JPH04108343A - 大豆蛋白の製造法 - Google Patents
大豆蛋白の製造法Info
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は酵素分解されているにもかかわらず特異なゲル
（豆腐のような脆いゲル）を形成する性質を有する大豆
蛋白の製造法に関する。
（豆腐のような脆いゲル）を形成する性質を有する大豆
蛋白の製造法に関する。
（従来技術）
大豆蛋白は水系下に加熱すると水溶液状態では粘度が上
昇したり、ペース上状態ではゲルを形成する等所謂加熱
凝固性を有する。
昇したり、ペース上状態ではゲルを形成する等所謂加熱
凝固性を有する。
ところが、大豆蛋白を常圧下で酵素分解すると加水分解
が進むにつれ大豆蛋白の特徴であるゲル形成力は低下し
、ある程度以上の加水分解でゲルを形成できなくなる。
が進むにつれ大豆蛋白の特徴であるゲル形成力は低下し
、ある程度以上の加水分解でゲルを形成できなくなる。
一方、高圧下で生（未変性）の蛋白質（牛乳蛋白）を酵
素（非基質特異性酵素）分解すれば、超高圧によって蛋
白質が変性するので酵素による分解率が上昇することが
知られている。
素（非基質特異性酵素）分解すれば、超高圧によって蛋
白質が変性するので酵素による分解率が上昇することが
知られている。
しかし、本発明のように加水分解されているにもかかわ
らず特異なゲルを形成する大豆蛋白は知られていない。
らず特異なゲルを形成する大豆蛋白は知られていない。
大豆蛋白のゲルがカマボコのようなプリンプリンしたゲ
ルであるのに比べ本発明の大豆蛋白のゲルは豆腐のよう
に脆いゲルであるのも知られていない。
ルであるのに比べ本発明の大豆蛋白のゲルは豆腐のよう
に脆いゲルであるのも知られていない。
（発明が解決しようとする問題点）
本発明者等は、従来の大豆蛋白とは性質の異なる大豆蛋
白を目的とした。即ち、従来のようなプリンプリンした
弾力のあるゲルではなく、豆腐のような脆いゲルを形成
する大豆蛋白を目的とした（問題を解決する手段） 本発明者等は前記目的を達成すべく種々検討し、手段の
一つに超高圧技術を用い、超高圧下で種々の酵素を大豆
蛋白に作用させるなかで、変性した大豆蛋白に基質特異
性酵素をある加水分解度まで作用させると、従来常圧下
での同程度の加水分解度ではゲル形成のないはずの大豆
蛋白に目的とする性質を見出し本発明を完成するに到っ
た。
白を目的とした。即ち、従来のようなプリンプリンした
弾力のあるゲルではなく、豆腐のような脆いゲルを形成
する大豆蛋白を目的とした（問題を解決する手段） 本発明者等は前記目的を達成すべく種々検討し、手段の
一つに超高圧技術を用い、超高圧下で種々の酵素を大豆
蛋白に作用させるなかで、変性した大豆蛋白に基質特異
性酵素をある加水分解度まで作用させると、従来常圧下
での同程度の加水分解度ではゲル形成のないはずの大豆
蛋白に目的とする性質を見出し本発明を完成するに到っ
た。
即ち、本発明は変性大豆蛋白を水系下に１，０００〜１
０．０００気圧の高圧下で基質特異性プロテアーゼを用
いて加水分解することを特徴とする酵素分解大豆蛋白の
製造法である。
０．０００気圧の高圧下で基質特異性プロテアーゼを用
いて加水分解することを特徴とする酵素分解大豆蛋白の
製造法である。
本発明に用いる大豆蛋白は生（未変性）は不適であり、
加熱処理等により変性した大豆蛋白が適当である。実験
的に生の大豆から抽出した未変性大豆蛋白は不適当であ
るが、工業的に製造した大豆蛋白は製造工程において加
熱殺菌処理等を受は変性しているので適当である。
加熱処理等により変性した大豆蛋白が適当である。実験
的に生の大豆から抽出した未変性大豆蛋白は不適当であ
るが、工業的に製造した大豆蛋白は製造工程において加
熱殺菌処理等を受は変性しているので適当である。
本発明においては大豆蛋白を水系下即ち水溶液又はペー
スト状態で１．０００〜ＩＱ、’０００気圧という超高
圧下で酵素分解する必要がある。
スト状態で１．０００〜ＩＱ、’０００気圧という超高
圧下で酵素分解する必要がある。
１．０００気圧未満では目的とする性質を有した大豆蛋
白は得られない。大豆蛋白のｕｎｇｆｌｄｉｎｇが充分
でない為と推察される。又、１０，０００気圧を越える
と超高圧装置内の大豆蛋白溶液が凍結状態になる等好ま
しくない。
白は得られない。大豆蛋白のｕｎｇｆｌｄｉｎｇが充分
でない為と推察される。又、１０，０００気圧を越える
と超高圧装置内の大豆蛋白溶液が凍結状態になる等好ま
しくない。
本発明に用いる酵素は基質特異性プロテアーゼが適当で
ある。即ち加水分解するアミン結合の位置の決まった酵
素が適当である。例えば、トリプシン、キモトリプシン
等を例示することができる。非基質特異性プロテアーゼ
では超高圧下に加水分解したものと常圧下に加水分解し
たもとの物性に大差がな（目的とする大豆蛋白を得るこ
とは困難である。
ある。即ち加水分解するアミン結合の位置の決まった酵
素が適当である。例えば、トリプシン、キモトリプシン
等を例示することができる。非基質特異性プロテアーゼ
では超高圧下に加水分解したものと常圧下に加水分解し
たもとの物性に大差がな（目的とする大豆蛋白を得るこ
とは困難である。
本発明のように変性大豆蛋白を超高圧下で基質特異性酵
素で分解すると、分子量パターンが変化したり、物性が
変化すたりする。例えば、基質特異性酵素（例えば、ト
リプシン）で市販分離大豆蛋白のような変性大豆蛋白を
超高圧で酵素分解し、分解物の粘度、ゲル強度を測定す
ると、分解率２０％付近で粘度、ゲル強度共に最高値を
示し、そのゲル強度は分解前より高くなる。
素で分解すると、分子量パターンが変化したり、物性が
変化すたりする。例えば、基質特異性酵素（例えば、ト
リプシン）で市販分離大豆蛋白のような変性大豆蛋白を
超高圧で酵素分解し、分解物の粘度、ゲル強度を測定す
ると、分解率２０％付近で粘度、ゲル強度共に最高値を
示し、そのゲル強度は分解前より高くなる。
因みに常圧下での酵素分解では２０％も分解が進むと通
常ゲル化できなくなる。
常ゲル化できなくなる。
又、超高圧下に基質特異性酵素で分解して得られる大豆
蛋白を加水し加熱して得られるゲルは常圧上分解のゲル
とは物性が異なる。即ち、豆腐のように表面が固（脆い
（粘弾性の低い）ゲルを形成する。
蛋白を加水し加熱して得られるゲルは常圧上分解のゲル
とは物性が異なる。即ち、豆腐のように表面が固（脆い
（粘弾性の低い）ゲルを形成する。
基質特異性の低い酵素やないる酵素（パパイン等）で分
解する場合、高圧下で分解した方が常圧下で分解するよ
り得られる大豆蛋白の粘度、ゲル強度の低下が速いだけ
で、ゲルも高圧下、常圧下で差はない。
解する場合、高圧下で分解した方が常圧下で分解するよ
り得られる大豆蛋白の粘度、ゲル強度の低下が速いだけ
で、ゲルも高圧下、常圧下で差はない。
トリプシンのような基質特異性酵素による高圧下での酵
素分解が大豆蛋白の粘度、ゲル形成能に対し、パパイン
のような非基質特異性酵素と異なった影響を与えるのは
圧力によって基質である大豆蛋白を変性させ、分子構造
をｕｎｆｏｌｄｉｎｇさせ、常圧では作用できない疎水
部にも作用できるため、より分解パターンに変化を与え
る為と考えられる。
素分解が大豆蛋白の粘度、ゲル形成能に対し、パパイン
のような非基質特異性酵素と異なった影響を与えるのは
圧力によって基質である大豆蛋白を変性させ、分子構造
をｕｎｆｏｌｄｉｎｇさせ、常圧では作用できない疎水
部にも作用できるため、より分解パターンに変化を与え
る為と考えられる。
以下実施例により本発明の実施態様を説明する又、酵素
分解された大豆蛋白の全窒素に対する該大豆蛋白の０．
２２モルのトリクロール酢酸に可溶性の窒素の比率が０
．１〜０．３が好ましい０．１未満ではプリンプリンし
たゲルになり、０．３を越えると脆いゲルさえ弱くなる
。
分解された大豆蛋白の全窒素に対する該大豆蛋白の０．
２２モルのトリクロール酢酸に可溶性の窒素の比率が０
．１〜０．３が好ましい０．１未満ではプリンプリンし
たゲルになり、０．３を越えると脆いゲルさえ弱くなる
。
（実施例）
実施例１
変性分離大豆蛋白としてフジプロＲ（不二製油■製）を
用いた。
用いた。
分離大豆蛋白は１２％濃度に溶かし、トリプシンを添加
し、レトルト袋に空気が入らないように密封してｐＨ７
，５０″Ｃ１４０００気圧で３０分間反応させた反応後
２５°Ｃに冷却し粘度をＢ型粘度計で測定した。値を表
−１に示す 一方、同様に超高圧処理して反応終了後、食塩を終濃度
２．５％になるように加え、均一に攪拌し、遠心して脱
泡した。これを８０″Ｃで３０分間加熱してゲルを調製
した。これを高圧下分解ゲルとしてゲル強度を測定した
。結果を表−１にあわせ示すも象、速に低下した。
し、レトルト袋に空気が入らないように密封してｐＨ７
，５０″Ｃ１４０００気圧で３０分間反応させた反応後
２５°Ｃに冷却し粘度をＢ型粘度計で測定した。値を表
−１に示す 一方、同様に超高圧処理して反応終了後、食塩を終濃度
２．５％になるように加え、均一に攪拌し、遠心して脱
泡した。これを８０″Ｃで３０分間加熱してゲルを調製
した。これを高圧下分解ゲルとしてゲル強度を測定した
。結果を表−１にあわせ示すも象、速に低下した。
また常圧下でトリプシンで２時間反応後、同様にして粘
度を測定し、同時に同処理して常圧下分解ゲルとして、
ゲル強度を測定し、表−２に示した。
度を測定し、同時に同処理して常圧下分解ゲルとして、
ゲル強度を測定し、表−２に示した。
分解率に伴う分解物の粘度および加熱ゲルの物性につい
ては、トリプシンの場合、分解率ｌＯ％までは高圧下分
解は常圧下分解より粘度、ゲル強度共に低い値を示した
が、それ以上分解が進むと高圧下分解の方は粘度、ゲル
強度共に上昇し、２０％付近で最高値を示した。それに
対し常圧下分解は１０％以上になると粘度、ゲル強度共
に低下した。
ては、トリプシンの場合、分解率ｌＯ％までは高圧下分
解は常圧下分解より粘度、ゲル強度共に低い値を示した
が、それ以上分解が進むと高圧下分解の方は粘度、ゲル
強度共に上昇し、２０％付近で最高値を示した。それに
対し常圧下分解は１０％以上になると粘度、ゲル強度共
に低下した。
高圧下分解もさらに分解が進むと粘度もゲル強度表−２
常圧下トリプシン分解
但し、分解率は酵素分解された大豆蛋白の全窒素に対す
る該大豆蛋白の０．２２モルのトリクロール酢酸に可溶
性の窒素の割合を％で表したものである。
る該大豆蛋白の０．２２モルのトリクロール酢酸に可溶
性の窒素の割合を％で表したものである。
比較例１
非基質特異性酵素パパインを用いて実施例１と同様にし
た。
た。
パパインによる分解では高圧下の方が常圧下より分解率
に対する粘度及びゲル強度の低下が速かっただけで、ゲ
ルも高圧下、常圧下で物性に差はなかった。
に対する粘度及びゲル強度の低下が速かっただけで、ゲ
ルも高圧下、常圧下で物性に差はなかった。
表−３高圧下パパイン分解
０ ４３６ ２４．６７．０
９３ ２２．３１３．０ ５
３ １８．９２９．０ ２４
９．８（効果） 以上説明したように本発明により、加水分解しているに
もかかわらず水系下の加熱で豆腐のような脆いゲルを形
成する大豆蛋白の製造が可能になったものである。
９３ ２２．３１３．０ ５
３ １８．９２９．０ ２４
９．８（効果） 以上説明したように本発明により、加水分解しているに
もかかわらず水系下の加熱で豆腐のような脆いゲルを形
成する大豆蛋白の製造が可能になったものである。
Claims (2)
- （１）変性大豆蛋白を水系下に１，０００〜１０，００
０気圧の高圧下で基質特異性プロテアーゼを用いて加水
分解することを特徴とする大豆蛋白の製造法。 - （２）酵素分解された大豆蛋白の全窒素に対する該大豆
蛋白の０．２２モルのトリクロール酢酸に可溶性の窒素
の比率が０．１〜０．３である請求項１記載の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP22754290A JP2653719B2 (ja) | 1990-08-28 | 1990-08-28 | 大豆蛋白の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP22754290A JP2653719B2 (ja) | 1990-08-28 | 1990-08-28 | 大豆蛋白の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04108343A true JPH04108343A (ja) | 1992-04-09 |
| JP2653719B2 JP2653719B2 (ja) | 1997-09-17 |
Family
ID=16862536
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP22754290A Expired - Lifetime JP2653719B2 (ja) | 1990-08-28 | 1990-08-28 | 大豆蛋白の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2653719B2 (ja) |
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002247955A (ja) * | 2001-02-23 | 2002-09-03 | Takashi Okazaki | アンギオテンシン変換酵素阻害活性の高い分解物及びその製造方法並びに機能性食品 |
| WO2006080426A1 (ja) * | 2005-01-27 | 2006-08-03 | Fuji Oil Company, Limited | 大豆蛋白の製造方法 |
| JP2006296255A (ja) * | 2005-04-19 | 2006-11-02 | Maruzen Pharmaceut Co Ltd | 穀物酵素分解物及びその製造方法、並びに機能性物品 |
| JP2007099718A (ja) * | 2005-10-06 | 2007-04-19 | Hakutsuru Shuzo Kk | 酒粕酵素分解物及びその製造方法、並びに機能性物品 |
| JP2009254363A (ja) * | 2008-03-28 | 2009-11-05 | Yamada Bee Farm Corp | ハチノコ、ローヤルゼリーまたはそれらの抽出物の低褐変化酵素処理物およびその調製方法 |
| JP2010279313A (ja) * | 2009-06-08 | 2010-12-16 | Kinki Univ | 蛋白質の分解方法 |
| JP2014171424A (ja) * | 2013-03-08 | 2014-09-22 | Niigata Univ | オボムコイドアレルゲンを選択的に低減化した卵白素材の製造方法 |
-
1990
- 1990-08-28 JP JP22754290A patent/JP2653719B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002247955A (ja) * | 2001-02-23 | 2002-09-03 | Takashi Okazaki | アンギオテンシン変換酵素阻害活性の高い分解物及びその製造方法並びに機能性食品 |
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| JP2007099718A (ja) * | 2005-10-06 | 2007-04-19 | Hakutsuru Shuzo Kk | 酒粕酵素分解物及びその製造方法、並びに機能性物品 |
| JP2009254363A (ja) * | 2008-03-28 | 2009-11-05 | Yamada Bee Farm Corp | ハチノコ、ローヤルゼリーまたはそれらの抽出物の低褐変化酵素処理物およびその調製方法 |
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| JP2014171424A (ja) * | 2013-03-08 | 2014-09-22 | Niigata Univ | オボムコイドアレルゲンを選択的に低減化した卵白素材の製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2653719B2 (ja) | 1997-09-17 |
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