JP2016141649A - ペプチド及びそれを用いて作製した抗心筋トロポニンi抗体 - Google Patents
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Abstract
【課題】新規なペプチドを作製し、それを用いて簡便な方法で抗心筋トロポニンI抗体を製造する方法及びそのようにして得られた抗体。【解決手段】心筋トロポニンIの39−51位又は35−55位に相当するアミノ酸配列からなるペプチドを用いて、ペプチド免疫法によりマウスに免疫して、遊離型心筋トロポニンIに特異的な抗体を作製する方法。又同様にラットに免疫して、遊離型及び複合体型心筋トロポニンIに反応性を有する抗体を作製する方法。【選択図】図2
Description
本発明は、ペプチド及びそれを用いて作製した抗心筋トロポニンI抗体に関するものである。
トロポニン(Tn)は、I(分子量約23,500)、T(分子量約37,000)及びC(分子量約18,000)の3つのサブユニットからなる複合体タンパク質で、トロポミオシンやアクチンとともに横紋筋筋原繊維の細い繊維を構成し、骨格筋や心筋において筋肉の収縮を制御している(非特許文献1)。
トロポニンI(TnI)は心筋、骨格筋でそのアミノ酸配列が異なり、心筋トロポニンI(cTnI)は高い心筋特異性を有しているため、アミノ酸配列の相違に基づいてcTnIを特異的に測定することは、心筋梗塞の診断等に有用である。cTnIは他の心筋マーカーと異なり、通常は血中に殆ど存在せず、運動や筋疾患等による疑陽性も示さないことから、微小梗塞や軽度の心筋障害を鋭敏に検出するなどへの応用が進められている(非特許文献2)。急性心筋梗塞などで心筋が障害を受けると、トロポニンは血中に逸脱し、3〜4時間後には異常高値を示す。またこの場合、血中でのcTnIの異常高値は1週間程度持続することから、発症後時間が経過しても診断が可能である(非特許文献3)。
cTnIの測定方法として抗cTnI抗体を利用した免疫測定が知られている。これまでに多数の抗cTnI抗体が単離されており、市販もされている。一般に、モノクローナル抗体を作製する際、多数の抗体サンプルから目的の性能を有する抗体をELISA等のスクリーニング方法によって選択する必要がある。例えば、複合体を形成していないcTnI(以下、遊離型cTnIと略す)に反応性を示すが、複合体を形成しているcTnI(以下、複合体型cTnIと略す)に反応性を示さない抗体、すなわち遊離型cTnI特異モノクローナル抗体を作製する際、遊離型cTnIに対する反応性及び複合体型cTnIに対する反応性の両項目に関してスクリーニングを実施する必要があり、操作が煩雑となり非効率的である。
Ganong,W., Review of medical physiology, 16th ed., Appleton−Lange, East Norwalk, CT; 56−60(1993)
F. S. Apple, R. H. Christenson, A. S. Jaffe, et al., National academy of clinical biochemistry and IFCC committee for standardization of markers of cardiac damage laboratory medicine practice guidelines: Analytical issues for biochemical markers of acute coronary syndromes, Clin Chem 53:4; 547−551(2007)
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本発明の目的は、新規なペプチドを作製し、それを用いて簡便な方法で抗cTnI抗体を製造する方法及びそのようにして得られた抗体を提供することにある。
本発明者は上記の課題に関し鋭意研究を行なった結果、本発明を完成するに至った。即ち本発明は、以下のとおりである。
(1)心筋トロポニンIの一部のアミノ酸配列に相当するアミノ酸配列からなることを特徴とするペプチド。
(2)配列番号1に記載の心筋トロポニンIの39−51位に相当するアミノ酸配列を含む、(1)に記載のペプチド。
(3)配列番号2に記載の心筋トロポニンIの35−55位に相当するアミノ酸配列からなる、(1)又は(2)に記載のペプチド。
(4)(1)−(3)いずれかに記載のペプチドを用いて、ペプチド免疫法を行い、抗心筋トロポニンI抗体を作製することを特徴とする、抗心筋トロポニンI抗体の製造方法。
(5)マウスに免疫して遊離型心筋トロポニンI特異抗体を作製する、(4)に記載の製造方法。
(6)ラットに免疫して、遊離型及び複合体型心筋トロポニンIに反応性を有する抗体を作製する、(4)に記載の製造方法。
(7)(4)に記載の製造方法により得られる抗心筋トロポニンI抗体。
(8)(5)に記載の製造方法により得られる遊離型心筋トロポニンI特異抗体。
(9)(6)に記載の製造方法により得られる、遊離型及び複合体型心筋トロポニンIに反応性を有する抗体。
(1)心筋トロポニンIの一部のアミノ酸配列に相当するアミノ酸配列からなることを特徴とするペプチド。
(2)配列番号1に記載の心筋トロポニンIの39−51位に相当するアミノ酸配列を含む、(1)に記載のペプチド。
(3)配列番号2に記載の心筋トロポニンIの35−55位に相当するアミノ酸配列からなる、(1)又は(2)に記載のペプチド。
(4)(1)−(3)いずれかに記載のペプチドを用いて、ペプチド免疫法を行い、抗心筋トロポニンI抗体を作製することを特徴とする、抗心筋トロポニンI抗体の製造方法。
(5)マウスに免疫して遊離型心筋トロポニンI特異抗体を作製する、(4)に記載の製造方法。
(6)ラットに免疫して、遊離型及び複合体型心筋トロポニンIに反応性を有する抗体を作製する、(4)に記載の製造方法。
(7)(4)に記載の製造方法により得られる抗心筋トロポニンI抗体。
(8)(5)に記載の製造方法により得られる遊離型心筋トロポニンI特異抗体。
(9)(6)に記載の製造方法により得られる、遊離型及び複合体型心筋トロポニンIに反応性を有する抗体。
以下に本発明を詳細に説明する。本発明は、cTnIの一部のアミノ酸配列に相当するアミノ酸配列を有するペプチドである。このようなペプチドとしては特に限定されるものではないが、例えば配列番号1に記載のcTnIの39−51位に相当するアミノ酸配列を含むペプチドを例示することができ、好ましくは配列番号1に記載のcTnIの39−51位に相当するアミノ酸配列からなるペプチド(以下、cTnI(39−51)と略す)を例示することができ、より好ましくは配列番号2に記載のcTnIの35−55位に相当するアミノ酸配列からなるペプチド(以下、cTnI(35−55)と略す)を例示することができる。
このようなアミノ酸配列からなるペプチドを、牛血清アルブミン(BSA)やキーホールリンペットヘモシアニン(KLH)等のキャリアタンパク質にコンジュゲートさせ、これを免疫原としてヒト以外の動物に免疫するといういわゆるペプチド免疫法を行い、抗cTnI抗体を作製することができる。この抗cTnI抗体として、例えば抗血清やモノクローナル抗体があげられる。抗血清は、例えば免疫した動物から適宜回収すればよい。またモノクローナル抗体は、免疫した動物から抗体産生細胞を回収し、ミエローマ細胞等と融合させ、得られたハイブリドーマを適宜スクリーニングして得ることができ、また遺伝子工学的手法で作製することもできる。
興味深いことに、上述の免疫原をラットに免疫した場合、その抗血清は遊離型cTnIに対しても複合体型cTnIに対しても反応性を示したが、該免疫原をマウスに免疫した場合、その抗血清は遊離型cTnIに対して反応性を示したが複合体型cTnIに対して反応性を示さなかった。また同様の現象が、該免疫原を免疫したラット及びマウスから抗cTnIモノクローナル抗体を作製した場合にもみられた。即ち、ラット由来の抗体産生細胞を用いて作製した抗cTnIモノクローナル抗体は、遊離型cTnIに対しても複合体型cTnIに対しても反応するものが圧倒的に多かった。これに対し、マウス由来の抗体産生細胞を用いて作製した抗cTnIモノクローナル抗体は、遊離型cTnIに対して反応したが複合体型cTnIに対しては反応しなかった。
よって、必要とする抗体の特異性に応じて、本発明のペプチドを用いて免疫する動物を選択すればよく、具体的には、遊離型cTnIに特異的な抗体を作製する場合には本発明のペプチドを用いてマウスを免疫すればよく、また遊離型cTnI及び複合体型cTnIの両方に反応性を有する抗体を作製する場合には本発明のペプチドを用いてラットを免疫することにより、目的に合った特異性を有する抗体を効率よく作製できる。
本発明はcTnIの一部のアミノ酸配列に相当するアミノ酸配列からなるペプチド及びそれを用いて作製した抗心筋トロポニンI抗体である。本発明により、目的に応じて、遊離型cTnI特異抗体又は遊離型cTnI及び複合体型cTnIの両方に反応性を有する抗体を、簡便に効率よく製造することができる。
以下、実施例により本発明をさらに詳細に説明するが、本発明は本実施例により限定されるものではない。
[実施例1]cTnI(35−55)を用いたペプチド免疫法による抗cTnI抗体の作製
(1)免疫用コンジュゲ−ト液の作製
cTnI(35−55)のN末端に更にシステイン残基を付加したペプチドは、業者にペプチド合成を依頼して得た。該ペプチド溶液(10mg/ml、リン酸緩衝生理食塩水(PBS)で溶解したもの)と、マレイミド活性化KLH溶液(10mg/ml、PBSで溶解したもの)を、体積比1:1で混和し、室温で2時間撹拌して反応させた。その後、反応液をPBSに対して2日間4℃で透析することにより、免疫用コンジュゲート液を得た。
(1)免疫用コンジュゲ−ト液の作製
cTnI(35−55)のN末端に更にシステイン残基を付加したペプチドは、業者にペプチド合成を依頼して得た。該ペプチド溶液(10mg/ml、リン酸緩衝生理食塩水(PBS)で溶解したもの)と、マレイミド活性化KLH溶液(10mg/ml、PBSで溶解したもの)を、体積比1:1で混和し、室温で2時間撹拌して反応させた。その後、反応液をPBSに対して2日間4℃で透析することにより、免疫用コンジュゲート液を得た。
(2)マウスへの免疫
(1)で得た免疫用コンジュゲート液(1mg/ml)とフロイントの完全アジュバントを等量ずつ混合して乳濁液とし、これをマウス(雌、6週令)の腹腔内に0.1mlずつ1週間間隔で計4回注射した。最終免疫の1週間後に、ブ−スタ−として免疫用コンジュゲート液をPBSで0.5mg/mlに希釈したもの(0.1ml)を腹腔内に投与した。
(1)で得た免疫用コンジュゲート液(1mg/ml)とフロイントの完全アジュバントを等量ずつ混合して乳濁液とし、これをマウス(雌、6週令)の腹腔内に0.1mlずつ1週間間隔で計4回注射した。最終免疫の1週間後に、ブ−スタ−として免疫用コンジュゲート液をPBSで0.5mg/mlに希釈したもの(0.1ml)を腹腔内に投与した。
(3)ラットへの免疫
(1)で得た免疫用コンジュゲート液(4mg/ml)とフロイントの完全アジュバントを等量ずつ混合して乳濁液とし、これをラット(雌、6週令)の肉球に0.1ml注射した。4週間後に、ブ−スタ−として免疫用コンジュゲート液をPBSで2mg/mlに希釈したもの(0.1ml)を肉球に投与した。
(1)で得た免疫用コンジュゲート液(4mg/ml)とフロイントの完全アジュバントを等量ずつ混合して乳濁液とし、これをラット(雌、6週令)の肉球に0.1ml注射した。4週間後に、ブ−スタ−として免疫用コンジュゲート液をPBSで2mg/mlに希釈したもの(0.1ml)を肉球に投与した。
(4)細胞融合
マウスに対しては、ブ−スタ−免疫から3日後に脾臓を摘出し、その細胞を赤血球溶解バッファーにて赤血球を破壊した。残った細胞をE−RDF培地に懸濁して細胞融合に用いるリンパ球とした。ラットに対しては、ブ−スタ−免疫から3日後に鼠径部リンパ節を摘出し、その細胞をE−RDF培地に懸濁して細胞融合に用いるリンパ球とした。
マウスに対しては、ブ−スタ−免疫から3日後に脾臓を摘出し、その細胞を赤血球溶解バッファーにて赤血球を破壊した。残った細胞をE−RDF培地に懸濁して細胞融合に用いるリンパ球とした。ラットに対しては、ブ−スタ−免疫から3日後に鼠径部リンパ節を摘出し、その細胞をE−RDF培地に懸濁して細胞融合に用いるリンパ球とした。
また、いずれの動物に対してもリンパ球を得る直前には全採血を行ない、定法により抗血清を得た。
次にE−RDF培地に懸濁したミエローマ細胞0.4×107個をマウスまたはラットのリンパ球1.6×107個と混合し、遠心後、上清を除去した。細胞沈殿物をマンニトール緩衝液(250mM マンニトール、100mM 塩化カルシウム、100mM 塩化マグネシウム)に懸濁し、電気的細胞融合を行なった。電気的細胞融合を行なった細胞懸濁液をHAT培地(100μM ヒポキサンチン、0.4μM アミノプテリン、16
μM チミジンを含むGIT培地)200mlに懸濁し、384ウエル細胞培養プレ−ト10枚の各ウエルに0.05mlずつ分注した。約7日後にはハイブリド−マの増殖が認められた。
μM チミジンを含むGIT培地)200mlに懸濁し、384ウエル細胞培養プレ−ト10枚の各ウエルに0.05mlずつ分注した。約7日後にはハイブリド−マの増殖が認められた。
(5)スクリーニング
ハイブリド−マが増殖してきたウエルについて、培養上清を用いて抗cTnI抗体産生の有無をELISA法で検定した。まず、市販の抗cTnI抗体(Fitzgerald社、Troponin I antibody(cardiac))を、ELISAプレートに0.1μg/ウェルで固定化し、1重量%スキムミルクでブロッキングした。ウェルを洗浄後、遊離型cTnI(Abcam社、Cardiac Troponin I full length protein)をPBSで100ng/mlの濃度に調製したものをウェルに添加して反応させた。
ハイブリド−マが増殖してきたウエルについて、培養上清を用いて抗cTnI抗体産生の有無をELISA法で検定した。まず、市販の抗cTnI抗体(Fitzgerald社、Troponin I antibody(cardiac))を、ELISAプレートに0.1μg/ウェルで固定化し、1重量%スキムミルクでブロッキングした。ウェルを洗浄後、遊離型cTnI(Abcam社、Cardiac Troponin I full length protein)をPBSで100ng/mlの濃度に調製したものをウェルに添加して反応させた。
さらにウェルを洗浄後、ハイブリドーマの培養上清をウェルに添加して反応させた。このとき、マウス由来のハイブリドーマの培養上清に対しては、抗マウスIgG抗体のアルカリ性フォスファターゼ標識体(ミリポア社、Goat Anti−Mouse IgG Antibody, Alkaline Phosphatase conjugate)をハイブリドーマの培養上清と同時に添加して反応させ、ラット由来のハイブリドーマの培養上清に対しては、抗ラットIgG抗体のアルカリ性フォスファターゼ標識体(BETHYL社、Sheep anti−Rat IgG−heavy and light chain Antibody Alkaline Phosphatase Conjugated)をハイブリドーマの培養上清と同時に添加して反応させた。
反応後、定法に従いアルカリ性フォスファターゼ活性を測定することでハイブリドーマの培養上清中の抗体と遊離型cTnIとの反応性を観察した。反応性を有する抗体を産生するハイブリドーマを限界希釈法により単クローン化し、その培養上清から抗cTnIモノクローナル抗体を定法により得た。マウス由来のハイブリドーマから5種類、ラット由来のハイブリドーマから5種類の抗cTnIモノクローナル抗体を得た。
[実施例2]実施例1で得られた各抗体の遊離型cTnI及び複合体型cTnIとの反応性の評価
実施例1(4)、(5)で得られた抗血清及び抗cTnIモノクローナル抗体の、遊離型cTnI及び複合体型cTnIに対する反応性をELISA法で検定した。遊離型cTnIに対する反応性の評価は実施例1(5)のELISA法におけるハイブリドーマの培養上清の代わりに抗血清または抗cTnIモノクローナル抗体を使用することで実施した。複合体型cTnIに対する反応性の評価は、遊離型cTnIの代わりに複合体型cTnI(LEE社、Troponin Complex(I−T−C))を使用することで実施した。また、陰性対照として、遊離型cTnIも複合体型cTnIも添加せずに同様のELISAを実施した。
実施例1(4)、(5)で得られた抗血清及び抗cTnIモノクローナル抗体の、遊離型cTnI及び複合体型cTnIに対する反応性をELISA法で検定した。遊離型cTnIに対する反応性の評価は実施例1(5)のELISA法におけるハイブリドーマの培養上清の代わりに抗血清または抗cTnIモノクローナル抗体を使用することで実施した。複合体型cTnIに対する反応性の評価は、遊離型cTnIの代わりに複合体型cTnI(LEE社、Troponin Complex(I−T−C))を使用することで実施した。また、陰性対照として、遊離型cTnIも複合体型cTnIも添加せずに同様のELISAを実施した。
結果を図1−4に示す。5匹のマウスそれぞれの抗血清はいずれも遊離型cTnIには反応したが、複合体型cTnIには反応しなかった(図1)。また、マウス由来の抗cTnIモノクローナル抗体のいずれも、遊離型cTnIには反応したが複合体型cTnIには反応しなかった(図2)。一方、2匹のラットそれぞれの抗血清は遊離型cTnIにも複合体型cTnIにも反応した(図3)。また、ラット由来の抗cTnIモノクローナル抗体のうち1種類(図4のラットモノクローナル抗体5)は遊離型cTnIには反応したが複合体型cTnIには反応せず、残りの4種類(図4のラットモノクローナル抗体1−4)は遊離型cTnIにも複合体型cTnIにも反応した(図4)。すなわち、本発明のペプチドを免疫原としてラットに免疫すると遊離型cTnIのみならず複合体型cTnIに対しても反応する抗体が単離されうるが、マウスに免疫すると遊離型cTnIに特異的な抗体を効率よく単離できることが明らかとなった。
[実施例3]cTnI(39−51)を用いたペプチド免疫法による抗cTnI抗体の作製
cTnI(35−55)の代わりにcTnI(39−51)を用いて、実施例1と同様にして、マウス抗血清と、マウス由来のハイブリドーマから2種類の抗cTnIモノクローナル抗体を得た。
cTnI(35−55)の代わりにcTnI(39−51)を用いて、実施例1と同様にして、マウス抗血清と、マウス由来のハイブリドーマから2種類の抗cTnIモノクローナル抗体を得た。
[実施例4]実施例3で得られた各抗体の遊離型cTnI及び複合体型cTnIとの反応性の評価
実施例3で得られた抗血清及び抗cTnIモノクローナル抗体の、遊離型cTnI及び複合体型cTnIに対する反応性を実施例2と同様にしてELISA法で検定した。結果を図5及び図6に示す。5匹のマウスそれぞれの抗血清はいずれも遊離型cTnIには反応したが、複合体型cTnIには反応しなかった(図5)。また、マウス由来の抗cTnIモノクローナル抗体のいずれも、遊離型cTnIには反応したが複合体型cTnIには反応しなかった(図6)。すなわち、cTnI(39−51)をマウスに免疫すると、cTnI(35−55)をマウスに免疫したときと同様に、遊離型cTnIに特異的な抗体を効率よく単離できることが明らかとなった。よって、本発明のペプチドの一例としてはcTnI(39−51)のアミノ酸配列を含むペプチドであればよいことが明らかとなった。
実施例3で得られた抗血清及び抗cTnIモノクローナル抗体の、遊離型cTnI及び複合体型cTnIに対する反応性を実施例2と同様にしてELISA法で検定した。結果を図5及び図6に示す。5匹のマウスそれぞれの抗血清はいずれも遊離型cTnIには反応したが、複合体型cTnIには反応しなかった(図5)。また、マウス由来の抗cTnIモノクローナル抗体のいずれも、遊離型cTnIには反応したが複合体型cTnIには反応しなかった(図6)。すなわち、cTnI(39−51)をマウスに免疫すると、cTnI(35−55)をマウスに免疫したときと同様に、遊離型cTnIに特異的な抗体を効率よく単離できることが明らかとなった。よって、本発明のペプチドの一例としてはcTnI(39−51)のアミノ酸配列を含むペプチドであればよいことが明らかとなった。
Claims (9)
- 心筋トロポニンIの一部のアミノ酸配列に相当するアミノ酸配列からなることを特徴とするペプチド。
- 配列番号1に記載の心筋トロポニンIの39−51位に相当するアミノ酸配列を含む、請求項1に記載のペプチド。
- 配列番号2に記載の心筋トロポニンIの35−55位に相当するアミノ酸配列からなる、請求項1又は請求項2に記載のペプチド。
- 請求項1−3いずれかに記載のペプチドを用いて、ペプチド免疫法を行い、抗心筋トロポニンI抗体を作製することを特徴とする、抗心筋トロポニンI抗体の製造方法。
- マウスに免疫して遊離型心筋トロポニンI特異抗体を作製する、請求項4に記載の製造方法。
- ラットに免疫して、遊離型及び複合体型心筋トロポニンIに反応性を有する抗体を作製する、請求項4に記載の製造方法。
- 請求項4に記載の製造方法により得られる抗心筋トロポニンI抗体。
- 請求項5に記載の製造方法により得られる遊離型心筋トロポニンI特異抗体。
- 請求項6に記載の製造方法により得られる、遊離型及び複合体型心筋トロポニンIに反応性を有する抗体。
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JP2022503675A (ja) * | 2018-10-10 | 2022-01-12 | ファポン バイオテック インコーポレイテッド | 抗ヒト心筋トロポニンiの抗体及びその使用 |
JP2022511323A (ja) * | 2018-10-10 | 2022-01-31 | 菲鵬生物股▲フン▼有限公司 | 抗ヒト心筋型トロポニンi組換え抗体 |
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