JP2002513808A - 修飾抗微生物タンパク質を含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物 - Google Patents

修飾抗微生物タンパク質を含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物

Info

Publication number
JP2002513808A
JP2002513808A JP2000547125A JP2000547125A JP2002513808A JP 2002513808 A JP2002513808 A JP 2002513808A JP 2000547125 A JP2000547125 A JP 2000547125A JP 2000547125 A JP2000547125 A JP 2000547125A JP 2002513808 A JP2002513808 A JP 2002513808A
Authority
JP
Japan
Prior art keywords
amino acid
cbd
fabric care
enzyme
laundry detergent
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Withdrawn
Application number
JP2000547125A
Other languages
English (en)
Inventor
ジャン‐リュック、フィリップ、ベティオール
ジョアン、スメツ
スタントン、レイン、ボイヤー
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Procter and Gamble Co
Original Assignee
Procter and Gamble Co
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Procter and Gamble Co filed Critical Procter and Gamble Co
Publication of JP2002513808A publication Critical patent/JP2002513808A/ja
Withdrawn legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01052—Beta-N-acetylhexosaminidase (3.2.1.52)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/43504—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates
    • C07K14/43563—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from invertebrates from insects
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/08—Linear peptides containing only normal peptide links having 12 to 20 amino acids
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38636—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing enzymes other than protease, amylase, lipase, cellulase, oxidase or reductase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/48—Medical, disinfecting agents, disinfecting, antibacterial, germicidal or antimicrobial compositions
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405—Glucanases
    • C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2437—Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01004—Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01011—Dextranase (3.2.1.11)
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06M—TREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
    • D06M16/00—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic
    • D06M16/003—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic with enzymes or microorganisms
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide

Abstract

(57)【要約】 本発明は、セルロース結合ドメイン（ＣＢＤ）を含むアミノ酸配列に連結された、抗微生物酵素の触媒活性アミノ酸配列および／または抗微生物ペプチドのアミノ酸配列から構成される修飾タンパク質、並びに改善された消毒効果向けにこのような修飾タンパク質を含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物に関する。

Description

【発明の詳細な説明】
【０００１】
【発明の分野】
本発明は、消毒効果のために、セルロース結合ドメイン（ＣＢＤ）を含むアミ
ノ酸配列に連結された、抗微生物酵素の触媒活性アミノ酸配列および／または抗
微生物ペプチドのアミノ酸配列から構成される修飾タンパク質を含有した、洗濯
洗剤および／または布帛ケア組成物に関する。
【０００２】
【発明の背景】
現行の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、清潔なだけでなく、外見と
完全性も留めた布帛を得る上で、１以上の目的を有した様々な洗剤成分を含有し
ている。そのため、香料、汚れ放出剤、布帛増白剤、布帛柔軟剤、キラント、漂
白剤および触媒、染料定着剤および酵素のような洗剤成分が洗濯洗剤および／ま
たは布帛ケア組成物に配合されてきた。このような具体例の１つは酵素、特にプ
ロテアーゼ、リパーゼ、アミラーゼおよび／またはセルラーゼの使用である。タ
ンパク質および／または炭水化物からなるしみを除去する上で酵素の使用は、様
々な洗剤と組合せて、洗剤処方業界で周知である。
【０００３】 更に、抗微生物活性を有する洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物が消費者
に関心をもたれている。抗微生物ハンドソープおよびクリーニング組成物を処方
する苦労は周知である。抗微生物性を有する酵素を含有した洗濯組成物を生産す
る苦労も知られている。このような苦労にもかかわらず、抗微生物活性を有する
洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物の必要性が続いている。
【０００４】 しかしながら、酵素を現行洗剤中に有効に配合することは難しい。その点にお
いて、当業者は、洗剤組成物中に含有された、全部でなくとも、ほとんどの酵素
を布帛上に確実に付着させることで、最大限有効に最少量の酵素を用いることを
求めてきた。例えば、最適のセルラーゼであれば、セルロースに特に適した結合
ドメインを有しているであろう。こうすると、洗剤組成物中に含有されたセルラ
ーゼ酵素のほとんどは、洗濯サイクル中に布帛に付着または結合して、その望ま
しい結果を出すことになる。 同様に、改善されたまたは新たな性能のため布帛への付着を確実に行えるよう
に酵素および／またはペプチド成分が修飾された、洗濯洗剤および／または布帛
ケア組成物を有することが望まれる。
【０００５】 したがって、洗濯された布帛に改善された消毒を施せる洗濯洗剤および／また
は布帛ケア組成物についてのニーズが依然としてある。有効に処方される、現行
の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物で使用に適した、このような抗微生物
酵素および／または抗微生物ペプチドについてのニーズも依然としてある。 、必要性が残されている。
【０００６】 上記の目的は、消毒効果のために、セルロース結合ドメイン（ＣＢＤ）を含む
アミノ酸配列に連結された、抗微生物酵素の触媒活性アミノ酸配列および／また
は抗微生物ペプチドのアミノ酸配列から構成される修飾タンパク質を含有した、
洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物を処方することにより満たされた。上記
の修飾タンパク質はより容易に布帛と付着、接着または接触して、酵素および／
または抗微生物ペプチドの性能を増強または向上させることが、意外にもわかっ
た。特に、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、こうして修飾さ
れたタンパク質を含有するとき、その基質箇所で酵素および／または抗微生物ペ
プチドのより高い有効濃度、ひいては改善された消毒効果をもたらす。
【０００７】 セルロース結合ドメインに連結された酵素は当業界で記載されている：ＷＯ９
１／１０７３２は、改善された結合性質のために、Bacillus spp.NICMB 40250の
株により産生されるエンドグルカナーゼから誘導されるコア領域を別なセルラー
ゼ酵素から誘導されるＣＢＤと組み合わせた、または別なセルラーゼ酵素から誘
導されるコア領域を上記エンドグルカナーゼから誘導されるＣＢＤと組み合わせ
た、セルラーゼ酵素の新規誘導体について記載している。ＷＯ９４／０７９９８
は、ＣＢＤ、触媒活性ドメイン（ＣＡＤ）およびＣＢＤをそのＣＡＤに連結させ
る領域からなる、ファミリー４５に分類されたセルラーゼのセルラーゼ変種につ
いて記載しており、そこでは１以上のアミノ酸残基が付加、欠損または置換され
ており、および／または別のＣＢＤがＣＡＤの反対端に付加されている。ＷＯ９
５／１６７８２は、異なるコア領域をいくつかのＣＢＤと共に含んだTrichoderm
a longibrachiatumにおける新規端部切取りセルラーゼタンパク質またはその誘
導体のクローニングおよび高レベル発現に関する。ＷＯ９７／０１６２９は、セ
ルラーゼ成分の移動性が、例えば現存するまたは新たに導入されたＣＢＤを介し
た、不溶性または可溶性キャリアへの吸着により減少した、セルロース分解酵素
製品について記載している。ＷＯ９７／２８２４３は、セルロース結合ドメイン
を含むアミノ酸配列に連結された、アミラーゼ、プロテアーゼ、リパーゼ、ペク
チナーゼおよびオキシドレダクターゼから選択される非セルロース分解酵素の触
媒活性アミノ酸配列から構成される修飾酵素と水性媒体中で布帛が接触させられ
る、セルロース布帛から汚れまたはしみの除去または漂白のためのプロセス、並
びにこのような修飾酵素および界面活性剤を含有した洗剤組成物について記載し
ている。
【０００８】 ＵＳ５，２５８，３０４は、布帛、コンタクトレンズ、金属、セラミック、細
胞組織などのような物質の表面から細菌のような微生物の除去を促すために、タ
イプIIエンドグリコシダーゼを単独で、または他の酵素、洗剤、界面活性剤およ
び／またはジスルフィド開裂試薬と組合せて用いる方法について記載している。
血液またはその成分、糞物質またはその成分、または微生物のようなグリコシド
含有物質が結合した表面をきれいにする方法はＵＳ５，２３８，８４３で記載さ
れている。ＵＳ５，３９５，５４１は、Ｅｎｄｏ‐Ｄ、Ｅｎｄｏ‐Ｈ、Ｅｎｄｏ
‐Ｌ、Ｅｎｄｏ‐Ｃ、Ｅｎｄｏ‐ＣII、Ｅｎｄｏ‐Ｆ‐Ｇａｌタイプ、Ｅｎｄｏ
‐Ｆおよび／またはＰＮＧアーゼＦから選択される第一酵素；プロテアーゼ、リ
パーゼ、ヌクレアーゼ、グリコシダーゼから選択される第二酵素；洗剤界面活性
剤およびビルダーを含有したクリーニング組成物について開示している。基質に
は血液またはその成分、糞物質またはその成分、または微生物があり、表面には
布帛、生物組織、歯エナメル質、コンタクトレンズ、ガラス、セラミック、金属
、金属合金、プラスチック、植物、果実および野菜がある。ＵＳ５，３５６，８
０３は、洗濯洗剤のようなパーソナルケアまたは家庭内クリーニング製品の形態
で用いられる、タイプIIエンドグリコシダーゼおよび抗微生物剤、例えば殺菌剤
、殺真菌剤および／または殺藻剤から本質的になる抗微生物組成物について記載
している。ＵＳ５，０４１，２３６は、エンド‐β‐Ｎ‐アセチルグルコサミニ
ダーゼおよび／またはエンドグリコペプチダーゼおよび反芻動物胃リゾチームを
含有した抗微生物組成物、並びにこれらの酵素での処理により微生物を破壊また
は除去するための方法に関する。
【０００９】 １９９７年６月５日付で出願されたＵＳ特許出願ＳＮ６０／０４５，７５６は
、１種以上のヘキソサミニダーゼを含有した洗濯またはクリーニング製品、並び
に有効量の１種以上のヘキソサミニダーゼ酵素を含有した水溶液で布帛を洗濯お
よび硬質表面をクリーニングする方法について記載している。１９９７年５月５
日付で出願されたＵＳ特許出願ＳＮ６０／０４５，８２６は、キシログルカンに
特異的なエンドグルカナーゼ活性を示す１種以上の酵素を含有した洗濯またはク
リーニング製品、並びにキシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼ活性を示
す１種以上の酵素を有効量で含有した水溶液で布帛を洗濯および硬質表面をクリ
ーニングする方法について記載している。
【００１０】 特許出願ＰＣＴ／ＵＳ９７／０２５３４は、悪臭抑制と一緒に、処理された表
面で向上した全体的クリーニングおよび消毒を行える、エンドデキストラナーゼ
酵素を含有したクリーニング組成物について開示している。同様に、マイコデキ
ストラナーゼも１９９６年９月２７日付で出願された同時係属出願ＰＣＴ／ＵＳ
９６／１５５７２で記載されている。
【００１１】 しかしながら、これら文献ではいずれも、セルロース結合ドメインを含むアミ
ノ酸配列に連結された、抗微生物酵素の触媒活性アミノ酸配列および／または抗
微生物ペプチドのアミノ酸配列から構成される修飾タンパク質を含有した、洗濯
洗剤および／または布帛ケア組成物について開示していない。
【００１２】
【発明の要旨】
本発明は、セルロース結合ドメイン（ＣＢＤ）を含むアミノ酸配列に連結され
た、抗微生物酵素の触媒活性アミノ酸配列および／または抗微生物ペプチドのア
ミノ酸配列から構成される修飾タンパク質に関する。本発明は、上記の修飾タン
パク質を含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物、並びに消毒効果のた
めのこれら修飾タンパク質の使用にも更に関する。
【００１３】
【発明の具体的な説明】
本発明は、消毒効果のために、セルロース結合ドメインを含むアミノ酸配列に
連結された、抗微生物酵素の触媒活性アミノ酸配列および／または抗微生物ペプ
チドのアミノ酸配列から構成される修飾タンパク質に関し、これは以下で“酵素
ハイブリッド”および／または“抗微生物ペプチドハイブリッド”とも称される
。
【００１４】 ここで用いられている“消毒”には、微生物の除去、死滅、増殖の抑制、全形
態の変化、プロトプラスト形成および／または細胞壁の分解がある。表面から微
生物の除去および表面への微生物付着の防止も含まれる。 消毒には、布帛で微生物活性の阻害または減少、例えば悪臭発生および細菌／
真菌増殖の防止により得られるすべてのポジティブな効果を含む。例えば、それ
は保管および着用布帛で悪臭発生の防止を行える。特に、本発明の組成物は、別
な洗濯処理と悪臭形成の防止を待っている、濡れた布帛で、細菌および／または
真菌発生を阻止または少くとも減少させる。
【００１５】 本発明の洗剤組成物の消毒効力は、トリクロサンおよび／またはヘキセミジン
のような化学消毒剤の添加により高められる。Parfums Cosmetiques Actualites
,No.125,Nov,1995,51-4では適切な化学消毒剤（抗微生物剤とも称される）につ
いて記載している。このような抗微生物剤は一般的に抗生物質であり、それには
微生物を殺す剤および微生物増殖を阻害するものを含む。このような抗微生物剤
の例には殺菌剤、殺真菌剤および殺藻剤があり、その各々が細菌、真菌または藻
類を死滅またはその増殖を各々阻害することができる。殺菌剤にはクロロヘキシ
ジン、２，４，４′‐トリクロロ‐２′‐ヒドロジフェニルエーテル、トリクロ
カルバン、ペニシリン類、テトラサイクリンおよびバシトラシンのような化合物
がある。殺真菌剤にはニスタチン（FungicidinＲ）、アムホテリシンＢ（Fungiz
oneＲ）、ベノミル（BenlateＲ）、カプタン（MerpanＲ）、ジクロロベンザルコ
ニウムクロリド（DichloraneＲ）がある（Merck Index,10th Ed.(1983),Merck a
nd Co.,Inc.,Rahway,N.J.）。抗微生物剤の他の例には、抗微生物効果を発揮さ
せるために十分な量で、当業者に知られているアニオン性、ノニオン性、双極性
、両性およびカチオン性界面活性剤のような洗剤界面活性剤がある。
【００１６】 ジスルフィド結合を開裂させる物質、例えば酸化剤、還元剤および一部の様々
な化合物、例えばフマル酸および亜硫酸ナトリウムも適切である。ジスルフィド
結合を開裂させるこのような物質はＵＳ５，３５６，８０３で記載されている。 本発明の洗剤組成物の消毒効果は、Tuber.Lung.Dis.1994 Aug,75(4),286-90；
J.Clin.Microbiol.1994 May,32(5),1261-7；J.Clin.Microbiol.1992 Oct,30(10)
,2692-7で記載されたように、最小阻止濃度（ＭＩＣ）により評価することがで
きる。
【００１７】抗微生物ペプチド （抗微生物ペプチドハイブリッドまたは修飾ペプチド） 理論に拘束されることなく、抗微生物ペプチドへのセルロース結合ドメインの
付加が、布帛へ抗微生物ペプチドのより高い濃度、即ちより近いおよび／または
より持続的な接触をもたらして、より有効な抗微生物活性を発揮させている、と
考えられている。このような修飾抗微生物ペプチドは、セルロース布帛またはテ
クスタイルと結合する上で（未修飾抗微生物ペプチドと比較して）高い親和性を
有している。上記の修飾抗微生物ペプチドは、ＣＢＤに連結されたとき、処理布
帛またはテクスタイルの改善された消毒を行えることが、意外にもわかった。
【００１８】 適切な抗微生物ペプチドは、Scientific American September 1997,H.Bayley,
p.62-67で記載された、細菌細孔形成タンパク質α‐溶血素およびストレプトリ
シン‐Ｏである。他の適切な抗微生物ペプチドは、以下のようなBioactive Prot
eins: Protoamines,Cecropins,Magainins and Defensinsという名称で類別され
る： ‐デフェンシン、特にインドリシジンとして知られる、Biosource Technologies
INC.により開発された抗微生物製品（Sigmaからも市販） ‐SigmaおよびNovo Nordisk市販のプロトアミン ‐Sigma市販のCecropin Ａ、Cecropin Ｂ、Cecropin Ｐ１ ‐Sigma市販のMagainin Ｉ、Magainin II、Ｄ‐Magainin IIアミド、Ala-Magain
in IIアミド 並びにSigma市販のポリアミノ酸Poly-L-Arginine、Poly-D/L-Lysine、Poly-L-Hi
stidineおよびDemeter Peptide 本発明の目的に適した好ましい抗微生物ペプチドは、SigmaからのProtoamines
、Cecropin Ｂ、Magainin II、Ｄ‐Magainin IIアミド、およびBiosource Inter
nationalからのIndolcidinである。これらの抗微生物ペプチドハイブリッドは、
全組成物の０．０００１〜５重量％、好ましくは０．００１〜１％、更に好まし
くは０．００１〜０．０５％のレベルで、本発明の組成物中に通常含有される。
【００１９】抗微生物酵素 （酵素ハイブリッドまたは修飾酵素） 理論に拘束されることなく、抗微生物酵素へのセルロース結合ドメインの付加
が、布帛へ抗微生物酵素のより高い濃度、即ちより近いおよび／またはより持続
的な接触をもたらして、より有効な抗微生物活性を発揮させている、と考えられ
ている。このような修飾抗微生物酵素は、セルロース布帛またはテクスタイルと
結合する上で（未修飾酵素と比較して）高い親和性を有している。上記の修飾抗
微生物酵素は、ＣＢＤに連結されたとき、処理布帛またはテクスタイルの改善さ
れた消毒を行えることが、意外にもわかった。 更に、下記の抗微生物酵素も漂白活性およびクリーニング作用を示す。したが
って、このような修飾抗微生物酵素も処理布帛の改善されたクリーニング性およ
び改善されたホワイトニングをもたらすことが、意外にもわかった。
【００２０】 適切な抗微生物酵素には、エンドグリコシダーゼＨ、デキストラナーゼ（3.2.
1.11）、Ｎ‐アセチル‐β‐Ｄ‐グルコサミニダーゼ（3.2.1.29）、α‐マンノ
シダーゼ（3.2.1.24）、リチカーゼ（Sigma製）、リゾチーム（3.2.1.17）、キ
サンチンオキシダーゼ（1.2.3.2）、タイプIIエンドグリコシダーゼ、キチナー
ゼ（3.2.1.14）、β‐１，６‐エンドグルカナーゼ（3.2.1.33）、Ｎ‐アセチル
‐Ｄ‐グルコサミン デアセチラーゼ、β‐１，３‐グルカナーゼ、ノイラミニ
ダーゼ（3.2.1.18）、β‐グルコシダーゼ（3.2.1.21）、β‐ガラクトシダーゼ
（3.2.1.23）、β‐アセチルグルコサミニダーゼ（3.2.1.30）がある。 酵素分類（ＥＣ1.3.3.5）に含まれるビリルビンオキシダーゼ酵素または酵素
分類（ＥＣ1.14.99.1）に含まれるモノフェノールモノオキシゲナーゼ酵素も適
切である。これらの酵素は植物、細菌または真菌（糸状菌および酵母を含む）に
由来する。
【００２１】 上記の酵素は組成物の０．０００１〜２重量％の純粋修飾酵素レベルで洗濯洗
剤および／または布帛ケア組成物中に通常配合される。 ＣＢＤに連結されたときに、上記の酵素を含有した洗濯洗剤および／または布
帛ケア組成物は、着色布帛の改善されたクリーニング、および処理された表面の
向上した消毒を行えることが、意外にもわかった。
【００２２】 シトクロム酵素：シトクロムａ、シトクロムｂ、シトクロムｃおよびシトクロ
ムｄ、好ましくはシトクロムＰ４５０ ＥＣ1.14.13、ＥＣ1.14.14、ＥＣ1.14.1
5およびＥＣ1.14.99、並びに同時係属特許出願ＵＳＳＮ９７／１２４４６で記載
されているようなシトクロムＰ４５０ ｂｍ３も適切である。シトクロムをベー
スにした酵素漂白系は、電子ドナー化合物、例えばＮＡＤＨ、ＮＡＤＰＨおよび
／または亜硫酸ナトリウム、並びに電子キャリア、例えばフラボタンパク質、還
元性ジスルフィド基を有するタンパク質、鉄タンパク質、銅タンパク質、モリブ
デンタンパク質、ニッケルタンパク質、バナジウムタンパク質およびキノンタン
パク質からなる、電子伝達系の存在を必要とする。
【００２３】 それらの改善された消毒効果に加えて、このような修飾シトクロムを含有した
洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、改善されたクリーニング、即ち着色
および／または毎日のボディ汚れの有効で効率的なクリーニング、および改善さ
れたホワイトニング性能を示すことが、意外にもわかった。 同時係属特許出願ＵＳＳＮ ＰＣＴ／ＵＳ９７／１２４３９、ＰＣＴ／ＵＳ９
７／１２２８０およびＰＣＴ／ＵＳ９７／１２２８２で記載された特別なオキシ
ゲナーゼも本発明の目的にとり適切であって、これはポリフェノール／ヘテロ環
式基質ベースオキシゲナーゼ、タンパク基質ベースオキシゲナーゼおよびボディ
汚れに対するオキシゲナーゼである。
【００２４】 同時係属特許出願ＵＳＳＮ ＰＣＴ／ＵＳ９７／１２４３９は、本発明で好ま
しいポリフェノール／ヘテロ環式基質ベースオキシゲナーゼ酵素として、脱環化
およびヒドロキシル化モノおよびジオキシゲナーゼを記載しており、更に好まし
くは下記酵素である： 1.13.11.3 プロトカテク酸 ３，４‐ジオキシゲナーゼ 1.13.11.14 ２，３‐ジヒドロキシ安息香酸 ３，４‐ジオキシゲナーゼ 1.13.11.17 インドール ２，３‐ジオキシゲナーゼ 1.13.11.22 コーヒー酸 ３，４‐ジオキシゲナーゼ 1.13.11.24 クエルセチン ２，３‐ジオキシゲナーゼ 1.13.11.35 ピロガロール １，２‐オキシゲナーゼ 1.14.11.9 ナリンゲニン ３‐ジオキシゲナーゼ 1.14.12.7 フタル酸 ４，５‐ジオキシゲナーゼ 1.14.12.10 安息香酸 １，２‐ジオキシゲナーゼ 1.14.12.11 トルエンジオキシゲナーゼ 1.14.13.2 ４‐ヒドロキシ安息香酸 ３‐モノオキシゲナーゼ／ ‐ヒドロキシラーゼ 1.14.13.12 安息香酸 ４‐モノオキシゲナーゼ 1.14.13.21 フラボノイド ３′‐モノオキシゲナーゼ
【００２５】 一部のポリフェノール／ヘテロ環式基質ベースオキシゲナーゼは補因子の存在
を要する。この場合に、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は対応
する酵素補因子を更に含むことになる。 ポリフェノール／ヘテロ環式基質ベースオキシゲナーゼ酵素は、好ましくは組
成物の０．０００１〜２重量％、更に好ましくは０．００１〜０．５％、最も好
ましくは０．００２〜０．１％の純粋酵素レベルで、本発明の洗濯洗剤および／
または布帛ケア組成物中に配合される。 上記の修飾ポリフェノール／ヘテロ環式基質ベースオキシゲナーゼを含有した
洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、改善された消毒効果を発揮すること
が、意外にもわかった。加えて、それらは改善されたクリーニング、即ち着色お
よび／または毎日のボディ汚れの有効で効率的なクリーニング、および改善され
たホワイトニング性能を示す一方で、優れた布帛カラー安全性を呈する。
【００２６】 同時係属特許出願ＵＳＳＮ ＰＣＴ／ＵＳ９７／１２２８０は、下記のような
タンパク基質ベースオキシゲナーゼについて記載している： 1.13.11.11 トリプトファン ２，３‐ジオキシゲナーゼ 1.13.11.20 システイン ジオキシゲナーゼ 1.13.11.26 ペプチド‐トリプトファン ２，３‐ジオキシゲナーゼ 1.13.11.29 スチゾロブ酸シンターゼ 1.13.11.30 スチゾロビン酸シンターゼ 1.13.12.1 アルギニン ２‐モノオキシゲナーゼ 1.13.12.2 リジン ２‐モノオキシゲナーゼ 1.13.12.3 トリプトファン ２‐モノオキシゲナーゼ 1.13.12.9 フェニルアラニン ２‐モノオキシゲナーゼ 1.13.12.10 リジン ６‐モノオキシゲナーゼ 1.13.99.3 トリプトファン ２′‐ジオキシゲナーゼ 1.14.11.1 γ‐ブチロベタイン ジオキシゲナーゼ 1.14.11.2 プロコラーゲン‐プロリン，２‐オキソグルタル酸 ４‐ジオキシゲナーゼ 1.14.11.4 プロコラーゲン‐リジン，２‐オキソグルタル酸 ５‐ジオキシゲナーゼ 1.14.11.7 プロコラーゲン‐プロリン，２‐オキソグルタル酸 ３‐ジオキシゲナーゼ 1.14.11.8 トリメチルリジン，２‐オキソグルタル酸ジオキシゲナーゼ 1.14.11.16 ペプチド‐アスパラギン酸 β‐ジオキシゲナーゼ 1.14.16.1 フェニルアラニン ４‐モノオキシゲナーゼ 1.14.16.2 チロシン ３‐モノオキシゲナーゼ 1.14.16.4 トリプトファン ５‐モノオキシゲナーゼ 1.14.17.3 ペプチジルグリシン モノオキシゲナーゼ
【００２７】 一部のタンパク基質ベースオキシゲナーゼ酵素は補因子の存在を要する。この
場合に、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は対応する酵素補因子
を更に含むことになる。 タンパク基質ベースオキシゲナーゼ酵素は、好ましくは組成物の０．０００１
〜２重量％、更に好ましくは０．００１〜０．５％、最も好ましくは０．００２
〜０．１％の純粋修飾酵素レベルで、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア
組成物中に配合される。 上記の修飾タンパク基質ベースオキシゲナーゼを含有した洗濯洗剤および／ま
たは布帛ケア組成物は、改善された消毒効果を発揮することが、意外にもわかっ
た。加えて、それらは改善されたクリーニング、即ちタンパク質ベースしみおよ
び／または汚れ、例えば食物および毎日のボディ汚れの有効で効率的なクリーニ
ング、および改善されたホワイトニング性能を示す。
【００２８】 同時係属特許出願ＵＳＳＮ ＰＣＴ／ＵＳ９７／１２２８２は、下記のような
ボディ汚れに対するオキシゲナーゼについて記載している： 1.13.11.21 β‐カロチン １５，１５′‐ジオキシゲナーゼ 1.13.11.25 ３，４‐ジヒドロキシ‐９，１０‐セコアンドロスタ‐１，３， ５（１０）‐トリエン‐９，１７‐ジオン ４，５‐ジオキシゲナーゼ
1.14.13.15 コレスタントリオール ２６‐モノオキシゲナーゼ 1.14.13.26 ホスファチジルコリン １２‐モノオキシゲナーゼ 1.14.13.43 ロイコトリエン‐ｅ４ ２０‐モノオキシゲナーゼ 1.14.5.3 アルカン １‐モノオキシゲナーゼ 1.14.15.5 コルチコステロン １８‐モノオキシゲナーゼ 1.14.99.3 ヘムオキシゲナーゼ 1.14.99.4 プロゲステロン モノオキシゲナーゼ 1.14.99.7 スクアレン モノオキシゲナーゼ 1.14.99.9 ステロイド １７α‐モノオキシゲナーゼ 1.14.99.10 ステロイド ２１‐モノオキシゲナーゼ 1.14.99.11 エストラジオール ６β‐モノオキシゲナーゼ 1.14.99.12 ４‐アンドロステン‐３，１７‐ジオン モノオキシゲナーゼ 1.14.99.14 プロゲステロン １１α‐モノオキシゲナーゼ 1.14.99.16 メチルステロール モノオキシゲナーゼ 1.14.99.24 ステロイド ９α‐モノオキシゲナーゼ
【００２９】 ボディ汚れに対する一部のオキシゲナーゼは補因子の存在を要する。この場合
に、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は対応する酵素補因子を更
に含むことになる。 ボディ汚れに対するオキシゲナーゼ酵素は、好ましくは組成物の０．０００１
〜２重量％、更に好ましくは０．００１〜０．５％、最も好ましくは０．００２
〜０．１％の純粋酵素レベルで、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成
物中に配合される。 ボディ汚れに対する上記の修飾オキシゲナーゼを含有した洗濯洗剤および／ま
たは布帛ケア組成物は、改善された消毒効果を発揮することが、意外にもわかっ
た。加えて、それらは改善されたクリーニング、即ち有効で効率的な毎日のボデ
ィ汚れの除去、および改善されたホワイトニング性能を示す。
【００３０】 消毒効力について知られた他の酵素は、キシログルカンに特異的なエンドグル
カナーゼ活性を示す酵素である（１９９７年５月５日付で出願された同時係属特
許出願ＵＳＳＮ６０／０４５，８２６）。本発明の洗濯洗剤および／または布帛
ケア製品は、好ましくは組成物の約０．００１〜約１重量％、更に好ましくは約
０．０１〜約０．５％のレベルで、キシログルカンに特異的なエンドグルカナー
ゼ活性を示す１種以上の酵素を含有する。ここで用いられている“エンドグルカ
ナーゼ活性”という用語は、セルロース物質、例えばセルロース、セルロース誘
導体、リケニン、β‐Ｄ‐グルカンまたはキシログルカンに存在する１，４‐β
‐Ｄ‐グリコシド結合を加水分解しうる酵素の能力を意味する。エンドグルカナ
ーゼ活性は当業界で公知の方法に従い調べられ、その例はＷＯ９４／１４９５３
および以下で記載されている。１単位のエンドグルカナーゼ活性（例えば、ＣＭ
ＣＵ、ＡＶＩＵ、ＸＧＵまたはＢＧＵ）はグルカン基質から１μmol還元糖／min
の産生として規定され、グルカン基質は例えばＣＭＣ（ＣＭＣＵ）、酸膨潤Avic
ell（ＡＶＩＵ）、キシログルカン（ＸＧＵ）または穀物β‐グルカン（ＢＧＵ
）である。還元糖はＷＯ９４／１４９５３および以下で記載されたようにして調
べられる。基質に対するエンドグルカナーゼの比活性は、単位／ｍｇタンパク質
として規定される。更に詳しくは、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組
成物は最大活性としてＸＧＵエンドグルカナーゼ活性を示す（以下、“キシログ
ルカンに特異的な”）酵素を含有しており、その酵素は： ｉ）１９９７年５月５日付で出願された同時係属特許出願ＵＳＳＮ６０／０４
５，８２６）で記載された下記の部分配列、またはエンドグルカナーゼ活性を有
した、キシログルカンに特異的なポリペプチドをコードする、それらと相同的な
配列のうち、少くとも１つを含むかまたはそれに含まれたＤＮＡ配列によりコー
ドされており、 ii）ｉ）で規定されたＤＮＡ配列によりコードされ、Aspergillus aculeatus
、ＣＢＳ１０１．４３に由来する高度精製エンドグルカナーゼに対する抗体と免
疫学的に反応性であって、キシログルカンに特異的である。
【００３１】 更に詳しくは、ここで用いられている“キシログルカンに特異的な”という用
語は、エンドグルカナーゼ酵素が、キシログルカン基質でその最大のエンドグル
カナーゼ活性を示し、他のセルロース含有基質、例えばカルボキシメチルセルロ
ース、セルロースまたは他のグルカンで、好ましくは７５％未満の活性、更に好
ましくは５０％未満の活性、最も好ましくは約２５％未満の活性を示すことを意
味している。好ましくは、キシログルカンに対するエンドグルカナーゼの特異性
は、各々、試験されるキシログルカンおよび他の基質とその酵素とのインキュベ
ートにより得られる、最適な条件下における還元糖の放出として調べられる、相
対的な活性として更に規定される。例えば、その特異性はキシログルカン対β‐
グルカン活性（ＸＧＵ／ＢＧＵ）、キシログルカン対カルボキシメチルセルロー
ス活性（ＸＧＵ／ＣＭＣＵ）、またはキシログルカン対酸膨潤Avicell活性（Ｘ
ＧＵ／ＡＶＩＵ）として規定され、それは好ましくは約５０以上、例えば７５、
９０または１００である。ここで用いられている“由来する”という用語は、株
ＣＢＳ１０１．４３により産生されたエンドグルカナーゼだけでなく、株ＣＢＳ
１０１．４３から単離されるＤＮＡ配列によりコードされて、そのＤＮＡ配列で
形質転換された宿主生物で産生されるエンドグルカナーゼにも関する。 キシログルカンに特異的なエンドグルカナーゼ活性を示す上記の修飾酵素を含
有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、処理された表面の改善された
クリーニングおよび消毒を行えることが、意外にもわかった。
【００３２】 １９９７年６月５日付で出願された同時係属特許出願ＵＳＳＮ６０／０４５，
７５６で記載されたヘキソサミニダーゼ酵素も、本発明に含まれる。本発明の洗
濯洗剤および／または布帛ケア製品は、好ましくは組成物の約０．００１〜約１
重量％、更に好ましくは約０．０１〜約０．５％のレベルで、１種以上のヘキソ
サミニダーゼ酵素を含有する。抗菌活性に関して約０．１２５％未満、最も好ま
しくは約０．０２５％未満のＭＩＣを有するヘキソサミニダーゼが更に好ましい
。ここで用いられている“ヘキソサミニダーゼ酵素”という用語は、活性がＮ‐
アセチル‐β‐Ｄ‐ヘキソサミニドにおける末端非還元Ｎ‐アセチル‐Ｄ‐ヘキ
ソサミン残基の加水分解に関し、Ｎ‐アセチルグルコシドおよびＮ‐アセチルガ
ラクトシドで作用して、酵素ＥＣ3.2.1.52のクラスに分類される（“β‐Ｎ‐ア
セチルヘキソサミニダーゼ”としても知られる）酵素を意味する。ヘキソサミニ
ダーゼ、例えばＳＥＱ ＩＤ Ｎｏ．１〜５を有する酵素（１９９７年６月５日
付で出願された同時係属特許出願ＵＳＳＮ６０／０４５，７５６）は、ヘキソサ
ミニダーゼとして文献で知られている。更に、ヘキソサミニダーゼについてコー
ドするＤＮＡ配列、例えばＳＥＱ ＩＤ Ｎｏ．６および７を有するもの（１９
９７年６月５日付で出願された同時係属特許出願ＵＳＳＮ６０／０４５，７５６
）も公知である。加えて、市販のヘキソサミニダーゼは、Boehringerから販売さ
れている“エキソ‐β‐Ｎ‐アセチルグルコサミニダーゼ”である。このため、
更に詳しくは、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は抗微生物活性
を示すヘキソサミニダーゼ酵素を含有し、その酵素は： ｉ）１９９７年６月５日付で出願された同時係属特許出願ＵＳＳＮ６０／０４
５，７５６で記載されたようなＳＥＱ ＩＤ Ｎｏ．６または７の配列、または
ヘキソサミニダーゼポリペプチドをコードする、それらと相同的な配列のうち、
少くとも１つを含むかまたはそれに含まれたＤＮＡ配列によりコードされており
、 ii）ｉ）で規定されたＤＮＡ配列によりコードされる高度精製ヘキソサミニダ
ーゼに対する抗体と免疫学的に反応性であって、ヘキソサミニダーゼに特異的で
あり、 iii)１９９７年６月５日付で出願された同時係属特許出願ＵＳＳＮ６０／０４
５，７５６で記載されたようなＳＥＱ ＩＤ Ｎｏ．１〜５を有する高度精製ヘ
キソサミニダーゼに対する抗体と免疫学的に反応性であって、ヘキソサミニダー
ゼに特異的であるか、または iv）１９９７年６月５日付で出願された同時係属特許出願ＵＳＳＮ６０／０４
５，７５６で記載されたようなＳＥＱ ＩＤ Ｎｏ．１〜５を有するヘキソサミ
ニダーゼ、またはそれらと相同的なヘキソサミニダーゼポリペプチド配列である
。 上記の修飾ヘキソサミニダーゼを含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組
成物は、処理された表面の改善されたクリーニングおよび消毒を行えることが、
意外にもわかった。
【００３３】 エンドデキストラナーゼも修飾させる上で適切な酵素であり、本発明の洗濯洗
剤および／または布帛ケア組成物中に含有される。エンドデキストラナーゼ酵素
とは、デキストランベース基質で１，６‐α‐グルコシド結合を分解、例えば加
水分解および／または修飾する酵素をここでは意味し、デキストランは主にα‐
Ｄ（１‐６）結合で特徴づけられるＤ‐グルコース主鎖を有した高分子量多糖類
である。エンドデキストラナーゼは真菌源、例えばPenicillium種から得られる
か、または当業界に知られるクローニング技術によりいずれか他の適切な宿主生
物で発現させることができる。Penicillium lilacinumからの天然エンドデキス
トラナーゼは、中性ｐＨまたは顆粒洗剤への配合に特に適している。 上記の修飾エンドデキストラナーゼを含有した洗濯洗剤および／または布帛ケ
ア組成物は、悪臭抑制と一緒に、処理された表面の改善された全体的クリーニン
グ性能および消毒をもたらすことが、意外にもわかった。
【００３４】 同様に、マイコデキストラナーゼも本発明の目的に適した酵素である。１，３
‐および１，４‐結合の双方を有したα‐Ｄ‐グルカンで１，４‐α‐Ｄ‐グル
コシド結合を加水分解するこれらの１，３‐および１，４‐α‐Ｄ‐グルカン
４‐グルカノヒドロラーゼ酵素は、１９９６年９月２７日付で出願された同時係
属特許出願ＰＣＴ／ＵＳ９６／１５５７２で記載されている。 上記の修飾マイコデキストラナーゼを含有した洗濯洗剤および／または布帛ケ
ア組成物は、悪臭抑制と一緒に、処理された表面の改善された全体的クリーニン
グ性能および向上した消毒をもたらすことが、意外にもわかった。 これらのエンドデキストラナーゼおよびマイコデキストラナーゼ酵素は、全組
成物の１０−６０〜１重量％、好ましくは１０−５０〜０．５％の純粋修飾酵素
レベルで、本発明の組成物中に通常配合される。
【００３５】 本発明の目的に適した酵素にはタイプIIエンドグリコシダーゼがある。タイプ
IIエンドグリコシダーゼは、タンパク質および糖タンパク質の炭水化物単位の接
合部またはその近くに存在する結合を開裂させる酵素である。好ましくは、この
うようなタイプIIエンドグリコシダーゼは（タンパク質‐炭水化物接合部を構成
するグリコシド結合を含んだ）タンパク質‐炭水化物単位接合部の約３つのグリ
コシド結合のうち少くとも１つのグリコシド結合を開裂することができる。最も
好ましくは、このようなグリコシド結合は、タンパク質‐炭水化物単位接合部の
約２つのグリコシド結合に属する。タイプIIエンドグリコシダーゼは、Ｎ‐およ
びＯ‐結合糖タンパク質の公知コア構造で、特定のグリコシド結合に対するそれ
らの特異性によっても規定される。タイプIIエンドグリコシダーゼ酵素はＵＳ５
，３９５，５４１、ＵＳ５，０４１，２３６およびＵＳ５，３５６，８０３で詳
細に記載されており、それにはＥｎｄｏ‐Ｄ、Ｅｎｄｏ‐Ｈ、Ｅｎｄｏ‐Ｌ、Ｅ
ｎｄｏ‐Ｃ、Ｅｎｄｏ‐ＣII、Ｅｎｄｏ‐Ｆ‐Ｇａｌタイプ、Ｅｎｄｏ‐Ｆおよ
び／またはＰＮＧアーゼＦがある。グリコシド含有物質が結合した表面をきれい
にする方法、およびタイプIIエンドグリコシダーゼで表面から微生物を除去する
方法は、各々ＵＳ５，２３８，８４３およびＵＳ５，２５８，３０４で記載され
ている。 上記の修飾タイプIIエンドグリコシダーゼを含有した洗濯洗剤および／または
布帛ケア組成物は、改善された全体的クリーニング、特にグリコシド含有物質の
除去を行い、処理された表面の向上した消毒をもたらすことが、意外にもわかっ
た。
【００３６】 本発明の目的に適した他のタイプの酵素はリゾチームである。リゾチームはＮ
‐アセチルムラミン酸とＮ‐アセチルグルコサミンとの間で１，４‐β結合を加
水分解するムコペプチドグリコヒドロラーゼ酵素であり、そのためある微生物の
細胞壁にとり破壊的である。反芻動物胃リゾチームは、前腸を有する哺乳動物の
胃粘膜に特徴的なリゾチームである。 上記の修飾リゾチーム酵素を含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物
は、処理された表面の向上した消毒をもたらすことが、意外にもわかった。
【００３７】 本発明の目的に適した他の抗微生物酵素は、Sigma販売のLyticase酵素である
。この酵素は酵母細胞壁でポリ‐β‐１，３‐グルコースを開裂する。 上記の修飾Lyticase酵素を含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は
、処理された表面の向上した消毒をもたらすことが、意外にもわかった。
【００３８】 最後に、ＥＣ1.1.3.22のキサンチンオキシダーゼ酵素も本発明の組成物で考え
られる。キサンチンオキシダーゼはSigmaから市販されている。キサンチンオキ
シダーゼは鉄およびモリブデンを含有したフラビンタンパク質であって、ヒポキ
サンチンからキサンチン、次いで尿酸への酸化を触媒する。分子状酸素は双方の
反応にとりオキシダントであって、Ｈ２Ｏ２に還元される。キサンチンオキシダ
ーゼは、プリン誘導体、プテリジンおよび他のヘテロ環式化合物を含めた広範囲
の基質に対して活性である。キサンチンオキシダーゼは、好ましくはアルデヒド
エンハンサーを伴う。 上記の修飾キサンチンオキシダーゼ酵素を含有した洗濯洗剤および／または布
帛ケア組成物は、特にカロチノイドおよびポリフェノール系しみの改善されたク
リーニングを行い、処理された表面の向上した消毒をもたらすことが、意外にも
わかった。
【００３９】 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物中に含有される好ましい酵素
は、エキソ‐α‐Ｎ‐アセチルグルコサミニダーゼ（ＥＣ3.21.50）、エンド‐
β‐Ｎ‐アセチルグルコサミニダーゼ（ＥＣ3.21.96）、Ｎ‐アセチル‐β‐グ
ルコサミニダーゼ（ＥＣ3.2.1.52）、デキストラナーゼ（ＥＣ3.2.1.11）、リチ
カーゼ、キサンチンオキシダーゼ（ＥＣ1.1.3.22）、プロトカテク酸 ３，４‐
オキシドレダクターゼ（ＥＣ1.13.11.3）、カテコールジオキシゲナーゼ（ＥＣ1
.13.11.1）、リポキシゲナーゼ（ＥＣ1.13.11.12）およびそれらの混合物である
。
【００４０】 上記の酵素は、植物、動物、細菌、真菌および酵母起源のように、いかなる適
切な起源であってもよい。起源は更に中温性でもまたは好極限性（好冷性、好栄
養性、好熱性、好圧性、好アルカリ性、好酸性、好塩性など）でもよい。精製ま
たは非精製形のこれら酵素も用いてよい。現在では、本発明の洗濯洗剤および／
または布帛ケア組成物で性能効力を最大にさせるため、タンパク質／遺伝子工学
技術により野生型酵素を修飾することが慣例的である。例えば、変種はこのよう
な組成物の常用成分に対する酵素の適合性が増すようにデザインされる。一方、
酵素変種の至適ｐＨ、ブリーチまたはキラント安定性、触媒活性などが特定のク
リーニング用途と合うように調整されるよう、変種をデザインしてもよい。
【００４１】 特に、ブリーチ安定性の面では酸化されやすいアミノ酸について、および界面
活性剤適合性の面では表面電荷について、注意が払われるべきである。このよう
な酵素の等電点は一部の荷電アミノ酸の置換により修正してもよく、例えば等電
点の増加はアニオン性界面活性剤との適合性を改善する上で役立つ。酵素の安定
性は、例えば追加の塩橋を形成させ、金属結合部位を補強してキラント安定性を
増すことにより、更に高められる。
【００４２】 上記の修飾酵素は組成物の０．０００１〜２重量％の純粋修飾酵素レベルで洗
濯洗剤および／または布帛ケア組成物中に通常配合される。酵素は、別々な単独
成分（１種の酵素を含有した小球、顆粒、安定化液体など）として、または２種
以上の酵素の混合物（例えば、共顆粒）として加えることができる。
【００４３】 問題とされる触媒活性アミノ酸配列は、問題とされる成熟酵素の全アミノ酸配
列の全部‐または実質的に全部‐を含むかまたはからなるか、あるいは全配列と
実質的に同様の触媒（酵素）性質を留めた全配列の一部からなる。
【００４４】 問題とされるタイプの修飾酵素（酵素ハイブリッドまたは抗微生物ペプチドハ
イブリッド）並びにその製造および精製に関する詳細な記載は、当業界で公知で
ある〔例えば、ＷＯ９０／００６０９、ＷＯ９４／２４１５８およびＷＯ９５／
１６７８２、並びにGreenwood et al.,Biotechnology and Bioengineering,44(1
994)pp.1295-1305参照〕。酵素ハイブリッドの製法はＷＯ９１／１０７３２で記
載されており、そこではBacillus NICB 40250エンドグルカナーゼから誘導され
るコア領域を別なセルラーゼ酵素から誘導されるＣＢＤと組み合わせた、または
別なセルラーゼ酵素から誘導されるコア領域をBacillus NICB 40250エンドグル
カナーゼから誘導されるＣＢＤと組み合わせた、セルラーゼ酵素の新規誘導体が
構築されている。ＷＯ９５／１６７８２は、Trichoderma longibrachiatumにお
ける、異なるコア領域といくつかのＣＢＤとの組合せ、およびこれら新規端部切
取りセルラーゼタンパク質またはその誘導体のクローニングおよび高レベル発現
について記載している。
【００４５】 それらは、例えば、対象の酵素をコードするＤＮＡ配列に、リンカーでまたは
それなしで連結された、セルロース結合ドメインについてコードするＤＮＡの断
片から少くとも構成されるＤＮＡ構築体を宿主細胞中に導入し、形質転換された
宿主細胞を増殖させて、融合遺伝子を発現させることにより製造される。こうし
て得られる‐当業界では“融合タンパク質”とよく称される‐限定されないが、
１つの関連したタイプの組換え産物（酵素ハイブリッドおよび／または抗微生物
ペプチドハイブリッド）は、下記一般式のうち１つで記載される： Ａ‐ＣＢＤ‐ＭＲ‐Ｘ‐Ｂ Ａ‐Ｘ‐ＭＲ‐ＣＢＤ‐Ｂ 文字式において、ＣＢＤは少くともセルロース結合ドメイン（ＣＢＤ）自体を含
んだアミノ酸配列である； ＭＲ（中間領域；連結領域）は結合でも、または１〜約１００のアミノ酸残基、
特に２〜４０のアミノ酸残基、例えば２〜１５のアミノ酸残基からなる連結基で
もよい。ＭＲは、原則として、代わりに非アミノ酸リンカーであってもよい（下
記参照）。 Ｘは、対象の抗微生物酵素をコードするＤＮＡ配列によりコードされるポリペプ
チドのアミノ酸残基の上記された触媒（酵素）活性配列を含んだアミノ酸配列で
ある、および／または対象の抗微生物ペプチドをコードするポリペプチドのアミ
ノ酸残基の上記配列を含んだアミノ酸配列である。 部分ＡおよびＢは独立して任意である。存在するとき、部分ＡまたはＢはＣＢＤ
またはＸ部分の末端伸長部分を構成しており、１以上のアミノ酸残基を通常含ん
でいる。
【００４６】 そのため、特に、問題とされるタイプの酵素ハイブリッドおよび／または抗微
生物ペプチドハイブリッドにおけるＣＢＤが酵素ハイブリッドおよび／または抗
微生物ペプチドハイブリッドのＣ末端、Ｎ末端または内側に位置していることは
、上記から明らかであろう。同様に、問題とされるタイプの酵素ハイブリッドお
よび／または抗微生物ペプチドハイブリッドにおけるＸ部分も酵素ハイブリッド
および／または抗微生物ペプチドハイブリッドのＮ末端、Ｃ末端または内側に位
置している。
【００４７】 本発明の関連で対象の酵素ハイブリッドおよび／または抗微生物ペプチドハイ
ブリッドには、例えば２以上のＣＢＤが互いに直接連結されるか、またはスペー
サーもしくはリンカー配列（適切な長さのアミノ酸残基の配列から典型的になる
）で互いに離されるように、２以上のＣＢＤをもった酵素ハイブリッドおよび／
または抗微生物ペプチドハイブリッドがある。問題とされるタイプの酵素ハイブ
リッドおよび／または抗微生物ペプチドハイブリッドにおける２つのＣＢＤは、
例えば、上記のように‐ＭＲ‐Ｘ‐部分で互いに離されていてもよい。１以上の
セルロース結合ドメインを、セルラーゼコア領域のＮ末端および／またはＣ末端
部分に連結させてもよい。ＣＢＤのいかなる部分も選択、修飾、端部切取りなど
しうる。
【００４８】 好ましくは、タンパク質分解に対する安定性に関して、問題とされるタイプの
酵素ハイブリッドおよび／または抗微生物ペプチドハイブリッドの構築で注意が
払われる。２およびマルチドメインタンパク質は、そのドメインをつなぐリンカ
ー領域のタンパク質分解開裂を特にうけやすい。このような開裂を起こすプロテ
アーゼには、例えば、広い基質特異性をよく示すことが知られたズブチリシンが
ある〔例えば、Gron et al.,Biochemistry,31(1992),pp.6011-6018；Teplyakov
et al.,Protein Engineering,5(1992),pp.413-420参照〕。真核生物におけるリ
ンカー残基のグリコシル化は、タンパク質分解を防ぐ１つの自然法である。もう
１つは、周辺プロテアーゼに好まれにくいアミノ酸を用いることである。そのリ
ンカーの長さは、プロテアーゼによるアクセス性に関連した役割も果たす。どの
“解決策”が最適であるかは、酵素ハイブリッドおよび／または抗微生物ペプチ
ドハイブリッドが機能するはずの環境に依存している。新たな酵素ハイブリッド
および／または抗微生物ペプチドハイブリッド分子を構築するときには、好まし
くはリンカー安定性に注意が払われる。
【００４９】プラスミド ２以上のポリペプチドの断片から誘導されるアミノ酸配列を有した融合タンパ
ク質を発現させられるプラスミドの製法は、当業界で周知である（例えば、ＷＯ
９０／００６０９およびＷＯ９５／１６７８２参照）。発現カセットは適切な細
胞宿主でエピソーム維持のために複製系内に導入しても、または複製系なしで供
して、それを宿主ゲノム中に組み込んでもよい。そのＤＮＡは、形質転換、マイ
クロインジェクションなどのような公知の技術に従い、宿主中に導入してもよい
。
【００５０】 融合遺伝子が適切な宿主中に導入されたら、その宿主は融合遺伝子を発現させ
るために増殖させられる。通常、融合遺伝子の分泌を行わせるシグナル配列を加
えることが更に望まれる。有用な遺伝子の典型例は： １） シグナル配列‐（プロペプチド）‐炭水化物結合ドメイン‐リンカー‐
対象の抗微生物酵素または抗微生物ペプチド配列、または ２） シグナル配列‐（プロペプチド）‐対象の抗微生物酵素または抗微生物
ペプチド配列‐リンカー‐炭水化物結合ドメイン であって、上記においてプロペプチド配列は通常５〜１００、例えば５〜２５の
アミノ酸残基を含んでいる。組換え産物はグリコシル化しても、または非グリコ
シル化でもよい。
【００５１】 セルロース結合ドメイン（ＣＢＤ） 本関係において、“ＣＢＤを含むアミノ酸配列、セルロース結合ドメインまた
はＣＢＤ”という用語は、セルロース基質へセルラーゼを結合させられるアミノ
酸配列を示した意味である（例えば、P.Kraulis et al.,Determination of the
three-dimensional structure of the C terminal domain of cellobiohydrolas
e I from Trichoderma reesei.A study using nuclear magnetic resonance and
hybrid distance geometry-dynamically simulated annealing（Trichoderma r
eesei由来セロビオヒドロラーゼＩのＣ末端ドメインの三次元構造の決定．核磁
気共鳴およびハイブリッドディスタンスジオメトリー‐動的シミュレート化アニ
ーリングを用いた研究）.Biochemistry,28:7241-7257,1989で記載のとおり）。
セルロース結合ドメインの分類および性質はP.Tomme et al.,the symposium “E
nzymatic degradation of insoluble polysaccharides”（不溶性多糖類の酵素
分解）(ACS Symposium Series 618,edited by J.N.Saddler and M.H.Penner,ACS
,1995)で示されている。
【００５２】 セルロース結合（および他の炭水化物結合）ドメインは、基質加水分解向け活
性部位を含む触媒ドメインおよび問題とされる炭水化物基質への結合向け炭水化
物結合ドメインから典型的に構成される、特に加水分解酵素（ヒドロラーゼ）に
おいて、２以上のポリペプチドアミノ酸配列領域からなる大きなポリペプチドま
たはタンパク質の内在性部分として存在するポリペプチドアミノ酸配列である。
このような酵素は２以上の触媒ドメインと１，２または３つの炭水化物結合ドメ
インとを含み、更にそれらは炭水化物結合ドメインを触媒ドメインと連結させる
１以上のポリペプチドアミノ酸配列領域を含むことがあり、後者のタイプの領域
は通常“リンカー”と称される。
【００５３】 セルロース結合ドメインを有する加水分解酵素の例はセルラーゼ、キシラナー
ゼ、マンナナーゼ、アラビノフラノシダーゼ、アセチルエステラーゼおよびキチ
ナーゼである。“セルロース結合ドメイン”は藻類、例えば紅藻Porphyra purpu
reaにおいて非加水分解性多糖結合タンパク質の形でもみられる〔P.Tomme et al
.,Cellulose-binding domains - Classification and Properties in Enzymatic Degradation of Insoluble Carbohydrates （セルロース結合ドメイン‐不溶性
炭水化物の酵素分解における分類および性質）,John N.Saddler and Michael H.
Penner (Eds.),ACS Symposium Series,No.618(1996)参照〕。しかしながら、（
“セルロース結合ドメイン”としてP.Tomme et al.（前掲）により分類および言
及された）公知ＣＢＤのほとんどはセルラーゼおよびキシラナーゼに由来してい
る。
【００５４】 本関係において、“セルロース結合ドメイン”という用語は後者の文献（P.To
mme et al.,前掲）と同様に理解されるような意味である。P.Tommeらの文献では
１２０以上の“セルロース結合ドメイン”を１０ファミリー（Ｉ〜Ｘ）に分類し
ており、それは基質結合のメカニズムに関して異なる機能または役割を有するこ
とがある。しかしながら、新たなファミリー例および追加ファミリーは将来に現
れるであろうと予想される。
【００５５】 ＣＢＤが存在するタンパク質／ポリペプチド（例えば、酵素、典型的にはセル
ラーゼのような加水分解酵素）において、ＣＢＤはＮおよびＣ末端にあるか、ま
たは内部にある。 ＣＢＤ自体を構成するポリペプチドまたはタンパク質（例えば、加水分解酵素
）の部分は、典型的には約３０以上で約２５０未満のアミノ酸残基からなる。例
えば、P.Tomme et al（前掲）でファミリーＩに掲載および分類されたＣＢＤは
３３〜３７アミノ酸残基からなり、ファミリーIIａに掲載および分類されたもの
は９５〜１０８アミノ酸残基からなり、ファミリーVIに掲載および分類されたも
のは８５〜９２アミノ酸残基からなるが、ファミリーVIIに掲載および分類され
た（Clostridium thermocellum由来セルラーゼから誘導される）１つのＣＢＤは
２４０アミノ酸残基からなる。したがって、ＣＢＤ自体を構成するアミノ酸配列
の分子量は、典型的には約４〜約４０ｋＤの範囲、通常約３５ｋＤ以下である。
【００５６】 セルロース結合ドメインは、H.Stalbrand et al.,Applied and Environmental
Microbiology,Mar.1995,pp.1090-1097；E.Brun et al.,(1995) Eur.J.Biochem.
231,pp.142-148；J.B.Coutinho et al.,(1992) Molecular Microbiology,6(9),p
p.1243-1252で記載されたような組換え技術で作製できる。
【００５７】 例えばセルラーゼのセルロース結合ドメインを単離するために、いくつかの遺
伝子工学アプローチが使える。１つの方法では制限酵素を用いて遺伝子の一部を
除去し、次いで残りの遺伝子‐ベクター断片をフレーム内で融合させて、特定遺
伝子断片について端部切取りされたタンパク質をコードする変異遺伝子を得る。
もう１つの方法では、ＤＮＡの５′および３′末端から外側でまたは遺伝子内の
制限ギャップから内側でヌクレオチドを系統的に欠損させるために、Ｂａ１３１
のようなエキソヌクレアーゼの使用を伴う。これらの遺伝子欠損法では短縮遺伝
子分子をコードした変異遺伝子をもたらし、その発現産物が基質結合（例えば、
セルロース結合）能力について評価される。結合能力を評価する上で適した基質
にはセルロース物質、例えばAvicelTMおよびコットン繊維がある。他の物質には
、問題とされるタンパク質のポリペプチド鎖の残部からＣＢＤ、例えば末端ＣＢ
Ｄを開裂させうる選択的なまたは特定のプロテアーゼの使用がある。
【００５８】 （上記で）既に示されたように、基質結合（炭水化物結合）領域をコードする
ヌクレオチド配列がｃＤＮＡまたは染色体ＤＮＡとして同定されると、それは対
象の酵素または酵素活性アミノ酸配列をコードするＤＮＡ配列にそれを融合させ
るために様々な手法で操作される。炭水化物結合アミノ酸配列をコードするＤＮ
Ａ断片および対象の酵素または酵素活性アミノ酸配列をコードするＤＮＡ配列は
、次いでリンカーでまたはそれなしで連結される。次いで、得られた連結ＤＮＡ
は発現を行わせるために様々な手法で操作される。好ましい微生物発現宿主には
、あるAspergillus種（例えば、A.nigerまたA.oryzae）、Bacillus種、およびEs
cherichia coli またはSaccharomyces cerevisiaeのような生物がある。
【００５９】 本発明の目的にとり好ましいＣＢＤは、Trichoderma reeseiからのＣＢＤ Ｃ
ＢＨII、Cellulomonas fimiからのＣＢＤ ＣｅｎＣ、ＣｅｎＡおよびＣｅｘ、T
richoderma reeseiからのＣＢＤ ＣＢＨＩ、Clostridium cellulovoransからの
ＣＢＤ Cellulozome、Thermonospora fuscaからのＣＢＤ Ｅ３、Clostridium s
tecorarium(NCIMB11754)ＸｙｎＡからのＣＢＤダイマー、Bacillus agaradheren
s(NCIMB40482)からのＣＢＤ、および／またはHumicola insolensからのＣＢＤフ
ァミリー４５からなる群より選択される。本発明の目的にとり更に好ましいＣＢ
Ｄは、Cellulomonas fimiからのＣＢＤ ＣｅｎＣ、Clostridium cellulovorans
からのＣＢＤ CellulozomeおよびNovo Nordisk A/Sから商品名“Carezyme”で販
売されている真菌Humicola insolensセルラーゼ由来のＣＢＤである。Carezyme
は、約４３ｋＤａの分子量を有して、セルロース分解活性を示す、Humicola ins
olens ＤＳＭ１８００に由来したファミリー４５のエンドグルカナーゼである。
【００６０】 連結領域 “リンカー”、“連結領域”または“中間領域‐ＭＲ”という用語は、ＣＢＤ
に隣接して、抗微生物酵素の触媒活性アミノ酸配列および／または抗微生物ペプ
チドのアミノ酸配列にそれをつなげる領域を示す意味である。存在するとき、こ
の連結は化学的にまたは組換え技術により行える。
【００６１】 異なる起源のＣＢＤを有した酵素の発現について記載する組換え技術の例は、
S.Karita et al.,(1996) Journal of Fermentation and Bioengineering,Vol.81
,No.6,pp.553-556で記載されている。好ましい連結領域はアミノ酸連結領域（ペ
プチド）であって、その一部例はN,R.Gilkes et al.,Microbiol.Rev.55,1991,pp
.303-315で記載されている。連結領域は１〜約１００のアミノ酸残基、特に２〜
４０のアミノ酸残基、例えば２〜１５のアミノ酸残基からなる。上記のように、
周辺プロテアーゼに好まれにくいアミノ酸を用いることが好ましい。適切なアミ
ノ酸連結領域は、Humicola insolensファミリー４５セルラーゼリンカー、Klebs
iella pneumoniaeのＮｉｆＡ遺伝子-ＣｉＰリンカー、E.coli ＯｍｐＡ遺伝子-
ＣｉＰリンカー、Ｅ３セルラーゼThermonospora fuscaリンカーおよびＣｅｎＡ
セルラーゼリンカー、好ましくはHumicola insolensファミリー４５セルラーゼ
リンカーおよびＥ３セルラーゼThermonospora fuscaリンカーである。
【００６２】 “非アミノ酸”と称される非アミノ酸／タンパク質化合物も、ＣＢＤへの触媒
活性アミノ酸配列の連結に使える： １）適切な非アミノ酸連結領域は、１９９６年１月のShearwater polymers,Inc.
カタログで記載されたポリエチレングリコール誘導体、例えば求核性ＰＥＧ、カ
ルボキシルＰＥＧ、求電子活性化ＰＥＧ、スルフヒドリル選択的ＰＥＧ、ヘテロ
官能性ＰＥＧ、ビオチンＰＥＧ、ビニル誘導体、ＰＥＧシランおよびＰＥＧリン
脂質である。特に、適切な非アミノ酸連結領域は、ヘテロ官能性ＰＥＧ、Shearw
aterからの（Ｘ‐ＰＥＧ‐Ｙ）ポリマー、例えばＰＥＧ（ＮＰＣ）２、ＰＥＧ‐
（ＮＨ２）２、ｔ‐ＢＯＣ‐ＮＨ‐ＰＥＧ‐ＮＨ２、ｔ‐ＢＯＣ‐ＮＨ‐ＰＥＧ
‐ＣＯ２ＮＨＳ、ＯＨ‐ＰＥＧ‐ＮＨ‐ｔＢＯＣ、ＦＭＯＣ‐ＮＨ‐ＰＥＧ‐Ｃ
Ｏ２ＮＨＳまたはＰＥＧ（ＮＰＣ）２、SigmaからのＭＷ３４００、Aldrichから
の水中グルタルジアルデヒド５０ｗｔ％溶液、Sigmaからのジサクシニミジルス
ベレート（ＤＳＳ）、Sigmaからのγ‐マレイミド酪酸Ｎ‐ヒドロキシサクシン
イミドエステル（ＧＭＢＳ）、Sigmaからの１‐エチル‐３‐（３‐ジメチルア
ミノプロピル）カルボジイミド塩酸塩（ＥＤＣ）およびSigmaからのジメチルス
ベリミデート塩酸塩（ＤＭＳ）である。 ２）他の適切な非アミノ酸連結領域は、１‐エチル‐３‐（３‐ジメチルアミノ
プロピル）カルボジイミド、Ｎ‐エチル‐５‐フェニルイソキサゾリウム‐３‐
スルホネート、１‐シクロヘキシル‐３‐（２‐モルホリノエチル）カルボジド
メト‐ｐ‐トルエンスルホネート、Ｎ‐エトキシカルボニル‐２‐エトキシ‐１
，２‐ジヒドロキノリンまたはグルタルアルデヒドである。 ３）Pierce Companyの１９９９／２０００Pierce Products Catalogueで“架橋
試薬”の見出しで記載されたクロスリンカー：ＳＭＰＨ、ＳＭＣＣ、ＬＣ‐ＳＭ
ＣＣ化合物、好ましくはSulfo-ＫＭＵＳ化合物も適切である。 好ましい化学連結領域は、ShearwaterからのＰＥＧ（ＮＰＣ）２、（ＮＨ２）
２‐ＰＥＧ、ｔ‐ＢＯＣ‐ＮＨ‐ＰＥＧ‐ＮＨ２、ＭＡＬ‐ＰＥＧ‐ＮＨＳ、Ｖ
Ｓ‐ＰＥＧ‐ＮＨＳポリマーおよび／またはPierceからのSulfo-ＫＭＵＳ化合物
である。
【００６３】洗剤成分 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、少くとも１種の追加洗剤
および／または布帛ケア成分を含まねばならない。これら追加成分の性質そのも
の、およびその配合レベルは、組成物の物理的形態、およびそれが用いられるク
リーニング操作の性質に依存する。 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、好ましくは、カチオン性
、アニオン性および／またはノニオン性界面活性剤および／または漂白剤から選
択される洗剤成分を更に含む。
【００６４】 本発明による洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物には、液体、ペースト、
ゲル、固形石鹸、錠剤、スプレー、フォーム、粉末または顆粒形態がある。顆粒
組成物は“コンパクト”形態でもよく、液体組成物は“濃縮”形態でもよい。
【００６５】 本発明の組成物は、例えば、手および機械洗濯洗剤組成物、例えば洗濯液添加
組成物および汚れた布帛の浸漬および／または前処理向けに適した組成物、すす
ぎ液添加布帛柔軟剤組成物として処方してよい。布帛の前または後処理物には、
ゲル、スプレーおよび液体布帛ケア組成物がある。柔軟剤の存在下または不在下
におけるすすぎサイクルも考えられる。
【００６６】 洗濯機洗浄法で使用に適した組成物として処方されるとき、本発明の組成物は
、好ましくは、界面活性剤およびビルダー化合物の双方と、好ましくは有機ポリ
マー化合物、漂白剤、追加酵素、起泡抑制剤、分散剤、ライムソープ分散剤、汚
れ懸濁および再付着防止剤、および腐食抑制剤から選択される１種以上の洗剤成
分を更に含有している。洗濯組成物は追加洗剤成分として柔軟剤も含有すること
ができる。
【００６７】 本発明の組成物は、固体または液体形態で洗剤添加製品としても使える。この
ような添加製品は慣用的洗剤組成物の性能を補強または増強させるためにある。 必要であれば、本洗濯洗剤組成物の密度は２０℃で測定された組成物で４００
〜１２００ｇ／Ｌ、好ましくは６００〜９５０ｇ／Ｌである。
【００６８】 本組成物の“コンパクト”形態は、密度と、組成面では無機フィラー塩の量で
最もよく反映される；無機フィラー塩は粉末形態をした洗剤組成物の慣用成分で
ある；慣用的な洗剤組成物では、フィラー塩は実質量、典型的には全組成物の１
７〜３５重量％で存在する。コンパクト組成物では、フィラー塩は全組成物の１
５重量％を超えない、好ましくは組成物の１０％を超えない、最も好ましくは５
％を超えない量で存在する。本組成物で意味されるような無機フィラー塩は、サ
ルフェートおよびクロリドのアルカリおよびアルカリ土類金属塩から選択される
。好ましいフィラー塩は硫酸ナトリウムである。
【００６９】 本発明による液体洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は“濃縮形態”でも
よく、このような場合に、本発明による液体洗濯洗剤および／または布帛ケア組
成物は慣用的な液体洗剤と比較して少量の水を含有している。典型的には、濃縮
液体洗剤の水分は、好ましくは洗剤組成物の４０重量％未満、更に好ましくは３
０％未満、最も好ましくは２０％未満である。
【００７０】 界面活性剤系 本発明による洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、好ましくは、界面活
性剤がカチオン性、ノニオン性および／またはアニオン性界面活性剤から選択で
きる、界面活性剤系を含んでいる。カチオン性、アニオン性および／またはノニ
オン性界面活性剤を更に含有した本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成
物は、改善された消毒および改善されたクリーニング／ホワイトニング効果をも
たらすことが、意外にもわかった。
【００７１】 界面活性剤は典型的には０．１〜６０重量％のレベルで存在する。更に好まし
い配合レベルは、本発明による洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物の１〜３
５重量％、最も好ましくは１〜３０重量％である。
【００７２】 界面活性剤は、好ましくは、組成物中に存在する酵素成分と適合するように処
方される。液体またはゲル組成物では、界面活性剤は、これらの組成物中で酵素
の安定性を促すか、またはそれを少くとも分解しないように処方されることが、
最も好ましい。
【００７３】 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物で使用に適したカチオン性洗
浄界面活性剤は、１つの長鎖ヒドロカルビル基を有するものである。このような
カチオン性界面活性剤の例には、アンモニウム界面活性剤、例えばアルキルトリ
メチルアンモニウムハロゲナイド、および下記式を有する界面活性剤がある： 〔Ｒ２（ＯＲ３）ｙ〕〔Ｒ４（ＯＲ３）ｙ〕２Ｒ５Ｎ＋Ｘ− 上記式中Ｒ２はアルキル鎖中に約８〜約１８の炭素原子を有するアルキルまたは
アルキルベンジル基である；各Ｒ３は‐ＣＨ２ＣＨ２‐、‐ＣＨ２ＣＨ（ＣＨ３ ）‐、‐ＣＨ２ＣＨ（ＣＨ２ＯＨ）‐、‐ＣＨ２ＣＨ２ＣＨ２‐およびそれらの
混合物からなる群より選択される；各Ｒ４はＣ１‐Ｃ４アルキル、Ｃ１‐Ｃ４ヒ
ドロキシアルキル、２つのＲ４基を連結して形成されたベンジル環構造体、‐Ｃ
Ｈ２ＣＨＯＨ‐ＣＨＯＨＣＯＲ６ＣＨＯＨＣＨ２ＯＨ（Ｒ６は約１０００以下の
分子量を有するヘキソースまたはヘキソースポリマーである）、およびｙが０で
ないとき水素からなる群より選択される；Ｒ５はＲ４と同様であるか、またはＲ ２ ＋Ｒ５の炭素原子の総数が約１８以下となるアルキル鎖である；各ｙは０〜約
１０であって、ｙ値の合計は０〜約１５である；Ｘはいずれか適合しうるアニオ
ンである。
【００７４】 本発明に適した四級アンモニウム界面活性剤は下記式（Ｉ）を有している：
【化１】 式Ｉ 上記式中Ｒ１は短鎖長アルキル（Ｃ６‐Ｃ１０）または下記式（II）のアルキル
アミドアルキルである：
【化２】 式II （ｙは２〜４、好ましくは３である）； 上記式中Ｒ２はＨまたはＣ１‐Ｃ３アルキルである； 上記式中ｘは０〜４、好ましくは０〜２、最も好ましくは０である； 上記式中Ｒ３、Ｒ４およびＲ５は同一であるかまたは異なっており、短鎖アルキ
ル（Ｃ１‐Ｃ３）または下記式IIIのアルコキシル化アルキルである；
【化３】 式III （Ｒ６はＣ１‐Ｃ４であり、ｚは１または２である） 上記式中Ｘ−は対イオン、好ましくはハライド、例えばクロリドまたはメチル硫
酸イオンである。
【００７５】 好ましい四級アンモニウム界面活性剤は、Ｒ１がＣ８、Ｃ１０またはそれらの
混合物、ｘ＝０、Ｒ３、Ｒ４＝ＣＨ３およびＲ５＝ＣＨ２ＣＨ２ＯＨである、式
Ｉで定義されたようなものである。
【００７６】 高度に好ましいカチオン性界面活性剤は、下記式を有した、本組成物で有用な
水溶性四級アンモニウム化合物である： Ｒ１Ｒ２Ｒ３Ｒ４Ｎ＋Ｘ− （ｉ） 上記式中Ｒ１はＣ８‐Ｃ１６アルキルであり、Ｒ２、Ｒ３およびＲ４の各々は独
立してＣ１‐Ｃ４アルキル、Ｃ１‐Ｃ４ヒドロキシアルキル、ベンジルおよび‐
（Ｃ２Ｈ４０）ｘＨ（ｘは２〜５の値を有する）であり、Ｘはアニオンである。
Ｒ２、Ｒ３またはＲ４のうち１以下はベンジルでなければならない。 Ｒ１にとり好ましいアルキル鎖長はＣ１２‐Ｃ１５であり、特にそのアルキル
基はココナツまたはパーム核脂肪から誘導される鎖長の混合物であるか、あるい
はオレフィンビルドアップまたはオキソアルコール合成により合成で誘導される
。Ｒ２、Ｒ３およびＲ４にとり好ましい基はメチルおよびヒドロキシエチル基で
あり、アニオンＸはハライド、メト硫酸、酢酸およびリン酸イオンから選択され
る。
【００７７】 ここで使用に適した式（ｉ）の四級アンモニウム化合物の例は以下である： ココナツトリメチルアンモニウムクロリドまたはブロミド ココナツメチルジヒドロキシエチルアンモニウムクロリドまたはブロミド デシルトリエチルアンモニウムクロリド デシルジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリドまたはブロミド Ｃ12-15ジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリドまたはブロミド ココナツジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロリドまたはブロミド ミリスチルトリメチルアンモニウムメチルサルフェート ラウリルジメチルベンジルアンモニウムクロリドまたはブロミド ラウリルジメチル（エテノキシ）４アンモニウムクロリドまたはブロミド コリンエステル（Ｒ１がＣＨ２‐ＣＨ２‐Ｏ‐Ｃ（＝Ｏ）‐Ｃ12-14アルキルで
あり、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４がメチルである、式（ｉ）の化合物） ジアルキルイミダゾリン（式（ｉ）の化合物）
【００７８】 ここで有用な他のカチオン性界面活性剤は、１９８０年１０月１４日付で発行
されたCambreのＵＳ特許４，２２８，０４４および欧州特許出願ＥＰ０００，２
２４でも記載されている。
【００７９】 アルキルフェノールのポリエチレン、ポリプロピレンおよびポリブチレンオキ
シド縮合物は本発明の界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として使用に適して
おり、ポリエチレンオキシド縮合物が好ましい。これらの化合物には、直鎖また
は分岐鎖配置で炭素原子約６〜約１４、好ましくは炭素原子約８〜約１４のアル
キル基を有するアルキルフェノールと、アルキレンオキシドとの縮合産物がある
。好ましい態様において、エチレンオキシドは、アルキルフェノール１モル当た
り約２〜約２５モル、更に好ましくは約３〜約１５モルのエチレンオキシドに相
当する量で存在する。このタイプの市販ノニオン性界面活性剤には、ＧＡＦ Cor
porationから販売されているIgepalTMCO-630、すべてRohm & Haas Companyから
販売されているTritonTMX-45、X-114、X-100およびX-102がある。これらの界面
活性剤はアルキルフェノールアルコキシレート（例えば、アルキルフェノールエ
トキシレート）と通常称される。
【００８０】 一級および二級脂肪族アルコールと約１〜約２５モルのエチレンオキシドとの
縮合産物が、本発明のノニオン性界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として使
用に適している。脂肪族アルコールのアルキル鎖は直鎖または分岐、一級または
二級であり、通常約８〜約２２の炭素原子を有している。炭素原子約８〜約２０
、更に好ましくは炭素原子約１０〜約１８のアルキル基を有するアルコールと、
アルコール１モル当たり約２〜約１０モルのエチレンオキシドとの縮合産物が好
ましい。アルコール１モル当たり約２〜約７モルのエチレンオキシド、最も好ま
しくは２〜５モルのエチレンオキシドが上記の縮合産物中に存在する。このタイ
プの市販ノニオン性界面活性剤の例には、双方ともUnion Carbide Corporation
から販売されているTergitolTM15-S-9（Ｃ１１‐Ｃ１５直鎖アルコールとエチレ
ンオキシド９モルとの縮合産物）、TergitolTM24-L-6 NMW（Ｃ１２‐Ｃ１４一級
アルコールとエチレンオキシド６モルとの、狭い分子量分布の縮合産物）；Shel
l Chemical Companyから販売されているNeodolTM45-9（Ｃ１４‐Ｃ１５直鎖アル
コールとエチレンオキシド９モルとの縮合産物）、NeodolTM23-3（Ｃ１２‐Ｃ１ ３ 直鎖アルコールとエチレンオキシド３．０モルとの縮合産物）、NeodolTM45-7
（Ｃ１４‐Ｃ１５直鎖アルコールとエチレンオキシド７モルとの縮合産物）、Ne
odolTM45-5（Ｃ１４‐Ｃ１５直鎖アルコールとエチレンオキシド５モルとの縮合
産物）；The Procter & Gamble Companyから販売されているKyroTMＥＯＢ（Ｃ１ ３ ‐Ｃ１５アルコールとエチレンオキシド９モルとの縮合産物）；Hoechstから
販売されているGenapol LA O3OまたはO50（Ｃ１２‐Ｃ１４アルコールとエチレ
ンオキシド３または５モルとの縮合産物）がある。これらの産物におけるＨＬＢ
の好ましい範囲は８〜１１、最も好ましくは８〜１０である。
【００８１】 本発明の界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として、約６〜約３０の炭素原
子、好ましくは約１０〜約１６の炭素原子をもつ疎水基と、約１．３〜約１０、
好ましくは約１．３〜約３、最も好ましくは約１．３〜約２．７の糖単位をもつ
多糖、例えばポリグリコシドの親水基とを有する、１９８６年１月２１日付で発
行されたLlenadoのＵＳ特許４，５６５，６４７で開示されたアルキル多糖も有
用である。５または６つの炭素原子を有する還元糖も使用でき、例えばグルコー
ス、ガラクトースおよびガラクトシル部分がグルコシル部分の代わりに使用でき
る（場合により、疎水基が２、３、４位などに結合されて、グルコシドまたはガ
ラクトシドの代わりにグルコースまたはガラクトースを与える）。例えば、追加
糖単位の１つの位置と先の糖単位の２、３、４および／または６位との間に、糖
間結合が存在していてもよい。
【００８２】 好ましいアルキルポリグリコシドは下記式を有している： Ｒ２Ｏ（ＣｎＨ２ｎＯ）ｔ（グリコシル）ｘ 上記式中Ｒ２はアルキル、アルキルフェニル、ヒドロキシアルキル、ヒドロキシ
アルキルフェニルおよびそれらの混合物からなる群より選択される（アルキル基
は約１０〜約１８、好ましくは約１２〜約１４の炭素原子を有する）；ｎは２ま
たは３、好ましくは２である；ｔは０〜約１０、好ましくは０である；ｘは約１
．３〜約１０、好ましくは約１．３〜約３、最も好ましくは約１．３〜約２．７
である。グリコシルは、好ましくはグルコースから誘導される。これらの化合物
を製造するためには、アルコールまたはアルキルポリエトキシアルコールを最初
に形成させ、その後グルコースまたはグルコース源と反応させてグルコシド（１
位に結合）を形成させる。追加グリコシル単位も、それらの１位と先のグリコシ
ル単位の２、３、４および／または６位、好ましくは主に２位との間で結合させ
てよい。
【００８３】 プロピレンオキシドとプロピレングリコールとの縮合により形成された疎水性
ベースとエチレンオキシドとの縮合産物も、本発明の追加ノニオン性界面活性剤
系として使用に適している。これら化合物の疎水性部分は好ましくは約１５００
〜約１８００の分子量を有して、非水溶性を示す。この疎水性部分へのポリオキ
シエチレン部分の付加は全体的に分子の水溶性を増す傾向があり、産物の液性は
ポリオキシエチレン含有率が縮合産物の全重量の約５０％のところまでに留めら
れるが、これは約４０モル以内のエチレンオキシドとの縮合に相当する。このタ
イプの化合物の例には、ＢＡＳＦから販売されている、ある種の市販PlurafacTM LF404およびPluronicTM界面活性剤がある。
【００８４】 本発明のノニオン性界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として、プロピレン
オキシドとエチレンジアミンとの反応から得られる産物と、エチレンオキシドと
の縮合産物も、使用に適している。これら産物の疎水性部分はエチレンジアミン
および過剰プロピレンオキシドの反応産物からなり、通常約２５００〜約３００
０の分子量を有する。この疎水性部分は、縮合産物が約４０〜約８０重量％のポ
リオキシエチレンを含んで、約５０００〜約１１，０００の分子量を有する程度
まで、エチレンオキシドと縮合される。このタイプのノニオン性界面活性剤の例
には、ＢＡＳＦから販売されている、ある種の市販TetronicTM化合物がある。
【００８５】 本発明の界面活性剤系のノニオン性界面活性剤として、アルキルフェノールの
ポリエチレンオキシド縮合物、一級および二級脂肪族アルコールと約１〜約２５
モルのエチレンオキシドとの縮合産物、アルキル多糖、およびそれらの混合物が
、使用上好ましい。３〜１５のエトキシ基を有するＣ８‐Ｃ１４アルキルフェノ
ールエトキシレート、２〜１０のエトキシ基を有するＣ８‐Ｃ１８アルコールエ
トキシレート（好ましくはＣ１０平均）、およびそれらの混合物が最も好ましい
。
【００８６】 高度に好ましいノニオン性界面活性剤は、下記式のポリヒドロキシ脂肪酸アミ
ド界面活性剤である：
【化４】 上記式中Ｒ１はＨであるか、あるいはＲ１はＣ1-4 ヒドロカルビル、２‐ヒドロ
キシエチル、２‐ヒドロキシプロピルまたはそれらの混合物であり、Ｒ２はＣ5- 31 ヒドロカルビルであり、Ｚは直鎖ヒドロカルビル鎖とその鎖に直接結合された
少くとも３つのヒドロキシルとを有するポリヒドロキシヒドロカルビル、または
そのアルコキシル化誘導体である。好ましくは、Ｒ１はメチルであり、Ｒ２は直
鎖Ｃ11-15アルキルまたはＣ16-18アルキルまたはアルケニル鎖、例えばココナツ
アルキル、またはそれらの混合物であり、Ｚは還元アミノ化反応でグルコース、
フルクトース、マルトース、ラクトースのような還元糖から誘導される。
【００８７】 用いられる適切なアニオン性界面活性剤は、"The Journal of the American O
il Chemists Society",52 (1975),pp.323-329に従い気体ＳＯ３でスルホン化さ
れたＣ８‐Ｃ２０カルボン酸（即ち、脂肪酸）の直鎖エステルを含めた、直鎖ア
ルキルベンゼンスルホネート、アルキルエステルスルホネート界面活性剤である
。適切な出発物質には、獣脂、パーム油などから誘導されるような天然脂肪物質
がある。
【００８８】 特に洗濯適用向けに好ましいアルキルエステルスルホネート界面活性剤には、
下記構造式のアルキルエステルスルホネート界面活性剤がある：
【化５】 上記式中Ｒ３はＣ８‐Ｃ２０ヒドロカルビル、好ましくはアルキル、またはそれ
らの組合せであり、Ｒ４はＣ１‐Ｃ６ヒドロカルビル、好ましくはアルキル、ま
たはそれらの組合せであり、Ｍはアルキルエステルスルホネートと水溶性塩を形
成するカチオンである。適切な塩形成カチオンには、ナトリウム、カリウムおよ
びリチウムのような金属、置換または非置換アンモニウムカチオン、例えばモノ
エタノールアミン、ジエタノールアミンおよびトリエタノールアミンがある。好
ましくは、Ｒ３はＣ１０‐Ｃ１６アルキルであり、Ｒ４はメチル、エチルまたは
イソプロピルである。Ｒ３がＣ１０‐Ｃ１６アルキルであるメチルエステルスル
ホネートが特に好ましい。
【００８９】 他の適切なアニオン性界面活性剤には、式ＲＯＳＯ３Ｍの水溶性塩または酸で
あるアルキルサルフェート界面活性剤があり、ここでＲは好ましくはＣ１０‐Ｃ ２４ ヒドロカルビル、好ましくはＣ１０‐Ｃ２０アルキル部分を有するアルキル
またはヒドロキシアルキル、更に好ましくはＣ１２‐Ｃ１８アルキルまたはヒド
ロキシアルキルであり、ＭはＨまたはカチオン、例えばアルカリ金属カチオン（
例えばナトリウム、カリウム、リチウム）、アンモニウムまたは置換アンモニウ
ム（例えば、メチル‐、ジメチル‐およびトリメチル‐アンモニウムカチオン、
およびテトラメチルアンモニウムおよびジメチルピペリジニウムカチオンのよう
な四級アンモニウムカチオン、およびエチルアミン、ジエチルアミン、トリエチ
ルアミンのようなアルキルアミンから誘導される四級アンモニウムカチオン、お
よびそれらの混合物など）である。典型的には、Ｃ１２‐Ｃ１６アルキル鎖は低
い洗浄温度（例えば約５０℃以下）で好ましく、Ｃ１６‐Ｃ１８アルキル鎖は高
い洗浄温度（例えば約５０℃以上）で好ましい。
【００９０】 洗浄目的に有用な他のアニオン性界面活性剤も、本発明の洗濯洗剤および／ま
たは布帛ケア組成物中に含有させることができる。これらには、石鹸の塩（例え
ば、ナトリウム、カリウム、アンモニウムおよび置換アンモニウム塩、例えばモ
ノ、ジおよびトリエタノールアミン塩を含む）、Ｃ８‐Ｃ２２一級または二級ア
ルカンスルホネート、Ｃ８‐Ｃ２４オレフィンスルホネート、例えば英国特許明
細書第１，０８２，１７９号で記載されたように、アルカリ土類金属シトレート
の熱分解産物のスルホン化により製造されるスルホン化ポリカルボン酸、Ｃ８‐
Ｃ２４アルキルポリグリコールエーテルサルフェート（１０モル以内のエチレン
オキシドを含む）；アルキルグリセロールスルホネート、脂肪アシルグリセロー
ルスルホネート、脂肪オレイルグリセロールサルフェート、アルキルフェノール
エチレンオキシドエーテルサルフェート、パラフィンスルホネート、アルキルホ
スフェート、アシルイセチオネートのようなイセチオネート、Ｎ‐アシルタウレ
ート、アルキルサクシナメートおよびスルホサクシネート、スルホサクシネート
のモノエステル（特に飽和および不飽和Ｃ１２‐Ｃ１８モノエステル）およびス
ルホサクシネートのジエステル（特に飽和および不飽和Ｃ６‐Ｃ１２ジエステル
）、アシルサルコシネート、アルキルポリグルコシドのサルフェートのようなア
ルキル多糖のサルフェート（ノニオン性非サルフェート化合物が以下で記載され
ている）、分岐一級アルキルサルフェート、および式ＲＯ（ＣＨ２ＣＨ２Ｏ）ｋ ‐ＣＨ２ＣＯＯ−Ｍ＋（ＲはＣ８‐Ｃ２２アルキルであり、ｋは１〜１０の整数
であり、Ｍは可溶性塩形成カチオンである）のようなアルキルポリエトキシカル
ボキシレートがある。トール油中に存在するか、またはそれから誘導される、ロ
ジン、水素添加ロジン、樹脂酸および水素添加樹脂酸のような、樹脂酸および水
素添加樹脂酸も適切である。
【００９１】 別な例は、”Surface Active Agents and Detergents”(Vol.I and II,Schwar
tz,Perry and Berch)で記載されている。様々なこのような界面活性剤は、１９
７５年１２月３０日付で発行されたLaughlinらのＵＳ特許３，９２９，６７８の
第２３欄５８行目〜第２９欄２３行目でも一般的に開示されている（参考のため
本明細書に組み込まれる）。
【００９２】 ここで含有されるとき、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は典
型的には約１〜約４０重量％、好ましくは約３〜約２０％のこのようなアニオン
性界面活性剤を含んでいる。
【００９３】 高度に好ましいアニオン性界面活性剤には、式ＲＯ（Ａ）ｍＳＯ３Ｍの水溶性
塩または酸であるアルキルアルコキシル化サルフェート界面活性剤があり、ここ
でＲは非置換Ｃ１０‐Ｃ２４アルキルまたはＣ１０‐Ｃ２４アルキル部分を有す
るヒドロキシアルキル基、好ましくはＣ１２‐Ｃ２０アルキルまたはヒドロキシ
アルキル、更に好ましくはＣ１２‐Ｃ１８アルキルまたはヒドロキシアルキルで
あり、Ａはエトキシまたはプロポキシ単位であり、ｍはゼロより大きく、典型的
には約０．５〜約６、更に好ましくは約０．５〜約３であり、ＭはＨまたはカチ
オン、例えば金属カチオン（例えばナトリウム、カリウム、リチウム、カルシウ
ム、マグネシウム等）、アンモニウムまたは置換アンモニウムカチオンである。
アルキルエトキシル化サルフェートおよびアルキルプロポキシル化サルフェート
がここでは考えられる。置換アンモニウムカチオンの具体例には、メチル、ジメ
チル、トリメチル‐アンモニウムカチオン、並びにテトラメチルアンモニウムお
よびジメチルピペリジニウムカチオンのような四級アンモニウムカチオン、並び
にエチルアミン、ジエチルアミン、トリエチルアミンのようなアルキルアミンか
ら誘導されるもの、それらの混合物などがある。例示の界面活性剤は、Ｃ１２‐
Ｃ１８アルキルポリエトキシレート（１．０）サルフェート（Ｃ１２‐Ｃ１８Ｅ
（１．０）Ｍ）、Ｃ１２‐Ｃ１８アルキルポリエトキシレート（２．２５）サル
フェート（Ｃ１２‐Ｃ１８Ｅ（２．２５）Ｍ）、Ｃ１２‐Ｃ１８アルキルポリエ
トキシレート（３．０）サルフェート（Ｃ１２‐Ｃ１８Ｅ（３．０）Ｍ）および
Ｃ１２‐Ｃ１８アルキルポリエトキシレート（４．０）サルフェート（Ｃ１２‐
Ｃ１８Ｅ（４．０）Ｍ）であり、Ｍは便宜上ナトリウムおよびカリウムから選択
される。
【００９４】 漂白剤 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、好ましくは漂白剤を含む
。漂白剤を更に含有した本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、改
善された消毒およびクリーニング／ホワイトニング効果をもたらすことが、意外
にもわかった。 適切な漂白剤は、過酸化水素、ＰＢ１、ＰＢ４、および粒径４００〜８００ミ
クロンのペルカーボネートである。これらの漂白剤成分には、１種以上の酸素漂
白剤、および選択された漂白剤に応じて１種以上のブリーチアクチベーターを含
めることができる。存在するとき、酸素漂白化合物は典型的には約１〜約２５％
のレベルで存在する。 ここで使用の漂白剤成分は、当業界で知られている酸素ブリーチおよびその他
を含めて、洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物に有用ないかなる漂白剤であ
ってもよい。本発明に適した漂白剤は、活性化または非活性化漂白剤である。
【００９５】 使える酸素漂白剤の１つのカテゴリーには、ポリカルボン酸漂白剤およびその
塩がある。このクラスの剤の適切な例には、マグネシウムモノペルオキシフタレ
ート六水和物、ｍ‐クロロ過安息香酸のマグネシウム塩、４‐ノニルアミノ‐４
‐オキソペルオキシ酪酸およびジペルオキシドデカン二酸がある。このような漂
白剤は、ＵＳ特許４，４８３，７８１、ＵＳ特許出願７４０，４４６、欧州特許
出願０，１３３，３５４およびＵＳ特許４，４１２，９３４で開示されている。
高度に好ましい漂白剤には、ＵＳ特許４，６３４，５５１で記載されたような６
‐ノニルアミノ‐６‐オキソペルオキシカプロン酸もある。
【００９６】 使える漂白剤のもう１つのカテゴリーにはハロゲン漂白剤がある。次亜ハロゲ
ン酸漂白剤の例には、例えばトリクロロイソシアヌル酸、ジクロロイソシアヌル
酸ナトリウムおよびカリウム、Ｎ‐クロロおよびＮ‐ブロモアルカンスルホンア
ミドがある。このような物質は、通常最終製品の０．５〜１０重量％、好ましく
は１〜５重量％で加えられる。
【００９７】 過酸化水素放出剤は、ペルヒドロライズ(perhydrolyze)されて過酸を活性漂白
種として形成して、改善された漂白効果をもたらす、テトラアセチルエチレンジ
アミン（ＴＡＥＤ）、ノナノイルオキシベンゼンスルホネート（ＮＯＢＳ、ＵＳ
４，４１２，９３４に記載）、３，５‐トリメチルヘキサノールオキシベンゼン
スルホネート（ＩＳＯＮＯＢＳ、ＥＰ１２０，５９１に記載）、ペンタアセチル
グルコース（ＰＡＧ）またはＮ‐ノナノイル‐６‐アミノカプロン酸のフェノー
ルスルホネートエステル（ＮＡＣＡ‐ＯＢＳ、ＷＯ９４／２８１０６に記載）の
ようなブリーチアクチベーターと組合せて使える。同時係属欧州特許出願第９１
８７０２０７．７号明細書で開示されたようなアシル化シトレートエステルも適
切なアクチベーターである。
【００９８】 本発明による洗剤組成物で使用向けの、ブリーチアクチベーターおよびペルオ
キシゲン漂白化合物からなる漂白系、およびペルオキシ酸を含めた、有用な漂白
剤は、我々の同時係属出願ＵＳＳＮ０８／１３６，６２６、ＰＣＴ／ＵＳ９５／
０７８２３、ＷＯ９５／２７７７２、ＷＯ９５／２７７７３、ＷＯ９５／２７７
７４およびＷＯ９５／２７７７５で記載されている。
【００９９】 過酸化水素も、洗浄および／またはすすぎプロセスの始めにまたは最中に過酸
化水素を発生しうる酵素系（即ち、酵素およびその基質）を加えることで、存在
させてもよい。このような酵素系は、１９９１年１０月９日付で出願されたＥＰ
特許出願９１２０２６５５．６で開示されている。
【０１００】 ブリーチ組成物で使用の含金属触媒には、含コバルト触媒、例えばペンタアミ
ン酢酸コバルト(III)塩、および含マンガン触媒、例えばＥＰＡ５４９２７１、
ＥＰＡ５４９２７２、ＥＰＡ４５８３９７、ＵＳ５，２４６，６２１、ＥＰＡ４
５８３９８、ＵＳ５，１９４，４１６およびＵＳ５，１１４，６１１で記載され
たものがある。ペルオキシ化合物、含マンガンブリーチ触媒およびキレート化剤
を含めた漂白組成物は、特許出願９４８７０２０６．３で記載されている。
【０１０１】 酸素漂白剤以外の漂白剤も当業界で知られており、ここで利用しうる。特別に
関心のもたれる非酸素漂白剤の１タイプには、スルホン化亜鉛および／またはア
ルミニウムフタロシアニンのような光活性化漂白剤がある。これらの物質は洗浄
プロセス中に基材に付着することができる。日光下に衣類を架けて乾燥させるよ
うな、酸素の存在下における光照射で、スルホン化亜鉛フタロシアニンは活性化
され、その結果基材が漂白される。好ましい亜鉛フタロシアニンおよび光活性化
漂白プロセスは、ＵＳ特許４，０３３，７１８で記載されている。典型的には、
洗剤組成物は約０．０２５〜約１．２５重量％のスルホン化亜鉛フタロシアニン
を含有する。
【０１０２】 他の界面活性剤系 本発明による洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、界面活性剤が他のカ
チオン性および／または両性および／または双極性および／または半極性界面活
性剤から選択できる、界面活性剤系を通常含んでいる。
【０１０３】 界面活性剤は典型的には０．１〜６０重量％のレベルで存在する。更に好まし
い配合レベルは、本発明による洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物の１〜３
５重量％、最も好ましくは１〜３０重量％である。
【０１０４】 界面活性剤は、好ましくは、組成物中に存在する酵素成分と適合するように処
方される。液体またはゲル組成物では、界面活性剤は、これらの組成物中で酵素
の安定性を促すか、またはそれを少くとも分解しないように処方されることが、
最も好ましい。
【０１０５】 典型的なカチオン性布帛柔軟化成分には非水溶性四級アンモニウム布帛柔軟化
活性剤またはそれらに相当するアミン前駆体があり、ジ長鎖アルキルアンモニウ
ムクロリドまたはメチルサルフェートが最も常用されている。 これらの中で好ましいカチオン性柔軟剤には以下がある： １）ジタロージメチルアンモニウムクロリド（ＤＴＤＭＡＣ） ２）ジ水素添加タロージメチルアンモニウムクロリド ３）ジ水素添加タロージメチルアンモニウムメチルサルフェート ４）ジステアリルジメチルアンモニウムクロリド ５）ジオレイルジメチルアンモニウムクロリド ６）ジパルミチルヒドロキシエチルメチルアンモニウムクロリド ７）ステアリルベンジルジメチルアンモニウムクロリド ８）タロートリメチルアンモニウムクロリド ９）水素添加タロートリメチルアンモニウムクロリド １０）Ｃ12-14アルキルヒドロキシエチルジメチルアンモニウムクロリド １１）Ｃ12-18アルキルジヒドロキシエチルメチルアンモニウムクロリド １２）ジ（ステアロイルオキシエチル）ジメチルアンモニウムクロリド （ＤＳＯＥＤＭＡＣ） １３）ジ（タローオキシエチル）ジメチルアンモニウムクロリド １４）ジタローイミダゾリニウムメチルサルフェート １５）１‐（２‐タローイルアミドエチル）‐２‐タローイルイミダゾリニウム メチルサルフェート
【０１０６】 生分解性四級アンモニウム化合物が、伝統的に用いられているジ長鎖アルキル
アンモニウムクロリドおよびメチルサルフェートの代わりとして提供されている
。このような四級アンモニウム化合物は、カルボキシ基のような官能基を介在さ
せた長鎖アルキル（アルケニル）基を有している。上記物質およびそれらを含有
した布帛柔軟化組成物は、ＥＰ‐Ａ‐０，０４０，５６２およびＥＰ‐Ａ‐０，
２３９，９１０のような多数の文献で開示されている。
【０１０７】 四級アンモニウム化合物およびそのアミン前駆体は、下記式（Ｉ）または（II
）を有している：
【化６】 上記式中Ｑは‐Ｏ‐Ｃ（Ｏ）‐、‐Ｃ（Ｏ）‐Ｏ‐、‐Ｏ‐Ｃ（Ｏ）‐Ｏ‐、 ‐ＮＲ４‐Ｃ（Ｏ）‐、‐Ｃ（Ｏ）‐ＮＲ４‐から選択される； Ｒ１は（ＣＨ２）ｎ‐Ｑ‐Ｔ２またはＴ３である； Ｒ２は（ＣＨ２）ｍ‐Ｑ‐Ｔ４またはＴ５、あるいはＲ３である； Ｒ３はＣ１‐Ｃ４アルキル、Ｃ１‐Ｃ４ヒドロキシアルキルまたはＨである； Ｒ４はＨ、Ｃ１‐Ｃ４アルキルまたはＣ１‐Ｃ４ヒドロキシアルキルである； Ｔ１、Ｔ２、Ｔ３、Ｔ４、Ｔ５は独立してＣ１１‐Ｃ２２アルキルまたはアルケ
ニルである； ｎおよびｍは１〜４の整数である；および Ｘ−は柔軟剤適合性アニオンである。 柔軟剤適合性アニオンの非制限例にはクロリドまたはメチルサルフェートがあ
る。
【０１０８】 アルキルまたはアルケニル鎖Ｔ１、Ｔ２、Ｔ３、Ｔ４、Ｔ５は、少くとも１１
の炭素原子、好ましくは少くとも１６の炭素原子を有していなければならない。
その鎖は直鎖でもまたは分岐でもよい。 獣脂は長鎖アルキルおよびアルケニル物質の便利で安価な供給源である。Ｔ１ 、Ｔ２、Ｔ３、Ｔ４、Ｔ５が獣脂に典型的な長鎖物質の混合物を表している化合
物が特に好ましい。
【０１０９】 本水性布帛柔軟化組成物で使用に適した四級アンモニウム化合物の具体例には
： １）Ｎ，Ｎ‐ジ（タローイルオキシエチル）‐Ｎ，Ｎ‐ジメチルアンモニウム クロリド ２）Ｎ，Ｎ‐ジ（タローイルオキシエチル）‐Ｎ‐メチル，Ｎ‐（２‐ヒドロ キシエチル）アンモニウムメチルサルフェート ３）Ｎ，Ｎ‐ジ（２‐タローイルオキシ‐２‐オキソエチル）‐Ｎ，Ｎ‐ ジメチルアンモニウムクロリド ４）Ｎ，Ｎ‐ジ（２‐タローイルオキシエチルカルボニルオキシエチル）‐ Ｎ，Ｎ‐ジメチルアンモニウムクロリド ５）Ｎ‐（２‐タローイルオキシ‐２‐エチル）‐Ｎ‐（２‐タローイルオキシ ‐２‐オキソエチル）‐Ｎ，Ｎ‐ジメチルアンモニウムクロリド ６）Ｎ，Ｎ，Ｎ‐トリ（タローイルオキシエチル）‐Ｎ‐メチルアンモニウム クロリド ７）Ｎ‐（２‐タローイルオキシ‐２‐オキソエチル）‐Ｎ‐（タローイル‐ Ｎ，Ｎ‐ジメチルアンモニウムクロリド） ８）１，２‐ジタローイルオキシ‐３‐トリメチルアンモニオプロパンクロリド
および上記物質の混合物がある。
【０１１０】 ここで含有されるとき、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は典
型的には０．２〜約２５重量％、好ましくは約１〜約８％のこのようなカチオン
性界面活性剤を含む。
【０１１１】 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、両性、双極性および半極
性界面活性剤も含有してよい。
【０１１２】 両性界面活性剤も本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物で使用に適
している。これらの界面活性剤は、二級または三級アミンの脂肪族誘導体、ある
いはヘテロ環式二級および三級アミンの脂肪族誘導体として広く記載することが
でき、ここで脂肪族基は直鎖でもまたは分岐鎖であってもよい。脂肪族置換基の
１つは少くとも約８つの炭素原子、典型的には約８〜約１８の炭素原子を有し、
少くとも１つはアニオン性水溶性基、例えばカルボキシ、スルホン酸、硫酸基を
有している。両性界面活性剤の例については、１９７５年１２月３０日付で発行
されたLaughlinらのＵＳ特許３，９２９，６７８の第１９欄１８〜３５行目参照
。 ここで含有されるとき、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は典
型的には０．２〜約１５重量％、好ましくは約１〜約１０％のこのような両性界
面活性剤を含む。
【０１１３】 双極性界面活性剤も洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物で使用に適してい
る。これらの界面活性剤は、二級および三級アミンの誘導体、ヘテロ環式二級お
よび三級アミンの誘導体、あるいは四級アンモニウム、四級ホスホニウムまたは
三級スルホニウム化合物の誘導体として広く記載することができる。双極性界面
活性剤の例については、１９７５年１２月３０日付で発行されたLaughlinらのＵ
Ｓ特許３，９２９，６７８の第１９欄３８行目〜第２２欄４８行目参照。 ここで含有されるとき、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は典
型的には０．２〜約１５重量％、好ましくは約１〜約１０％のこのような双極性
界面活性剤を含む。
【０１１４】 半極性ノニオン性界面活性剤は、炭素原子約１０〜約１８の１つのアルキル部
分、炭素原子約１〜約３のアルキル基およびヒドロキシアルキル基からなる群よ
り選択される２つの部分を有した水溶性アミンオキシド；炭素原子約１０〜約１
８の１つのアルキル部分、炭素原子約１〜約３のアルキル基およびヒドロキシア
ルキル基からなる群より選択される２つの部分を有した水溶性ホスフィンオキシ
ド；炭素原子約１０〜約１８の１つのアルキル部分、炭素原子約１〜約３のアル
キルおよびヒドロキシアルキル部分からなる群より選択される部分を有した水溶
性スルホキシドを含めた、特定カテゴリーのノニオン性界面活性剤である。
【０１１５】 半極性ノニオン性洗剤界面活性剤には、下記式を有したアミンオキシド界面活
性剤がある：
【化７】 上記式中Ｒ３は約８〜約２２の炭素原子を有するアルキル、ヒドロキシアルキル
、アルキルフェニル基またはそれらの混合物である；Ｒ４は約２〜約３の炭素原
子を有するアルキレン、ヒドロキシアルキレン基またはそれらの混合物である；
ｘは０〜約３である；各Ｒ５は約１〜約３の炭素原子を有するアルキルまたはヒ
ドロキシアルキル基、あるいは約１〜約３のエチレンオキシド基を有するポリエ
チレンオキシド基である。Ｒ５基は、例えば酸素または窒素原子を介して互いに
結合されて、環構造を形成していてもよい。 これらのアミンオキシド界面活性剤には、特にＣ１０‐Ｃ１８アルキルジメチ
ルアミンオキシドおよびＣ８‐Ｃ１２アルコキシエチルジヒドロキシエチルアミ
ンオキシドがある。 ここで含有されるとき、本発明のクリーニング組成物は典型的には０．２〜約
１５重量％、好ましくは約１〜約１０％のこのような半極性ノニオン性界面活性
剤を含む。
【０１１６】 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、一級または三級アミンの
群から選択される共界面活性剤(cosurfactant)を更に含んでもよい。 ここで使用に適した一級アミンには、式Ｒ１ＮＨ２によるアミンがあり、ここ
でＲ１はＣ６‐Ｃ１２、好ましくはＣ６‐Ｃ１０アルキル鎖、またはＲ４Ｘ（Ｃ
Ｈ２）ｎであり、Ｘは‐Ｏ‐、‐Ｃ（Ｏ）ＮＨ‐または‐ＮＨ‐であり、Ｒ４は
Ｃ６‐Ｃ１２アルキル鎖であり、ｎは１〜５、好ましくは３である。Ｒ１アルキ
ル鎖は直鎖でもまたは分岐鎖でもよく、１２以下、好ましくは５未満のエチレン
オキシド部分を介在させてもよい。 上記式による好ましいアミンはｎ‐アルキルアミンである。ここで使用に適し
たアミンは、１‐ヘキシルアミン、１‐オクチルアミン、１‐デシルアミンおよ
びラウリルアミンから選択される。他の好ましい一級アミンには、Ｃ８‐Ｃ１０ オキシプロピルアミン、オクチルオキシプロピルアミン、２‐エチルヘキシルオ
キシプロピルアミン、ラウリルアミドプロピルアミンおよびアミドプロピルアミ
ンがある。
【０１１７】 ここで使用に適した三級アミンには式Ｒ１Ｒ２Ｒ３Ｎを有する三級アミンがあ
り、ここでＲ１およびＲ２はＣ１‐Ｃ８アルキル鎖または
【化８】 であり、Ｒ３はＣ６‐Ｃ１２、好ましくはＣ６‐Ｃ１０アルキル鎖であるか、ま
たはＲ３はＲ４Ｘ（ＣＨ２）ｎ（Ｘは‐Ｏ‐、‐Ｃ（Ｏ）ＮＨ‐または‐ＮＨ‐
である）であり、Ｒ４はＣ４‐Ｃ１２であり、ｎは１〜５、好ましくは２〜３で
ある。Ｒ５はＨまたはＣ１‐Ｃ２アルキルであり、ｘは１〜６である。Ｒ３およ
びＲ４は直鎖でもまたは分岐鎖でもよく、Ｒ３アルキル鎖は１２以下、好ましく
は５未満のエチレンオキシド部分を介在させてもよい。
【０１１８】 好ましい三級アミンは、Ｒ１がＣ６‐Ｃ１２アルキル鎖で、Ｒ２およびＲ３が
Ｃ１‐Ｃ３アルキルまたは
【化９】 （上記式中Ｒ５はＨまたはＣＨ３であり、ｘ＝１〜２である）である、Ｒ１Ｒ２ Ｒ３Ｎである。 下記式のアミドアミンも好ましい：
【化１０】 上記式中Ｒ１はＣ６‐Ｃ１２アルキルであり、ｎは２〜４、好ましくはｎは３で
あり、Ｒ２およびＲ３はＣ１‐Ｃ４である。
【０１１９】 本発明の最も好ましいアミンには、１‐オクチルアミン、１‐ヘキシルアミン
、１‐デシルアミン、１‐ドデシルアミン、Ｃ8-10オキシプロピルアミン、Ｎ‐
ココ‐１，３‐ジアミノプロパン、ココナツアルキルジメチルアミン、ラウリル
ジメチルアミン、ラウリルビス（ヒドロキシエチル）アミン、ココビス（ヒドロ
キシエチル）アミン、２モルプロポキシル化ラウリルアミン、２モルプロポキシ
ル化オクチルアミン、ラウリルアミドプロピルジメチルアミン、Ｃ8-10アミドプ
ロピルジメチルアミンおよびＣ１０アミドプロピルジメチルアミンがある。 本組成物で使用上最も好ましいアミンは、１‐ヘキシルアミン、１‐オクチル
アミン、１‐デシルアミン、１‐ドデシルアミンである。特に望ましいものは、
ｎ‐ドデシルジメチルアミン、ビスヒドロキシエチルココナツアルキルアミン、
７回エトキシル化オレイルアミン、ラウリルアミドプロピルアミンおよびココア
ミドプロピルアミンである。
【０１２０】 慣用的な洗剤酵素 本発明の修飾酵素に加えて、洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、クリ
ーニング性能、布帛ケアおよび／または消毒効果を発揮する１種以上の酵素を更
に含むことができる。
【０１２１】 上記の酵素には、セルラーゼ、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、プロテア
ーゼ、グルコアミラーゼ、アミラーゼ、キシラナーゼ、リパーゼ、ホスホリパー
ゼ、エステラーゼ、クチナーゼ、ペクチナーゼ、ケラタナーゼ、レダクターゼ、
オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プ
ルラナーゼ、タンナーゼ、ペントサナーゼ、マラナーゼ、β‐グルカナーゼ、ア
ラビノシダーゼ、ヒアルロニダーゼ、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼまたはそ
れらの混合物から選択される酵素がある。 好ましい組合せは、１種以上の植物細胞壁分解酵素と一緒にした、プロテアー
ゼ、アミラーゼ、リパーゼ、クチナーゼおよび／またはセルラーゼのような常用
酵素のカクテルを有した、洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物である。
【０１２２】 本発明で使えるセルラーゼには細菌または真菌双方のセルラーゼがある。好ま
しくは、それらは５〜１２の至適ｐＨおよび５０CEVU(Cellulose Viscosity Uni
t)／mg以上の比活性を有する。適切なセルラーゼはBarbesgoardらのＵＳ特許４
，４３５，３０７、Ｊ６１０７８３８４およびＷＯ９６／０２６５３で開示され
ており、そこではHumicola insolens、Trichoderma、ThielaviaおよびSporotric
humから各々産生される真菌セルラーゼについて開示している。ＥＰ７３９９８
２は新規なBacillus種から単離されたセルラーゼを記載している。適切なセルラ
ーゼはＧＢ‐Ａ‐２，０７５，０２８、ＧＢ‐Ａ‐２，０９５，２７５、ＤＥ‐
ＯＳ‐２，２４７，８３２およびＷＯ９５／２６３９８でも開示されている。
【０１２３】 このようなセルラーゼの例は、Humicola insolensの株（Humicola grisea var
.thermoidea）、特にHumicola株ＤＳＭ１８００により産生されるセルラーゼで
ある。 他の適切なセルラーゼは、約５０ｋＤａの分子量、５．５の等電点を有して、
４１５のアミノ酸を含んだ、Humicola insolens由来のセルラーゼ；セルラーゼ
活性を示す、Humicola insolens,ＤＳＭ１８００に由来した〜４３ｋＤエンドグ
ルカナーゼであり、好ましいエンドグルカナーゼ成分は、ＰＣＴ特許出願ＷＯ９
１／１７２４３で開示されたアミノ酸配列を有している。１９９４年９月２９日
付で公開されたGenencorのＷＯ９４／２１８０１で記載されたTrichoderma long
ibrachiatum由来のＥＧIIIセルラーゼも適切なセルラーゼである。特に適切なセ
ルラーゼはカラーケア効果を有するセルラーゼである。このようなセルラーゼの
例は、１９９１年１１月６日付で出願された欧州特許出願９１２０２８７９．２
（Novo）で記載されたセルラーゼである。CarezymeおよびCelluzyme（Novo Nord
isk A/S）が特に有用である。ＷＯ９１／１７２４４およびＷＯ９１／２１８０
１も参照。布帛ケアおよび／またはクリーニング性に適した他のセルラーゼは、
ＷＯ９６／３４０９２、ＷＯ９６／１７９９４およびＷＯ９５／２４４７１で記
載されている。 上記のセルラーゼは、組成物の０．０００１〜２重量％の純粋酵素レベルで、
洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物中に通常配合される。
【０１２４】 ペルオキシダーゼ酵素は、酸素源、例えばペルカーボネート、ペルボレート、
ペルサルフェート、過酸化水素など、およびブリーチ増強分子としてフェノール
系基質と組合せて用いられる。それらは、“溶液漂白”のために、即ち洗浄操作
中に基材から落ちた染料または顔料が洗浄液中で他の基材に移動することを防ぐ
ために用いられる。ペルオキシダーゼ酵素は当業界で知られており、それには例
えばホースラディッシュペルオキシダーゼ、リグニナーゼ、クロロおよびブロモ
ペルオキシダーゼのようなハロペルオキシダーゼがある。ペルオキシダーゼ含有
洗剤組成物は、例えば、ＰＣＴ国際出願ＷＯ８９／０９９８１３、ＷＯ８９／０
９８１３、並びに１９９１年１１月６日付で出願された欧州特許出願ＥＰ９１２
０２８８２．６および１９９６年２月２０日付で出願されたＥＰ９６８７００１
３．８で開示されている。ラッカーゼ酵素も適切である。
【０１２５】 エンハンサーは全組成物の０．１〜５重量％のレベルで通常含まれる。好まし
いエンハンサーは置換フェノチアジンおよびフェノキサジン類の１０‐フェノチ
アジンプロピオン酸（ＰＰＴ）、１０‐エチルフェノチアジン‐４‐カルボン酸
（ＥＰＣ）、１０‐フェノキサジンプロピオン酸（ＰＯＰ）および１０‐メチル
フェノキサジン（ＷＯ９４／１２６２１で記載）、および置換シリンゲート類（
Ｃ３‐Ｃ５置換アルキルシリンゲート類）およびフェノール類である。ナトリウ
ムペルカーボネートまたはペルボレートが好ましい過酸化水素源である。 上記のペルオキシダーゼは、組成物の０．０００１〜２重量％の純粋酵素レベ
ルで、洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物中に通常配合される。
【０１２６】 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物中に含有させうる他の好まし
い酵素にはリパーゼがある。洗剤用に適したリパーゼ酵素には、英国特許１，３
７２，０３４で開示されたPseudomonas stutzeri ＡＴＣＣ１９．１５４のよう
なPseudomonas属の微生物により産生されるものがある。適切なリパーゼには、
リパーゼの抗体と陽性の免疫交差反応を示して、微生物Pseudomonas fluorescen
t ＩＡＭ１０５７により産生されるものがある。このリパーゼは商品名Lipase P
”Amano”として日本、名古屋のAmano Pharmaceutical Co.Ltd.から市販されて
おり、以下”Amano-P”と称される。他の適切な市販リパーゼには、Amano-CES、
Chromobacter viscosum、例えば日本、田方の東洋醸造社からのChromobacter vi
scosum var.lipolyticum NRRLB 3673由来のリパーゼ；ＵＳＡのU.S.Biochemical
Corp.およびオランダのDisoynth Co.からのChromobacter viscosumリパーゼ；P
seudomonas gladioli由来のリパーゼがある。特に適切なリパーゼはＭ１ Lipase Ｒ およびLipomaxＲ(Gist-Brocades)並びにLipolaseＲおよびLipolase UltraＲ（
Novo）のようなリパーゼであり、これらは本発明の組成物と併用されたとき非常
に有効であることがわかった。Novo NordiskのＥＰ２５８０６８、ＷＯ９２／０
５２４９およびＷＯ９５／２２６１５、UnileverのＷＯ９４／０３５７８、ＷＯ
９５／３５３８１およびＷＯ９６／００２９２で記載された脂肪分解酵素も適切
である。
【０１２７】 特別種のリパーゼ、即ち界面活性を要しないリパーゼと考えられるクチナーゼ
〔ＥＣ3.1.1.50〕も適切である。洗剤組成物へのクチナーゼの添加は、例えばＷ
Ｏ‐Ａ‐８８／０９３６７（Genencor）、ＷＯ９０／０９４４６（Plant Geneti
c System）、ＷＯ９４／１４９６３およびＷＯ９４／１４９６４（Unilever）で
記載されている。 リパーゼおよび／またはクチナーゼは、組成物の０．０００１〜２重量％の純
粋酵素レベルで、洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物中に通常配合される。
【０１２８】 適切なプロテアーゼは、B.subtilisおよびB.licheniformisの特定株から得ら
れるズブチリシン（ズブチリシンＢＰＮおよびＢＰＮ′）である。１つの適切な
プロテアーゼはBacillus株から得られ、８〜１２のｐＨ範囲で最大活性を有し、
デンマークのNovo Industries A/Sにより開発されて、ESPERASEＲとして販売さ
れており、以下“Novo”と称される。この酵素および類似酵素の製法はNovoのＧ
Ｂ１，２４３，７８４で記載されている。他の適切なプロテアーゼには、Novoの
ALCALASEＲ、DURAZYMＲおよびSAVINASEＲ、並びにGist-BrocadesのMAXATASEＲ、
MAXACALＲ、PROPERASEＲおよびMAXAPEMＲ（タンパク質工学処理Maxacal）がある
。タンパク質分解酵素には、修飾細菌セリンプロテアーゼ、例えば１９８７年４
月２８日付で出願された欧州特許出願第８７／３０３７６１．８号明細書（特に
第１７、２４および９８頁）に記載されて、以下“プロテアーゼＢ”と称される
ものと、以下“プロテアーゼＡ”と称される修飾細菌セリンタンパク質分解酵素
に関する１９８６年１０月２９日付で公開されたVenegasの欧州特許出願第１９
９，４０４号明細書に記載されたものがある。リジンが２７位でアルギニンから
置き換わり、チロシンが１０４位でバリンから置き換わり、セリンが１２３位で
アスパラギンから置き換わり、アラニンが２７４位でトレオニンから置き換わっ
た、Bacillus由来のアルカリセリンプロテアーゼの変種である、以下“プロテア
ーゼＣ”と称されるものが適切である。プロテアーゼＣは、１９９１年５月１６
日付で公開されたＷＯ９１／０６６３７に対応するＥＰ９０９１５９５８：４で
記載されている。特にプロテアーゼＣの遺伝子修飾変種もここに含まれる。
【０１２９】 “プロテアーゼＤ”と称される好ましいプロテアーゼは、天然でみられないア
ミノ酸配列を有したカルボニルヒドロラーゼ変種であり、ＷＯ９５／１０５９１
、および１９９４年１０月１３日付で出願されたC.GhoshらのＵＳＳＮ０８／３
２２，６７７の“プロテアーゼ酵素を含有した漂白組成物”と題する特許出願で
記載されたような、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンのナンバリングに
従い、好ましくは＋９９、＋１０１、＋１０３、＋１０４、＋１０７、＋１２３
、＋２７、＋１０５、＋１０９、＋１２６、＋１２８、＋１３５、＋１５６、＋
１６６、＋１９５、＋１９７、＋２０４、＋２０６、＋２１０、＋２１６、＋２
１７、＋２１８、＋２２２、＋２６０、＋２６５および／または＋２７４からな
る群より選択されるものに相当する１以上のアミノ酸残基位置と組合せて、＋７
６位に相当する位置において、上記カルボニルヒドロラーゼで複数のアミノ酸残
基の代わりに異なるアミノ酸を用いることにより、前駆体カルボニルヒドロラー
ゼから誘導される。次の残基：＋３３、＋６２、＋６７、＋７６、＋１００、＋
１０１、＋１０３、＋１０４、＋１０７、＋１２８、＋１２９、＋１３０、＋１
３２、＋１３５、＋１５６、＋１５８、＋１６４、＋１６６、＋１６７、＋１７
０、＋２０９、＋２１５、＋２１７、＋２１８および＋２２２のうち１以上と共
に＋２１０位に相当する前駆体酵素上で置き換えられた複数のアミノ酸残基の置
換により誘導されたアミノ酸配列を有する、ＷＯ９５／１０５９１で記載された
プロテアーゼのカルボニルヒドロラーゼ変種も適切であるが、ここでナンバリン
グされた位置はBacillus amyloliquefaciens由来の天然ズブチリシンまたは他の
カルボニルヒドロラーゼもしくはズブチリシン、例えばBacillus lentusズブチ
リシンの相当アミノ酸残基に対応している（１９９７年６月４日付で出願された
同時係属特許出願ＵＳＳＮ６０／０４８，５５０）。
【０１３０】 多置換プロテアーゼ変種も好ましいプロテアーゼである。これらのプロテアー
ゼ変種は、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの１、３、４、８、９、１
０、１２、１３、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２４、２７、３
３、３７、３８、４２、４３、４８、５５、５７、５８、６１、６２、６８、７
２、７５、７６、７７、７８、７９、８６、８７、８９、９７、９８、９９、１
０１、１０２、１０４、１０６、１０７、１０９、１１１、１１４、１１６、１
１７、１１９、１２１、１２３、１２６、１２８、１３０、１３１、１３３、１
３４、１３７、１４０、１４１、１４２、１４６、１４７、１５８、１５９、１
６０、１６６、１６７、１７０、１７３、１７４、１７７、１８１、１８２、１
８３、１８４、１８５、１８８、１９２、１９４、１９８、２０３、２０４、２
０５、２０６、２０９、２１０、２１１、２１２、２１３、２１４、２１５、２
１６、２１７、２１８、２２２、２２４、２２７、２２８、２３０、２３２、２
３６、２３７、２３８、２４０、２４２、２４３、２４４、２４５、２４６、２
４７、２４８、２４９、２５１、２５２、２５３、２５４、２５５、２５６、２
５７、２５８、２５９、２６０、２６１、２６２、２６３、２６５、２６８、２
６９、２７０、２７１、２７２、２７４および２７５位に相当するアミノ酸残基
位置の置換と共に、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの１０３位に相当
するアミノ酸残基位置で、他の天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換をう
けており、そのプロテアーゼ変種が１０３および７６位に相当する位置でアミノ
酸残基の置換をうけているとき、Bacillus amyloliquefaciensズブチリシンの２
７、９９、１０１、１０４、１０７、１０９、１２３、１２８、１６６、２０４
、２０６、２１０、２１６、２１７、２１８、２２２、２６０、２６５または２
７４位に相当するアミノ酸残基位置以外の１以上のアミノ酸残基位置でもアミノ
酸残基の置換があり；および／または、すべてThe Procter & Gamble Companyか
ら１９９８年１０月２３日付で出願されたＰＣＴ出願のＰＣＴ／ＵＳ９８／２２
５８８、ＰＣＴ／ＵＳ９８／２２４８２およびＰＣＴ／ＵＳ９８／２２４８６で
記載されたようなBacillus amyloliquefaciensズブチリシンの６２、２１２、２
３０、２３２、２５２および２５７位に相当する１以上のアミノ酸残基位置で別
な天然アミノ酸残基によるアミノ酸残基の置換をうけた多置換プロテアーゼ変種
もある。
【０１３１】 特許出願ＥＰ２５１４４６およびＷＯ９１／０６６３７で記載されたプロテア
ーゼ、ＷＯ９１／０２７９２で記載されたプロテアーゼＢＬＡＰＲ、およびＷＯ
９５／２３２２１で記載されたそれらの変種も、本発明に適している。NovoのＷ
Ｏ９３／１８１４０Ａで記載されたBacillus sp.NCIMB 40338からの高ｐＨプロ
テアーゼも参照。プロテアーゼ、１種以上の他の酵素および可逆性プロテアーゼ
インヒビターを含有した酵素洗剤は、NovoのＷＯ９２／０３５２９Ａで記載され
ている。所望であれば、減少した吸着性および向上した加水分解性を有するプロ
テアーゼが、Procter & GambleのＷＯ９５／０７７９１で記載されたように入手
できる。ここで適した洗剤向けの組換えトリプシン様プロテアーゼは、NovoのＷ
Ｏ９４／２５５８３で記載されている。他の適切なプロテアーゼは、Unileverの
ＥＰ５１６２００で記載されている。
【０１３２】 タンパク質分解酵素は、組成物の０．０００１〜２重量％、好ましくは０．０
０１〜０．２％、更に好ましくは０．００５〜０．１％の純粋酵素レベルで、本
発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物中に配合される。
【０１３３】 アミラーゼ（αおよび／またはβ）は、炭水化物ベース汚れの除去のために含
有させることができる。１９９４年２月３日付で公開されたNovo Nordisk A/Sの
ＷＯ９４／０２５９７では、変異アミラーゼを配合したクリーニング組成物につ
いて記載している。１９９５年４月２０日付で公開されたNovo Nordisk A/SのＷ
Ｏ９５／１０６０３も参照。クリーニング組成物向けに知られた他のアミラーゼ
には、α‐およびβ‐アミラーゼの双方がある。α‐アミラーゼは当業界で公知
であり、ＵＳ特許５，００３，２５７、ＥＰ２５２，６６６、ＷＯ９１／００３
５３、ＦＲ２，６７６，４５６、ＥＰ２８５，１２３、ＥＰ５２５，６１０、Ｅ
Ｐ３６８，３４１および英国特許明細書第１，２９６，８３９号（Novo）で開示
されたものがある。他の適切なアミラーゼは、１９９４年８月１８日付で公開さ
れたＷＯ９４／１８３１４、１９９６年２月２２日付で公開されたGenencorのＷ
Ｏ９６／０５２９５で記載された安定性向上アミラーゼ、および９５年４月に公
開されたＷＯ９５／１０６０３で開示された、Novo Nordisk A/S市販の直親に追
加修飾を有したアミラーゼ変種である。ＥＰ２７７２１６、ＷＯ９５／２６３９
７およびＷＯ９６／２３８７３（すべてNovo Nordisk）で記載されたアミラーゼ
も適切である。
【０１３４】 市販α‐アミラーゼ製品の例は、GenencorのPurafect Ox AmＲ、すべてNovo N
ordisk A/S Denmarkから市販されているTermamylＲ、BanＲ、FungamylＲおよびD
uramylＲである。ＷＯ９５／２６３９７は、他の適切なアミラーゼ：PhadebasＲ α‐アミラーゼ活性アッセイで測定すると、２５〜５５℃の温度範囲および８〜
１０範囲のｐＨ値で、TermamylＲの比活性より少くとも２５％高い比活性を有す
ることで特徴づけられるα‐アミラーゼについて記載している。ＷＯ９６／２３
８７３（Novo Nordisk）で記載された上記酵素の変種が適切である。活性レベル
と、熱安定性および高い活性レベルの組合せとの面で、改善された性質を有する
他のデンプン分解酵素は、ＷＯ９５／３５３８２で記載されている。
【０１３５】 デンプン分解酵素は、組成物の０．０００１〜２重量％、好ましくは０．００
０１８〜０．０６％、更に好ましくは０．０００２４〜０．０４８％の純粋酵素
レベルで、本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物中に配合される。
【０１３６】 上記の酵素は、植物、動物、細菌、真菌および酵母起源のように、いかなる適
切な起源であってもよい。起源は更に中温性でもまたは好極限性（好冷性、好栄
養性、好熱性、好圧性、好アルカリ性、好酸性、好塩性など）でもよい。精製ま
たは非精製形のこれら酵素も用いてよい。現在では、本発明の洗濯洗剤および／
または布帛ケア組成物で性能効力を最大にさせるため、タンパク質／遺伝子工学
技術により野生型酵素を修飾することが慣例的である。例えば、変種はこのよう
な組成物の常用成分に対する酵素の適合性が増すようにデザインされる。一方、
酵素変種の至適ｐＨ、ブリーチまたはキラント安定性、触媒活性などが特定のク
リーニング用途と合うように調整されるよう、変種をデザインしてもよい。
【０１３７】 特に、ブリーチ安定性の面では酸化されやすいアミノ酸について、および界面
活性剤適合性の面では表面電荷について、注意が払われるべきである。このよう
な酵素の等電点は一部の荷電アミノ酸の置換により修正してもよく、例えば等電
点の増加はアニオン性界面活性剤との適合性を改善する上で役立つ。酵素の安定
性は、例えば追加の塩橋を形成させ、カルシウム結合部位を補強してキラント安
定性を増すことにより、更に高められる。ほとんどのセルラーゼが別々な結合ド
メイン（ＣＢＤ）を有するように、特別な注意がセルラーゼに払われねばならな
い。このような酵素の性質はこれらドメインの修飾により変えられる。
【０１３８】 上記酵素は組成物の０．０００１〜２重量％の純粋酵素レベルで洗濯洗剤およ
び／または布帛ケア組成物中に通常配合される。酵素は、別々な単独成分（１種
の酵素を含有した小球、顆粒、安定化液体など）として、または２種以上の酵素
の混合物（例えば、共顆粒）として加えることができる。
【０１３９】 添加できる他の適切な洗剤成分は酵素酸化スカベンジャーであって、これは１
９９２年１月３１日付で出願された同時係属欧州特許出願第９２８７００１８．
６号明細書で記載されている。このような酵素酸化スカベンジャーの例は、エト
キシル化テトラエチレンポリアミンである。
【０１４０】 様々な酵素物質および合成洗剤組成物中へのそれらの配合手段も、Genencor I
nternationalのＷＯ９３０７２６３ＡおよびＷＯ９３０７２６０Ａ、NovoのＷＯ
８９０８６９４Ａ、および１９７１年１月５日付McCartyらのＵＳ３，５５３，
１３９で開示されている。酵素は、１９７８年７月１８日付PlaceらのＵＳ４，
１０１，４５７および１９８５年３月２６日付HughesのＵＳ４，５０７，２１９
でも更に開示されている。液体洗剤処方物で有用な酵素物質およびこのような処
方物中へのそれらの配合は、１９８１年４月１４日付HoraらのＵＳ４，２６１，
８６８で開示されている。洗剤で有用な酵素は様々な技術で安定化させることが
できる。酵素安定化技術は、１９７１年８月１７日付GedgeらのＵＳ３，６００
，３１９、１９８６年１０月２９日付VenegasのＥＰ１９９，４０５およびＥＰ
２００，５８６で開示および例示されている。酵素安定化系も、例えばＵＳ３，
５１９，５７０で記載されている。プロテアーゼ、キシラナーゼおよびセルラー
ゼを与える有用なBacillus sp.ＡＣ１３は、NovoのＷＯ９４０１５３２Ａで記載
されている。
【０１４１】 カラーケアおよび布帛ケア効果 カラーケア効果のタイプを発揮するテクノロジーも含めることができる。これ
らテクノロジーの例は、カラー維持のための金属触媒である。このような金属触
媒は、同時係属欧州特許出願第９２８７０１８１．２号明細書で記載されている
。染料定着剤、シワ防止および水吸収性改善用のポリオレフィン分散剤、香料、
カラーケア処理および香料持続用のアミノ官能基ポリマーは、カラーケア／布帛
ケアテクノロジーの別な例であり、１９９６年１１月７日付で出願された同時係
属特許出願第９６８７０１４０．９号明細書で記載されている。
【０１４２】 布帛柔軟剤も本発明による洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物中に配合で
きる。これらの剤はタイプが無機でもまたは有機でもよい。無機柔軟剤はＧＢ‐
Ａ‐１，４００，８９８およびＵＳＰ５，０１９，２９２で開示されたスメクタ
イトクレーにより例示される。有機布帛柔軟剤には、ＧＢ‐Ａ１，５１４，２７
６およびＥＰ‐Ｂ０，０１１，３４０で開示されたような非水溶性三級アミン、
ＥＰ‐Ｂ‐０，０２６，５２７およびＥＰ‐Ｂ‐０，０２６，５２８で開示され
たモノＣ１２‐Ｃ１４四級アンモニウム塩とそれらとの組合せ、およびＥＰ‐Ｂ
‐０，２４２，９１９で開示されたようなジ長鎖アミドがある。布帛柔軟化系の
他の有用な有機成分には、ＥＰ‐Ａ‐０，２９９，５７５および０，３１３，１
４６で開示されたような高分子量ポリエチレンオキシド物質がある。
【０１４３】 スメクタイトクレーのレベルは通常２〜２０重量％、更に好ましくは５〜１５
％の範囲であり、その物質は処方物の残部にドライミックス成分として加えられ
る。非水溶性三級アミンまたはジ長鎖アミド物質のような有機布帛柔軟剤は０．
５〜５重量％、通常１〜３重量％のレベルで配合され、高分子量ポリエチレンオ
キシド物質および水溶性カチオン性物質は０．１〜２重量％、通常０．１５〜１
．５％のレベルで加えられる。これらの物質は組成物のスプレードライ部分に通
常加えられるが、一部の場合には、それらをドライミックス粒子として加えるか
、または組成物の他の固形成分上にそれらを溶融液体としてスプレーした方が便
利である。
【０１４４】 ビルダー系 本発明による組成物はビルダー系を更に含んでもよい。アルミノシリケート物
質、シリケート、ポリカルボキシレート、アルキルまたはアルケニルコハク酸、
および脂肪酸、エチレンジアミン四酢酸、ジエチレントリアミンペンタメチレン
酢酸のような物質、金属イオン封鎖剤、例えばアミノポリホスホネート、特にエ
チレンジアミンテトラメチレンホスホン酸およびジエチレントリアミンペンタメ
チレンホスホン酸を含めて、いかなる慣用的なビルダー系もここでは使用に適し
ている。リン酸ビルダーもここでは用いてよい。
【０１４５】 適切なビルダーには、無機イオン交換物質、通常無機の水和したアルミノシリ
ケート物質、更に具体的には水和合成ゼオライト、例えば水和ゼオライトＡ、Ｘ
、Ｂ、ＨＳまたはＭＡＰがある。 もう１つの適切な無機ビルダー物質は、積層シリケート、例えばＳＫＳ‐６（
Hoechst)である。ＳＫＳ‐６はケイ酸ナトリウム（Ｎａ２Ｓｉ２Ｏ５）からなる
結晶積層シリケートである。
【０１４６】 １つのカルボキシ基を有する適切なポリカルボキシレートには、ベルギー特許
８３１，３６８、８２１，３６９および８２１，３７０で開示されたような、乳
酸、グリコール酸およびそれらのエーテル誘導体がある。２つのカルボキシ基を
有するポリカルボキシレートには、コハク酸、マロン酸、（エチレンジオキシ）
二酢酸、マレイン酸、ジグリコール酸、酒石酸、タルトロン酸およびフマル酸の
水溶性塩、並びにドイツ特許公開２，４４６，６８６、２，４４６，６８７およ
びＵＳ特許３，９３５，２５７で記載されたエーテルカルボキシレート、および
ベルギー特許８４０，６２３で記載されたスルフィニルカルボキシレートがある
。３つのカルボキシ基を有するポリカルボキシレートには、特に水溶性シトレー
ト、アコニトレートおよびシトラコネート、並びに英国特許１，３７９，２４１
で記載されたカルボキシメチルオキシサクシネート、オランダ出願７２０５８７
３で記載されたラクトキシサクシネートのようなサクシネート誘導体、および英
国特許１，３８７，４４７で記載された２‐オキサ‐１，１，３‐プロパントリ
カルボキシレートのようなオキシポリカルボキシレート物質がある。
【０１４７】 ４つのカルボキシ基を有するポリカルボキシレートには、英国特許１，２６１
，８２９で開示されたオキシジサクシネート、１，１，２，２‐エタンテトラカ
ルボキシレート、１，１，３，３‐プロパンテトラカルボキシレートおよび１，
１，２，３‐プロパンテトラカルボキシレートがある。スルホ置換基を有するポ
リカルボキシレートには、英国特許１，３９８，４２１、１，３９８，４２２お
よびＵＳ特許３，９３６，４４８で開示されたスルホサクシネート誘導体、およ
び英国特許１，０８２，１７９で記載されたスルホン化熱分解シトレートがあり
、ホスホン置換基を有するポリカルボキシレートは英国特許１，４３９，０００
で開示されている。
【０１４８】 脂環式およびヘテロ環式ポリカルボキシレートには、シクロペンタン‐シス，
シス，シス‐テトラカルボキシレート、シクロペンタジエニドペンタカルボキシ
レート、２，３，４，５‐テトラヒドロフラン‐シス，シス，シス‐テトラカル
ボキシレート、２，５‐テトラヒドロフラン‐シス‐ジカルボキシレート、２，
２，５，５‐テトラヒドロフラン‐テトラカルボキシレート、１，２，３，４，
５，６‐ヘキサン‐ヘキサカルボキシレート、並びにソルビトール、マンニトー
ルおよびキシリトールのような多価アルコールのカルボキシメチル誘導体がある
。芳香族ポリカルボキシレートには、メリット酸、ピロメリット酸、および英国
特許１，４２５，３４３で開示されたフタル酸誘導体がある。 上記の中で好ましいポリカルボキシレートは、１分子当たり３以内のカルボキ
シ基を有したヒドロキシカルボキシレート、更に詳しくはシトレートである。
【０１４９】 本組成物で使用上好ましいビルダー系には、ゼオライトＡのような非水溶性ア
ルミノシリケートビルダーまたは積層シリケート（ＳＫＳ‐６）と、クエン酸の
ような水溶性カルボキシレートキレート化剤との混合物がある。 好ましいビルダー系には、ゼオライトＡのような非水溶性アルミノシリケート
ビルダーと、クエン酸のような水溶性カルボキシレートキレート化剤との混合物
がある。本発明の液体洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物で使用上好ましい
ビルダー系は、石鹸およびポリカルボキシレートである。
【０１５０】 顆粒組成物で使用上ビルダー系の一部を形成できる他のビルダー物質には、炭
酸、重炭酸、ケイ酸アルカリ金属のような無機物質、並びに有機ホスホネート、
アミノポリアルキレンホスホネートおよびアミノポリカルボキシレートのような
有機物質がある。 他の適切な水溶性有機塩はホモもしくはコポリマー酸またはそれらの塩であり
、その場合にポリカルボン酸は２以下の炭素原子で互いに離された少くとも２つ
のカルボキシル基を有している。このタイプのポリマーはＧＢ‐Ａ‐１，５９６
，７５６で開示されている。このような塩の例は、ＭＷ２０００〜５０００のポ
リアクリレート、およびそれらと無水マレイン酸とのコポリマーであり、このよ
うなコポリマーは２０，０００〜７０，０００、特に約４０，０００の分子量を
有している。
【０１５１】 洗浄ビルダー塩は、通常組成物の５〜８０重量％、好ましくは１０〜７０重量
％、最も一般的には３０〜６０重量％の量で含有される。
【０１５２】 キレート化剤 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、１種以上の鉄および／ま
たはマンガンキレート化剤も場合により含有してよい。このようなキレート化剤
は、すべて以下で記載されているようなアミノカルボキシレート、アミノホスホ
ネート、多官能性置換芳香族キレート化剤およびそれらの混合物からなる群より
選択できる。理論に拘束されることなく、これら物質の効果は、可溶性キレート
の形成により洗浄液から鉄およびマンガンイオンを除去しうる、それらの例外的
な能力に一部起因していると考えられる。
【０１５３】 任意のキレート化剤として有用なアミノカルボキシレートには、エチレンジア
ミン四酢酸、Ｎ‐ヒドロキシエチルエチレンジアミン三酢酸、ニトリロ三酢酸、
エチレンジアミン四プロピオン酸、トリエチレンテトラアミン六酢酸、ジエチレ
ントリアミン五酢酸およびエタノールジグリシン、それらのアルカリ金属、アン
モニウムおよび置換アンモニウム塩、およびそれらの混合物がある。 アミノホスホネートも、少くとも低レベルの全リンが洗剤組成物で許容される
ときに本発明の組成物でキレート化剤として使用に適しており、それにはDEQUES
Tのようなエチレンジアミンテトラキス（メチレンホスホネート）がある。好ま
しくは、これらのアミノホスホネートは炭素原子約７以上のアルキルまたはアル
ケニル基を含まない。 多官能性置換芳香族キレート化剤も本組成物で有用である。１９７４年５月２
１日付で発行されたConnorらのＵＳ特許３，８１２，０４４参照。このタイプの
好ましい化合物は、酸形の場合、１，２‐ジヒドロキシ‐３，５‐ジスルホベン
ゼンのようなジヒドロキシジスルホベンゼンである。
【０１５４】 ここで使用上好ましい生分解性キレーターは、１９８７年１１月３日付Hartma
nおよびPerkinsのＵＳ特許４，７０４，２３３で記載されたようなエチレンジア
ミン二コハク酸（“ＥＤＤＳ”）、特に〔Ｓ，Ｓ〕異性体である。 本組成物は、例えばゼオライト、積層シリケートなどのような不溶性ビルダー
と一緒にすると有用なコビルダー、またはキラントとして、水溶性メチルグリシ
ン二酢酸（ＭＧＤＡ）塩（または酸形）も含有してよい。
【０１５５】 利用されるならば、これらのキレート化剤は本洗濯洗剤および／または布帛ケ
ア組成物の通常約０．１〜約１５重量％である。更に好ましくは、利用されるな
らば、キレート化剤はこのような組成物の約０．１〜約３．０重量％である。
【０１５６】 起泡抑制剤 もう１つの任意成分は、シリコーンおよびシリカ‐シリコーン混合物により例
示される起泡抑制剤である。シリコーンはアルキル化ポリシロキサン物質で通常
代表され、シリカはシリカエーロゲル、キセロゲルおよび様々なタイプの疎水性
シリカにより例示される微細形態で通常用いられる。これらの物質は粒子として
配合することができ、起泡抑制剤は水溶性または水分散性で実質上非界面活性の
洗剤不透過性キャリア中で放出しうるように配合されることが有利である。一方
、起泡抑制剤は液体キャリアに溶解または分散させて、１種以上の他成分にスプ
レーすることで適用してもよい。
【０１５７】 好ましいシリコーン起泡抑制剤は、BartollotaらのＵＳ特許３，９３３，６７
２で開示されている。他の特に有用な起泡抑制剤は自己乳化シリコーン起泡抑制
剤であり、１９７７年４月２８日付で公開されたドイツ特許出願ＤＴＯＳ２，６
４６，１２６で記載されている。このような化合物の例はDow Corningから市販
されているＤＣ‐５４４であって、これはシロキサン‐グリコールコポリマーで
ある。特に好ましい起泡抑制剤は、シリコーン油および２‐アルキル‐アルカノ
ールの混合物からなる起泡抑制剤系である。適切な２‐アルキル‐アルカノール
は、商品名Isofol１２Ｒで市販されている２‐ブチルオクタノールである。 このような起泡抑制剤系は、１９９２年１１月１０日付で出願された同時係属
欧州特許出願Ｎ９２８７０１７４．７で記載されている。 特に好ましいシリコーン起泡抑制剤は、同時係属欧州特許出願Ｎ゜９２２０１
６４９．８で記載されている。上記組成物はAerosilＲのような溶融無孔質シリ
カと組み合せたシリコーン／シリカ混合物を含むことができる。
【０１５８】 上記された起泡抑制剤は、組成物の０．００１〜２重量％、好ましくは０．０
１〜１重量％のレベルで通常用いられる。
【０１５９】 その他 汚れ懸濁剤、汚れ放出剤、蛍光増白剤、研磨剤、殺菌剤、曇り抑制剤、着色剤
および／または封入または非封入香料のような他成分も用いてよい。
【０１６０】 特に適切な封入物質は、ＧＢ１，４６４，６１６で記載されたような多糖およ
びポリヒドロキシ化合物のマトリックスからなる水溶性カプセルである。 他の適切な水溶性封入物質は、ＵＳ３，４５５，８３８で記載されたような、
置換ジカルボン酸の未ゼラチン化デンプン酸エステルから誘導されたデキストリ
ンからなる。これらの酸エステルデキストリンは、好ましくは、ワキシーメイズ
、ワキシーモロコシ、サゴ、タピオカおよびポテトのようなデンプンから製造さ
れる。上記封入物質の適切な例には、National Starch製のＮ‐Ｌｏｋがある。
Ｎ‐Ｌｏｋ封入物質は改質メイズスターチおよびグルコースからなる。デンプン
は無水オクテニルコハク酸のような一官能性置換基を加えることにより改質され
る。
【０１６１】 ここで適した再付着防止および汚れ懸濁剤には、メチルセルロース、カルボキ
シメチルセルロースおよびヒドロキシエチルセルロースのようなセルロース誘導
体、およびホモもしくはコポリマーポリカルボン酸またはそれらの塩がある。こ
のタイプのポリマーには、ビルダーとして既に記載されたポリアクリレートおよ
び無水マレイン酸‐アクリル酸コポリマー、並びに無水マレイン酸とエチレン、
メチルビニルエーテルまたはメタクリル酸とのコポリマーがあり、無水マレイン
酸はコポリマーの少くとも２０モル％を占めている。これらの物質は、通常組成
物の０．５〜１０重量％、更に好ましくは０．７５〜８重量％、最も好ましくは
１〜６重量％のレベルで用いられる。
【０１６２】 好ましい蛍光増白剤は性質上アニオン性であり、その例は４，４′‐ビス（２
‐ジエタノールアミノ‐４‐アニリノ‐ｓ‐トリアジン‐６‐イルアミノ）スチ
ルベン‐２，２′‐ジスルホン酸二ナトリウム、４，４′‐ビス（２‐モルホリ
ノ‐４‐アニリノ‐ｓ‐トリアジン‐６‐イルアミノ）スチルベン‐２，２′‐
ジスルホン酸二ナトリウム、４，４′‐ビス（２，４‐ジアニリノ‐ｓ‐トリア
ジン‐６‐イルアミノ）スチルベン‐２，２′‐ジスルホン酸二ナトリウム、４
′，４″‐ビス（２，４‐ジアニリノ‐ｓ‐トリアジン‐６‐イルアミノ）スチ
ルベン‐２‐スルホン酸一ナトリウム、４，４′‐ビス〔２‐アニリノ‐４‐（
Ｎ‐メチル‐Ｎ‐２‐ヒドロキシエチルアミノ）‐ｓ‐トリアジン‐６‐イルア
ミノ〕スチルベン‐２，２′‐ジスルホン酸二ナトリウム、４，４′‐ビス（４
‐フェニル‐２，１，３‐トリアゾール‐２‐イル）スチルベン‐２，２′‐ジ
スルホン酸二ナトリウム、４，４′‐ビス〔２‐アニリノ‐４‐（１‐メチル‐
２‐ヒドロキシエチルアミノ）‐ｓ‐トリアジン‐６‐イルアミノ〕スチルベン
‐２，２′‐ジスルホン酸二ナトリウム、２‐スチルビル‐４″‐（ナフト‐１
′，２′，４，５）‐１，２，３‐トリアゾール‐２″‐スルホン酸ナトリウム
および４，４′‐ビス（２‐スルホスチリル）ビフェニルである。高度に好まし
い増白剤は、同時係属欧州特許出願９５２０１９４３．８の特定の増白剤である
。
【０１６３】 他の有用なポリマー物質はポリエチレングリコール、特に分子量１０００〜１
００００、更に具体的には２０００〜８０００、最も好ましくは約４０００のも
のである。これらは０．２０〜５重量％、更に好ましくは０．２５〜２．５％の
レベルで用いられる。これらのポリマー、および既に記載されたホモまたはコポ
リマーポリカルボキシレート塩は、白さ維持、布帛アッシュ付着性(fabric ash
deposition)、および遷移金属不純物の存在下で土、タンパク質および酸化性汚
れに対するクリーニング性能を改善する上で有益である。
【０１６４】 本発明の組成物で有用な汚れ放出剤は、慣用的には、様々な配置をとるテレフ
タル酸とエチレングリコールおよび／またはプロピレングリコール単位とのコポ
リマーまたはターポリマーである。このようなポリマーの例は、一般譲渡された
ＵＳ特許４１１６８８５および４７１１７３０、および欧州公開特許出願０，２
７２，０３３で開示されている。ＥＰ‐Ａ‐０，２７２，０３３による特に好ま
しいポリマーは下記式を有している： （ＣＨ３（ＰＥＧ）43）0.75（ＰＯＨ）0.25〔（Ｔ‐ＰＯ）2.8 （Ｔ‐ＰＥＧ）0.4 〕Ｔ（ＰＯＨ）0.25（（ＰＥＧ）43ＣＨ３）0.75 上記式中ＰＥＧは‐（ＯＣ２Ｈ４）Ｏ‐、ＰＯは（ＯＣ３Ｈ６Ｏ）、およびＴは
（ｐｃＯＣ６Ｈ４ＣＯ）である。
【０１６５】 ジメチルテレフタレート、ジメチルスルホイソフタレート、エチレングリコー
ルおよび１，２‐プロパンジオールのランダムコポリマーとして修飾ポリエステ
ルも非常に有用であり、末端基は主にスルホベンゾエート、および二次的にエチ
レングリコールおよび／またはプロパンジオールのモノエステルからなる。目的
はスルホベンゾエート基により両末端でキャップ化されたポリマーを得ることで
あり、本関係においては“主に”上記コポリマーのほとんどがスルホベンゾエー
ト基で末端キャップ化されている。しかしながら、一部のコポリマーは完全には
キャップ化されておらず、したがってそれらの末端基はエチレングリコールおよ
び／またはプロパン‐１，２‐ジオールのモノエステルからなっていてもよく、
“二次的に”このような種からなる。 ここで選択されるポリエステルは約４６重量％のジメチルテレフタル酸、約１
６重量％のプロパン‐１，２‐ジオール、約１０重量％のエチレングリコール、
約１３重量％のジメチルスルホ安息香酸および約１５重量％のスルホイソフタル
酸を含んでおり、約３０００の分子量を有する。ポリエステルおよびそれらの製
造方法は、ＥＰＡ３１１，３４２で詳細に記載されている。
【０１６６】 水道水中の遊離塩素が洗剤組成物中に含まれた酵素を急速に不活化することは
、当業界で周知である。したがって、処方物中に全組成物の０．１重量％以上の
レベルでペルボレート、硫酸アンモニウム、亜硫酸ナトリウムまたはポリエチレ
ンイミンのような塩素スカベンジャーを用いたときには、洗剤酵素の改善された
スルー・ザ・ウォッシュ（throuth the wash）安定性をもたらす。塩素スカベン
ジャーを含む組成物は、１９９２年１月３１日付で出願された欧州特許出願９２
８７００１８．６で記載されている。
【０１６７】 ポリアクリレートから製造されたようなアルコキシル化ポリカルボキシレート
は、追加の脂肪除去性能を発揮させるためにここでは有用である。このような物
質は、参考のため本明細書に組み込まれるＷＯ９１／０８２８１およびＰＣＴ９
０／０１８１５の第４頁以降で記載されている。化学的に、これらの物質は７〜
８つのアクリレート単位毎に１つのエトキシ側鎖を有したポリアクリレートから
なる。側鎖は式‐（ＣＨ２ＣＨ２Ｏ）ｍ（ＣＨ２）ｎＣＨ３からなり、ここでｍ
は２〜３、ｎは６〜１２である。側鎖はポリアクリレート“主鎖”にエステル結
合されて、“コーム”(comb)ポリマータイプ構造を形成している。分子量は様々
であるが、典型的には約２０００〜約５０，０００の範囲内である。このような
アルコキシル化ポリカルボキシレートは、本組成物の約０．０５〜約１０重量％
である。
【０１６８】 分散剤 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は分散剤も含有することがで
きる。適切な水溶性有機塩はホモまたはコポリマー酸、またはそれらの塩であり
、そのポリカルボン酸は２以下の炭素原子で互いに離された少くとも２つのカル
ボキシル基を有している。このタイプのポリマーはＧＢ‐Ａ‐１，５９６，７５
６で開示されている。このような塩の例はＭＷ２０００〜５０００のポリアクリ
レート、およびそれらと無水マレイン酸とのコポリマーであり、このようなコポ
リマーは１０００〜１００，０００の分子量を有している。 特に、４０００の分子量を有する４８０Ｎのようなアクリレートおよびメチル
アクリレートのコポリマーは、組成物の０．５〜２０重量％のレベルで、本発明
の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物中に加えることができる。
【０１６９】 本発明の組成物はライムソープペプタイザー化合物を含有してもよく、これは
８以下、好ましくは７以下、最も好ましくは６以下の下記のようなライムソープ
分散力（ＬＳＤＰ）を有していることが好ましい。ライムソープペプタイザー化
合物は、好ましくは０〜２０重量％のレベルで存在する。
【０１７０】 ライムソープペプタイザーの有効性の数値尺度はライムソープ分散力（ＬＳＤ
Ｐ）により示され、H.C.Borghetty and C.A.Bergman,J.Am.Oil.Chem.Soc.,volum
e 27,pages 88-90 (1950)の論文で記載されたようなライムソープ分散試験を用
いて測定される。このライムソープ分散試験法は当業者に広く用いられており、
例えば下記レビュー文献：W.N.Linfield,Surfactant Science Series,Volume 7,
p.3；W.N.Linfield,Tenside Surf.det.,volume 27,pages 159-163 (1990)；M.K.
Nagarajan,W.F.Masler,Cosmetics and Toiletries,volume 104,pages 71-73 (19
89)で記載されている。ＬＳＤＰとは、３３３ｐｐｍ ＣａＣｏ３（Ｃａ：Ｍｇ
＝３：２）相当硬度の水３０ｍｌ中でオレイン酸ナトリウム０．０２５ｇにより
形成されたライムソープ沈降物を分散させる上で必要な、分散剤対オレイン酸ナ
トリウムの％重量比のことである。
【０１７１】 良好なライムソープペプタイザー能力を有する界面活性剤には、あるアミンオ
キシド、ベタイン、スルホベタイン、アルキルエトキシサルフェートおよびエト
キシル化アルコールがある。 本発明による使用向けに８以下のＬＳＤＰを有する例示の界面活性剤には、Ｃ １６ ‐Ｃ１８ジメチルアミンオキシド、平均エトキシル化度１〜５のＣ１２‐Ｃ １８ アルキルエトキシサルフェート、特にエトキシル化度３のＣ12‐Ｃ15アルキ
ルエトキシサルフェート界面活性剤（ＬＳＤＰ＝４）、およびＢＡＳＦ GmbHか
ら商品名Lutensol A012およびLutensol A030で各々販売されている、平均エトキ
シル化度１２（ＬＳＤＰ＝６）または３０のＣ１４‐Ｃ１５エトキシル化アルコ
ールがある。
【０１７２】 ここで使用に適したポリマーライムソープペプタイザーは、Cosmetics and To
iletries,volume 104,pages 71-73 (1989)でみられる、M.K.Nagarajan,W.F.Masl
erによる論文で記載されている。 ４‐（Ｎ‐オクタノイル‐６‐アミノヘキサノイル）ベンゼンスルホネート、
４‐（Ｎ‐ノナノイル‐６‐アミノヘキサノイル）ベンゼンスルホネート、４‐
（Ｎ‐デカノイル‐６‐アミノヘキサノイル）ベンゼンスルホネートおよびそれ
らの混合物のような疎水性ブリーチ；親水性／疎水性ブリーチ処方物と一緒にし
たノナノイルオキシベンゼンスルホネートも、ライムソープペプタイザー化合物
として使える。
【０１７３】 転染阻止 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、好ましくは、着色布帛を
伴った布帛洗濯操作中に出会う、溶解および懸濁された染料のある布帛から他へ
の転染を阻止するための化合物も含有することができる。
【０１７４】 ポリマー転染阻止剤 本発明による洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物は、０．００１〜１０重
量％、好ましくは０．０１〜２％、更に好ましくは０．０５〜１％のポリマー転
染阻止剤も含む。上記のポリマー転染阻止剤は、着色布帛から洗浄された布帛上
への染料の移動を阻止するために、洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物中に
通常配合される。これらのポリマーは、染料が洗浄液中で他の物体と付着するよ
うになる機会をもつ前に、着色布帛から洗い落ちた遊離染料と複合化するかまた
はそれを吸着する能力を有している。 特に適切なポリマー転染阻止剤は、ポリアミンＮ‐オキシドポリマー、Ｎ‐ビ
ニルピロリドンおよびＮ‐ビニルイミダゾールのコポリマー、ポリビニルピロリ
ドンポリマー、ポリビニルオキサゾリドンおよびポリビニルイミダゾール、また
はそれらの混合物である。 このようなポリマーの添加は、本発明による酵素の性能も高める。
【０１７５】 ａ）ポリアミンＮ‐オキシドポリマー 使用に適したポリアミンＮ‐オキシドポリマーは、下記構造式を有する単位を
含んでいる：
【化１１】 上記式中Ｐは重合性単位であり、それにはＲ‐Ｎ‐Ｏ基が結合できるか、または
Ｒ‐Ｎ‐Ｏ基は重合性単位の一部を形成しているか、または双方の組合せである
； ＡはＮＣ（＝Ｏ）、Ｃ（＝Ｏ）Ｏ、Ｃ＝Ｏ、‐Ｏ‐、‐Ｓ‐、‐Ｎ‐であり、
ｘは０または１である； Ｒは脂肪族、エトキシル化脂肪族、芳香族、ヘテロ環式、脂環式基またはそれ
らの組合せであり、それにはＮ‐Ｏ基の窒素が結合できるか、またはＮ‐Ｏ基の
窒素はこれらの基の一部である。
【０１７６】 Ｎ‐Ｏ基は下記一般構造で表すことができる：
【化１２】 上記式中Ｒ１、Ｒ２およびＲ３は脂肪族基、芳香族、ヘテロ環式、脂環式基また
はそれらの組合せであり、ｘまたは／およびｙまたは／およびｚは０または１で
あり、そこではＮ‐Ｏ基の窒素が結合しているか、またはＮ‐Ｏ基の窒素がこれ
らの基の一部を形成している。
【０１７７】 Ｎ‐Ｏ基は重合性単位（Ｐ）の一部でも、ポリマー主鎖に結合しても、または
双方の組合せであってもよい。 Ｎ‐Ｏ基が重合性単位の一部を形成している適切なポリアミンＮ‐オキシドに
は、Ｒが脂肪族、芳香族、脂環式またはヘテロ環式基から選択されるポリアミン
Ｎ‐オキシドがある。 上記ポリアミンＮ‐オキシドの１クラスは、Ｎ‐Ｏ基の窒素がＲ基の一部を形
成しているポリアミンＮ‐オキシドのグル−プからなる。好ましいポリアミンＮ
‐オキシドは、Ｒがピリジン、ピロール、イミダゾール、ピロリジン、ピペリジ
ン、キノリン、アクリジンおよびそれらの誘導体のようなヘテロ環式基である場
合である。 上記ポリアミンＮ‐オキシドのもう１つのクラスは、Ｎ‐Ｏ基の窒素がＲ基に
結合されたポリアミンＮ‐オキシドのグル−プからなる。 他の適切なポリアミンＮ‐オキシドは、Ｎ‐Ｏ基が重合性単位に結合されたポ
リアミンオキシドである。 これらポリアミンＮ‐オキシドの好ましいクラスは、Ｒが芳香族、ヘテロ環式
または脂環式基であって、Ｎ‐Ｏ官能基の窒素が上記Ｒ基の一部である、一般式
（Ｉ）を有したポリアミンＮ‐オキシドである。これらクラスの例は、Ｒがピリ
ジン、ピロール、イミダゾールおよびそれらの誘導体のようなヘテロ環式化合物
である、ポリアミンオキシドである。 ポリアミンＮ‐オキシドのもう１つの好ましいクラスは、Ｒが芳香族、ヘテロ
環式または脂環式基であって、Ｎ‐Ｏ官能基の窒素が上記Ｒ基に結合されている
、一般式（Ｉ）を有したポリアミンオキシドである。これらクラスの例は、Ｒ基
がフェニルのような芳香族である、ポリアミンオキシドである。
【０１７８】 いかなるポリマー主鎖も、形成されるアミンオキシドポリマーが水溶性であっ
て、転染阻止性を有しているかぎり、用いてよい。適切なポリマー主鎖の例は、
ポリビニル、ポリアルキレン、ポリエステル、ポリエーテル、ポリアミド、ポリ
イミド、ポリアクリレートおよびそれらの混合物である。
【０１７９】 本発明のアミンＮ‐オキシドポリマーは、典型的には１０：１〜１：１０００
０００のアミン対アミンＮ‐オキシドの比率を有している。しかしながら、ポリ
アミンオキシドポリマー中に存在するアミンオキシド基の量は、適切な共重合に
よるか、または適度のＮ‐オキシド化によって変えることができる。好ましくは
、アミン対アミンＮ‐オキシドの比率は２：３〜１：１００００００、更に好ま
しくは１：４〜１：１００００００、最も好ましくは１：７〜１：１０００００
０である。本発明のポリマーには、１つのモノマータイプがアミンＮ‐オキシド
であって、他のモノマータイプがアミンＮ‐オキシドであるかまたはそうでない
、ランダムまたはブロックコポリマーを現実には含んでいる。ポリアミンＮ‐オ
キシドのアミンオキシド単位はｐＫａ＜１０、好ましくはｐＫａ＜７、更に好ま
しくはｐＫａ＜６を有する。 ポリアミンオキシドはほぼあらゆる重合度で得ることができる。重合度は、物
質が望ましい水溶性および染料懸濁力を有していれば、重要でない。 典型的には、平均分子量は５００〜１，０００，０００、好ましくは１０００
〜５０，０００、更に好ましくは２０００〜３０，０００、最も好ましくは３０
００〜２０，０００の範囲内である。
【０１８０】 ｂ）Ｎ‐ビニルピロリドンおよびＮ‐ビニルイミダゾールのコポリマー 本発明で用いられるＮ‐ビニルイミダゾール Ｎ‐ビニルピロリドンポリマー
は、５０００〜１，０００，０００、好ましくは５０００〜２００，０００の平
均分子量範囲を有する。 本発明による洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物で使用上高度に好ましい
ポリマーは、Ｎ‐ビニルイミダゾール Ｎ‐ビニルピロリドンコポリマーから選
択されるポリマーであり、そのポリマーは５０００〜５０，０００、更に好まし
くは８０００〜３０，０００、最も好ましくは１０，０００〜２０，０００の平
均分子量範囲を有している。平均分子量範囲は、Barth H.G.and Mays J.W.,Chem
ical Analysis,Vol.113,”Modern Methods of Polymer Characterization”で記
載されているような光散乱により調べた。高度に好ましいＮ‐ビニルイミダゾー
ル Ｎ‐ビニルピロリドンコポリマーは５０００〜５０，０００、更に好ましく
は８０００〜３０，０００、最も好ましくは１０，０００〜２０，０００の平均
分子量範囲を有している。 上記の平均分子量範囲を有することで特徴づけられるＮ‐ビニルイミダゾール Ｎ‐ビニルピロリドンコポリマーは優れた転染阻止性を発揮しながら、それで
処方された洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物のクリーニング性能に悪影響
を与えない。 本発明のＮ‐ビニルイミダゾール Ｎ‐ビニルピロリドンコポリマーは、１：
０．２、更に好ましくは０．８：０．３、最も好ましくは０．６：０．４のＮ‐
ビニルイミダゾール対Ｎ‐ビニルピロリドンのモル比を有している。
【０１８１】 ｃ）ポリビニルピロリドン 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物では、約２５００〜約４００
，０００、好ましくは約５０００〜約２００，０００、更に好ましくは約５００
０〜約５０，０００、最も好ましくは約５０００〜約１５，０００の平均分子量
を有するポリビニルピロリドン（“ＰＶＰ”）も利用してよい。適切なポリビニ
ルピロリドンは、製品名ＰＶＰ Ｋ‐１５（１０，０００の粘度分子量）、ＰＶ
Ｐ Ｋ‐３０（４０，０００の平均分子量）、ＰＶＰ Ｋ‐６０（１６０，００
０の平均分子量）およびＰＶＰ Ｋ‐９０（３６０，０００の平均分子量）とし
て、ＩＳＰ Corporation,New York,NY and Montreal,Canadaから市販されている
。ＢＡＳＦ Cooperationから市販されている他の適切なポリビニルピロリドンに
は、Sokalan HP165およびSokalan HP12；洗剤業者に知られているポリビニルピ
ロリドン（例えばＥＰ‐Ａ‐２６２，８９７およびＥＰ‐Ａ‐２５６，６９６参
照）がある。
【０１８２】 ｄ）ポリビニルオキサゾリドン 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物では、ポリマー転染阻止剤と
してポリビニルオキサゾリドンも利用してよい。上記のポリビニルオキサゾリド
ンは、約２５００〜約４００，０００、好ましくは約５０００〜約２００，００
０、更に好ましくは約５０００〜約５０，０００、最も好ましくは約５０００〜
約１５，０００の平均分子量を有している。
【０１８３】 ｅ）ポリビニルイミダゾール 本発明の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物では、ポリマー転染阻止剤と
してポリビニルイミダゾールも利用してよい。上記のポリビニルイミダゾールは
、約２５００〜約４００，０００、好ましくは約５０００〜約２００，０００、
更に好ましくは約５０００〜約５０，０００、最も好ましくは約５０００〜約１
５，０００の平均分子量を有している。
【０１８４】 ｆ）架橋ポリマー 架橋ポリマーは主鎖がある程度まで連結されたポリマーであり、これらのリン
クは化学的でもまたは物理的性質であってもよく、可能性として活性基は主鎖上
でもまたは側鎖上でもよく、架橋ポリマーはJournal of Polymer Science,volum
e 22,pages 1035-1039で記載されている。一態様において、架橋ポリマーは三次
元硬質構造を形成するように作られ、三次元構造により形成された孔に染料を捕
捉しうる。もう１つの態様では、架橋ポリマーは膨潤により染料を捕捉する。こ
のような架橋ポリマーは同時係属特許出願９４８７０２１３．９で記載されてい
る。
【０１８５】洗浄方法 本発明の組成物は、浸漬法、前処理法、別のすすぎ補助組成物を加えてもよい
すすぎステップを伴う方法、および後処理方法を含めて、本質的にいかなる洗浄
、クリーニングおよび／または布帛ケア方法で用いてもよい。 ここで記載されたプロセスは常法で布帛を洗濯液と接触させることからなり、
以下で例示されている。慣用的な洗濯方法は、有効量の洗濯洗剤および／または
布帛ケア組成物を溶解または分配させた水性液体で汚れた布帛を処理することか
らなる。本発明のプロセスは、便宜上クリーニングプロセスの過程で行われる。
クリーニングの方法は、好ましくは５〜９５℃、特に１０〜６０℃で行われる。
処理溶液のｐＨは、好ましくは７〜１２である。
【０１８６】 下記例は本発明の組成物を例示するための意味であり、必ずしも本発明の範囲
を制限したりまたは限定するような意味ではない。洗濯洗剤および／または布帛
ケア組成物において、酵素のレベルは全組成物の重量により純粋酵素で表示され
ており、別記されないかぎり、洗剤成分は全組成物の重量で表示されている。そ
こで略記された成分表示は下記意味を有している： ＬＡＳ ：ナトリウム直鎖Ｃ11-13アルキルベンゼンスルホネート ＴＡＳ ：ナトリウムタローアルキルサルフェート ＣｘｙＡＳ ：ナトリウムＣ1x‐Ｃ1Yアルキルサルフェート ＣｘｙＳＡＳ：ナトリウムＣ1X‐Ｃ1Y二級（２，３）アルキルサルフェート ＣｘｙＥｚ ：平均ｚモルのエチレンオキシドと縮合された Ｃ1X‐Ｃ1Yで主に直鎖の一級アルコール ＣｘｙＥｚＳ：平均ｚモルのエチレンオキシドと縮合された Ｃ1X‐Ｃ1Yナトリウムアルキルサルフェート ＱＡＳ ：Ｒ２Ｎ＋(ＣＨ３)２(Ｃ２Ｈ４ＯＨ)(Ｒ２＝Ｃ１２‐Ｃ１４) ＱＡＳ１ ：Ｒ２Ｎ＋（ＣＨ３）２（Ｃ２Ｈ４ＯＨ）（Ｒ２＝Ｃ８‐Ｃ１１）
ＡＰＡ ：Ｃ8-10アミドプロピルジメチルアミン 石鹸 ：獣脂およびココナツ脂肪酸の８０／２０混合物から誘導される ナトリウム直鎖アルキルカルボキシレート ＳＴＳ ：ナトリウムトルエンスルホネート ＣＦＡＡ ：Ｃ１２‐Ｃ１４アルキルＮ‐メチルグルカミド ＴＦＡＡ ：Ｃ１６‐Ｃ１８アルキルＮ‐メチルグルカミド ＴＰＫＦＡ ：Ｃ１２‐Ｃ１４トップドホールカット(topped whole cut)脂肪酸
ＤＥＱＡ ：ジ（タローオキシエチル）ジメチルアンモニウムクロリド ＤＥＱＡ（２）：ジ（ソフトタローイルオキシエチル）ヒドロキシエチルメチル アンモニウムメチルサルフェート ＤＴＤＭＡＭＳ：ジタロージメチルアンモニウムメチルサルフェート ＳＤＡＳＡ：１：２比のステアリルジメチルアミン：トリプル・プレスド (triple pressed)ステアリン酸 シリケート ：非晶質ケイ酸ナトリウム （ＳｉＯ２：Ｎａ２Ｏ比＝１．６‐３．２） ゼオライトＡ：０．１〜１０μｍ範囲の主粒径を有する 式Ｎａ１２（ＡｌＯ２ＳｉＯ２）１２・２７Ｈ２Ｏの水和ナトリウ ムアルミノシリケート（無水ベースで重量表示） Ｎａ‐ＳＫＳ‐６：式δ‐Ｎａ２Ｓｉ２Ｏ５の結晶積層シリケート シトレート ：４２５〜８５０μｍの粒径分布を有する、活性８６．４％の クエン酸三ナトリウム二水和物 クエン酸 ：無水クエン酸 ボレート ：ホウ酸ナトリウム 炭酸塩 ：粒径２００〜９００μｍの無水炭酸ナトリウム 重炭酸塩 ：粒径分布４００〜１２００μｍの無水炭酸水素ナトリウム サルフェート：無水硫酸ナトリウム 硫酸Ｍｇ ：無水硫酸マグネシウム ＳＴＰＰ ：トリポリリン酸ナトリウム ＴＳＰＰ ：ピロリン酸四ナトリウム ＭＡ／ＡＡ ：４：１アクリレート／マレエートのランダムコポリマー 平均分子量約７０，０００〜８０，０００ ＭＡ／ＡＡ１：６：４アクリレート／マレエートのランダムコポリマー 平均分子量約１０，０００ ＡＡ ：平均分子量４５００のポリアクリル酸ナトリウムポリマー ＰＢ１ ：実験式ＮａＢＯ２・Ｈ２Ｏ２の無水過ホウ酸ナトリウム一水和物
ＰＢ４ ：実験式ＮａＢＯ２・３Ｈ２Ｏ・Ｈ２Ｏ２の 過ホウ酸ナトリウム四水和物 ペルカーボネート：実験式２Ｎａ２ＣＯ３・３Ｈ２Ｏ２の無水過炭酸ナトリウム
ＴＡＥＤ ：テトラアセチルエチレンジアミン ＮＯＢＳ ：ナトリウム塩形のノナノイルオキシベンゼンスルホネート ＮＡＣＡ‐ＯＢＳ：（６‐ノナミドカプロイル）オキシベンゼンスルホネート ＤＴＰＡ ：ジエチレントリアミン五酢酸 ＨＥＤＰ ：１，１‐ヒドロキシエタンジホスホン酸 ＤＥＴＰＭＰ：Monsantoから商品名Dequest 2060で販売されている ジエチルトリアミンペンタ（メチレン）ホスホネート ＥＤＤＳ ：エチレンジアミン‐Ｎ，Ｎ′‐二コハク酸 そのナトリウム塩形の（Ｓ，Ｓ）異性体 光活性化ブリーチ：デキストリン可溶性ポリマー中に封入された スルホン化亜鉛フタロシアニン 光活性化ブリーチ１：デキストリン可溶性ポリマー中に封入された スルホン化アルミノフタロシアニン プロテアーゼ：Novo Nordisk A/Sから商品名Savinase、Alcalase、Durazymで 販売されているタンパク質分解酵素；Gist-Brocadesから販売 されているMaxacal、Maxapem；および特許ＷＯ９１／０６６ ３７および／またはＷＯ９５／１０５９１で記載されたプロテ アーゼ アミラーゼ ：Genencorから商品名Purafact Ox AmＲで販売されている ＷＯ９４／１８３１４、ＷＯ９６／０５２９５で記載された デンプン分解酵素；すべてNovo Nordisk A/Sから市販されてい るTermamylＲ、FungamylＲおよびDuramylＲ；およびＷＯ９５／ ２６３９７で記載されたもの リパーゼ ：Novo Nordisk A/Sから商品名Lipolase、Lipolase Ultraで販売 されている脂肪分解酵素、およびGist-BrocadesによるLipomax ＣＢＤ‐デキストラナーゼ：Sigmaから商品名Cellulose Binding Domainで販売 されているClostridium cellulovoransからのＣＢＤ cellulozomeに、ＰＥＧ（ＮＰＣ）２ＭＷ３４００で連結され た、Flukaから販売されているデキストラナーゼ酵素； および／または：Novo Nordisk A/Sから商品名Carezymeで販売 されているセルロース分解酵素のＣＢＤに、Humicola insolens ファミリー４５セルラーゼリンカーで連結されている、Fluka から販売されているデキストラナーゼ酵素 ＣＢＤ‐ヘキソサミニダーゼ：Sigmaから商品名Cellulose Binding Domainで 販売されているClostridium cellulovoransからのＣＢＤ cellulozomeに、ＰＥＧ（ＮＰＣ）２ＭＷ３４００で連結され た、Boehringer Mannheimから販売されているＮ‐アセチル‐ β‐Ｄ‐グルコサミニダーゼ ＣＢＤ‐プロトカテク酸：Sigmaから商品名Cellulose Binding Domainで販売 されているClostridium cellulovoransからのＣＢＤ cellulozomeに、ＰＥＧ（ＮＰＣ）２ＭＷ３４００で連結され た、Sigmaから販売されているプロトカテク酸 ３，４‐ジオ キシゲナーゼ（ＥＣ1.13.11.3） ＣＢＤ‐プロタミン：Sigmaから商品名Cellulose Binding Domainで販売されて いるClostridium cellulovoransからのＣＢＤ cellulozomeに、 ＰＥＧ（ＮＰＣ）２ＭＷ３４００で連結された、Sigmaからのプ ロトアミン；および／またはThermonospora fuscaのＥ４二重 ＣＢＤ系のＣＢＤに直接連結されたSigmaからのプロトアミン ＣＢＤ‐セクロピン：Sigmaから商品名Cellulose Binding Domainで販売 されているClostridium cellulovoransからのＣＢＤ cellulozomeに、ＰＥＧ（ＮＰＣ）２ＭＷ３４００で連結され た、SigmaからのCecropin Ｂ ＣＢＤ‐インドリシジン：Sigmaから商品名Cellulose Binding Domainで販売 されているClostridium cellulovoransからのＣＢＤ cellulozomeに、ＰＥＧ（ＮＰＣ）２ＭＷ３４００で連結され た、Biosource technologiesINC.からのＤ‐インドリシジン セルラーゼ ：Novo Nordisk A/Sから商品名Carezyme、Celluzymeおよび／ またはEndolaseで販売されているセルロース分解酵素 ＣＭＣ ：ナトリウムカルボキシメチルセルロース ＰＶＰ ：平均分子量６０，０００のポリビニルポリマー ＰＶＮＯ ：平均分子量５０，０００のポリビニルピリジン‐Ｎ‐オキシド ＰＶＰＶＩ ：平均分子量２０，０００のビニルイミダゾールおよび ビニルピロリドンのコポリマー 増白剤１ ：４，４′‐ビス（２‐スルホスチリル）ビフェニル二ナトリウム
増白剤２ ：４，４′‐ビス（４‐アニリノ‐６‐モルホリノ‐１，３，５‐ トリアジン‐２‐イル）スチルベン‐２，２′‐ジスルホン酸二 ナトリウム シリコーン消泡剤：１０：１〜１００：１のフォーム調整剤対分散剤の比率で、 分散剤としてシロキサンオキシアルキレンコポリマーを配合した、 ポリジメチルシロキサンフォーム調整剤 起泡抑制剤 ：顆粒形の、１２％シリコーン／シリカ、１８％ステアリル アルコール、７０％デンプン 不透明剤 ：ＢＡＳＦ Aktiengesellschaftから商品名Lytron 621で 販売されている水ベースモノスチレンラテックス混合物 ＳＲＰ１ ：アニオン性末端キャップ化ポリエステル ＳＲＰ２ ：ジエトキシル化ポリ（１，２‐プロピレンテレフタレート） 短ブロックポリマー ＱＥＡ ：ビス〔（Ｃ２Ｈ５Ｏ）（Ｃ２Ｈ４Ｏ）ｎ〕（ＣＨ３）‐Ｎ＋‐ Ｃ６Ｈ１２‐Ｎ＋‐（ＣＨ３） ビス〔（Ｃ２Ｈ５Ｏ）（Ｃ２Ｈ４Ｏ）〕ｎ（ｎ＝２０〜３０） ＰＥＩ ：１８００の平均分子量および窒素あたり７エチレンオキシ残基の 平均エトキシル化度を有したポリエチレンイミン ＳＣＳ ：ナトリウムクメンスルホネート ＨＭＷＰＥＯ：高分子量ポリエチレンオキシド ＰＥＧｘ ：分子量ｘのポリエチレングリコール ＰＥＯ ：平均分子量５０００のポリエチレンオキシド ＴＥＰＡＥ ：テトラエチレンペンタアミンエトキシレート
【０１８７】例１ 下記の高密度洗濯洗剤組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III IV Ｖ VI ＬＡＳ 8.0 8.0 8.0 2.0 6.0 6.0 ＴＡＳ - 0.5 - 0.5 1.0 0.1 Ｃ４６（Ｓ）ＡＳ 2.0 2.5 - - - - Ｃ２５ＡＳ - - - 7.0 4.5 5.5 Ｃ６８ＡＳ 2.0 5.0 7.0 - - - Ｃ２５Ｅ５ - - 3.4 10.0 4.6 4.6 Ｃ２５Ｅ７ 3.4 3.4 1.0 - - - Ｃ２５Ｅ３Ｓ - - - 2.0 5.0 4.5 ＱＡＳ - 0.8 - - - - ＱＡＳ１ - - - 0.8 0.5 1.0 ゼオライトＡ 18.1 18.0 14.1 18.1 20.0 18.1 クエン酸 - - - 2.5 - 2.5 炭酸塩 13.0 13.0 27.0 10.0 10.0 13.0 Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ - - - 10.0 - 10.0 シリケート 1.4 1.4 3.0 0.3 0.5 0.3 シトレート - 1.0 - 3.0 - - サルフェート 26.1 26.1 26.1 6.0 - - 硫酸Ｍｇ 0.3 - - 0.2 - 0.2 ＭＡ／ＡＡ 0.3 0.3 0.3 4.0 1.0 1.0 ＣＭＣ 0.2 0.2 0.2 0.2 0.4 0.4 ＰＢ４ 9.0 9.0 5.0 - - - ペルカーボネート - - - - 18.0 18.0 ＴＡＥＤ 1.5 0.4 1.5 - 3.9 4.2 ＮＡＣＡ‐ＯＢＳ - 2.0 1.0 - - - ＤＥＴＰＭＰ 0.25 0.25 0.25 0.25 - - ＳＲＰ１ - - - 0.2 - 0.2 ＥＤＤＳ - 0.25 0.4 - 0.5 0.5 ＣＦＡＡ - 1.0 - 2.0 - - ＨＥＤＰ 0.3 0.3 0.3 0.3 0.4 0.4 ＱＥＡ - - - 0.2 - 0.5 プロテアーゼ 0.009 0.009 0.01 0.04 0.05 0.03 アミラーゼ 0.002 0.002 0.002 0.006 0.008 0.008 セルラーゼ 0.0007 0.0006 0.0007 0.0008 0.0007 0.001 リパーゼ 0.006 - - 0.01 0.01 0.01 ＣＢＤ‐デキストラナーゼ 0.05 0.01 - - - - ＣＢＤ‐プロトカテク酸 - 0.01 0.05 0.05 - 0.01 ＣＢＤ‐インドリシジン - - 0.01 - 0.05 - 光活性化ブリーチ(ppm) １５ １５ １５ - ２０ ２０ ＰＶＮＯ／ＰＶＰＶＩ - - - 0.1 - - 増白剤１ 0.09 0.09 0.09 - 0.09 0.09 香料 0.3 0.3 0.3 0.4 0.4 0.4 シリコーン消泡剤 0.5 0.5 0.5 - 0.3 0.3 密度ｇ／Ｌ 850 850 850 850 850 850 その他 １００％まで
【０１８８】例２ ヨーロッパ式機械洗浄条件下で特に有用な下記の顆粒洗濯洗剤組成物を本発明
に従い調製した： Ｉ II III IV Ｖ VI ＬＡＳ 5.5 7.5 5.0 5.0 6.0 7.0 ＴＡＳ 1.25 1.9 - 0.8 0.4 0.3 Ｃ２４ＡＳ／Ｃ２５ＡＳ - 2.2 5.0 5.0 5.0 2.2 Ｃ２５Ｅ３Ｓ - 0.8 1.0 1.5 3.0 1.0 Ｃ４５Ｅ７ 3.25 - - - - 3.0 ＴＦＡＡ - - 2.0 - - - Ｃ２５Ｅ５ - 5.5 - - - - ＱＡＳ 0.8 - - - - - ＱＡＳ１ - 0.7 1.0 0.5 1.0 0.7 ＳＴＰＰ 19.7 - - - - - ゼオライトＡ - 19.5 25.0 19.5 20.0 17.0 NaSKS-6/クエン酸(79:21) - 10.6 - 10.6 - - Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ - - 9.0 - 10.0 10.0 炭酸塩 6.1 21.4 9.0 10.0 10.0 18.0 重炭酸塩 - 2.0 7.0 5.0 - 2.0 シリケート 6.8 - - 0.3 0.5 - シトレート - - 4.0 4.0 - - サルフェート 39.8 - - 5.0 - 12.0 硫酸Ｍｇ - - 0.1 0.2 0.2 - ＭＡ／ＡＡ 0.5 1.6 3.0 4.0 1.0 1.0 ＣＭＣ 0.2 0.4 1.0 1.0 0.4 0.4 ＰＢ４ 5.0 12.7 - - - - ペルカーボネート - - - - 18.0 15.0 ＴＡＥＤ 0.5 3.1 - - 5.0 - ＮＡＣＡ‐ＯＢＳ 1.0 3.5 - - - 2.5 ＤＥＴＰＭＰ 0.25 0.2 0.3 0.4 - 0.2 ＨＥＤＰ - 0.3 - 0.3 0.3 0.3 ＱＥＡ - - 1.0 1.0 1.0 - プロテアーゼ 0.009 0.03 0.03 0.05 0.05 0.02 リパーゼ 0.003 0.003 0.006 0.006 0.006 0.004 セルラーゼ 0.0006 0.0006 0.0005 0.0005 0.0007 0.0007 アミラーゼ 0.002 0.002 0.006 0.006 0.01 0.003 CBD-ヘキソサミニダーゼ - - 0.03 0.01 0.01 0.05 ＣＢＤ‐プロトカテク酸 0.05 - - - - 0.01 ＣＢＤ‐プロタミン - 0.08 - - - - ＰＶＮＯ／ＰＶＰＶＩ - - 0.2 0.2 - - ＰＶＰ 0.9 1.3 - - - 0.9 ＳＲＰ１ - - 0.2 0.2 0.2 - 光活性化ブリーチ(ppm) １５ ２７ - - ２０ ２０ 光活性化ブリーチ１(ppm) １５ - - - - - 増白剤１ 0.08 0.2 - - 0.09 0.15 増白剤２ - 0.04 - - - - 香料 0.3 0.5 0.4 0.3 0.4 0.3 シリコーン消泡剤 0.5 2.4 0.3 0.5 0.3 2.0 密度ｇ／Ｌ 750 750 750 750 750 750 その他 １００％まで
【０１８９】例３ ヨーロッパ式機械洗浄条件下で特に有用な下記の洗剤処方物を本発明に従い調
製した： Ｉ II III IV ブローンパウダー(Blown Powder)： ＬＡＳ ６．０ ５．０ １１．０ ６．０ ＴＡＳ ２．０ ‐ ‐ ２．０ ゼオライトＡ ２４．０ ‐ ‐ ２０．０ ＳＴＰＰ ‐ ２７．０ ２４．０ ‐ サルフェート ４．０ ６．０ １３．０ ‐ ＭＡ／ＡＡ １．０ ４．０ ６．０ ２．０ シリケート １．０ ７．０ ３．０ ３．０ ＣＭＣ １．０ １．０ ０．５ ０．６ 増白剤１ ０．２ ０．２ ０．２ ０．２ シリコーン消泡剤 １．０ １．０ １．０ ０．３ ＤＥＴＰＭＰ ０．４ ０．４ ０．２ ０．４ スプレーオン： 増白剤 ０．０２ ‐ ‐ ０．０２ Ｃ４５Ｅ７ ‐ ‐ ‐ ５．０ Ｃ４５Ｅ２ ２．５ ２．５ ２．０ ‐ Ｃ４５Ｅ３ ２．６ ２．５ ２．０ ‐ 香料 ０．５ ０．３ ０．５ ０．２ シリコーン消泡剤 ０．３ ０．３ ０．３ ‐ 乾燥添加物： ＱＥＡ ‐ ‐ ‐ １．０ ＥＤＤＳ ０．３ ‐ ‐ ‐ サルフェート ２．０ ３．０ ５．０ １０．０ 炭酸塩 ６．０ １３．０ １５．０ １４．０ クエン酸 ２．５ ‐ ‐ ２．０ ＱＡＳ１ ０．５ ‐ ‐ ０．５ Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ １０．０ ‐ ‐ ‐ ペルカーボネート １８．５ ‐ ‐ ‐ ＰＢ４ ‐ １８．０ １０．０ ２１．５ ＴＡＥＤ ２．０ ２．０ ‐ ２．０ ＮＡＣＡ‐ＯＢＳ ３．０ ２．０ ４．０ ‐ CBD-ヘキソサミニダーゼ ０．０５ ０．０５ ０．０２ ０．０２ ＣＢＤ‐プロタミン ‐ ‐ ０．０２ ‐ セルラーゼ 0.0004 0.0006 0.0006 0.0008 プロテアーゼ ０．０３ ０．０３ ０．０３ ０．０３ リパーゼ 0.008 0.008 0.008 0.004 アミラーゼ 0.003 0.003 0.003 0.006 増白剤１ ０．０５ ‐ ‐ ０．０５
その他 １００％まで
【０１９０】例４ 下記の顆粒洗剤処方物を本発明に従い調製した： Ｉ II III IV Ｖ VI ブローンパウダー： ＬＡＳ 23.0 8.0 7.0 9.0 7.0 7.0 ＴＡＳ ‐ ‐ ‐ ‐ 1.0 ‐ Ｃ４５ＡＳ 6.0 6.0 5.0 8.0 ‐ ‐ Ｃ４５ＡＥＳ ‐ 1.0 1.0 1.0 ‐ ‐ Ｃ４５Ｅ３５ ‐ ‐ ‐ ‐ 2.0 4.0 ゼオライトＡ 10.0 18.0 14.0 12.0 10.0 10.0 ＭＡ／ＡＡ ‐ 0.5 ‐ ‐ ‐ 2.0 ＭＡ／ＡＡ１ 7.0 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ＡＡ ‐ 3.0 3.0 2.0 3.0 3.0 サルフェート 5.0 6.3 14.3 11.0 15.0 19.3 シリケート 10.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 炭酸塩 15.0 20.0 10.0 20.7 8.0 6.0 ＰＥＧ4000 0.4 1.5 1.5 1.0 1.0 1.0 ＤＴＰＡ ‐ 0.9 0.5 ‐ ‐ 0.5 増白剤２ 0.3 0.2 0.3 ‐ 0.1 0.3 スプレーオン： Ｃ４５Ｅ７ ‐ 2.0 ‐ ‐ 2.0 2.0 Ｃ２５Ｅ９ 3.0 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ Ｃ２３Ｅ９ ‐ ‐ 1.5 2.0 ‐ 2.0 香料 0.3 0.3 0.3 2.0 0.3 0.3 凝集物： Ｃ４５ＡＳ ‐ 5.0 5.0 2.0 ‐ 5.0 ＬＡＳ ‐ 2.0 2.0 ‐ ‐ 2.0 ゼオライトＡ ‐ 7.5 7.5 8.0 ‐ 7.5 炭酸塩 ‐ 4.0 4.0 5.0 ‐ 4.0 ＰＥＧ4000 ‐ 0.5 0.5 ‐ ‐ 0.5 その他（水など） ‐ 2.0 2.0 2.0 ‐ 2.0 乾燥添加物： ＱＡＳ ‐ ‐ ‐ ‐ 1.0 ‐ クエン酸 ‐ ‐ ‐ ‐ 2.0 ‐ ＰＢ４ ‐ ‐ ‐ ‐ 12.0 1.0 ＰＢ１ 4.0 1.0 3.0 2.0 ‐ ‐ ペルカーボネート ‐ ‐ ‐ ‐ 2.0 10.0 炭酸塩 ‐ 5.3 1.8 ‐ 4.0 4.0 ＮＯＢＳ 4.0 ‐ 6.0 ‐ ‐ 0.6 メチルセルロース 0.2 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ 8.0 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ＳＴＳ ‐ ‐ 2.0 ‐ 1.0 ‐ クメンスルホン酸 ‐ 1.0 ‐ ‐ ‐ 2.0 プロテアーゼ 0.02 0.02 0.02 0.01 0.02 0.02 リパーゼ 0.004 ‐ 0.004 ‐ 0.004 0.008 アミラーゼ 0.003 ‐ 0.002 ‐ 0.003 ‐ セルラーゼ 0.0003 0.0005 0.0005 0.0007 0.0005 0.0008 CBD-デキストラナーゼ 0.05 0.001 0.05 0.03 ‐ ‐ ＣＢＤ‐セクロピン ‐ ‐ ‐ 0.001 0.01 0.03 ＰＶＰＶＩ ‐ ‐ ‐ ‐ 0.5 0.1 ＰＶＰ ‐ ‐ ‐ ‐ 0.5 ‐ ＰＶＮＯ ‐ ‐ 0.5 0.3 ‐ ‐ ＱＥＡ ‐ ‐ ‐ ‐ 1.0 ‐ ＳＲＰ１ 0.2 0.5 0.3 ‐ 0.2 ‐ シリコーン消泡剤 0.2 0.4 0.2 0.4 0.1 ‐ 硫酸Ｍｇ ‐ ‐ 0.2 ‐ 0.2 ‐ その他 １００％まで
【０１９１】例５ 着色衣類の洗浄で特に有用な下記の無ブリーチ洗剤組成物を本発明に従い調製
した： Ｉ II III ブローンパウダー： ゼオライトＡ １５．０ １５．０ ‐ サルフェート ‐ ５．０ ‐ ＬＡＳ ３．０ ３．０ ‐ ＤＥＴＰＭＰ ０．４ ０．５ ‐ ＣＭＣ ０．４ ０．４ ‐ ＭＡ／ＡＡ ４．０ ４．０ ‐ 凝集物： Ｃ４５ＡＳ ‐ ‐ １１．０ ＬＡＳ ６．０ ５．０ ‐ ＴＡＳ ３．０ ２．０ ‐ シリケート ４．０ ４．０ ‐ ゼオライトＡ １０．０ １５．０ １３．０ ＣＭＣ ‐ ‐ ０．５ ＭＡ／ＡＡ ‐ ‐ ２．０ 炭酸塩 ９．０ ７．０ ７．０ スプレーオン： 香料 ０．３ ０．３ ０．５ Ｃ４５Ｅ７ ４．０ ４．０ ４．０ Ｃ２５Ｅ３ ２．０ ２．０ ２．０ 乾燥添加物： ＭＡ／ＡＡ ‐ ‐ ３．０ Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ ‐ ‐ １２．０ シトレート １０．０ ‐ ８．０ 重炭酸塩 ７．０ ３．０ ５．０ 炭酸塩 ８．０ ５．０ ７．０ ＰＶＰＶＩ／ＰＶＮＯ ０．５ ０．５ ０．５ プロテアーゼ ０．０３ ０．０２ ０．０５ リパーゼ ０．００８ ０．００８ ０．００８ アミラーゼ ０．０１ ０．０１ ０．０１ セルラーゼ ０．００１ ０．００１ ０．００１ CBD-ヘキソサミニダーゼ ‐ ０．０５ ０．０５ ＣＢＤ‐インドリシジン ０．００８ ‐ ‐ シリコーン消泡剤 ５．０ ５．０ ５．０ サルフェート ‐ ９．０ ‐ 密度（ｇ／Ｌ） ７００ ７００ ７００ その他 １００％まで
【０１９２】例６ 下記の洗剤組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III IV ベース顆粒： ゼオライトＡ 30.0 22.0 24.0 10.0 サルフェート 10.0 5.0 10.0 7.0 ＭＡ／ＡＡ 3.0 ‐ ‐ ‐ ＡＡ ‐ 1.6 2.0 ‐ ＭＡ／ＡＡ１ ‐ 12.0 ‐ 6.0 ＬＡＳ 14.0 10.0 9.0 20.0 Ｃ４５ＡＳ 8.0 7.0 9.0 7.0 Ｃ４５ＡＥＳ ‐ 1.0 1.0 ‐ シリケート ‐ 1.0 0.5 10.0 石鹸 ‐ 2.0 ‐ ‐ 増白剤１ 0.2 0.2 0.2 0.2 炭酸塩 6.0 9.0 10.0 10.0 ＰＥＧ4000 ‐ 1.0 1.5 ‐ ＤＴＰＡ ‐ 0.4 ‐ ‐ スプレーオン： Ｃ２５Ｅ９ ‐ ‐ ‐ 5.0 Ｃ４５Ｅ７ 1.0 1.0 ‐ ‐ Ｃ２３Ｅ９ ‐ 1.0 2.5 ‐ 香料 0.2 0.3 0.3 ‐ 乾燥添加物： 炭酸塩 5.0 10.0 18.0 8.0 ＰＶＰＶＩ／ＰＶＮＯ 0.5 ‐ 0.3 ‐ CBD-プロトカテク酸 0.005 0.05 0.03 ‐ CBD-ヘキソサミニダーゼ ‐ ‐ 0.001 0.002 ＣＢＤ‐セクロピン ‐ ‐ ‐ 0.002 プロテアーゼ 0.03 0.03 0.03 0.02 リパーゼ 0.008 ‐ ‐ 0.008 アミラーゼ 0.002 ‐ ‐ 0.002 セルラーゼ 0.0002 0.0005 0.0005 0.0002 ＮＯＢＳ ‐ 4.0 ‐ 4.5 ＰＢ１ 1.0 5.0 1.5 6.0 サルフェート 4.0 5.0 ‐ 5.0 ＳＲＰ１ ‐ 0.4 ‐ ‐ 起泡抑制剤 ‐ 0.5 0.5 ‐ その他 １００％まで
【０１９３】例７ 下記の顆粒洗剤組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III ブローンパウダー： ゼオライトＡ ２０．０ ‐ １５．０ ＳＴＰＰ ‐ ２０．０ ‐ サルフェート ‐ ‐ ５．０ 炭酸塩 ‐ ‐ ５．０ ＴＡＳ ‐ ‐ １．０ ＬＡＳ ６．０ ６．０ ６．０ Ｃ６８ＡＳ ２．０ ２．０ ‐ シリケート ３．０ ８．０ ‐ ＭＡ／ＡＡ ４．０ ２．０ ２．０ ＣＭＣ ０．６ ０．６ ０．２ 増白剤１ ０．２ ０．２ ０．１ ＤＥＴＰＭＰ ０．４ ０．４ ０．１ ＳＴＳ ‐ ‐ １．０ スプレーオン： Ｃ４５Ｅ７ ５．０ ５．０ ４．０ シリコーン消泡剤 ０．３ ０．３ ０．１ 香料 ０．２ ０．２ ０．３ 乾燥添加物： ＱＥＡ ‐ ‐ １．０ 炭酸塩 １４．０ ９．０ １０．０ ＰＢ１ １．５ ２．０ ‐ ＰＢ４ １８．５ １３．０ １３．０ ＴＡＥＤ ２．０ ２．０ ２．０ ＱＡＳ ‐ ‐ １．０ 光活性化ブリーチ １５ppm １５ppm １５ppm Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ ‐ ‐ ３．０ ＣＢＤ‐デキストラナーゼ ０．１ ０．０５ 0.001 プロテアーゼ ０．０３ ０．０３ 0.007 リパーゼ 0.004 0.004 0.004 アミラーゼ 0.006 0.006 0.003 セルラーゼ 0.0002 0.0002 0.0005 サルフェート １０．０ ２０．０ ５．０ 密度（ｇ／Ｌ） ７００ ７００ ７００ その他 １００％まで
【０１９４】例８ 下記の洗剤組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III ブローンパウダー： ゼオライトＡ １５．０ １５．０ １５．０ サルフェート ‐ ５．０ ‐ ＬＡＳ ３．０ ３．０ ３．０ ＱＡＳ ‐ １．５ １．５ ＤＥＴＰＭＰ ０．４ ０．２ ０．４ ＥＤＤＳ ‐ ０．４ ０．２ ＣＭＣ ０．４ ０．４ ０．４ ＭＡ／ＡＡ ４．０ ２．０ ２．０ 凝集物： ＬＡＳ ５．０ ５．０ ５．０ ＴＡＳ ２．０ ２．０ １．０ シリケート ３．０ ３．０ ４．０ ゼオライトＡ ８．０ ８．０ ８．０ 炭酸塩 ８．０ ８．０ ４．０ スプレーオン： 香料 ０．３ ０．３ ０．３ Ｃ４５Ｅ７ ２．０ ２．０ ２．０ Ｃ２５Ｅ３ ２．０ ‐ ‐ 乾燥添加物： シトレート ５．０ ‐ ２．０ 重炭酸塩 ‐ ３．０ ‐ 炭酸塩 ８．０ １５．０ １０．０ ＴＡＥＤ ６．０ ２．０ ５．０ ＰＢ１ １４．０ ７．０ １０．０ ＰＥＯ ‐ ‐ ０．２ ベントナイト粘土 ‐ ‐ １０．０ ＣＢＤ‐デキストラナーゼ ０．０３ ‐ ‐ ＣＢＤ‐プロタミン ‐ ０．０３ ‐ ＣＢＤ‐インドリシジン ‐ ‐ ０．０３ プロテアーゼ ０．０３ ０．０３ ０．０３ リパーゼ ０．００８ ０．００８ ０．００８ セルラーゼ ０．００１ ０．００１ ０．００１ アミラーゼ ０．０１ ０．０１ ０．０１ シリコーン消泡剤 ５．０ ５．０ ５．０ サルフェート ‐ ３．０ ‐ 密度（ｇ／Ｌ） ８５０ ８５０ ８５０ その他 １００％まで
【０１９５】例９ 下記の洗剤組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III IV ＬＡＳ １８．０ １４．０ ２４．０ ２０．０ ＱＡＳ ０．７ １．０ ‐ ０．７ ＴＦＡＡ ‐ １．０ ‐ ‐ Ｃ２３Ｅ５６．５ ‐ ‐ １．０ ‐ Ｃ４５Ｅ７ ‐ １．０ ‐ ‐ Ｃ４５Ｅ３Ｓ １．０ ２．５ １．０ ‐ ＳＴＰＰ ３２．０ １８．０ ３０．０ ２２．０ シリケート ９．０ ５．０ ９．０ ８．０ 炭酸塩 １１．０ ７．５ １０．０ ５．０ 重炭酸塩 ‐ ７．５ ‐ ‐ ＰＢ１ ３．０ １．０ ‐ ‐ ＰＢ４ ‐ １．０ ‐ ‐ ＮＯＢＳ ２．０ １．０ ‐ ‐ ＤＥＴＰＭＰ ‐ １．０ ‐ ‐ ＤＴＰＡ ０．５ ‐ ０．２ ０．３ ＳＲＰ１ ０．３ ０．２ ‐ ０．１ ＭＡ／ＡＡ １．０ １．５ ２．０ ０．５ ＣＭＣ ０．８ ０．４ ０．４ ０．２ ＰＥＩ ‐ ‐ ０．４ ‐ サルフェート ２０．０ １０．０ ２０．０ ３０．０ 硫酸Ｍｇ ０．２ ‐ ０．４ ０．９ ＣＢＤ‐ヘキソサミニダーゼ ０．０１ 0.005 ０．０５ ‐ ＣＢＤ‐プロトカテク酸 ‐ 0.002 ‐ ０．０１
プロテアーゼ ０．０３ ０．０３ ０．０２ ０．０２
アミラーゼ 0.008 0.007 ‐ 0.004 リパーゼ 0.004 ‐ 0.002 ‐ セルラーゼ 0.0003 ‐ ‐ 0.0001 光活性化ブリーチ ３０ppm ２０ppm ‐ １０ppm 香料 ０．３ ０．３ ０．１ ０．２ 増白剤１／２ ０．０５ ０．０２ ０．０８ ０．１ その他 １００％まで
【０１９６】例１０ 下記の液体洗剤処方物を本発明に従い調製した（レベルは部／重量で示されて
いる；酵素は純粋酵素で表示されている）： Ｉ II III IV Ｖ ＬＡＳ １１．５ ８．８ ‐ ３．９ ‐ Ｃ２５Ｅ２．５Ｓ ‐ ３．０ １８．０ ‐ １６．０ Ｃ４５Ｅ２．２５Ｓ １１．５ ３．０ ‐ １５．７ ‐ Ｃ２３Ｅ９ ‐ ２．７ １．８ ２．０ １．０ Ｃ２３Ｅ７ ３．２ ‐ ‐ ‐ ‐ ＣＦＡＡ ‐ ‐ ５．２ ‐ ３．１ ＴＰＫＦＡ １．６ ‐ ２．０ ０．５ ２．０ クエン酸（５０％） ６．５ １．２ ２．５ ４．４ ２．５ ギ酸Ｃａ ０．１ ０．０６ ０．１ ‐ ‐ ギ酸Ｎａ ０．５ ０．０６ ０．１ ０．０５ ０．０５
ＳＣＳ ４．０ １．０ ３．０ １．２ ‐ ボレート ０．６ ‐ ３．０ ２．０ ２．９ 水酸化Ｎａ ５．８ ２．０ ３．５ ３．７ ２．７ エタノール １．７５ １．０ ３．６ ４．２ ２．９ 1,2-プロパンジオール ３．３ ２．０ ８．０ ７．９ ５．３ モノエタノールアミン ３．０ １．５ １．３ ２．５ ０．８ ＴＥＰＡＥ １．６ ‐ １．３ １．２ １．２ CBD-ヘキソサミニダーゼ 0.005 ‐ ０．０３ ０．０７ ‐ ＣＢＤ‐セクロピン 0.005 ０．０１ ‐ ‐ ０．０５
プロテアーゼ ０．０３ ０．０１ ０．０３ ０．０２ ０．０２
リパーゼ ‐ ‐ 0.002 ‐ ‐ アミラーゼ ‐ ‐ ‐ 0.002 ‐ セルラーゼ ‐ ‐ 0.0002 0.0005 0.0001 ＳＲＰ１ ０．２ ‐ ０．１ ‐ ‐ ＤＴＰＡ ‐ ‐ ０．３ ‐ ‐ ＰＶＮＯ ‐ ‐ ０．３ ‐ ０．２ 増白剤１ ０．２ ０．０７ ０．１ ‐ ‐ シリコーン消泡剤 ０．０４ ０．０２ ０．１ ０．１ ０．１ 水およびその他 １００％まで
【０１９７】例１１ 下記の液体洗剤処方物を本発明に従い調製した（レベルは部／重量で示されて
いる；酵素は純粋酵素で表示されている）： Ｉ II III IV ＬＡＳ １０．０ １３．０ ９．０ ‐ Ｃ２５ＡＳ ４．０ １．０ ２．０ １０．０ Ｃ２５Ｅ３Ｓ １．０ ‐ ‐ ３．０ Ｃ２５Ｅ７ ６．０ ８．０ １３．０ ２．５ ＴＦＡＡ ‐ ‐ ‐ ４．５ ＡＰＡ ‐ １．４ ‐ ‐ ＴＰＫＦＡ ２．０ ‐ １３．０ ７．０ クエン酸 ２．０ ３．０ １．０ １．５ ドデセニル／テトラ １２．０ １０．０ ‐ ‐ デセニルコハク酸 菜種脂肪酸 ４．０ ２．０ １．０ ‐ エタノール ４．０ ４．０ ７．０ ２．０ １，２‐プロパンジオール ４．０ ４．０ ２．０ ７．０ モノエタノールアミン ‐ ‐ ‐ ５．０ トリエタノールアミン ‐ ‐ ８．０ ‐ ＴＥＰＡＥ ０．５ ‐ ０．５ ０．２ ＤＥＴＰＭＰ １．０ １．０ ０．５ １．０ ＣＢＤ‐デキストラナーゼ ‐ ０．０５ ０．０３ ０．１ ＣＢＤ‐プロタミン ０．０５ ‐ ‐ ‐ プロテアーゼ ０．０２ ０．０２ ０．０１ 0.008 リパーゼ ‐ 0.002 ‐ 0.002 アミラーゼ 0.004 0.004 ０．０１ 0.008 セルラーゼ ‐ ‐ ‐ 0.002 ＳＲＰ２ ０．３ ‐ ０．３ ０．１ ホウ酸 ０．１ ０．２ １．０ ２．０ 塩化Ｃａ ‐ ０．０２ ‐ ０．０１
増白剤１ ‐ ０．４ ‐ ‐ 起泡抑制剤 ０．１ ０．３ ‐ ０．１ 不透明剤 ０．５ ０．４ ‐ ０．３ ＮａＯＨ（右のｐＨまで） ８．０ ８．０ ７．６ ７．７ 水およびその他 １００％まで
【０１９８】例１２ 下記の液体洗剤組成物を本発明に従い調製した（レベルは部／重量で示されて
いる；酵素は純粋酵素で表示されている）： Ｉ II III IV ＬＡＳ ２５．０ ‐ ‐ ‐ Ｃ２５ＡＳ ‐ １３．０ １８．０ １５．０ Ｃ２５Ｅ３Ｓ ‐ ２．０ ２．０ ４．０ Ｃ２５Ｅ７ ‐ ‐ ４．０ ４．０ ＴＦＡＡ ‐ ６．０ ８．０ ８．０ ＡＰＡ ３．０ １．０ ２．０ ‐ ＴＰＫＦＡ ‐ １５．０ １１．０ １１．０ クエン酸 １．０ １．０ １．０ １．０ ドデセニル／テトラ １５．０ ‐ ‐ ‐ デセニルコハク酸 菜種脂肪酸 １．０ ‐ ３．５ ‐ エタノール ７．０ ２．０ ３．０ ２．０ １，２‐プロパンジオール ６．０ ８．０ １０．０ １３．０ モノエタノールアミン ‐ ‐ ９．０ ９．０ ＴＥＰＡＥ ‐ ‐ ０．４ ０．３ ＤＥＴＰＭＰ ２．０ １．２ １．０ ‐ ＣＢＤ‐セクロピン ０．０５ ０．０５ ０．０１ 0.0005
プロテアーゼ ０．０８ ０．０２ ０．０１ ０．０２
リパーゼ ‐ ‐ 0.003 0.003 アミラーゼ 0.004 ０．０１ ０．０１ ０．０１
セルラーゼ ‐ ‐ 0.004 0.003 ＳＲＰ２ ‐ ‐ ０．２ ０．１ ホウ酸 １．０ １．５ ２．５ ２．５ ベントナイト粘土 ４．０ ４．０ ‐ ‐ 増白剤１ ０．１ ０．２ ０．３ ‐ 起泡抑制剤 ０．４ ‐ ‐ ‐ 不透明剤 ０．８ ０．７ ‐ ‐ ＮａＯＨ（右のｐＨまで） ８．０ ７．５ ８．０ ８．２ 水およびその他 １００％まで
【０１９９】例１３ 下記の液体洗剤組成物を本発明に従い調製した（レベルは部／重量で示されて
いる；酵素は純粋酵素で表示されている）： Ｉ II III ＬＡＳ ２７．６ １８．９ １８．９ Ｃ４５ＡＳ １３．８ ５．９ ５．９ Ｃ１３Ｅ８ ３．０ ３．１ ３．１ オレイン酸 ３．４ ２．５ ２．５ クエン酸 ５．４ ５．４ ５．４ 水酸化Ｎａ ０．４ ３．６ ３．６ ギ酸Ｃａ ０．２ ０．１ ０．１ ギ酸Ｎａ ‐ ０．５ ０．５ エタノール ７．０ ‐ ‐ モノエタノールアミン １６．５ ８．０ ８．０ １，２‐プロパンジオール ５．９ ５．５ ５．５ キシレンスルホン酸 ‐ ２．４ ２．４ ＴＥＰＡＥ １．５ ０．８ ０．８ プロテアーゼ ０．０５ ０．０２ ０．０２ ＣＢＤ‐プロトカテク酸 ０．００８ ０．０５ ‐ ＣＢＤ‐インドリシジン ０．００１ ‐ ０．０５ ＰＥＧ ‐ ０．７ ０．７ 増白剤２ ０．４ ０．１ ０．１ 香料 ０．５ ０．３ ０．３ 水およびその他 １００％まで
【０２００】例１４ “洗浄による柔軟化”能力を発揮する下記の顆粒布帛洗剤組成物を本発明に従
い調製した： Ｉ II Ｃ４５ＡＳ ‐ １０．０ ＬＡＳ ７．６ ‐ Ｃ６８ＡＳ １．３ ‐ Ｃ４５Ｅ７ ４．０ ‐ Ｃ２５Ｅ３ ‐ ５．０ ココアルキルジメチルヒドロキシエチル １．４ １．０ アンモニウムクロリド シトレート ５．０ ３．０ Ｎａ‐ＳＫＳ‐６ ‐ １１．０ ゼオライトＡ １５．０ １５．０ ＭＡ／ＡＡ ４．０ ４．０ ＤＥＴＰＭＰ ０．４ ０．４ ＰＢ１ １５．０ ‐ ペルカーボネート ‐ １５．０ ＴＡＥＤ ５．０ ５．０ スメクタイト粘土 １０．０ １０．０ ＨＭＷＰＥＯ ‐ ０．１ ＣＢＤ‐プロタミン ０．００５ ０．０１ プロテアーゼ ０．０２ ０．０１ リパーゼ ０．０２ ０．０１ アミラーゼ ０．０３ ０．００５ セルラーゼ ０．００１ ‐ シリケート ３．０ ５．０ 炭酸塩 １０．０ １０．０ 起泡抑制剤 １．０ ４．０ ＣＭＣ ０．２ ０．１ その他 １００％まで
【０２０１】例１５ 下記のすすぎ液添加布帛柔軟剤組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III ＤＥＱＡ（２） ２０．０ ２０．０ ２０．０ ＣＢＤ‐ヘキソサミニダーゼ ０．０５ ‐ ‐ ＣＢＤ‐プロタミン ‐ ０．０３ ‐ ＣＢＤ‐インドリシジン ‐ ‐ ０．０５ セルラーゼ ０．００１ ０．００１ ０．００１
ＨＣｌ ０．０３ ０．０３ ０．０３ 消泡剤 ０．０１ ０．０１ ０．０１ 青色色素 ２５ppm ２５ppm ２５ppm ＣａＣｌ２ ０．２０ ０．２０ ０．２０
香料 ０．９０ ０．９０ ０．９０ 水およびその他 １００％まで
【０２０２】例１６ 下記の布帛柔軟剤および乾燥機添加布帛コンディショナー組成物を本発明に従
い調製した： Ｉ II III IV Ｖ ＤＥＱＡ 2.6 19.0 - - - ＤＥＱＡ（２） - - - - 51.8 ＤＴＭＡＭＳ - - - 26.0 - ＳＤＡＳＡ - - 70.0 42.0 40.2 ＩＶ＝０のステアリン酸 0.3 - - - - Neodol 45-13 - - 13.0 - - 塩酸 0.02 0.02 - - - エタノール - - 1.0 - - ＣＢＤ‐セクロピン 0.05 0.008 0.002 0.01 0.05 香料 1.0 1.0 0.75 1.0 1.5 Glycoperse S-20 - - - - 15.4 グリセロールモノステアレート - - - 26.0 - ジゲラニルサクシネート - - 0.38 - - シリコーン消泡剤 0.01 0.01 - - - 電解質 - 0.1 - - - 粘土 - - - 3.0 - 色素 10ppm 25ppm 0.01 - - 水およびその他 100% 100% - - -
【０２０３】例１７ 下記の固形洗濯洗剤組成物を本発明に従い調製した（レベルは部／重量で示さ
れている；酵素は純粋酵素で表示されている）： Ｉ II III VI Ｖ III VI Ｖ ＬＡＳ ‐ ‐ 19.0 15.0 21.0 6.75 8.8 ‐ Ｃ２８ＡＳ 30.0 13.5 ‐ ‐ ‐ 15.75 11.2 22.5 ラウリン酸Ｎａ 2.5 9.0 ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ‐ ゼオライトＡ 2.0 1.25 ‐ ‐ ‐ 1.25 1.25 1.25 炭酸塩 20.0 3.0 13.0 8.0 10.0 15.0 15.0 10.0 炭酸Ｃａ 27.5 39.0 35.0 ‐ ‐ 40.0 ‐ 40.0 サルフェート 5.0 5.0 3.0 5.0 3.0 ‐ ‐ 5.0 ＴＳＰＰ 5.0 ‐ ‐ ‐ ‐ 5.0 2.5 ‐ ＳＴＰＰ 5.0 15.0 10.0 ‐ ‐ 7.0 8.0 10.0 ベントナイト粘土 ‐ 10.0 ‐ ‐ 5.0 ‐ ‐ ‐ ＤＥＴＰＭＰ ‐ 0.7 0.6 ‐ 0.6 0.7 0.7 0.7 ＣＭＣ ‐ 1.0 1.0 1.0 1.0 ‐ ‐ 1.0 タルク ‐ ‐ 10.0 15.0 10.0 ‐ ‐ ‐ シリケート ‐ ‐ 4.0 5.0 3.0 ‐ ‐ ‐ ＰＶＮＯ 0.02 0.03 ‐ 0.01 ‐ 0.02 ‐ ‐ ＭＡ／ＡＡ 0.4 1.0 ‐ ‐ 0.2 0.4 0.5 0.4 ＳＲＰ１ 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 ＣＢＤ‐セクロピン 0.05 0.05 0.01 0.005 ‐ ‐ 0.01 0.05 ＣＢＤ‐デキストラナーゼ ‐ ‐ ‐ ‐ 0.05 0.007 ‐ ‐ アミラーゼ ‐ ‐ 0.01 ‐ ‐ ‐ 0.002 ‐ プロテアーゼ ‐ 0.004 ‐ 0.003 0.003 ‐ ‐ 0.003 リパーゼ ‐ 0.002 ‐ 0.002 ‐ ‐ ‐ ‐ セルラーゼ ‐ .0003 ‐ ‐ .0003 .0002 ‐ ‐ ＰＥＯ ‐ 0.2 ‐ 0.2 0.3 ‐ ‐ 0.3 香料 1.0 0.5 0.3 0.2 0.4 ‐ ‐ 0.4 硫酸Ｍｇ ‐ ‐ 3.0 3.0 3.0 ‐ ‐ ‐ 増白剤 0.15 0.1 0.15 ‐ ‐ ‐ ‐ 0.1 光活性化ブリーチ(ppm) ‐ 15.0 15.0 15.0 15.0 ‐ ‐ 15.0
【０２０４】例１８ 下記の洗剤添加組成物を本発明に従い調製した： Ｉ II III ＬＡＳ ‐ ５．０ ５．０ ＳＴＰＰ ３０．０ ‐ ２０．０ ゼオライトＡ ‐ ３５．０ ２０．０ ＰＢ１ ２０．０ １５．０ ‐ ＴＡＥＤ １０．０ ８．０ ‐ ＣＢＤ‐ヘキソサミニダーゼ ０．０３ ０．０５ ‐ ＣＢＤ‐プロタミン ‐ ０．０５ ０．０５ プロテアーゼ ‐ ０．３ ０．３ アミラーゼ ‐ ０．０６ ０．０６ 水およびその他 １００％まで
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.7 識別記号 ＦＩ テーマコート゛(参考） // Ｃ１２Ｎ 15/09 Ｃ１２Ｎ 15/00 Ａ (71)出願人 ＯＮＥ ＰＲＯＣＴＥＲ ＆ ＧＡＮＢＬ Ｅ ＰＬＡＺＡ，ＣＩＮＣＩＮＮＡＴＩ， ＯＨＩＯ，ＵＮＩＴＥＤ ＳＴＡＴＥＳ ＯＦ ＡＭＥＲＩＣＡ (72)発明者 ジョアン、スメツ ベルギー国べー‐3210、ルビーク、ボーレ ンバーグ、79 (72)発明者 スタントン、レイン、ボイヤー アメリカ合衆国オハイオ州、フェアーフィ ールド、フォール、リバー、コート、12 Ｆターム(参考） 4B024 AA20 BA07 CA01 DA05 EA04 GA11 GA19 4B050 CC03 CC08 DD01 DD11 GG03 GG06 JJ03 KK02 KK03 LL04 4H003 AB19 AB27 AB31 AC05 AC08 AE06 DA01 EA12 EA15 EA16 EA20 EA28 EB08 EB12 EB13 EB19 EB22 EB24 EB26 EB28 EB32 EB37 EB38 EB42 EB44 EC01 EC02 EC03 EE05 FA34 FA47 4H011 AA02 BA02 BB06 BB23 BC04 BC07 DD06 DE14 4H045 AA10 AA30 BA41 BA57 CA11 DA89 EA15

Claims (14)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】 セルロース結合ドメインを含むアミノ酸配列に連結された、抗微生物酵素の触
    媒活性アミノ酸配列および／または抗微生物ペプチドのアミノ酸配列を含んでな
    る、修飾タンパク質。
  2. 【請求項２】 抗微生物ペプチドのアミノ酸配列がProtoamines、Cecropin Ｂ、Magainin II
    、Ｄ‐Magainin IIアミド、Indolcidinおよび／またはそれらの混合物から選択
    される、請求項１に記載の修飾タンパク質。
  3. 【請求項３】 触媒活性アミノ酸配列が、エキソ‐α‐Ｎ‐アセチルグルコサミニダーゼ、エ
    ンド‐β‐Ｎ‐アセチルグルコサミニダーゼ、Ｎ‐アセチル‐β‐グルコサミニ
    ダーゼ、デキストラナーゼ、リチカーゼ、キサンチンオキシダーゼ、プロトカテ
    ク酸‐３，４‐オキシドレダクターゼ、カテコールジオキシゲナーゼ、リポキシ
    ゲナーゼ、ヘキソサミニダーゼおよび／またはそれらの混合物から選択される抗
    微生物酵素から誘導されたものである、請求項１に記載の修飾タンパク質。
  4. 【請求項４】 セルロース結合ドメインが、Cellulomonas fimiからのＣＢＤ ＣｅｎＣ、Ｃ
    ｅｎＡ、Ｃｅｘ、Trichoderma reeseiからのＣＢＤ ＣＢＨＩ、Clostridium ce
    llulovoransからのＣＢＤ Cellulozome、Thermonospora fuscaからのＣＢＤ Ｅ
    ３、Clostridium stecorarium ＸｙｎＡからのＣＢＤダイマー、Bacillus agara
    dherensからのＣＢＤ、Humicola insolensからのＣＢＤファミリー４５および／
    またはそれらの混合物からなる群より選択される、請求項１〜３のいずれか一項
    に記載の修飾タンパク質。
  5. 【請求項５】 セルロース結合ドメインを含むアミノ酸配列が、Humicola insolensからのＣ
    ＢＤファミリー４５、Cellulomonas fimiからのＣＢＤ ＣｅｎＣおよび／また
    はClostridium cellulovoransからのＣＢＤ Cellulozomeである、請求項４に記
    載の修飾タンパク質。
  6. 【請求項６】 抗微生物酵素の触媒活性アミノ酸配列および／または抗微生物ペプチドのアミ
    ノ酸配列が、連結領域を介して、セルロース結合ドメインを含むアミノ酸配列に
    連結されている、請求項１〜５のいずれか一項に記載の修飾タンパク質。
  7. 【請求項７】 連結領域が非アミノ酸連結領域、好ましくはＰＥＧ（ＮＰＣ）２、（ＮＨ２）
    ２‐ＰＥＧ、ｔ‐ＢＯＣ‐ＮＨ‐ＰＥＧ‐ＮＨ２、ＭＡＬ‐ＰＥＧ‐ＮＨＳおよ
    び／またはＶＳ‐ＰＥＧ‐ＮＨＳポリマーから選択されるポリマーである、請求
    項６に記載の修飾タンパク質。
  8. 【請求項８】 連結領域がアミノ酸連結領域である、請求項６に記載の修飾タンパク質。
  9. 【請求項９】 洗濯洗剤および／または布帛ケア成分、ならびに請求項１〜８のいずれか一項
    に記載された修飾タンパク質を含有した、洗濯洗剤および／または布帛ケア組成
    物。
  10. 【請求項１０】 洗濯洗剤および／または布帛ケア成分が、カチオン性、アニオン性、ノニオン
    性界面活性剤および／またはそれらの混合物から選択される界面活性剤である、
    請求項９に記載の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物。
  11. 【請求項１１】 カチオン性界面活性剤が２つの長いアルキル鎖長を含んでいる、請求項１０に
    記載の布帛ケア組成物。
  12. 【請求項１２】 洗濯洗剤および／または布帛ケア成分が漂白剤である、請求項９または１０に
    記載の洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物。
  13. 【請求項１３】 消毒のための、請求項９〜１２のいずれか一項に記載された洗濯洗剤および／
    または布帛ケア組成物の使用。
  14. 【請求項１４】 布帛クリーニングおよび／または布帛汚れ除去および／または布帛白さ維持の
    ための、請求項９〜１２のいずれか一項に記載された洗濯洗剤および／または布
    帛ケア組成物の使用。
JP2000547125A 1998-05-01 1999-04-30 修飾抗微生物タンパク質を含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物 Withdrawn JP2002513808A (ja)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PCT/US1998/008858 WO1999057155A1 (en) 1998-05-01 1998-05-01 Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified antimicrobial protein
US9808858 1998-05-01
PCT/US1999/009455 WO1999057157A1 (en) 1998-05-01 1999-04-30 Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified antimicrobial protein

Publications (1)

Publication Number Publication Date
JP2002513808A true JP2002513808A (ja) 2002-05-14

Family

ID=22266958

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP2000547125A Withdrawn JP2002513808A (ja) 1998-05-01 1999-04-30 修飾抗微生物タンパク質を含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物

Country Status (7)

Country Link
EP (1) EP1076666A1 (ja)
JP (1) JP2002513808A (ja)
CN (1) CN1321168A (ja)
AU (1) AU7275698A (ja)
BR (1) BR9910158A (ja)
CA (1) CA2331139A1 (ja)
WO (2) WO1999057155A1 (ja)

Cited By (8)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2011528233A (ja) * 2008-07-16 2011-11-17 ベイラー リサーチ インスティテュート 最大限のｇａｇ及びｎｅｆを樹状細胞に対して標的化することに基づくｈｉｖワクチン
JP2013170160A (ja) * 2012-02-22 2013-09-02 Adeka Corp ペプチド含有抗菌性組成物
JP2017512885A (ja) * 2014-04-11 2017-05-25 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 洗剤組成物
CN107667166A (zh) * 2015-04-29 2018-02-06 宝洁公司 处理织物的方法
JP2018521149A (ja) * 2015-04-29 2018-08-02 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー 洗剤組成物
JP2019515081A (ja) * 2016-04-29 2019-06-06 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 洗剤組成物およびその使用
JP2019517796A (ja) * 2016-06-03 2019-06-27 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 酵素を含むクリーニング組成物
JP2019522074A (ja) * 2016-06-09 2019-08-08 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニーＴｈｅ Ｐｒｏｃｔｅｒ ＆ Ｇａｍｂｌｅ Ｃｏｍｐａｎｙ ヌクレアーゼ酵素及び悪臭低減材料を含む洗浄組成物

Families Citing this family (45)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AU2007901A (en) 1999-12-22 2001-07-03 Unilever Plc Method of delivering a benefit agent
EP1246898B1 (en) 1999-12-22 2005-10-26 Unilever N.V. Method of treating fabrics
WO2001046357A2 (en) * 1999-12-22 2001-06-28 Unilever N.V. Detergent compositions comprising benefit agents
BR0016657B1 (pt) 1999-12-22 2010-12-14 mÉtodo para liberar um agente de benefÍcio a uma Área selecionada de um tecido para exercer uma atividade prÉ-determinada, e, dispositivo para uso no mesmo.
GB0013643D0 (en) * 2000-05-31 2000-07-26 Unilever Plc Targeted moieties for use in bleach catalysts
EP1174027A1 (en) * 2000-07-17 2002-01-23 HOM Consultancy B.V. Uses of antimicrobial peptides
DE60223047T2 (de) 2001-08-22 2008-07-24 Bioartificial Gel Technologies Inc., Montreal Verfahren zur herstellung von aktivierten polyethylenglykolen
IL160641A0 (en) * 2001-10-03 2004-07-25 Unilever Plc Carbohydrate binding domain containing fusion proteins for delivery of therapeutic and other agents, and compositions containing them
US7351787B2 (en) * 2004-03-05 2008-04-01 Bioartificial Gel Technologies, Inc. Process for the preparation of activated polyethylene glycols
US9828597B2 (en) 2006-11-22 2017-11-28 Toyota Motor Engineering & Manufacturing North America, Inc. Biofunctional materials
DK2268806T3 (da) 2008-02-11 2013-07-15 Danisco Us Inc Enzym med mikrobiel lyseaktivitet fra Trichoderma reesei
US8796009B2 (en) 2010-06-21 2014-08-05 Toyota Motor Engineering & Manufacturing North America, Inc. Clearcoat containing thermolysin-like protease from Bacillus stearothermophilus for cleaning of insect body stains
BR112013000101A2 (pt) 2010-07-02 2016-05-17 Procter & Gamble filamentos compreendendo mantas de não tecido com agente ativo e métodos de fabricação dos mesmos
ES2560218T3 (es) 2010-07-02 2016-02-17 The Procter & Gamble Company Proceso para fabricar películas a partir de bandas de material no tejido
EP2588659B1 (en) 2010-07-02 2016-03-16 The Procter and Gamble Company Filaments comprising an ingestible active agent nonwoven webs and methods for making same
IN2013DN00014A (ja) * 2010-07-02 2015-05-15 Procter & Gamble
EP2588589B2 (en) 2010-07-02 2023-07-19 The Procter & Gamble Company Process for the production of a detergent product
CA2803382C (en) 2010-07-02 2015-03-31 The Procter & Gamble Company Method for delivering an active agent
EP2616483A1 (en) * 2010-09-16 2013-07-24 Novozymes A/S Lysozymes
EP2570475A1 (en) * 2011-09-13 2013-03-20 The Procter and Gamble Company Detergent composition comprising peptidoglycan-digesting enzyme
JP2017514967A (ja) * 2014-05-12 2017-06-08 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー 抗菌洗浄組成物
US10995304B2 (en) 2014-12-15 2021-05-04 Novozymes A/S Subtilase variants
WO2016096714A1 (en) 2014-12-15 2016-06-23 Henkel Ag & Co. Kgaa Detergent composition comprising subtilase variants
CA2995616A1 (en) * 2015-08-14 2017-02-23 Worcester Polytechnic Institute Anti-microbial coatings and devices
EP3448979A1 (en) 2016-04-29 2019-03-06 Novozymes A/S Detergent compositions and uses thereof
DE102016207760A1 (de) * 2016-05-04 2017-11-09 Henkel Ag & Co. Kgaa Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend antimikrobiell wirksame Enzyme
MX2019008761A (es) 2017-01-27 2019-09-18 Procter & Gamble Composiciones en la forma de estructuras solidas solubles que comprenden particulas aglomeradas efervescentes.
EP3607060B1 (en) 2017-04-06 2021-08-11 Novozymes A/S Detergent compositions and uses thereof
WO2019086528A1 (en) * 2017-11-01 2019-05-09 Novozymes A/S Polypeptides and compositions comprising such polypeptides
DE102017125558A1 (de) * 2017-11-01 2019-05-02 Henkel Ag & Co. Kgaa Reinigungszusammensetzungen, die dispersine i enthalten
DE102017125560A1 (de) * 2017-11-01 2019-05-02 Henkel Ag & Co. Kgaa Reinigungszusammensetzungen, die dispersine iii enthalten
US11767492B2 (en) 2017-11-01 2023-09-26 Novozymes A/S Methods of treating fabric using a Lactobacillus hexosaminidase
KR20200085891A (ko) 2018-01-26 2020-07-15 더 프록터 앤드 갬블 캄파니 향료를 포함하는 수용성 단위 용량 물품
US11053466B2 (en) 2018-01-26 2021-07-06 The Procter & Gamble Company Water-soluble unit dose articles comprising perfume
CA3086689C (en) 2018-01-26 2023-05-09 The Procter & Gamble Company Process for making water-soluble articles by cutting a fibrous web in a tessellated pattern
CA3087284C (en) 2018-01-26 2023-05-02 The Procter & Gamble Company Water-soluble unit dose articles comprising enzyme
WO2019168829A1 (en) 2018-02-27 2019-09-06 The Procter & Gamble Company A consumer product comprising a flat package containing unit dose articles
WO2019201793A1 (en) * 2018-04-17 2019-10-24 Novozymes A/S Polypeptides comprising carbohydrate binding activity in detergent compositions and their use in reducing wrinkles in textile or fabric.
US10982176B2 (en) 2018-07-27 2021-04-20 The Procter & Gamble Company Process of laundering fabrics using a water-soluble unit dose article
US11666514B2 (en) 2018-09-21 2023-06-06 The Procter & Gamble Company Fibrous structures containing polymer matrix particles with perfume ingredients
WO2020159860A1 (en) 2019-01-28 2020-08-06 The Procter & Gamble Company Recycleable, renewable, or biodegradable package
EP3712237A1 (en) 2019-03-19 2020-09-23 The Procter & Gamble Company Fibrous water-soluble unit dose articles comprising water-soluble fibrous structures
JP7381613B2 (ja) 2019-06-28 2023-11-15 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー アニオン性界面活性剤を含有する溶解性固体繊維性物品
WO2022027067A1 (en) 2020-07-31 2022-02-03 The Procter & Gamble Company Water-soluble fibrous pouch containing prills for hair care
GB2622884A (en) * 2022-10-01 2024-04-03 Murphy Daniel Neoprene wash bath bomb

Family Cites Families (11)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5041236A (en) * 1989-10-27 1991-08-20 The Procter & Gamble Company Antimicrobial methods and compositions employing certain lysozymes and endoglycosidases
US5792641A (en) * 1992-10-06 1998-08-11 Novo Nordisk A/S Cellulase variants and detergent compositions containing cellulase variants
DE69333067T2 (de) * 1992-12-23 2004-05-13 Novozymes A/S Enzym mit endoglukanase wirkung
WO1994029460A1 (en) * 1993-06-11 1994-12-22 Midwest Research Institute Active heteroconjugates of cellobiohydrolase and beta-glucosidase
GB9409387D0 (en) * 1994-05-11 1994-06-29 Unilever Plc Glucan-binding domains (gbp's) and hybird proteins containing gbd's as novel active systems targeted to dental plaque
WO1996006532A1 (en) * 1994-09-01 1996-03-07 Novo Nordisk A/S A basic protein composition for killing or inhibiting microbial cells
BR9510676A (pt) * 1995-12-29 1999-11-23 Procter & Gamble Composições detergentes compreendendo enzinas imobilizadas
CA2239576A1 (en) * 1996-01-29 1997-08-07 Novo Nordisk A/S Process for removal or bleaching of soiling or stains from cellulosic fabric
AU720405B2 (en) * 1996-02-16 2000-06-01 Regents Of The University Of California, The Antimicrobial peptides and methods of use
TR199801706T2 (xx) * 1996-02-29 1998-12-21 The Procter & Gamble Company Endo-derkstranaz ihtiva eden temizleyici terkipleri.
AU2382197A (en) * 1996-04-19 1997-11-12 Novo Nordisk A/S Fabric treated with a cellulase and a hybrid enzyme comprising a phenol oxidizing enzyme

Cited By (14)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2011528233A (ja) * 2008-07-16 2011-11-17 ベイラー リサーチ インスティテュート 最大限のｇａｇ及びｎｅｆを樹状細胞に対して標的化することに基づくｈｉｖワクチン
JP2015071598A (ja) * 2008-07-16 2015-04-16 ベイラー リサーチ インスティテュートＢａｙｌｏｒ Ｒｅｓｅａｒｃｈ Ｉｎｓｔｉｔｕｔｅ 最大限のｇａｇ及びｎｅｆを樹状細胞に対して標的化することに基づくｈｉｖワクチン
JP2013170160A (ja) * 2012-02-22 2013-09-02 Adeka Corp ペプチド含有抗菌性組成物
JP2017512885A (ja) * 2014-04-11 2017-05-25 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 洗剤組成物
JP2018524483A (ja) * 2015-04-29 2018-08-30 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー 布地の処理方法
JP2018521149A (ja) * 2015-04-29 2018-08-02 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー 洗剤組成物
CN107667166A (zh) * 2015-04-29 2018-02-06 宝洁公司 处理织物的方法
JP2020023704A (ja) * 2015-04-29 2020-02-13 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニーＴｈｅ Ｐｒｏｃｔｅｒ ＆ Ｇａｍｂｌｅ Ｃｏｍｐａｎｙ 洗剤組成物
CN107667166B (zh) * 2015-04-29 2021-01-15 宝洁公司 处理织物的方法
JP2022017378A (ja) * 2015-04-29 2022-01-25 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー 洗剤組成物
JP2019515081A (ja) * 2016-04-29 2019-06-06 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 洗剤組成物およびその使用
JP2019517796A (ja) * 2016-06-03 2019-06-27 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 酵素を含むクリーニング組成物
JP7214478B2 (ja) 2016-06-03 2023-01-30 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 酵素を含むクリーニング組成物
JP2019522074A (ja) * 2016-06-09 2019-08-08 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニーＴｈｅ Ｐｒｏｃｔｅｒ ＆ Ｇａｍｂｌｅ Ｃｏｍｐａｎｙ ヌクレアーゼ酵素及び悪臭低減材料を含む洗浄組成物

Also Published As

Publication number Publication date
CA2331139A1 (en) 1999-11-11
WO1999057155A1 (en) 1999-11-11
WO1999057157A1 (en) 1999-11-11
AU7275698A (en) 1999-11-23
BR9910158A (pt) 2001-01-09
CN1321168A (zh) 2001-11-07
EP1076666A1 (en) 2001-02-21

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JP2002513808A (ja) 修飾抗微生物タンパク質を含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物
US6468955B1 (en) Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified enzyme
JP2002525423A (ja) セルロース結合ドメインに連結された化学成分を含む洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物
US6465410B1 (en) Laundry detergent and/or fabric care composition comprising a modified antimicrobial protein
JP2001515127A (ja) サッカライドガム分解酵素を含んだ洗濯洗剤組成物
CA2330488A1 (en) Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified transferase
EP1073724B1 (en) Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified enzyme
JP2001513139A (ja) キシラン分解アルカリ性酵素および非植物細胞壁分解酵素を含んでなる洗浄組成物
JP2001509539A (ja) オキシドレダクターゼを含むクリーニング組成物
JP2002534596A (ja) ペクチン酸リアーゼおよび特定の界面活性剤系を含有した洗剤組成物
US6541438B1 (en) Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified cellulase
JP2001510233A (ja) ホスホリパーゼを含む洗剤組成物
JP2003513625A (ja) 偽セルロース結合ドメイン
CA2330394A1 (en) Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified cellulase
JP2002513563A (ja) 修飾トランスフェラーゼを含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物
EP1073725A1 (en) Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified cellulase
JP2002513565A (ja) 修飾セルラーゼを含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物
JP2001509537A (ja) 特定のセルラーゼを含んだアルカリ性洗剤組成物
MXPA00010651A (en) Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified antimicrobial protein
JP2002513564A (ja) 修飾セルラーゼを含有した洗濯洗剤および／または布帛ケア組成物
MXPA00010654A (en) Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified cellulase
MXPA00010650A (en) Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified cellulase
MXPA00010647A (en) Laundry detergent and/or fabric care compositions comprising a modified transferase
MXPA00000452A (en) Detergent compositions comprising a specific cellulase and an alkyl poly glucoside surfactant
MXPA99008201A (en) Cleaning compositions comprising xylan degrading alkaline enzyme and bleaching agent

Legal Events

Date Code Title Description
A300 Application deemed to be withdrawn because no request for examination was validly filed

Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A300

Effective date: 20060704