagcc cagcaacacc aaggtggaca agacagttga gcgcaaatgt 660
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cccccaaaac ccaaggacac cctcatgatc tcccggaccc ctgaggtcac gtgcgtggtg 780
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gtgcataatg ccaagacaaa gccacgggag gagcagttca acagcacgtt ccgtgtggtc 900
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agcctgacct gcctggtcaa aggcttctac cccagcgaca tcgccgtgga gtgggagagc 1140
aatgggcagc cggagaacaa ctacaagacc acacctccca tgctggactc cgacggctcc 1200
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tcatgctccg tgatgcatga ggctctgcac aaccactaca cgcagaagag cctctccctg 1320
tctccgggta aatag 1335
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<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 30
gattttgtaa tgacccagac tccactctct ctgtccgtca cccctggaca gccggcctcc 60
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ctcactttcg gcggagggac caaggtggag atcaaccga 339
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<211> 35
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 31
Met Asp Tyr Thr Leu Asp Leu Ser Val Thr Thr Val Thr Asp Tyr Tyr
1 5 10 15
Tyr Pro Asp Ile Phe Ser Ser Pro Cys Asp Ala Glu Leu Ile Gln Thr
20 25 30
Asn Gly Lys
35
<210> 32
<211> 11
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 32
Arg Ala Ser Gln Gly Ile Ser Asn Trp Leu Ala
1 5 10
<210> 33
<211> 7
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 33
Ala Ala Ser Ser Leu Gln Ser
1 5
<210> 34
<211> 9
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 34
Gln Gln Ala Glu Ser Phe Pro His Thr
1 5
<210> 35
<211> 5
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 35
Ser Tyr Asp Met Ser
1 5
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 36
Leu Ile Ser Gly Gly Gly Ser Gln Thr Tyr Tyr Ala Glu Ser Val Lys
1 5 10 15
Gly
<210> 37
<211> 11
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 37
Pro Ser Gly His Tyr Phe Tyr Ala Met Asp Val
1 5 10
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 38
Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Val Ser Ala Ser Val Gly
1 5 10 15
Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Arg Ala Ser Gln Gly Ile Ser Asn Trp
20 25 30
Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile
35 40 45
Phe Ala Ala Ser Ser Leu Gln Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly
50 55 60
Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro
65 70 75 80
Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Gln Ala Glu Ser Phe Pro His
85 90 95
Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys
100 105
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<211> 120
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 39
Glu Val Gln Leu Leu Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Tyr
20 25 30
Asp Met Ser Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ser Leu Ile Ser Gly Gly Gly Ser Gln Thr Tyr Tyr Ala Glu Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Phe Cys
85 90 95
Ala Ser Pro Ser Gly His Tyr Phe Tyr Ala Met Asp Val Trp Gly Gln
100 105 110
Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser
115 120
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<211> 214
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 40
Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Val Ser Ala Ser Val Gly
1 5 10 15
Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Arg Ala Ser Gln Gly Ile Ser Asn Trp
20 25 30
Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile
35 40 45
Phe Ala Ala Ser Ser Leu Gln Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly
50 55 60
Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro
65 70 75 80
Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Gln Ala Glu Ser Phe Pro His
85 90 95
Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Arg Thr Val Ala Ala
100 105 110
Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp Glu Gln Leu Lys Ser Gly
115 120 125
Thr Ala Ser Val Val Cys Leu Leu Asn Asn Phe Tyr Pro Arg Glu Ala
130 135 140
Lys Val Gln Trp Lys Val Asp Asn Ala Leu Gln Ser Gly Asn Ser Gln
145 150 155 160
Glu Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp Ser Thr Tyr Ser Leu Ser
165 170 175
Ser Thr Leu Thr Leu Ser Lys Ala Asp Tyr Glu Lys His Lys Val Tyr
180 185 190
Ala Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser Ser Pro Val Thr Lys Ser
195 200 205
Phe Asn Arg Gly Glu Cys
210
<210> 41
<211> 450
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 41
Glu Val Gln Leu Leu Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Tyr
20 25 30
Asp Met Ser Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ser Leu Ile Ser Gly Gly Gly Ser Gln Thr Tyr Tyr Ala Glu Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Phe Cys
85 90 95
Ala Ser Pro Ser Gly His Tyr Phe Tyr Ala Met Asp Val Trp Gly Gln
100 105 110
Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val
115 120 125
Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala
130 135 140
Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser
145 150 155 160
Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val
165 170 175
Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro
180 185 190
Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys
195 200 205
Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp
210 215 220
Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly
225 230 235 240
Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile
245 250 255
Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu
260 265 270
Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His
275 280 285
Asn Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln Tyr Gly Ser Thr Tyr Arg
290 295 300
Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys
305 310 315 320
Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu
325 330 335
Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr
340 345 350
Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu
355 360 365
Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp
370 375 380
Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val
385 390 395 400
Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp
405 410 415
Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His
420 425 430
Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro
435 440 445
Gly Lys
450
<210> 42
<211> 11
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 42
Ser Gly Asp Lys Leu Gly Asp Lys Tyr Ala Ser
1 5 10
<210> 43
<211> 7
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 43
Gln Asp Arg Lys Arg Pro Ser
1 5
<210> 44
<211> 9
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 44
Gln Ala Phe Glu Ser Ser Thr Glu Val
1 5
<210> 45
<211> 5
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 45
Asn Tyr Gly Met His
1 5
<210> 46
<211> 17
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 46
Leu Ile Trp Tyr Asp Ala Ser Lys Lys Tyr Tyr Ala Glu Ser Val Lys
1 5 10 15
Gly
<210> 47
<211> 16
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 47
Asp Pro Ser Ser Leu Thr Gly Ser Thr Gly Tyr Tyr Gly Met Asp Val
1 5 10 15
<210> 48
<211> 106
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 48
Ser Tyr Glu Leu Thr Gln Pro Pro Ser Val Ser Val Ser Pro Gly Gln
1 5 10 15
Thr Ala Ser Ile Thr Cys Ser Gly Asp Lys Leu Gly Asp Lys Tyr Ala
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Ser Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ser Pro Val Leu Val Ile Tyr
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Gln Asp Arg Lys Arg Pro Ser Gly Ile Pro Glu Arg Phe Ser Gly Ser
50 55 60
Asn Ser Gly Asn Thr Ala Thr Leu Thr Ile Ser Gly Thr Gln Ala Met
65 70 75 80
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85 90 95
Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu
100 105
<210> 49
<211> 125
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 49
Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn Tyr
20 25 30
Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ala Leu Ile Trp Tyr Asp Ala Ser Lys Lys Tyr Tyr Ala Glu Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Ala Tyr Tyr Cys
85 90 95
Ala Arg Asp Pro Ser Ser Leu Thr Gly Ser Thr Gly Tyr Tyr Gly Met
100 105 110
Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser
115 120 125
<210> 50
<211> 212
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 50
Ser Tyr Glu Leu Thr Gln Pro Pro Ser Val Ser Val Ser Pro Gly Gln
1 5 10 15
Thr Ala Ser Ile Thr Cys Ser Gly Asp Lys Leu Gly Asp Lys Tyr Ala
20 25 30
Ser Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ser Pro Val Leu Val Ile Tyr
35 40 45
Gln Asp Arg Lys Arg Pro Ser Gly Ile Pro Glu Arg Phe Ser Gly Ser
50 55 60
Asn Ser Gly Asn Thr Ala Thr Leu Thr Ile Ser Gly Thr Gln Ala Met
65 70 75 80
Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Gln Ala Phe Glu Ser Ser Thr Glu Val
85 90 95
Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Thr Val Leu Gly Gln Pro Lys Ala Ala
100 105 110
Pro Ser Val Thr Leu Phe Pro Pro Ser Ser Glu Glu Leu Gln Ala Asn
115 120 125
Lys Ala Thr Leu Val Cys Leu Ile Ser Asp Phe Tyr Pro Gly Ala Val
130 135 140
Thr Val Ala Trp Lys Ala Asp Ser Ser Pro Val Lys Ala Gly Val Glu
145 150 155 160
Thr Thr Thr Pro Ser Lys Gln Ser Asn Asn Lys Tyr Ala Ala Ser Ser
165 170 175
Tyr Leu Ser Leu Thr Pro Glu Gln Trp Lys Ser His Arg Ser Tyr Ser
180 185 190
Cys Gln Val Thr His Glu Gly Ser Thr Val Glu Lys Thr Val Ala Pro
195 200 205
Thr Glu Cys Ser
210
<210> 51
<211> 455
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 51
Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn Tyr
20 25 30
Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ala Leu Ile Trp Tyr Asp Ala Ser Lys Lys Tyr Tyr Ala Glu Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Ala Tyr Tyr Cys
85 90 95
Ala Arg Asp Pro Ser Ser Leu Thr Gly Ser Thr Gly Tyr Tyr Gly Met
100 105 110
Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr
115 120 125
Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser
130 135 140
Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu
145 150 155 160
Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His
165 170 175
Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Ser Ser
180 185 190
Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr Tyr Ile Cys
195 200 205
Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys Lys Val Glu
210 215 220
Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro
225 230 235 240
Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys
245 250 255
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260 265 270
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65 70 75 80
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Thr Lys Phe Leu Ala Pro Gly Thr Pro Ala Arg Phe Ser Gly Ser Leu
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Ala
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Gly
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<400> 114
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35 40 45
Gly Trp Ile Asn Thr Tyr Thr Gly Glu Pro Thr Tyr Ala Asp Lys Phe
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Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Asp Ile Val Met Thr Gln Ser
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Gly Trp Ile Asn Thr Tyr Thr Gly Glu Pro Thr Tyr Ala Asp Lys Phe
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Ala Arg Trp Ser Trp Ser Asp Gly Tyr Tyr Val Tyr Phe Asp Tyr Trp
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Gly Gln Gly Thr Ser Val Thr Val Ser Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly
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Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Asp Ile Val Met Thr Gln Ser
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Phe Gly Gln Gly Thr Arg Leu Glu Ile Lys
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 116
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Gly Trp Ile Asn Thr Tyr Thr Gly Glu Pro Thr Tyr Ala Asp Lys Phe
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Met Glu Ile Arg Asn Leu Gly Gly Asp Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
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Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Asp Ile Val Met Thr Gln Ser
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Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Pro Pro Lys Leu Leu Leu Ser
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195 200 205
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Asp Ser Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Gln Ser Ala His Phe Pro Ile Thr
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Phe Gly Cys Gly Thr Arg Leu Glu Ile Lys Ser Gly Gly Gly Gly Ser
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Ser Leu Lys Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Asn Lys Tyr
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Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gln Thr Val Val
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 117
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1 5 10 15
Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asn Tyr
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Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Pro Pro Lys Leu Leu Leu Ser
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Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser Gly Ile Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser
195 200 205
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Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp
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Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly
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Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln
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<220>
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<400> 159
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Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Tyr
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Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Cys Leu Glu Trp Val
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Ala Phe Ile Trp Tyr Glu Gly Ser Asn Lys Tyr Tyr Ala Glu Ser Val
50 55 60
Lys Asp Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr
65 70 75 80
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Ala Arg Arg Ala Gly Ile Ile Gly Thr Ile Gly Tyr Tyr Tyr Gly Met
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Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Ser Tyr Glu Leu
130 135 140
Thr Gln Pro Pro Ser Val Ser Val Ser Pro Gly Gln Thr Ala Ser Ile
145 150 155 160
Thr Cys Ser Gly Asp Arg Leu Gly Glu Lys Tyr Thr Ser Trp Tyr Gln
165 170 175
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Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asp Ser Lys Asn Thr Ala Tyr Leu Gln
325 330 335
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340 345 350
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370 375 380
Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gln Thr Val Val Thr Gln Glu Pro
385 390 395 400
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405 410 415
Ser Thr Gly Ala Val Thr Ser Gly Asn Tyr Pro Asn Trp Val Gln Gln
420 425 430
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435 440 445
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450 455 460
Ala Ala Leu Thr Leu Ser Gly Val Gln Pro Glu Asp Glu Ala Glu Tyr
465 470 475 480
Tyr Cys Val Leu Trp Tyr Ser Asn Arg Trp Val Phe Gly Gly Gly Thr
485 490 495
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Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe
930 935 940
Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly
945 950 955 960
Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr
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<220>
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50 55 60
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65 70 75 80
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 169
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65 70 75 80
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Cys Ala Arg Ile Val Gly Tyr Gly Ser Gly Trp Tyr Gly Phe Phe Asp
100 105 110
Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Gly Gly Gly
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Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Asp Ile Gln Met Thr
130 135 140
Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly Asp Arg Val Thr Ile
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Thr Cys Arg Ala Ser Gln Gly Ile Arg Asn Asp Leu Gly Trp Tyr Gln
165 170 175
Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Arg Leu Ile Tyr Ala Ala Ser Thr
180 185 190
Leu Gln Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr
195 200 205
Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro Glu Asp Phe Ala Thr
210 215 220
Tyr Tyr Cys Leu Gln His Asn Ser Tyr Pro Leu Thr Phe Gly Cys Gly
225 230 235 240
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Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Asn Lys Tyr Ala Met Asn Trp
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Ser Lys Tyr Asn Asn Tyr Ala Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys Asp
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<223> Synthetic Peptide
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115 120 125
Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Asp Ile Gln Met Thr
130 135 140
Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly Asp Arg Val Thr Ile
145 150 155 160
Thr Cys Arg Ala Ser Gln Gly Ile Arg Asn Asp Leu Gly Trp Tyr Gln
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Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Arg Leu Ile Tyr Ala Ala Ser Thr
180 185 190
Leu Gln Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr
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Thr Lys Val Glu Ile Lys Ser Gly Gly Gly Gly Ser Glu Val Gln Leu
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Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly Ser Leu Lys Leu
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Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Asn Lys Tyr Ala Met Asn Trp
275 280 285
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Ser Lys Tyr Asn Asn Tyr Ala Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys Asp
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Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asp Ser Lys Asn Thr Ala Tyr Leu Gln
325 330 335
Met Asn Asn Leu Lys Thr Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Val Arg
340 345 350
His Gly Asn Phe Gly Asn Ser Tyr Ile Ser Tyr Trp Ala Tyr Trp Gly
355 360 365
Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly
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Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gln Thr Val Val Thr Gln Glu Pro
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Ser Leu Thr Val Ser Pro Gly Gly Thr Val Thr Leu Thr Cys Gly Ser
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Ser Thr Gly Ala Val Thr Ser Gly Asn Tyr Pro Asn Trp Val Gln Gln
420 425 430
Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Gly Leu Ile Gly Gly Thr Lys Phe Leu
435 440 445
Ala Pro Gly Thr Pro Ala Arg Phe Ser Gly Ser Leu Leu Gly Gly Lys
450 455 460
Ala Ala Leu Thr Leu Ser Gly Val Gln Pro Glu Asp Glu Ala Glu Tyr
465 470 475 480
Tyr Cys Val Leu Trp Tyr Ser Asn Arg Trp Val Phe Gly Gly Gly Thr
485 490 495
Lys Leu Thr Val Leu Gly Gly Gly Gly Asp Lys Thr His Thr Cys Pro
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Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe
515 520 525
Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val
530 535 540
Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe
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Cys Glu Glu Gln Tyr Gly Ser Thr Tyr Arg Cys Val Ser Val Leu Thr
580 585 590
Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val
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Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala
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Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Asp Lys Thr His Thr Cys
755 760 765
Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu
770 775 780
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965 970 975
His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 173
Ile Ala Val Thr Gly Phe Tyr Phe Asp Tyr
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 174
Arg Ala Ser Gln Arg Val Asn Asn Asn Tyr Leu Ala
1 5 10
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<213> Artificial Sequence
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<211> 9
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<220>
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<400> 176
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1 5
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<213> Artificial Sequence
<220>
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<400> 177
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Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Cys Leu Glu Trp Ile
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Gly Tyr Val Tyr Tyr Ser Gly Thr Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys
50 55 60
Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Ser Lys Asn Gln Phe Ser Leu
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Lys Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ala
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Ser Ile Ala Val Thr Gly Phe Tyr Phe Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr
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Leu Val Thr Val Ser Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser
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Gly Gly Gly Gly Ser Glu Ile Val Leu Thr Gln Ser Pro Gly Thr Leu
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Ser Leu Ser Pro Gly Glu Arg Val Thr Leu Ser Cys Arg Ala Ser Gln
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Tyr Asp Arg Ser Pro Leu Thr Phe Gly Cys Gly Thr Lys Leu Glu Ile
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Lys
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195 200 205
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355 360 365
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<213> Artificial Sequence
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Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asn His
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Ile Ile His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Cys Leu Glu Trp Met
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Gly Tyr Ile Asn Pro Tyr Pro Gly Tyr His Ala Tyr Asn Glu Lys Phe
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Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Gln Ala Ser Gln Asp Ile Ser Asn Tyr
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35 40 45
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<400> 201
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Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro
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Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr
195 200 205
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210 215 220
Gln Gln Gly Asn Thr Leu Pro Trp Thr Phe Gly Cys Gly Thr Lys Leu
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Glu Ile Lys Ser Gly Gly Gly Gly Ser Glu Val Gln Leu Val Glu Ser
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Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly
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<400> 202
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Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asn His
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Gly Tyr Ile Asn Pro Tyr Pro Gly Tyr His Ala Tyr Asn Glu Lys Phe
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Gln Gln Gly Asn Thr Leu Pro Trp Thr Phe Gly Cys Gly Thr Lys Leu
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Glu Ile Lys Ser Gly Gly Gly Gly Ser Glu Val Gln Leu Val Glu Ser
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Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly Ser Leu Lys Leu Ser Cys Ala
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Gly Gly Gly Gly Ser Gln Thr Val Val Thr Gln Glu Pro Ser Leu Thr
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Thr Pro Ala Arg Phe Ser Gly Ser Leu Leu Gly Gly Lys Ala Ala Leu
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Thr Leu Ser Gly Val Gln Pro Glu Asp Glu Ala Glu Tyr Tyr Cys Val
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Gly
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Ser Ala Ser Tyr Val Tyr Trp
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<400> 209
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Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly
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Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Lys Ala Ser Gln Asn Val Asp Ala Asn
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Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Gln Tyr Asp Gln Gln Leu Ile
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Thr Phe Gly Cys Gly Thr Lys Leu Glu Ile Lys
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<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 211
Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Glu
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Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asp Tyr
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Tyr Met Tyr Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Cys Leu Glu Trp Val
35 40 45
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Glu Ile Lys
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 212
Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Glu
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asp Tyr
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Tyr Met Tyr Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Cys Leu Glu Trp Val
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Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Lys
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Asp Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Ala Ser Gly Thr Asp Phe Thr
195 200 205
Leu Thr Ile Ser Ser Val Gln Ser Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Tyr Cys
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Gln Gln Tyr Asp Gln Gln Leu Ile Thr Phe Gly Cys Gly Thr Lys Leu
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Glu Ile Lys Ser Gly Gly Gly Gly Ser Glu Val Gln Leu Val Glu Ser
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355 360 365
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 213
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Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asp Tyr
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Glu Ile Lys Ser Gly Gly Gly Gly Ser Glu Val Gln Leu Val Glu Ser
245 250 255
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Ala Ser Gly Phe Thr Phe Asn Lys Tyr Ala Met Asn Trp Val Arg Gln
275 280 285
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Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Glu Ile Val Leu Thr Gln Ser Pro Gly
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Thr Leu Ser Leu Ser Pro Gly Glu Arg Ala Thr Leu Ser Cys Arg Ala
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Ser Gln Ser Val Arg Ser Thr Tyr Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro
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Gly Gln Ala Pro Arg Leu Leu Ile Tyr Gly Ala Ser Ser Arg Ala Thr
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Gly Ile Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr
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Glu Ile Lys Ser Gly Gly Gly Gly Ser Glu Val Gln Leu Val Glu Ser
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Gly Gly Gly Gly Ser Gln Thr Val Val Thr Gln Glu Pro Ser Leu Thr
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485 490 495
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195 200 205
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Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gln Thr Val Val Thr Gln Glu
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<400> 264
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Glu Arg Ala Thr Ile Asn Cys Lys Ser Ser Gln Ser Leu Leu Tyr Ser
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Ser Asn Gln Lys Asn Tyr Phe Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln
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Pro Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser Gly Val
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Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr
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Ile Ser Ser Leu Gln Ala Glu Asp Val Ala Val Tyr Tyr Cys Gln Gln
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Tyr Tyr Ser Tyr Pro Tyr Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Leu Glu Ile
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Lys
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1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Ser Phe Ser Ser Tyr
20 25 30
Pro Ile Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Gly Val Ile Trp Thr Gly Gly Gly Thr Asn Tyr Ala Ser Ser Val Lys
50 55 60
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65 70 75 80
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85 90 95
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Gly
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<220>
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Val Pro Tyr Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Ser Tyr Ser Leu
450 455 460
Thr Ile Ser Ser Met Glu Ala Glu Asp Ala Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln
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Gln Trp Ser Ser Asn Pro Leu Thr Phe Gly Ala Gly Thr Lys Leu Glu
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<221> X
<222> (1)..(4)
<220>
<221> misc_feature
<222> (6)..(6)
<223> Xaa can be any naturally occurring amino acid
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Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly
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Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu
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Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr
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Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Asp
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<223> Synthetic Peptide
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Gly Arg Ile Lys Ser Lys Thr Glu Gly Gly Thr Arg Asp Tyr Ala Ala
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50 55 60
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65 70 75 80
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100 105 110
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 354
Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Gly
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn Ala
20 25 30
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35 40 45
Gly Arg Ile Lys Ser Lys Thr Glu Gly Gly Thr Arg Asp Tyr Ala Ala
50 55 60
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65 70 75 80
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Tyr Cys Thr Ser Tyr Ser Gly Val Trp Gly Gln Gly Thr Met Val Thr
100 105 110
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<220>
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<400> 364
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260 265 270
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275 280 285
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<213> Artificial Sequence
<220>
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<223> Synthetic Peptide
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Trp Met Ser Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
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Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu
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Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln Tyr Asn Ser Thr
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Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro
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355 360 365
Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val
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Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro
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Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr
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260 265 270
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Val Asp Arg Tyr Leu Ala Val Val His Ala Val Tyr Ala Ile Lys Val
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Arg Thr Ile Arg Met Gly Thr Thr Leu Ser Leu Val Val Trp Leu Thr
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Ala Ile Met Ala Thr Ile Pro Leu Leu Val Phe Tyr Gln Val Ala Ser
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Lys Trp Lys Ile Phe Thr Asn Phe Glu Met Asn Ile Leu Gly Leu Leu
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Leu Lys Arg Cys Gln Asn His Asn Lys Thr Lys Ala Ile Arg Leu Val
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<400> 920
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<220>
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<400> 922
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1 5 10 15
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<400> 923
Gly Gly Asn Asn Ile Gly Ser Lys Asn Val His
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Gln Val Trp Asp Ser Ser Thr Val Val
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<212> PRT
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<211> 17
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 927
Val Ile Ser Tyr Asp Gly Ser Asn Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys
1 5 10 15
Gly
<210> 928
<211> 19
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
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<213> Artificial Sequence
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<400> 973
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Asn Ser Gly Asn Thr Ala Thr Leu Thr Ile Ser Arg Ala Gln Ala Gly
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20 25 30
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35 40 45
Ala Val Ile Ser Tyr Asp Gly Ser Asn Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
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65 70 75 80
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165 170 175
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180 185 190
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195 200 205
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210 215 220
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225 230 235 240
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245 250 255
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260 265 270
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275 280 285
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290 295 300
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 1057
Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys
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<223> Synthetic Peptide
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<220>
<223> Synthetic Peptide
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ctacaaatga acagcctgag aactgaggac acggctgtgt attactgtgc gaaagtttac 300
tatggttcgg gtatttatta taaaaacagg aactactacg gtatggacgt ctggggccaa 360
gggaccacgg tcaccgtctc ctcaggtggt ggtggttctg gcggcggcgg ctccggtggt 420
ggtggttctt catatgagct gactcagcca ccctcagtgt cagtggccct gggacagacg 480
gccaggatta cctgtggggg aaacaacatt ggaagtcaaa atgtgcactg gtaccagcag 540
aagccaggcc aggcccctgt gctggtcatc tatagggata gcaaccggcc ctctgggatc 600
cctgaccgat tctctggctc caagtcgggg aacacggcca ccctgaccat cagcagagcc 660
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tag 1443
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gccctgggct gcctggtcaa ggactacttc cccgaaccgg tgacggtgtc gtggaactca 540
ggcgccctga ccagcggcgt gcacaccttc ccggctgtcc tacagtcctc aggactctac 600
tccctcagca gcgtggtgac cgtgccctcc agcagcttgg gcacccagac ctacatctgc 660
aacgtgaatc acaagcccag caacaccaag gtggacaaga aagttgagcc caaatcttgt 720
gacaaaactc acacatgccc accgtgccca gcacctgaac tcctgggggg accgtcagtc 780
ttcctcttcc ccccaaaacc caaggacacc ctcatgatct cccggacccc tgaggtcaca 840
tgcgtggtgg tggacgtgag ccacgaagac cctgaggtca agttcaactg gtacgtggac 900
ggcgtggagg tgcataatgc caagacaaag ccgcgggagg agcagtacaa cagcacgtac 960
cgtgtggtca gcgtcctcac cgtcctgcac caggactggc tgaatggcaa ggagtacaag 1020
tgcaaggtgt ccaacaaagc cctcccagcc cccatcgaga aaaccatctc caaagccaaa 1080
gggcagcccc gagaaccaca ggtgtacacc ctgcccccat cccgggagga gatgaccaag 1140
aaccaggtca gcctgacctg cctggtcaaa ggcttctatc ccagcgacat cgccgtggag 1200
tgggagagca atgggcagcc ggagaacaac tacaagacca cgcctcccgt gctggactcc 1260
gacggctcct tcttcctcta tagcaagctc accgtggaca agagcaggtg gcagcagggg 1320
aacgtcttct catgctccgt gatgcatgag gctctgcaca accactacac gcagaagagc 1380
ctctccctgt ctccgggcaa atag 1404
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atggacatga gggtgcccgc tcagctcctg gggctcctgc tgctgtggct gagaggtgcg 60
cgctgtgaca tcgtgatgac ccagtctcca gactccctgg ctgtgtctct gggcgagagg 120
gccaccatca actgcaagtc cagccagagt gttttataca gttccaacaa taagaactac 180
ttagcttggt accatcagaa accaggacag tctcctaagc tgctcatttc ctgggcatct 240
acccgggaat ccggggtccc tgaccgattc agtggcagcg ggtctgggac agatttcact 300
ctcaccatca acagcctgca ggctgaagat gtggcagttt attactgtca acaatattat 360
agtattccga tcactttcgg cggagggacc aaggtggaga tcaaacgaac ggtggctgca 420
ccatctgtct tcatcttccc gccatctgat gagcagttga aatctggaac tgcctctgtt 480
gtgtgcctgc tgaataactt ctatcccaga gaggccaaag tacagtggaa ggtggataac 540
gccctccaat cgggtaactc ccaggagagt gtcacagagc aggacagcaa ggacagcacc 600
tacagcctca gcagcaccct gacgctgagc aaagcagact acgagaaaca caaagtctac 660
gcctgcgaag tcacccatca gggcctgagc tcgcccgtca caaagagctt caacagggga 720
gagtgttag 729
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<220>
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<220>
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<221> X
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<220>
<221> X
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<223> M or F
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Xaa Xaa Gly Xaa His
1 5
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<223> Synthetic Peptide
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<221> X
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Arg Xaa Xaa Xaa Arg Pro Ser
1 5
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Lys Ser Ser Gln Ser Val Leu Tyr Ser Ser Asn Asn Xaa Asn Tyr Leu
1 5 10 15
Ala
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<223> S or P
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Asp Ile Val Met Thr Gln Ser Pro Asp Ser Leu Ala Val Ser Leu Gly
1 5 10 15
Glu Arg Ala Thr Ile Asn Cys Lys Ser Ser Gln Ser Val Leu Tyr Ser
20 25 30
Ser Asn Asn Xaa Asn Tyr Leu Ala Trp Tyr Xaa Gln Lys Pro Gly Gln
35 40 45
Xaa Pro Lys Leu Leu Ile Ser Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser Gly Val
50 55 60
Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr
65 70 75 80
Ile Asn Ser Leu Gln Ala Glu Asp Val Ala Val Tyr Tyr Cys Gln Gln
85 90 95
Tyr Tyr Ser Ile Pro Ile Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile
100 105 110
Lys Arg
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 1237
Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Gly
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn Ala
20 25 30
Arg Met Gly Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Gly Arg Ile Lys Ser Lys Thr Glu Gly Gly Thr Arg Asp Tyr Ala Ala
50 55 60
Pro Val Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asp Ser Lys Asn Thr
65 70 75 80
Leu Tyr Leu Gln Met Asn Ser Leu Lys Thr Glu Asp Thr Ala Val Tyr
85 90 95
Tyr Cys Thr Ser Tyr Ser Gly Val Trp Gly Gln Gly Thr Met Val Thr
100 105 110
Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro
115 120 125
Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val
130 135 140
Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala
145 150 155 160
Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly
165 170 175
Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly
180 185 190
Thr Gln Thr Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys
195 200 205
Val Asp Lys Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys
210 215 220
Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu
225 230 235 240
Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu
245 250 255
Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys
260 265 270
Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys
275 280 285
Pro Arg Glu Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu
290 295 300
Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys
305 310 315 320
Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys
325 330 335
Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser
340 345 350
Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys
355 360 365
Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln
370 375 380
Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly
385 390 395 400
Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln
405 410 415
Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn
420 425 430
His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly
435 440
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<211> 457
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 1238
Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn Tyr
20 25 30
Gly Phe His Trp Val Arg Gln Thr Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ala Val Ile Ser Tyr Asp Gly Ser Asn Arg Tyr Tyr Ala Ser Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Gly Glu Asp Thr Ala Leu Tyr Tyr Cys
85 90 95
Ala Arg Val Tyr Tyr Gly Ser Gly Thr Tyr Tyr Lys Asn Arg Tyr Tyr
100 105 110
Tyr Gly Met Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser
115 120 125
Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys
130 135 140
Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr
145 150 155 160
Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser
165 170 175
Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser
180 185 190
Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr
195 200 205
Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys
210 215 220
Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys
225 230 235 240
Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro
245 250 255
Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys
260 265 270
Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp
275 280 285
Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu
290 295 300
Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu
305 310 315 320
His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn
325 330 335
Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly
340 345 350
Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu
355 360 365
Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr
370 375 380
Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn
385 390 395 400
Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe
405 410 415
Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn
420 425 430
Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr
435 440 445
Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly
450 455
<210> 1239
<211> 457
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 1239
Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn Tyr
20 25 30
Gly Phe His Trp Val Arg Gln Thr Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ala Val Ile Ser Tyr Ala Gly Ser Asn Arg Tyr Tyr Ala Ala Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Gly Glu Asp Thr Ala Leu Tyr Tyr Cys
85 90 95
Ala Arg Val Tyr Tyr Gly Ser Gly Thr Tyr Tyr Lys Asn Arg Tyr Tyr
100 105 110
Tyr Gly Met Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser
115 120 125
Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys
130 135 140
Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr
145 150 155 160
Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser
165 170 175
Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser
180 185 190
Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr
195 200 205
Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys
210 215 220
Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys
225 230 235 240
Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro
245 250 255
Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys
260 265 270
Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp
275 280 285
Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu
290 295 300
Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu
305 310 315 320
His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn
325 330 335
Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly
340 345 350
Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu
355 360 365
Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr
370 375 380
Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn
385 390 395 400
Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe
405 410 415
Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn
420 425 430
Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr
435 440 445
Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly
450 455
<210> 1240
<211> 457
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 1240
Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn Tyr
20 25 30
Gly Phe His Trp Val Arg Gln Thr Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ala Val Ile Ser Tyr Ser Gly Ser Asn Arg Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Gly Glu Asp Thr Ala Leu Tyr Tyr Cys
85 90 95
Ala Arg Val Tyr Tyr Gly Ser Gly Thr Tyr Tyr Lys Asn Arg Tyr Tyr
100 105 110
Tyr Gly Met Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser
115 120 125
Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys
130 135 140
Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr
145 150 155 160
Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser
165 170 175
Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser
180 185 190
Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr
195 200 205
Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys
210 215 220
Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys
225 230 235 240
Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro
245 250 255
Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys
260 265 270
Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp
275 280 285
Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu
290 295 300
Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu
305 310 315 320
His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn
325 330 335
Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly
340 345 350
Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu
355 360 365
Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr
370 375 380
Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn
385 390 395 400
Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe
405 410 415
Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn
420 425 430
Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr
435 440 445
Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly
450 455
<210> 1241
<211> 457
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 1241
Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Ala Gln Pro Gly Arg
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Asn Phe Ser Asn Cys
20 25 30
Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ala Val Ile Ser Tyr Asp Gly Gly Asn Lys Tyr His Ala Asp Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asp Ser Lys Asn Thr Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Asp Ser Leu Arg Thr Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
Ala Lys Val Tyr Tyr Gly Ser Gly Ile Tyr Tyr Lys Asn Arg Tyr Tyr
100 105 110
Tyr Gly Met Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser
115 120 125
Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys
130 135 140
Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr
145 150 155 160
Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser
165 170 175
Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser
180 185 190
Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr
195 200 205
Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys
210 215 220
Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys
225 230 235 240
Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro
245 250 255
Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys
260 265 270
Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp
275 280 285
Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu
290 295 300
Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu
305 310 315 320
His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn
325 330 335
Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly
340 345 350
Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu
355 360 365
Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr
370 375 380
Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn
385 390 395 400
Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe
405 410 415
Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn
420 425 430
Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr
435 440 445
Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly
450 455
<210> 1242
<211> 457
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 1242
Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Ala Gln Pro Gly Arg
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Asn Phe Ser Asn Cys
20 25 30
Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ala Val Ile Ser Tyr Asp Gly Gly Asn Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asp Ser Lys Asn Thr Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Asp Ser Leu Arg Thr Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
Ala Lys Val Tyr Tyr Gly Ser Gly Ile Tyr Tyr Lys Asn Arg Tyr Tyr
100 105 110
Tyr Gly Met Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser
115 120 125
Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys
130 135 140
Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr
145 150 155 160
Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser
165 170 175
Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser
180 185 190
Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr
195 200 205
Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys
210 215 220
Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys
225 230 235 240
Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro
245 250 255
Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys
260 265 270
Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp
275 280 285
Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu
290 295 300
Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu
305 310 315 320
His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn
325 330 335
Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly
340 345 350
Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu
355 360 365
Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr
370 375 380
Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn
385 390 395 400
Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe
405 410 415
Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn
420 425 430
Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr
435 440 445
Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly
450 455
<210> 1243
<211> 457
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 1243
Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Val Val Ser Gly Phe Asn Phe Ser Asn Asn
20 25 30
Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
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65 70 75 80
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Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys
225 230 235 240
Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro
245 250 255
Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys
260 265 270
Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp
275 280 285
Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu
290 295 300
Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu
305 310 315 320
His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn
325 330 335
Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly
340 345 350
Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu
355 360 365
Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr
370 375 380
Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn
385 390 395 400
Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe
405 410 415
Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn
420 425 430
Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr
435 440 445
Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly
450 455
<210> 1252
<211> 457
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 1252
Gln Val Gln Val Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Gly Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Gly Tyr
20 25 30
Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val
35 40 45
Ala Val Ile Ser Tyr Asp Gly Ser Asn Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Gly Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95
Ala Arg Val Tyr Tyr Gly Ser Gly Ile Tyr Tyr Lys Asn Arg Tyr Tyr
100 105 110
Tyr Gly Met Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Ala Val Ser Ser
115 120 125
Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys
130 135 140
Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr
145 150 155 160
Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser
165 170 175
Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser
180 185 190
Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr
195 200 205
Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys
210 215 220
Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys
225 230 235 240
Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro
245 250 255
Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys
260 265 270
Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp
275 280 285
Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu
290 295 300
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305 310 315 320
His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn
325 330 335
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340 345 350
Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu
355 360 365
Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr
370 375 380
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385 390 395 400
Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe
405 410 415
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420 425 430
Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr
435 440 445
Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly
450 455
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<211> 457
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 1253
Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg
1 5 10 15
Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Leu Asn Phe Ser Asn Phe
20 25 30
Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Asp Trp Val
35 40 45
Ala Val Ile Ser Tyr Asp Gly Gly Asn Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val
50 55 60
Lys Gly Arg Phe Thr Val Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Phe
65 70 75 80
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85 90 95
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100 105 110
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115 120 125
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145 150 155 160
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165 170 175
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180 185 190
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Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys
210 215 220
Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys
225 230 235 240
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245 250 255
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260 265 270
Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp
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450 455
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<211> 457
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Synthetic Peptide
<400> 1254
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1 5 10 15
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435 440 445
Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly
450 455
Claims (91)
- 인간 C-C 케모카인 수용체 유형 8(CCR8)에 결합하는 항체, 또는 이의 항원-결합 단편으로서, 상기 항체 또는 이의 항원-결합 단편은
(a) 서열번호 1의 중쇄 상보성-결정 영역(HCDR) 1 아미노산 서열;
(b) 서열번호 2의 HCDR2 아미노산 서열,
(c) 서열번호 3의 HCDR3 아미노산 서열,
(d) KSSQSVLYSSNNX1NYLA(서열번호 1235)의 경쇄 상보성-결정 영역(LCDR) 1 아미노산 서열(여기서 X1은 K 또는 R임),
(e) 서열번호 5의 LCDR2 아미노산 서열, 및
(f) 서열번호 6의 LCDR3 아미노산 서열
을 포함하는, 항체 또는 항원 결합 단편. - 제1항에 있어서,
서열번호 4의 LCDR1 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원 결합 단편. - 제1항 또는 제2항에 있어서,
서열번호 13의 중쇄 가변 영역(HCVR) 아미노산 서열, 및 아미노산 서열: DIVMTQSPDSLAVSLGERATINCKSSQSVLYSSNNX1NYLAWYX2QKPGQX3PKLLISWASTRESGVPDRFSGSGSGTDFTLTINSLQAEDVAVYYCQQYYSIPITFGGGTKVEIKR (서열번호 1236)(여기서 X1은 K 또는 R이고, X2는 H 또는 Q이고/이거나 X3은 S 또는 P임)을 포함하는 경쇄 가변 영역(LCVR)을 포함하는, 항체 또는 항원 결합 단편. - 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서,
서열번호 13의 중쇄 가변 영역(HCVR) 아미노산 서열 및 서열번호 14 또는 서열번호 363의 경쇄 가변 영역(LCVR) 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제1항 내지 제4항 중 어느 한 항에 있어서,
서열번호 15 또는 서열번호 573의 중쇄(HC) 아미노산 서열 및 서열번호 16 또는 서열번호 365의 경쇄(LC) 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제1항 내지 제5항 중 어느 한 항에 있어서,
2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하고, 여기서 두 HC는 서열번호 15 또는 서열번호 573의 아미노산 서열을 포함하고, 두 LC는 서열번호 16의 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제1항 내지 제5항 중 어느 한 항에 있어서,
2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하고, 여기서 두 HC는 서열번호 15 또는 서열번호 573의 아미노산 서열을 포함하고, 두 LC는 서열번호 365의 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 인간 CCR8에 결합하는 항체, 또는 이의 항원-결합 단편으로서,
상기 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 (a) 서열번호 839의 HCDR1 아미노산 서열, (b) 서열번호 840의 HCDR2 아미노산 서열, (c) 서열번호 841의 HCDR3 아미노산 서열, (d) 서열번호 842의 LCDR1 아미노산 서열, (e) 서열번호 843의 LCDR2 아미노산 서열, 및 (f) 서열번호 844의 LCDR3 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제8항에 있어서,
서열번호 1017의 HCVR 아미노산 서열 및 서열번호 1018의 LCVR 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제8항 또는 제9항에 있어서,
서열번호 1125 또는 서열번호 1237의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1126의 LC 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제8항 내지 제10항 중 어느 한 항에 있어서,
2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하고, 여기서 두 HC는 서열번호 1125 또는 서열번호 1227의 아미노산 서열을 포함하고, 두 LC는 서열번호 1126의 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 인간 CCR8에 결합하는 항체, 또는 이의 항원-결합 단편으로서, 상기 항체는 하기를 포함하는, 항체 또는 이의 항원-결합 단편:
(a) X1X2GX4H의 HCDR1 아미노산 서열(서열번호 1233)(여기서 (i) X1은 N, S, D, G, T, 또는 R이고, (ii) X2는 C, N, Y, S, 또는 F이고, (iii) X4는 M 또는 F임);
(b) 서열번호 648, 654, 660, 666, 672, 678, 684, 690, 696, 702, 708, 714, 720, 726, 732, 738, 744, 750, 756, 762, 768, 774, 780, 786, 792, 798, 804, 810, 816, 822, 828, 834, 840, 846, 852, 858, 867, 873, 879, 885, 891, 897, 903, 909, 915, 921, 927, 933, 939, 또는 945의 HCDR2 아미노산 서열, 또는 1 내지 4개의 아미노산 치환을 포함하거나, 또는 상기 HCDR2 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 그의 변이체;
(c) 서열번호 649, 655, 661, 667, 673, 679, 685, 691, 697, 703, 709, 715, 721, 727, 733, 739, 745, 751, 757, 763, 769, 775, 781, 787, 793, 799, 805, 811, 817, 823, 829, 835, 847, 853, 859, 868, 874, 880, 886, 892, 898, 904, 910, 916, 922, 928, 934, 940, 또는 946의 HCDR3 아미노산 서열, 또는 1 내지 4개의 아미노산 치환을 포함하거나, 또는 상기 HCDR3 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 그의 변이체;
(d) 서열번호 650, 656, 662, 668, 674, 680, 686, 692, 698, 704, 710, 716, 722, 728, 734, 740, 746, 752, 758, 764, 770, 776, 782, 788, 794, 800, 806, 812, 818, 824, 830, 836, 848, 854, 860, 863, 869, 875, 881, 887, 893, 899, 905, 911, 917, 923, 929, 935, 또는 941의 LCDR1 아미노산 서열, 또는 1 내지 4개의 아미노산 치환을 포함하거나, 또는 상기 LCDR1 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 그의 변이체;
(e) RX2X3X4RPS의 LCDR2 아미노산 서열(서열번호 1234)(여기서 (i) X2는 A, N, D, S, 또는 Q이고, (ii) X3은 S, T, N, I, F, 또는 A이고, (iii) X4는 N 또는 V임); 및
(f) 서열번호 652, 658, 664, 670, 676, 682, 688, 694, 700, 706, 712, 718, 724, 730, 736, 742, 748, 754, 760, 766, 772, 778, 784, 790, 796, 802, 808, 814, 820, 826, 832, 838, 850, 856, 862, 865, 871, 877, 883, 889, 895, 901, 907, 913, 919, 925, 931, 937, 또는 943의 LCDR3 아미노산 서열, 또는 1 내지 4개의 아미노산 치환을 포함하거나, 또는 상기 LCDR3 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 그의 변이체. - 제12항에 있어서,
서열번호 647, 653, 659, 665, 671, 677, 683, 689, 695, 701, 707, 713, 719, 725, 731, 737, 743, 749, 755, 761, 767, 773, 779, 785, 791, 797, 803, 809, 815, 821, 827, 833, 845, 851, 857, 866, 872, 878, 884, 890, 896, 902, 908, 914, 920, 926, 932, 938, 또는 944의 HCDR1 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제12항 또는 제13항에 있어서,
서열번호 651, 657, 663, 669, 675, 681, 687, 693, 699, 705, 711, 717, 723, 729, 735, 741, 747, 753, 759, 765, 771, 777, 783, 789, 795, 801, 807, 813, 819, 825, 831, 837 849, 855, 861, 864, 870, 876, 882, 888, 894, 900, 906, 912, 918, 924, 930, 936, 또는 942의 LCDR2 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제12항 내지 제14항 중 어느 한 항에 있어서,
서열번호 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1019, 1021, 1023, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 또는 1052 중 어느 하나를 포함하는 HCVR 아미노산 서열, 또는 상기 HCVR 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제12항 내지 제15항 중 어느 한 항에 있어서,
서열번호 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1020, 1022, 1024, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 또는 1051 중 어느 하나를 포함하는 LCVR 아미노산 서열, 또는 상기 LCVR 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제15항 또는 제16항에 있어서,
(a) 서열번호 1019의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1020의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(b) 서열번호 1021의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1022의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(c) 서열번호 1023의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1024의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(d) 서열번호 1026의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1025의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(e) 서열번호 1028의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1027의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(f) 서열번호 1030의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1029의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(g) 서열번호 1032의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1031의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(h) 서열번호 1034의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1033의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(i) 서열번호 1036의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1035의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(j) 서열번호 1038의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1037의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(k) 서열번호 1040의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1039의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(l) 서열번호 1042의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1041의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(m) 서열번호 1044의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1043의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(n) 서열번호 1046의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1045의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(o) 서열번호 1048의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1047의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR;
(p) 서열번호 1050의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1049의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR; 또는
(q) 서열번호 1052의 아미노산 서열을 포함하는 HCVR 및 서열번호 1051의 아미노산 서열을 포함하는 LCVR
을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제12항 내지 제17항 중 어느 한 항에 있어서,
서열번호 1127, 1129, 1131, 1134, 1136, 1138, 1140, 1142, 1144, 1146, 1148, 1150, 1152, 1154, 1156, 1158, 1160, 1238 내지 1254의 HC 아미노산 서열, 또는 상기 HC 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제12항 내지 제18항 중 어느 한 항에 있어서,
서열번호 1128, 1130, 1132, 1133, 1135, 1137, 1139, 1141, 1143, 1145, 1147, 1149, 1151, 1153, 1155, 1157, 또는 1159의 LC 아미노산 서열, 또는 상기 LC 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제18항 또는 제19항에 있어서,
(a) 서열번호 1127 또는 서열번호 1238의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1128의 LC 아미노산 서열;
(b) 서열번호 1129 또는 서열번호 1239의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1130의 LC 아미노산 서열;
(c) 서열번호 1131 또는 서열번호 1240의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1132의 LC 아미노산 서열;
(d) 서열번호 1134 또는 서열번호 1241의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1133의 LC 아미노산 서열;
(e) 서열번호 1136 또는 서열번호 1242의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1135의 LC 아미노산 서열;
(f) 서열번호 1138 또는 서열번호 1243의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1137의 LC 아미노산 서열;
(g) 서열번호 1140 또는 서열번호 1244의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1139의 LC 아미노산 서열;
(h) 서열번호 1142 또는 서열번호 1245의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1141의 LC 아미노산 서열;
(i) 서열번호 1144 또는 서열번호 1246의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1143의 LC 아미노산 서열;
(j) 서열번호 1146 또는 서열번호 1247의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1145의 LC 아미노산 서열;
(k) 서열번호 1148 또는 서열번호 1248의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1147의 LC 아미노산 서열;
(l) 서열번호 1150 또는 서열번호 1249의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1149의 LC 아미노산 서열;
(m) 서열번호 1152 또는 서열번호 1250의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1151의 LC 아미노산 서열;
(n) 서열번호 1154 또는 서열번호 1251의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1153의 LC 아미노산 서열;
(o) 서열번호 1156 또는 서열번호 1252의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1155의 LC 아미노산 서열;
(p) 서열번호 1158 또는 서열번호 1253의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1157의 LC 아미노산 서열; 또는
(q) 서열번호 1160 또는 서열번호 1254의 HC 아미노산 서열 및 서열번호 1159의 LC 아미노산 서열
을 포함하는, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제15항 또는 제16항에 있어서,
서열번호 1093 내지 1124 중 어느 하나의 아미노산 서열을 포함하는 단일 사슬 가변 단편(scFv)인, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제1항 내지 제21항 중 어느 한 항에 있어서,
항체인, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제1항 내지 제21항 중 어느 한 항에 있어서,
항체의 항원-결합 단편인, 항체 또는 항원-결합 단편. - 제1항 내지 제23항 중 어느 한 항의 항체 또는 항원-결합 단편을 암호화하는 핵산 서열.
- 서열번호 1127, 1129, 1131, 1134, 1136, 1138, 1140, 1142, 1144, 1146, 1148, 1150, 1152, 1154, 1156, 1158, 1160, 또는 1238 내지 1254의 중쇄 아미노산 서열을 암호화하는 핵산 서열.
- 서열번호 1128, 1130, 1132, 1133, 1135, 1137, 1139, 1141, 1143, 1145, 1147, 1149, 1151, 1153, 1155, 1157, 또는 1159의 경쇄 아미노산 서열을 암호화하는 핵산 서열.
- 제24항 내지 제26항 중 어느 한 항의 핵산 서열을 포함하는 벡터.
- 제24항 내지 제26항 중 어느 한 항의 핵산 서열 또는 제27항의 벡터를 포함하는 포유동물 세포.
- 제1항 내지 제23항 중 어느 한 항의 항체 또는 항원-결합 단편 및 약제학적으로 허용 가능한 담체를 포함하는 약제학적 조성물.
- 제1항 내지 제23항 중 어느 한 항의 항체 또는 제29항의 조성물의 유효량을 환자에게 투여하는 단계를 포함하는, 환자의 암 치료 방법.
- 제30항에 있어서,
암은 고형 종양인, 방법. - 제30항에 있어서,
상기 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 삼중-음성 유방암, 결장직장암, 췌장암, 또는 전이 거세저항성 전립선암인, 방법. - 제30항 내지 제32항 중 어느 한 항에 있어서,
유효량의 PD-1 길항제 항체를 환자에게 투여하는 단계를 추가로 포함하는, 방법. - 제33항에 있어서,
상기 PD-1 길항제 항체는 단일클론 항체인, 방법. - 제33항 또는 제34항에 있어서,
상기 PD-1 길항제 항체는 펨브롤리주맙, 니볼루맙, 또는 젤루발리맙인, 방법. - 2개의 HC 및 2개의 LC를 포함하는 항체를 생산하는 방법으로서, 여기서 상기 방법은 항체가 발현되도록 하는 조건 하에서 제28항의 포유동물 세포를 배양하는 단계 및 상기 발현된 항체를 회수하는 단계를 포함하며, 여기서:
(a) 두 HC는 서열번호 15, 573, 1125, 1127, 1129, 1131, 1134, 1136, 1138, 1140, 1142, 1144, 1146, 1148, 1150, 1152, 1154, 1156, 1158, 1160, 1238 내지 1254의 아미노산 서열, 또는 상기 HC 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하며;
(b) 두 LC는 서열번호 16, 365, 1126, 1128, 1130, 1132, 1133, 1135, 1137, 1139, 1141, 1143, 1145, 1147, 1149, 1151, 1153, 1155, 1157, 또는 1159의 아미노산 서열, 또는 상기 LC 아미노산 서열 중 어느 하나와 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는, 방법. - 제36항의 방법에 의해 수득가능한 항체.
- 제1항 내지 제23항 또는 제37항 중 어느 한 항에 있어서,
어푸코실화된, 항체. - 제1항 내지 제23항 또는 제37항 중 어느 한 항에 있어서,
요법에 사용하기 위한, 항체. - 제1항 내지 제23항 또는 제37항 중 어느 한 항에 있어서,
암 치료에 사용하기 위한, 항체. - 제40항에 있어서,
암은 고형 종양인, 항체. - 제40항 또는 제41항에 있어서,
상기 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 삼중-음성 유방암, 결장직장암, 췌장암, 또는 전이 거세저항성 전립선암인, 항체. - 제41항에 있어서,
상기 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 또는 삼중-음성 유방암인, 항체. - 암 치료용 약제의 제조를 위한 제1항 내지 제23항 또는 제37항 중 어느 한 항의 항체의 용도.
- 제44항에 있어서,
암은 고형 종양인, 용도. - 제44항에 있어서,
상기 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 삼중-음성 유방암, 결장직장암, 췌장암, 또는 전이 거세저항성 전립선암인, 용도. - 제44항에 있어서,
상기 암은 비소세포 폐암, 위암, 두경부 편평 세포 암종, 간세포 암종, 또는 삼중-음성 유방암인, 용도. - 환자에게 유효량의 Treg 고갈 항체, 및 이중특이적 T-세포 인게이저 분자, T 세포 공동자극 수용체의 작용제, 및 PD-1/PD-L1 경로의 길항제 중 하나 이상을 투여하는 단계를 포함하는 환자의 암 치료 방법.
- 제48항에 있어서,
유효량의 Treg 고갈 항체 및 이중특이적 T-세포 인게이저 분자를 투여하는 단계를 포함하는, 방법. - 제49항에 있어서,
PD-1/PD-L1 경로의 길항제를 투여하는 단계를 추가로 포함하는, 방법. - 제49항 또는 제50항에 있어서,
T 세포 공동자극 수용체의 길항제를 투여하는 단계를 추가로 포함하는, 방법. - 제48항 내지 제51항 중 어느 한 항에 있어서,
Treg 고갈 항체는 항-CCR8 항체인, 방법. - 제48항 내지 제51항 중 어느 한 항에 있어서,
Treg 고갈 항체는 제1항 내지 제23항 또는 제37항 중 어느 한 항의 항-CCR8 항체인, 방법. - 제48항 내지 제51항 중 어느 한 항에 있어서,
Treg 고갈 항체는 항-CTLA-4 항체인, 방법. - 제48항 또는 제50항 내지 제54항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 PD-1/PD-L1 경로의 길항제가 PD-1 길항제 항체인, 방법. - 제55항에 있어서,
상기 PD-1 길항제 항체는 펨브롤리주맙, 니볼루맙, 또는 젤루발리맙인, 방법. - 제48항 또는 제51항 내지 제56항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 면역 세포 공동자극 수용체의 작용제는 4-1BB 길항제 항체인, 방법. - 서열번호 82의 적어도 1개의 잔기를 포함하는 에피토프에서 인간 CCR8에 결합하는 유효량의 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 환자에게 투여하는 단계를 포함하는, 환자의 암 치료 방법.
- 제58항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 2개의 잔기를 포함하는, 방법. - 제58항 또는 제59항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 3개의 잔기를 포함하는, 방법. - 제58항 내지 제60항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 4개의 잔기를 포함하는, 방법. - 제58항 내지 제61항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 위치 4에 트레오닌을 포함하는, 방법. - 제58항 내지 제62항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 항체는 CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않는, 방법. - 서열번호 82의 위치 4에 트레오닌으로 구성되는 에피토프에서 인간 CCR8에 결합하는 유효량의 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 환자에게 투여하는 단계를 포함하는, 환자의 암 치료 방법.
- 제58항 내지 제64항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 사이노몰구스 원숭이 CCR8에서의 T4R 돌연변이에 대한 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편 결합에 의해 결정되는, 방법. - 제65항에 있어서,
상기 에피토프는 세포 기반 친화도 검정에서 결정되며, 여기서 T4R 돌연변이를 함유하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8을 발현하는 세포에 대한 항체 결합이 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8을 발현하는 세포에 대한 항체 결합과 비교되는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제58항 내지 제64항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 에피토프 비닝, CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 대한 결합, 및/또는 파지 디스플레이에 의한 CCR8에 대한 스크리닝 결합에 의해 결정되는, 방법. - 제64항 내지 제68항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 항체는 CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않는, 방법. - 서열번호 82의 적어도 1개의 잔기를 포함하는 에피토프에서 인간 CCR8에 결합하는 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편.
- 제69항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 2개의 잔기를 포함하는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 또는 제70항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 3개의 잔기를 포함하는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제71항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 4개의 잔기를 포함하는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제72항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 5개의 잔기를 포함하는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제73항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 6개의 잔기를 포함하는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제74항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 7개의 잔기를 포함하는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제75항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 8개의 잔기를 포함하는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제76항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 9개의 잔기를 포함하는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제77항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 10개의 잔기를 포함하는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제78항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 적어도 11개의 잔기를 포함하는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제79항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 12개의 잔기를 포함하는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제80항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 서열번호 82의 위치 4에 트레오닌을 포함하는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제81항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 항-CCR8 항체는 CCR8에 대한 CCL1의 결합을 차단하지 않는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제82항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 에피토프 비닝에 의해 결정되는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제82항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 CCR8 펩티드-나노바디 복합체에 대한 결합에 의해 결정되는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제82항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 파지 디스플레이에 의해 CCR8에 대한 항체 결합을 스크리닝함으로써 결정되는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제81항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 에피토프는 사이노몰구스 원숭이 CCR8에서의 T4R 돌연변이에 대한 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편 결합에 의해 결정되는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제86항에 있어서,
상기 에피토프는 세포 기반 친화도 검정에서 결정되며, 여기서 T4R 돌연변이를 함유하는 사이노몰구스 원숭이 CCR8을 발현하는 세포에 대한 항체 결합이 야생형 사이노몰구스 원숭이 CCR8을 발현하는 세포에 대한 항체 결합과 비교되는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제86항 또는 제87항에 있어서,
상기 항체 또는 항원-결합 단편은 T4R 돌연변이를 포함하는 CCR8에 대한 감소되거나 없는 검출가능한 결합을 나타내는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제69항 내지 제85항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 CCR8에 대한 리간드 결합을 차단하지 않는, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제89항에 있어서,
리간드는 CCL1인, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편. - 제58항 내지 제90항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편은 항체인, 항-CCR8 항체 또는 이의 항원-결합 단편, 또는 방법.
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