JP2020508698A - 焼成に使用するための脂肪分解酵素 - Google Patents
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Abstract
Description
本出願は、コンピュータ読み取り可能な形態の配列表を含んでおり、これは本明細書において参照により援用される。
以下:
(a)配列番号1のアミノ酸21〜309に対して、少なくとも65%の配列同一性を有するポリペプチド;
(b)中度の緊縮条件下で、配列番号2のポリペプチドコード配列とハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド;
(c)配列番号2のポリペプチドコード配列に対して、少なくとも65%の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド;および
(d)脂肪分解酵素活性を有する(a)、(b)または(c)のポリペプチドの断片
からなる群から選択される、脂肪分解酵素活性を有するポリペプチドを請求する。
脂肪分解酵素:「脂肪分解酵素」という用語は、リパーゼ、ホスホリパーゼおよび/またはガラクトリパーゼ活性を有する酵素(EC3.1.1);特に、リパーゼおよびホスホリパーゼ活性を有する酵素を含む。脂肪分解酵素は、さらに他の活性も有し得る。用語「脂肪分解酵素」は、用語「脂肪分解酵素活性を有するポリペプチド」と置き換え可能に使用される。
リパーゼ活性は、基質としてトリブチリンを用いて決定することができる。この方法は、酵素によるトリブチリンの加水分解に基づくものであり、加水分解中pHを一定に維持するためのアルカリ消費が時間の関数として記録される。
15mlのグリセリントリブチレート(トリブチリン)
2gのアラビアゴム
285mlのH2O
・5mlのトリブチリンミックス、50mlの0.02Mユニバーサルバッファー(pH7.0)を添加
・60℃に予熱
・60秒のUltra turaxにより滑らかなエマルジョンを取得
・100mlのH2Oにつき2g
・溶液を沸騰させた後、60℃にする(水浴を使用)
(同等の残基×100)/(アラインメントの長さ−アラインメント中のギャップの総数)
(同等のデオキシリボヌクレオチド×100)/(アラインメントの長さ−アラインメント中のギャップの総数)
本発明での使用に好適な脂肪分解酵素は、以下:
(a)配列番号1のアミノ酸21〜309に対して、少なくとも65%の配列同一性を有するポリペプチド;
(b)中度の緊縮条件下で、配列番号2のポリペプチドコード配列とハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド;
(c)配列番号2のポリペプチドコード配列に対して、少なくとも65%の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド;および
(d)脂肪分解酵素活性を有する(a)、(b)または(c)のポリペプチドの断片
からなる群から選択される、脂肪分解酵素活性を有するポリペプチドを含む。
本発明の脂肪分解酵素活性を有するポリペプチドは、いずれかの属の微生物から得られ得る。本発明の目的のために、「〜から得られる」という用語は、本明細書において用いられるところ、所与のソースに関連して、ポリヌクレオチドによってコードされたポリペプチドがソースによって、または、ソースからのポリヌクレオチドが挿入された系統によって生成されることを意味することとする。一態様において、所与のソースから入手されるポリペプチドは細胞外に分泌される。
本発明はまた、本明細書に記載されるとおり、本発明の、ポリペプチドをコードする単離されたポリヌクレオチドにも関する。
本発明はまた、制御配列に適合する条件下で好適な宿主細胞中にコード配列を発現させる1つまたは複数の制御配列に作動可能にリンクした本発明のポリヌクレオチドを含む核酸構築物に関する。
本発明はまた、本発明のポリヌクレオチド、プロモータ、ならびに、転写および翻訳終止シグナルを含む組換え発現ベクターに関する。種々のヌクレオチドおよび制御配列が一緒になって、このような部位でポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの挿入または置換を可能とするために1つまたは複数の好都合な制限部位を含み得る組換え発現ベクターが生成される。または、ポリヌクレオチドは、ポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドを含む核酸構築物を発現に適切なベクターに挿入することにより発現され得る。発現ベクターの形成において、コード配列は、コード配列が、発現に適切な制御配列と作動可能にリンクするようベクター中に位置されている。
本発明はまた、本発明のポリペプチドの生成をもたらす1つまたは複数の制御配列に作動可能にリンクした本発明のポリヌクレオチドを含む組換え宿主細胞に関する。ポリヌクレオチドを含む構築物もしくはベクターは、構築物もしくはベクターが染色体性組み込み体として、もしくは、既述の自己複製余剰−染色体性ベクターとして維持されるよう宿主細胞に導入される。「宿主細胞」という用語は、複製の最中に生じる突然変異により親細胞と同等ではない親細胞のいずれかの子孫を包含する。宿主細胞の選択は、ポリペプチドをコードする遺伝子およびそのソースに大きく依存することとなる。
本発明はまた:(a)ポリペプチドの生成を実施可能な条件下で、野生型形態でポリペプチドを生成する細胞を培養するステップ;および任意選択的に、(b)ポリペプチドを回収するステップを含む本発明のポリペプチドを生成する方法に関する。
本発明はまた、ポリペプチドまたはドメインを回収可能な量で発現および産生することができるように本発明のポリヌクレオチドを含む、単離された植物、例えば、トランスジェニック植物、植物部分、または植物細胞にも関する。ポリペプチドまたはドメインは、植物または植物部分から回収してもよい。あるいは、食品もしくは飼料の品質の改善、例えば、栄養価、嗜好性、および流動性の改善、または非栄養因子の破壊を目的として、ポリペプチドまたはドメインを含む植物または植物部分をそのまま用いてもよい。
本発明はまた、本発明のポリペプチドを含む発酵ブロス製剤または細胞組成物にも関する。発酵ブロス製剤は、さらに、例えば、細胞(目的のポリペプチドを生成するために用いられる、本発明のポリペプチドをコードする遺伝子を含有する宿主細胞を含む)、細胞残屑、バイオマス、発酵培地および/または発酵産物など、発酵工程で使用される他の栄養素を含む。一部の実施形態では、組成物は、有機酸、死滅細胞および/または細胞屑、ならびに培地を含む、細胞死滅全ブロスである。
本発明は、本発明の脂肪分解酵素を含む組成物に関する。
任意選択で、アミノペプチダーゼ、アミラーゼ、α−アミラーゼ、マルトース生成α−アミラーゼ、β−アミラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、ガラクタナーゼ、グルカン1,4−α−マルトテトラヒドロラーゼ、グルカナーゼ、α−ガラクトシダーゼ、β−ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、α−グルコシダーゼ、β−グルコシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インベルターゼ、ラッカーゼ、マンナーゼ、マンノシダーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解酵素、ペプチドグルタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、ホスホリパーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ、および/またはキシラーゼなどの1種または複数の別の酵素を本発明の脂肪分解酵素と一緒に使用してもよい。
一態様において、本発明は、生地、または生地から調製される焼成品の調製方法を開示し、この方法は、本発明の脂肪分解酵素を生地に配合するステップを含む。
一部の用途では、乳化剤が必要なく;一部の用途では、乳化剤が必要とされ得る。
本発明の脂肪分解酵素は、有利には、パン改良剤およびパティスリー・ミックスまたはプレミックスの一部であってもよい。
本発明の製法は、精白、淡色もしくは濃色のいずれかのタイプの、特に柔らかい特徴の生地から調製されるあらゆる種類の焼成品に使用することができる。例として、典型的には、ローフもしくはロール状のパン(特に、精白パン、全粒もしくはライムギパン)、パン、ピタパン、トルティーヤ、ケーキ、パンケーキ、ビスケット、ウエハース、クッキー、パイクラスト、蒸しパン、ピザなどがある。
本発明の脂肪分解酵素のクローニング、発現および発酵
Fast DNA Spin for Soil Kit(カタログ番号6560−200、MP Biochemicals製)を用いて、供給者のプロトコルに従い、バルサリア・ルブリコサ(Valsaria rubricosa)株からゲノムDNAを抽出した。バルサリア・ルブリコサ(Valsaria rubricosa)株は、2002年に中国湖南省(Hunan,China)の土壌から単離されたものである。当技術分野で公知のように、フォワードおよびリバースプライマー(配列番号3および4)を用いて、ゲノムDNAからPCRにより配列番号1および2を増幅した。
5’ACACAACTGGGGATCCACCATGAAGTCCGCTTCGATCTTACTCAGG−3’
5’AGATCTCGAGAAGCTTAAACCCACTGAACTTCTACCCCCC−3’
前述のように構築したアスペルギルス・オリゼー(Aspergillus oryzae)形質転換体を、溝付き振盪フラスコ内の150mlのDAP−4C−01培地中で発酵させるが、これは、150RPMで回転する振盪プラットフォームインキュベータにおいて30℃で3〜5日間インキュベートし、これを後述するアッセイでも使用した。
LBプレートは、10gのBacto−トリプトン、5gの酵母エキス、10gの塩化ナトリウム、15gのBacto−寒天、および1リットルまでの脱イオン水から構成された。
11gのMgSO4、7H2O
1gのKH2PO4
2gのC6H8O7、H2O
20gのデキストロース
10gのマルトース
5.2gのK3PO4、H2O
0.5gの酵母エキス
0.5mlのKU6微量金属溶液(AMG)(MSA−SUB−FS−0042)
完全に溶解するまで混合する
1mlのDowfax 63N10を添加する
最大1000mlのMilli−Q水で体積を調節する
0.5gのCaCO3錠剤(1錠剤/200mlを添加)
6.8gのZnCl2
2.5gのCuSO4.5H2O
0.13gの塩化ニッケル(無水)
13.9gのFeSO4.7H2O
8.45gのMnSO4.H2O
3gのC6H8O7.H2O
最大1000mlのイオン交換水
脂肪分解酵素(配列番号1)は、ペンタペプチド:G−H−S−L−Gに出現する触媒三残基を含む典型的な脂肪分解酵素ボックスを有する。
精製済配列番号1を、0.01%Triton X−100を含む0.5、0.125、0.031および0.0078mg酵素タンパク質まで希釈した。
下記の材料を混合することにより、標準的なストレートドウ(straight dough)レシピに従って、パンサンプルを調製した(生地の量は、焼成試験の要件を満たすように増加させた):
小麦粉
(Crousti flour,Dossche Mills,Deinze,Belgium) 1000g
水道水 570g
スクロース 60g
酵母 30g
ナタネ油 20g
食塩 19g
プロピオン酸カルシウム 5g
アスコルビン酸 40ppm
Novamyl 10.000BG(商標)(Novozymes A/S) 40ppm
Panzea Dual(商標)(Novozymes A/S) 25ppm
Crousti flourの代わりにKing Midas Special flour(Ardent Mills Corp.Denver,CO,US)を使用し、実施例2で添加した570gの水の代わりに600gの水を添加した以外は、実施例2と同様にパンサンプルを調製した。さらに、この試験は、対照を含まず、1%Soft’r Silkによる基準のみを含んだ。
変異体の構築
配列番号6、配列番号7、配列番号8、および配列番号9を次のように構築した:100の最も相同的なリガーゼに対して配列番号1とのアラインメントを実施した。アラインメントに基づいて、配列番号1が、他のリパーゼの平均から逸脱したいくつかの位置を選択した。所与の位置を、他のリパーゼに最も一般的に見られるアミノ酸に変異させた。リパーゼ変異体をコードする4つの合成遺伝子を設計し、遺伝子をアスペルギルス・オリゼー(Aspergillus oryzae)に発現させた。
様々な脂肪分解酵素を含むアメリカントーストの焼成
実施例2に記載したとおりにパンを作製した。
様々な脂肪分解酵素を含むアメリカントーストの焼成
実施例2に記載したとおりにパンを作製した。
オフフレーバのないクッキー
表9の材料を用いてクッキーを調製した。
材料をHobartミキサーにおいて速度1で2分間ブレンドした。生地をプラスチックフィルムで包装し、25℃で一晩寝かせた。
HS−SPME−GC−MS技術を用いて、サンプルからの揮発性物質を決定した。揮発性成分の抽出のために、ジビニルベンゼン/カルボキセン/ポリジメチルシロキサン(DVB/CAR/PDMS)ファイバーを使用した。
オフフレーバのないブリオッシュ
表11の材料を用いてブリオッシュを調製した。
次の製法を用いた:
Diosna SP24において、低速で6分、高速で11分(4分の高速混合の後に初めて脂肪を添加する)様々な材料を混合する。最終生地温度は、約27℃である。
ブリオッシュに対して揮発性物質(実施例4に記載したのと同じ揮発性物質)の分析を実施した。
本発明の酵素を用いて調製したパン
表13の材料を用いてパンを調製した。
次の製法を用いた:
Diosna SP24において、低速で2分、高速で7分かけて様々な材料を混合する。最終生地温度は、約26℃である。
硬さ測定のために、Stable Micro Systems製のTA.XT(TA.XT plus)を使用した。2mm/sの速度を用い、直径25mmのプローブで10の反復(異なるパン)を測定し、パンクラム中に全高の25%の力で圧縮した。
Claims (15)
- 以下:
(a)配列番号1のアミノ酸21〜309に対して、少なくとも65%の配列同一性を有するポリペプチド;
(b)中度の緊縮条件下で、配列番号2のポリペプチドコード配列とハイブリーダイズするポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド;
(c)配列番号2のポリペプチドコード配列に対して、少なくとも65%の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド;および
(d)脂肪分解酵素活性を有する(a)、(b)または(c)のポリペプチドの断片
からなる群から選択される、脂肪分解酵素活性を有するポリペプチド。 - 配列番号1のアミノ酸21〜309に対して、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、少なくとも99%、または100%の配列同一性を有する、請求項1に記載のポリペプチド。
- 前記アミノ酸配列G−H−S−L−Gの触媒セグメントを含む、請求項1〜2のいずれか1項に記載のポリペプチド。
- 前記ポリペプチドが、リパーゼおよびホスホリパーゼ活性を有する、請求項1〜3のいずれか1項に記載のポリペプチド。
- 請求項1〜4のいずれか一項に記載のポリペプチドをコードする単離されたポリヌクレオチド。
- 発現宿主において前記ポリペプチドを生成させる1つまたは複数の制御配列に作動可能にリンクした、請求項5に記載のポリヌクレオチドを含む核酸構築物または発現ベクター。
- 前記ポリペプチドを生成させる1つまたは複数の制御配列に作動可能にリンクした、請求項5に記載のポリヌクレオチドを含む組換え宿主細胞。
- 請求項1〜4のいずれか1項に記載のポリペプチドを生成する方法であって、前記ポリペプチドの生産を促す条件下で、請求項7に記載の宿主細胞を培養するステップを含む方法。
- 請求項1〜4のいずれか1項に記載のポリペプチドを含む顆粒または安定化された液体。
- 請求項1〜4のいずれか1項に記載の脂肪分解酵素と、以下:アミノペプチダーゼ、アミラーゼ、α−アミラーゼ、マルトース生成α−アミラーゼ、β−アミラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エステラーゼ、ガラクタナーゼ、グルカン1,4−α−マルトテトラヒドロラーゼ、グルカナーゼ、α−ガラクトシダーゼ、β−ガラクトシダーゼ、グルコアミラーゼ、α−グルコシダーゼ、β−グルコシダーゼ、ハロペルオキシダーゼ、インベルターゼ、ラッカーゼ、マンナーゼ、マンノシダーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解酵素、ペプチドグルタミナーゼ、ペルオキシダーゼ、リン脂質分解酵素、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ、およびキシラーゼからなる群から選択される1種または複数の酵素を含む組成物。
- 前記1種または複数の酵素が、マルトース生成α−アミラーゼ、β−アミラーゼおよびグルカン1,4−α−マルトテトラヒドロラーゼからなる群から選択される、請求項10に記載の組成物。
- 焼成品を調製する方法であって、焼成の前に、請求項1〜4のいずれか1項に記載の脂肪分解酵素、請求項9に記載の顆粒もしくは安定化液体、または請求項10〜11のいずれか1項に記載の組成物を前記生地に添加するステップを含む方法。
- 前記脂肪分解酵素の量が、前記生地または前記バッター中の小麦粉kg当たり0.01〜100mg、好ましくは0.05〜50mg、より好ましくは0.1〜25mg、さらに好ましくは0.1〜15mgの酵素タンパク質である、請求項12に記載の方法。
- 製パンおよび/または製菓用途における請求項1〜4のいずれか1項に記載の脂肪分解酵素、請求項9に記載の顆粒もしくは安定化液体、または請求項10〜11のいずれか1項に記載の組成物の使用。
- パン改良剤および/またはパティスリー・ミックスもしくはプレミックスにおける請求項14に記載の使用。
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