DE69000720T2 - Verfahren zur herstellung von kappa-casein-glykomakropeptiden. - Google Patents
Verfahren zur herstellung von kappa-casein-glykomakropeptiden.Info
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Description
- Die Vorliegende Erfindung bezieht sich auf Verfahren zur einfachen Herstellung von kappa-Kasein-Glykomakropeptiden, die mehrere physiologische Wirkungen aufweisen.
- Es ist bekannt, daß kappa-Kasein-Glykomakropeptide peptidgebundene Sialsäuren sind, die durch Umsetzung von Milch kappa-Kasein aus Milch mit Lab oder Pepsin entstehen und in Käsemolke enthalten sind.
- Bisher sind kappa-Kasein-Glykomakropeptide experimentiell durch ein Verfahren hergestellt worden, gemäß welchem aus Kuhmilch isoliertes kappa-Kasein in entionisiertem Wasser gelöst worden ist, wobei die auf diese Weise erhaltene Lösung mit Pepsin unter Zugabe von Trichloressigsäure zu der Lösung zwecks Ausfällung einer para- kappa-Kaseinfraktion umgesetzt worden ist, wobei zwecks Entsalzung die auf dem entionisiertem Wasser aufschwimmende Fraktion dialysiert worden ist und wobei die erhaltene Lösung anschließend gefriergetrocknet worden ist (Bulletin of Experimental Biology and Medicine, 96, 889 (1983)). Gemäß einem anderen Verfahren wird das kappa-Kasein im entionisierten Wasser gelöst, wobei der pH-Wert der Lösung bei 6,7 eingestellt wird, wobei die Lösung mit Lab umgesetzt wird, woraufhin der pH-Wert bei 4,6 eingestellt wird, um para-kappa-Kasein auszufällen, wobei das Fällungsprodukt entfernt wird, wobei die aufschwimmende Fraktion zwecks Entsalzung dialysiert wird und wobei die erhaltene Lösung gefriergetrocknet wird (Milk Protein, Academic Press Company, pp 200).
- Die in Laboratorien durchgeführten Verfahren sind jedoch zur Massenherstellung nicht geeignet.
- Nachdem andererseits die industrielle Nutzung von kappa- Kasein-Glykomekropeptiden nicht bekannt gewesen ist, sind Verfahren zur Massenherstellung solcher Verbindungen auch nicht untersucht worden.
- Nachdem kürzlich berichtet worden ist, daß bei Hunden durch Einnahme von kappa-Kasein-Glykomakropeptiden ein Appetitverlust eingetreten ist (Bulletin of Experimental Biology and Medicine, 96, 889 (1983)), ist festgestellt worden, daß diese Verbindungen als Lebensmittel zur Fettverhinderung nutzbar sind.
- Nachdem ferner festgestellt worden ist, daß kappa- Kasein-Glykomakropeptide bei der Verhinderung der Adhäsion von E.coli an den Zellen der Därme, beim Schutz gegenüber einer Grippeinfektion (japanische ungeprüfte Patentanmeldung Nr. 63-284133/1988) oder beim Schutz vor der Adhäsion von Zahnstein an den Zähnen (japanische ungeprüfte Patentanmeldung Nr. 63-233911/1988) wirksam sind, wird die Produktion dieser Verbindungen im großindustriellen Maßstab erwartet.
- Unter solchen Bedingungen wurde über ein Verfahren zur Herstellung eines kappa-Kasein-Glykomakropeptides ausgehend von einem an aus Molke gewonnenen aus Kasein und Lab bestehenden Gerinnungsprodukt berichtet (japanische ungeprüfte Patentanmeldung Nr. 63-284199). Nachdem die diesem Verfahren zugrundeliegende Reaktion ohne die bisher verwendete Trichloressigsäure durchgeführt worden ist, können die erhaltenen Verbindungen als Lebensmittel benutzt und in großen Mengen hergestellt werden. In diesem Verfahren können jedoch die Lab-Kasein-Gerinnungsprodukte nicht genutzt werden, die bei der Gerinnung von in Molke enthaltenem Lab und Kasein als Nebenprodukte anfallen.
- Falls kein Weg zur Nutzung der Gerinnungsprodukte aus Lab und Kasein gefunden werden sollte, werden die Herstellungskosten von kappa-Kasein-Glykomakropeptiden hoch ausfallen.
- In dem Dokument EP-A-0 291 264 ist ein leistungsfähiges Verfahren zur Herstellung von kappa-Kasein-Glykomakropeptiden im industriellen Maßstab und hoher Reinheit vorgeschlagen, wobei als Ausgangsausfluß ein Lab-Kasein- Gerinnungsprodukte enthaltender Ausfluß benutzt wird, der frei von Molkeproteinen, Laktose und dergleichen ist. Der pH-Wert des Ausflusses ist in einem sauren Bereich eingestellt, um Kalziumphosphat auszufällen, wobei nach Entfernung des Fällungsprodukts der verbleibende Ausfluß einer Entsalzung unterzogen wird.
- Die Erfinder des Gegenstands der vorliegenden Patentanmeldung haben festgestellt, daß sich das Molekulargewicht von kappa-Kasein-Glykomakropeptiden bei einem pH-Wert von 4 stark verändert.
- Eine Aufgabe der vorliegenden Erfindung besteht demzufolge darin, ein vereinfachtes Verfahren zur Herstellung von kappa-Kasein-Glykomakropeptiden bei niedrigen Kosten vorzuschlagen, indem die obengenannte Veränderung des Molekulargewichts bei einem pH-Wert von 4 genutzt wird.
- Gemäß der vorliegenden Erfindung ist ein Verfahren zur Herstellung von kappa-Kasein-Glykomakropeptiden vorgesehen, welches dadurch gekennzeichnet ist, daß der pH-Wert einer Milchausgangsstoffe enthaltenden Lösung wie z.B. Käsemolke, Käsemolken-Konzentrat und Käsemolke, aus welcher Proteine entfernt worden sind, bei weniger als 4 eingestellt wird, wobei die Lösung einer Ultrafiltration unter Verwendung einer für eine Molekulargewichtsfraktion von 10 000 bis 50 000 durchlässigen Membran unterzogen wird, um das Filtrat der Lösung zu erhalten, wobei anschließend der pH-Wert des Filtrats vorzugsweise bei 4 oder höher eingestellt wird und wobei das erhaltene Filtrat unter Verwendung einer für eine Molekulargewichtsfraktion von 50 000 oder weniger durchlässigen Membran konzentriert wird, um das entsalzte Konzentrat zu erhalten.
- Es ist bekannt, daß kappa-Kasein-Glykomakropeptide bei der Herstellung von Käse aus Kasein freigesetzt werden. Als Rohstoffe für das erfindungsgemäße Verfahren können Käsemolke oder Molkenkonzentrat, welches entweder durch Ultrafiltration, Ionenaustausch-Chromatographie oder Gelfiltration hergestellt worden ist, Käsemolke, aus welcher ein Molkenprotein-Fällungsprodukt durch Wärmebehandlung entfernt worden ist oder Laktose-Mutterlauge benutzt werden. Wird Molkenprotein-Konzentrat benutzt, wird dieses mit Wasser verdünnt, um vorzugsweise eine Konzentration von 20 Gew.-% oder weniger zu erhalten. Ist die Konzentration zu hoch, verringert sich die Durchflußrate der Ultrafiltration. Es kann jede Art Käsemolke benutzt werden. Da in der Käsemolke kleine Mengen an geronnenem Kasein und fettartigen Bestandteilen zurückgehalten werden, werden diese vorab mittels einer Zentrifuge, eines Rahmabscheiders oder eines Klärgefäßes entfernt. Soll Laktose, die hauptsächlich in der Käsemolke enthalten ist, aus der Protein durch Wärmebehandlung entfernt worden ist, durch das obige Verfahren ausgefällt werden, wird die ausgefällte Laktose beispielsweise mittels einer Zentrifuge, eines Klärgefäßes oder durch Dekantieren entfernt und die Käsemolke aufgewärmt.
- Anschließend wird der pH-Wert der Lösung bei 4 oder niedriger eingestellt, vorzugsweise bei 3,5 ± 0,2. Beträgt der pH-Wert 4 oder mehr, erhöht sich, da die Moleküle des kappa-Kasein-Glykomakropeptids assoziiert sind, das Molekulargewicht und diese Moleküle können nur unter Schwierigkeiten die Membran durchtreten. Die untere Grenze des pH-Wertes unterliegt keinen besonderen Beschränkungen. Beträgt der pH-Wert 3 oder weniger wird die, an das kappa-Kasein-Glykomakropeptid gebundene Sialsäure unstabil, so daß sich die physiologische Wirkung der Verbindung vermindert. Sobald jedoch ein kappa-Kasein-Glykomakropeptid erwünscht ist, welches keine Sialsäure aufweist, kann der pH-Wert 3 oder weniger betragen. Die pH-Werteinstellung kann mittels einer Säure vorgenommen werden. Als solche Säuren wären beispielhaft zu nennen Salzsäure, Schwefelsäure, Essigsäure, Milchsäure und Zitronensäure.
- Nach Einstellung der pH-Werte wird die Lösung einer Ultrafiltration unterzogen. Die in der Ultrafiltrationsstufe benutzte Molekulargewichtsfraktion der Membran beträgt 10 000 bis 50 000. Wird eine für eine Molekulargewichtsfraktion von weniger als 10 000 durchlässige Membran benutzt, können die Moleküle des kappa-Kasein- Glykomakropeptids nur unter Schwierigkeiten durch die Membran gelangen. Wird eine für eine Molekulargewichtsfraktion von oberhalb 50 000 durchlässige Membran benutzt, können neben den Molekülen des kappa-Kasein-Glykomakropeptids auch ein Teil des gleichzeitig vorhandenen Molkenproteins durch die Membran gelangen, so daß sich die Reinheit des kappa-Kasein-Glykomakropeptids vermindert. Üblicherweise wird im Rahmen des Herstellverfahrens von Molkenproteinkonzentrat das Molkenprotein einer Ultrafiltrations mit einem Modul unterzogen, der mit einer für eine Molekulargewichtsfraktion von ungefähr 20 000 durchlässigen Membran ausgerüstet ist. Im Rahmen des erfindungsgemäßen Verfahrens kann die obengenannte Membran benutzt werden.
- In der Ultrafiltrationsstufe wird die Lösung vorzugsweise bis zu ihrer Grenze konzentriert, um den Ertrag an Filtrat zu verbessern.
- Vorzugsweise wird der konzentrierten Lösung Wasser beigegeben und die Ultrafiltration mehrfach durchgeführt. Zur Erhöhung der Ausflußrate des Filtrats kann die Lösung bis auf etwa 50ºC erwärmt werden. Beträgt jedoch die Temperatur mehr als 60ºC, fällt das Molkenkonzentrat aus oder geliert, so daß die Lösung vorzugsweise bis auf 60ºC oder weniger erwärmt wird. Das erhaltene Konzentrat wird nach Einstellung des pH-Wertes in einem neutralen Bereich getrocknet, um das Molkenkonzentrat in Pulverform zu erhalten.
- Das durch ein solches Verfahren erhaltene Filtrat enthält kappa-Kasein-Glykomakropeptide, Laktose und Mineralien. Da die Konzentration des kappa-Kasein-Glykomakropeptids vermindert ist, sollte das Filtrat entsalzt und konzentriert werden. Es gibt - wie nachfolgend beschrieben - zwei Methoden zum Entsalzen und Konzentrieren.
- Bei der ersten Methode wird das Filtrat unter Verwendung einer für eine Molekulargewichtsfraktion von 50 000 oder weniger durchlässigen Membran durch Ultrafiltration, Diafiltration oder Umkehrosmose gefiltert, nachdem der pH-Wert des Filtrates bei einem Wert von 4 oder höher eingestellt worden ist. Der pH-Wert des Filtrates kann unter Verwendung von Alkalien wie z.B. Natriumhydroxid, Natriumbikarbonat oder Ammoniak eingestellt werden. Das Monomer des kappa-Kasein-Glykomakropeptids (Molekulargewicht 9000) wird bei einem pH-Wert von 4 oder weniger erhalten und das Polymer des kappa-Kasein-Glykomakropeptids (Molekulargewicht 45 000) wird bei einem pH-Wert oberhalb 4 erhalten. Falls gewünscht, kann der pH-Wert bei 5 oder höher eingestellt werden. Im Rahmen des erfindungsgemäßen Verfahrens kann weiterhin jede Membran benutzt worden, die für eine Molekulargewichtsfraktion von 50 000 oder weniger durchlässig ist. Wird eine für eine Molekulargewichtsfraktion oberhalb 50 000 durchlässige Membran benutzt, kann das kappa-Kasein-Glykomakropeptid die Membran durchtreten. Die, in dem üblichen Verfahren zur Herstellung eines Konzentrates aus Molkeprotein genutzte, für eine Molekulargewichtsfraktion von ungefähr 20 000 genutzte Membran kann genutzt werden.
- Wird der pH-Wert des Filtrates nicht auf einen Wert von 4 oder höher eingestellt, besteht das kappa-Kasein- Glykomakropeptid in monomerer Form. Es wird dann die zweite Methode benutzt. Bei dieser Methode wird das erhaltene Konzentrat unter Verwendung einer für eine Molekulargewichtsfraktion von 10 000 oder weniger, vorzugsweise 8 000 oder weniger durchlässige Membran durch Ultrafiltration, Diafiltration oder Umkehrosmose erhalten.
- Diese Methoden können mit einem Entsalzungsverfahren zusammengefaßt werden, z.B. mittels Elektrodialyse oder unter Verwendung eines Ionenaustauscherharzes. Nachdem das erhaltene Konzentrat im wesentlichen nur die kappa- Kasein-Glykomakropeptide enthält, kann es anschließend durch Sprühtrockung oder Gefriertrocknung getrocknet werden. Da das kappa-Kasein-Glykomakropeptid thermisch stabil ist, wird vorzugsweise weiterhin der Trockungsstufe eine Pasteurisierungs- oder Sterilisierungsstufe vorgeordnet.
- Wie oben beschrieben, wird der pH-Wert einer Milchausgangsstoffe enthaltenden Lösung wie Käsemolke, Molkenproteinkonzentrat oder Käsemolke, aus welcher Protein entfernt worden ist, eingestellt. Durch derart einfache Maßnahmen ist ein Verfahren zur Herstellung von kappa- Kasein-Glykomakropeptiden im großen Maßstab und zu niedrigen Kosten gegeben. Das erhaltene Produkt kann einen hohen Reinheitsgrad aufweisen.
- In einem Betrieb, in welchem Molkenproteinkonzentrat hergestellt worden ist, ist ferner eine neue Ausrüstung nicht erforderlich, da kappa-Kasein-Glykomakropeptide mit einem zur Herstellung von Molkenproteinkonzentrat nutzbaren Ultra- oder Umkehrosmosefilter hergestellt werden können. Die Proteinfraktion, aus welcher die kappa-Kasein-Glykomakropeptide entfernt worden sind, kann als Molkenproteinkonzentrat genutzt werden.
- Es können die Produkte ferner ohne Verwendung von Zusatzstoffen wie Trichloressigsäure hergestellt werden. Folglich können die erhaltenen kappa-Kasein-Glykomakropeptide als Rohstoffe im Lebensmittel- und medizinischen Bereich verwendet werden. Sie sind sehr nützlich in industriellen Bereichen.
- Die folgenden Beispiele verdeutlichen den Erfindungsgegenstand in einer mehr spezifischen Weise.
- Zubereitung eines kappa-Kasein-Glykomakropeptids aus Molkenproteinkonzentrat
- 1 kg Molkenproteinkonzentrat (hergestellt durch Taiyo Kagaku Ltd. Handelsname: Sunlact N-2) wurde in 50 Liter Wasser bei 50ºC gelöst und der pH-Wert wurde unter Verwendung von 12 N Salzsäure bei 3,5 eingestellt. Die Lösung wurde unter einer, für eine Molekulargewichtsfraktion von 20 000 durchlässigen Ultrafiltrationsmembran (hergestellt durch DDS Ltd., GR 61PP) bei 50ºC gefiltert, und zwar bei einem Druck von 0,4 MPa und einem mittleren Durchfluß von 52,4 l/m2.h. Sobald das Filtratvolumen den Wert von 40 Liter erreicht hatte, wurden 40 Liter Wasser von einer Temperatur von 50ºC der konzentrierten Lösung zugegeben und die konzentrierte Lösung wurde anschließend mehrfach einer Ultrafiltration unterzogen. Durch aufeinanderfolgende Verfahrensstufen betrug die Menge an erhaltenem Filtrat 160 Liter.
- Dem erhaltenen Filtrat wurden 25% Natriumhydroxid zugegeben, um eine Lösung mit einem pH-Wert von 7,0 zu erlangen. Es wurde wiederum die gleiche Ultrafiltrationsmembran unter den gleichen Bedingungen benutzt, wobei das Filtrat konzentriert wurde und 5 Liter an entsalztem Konzentrat gewonnen wurden. Anschließend wurde Wasser von 50ºC der konzentrierten Lösung zugegeben, um eine Gesamtmenge von 10 Litern zu erhalten, wobei die konzentrierte Lösung mit der gleichen Ultrafiltrationsmembran unter den gleichen Bedingungen im Rahmen einer Diafiltration zwecks Entsalzung des Konzentrats behandelt wurde. Sobald das Filtratvolumen 80 Liter erreichte, wurde die Zugabe von Wasser zu der konzentrierten Lösung beendet. Sobald das Volumen an konzentrierter Lösung durch Ultrafiltration auf zwei Liter reduziert wurde, wurde die konzentrierte Lösung gefriergetrocknet. 54 g an kappa- Kasein-Glykomakropeptid wurden gewonnen. Eine Reinheit von 82% des Produktes wurde nach der Methode der Harnstoff-SDS Elektrophorese festgestellt. (Bei der Harnstoff-SDS Elektrophorese wird eine Probe elektrophoretisch behandelt und unter Verwendung eines brillianten Coomassie blau gefärbt. Der Spitzenbereich des gewonnenen gefärbten Gels wurde mit einem Densitometor (GELMAN ACD- 12) zwecks Bestimmung der Reinheit der Glykomakropeptide der Probe gemessen.)
- Zubereitung eines kappa-Kasein-Glykomakropeptids aus Käsemolke.
- Der pH-Wert von 500 Litern Gouda-Käsemolke (hergestellt durch SNOW BRAND MILK PRODUCTS CO., LTD.) wurde unter Verwendung konzentrierter Salzsäure bei 3,5 eingestellt und unlösliche Bestandteile mittels eines Klärgefäßes entfernt. Die Molkelösung wurde unter Verwendung einer Heizplatte auf 50ºC aufgewärmt. Unter den gleichen Bedingungen wie bei Beispiel 1 wurde die Lösung konzentriert, um einen Feststoffgehalt von 20% zu erlangen. Den 360 Litern an erhaltenem Filtrat wurde eine wäßrige Lösung von 25% Natriumhydroxid zugegeben, um eine Lösung mit einem pH-Wert von 7,0 zu erhalten. Nach dem gleichen Verfahren wie bei Beispiel 1 wurde die Lösung konzentriert, entsalzt und gefriergetrocknet. 5,7 g des kappa- Kasein-Glykomakropeptids wurden gewonnen. Eine Reinheit von 80% des Produktes wurde nach der Methode der Harnstoff-SDS Elektrophorese festgestellt.
- Zubereitung eines kappa-Kasein-Glykomakropeptids aus proteinhaltiger Käsemolke.
- Der pH-Wert von 500 Litern Gouda-Käsemolke (hergestellt durch SNOW BRAND MILK PRODUCTS CO., LTD.) wurde unter Verwendung konzentrierter Salzsäure bei 4,6 eingestellt und die Proteine ausgefällt, wobei die aufschwimmende Fraktion durch Dekantieren gewonnen wurde. Die aufschwimmende Fraktion wurde 10 Minuten bei 80ºC beheizt und unlösliche Bestandteile mittels eines Klärgefäßes entfernt. Nach Abkühlung auf 50ºC wurde der pH-Wert der aufschwimmenden Fraktion unter Verwendung konzentrierter Salzsäure bei 3,5 eingestellt. Die konzentrierte Lösung wurde zwecks Erlangung eines Feststoffgehalts von 20% unter Beibehaltung einer Temperatur von 50ºC und unter den gleichen Bedingungen wie bei Beispiel 2 konzentriert. Zu den 410 Litern an erhaltenem Filtrat wurde eine wäßrige Lösung ven 25% Natriumhydroxid zugegeben, um eine Lösung mit einem pH-Wert von 7,0 zu erhalten. Die Lösung wurde nach dem gleichen Verfahren wie bei Beispiel 1 konzentriert, entsalzt und gefriergetrocknet. 6,5 g an kappa-Kasein-Glykomakropeptid wurden gewonnen. Nach der Methode der Harnstoff-SDS Elektrophorese wurde eine Reinheit von 78% des Produkts festgestellt.
- Zubereitung eines kappa-Kasein-Glykomakropeptids aus Molkenproteinkonzentrat und Entsalzung sowie Konzentrierung des Peptids mittels einer losen RO Membran.
- Ein kg Molkenproteinkonzentrat (hergestellt durch Taiyo Kagaku Company, Handelsname: Sunlact N-2) wurde in 50 Litern Wasser bei 50ºC gelöst. Nach der gleichen Methode wie bei Beispiel 1 wurde die Lösung einer Ultrafiltration unterworfen und 160 Liter an Filtrat erhalten. Der pH- Wert des Filtrates wurde bei 3,5 gehalten. Das Filtrat wurde unter Verwendung einer für eine Molekulargewichtsfraktion von 5 000 durchlässigen Membran (hergestellt durch DDS Company, GR 81PP) bei 50ºC einer Ultrafiltration unterzogen, und zwar bei einem Druck von 0,4 MPa und einem mittleren Durchfluß von 33,8 l/m2.h. Sobald das Volumen der konzentrierten Lösung durch Entsalzung und Konzentrierung auf zwei Liter konzentriert war, wurde die konzentrierte Lösung gefriergetrocknet. 54 g an kappa-Kasein-Glykomakropeptid wurden erhalten. Nach der Methode der Harnstoff-SDS Elektrophorese wurde eine Reinheit von 80% des Produktes festgestellt.
Claims (3)
1. Verfahren zur Herstellung eines kappa-Kasein-
Glykomakropeptides, wobei der pH-Wert einer, die
kappa-Kassein-Glykomakropeptide enthaltenden Lösung
aus Milchausgangsstoffen auf weniger als 4 eingestellt
wird, wobei die Lösung einer Ultrafiltration unter
Verwendung einer für eine Molekulargewichtsfraktion
von 10 000 bis 50 000 durchlässigen Membran
unterzogen wird und wobei das erhaltene Filtrat unter
Verwendung einer für eine Molekülargewichtsfraktion von
50 000 oder weniger durchlässigen Membran konzentriert
wird.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet,
daß der pH-Wert des durch Ultrafiltration erhaltenen
Filtrates bei 4 oder einem höheren Wert eingestellt
wird und daß das Filtrat anschließend konzentriert
wird.
3. Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch
gekennzeichnet, daß das Filtrat unter Verwendung einer für eine
Molekulargewichtsfraktion von 10 000 oder weniger
durchlässigen Membran konzentriert wird.
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|---|---|---|---|---|
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| JP2805490B2 (ja) * | 1989-02-07 | 1998-09-30 | 雪印乳業株式会社 | 細菌毒素中和剤 |
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| JP2920427B2 (ja) * | 1991-01-21 | 1999-07-19 | 雪印乳業株式会社 | κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
| US5670201A (en) * | 1991-06-21 | 1997-09-23 | Snow Brand Milk Co., Ltd. | Low allergenic nutrient composition and method of using same |
| JP3418200B2 (ja) * | 1991-06-21 | 2003-06-16 | 雪印乳業株式会社 | 低アレルゲン性栄養組成物 |
| DK2193D0 (de) * | 1993-01-08 | 1993-01-08 | Novo Nordisk As | |
| US5468844A (en) * | 1994-01-07 | 1995-11-21 | Protose Technologies Inc. | Process for the membrane-filtering of protein solutions |
| DK0876106T3 (da) | 1996-01-26 | 2004-08-16 | Univ Massey | Fremgangsmåde til adskillelse og genvinding af proteiner fra en proteinoplösning |
| CA2197515A1 (en) * | 1996-07-15 | 1998-01-16 | Reyad Mahmoud | Methods of treating milk products |
| EP0938365B1 (de) | 1996-09-06 | 2006-11-29 | Pall Corporation | Scherkraft trennverfahren und vorrichtung |
| WO1998014071A1 (en) | 1996-10-01 | 1998-04-09 | John Stephen Ayers | Process for isolating glycomacropeptide from dairy products with a phenylalanine impurity of 0.5 %w/w |
| EP0983042B1 (de) * | 1997-05-19 | 2004-12-08 | Colgate-Palmolive Company (a Delaware corporation) | Fluoridfreie zahnremineralisierung |
| US5853704A (en) * | 1997-09-22 | 1998-12-29 | Colgate-Palmolive Company | Fluoride dentifrices of enhanced efficacy |
| US5968586A (en) * | 1997-10-09 | 1999-10-19 | Wisconsin Alumni Research Foundation | Production of κ-casein macropeptide for nutraceutical uses |
| DK1037537T3 (da) * | 1997-12-11 | 2002-08-05 | Arla Foods Amba | Fremgangsmåde til fremstilling af kappa-caseinoglycomakropeptid eller et derivat deraf |
| US6482396B1 (en) | 2001-05-15 | 2002-11-19 | Campina Melkunie B.V. | Methods for treating or preventing diseases of the oral cavity |
| GB0116509D0 (en) * | 2001-07-06 | 2001-08-29 | Hannah Res Inst The | Methods of extracting casein fractions from milk and caseinates and production of novel products |
| US6797290B2 (en) * | 2001-09-17 | 2004-09-28 | Mcneil-Ppc, Inc. | Compositions for appetite control and related methods |
| US20030166866A1 (en) * | 2002-01-28 | 2003-09-04 | Land O' Lakes, Inc. | Method of processing a proteinaceous material to recover K-casein macropeptide and polymers of a-lactalbumin and B-lactoglobulin |
| CN103463615B (zh) * | 2005-02-24 | 2016-09-07 | 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 | 来自糖巨肽的血压降低肽 |
| US20060246146A1 (en) * | 2005-04-29 | 2006-11-02 | Mcmahon Robert J | Method of increasing the salivary sialic acid content in a mammal |
| EP2318021A4 (de) * | 2008-06-26 | 2012-10-31 | Healthlinx Ltd | Protokolle zur behandlung und prävention von fettsucht und daraus entstehenden komplikationen |
| BR112015010986B1 (pt) | 2012-11-15 | 2021-02-09 | Arla Foods Amba | método de produção de composição que contém caseinomacropeptídeo que tem um baixo teor de fenilalanina; e composição que contém cmp |
| AU2018327184A1 (en) | 2017-08-31 | 2020-03-05 | Megmilk Snow Brand Co., Ltd. | Intestinal environment improvement composition and method for manufacturing same |
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Family Cites Families (3)
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-
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-
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