JPS63216437A - 加水分解グルテンの製造法 - Google Patents
加水分解グルテンの製造法Info
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- JPS63216437A JPS63216437A JP5035187A JP5035187A JPS63216437A JP S63216437 A JPS63216437 A JP S63216437A JP 5035187 A JP5035187 A JP 5035187A JP 5035187 A JP5035187 A JP 5035187A JP S63216437 A JPS63216437 A JP S63216437A
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Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
産業上の利用分野
本発明は改質された加水分解グルテンの製造法に関する
。
。
従来の技術
植物蛋白質の有効利用を目的として、小麦蛋白質である
グルテンに処理、加工を施してその特性を改良したり新
しい素材としての用途を開発することが近年色々試みら
れている。
グルテンに処理、加工を施してその特性を改良したり新
しい素材としての用途を開発することが近年色々試みら
れている。
そして、そのような試みの1つに、中性付近ではほとん
ど水に不溶性でありそのために食品加工への利用が大き
く制限されている小麦グルテンを温和な酸やアルカリ加
水分解処理により脱アミド化してその乳化性、溶解性、
加工性等を改良し、それを肉加工用の添加剤として用い
ることが知られている(特公昭55−18510号およ
び特公昭55−49818号)。さらに、グルテンを酵
素(プロテアーゼ)により分解処理して起泡剤を製造す
ることも知られている(特公昭50−26620号およ
び特公昭51−2077号)。
ど水に不溶性でありそのために食品加工への利用が大き
く制限されている小麦グルテンを温和な酸やアルカリ加
水分解処理により脱アミド化してその乳化性、溶解性、
加工性等を改良し、それを肉加工用の添加剤として用い
ることが知られている(特公昭55−18510号およ
び特公昭55−49818号)。さらに、グルテンを酵
素(プロテアーゼ)により分解処理して起泡剤を製造す
ることも知られている(特公昭50−26620号およ
び特公昭51−2077号)。
発明が解決しようとする問題点
しかし、上記のようなグルテンの脱アミド化処理では、
グルテンの側鎖に存在するアミド結合が主として切断さ
れるだけであって主鎖のペプチド結合はほとんど切断さ
れない。そのためにグルテンは未だ巨大分子状を呈し、
分散性や加工性等が劣っていた。しかもその生成物は特
殊な味、臭い、色を有していることが多かった。また小
麦グルテンのプロテアーゼによる分解処理は長い処理時
間を要し且つ目的物の収率も低くそのために経済的に充
分採算のとれるものではなかった。さらに、上記の脱ア
ミド化処理およびプロテアーゼ処理のいずれの場合も、
その生成物は起泡力および泡沫安定性が十分ではなく食
品用等の起泡剤として満足のゆくものではなかった。
グルテンの側鎖に存在するアミド結合が主として切断さ
れるだけであって主鎖のペプチド結合はほとんど切断さ
れない。そのためにグルテンは未だ巨大分子状を呈し、
分散性や加工性等が劣っていた。しかもその生成物は特
殊な味、臭い、色を有していることが多かった。また小
麦グルテンのプロテアーゼによる分解処理は長い処理時
間を要し且つ目的物の収率も低くそのために経済的に充
分採算のとれるものではなかった。さらに、上記の脱ア
ミド化処理およびプロテアーゼ処理のいずれの場合も、
その生成物は起泡力および泡沫安定性が十分ではなく食
品用等の起泡剤として満足のゆくものではなかった。
本発明の目的は、小麦等に含まれるグルテンに特定の処
理加工を施して、上記従来のものに比べて分散性、加工
性がすぐれ、且つ起泡性(起泡力、泡沫安定性)が大き
く改良された生成物を短い処理時間内に高い収率で製造
することにある。
理加工を施して、上記従来のものに比べて分散性、加工
性がすぐれ、且つ起泡性(起泡力、泡沫安定性)が大き
く改良された生成物を短い処理時間内に高い収率で製造
することにある。
問題点を解決するための手段
本発明者等は植物蛋白質の有効利用について研究を続け
てきた。そしてそのような研究の1つに主として小麦に
含まれるグルテンの処理、加工がある。そして研究の結
果、グルテンをプロテアーゼ処理するにあたって、原料
グルテンを予め脱アミド化処理しておくと、プロテアー
ゼ処理が促進されて短い処理時間内に高い収率で目的物
が得られること、しかもそこで得られた生成物は原料グ
ルテンを単に脱アミド化処理したものまたは単にプロテ
アーゼ処理したものに比べて分散性、加工性がよく、特
に起泡特性がすぐれていることを発見して本発明を完成
させるに至った。
てきた。そしてそのような研究の1つに主として小麦に
含まれるグルテンの処理、加工がある。そして研究の結
果、グルテンをプロテアーゼ処理するにあたって、原料
グルテンを予め脱アミド化処理しておくと、プロテアー
ゼ処理が促進されて短い処理時間内に高い収率で目的物
が得られること、しかもそこで得られた生成物は原料グ
ルテンを単に脱アミド化処理したものまたは単にプロテ
アーゼ処理したものに比べて分散性、加工性がよく、特
に起泡特性がすぐれていることを発見して本発明を完成
させるに至った。
すなわち本発明は、原料グルテンを部分的に脱アミド化
処理しついでプロテアーゼで処理することを特徴とする
加水分解グルテンの製造法である。
処理しついでプロテアーゼで処理することを特徴とする
加水分解グルテンの製造法である。
本発明の最大の特徴は原料グルテンを部分的に脱アミド
化処理したのちにプロテアーゼ処理を施すにある。
化処理したのちにプロテアーゼ処理を施すにある。
グルテンは主として小麦から得られる、グルテニンとグ
リアジンとから主になる蛋白質の混合物であり、原料の
種類、調製法によってその組成が多少異なる。本発明で
用いる「原料グルテン」は、それらのいずれでもよく組
成および調製法のいかんを問わない。また原料グルテン
は生グルテンの状態であっても、これを粉末化したもの
でもよい。
リアジンとから主になる蛋白質の混合物であり、原料の
種類、調製法によってその組成が多少異なる。本発明で
用いる「原料グルテン」は、それらのいずれでもよく組
成および調製法のいかんを問わない。また原料グルテン
は生グルテンの状態であっても、これを粉末化したもの
でもよい。
グルテンをも含めて植物蛋白質はアミノ酸組成において
グルタミン酸およびアスパラギン酸を多量に含有してい
るが、これらのアミノ酸のほとんどはアンモニアと結合
して、いわゆるアミド結合を側鎖に形成している。そし
てこのアミド結合が分子内あるいは分子間において多く
の水素結合を形成しグルテンを不溶性の蛋白質にしてい
る。そこでグルテンを温和な酸、アルカリまたは酵素(
トランスグルタミナーゼ)で処理すると主鎖のペプチド
結合の切断がほとんど生じず側鎖のアミド結合が主に切
断されてグルタミン酸残基またはアスパラギン酸残基に
変化してグルテンの構造および物性が大きく変化する。
グルタミン酸およびアスパラギン酸を多量に含有してい
るが、これらのアミノ酸のほとんどはアンモニアと結合
して、いわゆるアミド結合を側鎖に形成している。そし
てこのアミド結合が分子内あるいは分子間において多く
の水素結合を形成しグルテンを不溶性の蛋白質にしてい
る。そこでグルテンを温和な酸、アルカリまたは酵素(
トランスグルタミナーゼ)で処理すると主鎖のペプチド
結合の切断がほとんど生じず側鎖のアミド結合が主に切
断されてグルタミン酸残基またはアスパラギン酸残基に
変化してグルテンの構造および物性が大きく変化する。
したがって本発明における脱アミド化処理とは、グルテ
ンの側鎖に存在するアミド結合の切断を主に生ぜしめる
処理を意味する。本発明ではグルテンの脱アミド化は部
分的に行うものであり、脱アミド化の程度は目的とする
最終生成物の性質、グルテンの着色などの点から、通常
5〜30%の脱アミド化率になるようにする。特に得ら
れる最終生成物の起泡力および泡沫安定性の点から5〜
20%の脱アミド化率になるように行うのがよく、特に
フリーのプロテアーゼを用いて行う場合は5〜15%の
脱アミド化率に、また固定化プロテアーゼを用いて行う
場合は5〜20%の脱アミド化率になるようにするのが
よい。
ンの側鎖に存在するアミド結合の切断を主に生ぜしめる
処理を意味する。本発明ではグルテンの脱アミド化は部
分的に行うものであり、脱アミド化の程度は目的とする
最終生成物の性質、グルテンの着色などの点から、通常
5〜30%の脱アミド化率になるようにする。特に得ら
れる最終生成物の起泡力および泡沫安定性の点から5〜
20%の脱アミド化率になるように行うのがよく、特に
フリーのプロテアーゼを用いて行う場合は5〜15%の
脱アミド化率に、また固定化プロテアーゼを用いて行う
場合は5〜20%の脱アミド化率になるようにするのが
よい。
脱アミド化処理は、前記のように温和な酸処理、アルカ
リ処理または酵素処理によって行われるが、その具体例
としては例えば塩酸や硫酸などの無機酸による処理、水
酸化ナトリウム、水酸化カリウムなどの無機塩基の溶液
による処理、トランスグルタミナーゼのような酵素によ
る処理が挙げられる。それらのうちで酸による処理が好
ましい。脱アミド化処理時の薬剤の濃度、反応温度、反
応時間は、目的とする脱アミド化率によって異なるが、
通常酸により処理を行う場合、pl(1,5〜4、温度
70〜180℃、反応時間IO分〜3時間で処理を行う
と、約5〜30%の脱アミド化率になる。
リ処理または酵素処理によって行われるが、その具体例
としては例えば塩酸や硫酸などの無機酸による処理、水
酸化ナトリウム、水酸化カリウムなどの無機塩基の溶液
による処理、トランスグルタミナーゼのような酵素によ
る処理が挙げられる。それらのうちで酸による処理が好
ましい。脱アミド化処理時の薬剤の濃度、反応温度、反
応時間は、目的とする脱アミド化率によって異なるが、
通常酸により処理を行う場合、pl(1,5〜4、温度
70〜180℃、反応時間IO分〜3時間で処理を行う
と、約5〜30%の脱アミド化率になる。
酸処理の1例として塩酸を用いてグルテンの脱アミド化
を行った場合、脱アミド化率と塩酸濃度、処理温度、時
間との間には下記の表1の関係がみられた。
を行った場合、脱アミド化率と塩酸濃度、処理温度、時
間との間には下記の表1の関係がみられた。
(以下余白)
〔表 1〕
本発明において脱アミド化率は、下記のようにして測定
した。
した。
脱アミド化グルテンの凍結乾燥試料100mgに2N
H2S 0440m1を加え還流冷却しながら3時間沸
騰浴中で加水分解した後生成したアンモニアを定量しア
ミド態窒素とした。アンモニアはConvayの微量拡
散法に従って酸に拡散吸収させたのちネスラー法で定量
した。脱アミド化率の計算式は下記のとおりである。
H2S 0440m1を加え還流冷却しながら3時間沸
騰浴中で加水分解した後生成したアンモニアを定量しア
ミド態窒素とした。アンモニアはConvayの微量拡
散法に従って酸に拡散吸収させたのちネスラー法で定量
した。脱アミド化率の計算式は下記のとおりである。
脱アミド化率(%)−
未処理グルチンのアミド態窒素含
量−説アミド化グルテンのアミド
態窒素含量
未処理グルテンのアミド態窒素含量
本発明では、脱アミド化処理をしたグルテンに対して次
にプロテアーゼ処理を施す。このプロテアーゼ処理によ
り脱アミド化グルテンはその主鎖のペプチド結合が加水
分解、切断されて低分子化し、その溶解性を増す。この
プロテアーゼ処理は脱アミド化グルテンを水に溶解また
は分散させた状態で通常行われる。プロテアーゼ処理時
の脱アミド化グルテン液の濃度は通常的20〜100
ag脱アミド化グルテン/ 1 ml水性媒体である。
にプロテアーゼ処理を施す。このプロテアーゼ処理によ
り脱アミド化グルテンはその主鎖のペプチド結合が加水
分解、切断されて低分子化し、その溶解性を増す。この
プロテアーゼ処理は脱アミド化グルテンを水に溶解また
は分散させた状態で通常行われる。プロテアーゼ処理時
の脱アミド化グルテン液の濃度は通常的20〜100
ag脱アミド化グルテン/ 1 ml水性媒体である。
本発明で用いるプロテアーゼとしては、脱アミド化グル
テン中のペプチド結合を加水分解、切断しうるちのであ
ればいずれでもよく、その種類は問わない。プロテアー
ゼとしては例えば、ペプシン、トリプシン、キモトリプ
シン、ヒイロタケ起源の酸性プロテアーゼ、アスペルギ
ルス起源の酸性プロテアーゼ、パパイン、プロメライン
など多数のものを用いることができる。脱アミド化処理
。
テン中のペプチド結合を加水分解、切断しうるちのであ
ればいずれでもよく、その種類は問わない。プロテアー
ゼとしては例えば、ペプシン、トリプシン、キモトリプ
シン、ヒイロタケ起源の酸性プロテアーゼ、アスペルギ
ルス起源の酸性プロテアーゼ、パパイン、プロメライン
など多数のものを用いることができる。脱アミド化処理
。
を酸性下で行った場合には、その酸性条件がプロテアー
ゼ処理にも利用できるという点で、酸性下で働くペプシ
ン、ヒイロタケ起源の酸性プロテアーゼ、アスペルギル
ス起源の酸性プロテアーゼなどを用いるのが便利である
。プロテアーゼ処理の条件は、プロテアーゼの種類、使
用形態などによって変化し、各々に応じて最適のpH,
温度などの条件が選ばれる。例えばペプシン、ヒイロタ
ケ起源の酸性プロテアーゼ、アスペルギルス起源の酸性
プロテアーゼの場合にはp11約1.5〜4、温度約3
0〜50℃が採用される。
ゼ処理にも利用できるという点で、酸性下で働くペプシ
ン、ヒイロタケ起源の酸性プロテアーゼ、アスペルギル
ス起源の酸性プロテアーゼなどを用いるのが便利である
。プロテアーゼ処理の条件は、プロテアーゼの種類、使
用形態などによって変化し、各々に応じて最適のpH,
温度などの条件が選ばれる。例えばペプシン、ヒイロタ
ケ起源の酸性プロテアーゼ、アスペルギルス起源の酸性
プロテアーゼの場合にはp11約1.5〜4、温度約3
0〜50℃が採用される。
プロテアーゼはフリーの状態で処理液中に添加しても、
また固定化して使用してもよい。フリーの状態で使用す
る場合は通常乾燥した脱アミド化グルテン100 g当
りプロテアーゼ約0.1〜0.5gで用いるとよい。固
定化して用いる場合は、固定化法は問わず、担体結合法
、架橋法等のいずれもが採用できる。ビーズ、膜、網等
の担体に固定化して用いるのが実用的である。固定化プ
ロテアーゼで処理する場合に、処理液中の脱アミド化グ
ルテンの濃度を高くすると収率が低下し、処理温度を6
0℃以上にするとプロテアーゼが失活する。また空間速
度を適当に制御することにより起泡特性のすぐれた生成
物が得られる。処理液中の脱アミド化グルテンの量を約
20〜BOg/IIとし、これを担体の湿重量1g当り
約lθ〜50mgのプロテアーゼを固定化した床に処理
液を約1.0〜B、0hr−1(滞留時間約10〜60
分)の速度で通液すると、収率、処理時間、生成物の起
泡特性などの点で良好な結果が得られる。
また固定化して使用してもよい。フリーの状態で使用す
る場合は通常乾燥した脱アミド化グルテン100 g当
りプロテアーゼ約0.1〜0.5gで用いるとよい。固
定化して用いる場合は、固定化法は問わず、担体結合法
、架橋法等のいずれもが採用できる。ビーズ、膜、網等
の担体に固定化して用いるのが実用的である。固定化プ
ロテアーゼで処理する場合に、処理液中の脱アミド化グ
ルテンの濃度を高くすると収率が低下し、処理温度を6
0℃以上にするとプロテアーゼが失活する。また空間速
度を適当に制御することにより起泡特性のすぐれた生成
物が得られる。処理液中の脱アミド化グルテンの量を約
20〜BOg/IIとし、これを担体の湿重量1g当り
約lθ〜50mgのプロテアーゼを固定化した床に処理
液を約1.0〜B、0hr−1(滞留時間約10〜60
分)の速度で通液すると、収率、処理時間、生成物の起
泡特性などの点で良好な結果が得られる。
プロテアーゼ処理を施される脱アミド化グルテンとして
は、脱アミド化を終了した脱アミド化グルテン含有液を
そのpHや濃度などを調節してそのままプロテアーゼ処
理に用いても、また脱アミド化処理液からいったん脱ア
ミド化グルテンを回収してそれを用いてもよい。回収な
どにかかる手間などを考慮すると、脱アミド化の終了し
た液をそのまま用いるのが便利である。
は、脱アミド化を終了した脱アミド化グルテン含有液を
そのpHや濃度などを調節してそのままプロテアーゼ処
理に用いても、また脱アミド化処理液からいったん脱ア
ミド化グルテンを回収してそれを用いてもよい。回収な
どにかかる手間などを考慮すると、脱アミド化の終了し
た液をそのまま用いるのが便利である。
プロテアーゼ処理液からの加水分解グルテン最終生成物
の回収は通常次のようにして行われる。
の回収は通常次のようにして行われる。
〔フリーのプロテアーゼを用いた場合〕加水分解グルテ
ンとプロテアーゼ等を含有するプロテアーゼ処理済み液
のpHおよび温度をプロテアーゼが失活するpHおよび
温度にする。次に不溶物(失活したプロテアーゼや未分
解グルテンなど)を適当な方法で分解除去する。不溶物
を除いた液中に含まれる加水分解グルテンを乾燥等によ
って回収して目的物を得る。プロテアーゼとして例えば
ペプシン、ヒイロタケ起源の酸性プロテアーゼ、アスペ
ルギルス起源の酸性プロテアーゼを用いた場合は、約4
〜9のpH1温度約70〜100℃で失活する。
ンとプロテアーゼ等を含有するプロテアーゼ処理済み液
のpHおよび温度をプロテアーゼが失活するpHおよび
温度にする。次に不溶物(失活したプロテアーゼや未分
解グルテンなど)を適当な方法で分解除去する。不溶物
を除いた液中に含まれる加水分解グルテンを乾燥等によ
って回収して目的物を得る。プロテアーゼとして例えば
ペプシン、ヒイロタケ起源の酸性プロテアーゼ、アスペ
ルギルス起源の酸性プロテアーゼを用いた場合は、約4
〜9のpH1温度約70〜100℃で失活する。
プロテアーゼ処理の済んだ液のpHおよび温度を調節し
て未分解物を沈澱させる。沈澱物を除去した液から液中
に含まれる加水分解グルテンを乾燥などの適当な方法で
回収して目的物を得る。未分解物の沈澱、分離は、通常
pi約4.0〜9.0、温度約70〜100℃で約10
〜30分間加熱して行われる(プロテアーゼとしてペプ
シン、ヒイロタケ起源の酸性プロテアーゼ、アスペルギ
ルス起源の酸性プロテアーゼを用いた場合)。
て未分解物を沈澱させる。沈澱物を除去した液から液中
に含まれる加水分解グルテンを乾燥などの適当な方法で
回収して目的物を得る。未分解物の沈澱、分離は、通常
pi約4.0〜9.0、温度約70〜100℃で約10
〜30分間加熱して行われる(プロテアーゼとしてペプ
シン、ヒイロタケ起源の酸性プロテアーゼ、アスペルギ
ルス起源の酸性プロテアーゼを用いた場合)。
本発明の方法により得られる加水分解グルテンは下記の
測定法で測定した場合に通常的5.000〜約20,0
00の平均分子量を有し、通常水に可溶である。また該
加水分解グルテンは一般に白色であり、不快味、異臭は
ない。
測定法で測定した場合に通常的5.000〜約20,0
00の平均分子量を有し、通常水に可溶である。また該
加水分解グルテンは一般に白色であり、不快味、異臭は
ない。
加水分解グルテンの平均分子量は下記により測定した。
加水分解グルテンの平均分子量の測定
2%のSDS (ドデシル硫酸ナトリウム)を含有する
0、I Nリン酸緩衝液(pH7,0) 100m1当
り脱アミド化グルテンをプロテアーゼ処理して得たグル
テン加水分解物0.1 gを溶解させ、50℃に1時間
保った。ついで孔径0.45μのフィルタを通してから
サイズ排除高速液体クロマトグラフィーにかけて平均分
子量を測定した。測定条件は次のとおりである。
0、I Nリン酸緩衝液(pH7,0) 100m1当
り脱アミド化グルテンをプロテアーゼ処理して得たグル
テン加水分解物0.1 gを溶解させ、50℃に1時間
保った。ついで孔径0.45μのフィルタを通してから
サイズ排除高速液体クロマトグラフィーにかけて平均分
子量を測定した。測定条件は次のとおりである。
ポンプ:日立655A −11(日立製作所)検出器:
日立855A−21,UV280(日立製作所) カラム: 5hodex 803F (昭和電
工)溶離液:0,2%SDSを含む0.INIJNリン
酸緩衝液7.0 流速: 0.5 ml/hr 温度:室温 なお、平均分子量は、標準物質として、アルブミン(M
W88.000) 、キモトリプシノーゲン(MW25
,000) 、チトクcy−ムC(MW12.500)
を用い、検量線を作成し、データ処理装置5IC700
0B (システムインスッルメンツ社)により算出した
。
日立855A−21,UV280(日立製作所) カラム: 5hodex 803F (昭和電
工)溶離液:0,2%SDSを含む0.INIJNリン
酸緩衝液7.0 流速: 0.5 ml/hr 温度:室温 なお、平均分子量は、標準物質として、アルブミン(M
W88.000) 、キモトリプシノーゲン(MW25
,000) 、チトクcy−ムC(MW12.500)
を用い、検量線を作成し、データ処理装置5IC700
0B (システムインスッルメンツ社)により算出した
。
次に脱アミド化グルテンの脱アミド化率とプロテアーゼ
処理との間の反応特性(反応速度)との関係を調べると
第1〜3図に示すような結果を得た。
処理との間の反応特性(反応速度)との関係を調べると
第1〜3図に示すような結果を得た。
第1図は固定化プロテアーゼを用いた場合のグルテンの
脱アミド化率と反応速度との関係を示し、反応速度は下
記のようにして測定した。
脱アミド化率と反応速度との関係を示し、反応速度は下
記のようにして測定した。
キトパール■(富士紡精製のキトサンビーズ)にペプシ
ン(大野製薬)を吸着させ、グルタルアルデヒドで架橋
固定化した固定化プロテアーゼのIg(湿重量)を、あ
らかじめ40’Cで10分間ブレインキュベートした脱
アミド化グルテン溶液(グルテン1g/溶液100 m
l) 10m1に加えて10分間反応させた。反応後1
mlをサンプリングし、0.4 M −トリクロロ酢酸
水溶液4mlに加え充分撹拌したのち40℃に20分間
放置して沈澱を形成させた。東洋濾紙風2を用いて濾過
したのちン戸液を12.000r、9.m、にて10分
間遠心分離した。上澄液1mlに0.4M炭酸ナトリウ
ム水溶液4mlならびにフェノール試薬(和光純薬製)
1mlを加え充分に撹拌後40℃で20分間発色させた
。発色液の680 nmにおける吸光度を分光光度計で
測定した( A tとする)。固定化プロテアーゼを加
える前の脱アミド化グルテン溶液についても同様の操作
を行なった(Aoとする)。各脱アミド化グルテン溶液
についてΔA−AI−Aoを求めた。吸光度の値が大き
いほどプロテアーゼによる加水分解が進んだことを示し
、したがって、第1図におけるΔAは反応特性(反応速
度)の指標である。
ン(大野製薬)を吸着させ、グルタルアルデヒドで架橋
固定化した固定化プロテアーゼのIg(湿重量)を、あ
らかじめ40’Cで10分間ブレインキュベートした脱
アミド化グルテン溶液(グルテン1g/溶液100 m
l) 10m1に加えて10分間反応させた。反応後1
mlをサンプリングし、0.4 M −トリクロロ酢酸
水溶液4mlに加え充分撹拌したのち40℃に20分間
放置して沈澱を形成させた。東洋濾紙風2を用いて濾過
したのちン戸液を12.000r、9.m、にて10分
間遠心分離した。上澄液1mlに0.4M炭酸ナトリウ
ム水溶液4mlならびにフェノール試薬(和光純薬製)
1mlを加え充分に撹拌後40℃で20分間発色させた
。発色液の680 nmにおける吸光度を分光光度計で
測定した( A tとする)。固定化プロテアーゼを加
える前の脱アミド化グルテン溶液についても同様の操作
を行なった(Aoとする)。各脱アミド化グルテン溶液
についてΔA−AI−Aoを求めた。吸光度の値が大き
いほどプロテアーゼによる加水分解が進んだことを示し
、したがって、第1図におけるΔAは反応特性(反応速
度)の指標である。
第2図および第3図は脱アミド化率が10%の脱アミド
化グルテンを用いた本発明の場合(・印)と、脱アミド
化してないグルテンを用いた従来技術の場合(O印)と
でプロテアーゼ処理時間を変えてその反応特性を調べた
ものであり、第2図はフリーのプロテアーゼを用いた場
合を、そして第3図は固定化プロテアーゼを用いた場合
を表わす。
化グルテンを用いた本発明の場合(・印)と、脱アミド
化してないグルテンを用いた従来技術の場合(O印)と
でプロテアーゼ処理時間を変えてその反応特性を調べた
ものであり、第2図はフリーのプロテアーゼを用いた場
合を、そして第3図は固定化プロテアーゼを用いた場合
を表わす。
用いたプロテアーゼの種類、使用割合、反応条件、ΔA
の測定等は第1図の場合に準じて行った。
の測定等は第1図の場合に準じて行った。
第1,2および3図からグルテンを部分的に脱アミド化
してからプロテアーゼ処理を施す本発明は、脱アミド化
せずに単にプロテアーゼ処理のみを施している従来技術
(第1図では、脱アミド化率O%の点が従来技術に相当
する)に比べて、グルテンのプロテアーゼによる加水分
解処理が促進される、すなわち短時間内に行われ得るこ
とが明らかであろう。また、第1図から脱アミド化率が
30%を越えても、プロテアーゼ処理は促進されないこ
とが明らかであろう。
してからプロテアーゼ処理を施す本発明は、脱アミド化
せずに単にプロテアーゼ処理のみを施している従来技術
(第1図では、脱アミド化率O%の点が従来技術に相当
する)に比べて、グルテンのプロテアーゼによる加水分
解処理が促進される、すなわち短時間内に行われ得るこ
とが明らかであろう。また、第1図から脱アミド化率が
30%を越えても、プロテアーゼ処理は促進されないこ
とが明らかであろう。
第4図、第5図および下記の表2は、グルテンの脱アミ
ド化率とプロテアーゼ処理により得られた可溶性の加水
分解グルテン(目的物)の収率との関係を示す。第4図
は固定化ペプシンを用いて15分間反応させた場合を、
第5図は固定化ペプシンを用いて300分間反応せた場
合を示し、表2はフリーのプロテアーゼ(ペプシン)を
用いた場合を示す。そこでは加水分解グルテンの収率は
、以下のようにして測定した。
ド化率とプロテアーゼ処理により得られた可溶性の加水
分解グルテン(目的物)の収率との関係を示す。第4図
は固定化ペプシンを用いて15分間反応させた場合を、
第5図は固定化ペプシンを用いて300分間反応せた場
合を示し、表2はフリーのプロテアーゼ(ペプシン)を
用いた場合を示す。そこでは加水分解グルテンの収率は
、以下のようにして測定した。
加水分解グルテンの収率の測定
プロテアーゼ処理後のグルテン分解液のpHを4.5に
調整したのち85℃で20分間加熱して沈澱を形成させ
た。冷却後、8.500 Gで10分間遠心分離して得
られる上澄液を東洋を戸紙N112で濾過した。
調整したのち85℃で20分間加熱して沈澱を形成させ
た。冷却後、8.500 Gで10分間遠心分離して得
られる上澄液を東洋を戸紙N112で濾過した。
280 nmで炉液の吸光度を測定し蛋白質の濃度を求
めた。
めた。
加水分解グルテンの収率(%)−
〔表 2〕
フリーのプロテアーゼによる加水分解
グルテンの収率
第4図、第5図および表2からグルテンを部分的に脱ア
ミド化してからプロテアーゼ処理を施している本発明で
は、脱アミド化せずにプロテアーゼ処理を施す従来技術
に比べて目的物の収率が向上することが明らかであろう
。
ミド化してからプロテアーゼ処理を施している本発明で
は、脱アミド化せずにプロテアーゼ処理を施す従来技術
に比べて目的物の収率が向上することが明らかであろう
。
第6〜9図は、グルテンの脱アミド化率とプロテアーゼ
処理後の加水分解グルテン(目的物)の起泡特性との関
係を示す。第6図はフリーのプロテアーゼ(ペプシン)
を用いた場合の加水分解グルテンの起泡力を、第7図は
フリーのプロテアーゼ(ペプシン)を用いた場合の起泡
後120分経過した時の泡沫の容積(泡沫安定性)を示
す。第6図および第7図における起泡特性測定用の試料
は次のようにして調製した。
処理後の加水分解グルテン(目的物)の起泡特性との関
係を示す。第6図はフリーのプロテアーゼ(ペプシン)
を用いた場合の加水分解グルテンの起泡力を、第7図は
フリーのプロテアーゼ(ペプシン)を用いた場合の起泡
後120分経過した時の泡沫の容積(泡沫安定性)を示
す。第6図および第7図における起泡特性測定用の試料
は次のようにして調製した。
脱アミド化グルテン溶液(4%V/Vタンパク濃度)に
ペプシン(大野製薬)を基質タンパク量当り0.2%添
加した。温度40℃で5時間反応させたのちpHを4.
5に調製し、85℃で20分間加熱して酵素を失活させ
た。冷却後8,500 <1;で10分間遠心分離し、
上澄液を凍結乾燥し、起泡特性試験の試料とした。
ペプシン(大野製薬)を基質タンパク量当り0.2%添
加した。温度40℃で5時間反応させたのちpHを4.
5に調製し、85℃で20分間加熱して酵素を失活させ
た。冷却後8,500 <1;で10分間遠心分離し、
上澄液を凍結乾燥し、起泡特性試験の試料とした。
第8図は固定化プロテアーゼ処理により生成した加水分
解グルテンの起泡力を示し、第9図は、固定化プロテア
ーゼを用いた場合の起泡後60分後の泡沫容積(泡沫安
定性)を示す。第8図および第9図における起泡特性測
定用の試料は、次のようにして調製された。
解グルテンの起泡力を示し、第9図は、固定化プロテア
ーゼを用いた場合の起泡後60分後の泡沫容積(泡沫安
定性)を示す。第8図および第9図における起泡特性測
定用の試料は、次のようにして調製された。
固定化プロテアーゼ(担体:キトパール■、酵素:ペプ
シン) 10m1をカラムに充填したりアクタ−に、脱
アミド化グルテン溶液(4g / 100 ml)を連
続的に通液した。その時の温度は40℃、空間速度は2
hr−1であった。反応液のpHを4.5に調整したの
ち、85℃で20分間加熱した。冷却後6,500Gで
10分間遠心分離し上澄液を凍結乾燥し起泡特性試験の
試料とした。
シン) 10m1をカラムに充填したりアクタ−に、脱
アミド化グルテン溶液(4g / 100 ml)を連
続的に通液した。その時の温度は40℃、空間速度は2
hr−1であった。反応液のpHを4.5に調整したの
ち、85℃で20分間加熱した。冷却後6,500Gで
10分間遠心分離し上澄液を凍結乾燥し起泡特性試験の
試料とした。
一方、脱アミド化処理のみを行いプロテアーゼ処理を行
わない従来の脱アミド化グルテンの起泡特性は、下記の
表3のとおりであった。
わない従来の脱アミド化グルテンの起泡特性は、下記の
表3のとおりであった。
〔表3〕脱アミド化グルテンの起泡特性(プロテアーゼ
処理なし) 表3および第6〜9図における起泡特性は、次のように
して試験した。
処理なし) 表3および第6〜9図における起泡特性は、次のように
して試験した。
起泡特性試験
試料(加水分解グルテン)を0.1%v/v蛋白濃度と
なるようにp)14.0の酢酸緩衝液30m1に溶解し
、エクセルオートホモゲナイザ−(日本精機製)で10
、ooor、p、m、で1分間、25±1℃で撹拌して
泡沫を形成させた。泡沫をメスシリンダーに移し入れ、
泡沫調製1分後の全体積を測定し起泡力とした。
なるようにp)14.0の酢酸緩衝液30m1に溶解し
、エクセルオートホモゲナイザ−(日本精機製)で10
、ooor、p、m、で1分間、25±1℃で撹拌して
泡沫を形成させた。泡沫をメスシリンダーに移し入れ、
泡沫調製1分後の全体積を測定し起泡力とした。
また泡沫調製後の泡沫体積の経時変化を測定して泡沫安
定性の指標とした。計算方法は次式のとおりである。
定性の指標とした。計算方法は次式のとおりである。
起泡力(%)−
泡沫安定性(%)−
第6〜9図からグルテンを部分的に脱アミド化してから
プロテアーゼ処理を施す本発明によるときは、脱アミド
化しないでプロテアーゼ処理を施す従来技術に比べて生
成した加水分解グルテンの起泡特性が大幅に改良される
ことが明らかであろう。また、第6〜7図からフリーの
プロテアーゼを用いる場合は、脱アミド化率を5〜15
%とすると高い起泡特性が得られることが、第8〜9図
から固定化プロテアーゼを用いる時は5〜20%の脱ア
ミド化率がより適していることが明らかであろう。
プロテアーゼ処理を施す本発明によるときは、脱アミド
化しないでプロテアーゼ処理を施す従来技術に比べて生
成した加水分解グルテンの起泡特性が大幅に改良される
ことが明らかであろう。また、第6〜7図からフリーの
プロテアーゼを用いる場合は、脱アミド化率を5〜15
%とすると高い起泡特性が得られることが、第8〜9図
から固定化プロテアーゼを用いる時は5〜20%の脱ア
ミド化率がより適していることが明らかであろう。
更に第6〜9図と表3とから、グルテンを部分的に脱ア
ミド化してからプロテアーゼ処理を施している本発明の
生成物(第6〜9図で脱アミド化しであるもの)がグル
テンを単に脱アミド化することによって得られる生成物
(表3のもの)に比べて、起泡特性等がきわめてすぐれ
ていることが明らかであろう。
ミド化してからプロテアーゼ処理を施している本発明の
生成物(第6〜9図で脱アミド化しであるもの)がグル
テンを単に脱アミド化することによって得られる生成物
(表3のもの)に比べて、起泡特性等がきわめてすぐれ
ていることが明らかであろう。
本発明により製造された加水分解グルテンは、起泡力お
よび泡沫安定性のいずれにおいても、従来のものに比べ
てきわめてすぐれており、分散性、加工性がよい。しか
も小麦等の穀物に由来していて安全性が高いために、食
品加工用の添加剤としてきわめて有効であり、特にケー
キ、クツキー、メレンゲ、アイシング等の製菓や製パン
、かまぼこや、はんぺん等の練製品を製造する際の起泡
剤として特に適している。また、本発明により製造され
た加水分解グルテンは、粉末状、ペースト状および溶液
状のいずれの形態でも貯蔵または使用することができ、
従来のこの種の添加剤と同様な方法で食品加工時に使用
することができる。
よび泡沫安定性のいずれにおいても、従来のものに比べ
てきわめてすぐれており、分散性、加工性がよい。しか
も小麦等の穀物に由来していて安全性が高いために、食
品加工用の添加剤としてきわめて有効であり、特にケー
キ、クツキー、メレンゲ、アイシング等の製菓や製パン
、かまぼこや、はんぺん等の練製品を製造する際の起泡
剤として特に適している。また、本発明により製造され
た加水分解グルテンは、粉末状、ペースト状および溶液
状のいずれの形態でも貯蔵または使用することができ、
従来のこの種の添加剤と同様な方法で食品加工時に使用
することができる。
発明の効果
上記のように、グルテンを部分的に脱アミド化してから
プロテアーゼ処理を施して加水分解グルテンを製造する
本発明では、グルテンを単に部分的に脱アミド化するだ
けの従来技術およびグルテンを単にプロテアーゼ処理す
るだけの従来技術に比べて、短い処理時間内に高収率で
起泡特性(起泡力および泡沫安定性)がより良好な生成
物を得ることができる。更に本発明の生成物は、分散性
、加工性においてもすぐれており、しかも一般に白色で
不快味、異臭がないため、安全性の高い食品加工用の添
加剤、起泡剤等として大変有効である。
プロテアーゼ処理を施して加水分解グルテンを製造する
本発明では、グルテンを単に部分的に脱アミド化するだ
けの従来技術およびグルテンを単にプロテアーゼ処理す
るだけの従来技術に比べて、短い処理時間内に高収率で
起泡特性(起泡力および泡沫安定性)がより良好な生成
物を得ることができる。更に本発明の生成物は、分散性
、加工性においてもすぐれており、しかも一般に白色で
不快味、異臭がないため、安全性の高い食品加工用の添
加剤、起泡剤等として大変有効である。
実施例 1
小麦粉より調製した湿グルテン300 gを、IN塩酸
50m1ならびに蒸留水1.650 mlとともにワー
リングブレンダーにて分散溶解させた。[i、500
Gで10分間遠心分離を行ない未溶解物を除去したのち
、オートクレーブで121 ”Cに15分間処理した。
50m1ならびに蒸留水1.650 mlとともにワー
リングブレンダーにて分散溶解させた。[i、500
Gで10分間遠心分離を行ない未溶解物を除去したのち
、オートクレーブで121 ”Cに15分間処理した。
冷却後、pHをIN塩酸で3,0に調整し、酵素分解の
ための基質とした(脱アミド化率14.4%)。蛋白濃
度は4.0%であった。
ための基質とした(脱アミド化率14.4%)。蛋白濃
度は4.0%であった。
一方、φ16X 200m/mのカラムに、担体とじて
キトパール(富士紡精製) lQmlを用い、ペプシン
(人好製薬製) 35fl1gを吸着後、グルグルアル
デヒドで架橋固定した固定化ペプシン10m1を充填し
た。
キトパール(富士紡精製) lQmlを用い、ペプシン
(人好製薬製) 35fl1gを吸着後、グルグルアル
デヒドで架橋固定した固定化ペプシン10m1を充填し
た。
この固定化ペプシン充填カラムに先はど調製したグルテ
ン溶液1.000 mlを温度40℃、流速40m1/
hrで連続的に通液し、グルテン部分分解液を得た。
ン溶液1.000 mlを温度40℃、流速40m1/
hrで連続的に通液し、グルテン部分分解液を得た。
分解液のpHを5N水酸化ナトリウム水溶液で4.5に
調整したのち80℃にて20分間加熱し沈澱物を形成さ
せた。8.5000で10分間遠心分離を行ない、上澄
液を凍結乾燥してグルテン加水分解物を原料グルテンに
対して68.2%の収率で得た。
調整したのち80℃にて20分間加熱し沈澱物を形成さ
せた。8.5000で10分間遠心分離を行ない、上澄
液を凍結乾燥してグルテン加水分解物を原料グルテンに
対して68.2%の収率で得た。
グルテン加水分解物の平均分子El : 13.000
起泡特性 起泡力 :44o% 泡沫安定性 二60分後に 73% 実施例 2 小麦粉より調製した湿グルテン300gをIN塩酸50
m1ならびに蒸留水1,850 mlとともにワーリン
グブレンダ−(米、ワーリング社製)にて分散溶解させ
た。6.500 Gで10分間遠心分離を行ない未溶解
物を除去したのち、オートクレーブで110℃で30分
間処理した。冷却後のpHをIN塩酸で2.5に調整し
酵素分解のための基質とした。脱アミド化率は9.5%
であった。基質溶液1.000 ml (蛋白濃度4.
Qvt%)に、アスペルギルス起源の酸性プロテアーゼ
YP−8S (ヤクルト本社製)を0.4g添加し、温
度40℃で5時間反応させ、グルテン部分分解液を得た
。分解液のpHを5N水酸化ナトリウム水溶液で4,5
に調整したのち、85℃で30分間加熱し、酵素を失活
させるとともに沈澱物を形成させた。6,500 Gで
10分間遠心分離を行ない、上澄液を凍結乾燥してグル
テン加水分解物を得た。生成した加水分解グルテンの収
率は70.5%であり、平均分子量は12,000、起
泡特性は起泡力450%、60分後の泡沫安定性58.
5%であった。
起泡特性 起泡力 :44o% 泡沫安定性 二60分後に 73% 実施例 2 小麦粉より調製した湿グルテン300gをIN塩酸50
m1ならびに蒸留水1,850 mlとともにワーリン
グブレンダ−(米、ワーリング社製)にて分散溶解させ
た。6.500 Gで10分間遠心分離を行ない未溶解
物を除去したのち、オートクレーブで110℃で30分
間処理した。冷却後のpHをIN塩酸で2.5に調整し
酵素分解のための基質とした。脱アミド化率は9.5%
であった。基質溶液1.000 ml (蛋白濃度4.
Qvt%)に、アスペルギルス起源の酸性プロテアーゼ
YP−8S (ヤクルト本社製)を0.4g添加し、温
度40℃で5時間反応させ、グルテン部分分解液を得た
。分解液のpHを5N水酸化ナトリウム水溶液で4,5
に調整したのち、85℃で30分間加熱し、酵素を失活
させるとともに沈澱物を形成させた。6,500 Gで
10分間遠心分離を行ない、上澄液を凍結乾燥してグル
テン加水分解物を得た。生成した加水分解グルテンの収
率は70.5%であり、平均分子量は12,000、起
泡特性は起泡力450%、60分後の泡沫安定性58.
5%であった。
実施例 3
小麦粉より調製した湿グルテン300gをIN塩酸10
0 mlならびに蒸留水1.600 mlとともにワー
リングブレンダー(米、ワーリング社製)にて分散溶解
させた。8.500 Gで10分間遠心分離を行ない未
溶解物を除去したのち、オートクレーブで121 ”C
11O分間処理した。冷却後のpHをIN水酸化ナトリ
ウム水溶液で3.0に調製し酵素分解のための基質とし
た。脱アミド化率は18.6%であった。
0 mlならびに蒸留水1.600 mlとともにワー
リングブレンダー(米、ワーリング社製)にて分散溶解
させた。8.500 Gで10分間遠心分離を行ない未
溶解物を除去したのち、オートクレーブで121 ”C
11O分間処理した。冷却後のpHをIN水酸化ナトリ
ウム水溶液で3.0に調製し酵素分解のための基質とし
た。脱アミド化率は18.6%であった。
一方、φ18X200口1mのカラムに、担体としてキ
トバール0(富士紡績型) 10m1を用い、ヒイロタ
ケ起源の酸性プロテアーゼ(商品名ラピダーゼ:武田薬
品製) 30mgを吸着後、グルタルアルデヒドで架橋
固定した固定化ラピダーゼ10m1を充填した。
トバール0(富士紡績型) 10m1を用い、ヒイロタ
ケ起源の酸性プロテアーゼ(商品名ラピダーゼ:武田薬
品製) 30mgを吸着後、グルタルアルデヒドで架橋
固定した固定化ラピダーゼ10m1を充填した。
この固定化ラビダーゼ充填カラムに先はど調製したグル
テン溶液1.000 mlを、温度40℃、流速20m
1/hrで連続的に通液しグルテン部分分解液を得た。
テン溶液1.000 mlを、温度40℃、流速20m
1/hrで連続的に通液しグルテン部分分解液を得た。
分解液のpHを5N水酸化ナトリウム水溶液で4.5に
調整したのち80℃で20分間加熱し、沈澱物を形成さ
せた。8,500 Gで10分間遠心分離を行ない上澄
液を凍結乾燥しグルテン加水分解物を得た。グルテン加
水分解物の収率は79.5%であった。
調整したのち80℃で20分間加熱し、沈澱物を形成さ
せた。8,500 Gで10分間遠心分離を行ない上澄
液を凍結乾燥しグルテン加水分解物を得た。グルテン加
水分解物の収率は79.5%であった。
また、グルテン加水分解物の平均分子量は5,500、
起泡特性は起泡力450%、80分後の泡沫安定性は8
5%であった。
起泡特性は起泡力450%、80分後の泡沫安定性は8
5%であった。
第1図は、固定化プロテアーゼを用いた場合のグルテン
の脱アミド化率とプロテアーゼ処理との間の反応特性を
示す図である。 第2図は、脱アミド化率10%のグルテンと未処理グル
テンとに対するフリーのプロテアーゼの反応特性を示す
図である。 第3図は、脱アミド化率lO%のグルテンと未処理グル
テンとに対する固定化プロテアーゼの反応特性を示す図
である。 第4図および第5図は、固定化プロテアーゼを用いた場
合のグルテンの脱アミド化率と加水分解グルテンの収率
との関係を示す図である。 第6〜9図は、グルテンの脱アミド化率と加水分解グル
テンの起泡特性との関係を示す図である。 外2名 第4図 第5図 脱アミド化肇(%) n児アミ自ヒ
率(%)第8図 第9図
の脱アミド化率とプロテアーゼ処理との間の反応特性を
示す図である。 第2図は、脱アミド化率10%のグルテンと未処理グル
テンとに対するフリーのプロテアーゼの反応特性を示す
図である。 第3図は、脱アミド化率lO%のグルテンと未処理グル
テンとに対する固定化プロテアーゼの反応特性を示す図
である。 第4図および第5図は、固定化プロテアーゼを用いた場
合のグルテンの脱アミド化率と加水分解グルテンの収率
との関係を示す図である。 第6〜9図は、グルテンの脱アミド化率と加水分解グル
テンの起泡特性との関係を示す図である。 外2名 第4図 第5図 脱アミド化肇(%) n児アミ自ヒ
率(%)第8図 第9図
Claims (1)
- 原料グルテンを部分的に脱アミド化し、ついでプロテア
ーゼで処理することを特徴とする加水分解グルテンの製
造法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP62050351A JPH0679541B2 (ja) | 1987-03-06 | 1987-03-06 | 加水分解グルテンの製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP62050351A JPH0679541B2 (ja) | 1987-03-06 | 1987-03-06 | 加水分解グルテンの製造法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS63216437A true JPS63216437A (ja) | 1988-09-08 |
JPH0679541B2 JPH0679541B2 (ja) | 1994-10-12 |
Family
ID=12856486
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP62050351A Expired - Fee Related JPH0679541B2 (ja) | 1987-03-06 | 1987-03-06 | 加水分解グルテンの製造法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPH0679541B2 (ja) |
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS6414274A (en) * | 1987-07-06 | 1989-01-18 | Katayama Chemical Works Co | Partial decomposition product of protein and its production and use |
JPH0353850A (ja) * | 1989-07-14 | 1991-03-07 | Cpc Internatl Inc | 加水分解された植物タンパク質の製造方法及びこれから得られた生成物 |
WO2002036802A1 (fr) * | 2000-10-30 | 2002-05-10 | Ajinomoto Co., Inc. | Procede permettant de produire un hydrolysat de proteines |
JP2003333997A (ja) * | 2002-05-16 | 2003-11-25 | Fuji Oil Co Ltd | 大豆蛋白加水分解物の製造方法 |
Citations (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS4843637A (ja) * | 1971-10-05 | 1973-06-23 | ||
JPS5625093A (en) * | 1979-08-02 | 1981-03-10 | Toshiba Corp | Transporting method of package plant |
-
1987
- 1987-03-06 JP JP62050351A patent/JPH0679541B2/ja not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS4843637A (ja) * | 1971-10-05 | 1973-06-23 | ||
JPS5625093A (en) * | 1979-08-02 | 1981-03-10 | Toshiba Corp | Transporting method of package plant |
Cited By (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS6414274A (en) * | 1987-07-06 | 1989-01-18 | Katayama Chemical Works Co | Partial decomposition product of protein and its production and use |
JPH0353850A (ja) * | 1989-07-14 | 1991-03-07 | Cpc Internatl Inc | 加水分解された植物タンパク質の製造方法及びこれから得られた生成物 |
WO2002036802A1 (fr) * | 2000-10-30 | 2002-05-10 | Ajinomoto Co., Inc. | Procede permettant de produire un hydrolysat de proteines |
US6803062B2 (en) | 2000-10-30 | 2004-10-12 | Ajinomoto Co., Inc. | Process for producing hydrolyzed protein |
JP2003333997A (ja) * | 2002-05-16 | 2003-11-25 | Fuji Oil Co Ltd | 大豆蛋白加水分解物の製造方法 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPH0679541B2 (ja) | 1994-10-12 |
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Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |