JP2019503711A - フルクトースからアロースを生産する菌株およびこれを用いたアロース生産方法 - Google Patents
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Abstract
【選択図】図1
Description
遺伝子組換えによって、プシコースからアロースを生産するRPI酵素と共に一つの菌株で、フルクトースからプシコースを生産する酵素CDPE、EDPE、またはTDPEそれぞれを発現させるためのプラスミドを製作した。
2−1.温度による細胞反応活性分析
アロース生産最適温度を確認するために、10%(v/v)フルクトース1ml、50mM PIPESバッファー(pH7.0)溶液に、実施例2で分離された菌株の菌体濃度を5mg/ml_DCW範囲で、60℃下で2時間反応させ、基質反応停止のために5分間加熱して反応を終了(停止)させた後に、最大活性を示す温度を測定した。その次に、二時間のフルクトースからのアロース転換率を測定して、最適温度でのアロース転換率を100%にした時のそれぞれの温度でのアロース転換率の相対的な値で示した(図面のY軸値のRA(%))。その結果を下記表7および図5〜7に示した。
転換率(%)=(生産量/いれた基質量)*100
いれた基質量=残余フルクトース+プシコース残余量+アロース生産量
pHによる細胞反応活性を分析するために、実施例1で分離された菌株の菌体濃度5mg/ml_DCWおよびフルクトース濃度10%(v/v)の緩衝溶液50mMクエン酸ナトリウム(sodium citrate、pH4〜5)、50mMリン酸ナトリウム(sodium phosphate、pH6〜8)、50mMグリシン水酸化ナトリウム(glycine NaOH、pH9〜10)をそれぞれ使用して各pH条件で50℃で2時間反応させ、基質反応停止のために5分間加熱して反応を終了(停止)させ、最大活性を示すpHを測定した。その次に、二時間のフルクトースからのアロース転換率を測定して、最適pHでのアロース転換率を100%にした時のそれぞれのpHでのアロース転換率の相対的な値で示した(図面のY軸値のRA(%))。その結果を下記表8および図8〜10に示した。
転換率(%)=(生産量/いれた基質量)*100
いれた基質量=残余フルクトース+プシコース残余量+アロース生産量
金属イオン要求性を確認するために、10%(v/v)フルクトースを基質として使用し、前記実施例2で分離された菌株の菌体濃度5mg/ml_DCW、および50℃で、50mM PIPES緩衝溶液(pH7.0または8.0、各酵素の最適pHで遂行)に溶かした1mM金属イオン(CuCl2、MnCl2、FeSO4、ZnSO4、NiSO4、またはCoCl2)溶液をそれぞれ使用して2時間反応させ、基質反応停止のために5分間加熱して反応を終了(停止)させた後に、前記実施例3−1と同様な方法でHPLC分析を通じてアロース生産量を測定した。対照群(Non)としては金属イオンを処理していないものを使用した。
細胞反応の熱安定性を確認するために、40〜50℃で24時間酵素に熱を加えた後、熱衝撃が加えられた菌株を反応に使用した。
転換率(%)=(生産量/いれた基質量)*100
いれた基質量=残余フルクトース+プシコース残余量+アロース生産量
3−1.15%(v/v)フルクトースからアロース生産反応
フルクトースからアロース生産を確認するために、基質として15%(v/v)フルクトース1mlと50mM PIPESバッファー(pH7.0または8.0、各酵素の最適pHで遂行)溶液に、実施例2で分離された菌株の菌体濃度を5mg/ml_DCW範囲で、50℃温度で0〜20時間反応させながら、時間別サンプリングをして下記の計算式を通じてアロース転換率を測定した。その結果を表12および図17に示した。
転換率(%)=(生産量/いれた基質量)*100
いれた基質量=残余フルクトース+プシコース残余量+アロース生産量
フルクトースからアロース生産を確認するために、基質として50%(v/v)フルクトース1mlと50mM PIPEバッファー(pH7.0または8.0、各酵素の最適pHで遂行)溶液に、実施例2で分離された菌株の菌体濃度を5mg/ml_DCW範囲で、50下で0〜20時間反応させながら、時間別サンプリングをしてアロース転換率を測定した。その結果を表13および図18に示した。
エンシファーアドヘレンス(Ensifer adhaerens)に由来したプシコースエピマー化酵素のコーディング遺伝子を、大腸菌に最適化して変形した形態のポリヌクレオチド(配列番号6)で合成してEDPEと命名した。大腸菌に最適化したポリヌクレオチド、パーセフォネラマリナ(Persephonella marina)EX−H1のgDNAから確保したPRIのコーディング遺伝子(配列番号10)をPCRを通じてそれぞれの鋳型として確保し、これをオーバーラップPCR法で一つの鋳型に連結した(配列番号22)。
5−1:融合酵素の精製
前記実施例4で回収された菌体をlysis buffer(50mM Tris−HCl、pH7.0 300mM NaCl)に混濁させた後、音波振動機(Ultrasonic processor.ColepParmer)を用いて4℃で20分間破砕した。前記破砕液を13,000rpmで4℃で20分間遠心分離して上澄み液を回収し、予めlysis bufferで平衡させたNi−NTAカラム(Ni−NTA Superflow、Qiagen)に適用させた後、50mM Tris−HCl 300mM NaCl、pH7.0に20mMイミダゾールと250mMイミダゾールが含まれている緩衝溶液を順次に流した。溶出された目的蛋白質は酵素活性測定用緩衝溶液(50mM Tris−HCl、pH7.0)で転換してその次の実験に使用した。前記方法で部分精製された酵素が得られ、SDS−PAGEを通じて単量体の大きさが約47kDaであることを確認した(図20)。
フルクトースからアロース生産を確認するために、基質として50%(v/v)フルクトース1mlと50mM PIPESバッファー(pH7.0または8.0、各酵素の最適pHで遂行)溶液に、実施例6で精製された酵素の濃度を1.0mg/ml範囲で、50℃で24時間反応させながら、時間別サンプリングをしてアロース転換率を測定した。その結果を表14および図21に示した。
Claims (27)
- プシコースエピマー化酵素(psicose epimerase)をコードするヌクレオチド配列およびアロース異性化酵素をコードするヌクレオチド配列を含む組換えベクター。
- 前記プシコースエピマー化酵素は、配列番号1〜3からなる群より選択されたアミノ酸配列を含むものである、請求項1に記載の組換えベクター。
- 前記アロース異性化酵素は、配列番号4のアミノ酸配列を含むものである、請求項1に記載の組換えベクター。
- 前記プシコースエピマー化酵素をコードするヌクレオチド配列は、配列番号5〜9からなる群より選択された塩基配列を含むものである、請求項1に記載の組換えベクター。
- 前記アロース異性化酵素をコードするヌクレオチド配列は、配列番号10の塩基配列を含むものである、請求項1に記載の組換えベクター。
- 前記プシコースエピマー化酵素およびアロース異性化酵素は、リンカーペプチドで連結された一つの融合蛋白質である、請求項1に記載の組換えベクター。
- 前記プシコースエピマー化酵素は配列番号1〜3からなる群より選択されたアミノ酸配列を含み、前記アロース異性化酵素は配列番号4のアミノ酸配列を含むものである、請求項6に記載の組換えベクター。
- 前記リンカーペプチドは、1〜6個のアミノ酸からなるものである、請求項6に記載の組換えベクター。
- 前記融合蛋白質は、配列番号23または25のアミノ酸配列を含むものである、請求項6に記載の組換えベクター。
- 前記融合蛋白質をコードするヌクレオチド配列は、配列番号22または24の塩基配列を含むものである、請求項6に記載の組換えベクター。
- 請求項1〜10のうちのいずれか一項の組換えベクターで形質転換された組換え菌株、前記組換え菌株の培養物またはこれらの混合物を含む、フルクトース−含有原料からのアロース生産用組成物。
- 前記組成物は、12〜15%の転換率でフルクトースからアロースを生産することを特徴とする、請求項11に記載の組成物。
- 前記アロースは、フルクトース、プシコースおよびアロースから構成された糖類組成物100重量%基準に、フルクトース60〜63重量%、プシコース24〜26重量%、およびアロース12〜15重量%を含む混合糖組成物の形態である、請求項11に記載の組成物。
- 前記組成物は、銅イオン、マンガンイオン、カルシウムイオン、マグネシウムイオン、亜鉛イオン、ニッケルイオン、コバルトイオン、鉄イオン、アルミニウムイオン、およびカルシウムイオンからなる群より選択された1種以上の金属イオンを含まないものである、請求項11に記載の組成物。
- 請求項1〜10のうちのいずれか一項の組換えベクターで形質転換された組換え菌株、前記組換え菌株の培養物、またはこれらの混合物をフルクトース−含有原料と反応させる段階を含むフルクトース−含有原料からアロース(allose)を生産する方法。
- 前記方法は、フルクトースから12〜15%の転換率でアロースを生産することを特徴とする、請求項15に記載の方法。
- 前記アロースは、フルクトース、プシコースおよびアロースから構成された糖類組成物100重量%基準に、フルクトース60〜63重量%、プシコース24〜26重量%、およびアロース12〜15重量%を含む混合糖組成物の形態である、請求項15に記載の方法。
- 前記反応に使用されるフルクトースの濃度は10〜80%(w/v)である、請求項15に記載の方法。
- 前記反応は、pH6〜9の条件下で行われる、請求項15に記載の方法。
- 前記反応は30℃〜80℃の温度条件下で行われる、請求項15に記載の方法。
- 前記方法は、銅イオン、マンガンイオン、カルシウムイオン、マグネシウムイオン、亜鉛イオン、ニッケルイオン、コバルトイオン、鉄イオン、アルミニウムイオン、およびカルシウムイオンからなる群より選択された1種以上の金属イオンを添加する段階を含まない、請求項15に記載の方法。
- プシコースエピマー化酵素(psicose epimerase)およびアロース異性化酵素がリンカーペプチドで連結された融合蛋白質を含むフルクトースからのアロース生産用酵素。
- 前記プシコースエピマー化酵素は配列番号1〜3からなる群より選択された1種のアミノ酸配列を含むものであり、前記アロース異性化酵素は配列番号4のアミノ酸配列を含むものである、請求項22に記載の酵素。
- 前記リンカーペプチドは、1〜6個のアミノ酸配列からなるものである、請求項22に記載のフルクトースからのアロース生産用酵素。
- 前記融合蛋白質は、配列番号23または25のアミノ酸配列を含むものである、請求項22に記載のフルクトースからのアロース生産用酵素。
- 前記酵素は、フルクトースから12〜15%の転換率でアロースを生産することを特徴とする、請求項22に記載の酵素。
- 生物学的方法で生産され、フルクトース、プシコースおよびアロースから構成された糖類組成物100重量%基準に、フルクトース60〜63重量%、プシコース24〜26重量%、およびアロース12〜15重量%を含む混合糖組成物。
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