JP2840772B2 - グルコースの増収方法 - Google Patents
グルコースの増収方法Info
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Description
【発明の詳細な説明】 ［産業上の利用分野］ 本発明はグルコアミラーゼを用いた澱粉糖化におい
て、グルコースの増収を図る方法に関するものである。
て、グルコースの増収を図る方法に関するものである。
［従来の技術］ グルコースは、通常、澱粉を酸分解あるいはα−アミ
ラーゼを用いた酸素的分解で液化したのち、バッチ方式
で生産されている。更に酸素固定化方式に関しても検討
されている。バッチ方式とは、液化澱粉に糸状菌（アス
ペルギルス属菌、あるいはリゾプス属菌）の産生するグ
ルコアミラーゼを作用させて糖化する方法であり、この
糖化の際に枝切り酸素を併用することもある。酵素固定
化方式とは、グルコアミラーゼを種々の担体（キチン、
キトサン、セラミック、セルロース、イオン交換樹脂あ
るいは各種のゲル等）に固定化し、液化澱粉を連続的に
糖化する方法であるが、現状ではグルコースの生成量が
92〜93％程度であり、さらにはグルコアミラーゼの逆合
成による二糖類の生成がバッチ方式と比べて多いことな
どの多くの問題があり、開発が遅れている。
ラーゼを用いた酸素的分解で液化したのち、バッチ方式
で生産されている。更に酸素固定化方式に関しても検討
されている。バッチ方式とは、液化澱粉に糸状菌（アス
ペルギルス属菌、あるいはリゾプス属菌）の産生するグ
ルコアミラーゼを作用させて糖化する方法であり、この
糖化の際に枝切り酸素を併用することもある。酵素固定
化方式とは、グルコアミラーゼを種々の担体（キチン、
キトサン、セラミック、セルロース、イオン交換樹脂あ
るいは各種のゲル等）に固定化し、液化澱粉を連続的に
糖化する方法であるが、現状ではグルコースの生成量が
92〜93％程度であり、さらにはグルコアミラーゼの逆合
成による二糖類の生成がバッチ方式と比べて多いことな
どの多くの問題があり、開発が遅れている。
グルコアミラーゼは澱粉のα−1,4グルコシド結合と
α−1,6グルコシド結合を加水分解できるので、希薄な
澱粉溶液に対しては、完全なグルコースへの分解が期待
できる。しかし、工業的規模における30〜35％もの高濃
度の条件下では、生成グルコース量はある一定時間でピ
ークに達し、その後グルコアミラーゼ自体の逆合成反応
が起こり、生成したグルコースが重合してグルコースの
生成量は減少し、通常93〜95％程度である。
α−1,6グルコシド結合を加水分解できるので、希薄な
澱粉溶液に対しては、完全なグルコースへの分解が期待
できる。しかし、工業的規模における30〜35％もの高濃
度の条件下では、生成グルコース量はある一定時間でピ
ークに達し、その後グルコアミラーゼ自体の逆合成反応
が起こり、生成したグルコースが重合してグルコースの
生成量は減少し、通常93〜95％程度である。
グルコースの増収を図るために、α−1,6グルコシド
結合を分解する能力を持つ枝切り酵素（イソアミラーゼ
又はプルラナーゼ等）を存在させて、澱粉を糖化すると
糖化反応が促進され、グルコースの収量が0.5〜５％高
まることが知られている（特公昭54−29570,特公昭57−
39,特開昭57−174089他）。
結合を分解する能力を持つ枝切り酵素（イソアミラーゼ
又はプルラナーゼ等）を存在させて、澱粉を糖化すると
糖化反応が促進され、グルコースの収量が0.5〜５％高
まることが知られている（特公昭54−29570,特公昭57−
39,特開昭57−174089他）。
［発明が解決しようとする問題点］ 澱粉糖化におけるグルコースの収量は上記のように糖
化業界では非常に重要であり、従来よりも更に高収率の
グルコースの製造方法が待ち望まれていた。更に詳細に
はグルコアミラーゼによる逆合成を抑え、従来よりも更
にグルコースの収量を増す糖化方法の開発が望まれてい
た。
化業界では非常に重要であり、従来よりも更に高収率の
グルコースの製造方法が待ち望まれていた。更に詳細に
はグルコアミラーゼによる逆合成を抑え、従来よりも更
にグルコースの収量を増す糖化方法の開発が望まれてい
た。
［課題を解決するための手段］ 本発明者らはグルコアミラーゼを用いて、澱粉を糖化
するに際し、グルコアミラーゼの逆反応によるグルコー
スの重合を抑える方法を鋭意検討したところ、糖化の際
に、ムタロターゼ（EC 5.1.3.3）を添加することによっ
て上記の問題点を解決し本発明を完成した。
するに際し、グルコアミラーゼの逆反応によるグルコー
スの重合を抑える方法を鋭意検討したところ、糖化の際
に、ムタロターゼ（EC 5.1.3.3）を添加することによっ
て上記の問題点を解決し本発明を完成した。
グルコアミラーゼは澱粉の非還元末端よりグルコース
単位で加水分解するエキソタイプの酵素であり、このと
き生成する糖のアノマー型はβ−型のみである。また、
グルコアミラーゼはグルコースに作用して二糖類（マル
トースやイソマルトース等）を逆合成する反応をも触媒
するが、このときの反応の基質となるのはβ−Ｄ−グル
コースのみでα−Ｄ−グルコースは反応しない（澱粉科
学，第２巻,2号,76〜92頁,1973年）。
単位で加水分解するエキソタイプの酵素であり、このと
き生成する糖のアノマー型はβ−型のみである。また、
グルコアミラーゼはグルコースに作用して二糖類（マル
トースやイソマルトース等）を逆合成する反応をも触媒
するが、このときの反応の基質となるのはβ−Ｄ−グル
コースのみでα−Ｄ−グルコースは反応しない（澱粉科
学，第２巻,2号,76〜92頁,1973年）。
グルコースは溶液状態ではα−型とβ型が通常は平衡
状態にある。しかし、グルコアミラーゼを用いた糖化反
応によって生成したβ−Ｄ−グルコースは上記に述べた
ようにグルコアミラーゼの逆合成の基質となるため、溶
液中で増大するにしたがって、グルコアミラーゼの逆合
成反応が起こり、生産の目的とするグルコースを逆に消
費してしまうこととなる。そのためα−型及びβ−型の
平衡を触媒するムタロターゼを糖化の場に使用すること
によって、グルコアミラーゼによって生成したβ−Ｄ−
グルコースを速やかに逆合成の基質とはならないα−Ｄ
−グルコースとの平衡状態に移行して二糖類の生成を減
少させることができる。
状態にある。しかし、グルコアミラーゼを用いた糖化反
応によって生成したβ−Ｄ−グルコースは上記に述べた
ようにグルコアミラーゼの逆合成の基質となるため、溶
液中で増大するにしたがって、グルコアミラーゼの逆合
成反応が起こり、生産の目的とするグルコースを逆に消
費してしまうこととなる。そのためα−型及びβ−型の
平衡を触媒するムタロターゼを糖化の場に使用すること
によって、グルコアミラーゼによって生成したβ−Ｄ−
グルコースを速やかに逆合成の基質とはならないα−Ｄ
−グルコースとの平衡状態に移行して二糖類の生成を減
少させることができる。
本発明は上記の知見を基にして、澱粉またはその派生
物をグルコアミラーゼで糖化してグルコースを製造する
方法において、ムタロターゼを存在させることを特徴と
するグルコースの増収方法に関する。換言すれば、本発
明は澱粉をグルコースを含むシロップに変換する方法を
提供するものであり、この方法は好ましくはあらかじめ
澱粉に液化工程を施して、澱粉加水分解生成物を形成し
てから前記のムタロターゼ並びにグルコアミラーゼ等の
糖化酵素、必要に応じて枝切り酵素よりなる酵素系の存
在下で糖化を行う方法に関する。
物をグルコアミラーゼで糖化してグルコースを製造する
方法において、ムタロターゼを存在させることを特徴と
するグルコースの増収方法に関する。換言すれば、本発
明は澱粉をグルコースを含むシロップに変換する方法を
提供するものであり、この方法は好ましくはあらかじめ
澱粉に液化工程を施して、澱粉加水分解生成物を形成し
てから前記のムタロターゼ並びにグルコアミラーゼ等の
糖化酵素、必要に応じて枝切り酵素よりなる酵素系の存
在下で糖化を行う方法に関する。
本発明の方法について更に詳細に説明する。本発明を
使用する好ましい態様は、澱粉加水分解生成物の乾燥固
形分は少なくとも30重量％であり、その糖化は通常55〜
65℃、pH3.5〜5.5で行われるが、使用するグルコアミラ
ーゼ、ムタロターゼあるいは枝切り酵素の作用温度、pH
によって適宜変更し、グルコースの収量が多くなる条件
を選ぶことができる。グルコアミラーゼの添加量は通常
の糖化工程で使用される量でよい。好ましくは枝切り酵
素を通常使用される量、併用してもよい。ムタロターゼ
の添加量は、糖化条件、各種酵素の組合せの変化に応じ
て添加量を変化させることもできるが、通常澱粉加水分
解生成物中の乾物1g当り0.1〜３単位が使用される。ム
タロターゼは各種糖化酵素と同時に添加しても良いし、
糖化途中で添加することもできる。また、必要に応じ
て、糖化途中で追加することもできる。
使用する好ましい態様は、澱粉加水分解生成物の乾燥固
形分は少なくとも30重量％であり、その糖化は通常55〜
65℃、pH3.5〜5.5で行われるが、使用するグルコアミラ
ーゼ、ムタロターゼあるいは枝切り酵素の作用温度、pH
によって適宜変更し、グルコースの収量が多くなる条件
を選ぶことができる。グルコアミラーゼの添加量は通常
の糖化工程で使用される量でよい。好ましくは枝切り酵
素を通常使用される量、併用してもよい。ムタロターゼ
の添加量は、糖化条件、各種酵素の組合せの変化に応じ
て添加量を変化させることもできるが、通常澱粉加水分
解生成物中の乾物1g当り0.1〜３単位が使用される。ム
タロターゼは各種糖化酵素と同時に添加しても良いし、
糖化途中で添加することもできる。また、必要に応じ
て、糖化途中で追加することもできる。
本発明に使用されるムタロターゼは酵素番号でEC 5.
1.3.3に分類される酵素であり、種々の動物の腎臓、植
物、微生物などから高度に精製されている。具体的に
は、豚腎臓、トウガラシ、アスペルギルス属菌、アシネ
トバクター属菌、ペニシリウム属菌あるいは大腸菌など
から得られるムタロターゼが知られている。これらの酵
素の諸性質に関しては以下の文献に記載されている。豚
腎臓よりの酵素（Federation Proceedings,23巻,162頁,
1964年）、トウガラシよりの酵素（Journal of Biologi
cal Chemistry,242巻,4263−4269頁,1967年）、アスペ
ルギルス属の酵素（Biochimica et Biophysica Acta,66
2巻,285−290頁,1981年）、アシネトバクター属の酵素
（特開昭61−67487）及びペニシリウム属の酵素（Journ
al of Biological Chemistry,235巻,1219−1224頁,1960
年）等。
1.3.3に分類される酵素であり、種々の動物の腎臓、植
物、微生物などから高度に精製されている。具体的に
は、豚腎臓、トウガラシ、アスペルギルス属菌、アシネ
トバクター属菌、ペニシリウム属菌あるいは大腸菌など
から得られるムタロターゼが知られている。これらの酵
素の諸性質に関しては以下の文献に記載されている。豚
腎臓よりの酵素（Federation Proceedings,23巻,162頁,
1964年）、トウガラシよりの酵素（Journal of Biologi
cal Chemistry,242巻,4263−4269頁,1967年）、アスペ
ルギルス属の酵素（Biochimica et Biophysica Acta,66
2巻,285−290頁,1981年）、アシネトバクター属の酵素
（特開昭61−67487）及びペニシリウム属の酵素（Journ
al of Biological Chemistry,235巻,1219−1224頁,1960
年）等。
本発明にはグルコースの収量が増大するムタロターゼ
であればいずれでも使用できるが、糖化の条件に応じて
適宜選択あるいは組み合わせて用いることもできる。酵
素の純度は、糖化反応に影響を与えない程度に精製され
ていれば良く、必要に応じて安定化剤を添加しても良
い。
であればいずれでも使用できるが、糖化の条件に応じて
適宜選択あるいは組み合わせて用いることもできる。酵
素の純度は、糖化反応に影響を与えない程度に精製され
ていれば良く、必要に応じて安定化剤を添加しても良
い。
本発明が用いられる糖化方式としてはバッチ方式、酵
素固定化方式のいずれにも使用可能であるが、ムタロタ
ーゼを添加する作用原理やムタロターゼの至適pHや安定
性などを考慮すると酵素固定化方式がより有効と考えら
れる。酵素固定化方式としては糖化に使用される酵素の
１つ以上を適当な担体（キチン、キトサン、セラミッ
ク、セルロース、イオン交換樹脂あるいは各種のゲル
等）に固定化し、カラムや膜としてリアクターに使用し
て、液化澱粉を流して糖化を行う。酵素を固定化した担
体は混合して使用するか、固定化していない酵素を液化
澱粉に混合してこの液を固定化酵素担体に流してもよ
い。酵素の固定化方法は通常用いられる方法が採用でき
る。以下、試験例及び実施例で本発明を詳細に説明する
が、本発明はこれらに限定されるものではない。
素固定化方式のいずれにも使用可能であるが、ムタロタ
ーゼを添加する作用原理やムタロターゼの至適pHや安定
性などを考慮すると酵素固定化方式がより有効と考えら
れる。酵素固定化方式としては糖化に使用される酵素の
１つ以上を適当な担体（キチン、キトサン、セラミッ
ク、セルロース、イオン交換樹脂あるいは各種のゲル
等）に固定化し、カラムや膜としてリアクターに使用し
て、液化澱粉を流して糖化を行う。酵素を固定化した担
体は混合して使用するか、固定化していない酵素を液化
澱粉に混合してこの液を固定化酵素担体に流してもよ
い。酵素の固定化方法は通常用いられる方法が採用でき
る。以下、試験例及び実施例で本発明を詳細に説明する
が、本発明はこれらに限定されるものではない。
試験例１ グルコアミラーゼの逆合成反応に及ぼすムタ
ロターゼの影響 β−Ｄ−グルコース（30％）1mlを基質としてグルク
ザイムAF−６（天野製薬（株）製）（10mg/ml）0.5mlを
作用させる際に、ムタロターゼ（シグマ社製 豚腎臓由
来）0.5mlの存在下と非存在下でのグルコアミラーゼの
逆合成反応による二糖類の生成量を比較した。反応はpH
4.8,25℃で行い、反応停止は２％スルホサリチル酸溶液
を添加後、加熱した。生成した二糖類の量はHPLCを用い
て定量した。その結果を第１図に示す。
ロターゼの影響 β−Ｄ−グルコース（30％）1mlを基質としてグルク
ザイムAF−６（天野製薬（株）製）（10mg/ml）0.5mlを
作用させる際に、ムタロターゼ（シグマ社製 豚腎臓由
来）0.5mlの存在下と非存在下でのグルコアミラーゼの
逆合成反応による二糖類の生成量を比較した。反応はpH
4.8,25℃で行い、反応停止は２％スルホサリチル酸溶液
を添加後、加熱した。生成した二糖類の量はHPLCを用い
て定量した。その結果を第１図に示す。
これよりムタロターゼを添加した場合は無添加と比較
して明らかにグルコアミラーゼの逆合成反応が少ないこ
とが判る。
して明らかにグルコアミラーゼの逆合成反応が少ないこ
とが判る。
試験例２ 固定化グルコアミラーゼを用いたマルトー
ス及びパインデックス＃４の糖化におけるムタロターゼ
の影響 アスペルギルス属菌由来グルコアミラーゼ剤グルクザ
イムNL3（製品名 天野製薬（株）製）を限外濾過膜を
使用して10mM酢酸緩衝液（pH5.5）にて脱塩・透析を行
い、同緩衝液で平衡化したDEAE−トヨパール（製品名
（株）東ソー製）に吸着させ、更に同緩衝液で洗浄す
る。この固定化グルコアミラーゼをジャケット付きのカ
ラムに充填し、50℃に保ちながら同緩衝液に溶解したマ
ルトース及びパインデックス＃４（製品名 松谷化学
（株）製）（DE20）を流し、生成物をHPLC（カラムSCR
−101N 島津製を使用）で分析した。ムタロターゼ（天
野製薬（株）製 豚腎臓由来）を終濃度２単位/mlとな
るようにマルトースあるいはパインデックス＃４に加え
た液も同様に操作してHPLCで分析した。尚、マルトース
の濃度は30重量％とし、パインデックス＃４の濃度は2
2.5重量％とし、流速は１時間当りカラム容量の1.5倍と
した。その結果を第１表に示す。
ス及びパインデックス＃４の糖化におけるムタロターゼ
の影響 アスペルギルス属菌由来グルコアミラーゼ剤グルクザ
イムNL3（製品名 天野製薬（株）製）を限外濾過膜を
使用して10mM酢酸緩衝液（pH5.5）にて脱塩・透析を行
い、同緩衝液で平衡化したDEAE−トヨパール（製品名
（株）東ソー製）に吸着させ、更に同緩衝液で洗浄す
る。この固定化グルコアミラーゼをジャケット付きのカ
ラムに充填し、50℃に保ちながら同緩衝液に溶解したマ
ルトース及びパインデックス＃４（製品名 松谷化学
（株）製）（DE20）を流し、生成物をHPLC（カラムSCR
−101N 島津製を使用）で分析した。ムタロターゼ（天
野製薬（株）製 豚腎臓由来）を終濃度２単位/mlとな
るようにマルトースあるいはパインデックス＃４に加え
た液も同様に操作してHPLCで分析した。尚、マルトース
の濃度は30重量％とし、パインデックス＃４の濃度は2
2.5重量％とし、流速は１時間当りカラム容量の1.5倍と
した。その結果を第１表に示す。
以上のように、固定化酵素方式での糖化においてムタ
ロターゼを使用した時の方がG1（単糖）の生成量が増大
することが判る。
ロターゼを使用した時の方がG1（単糖）の生成量が増大
することが判る。
試験例３ アスペルギルス属菌由来のムタロターゼの製
造及びこれを用いたグルコアミラーゼの逆合成反応に及
ぼす影響 アスペルギルス・ニガー（IFO−4068）を前記の文献
（Biochimica et Biophysica Acta,662巻,285−290頁,1
981年）に記載された方法に従って培養、精製して精製
ムタロターゼを得た。
造及びこれを用いたグルコアミラーゼの逆合成反応に及
ぼす影響 アスペルギルス・ニガー（IFO−4068）を前記の文献
（Biochimica et Biophysica Acta,662巻,285−290頁,1
981年）に記載された方法に従って培養、精製して精製
ムタロターゼを得た。
試験例１のムタロターゼ（シグマ社製）に換えてアス
ペルギルス由来の精製ムタロターゼを使用して試験例１
と同様に操作した。
ペルギルス由来の精製ムタロターゼを使用して試験例１
と同様に操作した。
その結果は第１図と同様な結果となった。これよりア
ルペルギルス属由来のムタロターゼを添加した場合も試
験例１と同様に無添加と比較して、グルコアミラーゼの
逆合成反応が少ないことが判る。
ルペルギルス属由来のムタロターゼを添加した場合も試
験例１と同様に無添加と比較して、グルコアミラーゼの
逆合成反応が少ないことが判る。
実施例１ 50％コーンスターチにアミラーゼAH「アマノ」（製品
名 天野製薬（株）製）を添加し、蒸気と混合後、95℃
で１時間反応させ、コーンスターチ液化液を調製した。
得られたコーンスターチ液化液（DE7.8 Bx33）にグルク
ザイムAF−６（天野製薬（株）製）を乾燥澱粉1g当り５
単位添加し、更にムタロターゼ（天野製薬（株）製 豚
腎臓由来）を乾燥澱粉1g当り0.3単位添加し、pH5.6,50
℃にて糖化を行った。ムタロターゼは24時間毎に同単位
追加した。同時にムタロターゼを添加しない糖化条件と
比較した。各条件で３回測定を繰り返しその平均の反応
時間と生成したG1及びG2の組成の変化を第３図に示す。
糖組成の分析は試験例２に従った。
名 天野製薬（株）製）を添加し、蒸気と混合後、95℃
で１時間反応させ、コーンスターチ液化液を調製した。
得られたコーンスターチ液化液（DE7.8 Bx33）にグルク
ザイムAF−６（天野製薬（株）製）を乾燥澱粉1g当り５
単位添加し、更にムタロターゼ（天野製薬（株）製 豚
腎臓由来）を乾燥澱粉1g当り0.3単位添加し、pH5.6,50
℃にて糖化を行った。ムタロターゼは24時間毎に同単位
追加した。同時にムタロターゼを添加しない糖化条件と
比較した。各条件で３回測定を繰り返しその平均の反応
時間と生成したG1及びG2の組成の変化を第３図に示す。
糖組成の分析は試験例２に従った。
これより、ムタロターゼを添加して糖化した場合、明
らかにG1（単糖）つまりグルコースの生成量が多くな
り、しかも時間経過によってグルコアミラーゼの逆合成
反応で生成するG2（二糖）つまりイソマルトースの生成
を抑えていることが判る。
らかにG1（単糖）つまりグルコースの生成量が多くな
り、しかも時間経過によってグルコアミラーゼの逆合成
反応で生成するG2（二糖）つまりイソマルトースの生成
を抑えていることが判る。
実施例２ 実施例１において使用したムタロターゼの代わりに試
験例３において調製した精製ムタロターゼを使用し、実
施例１と同様に操作した。
験例３において調製した精製ムタロターゼを使用し、実
施例１と同様に操作した。
その結果、実施例１と同様な結果が得られた。
実施例３ 実施例１で調整したコーンスターチ液化液にグルクザ
イムAF−６を乾燥澱粉1g当り５単位添加し、プルラナー
ゼ「アマノ」（製品名天野製薬（株）製 クレブシエラ
・ニューモニエ由来のプルラナーゼ）を乾燥澱粉1g当り
0.1単位、更にムタロターゼを乾燥澱粉1g当り0.3単位添
加し、pH5.6,50℃にて糖化を行った。ムタロターゼは24
時間毎に同単位追加した。同時にグルコアミラーゼのみ
を用いる糖化条件とグルコアミラーゼと枝切り酵素を使
用する糖化条件と比較した。各条件で３回測定を繰り返
しその平均の反応時間と生成したG1及びG2の組成の変化
を第２図に示す。糖組成の分析は実験例２に従った。
イムAF−６を乾燥澱粉1g当り５単位添加し、プルラナー
ゼ「アマノ」（製品名天野製薬（株）製 クレブシエラ
・ニューモニエ由来のプルラナーゼ）を乾燥澱粉1g当り
0.1単位、更にムタロターゼを乾燥澱粉1g当り0.3単位添
加し、pH5.6,50℃にて糖化を行った。ムタロターゼは24
時間毎に同単位追加した。同時にグルコアミラーゼのみ
を用いる糖化条件とグルコアミラーゼと枝切り酵素を使
用する糖化条件と比較した。各条件で３回測定を繰り返
しその平均の反応時間と生成したG1及びG2の組成の変化
を第２図に示す。糖組成の分析は実験例２に従った。
これより、枝切り酵素を添加する糖化条件においても
更にムタロターゼを添加して糖化する事によって、明ら
かにG1つまりグルコースの生成量が多くなり、しかも時
間経過によってグルコアミラーゼの逆合成反応で生成す
るG2つまりイソマルトースの生成を抑えていることが判
る。
更にムタロターゼを添加して糖化する事によって、明ら
かにG1つまりグルコースの生成量が多くなり、しかも時
間経過によってグルコアミラーゼの逆合成反応で生成す
るG2つまりイソマルトースの生成を抑えていることが判
る。
実施例４ 実施例３において使用したムタロターゼの代わりに試
験例３において調製した精製ムタロターゼを使用し、実
施例３と同様に操作した。
験例３において調製した精製ムタロターゼを使用し、実
施例３と同様に操作した。
その結果、実施例３と同様な結果が得られた。
［発明の効果］ 本発明により、澱粉糖化においてムタロターゼを併用
することによってグルコアミラーゼの逆合成を抑えグル
コースの収量を増大することが可能となり、糖化業界に
多大な効果をもたらすものである。
することによってグルコアミラーゼの逆合成を抑えグル
コースの収量を増大することが可能となり、糖化業界に
多大な効果をもたらすものである。
第１図は試験例１の結果を示すものであり、−○−はム
タロターゼが添加されたときの二糖類の生成量を示し、
−●−はムタロターゼが添加されないときの二糖類の生
成量を示し、−△−はその比率を示すものである。第２
図は実施例１の結果を示すものであり、−○−はムタロ
ターゼが添加されたときのG1の生成量を示し、−□−は
ムタロターゼが添加されないときのG1の生成量を示し、
−●−はムタロターゼが添加されたときのG2の生成量を
示し、−■−はムタロターゼが添加されないときのG2の
生成量を示すものである。第３図は実施例２の結果を示
すものであり、−○−はグルコアミラーゼ、プルラナー
ゼ及びムタロターゼが添加されたときのG1の生成量を示
し、−□−はグルコアミラーゼ及びプルラナーゼが添加
されたときのG1の生成量を示し、−△−はグルコアミラ
ーゼのみのときのG1の生成量を示し、−●−はグルコア
ミラーゼ、プルラナーゼ及びムタロターゼが添加された
ときのG2の生成量を示し、−▲−はグルコアミラーゼ及
びプルラナーゼが添加されたときのG2の生成量を示すも
のであり、−■−はグルコアミラーゼのみのときのG2の
生成量を示すものである。
タロターゼが添加されたときの二糖類の生成量を示し、
−●−はムタロターゼが添加されないときの二糖類の生
成量を示し、−△−はその比率を示すものである。第２
図は実施例１の結果を示すものであり、−○−はムタロ
ターゼが添加されたときのG1の生成量を示し、−□−は
ムタロターゼが添加されないときのG1の生成量を示し、
−●−はムタロターゼが添加されたときのG2の生成量を
示し、−■−はムタロターゼが添加されないときのG2の
生成量を示すものである。第３図は実施例２の結果を示
すものであり、−○−はグルコアミラーゼ、プルラナー
ゼ及びムタロターゼが添加されたときのG1の生成量を示
し、−□−はグルコアミラーゼ及びプルラナーゼが添加
されたときのG1の生成量を示し、−△−はグルコアミラ
ーゼのみのときのG1の生成量を示し、−●−はグルコア
ミラーゼ、プルラナーゼ及びムタロターゼが添加された
ときのG2の生成量を示し、−▲−はグルコアミラーゼ及
びプルラナーゼが添加されたときのG2の生成量を示すも
のであり、−■−はグルコアミラーゼのみのときのG2の
生成量を示すものである。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (58)調査した分野(Int.Cl.6，ＤＢ名) C12P 19/24 ＣＡ（ＳＴＮ)
Claims (1)
- 【請求項１】澱粉またはその派生物をグルコアミラーゼ
で糖化してグルコースを製造する方法において、ムタロ
ターゼを存在させることを特徴とするグルコースの増収
方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP27453489A JP2840772B2 (ja) | 1989-10-20 | 1989-10-20 | グルコースの増収方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP27453489A JP2840772B2 (ja) | 1989-10-20 | 1989-10-20 | グルコースの増収方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03139289A JPH03139289A (ja) | 1991-06-13 |
| JP2840772B2 true JP2840772B2 (ja) | 1998-12-24 |
Family
ID=17543046
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP27453489A Expired - Fee Related JP2840772B2 (ja) | 1989-10-20 | 1989-10-20 | グルコースの増収方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2840772B2 (ja) |
-
1989
- 1989-10-20 JP JP27453489A patent/JP2840772B2/ja not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH03139289A (ja) | 1991-06-13 |
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Legal Events
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