JPH0353850A - 加水分解された植物タンパク質の製造方法及びこれから得られた生成物 - Google Patents

加水分解された植物タンパク質の製造方法及びこれから得られた生成物

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JPH0353850A
JPH0353850A JP2184406A JP18440690A JPH0353850A JP H0353850 A JPH0353850 A JP H0353850A JP 2184406 A JP2184406 A JP 2184406A JP 18440690 A JP18440690 A JP 18440690A JP H0353850 A JPH0353850 A JP H0353850A
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 〈産業上の利用分野〉 本発明は,モノクロ口プロパノールの検出不可能な量を
有する.加水分解された植物タンパク質を製造する方法
に関する。生しる加水分解された植物タンパク質は.不
純物がなくかつ風味が穏やかであり,実質上風味増加特
性を示す。
〈従来の技術〉 従来の加水分解された植物タンパク質(HVI’s)の
製造は.一般に還流条件下塩酸で,特に6M塩酸を用い
て109℃及び大気圧で酸加水分解して実施される。こ
の条件下での抽物タンパク質の加水分解は,グリセロー
ルの塩素化を生しる。このグリセロールは粗タンパク質
中に存在する残存脂Uh物質から導かれ.モノクl−+
 1:iプ目パノール(MCPs)及びジクロロプ口パ
ノール(DCPs)を生しる。MCP及びDCPは,不
確かな性質及び91性を示すので,その存在は食品に望
ましいものではない。DCI’は,標準的処理の蒸発又
は′a縮工程の間に容易に除去される。
不運なことにMCPは除去されず,最終生成物中で濃縮
され.それ故に付加的な処理工程を行ってMCPを最終
生成物から除去しなければならない。
11VPsを製造するための4jfi果の酸加水分解に
於てMCP及びDCPの形或を塩酸に代えて硫酸又吐リ
ン酸を用いることによって回避することができる。
しかしながら硫酸又はリン酸での加水分解に3にって生
じるI{VPsは,これらが苦い風味を示す点でより劣
った品質を有する。
特別の問題は, MCPが従来の酸加水分解の間,粗タ
ンパク質中に存在する残存脂IIh物質から恵かれるグ
リセロールの塩素化から導かれることにある。たとえば
約75%タンパク質であり,また5.07 〜9.5%脂肪及び他の脂質を含有する不可欠な小麦グ
ルテンが,モノー,ジ−及びトリーグリセリド,ホスホ
リピド及びグリコリピドの錯体混合物の形でグリセロー
ルの豊富な源である。MCPの形戒に影響すると信しら
れている多数の因子として,高濃度のクロライドイオン
,大過剰の酸.高い還流温度及び長い反応時間の存在が
挙げられる。結合グリセロールは,非結合グリセロール
に比してMCPs形威の点でより活性であると考えられ
ている。
食品に使用する植物タンパク質を加水分解するために,
酵素を使用することもよく知られているが.風味増加の
目的で使用されることはあまり知られていない。既存の
方法に示されていることは,一般に機能的に改良された
タンパク質の製造,たとえば米国特許第4,636,3
88号明細書中に示される様に酵素加水分解の間苦いペ
プチド形或を除くことに向けられている。特にこの特許
明細書には,特に酵素加水分解に適応する低灰分タンパ
ク質が記載されている。タンパク質の分散物をゲル化し
p 次いで非−タンパク質性材料の一部をゲルから液体に拡
散せしめるために,微粒子形で液体中で洗滌し.その液
体からゲルを分離する。次いで前処理された生或物を,
酵素的に,好ましくは菌頻のプロテアーゼ及びバンクレ
アチンで加水分解する。
米国特許第4,.757,007号明細書には,大豆タ
ンパク質をプロテアーゼで部分的に加水分解し,生じる
加水分解生成物を5%トリクロロ酢酸水性溶液を用いて
分離して.大豆タンパク質の加水分解生成物を製造する
方法が記載され,特許請求の範囲に示されている。低溶
解度を有する加水分解タンパク質の部分は.良好な乳化
性質を有する。
方高い溶解度を有する部分は,良好な起泡化性質を有す
る。
米国特許第3,830,942号明細書中では,可溶性
タンパク質生底物が製造され,それは高度に酸性の食品
に特に有用であり,かつ不溶性タンパク質生或物が製造
され,それはタンパク質に富んだ・\一カリー製品の製
造に使用される。この特許明細書には.脱脂された油性
種子材料の水性溶液を形威し,スラリーのpoを種子材
料の等電点に調整しスラリーを高められた温度に加熱し
.酵素をスラリーに加え,材料の加水分解の間混合物を
攪拌し,その後タンパク質生戒物の加水分解部分と非加
水分解部分を分離することによる,2つの生成物の製造
方法が記載されている。
酵素加水分解及び酸加水分解は,一般に別々の操作であ
るが,酸及び酵素加水分解の組合せでタンパク質加水分
解物が得られることを開示したある特許が見い出された
。ソ連特許出願第442800号明細書中に.非経ロタ
ンパク質の供給用調製物を得る方法が述べられている。
そこ番こは粗タンパク質材料は酵素開裂し,次いで5.
0%硫酸(4.ON)で二酸化炭素雰囲気下に加水分解
する方法が記載されている。その後加水分解物をアニオ
ン交換力ラムに通し,水酸化アニミニウムで処理し.カ
チオン交換樹脂を含有するカラムに通す。酸加水分解は
,約100℃で約7時間行われる。
〈発明が解決しようとする課題〉 多くの試みが.長年にわたって行われ,種々の目的に使
用される,加水分解された植物タンパク質生成物を製造
してきたが,今日までのところMCP又はDCPの減少
された又は存在しない量を有する加水分解された植物タ
ンパク質を,酸加水分解のパラメーターを制御してMC
P製造を妨害することによって.製造し,かつこの生或
物が実質上風味増加特性を示す方法は,見い出されてい
ない。
〈課題を解決するための手段〉 本発明は, MCPの検出不可能な量を有する,加水分
解された植物タンパク質の製造方法に関する。
この結果は.植物タンパク質の2つの加水分解,すなわ
ち酵素加水分解及び穏やかな酸加水分解を組合せた独特
な方法によって達威される。この方法に起因する加水分
解物は,不純物がなくかつ風味が穏やかであり.実質上
風味増加特性を示し,かなりの量のグルクン酸モノナト
リウム,すなわち乾燥重量に対して25重景%までを含
有する。
MCPの検出不可能な量を有する加水分解された植物タ
ンパク質の製造方法は,タンパク質を少なくとも1個の
プロテアーゼを有する水性溶液に加1 1 えてタンパク質の加水分解で開始する。次いで得られた
加水分解された可溶性タンパク質から不溶性塊を分解す
る。その後酸を加え.混合物を加熱し.酸性化された加
水分解物を生し,次いでこれを中和する。
酵素加水分解工程は,粗タンパク質の非タンパク質性或
分の大部分からタンパク質を溶解除去して. MCP及
びDCP形威を滅少さセると考えられる。
これは脂肪物質を含有する,得られるグリセロールの段
階で著しい減少をもたらすと考えられ,それによって次
の酸加水分解工程の間MCP形威に必要な鍵基質の量を
減少させる。酵素加水分解の他の機能は,タンパク質に
作用し,小さいペプチド及びアミノ酸を離脱することが
できる。
酸加水分解工程も, MCP段階での減少に寄与する。
というのは穏やかな酸加水分解が,使用されるからであ
る。酸加水分解,すなわち脱アξド化が行われる条件は
,従来の方法で使用される条件よりも著しく穏やかであ
る。特に穏やかな酸加水分解を,従来の加水分解方法よ
りもはるかに低い1 2 酸濃度.より低い温度及びより短い時間で実施する。そ
の条件を調節することによって,脱ア旦ド化が優先的に
生じる:すなわちアξF架橋を加水分解するが,ペプチ
ド結合加水分解を制御するか又は最小にする。酵素加水
分解からの減少された脂肪量と組合されたこの条件が,
最終生戒物中でMCPs形威の欠損の原因となると考え
られる。
本発明による方法は, MCPの検出不可能な量を有す
る生或物をもたらす,植物タンパク質の多くの加水分解
工程から成る。本法で使用される“検出不可能な景”な
る用語は, 2ppmの低い量に対して感度を示すガス
クロマトグラフィー(GC)によってしか測定されない
様な,検出不可能な星であることを意味する。
特に植物タンパク質を,少なくとも1個のプロテアーゼ
を含有する水性溶液に加えることによって植物タンパク
質を加水分解する。植物タンパク質は,人手可能な柚物
タンパク質のいずれかであってよく,たとえばこれに限
定されないが,浦種子タンパク質(大豆,ピーナソッ,
ヒマワリ,綿の実),血しょうタンパク質,リーフタン
パク質である。実質上の風味を増加する性質を有する食
欲のそそる風味を生しるのに好ましいタンパク質は,そ
の高いダルタミン酸含有量に基づき小麦グルテンである
。このグルタごン酸は,大部分グルタミンとして存在す
る。
タンパク質を,酸性,中性又はアルカリ性の形で存在す
ることができる,少なくとも1個のエンドプロテアーゼ
の水性溶液に加える。プロテアーゼを.特別な酵素/基
質組合せに関する多くのパラメーターに基づいて選ぶ。
たとえばa>a適なタンパク質加水分解活性に対してど
れ位が適当なpHであるか.b)最終生成物の要求を満
足さセるのに最も適するペプチド結合特異性;及び基質
が脱苦味化を要求するかどうか。タンパク質小麦グルテ
ンに対する好ましい酵素は,中性エンドプロテアーゼ,
特にプロツィーム(prozyme) 6(アマノイン
ターナショナノレ エン゛ンイーム(八manoInt
ernational Enzyme)+ トロイ,ヴ
アージニア)である。
タンパク質の酵素加水分解は.約25〜約75℃の温度
でかつ約5.5〜約8.5のpl+で基質に対して約0
.1〜約2.0重量%の量で存在する中性酵素を用いて
行われる。この条件も,タンパク質一プロテアーゼ組合
せに基づいて変動する。たとえばpll↓」使用される
酵素のタイプによる。酸性酵素を使用した場合,pHは
約1.5〜約4.0の範囲であり,アルカリ性酵素を使
用した場合, pl+は約7.0〜杓12.0の範囲で
ある。前記のpi範囲は,中性プロテアーゼの使用に基
づく。
小麦グルテン及びプロツィーム6,すなわら中性プロテ
アーゼの好ましい場合として.酵素加水分解を約40〜
約50’C,好ましくば45゜Cの温度でかつ約6.5
〜約7.0のpl+で約0.5〜1.0重量%の好まし
い量のプロッヘーム6を用いて実施する。酵素加水分解
が行われる間の時間は,かなり多くのファクターに依存
し,特に使用される酵素濃度p11,反応時間,基質量
及びJJI+氷分解の所望される度合による。好ましい
只体例として約4 1;’i 171の期間が提案され
る。
一15 ?望の量は.全バッチに対して約1.0〜約30重景%
であり.好ましい量は約22〜約26重量%である。
これらの量は非常に高く,一般に従来の方法によって得
ることができない。所望の量に達するために.酵素を基
質に加える従来の方法の代りに基質を酵素に加える。
酵素加水分解は,大部分のペプチド結合加水分解を達威
するのに行われ,これは風味活性ペプチド及びアミノ酸
を離脱するのに必要である。これはグルタ逅ン酸.又は
グルタミン酸モノナトリウムをグルタミンから離脱せず
,またペプチドに結合するグルタミンのア果ド結合に作
用もしない。
上述の様に,完全にある範囲の市場で入手できるエンド
プロテアーゼ及びエキソプ口テアーゼを所望の結果を得
るのに使用することができる。特異的エキソプロテアー
ゼ,たとえばデビトラーゼ(インペリアル バイオテク
ノ口ギーインコーポレーション,ローズモント,イリノ
イ州)■これはロイシンアミノペプチダーゼを含有する
■1 6 は,加水分解された植物タンパク質中に存在する疎水性
ペプチドから苦味の減少を望む場合に使用される。
エンドプロテアーゼは最初の酵素加水分解を実施するの
に絶対に必要であると指摘されねばならない。したがっ
て唯一のプロテアーゼを使用する場合,それはエンドプ
ロテアーゼでなければならない。1個より多くの酵素を
植物タンパク質の加水分解に使用する場合,酵素はエン
ドプロテアーゼとエキソプロテアーゼのいずれの組合せ
であってよく,それらを同時に又は順次に使用すること
ができる。
この時点で,酵素処理を,酸を水性溶液に添加して所望
の段階で停止する。この工程は好ましい工程の一部であ
るが,必須のものではなく,加水分解された可溶性タン
パク質からこの工程を行うことなく不溶性塊を分解する
ことができる。しかしながら食品用品質の有機又は無機
酸の添加が水性溶液に約2.0〜約4.0のρ11をも
たらして.この酵素反応を止める。それによって最終点
の正確な制御が与えられ,加水分解物に微生物学的安定
性を提供する。所望の時間での食品用品質の酸の添加も
.加水分解された可溶性タンパク質から不溶性塊のより
良好な分解を提供する。加水分解物が溶解度の所望の度
合及び加水分解の所望の度合に達するやいなや.酸を添
加することができる。特に溶解度の度合は.経済的理由
から少なくとも60%であり.少なくとも90%が好ま
しいレベルである。加水分解の度合は,約10〜約70
%,好ましくは約20%〜約50%の範囲でなければな
らない。
次いで加水分解された植物タンパク質から不溶性塊を任
意の適当な従来法で,たとえば濾過又は遠心分離又はそ
の組合せによって分離する。
その後加水分解された可溶性タンパク質を,食品用品質
の酸の添加によって穏やかな酸加水分解に委ね,加熱す
る。酸は,鉱酸単独であるか又は有機酸と組合せであっ
てよい。この穏やかな酸加水分解を,過剰水素イオン濃
度の量を最適化して遊離ア砧ノ酸及びペプチドの脱アく
ド化を最大にしかつピログルタSン酸の形威を最小にす
るために行う。特に加水分解されたタンパク質を満足し
た後,過剰水素イオン濃度は,約0.5〜約2.0七ル
,好ましくはl.0モルである。この工程で使用されう
る食品用品質の酸の例としては,塩酸,リン酸,硫酸及
びこれらの組合せが挙げられる。更にこの鉱酸を部分的
に種々の有機酸,たとえばリンゴ酸によって替えること
ができる。本発明で使用される好ましい酸は.塩酸であ
る。この脱アミド化工程を,約75〜約100℃,好ま
しくは約95℃の温度で実施する。次いで脱アミド化か
らの酸性化された加水分解物を,中和して約5.0〜約
7.0のpHにする。いくつかの公知の試薬を使用する
ことができるが.好ましい試薬は食品用品質の50%水
酸化ナトリウムである。
次いで得られた,中和された加水分解物を更に処理して
.所望ならばより一層使用可能な形態にする。加水分解
物を,脱色及び脱臭処理に委ねることができる。これを
活性炭の使用によって常法で実施する。次いで脱色され
,脱臭された加水分解物を濃縮する。これを現在知られ
ているいくつ1 q かの方法によって,たとえば噴霧乾燥,減圧トレー乾燥
又は蒸発,たとえば流下薄膜蒸発器によって行うことが
できる。
穏やかな酸脱アミド化の間,最初の酵素処理によって生
じるグルタミンのすべてを,グルタミン酸モノナトリウ
ム(MSG)に変える。したがって最終生戒物中に存在
するMSGの量は,行われた酵素処理及び使用された基
質によって測定される。たとえば小麦グルテンを植物タ
ンパク質として使用し,酵素処理が全部を変換した場合
,最終生戒物中のMSGの量は,乾燥重量あたり約20
〜25重景%ほどの高さであることができる。
次に本発明を例によって説明するが,本発明はこれによ
って限定されるものではない:鼾 健素奥Δ公鼓 夫々の試料を,14l容器及び標準構造を備えたニュー
ブルンズヴイク サイエンティフィソクマイクロファー
ム(New Brunswick scientifi
cMICROFERM)発酵槽中で酵素加水分解する。
小麦グ90 ルテンの加水分解を導くために行われる一般的処理は.
反応容器を充填されうる水全量の65〜90%で先ず満
たさなければならない。容器の温度を上昇させながら+
 PH電極を標準化し.自動満足器を0.4M水酸化ナ
トリウムで満たす。満足器を目的のpoに合わせ.酵素
溶液(0.1.水中で10%酵素w/w)を調製する。
小麦グルテン2400g (マニルドラ ミリング(M
anildra Milling)コーポレーション,
スワニーミッション,カンサス66205)を,水75
00g中のプロツィーム6 24g (アマノ エンツ
ィ−1.,. U.S.試薬:三菱インターナショナル
社,ニューヨーク,ニューヨーク10022)に10〜
20分かけて一定に攪拌しながら加える。p}17及び
温度45℃で維持された酵素加水分解を,4時間進行さ
せる。
4時間後,加水分解物を20ボーメ(10.ON)食品
用品質の塩酸(HCI)で迅速に満足してpl+2とな
す。
次いで酸性加水分解物を,氷水中に浸された管を通して
収集容器にポンプ送入し,直ちに冷凍する可溶性層を.
加水分解物全体を15分間,遠心機中で16, 000
 x Gで遠心分離して回収し.回収された上澄みを凍
結乾燥を経て濃縮し,脱アミド化のためにこれを調製す
る。
穏やかな 脱アミドヒ 凍結乾燥された上澄み(0.1%水分)9.63gを.
5〇一メスフラスコ中にはかって入れる。IOMHC+
を50mlの印まで加える(1.0M HCI過剰に対
して, 9.04g10M H(:lを使用する; 1
,5M }IcI過剰に対して,11.94gを使用す
る;そして2.0M IIc+過剰に対して,14.8
4gを使用する〉。試料を125mffウィートン(W
heaton)血清ビン(ウィートン カタログ ナン
バー223748)に移し.振動水浴中で1時間培養す
る。次いで試料を, 50%食品用品質の水酸化ナトリ
ウムで中和する(NaOH; J.F.ヘンリーケξカ
ル(Henry Chemical)社,ユニオン,ニ
ュージャージー07083)。その結果を.下記表に述
べる。
涜と一L 水浴温度 DH   脱アξド GLU  PG跋粧肛
1    (”C)  (%)    (%)  (g
/硅(己U1  1.OM    95  44.8 
  67.7  11.5  2.52  2.0M 
   95  48.3   106.0  12.6
  1.753  1.5M    85   NA 
   NA   10.13.14  1.0M   
 75  34.6   54.9   6.05.3
52.0門   75  39.4   65.6  
 8.1  3.6D}I一加水分解度合;加水分解さ
れたペプチド結合全体のパーセント。
脱アミド.離脱されたアンモニア全体に対するノくーセ
ント脱アミド化。
GLU一遊離グルタミン酸(MSG)。
PG= M離ビログルタミン酸。
NA=得られない 鮭 国見皿土允脛 酵素加水分解を,例Iに記載した処理に従って実施する
穏やかな酸脱アミド化 23 反応に拡大することである。
水686.7g及びIOM HC1 183.3g(1
.0M過剰)を.反応器に満たし,95℃に加熱する。
次いで加水分解物(20%w/v) 200gを,反応
器に乾燥粉末として側孔から約5分かけて加える。コン
デンサーをその孔に設置し.反応を1時間.95℃の一
定の温度で進める。次いで熱源を反応容器から除き,容
器を水浴中で50℃以下に迅速に冷却し,反応を止める
50%NaOH160gを容器に加え,試料をpH7と
なす。
この中和を.水浴中25℃以下で実施し, MSG l
を保つ。次いで中和された脱ア逅ド化物1100gを.
ダルコ(Darco) KB活性炭11g(アメリカン
 ノリト(American Norit)カンパニー
社,ジャクソンビルフロリダ)を用いて2時間室温で処
理する。脱アミド化物をブフナー漏斗でワットマン無灰
紙上で濾過する。濾液を,減圧トレー乾燥器中で50℃
及び25nmHgで2時間濃縮する。約70%固体の濃
度である,得られた生成物を水で希釈し,分析のために
約40%固体の均一溶液を製造する。次いでMCP24 量を+ 2ppmに敏感である標準GC方法で測定し,
結果としてMCPの検出不可能な量を表示する。MSG
は.最終生戊物中に乾燥体に対して5%の量で存在する
班景 琵粟無土盆脛 酵素加水分解を,例Iに記載した処理従って実施する。
旦虚通づu1兄アξドJ−じ− 例■に記載した処理を行うが, 0.2M過剰11C1
の使用は脱アくド化及びMCP形威に影響することが分
る。加水分解物200g (乾燥重量)を.水570g
及びIOM HCI(0.2FI過剰) 300gを含
有する反応容器中に加える。95℃で1時間後,脱アξ
ド化物を冷却し,50%NaOH232gで中和する。
中和された脱アくド化物608gをダルコS−51活性
炭で2時間室温で処理する。次いで脱アミド化物を濾過
し.濃縮する。
約45%固体の均一溶液をGCによる分析に使用しMC
Pの検出不可能な量が結果として得られる。
例■ 菫ijJOz連正鰻 酵素加水分解を,例■に記載した処理に従う試料に基づ
いて実施する。
やかな 脱アミド化 同一の脱アくド化処理を行う。しかし酵素加水分解物濃
度を増加すると.脱アミド化及びMCI’形或への影響
が認められる。加水分解物(40%W/ν)400gを
,水490.0g (基質濃度=1.14)中にIOM
 HC+(1.0M過剰)250.6gを有する溶液に
加える。95℃で1時間後,脱アξド化物を冷却し,5
0%Nail{22hで中和する。中和された脱アξド
化物6478をグルコS−51活性炭6.5gで2時一
間室温で処理する。
濾過及び濃縮後,約45%固体の溶液をGCで分析し,
MCPの検出不可能な量が粘果として得られる。
班叉 夏素煎土公脛 中性プロテアーゼの組合せを使用する他は,例I中に記
載された同一処理を行う。
プロツィーム624g及びニュトラーゼ(Neu tr
ase)液体(容認されたものとして)33.7g(0
.5%酵素/基質乾燥体)(NOVOインダストリー,
ダンハリーコネチカソト)を,反応容器に水と共に予め
満たす。
やかな  アごドし 例■に記載された処理に従って,加水分解物200gを
IOM HCI(1.0M過剰)183.3g及び水6
86.7gを有する溶液に加える。95℃で1時間後,
冷却された脱アもド化物を,50%NaOH156gで
中和する。脱アごド化物400gを,ダルコKB活性炭
4gで2時間室温で処理する。濾過及び凝縮した後,約
40%固体の溶液を, GC分析して, MCI)の検
出不可能な量が得られる。
班旦 菫!7307連重級 酵素の組合せを使用し,酵素を連続して加える他は,例
Iに記載した酵素加水分解の処理を行う。
この処理は,離脱するMSGに基づいてエキソペプチタ
ーゼの作用を確認するために行う。プロツィーム624
gを,反応容器中に水と共に予め満たし,上記処理に従
って小麦グルテン2400gを最後に容27 器に加える。30分後,デビトラーゼ4500.10 
13.0g(インペリアル ハイオテクノロジイ社,ロ
ーズモント,イリノイ)を反応容器に加え,反応をデビ
トラーゼの添加後4時間又は全体で4.5時間行う。
穏やかな 脱アミド化 例■の処理に従って,加水分解物200gを,10M 
HCl.OM過剰)183.3g及び水686.7g 
(基質濃度・1.07)を有する溶液に加える。95℃
でl時間後冷却された脱アミド化物を50%NaOH 
159gで中和する。中性脱ア旦ド化物618gを.ダ
ルコS−51炭素6.2gで2時間室温で処理する。約
40%固体溶液をGCで分析して, MCPの検出不可
能な量が得られる。
最終生戊物中に存在するMSGの量は,乾燥重量に対し
て10重量%の量である。
班異 聾素量玉公震 例Iに記載された酵素加水分解に関する通常の処理を行
うが.異なる酵素を使用するので,酵素加水分解が行わ
れる時間及び温度を変えねばなら28 ない。デビトラーゼ4060.50 36g (1.5
%酵素/基質乾燥体)を,プロツイーム6の代りに酵素
として使用し,加水分解を38゜Cで6時間実施する。
やかな酸 アミド化 加水分解物200gを, IOM 11CI(1.0M
過剰)183.3じ及び水687.7gを含有する溶液
に加える。95℃で1時間後,50%NaOH153g
を加え,冷却された脱アξド化物を中和する。中和され
た脱アミド化物600gを,ダルコS−51活性炭6.
0gで2時間室温で処理する。40%固体試料を分析し
, MCPiは検出できない結果が得られる。

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 1)(a)植物タンパク質を少なくとも1個のプロテア
    ーゼを有する水性溶液に加えて、加水分解し、 (b)加水分解された可溶性タンパク質から不溶性塊を
    分解し、 (c)酸を加水分解された可溶性タンパク質に加え、混
    合物を加熱し、加水分解物を実質上脱アミド化し、 (d)次いで脱アミド化された加水分解物を中和するこ
    とを 特徴とする、モノクロロプロパノールの検出不可能な量
    を有する加水分解された植物タンパク質を製造する方法
    。 2)工程(a)で酸を水性溶液に添加して、酵素反応を
    停止する請求項1記載の方法。 3)工程(d)から得られた加水分解物を脱臭及び脱色
    する請求項1記載の方法。 4)脱臭されかつ脱色された加水分解物を濃縮する請求
    項3記載の方法。 5)工程(a)のプロテアーゼは、エンドプロテアーゼ
    である請求項1記載の方法。 6)エンドプロテアーゼは酸性、中性又はアルカリ性で
    ある請求項5記載の方法。 7)工程(a)の植物タンパク質を、油種子タンパク質
    、血しょうタンパク質、リーフタンパク質又はこれらの
    組合せから成る群より選択する請求項1記載の方法。 8)植物タンパク質は、小麦グルテンである請求項7記
    載の方法。 9)工程(a)の加水分解は、約25〜約75℃の温度
    及び約5.5〜約8.5のpHで行われる請求項1記載
    の方法。 10)工程(a)の加水分解は、約40〜約50℃の温
    度及び約6.5〜約7.0のpHで行われる請求項9記
    載の方法。 11)工程(b)の分解は、濾過、遠心分離又はその組
    合せである請求項1記載の方法。 12)工程(c)で添加される酸は、加水分解されたタ
    ンパク質を満足した後、約0.5〜2.0モルの過剰水
    素イオン濃度を生じる請求項1記載の方法。 13)工程(c)で添加される酸は、約1.0モルの過
    剰水素イオン濃度を生じる請求項1記載の方法。 14)工程(c)の反応は、約75℃〜100℃の温度
    で行われる請求項1記載の方法。 15)工程(c)の反応は、約95℃の温度で行われる
    請求項1記載の方法。 16)工程(d)の中和は、約5.0〜約7.0のpH
    で行われる請求項1記載の方法。 17)工程(a)の加水分解を、少なくとも2個のプロ
    テアーゼの連続添加によって行う請求項1記載の方法。 18)工程(a)の加水分解を、少なくとも2個のプロ
    テアーゼの同時添加によって行う請求項1記載の方法。 19)(a)植物タンパク質を少なくとも1個のプロテ
    アーゼを有する水性溶液に加えて、加水分解し、 (b)酸を工程(a)の水性溶液に加え、酵素反応を停
    止させ、 (c)加水分解された可溶性タンパク質から不溶性塊を
    分離し、 (d)酸を加水分解された可溶性タンパク質に加え、加
    熱して、脱アミド化された加水分解物となし、 (e)脱アミド化物を中和し、 (f)工程(e)からの加水分解物を脱色及び脱臭し、
    次いで (g)工程(f)からの加水分解物を濃縮することを特
    徴とする、モノクロルプロパノールの検出不可能な量を
    有する、加水分解された植物タンパク質を製造する方法
    。 20)工程(a)の植物タンパク質を、油種子タンパク
    質、血しょうタンパク質、リーフタンパク質又はこれら
    の組合せから成る群より選択する請求項19記載の方法
    。 21)工程(a)の植物タンパク質は、小麦グルテンで
    ある請求項20記載の方法。 22)工程(f)の脱臭及び脱色を、活性炭の使用によ
    って行う請求項19記載の方法。 23)工程(b)の酸は、食品用品質の鉱酸である請求
    項19記載の方法。 24)工程(b)の酸は、食品用品質の鉱酸及び有機酸
    の組合せである請求項19記載の方法。 25)工程(d)の酸は、食品用品質の鉱酸である請求
    項19記載の方法。 26)工程(d)の酸は、食品用品質の鉱酸及び有機酸
    の組合せである請求項19記載の方法。 27)食品用品質の鉱酸又は有機酸を、塩酸、リン酸、
    硫酸、クエン酸、リンゴ酸及びこれらの組合せから成る
    群より選択する請求項24記載の方法。 28)請求項1記載の方法の生成物。 29)請求項19記載の方法の生成物。 30)不純物がなくかつ風味が穏やかであり、実質上風
    味増加特性を示す、モノクロロプロパノールの検出不可
    能な量を有する、加水分解された植物タンパク質。 31)かなりの量のグルタミン酸モノナトリウム、すな
    わち乾燥重量に対して25重量%までを含有する請求項
    30記載の加水分解された植物タンパク質。
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Families Citing this family (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5180597A (en) * 1991-01-14 1993-01-19 Cpc International Inc. Process for the production of hydrolyzed vegetable proteins using gaseous hydrochloric acid and the product therefrom
CH683695A5 (fr) * 1992-04-09 1994-04-29 Nestle Sa Hydrolyse enzymatique.
US6007851A (en) * 1996-12-23 1999-12-28 Gist-Brocades, B.V. Process for producing a flavor enhancer
JP4491698B2 (ja) 2000-02-29 2010-06-30 不二製油株式会社 大豆蛋白加水分解物の製造方法
CN1318603C (zh) * 2003-12-30 2007-05-30 北京市食品研究所 植物分离蛋白的制造方法
CL2009000292A1 (es) * 2009-02-09 2009-08-21 Ingenieria Ramfer Ltda Proceso de produccion de solucion concentrada al 50 % acidulada y polvo seco de peptidos, a partir de productos y residuos proteicos de origen animal pesca y acuacultura.
CN103966296A (zh) * 2014-04-14 2014-08-06 雷泉 一种酸酶结合法水解黄酒糟的方法
ES2559902B1 (es) * 2015-11-11 2016-11-22 Pevesa Biotech, S.A. Procedimiento de reducción de contaminantes en materia vegetal proteica
CN107549760A (zh) * 2017-09-19 2018-01-09 广东肇庆星湖生物科技股份有限公司 一种复合营养增味剂的制备方法
CN114680225B (zh) * 2020-12-31 2023-11-24 丰益(上海)生物技术研发中心有限公司 一种减少或消除酸水解植物蛋白液沉淀的方法

Citations (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS6374465A (ja) * 1986-09-17 1988-04-04 Dainippon Seito Kk 調味料の製造方法
JPS63216437A (ja) * 1987-03-06 1988-09-08 Japanese Res & Dev Assoc Bio Reactor Syst Food Ind 加水分解グルテンの製造法
JPS6420060A (en) * 1986-10-13 1989-01-24 Ajinomoto Kk Nutrient composition
JPS6447353A (en) * 1987-08-13 1989-02-21 Japan Res & Dev Ass Production of hydrolyzed gluten by immobilized complex protease
JPH01196263A (ja) * 1987-12-25 1989-08-08 Fuji Oil Co Ltd 大豆蛋白製品の製造方法
JPH02135056A (ja) * 1988-09-26 1990-05-23 Unilever Nv 改良された加水分解処理タンパク質を製造する方法

Family Cites Families (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS60176549A (ja) * 1984-02-22 1985-09-10 Nisshin Oil Mills Ltd:The たん白分解物の製造法
CH668163A5 (fr) * 1985-11-25 1988-12-15 Nestle Sa Procede de fabrication d'un condiment.

Patent Citations (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS6374465A (ja) * 1986-09-17 1988-04-04 Dainippon Seito Kk 調味料の製造方法
JPS6420060A (en) * 1986-10-13 1989-01-24 Ajinomoto Kk Nutrient composition
JPS63216437A (ja) * 1987-03-06 1988-09-08 Japanese Res & Dev Assoc Bio Reactor Syst Food Ind 加水分解グルテンの製造法
JPS6447353A (en) * 1987-08-13 1989-02-21 Japan Res & Dev Ass Production of hydrolyzed gluten by immobilized complex protease
JPH01196263A (ja) * 1987-12-25 1989-08-08 Fuji Oil Co Ltd 大豆蛋白製品の製造方法
JPH02135056A (ja) * 1988-09-26 1990-05-23 Unilever Nv 改良された加水分解処理タンパク質を製造する方法

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