JPS61185188A - 固定化酵素 - Google Patents
固定化酵素Info
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- JPS61185188A JPS61185188A JP2511885A JP2511885A JPS61185188A JP S61185188 A JPS61185188 A JP S61185188A JP 2511885 A JP2511885 A JP 2511885A JP 2511885 A JP2511885 A JP 2511885A JP S61185188 A JPS61185188 A JP S61185188A
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- JP
- Japan
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- amount
- resin
- anion exchange
- basic anion
- adsorbed
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- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〈産業上の利用分野〉
本発明はサイクロデキストリンを生産する際に用いる固
定化酵素に関するものである。
定化酵素に関するものである。
〈従来の技術〉
バチルスマセランス菌が生産するサイクロデキストリン
グルカノトランスフェラーゼ（以下ＣＧＴａｓｅと略称
する）は馬鈴薯澱粉、トウモロコシ澱粉などに作用して
サイクロデキストリン（以下ＣＤと略称する）を生成す
ることは古くから知られている。また、このＣＤには６
個のグルコースからなるα−ＣＤ、７個のグルコースか
らなるβ−ＣＤ、８個のグルコースからなるγ−ＣＤな
どが含まれる。
グルカノトランスフェラーゼ（以下ＣＧＴａｓｅと略称
する）は馬鈴薯澱粉、トウモロコシ澱粉などに作用して
サイクロデキストリン（以下ＣＤと略称する）を生成す
ることは古くから知られている。また、このＣＤには６
個のグルコースからなるα−ＣＤ、７個のグルコースか
らなるβ−ＣＤ、８個のグルコースからなるγ−ＣＤな
どが含まれる。
ところで、従来からＣＤの製造は澱粉懸濁液にα−アミ
ラーゼまたはＣＧＴａ ｓ ｅを加えて液化した後、こ
れら酵素を加熱失活させ、さらに当該液化澱粉液にＣＧ
Ｔａ ｓ ｅを加えて約２４時間反応させるというバッ
チ法で行われている。
ラーゼまたはＣＧＴａ ｓ ｅを加えて液化した後、こ
れら酵素を加熱失活させ、さらに当該液化澱粉液にＣＧ
Ｔａ ｓ ｅを加えて約２４時間反応させるというバッ
チ法で行われている。
〈発明が解決しようとする問題点〉
しかしながら、このような方法でＣＤを製造する場合、
反応時間が非常に長時間かかること、またＣＤ生成に使
用するＣＧＴａ ｓ ｅはバッチ式であるため再使用が
できず使い捨てになるため、酵素費用が高くつくなどの
欠点がある。
反応時間が非常に長時間かかること、またＣＤ生成に使
用するＣＧＴａ ｓ ｅはバッチ式であるため再使用が
できず使い捨てになるため、酵素費用が高くつくなどの
欠点がある。
そこで、本発明者等はＣＤの連続的製造と酵素の有効利
用の目的のためにＣＧＴａ ｓ ｅの固定化について鋭
意研究を行った結果、ＣＧＴａ ｓ ｅが弱塩基性アニ
オン交換樹脂に極めて効果的に吸着固定化されること、
またＣＧＴａ ｓ ｅの単位樹脂あたりの固定化量がＣ
Ｄの生成量に大きく影響し、一定の範囲内で吸着させな
いと所期の目的を達し得ないことを見出した。
用の目的のためにＣＧＴａ ｓ ｅの固定化について鋭
意研究を行った結果、ＣＧＴａ ｓ ｅが弱塩基性アニ
オン交換樹脂に極めて効果的に吸着固定化されること、
またＣＧＴａ ｓ ｅの単位樹脂あたりの固定化量がＣ
Ｄの生成量に大きく影響し、一定の範囲内で吸着させな
いと所期の目的を達し得ないことを見出した。
く問題点を解決する手段〉
本発明はこれらの知単に基づくもので、弱塩基性アニオ
ン交換樹脂の湿潤樹脂１ｇあたりに、バチルスマセラン
ス菌から生産されるＣＧＴａ ｓ ｅを蛋白質として０
．５〜３０■の範囲で吸着させたことを特徴とする固定
化酵素に関するものである。
ン交換樹脂の湿潤樹脂１ｇあたりに、バチルスマセラン
ス菌から生産されるＣＧＴａ ｓ ｅを蛋白質として０
．５〜３０■の範囲で吸着させたことを特徴とする固定
化酵素に関するものである。
く作用〉
以下に本発明の詳細な説明する。
本発明に用いる弱塩基性アニオン交換樹脂としては、ポ
リアミン、１・２級アミン、３級アミンなどを交換基の
主体とし、樹脂の母体はスチレンとジビニルベンゼンの
共重合体、アクリルとジビニルベンゼンの共重合体、あ
るいはフェノール系のものであり、アンバーライト（登
録商標）ＩＲＡ−９３、ＩＲＡ−９４、ＩＲＡ−６８、
ＩＲＡ−４７、ＩＲＡ−３５、ＩＲ−４５、ダイヤイオ
ン（登録商標）ＷＡＩＯ１ＷＡ２０．ＷＡ３０゜レバチ
ット（登録商標）ＭＰ６４、ＭＰ６２など、あるいはこ
れらと同等のものを使用することができる。
リアミン、１・２級アミン、３級アミンなどを交換基の
主体とし、樹脂の母体はスチレンとジビニルベンゼンの
共重合体、アクリルとジビニルベンゼンの共重合体、あ
るいはフェノール系のものであり、アンバーライト（登
録商標）ＩＲＡ−９３、ＩＲＡ−９４、ＩＲＡ−６８、
ＩＲＡ−４７、ＩＲＡ−３５、ＩＲ−４５、ダイヤイオ
ン（登録商標）ＷＡＩＯ１ＷＡ２０．ＷＡ３０゜レバチ
ット（登録商標）ＭＰ６４、ＭＰ６２など、あるいはこ
れらと同等のものを使用することができる。
なお弱塩基性アニオン交換樹脂には塩基性度の強いもの
から弱いものまで各種のものがあり、比較的塩基性度の
強い弱塩基性アニオン交換樹脂は、場合によっては中塩
基性アニオン交換樹脂と呼称されることがあるが、本発
明はこの様な比較的塩基性度の強い弱塩基性アニオン交
換樹脂も使用できる。また母体構造がいわゆるゲルタイ
プと巨大網目状構造（ＭＲタイプ）とがあるが、後者の
方が粒子の細孔径が大きいので酵素が吸着され易く有利
である。また当該イオン交換樹脂の粒子径としては、０
．０５〜０．６ｆｌのものを用いるが、好ましくは粒子
径０．１〜０．２ ｍｍのものがよい。すなわち、粒子
径があまり小さいと固定化酵素をカラムに充填し、これ
に液化澱粉を通液した場合、圧力損失の増大をきたす。
から弱いものまで各種のものがあり、比較的塩基性度の
強い弱塩基性アニオン交換樹脂は、場合によっては中塩
基性アニオン交換樹脂と呼称されることがあるが、本発
明はこの様な比較的塩基性度の強い弱塩基性アニオン交
換樹脂も使用できる。また母体構造がいわゆるゲルタイ
プと巨大網目状構造（ＭＲタイプ）とがあるが、後者の
方が粒子の細孔径が大きいので酵素が吸着され易く有利
である。また当該イオン交換樹脂の粒子径としては、０
．０５〜０．６ｆｌのものを用いるが、好ましくは粒子
径０．１〜０．２ ｍｍのものがよい。すなわち、粒子
径があまり小さいと固定化酵素をカラムに充填し、これ
に液化澱粉を通液した場合、圧力損失の増大をきたす。
一方粒子径があまり大きいと表面積が小となり、吸着さ
せようとする酵素の量が小となり、固定化酵素の容積が
大きくなって経済的に不利となる。
せようとする酵素の量が小となり、固定化酵素の容積が
大きくなって経済的に不利となる。
次ぎに弱塩基性アニオン交換樹脂にＣＧＴａｓｅを吸着
させる方法を説明すると、まず当該イオン交換樹脂をア
ルカリ溶液で再生し、交換基を遊離塩基形にしたのち、
ｐＨ６前後のパンファー溶液、たとえば酢酸・酢酸ナト
リウム溶液、リン酸・リン酸ナトリウム溶液で洗浄し前
処理を行う。
させる方法を説明すると、まず当該イオン交換樹脂をア
ルカリ溶液で再生し、交換基を遊離塩基形にしたのち、
ｐＨ６前後のパンファー溶液、たとえば酢酸・酢酸ナト
リウム溶液、リン酸・リン酸ナトリウム溶液で洗浄し前
処理を行う。
このように調整した当該イオン交換樹脂の一定量にＣＧ
Ｔａ ｓ ｅを接触させ吸着させる。ＣＧＴａｓｅの添
加量は蛋白質として０．０５〜１．５■／ｍｌ［活性５
〜２５０ＴＨＵ （Ｔｉ ｌ ｄｅｎＨｕｄｓｏｎ単位
／ ｍ ｌ 単位部度の酵素溶液を樹脂量の容量あたり
１０倍量程度用いる。好ましくは蛋白質として０．１５
〜０．４Ｎ／ｍｊ！ （活性２０〜６０ＴＨＵ）の濃度
の酵素溶液を樹脂量の１０°倍量用いるとよい。また接
触法とし′ては容器に樹脂と酵素溶液を入れ、バッチ法
で攪拌しながら吸着させるか、あるいは樹脂をカラムに
充填し、酵素溶液を下降流または上昇流で通液する。こ
の場合、流出液を再循環して吸着させてもよい。接触時
間としては０．５〜４時間で吸着させるが、好ましくは
１時間程度がよい。
Ｔａ ｓ ｅを接触させ吸着させる。ＣＧＴａｓｅの添
加量は蛋白質として０．０５〜１．５■／ｍｌ［活性５
〜２５０ＴＨＵ （Ｔｉ ｌ ｄｅｎＨｕｄｓｏｎ単位
／ ｍ ｌ 単位部度の酵素溶液を樹脂量の容量あたり
１０倍量程度用いる。好ましくは蛋白質として０．１５
〜０．４Ｎ／ｍｊ！ （活性２０〜６０ＴＨＵ）の濃度
の酵素溶液を樹脂量の１０°倍量用いるとよい。また接
触法とし′ては容器に樹脂と酵素溶液を入れ、バッチ法
で攪拌しながら吸着させるか、あるいは樹脂をカラムに
充填し、酵素溶液を下降流または上昇流で通液する。こ
の場合、流出液を再循環して吸着させてもよい。接触時
間としては０．５〜４時間で吸着させるが、好ましくは
１時間程度がよい。
次ぎに弱塩基性アニオン交換樹脂に吸着させるＣＧＴ
ａ ｓ ｅの量について説明する。
ａ ｓ ｅの量について説明する。
従来から酵素をイオン交換樹脂などの担体に吸着させて
固定化する場合、加水分解酵素、異性化酵素のような通
常の酵素ではイオン交換樹脂への吸着量が大である程、
得られる固定化酵素の力価は大で、またその固定化酵素
の性能も優れているのが普通である。
固定化する場合、加水分解酵素、異性化酵素のような通
常の酵素ではイオン交換樹脂への吸着量が大である程、
得られる固定化酵素の力価は大で、またその固定化酵素
の性能も優れているのが普通である。
しかるに、当該ＣＧＴａ ｓ ｅは転移酵素であるため
、一般の酵素とは挙動が異なり、必ずしも吸着量の増大
が性能上昇に結びつかず、過度に吸着量を増大させると
逆にその性能を低下させることが判明した。
、一般の酵素とは挙動が異なり、必ずしも吸着量の増大
が性能上昇に結びつかず、過度に吸着量を増大させると
逆にその性能を低下させることが判明した。
第１図は弱塩基性アニオン交換樹脂アンバーライトＩＲ
Ａ−９３にＣＧＴａ ｓ ｅを種々な量で吸着させた固
定化酵素を各々カラムに充填し、４％液化澱粉液を流速
ＳＶＩ〜３で通液した際の、処理液中のＣＤ生成量を示
したものである。
Ａ−９３にＣＧＴａ ｓ ｅを種々な量で吸着させた固
定化酵素を各々カラムに充填し、４％液化澱粉液を流速
ＳＶＩ〜３で通液した際の、処理液中のＣＤ生成量を示
したものである。
第１図から明らかなように単位樹脂あたりのＣＧＴａ
ｓ ｅの吸着量が少なくても、多くても処理液に生成さ
れるＣＤ量が少なくなる。すなわち、ＣＧＴａ ｓ ｅ
の吸着量が少ないと酵素活性が弱くＣＤが十分に生成せ
ず、ま・た吸着量がある値以上になると酵素活性が強す
ぎて一度生成されたＣＤが分解する。
ｓ ｅの吸着量が少なくても、多くても処理液に生成さ
れるＣＤ量が少なくなる。すなわち、ＣＧＴａ ｓ ｅ
の吸着量が少ないと酵素活性が弱くＣＤが十分に生成せ
ず、ま・た吸着量がある値以上になると酵素活性が強す
ぎて一度生成されたＣＤが分解する。
したがって、当該弱塩基性アニオン交換樹脂に吸着され
るＣＧＴａ ｓ ｅの吸着量としては湿潤樹脂１ｇあた
り蛋白質として０．５〜３０■（活性７０〜５０００Ｔ
ＨＵ）の範囲で吸着させるのがよく、好ましくは１〜２
０■の範囲で吸着させるのが好ましい。なお本発明にお
ける湿潤樹脂とは、水分含有率５０〜６０％程度の水を
吸着した一般に市販されている状態のものを指す。また
ＣＧＴａｓｅは強塩基性アニオン交換樹脂あるいは合成
吸着剤などにも吸着され、当該弱塩基性アニオン交換樹
脂と同様な挙動を示すが、ＣＤ生成量は後者よりも劣り
、担体として好ましくない。
るＣＧＴａ ｓ ｅの吸着量としては湿潤樹脂１ｇあた
り蛋白質として０．５〜３０■（活性７０〜５０００Ｔ
ＨＵ）の範囲で吸着させるのがよく、好ましくは１〜２
０■の範囲で吸着させるのが好ましい。なお本発明にお
ける湿潤樹脂とは、水分含有率５０〜６０％程度の水を
吸着した一般に市販されている状態のものを指す。また
ＣＧＴａｓｅは強塩基性アニオン交換樹脂あるいは合成
吸着剤などにも吸着され、当該弱塩基性アニオン交換樹
脂と同様な挙動を示すが、ＣＤ生成量は後者よりも劣り
、担体として好ましくない。
〈効果〉
以上説明したごとく、本発明の固定化酵素を充填したカ
ラムに液化澱粉液を通すことにより、ＣＤが連続的に製
造することができるのでＣＤを生産する操作が簡単とな
り、かつ本発明の固定化酵素はカラムに充填して用いる
場合においてＣＤ生成量が可及的に増大するようにＣＧ
Ｔａ ｓ ｅの吸着量を調整しているので、酵素が無駄
に消費されることなく最も経済的にＣＤを生産すること
が可能となる。
ラムに液化澱粉液を通すことにより、ＣＤが連続的に製
造することができるのでＣＤを生産する操作が簡単とな
り、かつ本発明の固定化酵素はカラムに充填して用いる
場合においてＣＤ生成量が可及的に増大するようにＣＧ
Ｔａ ｓ ｅの吸着量を調整しているので、酵素が無駄
に消費されることなく最も経済的にＣＤを生産すること
が可能となる。
以下に本発明の効果をより明確とするために実施例を説
明する。
明する。
〈実施例−１〉
弱塩基性アニオン交換樹脂アンバーライトＩＲＡ−９３
の粒径約１００メツシユのものを直径１０鶴、高さ２０
０鶴のカラムに５ｍｌ充填する。
の粒径約１００メツシユのものを直径１０鶴、高さ２０
０鶴のカラムに５ｍｌ充填する。
次ぎにＩＮ−水酸化ナトリウム溶液１００ｍｌを。
通薬後、水洗して遊離塩基形とする。次いで１／１０Ｍ
酢酸・酢酸ナトリウムバッファー（ｐＨ６゜０）溶液を
１１通薬する。水洗後、この樹脂をカラムから取り出し
１００ｍｊ＋のビーカーに入れ、これにＣＧＴａ ｓ
ｅ酵素液（蓋口１ｔ３．０５＊／ｍｐ、活性４７５ＴＨ
Ｕ／ｍ１）５ｍｊ！と純水４４ｍ１を加え、スターラー
で攪拌（約２（）Ｏｒ−ｐ・ｍ）しながら１時間反応さ
せ、酵素を吸着させる。この固定化酵素を再びカラムに
充填し、２０Ｑｍｆｆの前述のバッファー溶液を通薬す
る。水洗後このカラムに４％液化澱粉液を温度５０℃、
流速ＳＶＩで通液し、処理液のＣＤ生成量を測定したと
ころ、４３．２％であった。なおＣＤ生成量とは澱粉が
ＣＤに変化した際の重量％を示す。
酢酸・酢酸ナトリウムバッファー（ｐＨ６゜０）溶液を
１１通薬する。水洗後、この樹脂をカラムから取り出し
１００ｍｊ＋のビーカーに入れ、これにＣＧＴａ ｓ
ｅ酵素液（蓋口１ｔ３．０５＊／ｍｐ、活性４７５ＴＨ
Ｕ／ｍ１）５ｍｊ！と純水４４ｍ１を加え、スターラー
で攪拌（約２（）Ｏｒ−ｐ・ｍ）しながら１時間反応さ
せ、酵素を吸着させる。この固定化酵素を再びカラムに
充填し、２０Ｑｍｆｆの前述のバッファー溶液を通薬す
る。水洗後このカラムに４％液化澱粉液を温度５０℃、
流速ＳＶＩで通液し、処理液のＣＤ生成量を測定したと
ころ、４３．２％であった。なおＣＤ生成量とは澱粉が
ＣＤに変化した際の重量％を示す。
比較のために、弱塩基性アニオン交換樹脂にかえて、強
塩基性アニオン交換樹脂アンバーライトＩＲＡ−９００
を用いる他は全く同様な方法でＣＧＴａ ｓ ｅを吸着
させ、次いで同じ条件で液化澱粉液を通液したところ、
処理液のＣＤ濃度は２．３％で強塩基性アニオン交換樹
脂は弱塩基性アニオン交換樹脂よりＣＤの生成量が非常
に少なかった。
塩基性アニオン交換樹脂アンバーライトＩＲＡ−９００
を用いる他は全く同様な方法でＣＧＴａ ｓ ｅを吸着
させ、次いで同じ条件で液化澱粉液を通液したところ、
処理液のＣＤ濃度は２．３％で強塩基性アニオン交換樹
脂は弱塩基性アニオン交換樹脂よりＣＤの生成量が非常
に少なかった。
〈実施例−２〉
実施例−１で用いたと同じ弱塩基性アニオン交換樹脂ア
ンバーライトＩＲＡ−９３に実施例−１と同じ方法で、
弱塩基性アニオン交換樹脂の湿潤樹脂１ｇあたり、蛋白
質として０．１５ａｗＳＯ，７ｏｇ、２．９■、５．８
■、１５■、２５■のＣＧＴａ ｓ ｅを吸着させた６
種類の固定化酵素を調整し、これらの固定化酵素をカラ
ムに充填し、４％液化澱粉液を温度５０℃で流速ＳＶＩ
〜３で通液し、各ＣＱ７ａｓｅの吸着量と各Ｓｖにおけ
る処理液のＣＤ生成量を測定した。その結果を第１図に
示す。
ンバーライトＩＲＡ−９３に実施例−１と同じ方法で、
弱塩基性アニオン交換樹脂の湿潤樹脂１ｇあたり、蛋白
質として０．１５ａｗＳＯ，７ｏｇ、２．９■、５．８
■、１５■、２５■のＣＧＴａ ｓ ｅを吸着させた６
種類の固定化酵素を調整し、これらの固定化酵素をカラ
ムに充填し、４％液化澱粉液を温度５０℃で流速ＳＶＩ
〜３で通液し、各ＣＱ７ａｓｅの吸着量と各Ｓｖにおけ
る処理液のＣＤ生成量を測定した。その結果を第１図に
示す。
なおＣＤ生成量とは澱粉がＣＤに変化した際の重量％を
示す。
示す。
第１図に見られるごとく、各流速ともにＣＧＴａｓｅの
吸着量が少なすぎてもまた多すぎてもＣＤ生成量が小さ
くなることが示されている。
吸着量が少なすぎてもまた多すぎてもＣＤ生成量が小さ
くなることが示されている。
第１図は各流速における酵素吸着量とＣＤ生成量の関係
を示すグラフ、で縦軸にＣＤ生成量、横軸に酵素吸着量
を示す。
を示すグラフ、で縦軸にＣＤ生成量、横軸に酵素吸着量
を示す。
Claims (1)
- 弱塩基性アニオン交換樹脂の湿潤樹脂１ｇあたりに、バ
チルスマセランス菌から生産されるサイクロデキストリ
ングルカノトランスフェラーゼを蛋白質として０．５〜
３０ｍｇの範囲で吸着させたことを特徴とする固定化酵
素。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2511885A JPS61185188A (ja) | 1985-02-14 | 1985-02-14 | 固定化酵素 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2511885A JPS61185188A (ja) | 1985-02-14 | 1985-02-14 | 固定化酵素 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61185188A true JPS61185188A (ja) | 1986-08-18 |
| JPH0458312B2 JPH0458312B2 (ja) | 1992-09-17 |
Family
ID=12157012
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2511885A Granted JPS61185188A (ja) | 1985-02-14 | 1985-02-14 | 固定化酵素 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS61185188A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS63196290A (ja) * | 1987-02-09 | 1988-08-15 | Nippon Shokuhin Kako Ltd | 固定化酵素 |
| JPH0330674A (ja) * | 1989-06-29 | 1991-02-08 | Natl Food Res Inst | サイクロデキストリングルカノトランスフェラーゼの固定化による該酵素の作用変換方法 |
-
1985
- 1985-02-14 JP JP2511885A patent/JPS61185188A/ja active Granted
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS63196290A (ja) * | 1987-02-09 | 1988-08-15 | Nippon Shokuhin Kako Ltd | 固定化酵素 |
| JPH0330674A (ja) * | 1989-06-29 | 1991-02-08 | Natl Food Res Inst | サイクロデキストリングルカノトランスフェラーゼの固定化による該酵素の作用変換方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0458312B2 (ja) | 1992-09-17 |
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