JP2976349B2 - ｋ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法 - Google Patents
ｋ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法Info
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Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明は、種々の生理活性をもつκ−カゼイングリコ
マクロペプチドを簡便に製造する方法に関する。
マクロペプチドを簡便に製造する方法に関する。
（従来の技術） κ−カゼイングリコマクロペプチドは、牛乳のκ−カ
ゼインにレンネット又はペプシンを作用させた時に生成
するシアル酸結合ペプチドであって、チーズホエー中に
含まれることが、従来から知られている。
ゼインにレンネット又はペプシンを作用させた時に生成
するシアル酸結合ペプチドであって、チーズホエー中に
含まれることが、従来から知られている。
従来、κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法と
しては、実験室的には、牛乳から単離したκ−カゼイン
を脱イオン水に溶解したものにペプシンを作用させた
後、トリクロル酢酸を加えてパラ−κ−カゼイン画分を
沈澱させ、次いで得られた上清を脱イオン水に対して透
析して脱塩した後、凍結乾燥することにより調製する方
法（スタン等「ブルテイン オブ エクスペリメンタル
バイオロジー アンド メディシン」（Bullutin of
Experimental Biology and Medicine）96, 889（198
3））、または、上記κ−カゼインを脱イオン水に溶解
し、該溶液のpHを6.7に調整した後、レンネットを作用
させ、次いで更にpHを4.6に調整してパラ−κ−カゼイ
ンを沈澱させて除去し、得られた上清を透析に付して脱
塩した後、凍結乾燥して調製する方法（アカデミックプ
レス社発行「ミルクプロテイン（Milk Protein）pp20
0）等が行われていた。
しては、実験室的には、牛乳から単離したκ−カゼイン
を脱イオン水に溶解したものにペプシンを作用させた
後、トリクロル酢酸を加えてパラ−κ−カゼイン画分を
沈澱させ、次いで得られた上清を脱イオン水に対して透
析して脱塩した後、凍結乾燥することにより調製する方
法（スタン等「ブルテイン オブ エクスペリメンタル
バイオロジー アンド メディシン」（Bullutin of
Experimental Biology and Medicine）96, 889（198
3））、または、上記κ−カゼインを脱イオン水に溶解
し、該溶液のpHを6.7に調整した後、レンネットを作用
させ、次いで更にpHを4.6に調整してパラ−κ−カゼイ
ンを沈澱させて除去し、得られた上清を透析に付して脱
塩した後、凍結乾燥して調製する方法（アカデミックプ
レス社発行「ミルクプロテイン（Milk Protein）pp20
0）等が行われていた。
しかし、これらの方法は、実験室的のものであるか
ら、当然大量生産には適さない。
ら、当然大量生産には適さない。
一方、κ−カゼイングリコマクロペプチドの産業上の
利用性が従来知られていなかったため、その大量生産の
ための方法についても検討されていなかった。
利用性が従来知られていなかったため、その大量生産の
ための方法についても検討されていなかった。
ところが、最近になってκ−カゼイングリコマクロペ
プチドが犬の食欲を低下させる作用を有すること（スタ
ン等、「ブルティン オブ エクスペリメンタル バイ
オロジー アンド メディシン」（Bullutin of Experi
mental Biology and Medicine）96,889（1983））が報
告されたことから、肥満防止用食品素材として利用され
得ることが判った。
プチドが犬の食欲を低下させる作用を有すること（スタ
ン等、「ブルティン オブ エクスペリメンタル バイ
オロジー アンド メディシン」（Bullutin of Experi
mental Biology and Medicine）96,889（1983））が報
告されたことから、肥満防止用食品素材として利用され
得ることが判った。
更に、その後、κ−カゼイングリコマクロペプチドに
は大腸菌の腸管細胞への付着を阻止したり、インフルエ
ンザウィルスの感染を防御する効果（特開昭63−284133
号）や抗歯垢効果（特開昭63−233911号）のあることが
判明したことから、その工業的規模での生産が強く望ま
れるようになった。
は大腸菌の腸管細胞への付着を阻止したり、インフルエ
ンザウィルスの感染を防御する効果（特開昭63−284133
号）や抗歯垢効果（特開昭63−233911号）のあることが
判明したことから、その工業的規模での生産が強く望ま
れるようになった。
（発明が解決しようとする課題） かかる状況にあって、レンネットカゼインカードのホ
エーからκ−カゼイングリコマクロペプチドを調製する
方法が開発された（特開昭63−284199号）。この方法
は、従来用いてきたトリクロル酢酸を使わなくとも良い
ことから食品素材として充分利用可能であり、また、大
量生産も可能である。しかし、レンネットカゼインカー
ドホエーを得る際に副生してくるレンネットカゼインカ
ードの上手な利用法を開発しない限り、カードの処理に
コストがかかり、ひいては、κ−カゼイングリコマクロ
ペプチドの製造コストを引き上げることになり、実際的
ではない。
エーからκ−カゼイングリコマクロペプチドを調製する
方法が開発された（特開昭63−284199号）。この方法
は、従来用いてきたトリクロル酢酸を使わなくとも良い
ことから食品素材として充分利用可能であり、また、大
量生産も可能である。しかし、レンネットカゼインカー
ドホエーを得る際に副生してくるレンネットカゼインカ
ードの上手な利用法を開発しない限り、カードの処理に
コストがかかり、ひいては、κ−カゼイングリコマクロ
ペプチドの製造コストを引き上げることになり、実際的
ではない。
ところで、本発明者らは、κ−カゼイングリコマクロ
ペプチドの分子量がpH4を境にしてシャープに変化する
性質を見出し、この性質を利用して簡便で、安価にκ−
カゼイングリコマクロペプチドを製造する方法を見い出
した（特開平２−276542号）。
ペプチドの分子量がpH4を境にしてシャープに変化する
性質を見出し、この性質を利用して簡便で、安価にκ−
カゼイングリコマクロペプチドを製造する方法を見い出
した（特開平２−276542号）。
この発明は、κ−カゼイングリコマクロペプチドを含
有する乳質原料物質、例えばチーズホエー、ホエー蛋白
質濃縮物、除蛋白質チーズホエー等を、まずpH4未満に
調整した後、分画分子量10,000〜50,000の膜を用い、限
外濾過処理をして透過液を得、好ましくは再度、該透過
液をpH4以上に調整した後、分画分子量50,000以下の膜
を用いて脱塩し濃縮することを特徴とするκ−カゼイン
グリコマクロペプチドの製造法である。
有する乳質原料物質、例えばチーズホエー、ホエー蛋白
質濃縮物、除蛋白質チーズホエー等を、まずpH4未満に
調整した後、分画分子量10,000〜50,000の膜を用い、限
外濾過処理をして透過液を得、好ましくは再度、該透過
液をpH4以上に調整した後、分画分子量50,000以下の膜
を用いて脱塩し濃縮することを特徴とするκ−カゼイン
グリコマクロペプチドの製造法である。
この発明によればチーズホエー、ホエー蛋白質濃縮
物、除蛋白質チーズホエー等のpHを制御するだけで、κ
−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に、大量にかつ
安価に製造し得る。しかもその純度も高い。
物、除蛋白質チーズホエー等のpHを制御するだけで、κ
−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に、大量にかつ
安価に製造し得る。しかもその純度も高い。
更にホエー蛋白質濃縮物を通常製造している工場にお
いては新たに設備投資しなくても、既存の限外濾過装置
や逆浸透濾過層を用いてκ−カゼイングリコマクロペプ
チドを製造することが可能であり、κ−カゼイングリコ
マクロペプチド以外の蛋白質画分は、ホエー蛋白質濃縮
物として利用することが可能である。
いては新たに設備投資しなくても、既存の限外濾過装置
や逆浸透濾過層を用いてκ−カゼイングリコマクロペプ
チドを製造することが可能であり、κ−カゼイングリコ
マクロペプチド以外の蛋白質画分は、ホエー蛋白質濃縮
物として利用することが可能である。
しかし、この方法ではκ−カゼイングリコマクロペプ
チドの製造コストを引き下げるため、実際には製造時に
副生するホエー蛋白質を中和してから脱塩、乾燥し、ホ
エー蛋白濃縮物とせねばならなかった。又、ホエーを限
外濾過にて濃縮し、κ−カゼイングリコマクロペプチド
を回収する際、タンパク質のファウリングにより透過流
束が低下するため、運転に長時間を要する等の問題も残
されていた。
チドの製造コストを引き下げるため、実際には製造時に
副生するホエー蛋白質を中和してから脱塩、乾燥し、ホ
エー蛋白濃縮物とせねばならなかった。又、ホエーを限
外濾過にて濃縮し、κ−カゼイングリコマクロペプチド
を回収する際、タンパク質のファウリングにより透過流
束が低下するため、運転に長時間を要する等の問題も残
されていた。
また、このほかにκ−カゼイングリコマクロペプチド
を大量生産する技術として特願平２−95686号の方法も
知られている。この方法はホエー蛋白含有溶液を加熱し
た後、凍結し、さらにこの凍結物を解凍した時に得られ
る上清液を濃縮、脱塩することによってκ−カゼイング
リコマクロペプチドを得る方法で、コスト、作業時間の
点で優れているが、純度の高いものが得られないという
欠点があった。
を大量生産する技術として特願平２−95686号の方法も
知られている。この方法はホエー蛋白含有溶液を加熱し
た後、凍結し、さらにこの凍結物を解凍した時に得られ
る上清液を濃縮、脱塩することによってκ−カゼイング
リコマクロペプチドを得る方法で、コスト、作業時間の
点で優れているが、純度の高いものが得られないという
欠点があった。
本発明は、κ−カゼイングリコマクロペプチドの大量
調製法に関して、純度、コスト、作業時間、労力ともに
有利な方法を提供することを目的とする。さらに、ホエ
ータンパク単離物質をイオン交換樹脂にて調製する際、
主要なホエー蛋白質は樹脂に吸着するが、イオン交換体
に吸着しない画分中に、κ−カゼイングリコマクロペプ
チドが豊富に含有されていることを見い出し、この画分
からκ−カゼイングリコマクロペプチドを調製する方法
を提供することを目的とする。
調製法に関して、純度、コスト、作業時間、労力ともに
有利な方法を提供することを目的とする。さらに、ホエ
ータンパク単離物質をイオン交換樹脂にて調製する際、
主要なホエー蛋白質は樹脂に吸着するが、イオン交換体
に吸着しない画分中に、κ−カゼイングリコマクロペプ
チドが豊富に含有されていることを見い出し、この画分
からκ−カゼイングリコマクロペプチドを調製する方法
を提供することを目的とする。
（課題を解決するための手段） 本発明は、κ−カゼイングリコマクロペプチドを含有
する乳質原料物質をイオン交換体と接触させ、イオン交
換体に吸着しなかった画分を集め、これを濃縮脱塩する
ことを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペプチドの
製造法である。
する乳質原料物質をイオン交換体と接触させ、イオン交
換体に吸着しなかった画分を集め、これを濃縮脱塩する
ことを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペプチドの
製造法である。
好ましくは、濃縮脱塩に際し、イオン交換体に吸着し
なかった画分のpHを４未満に調整した後、分画分子量1
0,000〜50,000の膜を用い、限外濾過処理を行い透過液
を得て、この透過液に分画分子量50,000以下の膜を用い
る。
なかった画分のpHを４未満に調整した後、分画分子量1
0,000〜50,000の膜を用い、限外濾過処理を行い透過液
を得て、この透過液に分画分子量50,000以下の膜を用い
る。
さらに、好ましくは限外濾過処理により得られた透過
液を再度pH4以上に調整する。
液を再度pH4以上に調整する。
また、透過液に分画分子量10,000以下の膜を用いるこ
とが好ましい。
とが好ましい。
ホエータンパク単離物質をイオン交換樹脂にて調製す
る際、主要なホエー蛋白質は樹脂に吸着するが、イオン
交換体に吸着しない画分からκ−カゼイングリコマクロ
ペプチドを得る際、そのまま濃縮、脱塩、乾燥しても良
いが、さらに高純度のものを得ようという場合において
は、（特願平１−97583号）に示す方法を用いることが
できる。すなわち一旦、この画分のpHを４以下に調整
し、分画分子量10,000〜50,000の限外濾過膜にて処理を
行い、得られた透過液を再びpH4以上として濃縮、脱
塩、乾燥を行い、κ−カゼイングリコマクロペプチドを
得る。
る際、主要なホエー蛋白質は樹脂に吸着するが、イオン
交換体に吸着しない画分からκ−カゼイングリコマクロ
ペプチドを得る際、そのまま濃縮、脱塩、乾燥しても良
いが、さらに高純度のものを得ようという場合において
は、（特願平１−97583号）に示す方法を用いることが
できる。すなわち一旦、この画分のpHを４以下に調整
し、分画分子量10,000〜50,000の限外濾過膜にて処理を
行い、得られた透過液を再びpH4以上として濃縮、脱
塩、乾燥を行い、κ−カゼイングリコマクロペプチドを
得る。
本発明による方法を用いれば、限外濾過処理時ホエー
蛋白質のファウリングが起こりにくく、大きな透過液流
束が得られるため、短い作業時間でしかも高純度のκ−
カゼイングリコマクロペプチドを得ることができる。
蛋白質のファウリングが起こりにくく、大きな透過液流
束が得られるため、短い作業時間でしかも高純度のκ−
カゼイングリコマクロペプチドを得ることができる。
以下に、本発明によるκ−カゼイングリコマクロペプ
チドの調製法の詳細を記載し、説明する。
チドの調製法の詳細を記載し、説明する。
イオン交換体にホエータンパク質を吸着させる技術に
ついては、すでに公知であり、例えばウイト（J.N.de W
it）らの方法（Neth.Milk Dairy J.,40,41〜56（198
6））、エイヤース（J.S.Ayers）らの方法（New Zealan
d J.Dairy Sci.and Tech.,21,21〜35（1986））、特開
昭52−151200号、特開平２−104246号などが例示され
る。
ついては、すでに公知であり、例えばウイト（J.N.de W
it）らの方法（Neth.Milk Dairy J.,40,41〜56（198
6））、エイヤース（J.S.Ayers）らの方法（New Zealan
d J.Dairy Sci.and Tech.,21,21〜35（1986））、特開
昭52−151200号、特開平２−104246号などが例示され
る。
使用する原料としては、κ−カゼイングリコマクロペ
プチドを含有する乳質原料物質であれば何でも良く、例
えばチーズホエー、チーズホエーを限外濾過して製造し
たホエー蛋白質濃縮物、又は、加熱等の方法でホエー蛋
白質を沈澱除去したチーズホエーや乳糖母液を用いるこ
とができる。
プチドを含有する乳質原料物質であれば何でも良く、例
えばチーズホエー、チーズホエーを限外濾過して製造し
たホエー蛋白質濃縮物、又は、加熱等の方法でホエー蛋
白質を沈澱除去したチーズホエーや乳糖母液を用いるこ
とができる。
ホエー蛋白質濃縮物を用いる場合は、水で還元したも
のを出発原料とするが、この時の濃度については特に限
定するものではない。チーズホエーはどんなものでもよ
いが、カゼインのカードや脂肪が少量残存していること
が多いので、遠心分離、クリームセパレーター、或いは
クラリファイヤー等でこれらを除去しておく。加熱して
蛋白を除いたチーズホエー中には乳糖が主成分となって
おり乳糖が沈澱してくることがある。この場合には沈澱
した乳糖を遠心分離、クラリファイヤー或いはデカンタ
ー等で除去しておくとよい。
のを出発原料とするが、この時の濃度については特に限
定するものではない。チーズホエーはどんなものでもよ
いが、カゼインのカードや脂肪が少量残存していること
が多いので、遠心分離、クリームセパレーター、或いは
クラリファイヤー等でこれらを除去しておく。加熱して
蛋白を除いたチーズホエー中には乳糖が主成分となって
おり乳糖が沈澱してくることがある。この場合には沈澱
した乳糖を遠心分離、クラリファイヤー或いはデカンタ
ー等で除去しておくとよい。
これら原料について、用いるイオン交換体に応じてpH
を調整する。例えば、カルボキシメチル基を交換基とす
るイオン交換体ではpH3〜4.5、ジエチルアミノエチル基
を交換基とするイオン交換体ではpH6〜７とする。この
時、pH調整に用いる物質は何でもよいが、例えば酸であ
れば塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、クエン酸等が例示でき、
アルカリであれば、苛性ソーダ、重炭酸ソーダ、アンモ
ニア等が例示される。また、イオン交換体もこれらの他
にスルホン基を交換基とするもの、４級アミンを交換基
とするものなどが例示される。原料中のホエー蛋白質を
イオン交換体に吸着させる方法については前述の公知の
方法に従って行い、その後、イオン交換体に吸着した画
分と非吸着の画分に分ける。
を調整する。例えば、カルボキシメチル基を交換基とす
るイオン交換体ではpH3〜4.5、ジエチルアミノエチル基
を交換基とするイオン交換体ではpH6〜７とする。この
時、pH調整に用いる物質は何でもよいが、例えば酸であ
れば塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、クエン酸等が例示でき、
アルカリであれば、苛性ソーダ、重炭酸ソーダ、アンモ
ニア等が例示される。また、イオン交換体もこれらの他
にスルホン基を交換基とするもの、４級アミンを交換基
とするものなどが例示される。原料中のホエー蛋白質を
イオン交換体に吸着させる方法については前述の公知の
方法に従って行い、その後、イオン交換体に吸着した画
分と非吸着の画分に分ける。
また、樹脂と原料を接触させる際、効率を上げ、かつ
大量に処理するために、特開平２−138295号に開示され
た回転型カラムを用いることが、さらに望ましい。
大量に処理するために、特開平２−138295号に開示され
た回転型カラムを用いることが、さらに望ましい。
こうして得られた非吸着画分をそのまま濃縮脱塩して
も良いが、κ−カゼイングリコマクロペプチドはpH4を
境として、それ以下では、モノマー（分子量9,000）、
それを超えるとポリマー（分子量40,000〜50,000）とし
て存在するので、限外濾過にて濃縮脱塩を行う時、溶液
のpHが４以下の場合は、分画分子量10,000以下の膜を用
いなければならない。
も良いが、κ−カゼイングリコマクロペプチドはpH4を
境として、それ以下では、モノマー（分子量9,000）、
それを超えるとポリマー（分子量40,000〜50,000）とし
て存在するので、限外濾過にて濃縮脱塩を行う時、溶液
のpHが４以下の場合は、分画分子量10,000以下の膜を用
いなければならない。
また、さらに高純度のκ−カゼイングリコマクロペプ
チドを得ようとする場合は、この非吸着画分のpHを４未
満、好ましくは３±0.5に調整する。pHが４以上になる
とκ−カゼイングリコマクロペプチドは互いに会合する
ために分子量が高くなり膜を通過しにくくなる。pHの下
限は特に制限はないが、pH2.5以下になるとκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドに結合しているシアル酸が不安
定となり、生理効果が減少することがある。但し、脱シ
アル酸κ−カゼイングリコマクロペプチドを得ようとす
る場合には、pH2.5以下であっても構わない。pHの調整
は酸であれば、塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、クエン酸等、
アルカリであれば、苛性ソーダ、重炭酸ソーダ、アンモ
ニア等を例示し得る。
チドを得ようとする場合は、この非吸着画分のpHを４未
満、好ましくは３±0.5に調整する。pHが４以上になる
とκ−カゼイングリコマクロペプチドは互いに会合する
ために分子量が高くなり膜を通過しにくくなる。pHの下
限は特に制限はないが、pH2.5以下になるとκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドに結合しているシアル酸が不安
定となり、生理効果が減少することがある。但し、脱シ
アル酸κ−カゼイングリコマクロペプチドを得ようとす
る場合には、pH2.5以下であっても構わない。pHの調整
は酸であれば、塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、クエン酸等、
アルカリであれば、苛性ソーダ、重炭酸ソーダ、アンモ
ニア等を例示し得る。
pH調整後、限外濾過を行うが、用いる膜の分画分子量
は10,000〜50,000である。分画分子量10,000未満の膜を
用いるとκ−カゼイングリコマクロペプチドが透過しに
くくなり、50,000を超える膜ではκ−カゼイングリコマ
クロペプチドは透過するものの共存するホエー蛋白質の
一部も透過し、κ−カゼイングリコマクロペプチドの純
度が低くなる。通常、ホエー蛋白質濃縮物の製造工程で
は分画分子量20,000程度の膜を装着したモジュールで限
外濾過することが一般的であり、これと同じ膜を用いる
ことができる。
は10,000〜50,000である。分画分子量10,000未満の膜を
用いるとκ−カゼイングリコマクロペプチドが透過しに
くくなり、50,000を超える膜ではκ−カゼイングリコマ
クロペプチドは透過するものの共存するホエー蛋白質の
一部も透過し、κ−カゼイングリコマクロペプチドの純
度が低くなる。通常、ホエー蛋白質濃縮物の製造工程で
は分画分子量20,000程度の膜を装着したモジュールで限
外濾過することが一般的であり、これと同じ膜を用いる
ことができる。
限外濾過は、可能な限り濃縮し透過液を得ることが歩
留を向上させる上で好ましい。濃縮液に加水し、再度限
外濾過したり、これを繰り返すことは更に好ましい。
又、この際、透過流束を上げるために50℃位に加温して
も良い。しかし、60℃を超えるとホエー蛋白質が沈澱、
或いはゲル化してくるために60℃以下で行うことが望ま
しい。濃縮液はpHを中性に戻した後に乾燥し、ホエー蛋
白質濃縮物粉末とすることができる。
留を向上させる上で好ましい。濃縮液に加水し、再度限
外濾過したり、これを繰り返すことは更に好ましい。
又、この際、透過流束を上げるために50℃位に加温して
も良い。しかし、60℃を超えるとホエー蛋白質が沈澱、
或いはゲル化してくるために60℃以下で行うことが望ま
しい。濃縮液はpHを中性に戻した後に乾燥し、ホエー蛋
白質濃縮物粉末とすることができる。
このようにして得られた透過液にはκ−カゼイングリ
コマクロペプチドの他に、乳糖がミネラルが含まれ、
又、κ−カゼイングリコマクロペプチドの濃度も低いの
で脱塩、濃縮を行うが、これには２通りの方法がある。
コマクロペプチドの他に、乳糖がミネラルが含まれ、
又、κ−カゼイングリコマクロペプチドの濃度も低いの
で脱塩、濃縮を行うが、これには２通りの方法がある。
まず第１の方法は、透過液のpHを４以上に戻した後に
分画分子量50,000以下の膜で限外濾過、ダイアフィルト
レーション、又は逆浸透濾過を行う。pHの調整はアルカ
リ剤なら何でも良く、例えば水酸化ナトリウム、重炭酸
ナトリウム、アンモニア水等を用いることができる。κ
−カゼイングリコマクロペプチドはpH4を境として、そ
れ以下ではモノマー（分子量9,000）、それを超えると
ポリマー（分子量45,000）になることから目的に応じて
pH5以上とすることが好ましい。又、用いる膜は分画分
子量50,000以下なら何でも良いが、50,000を超える膜で
はκ−カゼイングリコマクロペプチドが透過してしま
う。一般のホエー蛋白質濃縮物製造工程中で用いられて
いる分画分子量20,000程度の膜を用いるのが最も簡便で
ある。
分画分子量50,000以下の膜で限外濾過、ダイアフィルト
レーション、又は逆浸透濾過を行う。pHの調整はアルカ
リ剤なら何でも良く、例えば水酸化ナトリウム、重炭酸
ナトリウム、アンモニア水等を用いることができる。κ
−カゼイングリコマクロペプチドはpH4を境として、そ
れ以下ではモノマー（分子量9,000）、それを超えると
ポリマー（分子量45,000）になることから目的に応じて
pH5以上とすることが好ましい。又、用いる膜は分画分
子量50,000以下なら何でも良いが、50,000を超える膜で
はκ−カゼイングリコマクロペプチドが透過してしま
う。一般のホエー蛋白質濃縮物製造工程中で用いられて
いる分画分子量20,000程度の膜を用いるのが最も簡便で
ある。
透過液のpHを４以上に戻さなかった場合には、κ−カ
ゼイングリコマクロペプチドはモノマーで存在するので
第２の方法を用いる。すなわち、分子量分画10,000以下
の膜、好ましくは8,000以下の膜で限外濾過、ダイアフ
ィルトレーション、或い逆浸透濾過を行い濃縮液を得
る。
ゼイングリコマクロペプチドはモノマーで存在するので
第２の方法を用いる。すなわち、分子量分画10,000以下
の膜、好ましくは8,000以下の膜で限外濾過、ダイアフ
ィルトレーション、或い逆浸透濾過を行い濃縮液を得
る。
いずれの方法においても、電気透析やイオン交換樹脂
による脱塩工程を組み合わせることは全く問題がない。
による脱塩工程を組み合わせることは全く問題がない。
こうして得られた濃縮液には本質的にκ−カゼイング
リコマクロペプチドしか含まれていないので、粉霧乾燥
又は凍結乾燥等の手段によって乾燥する。尚、κ−カゼ
イングリコマクロペプチドは熱に対して安定なために乾
燥工程の前に殺菌工程を入れることは更に望ましい。
リコマクロペプチドしか含まれていないので、粉霧乾燥
又は凍結乾燥等の手段によって乾燥する。尚、κ−カゼ
イングリコマクロペプチドは熱に対して安定なために乾
燥工程の前に殺菌工程を入れることは更に望ましい。
（発明の効果） このように本発明によれば、ホエープロテイン単離物
質製造時に副生するイオン交換体に非吸着の画分を利用
して、κ−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に製造
することができる。この場合、原料は副生物であるた
め、κ−カゼイングリコマクロペプチドのコストを引き
下げることができ、主要なホエー蛋白質を除いてあるた
め、限外濾過処理時、従来法より蛋白質のファウリング
による透過流束の減少も起こしにくく、作業時間も短縮
される。また、トリクロル酢酸等の添加物を一切使用し
ていないので、食品素材や医薬品素材としてκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドを応用することが可能であり、
産業界にとって極めて有益である。
質製造時に副生するイオン交換体に非吸着の画分を利用
して、κ−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に製造
することができる。この場合、原料は副生物であるた
め、κ−カゼイングリコマクロペプチドのコストを引き
下げることができ、主要なホエー蛋白質を除いてあるた
め、限外濾過処理時、従来法より蛋白質のファウリング
による透過流束の減少も起こしにくく、作業時間も短縮
される。また、トリクロル酢酸等の添加物を一切使用し
ていないので、食品素材や医薬品素材としてκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドを応用することが可能であり、
産業界にとって極めて有益である。
（実施例） 以下、実施例に基づき本発明を具体的に説明する。
実施例１ ゴーダチーズホエー10kgを塩酸にてpH4.0に調整し
た。CM−セファデックスＣ−50（ファルマシア社製、商
品名）25gを40℃の水にて膨潤させておき、上記のチー
ズホエーと混合し、20時間ゆっくり攪拌し、濾過用金網
フィルターにて、非吸着画分とイオン交換体を分離し
た。得られた非吸着画分9.9kgをプールし、これを50℃
にて分画分子量20,000の限外濾過膜（DDS社製、商品名G
R61pp）にて限外濾過し、濃縮液をダイアフィルトレー
ションにて脱塩し、さらに、凍結乾燥することによって
κ−カゼイングリコマクロペプチド粉末160mgを得た。
ウレア−SDS電気泳動で分析したところ純度55％であっ
た。
た。CM−セファデックスＣ−50（ファルマシア社製、商
品名）25gを40℃の水にて膨潤させておき、上記のチー
ズホエーと混合し、20時間ゆっくり攪拌し、濾過用金網
フィルターにて、非吸着画分とイオン交換体を分離し
た。得られた非吸着画分9.9kgをプールし、これを50℃
にて分画分子量20,000の限外濾過膜（DDS社製、商品名G
R61pp）にて限外濾過し、濃縮液をダイアフィルトレー
ションにて脱塩し、さらに、凍結乾燥することによって
κ−カゼイングリコマクロペプチド粉末160mgを得た。
ウレア−SDS電気泳動で分析したところ純度55％であっ
た。
実施例２ 実施例１と同様にしてゴーダチーズホエー10kgから、
CM−セファデックスＣ−50に吸着しない画分9.8kgを得
た。これを塩酸にてpH3.0とし、分画分子量20,000の限
外濾過膜を用い、50℃にて限外濾過し、透過液8.9kgを
得た。この透過液に25％苛性ソーダを加え、pH7.0と
し、分画分子量20,000の限外濾過膜にて濃縮し、続いて
ダイアフィルトレーションにて脱塩、さらに凍結乾燥
し、κ−カゼイングリコマクロペプチド81mgを得た。ウ
レア−SDS電気泳動で分析したところ純度88％であっ
た。
CM−セファデックスＣ−50に吸着しない画分9.8kgを得
た。これを塩酸にてpH3.0とし、分画分子量20,000の限
外濾過膜を用い、50℃にて限外濾過し、透過液8.9kgを
得た。この透過液に25％苛性ソーダを加え、pH7.0と
し、分画分子量20,000の限外濾過膜にて濃縮し、続いて
ダイアフィルトレーションにて脱塩、さらに凍結乾燥
し、κ−カゼイングリコマクロペプチド81mgを得た。ウ
レア−SDS電気泳動で分析したところ純度88％であっ
た。
実施例３ 実施例１と同様にしてゴーダチーズホエー10kgから、
CM−セファデックスＣ−50に吸着しない画分9.8kgを得
た。これを塩酸にてpH3.5とし、分画分子量20,000の限
外濾過膜を用い、50℃にて限外濾過し、透過液8.9kgを
得た。この透過液を分画分子量8,000の限外濾過膜（DDS
社製、GR81pp）にて濃縮し、続いてダイアフィルトレー
ションにて脱塩、さらに凍結乾燥し、κ−カゼイングリ
コマクロペプチド90mgを得た。ウレア−SDS電気泳動で
分析したところ純度80％であった。
CM−セファデックスＣ−50に吸着しない画分9.8kgを得
た。これを塩酸にてpH3.5とし、分画分子量20,000の限
外濾過膜を用い、50℃にて限外濾過し、透過液8.9kgを
得た。この透過液を分画分子量8,000の限外濾過膜（DDS
社製、GR81pp）にて濃縮し、続いてダイアフィルトレー
ションにて脱塩、さらに凍結乾燥し、κ−カゼイングリ
コマクロペプチド90mgを得た。ウレア−SDS電気泳動で
分析したところ純度80％であった。
実施例４ ゴーダチーズホエー10kg、pH6.4を、40℃の水で膨潤
させたDFAEセファデックスＡ−50（ファルマシア社製）
25gを充填した充填層型カラムに、毎時0.5の流速で通
した。その後、水でカラムを洗浄し、合計12kgの非吸着
ホエーを得た。
させたDFAEセファデックスＡ−50（ファルマシア社製）
25gを充填した充填層型カラムに、毎時0.5の流速で通
した。その後、水でカラムを洗浄し、合計12kgの非吸着
ホエーを得た。
この非吸着画分について実施例２と同様の処理を行
い、κ−カゼイングリコマクロペプチド粉末55mgを得
た。ウレア−SDS電気泳動で分析したところ純度80％で
あった。
い、κ−カゼイングリコマクロペプチド粉末55mgを得
た。ウレア−SDS電気泳動で分析したところ純度80％で
あった。
実施例５ 塩酸にてpH3.0に調整したゴーダチーズホエー10kgを5
0℃の水で膨潤させたインジオン（Indion）S2（フェニ
ックスケミカル社製）400gを充填した内容積2.3の回
転カラムに毎時100の流速で１時間通液した。次い
で、水を同じ流速で10分間通液し、樹脂を洗った。循環
通液したホエーおよび洗液、合計約26kgについて実施例
２と同様の処理を行い、κ−カゼイングリコマクロペプ
チド粉末59mgを得た。ウレア−SDS電気泳動による分析
の結果、純度82％であった。
0℃の水で膨潤させたインジオン（Indion）S2（フェニ
ックスケミカル社製）400gを充填した内容積2.3の回
転カラムに毎時100の流速で１時間通液した。次い
で、水を同じ流速で10分間通液し、樹脂を洗った。循環
通液したホエーおよび洗液、合計約26kgについて実施例
２と同様の処理を行い、κ−カゼイングリコマクロペプ
チド粉末59mgを得た。ウレア−SDS電気泳動による分析
の結果、純度82％であった。
実施例６ 塩酸にてpH3.3に調整したゴーダチーズホエー200kgを
50℃の水で膨潤させたビステク（Vistec）CM（ビスコー
スグループ社製）５を充填した内容積14の回転カラ
ムに毎時1000の流速で４時間通液した。さらに、水で
同じ流速で３分間洗浄し、非吸着ホエーおよび洗液、合
計約230kgを得た。次いで回転型カラムに流速毎時1000
にて５分間0.2モルNa2HPO4を含む１モルNaCl（pH8.
4）を通液し、吸着ホエー蛋白質を回収した。回収蛋白
質は、分画分子量20,000の膜を備えた限外濾過装置（DD
S社製、GR61pp）で限外濾過し、濃縮液は、さらにダイ
アフィルトレーションを行った。次いで濃縮後、噴霧乾
燥し、ホエー蛋白質単離物質約2kgを得た。
50℃の水で膨潤させたビステク（Vistec）CM（ビスコー
スグループ社製）５を充填した内容積14の回転カラ
ムに毎時1000の流速で４時間通液した。さらに、水で
同じ流速で３分間洗浄し、非吸着ホエーおよび洗液、合
計約230kgを得た。次いで回転型カラムに流速毎時1000
にて５分間0.2モルNa2HPO4を含む１モルNaCl（pH8.
4）を通液し、吸着ホエー蛋白質を回収した。回収蛋白
質は、分画分子量20,000の膜を備えた限外濾過装置（DD
S社製、GR61pp）で限外濾過し、濃縮液は、さらにダイ
アフィルトレーションを行った。次いで濃縮後、噴霧乾
燥し、ホエー蛋白質単離物質約2kgを得た。
一方、非吸着画分は、pHを塩酸で2.0に調整した後、
実施例２と同様に限外濾過および脱塩を行い、約20を
得た。これをさらにロータリーエバポレーターで120ml
まで濃縮し、パルビスミニスプレーGA−31（ヤマト社）
を用い、入口温度150℃、出口温度85℃にて噴霧乾燥
し、κ−カゼイングリコマクロペプチド17gの粉末を得
た。ウレア−SDS電気泳動で分析した結果、純度97％で
あった。
実施例２と同様に限外濾過および脱塩を行い、約20を
得た。これをさらにロータリーエバポレーターで120ml
まで濃縮し、パルビスミニスプレーGA−31（ヤマト社）
を用い、入口温度150℃、出口温度85℃にて噴霧乾燥
し、κ−カゼイングリコマクロペプチド17gの粉末を得
た。ウレア−SDS電気泳動で分析した結果、純度97％で
あった。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 ＦＩ Ａ６１Ｋ 31/00 ６３１ Ａ６１Ｋ 31/00 ６３１Ｃ 38/00 37/16 38/17 37/18
Claims (4)
- 【請求項１】κ−カゼイングリコマクロペプチドを含有
する乳質原料物質をイオン交換体と接触させ、イオン交
換体に吸着しなかった画分を集め、これを濃縮脱塩する
ことを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペプチドの
製造法。 - 【請求項２】濃縮脱塩に際し、イオン交換体に吸着しな
かった画分のpHを４未満に調整した後、分画分子量10,0
00〜50,000の膜を用い、限外濾過処理を行い透過液を得
て、この透過液に分画分子量50,000以下の膜を用いるこ
とを特徴とする請求項１記載のκ−カゼイングリコマク
ロペプチドの製造法。 - 【請求項３】限外濾過処理により得られた透過液を再度
pH4以上に調整する請求項２記載のκ−カゼイングリコ
マクロペプチドの製造法。 - 【請求項４】透過液を処理するに際し、分画分子量10,0
00以下の膜を用いる請求項２記載のκ−カゼイングリコ
マクロペプチドの製造法。
Priority Applications (7)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2325166A JP2976349B2 (ja) | 1990-11-29 | 1990-11-29 | ｋ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
| NZ240473A NZ240473A (en) | 1990-11-29 | 1991-11-05 | Process for producing kappa-casein glycomacropeptide involving ion exchange |
| DK91310740.5T DK0488589T3 (da) | 1990-11-29 | 1991-11-21 | Fremgangsmåde til fremstilling af kappa-kasein-glycomakropeptider |
| EP91310740A EP0488589B1 (en) | 1990-11-29 | 1991-11-21 | Process for producing kappa-casein glycomacropeptides |
| DE69102401T DE69102401T2 (de) | 1990-11-29 | 1991-11-21 | Verfahren zur Herstellung von kappa-Casein-Glycomakropeptid. |
| AU88123/91A AU639620B2 (en) | 1990-11-29 | 1991-11-25 | Process for producing k-casein glycomacropeptides |
| US07/798,482 US5278288A (en) | 1990-11-29 | 1991-11-26 | Process for producing κ-casein glycomacropeptides |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2325166A JP2976349B2 (ja) | 1990-11-29 | 1990-11-29 | ｋ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04198198A JPH04198198A (ja) | 1992-07-17 |
| JP2976349B2 true JP2976349B2 (ja) | 1999-11-10 |
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ID=18173753
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| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2325166A Expired - Fee Related JP2976349B2 (ja) | 1990-11-29 | 1990-11-29 | ｋ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5278288A (ja) |
| EP (1) | EP0488589B1 (ja) |
| JP (1) | JP2976349B2 (ja) |
| AU (1) | AU639620B2 (ja) |
| DE (1) | DE69102401T2 (ja) |
| DK (1) | DK0488589T3 (ja) |
| NZ (1) | NZ240473A (ja) |
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| JP2961625B2 (ja) * | 1991-01-21 | 1999-10-12 | 雪印乳業株式会社 | α−ラクトアルブミン含有量の高い組成物の製造方法 |
| JP3418200B2 (ja) * | 1991-06-21 | 2003-06-16 | 雪印乳業株式会社 | 低アレルゲン性栄養組成物 |
| JPH10505828A (ja) * | 1994-09-16 | 1998-06-09 | アボツト・ラボラトリーズ | ヒトロタウイルス感染の阻害 |
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| US5576300A (en) * | 1994-09-16 | 1996-11-19 | Abbott Laboratories | Method for inhibition of human rotavirus infection |
| US6495194B2 (en) * | 1995-08-08 | 2002-12-17 | Snow Brand Milk Products Co., Ltd. | Processed whey protein and process for manufacturing the same |
| WO1997026797A1 (en) | 1996-01-26 | 1997-07-31 | John Stephen Ayers | Method of separating and recovering proteins from a protein solution |
| AU1458497A (en) | 1996-01-31 | 1997-08-22 | John Stephen Ayers | Production of an immunoglobulin enriched fraction from whey protein solutions |
| US6171869B1 (en) * | 1997-04-08 | 2001-01-09 | Beckman Coulter, Inc. | Process for desalting and concentrating protein-containing solutions |
| EP0983042B1 (en) * | 1997-05-19 | 2004-12-08 | Colgate-Palmolive Company (a Delaware corporation) | Fluoride free dental remineralization |
| US5968586A (en) * | 1997-10-09 | 1999-10-19 | Wisconsin Alumni Research Foundation | Production of κ-casein macropeptide for nutraceutical uses |
| US6168823B1 (en) | 1997-10-09 | 2001-01-02 | Wisconsin Alumni Research Foundation | Production of substantially pure kappa casein macropeptide |
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| US20030165574A1 (en) | 2002-03-01 | 2003-09-04 | Ward Loren Spencer | Compositions and methods for treatment of body weight conditions |
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| BRPI0508181A (pt) * | 2004-04-02 | 2007-08-07 | Univ Tennessee Res Foundation | componentes de laticìnio eficazes para a perda de gordura |
| US20090053199A1 (en) * | 2005-04-11 | 2009-02-26 | Zemel Michael B | Stable Dairy Components Effective for Fat Loss |
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| WO2014182166A1 (en) * | 2013-05-08 | 2014-11-13 | Friesland Brands B.V. | Method for the preparation of a dairy gel by means of a high pressure treatment |
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| JP2622686B2 (ja) * | 1987-05-15 | 1997-06-18 | 雪印乳業株式会社 | ｋ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
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-
1990
- 1990-11-29 JP JP2325166A patent/JP2976349B2/ja not_active Expired - Fee Related
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1991
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