JPS6251953A - 非ゲル化大豆蛋白の製造法 - Google Patents
非ゲル化大豆蛋白の製造法Info
- Publication number
- JPS6251953A JPS6251953A JP19099385A JP19099385A JPS6251953A JP S6251953 A JPS6251953 A JP S6251953A JP 19099385 A JP19099385 A JP 19099385A JP 19099385 A JP19099385 A JP 19099385A JP S6251953 A JPS6251953 A JP S6251953A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- soybean protein
- enzymatic decomposition
- protein
- heat treatment
- enzyme
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は高い水溶性を有し加熱してもゲル化しない大豆
蛋白を提供するものである。
蛋白を提供するものである。
（従来技術）
大豆蛋白の製造法は多くの方法が知られている。
酵素分解と加熱処理を組み合わせた方法が幾つか知られ
ている。例えば特公昭４８−２４２６２には酵素分解の
後１１０°Ｃ〜１８０℃に１分以内保つ方法が開示され
ている。又、特公昭５５−１０２８には蛋白分子を動的
に開裂して蛋白分子上の反応的場所を露出し、酵素と短
時間反応させる方法、具体的にはジェノトタンカー等に
より２２０〜４００ °Ｆで約７秒〜１００秒保持後
、冷却し、酵素で約１５抄〜１／２時間分解する方法が
開示られている。更に、特開昭６０−１１０２４９には
ジェットクツカーにより２２０〜４００°Ｆの温度にお
いて約７秒〜１００秒の間強力加タハした後、酵素でフ
ルオレスアミン反応による測定の遊離アミノ末端基を５
〜１９とするように分解する方法が開示されている。
ている。例えば特公昭４８−２４２６２には酵素分解の
後１１０°Ｃ〜１８０℃に１分以内保つ方法が開示され
ている。又、特公昭５５−１０２８には蛋白分子を動的
に開裂して蛋白分子上の反応的場所を露出し、酵素と短
時間反応させる方法、具体的にはジェノトタンカー等に
より２２０〜４００ °Ｆで約７秒〜１００秒保持後
、冷却し、酵素で約１５抄〜１／２時間分解する方法が
開示られている。更に、特開昭６０−１１０２４９には
ジェットクツカーにより２２０〜４００°Ｆの温度にお
いて約７秒〜１００秒の間強力加タハした後、酵素でフ
ルオレスアミン反応による測定の遊離アミノ末端基を５
〜１９とするように分解する方法が開示されている。
（発明が解決しようとする問題点）
本発明者等は非ゲル化大豆蛋白を目的とする研究の過程
で、大豆蛋白をある条件域の高温加熱処理し酵素分解処
理することにより目的とする非ゲル化大豆蛋白が得られ
る知見を得た。しかし、市場においては、更に水溶性の
より高いものを求めるニーズがある。本発明者等はかか
る■水溶性が高く、且つ■非ゲル化性の大豆蛋白を目的
とした。
で、大豆蛋白をある条件域の高温加熱処理し酵素分解処
理することにより目的とする非ゲル化大豆蛋白が得られ
る知見を得た。しかし、市場においては、更に水溶性の
より高いものを求めるニーズがある。本発明者等はかか
る■水溶性が高く、且つ■非ゲル化性の大豆蛋白を目的
とした。
（問題を解決する為の手段）及び（作用）本発明者等は
高温加熱処理と酵素分解の組合せによる非ゲル化大豆蛋
白の製造のなかで、大豆蛋白の高次構造が温度処理条件
により大きく変化していると推察される知見を得た。即
ち、ＳＯ３−ポリアクリルアミドゲル電気泳動（以下５
Ｏ５−ＰＡＧＥという）を用いて調べた電気泳動パター
ンのおいて、未加熱大豆蛋白と高温加熱大豆蛋白の間に
は殆ど差異がないのに、前２者のエンド型プロテアーゼ
分解物は大きな差異があることを見出した。具体的には
前者（未加熱大豆蛋白）はプロテアーゼにより主として
７Ｓ蛋白が水解されるのに対し、後者（高温加熱大豆蛋
白）はプロテアーゼにより、ｌＩＳ塩基性サブユニット
も水解される知見を得た。
高温加熱処理と酵素分解の組合せによる非ゲル化大豆蛋
白の製造のなかで、大豆蛋白の高次構造が温度処理条件
により大きく変化していると推察される知見を得た。即
ち、ＳＯ３−ポリアクリルアミドゲル電気泳動（以下５
Ｏ５−ＰＡＧＥという）を用いて調べた電気泳動パター
ンのおいて、未加熱大豆蛋白と高温加熱大豆蛋白の間に
は殆ど差異がないのに、前２者のエンド型プロテアーゼ
分解物は大きな差異があることを見出した。具体的には
前者（未加熱大豆蛋白）はプロテアーゼにより主として
７Ｓ蛋白が水解されるのに対し、後者（高温加熱大豆蛋
白）はプロテアーゼにより、ｌＩＳ塩基性サブユニット
も水解される知見を得た。
しかし、このようにして得られた大豆蛋白は加熱しても
ゲル化しない性質を有するものの水溶性が不十分である
。そこで、更に鋭意研究を進めるなかで、大豆蛋白の高
次構造と水溶性との関係について幾つかの知見を得た。
ゲル化しない性質を有するものの水溶性が不十分である
。そこで、更に鋭意研究を進めるなかで、大豆蛋白の高
次構造と水溶性との関係について幾つかの知見を得た。
具体的には■７Ｓ蛋白と１１Ｓ蛋白の各々の高温処理し
た後の酵素分解物において、前者は溶解度が高く、後者
は低い。■５Ｏ３−ＰＡＧＥを用いて調べると不溶性部
はＩＩＳ蛋白の塩基性サブユニットが主体である。■加
熱条件や酵素の種類を変えて検討した結果、１１Ｓ塩基
性サブユニツトの分解の度合と溶解度との間に相関関係
がある。以上の知見に基づき、疎水部が比較的高い１１
５塩基性サブユニツトがゲル形成性及び熔解性に大きく
関与していることを見出した。又、加熱条件により大豆
蛋白の高次構造が大きく変化し、これに伴いＩＩＳ塩基
性サブユニットの大豆蛋白表面への露出形態が変わるこ
とが推察される。従って、特定条件の高温加熱処理とそ
れに続（酵素分解は非ゲル化大豆蛋白を得る為に必須で
あるが、更に水溶性に優れた非ゲル化大豆蛋白を得る為
には高温加熱処理前、換言すれば未加熱で高次構造変化
の少ない状態で大豆蛋白の第１次の酵素分解を行い大豆
蛋白表面親水性部位を加水分解しておくことが効果的で
ある知見を得た。即ち、まず未加熱（高次構造変化の少
ない）大豆蛋白を第１次の酵素分解し、更に特定条件の
高温加熱処理とそれに続く酵素分解を行うことにより、
水溶性を有し加熱してもゲル化しない大豆蛋白が得られ
る知見を得て本発明を完成するに到った。換言すれば、
大豆蛋白が未変性（未加熱）状態の溶液において親水性
アミノ酸基が表面にある状態において酵素分解し親水域
をある程度水解し、その後、高温加熱処理して内部の疎
水域を表面に露出させると、既に親水域がある程度水解
されて構造的変化を受けている為疎水域の表面への露出
態様が単に高温加熱した場合と異なってくる為、次の酵
素分解により水溶性が高く且つゲル形成能のない大豆蛋
白が得られるものと推察される。
た後の酵素分解物において、前者は溶解度が高く、後者
は低い。■５Ｏ３−ＰＡＧＥを用いて調べると不溶性部
はＩＩＳ蛋白の塩基性サブユニットが主体である。■加
熱条件や酵素の種類を変えて検討した結果、１１Ｓ塩基
性サブユニツトの分解の度合と溶解度との間に相関関係
がある。以上の知見に基づき、疎水部が比較的高い１１
５塩基性サブユニツトがゲル形成性及び熔解性に大きく
関与していることを見出した。又、加熱条件により大豆
蛋白の高次構造が大きく変化し、これに伴いＩＩＳ塩基
性サブユニットの大豆蛋白表面への露出形態が変わるこ
とが推察される。従って、特定条件の高温加熱処理とそ
れに続（酵素分解は非ゲル化大豆蛋白を得る為に必須で
あるが、更に水溶性に優れた非ゲル化大豆蛋白を得る為
には高温加熱処理前、換言すれば未加熱で高次構造変化
の少ない状態で大豆蛋白の第１次の酵素分解を行い大豆
蛋白表面親水性部位を加水分解しておくことが効果的で
ある知見を得た。即ち、まず未加熱（高次構造変化の少
ない）大豆蛋白を第１次の酵素分解し、更に特定条件の
高温加熱処理とそれに続く酵素分解を行うことにより、
水溶性を有し加熱してもゲル化しない大豆蛋白が得られ
る知見を得て本発明を完成するに到った。換言すれば、
大豆蛋白が未変性（未加熱）状態の溶液において親水性
アミノ酸基が表面にある状態において酵素分解し親水域
をある程度水解し、その後、高温加熱処理して内部の疎
水域を表面に露出させると、既に親水域がある程度水解
されて構造的変化を受けている為疎水域の表面への露出
態様が単に高温加熱した場合と異なってくる為、次の酵
素分解により水溶性が高く且つゲル形成能のない大豆蛋
白が得られるものと推察される。
以上の知見より、本発明は未加熱大豆蛋白液を第１次酵
素分解し、高温加熱処理後第２次酵素分解することを特
徴とする水溶性に優れた非ゲル化大豆蛋白の製造法であ
る。
素分解し、高温加熱処理後第２次酵素分解することを特
徴とする水溶性に優れた非ゲル化大豆蛋白の製造法であ
る。
本発明に用いる大豆蛋白溶液は脱脂大豆等から水抽出し
て得られる大豆蛋白溶液で、未加熱のもの、換言すれば
高次構造変化を殆ど起こしてないものが好ましい。大豆
蛋白溶液濃度は酵素分解可能な濃度であればよく、通常
３０重量％以下が適当である。
て得られる大豆蛋白溶液で、未加熱のもの、換言すれば
高次構造変化を殆ど起こしてないものが好ましい。大豆
蛋白溶液濃度は酵素分解可能な濃度であればよく、通常
３０重量％以下が適当である。
第１次の酵素分解に用いる酵素は、パパイン、プロメラ
イン、フィシン等の植物由来の酵素、ペプシン、トリプ
シン等の動物由来の酵素、プロチン、アルカラーゼ、サ
モアーゼ、プロナーゼ、ビオプラーゼ、プロレザー等の
微生物由来の酵素を用いることができる。酵素分解の条
件は用いる酵素の至適ｐＨ付近、至適温度付近が好まし
い。ＥＺＳ比、氷解時間の調節により氷解の程度を調節
することができる。
イン、フィシン等の植物由来の酵素、ペプシン、トリプ
シン等の動物由来の酵素、プロチン、アルカラーゼ、サ
モアーゼ、プロナーゼ、ビオプラーゼ、プロレザー等の
微生物由来の酵素を用いることができる。酵素分解の条
件は用いる酵素の至適ｐＨ付近、至適温度付近が好まし
い。ＥＺＳ比、氷解時間の調節により氷解の程度を調節
することができる。
但し、次の加熱処理にふす場合中性付近、通常ｐＨ６，
５〜８付近に調整しておく必要がある。本発明の加熱処
理は通常の加熱処理より苛酷な為、アルカリ域において
は異臭が発生したり、変色したりして好ましくない。
５〜８付近に調整しておく必要がある。本発明の加熱処
理は通常の加熱処理より苛酷な為、アルカリ域において
は異臭が発生したり、変色したりして好ましくない。
本発明の高温加熱処理における加熱は最低１００℃以上
で、最低３０秒以上の加熱時間が必須である。
で、最低３０秒以上の加熱時間が必須である。
特に加熱時間は大豆蛋白の高次構造の変化、即ち大豆蛋
白分子のＩＩＳ塩基性サブユニットの疎水部を表面に露
出させ酵素により加水分解されやすいようにする為に重
要である。
白分子のＩＩＳ塩基性サブユニットの疎水部を表面に露
出させ酵素により加水分解されやすいようにする為に重
要である。
加熱処理における大豆蛋白溶液の濃度範囲は５〜３０重
量％が適当である。好ましくは１０〜２０重量％が適当
である。
量％が適当である。好ましくは１０〜２０重量％が適当
である。
高温加熱手段は公知の加熱手段を用いることができきる
。例えば、オー１−クレープ、プレー１一式加熱装置、
ジャケット式加熱装置等の間接加熱手段、高温瞬間加熱
装置（ＵＨＴ殺菌装置等）において高温加熱された大豆
蛋白溶液が３０秒以上保持されるように管の長さを調節
できる装置、水蒸気等を直接吹き込んで高温加熱処理で
きる気液混合装置、ジェットクツカー等大豆蛋白溶液を
１００〜２００°Ｃで３０秒以上加熱できる装置であれ
ばどのようなものでも使用できる。
。例えば、オー１−クレープ、プレー１一式加熱装置、
ジャケット式加熱装置等の間接加熱手段、高温瞬間加熱
装置（ＵＨＴ殺菌装置等）において高温加熱された大豆
蛋白溶液が３０秒以上保持されるように管の長さを調節
できる装置、水蒸気等を直接吹き込んで高温加熱処理で
きる気液混合装置、ジェットクツカー等大豆蛋白溶液を
１００〜２００°Ｃで３０秒以上加熱できる装置であれ
ばどのようなものでも使用できる。
大豆蛋白溶液のｐＨは６〜９が適当である。好ましくは
６．５〜８が適当である。
６．５〜８が適当である。
次ぎに、本発明の第２次の酵素分解に用いる酵素は前記
第１次の酵素分解に用いたと同様の酵素やその他の酵素
（例えば、エキソ型プロテアーゼ）若しくはこれらの酵
素を含むものも用いることができる。
第１次の酵素分解に用いたと同様の酵素やその他の酵素
（例えば、エキソ型プロテアーゼ）若しくはこれらの酵
素を含むものも用いることができる。
第１次と第２次の酵素分解を組み合わせることにより■
水溶性の高い大豆蛋白が得られるのみ成らず、■第１次
の酵素分解で多少苦味が発生しても第２次の酵素分解に
より苦味が解消できる。
水溶性の高い大豆蛋白が得られるのみ成らず、■第１次
の酵素分解で多少苦味が発生しても第２次の酵素分解に
より苦味が解消できる。
尚、第１次と第２次の酵素分解の程度は最終氷解塵によ
り異なるが、例えば最終氷解塵５０％程度の非ゲル化大
豆蛋白を得るには第１次の酵素分ＩＷも２０％程度と比
較的高く、最終氷解度３０％程度の非ゲル化大豆蛋白を
得るには第１次の酵素分解も１０％程度と比較的低くす
るほうが酵素の利用効率の観点からも好ましい。
り異なるが、例えば最終氷解塵５０％程度の非ゲル化大
豆蛋白を得るには第１次の酵素分ＩＷも２０％程度と比
較的高く、最終氷解度３０％程度の非ゲル化大豆蛋白を
得るには第１次の酵素分解も１０％程度と比較的低くす
るほうが酵素の利用効率の観点からも好ましい。
第１次の酵素分解のＥ／Ｓ比、 加水分解温度、加水分
解ｐｌ＋は第１次の酵素分解と同様の条件でよい。通常
５〜１２０分程度の加水分解時間で目的の氷解率（例え
ば約１０〜６０％：但し氷解率は０．２Ｍ トリクロル
酢酸可溶性窒素の全窒素に対する１００分率である。）
に達する。
解ｐｌ＋は第１次の酵素分解と同様の条件でよい。通常
５〜１２０分程度の加水分解時間で目的の氷解率（例え
ば約１０〜６０％：但し氷解率は０．２Ｍ トリクロル
酢酸可溶性窒素の全窒素に対する１００分率である。）
に達する。
第２次酵素分解後加熱等の手段を用いて酵素を失活させ
、公知の乾燥手段を用いて乾燥することができる。
、公知の乾燥手段を用いて乾燥することができる。
かくして得られた大豆蛋白は、高温加熱処理と酵素処理
により得られる非ゲル化大豆蛋白に比べ水溶性において
優れ且つゲル化しない性質を有する。
により得られる非ゲル化大豆蛋白に比べ水溶性において
優れ且つゲル化しない性質を有する。
（実施例）
以下実施例により本発明の実施態様を説明する。
実施例１
脱脂大豆を１２倍温水（５０°Ｃ）抽出し、オカラを除
き等電沈澱して得たカードを中和して得た大豆蛋白１０
％（Ｗ ／Ｗ ）溶液（ｐｌ＋７．４ ）を次表−１に
示すように、第１次酵素分解（大豆蛋白固形分光たり０
．１５％のプロチン（大和化成０勾製）を用いて５０°
Ｃ×１５分水解）、高温加熱処理（１４０℃×１分）、
第２次酵素分解（大豆蛋白固形分光たり０．３％のプロ
チン： 製を用いて５０℃×１５分水解）及び加熱酵素失活（１
４０’ｃＸ１０秒）の組合せによりＴ−１からＣ−２ま
で４種類のテストを行い、各々処理後噴霧乾燥して大豆
蛋白を得た。
き等電沈澱して得たカードを中和して得た大豆蛋白１０
％（Ｗ ／Ｗ ）溶液（ｐｌ＋７．４ ）を次表−１に
示すように、第１次酵素分解（大豆蛋白固形分光たり０
．１５％のプロチン（大和化成０勾製）を用いて５０°
Ｃ×１５分水解）、高温加熱処理（１４０℃×１分）、
第２次酵素分解（大豆蛋白固形分光たり０．３％のプロ
チン： 製を用いて５０℃×１５分水解）及び加熱酵素失活（１
４０’ｃＸ１０秒）の組合せによりＴ−１からＣ−２ま
で４種類のテストを行い、各々処理後噴霧乾燥して大豆
蛋白を得た。
（以下余白）
表−１
第１次 高温加熱 第２次 加熱殺菌
氷解 氷解
Ｔ−１（無し）１４０°Ｃプロチン １４０°Ｃ×１
分 ０．３％ ×１０秒 ５０°Ｃ×１５分 子−２プロチン １４０°Ｃプロチン １４０ ’Ｃ
００１５％ ×１分 ０．１５％ ×１０秒５０
°Ｃ×１５分 ５０℃×１５分Ｃ−１プロチン
（無し）（無し）１４０°Ｃ０６３％
×１０秒５０°Ｃ×１５分 Ｃ−２（無し） （無し） （無し）１４０ °Ｃ×
１０秒 以上の処理により得られた大豆蛋白の粗蛋白（ケルゾー
ル法による二単位は重量％）、Ｎ５Ｉ（溶解性）、氷解
率（０，２Ｍ ）リクトル酢酸可溶性窒素の全窒素に対
する１００分率）及び粘度（１２％大豆蛋白溶液を８０
℃×３０分加熱後２５℃における粘度をＢ型粘度計を用
いて測定、単位はＣＰ）を次表−２に示す。
分 ０．３％ ×１０秒 ５０°Ｃ×１５分 子−２プロチン １４０°Ｃプロチン １４０ ’Ｃ
００１５％ ×１分 ０．１５％ ×１０秒５０
°Ｃ×１５分 ５０℃×１５分Ｃ−１プロチン
（無し）（無し）１４０°Ｃ０６３％
×１０秒５０°Ｃ×１５分 Ｃ−２（無し） （無し） （無し）１４０ °Ｃ×
１０秒 以上の処理により得られた大豆蛋白の粗蛋白（ケルゾー
ル法による二単位は重量％）、Ｎ５Ｉ（溶解性）、氷解
率（０，２Ｍ ）リクトル酢酸可溶性窒素の全窒素に対
する１００分率）及び粘度（１２％大豆蛋白溶液を８０
℃×３０分加熱後２５℃における粘度をＢ型粘度計を用
いて測定、単位はＣＰ）を次表−２に示す。
表−２
Ｔ−Ｉ Ｔ−２Ｃ−Ｉ Ｃ−２
粗蛋白 ９１ ９１ ９１ ９１ＮＳＩ
８７ ９３ ９３ ９６氷解率 ２２ ２６
１４ ４粘度 １７００ ８００ ゲル化ゲ
ル化但し、ＮＳＩの測定法は、大豆蛋白３．５ｇに水１
００ｍ１を加え、４０℃で１時間攪拌（４００１？ＰＭ
）抽出し、２５０Ｏｒｐｍで１０分遠心分離して得た上
澄みと、沈澱物に水１００ｍ１を加え同様に処理して得
た上澄みとを合わせたものの窒素含量を大豆蛋白の窒素
含量で除した百分率で表した。
８７ ９３ ９３ ９６氷解率 ２２ ２６
１４ ４粘度 １７００ ８００ ゲル化ゲ
ル化但し、ＮＳＩの測定法は、大豆蛋白３．５ｇに水１
００ｍ１を加え、４０℃で１時間攪拌（４００１？ＰＭ
）抽出し、２５０Ｏｒｐｍで１０分遠心分離して得た上
澄みと、沈澱物に水１００ｍ１を加え同様に処理して得
た上澄みとを合わせたものの窒素含量を大豆蛋白の窒素
含量で除した百分率で表した。
以上の結果よりＣ−１やＣ−２に示すような高温加熱処
理のないものはゲル化するか、極めて粘度の高いもので
あるのに比べ、Ｔ−１やＴ−２に示す高温加熱処理のあ
るものはゲル化せず極めて粘度の低いものである。更に
、Ｔ−１とＴ−２を比較すると第１次酵素処理と第２次
酵素処理を組み合わせることによりＮＳＩが高くなるこ
とがわかった。
理のないものはゲル化するか、極めて粘度の高いもので
あるのに比べ、Ｔ−１やＴ−２に示す高温加熱処理のあ
るものはゲル化せず極めて粘度の低いものである。更に
、Ｔ−１とＴ−２を比較すると第１次酵素処理と第２次
酵素処理を組み合わせることによりＮＳＩが高くなるこ
とがわかった。
実施例２
実施例１のＴ−２と同様にして大豆蛋白を得るに際し第
１次酵素分解の酵素量〔Ｅ１〕と第２次酵素分解の酵素
量〔Ｅ２〕を変化させてみた。酵素量と得られた大豆蛋
白のＮＳＩ及び氷解率を次表−３に示す。
１次酵素分解の酵素量〔Ｅ１〕と第２次酵素分解の酵素
量〔Ｅ２〕を変化させてみた。酵素量と得られた大豆蛋
白のＮＳＩ及び氷解率を次表−３に示す。
表−３
Ｎｏ、１’２ ３ ４ ５ ６（Ｅｌ）ＯＯ，
１０，１５０，２０，４０，６（Ｅ２）Ｑ、３ ０．２
０．１５ ０．１ ０ ０ＮＳＩ ８７ ９１
９３ ９３ ９０ ８８水解率 ２２ ２
５ ２６ ２０ １７ １９実施例３ 実施例２と同様にした。但し、第１次酵素分解にプロチ
ンを用い、第２次酵素分解にプロメライン（長瀬産業ｃ
′＠製）を用いた。結果を次表−４に示す。
１０，１５０，２０，４０，６（Ｅ２）Ｑ、３ ０．２
０．１５ ０．１ ０ ０ＮＳＩ ８７ ９１
９３ ９３ ９０ ８８水解率 ２２ ２
５ ２６ ２０ １７ １９実施例３ 実施例２と同様にした。但し、第１次酵素分解にプロチ
ンを用い、第２次酵素分解にプロメライン（長瀬産業ｃ
′＠製）を用いた。結果を次表−４に示す。
表−４
Ｎｏ、 １ ２ ３ ４ ５（Ｅｌ）ＯＯ
，１５０，１５０，１５０（Ｅ２］０．３ ０．１ ０
．１５ ０．３ ０．７ＮＳＩ ８２ ９１ ８
９ ８１ ７２水解率 ２３ １７ ２３
２８ ２９プロメラインを用いての氷解は、大豆蛋白
溶液の不溶化が進行し、ＮＳＩは低下した。これに比べ
まずプロチンを用いて一次酵素分解することにより高い
ＮＳＩを維持することができた。
，１５０，１５０，１５０（Ｅ２］０．３ ０．１ ０
．１５ ０．３ ０．７ＮＳＩ ８２ ９１ ８
９ ８１ ７２水解率 ２３ １７ ２３
２８ ２９プロメラインを用いての氷解は、大豆蛋白
溶液の不溶化が進行し、ＮＳＩは低下した。これに比べ
まずプロチンを用いて一次酵素分解することにより高い
ＮＳＩを維持することができた。
以上詳述したように、本発明により■水溶性に優れ、且
つ■非ゲル化■低粘度■風味良好な大豆蛋白が可能にな
ったものであり種々の食品に用いることができ産業の発
達に寄与するものである。
つ■非ゲル化■低粘度■風味良好な大豆蛋白が可能にな
ったものであり種々の食品に用いることができ産業の発
達に寄与するものである。
Claims (2)
- （１）未加熱大豆蛋白液を第１次酵素分解し、高温加熱
処理後第２次酵素分解することを特徴とする水溶性に優
れた非ゲル化大豆蛋白の製造法。 - （２）高温加熱処理が１００〜２００℃で３０秒以上で
ある特許請求の範囲第（１）項記載の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP19099385A JPS6251953A (ja) | 1985-08-29 | 1985-08-29 | 非ゲル化大豆蛋白の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP19099385A JPS6251953A (ja) | 1985-08-29 | 1985-08-29 | 非ゲル化大豆蛋白の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6251953A true JPS6251953A (ja) | 1987-03-06 |
| JPH0425780B2 JPH0425780B2 (ja) | 1992-05-01 |
Family
ID=16267079
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP19099385A Granted JPS6251953A (ja) | 1985-08-29 | 1985-08-29 | 非ゲル化大豆蛋白の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6251953A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2009011312A (ja) * | 2007-06-06 | 2009-01-22 | Fuji Oil Co Ltd | ゲル状食品 |
| JP2020058332A (ja) * | 2018-10-13 | 2020-04-16 | 伸亮 矢倉 | タンパク濃縮物合成ペースト類製造方法 |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5745560A (en) * | 1980-09-01 | 1982-03-15 | Ricoh Co Ltd | Method for synthesized recording of images |
| JPS5748946A (en) * | 1980-09-09 | 1982-03-20 | Honsyu Kagaku Kogyo Kk | Preparation of diarylamine |
-
1985
- 1985-08-29 JP JP19099385A patent/JPS6251953A/ja active Granted
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5745560A (en) * | 1980-09-01 | 1982-03-15 | Ricoh Co Ltd | Method for synthesized recording of images |
| JPS5748946A (en) * | 1980-09-09 | 1982-03-20 | Honsyu Kagaku Kogyo Kk | Preparation of diarylamine |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2009011312A (ja) * | 2007-06-06 | 2009-01-22 | Fuji Oil Co Ltd | ゲル状食品 |
| JP2020058332A (ja) * | 2018-10-13 | 2020-04-16 | 伸亮 矢倉 | タンパク濃縮物合成ペースト類製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0425780B2 (ja) | 1992-05-01 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Webster et al. | Protein hydrolysates from meat industry by-products | |
| JPS61216646A (ja) | 大豆加水分解物の製法 | |
| Tsumura et al. | Selective proteolysis of the glycinin and β‐conglycinin fractions in a soy protein isolate by pepsin and papain with controlled pH and temperature | |
| CN108719576A (zh) | 一种超声处理改善乳清蛋白功能特性的制备方法 | |
| US5180597A (en) | Process for the production of hydrolyzed vegetable proteins using gaseous hydrochloric acid and the product therefrom | |
| JP2626700B2 (ja) | 低アレルゲン化したホエータンパク加水分解物及びその製造法 | |
| JPWO2002068671A1 (ja) | 乳蛋白質の脱アミド化方法及び乳蛋白質の変性方法 | |
| JPS6251953A (ja) | 非ゲル化大豆蛋白の製造法 | |
| JPH0150381B2 (ja) | ||
| JP2653719B2 (ja) | 大豆蛋白の製造法 | |
| JPH0391445A (ja) | 酵素変性蛋白と方法 | |
| JPH0414941B2 (ja) | ||
| JP2958801B2 (ja) | 脱苦味された機能性ペプチドの製造法 | |
| JPS62143697A (ja) | オリゴペプチド混合物の製造法 | |
| JPH0582412B2 (ja) | ||
| JP2006141231A (ja) | 大豆蛋白の製造法 | |
| JPS60251840A (ja) | チ−ズ様食品の製造法 | |
| JP2502531B2 (ja) | 改質蛋白の製造法 | |
| JPS6248341A (ja) | 非ゲル化大豆蛋白の製造法 | |
| JPS61132157A (ja) | 耐熱性卵白の製造方法 | |
| JPS62232341A (ja) | 非ゲル化大豆蛋白の製造法 | |
| JPS63216437A (ja) | 加水分解グルテンの製造法 | |
| JPS61254153A (ja) | 大豆ホエ−ペプチド混合物の製造法 | |
| JPS63219348A (ja) | プロテア−ゼ配合醗酵製品 | |
| JP2000212198A (ja) | ペプチド混合物の製造法及びペプチド混合物 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |