JPH0451899A - マルトース転移糖混合物の製造方法 - Google Patents
マルトース転移糖混合物の製造方法Info
- Publication number
- JPH0451899A JPH0451899A JP15570490A JP15570490A JPH0451899A JP H0451899 A JPH0451899 A JP H0451899A JP 15570490 A JP15570490 A JP 15570490A JP 15570490 A JP15570490 A JP 15570490A JP H0451899 A JPH0451899 A JP H0451899A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- enzyme
- immobilized
- maltose
- sugar
- immobilization
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 title claims abstract description 52
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 title claims abstract description 37
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 title claims abstract description 36
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title claims abstract description 26
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 13
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 63
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 63
- 239000000919 ceramic Substances 0.000 claims abstract description 23
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 22
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims abstract description 20
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims abstract description 17
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims abstract description 16
- 239000002245 particle Substances 0.000 claims abstract description 16
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims abstract description 16
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims abstract description 16
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 14
- 108010028144 alpha-Glucosidases Proteins 0.000 claims abstract description 13
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 claims abstract description 12
- 102100024295 Maltase-glucoamylase Human genes 0.000 claims abstract description 10
- 239000011148 porous material Substances 0.000 claims abstract description 5
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 37
- 238000012546 transfer Methods 0.000 claims description 26
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 claims description 15
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 claims description 13
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 claims description 6
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 claims description 5
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims description 2
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 2
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 abstract 2
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 abstract 1
- 229910052681 coesite Inorganic materials 0.000 abstract 1
- 229910052906 cristobalite Inorganic materials 0.000 abstract 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 abstract 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 abstract 1
- 239000011369 resultant mixture Substances 0.000 abstract 1
- 239000000377 silicon dioxide Substances 0.000 abstract 1
- 235000012239 silicon dioxide Nutrition 0.000 abstract 1
- 229910052682 stishovite Inorganic materials 0.000 abstract 1
- 229910052905 tridymite Inorganic materials 0.000 abstract 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 54
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 21
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 18
- 230000003100 immobilizing effect Effects 0.000 description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 4
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 4
- 235000003599 food sweetener Nutrition 0.000 description 4
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 4
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 4
- 239000003765 sweetening agent Substances 0.000 description 4
- DBTMGCOVALSLOR-UHFFFAOYSA-N 32-alpha-galactosyl-3-alpha-galactosyl-galactose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(O)C(OC2C(C(CO)OC(O)C2O)O)OC(CO)C1O DBTMGCOVALSLOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- RXVWSYJTUUKTEA-UHFFFAOYSA-N D-maltotriose Natural products OC1C(O)C(OC(C(O)CO)C(O)C(O)C=O)OC(CO)C1OC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 RXVWSYJTUUKTEA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 3
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 3
- 238000009776 industrial production Methods 0.000 description 3
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 3
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 3
- FYGDTMLNYKFZSV-UHFFFAOYSA-N mannotriose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(CO)OC(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)C(O)C1O FYGDTMLNYKFZSV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000000704 physical effect Effects 0.000 description 3
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 3
- FYGDTMLNYKFZSV-BYLHFPJWSA-N β-1,4-galactotrioside Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@H](CO)O[C@@H](O[C@@H]2[C@@H](O[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]2O)CO)[C@H](O)[C@H]1O FYGDTMLNYKFZSV-BYLHFPJWSA-N 0.000 description 3
- HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N Acrylamide Chemical compound NC(=O)C=C HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- AYRXSINWFIIFAE-SCLMCMATSA-N Isomaltose Natural products OC[C@H]1O[C@H](OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C=O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O AYRXSINWFIIFAE-SCLMCMATSA-N 0.000 description 2
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 2
- 239000002734 clay mineral Substances 0.000 description 2
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 2
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 2
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 2
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 2
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 2
- 238000010304 firing Methods 0.000 description 2
- 238000005194 fractionation Methods 0.000 description 2
- DLRVVLDZNNYCBX-RTPHMHGBSA-N isomaltose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O1 DLRVVLDZNNYCBX-RTPHMHGBSA-N 0.000 description 2
- 125000003071 maltose group Chemical group 0.000 description 2
- 239000000463 material Substances 0.000 description 2
- 238000006462 rearrangement reaction Methods 0.000 description 2
- 238000011160 research Methods 0.000 description 2
- 238000005918 transglycosylation reaction Methods 0.000 description 2
- 150000004043 trisaccharides Chemical class 0.000 description 2
- DFKPJBWUFOESDV-NGZVDTABSA-N (2S,3R,4S,5S,6R)-6-[[(2S,3R,4S,5S,6R)-3,4,5-Trihydroxy-6-[[(2S,3R,4S,5S,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-[[(2S,3R,4S,5S,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxymethyl]oxan-2-yl]oxymethyl]oxan-2-yl]oxymethyl]oxane-2,3,4,5-tetrol Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](OC[C@@H]2[C@H]([C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](OC[C@@H]3[C@H]([C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)O3)O)O2)O)O1 DFKPJBWUFOESDV-NGZVDTABSA-N 0.000 description 1
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QIGJYVCQYDKYDW-UHFFFAOYSA-N 3-O-alpha-D-mannopyranosyl-D-mannopyranose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(O)C(CO)OC(O)C1O QIGJYVCQYDKYDW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- ZCLAHGAZPPEVDX-UHFFFAOYSA-N D-panose Natural products OC1C(O)C(O)C(OC(C(O)CO)C(O)C(O)C=O)OC1COC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 ZCLAHGAZPPEVDX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N Formaldehyde Chemical group O=C WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- 102000004366 Glucosidases Human genes 0.000 description 1
- 108010056771 Glucosidases Proteins 0.000 description 1
- 108010028688 Isoamylase Proteins 0.000 description 1
- 102000004357 Transferases Human genes 0.000 description 1
- 108090000992 Transferases Proteins 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 230000009471 action Effects 0.000 description 1
- 125000003172 aldehyde group Chemical group 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 description 1
- 108010051210 beta-Fructofuranosidase Proteins 0.000 description 1
- 239000011942 biocatalyst Substances 0.000 description 1
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 239000004927 clay Substances 0.000 description 1
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 1
- 230000005494 condensation Effects 0.000 description 1
- 238000006482 condensation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000010276 construction Methods 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 150000002016 disaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 125000000524 functional group Chemical group 0.000 description 1
- DBTMGCOVALSLOR-AXAHEAMVSA-N galactotriose Natural products OC[C@@H]1O[C@@H](O[C@@H]2[C@@H](O)[C@H](CO)O[C@@H](O[C@H]3[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H](CO)[C@@H]3O)[C@@H]2O)[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O DBTMGCOVALSLOR-AXAHEAMVSA-N 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 1
- 229930182478 glucoside Natural products 0.000 description 1
- 150000008131 glucosides Chemical class 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 239000001573 invertase Substances 0.000 description 1
- 235000011073 invertase Nutrition 0.000 description 1
- 239000003456 ion exchange resin Substances 0.000 description 1
- 229920003303 ion-exchange polymer Polymers 0.000 description 1
- 230000002427 irreversible effect Effects 0.000 description 1
- FBJQEBRMDXPWNX-FYHZSNTMSA-N isomaltotriose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](OC[C@@H]2[C@H]([C@H](O)[C@@H](O)C(O)O2)O)O1 FBJQEBRMDXPWNX-FYHZSNTMSA-N 0.000 description 1
- 239000003094 microcapsule Substances 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- QIGJYVCQYDKYDW-NSYYTRPSSA-N nigerose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)OC(O)[C@@H]1O QIGJYVCQYDKYDW-NSYYTRPSSA-N 0.000 description 1
- ZCLAHGAZPPEVDX-MQHGYYCBSA-N panose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O[C@H]([C@H](O)CO)[C@H](O)[C@@H](O)C=O)O[C@@H]1CO[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 ZCLAHGAZPPEVDX-MQHGYYCBSA-N 0.000 description 1
- 239000008055 phosphate buffer solution Substances 0.000 description 1
- 230000008569 process Effects 0.000 description 1
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 1
- 230000005855 radiation Effects 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 230000008707 rearrangement Effects 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 238000007873 sieving Methods 0.000 description 1
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 1
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000004575 stone Substances 0.000 description 1
- 239000006188 syrup Substances 0.000 description 1
- 235000020357 syrup Nutrition 0.000 description 1
- 150000004044 tetrasaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 230000006098 transglycosylation Effects 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
Landscapes
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、我々が日常食している澱粉糖を原料として、
新規で特長のある甘味料を経済的にかつ連続的にしかも
安定して製造する方法に関する。
新規で特長のある甘味料を経済的にかつ連続的にしかも
安定して製造する方法に関する。
最近、転移又は縮合作用を有する酵素を用いて、種々の
いわゆる“機能性糖質”が食品素材として注目を集めて
いる。マルトース転移糖を生成するα−グルコシダーゼ
(トランスグルコシダーゼとも言う)の基本的転移作用
については、辻坂ら(良化、第37巻、第12号、第7
47〜752頁、1963)の報告等のように古くから
研究されている。又、マルトース転移糖の製造方法に関
しては、特公昭40−27319号公報に記載されてい
る酸性白土に吸着させた(固定化)酵素を用いる方法や
、低温放射線重合法によりアクリルアミドにa−グルコ
シダーゼを固定化し、多量の少糖類を合成する試み等(
良化、第53巻、第12号、第385〜390頁、19
79、千葉ら)、多数の方法が報告されている。さらに
、糖転移反応を利用して糖転移物を主体とするイソマル
トース、分岐オリゴ糖シラツブ等を製造する方法は例え
ば特公昭62−51584号、特開昭60−30695
号、特開昭61−124389号、特開昭61−212
296号、特開昭61−219345号、特開昭62−
171693号、特開昭63−109790号などに記
載されている。しかしながら、これらの方法によって得
られた糖転移物は、各々特質を有してはCするが、概し
て2糖類が主体となっているものが多い。
いわゆる“機能性糖質”が食品素材として注目を集めて
いる。マルトース転移糖を生成するα−グルコシダーゼ
(トランスグルコシダーゼとも言う)の基本的転移作用
については、辻坂ら(良化、第37巻、第12号、第7
47〜752頁、1963)の報告等のように古くから
研究されている。又、マルトース転移糖の製造方法に関
しては、特公昭40−27319号公報に記載されてい
る酸性白土に吸着させた(固定化)酵素を用いる方法や
、低温放射線重合法によりアクリルアミドにa−グルコ
シダーゼを固定化し、多量の少糖類を合成する試み等(
良化、第53巻、第12号、第385〜390頁、19
79、千葉ら)、多数の方法が報告されている。さらに
、糖転移反応を利用して糖転移物を主体とするイソマル
トース、分岐オリゴ糖シラツブ等を製造する方法は例え
ば特公昭62−51584号、特開昭60−30695
号、特開昭61−124389号、特開昭61−212
296号、特開昭61−219345号、特開昭62−
171693号、特開昭63−109790号などに記
載されている。しかしながら、これらの方法によって得
られた糖転移物は、各々特質を有してはCするが、概し
て2糖類が主体となっているものが多い。
また、Σ造法的にも、充分効率的であるとはいいけい。
このような実情から食品素材として、安価にかつ多量に
しかも安定的に3糖類以上の転移糖が主成分となるマル
トース転移糖混合物を製造する方法が求められているが
いまだに確立されていない。
しかも安定的に3糖類以上の転移糖が主成分となるマル
トース転移糖混合物を製造する方法が求められているが
いまだに確立されていない。
尚、本発明で言うマルトース転移糖混合物とは、トラン
スグルコシダーゼが澱粉糖に作用して生成する1分子中
にα−1,4結合以外の結合ヲt、つイソマルトースや
パノース、イソマルトトリオース、コージビオーヌ、ニ
ゲロース、イソマルトテトラオース等の2種類以上のオ
リゴ糖を総称して言う。
スグルコシダーゼが澱粉糖に作用して生成する1分子中
にα−1,4結合以外の結合ヲt、つイソマルトースや
パノース、イソマルトトリオース、コージビオーヌ、ニ
ゲロース、イソマルトテトラオース等の2種類以上のオ
リゴ糖を総称して言う。
又、この種の糖類の製造技術においては、製造コストを
下げる為に固定化された酵素を用いることが提案され、
その固定化も種々の方法が報告され、まとめられている
(「固定化酵素J1975、「固定化生体触媒J 19
86、いずれも子細、〈講談社〉)。
下げる為に固定化された酵素を用いることが提案され、
その固定化も種々の方法が報告され、まとめられている
(「固定化酵素J1975、「固定化生体触媒J 19
86、いずれも子細、〈講談社〉)。
固定化の方法としての物理的吸着法やイオン結合法は、
簡単で、しかも酵素の変性が少ないが、吸着した酵素が
担体から離脱し易いため、長期間の安定した工業的製造
方法には適さない。
簡単で、しかも酵素の変性が少ないが、吸着した酵素が
担体から離脱し易いため、長期間の安定した工業的製造
方法には適さない。
担体に酵素を化学的に共有結合させる方法は、酵素の離
脱は少ないが、固定化時の酵素の変性が著しく、その活
性比かもとの酵素の10〜30%程度となって、酵素の
利用面から見ると効率的でない。
脱は少ないが、固定化時の酵素の変性が著しく、その活
性比かもとの酵素の10〜30%程度となって、酵素の
利用面から見ると効率的でない。
グルタルアルデハイド等による架橋法を用いた酵素の固
定化もその活性部位が修飾を受ける等の酵素蛋白質の変
性を受けるため、活性の低下を起こし、活性比が元の酵
素の10〜30%程度となり、酵素の利用面から見ると
効率的でない。
定化もその活性部位が修飾を受ける等の酵素蛋白質の変
性を受けるため、活性の低下を起こし、活性比が元の酵
素の10〜30%程度となり、酵素の利用面から見ると
効率的でない。
また酵素固定化のためのアクリルアミド等による包括法
やマイクロカプセル法は、基質トの親和性が低下したり
、担体自身の強度が弱い等の問題が生じ、汎用性の点で
問題がある。
やマイクロカプセル法は、基質トの親和性が低下したり
、担体自身の強度が弱い等の問題が生じ、汎用性の点で
問題がある。
又、上記した固定化方法の種々の組み合わせによって固
定化を行う方法も公開されている。
定化を行う方法も公開されている。
例えば、網状構造を有する粘度鉱物を焼成した多孔性で
表面積の十分に大きいセラミックに酵素を吸着固定化す
る方法においては、予めセラミックをシラン化し、さら
にこのシラン化セラミックをグルタルアルデハイドで処
理したアルデヒド基導入セラミックのごとき官能基を有
する多孔性セラミックを固定化担体とし、インベルター
ゼを固定化した例(特開昭63−91083号、特開昭
63−190637号)や、同方法でプルラナーゼを固
定化する方法(特開平1−179697号)などが知ら
れている。
表面積の十分に大きいセラミックに酵素を吸着固定化す
る方法においては、予めセラミックをシラン化し、さら
にこのシラン化セラミックをグルタルアルデハイドで処
理したアルデヒド基導入セラミックのごとき官能基を有
する多孔性セラミックを固定化担体とし、インベルター
ゼを固定化した例(特開昭63−91083号、特開昭
63−190637号)や、同方法でプルラナーゼを固
定化する方法(特開平1−179697号)などが知ら
れている。
このように、酵素の固定化の方法としては、−数的に種
々の方法が知られているが、汎用性のある確立された方
法がない為、それぞれ目的とする酵素により、又使用す
る条件に応じ、その酵素に最も適した固定化の方法を慎
重に、かつ厳密に規定しなくてはならないのが常識であ
る。
々の方法が知られているが、汎用性のある確立された方
法がない為、それぞれ目的とする酵素により、又使用す
る条件に応じ、その酵素に最も適した固定化の方法を慎
重に、かつ厳密に規定しなくてはならないのが常識であ
る。
本発明者等は、利用面において種々の有利な特質を有す
るマルトース転移糖混合物を効率的かつ工業的に安価に
製造する方法について鋭意研究し、検討を重ねて来た結
果、本発明を完成するに至った。
るマルトース転移糖混合物を効率的かつ工業的に安価に
製造する方法について鋭意研究し、検討を重ねて来た結
果、本発明を完成するに至った。
即ち、概言すると、本発明は5iCbとMgOを主成分
とし、多孔性で、その平均細孔径が200A以上で、か
つ比表面積が70vl/11以上であるセラミック粒子
と、適当量のグルタルアルデハイドと、固定化りようと
するα−グルコシダーゼ酵素溶液とを同時に混合するこ
とにより、セラミック粒子へ酵素を固定化し、この固定
化酵素を充填したり7クターに、重合度2及び重合度3
の糖質の含量の合計が80%以上である澱粉糖を、連続
的に通液させることにより転移糖を60%以上含有する
マルトース転移糖混合物を、経済的かつ効率的に製造す
ることを特徴とする、固定化酵素を用いたマルトース転
移糖混合物の効率的製造方法に関するものである。
とし、多孔性で、その平均細孔径が200A以上で、か
つ比表面積が70vl/11以上であるセラミック粒子
と、適当量のグルタルアルデハイドと、固定化りようと
するα−グルコシダーゼ酵素溶液とを同時に混合するこ
とにより、セラミック粒子へ酵素を固定化し、この固定
化酵素を充填したり7クターに、重合度2及び重合度3
の糖質の含量の合計が80%以上である澱粉糖を、連続
的に通液させることにより転移糖を60%以上含有する
マルトース転移糖混合物を、経済的かつ効率的に製造す
ることを特徴とする、固定化酵素を用いたマルトース転
移糖混合物の効率的製造方法に関するものである。
特に、本発明者らは種々の特質を有するマルトース転移
糖混合物を製造するためには、基質として何を出発物質
にするかという点と、どの種の酵素をどのような条件で
用いるかという点を検討した結果、本発明の特定の条件
が必要であることを見出したのである。
糖混合物を製造するためには、基質として何を出発物質
にするかという点と、どの種の酵素をどのような条件で
用いるかという点を検討した結果、本発明の特定の条件
が必要であることを見出したのである。
まず、基質としては入手可能な澱粉糖の中から種々選定
して比較検討した。一般にこの種の技術では、澱粉をα
−アミラーゼ、β−アミラーゼ、さらに枝切り酵素(プ
ルラナーゼ、イソアミラーゼ)等を組み合わせて用いる
ことにより処理して得られたマルトースを多く含む基質
を高濃度にして用いるのが当業界での常識となっている
(特公昭36−23698号、特公昭46−24060
号)。
して比較検討した。一般にこの種の技術では、澱粉をα
−アミラーゼ、β−アミラーゼ、さらに枝切り酵素(プ
ルラナーゼ、イソアミラーゼ)等を組み合わせて用いる
ことにより処理して得られたマルトースを多く含む基質
を高濃度にして用いるのが当業界での常識となっている
(特公昭36−23698号、特公昭46−24060
号)。
本発明者らは、マルトースを生成する目的で糖化した糖
化物を基質として用いるという従来の概念の外に、さら
にマルトースの生成目的の為に糖化した糖化物から、マ
ルトースを分離した残部のマルトトリオースを好ましく
は少なくとも30%以上含んだ糖化物を用いることで、
3糖類以上の4.5.6糖の比較的高分子主体の転移糖
生成物を多く含むマルトース転移オリゴ糖を製造出来る
ことを見いだし、このマルトース転移オリゴ糖が従来か
ら知られているこの種の糖質と、味質やその他の物理的
性質において異なる特長を有するものであることを見い
だした。本発明は一面ではこの知見を基礎におくもので
ある。
化物を基質として用いるという従来の概念の外に、さら
にマルトースの生成目的の為に糖化した糖化物から、マ
ルトースを分離した残部のマルトトリオースを好ましく
は少なくとも30%以上含んだ糖化物を用いることで、
3糖類以上の4.5.6糖の比較的高分子主体の転移糖
生成物を多く含むマルトース転移オリゴ糖を製造出来る
ことを見いだし、このマルトース転移オリゴ糖が従来か
ら知られているこの種の糖質と、味質やその他の物理的
性質において異なる特長を有するものであることを見い
だした。本発明は一面ではこの知見を基礎におくもので
ある。
次に、酵素としてはアスペルギルス・ニガー(Asp、
niger )起源のα−グルコシダーゼ、例えば市
販の酵素製剤ではトランスグルコシダーゼL「アマノ」
(天野製薬製冷利用すべきことを見いだした。
niger )起源のα−グルコシダーゼ、例えば市
販の酵素製剤ではトランスグルコシダーゼL「アマノ」
(天野製薬製冷利用すべきことを見いだした。
さらに、経済的、工業生産的立場からこの酵素剤を固定
化して用いる点に関し、種々の固定化法について検討を
加えた。
化して用いる点に関し、種々の固定化法について検討を
加えた。
まず、固定化法としては、食品衛生上安全なものである
こと、固定化及び工業的生産面での操作が簡単で、固定
化操作中の酵素の失活ができるだけ少ないこと、さらに
固定化酵素が安定で長時間の通液便用に耐え得る強度、
圧損失などの物理的特性に優れたものである事を目標に
した。
こと、固定化及び工業的生産面での操作が簡単で、固定
化操作中の酵素の失活ができるだけ少ないこと、さらに
固定化酵素が安定で長時間の通液便用に耐え得る強度、
圧損失などの物理的特性に優れたものである事を目標に
した。
この点について種々検討の結果、上述したように、基質
を高濃度にして酵素反応を行う必要性から、固定化担体
としてセラミックを用いることが物理的特性のうえで有
利であることが明らかになった。しかし、従来から知ら
れているセラミックを用いた固定化方法では、固定化は
可能であるが、安定性において問題があり、短時間のう
ちに酵素が離脱し活性が低下することが認められた。ま
た、アルデヒド基を導入したセラミックでは、固定化し
得る酵素量に限界があり、固定化酵素の単位重量当たり
の酵素活性が低くなり、す7クターとしての効率が維持
できないという欠点が生じた。
を高濃度にして酵素反応を行う必要性から、固定化担体
としてセラミックを用いることが物理的特性のうえで有
利であることが明らかになった。しかし、従来から知ら
れているセラミックを用いた固定化方法では、固定化は
可能であるが、安定性において問題があり、短時間のう
ちに酵素が離脱し活性が低下することが認められた。ま
た、アルデヒド基を導入したセラミックでは、固定化し
得る酵素量に限界があり、固定化酵素の単位重量当たり
の酵素活性が低くなり、す7クターとしての効率が維持
できないという欠点が生じた。
本発明者らは如上の点に鑑み更に研究を重ねた結果特定
の酵素固定化法を用いる必要があることを見出した。以
下かかる本発明の固定化方法について詳述する。
の酵素固定化法を用いる必要があることを見出した。以
下かかる本発明の固定化方法について詳述する。
すなわち、本発明が解決しようとする固定化技術に用い
る固定化担体のセラミックは、510vとMgOを主成
分とし、多孔性で、がっその平均m孔aがyスペノνギ
ルス・ニカ−(Asp、 niger )起源のα−グ
ルコシダ〜ゼ(分子量60000)の分子を吸着するに
充分な2ooX以上で、かつ比表面積が70m’/g以
上であるセラミック粒子である事が必要条件である。次
に、アスペルギルス・ニガー起源のα−グルコシダーゼ
を上記セラミック粒子に固定化する際に、α−グルコシ
ダーゼ酵素溶液と上記セラミック粒子との混合物中に、
グルタルアルデハイドの適当量を添加することで、長期
間安定でかつ高活性を有する固定化酵素を製造し得るこ
とを見いだした。
る固定化担体のセラミックは、510vとMgOを主成
分とし、多孔性で、がっその平均m孔aがyスペノνギ
ルス・ニカ−(Asp、 niger )起源のα−グ
ルコシダ〜ゼ(分子量60000)の分子を吸着するに
充分な2ooX以上で、かつ比表面積が70m’/g以
上であるセラミック粒子である事が必要条件である。次
に、アスペルギルス・ニガー起源のα−グルコシダーゼ
を上記セラミック粒子に固定化する際に、α−グルコシ
ダーゼ酵素溶液と上記セラミック粒子との混合物中に、
グルタルアルデハイドの適当量を添加することで、長期
間安定でかつ高活性を有する固定化酵素を製造し得るこ
とを見いだした。
例えば、第1図は固定化酵素をリアクター形式で用いこ
れに糖液を連続的に通液した時間と得られた生成物中の
マルトース転移糖含量の関係を示すグラフであるが、同
図より明らかなように、固定化反応時に、グルタルアル
デハイドを添加しなくても酵素の吸着固定化は認められ
たが、この固定化酵素はリアクター形式にして反応を行
うと、酵素の離脱が容易に起き、マルトーヌ転移糖の生
成が急速に減少し、酵素活性が失われたことが明らかで
あった。これに対しグルタルアルデハイドを添加して固
定化を行った固定化終了後は長時間にわたり安定比した
マルトース転移糖の生成が認められた。
れに糖液を連続的に通液した時間と得られた生成物中の
マルトース転移糖含量の関係を示すグラフであるが、同
図より明らかなように、固定化反応時に、グルタルアル
デハイドを添加しなくても酵素の吸着固定化は認められ
たが、この固定化酵素はリアクター形式にして反応を行
うと、酵素の離脱が容易に起き、マルトーヌ転移糖の生
成が急速に減少し、酵素活性が失われたことが明らかで
あった。これに対しグルタルアルデハイドを添加して固
定化を行った固定化終了後は長時間にわたり安定比した
マルトース転移糖の生成が認められた。
更に詳しく述べると、セラミック粒子にα−グルコシダ
ーゼを吸着固定化する際に、グルタルアルデハイドを同
時に添加することで、酵素分子同志の架橋反応と重合反
応と担体への吸着固定化反応を同時進行させることによ
り、担体への酵素の吸着量も高く、しかも酵素の離脱が
殆ど無い為に、固定化酵素の比活性の高い、長期間安定
な固定化酵素を得る事ができ、これにより連続的に、か
つ効率的に、工業的に安価なマルトース転移糖混合物を
製造する方法を確立することができたつ 本発明方法の実施にあたり酵素の固定化のための担体と
して用いるセラミック粒子としては、公知の網状構造を
有する粘土鉱物原石を粉砕、篩分けして一定粒度とした
うえで、高温で焼成した5IOIとMgOを主成分とし
た多孔性セラミックを用いる(特開昭63−91083
号、特開昭63−190637号)。また、固定化させ
るα−グルコシダーゼは、粗酵素品でも差し支えないが
、固定化の前に精製を行い、酵素蛋白質の単位当たりの
比活性を高くしたものを用いることが好ましく、かくす
ることにより固定化酵素の単位重五当たりの活性を上げ
て、酵素反応が効率的なり7クターにすることができる
。このセラミック粒子乾燥重量1y当たりに固定化させ
るα−グルコシダーゼの量は、通常酵素蛋白質として5
〜60ダ(酵素力価として1000〜12000υ/g
)、好ましくは15〜40■(酵素力価として3ooo
〜8oooU/g)の範囲である。5■以下の場合は、
固定化担体1g当たりの比活性が低く、逆に60■以上
の場合は固定化した酵素の活性が十分発現せず、酵素の
利用率から見て不経済である。
ーゼを吸着固定化する際に、グルタルアルデハイドを同
時に添加することで、酵素分子同志の架橋反応と重合反
応と担体への吸着固定化反応を同時進行させることによ
り、担体への酵素の吸着量も高く、しかも酵素の離脱が
殆ど無い為に、固定化酵素の比活性の高い、長期間安定
な固定化酵素を得る事ができ、これにより連続的に、か
つ効率的に、工業的に安価なマルトース転移糖混合物を
製造する方法を確立することができたつ 本発明方法の実施にあたり酵素の固定化のための担体と
して用いるセラミック粒子としては、公知の網状構造を
有する粘土鉱物原石を粉砕、篩分けして一定粒度とした
うえで、高温で焼成した5IOIとMgOを主成分とし
た多孔性セラミックを用いる(特開昭63−91083
号、特開昭63−190637号)。また、固定化させ
るα−グルコシダーゼは、粗酵素品でも差し支えないが
、固定化の前に精製を行い、酵素蛋白質の単位当たりの
比活性を高くしたものを用いることが好ましく、かくす
ることにより固定化酵素の単位重五当たりの活性を上げ
て、酵素反応が効率的なり7クターにすることができる
。このセラミック粒子乾燥重量1y当たりに固定化させ
るα−グルコシダーゼの量は、通常酵素蛋白質として5
〜60ダ(酵素力価として1000〜12000υ/g
)、好ましくは15〜40■(酵素力価として3ooo
〜8oooU/g)の範囲である。5■以下の場合は、
固定化担体1g当たりの比活性が低く、逆に60■以上
の場合は固定化した酵素の活性が十分発現せず、酵素の
利用率から見て不経済である。
グルタルアルデハイドの酵素固定化反応時の溶液濃度は
、通常0.1〜1.0%、好ましくは0.2〜0.5%
の範囲である。0.1%以下の場合は反応に長時間を費
やし、1.0%以上になると酵素の不可逆的失活、酵素
分子同志の非効率的架橋及び重合反応をまねく。又、こ
の固定化反応の温度は通常室温でよく、回転又は攪拌を
して担体と酵素を接触させることにより固定化反応を行
い、特に冷却する必要はない。尚、固定化反応の際に、
反応液中に、マルトース、水飴等のような酵素の基質と
なる糖質を添加することは、酵素の失活防止、及び安定
化に寄与するので好ましい。又、固定化終了後には、過
剰のグルタルアルデハイドを除去するために、充分な水
洗を行うことが必要である。
、通常0.1〜1.0%、好ましくは0.2〜0.5%
の範囲である。0.1%以下の場合は反応に長時間を費
やし、1.0%以上になると酵素の不可逆的失活、酵素
分子同志の非効率的架橋及び重合反応をまねく。又、こ
の固定化反応の温度は通常室温でよく、回転又は攪拌を
して担体と酵素を接触させることにより固定化反応を行
い、特に冷却する必要はない。尚、固定化反応の際に、
反応液中に、マルトース、水飴等のような酵素の基質と
なる糖質を添加することは、酵素の失活防止、及び安定
化に寄与するので好ましい。又、固定化終了後には、過
剰のグルタルアルデハイドを除去するために、充分な水
洗を行うことが必要である。
尚、α−グルコシダーゼの活性は、1%メチル−α−D
−グルコシドを基質として、pH5,0,40℃、60
分間反応を行い、反応液2.5d中に1μgのグルコー
スを生成する酵素力価を1単位(IU)として表示する
。
−グルコシドを基質として、pH5,0,40℃、60
分間反応を行い、反応液2.5d中に1μgのグルコー
スを生成する酵素力価を1単位(IU)として表示する
。
上記のように固定した酵素を充填したリアクターに澱粉
糖液を通液して連続的にマルトース転移糖混合物を製造
するのであるがこの糖液基質としては、前記したごとく
、重合度2及び重合度3の含量の合計が80%以上であ
ることを要し、目的によっては重合度2及び重合度3の
含量の合計が80%以上でかつ重合度3の糖質の含量が
30%以上の澱粉糖を用いることが好ましい。更に、基
質濃度は、その基質濃度が高ければ高いほど転移又は縮
合反応が起こり易いので10〜65%にすることが好ま
しく。30〜60%の範囲であることが特に好ましい。
糖液を通液して連続的にマルトース転移糖混合物を製造
するのであるがこの糖液基質としては、前記したごとく
、重合度2及び重合度3の含量の合計が80%以上であ
ることを要し、目的によっては重合度2及び重合度3の
含量の合計が80%以上でかつ重合度3の糖質の含量が
30%以上の澱粉糖を用いることが好ましい。更に、基
質濃度は、その基質濃度が高ければ高いほど転移又は縮
合反応が起こり易いので10〜65%にすることが好ま
しく。30〜60%の範囲であることが特に好ましい。
しかし、この基質となる糖質や、固定化反応の際に安定
剤として用いる糖質の製造方法は、従来から用いられて
いる方法や、分画によって得た糖質で良く、特に限定す
るものではない。転移反応を行う際の温度及びpHは、
本固定化酵素の反応の最適値を用いれば良い。具体的に
は、反応温度は50〜70℃、p)lはpH5,0〜6
.0の範囲にすることが好ましい。
剤として用いる糖質の製造方法は、従来から用いられて
いる方法や、分画によって得た糖質で良く、特に限定す
るものではない。転移反応を行う際の温度及びpHは、
本固定化酵素の反応の最適値を用いれば良い。具体的に
は、反応温度は50〜70℃、p)lはpH5,0〜6
.0の範囲にすることが好ましい。
なお、上記の特定条件下に製造した固定化酵素は、担体
の単位重量当たりの比活性が非常に高く、しかも担体の
物理的強度も極めて強い。
の単位重量当たりの比活性が非常に高く、しかも担体の
物理的強度も極めて強い。
よって、このようにして製造した固定化酵素を用いるこ
とによって、初めて、高濃度の基質を高流量で、換言す
れば、短時間で多量に、しかも連続的、効率的、かつ工
業的に安価なマルトース転移糖混合物を製造する方法が
可能になるのである。
とによって、初めて、高濃度の基質を高流量で、換言す
れば、短時間で多量に、しかも連続的、効率的、かつ工
業的に安価なマルトース転移糖混合物を製造する方法が
可能になるのである。
以下、本発明を実施例により説明する。
実施例 l
5ideとMg0t主成分とし、多孔性で、その平均細
孔径が200A以上、比表面積が70弱以上のセラミッ
ク粒子40pと、pH6,0に調整した1 00mMリ
ン酸緩衝液副液mと、10%マルトース液(商品名サン
マルト−5を溶解した糖液 三和澱粉工業株式会社製)
182.51L(と、1%グμタルアルデハイド溶液1
00111と、酵素液(商品名ニドランスグルコシダー
ゼL″アマノ“大野製薬製)7.5iuを同時に混合し
、室温で120回/win14cIL幅で2時間、往復
振盪を行い、酵素の固一定住を行った。固定化後、過剰
のグルタルアルデハイドを除去するために、101の純
水を数回に分けて十分に洗浄した。
孔径が200A以上、比表面積が70弱以上のセラミッ
ク粒子40pと、pH6,0に調整した1 00mMリ
ン酸緩衝液副液mと、10%マルトース液(商品名サン
マルト−5を溶解した糖液 三和澱粉工業株式会社製)
182.51L(と、1%グμタルアルデハイド溶液1
00111と、酵素液(商品名ニドランスグルコシダー
ゼL″アマノ“大野製薬製)7.5iuを同時に混合し
、室温で120回/win14cIL幅で2時間、往復
振盪を行い、酵素の固一定住を行った。固定化後、過剰
のグルタルアルデハイドを除去するために、101の純
水を数回に分けて十分に洗浄した。
この固定化酵素では、担体C乾燥重量換算)1g当たり
に酵素蛋白質として約16.3〜(辷33000υ但し
100%活性を保持したとして計算)トランスグルコシ
ダーゼが固定化されていた。
に酵素蛋白質として約16.3〜(辷33000υ但し
100%活性を保持したとして計算)トランスグルコシ
ダーゼが固定化されていた。
このようにして得た固定化酵素を、φ20X200mm
lの温水ジャケット付きのガラス製カラムに53−(乾
燥担体309に相当)充填して+77クターとして用い
た。
lの温水ジャケット付きのガラス製カラムに53−(乾
燥担体309に相当)充填して+77クターとして用い
た。
酵素反応の基質としては、pH5,5に調整した40%
マルトース溶液(商品名サンマルト−5を溶解した糖液
三和澱粉工業株式会社製 糖組成ニゲルコース0.4
%、マルトース94.6%、マルトトリオース3.0%
)を用い、温水ジャケットで50℃に加温した上記カラ
ムに通液して反応を行った。なお、遊離酵素を用いた実
験がら逆算したところ、本リアクターにおいては、通液
速度をSV=、aにすればよかった(100%活性を保
持したとして計算)が、ここでは60%活性を保持した
と仮定して、5V=Z、4で通液した。
マルトース溶液(商品名サンマルト−5を溶解した糖液
三和澱粉工業株式会社製 糖組成ニゲルコース0.4
%、マルトース94.6%、マルトトリオース3.0%
)を用い、温水ジャケットで50℃に加温した上記カラ
ムに通液して反応を行った。なお、遊離酵素を用いた実
験がら逆算したところ、本リアクターにおいては、通液
速度をSV=、aにすればよかった(100%活性を保
持したとして計算)が、ここでは60%活性を保持した
と仮定して、5V=Z、4で通液した。
このようにして製造されたマルトース転移糖混合物の糖
組成の1例を第1表に示した。
組成の1例を第1表に示した。
第
表
遊離酵素を用いた実験の糖組成と比較すると、SV舛2
.4で通液する条件では単位基質当たりの酵素活性が高
すぎる為に、反応が進み過ぎる事が判明した。そこでこ
の値から更に最適Sv値を逆算した結果、本リアクター
においては、固定化されたトランスグルコシダーゼの酵
素活性は、はぼ80%以上保持されていた。
.4で通液する条件では単位基質当たりの酵素活性が高
すぎる為に、反応が進み過ぎる事が判明した。そこでこ
の値から更に最適Sv値を逆算した結果、本リアクター
においては、固定化されたトランスグルコシダーゼの酵
素活性は、はぼ80%以上保持されていた。
この様にして製造されたマルトース転移糖混合物は、非
常に穏やかで上品な味質を持つ糖質甘味料であった。
常に穏やかで上品な味質を持つ糖質甘味料であった。
上記条件下でのマルトース転移糖生産の長期安定性を第
2図に示した。本固定化酵素の転移酵素活性の半減期は
、800時間以上であった。
2図に示した。本固定化酵素の転移酵素活性の半減期は
、800時間以上であった。
実施例 2
実施例1に示したり7クターに、酵素反応の基質として
、マルトース製造目的で製造された糖化液(マルトース
76%、マルトトリオース17%が主体)をカチオン型
イオン交換樹脂クロマトグラフィにより、マルトース分
画操作を行った残部の糖液で製造された市販オリゴ)−
スのpH5,2,40%溶液(三和澱粉工業株式会社製
糖組成ニゲルコース1,1%、マルトース37.1%
、マルトトリオース44.2%)を用い、温水ジャケッ
トで50℃に加温して、通液、反応を行った。通液速度
は5v=a、sで行った。
、マルトース製造目的で製造された糖化液(マルトース
76%、マルトトリオース17%が主体)をカチオン型
イオン交換樹脂クロマトグラフィにより、マルトース分
画操作を行った残部の糖液で製造された市販オリゴ)−
スのpH5,2,40%溶液(三和澱粉工業株式会社製
糖組成ニゲルコース1,1%、マルトース37.1%
、マルトトリオース44.2%)を用い、温水ジャケッ
トで50℃に加温して、通液、反応を行った。通液速度
は5v=a、sで行った。
このようにして製造されたマルトース転移糖混合物の糖
組成の1例を第2表に示した。
組成の1例を第2表に示した。
第 2 表
この様にして製造された転移糖混合物は、転移4糖類、
転移5糖類及び転移6糖類以上を多く含む、非常に穏や
かで上品な味質を持つ糖質甘味料であった。
転移5糖類及び転移6糖類以上を多く含む、非常に穏や
かで上品な味質を持つ糖質甘味料であった。
本発明によれば、以上の説明から明らかなように、特定
の条件下に固定化された特定の酵素を用い、特定組成の
澱粉糖を特定の条件下に処理することにより新規な特徴
を有する甘味料を経済的、連続的にしかも安定して製造
することが出来る。
の条件下に固定化された特定の酵素を用い、特定組成の
澱粉糖を特定の条件下に処理することにより新規な特徴
を有する甘味料を経済的、連続的にしかも安定して製造
することが出来る。
第1図は酵素固定化反応時にグルタルフルデハイド添加
および無添加で調製した固定化酵素の使用時間対生成マ
ルトース転移糖含量の関係を示すグラフ、第2図は本発
明で使用する固定化酵素のマルトース転移糖生産の長期
安定性を示すグラフである。 特許出願人 三和澱粉工業株式会社 同 日本碍子株式会社 手続補装置 巨 平成3年2月15日
および無添加で調製した固定化酵素の使用時間対生成マ
ルトース転移糖含量の関係を示すグラフ、第2図は本発
明で使用する固定化酵素のマルトース転移糖生産の長期
安定性を示すグラフである。 特許出願人 三和澱粉工業株式会社 同 日本碍子株式会社 手続補装置 巨 平成3年2月15日
Claims (4)
- (1)SiO_2とMgOを主成分とし、多孔性で、そ
の平均細孔径が200Å以上で、かつ比表面積が70m
^2/g以上であるセラミック粒子と、適当量のグルタ
ルアルデハイドと、固定化しようとするα−グルコシダ
ーゼ酵素溶液とを同時に混合することにより、セラミッ
ク粒子へ酵素を固定化し、この固定化酵素を充填したリ
アクターに、重合度2及び重合度3の糖質の含量の合計
が80%以上である澱粉糖を、連続的に通液させること
により転移糖を60%以上含有するマルトース転移糖混
合物を製造することを特徴とする固定化酵素を用いたマ
ルトース転移糖混合物の製造方法。 - (2)酵素の固定化の際に使用するグルタルアルデハイ
ドの濃度が、酵素の固定化反応時の溶液濃度で、0.1
〜1.0%であることを特徴とする請求項1記載の方法
。 - (3)固定化される酵素が、アスペルギルス・ニガー起
源のα−グルコシダーゼである請求項1記載の方法。 - (4)重合度2及び重合度3の糖質の含量の合計が80
%以上でかつ重合度3の糖質含量が30%以上である澱
粉糖を基質として用いる請求項1記載の方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP15570490A JPH07102145B2 (ja) | 1990-06-14 | 1990-06-14 | マルトース転移糖混合物の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP15570490A JPH07102145B2 (ja) | 1990-06-14 | 1990-06-14 | マルトース転移糖混合物の製造方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH0451899A true JPH0451899A (ja) | 1992-02-20 |
JPH07102145B2 JPH07102145B2 (ja) | 1995-11-08 |
Family
ID=15611694
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP15570490A Expired - Fee Related JPH07102145B2 (ja) | 1990-06-14 | 1990-06-14 | マルトース転移糖混合物の製造方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPH07102145B2 (ja) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH0867828A (ja) * | 1994-08-29 | 1996-03-12 | Sanei Gen F F I Inc | 青色着色組成物の製造方法 |
EP0875585A1 (en) * | 1997-05-02 | 1998-11-04 | Cerestar Holding B.V. | Method for the production of isomalto-oligosaccharide rich syrups |
-
1990
- 1990-06-14 JP JP15570490A patent/JPH07102145B2/ja not_active Expired - Fee Related
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH0867828A (ja) * | 1994-08-29 | 1996-03-12 | Sanei Gen F F I Inc | 青色着色組成物の製造方法 |
EP0875585A1 (en) * | 1997-05-02 | 1998-11-04 | Cerestar Holding B.V. | Method for the production of isomalto-oligosaccharide rich syrups |
US6025168A (en) * | 1997-05-02 | 2000-02-15 | Cerestar Holding B.V. | Method for the production of isomalto-oligosaccharide rich syrups |
CN1109755C (zh) * | 1997-05-02 | 2003-05-28 | 塞里斯塔控股有限公司 | 一种富含异麦芽低聚糖糖浆的制备方法 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPH07102145B2 (ja) | 1995-11-08 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
KR100497749B1 (ko) | 이소말토-올리고사카라이드함유시럽의제조방법 | |
JPS5819276B2 (ja) | 末端にフラクト−スを結合したオリゴ糖類の製造方法 | |
JPS61205494A (ja) | 分枝デキストリン類及び直鎖オリゴ糖類の製造方法 | |
US3996107A (en) | Enzymatic production of a starch conversion product having a high maltose content | |
Caldwell et al. | Immobilization of enzymes based on hydrophobic interaction. II. Preparation and properties of an amyloglucosidase adsorbate | |
JPH0451899A (ja) | マルトース転移糖混合物の製造方法 | |
JPH044875B2 (ja) | ||
CA1105858A (en) | Glucoamylase immobilized on cationic colloidal silica | |
Ivanova et al. | Catalytic properties of immobilized purified thermostable α-amylase from Bacillus licheniformis 44MB82-A | |
JPH057999B2 (ja) | ||
JPS62171693A (ja) | 分岐オリゴ糖の製造方法 | |
JP3697671B2 (ja) | パノース液の製造方法 | |
EP0200095A1 (en) | Immobilized maltooligosaccharide-forming amylase and process for the production of maltooligosaccharide using said enzyme | |
JPS643480B2 (ja) | ||
Su et al. | A novel method for continuous production of cyclodextrins using an immobilized enzyme system | |
JPS6394978A (ja) | 固定化枝切り酵素 | |
FI81116B (fi) | Metod foer tillverkning av cyklodextriner innehaollande maltodextriner, staerkelse- och maltossiraper. | |
JPS63196290A (ja) | 固定化酵素 | |
JP2840772B2 (ja) | グルコースの増収方法 | |
JPH0685716B2 (ja) | 固定化酵素 | |
JP3630378B2 (ja) | ガラクトシルグリセロール類の製造方法 | |
JPH0528115B2 (ja) | ||
JPH04148693A (ja) | グルコース転移物の製造方法 | |
JPH0330674A (ja) | サイクロデキストリングルカノトランスフェラーゼの固定化による該酵素の作用変換方法 | |
JPS6374489A (ja) | マルトオリゴ糖の製造方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |