JPS62232341A - 非ゲル化大豆蛋白の製造法 - Google Patents
非ゲル化大豆蛋白の製造法Info
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- JPS62232341A JPS62232341A JP7637686A JP7637686A JPS62232341A JP S62232341 A JPS62232341 A JP S62232341A JP 7637686 A JP7637686 A JP 7637686A JP 7637686 A JP7637686 A JP 7637686A JP S62232341 A JPS62232341 A JP S62232341A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は加熱してもゲル化しない大豆蛋白の製造法を提
供するものである。
供するものである。
（従来技術）
大豆蛋白を７５蛋白と１１３蛋白に分画する方法が多く
知られている。例えば、特願昭４６−９０２８９．特願
昭４７−７２６０６．特願昭５４−３１１６８．特願昭
５０−１５０７６２、特願昭５４−６０８９９．特開昭
５５−１２１２７５．特願昭５６−２１６００３、特願
昭５７−１３９１０５．その他エルドリソジ等、ブリソ
ゲ等、ウォルフ等、タン等の諸法等。
知られている。例えば、特願昭４６−９０２８９．特願
昭４７−７２６０６．特願昭５４−３１１６８．特願昭
５０−１５０７６２、特願昭５４−６０８９９．特開昭
５５−１２１２７５．特願昭５６−２１６００３、特願
昭５７−１３９１０５．その他エルドリソジ等、ブリソ
ゲ等、ウォルフ等、タン等の諸法等。
又、大豆蛋白の酵素分解と加熱処理を組み合わせた処理
法も幾つか知られている。例えば特公昭４８−２４２６
２、特公昭５５−１０２８ 、特開昭６０−１１０２４
９等である。
法も幾つか知られている。例えば特公昭４８−２４２６
２、特公昭５５−１０２８ 、特開昭６０−１１０２４
９等である。
本発明は■７Ｓ蛋白含量が高く、■ある条件の加熱処理
及び酵素分解と組み合わせることにより一層粘度が低下
し、ゲル化能が無くなり、■溶解性に優れる点で前記発
明と異なるものである。
及び酵素分解と組み合わせることにより一層粘度が低下
し、ゲル化能が無くなり、■溶解性に優れる点で前記発
明と異なるものである。
（発明が解決しようとする問題点）
従来、大豆蛋白はその機能特性であるゲル形成性が追求
されてきた。
されてきた。
又、一方では機能特性に変化を持たせたり風味を改良し
たりする目的から加水分解された大豆蛋白も研究されて
きた。しかし、ゲル形成性を弱いながらも有しているも
のが殆どである。
たりする目的から加水分解された大豆蛋白も研究されて
きた。しかし、ゲル形成性を弱いながらも有しているも
のが殆どである。
本発明者等は従来とは逆のゲル形成性のない大豆蛋白を
目的とした。更に、溶液状態において極めて粘度が低く
、溶解性に優れ且つ風味に優れる大豆蛋白を目的とした
。
目的とした。更に、溶液状態において極めて粘度が低く
、溶解性に優れ且つ風味に優れる大豆蛋白を目的とした
。
（問題を解決する為の手段）及び（作用）本発明者等は
７５大豆蛋白とｌＩＳ大豆蛋白の加熱による粘度低下を
研究し、更にこれを酵素処理して非ゲル化大豆蛋白を得
る研究に発展させるなかで７８蛋白の比率が高い程非ゲ
ル化大豆蛋白が得られやすく、又、ＩＩＳ蛋白の比率が
高いと加熱後の酵素処理によりＩＩＳ塩基性サブユニッ
トに冨む画分が沈澱してくる知見を得た。このことは加
熱条件の微妙な違いが蛋白の高次構造を変え、弱い加り
へでは塩基性サブユニットはｕｎｆｏｌｄｉｎｇが十分
でない為酵素分解を受けに＜＜、逆に熔解性の高い酸性
サブユニットが酵素分解を受けやすくなる為、結果的に
１１３塩基性サブユニ・７トが重合・沈澱するものと推
察した。かかる１１Ｓ塩基性サブユニツトの重合・沈澱
を防止することが溶解性を向上するに違いないとの確信
のもとに研究を進めるなかで、７Ｓ蛋白と１１Ｓ蛋白の
比がある値以上であれば加熱してもゲル化せず、また水
解率が２５％でもＮＳＩが９０以上という高い値を示す
非ゲル化大豆蛋白が得られる知見を得て本発明を完成す
るに到った。
７５大豆蛋白とｌＩＳ大豆蛋白の加熱による粘度低下を
研究し、更にこれを酵素処理して非ゲル化大豆蛋白を得
る研究に発展させるなかで７８蛋白の比率が高い程非ゲ
ル化大豆蛋白が得られやすく、又、ＩＩＳ蛋白の比率が
高いと加熱後の酵素処理によりＩＩＳ塩基性サブユニッ
トに冨む画分が沈澱してくる知見を得た。このことは加
熱条件の微妙な違いが蛋白の高次構造を変え、弱い加り
へでは塩基性サブユニットはｕｎｆｏｌｄｉｎｇが十分
でない為酵素分解を受けに＜＜、逆に熔解性の高い酸性
サブユニットが酵素分解を受けやすくなる為、結果的に
１１３塩基性サブユニ・７トが重合・沈澱するものと推
察した。かかる１１Ｓ塩基性サブユニツトの重合・沈澱
を防止することが溶解性を向上するに違いないとの確信
のもとに研究を進めるなかで、７Ｓ蛋白と１１Ｓ蛋白の
比がある値以上であれば加熱してもゲル化せず、また水
解率が２５％でもＮＳＩが９０以上という高い値を示す
非ゲル化大豆蛋白が得られる知見を得て本発明を完成す
るに到った。
即ち、本発明は大豆蛋白中の７５蛋白が５５重量％以上
の大豆蛋白溶液を１００°Ｃ〜２００°Ｃで３０秒以上
加熱処理し、水解率１５％以上となるように酵素分解す
ることを特徴とする非ゲル化大豆蛋白の製造法である。
の大豆蛋白溶液を１００°Ｃ〜２００°Ｃで３０秒以上
加熱処理し、水解率１５％以上となるように酵素分解す
ることを特徴とする非ゲル化大豆蛋白の製造法である。
本発明に用いる大豆蛋白溶液は大豆蛋白中の７８蛋白が
５５重量％以上（好ましくは６０重量％以上）であるこ
とが必要である。
５５重量％以上（好ましくは６０重量％以上）であるこ
とが必要である。
７Ｓ蛋白が５５重量％未満では非ゲル化大豆蛋白が得ら
れるもののＮＳＩの高いものが得られず好ましくない。
れるもののＮＳＩの高いものが得られず好ましくない。
７Ｓ蛋白が５５重量％以上若しくは６０Ｊｉ量％以上の
大豆蛋白は公知の方法を用いて得ることができる。例え
ば、特開昭４９−３１８４３、特開昭５８−３６３４３
等の（従来技術）の項に記載の方法、Ｔｈａｎｈ等の方
法（Ｐｌａｎｔ Ｐｈｙｓｉｏｌ （１９７５） ５
６．１９−２２） 、特願昭６０−２７９２５、特願昭
６０−７７２５７等に開示の方法を用いることができる
。
大豆蛋白は公知の方法を用いて得ることができる。例え
ば、特開昭４９−３１８４３、特開昭５８−３６３４３
等の（従来技術）の項に記載の方法、Ｔｈａｎｈ等の方
法（Ｐｌａｎｔ Ｐｈｙｓｉｏｌ （１９７５） ５
６．１９−２２） 、特願昭６０−２７９２５、特願昭
６０−７７２５７等に開示の方法を用いることができる
。
本発明における大豆蛋白溶液の加熱は酵素分解処理と組
み合わせて非ゲル化蛋白を得る為に極めて重要である。
み合わせて非ゲル化蛋白を得る為に極めて重要である。
特に７５蛋白とＩＩＳ蛋白の比率によりその条件は異な
るが、最低１００℃以上で、最低３０秒以上の加熱時間
が必須である 通常、大豆蛋白溶液の濃度は約５〜２０重量％、ｐＨは
約６〜８が適当である。
るが、最低１００℃以上で、最低３０秒以上の加熱時間
が必須である 通常、大豆蛋白溶液の濃度は約５〜２０重量％、ｐＨは
約６〜８が適当である。
次ぎに、水解率１５％以上になるように酵素分解する。
水解率は０．２２モルのトリクロル酢酸溶液に可溶性の
窒素を全窒素で除した百分率で表され、窒素の測定はケ
ルプール法等の公知の方法を用いることができる。水解
率１５％未満では目的を達成する−ことができない。
窒素を全窒素で除した百分率で表され、窒素の測定はケ
ルプール法等の公知の方法を用いることができる。水解
率１５％未満では目的を達成する−ことができない。
酵素は公知の植物由来、動物由来若しくは微生物由来の
酵素を用いることができる。中性プロテアーゼ、アルカ
リプロテアーゼ、セリンプロテアーゼ、金属プロテアー
ゼ等の任意の酵素若しくは酵素含有物を１種又は２種以
上用いることができる。酵素の添加量は、目的の水解率
が得られるように実験的に決めることができるが、通常
、酵素の場合は蛋白に対し０．０１〜５重量％が適当で
あり、それぞれの酵素の作用する９１及び温度で約５〜
１２０分の氷解で目的を達成できる。酵素反応後のｐＨ
が酸性若しくはアルカリ性にかたよりすぎると、得られ
る氷解物の風味が悪化したり熔解性が低下したりするの
でｐＨ６〜８程度に中和した方が好ましい。
酵素を用いることができる。中性プロテアーゼ、アルカ
リプロテアーゼ、セリンプロテアーゼ、金属プロテアー
ゼ等の任意の酵素若しくは酵素含有物を１種又は２種以
上用いることができる。酵素の添加量は、目的の水解率
が得られるように実験的に決めることができるが、通常
、酵素の場合は蛋白に対し０．０１〜５重量％が適当で
あり、それぞれの酵素の作用する９１及び温度で約５〜
１２０分の氷解で目的を達成できる。酵素反応後のｐＨ
が酸性若しくはアルカリ性にかたよりすぎると、得られ
る氷解物の風味が悪化したり熔解性が低下したりするの
でｐＨ６〜８程度に中和した方が好ましい。
このようにして得られた加熱・氷解大豆蛋白溶液は公知
の乾燥手段を用いて乾燥することができる。
の乾燥手段を用いて乾燥することができる。
かくして得られた大豆蛋白は溶液状態（濃度１２重量％
）において市販分離大豆蛋白が約１００００ ＣＰ程度
の粘度を示すのに対し２０ＣＰ程度の極めて低い粘度を
示す。又、本発明の大豆蛋白は濃度１２重量％の加熱物
において全くゲル化しない特徴を有する。市販分離大豆
蛋白は同濃度において１０（ｇ／ｃＩ１１）程度のゲル
強度を有する。
）において市販分離大豆蛋白が約１００００ ＣＰ程度
の粘度を示すのに対し２０ＣＰ程度の極めて低い粘度を
示す。又、本発明の大豆蛋白は濃度１２重量％の加熱物
において全くゲル化しない特徴を有する。市販分離大豆
蛋白は同濃度において１０（ｇ／ｃＩ１１）程度のゲル
強度を有する。
通常ゲル強度は、２゜５％食塩溶液における１２％蛋白
溶液を８０℃で３０分加熱し、２５℃まで冷却しカード
メーター（飯尾（■製）を用いて測定して求めることが
できる。
溶液を８０℃で３０分加熱し、２５℃まで冷却しカード
メーター（飯尾（■製）を用いて測定して求めることが
できる。
（実施例）
以下実施例により本発明の実施態様を説明する。
実施例Ｉ
Ｔｈａｎｈ等の方法（Ｐｌａｎｔ Ｐｈｙｓｉｏｌ、５
６．１９−２２．１９７５）により得た７Ｓ蛋白画分と
ＩＩＳ蛋白画分を次表−１に示す割合に混合し１０重量
％濃度の大豆蛋白溶液とし、ｐＨ７，２にて１４０″ｃ
１分νＴＩＳ装置を用いて加熱処理し、５０℃に冷却後
プロチン０．５％を加え１５分酵素分解し０．２２Ｍの
ＴＣＡ可溶窒素率が２５％の酵素分解大豆蛋白液を得、
ＶＴＩＳを用いて１４０℃１０秒加熱して酵素を失活さ
せ、スプレードライして大豆蛋白を得た。得られた大豆
蛋白の各々のＮＳＩを同表−１に示す。
６．１９−２２．１９７５）により得た７Ｓ蛋白画分と
ＩＩＳ蛋白画分を次表−１に示す割合に混合し１０重量
％濃度の大豆蛋白溶液とし、ｐＨ７，２にて１４０″ｃ
１分νＴＩＳ装置を用いて加熱処理し、５０℃に冷却後
プロチン０．５％を加え１５分酵素分解し０．２２Ｍの
ＴＣＡ可溶窒素率が２５％の酵素分解大豆蛋白液を得、
ＶＴＩＳを用いて１４０℃１０秒加熱して酵素を失活さ
せ、スプレードライして大豆蛋白を得た。得られた大豆
蛋白の各々のＮＳＩを同表−１に示す。
表−１
Ｎｏ、１２３４５６７
７Ｓ ８０ ７０ ６０ ５０ ４０ ３０ ２０
１１５ ２０ ３０ ４０ ５０ ６０ ７０ ８ＯＮ
ＳＩ ９６ ９４ ９１ ８７ ８４ ８１ ７５７
Ｓ蛋白画分が５５重量％以上でＮＳＩが９０以上の大豆
蛋白が得られることが分かった。
１１５ ２０ ３０ ４０ ５０ ６０ ７０ ８ＯＮ
ＳＩ ９６ ９４ ９１ ８７ ８４ ８１ ７５７
Ｓ蛋白画分が５５重量％以上でＮＳＩが９０以上の大豆
蛋白が得られることが分かった。
いずれも１２重量％溶液を加熱してもゲルを形成しない
非ゲル化大豆蛋白であった。
非ゲル化大豆蛋白であった。
又、大豆臭が少なく風味良好なものとすることができた
。
。
尚、ＮＳＩ （７）測定法は、大豆蛋白３．５ｇニ水１
００ｍ （１を加え、４０℃で１時間攪拌（４００ＰＰ
Ｍ）抽出し、２５００ＲＰＭで１０分間遠心分離して得
た上澄みと、沈澱物に水１００ｍ ｌを加え同様の処理
をして得た上澄みとを合わせてものの窒素含量を大豆蛋
白の窒素含量で除した百分率で表した。窒素含量の測定
はケルプール法を用いた。
００ｍ （１を加え、４０℃で１時間攪拌（４００ＰＰ
Ｍ）抽出し、２５００ＲＰＭで１０分間遠心分離して得
た上澄みと、沈澱物に水１００ｍ ｌを加え同様の処理
をして得た上澄みとを合わせてものの窒素含量を大豆蛋
白の窒素含量で除した百分率で表した。窒素含量の測定
はケルプール法を用いた。
又、７Ｓ、ＩＩＳ蛋白の測定法は、試料を１％ＳＯＳと
１０ｍＭβメルカプトエタノールを含む０．３５Ｍトリ
ス塩酸バッファー（ｐＨ６，８）に溶解し、ＳＯＳポリ
アクリルアミド電気泳動（ゲル濃度１５％）を行ったｏ
（Ｗｅｂｅｒ ＆ ０ｓｂｏｎ等の方法Ｊ Ｂｉｏ
ｌ、 Ｃｈｅｍ、 ２４４Ｌ４４０６ ’６９）泳動後
クマジーブリリアントブルーで染色後デンシトメーター
で７ｓ蛋白、１１ｓ蛋白を測定した。
１０ｍＭβメルカプトエタノールを含む０．３５Ｍトリ
ス塩酸バッファー（ｐＨ６，８）に溶解し、ＳＯＳポリ
アクリルアミド電気泳動（ゲル濃度１５％）を行ったｏ
（Ｗｅｂｅｒ ＆ ０ｓｂｏｎ等の方法Ｊ Ｂｉｏ
ｌ、 Ｃｈｅｍ、 ２４４Ｌ４４０６ ’６９）泳動後
クマジーブリリアントブルーで染色後デンシトメーター
で７ｓ蛋白、１１ｓ蛋白を測定した。
参考例１
（分離大豆蛋白、７Ｓ蛋白、１１３蛋白の加熱処理によ
る粘度変化） 特願昭６０−２７９２５の方法により７Ｓ蛋白を主成分
とする（電気泳動法による測定で７８％が７５蛋白）蛋
白（７Ｓとよぷ）とＩＩＳ蛋白を主成分とする（電気泳
動法による測定で７８％がＩＩＳ蛋白）蛋白（１１Ｓと
よぶ）とを得た。市販分離大豆蛋白（フジプローＲ）
（ＳＰＩ と呼ぶ）、７Ｓ及び１１Ｓの１２％溶液（
ｐＨ７，５）を欠配の条件で処理をした場合の粘度の変
移を示した。
る粘度変化） 特願昭６０−２７９２５の方法により７Ｓ蛋白を主成分
とする（電気泳動法による測定で７８％が７５蛋白）蛋
白（７Ｓとよぷ）とＩＩＳ蛋白を主成分とする（電気泳
動法による測定で７８％がＩＩＳ蛋白）蛋白（１１Ｓと
よぶ）とを得た。市販分離大豆蛋白（フジプローＲ）
（ＳＰＩ と呼ぶ）、７Ｓ及び１１Ｓの１２％溶液（
ｐＨ７，５）を欠配の条件で処理をした場合の粘度の変
移を示した。
表−２（粘度：単位はＣＰ）
Ｎｏ、 １ ２ ３ ．４ＳＰＩ １
２０ １２００ １００００ １５０００７Ｓ
１３０ １３００ １２０ ６０１１Ｓ７０
８００ １２０００ １０００００（不溶）表−２の続
き 温度 加熱 ８０”Ｃ１００℃ １２０℃時間 無
し ３０分 ３０分 ３０分但し、粘度は加熱処理後
冷却（２５℃）し、Ｂ型粘度針（東京計器（＠）製）を
用いて測定した。
２０ １２００ １００００ １５０００７Ｓ
１３０ １３００ １２０ ６０１１Ｓ７０
８００ １２０００ １０００００（不溶）表−２の続
き 温度 加熱 ８０”Ｃ１００℃ １２０℃時間 無
し ３０分 ３０分 ３０分但し、粘度は加熱処理後
冷却（２５℃）し、Ｂ型粘度針（東京計器（＠）製）を
用いて測定した。
以上のように７５は加熱により重合・増粘しなかった。
実施例１の７Ｓの高いＮＳＩの維持は、係る参考例１と
酵素分解の組合せにより達成されるものである。
酵素分解の組合せにより達成されるものである。
（効果）
以上詳述したように、本発明により■非ゲル化■低粘度
■風味良好■高ＮＳＩの大豆蛋白が可能になったもので
あり種々の食品に用いることができ産業の発達に寄与す
るものである。
■風味良好■高ＮＳＩの大豆蛋白が可能になったもので
あり種々の食品に用いることができ産業の発達に寄与す
るものである。
Claims (1)
- （１）大豆蛋白中の７５蛋白が５５重量％以上の大豆蛋
白溶液を１００℃〜２００℃で３０秒以上加熱処理し、
水解率１５％以上となるように酵素分解することを特徴
とする非ゲル化大豆蛋白の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7637686A JPS62232341A (ja) | 1986-04-01 | 1986-04-01 | 非ゲル化大豆蛋白の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7637686A JPS62232341A (ja) | 1986-04-01 | 1986-04-01 | 非ゲル化大豆蛋白の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS62232341A true JPS62232341A (ja) | 1987-10-12 |
| JPH0544256B2 JPH0544256B2 (ja) | 1993-07-05 |
Family
ID=13603617
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP7637686A Granted JPS62232341A (ja) | 1986-04-01 | 1986-04-01 | 非ゲル化大豆蛋白の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS62232341A (ja) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0797928A1 (en) * | 1996-03-28 | 1997-10-01 | Fuji Oil Co., Ltd. | A protein hydrolysate and process for producing same |
| EP0797927A1 (en) * | 1996-03-28 | 1997-10-01 | Fuji Oil Co., Ltd. | Soybean protein hydrolysate, process for producing the same, and meat products and drinks using the same |
| WO1998044807A1 (en) * | 1997-04-04 | 1998-10-15 | Monsanto Company | High beta-conglycinin products and their use |
| WO2006080426A1 (ja) * | 2005-01-27 | 2006-08-03 | Fuji Oil Company, Limited | 大豆蛋白の製造方法 |
| JP2009011312A (ja) * | 2007-06-06 | 2009-01-22 | Fuji Oil Co Ltd | ゲル状食品 |
-
1986
- 1986-04-01 JP JP7637686A patent/JPS62232341A/ja active Granted
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0797928A1 (en) * | 1996-03-28 | 1997-10-01 | Fuji Oil Co., Ltd. | A protein hydrolysate and process for producing same |
| EP0797927A1 (en) * | 1996-03-28 | 1997-10-01 | Fuji Oil Co., Ltd. | Soybean protein hydrolysate, process for producing the same, and meat products and drinks using the same |
| US6022702A (en) * | 1996-03-28 | 2000-02-08 | Fuji Oil Company Limited | Process for producing a soy protein hydrolysate |
| US6126973A (en) * | 1996-03-28 | 2000-10-03 | Fuji Oil Company Limited | Soybean protein hydrolysate, process for producing the same, and meat products and drinks using the same |
| WO1998044807A1 (en) * | 1997-04-04 | 1998-10-15 | Monsanto Company | High beta-conglycinin products and their use |
| WO2006080426A1 (ja) * | 2005-01-27 | 2006-08-03 | Fuji Oil Company, Limited | 大豆蛋白の製造方法 |
| JP2009011312A (ja) * | 2007-06-06 | 2009-01-22 | Fuji Oil Co Ltd | ゲル状食品 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0544256B2 (ja) | 1993-07-05 |
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