JP2925028B2 - 加水分解された植物タンパク質の製造方法及びこれから得られた生成物 - Google Patents

加水分解された植物タンパク質の製造方法及びこれから得られた生成物

Info

Publication number
JP2925028B2
JP2925028B2 JP2184406A JP18440690A JP2925028B2 JP 2925028 B2 JP2925028 B2 JP 2925028B2 JP 2184406 A JP2184406 A JP 2184406A JP 18440690 A JP18440690 A JP 18440690A JP 2925028 B2 JP2925028 B2 JP 2925028B2
Authority
JP
Japan
Prior art keywords
acid
protein
hydrolysis
plant protein
hydrolyzed
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired - Lifetime
Application number
JP2184406A
Other languages
English (en)
Other versions
JPH0353850A (ja
Inventor
ドナルド・ジエイ・ハム
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
SHII PII SHII INTERN Inc
Original Assignee
SHII PII SHII INTERN Inc
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=26664346&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=JP2925028(B2) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by SHII PII SHII INTERN Inc filed Critical SHII PII SHII INTERN Inc
Publication of JPH0353850A publication Critical patent/JPH0353850A/ja
Application granted granted Critical
Publication of JP2925028B2 publication Critical patent/JP2925028B2/ja
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Lifetime legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K1/00General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23JPROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23JPROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A23J3/346Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of vegetable proteins
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23VINDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
    • A23V2002/00Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Seasonings (AREA)
  • Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
  • Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)

Description

【発明の詳細な説明】 <産業上の利用分野> 本発明は,モノクロロプロパノールの検出不可能な量
を有する,加水分解された植物タンパク質を製造する方
法に関する。生じる加水分解された植物タンパク質は,
不純物がなくかつ風味が穏やかであり,実質上風味増加
特性を示す。
<従来の技術> 従来の加水分解された植物タンパク質(HVPs)の製造
は,一般に還流条件下塩酸で,特に6M塩酸を用いて109
℃及び大気圧で酸加水分解して実施される。この条件下
での植物タンパク質の加水分解は,グリセロールの塩素
化を生じる。このグリセロールは粗タンパク質中に存在
する残存脂肪物質から導かれ,モノクロロプロパノール
(MCPs)及びジクロロプロパノール(DCPs)を生じる。
MCP及びDCPは,不確かな性質及び特性を示すので,その
存在は食品に望ましいものではない。DCPは,標準的処
理の蒸発又は濃縮工程の間に容易に除去される。
不運なことにMCPは除去されず,最終生成物中で濃縮
され,それ故に付加的な処理工程を行って,MCPを最終生
成物から除去しなければならない。
HVPsを製造するための従来の酸加水分解に於て,MCP及
びDCPの形成を塩酸に代えて硫酸又はリン酸を用いるこ
とによって回避することができる。しかしながら硫酸又
はリン酸での加水分解によって生じるHVPsは,これらが
苦い風味を示す点でより劣った品質を有する。
特別の問題は,MCPが従来の酸加水分解の間,粗タンパ
ク質中に存在する残存脂肪物質から導かれるグリセロー
ルの塩素化から導かれることにある。たとえば約75%タ
ンパク質であり,また5.0〜9.5%脂肪及び他の脂質を含
有する不可欠な小麦グルテンが,モノ−,ジ−及びトリ
−グリセリド,ホスホリピド及びグリコリピドの錯体混
合物の形でグリセロースの豊富な源である。MCPの形成
に影響すると信じられている多数の因子として,高濃度
のクロライドイオン,大過剰の酸,高い還流温度及び長
い反応時間の存在が挙げられる。結合グリセロールは,
非結合グリセロールに比してMCPs形成の点でより活性で
あると考えられている。
食品に使用する植物タンパク質を加水分解するため
に,酵素を使用することもよく知られているが,風味増
加の目的で使用されることはあまり知られていない。既
存の方法に示されていることは,一般に機能的に改良さ
れたタンパク質の製造,たとえば米国特許第4,636,388
号明細書中に示される様に酵素加水分解の間苦いペプチ
ド形成を除くことに向けられている。特にこの特許明細
書には,特に酵素加水分解に適応する低灰分タンパク質
が記載されている。タンパク質の分散物をゲル化し,次
いで非−タンパク質性材料の一部をゲルから液体に拡散
せしめるために,微粒子形で液体中で洗滌し,その液体
からゲルを分離する。次いで前処理された生成物を,酵
素的に,好ましくは菌類のプロテアーゼ及びパンクレア
チンで加水分解する。
米国特許第4,757,007号明細書には,大豆タンパク質
をプロテアーゼで部分的に加水分解し,生じる加水分解
生成物を5%トリクロロ酢酸水性溶液を用いて分離し
て,大豆タンパク質の加水分解生成物を製造する方法が
記載され,特許請求の範囲に示されている。低溶解度を
有する加水分解タンパク質の部分は,良好な乳化性質を
有する。一方高い溶解度を有する部分は,良好な起泡化
性質を有する。
米国特許第3,830,942号明細書中では,可溶性タンパ
ク質生成物が製造され,それは高度に酸性の食品に特に
有用であり,かつ不溶性タンパク質生成物が製造され,
それはタンパク質に富んだベーカリー製品の製造に使用
される。この特許明細書には,脱脂された油性種子材料
の水性溶液を形成し,スラリーのpHを種子材料の等電点
に調整し,スラリーを高められた温度に加熱し,酵素を
スラリーに加え,材料の加水分解の間混合物を撹拌し,
その後タンパク質生成物の加水分解部分と非加水分解部
分を分離することによる,2つの生成物の製造方法が記載
されている。
酵素加水分解及び酸加水分解は,一般に別々の操作で
あるが,酸及び酵素加水分解の組合せでタンパク質加水
分解物が得られることを開示したある特許が見い出され
た。ソ連特許出願第442800号明細書中に,非経口タンパ
ク質の供給用調製物を得る方法が述べられている。そこ
には粗タンパク質材料は酵素開裂し,次いで5.0%硫酸
(4.0N)で二酸化炭素雰囲気下に加水分解する方法が記
載されている。その後加水分解物をアニオン交換カラム
に通し,水酸化アニミニウムで処理し,カチオン交換樹
脂を含有するカラムに通す。酸加水分解は,約100℃で
約7時間行われる。
<発明が解決しようとする課題> 多くの試みが,長年にわたって行われ,種々の目的に
使用される,加水分解された植物タンパク質生成物を製
造してきたが,今日までのところMCP又はDCPの減少され
た又は存在しない量を有する加水分解された植物タンパ
ク質を,酸加水分解のパラメーターを制御してMCP製造
を妨害することによって,製造し,かつこの生成物が実
質上風味増加特性を示す方法は,見い出されていない。
<課題を解決するための手段> 本発明は,MCPの検出不可能な量を有する,加水分解さ
れた植物タンパク質の製造方法に関する。この結果は,
植物タンパク質の2つの加水分解,すなわち酵素加水分
解及び穏やかな酸加水分解を組合せた独特な方法によっ
て達成される。この方法に起因する加水分解物は,不純
物がなくかつ風味が穏やかであり,実質上風味増加特性
を示し,かなりの量のグルタン酸モノナトリウム,すな
わち乾燥重量に対して25重量%までを含有する。
MCPの検出不可能な量を有する加水分解された植物タ
ンパク質の製造方法は,タンパク質を少なくとも1個の
プロテアーゼを有する水性溶液に加えてタンパク質の加
水分解で開始する。次いで得られた加水分解された可溶
性タンパク質から不溶性塊を分解する。その後酸を加
え,混合物を加熱し,酸性化された加水分解を生じ,次
いでこれを中和する。
酵素加水分解行程は,粗タンパク質の非タンパク質性
成分の大部分からタンパク質を溶解除去して,MCP及びDC
P形成を減少させると考えられる。これは脂肪物質を含
有する,得られるグリセロールの段階で著しい減少をも
たらすと考えられ,それによって次の酸加水分解行程の
間MCP形成に必要な鍵基質の量を減少させる。酵素加水
分解の他の機能は,タンパク質に作用し,小さいペプチ
ド及びアミノ酸を離脱することができる。
酸加水分解行程も,MCP段階での減少に寄与する。とい
うのは穏やかな酸加水分解が,使用されるからである。
酸加水分解,すなわち脱アミド化が行われる条件は,従
来の方法で使用される条件よりも著しく穏やかである。
特に穏やかな酸加水分解を,従来の加水分解方法よりも
はるかに低い酸濃度,より低い温度及びより短い時間で
実施する。その条件を調節することによって,脱アミド
化が優先的に生じる:すなわちアミド架橋を加水分解す
るが,ペプチド結合加水分解を制御するか又は最小にす
る。酵素加水分解からの減少された脂肪量と組合された
この条件が,最終生成物中でMCPs形成の欠損の原因とな
ると考えられる。
本発明による方法は,MCPの検出不可能な量を有する生
成物をもたらす,植物タンパク質の多くの加水分解工程
から成る。本法で使用される“検出不可能な量”なる用
語は,2ppmの低い量に対して感度を示すガスクロマトグ
ラフィー(GC)によってしか測定されない様な,検出不
可能な量であることを意味する。
特に植物タンパク質を,少なくとも1個のプロテアー
ゼを含有する水性溶液に加えることによって植物タンパ
ク質を加水分解する。植物タンパク質は,入手可能な植
物タンパク質のいずれかであってよく,たとえばこれに
限定されないが,油種子タンパク質(大豆,ピーナッ
ツ,ヒマワリ,綿の実),血しょうタンパク質,リーフ
タンパク質である。実質上の風味を増加する性質を有す
る食欲のそそる風味を生じるのに好ましいタンパク質
は,その高いグルタミン酸含有量に基づき小麦グルテン
である。このグルタミン酸は,大部分グルタミンとして
存在する。
タンパク質を,酸性,中性又はアルカリ性の形で存在
することができる,少なくとも1個のエンドプロテアー
ゼの水性溶液に加える。プロテアーゼを,特別な酵素/
基質組合せに関する多くのパラメーターに基づいて選
ぶ。たとえばa)最適なタンパク質加水分解活性に対し
てどれ位が適当なpHであるか;b)最終生成物の要求を満
足させるのに最も適するペプチド結合特異性;及び基質
が脱苦味化を要求するかどうか。タンパク質小麦グルテ
ンに対する好ましい酵素は,中性エンドプロテアーゼ,
特にプロツィーム(prozyme)6(アマノインターナシ
ョナル エンツィーム(Amano International Enzym
e),トロイ,ヴァージニア)である。
タンパク質の酵素加水分解は,約25〜約75℃の温度で
かつ約5.5〜約8.5のpHで基質に対して約0.1〜約2.0重量
%の量で存在する中性酵素を用いて行われる。この条件
も,タンパク質−プロテアーゼ組合せに基づいて変動す
る。たとえばpHは使用される酵素のタイプによる。酸性
酵素を使用した場合,pHは約1.5〜約4.0の範囲であり,
アルカリ性酵素を使用した場合,pHは約7.0〜約12.0の範
囲である。前記のpH範囲は,中性プロテアーゼの使用に
基づく。
小麦グルテン及びプロツィーム6,すなわち中性プロテ
アーゼの好ましい場合として,酵素加水分解を約40〜約
50℃,好ましくは45℃の温度でかつ約6.5〜約7.0のpHで
約0.5〜1.0重量%の好ましい量のプロツヘーム6を用い
て実施する。酵素加水分解が行われる間の時間は,かな
り多くのファクターに依存し,特に使用される酵素濃
度,pH,反応時間,気質量及び加水分解の所望される度合
による好ましい具体例として約4時間の期間が提案され
る。
気質量も本発明の方法に於て重要な役割を果す。所望
の量は,全バッチに対して約1.0〜約30重量%であり,
好ましい量は約22〜約26重量%である。これらの量は非
常に高く,一般に従来の方法によって得ることができな
い。所望の量に達するために,酵素を気質に加える従来
の方法の代りに基質を酵素に加える。
酵素加水分解は,大部分のペプチド結合加水分解を達
成するのに行われ,これは風味活性ペプチド及びアミノ
酸を離脱するのに必要である。これはグルタミン酸,又
はグルタミン酸モノナトリウムをグルタミンから離脱せ
る,またペプチドに結合するグルタミンのアミド結合に
作用もしない。上述の様に,完全にある範囲の市場で入
手できるエンドプロテアーゼ及びエキソプロテアーゼを
所望の結果を得るのに使用することができる。特異的エ
キソプロテアーゼ,たとえばデビトラーゼ(インペリア
ル バイオテクノロギーインコーポレーション,ノーズ
モント,イリノイ州)−これはロイシンアミノペプチダ
ーゼを含有する−は,加水分解された植物タンパク質中
に存在する疎水性ペプチド男から苦味の減少を望む場合
に使用される。
エンドペロテアーゼは最初の酵素加水分解を実施する
のに絶対に必要であると指摘されねばならない。したが
って唯一のプロテアーゼを使用する場合,それはエンド
プロテアーゼでなければならない。1個より多くの酵素
を植物タンパク質の加水分解に使用する場合,酵素はエ
ンドプロテアーゼとエキソプロテアーゼのいずれの組合
せであってよく,それらを同時に又は順次に使用するこ
とができる。
この時点で,酵素処理を,酸を水性溶液に添加して所
望の段階で停止する。この工程は好ましい工程の一部で
あるが,必須のものではなく,加水分解された可溶性タ
ンパク質からこの工程を行うことなく不溶性塊を分解す
ることができる。しかしながら食品用品質の有機又は無
機酸の添加が水性溶液に約2.0〜約4.0のpHをもたらし
て,この酵素反応を止める。それによって最終点の正確
な制御が与えられ,加水分解物に微生物学的安定性を提
供する。所望の時間での食品用品質の酸の添加も,加水
分解された可溶性タンパク質から不溶性塊のより良好な
分解を提供する。加水分解物が溶解度の所望の度合及び
加水分解の所望の度合に達するやいなや,酸を添加する
ことができる。特に溶解度の度合は,経済的理由から少
なくとも60%であり,少なくとも90%が好ましいレベル
である。加水分解の度合は,約10〜70%,好ましくは約
20%〜約50%の範囲でなければならない。
次いで加水分解された植物タンパク質から不溶性塊を
任意の最適な従来法で,たとえば濾過又は遠心分離又は
その組合せによって分離する。
その後加水分解された可溶性タンパク質を,食品用品
質の酸の添加によって穏やかな酸加水分解に委ね,加熱
する。酸は,鉱酸単独であるか又は有機酸と組合せであ
ってよい。この穏やかな酸加水分解を,過剰水素イオン
濃度の量を最適化して遊離アミノ酸及びペプチドの脱ア
ミド化を最大にしかつピログルタミン酸の形成を最小に
するために行う。特に加水分解されたタンパク質を滴定
した後,過剰水素イオン濃度は,約0.5〜約2.0モル,好
ましくは1.0モルである。この工程で使用されうる食品
用品質の酸の例としては,塩酸,リン酸,硫酸及びこれ
らの組合せが挙げられる。更にこの鉱酸を部分的に種々
の有機酸,たとえばリンゴ酸によって替えることができ
る。本発明で使用される好ましい酸は,塩素である。こ
の脱アミド化工程を,約75〜約100℃,好ましくは約95
℃の温度で実施する。次いで脱アミド化からの酸性化さ
れた加水分解物を,中和して約5.0〜約7.0のpHにする。
いくつかの公知の試薬を使用することができるが,好ま
しい試薬は食品用品質の50%水酸化ナトリウムである。
次いで得られた,中和された加水分解物を更に処理し
て,所望ならばより一層使用可能な形態にする。加水分
解物を,脱色及び脱臭処理に委ねることができる。これ
を活性炭の使用によって常法で実施する。次いで脱色さ
れ,脱臭された加水分解物を濃縮する。これを現在知ら
れているいくつかの方法によって,たとえば噴霧乾燥,
減圧トレー乾燥又は蒸発,たとえば流下薄膜蒸発器によ
って行うことができる。
穏やかな酸脱アミド化の間,最初の酵素処理によって
生じるグルタミンのすべてを,グルタミン酸モノナトリ
ウム(MSG)に変える。したがって最終生成物中に存在
するMSGの量は,行われた酵素処理及び使用された基質
によって測定される。たとえば小麦グルテンを植物タン
パク質として使用し,酵素処理が全部を変換した場合,
最終生成物中のMSGの量は,乾燥重量あたり約20〜25重
量%ほどの高さであることができる。
次に,本発明を例によって説明するが,本発明はこれ
によって限定されるものではない: 例I 酵素加水分解 夫々の試料を,14容器及び標準構造を備えたニュー
ブルンズヴィク サイエンティフィック マイクロファ
ーム(New Brunswick scientific MICROFERM)発酵槽中
で酵素加水分解する。小麦グルテンの加水分解を導くた
めに行われる一般的処理は,反応容器を充填されうる水
全量の65〜90%で先ず満たさなければならない。容器の
温度を上昇させながら,pH電極を標準化し,自動滴定器
を0.4M水酸化ナトリウムで満たす。滴定器を目的のpHに
合わせ,酵素溶液(D.I.水中で10%酵素w/w)を調製す
る。
小麦グルテン2400g(マニルドラ ミリング(Manildr
a Milling)コーポレーション,スワニーミッション,
カンサス662059)を,水7500g中のプロツィーム6 24g
(アマノ エンツィーム,U.S.試薬:三菱インターナシ
ョナル社,ニューヨーク,ニューヨーク10022)に10〜2
0分かけて一定に撹拌しながら加える。pH7及び温度45℃
で維持された酵素加水分解を,4時間進行させる。
4時間後,加水分解物を40ボーメ(10.0N)食品用品
質の塩酸(HCl)で迅速に滴定してpH2となす。次いで酸
性加水分解物を,氷水中に浸された管を通して収集容器
にポンプ送入し,直ちに冷凍する可溶性層を,加水分解
物全体を15分間,遠心機中で16,000×Gで遠心分離して
回収し,回収された上澄みを凍結乾燥を経て濃縮し,脱
アミド化のためにこれを調製する。
穏やかな酸脱アミド化 凍結乾燥された上澄み(0.1%水分)9.63gを,50mlメ
スフラスコ中にはかって入れる。10M HClを50mlの印ま
で加える(1.0M HCl過剰に対して,9.04g10M HClを使用
する;1.5M HCl過剰に対して,11.94gを使用する;そして
2.0M HCl過剰に対して,14.84gを使用する)。試料を125
mlウィートン(Wheaton)血清ビン(ウィートン カタ
ログ ナンバー223748)に移し,振動水浴中で1時間イ
ンキュベートする。次いで試料を,50%食品用品質の水
酸化ナトリウムで中和する(NaOH;J.F.ヘンリーケミカ
ル(Henry Chemical)社,ユニオン,ニュージャージー
07083)。その結果を,下記表に述べる。
例II 酵素加水分解 酵素加水分解を,例Iに記載した処理に従って実施す
る。
穏やかな酸脱アミド化 この例の基礎は,例Iの脱アミド化処理を1反応に
拡大することである。
水686.7g及び10M HCl 183.3g(1.0M過剰)を,反応器
に満たし,95℃に加熱する。次いで加水分解物(20%w/
v)200gを,反応器に乾燥粉末として側孔から約5分か
けて加える。コンデンサーをその孔に設置し,反応を1
時間,95℃の一定の温度で進める。次いで熱源を反応容
器から除き,容器を氷浴中で50℃以下に迅速に冷却し,
反応を止める。50%NaOH160gを容器に加え,試料をpH7
となす。この中和を,氷浴中25℃以下で実施し,MSG量を
保つ。次いで中和された脱アミド化物1100gを,ダルコ
(Darco)KB活性炭11g(アメリカン ノリト(American
Norit)カンパニー社,ジャクソンビル,フロリダ)を
用いて2時間室温で処理する。脱アミド化物をブフナー
漏斗でワットマン無灰紙上で濾過する。濾液を,減圧ト
レイ乾燥器中で50℃及び25nmHgで2時間濃縮する。約70
%固体の濃度である,得られた生成物を水で希釈し,分
析のために約40%固体の均一溶液を製造する。次いでMC
P量を,2ppmに敏感である標準GC方法で測定し,結果とし
てMCPの検出不可能な量を表示する。MSGは,最終生成物
中に乾燥体に対して5%の量で存在する。
例III 酵素加水分解 酵素加水分解を,例Iに記載した処理従って実施す
る。
穏やかな酸脱アミド化 例IIに記載した処理を行うが,0.2M過剰HClの使用は脱
アミド化及びMCP形成に影響することが分る。加水分解
物200g(乾燥重量)を,水570g及び10M HCl(0.2M過
剰)300gを含有する反応容器中に加える。95℃で1時間
後,脱アミド化物を冷却し,50%NaOH232gで中和する。
中和された脱アミド化物608gをダルコS−51活性炭で2
時間室温で処理する。次いで脱アミド化物を濾過し,濃
縮する。約45%固体の均一溶液をGCによる分析に使用
し,MCPの検出不可能な量が結果として得られる。
例IV 酵素加水分解 酵素加水分解を,例Iに記載した処理に従う試料に基
づいて実施する。
穏やかな酸脱アミド化 同一の脱アミド化処理を行う。しかし酵素加水分解物
濃度を増加すると,脱アミド化及びMCP形成への影響が
認められる。加水分解物(40%w/v)400gを,水490.0g
(基質濃度=1.14)中に10M HCl(1.0M過剰)250.6gを
有する溶液に加える。95℃で1時間後,脱アミド化物を
冷却し,50%NaOH220gで中和する。中和された脱アミド
化物647gを,グルコS−51活性水6.5gで2時間室温で処
理する。濾過及び濃縮後,約45%固体の溶液をGCで分析
し,MCPの検出不可能な量が結果として得られる。
例V 酵素加水分解 中性プロテアーゼの組合せを使用する他は,例I中に
記載された同一処理を行う。
プロツィーム6 24g及びニュトラーゼ(Neutrase)液
体(容認されたものとして)33.7g(0.5%酵素/基質乾
燥体)(NOVOインダストリー,ダンバリー,コネチカッ
ト)を,反応容器に水と共に予め満たす。
穏やかな酸脱アミド化 例IIに記載された処理に従って,加水分解物を200gを
10M HCl(1.0M過剰)183.3g及び水686.7gを有する溶液
に加える。95℃で1時間後,冷却された脱アミド化物
を,50%NaOH156gで中和する。脱アミド化物400gを,ダ
ルコKB活性炭4gで2時間室温で処理する。濾過及び濃縮
した後,約40%固体の溶液を,GC分析して,MCPの検出不
可能な量が得られる。
例VI 酵素加水分解 酵素の組合せを使用し,酵素を連続して加える他は,
例Iに記載した酵素加水分解の処理を行う。この処理
は,離脱するMSGに基づいてエキソペプチターゼの作用
を確認するために行う。プロツィーム6 24gを,反応容
器中に水と共に予め満たし,上記処理に従って小麦グル
テン2400gを最後に容器に加える。30分後,デビトラー
ゼ4500.10 13.0g(インペリアル バイオテクノロジイ
社,ローズモント,イリノイ)を反応容器に加え,反応
をデビトラーゼの添加後4時間又は全体で4.5時間行
う。
穏やかな酸脱アミド化 例IIの処理に従って,加水分解物200gを,10M HCl(1.
0M過剰)183.3g及び水686.7g(基質濃度=1.07)を有す
る溶液に加える。95℃で1時間後,冷却された脱アミド
化物を50%NaOH 159gで中和する。中性脱アミド化物618
gを,ダルコS−51炭素6.2gで2時間室温で処理する。
約40%固体溶液をGCで分析して,MCPの検出不可能な量が
得られる。最終生成物中に存在するMSGの量は,乾燥重
量に対して10重量%の量である。
例VII 酵素加水分解 例Iに記載された酵素加水分解に関する通常の処理を
行うが,異なる酵素を使用するので,酵素加水分解が行
われる時間及び温度を変えねばならない。デビトラーゼ
4060.50 36g(1.5%酵素/基質乾燥体)を,プロツィー
ム6の代りに酵素として使用し,加水分解を38℃で6時
間実施する。
穏やかな酸脱アミド化 加水分解物200gを,10M HCl(1.0M過剰)183.3g及び水
687.7gを含有する溶液に加える。95℃で1時間後,50%N
aOH153gを加え,冷却された脱アミド化物を中和する。
中和された脱アミド化物600gを,ダルコS−51活性炭6.
0gで2時間室温で処理する。40%固体試料を分析し,MCP
は検出できない結果が得られる。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (56)参考文献 特開 昭63−74465(JP,A) 特開 昭63−216437(JP,A) 特開 平1−196263(JP,A) 特開 昭64−47353(JP,A) 特開 昭64−20060(JP,A) 特開 平2−135056(JP,A) (58)調査した分野(Int.Cl.6,DB名) A23J 3/14 - 3/18 502 A23J 3/34 C12P 21/06 C07K 1/12 WPI(DIALOG)

Claims (26)

    (57)【特許請求の範囲】
  1. 【請求項1】(a)植物タンパク質を少なくとも1個の
    プロテアーゼ−この際少なくとも1個のこのプロテアー
    ゼはエンドプロテアーゼである−を有する水性溶液に加
    えて,加水分解し, (b)加水分解された可溶性タンパク質から不溶性塊を
    分解し, (c)酸を加水分解された可溶性タンパク質に加え,混
    合物を加熱し,加水分解物を実質上脱アミド化し,それ
    によって酸加水分解を,2ppmの低い量に対して感度を示
    すガスクロマトグラフィーによってしか測定されないよ
    うな、検出不可能な量を生じるのに十分に短い時間実施
    し、次いで (d)脱アミド化された加水分解物を中和することを特
    徴とする, 2ppmの低い量に対して感度を示すガスクロマトグラフィ
    ーによってしか測定されないような、検出不可能な量の
    モノクロロプロパノールを有する加水分解された植物タ
    ンパク質を製造する方法。
  2. 【請求項2】工程(a)で酸を水性溶液に添加して,酵
    素反応を停止する請求項1記載の方法。
  3. 【請求項3】工程(d)から得られた加水分解物を脱臭
    及び脱色する請求項1記載の方法。
  4. 【請求項4】脱臭されかつ脱色された加水分解物を濃縮
    する請求項3記載の方法。
  5. 【請求項5】エンドプロテアーゼは酸性,中性又はアル
    カリ性である請求項1記載の方法。
  6. 【請求項6】工程(a)の植物タンパク質を,油種子タ
    ンパク質,血しょうタンパク質,リーフタンパク質又は
    これらの組合せから成る群より選択する請求項1記載の
    方法。
  7. 【請求項7】植物タンパク質は,小麦グルテンである請
    求項6記載の方法。
  8. 【請求項8】工程(a)の加水分解は,約25〜約75℃の
    温度及び約5.5〜約8.5のpHで行われる請求項1記載の方
    法。
  9. 【請求項9】工程(a)の加水分解は,約40〜約50℃の
    温度及び約6.5〜約7.0のpHで行われる請求項8記載の方
    法。
  10. 【請求項10】工程(b)の分解は,濾過,遠心分離又
    はその組合せである請求項1記載の方法。
  11. 【請求項11】工程(c)で添加される酸は,加水分解
    されたタンパク質を滴定した後,約0.5〜2.0モルの過剰
    水素イオン濃度を生じる請求項1記載の方法。
  12. 【請求項12】工程(c)で添加される酸は,約1.0モ
    ルの過剰水素イオン濃度を生じる請求項1記載の方法。
  13. 【請求項13】工程(c)の反応は,約75℃〜100℃の
    温度で行われる請求項1記載の方法。
  14. 【請求項14】工程(c)の反応は,約95℃の温度で行
    われる請求項1記載の方法。
  15. 【請求項15】工程(d)の中和は,約5.0〜約7.0のpH
    で行われる請求項1記載の方法。
  16. 【請求項16】工程(a)の加水分解を,少なくとも2
    個のプロテアーゼの連続添加によって行う請求項1記載
    の方法。
  17. 【請求項17】工程(a)の加水分解を,少なくとも2
    個のプロテアーゼの同時添加によって行う請求項1記載
    の方法。
  18. 【請求項18】脱臭及び脱色を,活性炭の使用によって
    行う請求項3記載の方法。
  19. 【請求項19】酸が,食品用品質の鉱酸である請求項2
    記載の方法。
  20. 【請求項20】工程(c)の酸が,食品用品質の鉱酸及
    び有機酸の組合せである請求項2記載の方法。
  21. 【請求項21】工程(c)の酸が,食品用品質の鉱酸で
    ある請求項1記載の方法。
  22. 【請求項22】工程(c)の酸が,食品用品質の鉱酸及
    び有機酸の組合せである請求項1記載の方法。
  23. 【請求項23】食品用品質の鉱酸又は有機酸を,塩酸,
    リン酸,硫酸,クエン酸,リンゴ酸及びこれらの組合せ
    から成る群より選択する請求項20記載の方法。
  24. 【請求項24】請求項1記載の方法の生成物。
  25. 【請求項25】実質上風味増加特性を示す,2ppmの低い
    量に対して感度を示すガスクロマトグラフィーによって
    しか測定されないような,検出不可能な量のモノクロロ
    プロパノールを有する,加水分解された植物タンパク
    質。
  26. 【請求項26】かなりの量のグルタミン酸モノナトリウ
    ム,すなわち乾燥重量に対して25重量%までを含有する
    請求項25記載の加水分解された植物タンパク質。
JP2184406A 1989-07-14 1990-07-13 加水分解された植物タンパク質の製造方法及びこれから得られた生成物 Expired - Lifetime JP2925028B2 (ja)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US38018289A 1989-07-14 1989-07-14
US380182 1989-07-14
SG135793A SG135793G (en) 1989-07-14 1993-12-20 A process for the production of hydrolyzed vegetable proteins and the product therefrom

Publications (2)

Publication Number Publication Date
JPH0353850A JPH0353850A (ja) 1991-03-07
JP2925028B2 true JP2925028B2 (ja) 1999-07-26

Family

ID=26664346

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP2184406A Expired - Lifetime JP2925028B2 (ja) 1989-07-14 1990-07-13 加水分解された植物タンパク質の製造方法及びこれから得られた生成物

Country Status (20)

Country Link
EP (1) EP0408063B1 (ja)
JP (1) JP2925028B2 (ja)
KR (1) KR0158207B1 (ja)
CN (1) CN1062909C (ja)
AR (1) AR247472A1 (ja)
AT (1) ATE96280T1 (ja)
AU (1) AU626700B2 (ja)
BR (1) BR9003385A (ja)
CA (1) CA2020461A1 (ja)
DE (1) DE69004170T2 (ja)
DK (1) DK0408063T3 (ja)
ES (1) ES2059911T3 (ja)
FI (1) FI102240B1 (ja)
HK (1) HK7994A (ja)
IN (1) IN171597B (ja)
MX (1) MX21559A (ja)
NO (1) NO176808C (ja)
NZ (1) NZ234402A (ja)
PH (1) PH30914A (ja)
SG (1) SG135793G (ja)

Families Citing this family (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5180597A (en) * 1991-01-14 1993-01-19 Cpc International Inc. Process for the production of hydrolyzed vegetable proteins using gaseous hydrochloric acid and the product therefrom
CH683695A5 (fr) * 1992-04-09 1994-04-29 Nestle Sa Hydrolyse enzymatique.
US6007851A (en) * 1996-12-23 1999-12-28 Gist-Brocades, B.V. Process for producing a flavor enhancer
JP4491698B2 (ja) * 2000-02-29 2010-06-30 不二製油株式会社 大豆蛋白加水分解物の製造方法
CN1318603C (zh) * 2003-12-30 2007-05-30 北京市食品研究所 植物分离蛋白的制造方法
CL2009000292A1 (es) * 2009-02-09 2009-08-21 Ingenieria Ramfer Ltda Proceso de produccion de solucion concentrada al 50 % acidulada y polvo seco de peptidos, a partir de productos y residuos proteicos de origen animal pesca y acuacultura.
CN103966296A (zh) * 2014-04-14 2014-08-06 雷泉 一种酸酶结合法水解黄酒糟的方法
ES2559902B1 (es) * 2015-11-11 2016-11-22 Pevesa Biotech, S.A. Procedimiento de reducción de contaminantes en materia vegetal proteica
CN107549760A (zh) * 2017-09-19 2018-01-09 广东肇庆星湖生物科技股份有限公司 一种复合营养增味剂的制备方法
CN114680225B (zh) * 2020-12-31 2023-11-24 丰益(上海)生物技术研发中心有限公司 一种减少或消除酸水解植物蛋白液沉淀的方法

Family Cites Families (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS60176549A (ja) * 1984-02-22 1985-09-10 Nisshin Oil Mills Ltd:The たん白分解物の製造法
CH668163A5 (fr) * 1985-11-25 1988-12-15 Nestle Sa Procede de fabrication d'un condiment.
JPS6374465A (ja) * 1986-09-17 1988-04-04 Dainippon Seito Kk 調味料の製造方法
JP2751161B2 (ja) * 1986-10-13 1998-05-18 味の素株式会社 栄養組成物
JPH0679541B2 (ja) * 1987-03-06 1994-10-12 日清製粉株式会社 加水分解グルテンの製造法
JPH0757161B2 (ja) * 1987-08-13 1995-06-21 日清製粉株式会社 固定化複合プロテア−ゼによる加水分解グルテンの製造法
JPH0626506B2 (ja) * 1987-12-25 1994-04-13 不二製油株式会社 大豆蛋白製品の製造方法
EP0361595B1 (en) * 1988-09-26 1993-11-18 Unilever N.V. Process for preparing improved hydrolysed protein

Also Published As

Publication number Publication date
AU626700B2 (en) 1992-08-06
IN171597B (ja) 1992-11-21
CA2020461A1 (en) 1991-01-15
ES2059911T3 (es) 1994-11-16
NO176808B (no) 1995-02-20
CN1049524A (zh) 1991-02-27
EP0408063B1 (en) 1993-10-27
FI102240B (fi) 1998-11-13
HK7994A (en) 1994-02-04
FI903561A0 (fi) 1990-07-13
MX21559A (es) 1994-03-31
SG135793G (en) 1994-03-31
NZ234402A (en) 1991-11-26
EP0408063A1 (en) 1991-01-16
ATE96280T1 (de) 1993-11-15
NO903147D0 (no) 1990-07-13
PH30914A (en) 1997-12-23
AU5890290A (en) 1991-01-17
KR910002892A (ko) 1991-02-26
JPH0353850A (ja) 1991-03-07
FI102240B1 (fi) 1998-11-13
AR247472A1 (es) 1995-01-31
BR9003385A (pt) 1991-08-27
CN1062909C (zh) 2001-03-07
DK0408063T3 (da) 1993-12-06
DE69004170D1 (de) 1993-12-02
KR0158207B1 (ko) 1998-11-16
NO903147L (no) 1991-01-15
NO176808C (no) 1995-05-31
DE69004170T2 (de) 1994-03-24

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US5180597A (en) Process for the production of hydrolyzed vegetable proteins using gaseous hydrochloric acid and the product therefrom
WO2007066694A1 (ja) 大豆ペプチド混合物の製造法
EP0223560B1 (en) Flavour control of protein hydrolysates
JP2925028B2 (ja) 加水分解された植物タンパク質の製造方法及びこれから得られた生成物
EP0065663A1 (en) Method for the preparation of a protein hydrolyzate from whey protein
US20060193930A1 (en) Process for the preparation of protein hydrolysate from legumes
EP0495390B1 (en) A process for the production of hydrolyzed proteins
US20150239954A1 (en) Process for the preparation of gelatin
CN1494382A (zh) 从大豆粉中制备蛋白质水解产物的方法
US6896917B2 (en) Process for preparation of protein-hydrolysate from soy flour
EP1365660B1 (en) Process for preparation of protein-hydrolysate from soy flour
JP2000516635A (ja) 加水分解度の高い植物性ペプトンを得る方法およびその利用法
US20030022274A1 (en) Partially hydrolysed protein nutrient supplement
JP3813055B2 (ja) 高純度植物タンパク材料の製造方法
JPS6225011B2 (ja)
JP4548339B2 (ja) 高グルタミン・グルタミン酸含有ポリペプチド混合物及びその製造法
RU2203555C2 (ru) Способ получения ультрачистого растительного белкового материала (варианты)
JPH08308507A (ja) 蛋白質加水分解物の製造法
HU187046B (en) Method for producing protein preparation for food industrial purposes
JPH0638687A (ja) 蛋白質加水分解物の製造法
JPH01300854A (ja) 加水分解グルテンの製造法