JP2011036237A - β−アミラーゼを利用した食品の改質方法 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】グルコースのα−1,4結合を主鎖とする多糖又はオリゴ糖を含む食品にバチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼを作用させることを特徴とする食品の改質方法が提供される。
【選択図】なし
Description
ところで、近年、バイオエタノールの需要拡大によりトウモロコシの価格が高騰している。これを受けて作付けも大豆や小麦からトウモロコシへとシフトしている。このため大豆、小麦、大麦などが品薄となり価格が高騰し、β−アミラーゼの原料を確保することも困難な情勢となっている。
本発明は上記成果によって完成されたものであり、次の通りである。
[1]グルコースのα−1,4結合を主鎖とする多糖又はオリゴ糖を含む食品にバチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼを作用させることを特徴とする、食品の改質方法。
[2]加工前の原材料又は加工中の食品に対してβ−アミラーゼが添加されることを特徴とする、[1]に記載の食品の改質方法。
[3]食品が、パン類ないしパン類生地、餅ないし餅菓子、及び炊飯米ないし炊飯米加工品からなる群より選択されるいずれかの食品であることを特徴とする、[1]又は[2]に記載の食品の改質方法。
[4]食品が餅ないし餅菓子であり、加熱加工前の餅生地原料又は加熱加工によって得た餅生地に対してβ−アミラーゼが添加されることを特徴とする、[1]に記載の食品の改質方法。
[5]β−アミラーゼの添加後に25℃〜70℃の温度条件の下、専用の酵素処理工程が行われることを特徴とする、[1]〜[4]のいずれか一項に記載の食品の改質方法。
[6]β−アミラーゼの添加後に37℃〜65℃の温度条件の下、専用の酵素処理工程が行われることを特徴とする、[1]〜[4]のいずれか一項に記載の食品の改質方法。
[7]β−アミラーゼの添加後に専用の酵素処理工程が行われないことを特徴とする、[1]〜[4]のいずれか一項に記載の食品の改質方法。
[8]β−アミラーゼが、下記の酵素化学的性質を備えるβ−アミラーゼであることを特徴とする、[1]〜[7]のいずれか一項に記載の食品の改質方法、
(1)作用:多糖類及びオリゴ糖類のα−1,4グルコシド結合に作用し、マルトースを遊離する、
(2)基質特異性:デンプン、アミロース、アミロペクチン、グリコーゲン、マルトテトラオース、マルトペンタオース、マルトヘキサオース、マルトヘプタオースに良好に作用し、プルラン、デキストラン、サイクロデキストリン、マルトトリオースには作用しない、
(3)至適温度:約55℃、
(4)至適pH:約8.0、
(5)温度安定性:55℃以下で安定である(pH 5.0、10分間)、
(6)pH安定性:pH 4〜9で安定である(30℃、3時間)、
(7)分子量:約60,000(SDS-PAGE)。
[9]β−アミラーゼが、下記の酵素化学的性質を更に備えるβ−アミラーゼであることを特徴とする、[8]に記載の食品の改質方法、
(8)生澱粉分解活性を有する。
[10]β−アミラーゼが、配列番号7に示すアミノ酸配列、又は該アミノ酸配列と等価なアミノ酸配列を有するβ−アミラーゼであることを特徴とする、[1]〜[7]のいずれか一項に記載の食品の改質方法。
[11]等価なアミノ酸配列が、配列番号7に示すアミノ酸配列と90%以上同一のアミノ酸配列である、[10]に記載の食品の改質方法。
[12]β−アミラーゼに加えて、別の酵素も作用させることを特徴とする、[1]〜[11]のいずれか一項に記載の食品の改質方法。
[13]別の酵素が、リパーゼ、ホスホリパーゼ、グルコースオキシダーゼ、キシラナーゼ、プロテアーゼ、トランスグルタミナーゼ、プロテイングルタミナーゼ、枝切り酵素、プルラナーゼ、イソアミラーゼ、α−アミラーゼ、グルコアミラーゼ及びマルトジェニックα−アミラーゼからなる群より選択される一以上の酵素であることを特徴とする、[12]に記載の食品の改質方法。
[14][1]〜[13]のいずれか一項に記載した改質方法によって改質された食品。
[15][8]〜[11]のいずれか一項において定義されたβ−アミラーゼと、別の酵素とを配合してなる酵素組成物。
[16]別の酵素が、リパーゼ、ホスホリパーゼ、グルコースオキシダーゼ、キシラナーゼ、プロテアーゼ、トランスグルタミナーゼ、プロテイングルタミナーゼ、枝切り酵素、プルラナーゼ、イソアミラーゼ、α−アミラーゼ、グルコアミラーゼ及びマルトジェニックα−アミラーゼからなる群より選択される一以上の酵素であることを特徴とする、[15]に記載の酵素組成物。
本発明において「タンパク質をコードするDNA」とは、それを発現させた場合に当該タンパク質が得られるDNA、即ち、当該タンパク質のアミノ酸配列に対応する塩基配列を有するDNAのことをいう。従ってコドンの縮重も考慮される。
本発明の第1の局面はβ−アミラーゼ(以下、「本酵素」ともいう)及びその生産菌を提供する。後述の実施例に示す通り、本発明者らは鋭意検討の結果、バチルス・フレクサスが耐熱性β−アミラーゼを産生することを見出した。また、当該β−アミラーゼを分離・生成することに成功するとともに、以下に示す通り、その酵素化学的性質を決定することに成功した。
本酵素はβ−アミラーゼであり、多糖類及びオリゴ糖類のα−1,4グルコシド結合に作用し、マルトースを遊離する。グルコースはほとんど遊離しない。
本酵素は基質特異性に優れ、デンプン、アミロース、アミロペクチン、グリコーゲン、マルトテトラオース、マルトペンタオース、マルトヘキサオース、マルトヘプタオースに対して良好に作用する。これに対して、プルラン、デキストラン、サイクロデキストリン、マルトトリオースには作用しない。可溶性デンプンを基質とした場合の活性を基準(100%)としたときの相対活性が50%以上あれば、「本酵素が良好に作用する基質である」と判断される。同様に相対活性が10%未満であれば、「本酵素が作用しない基質である」と判断される。本酵素はマルトトリオース及びサイクロデキストリン(α、β、又はγ)に対して実質的な作用を有しない。尚、本酵素の反応性及び基質特異性は、後述の実施例に示す方法(β−アミラーゼ活性測定方法(1))で測定・評価することができる。
本酵素の至適温度は約55℃である。本酵素は約50℃〜約60℃において高い活性を示す。至適温度は、後述のβ−アミラーゼ活性測定方法(0.1Mリン酸−塩酸緩衝液(pH5.0)中)による測定で算出された値である。
本酵素の至適pHは約8.0である。本酵素はpH約6.0〜約9.0において高い活性を示す。至適pHは、例えば、pH 2〜4のpH域についてはクエン酸緩衝液中で、pH 4〜11についてはブリットン−ロビンソン緩衝液中で測定した結果を基に判断される。
本酵素は、大豆由来のβ−アミラーゼに匹敵する優れた耐熱性を示す。10mM酢酸カルシウムを含む0.1M酢酸−塩酸緩衝液(pH5.0)中、55℃の条件で10分間処理しても本酵素は90%以上の活性を維持する。
本酵素はpH 4〜9という広いpH域で安定した活性を示す。即ち、処理に供する酵素溶液のpHがこの範囲内にあれば、30℃、3時間の処理後、最大活性の70%以上の活性を示す。至適pHは、例えば、pH 2〜4のpH域についてはクエン酸緩衝液中で、pH 4〜11についてはブリットン−ロビンソン緩衝液中で測定した結果を基に判断される。
本酵素の分子量は約60,000(SDS-PAGEによる)である。
生澱粉分解活性を有する。後述の実施例に示す通り、本酵素の生澱粉分解活性は非常に高く、900 U以上の活性が認められた。
寄託機関:NITEバイオテクノロジー本部 特許微生物寄託センター(〒292-0818 日本国千葉県木更津市かずさ鎌足2−5−8)
寄託日(受領日):2008年4月9日
受託番号:NITE BP-548
本発明の第2の局面は本酵素をコードする遺伝子、即ち新規なβ−アミラーゼ遺伝子を提供する。一態様において本発明の遺伝子は、配列番号7のアミノ酸配列をコードするDNAからなる。当該態様の具体例は、配列番号6に示す塩基配列からなるDNAである。
等価DNAの更に他の例として、SNP(一塩基多型)に代表される多型に起因して上記のごとき塩基の相違が認められるDNAを挙げることができる。
本発明のさらなる局面は本発明の遺伝子を含有する組換えベクターに関する。本明細書において用語「ベクター」は、それに挿入された核酸分子を細胞等のターゲット内へと輸送することができる核酸性分子をいい、その種類、形態は特に限定されるものではない。従って、本発明のベクターはプラスミドベクター、コスミドベクター、ファージベクター、ウイルスベクター(アデノウイルスベクター、アデノ随伴ウイルスベクター、レトロウイルスベクター、ヘルペスウイルスベクター等)の形態をとり得る。
本発明は更に、本発明の遺伝子が導入された形質転換体に関する。本発明の形質転換体では、本発明の遺伝子が外来性の分子として存在することになる。本発明の形質転換体は、好ましくは、上記本発明のベクターを用いたトランスフェクション乃至はトランスフォーメーションによって調製される。トランスフェクション、トランスフォーメーションはリン酸カルシウム共沈降法、エレクトロポーレーション(Potter, H. et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 81, 7161-7165(1984))、リポフェクション(Felgner, P.L. et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84,7413-7417(1984))、マイクロインジェクション(Graessmann, M. & Graessmann,A., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 73,366-370(1976))、Hanahanの方法(Hanahan, D., J. Mol. Biol. 166, 557-580(1983))、酢酸リチウム法(Schiestl, R.H. et al., Curr. Genet. 16, 339-346(1989))、プロトプラスト−ポリエチレングリコール法(Yelton, M.M. et al., Proc. Natl. Acad. Sci. 81, 1470-1474(1984))等によって実施することができる。
本発明の更なる局面はβ−アミラーゼの製造法を提供する。本発明の製造法の一態様では、本酵素(β−アミラーゼ)の生産能を有するバチルス・フレクサスを培養するステップ(ステップ(1))及び培養後の培養液及び/又は菌体より、β−アミラーゼを回収するステップ(ステップ(2))が行われる。
尚、発現の確認や発現産物の確認は、β−アミラーゼに対する抗体を用いて行うことが簡便であるが、β−アミラーゼ活性を測定することにより発現の確認を行うこともできる。
本発明の酵素は例えば酵素組成物(酵素剤)の形態で提供される。酵素組成物は、有効成分(本発明の酵素)の他、賦形剤、緩衝剤、懸濁剤、安定剤、保存剤、防腐剤、生理食塩水などを含有していてもよい。賦形剤としては乳糖、ソルビトール、D-マンニトール、白糖等を用いることができる。緩衝剤としてはリン酸塩、クエン酸塩、酢酸塩等を用いることができる。安定剤としてはプロピレングリコール、アスコルビン酸等を用いることができる。保存剤としてはフェノール、塩化ベンザルコニウム、ベンジルアルコール、クロロブタノール、メチルパラベン等を用いることができる。防腐剤としては塩化ベンザルコニウム、パラオキシ安息香酸、クロロブタノール等と用いることができる。
本発明の更なる局面は、バチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼの用途として、マルトースを生成する方法を提供する。本発明のマルトース生成法では、グルコースのα−1,4結合を主鎖とする多糖又はオリゴ糖からなる基質に対してバチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼを作用させる。基質の例として可溶性デンプン、バレイショデンプン、コーンスターチ、アミロペクチン、グリコーゲン、マルトオリゴ糖を挙げることができる。基質の純度は特に限定されない。従って、他の物質と混在した状態の基質に対してβ−アミラーゼを作用させることにしてもよい。また、二種以上の基質に対して同時にβ−アミラーゼを作用させることにしてもよい。
β−アミラーゼの活性は以下の通り測定した。即ち、1%可溶性デンプン及び10mM酢酸カルシウムを含む0.1Mリン酸-塩酸緩衝液(pH5.0)0.5mlに酵素溶液0.5mlを添加して、37℃、30分間インキュベートした後、DNS溶液(0.2% DNS, 80mM NaOH, 0.2M 酒石酸ナトリウムカリウム四水和物)2.5mlを加えて反応を停止する。反応停止後、5分間煮沸を行い、波長530nmにおける吸光度を測定する。波長530nmでの吸光度が1となる酵素量を1単位(U)とする。
バチルス・フレクサスDSM1316、DSM1320、DSM1667、APC9451の4株について表1に示す組成の液体培地を用いて30℃、3日間振とう培養した。
バチルス・フレクサスAPC9451を表1に示す組成の液体培地を用いて30℃、3日間振とう培養した。得られた培養上清液をUF膜(AIP-0013、旭化成社製)にて4倍に濃縮後、60%飽和濃度になるよう硫酸アンモニウムを添加した。沈殿画分を20mM酢酸緩衝液(pH5.5)に再度溶解し、続いて20%飽和濃度になるよう硫酸アンモニウムを添加した。生じた沈殿を遠心にて除去した後、20%飽和濃度の硫酸アンモニウムを含む20mM酢酸緩衝液(pH5.5)にて平衡化したHiPrep Butyl 16/10 FFカラム(GEヘルスケア製)に供し、20%飽和濃度から0%飽和濃度の硫酸アンモニウム直線濃度勾配により、吸着したβ−アミラーゼタンパク質を溶離させた。
(1)至適反応温度
上記β−アミラーゼ活性測定法に準じ、反応温度を25℃、37℃、50℃、55℃、60℃、65℃及び70℃で反応させた。最高活性を示した温度での値を100%とした相対活性で示した。至適反応温度は55℃付近であった(図1)。
基質には1%可溶性デンプンを用い、各緩衝液(クエン酸緩衝液pH2、pH3、pH4、ブリットン−ロビンソン緩衝液pH4、pH5、pH6、pH7、pH8、pH9、pH10、pH11)中、37℃、10分間の反応条件下で測定した。最大活性値を示したpHの値を100%とした相対活性で示した。至適反応pHは約8.0付近であった(図2)。
20 U/mlの酵素液を37℃、50℃、55℃、60℃、65℃及び70℃の各温度下、10mM酢酸カルシウムを含む0.1M 酢酸−塩酸緩衝液(pH5.0)中、10分間熱処理した後、残存活性を上記β−アミラーゼ活性測定法にて測定した。熱に対して未処理の活性を100%とした残存活性で示した。55℃、10分間の熱処理では、90%以上の残存活性を有しており、55℃まででは安定であった(図3)。
各緩衝液(クエン酸緩衝液pH2、pH3、pH4、ブリットン−ロビンソン緩衝液pH4、pH5、pH6、pH7、pH8、pH9、pH10、pH11)中、30℃で3時間処理後、上記β−アミラーゼ活性測定法にて活性を測定した。最大活性値を示したpHの値を100%とした相対活性で示した。至適反応pHは4〜9であった(図4)。
SDS-PAGEはLaemmliらの方法に従い行った。なお、用いた分子量マーカーは、Low Molecular Weight Calibration Kit for Electrophoresis (GEヘルスケア)であり、標準タンパク質としてPhosphorylase b(97,000Da)、Albumin(66,000Da)、Ovalbumin(45,000Da)、Carbonic anhydrase(30,000Da)、Trypsin inhibitor(20,100Da)、α-Lactalbumin(14,400Da)を含んでいた。ゲル濃度10-20%のグラジエントゲル(Wako)を用いて、20mA/ゲルで約80分間電気泳動を行い、分子量を求めた結果、分子量は約60kDaであった(図5)。
アンホラインを用いた等電点集積(600V、4℃、48時間通電)により測定したところ、本酵素の等電点は9.7であった。
10mM酢酸カルシウムを含む0.1M 酢酸−塩酸緩衝液(pH5.0)中のβ−アミラーゼに1mMの各種金属イオンあるいは阻害剤をそれぞれ添加し、30℃、30分間処理した後、上記β−アミラーゼ活性測定法にて活性を測定した。その結果を表4に示した。無添加の場合を100%とした相対活性で示した。Cuイオン、ヨード酢酸、PCMB、SDSにより阻害を受けた。
各基質に対するβ−アミラーゼ活性を調べた。可溶性デンプンに対する活性を100%とした相対活性で示した。オリゴ糖類については、以下に示すマルトースの定量法によりマルトース生成量を調べた。0.5%の各マルトオリゴ糖に対して0.1 U/mlの酵素を37℃、30分間反応させた後、HPLC(Aminex carbohydrate HPX-42A, BIO-RAD社)にてマルトースの定量を行った。可溶性デンプンを基質としたときのマルトース生成量を100%として各マルトオリゴ糖に対する相対活性をマルトース生成量から求めた。
結果を表5に示した。可溶性デンプンに対するマルトース生成量を100%とした相対活性で示した。サイクロデキストリン、プルラン、デキストランはほとんど分解されなかった。オリゴ糖については、マルトトリオースには作用せず、他のオリゴ糖にはよく作用した。
(a)染色体DNAの単離
1.で得られたバチルス・フレクサス(Bacillus flexus)の菌体から斉藤・三浦の方法(Biochim. Biophys. Acta, 72, 619-629, 1963) によりゲノムDNAを調製した。
1.で得られたβ−アミラーゼの精製標品をアミノ酸配列解析に供し、10残基のN末端アミノ酸配列(配列番号1)および内部ペプチドアミノ酸配列(配列番号2、3)を決定した。
N末端アミノ酸配列および内部アミノ酸配列をもとに、2種の混合オリゴヌクレオチドを合成し、PCRプライマーとした(配列番号4、5)。これらのプライマーとバチルス・フレクサス(Bacillus flexus)の染色体DNAを鋳型として、以下の条件下、PCR反応を行なった。
10×PCR反応緩衝液(TaKaRa社) 5.0μl
dNTP混合液(それぞれ2.5 mM、TaKaRa社) 4.0μl
25mM MgCl2 5μl
100μM センス・プライマー 3.0μl
100μM アンチセンス・プライマー 3.0μl
蒸留水 28.5μl
染色体DNA溶液(140μg/ml) 1μl
LA Taq DNAポリメラーゼ(TaKaRa社) 0.5μl
ステージ1: 変性(94℃、5分) 1サイクル
ステージ2: 変性(94℃、30秒) 30サイクル
アニール(48℃、30秒)
伸長(72℃、1分)
バチルス・フレクサスの染色体DNAのサザン・ハイブリダイゼーション解析の結果、KpnI分解物中にプローブDNAとハイブリダイズする約5.0 kbのシングルバンドが確認された。この約5.0 kbのKpnI DNA断片をクローニングするため、以下の様に遺伝子ライブラリーを作製した。上記(a)で調製した染色体DNAのKpnI処理を行った。バチルス・フレクサスのゲノムDNA 28μg、10×L緩衝液3μl、蒸留水26μl、及びKpnIを1μl混合し、37℃で15時間処理した。得られた分解物をKpnI処理したpUC19(TaKaRa社)ベクターにライゲーションし、遺伝子ライブラリーを得た。
上記(c)で得た0.86 kbのDNA断片をDIG-High Prime(Roche社)を用いてラベルした。これをDNAプローブとして、(d)で得た遺伝子ライブラリーをコロニー・ハイブリダイゼーションによりスクリーニングした。得られたポジティブコロニーからプラスミドpUC19-BAFを得た。
プラスミドpUC19-BAFの塩基配列を定法に従って決定した。β−アミラーゼをコードする塩基配列(1638bp)を配列番号6に示す。また配列番号6によりコードされるアミノ酸配列(545アミノ酸)を配列番号7に示す。このアミノ酸配列中には、(b)で決定したN末端領域アミノ酸配列(配列番号1)および内部アミノ酸配列(配列番号2、3)が見出された。
N末端領域アミノ酸配列およびC末端領域アミノ酸配列をコードするDNA配列をもとに、2種のオリゴヌクレオチド(配列番号8、9)を合成し、PCRプライマーとした。センス・プライマーにはNdeI制限酵素認識部位が、アンチセンス・プライマーにはXhoI制限酵素認識部位が付加されている。これらのプライマーとβ−アミラーゼ遺伝子を有するプラスミドpUC19-BAFを鋳型として、以下の条件下、PCR反応を行なった。
10×PCR反応緩衝液(TOYOBO社) 5.0μl
dNTP混合液(それぞれ2.5 mM、TOYOBO社) 5.0μl
10μM センス・プライマー 1.5μl
10μM アンチセンス・プライマー 1.5μl
25mM MgSO4 2μl
蒸留水 33μl
プラスミドpUC19-BAF溶液(83μg/ml) 1.0μl
KOD -Plus- DNAポリメラーゼ(TOYOBO社) 1.0μl
ステージ1: 変性(94℃、2分) 1サイクル
ステージ2: 変性(94℃、15秒) 30サイクル
アニール(60℃、30秒)
伸長(68℃、2分)
発現プラスミドpET-BAFを大腸菌BL21(DE3)(Novagen社)に導入した。アンピシリン耐性株として得られた形質転換体の中から、コロニーPCRにより目的のβ−アミラーゼ遺伝子が挿入されたpET-BAFを保持する菌株を選別した。また対照として発現ベクターpET20(b)を有する大腸菌BL21(DE3)の形質転換体も得た。これらの形質転換体を50μg/mlのアンピシリンを含有するLB培地4mlで18℃、160rpmで47時間培養し、集菌した。菌体を0.5mlの20mM 酢酸緩衝液(pH5.5)に縣濁し、φ0.1mmのガラスビーズを0.25g加え、マルチビーズショッカー(安井機械社製)にて菌体を破砕した。破砕条件は、ON 30秒、OFF 30秒を3.5サイクル繰り返した。得られたCell free-extractを遠心分離に供し、可溶性成分を得た。
また、以下の方法でもβ−アミラーゼ活性を測定した。即ち、0.5%可溶性デンプンを含む0.05M酢酸-酢酸ナトリウム緩衝液(pH5.0)10mlに酵素溶液1mlを添加して、40℃、30分間インキュベートした後、フェーリング試液(1.25M NaOH, 0.62M 酒石酸ナトリウムカリウム四水和物, 0.14M硫酸銅(II)五水和物)4mlを加えて反応を停止する。反応停止後、2分間煮沸を行い、2.26Mヨウ化カリウム試液2mlおよび0.25%硫酸試液2mlを添加し、0.005mol/Lチオ硫酸ナトリウム液にて滴定を行う。反応時間30分間に10mgのグルコースに相当する還元力を増加させる酵素量を1単位(U)とする。以下の実施例については本法により測定された活性値を用いている。
6−1.基質濃度の影響
デキストリン溶液(ニッシ製、NSD100)を20%〜35%に調製し、バチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼを0.6 U/g-DS添加し、pH5.8、62℃で42時間反応させた。反応後の糖組成を高速液体クロマトグラフィー用カラムMCI GEL CK04S(三菱化成工業製)にて分析した結果を表7に示す。このように、高濃度デキストリンに対しても高いマルトース生成能を示した。
30%デキストリン溶液(ニッシ製、NSD100)(pH5.8)にバチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼを4 U/g-DS添加し、56, 65℃で42時間反応させた。反応後の糖組成を高速液体クロマトグラフィー用カラムMCI GEL CK04S(三菱化成工業製)にて分析した結果を表8に示す。このように、高温においても高いマルトース生成能を示した。
種々のpHにおいて、β−アミラーゼと枝切り酵素と組み合わせて、デキストリンよりマルトースシロップを製造した。30%デキストリン溶液(ニッシ製、NSD100)をpH5.8〜7.0に調製し、β−アミラーゼを1 U/g-DS、枝切り酵素としてクライスターゼPLF(大和化成製)を3.3μl/g-DS添加し、62℃で42時間反応させた。反応後の糖組成を高速液体クロマトグラフィー用カラムMCI GEL CK04S(三菱化成工業製)にて分析した結果を表9に示す。
30%デキストリン溶液(ニッシ製、NSD100)にバチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼ、ビオザイムML(大麦β‐アミラーゼ、天野エンザイム製)、及びビオザイムKL(小麦β‐アミラーゼ、天野エンザイム製)を添加し、バチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼの場合はpH5.8、62℃で、その他の場合はpH5.5、58℃で42時間反応させた。反応後の糖組成を高速液体クロマトグラフィー用カラムMCI GEL CK04S(三菱化成工業製)にて分析した結果を図7及び表10に示す。
30%デキストリン溶液(ニッシ製、NSD100)にバチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼ或いはビオザイムM5(大豆β‐アミラーゼ、天野エンザイム製)、及び枝切り酵素としてクライスターゼPLF(大和化成製)を3.3μl/g-DS添加し、バチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼの場合はpH5.8で、大豆酵素の場合はpH5.5において、62℃で42時間反応させた。反応後の糖組成を高速液体クロマトグラフィー用カラムMCI GEL CK04S(三菱化成工業製)にて分析した結果を図8及び表11に示す。
30%デキストリン溶液(ニッシ製、NSD100)(pH5.8)を調製し、バチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼを0.5 U/g-DS、枝切り酵素としてクライスターゼPLF(大和化成製)を3.3μl/g-DS添加し、62℃で42時間反応させた。この反応液にα−アミラーゼ剤クライスターゼL1(細菌由来、大和化成製)を、0.198、0.264、0.330μl/g-DS添加し、さらに6及び24時間反応させた。反応後の糖組成を高速液体クロマトグラフィー用カラムMCI GEL CK04S(三菱化成工業製)にて分析した結果を表12に示す。
30%デキストリン溶液(ニッシ製、NSD100)(pH5.8)を調製し、バチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼを0.6 U/g-DS、枝切り酵素としてクライスターゼPLF(大和化成製)を3.3μl/g-DS及びα−アミラーゼ剤としてクライスターゼL1(細菌由来、大和化成製)を0.02μl/g-DS、添加し、62℃で42時間反応させた。反応後の糖組成を高速液体クロマトグラフィー用カラムMCI GEL CK04S(三菱化成工業製)にて分析した結果を表13に示す。
30%デキストリン溶液(ニッシ製、NSD100)(pH5.8)を調製し、バチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼを0.6 U/g-DS及びα−アミラーゼ剤としてビオザイムL(麹菌由来、天野エンザイム製)を0.10μl/g-DS、添加し、62℃で42時間反応させた。反応後の糖組成を高速液体クロマトグラフィー用カラムMCI GEL CK04S(三菱化成工業製)にて分析した結果を表14に示す。
β−アミラーゼをパン生地に添加してパンを製造した。山形パン用基本材料(強力粉 260g;砂糖 13g;食塩 5.2g;ショートニング 10.4g;L-アスコルビン酸 0.013g;冷水 192g;ドライイースト 3.1g)、またはこの材料にβ−アミラーゼ80 Uを添加したものを、自動ホームベーカリーSD-BT50(パナソニック製)に供した。
上新粉200gに水165g添加した後、キッチンエイドミキサーKSM5(キッチンエイド製)に供し、平面ビーターにて均一にした後、15分間強火で蒸し上げ、餅生地を得た。得られた餅生地を再びキッチンエイドミキサーに供し、ドゥーフックにて捏ねた。生地温度が55℃まで冷ました後、β−アミラーゼ120 Uを添加し、均一に分散するよう3分間捏ねて餅を得た。得られた餅を空気が入らないようシャーレに詰め、4℃, 15℃, 25℃ぞれぞれで3日間静置した。1日ごとに、餅を直径28mmの円柱状にくり抜き、FUDOHレオメーターNRM-2002J(レオテック製)を使用して、直径15mmのプランジャーにて、圧縮スピード2mm/分で5mm圧縮した場合の応力を測定した。結果を図9に示す。酵素添加区は無添加区と比較して、応力の変化がない、つまり餅の硬化が抑制されていることが分かる。この硬化抑制効果は低温保存でも有効であった。
上新粉100gにβ−アミラーゼを2000u添加した後、キッチンエイドミキサーKSM5(キッチンエイド製)に供し、平面ビーターにて3分間均一にした。そこへ60℃温水75gを添加し、再びキッチンエイドミキサーにて均一にした後、40℃, 30分間インキュベートした。その後15分間強火で蒸し上げ、餅生地を得た。得られた餅生地を再びキッチンエイドミキサーに供し、ドゥーフックにて3分間捏ねた。得られた餅を空気が入らないようシャーレに詰め、15℃で3日間静置した。1日ごとに、餅を直径28mmの円柱状にくり抜き、FUDOHレオメーターNRM-2002J(レオテック製)を使用して、直径15mmのプランジャーにて、圧縮スピード2mm/分で5mm圧縮した場合の応力を測定した。結果を図10に示す。酵素添加区は無添加区と比較して、応力の変化がない、つまり餅の硬化が抑制されていることが分かる。蒸煮前にβ-アミラーゼを添加しても老化防止効果が得られた。
上新粉100gにβ−アミラーゼを2000u添加した後、キッチンエイドミキサーKSM5(キッチンエイド製)に供し、平面ビーターにて3分間均一にした。そこへ60℃温水75gを添加し、再びキッチンエイドミキサーにて均一にした。その後15分間強火で蒸し上げ、餅生地を得た。得られた餅生地を再びキッチンエイドミキサーに供し、ドゥーフックにて3分間捏ねた。得られた餅を空気が入らないようシャーレに詰め、15℃で3日間静置した。1日ごとに、餅を直径28mmの円柱状にくり抜き、FUDOHレオメーターNRM-2002J(レオテック製)を使用して、直径15mmのプランジャーにて、圧縮スピード2mm/分で5mm圧縮した場合の応力を測定した。結果を図11に示す。酵素添加区は無添加区と比較して、応力の変化がゆるやかであり、つまり餅の硬化が抑制されていることが分かる。蒸煮前にβ-アミラーゼを添加し、専用の酵素処理工程を設けなくとも老化防止効果が得られた。
米75gを水洗後、水150mL、またはこの材料にβ−アミラーゼ30 Uを添加したものを2時間室温に静置して後、定法により炊飯して飯米を得た。得られた炊飯米を4℃で7日間保存した。保存前後の糊化度をBAP法で測定した。結果を表16に示す。
生澱粉に対する分解活性を以下のように測定した。即ち、1.5%小麦デンプン及び20mM酢酸緩衝液(pH6.0)2mlに酵素溶液1mlを添加して、40℃、60分間振とう反応させた後、10分間煮沸を行い反応を停止する。反応停止後、10分間水冷を行い、遠心(3000rpm, 10分間)をして上清を得る。上清0.75mlに対し、DNS溶液(1%
DNS, 1% NaOH, 0.05% 亜硫酸ナトリウム、0.2w/v% フェノール)1.5mlを加え20分間煮沸を行い、精製水7.75mlを加えて、波長560nmにおける吸光度を測定する。本条件下、60分間に反応液3.0ml中に1mgのマルトースを生成する酵素力を1単位とする。
本明細書の中で明示した論文、公開特許公報、及び特許公報などの内容は、その全ての内容を援用によって引用することとする。
Claims (16)
- グルコースのα−1,4結合を主鎖とする多糖又はオリゴ糖を含む食品にバチルス・フレクサス由来のβ−アミラーゼを作用させることを特徴とする、食品の改質方法。
- 加工前の原材料又は加工中の食品に対してβ−アミラーゼが添加されることを特徴とする、請求項1に記載の食品の改質方法。
- 食品が、パン類ないしパン類生地、餅ないし餅菓子、及び炊飯米ないし炊飯米加工品からなる群より選択されるいずれかの食品であることを特徴とする、請求項1又は2に記載の食品の改質方法。
- 食品が餅ないし餅菓子であり、加熱加工前の餅生地原料又は加熱加工によって得た餅生地に対してβ−アミラーゼが添加されることを特徴とする、請求項1に記載の食品の改質方法。
- β−アミラーゼの添加後に25℃〜70℃の温度条件の下、専用の酵素処理工程が行われることを特徴とする、請求項1〜4のいずれか一項に記載の食品の改質方法。
- β−アミラーゼの添加後に37℃〜65℃の温度条件の下、専用の酵素処理工程が行われることを特徴とする、請求項1〜4のいずれか一項に記載の食品の改質方法。
- β−アミラーゼの添加後に専用の酵素処理工程が行われないことを特徴とする、請求項1〜4のいずれか一項に記載の食品の改質方法。
- β−アミラーゼが、下記の酵素化学的性質を備えるβ−アミラーゼであることを特徴とする、請求項1〜7のいずれか一項に記載の食品の改質方法、
(1)作用:多糖類及びオリゴ糖類のα−1,4グルコシド結合に作用し、マルトースを遊離する、
(2)基質特異性:デンプン、アミロース、アミロペクチン、グリコーゲン、マルトテトラオース、マルトペンタオース、マルトヘキサオース、マルトヘプタオースに良好に作用し、プルラン、デキストラン、サイクロデキストリン、マルトトリオースには作用しない、
(3)至適温度:約55℃、
(4)至適pH:約8.0、
(5)温度安定性:55℃以下で安定である(pH 5.0、10分間)、
(6)pH安定性:pH 4〜9で安定である(30℃、3時間)、
(7)分子量:約60,000(SDS-PAGE)。 - β−アミラーゼが、下記の酵素化学的性質を更に備えるβ−アミラーゼであることを特徴とする、請求項8に記載の食品の改質方法、
(8)生澱粉分解活性を有する。 - β−アミラーゼが、配列番号7に示すアミノ酸配列、又は該アミノ酸配列と等価なアミノ酸配列を有するβ−アミラーゼであることを特徴とする、請求項1〜7のいずれか一項に記載の食品の改質方法。
- 等価なアミノ酸配列が、配列番号7に示すアミノ酸配列と90%以上同一のアミノ酸配列である、請求項10に記載の食品の改質方法。
- β−アミラーゼに加えて、別の酵素も作用させることを特徴とする、請求項1〜11のいずれか一項に記載の食品の改質方法。
- 別の酵素が、リパーゼ、ホスホリパーゼ、グルコースオキシダーゼ、キシラナーゼ、プロテアーゼ、トランスグルタミナーゼ、プロテイングルタミナーゼ、枝切り酵素、プルラナーゼ、イソアミラーゼ、α−アミラーゼ、グルコアミラーゼ及びマルトジェニックα−アミラーゼからなる群より選択される一以上の酵素であることを特徴とする、請求項12に記載の食品の改質方法。
- 請求項1〜13のいずれか一項に記載した改質方法によって改質された食品。
- 請求項8〜11のいずれか一項において定義されたβ−アミラーゼと、別の酵素とを配合してなる酵素組成物。
- 別の酵素が、リパーゼ、ホスホリパーゼ、グルコースオキシダーゼ、キシラナーゼ、プロテアーゼ、トランスグルタミナーゼ、プロテイングルタミナーゼ、枝切り酵素、プルラナーゼ、イソアミラーゼ、α−アミラーゼ、グルコアミラーゼ及びマルトジェニックα−アミラーゼからなる群より選択される一以上の酵素であることを特徴とする、請求項15に記載の酵素組成物。
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