JPS6094087A - 固定された５′‐ホスホジエステラーゼおよびその製法 - Google Patents
固定された５′‐ホスホジエステラーゼおよびその製法Info
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- JPS6094087A JPS6094087A JP59199690A JP19969084A JPS6094087A JP S6094087 A JPS6094087 A JP S6094087A JP 59199690 A JP59199690 A JP 59199690A JP 19969084 A JP19969084 A JP 19969084A JP S6094087 A JPS6094087 A JP S6094087A
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- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/26—Preparation of nitrogen-containing carbohydrates
- C12P19/28—N-glycosides
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-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
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- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
- C12N11/08—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
- C12N11/089—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
- C12N11/091—Phenol resins; Amino resins
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- Saccharide Compounds (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
ｒＪｌ素の固定は既に幾通りか記載されて（・る。
英国特許第１，５６９，４６２号には，Ｎ−アシノレー
Ｄ，Ｌーアミノ酸をアシラーゼと反応させることができ
、その際選択的にＬ−アミノ酸が反応することが記載さ
れている。アシラーゼはまたセルロース、砂または酸化
アルミニウムのような不活性物質に吸着されることがで
きそしてグルタルジアルデヒドのような二官能性試薬で
交叉結合されうろことが言及されている。西ドイツ特許
公開公報Ｍ２，７３２，ｉｌ号明細書には蛋白質の固定
が記載されており、そこでは特別に酵素ベニシリンアシ
ラーセが言及されている。西ドイツ特許第３，０４８，
６１２号明細書によれば、かかる固定されたペニシリン
−〇アシラーゼは２セミ化合物り山−２−アミノ−４−
メチルホスフィノ酪酸の分割に使用されうる。
Ｄ，Ｌーアミノ酸をアシラーゼと反応させることができ
、その際選択的にＬ−アミノ酸が反応することが記載さ
れている。アシラーゼはまたセルロース、砂または酸化
アルミニウムのような不活性物質に吸着されることがで
きそしてグルタルジアルデヒドのような二官能性試薬で
交叉結合されうろことが言及されている。西ドイツ特許
公開公報Ｍ２，７３２，ｉｌ号明細書には蛋白質の固定
が記載されており、そこでは特別に酵素ベニシリンアシ
ラーセが言及されている。西ドイツ特許第３，０４８，
６１２号明細書によれば、かかる固定されたペニシリン
−〇アシラーゼは２セミ化合物り山−２−アミノ−４−
メチルホスフィノ酪酸の分割に使用されうる。
ヨーロッパ特許出願Ａ１−４３１６９号はイヌリナーゼ
活性を有する酵素製剤に関するものである。好ましい実
施形においては酵素はグルタルジアルデヒドとの反応に
よりアミノおよび／またはとドロキシ基を有するマクロ
細孔性樹ＥＴＩＫ結合される。例としてヒドロキシ基を
有するフェノール−ホルムアルデヒド樹脂が引用されそ
してアミノ基を有するフェノール−ホルムアルデヒド樹
脂も使用され得ることが言及されている。さらに担体に
酵素な結合させるためには二官能性試薬としてジアルデ
ヒドと並んでジカルボン酸、それらの無水物またはジイ
ソシアナートがあげられることが言及されている。
活性を有する酵素製剤に関するものである。好ましい実
施形においては酵素はグルタルジアルデヒドとの反応に
よりアミノおよび／またはとドロキシ基を有するマクロ
細孔性樹ＥＴＩＫ結合される。例としてヒドロキシ基を
有するフェノール−ホルムアルデヒド樹脂が引用されそ
してアミノ基を有するフェノール−ホルムアルデヒド樹
脂も使用され得ることが言及されている。さらに担体に
酵素な結合させるためには二官能性試薬としてジアルデ
ヒドと並んでジカルボン酸、それらの無水物またはジイ
ソシアナートがあげられることが言及されている。
このヨーロッパ特許用１Ａ１−４３１６９１においては
アミノ基を有するフェノール−ホルムアルデヒド樹脂担
体−１ｌｘ登録Ｆｍ標デュ第２イト（加ｏｌｉｔθＰＡ
−７により特徴づけられている。ヨーロッパ特許出願第
Ａ２−５７６６７号によればこれは粒子直径２５０〜８
４ＣＩＪＩ＋、 Ｊｔ表１ｆｆｉ積３１ ｍ２／ｌＳｍ
孔直径１０〜２００ ｎｍを有するマクロ細孔の総容量
０．５２ａｍ’／Ｆおよび第一および第二アミノ基に基
づく陰イオン交換体６量７．５ｍｅｑ／ｐを有するフェ
ノールーホルムアルデヒドニ基づくマクロ細孔性陰イオ
ン交換樹脂である。この生成物はＦｉｒｍａ Ｄｉａｍ
ｏｎｄ Ｓｈａｍｒｏｃｋ社から販売されている。
アミノ基を有するフェノール−ホルムアルデヒド樹脂担
体−１ｌｘ登録Ｆｍ標デュ第２イト（加ｏｌｉｔθＰＡ
−７により特徴づけられている。ヨーロッパ特許出願第
Ａ２−５７６６７号によればこれは粒子直径２５０〜８
４ＣＩＪＩ＋、 Ｊｔ表１ｆｆｉ積３１ ｍ２／ｌＳｍ
孔直径１０〜２００ ｎｍを有するマクロ細孔の総容量
０．５２ａｍ’／Ｆおよび第一および第二アミノ基に基
づく陰イオン交換体６量７．５ｍｅｑ／ｐを有するフェ
ノールーホルムアルデヒドニ基づくマクロ細孔性陰イオ
ン交換樹脂である。この生成物はＦｉｒｍａ Ｄｉａｍ
ｏｎｄ Ｓｈａｍｒｏｃｋ社から販売されている。
一般的に過当であるものとしてその寸法が好ましくは２
５０μｍ ＝ １４ ｍｍ Ｉｃある７エ／ −、ｐｙ
−ホルムアルデヒドに基づく粒状またはビード形の陰
イオン交換樹脂が記載されている。
５０μｍ ＝ １４ ｍｍ Ｉｃある７エ／ −、ｐｙ
−ホルムアルデヒドに基づく粒状またはビード形の陰
イオン交換樹脂が記載されている。
ヨーロッパ特許出顧第Ａ２−７５２６２号からは粗製核
酸溶液中のリボ核酸（ＭＡ）を重合体担体に同定された
５′−ホスネジエステ２−ゼを用いて選択的に加水分解
することｔ（より５′−リボヌクレオチドが調製され、
その際デオキシリポ核Ｍ（ＤＮＡ）は未変化のまま残る
ことが知られている。好ましいのは１１００ｎまでの直
径および約２〜３ｍＱ／９の細孔容量を有する管を備え
たマクロ細孔性担体である。５′−ホスホジェステラー
ゼの固定は既に早くに記載されているがしかしながら加
水分解の選択性については何ら記載されてい１工かった
（ Ｓ、Ｎｏｇｕｃｈｉ氏他、 Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ
Ｓｏｌｉｄ−Ｐｈａｓｅ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓ ｔｒｙ
第１釉＠ ｉ Ｑ ５頁（１９７６年）参照ノ。
酸溶液中のリボ核酸（ＭＡ）を重合体担体に同定された
５′−ホスネジエステ２−ゼを用いて選択的に加水分解
することｔ（より５′−リボヌクレオチドが調製され、
その際デオキシリポ核Ｍ（ＤＮＡ）は未変化のまま残る
ことが知られている。好ましいのは１１００ｎまでの直
径および約２〜３ｍＱ／９の細孔容量を有する管を備え
たマクロ細孔性担体である。５′−ホスホジェステラー
ゼの固定は既に早くに記載されているがしかしながら加
水分解の選択性については何ら記載されてい１工かった
（ Ｓ、Ｎｏｇｕｃｈｉ氏他、 Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ
Ｓｏｌｉｄ−Ｐｈａｓｅ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓ ｔｒｙ
第１釉＠ ｉ Ｑ ５頁（１９７６年）参照ノ。
今、特定の担体に５′−ホスホジェステラーゼを固定す
ると高分子デオキシリボ核酸を含めて一般的に核酸をヌ
クレオチドに解裂させる非常に活性な酵素が得られるこ
とが見出された。
ると高分子デオキシリボ核酸を含めて一般的に核酸をヌ
クレオチドに解裂させる非常に活性な酵素が得られるこ
とが見出された。
本発明により５′−ホスホジェステラーゼが好マシくは
篤二アミノ基を有するフェノール−ホルムアルデヒドに
基づく陰イオン交換樹脂にジイソシアナートにより結合
される。例えばヨーロッパ特許出願ＢＰ−ＡＩ−５２３
６５号に記載されている方法の場合と対照的に担体への
酵素の結合に何ら触媒が必要でないことは特別有利であ
る。
篤二アミノ基を有するフェノール−ホルムアルデヒドに
基づく陰イオン交換樹脂にジイソシアナートにより結合
される。例えばヨーロッパ特許出願ＢＰ−ＡＩ−５２３
６５号に記載されている方法の場合と対照的に担体への
酵素の結合に何ら触媒が必要でないことは特別有利であ
る。
ジイソシアナートとしては例えばＥＰ−ＡＩ−５２５６
５号明細書に記載されているような芳香族、環状脂肪族
および特に脂肪族ジイソシアナートがあげられる。好ま
しいのは２，２．４−および２，４．４− ）リメチル
ーへキサメチレン−１，６−ジイソシアナートおよび特
にヘキサメチレン−１，６−ジイツシアナートのような
商業上入手しうる脂肪族ジイソシアナートである。
５号明細書に記載されているような芳香族、環状脂肪族
および特に脂肪族ジイソシアナートがあげられる。好ま
しいのは２，２．４−および２，４．４− ）リメチル
ーへキサメチレン−１，６−ジイソシアナートおよび特
にヘキサメチレン−１，６−ジイツシアナートのような
商業上入手しうる脂肪族ジイソシアナートである。
酵素をイオン交換体に結合させるにはこれを初めに好都
合には水酸化ナトリウムのような強水性塩基中に眉、濁
させることにより遊離の塩基形態に変換する。洗液が中
性となるまで洗浄しそして乾燥したのち無水の樹脂をジ
イソシアナート用の非プロトン性溶媒中にとりそしてそ
のまままたは溶液中におけるジイソシアナートを加えそ
してよく混合する。反応生成物は反応溶液から分離しそ
して溶媒で洗浄したのち直接酵素との反応に用いられう
る。しかしながらこれはまた単離および乾燥できそして
水分の遮断下に比較的長時間安定である。
合には水酸化ナトリウムのような強水性塩基中に眉、濁
させることにより遊離の塩基形態に変換する。洗液が中
性となるまで洗浄しそして乾燥したのち無水の樹脂をジ
イソシアナート用の非プロトン性溶媒中にとりそしてそ
のまままたは溶液中におけるジイソシアナートを加えそ
してよく混合する。反応生成物は反応溶液から分離しそ
して溶媒で洗浄したのち直接酵素との反応に用いられう
る。しかしながらこれはまた単離および乾燥できそして
水分の遮断下に比較的長時間安定である。
かくして予備処理された樹脂は直接酵素の水浴液と反応
でき、その際反応条件はｒｈ８の性質の如何による。一
般に予備処理された樹脂を水性酵素溶液と充分に長く室
温で攪拌し、生成物を濾過しそして例えば飽和または生
理食塩溶液そして次に水で洗浄する。洗浄されたｉ！ｌ
、素同定物は直接使用されうる。
でき、その際反応条件はｒｈ８の性質の如何による。一
般に予備処理された樹脂を水性酵素溶液と充分に長く室
温で攪拌し、生成物を濾過しそして例えば飽和または生
理食塩溶液そして次に水で洗浄する。洗浄されたｉ！ｌ
、素同定物は直接使用されうる。
本発明はさらに本発明により固定された５′−ホスホジ
エステラーゼの核酸特に高分子ＤＮＡの解裂への使用に
も関する。出発物質としては舒Ａ２−７５２６２号記載
の方法により得られるようなりＮＡ浴溶液適当である。
エステラーゼの核酸特に高分子ＤＮＡの解裂への使用に
も関する。出発物質としては舒Ａ２−７５２６２号記載
の方法により得られるようなりＮＡ浴溶液適当である。
もう一つの適当な出発物質は粗製核酸溶液を膜分離法で
分離することにより得られ、その場合ＤＮＡは保持され
て残留しそしてＲＮＡは透過する。好ましいのは中壁繊
維膜での限外濾過である（西ドイツ特許公開公報第５，
３０８，９５２号明細書参照）。
分離することにより得られ、その場合ＤＮＡは保持され
て残留しそしてＲＮＡは透過する。好ましいのは中壁繊
維膜での限外濾過である（西ドイツ特許公開公報第５，
３０８，９５２号明細書参照）。
本発明の好ましい態様を以下の実施例により詳細に説明
する。百分率の記載は別に断わりなければ重量によるも
のとする。
する。百分率の記載は別に断わりなければ重量によるも
のとする。
実施例 １
フェノール−ホルムアルデヒドに基づき且つ実質上第二
アミノ基を有する商業上入手し５るマクロ細孔性陰イオ
ン交換樹脂デュオライ）Ａ−７を遊離塩基形に変換する
ために２Ｎ水酸化ナトリウム溶液中にとり、攪拌しそし
て脱イオン水で洗液が中性となるまで洗う。真空キャビ
ネット中で乾燥（４０℃、５０ミリバール、２４時間）
した後無水の樹脂１００９を無水ジクロロメタン２００
ｍＱ中にとり、ヘキサメチレン−１，６−ジイソシアナ
ート１０２を加えそして水分を遮断して室温で２時間攪
拌する。次ＫＰ遇しそして樹脂をジクロロメタンで充分
に洗う。この樹脂から水分を遮断してジクロロメタンを
除去しそして使用時まで水分を遮断して保存する。
アミノ基を有する商業上入手し５るマクロ細孔性陰イオ
ン交換樹脂デュオライ）Ａ−７を遊離塩基形に変換する
ために２Ｎ水酸化ナトリウム溶液中にとり、攪拌しそし
て脱イオン水で洗液が中性となるまで洗う。真空キャビ
ネット中で乾燥（４０℃、５０ミリバール、２４時間）
した後無水の樹脂１００９を無水ジクロロメタン２００
ｍＱ中にとり、ヘキサメチレン−１，６−ジイソシアナ
ート１０２を加えそして水分を遮断して室温で２時間攪
拌する。次ＫＰ遇しそして樹脂をジクロロメタンで充分
に洗う。この樹脂から水分を遮断してジクロロメタンを
除去しそして使用時まで水分を遮断して保存する。
実施例 ２
５′−ホスホジエステラーゼ（Ｆａ 、Ａｍａｎｏ社製
のＮｕｃｌｅａｓｅ Ｒｐ ） ５ ｊｌを０．１Ｎ水
性酢酸塩緩衝液−−−＋＋−＋＋＋ａ＋４＋ＩＩ枦・−
一に；ζ４−−１−Ｊｔｌ−−２ｉピー＞（ｆ１コｅｔ
ｔｍ山に攪拌下に実施例１により処理された樹脂１００
Ｐを加えそしてさらに２時問屋温で攪拌する。
のＮｕｃｌｅａｓｅ Ｒｐ ） ５ ｊｌを０．１Ｎ水
性酢酸塩緩衝液−−−＋＋−＋＋＋ａ＋４＋ＩＩ枦・−
一に；ζ４−−１−Ｊｔｌ−−２ｉピー＞（ｆ１コｅｔ
ｔｍ山に攪拌下に実施例１により処理された樹脂１００
Ｐを加えそしてさらに２時問屋温で攪拌する。
生成物をｖ５遇しそしてはじめ０．１Ｎ酢酸塩緩衝液（
ｐＨ５，５）％次に飽和食塩溶液そして再び酢酸塩緩衝
液で洗う。沖過した生成物をカラム中に充填する。
ｐＨ５，５）％次に飽和食塩溶液そして再び酢酸塩緩衝
液で洗う。沖過した生成物をカラム中に充填する。
活性度を測定するために４ ％ ＲＮＡおよび０．１ｍ
％ル硫酸叱鉛からなる基質溶液（ｐＨ５，０）を２０〜
３０ｈ の流速（ＳＶ）で固定された酵素に５５℃でポ
ンプで送る。生成するモノヌクレオチドの量を測光的に
または高圧液体クロマトグラフィーにより測定する。
％ル硫酸叱鉛からなる基質溶液（ｐＨ５，０）を２０〜
３０ｈ の流速（ＳＶ）で固定された酵素に５５℃でポ
ンプで送る。生成するモノヌクレオチドの量を測光的に
または高圧液体クロマトグラフィーにより測定する。
実施例 ３
ＤＮＡ２００ｊを水ｉｏｉ中にとりそしてｐＨを５．０
に調整することにより酸層させる。この溶液に硫酸亜鉛
−７水化物５００町を加えそして実施例２により固定さ
れた５′−ホスホジエステラ−ゼ５００峨を充填したカ
ラムに５５℃で加える。
に調整することにより酸層させる。この溶液に硫酸亜鉛
−７水化物５００町を加えそして実施例２により固定さ
れた５′−ホスホジエステラ−ゼ５００峨を充填したカ
ラムに５５℃で加える。
ＤＮＡのまさに１００％が５′−デオキシヌクレオチド
に部層されるように流速を調整する（毎時５、悲 ン
。
に部層されるように流速を調整する（毎時５、悲 ン
。
４種の異なる５′−デオキシヌクレオチドカイオン交換
クロマドグ２フイーまたは吸着により既知方法で単離お
よび分離されうる。
クロマドグ２フイーまたは吸着により既知方法で単離お
よび分離されうる。
出発物質としてはＥＰ −Ａ２−７５２６２号の実施例
２または西ドイツ特許公開公報、＠３．３［１８，９３
２号の実施例１または２に記載されたＤＮＡが適当であ
る。
２または西ドイツ特許公開公報、＠３．３［１８，９３
２号の実施例１または２に記載されたＤＮＡが適当であ
る。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １）フェノール−ホルムアルデヒドに基づき且つ実質上
第二アミノ基を有するマクロ細孔性陰イオン交換樹脂に
固定され、ｒ＃、素および担体がジイソシアナートによ
り結合されている５′−ホスホジェステラーゼ。 ２〕担体樹脂が細孔直径１０〜２００ ｎｍおよび粒子
直径２５０〜８４０μｍを有することを特徴とする特許 スホジェステラーゼ。 ６ン ジインシアナートがアルキレン鎖中Ｋ１０個まで
の炭素原子を有するアルキレンジイソシアナートである
ことを特徴とする前記特許請求の範囲第１または２項記
載の５′−ホスホジェステラーゼ。 ４）遊離の塩基形態をした担体樹脂をジイソシアナート
と反応させそして反応生成物を水性媒体中で酵素の溶液
と反応させることを特徴とする前記特許請求の範囲第１
項記載の５′一ホスホジエステラーゼの製法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19833334847 DE3334847A1 (de) | 1983-09-27 | 1983-09-27 | Immobilisierte 5'-phosphodiesterase, verfahren zu ihrer herstellung und ihre verwendung |
| DE3334847.2 | 1983-09-27 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6094087A true JPS6094087A (ja) | 1985-05-27 |
Family
ID=6210136
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59199690A Pending JPS6094087A (ja) | 1983-09-27 | 1984-09-26 | 固定された５′‐ホスホジエステラーゼおよびその製法 |
Country Status (5)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0141224B1 (ja) |
| JP (1) | JPS6094087A (ja) |
| AT (1) | ATE28897T1 (ja) |
| DE (2) | DE3334847A1 (ja) |
| DK (1) | DK461084A (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| IL78703A (en) * | 1985-05-10 | 1993-02-21 | Benzon Alfred | Method of producing extracellular enzymes, the enzymes produced thereby and compositions containing them; a hybrid plasmid and a dna fragment comprising dna encoding the enzymes; a microorganism harbouring the plasmid; and a method for removing nucleic acids from biological materials |
| US5173418A (en) * | 1985-05-10 | 1992-12-22 | Benzon Pharma, A/S | Production in Escherichia coli of extracellular Serratia spp. hydrolases |
| DE4039415A1 (de) | 1990-02-03 | 1991-08-08 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren zur herstellung rekombinanter proteine ohne n-terminalen methioninrest |
Family Cites Families (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS56140890A (en) * | 1980-04-04 | 1981-11-04 | Sumitomo Chem Co Ltd | Immobilized lactase and its preparation |
| JPS5736986A (en) * | 1980-08-13 | 1982-02-27 | Tanabe Seiyaku Co Ltd | Immobilized aminoacylase agent and its preparation |
| SE450834B (sv) * | 1980-11-19 | 1987-08-03 | Biocompat Inc | Sett att binda ett protein till en berare innehallande hydroxylgrupper |
-
1983
- 1983-09-27 DE DE19833334847 patent/DE3334847A1/de not_active Withdrawn
-
1984
- 1984-09-20 DE DE8484111209T patent/DE3465337D1/de not_active Expired
- 1984-09-20 EP EP84111209A patent/EP0141224B1/de not_active Expired
- 1984-09-20 AT AT84111209T patent/ATE28897T1/de not_active IP Right Cessation
- 1984-09-26 DK DK461084A patent/DK461084A/da not_active Application Discontinuation
- 1984-09-26 JP JP59199690A patent/JPS6094087A/ja active Pending
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DK461084A (da) | 1985-03-28 |
| EP0141224A1 (de) | 1985-05-15 |
| DK461084D0 (da) | 1984-09-26 |
| DE3334847A1 (de) | 1985-04-04 |
| ATE28897T1 (de) | 1987-08-15 |
| EP0141224B1 (de) | 1987-08-12 |
| DE3465337D1 (en) | 1987-09-17 |
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