KR20220114944A - 저분자화된 어류 콜라겐 제품 및 그 제조방법 - Google Patents
저분자화된 어류 콜라겐 제품 및 그 제조방법 Download PDFInfo
- Publication number
- KR20220114944A KR20220114944A KR1020210018595A KR20210018595A KR20220114944A KR 20220114944 A KR20220114944 A KR 20220114944A KR 1020210018595 A KR1020210018595 A KR 1020210018595A KR 20210018595 A KR20210018595 A KR 20210018595A KR 20220114944 A KR20220114944 A KR 20220114944A
- Authority
- KR
- South Korea
- Prior art keywords
- collagen
- molecular weight
- low molecular
- fish
- enzyme
- Prior art date
Links
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 143
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 143
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 143
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 title claims abstract description 39
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims abstract description 28
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 49
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 46
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 45
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 45
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 18
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 claims abstract description 15
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 15
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 claims abstract description 14
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims abstract description 12
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 claims abstract description 12
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims abstract description 10
- 239000000843 powder Substances 0.000 claims abstract description 6
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 claims description 28
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 claims description 8
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 claims description 4
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 claims description 4
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 4
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 4
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 claims description 4
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 claims description 4
- 239000002184 metal Substances 0.000 claims description 4
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims description 4
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 claims description 4
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 claims description 3
- 108090000145 Bacillolysin Proteins 0.000 claims description 3
- 102000035092 Neutral proteases Human genes 0.000 claims description 3
- 108091005507 Neutral proteases Proteins 0.000 claims description 3
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 abstract description 7
- 238000012856 packing Methods 0.000 abstract description 3
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 abstract description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 18
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 9
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 8
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 description 7
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 5
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 5
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 5
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 4
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 4
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 4
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 3
- 230000001965 increasing effect Effects 0.000 description 3
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000010306 acid treatment Methods 0.000 description 2
- 230000032683 aging Effects 0.000 description 2
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 2
- 210000000845 cartilage Anatomy 0.000 description 2
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 description 2
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 2
- 238000011161 development Methods 0.000 description 2
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 description 2
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 2
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 210000003041 ligament Anatomy 0.000 description 2
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 2
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 2
- 230000037394 skin elasticity Effects 0.000 description 2
- 210000002435 tendon Anatomy 0.000 description 2
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 2
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 1
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 1
- 206010063659 Aversion Diseases 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 102000010834 Extracellular Matrix Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010037362 Extracellular Matrix Proteins Proteins 0.000 description 1
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 208000001132 Osteoporosis Diseases 0.000 description 1
- 241000276707 Tilapia Species 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 210000004204 blood vessel Anatomy 0.000 description 1
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 210000004087 cornea Anatomy 0.000 description 1
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 1
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 210000002744 extracellular matrix Anatomy 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 235000013376 functional food Nutrition 0.000 description 1
- 210000001035 gastrointestinal tract Anatomy 0.000 description 1
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 1
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 1
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 1
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 1
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 1
- 239000003456 ion exchange resin Substances 0.000 description 1
- 229920003303 ion-exchange polymer Polymers 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 210000001724 microfibril Anatomy 0.000 description 1
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 1
- 239000000820 nonprescription drug Substances 0.000 description 1
- 235000019645 odor Nutrition 0.000 description 1
- 239000007800 oxidant agent Substances 0.000 description 1
- 235000015277 pork Nutrition 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 238000011160 research Methods 0.000 description 1
- 238000007665 sagging Methods 0.000 description 1
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000011882 ultra-fine particle Substances 0.000 description 1
- 230000037303 wrinkles Effects 0.000 description 1
Images
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
- A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
- A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
- A23L33/18—Peptides; Protein hydrolysates
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L29/00—Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof
- A23L29/06—Enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23P—SHAPING OR WORKING OF FOODSTUFFS, NOT FULLY COVERED BY A SINGLE OTHER SUBCLASS
- A23P10/00—Shaping or working of foodstuffs characterised by the products
- A23P10/40—Shaping or working of foodstuffs characterised by the products free-flowing powder or instant powder, i.e. powder which is reconstituted rapidly when liquid is added
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2250/00—Food ingredients
- A23V2250/54—Proteins
- A23V2250/542—Animal Protein
- A23V2250/543—Fish protein
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2250/00—Food ingredients
- A23V2250/54—Proteins
- A23V2250/55—Peptide, protein hydrolysate
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2300/00—Processes
- A23V2300/28—Hydrolysis, degree of hydrolysis
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Mycology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
본 발명은 종래의 분자량이 높은 제품을 저분자화시켜 체내 흡수 효과를 증진시키기 위한 저분자화된 어류 콜라겐 제품 및 그 제조방법에 관한 것으로, 보다 상세하게는 어류 유래 고분자 콜라겐을 준비하는 단계(S10); 준비된 고분자 콜라겐을 더운물에 투입하여 용해하는 단계(S20); 상기 더운물에 세균성 효소를 투입하여 고분자 콜라겐을 1차 가수분해하는 단계(S30); 상기 더운물에 곰팡이 효소를 투입하여 가수분해된 콜라겐을 2차 가수분해하는 단계(S40); 가수분해되어 저분자화된 저분자 콜라겐을 여과하는 단계(S50); 여과된 저분자 콜라겐을 살균하는 단계(S60); 살균된 저분자 콜라겐을 건조하는 단계(S70); 건조된 저분자 콜라겐 분말을 포장하는 단계(S80); 포장된 저분자 콜라겐 제품을 출하하는 단계(S90);를 포함하며, 상기 1차, 2차 가수분해를 통해 고분자 콜라겐을 저분자화 하는 것에 특징이 있다.
Description
본 발명은 저분자화된 어류 콜라겐 제품 및 그 제조방법에 관한 것으로, 보다 상세하게는 어류추출물을 펩티드결합의 가수분해에 의한 저분자화된 어류 콜라겐 제품 및 그 제조방법에 관한 것이다.
콜라겐은 대부분 동물에서 발견되는 단백질로 특히 포유동물의 살과 결합조직을 구성하는 주요 단백질이다. 신체를 구성하는 단백질 중 25%에서 35%를 차지할 정도로 매우 풍부하다. 늘어난 섬유 형태의 콜라겐은 주로 힘줄, 인대, 피부와 같은 섬유조직에 존재하며 각막, 연골조직, 뼈, 혈관, 소화관, 척추원반 등에도 존재한다.
근육조직에서 콜라겐은 근내막의 주요 구성성분으로 작용한다. 콜라겐은 분자량 30만으로 분자량 10만의 α사 3개가 모여 γ사를 이루는데 40잔기에 1회전하는 오른쪽 회전의 나선을 만든다. 직경 1.5nm 길이 300nm의 삼중나선구조이다. α사슬은 다소의 수소결합에 의해 강하게 결합되어 있으며 microfibril이 모여들게 되면 공유가교결합에 의해 콜라겐 세섬유가 되고 이들이 모여서 섬유(fiber)가 된다.
또한 콜라겐은 인체 내에서 양적 및 기능적으로 가장 큰 부분을 차지하는 단백질로, 인체 내 모든 세포의 뼈대를 형성하는 세포외 기질(extracellular matrix), 보다 구체적으로 결합조직(connective tissue)의 주요 구성인자를 의미한다. 콜라겐을 다량 함유하는 인체 조직으로는 피부(skin), 뼈 및 연골 등의 골(bone) 조직, 건(tendon), 인대(ligament) 등이 있다. 이러한 조직들의 노화로 인해 피부 주름 및 처짐, 골다공증 등의 인체노화 질환들이 비롯되며, 이는 조직의 콜라겐 합성 감소로 인한 체내 콜라겐 양 및 기능 감소에 의한 것으로 알려져 있다.
콜라겐의 체내 생성량은 연령에 따라 감소하게 되는데 20대에 콜라겐 생성량이 최대이며, 40대는 70% 수준으로 생성되고 이후 급격히 감소하는 것으로 알려져 있다. 따라서, 콜라겐은 체내 생성되는 물질이 아니기에 식품 등으로 섭취를 해야 할 필요가 있다.
콜라겐은 분자량에 따라 고분자 콜라겐과 저분자 콜라겐으로 나눌 수 있다. 고분자 콜라겐은 일반적으로 분자량 5,000 Da. 이상의 것을 일컫는데, 분자량이 큰 만큼 체내 흡수율이 떨어지고, 기능성을 나타내기가 힘들다. 따라서, 분자량 5,000이상의 고분자 콜라겐은 일반 식품 등에 사용되고 있다. 반면 저분자 콜라겐은 분자량 1,500 Da. 이하의 것으로 체내 흡수율이 높아 피부 탄력 등의 기능성을 기대할 수 있다. 일반적으로 저분자 콜라겐은 건강기능식품, 화장품 및 일반의약품 등에 사용된다.
콜라겐은 인체 내 구성성분이기도 하지만 육류 및 어류에도 다량 존재한다.
종래의 콜라겐 펩타이드 제조방법은 돈피(Pig Skin)를 전처리 단계에서 산 처리를 행한 다음, 추출단계, 추출물에 효소처리를 하여 수용성 콜라겐 제조 단계 및 정제 단계로 구성되어 있거나, 돈피를 산 처리하지 않고 쵸핑한 다음 효소를 1, 2차에 걸쳐 투입하여 수용성 콜라겐 펩타이드를 제조하였다. 하지만 이 방법은 콜라겐의 순도가 떨어지고 회분이 증가되었다.
따라서 순도의 증가와 회분을 감소시켜 보다 우수하고 순수한 수용성 콜라겐 펩타이드를 제조하여야 하는 문제와 수용성 콜라겐 펩타이드 제조 원료를 돈피만 사용함으로써 원료 수급이 원활하지 못하고 또한 돈피에 대해 혐오감을 느끼는 고객이 많은 이유로 인해 돈피를 이용한 수용성 콜라겐 발전에 애로사항이 많아 돈피를 대체할 수 있는 원료 개발이 시급한 문제로 대두되었다.
이에 본 발명자는 효소를 이용하여 종래의 분자량이 높은 제품을 저분자화시켜 체내 흡수 효과를 증진시키기 위하여 계속 연구를 진행하던 중, 후술하는 바와 같이 어류 유래의 고분자 콜라겐 원료를 준비하고 세균성 효소와 곰팡이성 효소를 이용하여 가수분해한 결과, 효소에 의한 가수분해 반응 속도 및 수율을 보다 향상시킬 수 있는 저분자화된 어류 콜라겐 제품이 제공될 수 있음을 발견하고 본 발명을 완성하기에 이르렀다.
따라서, 본 발명의 목적은, 일면에 있어서, 어류 유래의 고분자 콜라겐 원료를 엄선하고 이들을 이용하여 세균성 효소와 곰팡이성 효소를 각 단계별로 가수분해시킴으로써 효소에 의한 가수분해 반응 속도 및 수율을 향상시킬 뿐만 아니라 분자량이 높은 콜라겐을 저분자화시킴으로써 체내 흡수 효과를 보다 증대시킬 수 있는 저분자화된 어류 콜라겐 제품 및 그 제조방법을 제공하는 것에 있다.
위와 같은 본 발명의 목적은
어류 유래 고분자 콜라겐을 준비하는 단계(S10);
준비된 고분자 콜라겐을 더운물에 투입하여 용해하는 단계(S20);
상기 더운물에 세균성 효소를 투입하여 고분자 콜라겐을 1차 가수분해하는 단계(S30);
상기 더운물에 곰팡이 효소를 투입하여 가수분해된 콜라겐을 2차 가수분해하는 단계(S40);
가수분해되어 저분자화된 저분자 콜라겐을 여과하는 단계(S50);
여과된 저분자 콜라겐을 살균하는 단계(S60);
살균된 저분자 콜라겐을 건조하는 단계(S70);
건조된 저분자 콜라겐 분말을 포장하는 단계(S80);
포장된 저분자 콜라겐 제품을 출하하는 단계(S90);를 포함하며,
상기 1차, 2차 가수분해를 통해 고분자 콜라겐을 저분자화 하는 것에 특징이 있는 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법에 의해 달성될 수 있다.
본 발명은 효소에 의한 가수분해 반응 속도 및 수율을 향상시킨 것에 특징이 있으며, 종래의 분자량이 높은 제품을 저분자화시켜 체내 흡수 효과를 증진시키기 위한 수용성의 저분자화된 콜라겐 제품을 제공할 수 있다.
도 1은 본 발명의 일 실시예에 따른 저분자화된 어류 콜라겐 제품의 제조 공정도이다.
도 2(a) ~ (d)는 본 발명에 일 실시예에 따른 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법에 있어, 1차 가수분해단계(S30) 시 pH 및 온도 변화에 따른 반응 그래프이다.
도 3(a) ~ (d)는 본 발명에 일 실시예에 따른 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법에 있어, 2차 가수분해단계(S40) 시 pH 및 온도 변화에 따른 반응 그래프이다.
도 2(a) ~ (d)는 본 발명에 일 실시예에 따른 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법에 있어, 1차 가수분해단계(S30) 시 pH 및 온도 변화에 따른 반응 그래프이다.
도 3(a) ~ (d)는 본 발명에 일 실시예에 따른 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법에 있어, 2차 가수분해단계(S40) 시 pH 및 온도 변화에 따른 반응 그래프이다.
본 발명은, 일면에 있어서,
어류 유래 고분자 콜라겐을 준비하는 단계(S10);
준비된 고분자 콜라겐을 더운물에 투입하여 용해하는 단계(S20);
상기 더운물에 세균성 효소를 투입하여 고분자 콜라겐을 1차 가수분해하는 단계(S30);
상기 더운물에 곰팡이 효소를 투입하여 가수분해된 콜라겐을 2차 가수분해하는 단계(S40);
가수분해되어 저분자화된 저분자 콜라겐을 여과하는 단계(S50);
여과된 저분자 콜라겐을 살균하는 단계(S60);
살균된 저분자 콜라겐을 건조하는 단계(S70);
건조된 저분자 콜라겐 분말을 포장하는 단계(S80);
포장된 저분자 콜라겐 제품을 출하하는 단계(S90);를 포함하며,
상기 1차, 2차 가수분해를 통해 고분자 콜라겐을 저분자화 하는 것에 특징이 있는, 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법을 제공한다.
본 발명은 추가의 일면에 있어서,
상기 세균성 효소는 Bacillus subtilis 유래의 중성 프로테아제(neutral porease)이고,
상기 곰팡이 효소는 Aspergillus oryzae 유래의 효소 번호(E.C.)가 3.4.24.39인 금속 프로테이나아제(metal proteinase)인 것에 특징이 있는, 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법을 제공한다.
본 발명은 추가의 다른 일면에 있어서, 상기 S30 단계에서,
상기 세균성 효소는 Bacillus subtilis 유래의 중성 프로테아제(neutral porease)이고,
상기 곰팡이 효소는 Aspergillus oryzae 유래의 효소 번호(E.C.)가 3.4.24.39인 금속 프로테이나아제(metal proteinase)인 것에 특징이 있는 저분자화된 콜라겐 제품 제조방법을 제공한다.
본 발명은, 추가의 다른 일면에 있어서,
상기 S20 단계시, 상기 고분자 콜라겐의 농도는 30 ~ 50% 이고,
상기 S30 단계시, 상기 고분자 콜라겐 100 중량부에 대하여 상기 세균성 효소를 0.001 ~ 0.02 중량부를 투입하고,
상기 S40 단계시, 상기 고분자 콜라겐 100 중량부에 대하여 상기 곰팡이 효소를 0.0005 ~ 0.01 중량부를 투입하는 것에 특징이 있는, 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법을 제공한다.
본 발명은, 추가의 다른 일면에 있어서,
상기 S30 단계시, pH는 6.0 ~ 7.5 이고, 처리 온도는 50 ~ 60℃ 이고, 효소 처리 시간은 1 ~ 10 시간인 것에 특징이 있는, 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법을 제공한다.
본 발명은, 추가의 다른 일면에 있어서,
상기 S40 단계시, pH는 6 ~ 10 이고, 처리 온도는 40 ~ 50 ℃이고, 효소 처리 시간은 10 ~ 20시간인 것에 특징이 있는, 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법을 제공한다.
본 발명은, 추가의 다른 일면에 있어서,
상술한 저분자화된 콜라겐 제품 제조방법 제조된 저분자화된 어류 콜라겐 제품을 제공한다.
이하 본 발명의 바람직한 실시를 위한 구체적인 내용을 첨부된 도면에 의하여 상세히 설명하면 다음과 같다.
본 발명의 이점 및 특징, 그리고 그것들을 달성하는 방법은 첨부되는 도면과 함께 상세하게 후술되는 실시예를 참조하면 명확해질 것이다. 그러나 본 발명은 여기서 설명되는 실시예들에 한정되지 않고 다른 형태로 구체화될 수도 있다. 오히려, 여기서 소개되는 실시예들은 개시된 내용이 철저하고 완전해질 수 있도록 그리고 당업자에게 본 발명의 사상이 충분히 전달될 수 있도록 하기 위해 제공되는 것이다.
다르게 정의되지 않는 한, 기술적이거나 과학적인 용어를 포함해서 여기서 사용되는 모든 용어들은 본 발명이 속하는 기술 분야에서 통상의 지식을 가진 자에 의해 일반적으로 이해되는 것과 동일한 의미가 있다. 일반적으로 사용되는 사전에 정의되어 있는 것과 같은 용어들은 관련 기술의 문맥상 가지는 의미와 일치하는 의미가 있는 것으로 해석되어야 하며, 본 출원에서 명백하게 정의하지 않는 한, 이상적이거나 과도하게 형식적인 의미로 해석되지 않는다.
도 1은 본 발명의 일 실시예에 따른 저분자화된 콜라겐 제품의 제조 공정도이다.
도 1에 보는 바와 같이, 본 발명의 일 실시예에 따른 저분자화된 콜라겐 제품 제조방법은 크게 원료준비단계(S10), 용해단계(S20), 1차 가수분해단계(S30), 2차 가수분해단계(S40), 여과단계(S50), 살균단계(S60), 건조단계(S70), 포장단계(S80) 및 출하단계(S90)를 포함하여 이루어진다. 이하 각 개별 단계들을 구체적으로 설명한다.
원료준비단계(S10)
원료준비단계(S10)는 어류 유래의 고분자 콜라겐을 준비하는 단계이다.
어류 유래의 고분자 콜라겐은, 건조된 어류 비늘에 알칼리 및 산으로 전처리 후, pH 5.0 ~ 6.5 범위에서 45 ~ 55℃의 온도로 추출 여과시켜 제조된 것일 수 있다. 여기서, 고분자 콜라겐은 분자량 5,000 Da. 이상의 것일 수 있다.
구체적이고 비한정적인 일 예로, 어류 유래의 고분자 콜라겐은, Tilapia 등 건조된 어류 비늘을 약 pH 13 ~ 14 범위의 수산화나트륨 수용액에서 20 ~ 30 시간 동안 교반하는 단계; 수산화나트륨 수용액을 드레인 시킨 다음 물 세척하는 단계; 세척된 어류 비늘을 pH 1.5 ~ 2.0 범위의 염산 수용액에서 18 ~ 28 시간 동안 교반하는 단계; 염산 수용액을 드레인 시킨 다음 물 세척하는 단계; 세척된 어류 비늘에 스팀을 공급하면서 5 ~ 10 시간 동안 추출하는 단계; 추출된 용액을 여과하는 단계; 및 여과된 용액을 진공 하에서 농축하는 단계;를 통해 얻어진 약 30 ~ 50%의 농도를 가지는 것일 수 있다.
본 발명에서 고분자 콜라겐 농도가 30 ~ 50% 인 것이 본 발명에서 목적하는 효과달성에 좋으나, 반드시 제한하는 것은 아니다.
용해단계(S20)
용해단계(S20)는 원료준비단계(S10)에서 얻은 고분자 콜라겐을 더운물에 투입하여 용해하는 단계이다. 더운물의 온도는 고분자 콜라겐이 용해될 수 있는 온도이면 족하다. 구체적인 일 예로, 더운물의 온도는 약 50 ~ 90℃, 또는 약 50 ~ 70 ℃ 일 수 있으나, 이에 한정되는 것은 아니다.
1차 가수분해단계(S30)
1차 가수분해단계(S30)는 용해단계(S20)에서 고분자 콜라겐이 용해된 더운물에 세균성 효소를 투입하여 고분자 콜라겐을 1차적으로 가수분해하는 단계이다.
상기 세균성 효소는 단백질의 가수분해를 위해 사용되며, 본 발명의 효과 달성을 위해 바람직한 세균성 효소로는, Bacillus subtilis 유래의 중성 프로테아제(neutral porease)일 수 있다.
또한 상기 1차 가수분해단계(S30) 시 상기 고분자 콜라겐 100 중량부에 대하여 상기 세균성 효소를 0.001 ~ 0.02 중량부를 투입하는 것이 본 발명에서 목적하는 효과달성에 좋으나, 반드시 제한하는 것은 아니다.
도 2(a) ~ (d)는 본 발명에 일 실시예에 따른 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법에 있어, 1차 가수분해단계(S30) 시 pH 및 온도 변화에 따른 반응 그래프이다. 상세하게, 도 2(a)는 상기 1차 가수분해단계(S30) 시 30 ℃, 10 분동안 각 pH 별로 얻은 콜라겐 용액을 측정한 반응속도 그래프이고, 도 2(b)는 상기 1차 가수분해단계(S30) 시 25 ℃에서 18 시간 동안 각 pH 별로 얻은 콜라겐 용액을 측정한 반응율 그래프이고, 도 2(c)는 상기 1차 가수분해단계(S30) 시 pH 7.0, 10 분 동안 각 온도 별로 얻은 콜라겐 용액을 측정한 반응속도 그래프이고, 도 2(d)는 상기 1차 가수분해단계(S30) 시 pH 7.0, 10 분 동안 각 온도 별로 얻은 콜라겐 용액을 측정한 반응율 그래프이다.
도 2(a) ~ (d)에 보는 바와 같이, 상기 1차 가수분해단계(S30) 시, pH는 6 내지 9 범위를 가질 때 고분자 콜라겐의 분해속도, 즉, 반응속도(반응률)가 현저히 향상되는 장점을 가진다. 그러나, 수율 측면에서 보면 pH 4.5 미만에서 가수분해된 콜라겐의 수율이 급격히 저하되고 pH 7.5 초과에서는 급격히 저하되므로, 상기 1차 가수분해단계(S30) 시 pH는 6.0 내지 7.5 인 것이 바람직하다.
또한, 상기 1차 가수분해단계(S30) 시, 처리 온도가 60 ℃를 초과할 때 가수분해된 콜라겐의 수율이 급격히 저하되므로 60 ℃이하에서 처리하는 것이 좋다. 그러나, 처리 온도는 50 ℃ 미만으로 감소하면 반응속도가 현저히 감소하므로, 상기 1차 가수분해단계(S30) 시 처리 온도는 50 내지 60 ℃ 인 것이 바람직하다.
2차 가수분해단계(S40)
2차 가수분해단계(S40)는 상기 1차 가수분해단계(S30)에서 세균성 효소에 의해 가수분해가 된 다음, 곰팡이 효소를 더 투입하여 고분자 콜라겐을 2차 가수분해하는 단계이다.
상기 곰팡이 효소는 단백질의 가수분해를 더욱 상승시켜 고분자 콜라겐을 저분자화 시켜 저분자 콜라겐을 얻기 위해 사용되며, 본 발명의 효과 달성을 위해 바람직한 곰팡이 효소로는 Aspergillus oryzae 유래의 효소 번호(E.C.)가 3.4.24.39인 금속 프로테이나아제(metal proteinase)인 것일 수 있다. 여기서, 저분자 콜라겐은 분자량 1,500 Da. 이하의 것으로 체내 흡수율이 높아 피부 탄력 등의 기능성을 기대할 수 있다.
또한 상기 2차 가수분해단계(S40) 시 상기 고분자 콜라겐 100 중량부에 대하여 상기 곰팡이 효소를 0.0005 ~ 0.01 중량부를 투입하는 것이 본 발명에서 목적하는 효과달성에 좋으나, 반드시 제한하는 것은 아니다.
도 3(a) ~ (d)는 본 발명에 일 실시예에 따른 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법에 있어, 2차 가수분해단계(S40) 시 pH 및 온도 변화에 따른 반응 그래프이다. 상세하게, 도 3(a)는 상기 2차 가수분해단계(S40) 시 30 ℃, 60 분동안 각 pH 별로 얻은 콜라겐 용액을 측정한 반응속도 그래프이고, 도 3(b)는 상기 2차 가수분해단계(S40) 시 35 ℃에서 20 시간 동안 각 pH 별로 얻은 콜라겐 용액을 측정한 반응율 그래프이고, 도 3(c)는 상기 2차 가수분해단계(S40) 시 pH 7.0, 10 분 동안 각 온도 별로 얻은 콜라겐 용액을 측정한 반응속도 그래프이고, 도 2(d)는 상기 1차 가수분해단계(S30) 시 pH 7.0, 60 분 동안 각 온도 별로 얻은 콜라겐 용액을 측정한 반응율 그래프이다.
도 3(a) ~ (d)에 보는 바와 같이, 상기 2차 가수분해단계(S40) 시, pH는 6 내지 11 범위를 가질 때 고분자 콜라겐의 분해속도, 즉, 반응속도(반응률)가 현저히 향상되는 장점을 가진다. 그러나, 수율 측면에서 보면 pH 5 미만에서 콜라겐의 수율이 급격히 저하되고 pH 10 초과에서는 급격히 저하되므로, 상기 2차 가수분해단계(S40) 시 pH는 6.0 내지 10.0 인 것이 바람직하다.
또한, 상기 2차 가수분해단계(S40) 시, 처리 온도가 55 ℃를 초과할 때 수율이 급격히 저하되므로 50 ℃ 이하에서 처리하는 것이 좋다. 그러나, 처리 온도는 40 ℃ 미만으로 감소하면 반응속도가 현저히 감소하므로, 상기 2차 가수분해단계(S40) 시 처리 온도는 40 내지 50 ℃ 인 것이 바람직하다.
여과단계(S50)
여과단계(S50)는 상기 2차 가수분해단계(S40) 가수분해되어 저분자화된 콜라겐을 여과하는 단계로서, 상술한 1차 가수분해단계(S30) 및 2차 가수분해단계(S40) 수행시 효소 및 콜라겐에서 나오는 극미세 입자 및 이취를 없애기 위해서 산화제를 쓰지 않고 카본 필터 시스템을 통과시킴으로써 순수한 콜라겐을 제조할 수 있다. 여기서 카본 필터 시스템은 이온교환수지를 더 포함할 수 있다.
살균단계(S60)
살균단계(S60)는 상기 여과단계(S50)에서 여과된 저분자 콜라겐을 살균하는 단계로서, 약 130 ℃ 이상의 온도, 바람직하게는 140 ~ 150 ℃ 온도에서 1 ~ 10 초간 순간 살균을 수행할 수 있다. 이러한 살균단계(S60)을 통해 저분자 콜라겐 내의 세균을 간단히 사멸시킬 수 있다.
건조단계(S70)
건조단계(S70)는 상기 살균단계(S60)에서 살균된 저분자 콜라겐을 건조하는 단계로서,
상세하게는 살균된 저분자 콜라겐 용액을 스프레이 드라이어를 이용하여 약 170 ~ 200 ℃의 고온과 80 ~ 100 bar의 고압으로 분사시켜 저분자 콜라겐 용액을 분말화하는 것일 수 있다. 이때 분말 크기는 약 50 ~ 150 ㎛ 일 수 있으나, 이에 한정되는 것은 아니다.
포장단계(S80)
포장단계(S80)는 상기 건조단계(S70)에서 건조된 저분자 콜라겐 분말을 포장하는 단계이다. 상기 포장은 당 분야에서 통상적인 방법으로 특별히 한정하지는 않는다.
출하단계(S90)
출하단계(S90)는 상기 포장단계(S80)에서 포장된 저분자 콜라겐 제품을 출하하는 단계이다. 상기 출하는 당 분야에서 통상적인 방법으로 특별히 한정하지는 않는다.
이상, 첨부된 도면을 참조하여 본 발명의 바람직한 일 실시예를 설명하였지만, 본 발명이 속하는 기술분야에서 통상의 지식을 가진 자라면 본 발명이 그 기술적 사상이나 필수적인 특징을 변경하지 않고서 다른 구체적인 형태로 실시될 수 있다는 것을 이해할 수 있을 것이다. 그러므로 이상에서 기술한 일 실시예는 모든 면에서 예시적인 것이며 한정적이 아닌 것으로 이해해야만 한다.
S10 : 원료준비단계
S20 : 용해단계
S30 : 1차 가수분해단계
S40 : 2차 가수분해단계
S50 : 여과단계
S60 : 살균단계
S70 : 건조단계
S80 : 포장단계
S90 : 출하단계
S20 : 용해단계
S30 : 1차 가수분해단계
S40 : 2차 가수분해단계
S50 : 여과단계
S60 : 살균단계
S70 : 건조단계
S80 : 포장단계
S90 : 출하단계
Claims (6)
- 어류 유래 고분자 콜라겐을 준비하는 단계(S10);
준비된 고분자 콜라겐을 더운물에 투입하여 용해하는 단계(S20);
상기 더운물에 세균성 효소를 투입하여 고분자 콜라겐을 1차 가수분해하는 단계(S30);
상기 더운물에 곰팡이 효소를 투입하여 가수분해된 콜라겐을 2차 가수분해하는 단계(S40);
가수분해되어 저분자화된 저분자 콜라겐을 여과하는 단계(S50);
여과된 저분자 콜라겐을 살균하는 단계(S60);
살균된 저분자 콜라겐을 건조하는 단계(S70);
건조된 저분자 콜라겐 분말을 포장하는 단계(S80);
포장된 저분자 콜라겐 제품을 출하하는 단계(S90);를 포함하며,
상기 1차, 2차 가수분해를 통해 고분자 콜라겐을 저분자화 하는 것에 특징이 있는, 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법.
- 제 1항에 있어서,
상기 세균성 효소는 Bacillus subtilis 유래의 중성 프로테아제(neutral porease)이고,
상기 곰팡이 효소는 Aspergillus oryzae 유래의 효소 번호(E.C.)가 3.4.24.39인 금속 프로테이나아제(metal proteinase)인 것에 특징이 있는, 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법.
- 제 1항에 있어서,
상기 S20 단계시, 상기 고분자 콜라겐의 농도는 30 ~ 50% 이고,
상기 S30 단계시, 상기 고분자 콜라겐 100 중량부에 대하여 상기 세균성 효소를 0.001 ~ 0.02 중량부를 투입하고,
상기 S40 단계시, 상기 고분자 콜라겐 100 중량부에 대하여 상기 곰팡이 효소를 0.0005 ~ 0.01 중량부를 투입하는 것에 특징이 있는, 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법.
- 제 1항에 있어서,
상기 S30 단계시, pH는 6.0 ~ 7.5 이고, 처리 온도는 50 ~ 60℃ 이고, 효소 처리 시간은 1 ~ 10 시간인 것에 특징이 있는, 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법.
- 제 1항에 있어서,
상기 S40 단계시, pH는 6 ~ 10 이고, 처리 온도는 40 ~ 50 ℃이고, 효소 처리 시간은 10 ~ 20시간인 것에 특징이 있는, 저분자화된 어류 콜라겐 제품 제조방법.
- 제 1항 내지 제 5항 중 어느 한 항의 제조방법으로 제조된 저분자화된 어류 콜라겐 제품.
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
KR1020210018595A KR20220114944A (ko) | 2021-02-09 | 2021-02-09 | 저분자화된 어류 콜라겐 제품 및 그 제조방법 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
KR1020210018595A KR20220114944A (ko) | 2021-02-09 | 2021-02-09 | 저분자화된 어류 콜라겐 제품 및 그 제조방법 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
KR20220114944A true KR20220114944A (ko) | 2022-08-17 |
Family
ID=83110501
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
KR1020210018595A KR20220114944A (ko) | 2021-02-09 | 2021-02-09 | 저분자화된 어류 콜라겐 제품 및 그 제조방법 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
KR (1) | KR20220114944A (ko) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR102626494B1 (ko) * | 2022-11-18 | 2024-01-19 | 주식회사 미락정푸드 | 장어 부산물 피쉬콜라겐 제조방법 |
Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR100487994B1 (ko) | 2003-08-04 | 2005-05-09 | 주식회사 젤텍 | 어류 젤라틴의 제조방법 |
-
2021
- 2021-02-09 KR KR1020210018595A patent/KR20220114944A/ko not_active Application Discontinuation
Patent Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR100487994B1 (ko) | 2003-08-04 | 2005-05-09 | 주식회사 젤텍 | 어류 젤라틴의 제조방법 |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR102626494B1 (ko) * | 2022-11-18 | 2024-01-19 | 주식회사 미락정푸드 | 장어 부산물 피쉬콜라겐 제조방법 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
US6660280B1 (en) | Collagen product containing collagen of marine origin with a low odor and preferably with improved mechanical properties, and its use in the form of cosmetic or pharmaceutical compositions or products | |
CN101948900B (zh) | 一种从牛软骨提取水解胶原蛋白的方法 | |
KR100862979B1 (ko) | 화장품용 콜라겐 펩타이드 조성물 및 그 제조방법 | |
CN106359631B (zh) | 一种纯胶原蛋白奶粉及其制备方法 | |
CN108796017A (zh) | 牛骨肽及其酶解提取方法 | |
CN110684816A (zh) | 一种高品质牡蛎蛋白肽的制备方法及其应用 | |
CN102199646A (zh) | 一种利用鱼皮制备胶原蛋白肽的方法 | |
KR101071338B1 (ko) | 해양 생물 유래 콜라겐 펩타이드의 제조방법 및 그로부터 제조된 콜라겐 펩타이드 | |
CN112813127B (zh) | 一种硫酸软骨素超滤废液制备胶原蛋白肽的方法 | |
KR100827389B1 (ko) | 식품용 콜라겐펩타이드 조성물 및 그 제조방법 | |
CN110592053A (zh) | 一种胶原蛋白水解复合酶、蛋白低聚肽及其制备方法 | |
CN106350556A (zh) | 一种医用高纯度鱼皮胶原的制备方法 | |
CN112410392A (zh) | 一种i型胶原蛋白的提取方法及其应用 | |
CN110074290A (zh) | 牛骨胶原蛋白肽在制备增强骨骼发育的儿童饮品中的用途 | |
WO2007131424A1 (fr) | Procédé de préparation de compositions de protéoglycane et de collagène à faible poids moléculaire, produits résultants et utilisations de ceux-ci | |
KR20220114944A (ko) | 저분자화된 어류 콜라겐 제품 및 그 제조방법 | |
CN113925165B (zh) | 脱水桑叶及其加工方法 | |
KR20140122532A (ko) | 축산 부산물로부터의 고순도 콜라겐의 추출방법 | |
CN1582771B (zh) | 一种用鱼皮生产胶原蛋白肽的工艺 | |
CN107897941A (zh) | 一种胶原蛋白肽片的生产工艺 | |
KR101021645B1 (ko) | 미백화된 오징어 콜라겐 유래 펩타이드의 제조방법 | |
KR20030074577A (ko) | 멸균된 순수 수용성 콜라겐 펩타이드의 제조방법 | |
JP2005343851A (ja) | 魚類由来のペプチド及びその製造方法 | |
CN108887588B (zh) | 一种利用酶法制备羊骨粉的方法 | |
JP2023530376A (ja) | コラーゲンペプチドの製造方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
E902 | Notification of reason for refusal | ||
E601 | Decision to refuse application |