JPS6066996A - 血漿中のフイブリノゲン及びフイブリノゲン分解生成物を同時に測定する方法及び試薬 - Google Patents
血漿中のフイブリノゲン及びフイブリノゲン分解生成物を同時に測定する方法及び試薬Info
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、血漿中のフイブリノデン及びフイデリノデン
分解生成物を同時に６１１１定する方法及び試薬に関す
る。
分解生成物を同時に６１１１定する方法及び試薬に関す
る。
従来の技術
血漿中のフイデリノデン及びフィデリノデン分解生成物
（ｙｓｐ）の測定は、凝固障害の検査範囲で重要である
。従来、血漿中の両方のパラメータを同時に測定し得る
方法は公知ではない。
（ｙｓｐ）の測定は、凝固障害の検査範囲で重要である
。従来、血漿中の両方のパラメータを同時に測定し得る
方法は公知ではない。
両方のパラメータはその都度独立に測定しなければなら
ない。それというのも効果がオーバラッゾするからであ
る。
ない。それというのも効果がオーバラッゾするからであ
る。
フィブリノダンの測定に当り免疫学的方法並びに凝固試
験が知られている。免疫学的方法は非特異的でありかつ
フイプリノデンとＦＳＰとを区別することができない。
験が知られている。免疫学的方法は非特異的でありかつ
フイプリノデンとＦＳＰとを区別することができない。
その上、それは診断上の重大な欠点を有し、それ故グラ
クチスにおいては重要ではなかった。
クチスにおいては重要ではなかった。
凝固試験ではフィブリノダン含１７１は凝塊形式の時間
計測により測定する。クラウス法（Ｍｅｔｈｏｄｅ ｎ
ａｃｈ ０１ａｕｓｓ ： ” Ａｃｔａ ｈａｅｍａ
ｔ、” 。
計測により測定する。クラウス法（Ｍｅｔｈｏｄｅ ｎ
ａｃｈ ０１ａｕｓｓ ： ” Ａｃｔａ ｈａｅｍａ
ｔ、” 。
１７巻、２３７〜２４６頁（１９５７年）〕は最も重要
になった。この方法では稀血漿に、つまり濃度の低いフ
ィデリノｒン浴液に濃トロンビン溶液を添加する。この
際に、トロンビン量は血漿１ ｍｇ当り約５００Ｕであ
る。検量線により、凝塊形成までの時間と試料のフィブ
リノダン含量との関係が示される。
になった。この方法では稀血漿に、つまり濃度の低いフ
ィデリノｒン浴液に濃トロンビン溶液を添加する。この
際に、トロンビン量は血漿１ ｍｇ当り約５００Ｕであ
る。検量線により、凝塊形成までの時間と試料のフィブ
リノダン含量との関係が示される。
更に、凝固進行中の混濁形成を光度測定により終点法と
、して又は動力学的方法として記録する凝固試験が知ら
れている。
、して又は動力学的方法として記録する凝固試験が知ら
れている。
最後に、形成された凝塊を単離しかつその蛋白質含量を
化学的に測定する方法も知られている。この場合、試料
をトロンビンと反応させ、形成した凝塊を単離し、洗浄
し、乾燥させ、その後で蛋白質含量又はその重量を測定
する。
化学的に測定する方法も知られている。この場合、試料
をトロンビンと反応させ、形成した凝塊を単離し、洗浄
し、乾燥させ、その後で蛋白質含量又はその重量を測定
する。
ＦＥＦの測定法はその凝固阻止作用を基礎とする。
フイデリノｒン又はｙｓｐに対する抗体を用いて免疫学
的に測定することが知られている。しかしＦＳＰとだけ
反応するが、フィゾリノｒンとは反応しない抗体は知ら
れておらずかつ逆にフイブリノデンに対する抗体は常に
ＦＯＰとも反応するので、この測定法鉱予めフイプリノ
デンとＩＩ′ＳＰとを分離する必要があるー それと共に、ＦＳＦの凝固阻止作用は直接測定にも使わ
れる。この場合、試料金トロンビンと反応させ、かつＦ
ＥＩＰはトロンビン阻止作用を及ばずので凝固開始まで
の８ｈ間を４測する。
的に測定することが知られている。しかしＦＳＰとだけ
反応するが、フィゾリノｒンとは反応しない抗体は知ら
れておらずかつ逆にフイブリノデンに対する抗体は常に
ＦＯＰとも反応するので、この測定法鉱予めフイプリノ
デンとＩＩ′ＳＰとを分離する必要があるー それと共に、ＦＳＦの凝固阻止作用は直接測定にも使わ
れる。この場合、試料金トロンビンと反応させ、かつＦ
ＥＩＰはトロンビン阻止作用を及ばずので凝固開始まで
の８ｈ間を４測する。
前記のことから、フイデリノｒン測定にもｙｓｐ測定に
も原則的に同一の技術が適用されていることが明らかで
ある。つまり血漿とトロンビンとの反応及び凝固開始１
での時間の測定。
も原則的に同一の技術が適用されていることが明らかで
ある。つまり血漿とトロンビンとの反応及び凝固開始１
での時間の測定。
しかしながら、使用する試料に［夕Ｊ連する１４イ素Ｖ
没度の選択において基本的な差異が生じる。クラウスは
まず第一に、試料のガｔに対して十分に旨い割合のトロ
ンビン、特に血’ＩＭ Ｉ ＩＩＩ／！当！；１５．０
０Ｕを選択する場合に、トロンビンと反応する血漿試料
の凝固時間がフイプリノデン’ｒａ ’ｌＪｊ’、と比
例することを認識した。この場合、王、“皮な妨′Ｊｆ
囚子は抗トロンビン、即ちトロンビン作用をｌ５１４．
＋Ｉニするような物質である。抗トロンげン■、抗トロ
ンビンＢＭ及びα２−マクログロブ９１ノン及ヒＦＳＰ
が知られている。
没度の選択において基本的な差異が生じる。クラウスは
まず第一に、試料のガｔに対して十分に旨い割合のトロ
ンビン、特に血’ＩＭ Ｉ ＩＩＩ／！当！；１５．０
０Ｕを選択する場合に、トロンビンと反応する血漿試料
の凝固時間がフイプリノデン’ｒａ ’ｌＪｊ’、と比
例することを認識した。この場合、王、“皮な妨′Ｊｆ
囚子は抗トロンビン、即ちトロンビン作用をｌ５１４．
＋Ｉニするような物質である。抗トロンげン■、抗トロ
ンビンＢＭ及びα２−マクログロブ９１ノン及ヒＦＳＰ
が知られている。
それ故、公知のすべてのフイプリノケゞン測定法では、
前記の阻害因子の作用を、たいていの場合には酵素量を
相応して高めることにより低く保持することが研究され
た。僅少量のヘパリンの存在において強まる阻害因子の
作用をヘパリン拮抗体疋より軽減することも知られてい
る。
前記の阻害因子の作用を、たいていの場合には酵素量を
相応して高めることにより低く保持することが研究され
た。僅少量のヘパリンの存在において強まる阻害因子の
作用をヘパリン拮抗体疋より軽減することも知られてい
る。
これ（Ｃ対してｙｓｐ ２測定する場合、トロンビン濃
度全非常に低く保持する。それというのもさもないとフ
ィブリノダン濃度がその結果に強く影響するからでちる
。しかしこういう事情では血漿の阻害剤の作用は高′ま
るので、この方法は特に特異的であるとはいえない。
度全非常に低く保持する。それというのもさもないとフ
ィブリノダン濃度がその結果に強く影響するからでちる
。しかしこういう事情では血漿の阻害剤の作用は高′ま
るので、この方法は特に特異的であるとはいえない。
濁度測定によるフイプリノデン測定もまた知られている
〔Ｊ、 Ｌａｂ、 ０１ｉｎ、 Ｍｏ、ｔｈ、”、５８
巻、４７７頁（１９６１年）〕。この場合、標桑を「山
川する終点法が該当し、これは２０分間という長い恒温
保持の結果自動化全可能にしない。１クリニカル・ケミ
ストリー（Ｃ１ｉｎ。
〔Ｊ、 Ｌａｂ、 ０１ｉｎ、 Ｍｏ、ｔｈ、”、５８
巻、４７７頁（１９６１年）〕。この場合、標桑を「山
川する終点法が該当し、これは２０分間という長い恒温
保持の結果自動化全可能にしない。１クリニカル・ケミ
ストリー（Ｃ１ｉｎ。
Ｏｈｅｍ、）”、２９巻、６１４貝（１９８３年）に記
載の方法はこの欠点金、約１７秒間という時間間隔の動
力学的測定により解消する。しがしこの場合血漿１ ｍ
ｌ肖りトロンビン１２ ＮＩＨ［Ｊという最少活性度全
必吸としかつ測定シグナルとフイデリノｒン刑との間の
非１０線的検歇（夕」係が得られ、この評価にはロスが
太へい。それ故、この方法は常用試験に好適ではない。
載の方法はこの欠点金、約１７秒間という時間間隔の動
力学的測定により解消する。しがしこの場合血漿１ ｍ
ｌ肖りトロンビン１２ ＮＩＨ［Ｊという最少活性度全
必吸としかつ測定シグナルとフイデリノｒン刑との間の
非１０線的検歇（夕」係が得られ、この評価にはロスが
太へい。それ故、この方法は常用試験に好適ではない。
従って、本発明は、公知方法のｉｔｌ記の欠点を回避し
、特に低い酵素活性と共に短い測定１１４間を必要とし
かつフィブリノダン及びＦＳＰ ＜同時に測定すること
のできる方法を開示するというｉ果題に〕−３ずいてい
る。
、特に低い酵素活性と共に短い測定１１４間を必要とし
かつフィブリノダン及びＦＳＰ ＜同時に測定すること
のできる方法を開示するというｉ果題に〕−３ずいてい
る。
問題点を解決するだめの手段
本発明によりこの課題は、試料血漿１ｍ／当りトロンビ
ン様作用を有するヘビｆｉ＃ ｒｊＰ素０．０１〜１Ｕ
を添加し、その後で１ぜ素ｔ）５加と混濁形成開始との
間の時間をフィブリノｒン分子ｑ’ｄ生成物の量の尺度
として測定し、引続いて混濁形成速度をフイブリノビン
のＪｉの尺度として測定することを特徴とする血漿中の
フィブリノ・ビン及びフイゾリノｒン分解生成物全同時
に測定する方法により順法される。
ン様作用を有するヘビｆｉ＃ ｒｊＰ素０．０１〜１Ｕ
を添加し、その後で１ぜ素ｔ）５加と混濁形成開始との
間の時間をフィブリノｒン分子ｑ’ｄ生成物の量の尺度
として測定し、引続いて混濁形成速度をフイブリノビン
のＪｉの尺度として測定することを特徴とする血漿中の
フィブリノ・ビン及びフイゾリノｒン分解生成物全同時
に測定する方法により順法される。
本発明は゛、Ｉ−ロンビンを前記の低活性のへ♂毒醇叱
に代えることにより公知の妨害因子が実質的に排除され
かつヘビテｆ酵素の添加と混濁形成の開始との間の時間
並びに混濁形成の速度がＦＳＰもしくはフイデリノデン
の量に直接比例するという認識にシｉテづいている。本
発明で最良の結果は醇素誤度０．０５〜０．５Ｕで達成
される。
に代えることにより公知の妨害因子が実質的に排除され
かつヘビテｆ酵素の添加と混濁形成の開始との間の時間
並びに混濁形成の速度がＦＳＰもしくはフイデリノデン
の量に直接比例するという認識にシｉテづいている。本
発明で最良の結果は醇素誤度０．０５〜０．５Ｕで達成
される。
好適なヘビ毒６ヤ素は、トロンビン様作用を有するもの
である。パトロキソビン、アゲキストロトン−Ｑドスト
−／ （ａｇｋｉｓｔｒｏａｏｎ ｒｈｏｄｏｓｔｏｍ
ａ； ｍａ１ａ７ｉ ８Ｑ ｈｅ Ｇｒｕ ｂ ｅ ｎ
Ｏ１； ｔｅ ｒ ）の毒１’１％ ｉ％又はアゲキ
ストロトン・コントルトリクス （ａ（７１ｃｉｓｔｒｏａｏｎ ｃｏｎｔｏｒｔｒｉｘ
； Ｋｕｐｆｅｒｋｏｐｆｓｃｈ−１ａｎｇｅ）の毒
酵ブ；をｆ重用すると榎れている。
である。パトロキソビン、アゲキストロトン−Ｑドスト
−／ （ａｇｋｉｓｔｒｏａｏｎ ｒｈｏｄｏｓｔｏｍ
ａ； ｍａ１ａ７ｉ ８Ｑ ｈｅ Ｇｒｕ ｂ ｅ ｎ
Ｏ１； ｔｅ ｒ ）の毒１’１％ ｉ％又はアゲキ
ストロトン・コントルトリクス （ａ（７１ｃｉｓｔｒｏａｏｎ ｃｏｎｔｏｒｔｒｉｘ
； Ｋｕｐｆｅｒｋｏｐｆｓｃｈ−１ａｎｇｅ）の毒
酵ブ；をｆ重用すると榎れている。
本発明方法の優れた実施形では、水浴性ポリアルコール
０．５〜４市量チの存在で作業する。
０．５〜４市量チの存在で作業する。
ポリアルコール―こ混濁形成の均一性を高める。
好適なポリアルコールの例は２ンゾン、デキストラン、
７１？ ’） ヒニルアルコール、■？リエチＶングリ
コール、糖又は糖重合体である。特に有利な結果は分子
量４０００〜２２０００のポリエチレングリコールで得
られる。
７１？ ’） ヒニルアルコール、■？リエチＶングリ
コール、糖又は糖重合体である。特に有利な結果は分子
量４０００〜２２０００のポリエチレングリコールで得
られる。
本発明方法會よ−１７，０〜９．０、殊に７．５〜７．
８で実施する。しかし基本的なことはｐＡ値が生理的範
囲にあるということである。緩衝物り′を濃度は緩衝溶
液１１当り０．０５〜０．６モルてちると有利である。
８で実施する。しかし基本的なことはｐＡ値が生理的範
囲にあるということである。緩衝物り′を濃度は緩衝溶
液１１当り０．０５〜０．６モルてちると有利である。
記載の範囲で緩衝ｆ′［川音しかつ生理的に認容なすべ
ての緩（ｉＩ物１イが不う゛ム明範囲で９、ｆ適である
。例えばトリス緩１ホｓ ｉＮｊ ／ ｕａｌ及びホス
フェート緩衝液が好適である。
ての緩（ｉＩ物１イが不う゛ム明範囲で９、ｆ適である
。例えばトリス緩１ホｓ ｉＮｊ ／ ｕａｌ及びホス
フェート緩衝液が好適である。
更に、公知方法ではＯａ”＋イオンを１〜２０ミリモル
／ｌの量で供与する可溶性カルシウム塩の存在において
作業する。
／ｌの量で供与する可溶性カルシウム塩の存在において
作業する。
ｍ浄剤、レリえばＢｒ１ｊ ５５の陪加もｌたイＪ ′
Ａｌｌであることが明らかになった。好Ｊなｊｊｉ−は
０．１〜２％である。好適なカルシウム塩の例は塩化カ
ルシウムのようなカルシラムノ・ロケ゛ン１Ｉｓ４？／
Ｊ、酢畝カルシウム等である。
Ａｌｌであることが明らかになった。好Ｊなｊｊｉ−は
０．１〜２％である。好適なカルシウム塩の例は塩化カ
ルシウムのようなカルシラムノ・ロケ゛ン１Ｉｓ４？／
Ｊ、酢畝カルシウム等である。
本発明の他の目的は１）１■記の方法をノコ施するため
の試薬であり、これはｈ′肩へ溶液に対して試料血漿ｉ
ｍｅ当りトロンビン様作用を有するヘビ稀酵素０．０１
〜ＩＵ、水溶性７ｉ？リアルコール０．５〜４１重ｊＪ
ｆ、 ％、Ｃａ＋＋１〜２０ミリモル／ｌ及び緩仙ｊ物
質（…７．０・〜９．０ ） ０．０５〜０．６モル／
ｌ並びに場合により清浄剤金含有する。本発明による試
薬は乾燥物質の混合物としてもしくは磯浴液又は調製し
た稀溶液の形で存在してよい。
の試薬であり、これはｈ′肩へ溶液に対して試料血漿ｉ
ｍｅ当りトロンビン様作用を有するヘビ稀酵素０．０１
〜ＩＵ、水溶性７ｉ？リアルコール０．５〜４１重ｊＪ
ｆ、 ％、Ｃａ＋＋１〜２０ミリモル／ｌ及び緩仙ｊ物
質（…７．０・〜９．０ ） ０．０５〜０．６モル／
ｌ並びに場合により清浄剤金含有する。本発明による試
薬は乾燥物質の混合物としてもしくは磯浴液又は調製し
た稀溶液の形で存在してよい。
作 用
本発明により、非常に短い時間１ｃよる分析及び唯一の
検Ｊハでおいてフィプリノヶゝン並びにＦＳＰ ’６６
間に測定することができ、その際に抗トロンビンによる
妨害は朗吟される。同Ｒに最イ氏の一孝翠泣を必ルＩＶ
とするだけで心る。
検Ｊハでおいてフィプリノヶゝン並びにＦＳＰ ’６６
間に測定することができ、その際に抗トロンビンによる
妨害は朗吟される。同Ｒに最イ氏の一孝翠泣を必ルＩＶ
とするだけで心る。
実）ｆｉ＋例
次疋本発Ｆｌｌ’ｌ金実簡例により詳説する。
例 １
次の溶４ンをツ々造する：
？δ液１：バトロキソビン１０Ｕ’（；ｚ水１１Ｉｌｌ
中に溶解する。
中に溶解する。
溶液２ニドリス／ ＨＣｌ （ｐＨ７，５） ０．１モ
ル／ｌｊ ＸＯｎ、Ｏ１２５ミリモル／ｌ及びＢｒｉ
ｊｓ５１％、ｄ？＋Ｉエチレンクリコール６０００ ２
％を含有する竹ｆ′Ｊを％造する。
ル／ｌｊ ＸＯｎ、Ｏ１２５ミリモル／ｌ及びＢｒｉ
ｊｓ５１％、ｄ？＋Ｉエチレンクリコール６０００ ２
％を含有する竹ｆ′Ｊを％造する。
溶液３（反応混合物）二溶液１９０μｌを溶液２１００
ｍ（！と混合する。
ｍ（！と混合する。
次の条件下に光ル′両足を行々う：
記録器を備えた光度計、波長、５４０ｎｍ、層）１％
１ ｃｎｔの半微″ｈｔギュベット、温度２ ｂ ′ａ
−，記載？：・）速度１ｔｍ１分。
１ ｃｎｔの半微″ｈｔギュベット、温度２ ｂ ′ａ
−，記載？：・）速度１ｔｍ１分。
フィブリノビン含有血漿試料０．１ｍ１ｆ用意し、２５
°Ｃに加温した反応混合物１．０ｒｎｌの６１加により
反応させ、−ピれと同時に７：Ｃ≦、ｉ舒”ｔｃ ！！
１層”ｊＪさせる。
°Ｃに加温した反応混合物１．０ｒｎｌの６１加により
反応させ、−ピれと同時に７：Ｃ≦、ｉ舒”ｔｃ ！！
１層”ｊＪさせる。
イ：Ｉられた記タカ器πＱ図り直ｐ♂’＋！分から’Ｆ
’ ｉ’＋７： ”５間当りの１シシ光度色化全読みＩ
ｊｌる。この力）５°ミζ〔１、を知りフイデリノゲン
含シ、計のｒ６液を用いてｆ更り、スす。
’ ｉ’＋７： ”５間当りの１シシ光度色化全読みＩ
ｊｌる。この力）５°ミζ〔１、を知りフイデリノゲン
含シ、計のｒ６液を用いてｆ更り、スす。
読み取った吸ｙｒｓｔ釦Ａ・ｆヒから未知１人４′４〜
のでξ′２１之かＳ“？。
のでξ′２１之かＳ“？。
出される。
例 ２
病院の常用操作で得られるようなりエン″酸塩血漿６註
常用のｋｌ固生理学的方法（クラウス試験）によっても
分析する。方法の比較により相関指数ｒ＝０．９５が得
られる。
分析する。方法の比較により相関指数ｒ＝０．９５が得
られる。
例 ６
フイプリノビン約４ ０ ０ ｐｔｇ ／ ｄｌｋ含有
するヒトクエン敵塩血漿−ｉ ３ ７ ”Ｃに加温しか
つストレノトキナーゼ１００Ｕ／ｄを加える。一定の時
間に対しアリコートにアプロチニン５０００に工／ｄを
加えかつフィブリノダン検出を２つの公知の方法並びに
本発明方法により測定する。
するヒトクエン敵塩血漿−ｉ ３ ７ ”Ｃに加温しか
つストレノトキナーゼ１００Ｕ／ｄを加える。一定の時
間に対しアリコートにアプロチニン５０００に工／ｄを
加えかつフィブリノダン検出を２つの公知の方法並びに
本発明方法により測定する。
結果を表１に記載する。試料中に実際にイｊー在するフ
イブリノケゞンの量はラトノフ・メンライ（Ｒａｔｎｏ
ｆｆ−Ｍｅｎｚｉｅ ：第２欄）による方法で測定し、
この参照法は一般に妨害され易い方法と見なされている
。２つの他の方法では分解生成物の割合が増加するに伴
い減少する検出が明ら力・であるが、本発明方法ではク
ラウスによる′書法よりも明らかに良好である。
イブリノケゞンの量はラトノフ・メンライ（Ｒａｔｎｏ
ｆｆ−Ｍｅｎｚｉｅ ：第２欄）による方法で測定し、
この参照法は一般に妨害され易い方法と見なされている
。２つの他の方法では分解生成物の割合が増加するに伴
い減少する検出が明ら力・であるが、本発明方法ではク
ラウスによる′書法よりも明らかに良好である。
表 １
ストレノトキナーゼで処理した血漿中のフイブリノビン
の検出：ラトノフ・メンライに、ｒ乙参照法、６実験か
らの平均 例 ４ クエンｒ伎塩血漿を例６に相応し１ノイブリノリシス分
屏にもたらｌ，、、（’の隙にアリ：Ｊ− ） ｋ相応
する時間に採取しかつアプロチニンで停止する。試料の
分解生成物含近″は原フイデリノビン含一段と試料のフ
ィブリノガン穏゛滑（ラトノフ・メンライによる）測定
）との差から明らかである。曵１ｃ、試料を用いて本発
明方法により、反応が開始してから混濁変化しｊ、ｉｉ
始まで経遍した時間を測定する。試料の分解生成物含段
全この測定イ１ｒＩに対してプロットすると、相１，１
指数ｒ＝０．９９の直線関係が得られ、つまりこの試験
パラメータは試料中に存在する分１１り生成物の（農度
の尺１ツでちる。
の検出：ラトノフ・メンライに、ｒ乙参照法、６実験か
らの平均 例 ４ クエンｒ伎塩血漿を例６に相応し１ノイブリノリシス分
屏にもたらｌ，、、（’の隙にアリ：Ｊ− ） ｋ相応
する時間に採取しかつアプロチニンで停止する。試料の
分解生成物含近″は原フイデリノビン含一段と試料のフ
ィブリノガン穏゛滑（ラトノフ・メンライによる）測定
）との差から明らかである。曵１ｃ、試料を用いて本発
明方法により、反応が開始してから混濁変化しｊ、ｉｉ
始まで経遍した時間を測定する。試料の分解生成物含段
全この測定イ１ｒＩに対してプロットすると、相１，１
指数ｒ＝０．９９の直線関係が得られ、つまりこの試験
パラメータは試料中に存在する分１１り生成物の（農度
の尺１ツでちる。
表 ２
本発明による動力学的混濁試験におけるＦｓｐｆｆＡ度
と銹導期との間の関係
と銹導期との間の関係
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、試料血漿１ｍｌ当りトロン♂ン様作用を有するヘビ
毒酵素０．０１〜１Ｕを添加し、その後で酵素添加と混
濁形成開始との間の時間をフイデリノデン分解生成物の
量の尺度として測定し、引続いて混濁形成速度をフイブ
リノデンの蛍の尺度として測定することを特徴とする血
漿中のフイブリノデン及びフイプリノゲン分解生成物を
同時に１１１１１定する方法。 ２、バトロキソビン、アゲキストロトン・ロドストマの
彷酵素又はアゲキストロトン・コントル） ＩＪラック
ス毒酵素を使用する特許請求の範囲第１項記載の方法。 ６、水溶性ポリアルコール０．５〜４重景％を添加する
特許請求の範囲第１項又は第２ｇ１記載の方法。 ４、 測定をｐｉ−１７，０〜９．０で実施する特Ｉｉ
ｆ請求の範囲第１項から第６項までのいずれか１ ｆｊ
ｉ記載の方法。 ５、 ポリアルコールとしてデンプン、？キストラン、
ホリヒニルアルコール、ｄｅ ｌＪエチレングリコール
もしくは糖又は糖重合体を使用する特許請求の範囲第３
項又は第４項記載の方法。 ６、分子量４０００〜２２０００のポリエチレ゛ ング
リコール全添加する竹Ｗ［ｎ（ｊ求の範囲第５項記載の
方法。 ７．０．０５〜０．６モル／ｌの緩ｌｉｊ剤浴散中で作
業する特許請求の範囲第１功からＨｉ＋、 ６項捷での
いずれか１項記載の方法。 ８、Ｏａ”＋イオ：ｙ ｆ １〜２０ミリモル／１Ｌｆ
）腋で添加する特許請求の範囲第１項から第７拍までの
いずれか１項記載の方法。 λ 試ポー１血漿１ｒｎｌに対しトロンぎン様作用にイ
ｊするヘビ毒酵素０．０１〜１Ｕを赫加し、その後で酵
素添加と混濁形成Ｕ−始との間の時間をフイプリノデン
分解生成物の量の尺度として測定し、引続いて混濁形成
速度をフィブリノダンの址の尺度として測定する、血漿
中のフイブリノデン及びフィブリノダン分解生成物全同
時に測定する方法を実施するだめの試薬において、該試
薬が試料血漿１ ｍｇ当りトロンビン様作用を有するヘ
ビ毒酵素０．０１〜１Ｕ１π１Ａ製浴液に対して水溶性
ポリアルコール０．５〜４３１ｔ 景％、Ｃａ＋＋１〜
２０ミリモ／ｌ／及び緩衝物′２′Ｌ （ｐＨ７，０〜
８．０ ） ０．０５〜０．３モル／ｌ及び場合により
清浄剤を含有することを特徴とする血漿中のフィデリノ
デン及びフイプリノデン分解生成物全同時に測定するノ
ζめの試薬
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19833330699 DE3330699A1 (de) | 1983-08-25 | 1983-08-25 | Verfahren zur gleichzeitigen bestimmung von fibrinogen und fibrinogen-spaltprodukten im plasma |
| DE3330699.0 | 1983-08-25 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6066996A true JPS6066996A (ja) | 1985-04-17 |
| JPH0368680B2 JPH0368680B2 (ja) | 1991-10-29 |
Family
ID=6207432
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59175310A Granted JPS6066996A (ja) | 1983-08-25 | 1984-08-24 | 血漿中のフイブリノゲン及びフイブリノゲン分解生成物を同時に測定する方法及び試薬 |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4692406A (ja) |
| EP (1) | EP0137269B1 (ja) |
| JP (1) | JPS6066996A (ja) |
| AT (1) | ATE26002T1 (ja) |
| DD (1) | DD222043A5 (ja) |
| DE (2) | DE3330699A1 (ja) |
| ES (1) | ES535372A0 (ja) |
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|---|---|---|---|---|
| JPH0694725A (ja) * | 1992-09-09 | 1994-04-08 | Tokuyama Soda Co Ltd | フィブリノゲン定量乾燥試薬 |
| EP0699909A2 (en) | 1994-09-02 | 1996-03-06 | Nippon Shoji Kaisha, Ltd. | Method for determining fibrinogen and reagent for determination thereof |
| JP2021511486A (ja) * | 2018-01-25 | 2021-05-06 | ディーエスエム アイピー アセッツ ビー．ブイ．Ｄｓｍ Ｉｐ Ａｓｓｅｔｓ Ｂ．Ｖ． | フィブリノーゲン検査 |
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| US4849403A (en) * | 1985-05-29 | 1989-07-18 | Pentapharm Ag | Protein C activator, methods of preparation and use thereof |
| GB2178533B (en) * | 1985-07-22 | 1989-07-19 | Asahi Chemical Ind | Analytical method of enzyme precursors and device therefor |
| DE3607559A1 (de) * | 1986-03-07 | 1987-09-10 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren zur photometrischen bestimmung der protein c- und/oder protein s-aktivitaet |
| DD261844A1 (de) * | 1986-07-09 | 1988-11-09 | Adw Ddr | Verfahren zur praezipitation von fibrinmonomeren |
| DE3900493A1 (de) * | 1989-01-10 | 1990-07-12 | Thomae Gmbh Dr K | Verfahren zur bestimmung der fibrinolytischen gesamtaktivitaet im plasma |
| JP3180824B2 (ja) * | 1991-08-30 | 2001-06-25 | シスメックス株式会社 | 血液凝固試薬 |
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| DE4203980A1 (de) * | 1992-02-11 | 1993-08-12 | Max Planck Gesellschaft | Verfahren zur bestimmung von hirudin und synthetischen thrombininhibitoren |
| EP0556906B1 (en) * | 1992-02-17 | 1996-05-22 | Akzo Nobel N.V. | Calibrator and use thereof in an immuno-assay |
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| US6379975B1 (en) | 1996-11-27 | 2002-04-30 | T.A.C. Thrombosis And Coagulation Aktiebolag | Methods and reagents for determining protein S |
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| JP5539332B2 (ja) | 2008-05-22 | 2014-07-02 | エシコン・インコーポレイテッド | タンパク質アッセイ |
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| DE3017707A1 (de) * | 1980-05-08 | 1981-11-12 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Verfahren und reagens zum nachweis von fibrinmonomer |
-
1983
- 1983-08-25 DE DE19833330699 patent/DE3330699A1/de not_active Withdrawn
-
1984
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Cited By (3)
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Also Published As
| Publication number | Publication date |
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