JPS62143697A - オリゴペプチド混合物の製造法 - Google Patents
オリゴペプチド混合物の製造法Info
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- JPS62143697A JPS62143697A JP28168585A JP28168585A JPS62143697A JP S62143697 A JPS62143697 A JP S62143697A JP 28168585 A JP28168585 A JP 28168585A JP 28168585 A JP28168585 A JP 28168585A JP S62143697 A JPS62143697 A JP S62143697A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は苦味の極めて少ない平均鎖長３〜１０のオリゴ
ペプチドを主成分とするオリゴペプチド混合物の製造法
に関する。例えば、流動食、経管栄養食、健康食品等の
特殊食品に適したペプチド混合物を提供するものである
。
ペプチドを主成分とするオリゴペプチド混合物の製造法
に関する。例えば、流動食、経管栄養食、健康食品等の
特殊食品に適したペプチド混合物を提供するものである
。
（従来技術）
蛋白を氷解してオリゴペプチドを得る方法は多く知られ
ている。オリゴペプチドとしては、平均鎖長２〜３或い
は２〜５のディ若しくはトリペプチドを主成分とするも
の（例えば特公昭５７−４５５６０゜特開昭５８−１５
２４９８ 、或いは特開昭６０−１６４４９６等）が多
く、その他平均鎖長の比較的長いものも知られている。
ている。オリゴペプチドとしては、平均鎖長２〜３或い
は２〜５のディ若しくはトリペプチドを主成分とするも
の（例えば特公昭５７−４５５６０゜特開昭５８−１５
２４９８ 、或いは特開昭６０−１６４４９６等）が多
く、その他平均鎖長の比較的長いものも知られている。
これらオリゴペプチドの製造の最大の問題は氷解に伴う
苦味の発生である。しかし、その解決法は知られていな
い。
苦味の発生である。しかし、その解決法は知られていな
い。
一方、従来から蛋白を酵素を用いて水解する方法は数多
く知られており、なかでも氷解に伴う苦味発生の防止法
も幾つか知られている。例えば特開昭４７−２９５７７
には、苦味を呈しない蛋白質分解物を生成し得る酵素と
してアスペルギルス・オリーゼに属する菌由来酵素が開
示されている。しかし、作用ｐＨが２．２〜３．５、安
定領域も酸性にあり、水解の程度がペプチドレベルまで
開示されてない。
く知られており、なかでも氷解に伴う苦味発生の防止法
も幾つか知られている。例えば特開昭４７−２９５７７
には、苦味を呈しない蛋白質分解物を生成し得る酵素と
してアスペルギルス・オリーゼに属する菌由来酵素が開
示されている。しかし、作用ｐＨが２．２〜３．５、安
定領域も酸性にあり、水解の程度がペプチドレベルまで
開示されてない。
又、特開昭４８−８２０６８には、アスペルギルス・オ
リーゼに−４６又はアスペルギルス・ベシイカーラーに
−４７より得られる耐熱性蛋白分解酵素と耐熱性グルタ
ミナーゼを用いて苦味のない凋味料が得られることが開
示されている。しかし、氷解態様が本発明と異なるのみ
ならず遊離アミノ酸含量等も異なる。又、特開昭５０−
８８２９５には、平均残基数２．５以上のペプチド含有
液部に麹菌を接種してペプチダーゼを誘導させた酵素液
で蛋白原料を酵素分解する方法が開示されている。しか
し、氷解態様や遊離アミノ酸含量等も異なる。以上の従
来技術にはいずれも本発明のよ・うな腐敗の恐れが少な
い短時間内に平均鎖長３〜１０のオリゴペプチドを主成
分とする苦味の極めて少ないオリゴペプチド混合物を高
収率で得る方法が開示されてない。
リーゼに−４６又はアスペルギルス・ベシイカーラーに
−４７より得られる耐熱性蛋白分解酵素と耐熱性グルタ
ミナーゼを用いて苦味のない凋味料が得られることが開
示されている。しかし、氷解態様が本発明と異なるのみ
ならず遊離アミノ酸含量等も異なる。又、特開昭５０−
８８２９５には、平均残基数２．５以上のペプチド含有
液部に麹菌を接種してペプチダーゼを誘導させた酵素液
で蛋白原料を酵素分解する方法が開示されている。しか
し、氷解態様や遊離アミノ酸含量等も異なる。以上の従
来技術にはいずれも本発明のよ・うな腐敗の恐れが少な
い短時間内に平均鎖長３〜１０のオリゴペプチドを主成
分とする苦味の極めて少ないオリゴペプチド混合物を高
収率で得る方法が開示されてない。
（発明が解決しとうとする問題点）
本発明者等は、良好な消化吸収性の期待される平均鎖長
３〜１０のオリゴペプチ１′を製造することを試みるな
かで、σ）酵素分解に伴い苦味が発生する、■氷解中に
腐敗しやすい、■酸性或いはアルカリ性で水解すると腐
敗しにくいものの、得られる生成物の中和による塩の生
成が多く生じ好ましくない問題に遭遇した。
３〜１０のオリゴペプチ１′を製造することを試みるな
かで、σ）酵素分解に伴い苦味が発生する、■氷解中に
腐敗しやすい、■酸性或いはアルカリ性で水解すると腐
敗しにくいものの、得られる生成物の中和による塩の生
成が多く生じ好ましくない問題に遭遇した。
（問題を解決する為の手段）
本発明者等は前記問題点を解決すべく研究するなかで、
従来蛋白の氷解に多く用いられてきたエンド型プロテア
ーゼでは氷解がある程度以上進行しなかったり、どうし
ても苦味発生が避けられない、又エキソ型プロテアーゼ
では遊離アミノ酸が増えるばかりで目的とするオリゴペ
プチドが得られない壁にぶつかった。更に研究をすすめ
るなかで、エンド型プロテアーゼ及びエキソ型プロテア
ーゼ共存水系下に中性付近で水解すれば、苦味が発生し
ないばかりか、腐敗の心配の少ない短時間内に目的のオ
リゴペプチドが高収率で得られる知見を得て本発明を完
成するに到った。即ち、本発明は蛋白を、エンド型プロ
テアーゼ及びエキソ型プロテアーゼ共存水系下に、０．
５〜１０時間酵素分解し、苦味の極めて少ない平均鎖長
３〜１０のオリゴペプチドを冑ることを特徴とするオリ
ゴペプチド混合物の製造法である。
従来蛋白の氷解に多く用いられてきたエンド型プロテア
ーゼでは氷解がある程度以上進行しなかったり、どうし
ても苦味発生が避けられない、又エキソ型プロテアーゼ
では遊離アミノ酸が増えるばかりで目的とするオリゴペ
プチドが得られない壁にぶつかった。更に研究をすすめ
るなかで、エンド型プロテアーゼ及びエキソ型プロテア
ーゼ共存水系下に中性付近で水解すれば、苦味が発生し
ないばかりか、腐敗の心配の少ない短時間内に目的のオ
リゴペプチドが高収率で得られる知見を得て本発明を完
成するに到った。即ち、本発明は蛋白を、エンド型プロ
テアーゼ及びエキソ型プロテアーゼ共存水系下に、０．
５〜１０時間酵素分解し、苦味の極めて少ない平均鎖長
３〜１０のオリゴペプチドを冑ることを特徴とするオリ
ゴペプチド混合物の製造法である。
本発明に用いる蛋白は卵白等の動物性蛋白、大豆蛋白、
大豆ホエー蛋白等の植物性蛋白が好ましく、カゼインは
苦味が発生しやすくあまり好ましくない。
大豆ホエー蛋白等の植物性蛋白が好ましく、カゼインは
苦味が発生しやすくあまり好ましくない。
本発明においてエンド型プロテアーゼ及びエキソ型プロ
テアーゼ共存水系下に酵素分解することが重要である。
テアーゼ共存水系下に酵素分解することが重要である。
エンド型プロテアーゼによる酵素分解では遊離アミノ酸
の生成が少ないものの（通常５％以下）、酵素分解に時
間を要し、苦味が発生するので好ましくない。又、エキ
ソ型プロテアーゼによる酵素分解では遊離アミノ酸の生
成のみ多く、目的の平均鎖長のペプチドを得ることが困
難であり好ましくない。尚、エンド型プロテアーゼ及び
エキソ型プロテアーゼは同一酵素分解条件において作用
することが適当である。即ち、エンド型プロテアーゼの
作用ｐＨ、温度等においてエキソ型プロテアーゼも作用
することが好適である。
の生成が少ないものの（通常５％以下）、酵素分解に時
間を要し、苦味が発生するので好ましくない。又、エキ
ソ型プロテアーゼによる酵素分解では遊離アミノ酸の生
成のみ多く、目的の平均鎖長のペプチドを得ることが困
難であり好ましくない。尚、エンド型プロテアーゼ及び
エキソ型プロテアーゼは同一酵素分解条件において作用
することが適当である。即ち、エンド型プロテアーゼの
作用ｐＨ、温度等においてエキソ型プロテアーゼも作用
することが好適である。
換言すれば、エンド型プロテアーゼ及びエキソ型プロテ
アーゼ共存水系下に蛋白を遊離アミノ酸が５〜３５％（
好ましくは１０〜３０％）で、且つオリゴペプチド（遊
離アミノ酸及び未水解蛋白を除いたもの）の平均鎖長が
３〜１０（好ましくは５〜１０）となるように酵素分解
することが好適である。尚、エンド型プロテアーゼ及び
エキソ型プロテアーゼは同一酵素分解条件において作用
するものであれば動物由来、植物由来、微生物由来のも
のでも用いることができるが、好ましくはアスペルギル
ス属由来又はストレプトマイセス属出来のエンド型プロ
テアーゼ及びエキソ型プロテアーゼが適当である。例え
ば、アスペルギルス・オリーゼ超厚の市販ブチアーゼ「
プロチンＩ’ＮＪ （大和化成■製）、ｒＦＰｃ−３
０Ｊ （協和マイルス■販）、ストレプトマイセス・
グリセウス起原の市販プロテアーゼ「アクチナーゼ」
（科研製薬＠製）等はエンド型プロテアーゼ及びエキソ
型プロテアーゼを共存して含み好適である。エンド型プ
ロテアーゼのみでは苦味が発生し好ましくない。例えば
市販プロテアーゼ「アルカラーゼ」 （ノボ社製）（バ
チルス・リケルホルミス由来のエンド型プロテアーゼ）
、ペプシン（動物由来のエンド型プロテアーゼ）、プロ
チンＡＣ（大和化成＠製）（バチルス・サブチルス由来
のエンド型プロテアーゼ）等を用いて酵素分解したもの
は遊離アミノ酸の生成は少ないものの苦味が発生し適当
でない。
アーゼ共存水系下に蛋白を遊離アミノ酸が５〜３５％（
好ましくは１０〜３０％）で、且つオリゴペプチド（遊
離アミノ酸及び未水解蛋白を除いたもの）の平均鎖長が
３〜１０（好ましくは５〜１０）となるように酵素分解
することが好適である。尚、エンド型プロテアーゼ及び
エキソ型プロテアーゼは同一酵素分解条件において作用
するものであれば動物由来、植物由来、微生物由来のも
のでも用いることができるが、好ましくはアスペルギル
ス属由来又はストレプトマイセス属出来のエンド型プロ
テアーゼ及びエキソ型プロテアーゼが適当である。例え
ば、アスペルギルス・オリーゼ超厚の市販ブチアーゼ「
プロチンＩ’ＮＪ （大和化成■製）、ｒＦＰｃ−３
０Ｊ （協和マイルス■販）、ストレプトマイセス・
グリセウス起原の市販プロテアーゼ「アクチナーゼ」
（科研製薬＠製）等はエンド型プロテアーゼ及びエキソ
型プロテアーゼを共存して含み好適である。エンド型プ
ロテアーゼのみでは苦味が発生し好ましくない。例えば
市販プロテアーゼ「アルカラーゼ」 （ノボ社製）（バ
チルス・リケルホルミス由来のエンド型プロテアーゼ）
、ペプシン（動物由来のエンド型プロテアーゼ）、プロ
チンＡＣ（大和化成＠製）（バチルス・サブチルス由来
のエンド型プロテアーゼ）等を用いて酵素分解したもの
は遊離アミノ酸の生成は少ないものの苦味が発生し適当
でない。
しかし、これら苦味を発生ずるエンド型プロテアーゼに
本発明のエンド型プ１−１テアーゼ及びエキソ型プロテ
アーゼ共存酵素を（Ｉ川すると苦味が減少したオリゴペ
プチド混合物を得ることができる。
本発明のエンド型プ１−１テアーゼ及びエキソ型プロテ
アーゼ共存酵素を（Ｉ川すると苦味が減少したオリゴペ
プチド混合物を得ることができる。
本発明における酵素分解条件はｐＨが６〜１０（好まし
くはｐＨ７〜９）が適当である。あまり酸性側や、又あ
まりアルカリ性側では得られるオリゴペプチド混合物が
苦味を有したり、中和による塩の生成が多く、風味的、
用途（例えば経管栄養食等）的に好ましくない。酵素分
ＩＷ湯温度酵素の作用温度範囲であればよい。本発明で
は比較的短時間に目的のオリゴペプチド混合物が得られ
るので腐敗の心配が少なく温度を特定する必要はない。
くはｐＨ７〜９）が適当である。あまり酸性側や、又あ
まりアルカリ性側では得られるオリゴペプチド混合物が
苦味を有したり、中和による塩の生成が多く、風味的、
用途（例えば経管栄養食等）的に好ましくない。酵素分
ＩＷ湯温度酵素の作用温度範囲であればよい。本発明で
は比較的短時間に目的のオリゴペプチド混合物が得られ
るので腐敗の心配が少なく温度を特定する必要はない。
又、蛋白濃度は蛋白の種類により異なるが酵素が作用す
る濃度であればよい。又、酵素分解の時間は０゜５〜１
０時間（好ましくは１〜８時間）が適当である。酵素分
解温度にもよるが酵素分解に長時間要すると腐敗しやす
く適当でない。従来法では本発明のオリゴペプチドのよ
うな平均鎖長３〜１０にまで氷解するには長時間要する
ものを、本発明の方法（エンド型プロテアーゼ及びエキ
ソ型プロテアーゼ共存水系下酵素分解）を用いれば腐敗
の心配の少ない短時間内に目的のオリゴペプチドまで酵
素分解でき、極めて実用的である。
る濃度であればよい。又、酵素分解の時間は０゜５〜１
０時間（好ましくは１〜８時間）が適当である。酵素分
解温度にもよるが酵素分解に長時間要すると腐敗しやす
く適当でない。従来法では本発明のオリゴペプチドのよ
うな平均鎖長３〜１０にまで氷解するには長時間要する
ものを、本発明の方法（エンド型プロテアーゼ及びエキ
ソ型プロテアーゼ共存水系下酵素分解）を用いれば腐敗
の心配の少ない短時間内に目的のオリゴペプチドまで酵
素分解でき、極めて実用的である。
酵素分解した後、加熱処理（通常７０〜１５０℃で３０
分乃至数秒）等の公知の方法を用いて酵素失活すること
ができる。
分乃至数秒）等の公知の方法を用いて酵素失活すること
ができる。
蛋白酵素分解物は遠心分離、濾過等の公知の分離手段を
用いて、未分解物（通常沈澱物）と分解物（オリゴペプ
チド混合物）に分離することかできる。
用いて、未分解物（通常沈澱物）と分解物（オリゴペプ
チド混合物）に分離することかできる。
尚、酵素分解後、必要により任意の工程で酸またはアル
カリを用いて中和することができる。
カリを用いて中和することができる。
得られた分解物（オリゴペプチド混合物）は用途により
濃縮したり、乾燥したりすることができる。
濃縮したり、乾燥したりすることができる。
又、未分解物を再度酵素分解することもできる。
即ち、未分解物を再度本発明の方法により酵素分解して
苦味の発生を抑えてオリゴペプチド混合物の収率を上げ
ることができる。
苦味の発生を抑えてオリゴペプチド混合物の収率を上げ
ることができる。
又、未分解物を除去した後のペプチド混合物を再度酵素
分解することもできる。即ち、ぺ′プチド混合物を再度
本発明の方法により酵素分解して苦味の発生を抑えてオ
リゴペプチド混合物のペプチド鎖長、遊離アミノ酸含量
等の調整をすることができる。
分解することもできる。即ち、ぺ′プチド混合物を再度
本発明の方法により酵素分解して苦味の発生を抑えてオ
リゴペプチド混合物のペプチド鎖長、遊離アミノ酸含量
等の調整をすることができる。
本発明のオリゴペプチド混合物は平均鎖長３〜１０のオ
リゴペプチドと乾燥固形物あたり３５％以下（通常５〜
３５％）の遊離アミノ酸を含む苦味の極めて少ない風味
的に優れたものである。
リゴペプチドと乾燥固形物あたり３５％以下（通常５〜
３５％）の遊離アミノ酸を含む苦味の極めて少ない風味
的に優れたものである。
尚、平均鎖長は（オリゴペプチド混合物の完全加水分解
物中の遊離アミノ基−オリゴペプチド混合物の遊離アミ
ノ酸中の遊８１［アミノ基）を（オリゴペプチド混合物
中の’＞ｈ’ｆ、 Ｆｌｉｔアミノ基−オリゴペプチド
混合物の遊離アミノ酸中の遊離アミノ基）で除した値で
あり、アミノ基の定量はＴＮＢＳ （Ｔｒｉｎｉｔｒｏ
Ｂｅｎｚｅｎ ５ｕｌｆｏｎｉｃ ａｃｉｄ ）法を
用いて求めた。
物中の遊離アミノ基−オリゴペプチド混合物の遊離アミ
ノ酸中の遊８１［アミノ基）を（オリゴペプチド混合物
中の’＞ｈ’ｆ、 Ｆｌｉｔアミノ基−オリゴペプチド
混合物の遊離アミノ酸中の遊離アミノ基）で除した値で
あり、アミノ基の定量はＴＮＢＳ （Ｔｒｉｎｉｔｒｏ
Ｂｅｎｚｅｎ ５ｕｌｆｏｎｉｃ ａｃｉｄ ）法を
用いて求めた。
又オリゴペプチド混合物の完全加水分解は６Ｎの塩酸中
で１１０℃で２４時間分解した。
で１１０℃で２４時間分解した。
又、遊離アミノ酸はオリゴペプチド混合物を０１１％ト
リフルオロ酢酸／メタノール（７／３ ）の溶媒系にて
除ペプチド処理し、更に溶液をＳｔ’！Ｐ−ＰＡＫ （
日本ウォターズ・リミテド）処理して得た遊離アミノ酸
を自動アミノ酸□分析計を用いて測定した。
リフルオロ酢酸／メタノール（７／３ ）の溶媒系にて
除ペプチド処理し、更に溶液をＳｔ’！Ｐ−ＰＡＫ （
日本ウォターズ・リミテド）処理して得た遊離アミノ酸
を自動アミノ酸□分析計を用いて測定した。
（実施例）
以下実施例により本発明の実施態様を説明する。
実施例１
分離大豆蛋白（フジプロＮＥＷ−１７ｒ不二製油■製Ｊ
） １００ｇをｐＨ７の５％水溶液となし、アクチナ
ーゼＡＳ （科研製薬製、ストレプトマイセス・グリセ
ウス超厚） Ｌｇを用いて５０℃で５時間酵素分解し、
ｐ１１７に再調整後７０℃で３０分加熱して酵素失活さ
せ、冷却後遠心分離（５０００ｒｐｍ Ｘ ２０分）し
て上澄を得、凍結乾燥して６１ｇのオリゴペプチド混合
物を得た。
） １００ｇをｐＨ７の５％水溶液となし、アクチナ
ーゼＡＳ （科研製薬製、ストレプトマイセス・グリセ
ウス超厚） Ｌｇを用いて５０℃で５時間酵素分解し、
ｐ１１７に再調整後７０℃で３０分加熱して酵素失活さ
せ、冷却後遠心分離（５０００ｒｐｍ Ｘ ２０分）し
て上澄を得、凍結乾燥して６１ｇのオリゴペプチド混合
物を得た。
オリゴペプチド混合物を０．１％トリフルオロ酢酸／メ
タノール（７／３ ）の溶媒系にて除ペプチド処理し、
更に溶液を５ＥＰ−ＰＡＫ （日本ウォターズ・リミ
テド）処理して得た遊離アミノ酸を自動アミノ酸分析計
を用いて遊離アミノ酸を測定した結果１３．５％であっ
た。
タノール（７／３ ）の溶媒系にて除ペプチド処理し、
更に溶液を５ＥＰ−ＰＡＫ （日本ウォターズ・リミ
テド）処理して得た遊離アミノ酸を自動アミノ酸分析計
を用いて遊離アミノ酸を測定した結果１３．５％であっ
た。
又、（オリゴペプチド混合物の完全加水分解物中の遊離
アミノ基−オリゴペプチド混合物の遊離アミノ酸中の遊
離アミノ基）を（オリゴペプチド混合物中の遊離アミノ
基−オリゴペプチド混合物の遊離アミノ酸中の遊離アミ
ノ基）で除して平均鎖長を測定した。尚、アミノ基の定
量はＴＮＢＳ （Ｔｒｉｎｉｔｒｏ Ｂｅｎｚｅｎ ５
ｕｌｆｏｎｉｃ ａｃｉｄ ）法を用いて求めた。又オ
リゴペプチド混合物の完全加水分解は６Ｎの塩酸中で１
１０℃で２４時間分解した。この結果、平均鎖長を測定
した結果５．１であった。
アミノ基−オリゴペプチド混合物の遊離アミノ酸中の遊
離アミノ基）を（オリゴペプチド混合物中の遊離アミノ
基−オリゴペプチド混合物の遊離アミノ酸中の遊離アミ
ノ基）で除して平均鎖長を測定した。尚、アミノ基の定
量はＴＮＢＳ （Ｔｒｉｎｉｔｒｏ Ｂｅｎｚｅｎ ５
ｕｌｆｏｎｉｃ ａｃｉｄ ）法を用いて求めた。又オ
リゴペプチド混合物の完全加水分解は６Ｎの塩酸中で１
１０℃で２４時間分解した。この結果、平均鎖長を測定
した結果５．１であった。
又、５％水溶液を調製して試飲した結果苦味を感じなか
った。
った。
実施例２
実施例１と同様にして分離大豆蛋白１００ｇをｐＨ７の
５％水溶液となし、プロチンＦＮ （大和化成製、アス
ペルギルス・オリーゼ超厚）Ｉｇを用いて５０℃で５時
間酵素分解し、ｐＨ７に再調整後７０℃で３０分加熱し
て酵素失活させ、冷却後遠心分離して得た上澄を乾燥し
て６１ｇのオリゴペプチド混合物を得た。
５％水溶液となし、プロチンＦＮ （大和化成製、アス
ペルギルス・オリーゼ超厚）Ｉｇを用いて５０℃で５時
間酵素分解し、ｐＨ７に再調整後７０℃で３０分加熱し
て酵素失活させ、冷却後遠心分離して得た上澄を乾燥し
て６１ｇのオリゴペプチド混合物を得た。
オリゴペプチド混合物は遊離アミノ酸９．２％の苦味の
ないものであった。又、オリゴペプチドの平均鎖長は５
．２であった。
ないものであった。又、オリゴペプチドの平均鎖長は５
．２であった。
実施例３
実施例２と同様にして基質を卵白にかえ、酵素量を５ｇ
に増やして５３ｇのオリゴペプチド混合物を得た。
に増やして５３ｇのオリゴペプチド混合物を得た。
遊離アミノ酸１９．３％の苦味のないものであり、オリ
ゴペプチドの平均鎖長は５，７であった。
ゴペプチドの平均鎖長は５，７であった。
実施例４
実施例１と同様にして分離大豆蛋白１００ｇをｐＨ７の
５％水溶液となし、ＦＰＣ−３０（アスペルギルス・オ
リーゼ超厚、協和マイルス■販） Ｉｇを用いて５０℃
で５時間酵素分解し、ｐ１１７に再調整後７０’Ｃで３
０分加熱して酵素失活さ一臥冷却後遠心分離して得た上
澄を乾燥して６７ｇのオリゴペプチド混合物を得た。
５％水溶液となし、ＦＰＣ−３０（アスペルギルス・オ
リーゼ超厚、協和マイルス■販） Ｉｇを用いて５０℃
で５時間酵素分解し、ｐ１１７に再調整後７０’Ｃで３
０分加熱して酵素失活さ一臥冷却後遠心分離して得た上
澄を乾燥して６７ｇのオリゴペプチド混合物を得た。
遊離アミノ酸１３．３％の苦味のないものであり、オリ
ゴペプチドの平均鎖長は６．９であった。
ゴペプチドの平均鎖長は６．９であった。
比較例１
分離大豆蛋白１００ｇをｐ１１７の５％水溶液となし、
プロチン＾Ｃ（大和化成＠製、バシラス・サブチルス超
厚＞ Ｉｇを用いて５０’Ｃで５時間酵素分解し、ｐＨ
７に再調整後７０℃で３０分加熱して酵素失活させ、冷
却後遠心分離して得た上澄を乾燥して６１ｇのオリゴペ
プチド混合物を得た。
プロチン＾Ｃ（大和化成＠製、バシラス・サブチルス超
厚＞ Ｉｇを用いて５０’Ｃで５時間酵素分解し、ｐＨ
７に再調整後７０℃で３０分加熱して酵素失活させ、冷
却後遠心分離して得た上澄を乾燥して６１ｇのオリゴペ
プチド混合物を得た。
平均鎖長９．０、遊離アミノ酸４．０％の大変苦いもの
であった。
であった。
実施例５
比較例１と同様にして、酵素をプロチンＡＣ（大和化成
部製、バシラス・サブチルス超厚） ＩｇとＦＰＣ−３
０（アスペルギルス・オリーゼ超厚、協和マイルス■販
）Ｉｇとを併用してｐ１１７で５時間酵素分解し、ｐＨ
１に再調整後７０℃で３０分加熱して酵素失活させ、冷
却後遠心分離して得た上澄を乾燥して７８ｇのオリゴペ
プチド混合物を得た。又、同様にｐＨ９で５時間酵素分
解し、７８．５ｇのオリゴペプチド混合物を得た。
部製、バシラス・サブチルス超厚） ＩｇとＦＰＣ−３
０（アスペルギルス・オリーゼ超厚、協和マイルス■販
）Ｉｇとを併用してｐ１１７で５時間酵素分解し、ｐＨ
１に再調整後７０℃で３０分加熱して酵素失活させ、冷
却後遠心分離して得た上澄を乾燥して７８ｇのオリゴペ
プチド混合物を得た。又、同様にｐＨ９で５時間酵素分
解し、７８．５ｇのオリゴペプチド混合物を得た。
各々のオリゴペプチド混合物の平均鎖長は前者６．２、
後者５．３、又遊離アミノ酸は前者１３゜４％、後者１
４．２％であった。灰分量は前者６．３％、後者７．０
％であった。
後者５．３、又遊離アミノ酸は前者１３゜４％、後者１
４．２％であった。灰分量は前者６．３％、後者７．０
％であった。
５％溶液は両者共苦味の殆ど感じられないものであった
。
。
比較例３
分離大豆蛋白１００ｇをｐＨ１，５の５％水溶液となし
、ペプシン（ノボ社製） ０．１ｇを用いて酵素分解し
、以下実施例１と同様にして７５ｇのオリゴペプチド混
合物を得た。
、ペプシン（ノボ社製） ０．１ｇを用いて酵素分解し
、以下実施例１と同様にして７５ｇのオリゴペプチド混
合物を得た。
遊離アミノ酸２．５％の苦いものであり、オリゴペプチ
ドの平均鎖長は１３．３であった。又、灰分量は２０．
５％であった。
ドの平均鎖長は１３．３であった。又、灰分量は２０．
５％であった。
（効果）
以上詳述したように、本発明により苦味の極めて少ない
平均鎖長３〜１ｏのオリゴペプチドを主成分とするオリ
ゴペプチド混合物を、腐敗の心配もなく、塩の生成も極
めて少ない実用的方法で得ることが可能になったもので
あり産業の発達に多いに寄与するものである。
平均鎖長３〜１ｏのオリゴペプチドを主成分とするオリ
ゴペプチド混合物を、腐敗の心配もなく、塩の生成も極
めて少ない実用的方法で得ることが可能になったもので
あり産業の発達に多いに寄与するものである。
Claims (10)
- （１）蛋白を、エンド型プロテアーゼ及びエキソ型プロ
テアーゼ共存水系下に、０．５〜１０時間酵素分解し、
苦味の極めて少ない平均鎖長３〜１０のオリゴペプチド
を得ることを特徴とするオリゴペプチド混合物の製造法
。 - （２）エンド型プロテアーゼ及びエキソ型プロテアーゼ
が同一酵素分解条件において作用する特許請求の範囲第
（１）項記載の製造法。 - （３）蛋白が大豆蛋白である特許請求の範囲第（１）項
記載の製造法。 - （４）蛋白が卵白である特許請求の範囲第（１）項記載
の製造法。 - （５）同一酵素分解条件のｐＨが６〜１０である特許請
求の範囲第（２）項記載の製造法。 - （６）エンド型プロテアーゼ及びエキソ型プロテアーゼ
がアスペルギルス属由来又はストレプトマイセス属由来
である特許請求の範囲第（１）項記載の製造法。 - （７）オリゴペプチド混合物が遊離アミノ酸を５〜３５
％含む特許請求の範囲第（１）項記載の製造法。 - （８）任意のエンド型プロテアーゼにエンド型プロテア
ーゼ及びエキソ型プロテアーゼ共存酵素を併用する特許
請求の範囲第（１）項記載の製造法。 - （９）蛋白を、エンド型プロテアーゼ及びエキソ型プロ
テアーゼ共存水系下に、０．５〜１０時間酵素分解し、
未分解物を再度酵素分解する特許請求の範囲第（１）項
記載の製造法。 - （１０）蛋白を、エンド型プロテアーゼ及びエキソ型プ
ロテアーゼ共存水系下に、０．５〜１０時間酵素分解し
、未分解物を除去した後のペプチド混合物を再度酵素分
解する特許請求の範囲第（１）項記載の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP28168585A JPS62143697A (ja) | 1985-12-13 | 1985-12-13 | オリゴペプチド混合物の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP28168585A JPS62143697A (ja) | 1985-12-13 | 1985-12-13 | オリゴペプチド混合物の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS62143697A true JPS62143697A (ja) | 1987-06-26 |
| JPH0360480B2 JPH0360480B2 (ja) | 1991-09-13 |
Family
ID=17642557
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP28168585A Granted JPS62143697A (ja) | 1985-12-13 | 1985-12-13 | オリゴペプチド混合物の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS62143697A (ja) |
Cited By (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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-
1985
- 1985-12-13 JP JP28168585A patent/JPS62143697A/ja active Granted
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Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0360480B2 (ja) | 1991-09-13 |
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