KR101071338B1

KR101071338B1 - 해양 생물 유래 콜라겐 펩타이드의 제조방법 및 그로부터 제조된 콜라겐 펩타이드

Info

Publication number: KR101071338B1
Application number: KR1020080065511A
Authority: KR
Inventors: 김대응; 배현아; 조동운; 오언; 김지혜; 이대희; 허병석
Original assignee: 샘표식품 주식회사
Priority date: 2008-07-07
Filing date: 2008-07-07
Publication date: 2011-10-07
Anticipated expiration: 2028-07-07
Also published as: KR20100005470A

Abstract

하이드록시프롤린(Hydroxyproline)과 하이드록시라이신 (Hydroxylysine)의 함량이 높은 콜라겐 가수분해물과 그 제조 방법이 개시된다. 상기 콜라겐 가수분해물은 식품, 미용 및 의약분야 등에서 다양하게 활용이 가능하다.

콜라겐, 펩타이드, 해양, 어류, 복어, 도미, 가수분해 효소

Description

해양 생물 유래 콜라겐 펩타이드의 제조방법 및 그로부터 제조된 콜라겐 펩타이드{Method of Producing Collagen Peptide from Marine Organism and Collagen Peptide Produced by the Method}

본 발명은 하이드록시프롤린(Hydroxyproline)과 하이드록시라이신 (Hydroxylysine)의 함량이 높은 콜라겐 펩타이드의 제조방법 및 그로부터 제조된 콜라겐 펩타이드에 관한 것이다. 더 상세하게는 복어 또는 도미의 껍질이나 비늘로부터 추출된 콜라겐 단백질 성분을 이용한 콜라겐 가수분해물과 이를 제조하기 위한 독특한 전처리 단계와 여과 및 정제단계를 포함하는 제조방법에 관한 것이다.

일반적으로 콜라겐은 인체, 동물의 체내에서 세포 사이를 연결하는 섬유상 경단백질로써 신체의 결합 조직, 연골 조직에 많이 분포하고 있으며, 글리신, 프롤린, 하이드록시프롤린 3개의 아미노산 잔기(殘基)가 서로 꼬여있는 헬릭스 구조로 이루어져 있다. 이러한 구조를 갖는 콜라겐은 세포 간 연결, 세포기능의 활성화, 세포증식작용, 지혈, 면역력 등의 기능이 있으며, 신체를 유지·형성하기 위해서 반드시 요구되는 단백질이다.

현재 콜라겐은 미용, 건강 음료, 건강식품, 의약품 및 화장품 등 다양한 분야에서 원료 내지 첨가제로 사용되고 있으며, 적용되는 산업 분야는 점점 늘어가고 있는 실정이다.

종래의 기술은 단백질 가수분해물이나 젤라틴 또는 콜라겐을 제조할 때, 소 혹은 유사 반추 동물의 뼈나 껍질을 사용하여 기능성 식품첨가물 및 화장품용 원료를 제조하여 왔다. 그러나, 광우병(BSE, Bovine Spongiform Encephalopathy)의 발병을 계기로 한국식품안전청(KFDA), 유럽 식품안정청(EFSA), 미국 식품안정청(FDA) 및 일본 후생성 등에서는 광우병 발병 위험이 높은 나라로부터 해당 원료를 수입하거나 반입 또는 사용을 금지하게 되었다. 또한, 돼지나 닭과 같은 가축을 이용한 단백질 가수분해물도 돼지 콜레라(Swine fever) 또는 조류 인플루엔자 (Patho-genic avian influenza) 등의 발병으로 인하여 점차적으로 그 사용을 금지하는 추세이다. 따라서, 광우병, 돼지 콜레라 또는 조류 인플루엔자 등의 위험이 없는 안전한 천연의 해양성 생물이나 식물 유래의 콜라겐 또는 단백질 가수분해물 등에 대한 관련기술의 개발 또는 연구가 활발하게 이루어지고 있다.

그러나, 해양생물으로부터 유래한 단백질 가수분해물이나 콜라겐은 우피와 돈피로부터 유래한 콜라겐에 비하여 지방성 물질 또는 단백질 변성 온도 등으로 인하여 투명도가 떨어지는 등 품질이 저하되어 식품, 화장품 또는 의약품 소재 분야에서 사용하기 어려운 것으로 알려져 있다.

또한, 어류는 부패를 유발하는 세균이나 곰팡이 등이 다량 존재하고 있기 때문에 미생물의 자가소화로 인한 부패 또는 산패가 용이하다. 그 과정에서 저분자 의 암모늄계 휘발성 성분인 부패취가 발생하고, 이에 따라 콜라겐 또는 단백질 가수분해물 제조시 제품에 대한 안전성 내지 품질 저하를 초래하고 있다.

본 발명의 일실시예의 목적은 하이드록시프롤린과 하이드록시라이신의 함량이 높은 콜라겐 가수분해물을 제공하는 것이다.

본 발명의 또 다른 일실시예의 목적은 복어 또는 도미로부터 유래한 콜라겐 가수분해물을 제공하는 것이다.

본 발명의 또 다른 일실시예의 목적은 효율적인 원료 전처리 단계와 여과 및 정제단계를 포함하는 콜라겐 펩타이드의 제조방법을 제공하는 것이다.

본 발명에 따른 콜라겐 가수분해물은, 하이드록시프롤린(Hydroxyproline)과 하이드록시라이신(Hydroxylysine)의 함량이 가수분해물의 전체 아미노산 중 9% 이상인 것을 특징으로 한다.

또한, 본 발명에 따른 콜라겐 펩타이드의 제조방법은, NaOH, Na₂SO₄ 및 NaHCO₃이 포함된 염기성 용액 또는 HCl과 H₂SO₄이 포함된 산성 용액을 처리함으로써, 어류 유래 원료의 불순물을 제거하고 콜라겐 단백질 성분을 추출하는 원료의 전처리 단계, 상기 추출된 콜라겐 단백질 성분에 엔도형 프로테아제와 엑소형 펩티다아제가 혼합 구성되는 복합 형태인 단백질 가수분해 효소를 처리하는 가수분해 단계, 및 여과 필터와 활성탄을 이용하여 원료를 여과하고 어류 특유의 색과 냄새를 제거하는 여과 및 정제단계를 포함하는 것을 특징으로 한다.

본 발명에 따른 콜라겐 가수분해물은, 하이드록시프롤린(Hydroxyproline)과 하이드록시라이신(Hydroxylysine)의 함량이 상대적으로 높고, 이를 식품, 미용 및 의약분야 등에서 다양하게 활용이 가능할 뿐만 아니라, 광우병, 구제역 또는 조류독감과 같은 각종 동물역원성 질병에 안전하다는 장점이 있다.

또한, 본 발명에 따른 콜라겐 펩타이드의 제조방법은, 독특한 전처리 단계를 통하여 고순도의 콜라겐 펩타이드의 제조가 가능하고, 친환경적인 가수분해 단계와 순차적인 정제단계를 통해 저분자량의 콜라겐 펩타이드의 제조가 가능하다.

본 발명은 콜라겐 가수분해물에 관한 것으로, 보다 상세하게는 하이드록시프롤린(Hydroxyproline)과 하이드록시라이신(Hydroxylysine)의 함량이 높은 콜라겐 가수분해물에 관한 것이다. 상기 하이드록시프롤린(Hydroxyproline)과 하이드록시라이신(Hydroxylysine)의 함량은 가수분해물에 포함된 전체 아미노산 중 9% 이상이 바람직하고, 보다 바람직하게는 10% 이상이며, 가장 바람직하게는 11% 이상이다.

상기 하이드록시프롤린(Hydroxyproline)과 하이드록시라이신(Hydroxylysine)는, 해양 유래 콜라겐 가수분해물의 품질 지표 성분으로서, 그 함량은 가축 유래 콜라겐 가수분해물에 비해서는 물론이고, 7%대 이하의 함량을 나타내는 기존의 해양 유래 콜라겐 가수분해물에 비해서도 월등이 향상된 것이다.

하나의 실시예에서, 상기 콜라겐 가수분해물은 어류의 껍질 또는 비늘로부터 유래된 것으로, 바람직하게는 복어 또는 도미의 껍질이거나 비늘로부터 유래된 것이다. 이는, 어류 유래 특유의 보호 콜로이드성으로 인하여 보습 효과와 열 변성 온도에 매우 강하다는 특징이 있다.

또한, 상기 콜라겐 펩티드의 평균 분자량은 500 내지 1,500 정도가 바람직한데, 이는 콜라겐 펩티드의 낮은 분자량으로 인하여 소화흡수성 및 피부 침투성이 뛰어나다는 장점이 있기 때문이다.

상기 콜라겐 가수분해물은 무독성, 무미 및 무취인 것을 특징으로 한다. 종래의 어류로부터 추출한 콜라겐 가수분해물의 문제점으로 지적되었던, 변색 및 부패취의 방출을 획기적으로 감소시킨 것이다.

본 발명은 또한 어류로부터 유래하는 콜라겐 펩타이드의 제조방법을 제공한다.

하나의 실시예에서, 상기 제조방법은, 어류 유래 원료의 불순물을 제거하고 단백질을 추출하는 원료의 전처리 단계, 추출된 단백질 성분에 단백질 가수분해 효소를 처리하는 가수분해 단계, 및 여과 필터와 활성탄을 이용하여 원료를 여과하고 어류 특유의 색과 냄새를 제거하는 여과 및 정제단계를 포함한다.

상기 원료의 전처리 단계는, NaOH, Na₂SO₄ 및 NaHCO₃를 포함하는 염기성 용액 또는 HCl과 H₂SO₄을 포함하는 산성 용액을 처리하는 것이 바람직하다. 또한, 상기 염기기성 용액의 농도는 0.1 내지 2.0 N 범위에서, 상기 산성 용액의 농도는 0.1 내지 2.0 N 범위에서 자유롭게 선택될 수 있다. 이러한 농도 범위는 다양하고 반복적인 실험을 통하여 최적은 농도 범위를 설정한 것이다.

경우에 따라서는, 원료의 전처리 단계 이후에, 0.5 내지 2 시간 동안 상압 및 가열(60 내지 90℃)하여 원료 내에 잔존되어 있는 부패 유발균을 제거하는 살균 단계가 추가될 수 있다.

일실시예에서, 상기 가수분해 단계에서, 상기 가수분해 효소는, 엔도형 프로테아제(예, 알카라제)로 구성되는 단일 형태, 또는 엔도형 프로테아제와 엑소형 펩티다아제이 혼합(예, 플레버자임) 구성되는 복합 형태일 수 있다. 또 다른 일실시예에서, 상기 가수분해 효소의 함량은 원료 중량당 0.5 내지 5 중량%이고, 바람직하게는 원료 중량당 2 내지 2.5 중량%이다. 상기 가수분해 효소의 함량은, 특별히 제한되는 것은 아니나, 가수분해 효율을 향상시키기 위한 것이다.

상기 여과 및 정제단계는, 콜라겐 펩타이드의 분자량을 일정 범위, 즉 500 내지 5,000의 범위로 한정하고, 어류 특유의 색과 냄새를 제거하기 위한 단계이다. 기본적으로는 필터와 활성탄을 이용하여 여과 및 정제를 하게 되고, 필요에 따라서는 하기와 같은 세부 단계로 분류 내지 추가될 수 있다.

20 내지 100 메쉬의 자동 시브(sieve) 장치와 원료 중량당 5 내지 10%의 규조토를 첨가한 규조토 여과기를 순차적으로 사용하여 불용성의 단백질과 미 분해된 원료를 여과하는 여과단계, 0.5 내지 1 마이크로 필터 시스템을 사용하여 미세 침전물을 제거하는 마이크로필터 여과단계, 천연 유래의 규소와 활성 탄소를 원료 중량당 5 내지 10%를 첨가하여 색과 냄새를 제거하는 탈색 및 탈취단계, 울트라필터 시스템과 나노필터 시스템을 순차적으로 사용하여 가수분해물의 고분자 폴리펩타이드 성분을 선택적으로 분해하는 울트라필터 및 나노필터 정제단계, 및 전기분해법과 이온교환수지법을 순차적으로 사용하여 가수분해물을 탈염하는 탈염단계 등이 적용될 수 있다. 상기 세부 단계들은 사용 목적 또는 필요에 따라 부분적으로 추가 또는 생략될 수 있다.

상기 방법은, 상기 여과 및 정제단계 이후에 살균된 잔존 물질을 건조하여 분말화하는 건조 및 분말화 단계를 더 포함하는 것이 바람직하다. 상기 건조 및 분말화 단계는, 예를 들어, 오토마이저 타입(automizer type)의 250 L/hr의 증발량을 가진 스프레이 드라이어를 사용하여 분말화 할 수 있다. 추가적으로, 100 내지 120 mesh의 자동 시브(sieve) 장치를 이용하여 정선한 후, 포장하는 단계가 포함될 수 있다.

이하, 본 발명의 바람직한 실시예 등을 통해 본 발명을 더욱 상술하지만, 하기 실시예 등은 본 발명의 효과를 예시적으로 확인하기 위한 것이며, 본 발명의 범주가 이들만으로 한정되는 것은 아니다.

[실시예 1] 복어 유래 콜라겐 펩타이드의 제조

해양 부산물인 복어의 껍질(皮)을 준비한 후, 1 N에 해당되는 NaOH, Na₂SO₄ 및 NaHCO₃의 염기성 혼합 용액과 1 N에 해당되는 HCl과 H₂SO₄의 산성 혼합 용액을 각각 순차적으로 처리하여 불순물을 제거하였다. 그런 다음, 상압 가열을 통한 살균공정을 거쳐 단백질의 순도가 높은 복어 껍질 시료를 준비하였다.

상기 전처리 단계를 거친, 복어 껍질 시료에 단백질 가수분해 효소를 처리하였다. 처리된 가수분해 효소는, 엔도형 프로테아제와 엑소형 펩티다아제로 혼합(플레버자임) 구성되는 복합 형태이며, 원료 중량당 2 중량%를 처리하였다.

가수분해 단계를 거친 후, 탈색 및 탈취, Micro, Ultra, Nano Filter system 등의 정제 공정을 순차적으로 거쳐 복어 유래 콜라겐 펩타이드를 제조하였다.

[실시예 2] 도미 유래 콜라겐 펩타이드의 제조

상기 실시예 1과 비교하여, 복어 대신 도미를 원료로 사용하였다는 점을 제외하고는, 동일한 방법으로 콜라겐 펩타이드를 제조하였다.

[비교예 1] 종래 어류 유래 콜라겐 펩타이드의 제조

생선 비늘과 껍질 그리고 뼈를 혼합한 원료에 대하여, 산 가수분해법을 이용하여 단백질 성분을 추출하였다. 그런 다음, 활성탄을 이용하여, 탈색 및 탈취하여, 어류 유래 콜라겐 펩타이드를 제조하였다.

[실험예 1 ~ 6] 염기와 산의 농도에 따른 콜라겐 펩타이드의 함량 측정

실험예 1

본 실험예는 상기 실시예 1의 원료 전처리 단계에서, 원료에 처리하는 염기 를 NaOH로 선정하였다. NaOH의 농도를 조절하면서 콜라겐 펩타이드의 함량을 측정하였고, 그 결과를 하기 표에 나타내었다.

	NaOH 농도(N)
	0.05	0.25	0.5	0.75	1	1.5	2
콜라겐 펩타이드의 함량 (BRIX)	4.2	5.4	7.4	8.2	9.2	8.8	7.2

실험예 2

이하, 실험예 2 내지 6은, 처리하는 염기 또는 산의 종류를 달리하였다는 점을 제외하고는, 상기 실험예 1과 동일한 방법으로 실험을 실시하였다.

	Na₂SO₄ 농도(N)
	0.05	0.25	0.5	0.75	1	1.5	2
콜라겐 펩타이드의 함량 (BRIX)	4.8	4.8	7.4	7.4	7.4	7.2	7.2

실험예 3

	NaHCO₃ 농도(N)
	0.05	0.25	0.5	0.75	1	1.5	2
콜라겐 펩타이드의 함량 (BRIX)	5.8	5.8	6.2	7.2	7.4	7.2	4.8

실험예 4

	HCl 농도(N)
	0.05	0.25	0.5	0.75	1	1.5	2
콜라겐 펩타이드의 함량 (BRIX)	6.4	7.4	8.8	9.2	9.2	8.4	8.2

실험예 5

	CH₃COOH 농도(N)
	0.05	0.25	0.5	0.75	1	1.5	2
콜라겐 펩타이드의 함량 (BRIX)	2.2	3.4	3.8	5.0	5.8	6.2	6.2

실험예 6

	H₂SO₄ 농도(N)
	0.05	0.25	0.5	0.75	1	1.5	2
콜라겐 펩타이드의 함량 (BRIX)	4.2	4.4	5.8	6.4	6.8	4.2	4.2

상기 실험예 1 내지 6의 결과를 종합하면, 처리하는 염기와 산의 농도는 0.1 내지 2.0 N 범위에서 상대적으로 추출되는 펩타이드의 함량이 증가됨을 확인할 수 있다.

[실험예 7 ~ 8] 최적 농도의 배합에 따른 콜라겐 펩타이드의 함량 측정.

실험예 7

실험예 7과 8은, 원료의 전처리 단계에서 처리하는 염기성 용액과 산성 용액의 농도를 순차적으로 달리하여 사용하였다는 점을 제외하고는, 상기 실시예 1과 동일한 방법으로 콜라겐 펩타이드를 제조하였다. 제조된 콜라겐 펩타이드의 함량을 측정하여 하기 표 7과 8에 각각 나타내었다.

	NaOH+NaHCO₃+Na₂SO₄ 농도(N)
	0.05	0.25	0.5	0.75	1	1.5	2
콜라겐 펩타이드의 함량 (BRIX)	5.4	6.8	8.2	9.4	9.6	9.2	74

실험예 8

	HCl+H₂SO₄ 농도(N)
	0.05	0.25	0.5	0.75	1	1.5	2
콜라겐 펩타이드의 함량 (BRIX)	6.2	6.4	8.2	9.2	9.6	8.4	6.2

상기 실험예 7과 8의 결과를 상기 실험예 1 내지 6과 비교 분석한 결과는 하기 도 1을 통해 확인할 수 있다. 도 1을 참조하면, 특정 농도 예를 들어 0.1 내지 2.0 N 범위에서 콜라겐의 함량이 증가되었을 확인할 수 있다. 또한, 염기 또는 산을 단독으로 처리한 경우에 비해서, 여러 종류의 염기 또는 산을 적절히 배합할 경우에 보다 효율적인 처리가 가능함을 확인할 수 있다.

[실험예 9 ~ 10] 단백질 가수분해 효소의 종류 또는 혼합에 따른 콜라겐 펩타이드 함량 및 가수분해율의 측정.

실험예 9

상기 실시예 1과 비교하여, 가수분해 단계에서 처리하는 효소의 종류를 달리하였다는 점을 제외하고는, 동일한 방법으로 콜라겐 펩타이드를 제조하였다. 제조된 콜라겐 펩타이드의 가수분해율과 반응조건을 하기 표 9에 나타내었다.

	펩신	파파인	엔도형 프로테아제 +엑소형 펩티다아제	엔도형 프로테아제	트립신	프로테아제
온도(℃)	30~40	50~60	45~55	55~65	65~75	50~60
pH	2~3	5~6	5.5~6.5	6~7	8~9	6~7
반응시간 (hr)	60~72	36~48	24~36	24~48	60~72	36~48
콜라겐 펩타이드 함량 BRIX)	6.4	8.6	8.8	9.4	6.8	9.2
가수분해율(%)	60	80	85	90	65	85

[실험예 10] 콜라겐 펩타이드의 분자량 비교.

상기 실시예 1과 2에 따른 복어 및 도미 유래 콜라겐 펩타이드와 상기 비교에 1에 의한 종래 어류 유래 콜라겐 펩타이드에 대하여 분자량 분포도를 비교 측정하였다. 각각의 분석시료에 대하여 고성능 액체크로마토그래피(HPLC)를 이용하여 분자량 분포도를 측정하였다. 그 결과는 각각 도 3, 4 및 5에 나타내었으며, 이를 하기 표 10에 정리하였다.

분자량	원료 타입별 분자량 분포도(%)
분자량	복어 유래 콜라겐 펩타이드	도미 유래 콜라겐 펩타이드	종래 어류 유래 콜라겐 펩타이드
500 이하	29.2	43.4	22.4
500~1,000	50.8	44.2	42.4
1,000~5,000	19.8	12.4	34.5
5,000~10,000	0.2	0	0.7
10,000 이상	0	0	0
중량 평균 분자량	757	604	969

상기 도 3 내지 5와 상기 표 10을 참조하면, 종래 어류 유래 콜라겐 펩타이드와 비교하여 본 발명에 따른 복어 또는 도미 유래 콜라겐 펩타이드의 분자량 분포가 상대적으로 낮은 범위에 분포한다는 것과 중량 평균 분자량이 현저히 낮다는 것을 알 수 있다.

[실험예 11] 복어 유래 콜라겐 펩타이드의 분자량 분석.

상기 실시예 1에 따른 복어 유래 콜라겐 펩타이드의 분자량 분포를 질량분석기(MS)를 통해 분석하였다. 분석 결과는 하기 도 6에 나타내었고, 이를 하기 표 11에 정리하였다.

분자량	분자량 분포도(%)
250 이하	0
250~500	25.8
500~750	18.2
750~1,000	33.7
1,000~1,250	8.9
1,250~1,500	13.4
1,5000 이상	0
중량 평균 분자량	650~850

하기 도 6과 상기 표 11을 참조하면, 본 발명에 따른 복어 유래 콜라겐 펩타이드의 분자량은 250 내지 1,000의 범위에 주로 분포되어 있음을 알 수 있고, 중량 평균 분자량은 650 내지 850으로 종래의 어류 유래 콜라겐 펩타이드에 비하여 현저히 낮다는 것을 확인할 수 있다.

[실험예 12] 아미노산 조성의 분석 비교.

상기 실시예 1과 2에 따른 복어 및 도미 유래 콜라겐 펩타이드와 상기 비교에 1에 의한 종래 어류 유래 콜라겐 펩타이드에 대하여 아미노산 조성 함량을 비교 분석하였다. 각각의 콜라겐 펩타이드에 대하여 아미노산 분석기를 이용하여 아미노산 종류별 함량을 측정하였다. 측정 결과를 하기 도 7에 나타내었고, 이를 하기 표 12에 정리하였다.

원료타입 아미노산	아미노산 조성(%)
원료타입 아미노산	복어 유래 콜라겐 펩타이드	도미 유래 콜라겐 펩타이드	국외 기존 어류 유래 콜라겐 펩타이드
Aspartic acid	5.69	5.33	7.15
Threonine	2.96	2.96	3.25
Serine	3.80	3.49	3.86
Glutamic acid	10.69	10.49	10.98
Proline	11.72	11.37	7.94
Glycine	22.94	22.68	17.83
Alanine	10.03	10.93	9.83
Valine	2.48	2.51	3.43
Isoleucine	1.19	1.25	2.02
Leucine	2.63	2.35	3.88
Tyrosine	0.74	0.68	0.89
Phenylalanine	1.76	1.89	1.75
Histidine	1.27	1.82	1.39
Lysine	3.30	3.49	4.87
Arginine	7.27	6.89	6.84
Cystine	0.12	0.11	0.52
Methionine	1.49	2.16	2.99
Hydroxy-proline	10.58	8.2	6.53
Hydroxy-Lysine	1.88	1.09	0.99

하기 도 7과 상기 표 12를 함께 살펴보면, 기존의 어류 유래 콜라겐 펩타이드에 비하여 본 발명에 따른 복어 또는 도미 유래 콜라겐 펩타이드는, 프롤린과 글리신의 함량이 증가하였고, 특히 하이드록시프롤린과 하이드록시라이신의 함량이 증가되었음을 확인할 수 있다.

도 1은 염기성 용액 또는 산성 용액의 농도별 전처리에 따른 콜라겐 펩타이드 함량 변화를 비교 측정한 결과를 나타낸 그래프이다.

도 2는 가수분해 효소의 종류에 따른 콜라겐 펩타이드의 함량 변화를 비교 측정한 결과를 나타낸 그래프이다.

도 3내지 5는 각각 복어 유래 콜라겐 펩타이드, 도미 유래 콜라겐 펩타이드 및 종래 어류 유래 콜라겐 펩타이드에 대하여 고성능 액체크로마토그래피(HPLC)를 이용한 분자량 분포를 측정한 결과를 나타낸 것이다.

도 6은 복어 유래 콜라겐 펩타이드에 대하여 질량분석기(MS)를 이용하여 분자량 분포를 측정한 결과를 나타낸 그래프이다.

도 7은 콜라겐 펩타이드의 아미노산 조성을 비교 분석한 결과이다.

Claims

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어류로부터 콜라겐 펩타이드를 얻는 방법으로서,

상기 콜라겐 펩타이드는 평균 분자량이 500 내지 1,500인 펩타이드로 구성된 것이며,

상기 콜라겐 펩타이드는, 하이드록시프롤린(Hydroxyproline)과 하이드록시라이신 (Hydroxylysine)의 함량이 콜라겐 펩타이드의 전체 아미노산 중 9% 이상인 것이며,

상기 방법은,

NaOH, Na₂SO₄ 및 NaHCO₃이 포함된 염기성 용액 또는 HCl과 H₂SO₄이 포함된 산성 용액을 처리함으로써, 어류 유래 원료의 불순물을 제거하고 콜라겐 단백질 성분을 추출하는 원료의 전처리 단계,

상기 추출된 콜라겐 단백질 성분에 엔도형 프로테아제와 엑소형 펩티다아제가 혼합 구성되는 복합 형태인 단백질 가수분해 효소를 처리하는 가수분해 단계, 및

여과 필터와 활성탄을 이용하여 원료를 여과하고 어류 특유의 색과 냄새를 제거하는 여과 및 정제단계를 포함하는, 콜라겐 펩타이드의 제조방법.
삭제
제 5 항에 있어서,

상기 가수분해 효소의 함량은, 원료 중량당 2 내지 2.5 중량%인 것을 특징으로 하는 콜라겐 펩타이드의 제조방법.
제 5 항에 있어서,

상기 여과 및 정제단계는, 마이크로 필터 시스템을 사용하여 미세 침전물을 제거하는 마이크로필터 여과단계, 천연 유래의 규소와 활성 탄소를 첨가하여 색과 냄새를 제거하는 탈색 및 탈취단계, 울트라 필터 시스템과 나노필터 시스템을 순차적으로 사용하여 가수분해물의 고분자 폴리펩타이드 성분을 선택적으로 분해하는 울트라필터 및 나노필터 정제단계를 포함하는 것을 특징으로 하는 콜라겐 펩타이드의 제조방법.
제 8 항에 있어서,

상기 여과 및 정제단계는, 울트라필터 및 나노필터 정제단계 이후에 전기분해법과 이온교환수지법을 순차적으로 사용하여 가수분해물을 탈염하는 탈염단계를 더 포함하는 것을 특징으로 하는 콜라겐 펩타이드의 제조방법.
제 5 항에 있어서,

상기 방법은, 상기 여과 및 정제단계 이후에 잔존 물질을 건조하여 분말화하는 분말 건조화 단계를 더 포함하는 것을 특징으로 하는 콜라겐 펩타이드의 제조방법.
제 5 항, 및 제 7 항 내지 제 10 항 중 어느 한 항에 따른 콜라겐 펩타이드의 제조방법에 의해 제조된 콜라겐 펩타이드.
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제 11 항에 있어서,

상기 콜라겐 펩타이드는, 어류의 껍질 또는 비늘로부터 유래된 것임을 특징으로 하는 콜라겐 펩타이드.
제 13 항에 있어서, 상기 어류는 복어 또는 도미인 것을 특징으로 하는 콜라겐 펩타이드.
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