JPS61185196A - サイクロデキストリンの生成方法 - Google Patents
サイクロデキストリンの生成方法Info
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- JPS61185196A JPS61185196A JP2511985A JP2511985A JPS61185196A JP S61185196 A JPS61185196 A JP S61185196A JP 2511985 A JP2511985 A JP 2511985A JP 2511985 A JP2511985 A JP 2511985A JP S61185196 A JPS61185196 A JP S61185196A
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- JP
- Japan
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- cyclodextrin
- amount
- enzyme
- adsorbed
- immobilized enzyme
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- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〈産業上の利用分野〉
本発明は、固定化酵素を用いてサイクロデキストリンを
生成する方法に関するものである。
生成する方法に関するものである。
〈従来の技術〉
バチルスマセランス菌が生産するサイクロデキストリン
グルカノトランスフェラーゼ（以下ＣＧＴａｓａと略称
するンは馬鈴薯澱粉、トウモロコシ澱粉などに作用して
サイクロデキストリン（以下ＣＤと略称する）を生成す
ることは古くから知られている。
グルカノトランスフェラーゼ（以下ＣＧＴａｓａと略称
するンは馬鈴薯澱粉、トウモロコシ澱粉などに作用して
サイクロデキストリン（以下ＣＤと略称する）を生成す
ることは古くから知られている。
またこのＣＤには６個のグルコースからなるα−ＣＤ、
７個のグルコースからなるβ−ＣＤ、８個のグルコース
からなるγ−ＣＤなどが含まれる。
７個のグルコースからなるβ−ＣＤ、８個のグルコース
からなるγ−ＣＤなどが含まれる。
ところで、従来のＣＤの製造は澱粉懸濁液にα−アミラ
ーゼまたはＣＧＴａｓｅを加えて液化した後、これら酵
素を加熱失活させ、さらに当該液化澱粉液にＣＧＴａ
ｓ ｅを加えて約２４時間反応させるというバッチ法で
行われている。
ーゼまたはＣＧＴａｓｅを加えて液化した後、これら酵
素を加熱失活させ、さらに当該液化澱粉液にＣＧＴａ
ｓ ｅを加えて約２４時間反応させるというバッチ法で
行われている。
〈発明が解決しようとする問題点〉
しかしながら、このような方法でＣＤを製造する場合反
応時間が非常に長時間かかること、またＣＤ生成に使用
するＣＧＴａ ｓ ｅはバッチ式であるため、再使用が
できず使い捨てとなり、酵素費用が高くつくなどの欠点
がある。
応時間が非常に長時間かかること、またＣＤ生成に使用
するＣＧＴａ ｓ ｅはバッチ式であるため、再使用が
できず使い捨てとなり、酵素費用が高くつくなどの欠点
がある。
そこで本発明者等は先にＣＤの連続的製造を目的とし、
ＣＧＴａ ｓ ｅを弱塩基性アニオン交換樹脂に吸着さ
せた固定化酵素を提案したが、当該固定化酵素をカラム
に充填したバイオリアクターを用い、ＣＤの生成を行っ
たところ、カラムに通す液化澱粉液の流速がＣＤの生成
量に極めて重要であることを知見した。
ＣＧＴａ ｓ ｅを弱塩基性アニオン交換樹脂に吸着さ
せた固定化酵素を提案したが、当該固定化酵素をカラム
に充填したバイオリアクターを用い、ＣＤの生成を行っ
たところ、カラムに通す液化澱粉液の流速がＣＤの生成
量に極めて重要であることを知見した。
〈問題点を解決する手段〉
本発明はこれらの知見に基づくもので、バチルスマセラ
ンス菌から生産されるサイクロデキストリングリカット
ランスフェラーゼを弱塩基性アニオン交換樹脂に吸着さ
せた固定化酵素に、液化澱粉液を接触させてサイクロデ
キストリンを生成させるにあたり、当該固定化酵素を充
填したカラムに、液化澱粉液を接触時間１２０分以内の
流速で通液することを特徴とするサイクロデキストリン
の生成方法に関するものである。
ンス菌から生産されるサイクロデキストリングリカット
ランスフェラーゼを弱塩基性アニオン交換樹脂に吸着さ
せた固定化酵素に、液化澱粉液を接触させてサイクロデ
キストリンを生成させるにあたり、当該固定化酵素を充
填したカラムに、液化澱粉液を接触時間１２０分以内の
流速で通液することを特徴とするサイクロデキストリン
の生成方法に関するものである。
〈作用〉 ゛
以下に本発明の詳細な説明する。
ＣＧＴａ ｓ ｅは、α−１，４−グルカンから転移反
応によりＣＤを生成するいわゆるサイクリゼイションの
外に、ＣＤの環を開裂すると同時に他の糖を結合するカ
プリング反応や直鎖オリゴ糖量の転移反応であるデスプ
ロポーション反応の触媒となる特異な性質がある。した
がって澱粉からＣＤを効率よく多量に生成するためには
、この複雑な作用機構をうまく制御してやる必要がある
。
応によりＣＤを生成するいわゆるサイクリゼイションの
外に、ＣＤの環を開裂すると同時に他の糖を結合するカ
プリング反応や直鎖オリゴ糖量の転移反応であるデスプ
ロポーション反応の触媒となる特異な性質がある。した
がって澱粉からＣＤを効率よく多量に生成するためには
、この複雑な作用機構をうまく制御してやる必要がある
。
従来からイオン交換樹脂などを担体とした固定化酵素は
種々な酵素で試みられているが、加水分解酵素や異性化
酵素のような通常の酵素では反応速度が遅いので、接触
時間を大きくしてプロダクトの生成量を高めているのが
普通であり、接触時間を１２０分以上とするのが通常で
ある。また、接触時間を大にしても悪影響を及ぼさない
場合が多い。
種々な酵素で試みられているが、加水分解酵素や異性化
酵素のような通常の酵素では反応速度が遅いので、接触
時間を大きくしてプロダクトの生成量を高めているのが
普通であり、接触時間を１２０分以上とするのが通常で
ある。また、接触時間を大にしても悪影響を及ぼさない
場合が多い。
しかるに、当該ＣＧＴａ ｓ ｅは転移酵素であるため
、一般の酵素とは挙動が異なり、接触時間が大きいと前
記したような種々な副反応が起こりプロダクトの生成量
は低下することが判明した。
、一般の酵素とは挙動が異なり、接触時間が大きいと前
記したような種々な副反応が起こりプロダクトの生成量
は低下することが判明した。
第１図は弱塩基性アニオン交換樹脂アンバーライ）ＩＲ
Ａ−９３にＣＧＴａ ｓ ｅを蛋白質として２４゜６２
■／ｇ−湿潤樹脂と５．７５■／ｇ−湿潤樹脂を吸着さ
せた固定化酵素を各々カラムに充填し、４％液化澱粉液
を種々な接触時間で通液した際の処理液中のα、β、γ
の各々のＣＤ生成量を示したものである。
Ａ−９３にＣＧＴａ ｓ ｅを蛋白質として２４゜６２
■／ｇ−湿潤樹脂と５．７５■／ｇ−湿潤樹脂を吸着さ
せた固定化酵素を各々カラムに充填し、４％液化澱粉液
を種々な接触時間で通液した際の処理液中のα、β、γ
の各々のＣＤ生成量を示したものである。
第１図から明らかなように処理液中にはα、β、γの３
種類のＣＤが生成されるが、ＣＧＴａ ｓ ｅ吸着量２
４．６２■／ｇ−湿潤樹脂の場合（実線）、通液の接触
時間を大きくすればする程、ＣＤ生成量は著しく低下す
る。この理由は酵素活性が強すぎて一度生成された３成
分が分解するためと考えられる。
種類のＣＤが生成されるが、ＣＧＴａ ｓ ｅ吸着量２
４．６２■／ｇ−湿潤樹脂の場合（実線）、通液の接触
時間を大きくすればする程、ＣＤ生成量は著しく低下す
る。この理由は酵素活性が強すぎて一度生成された３成
分が分解するためと考えられる。
一方、ＣＧＴａ ｓ ｅ吸着量５．７５ｑ／ｇ−湿潤樹
脂の場合（点、％ｉｌ） 、酵素吸着量が少なくなった
分だけ、酵素活性が弱くなりＣＤの分解は少なくなるが
、しかし、その傾向は前者と同様である。
脂の場合（点、％ｉｌ） 、酵素吸着量が少なくなった
分だけ、酵素活性が弱くなりＣＤの分解は少なくなるが
、しかし、その傾向は前者と同様である。
以上のような知見からＣＧＴａ ｓ ｅを弱塩基性アニ
オン交換樹脂に吸着させた固定化酵素に液化澱粉液を通
してＣＤを生成する場合、すくなくとも接触時間を１２
０分以内（ＳＶｏ、５以上）、好ましくは接触時間を９
０分以内（ＳＶｏ、６７以上）とする必要がある。また
ＣＧＴａｓｅを２０■／ｇ−湿潤樹脂前後吸着させた固
定化酵素を用いる場合は、好ましくは接触時間を３０分
前後（ＳＶ２前後）とするのがよく、またＣＧＴａ ｓ
ｅを５■／ｇ−湿潤樹脂前後吸着させた固定化酵素を
用いる場合は、好ましくは接触時間を６０分前後（ＳＶ
１前後）とするのがよい。
オン交換樹脂に吸着させた固定化酵素に液化澱粉液を通
してＣＤを生成する場合、すくなくとも接触時間を１２
０分以内（ＳＶｏ、５以上）、好ましくは接触時間を９
０分以内（ＳＶｏ、６７以上）とする必要がある。また
ＣＧＴａｓｅを２０■／ｇ−湿潤樹脂前後吸着させた固
定化酵素を用いる場合は、好ましくは接触時間を３０分
前後（ＳＶ２前後）とするのがよく、またＣＧＴａ ｓ
ｅを５■／ｇ−湿潤樹脂前後吸着させた固定化酵素を
用いる場合は、好ましくは接触時間を６０分前後（ＳＶ
１前後）とするのがよい。
本発明に用いる固定化酵素としては弱塩基性アニオン交
換樹脂にＣＧＴａ ｓ ｅを蛋白質として０．５〜３０
■の範囲で吸着させたものを用いる。
換樹脂にＣＧＴａ ｓ ｅを蛋白質として０．５〜３０
■の範囲で吸着させたものを用いる。
弱塩基性アニオン交換樹脂としては、ポリアミン、１・
２級アミン、３級アミンなどを交換基の主体とし、樹脂
の母体はスチレンとジビニルベンゼンの共重合体、アク
リルとジビニルベンゼンの共重合体、あるいはフェノー
ル系のものであり、アンバーライト（登録商標）ＩＲＡ
−９３、ＩＲＡ−９４、ＩＲＡ−６８、ＩＲＡ−４７、
Ｉ ＲＡ−３５、！Ｒ−４５、ダイヤイオン（登録商標
）ＷＡＩＯ１ＷＡ２０、ＷＡ３０、レバチット（登録商
標）ＭＰ６４、ＭＰ６２など、あるいはこれらと同等の
ものを使用することができる。なお弱塩基性アニオン交
換樹脂には塩基性度の強いものから弱いものまで各種の
ものがあり、比較的塩基性度の強い弱塩基性アニオン交
換樹脂は、場合によっては中塩基性アニオン交換樹脂と
呼称されることがあるが、本発明はこの様な比較的塩基
性度の強い弱塩基性アニオン交換樹脂も使用できる。ま
た母体構造がいわゆるゲルタイプと巨大網目状構造（Ｍ
Ｒタイプ）とがあるが、後者の方が粒子の細孔径が大き
いので酵素が吸着され易く有利である。また、当該イオ
ン交換樹脂の粒子径としては、Ｏ，ＯＳ〜０．６鶴のも
のを用いるが、好ましくは粒子径０．１〜０．２ｆｉの
ものがよい。すなわち、粒子径があまり小さいと固定化
酵素をカラムに充填し、これに液化澱粉液を通液した場
合、圧力損失の増大をきたす。一方、粒子径があまり大
きいと表面積が小となり、吸着させようとする酵素の量
が小となり、固定化酵素の容積が大きくなって経済的に
不利となる。
２級アミン、３級アミンなどを交換基の主体とし、樹脂
の母体はスチレンとジビニルベンゼンの共重合体、アク
リルとジビニルベンゼンの共重合体、あるいはフェノー
ル系のものであり、アンバーライト（登録商標）ＩＲＡ
−９３、ＩＲＡ−９４、ＩＲＡ−６８、ＩＲＡ−４７、
Ｉ ＲＡ−３５、！Ｒ−４５、ダイヤイオン（登録商標
）ＷＡＩＯ１ＷＡ２０、ＷＡ３０、レバチット（登録商
標）ＭＰ６４、ＭＰ６２など、あるいはこれらと同等の
ものを使用することができる。なお弱塩基性アニオン交
換樹脂には塩基性度の強いものから弱いものまで各種の
ものがあり、比較的塩基性度の強い弱塩基性アニオン交
換樹脂は、場合によっては中塩基性アニオン交換樹脂と
呼称されることがあるが、本発明はこの様な比較的塩基
性度の強い弱塩基性アニオン交換樹脂も使用できる。ま
た母体構造がいわゆるゲルタイプと巨大網目状構造（Ｍ
Ｒタイプ）とがあるが、後者の方が粒子の細孔径が大き
いので酵素が吸着され易く有利である。また、当該イオ
ン交換樹脂の粒子径としては、Ｏ，ＯＳ〜０．６鶴のも
のを用いるが、好ましくは粒子径０．１〜０．２ｆｉの
ものがよい。すなわち、粒子径があまり小さいと固定化
酵素をカラムに充填し、これに液化澱粉液を通液した場
合、圧力損失の増大をきたす。一方、粒子径があまり大
きいと表面積が小となり、吸着させようとする酵素の量
が小となり、固定化酵素の容積が大きくなって経済的に
不利となる。
次ぎに弱塩基性アニオン交換樹脂にＣＧＴａ Ｓ ｅを
吸着させる方法を説明すると、まず当該イオン交換樹脂
をアルカリ溶液で再生し、交換基を遊離塩基形にしたの
ち、ｐＨ６前後のパンファー溶液、たとえば酢酸・酢酸
ナトリウム溶液、リン酸・リン酸ナトリウム溶液で洗浄
し、前処理を行う。このように調整した当該イオン交換
樹脂の一定量にＣＧＴａ ｓｅを接触させ吸着させる。
吸着させる方法を説明すると、まず当該イオン交換樹脂
をアルカリ溶液で再生し、交換基を遊離塩基形にしたの
ち、ｐＨ６前後のパンファー溶液、たとえば酢酸・酢酸
ナトリウム溶液、リン酸・リン酸ナトリウム溶液で洗浄
し、前処理を行う。このように調整した当該イオン交換
樹脂の一定量にＣＧＴａ ｓｅを接触させ吸着させる。
ＣＧＴａ ｓ ｅの添加量は蛋白質として０．０５〜１
．５ｑ／ｍ６ ［活性５〜２５０ＴＨＵ （Ｔｉ １ｄ
ｅｎＨｕｄｓｏｎ単位）／ｍｌ］の濃度の酵素溶液を樹
脂量の容量あたりｌＯ倍量程度用いる。好ましくは蛋白
質として０．１５〜０．４ｏｖ／ｍｆ（活性２０〜６０
ＴＨＵ）の濃度の酵素溶液を樹脂量の１０倍量用いると
よい。また、接触法としては容器に樹脂と酵素溶液を入
れ、バッチ法で攪拌しながら吸着させるか、あるいは樹
脂をカラムに充填し、酵素溶液を下降流または上昇流で
通液する。この場合、流出液を再循環して吸着させても
よい。接触時間としては０．５〜４時間で吸着させるが
、好ましくは１時間程度がよい。
．５ｑ／ｍ６ ［活性５〜２５０ＴＨＵ （Ｔｉ １ｄ
ｅｎＨｕｄｓｏｎ単位）／ｍｌ］の濃度の酵素溶液を樹
脂量の容量あたりｌＯ倍量程度用いる。好ましくは蛋白
質として０．１５〜０．４ｏｖ／ｍｆ（活性２０〜６０
ＴＨＵ）の濃度の酵素溶液を樹脂量の１０倍量用いると
よい。また、接触法としては容器に樹脂と酵素溶液を入
れ、バッチ法で攪拌しながら吸着させるか、あるいは樹
脂をカラムに充填し、酵素溶液を下降流または上昇流で
通液する。この場合、流出液を再循環して吸着させても
よい。接触時間としては０．５〜４時間で吸着させるが
、好ましくは１時間程度がよい。
く効果〉
以上説明したごとく弱塩基性アニオン交換樹脂にＣＧＴ
ａ ｓ ｅを吸着させた固定化酵素をカラムに充填し、
液化澱粉液を所定の流速で通すことにより、ＣＤを効率
的、連続的また短時間で製造することができる。さらに
、固定化酵素を使用することにより、ハツチ法のように
酵素が１回きりの使い捨てでないため、酵素の消費量が
大幅に節減でき経済的メリットは非常に大きい。
ａ ｓ ｅを吸着させた固定化酵素をカラムに充填し、
液化澱粉液を所定の流速で通すことにより、ＣＤを効率
的、連続的また短時間で製造することができる。さらに
、固定化酵素を使用することにより、ハツチ法のように
酵素が１回きりの使い捨てでないため、酵素の消費量が
大幅に節減でき経済的メリットは非常に大きい。
以下に本発明の効果をより明確とするために実施例を説
明する。
明する。
〈実施例〉
遊離塩基形の粒径約１００メツシユの弱塩基性アニオン
交換樹脂アンバーライトＩ ＲＡ−９３，５ｍＥづつを
各々１００ｍｆｆ１のビーカーに入れ、これにＣＧＴａ
’ｓｅ酵素液（蛋白質３．０５ｎｇ／ｍｌ、活性４７５
ＴＨＩＪ／ｍｊ２）を２０ｍ１と５ｍｌ及び水３０ｒｒ
＋４’と４５ｍｊ！加え、スターラーで攪拌（約２００
ｒ、ｐ、ｍ、） しながら１時間反応させ、酵素を吸着
させる。酵素吸着量は湿潤樹脂１ｇあたり蛋白質として
２４．６２■と５，７５■であった。
交換樹脂アンバーライトＩ ＲＡ−９３，５ｍＥづつを
各々１００ｍｆｆ１のビーカーに入れ、これにＣＧＴａ
’ｓｅ酵素液（蛋白質３．０５ｎｇ／ｍｌ、活性４７５
ＴＨＩＪ／ｍｊ２）を２０ｍ１と５ｍｌ及び水３０ｒｒ
＋４’と４５ｍｊ！加え、スターラーで攪拌（約２００
ｒ、ｐ、ｍ、） しながら１時間反応させ、酵素を吸着
させる。酵素吸着量は湿潤樹脂１ｇあたり蛋白質として
２４．６２■と５，７５■であった。
これらの固定化酵素を各々カラムに充填し、２００ｍ１
の１／１０酢酸・酢酸ナトリウムバッファー溶液（ｐＨ
６，０）で洗浄し、次いで４％液化澱粉液を温度５０℃
で種々な接触時間で通液し、各々の処理液のα、β、γ
−ＣＤの生成量を測定した。
の１／１０酢酸・酢酸ナトリウムバッファー溶液（ｐＨ
６，０）で洗浄し、次いで４％液化澱粉液を温度５０℃
で種々な接触時間で通液し、各々の処理液のα、β、γ
−ＣＤの生成量を測定した。
その結果を第１図に示す。なお、ＣＤ生成量とは澱粉が
ＣＤに変化した際の重量％を示す。
ＣＤに変化した際の重量％を示す。
第１図より、接触時間を大とするとＣＤの分解反応及び
カプリング反応が著しく、特にα−ＣＤの生成量が少な
くなることを示している。
カプリング反応が著しく、特にα−ＣＤの生成量が少な
くなることを示している。
第１図は実施例の結果を示すもので、接触時間とＣＤ生
成量の関係を示すグラフで縦軸にＣＤ生成量、横軸に接
触時間を示す。
成量の関係を示すグラフで縦軸にＣＤ生成量、横軸に接
触時間を示す。
Claims (1)
- バチルスマセランス菌から生産されるサイクロデキスト
リングルカノトランスフェラーゼを弱塩基性アニオン交
換樹脂に吸着させた固定化酵素に、液化澱粉液を接触さ
せてサイクロデキストリンを生成させるにあたり、当該
固定化酵素を充填したカラムに液化澱粉液を接触時間１
２０分以内の流速で通液することを特徴とするサイクロ
デキストリンの生成方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2511985A JPS61185196A (ja) | 1985-02-14 | 1985-02-14 | サイクロデキストリンの生成方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2511985A JPS61185196A (ja) | 1985-02-14 | 1985-02-14 | サイクロデキストリンの生成方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61185196A true JPS61185196A (ja) | 1986-08-18 |
| JPH0523753B2 JPH0523753B2 (ja) | 1993-04-05 |
Family
ID=12157042
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2511985A Granted JPS61185196A (ja) | 1985-02-14 | 1985-02-14 | サイクロデキストリンの生成方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS61185196A (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH01108986A (ja) * | 1987-10-23 | 1989-04-26 | Honen Corp | 高分子分岐デキストリン組成物の製造法 |
| JPH01319501A (ja) * | 1988-05-25 | 1989-12-25 | Uop Inc | シクロデキストリンの製造法 |
| JPH0330674A (ja) * | 1989-06-29 | 1991-02-08 | Natl Food Res Inst | サイクロデキストリングルカノトランスフェラーゼの固定化による該酵素の作用変換方法 |
| JP2014097019A (ja) * | 2012-11-15 | 2014-05-29 | Toyama Prefecture | チューリッパリン類の製造方法 |
-
1985
- 1985-02-14 JP JP2511985A patent/JPS61185196A/ja active Granted
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH01108986A (ja) * | 1987-10-23 | 1989-04-26 | Honen Corp | 高分子分岐デキストリン組成物の製造法 |
| JPH01319501A (ja) * | 1988-05-25 | 1989-12-25 | Uop Inc | シクロデキストリンの製造法 |
| JPH0330674A (ja) * | 1989-06-29 | 1991-02-08 | Natl Food Res Inst | サイクロデキストリングルカノトランスフェラーゼの固定化による該酵素の作用変換方法 |
| JP2014097019A (ja) * | 2012-11-15 | 2014-05-29 | Toyama Prefecture | チューリッパリン類の製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0523753B2 (ja) | 1993-04-05 |
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