JP2920427B2 - κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 - Google Patents
κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法Info
- Publication number
- JP2920427B2 JP2920427B2 JP3019112A JP1911291A JP2920427B2 JP 2920427 B2 JP2920427 B2 JP 2920427B2 JP 3019112 A JP3019112 A JP 3019112A JP 1911291 A JP1911291 A JP 1911291A JP 2920427 B2 JP2920427 B2 JP 2920427B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- casein glycomacropeptide
- casein
- glycomacropeptide
- molecular weight
- whey
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
- C07K14/4701—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals not used
- C07K14/4732—Casein
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P1/00—Drugs for disorders of the alimentary tract or the digestive system
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P1/00—Drugs for disorders of the alimentary tract or the digestive system
- A61P1/02—Stomatological preparations, e.g. drugs for caries, aphtae, periodontitis
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P31/00—Antiinfectives, i.e. antibiotics, antiseptics, chemotherapeutics
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P31/00—Antiinfectives, i.e. antibiotics, antiseptics, chemotherapeutics
- A61P31/04—Antibacterial agents
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02A—TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE
- Y02A50/00—TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE in human health protection, e.g. against extreme weather
- Y02A50/30—Against vector-borne diseases, e.g. mosquito-borne, fly-borne, tick-borne or waterborne diseases whose impact is exacerbated by climate change
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Public Health (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Oncology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Communicable Diseases (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、種々の生理活性をもつ
κ−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に製造する方
法に関する。
κ−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に製造する方
法に関する。
【０００２】
【従来の技術】κ−カゼイングリコマクロペプチドは、
牛乳のκ−カゼインにレンネット又はペプシンを作用さ
せた時に生成するシアル酸結合ペプチドであって、チー
ズホエー中に含まれることが、従来から知られている。
従来、κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法とし
ては、実験室的には、牛乳から単離したκ−カゼインを
脱イオン水に溶解したものにペプシンを作用させた後、
トリクロル酢酸を加えてパラ−κ−カゼイン画分を沈澱
させ、次いで得られた上清を脱イオン水に対して透析し
て脱塩した後、凍結乾燥することにより調製する方法
（セオ等「ジャーナル オブ フード サイエンス」(J
ournal ofFood Science) 53, 80 (1988))、あるいは、
上記κ−カゼインを脱イオン水に溶解し、該溶液のpHを
6.7 に調整した後、レンネットを作用させ、次いで更
に、pHを4.6 に調整してパラ−κ−カゼインを沈澱させ
て除去し、得られた上清を透析に付して脱塩した後、凍
結乾燥して調製する方法（アカデミックプレス社発行
「ミルクプロテイン」(Milk Protein) pp200) 等が行わ
れていた。
牛乳のκ−カゼインにレンネット又はペプシンを作用さ
せた時に生成するシアル酸結合ペプチドであって、チー
ズホエー中に含まれることが、従来から知られている。
従来、κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法とし
ては、実験室的には、牛乳から単離したκ−カゼインを
脱イオン水に溶解したものにペプシンを作用させた後、
トリクロル酢酸を加えてパラ−κ−カゼイン画分を沈澱
させ、次いで得られた上清を脱イオン水に対して透析し
て脱塩した後、凍結乾燥することにより調製する方法
（セオ等「ジャーナル オブ フード サイエンス」(J
ournal ofFood Science) 53, 80 (1988))、あるいは、
上記κ−カゼインを脱イオン水に溶解し、該溶液のpHを
6.7 に調整した後、レンネットを作用させ、次いで更
に、pHを4.6 に調整してパラ−κ−カゼインを沈澱させ
て除去し、得られた上清を透析に付して脱塩した後、凍
結乾燥して調製する方法（アカデミックプレス社発行
「ミルクプロテイン」(Milk Protein) pp200) 等が行わ
れていた。
【０００３】しかし、これらの方法は、実験室的のもの
であるから、当然大量生産には適さない。一方、κ−カ
ゼイングリコマクロペプチドの産業上の利用性が従来知
られていなかったため、その大量生産のための方法につ
いても検討されていなかった。ところが、最近になって
κ−カゼイングリコマクロペプチドが犬の食欲を低下さ
せる作用を有すること（スタン等「ブルティン オブ
エクスペリメンタルバイオロジー アンド メディシ
ン」(Bullutin of Experimental Biology andMedicine)
96, 889(1983))が報告されたことから、肥満防止用食
品素材として利用され得ることが判った。
であるから、当然大量生産には適さない。一方、κ−カ
ゼイングリコマクロペプチドの産業上の利用性が従来知
られていなかったため、その大量生産のための方法につ
いても検討されていなかった。ところが、最近になって
κ−カゼイングリコマクロペプチドが犬の食欲を低下さ
せる作用を有すること（スタン等「ブルティン オブ
エクスペリメンタルバイオロジー アンド メディシ
ン」(Bullutin of Experimental Biology andMedicine)
96, 889(1983))が報告されたことから、肥満防止用食
品素材として利用され得ることが判った。
【０００４】更に、その後、κ−カゼイングリコマクロ
ペプチドには、大腸菌の腸管細胞への付着を阻止した
り、インフルエンザウィルスの感染を防御する効果（特
開昭63−284133号) や抗歯垢効果（特開昭63−233911
号）のあることが判明したことから、その工業的規模で
の生産が強く望まれるようになった。
ペプチドには、大腸菌の腸管細胞への付着を阻止した
り、インフルエンザウィルスの感染を防御する効果（特
開昭63−284133号) や抗歯垢効果（特開昭63−233911
号）のあることが判明したことから、その工業的規模で
の生産が強く望まれるようになった。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】かかる状況にあって、
レンネットカゼインカードのホエーからκ−カゼイング
リコマクロペプチドを調製する方法が開発された（特開
昭63−284199号）。この方法は、従来用いてきたトリク
ロル酢酸を使わなくても良いことから食品素材として充
分利用可能であり、また、大量生産も可能である。しか
し、レンネットカゼインカードホエーを得る際に副生し
てくるレンネットカゼインカードの上手な利用法を開発
しない限り、カードの処理にコストがかかり、ひいて
は、κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造コストを
引き上げることになり、実際的ではない。
レンネットカゼインカードのホエーからκ−カゼイング
リコマクロペプチドを調製する方法が開発された（特開
昭63−284199号）。この方法は、従来用いてきたトリク
ロル酢酸を使わなくても良いことから食品素材として充
分利用可能であり、また、大量生産も可能である。しか
し、レンネットカゼインカードホエーを得る際に副生し
てくるレンネットカゼインカードの上手な利用法を開発
しない限り、カードの処理にコストがかかり、ひいて
は、κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造コストを
引き上げることになり、実際的ではない。
【０００６】ところで、本発明者らは、κ−カゼイング
リコマクロペプチドの分子量がpH４を境にしてシャープ
に変化する性質を見出し、この性質を利用して簡便で、
安価にκ−カゼイングリコマクロペプチドを製造する方
法を見出した（特開平２−276542号）。この発明は、κ
−カゼイングリコマクロペプチドを含有する乳質原料物
質、例えばチーズホエー、ホエー蛋白質濃縮物、除蛋白
質チーズホエー等を、まずpH４未満に調整した後、分画
分子量10,000〜50,000の膜を用い、限外濾過処理をして
透過液を得、好ましくは再度、この透過液をpH４以上に
調整した後、分画分子量50,000以下の膜を用いて脱塩し
濃縮することを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペ
プチドの製造法である。
リコマクロペプチドの分子量がpH４を境にしてシャープ
に変化する性質を見出し、この性質を利用して簡便で、
安価にκ−カゼイングリコマクロペプチドを製造する方
法を見出した（特開平２−276542号）。この発明は、κ
−カゼイングリコマクロペプチドを含有する乳質原料物
質、例えばチーズホエー、ホエー蛋白質濃縮物、除蛋白
質チーズホエー等を、まずpH４未満に調整した後、分画
分子量10,000〜50,000の膜を用い、限外濾過処理をして
透過液を得、好ましくは再度、この透過液をpH４以上に
調整した後、分画分子量50,000以下の膜を用いて脱塩し
濃縮することを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペ
プチドの製造法である。
【０００７】この発明によればチーズホエー、ホエー蛋
白質濃縮物、除蛋白質チーズホエー等のpHを制御するだ
けでκ−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に、大量
にかつ安価に製造し得る。しかもその純度も高い。更に
ホエー蛋白質濃縮物を通常製造している工場においては
新たに設備投資をしなくても、既存の限外濾過装置や逆
浸透濾過装置を用いてκ−カゼイングリコマクロペプチ
ドを製造することが可能であり、κ−カゼイングリコマ
クロペプチド以外の蛋白質画分はホエー蛋白質濃縮物と
して利用することが可能である。
白質濃縮物、除蛋白質チーズホエー等のpHを制御するだ
けでκ−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に、大量
にかつ安価に製造し得る。しかもその純度も高い。更に
ホエー蛋白質濃縮物を通常製造している工場においては
新たに設備投資をしなくても、既存の限外濾過装置や逆
浸透濾過装置を用いてκ−カゼイングリコマクロペプチ
ドを製造することが可能であり、κ−カゼイングリコマ
クロペプチド以外の蛋白質画分はホエー蛋白質濃縮物と
して利用することが可能である。
【０００８】しかし、この方法ではκ−カゼイングリコ
マクロペプチドの製造コストを引き下げるため、実際に
は製造時に副生するホエー蛋白質を中和してから脱塩、
乾燥し、ホエー蛋白質濃縮物とせねばならなかった。
又、ホエーを限外濾過にて濃縮し、κ−カゼイングリコ
マクロペプチドを回収する際、タンパク質のファウリン
グにより透過流束が低下するため、運転に長時間を要す
る等の問題も残されていた。
マクロペプチドの製造コストを引き下げるため、実際に
は製造時に副生するホエー蛋白質を中和してから脱塩、
乾燥し、ホエー蛋白質濃縮物とせねばならなかった。
又、ホエーを限外濾過にて濃縮し、κ−カゼイングリコ
マクロペプチドを回収する際、タンパク質のファウリン
グにより透過流束が低下するため、運転に長時間を要す
る等の問題も残されていた。
【０００９】また、このほかに、κ−カゼイングリコマ
クロペプチドを大量生産する技術として特願平２-95686
号の方法も知られている。この方法は、ホエー蛋白含有
溶液を加熱した後、凍結し、さらに、この凍結物を解凍
した時に得られる上清液を濃縮、脱塩することによって
κ−カゼイングリコマクロペプチドを得る方法で、コス
ト、作業時間の点で優れているが、純度の高いものが得
られないという欠点があった。
クロペプチドを大量生産する技術として特願平２-95686
号の方法も知られている。この方法は、ホエー蛋白含有
溶液を加熱した後、凍結し、さらに、この凍結物を解凍
した時に得られる上清液を濃縮、脱塩することによって
κ−カゼイングリコマクロペプチドを得る方法で、コス
ト、作業時間の点で優れているが、純度の高いものが得
られないという欠点があった。
【００１０】さらに、本発明者らはκ−カゼイングリコ
マクロペプチドが他の乳蛋白質と異なり、極端に負に帯
電していることを利用し、陽イオン交換体を用いてκ−
カゼイングリコマクロペプチドを他の夾雑する蛋白質と
分離する方法を見出した（特願平２−325166号）。この
方法は、チーズホエーを原料とし、陽イオン交換樹脂を
用いてホエー蛋白単離物（ＷＰＩ）を製造する際に副生
する物質をκ−カゼイングリコマクロペプチドの原料と
して利用できるため、コスト的に有利である。また、得
られたκ−カゼイングリコマクロペプチド含有溶液を限
外濾過処理によって濃縮脱塩する際に蛋白質によるファ
ウリングが起こり難く、大きな透過液流束が得られるた
め、従来法よりも作業時間が短縮できるという利点があ
った。
マクロペプチドが他の乳蛋白質と異なり、極端に負に帯
電していることを利用し、陽イオン交換体を用いてκ−
カゼイングリコマクロペプチドを他の夾雑する蛋白質と
分離する方法を見出した（特願平２−325166号）。この
方法は、チーズホエーを原料とし、陽イオン交換樹脂を
用いてホエー蛋白単離物（ＷＰＩ）を製造する際に副生
する物質をκ−カゼイングリコマクロペプチドの原料と
して利用できるため、コスト的に有利である。また、得
られたκ−カゼイングリコマクロペプチド含有溶液を限
外濾過処理によって濃縮脱塩する際に蛋白質によるファ
ウリングが起こり難く、大きな透過液流束が得られるた
め、従来法よりも作業時間が短縮できるという利点があ
った。
【００１１】さらに、本発明者らはκ−カゼイングリコ
マクロペプチドの電気的性質について鋭意検討を行った
結果、κ−カゼイングリコマクロペプチドを含有する乳
質原料物質のpHを４以下にすることで、κ−カゼイング
リコマクロペプチドが陰イオン交換体に特異的に結合
し、これによって他の夾雑する蛋白質との分離が可能で
あることを見出した。
マクロペプチドの電気的性質について鋭意検討を行った
結果、κ−カゼイングリコマクロペプチドを含有する乳
質原料物質のpHを４以下にすることで、κ−カゼイング
リコマクロペプチドが陰イオン交換体に特異的に結合
し、これによって他の夾雑する蛋白質との分離が可能で
あることを見出した。
【００１２】κ−カゼイングリコマクロペプチドはその
分子中に多くのカルボキシル基を持つが、これらはアス
パラギン酸やグルタミン酸側鎖のカルボキシル基とシア
ル酸のカルボキシル基に大別される。そして、アスパラ
ギン酸やグルタミン酸の側鎖カルボキシル基のpKa は３
〜５であり、シアル酸のpKaは2.7 である。pHが４以下
の場合、κ−カゼイングリコマクロペプチドを陰イオン
交換体に吸着させることによって他の夾雑する蛋白質と
分離することが可能であるのは、κ−カゼイングリコマ
クロペプチドの分子中にシアル酸を含有するためであ
る。一般的に乳質原料物質からκ−カゼイングリコマク
ロペプチドを製造する際に夾雑する蛋白質にはシアル酸
は存在していない。
分子中に多くのカルボキシル基を持つが、これらはアス
パラギン酸やグルタミン酸側鎖のカルボキシル基とシア
ル酸のカルボキシル基に大別される。そして、アスパラ
ギン酸やグルタミン酸の側鎖カルボキシル基のpKa は３
〜５であり、シアル酸のpKaは2.7 である。pHが４以下
の場合、κ−カゼイングリコマクロペプチドを陰イオン
交換体に吸着させることによって他の夾雑する蛋白質と
分離することが可能であるのは、κ−カゼイングリコマ
クロペプチドの分子中にシアル酸を含有するためであ
る。一般的に乳質原料物質からκ−カゼイングリコマク
ロペプチドを製造する際に夾雑する蛋白質にはシアル酸
は存在していない。
【００１３】
【課題を解決するための手段】本発明は、pH４以下のκ
−カゼイングリコマクロペプチドを含有する乳質原料物
質を陰イオン交換体と接触させ、陰イオン交換体に吸着
した画分を溶出して集め、この溶出液を濃縮脱塩するこ
とを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペプチドの製
造法である。
−カゼイングリコマクロペプチドを含有する乳質原料物
質を陰イオン交換体と接触させ、陰イオン交換体に吸着
した画分を溶出して集め、この溶出液を濃縮脱塩するこ
とを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペプチドの製
造法である。
【００１４】イオン交換体としては、強塩基性陰イオン
交換樹脂を用いることが好ましい。また好ましくは、濃
縮脱塩に際し、溶出液のpHを４未満に調整した後、分画
分子量10,000〜50,000の膜を用い、限外濾過処理を行い
透過液を得て、この透過液に分画分子量50,000以下の膜
を用いる。さらに好ましくは、限外濾過処理により得ら
れた透過液を再度pH４以上に調整する。また、透過液に
分画分子量10,000以下の膜を用いることが好ましい。
交換樹脂を用いることが好ましい。また好ましくは、濃
縮脱塩に際し、溶出液のpHを４未満に調整した後、分画
分子量10,000〜50,000の膜を用い、限外濾過処理を行い
透過液を得て、この透過液に分画分子量50,000以下の膜
を用いる。さらに好ましくは、限外濾過処理により得ら
れた透過液を再度pH４以上に調整する。また、透過液に
分画分子量10,000以下の膜を用いることが好ましい。
【００１５】イオン交換体に吸着した画分からκ−カゼ
イングリコマクロペプチドを得る際に、そのまま濃縮、
脱塩、乾燥しても良いが、さらに高純度のものを得よう
という場合においては、特開平2-276542号に示す方法を
用いることができる。すなわち一旦、この画分のpHを４
以下に調整し、分画分子量10,000〜50,000の限外濾過膜
にて処理を行い、得られた透過液を再びpH４以上として
濃縮、脱塩、乾燥を行い、κ−カゼイングリコマクロペ
プチドを得る。
イングリコマクロペプチドを得る際に、そのまま濃縮、
脱塩、乾燥しても良いが、さらに高純度のものを得よう
という場合においては、特開平2-276542号に示す方法を
用いることができる。すなわち一旦、この画分のpHを４
以下に調整し、分画分子量10,000〜50,000の限外濾過膜
にて処理を行い、得られた透過液を再びpH４以上として
濃縮、脱塩、乾燥を行い、κ−カゼイングリコマクロペ
プチドを得る。
【００１６】本発明による方法を用いれば、限外濾過処
理時、ホエー蛋白質のファウリングが起こりにくく、大
きな透過液流束が得られるため、短い作業時間でしかも
高純度のκ−カゼイングリコマクロペプチドを得ること
ができる。以下に、本発明によるκ−カゼイングリコマ
クロペプチドの調製法の詳細を記載し、説明する。
理時、ホエー蛋白質のファウリングが起こりにくく、大
きな透過液流束が得られるため、短い作業時間でしかも
高純度のκ−カゼイングリコマクロペプチドを得ること
ができる。以下に、本発明によるκ−カゼイングリコマ
クロペプチドの調製法の詳細を記載し、説明する。
【００１７】イオン交換体にホエータンパク質を吸着さ
せる技術については、すでに公知であり、例えば、ウイ
ト（J. N. de Wit) らの方法 (Neth. Milk Dairy J.,4
0, 41〜56(1986)) 、エイヤース(J. S. Ayers) らの方
法(New Zealand J. Dairy Sci.and Tech., 21, 21〜35
(1986)) 、特開昭52-151200 号、特開平2-104246号など
が例示される。
せる技術については、すでに公知であり、例えば、ウイ
ト（J. N. de Wit) らの方法 (Neth. Milk Dairy J.,4
0, 41〜56(1986)) 、エイヤース(J. S. Ayers) らの方
法(New Zealand J. Dairy Sci.and Tech., 21, 21〜35
(1986)) 、特開昭52-151200 号、特開平2-104246号など
が例示される。
【００１８】使用する原料としては、κ−カゼイングリ
コマクロペプチドを含有する乳質原料物質であれば何で
も良く、例えばチーズホエー、レンネットカゼインホエ
ー、これらのホエーを限外濾過して製造したホエー蛋白
質濃縮物、又は、加熱等の方法でホエー蛋白質を沈澱除
去したホエー及び／又はレンネットカゼインホエーや乳
糖母液を用いることができる。
コマクロペプチドを含有する乳質原料物質であれば何で
も良く、例えばチーズホエー、レンネットカゼインホエ
ー、これらのホエーを限外濾過して製造したホエー蛋白
質濃縮物、又は、加熱等の方法でホエー蛋白質を沈澱除
去したホエー及び／又はレンネットカゼインホエーや乳
糖母液を用いることができる。
【００１９】ホエー蛋白質濃縮物を用いる場合は、水で
還元したものを出発原料とするが、この時の濃度につい
ては特に限定するものではない。チーズホエーはどんな
ものでもよく、またレンネットカゼインホエーを含むこ
れらのホエーには、カゼインのカードや脂肪が少量残存
していることが多いので、遠心分離、クリームセパレー
ター、あるいはクラリファイヤー等でこれらを除去して
おく。加熱して蛋白を除いたチーズホエー中には乳糖が
主成分となっており乳糖が沈澱してくることがある。こ
の場合には沈澱した乳糖を遠心分離、クラリファイヤー
或いはデカンター等で除去しておくとよい。
還元したものを出発原料とするが、この時の濃度につい
ては特に限定するものではない。チーズホエーはどんな
ものでもよく、またレンネットカゼインホエーを含むこ
れらのホエーには、カゼインのカードや脂肪が少量残存
していることが多いので、遠心分離、クリームセパレー
ター、あるいはクラリファイヤー等でこれらを除去して
おく。加熱して蛋白を除いたチーズホエー中には乳糖が
主成分となっており乳糖が沈澱してくることがある。こ
の場合には沈澱した乳糖を遠心分離、クラリファイヤー
或いはデカンター等で除去しておくとよい。
【００２０】これら原料について、pHを４以下に調整す
る。この時、pH調整に用いる物質は何でも良いが、塩
酸、硫酸、酢酸、乳酸、クエン酸等が例示される。ま
た、イオン交換体はジエチルアミノエチル基を交換基と
するもの、４級アミンを交換基とするものなどが例示さ
れる。原料中のホエー蛋白質をイオン交換体に吸着させ
る方法については前述の公知の方法に従って行い、その
後、イオン交換体に吸着した画分と非吸着の画分に分け
る。
る。この時、pH調整に用いる物質は何でも良いが、塩
酸、硫酸、酢酸、乳酸、クエン酸等が例示される。ま
た、イオン交換体はジエチルアミノエチル基を交換基と
するもの、４級アミンを交換基とするものなどが例示さ
れる。原料中のホエー蛋白質をイオン交換体に吸着させ
る方法については前述の公知の方法に従って行い、その
後、イオン交換体に吸着した画分と非吸着の画分に分け
る。
【００２１】また樹脂と原料を接触させる際、効率を上
げ、かつ大量に処理するために特開平２−138295号に開
示された回転型カラムを用いることが、さらに望まし
い。こうして得られた吸着画分の溶出液を、そのまま濃
縮脱塩しても良いが、κ−カゼイングリコマクロペプチ
ドはpH４を境として、それ以下では、モノマー（分子量
9,000)、それを超えるとポリマー（分子量40,000〜50,0
00）として存在するので、限外濾過にて濃縮脱塩を行う
時、溶液のpHが４以下の場合は、分画分子量10,000以下
の膜を用いなければならない。
げ、かつ大量に処理するために特開平２−138295号に開
示された回転型カラムを用いることが、さらに望まし
い。こうして得られた吸着画分の溶出液を、そのまま濃
縮脱塩しても良いが、κ−カゼイングリコマクロペプチ
ドはpH４を境として、それ以下では、モノマー（分子量
9,000)、それを超えるとポリマー（分子量40,000〜50,0
00）として存在するので、限外濾過にて濃縮脱塩を行う
時、溶液のpHが４以下の場合は、分画分子量10,000以下
の膜を用いなければならない。
【００２２】また、さらに高純度のκ−カゼイングリコ
マクロペプチドを得ようとする場合は、この吸着画分の
溶出液のpHを４未満、好ましくは３±0.5 に調整する。
pHが４以上になるとκ−カゼイングリコマクロペプチド
は互いに会合するため、分子量が高くなり膜を通過しに
くくなる。pHの下限は特に制限はないが、pH2.5 以下に
なるとκ−カゼイングリコマクロペプチドに結合してい
るシアル酸が不安定となり、生理効果が減少することが
ある。但し、脱シアル酸κ−カゼイングリコマクロペプ
チドを得ようとする場合には、pH2.5 以下であっても構
わない。pHの調整は、塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、クエン
酸等を例示し得る。
マクロペプチドを得ようとする場合は、この吸着画分の
溶出液のpHを４未満、好ましくは３±0.5 に調整する。
pHが４以上になるとκ−カゼイングリコマクロペプチド
は互いに会合するため、分子量が高くなり膜を通過しに
くくなる。pHの下限は特に制限はないが、pH2.5 以下に
なるとκ−カゼイングリコマクロペプチドに結合してい
るシアル酸が不安定となり、生理効果が減少することが
ある。但し、脱シアル酸κ−カゼイングリコマクロペプ
チドを得ようとする場合には、pH2.5 以下であっても構
わない。pHの調整は、塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、クエン
酸等を例示し得る。
【００２３】pHを調整後、限外濾過を行うが、用いる膜
の分画分子量は10,000〜50,000である。分画分子量10,0
00未満の膜を用いるとκ−カゼイングリコマクロペプチ
ドが透過しにくくなり、50,000を超える膜ではκ−カゼ
イングリコマクロペプチドは透過するものの、共存する
ホエー蛋白質の一部も透過し、κ−カゼイングリコマク
ロペプチドの純度が低くなる。通常、ホエー蛋白質濃縮
物の製造工程では分画分子量20,000程度の膜を装着した
モジュールで限外濾過することが一般的であり、これと
同じ膜を用いることができる。
の分画分子量は10,000〜50,000である。分画分子量10,0
00未満の膜を用いるとκ−カゼイングリコマクロペプチ
ドが透過しにくくなり、50,000を超える膜ではκ−カゼ
イングリコマクロペプチドは透過するものの、共存する
ホエー蛋白質の一部も透過し、κ−カゼイングリコマク
ロペプチドの純度が低くなる。通常、ホエー蛋白質濃縮
物の製造工程では分画分子量20,000程度の膜を装着した
モジュールで限外濾過することが一般的であり、これと
同じ膜を用いることができる。
【００２４】限外濾過は、可能な限り濃縮し透過液を得
ることが歩留を向上させる上で好ましい。濃縮液に加水
し、再度限外濾過したり、これを繰り返すことは更に好
ましい。又、この際、透過流束を上げるために50℃位に
加温しても良い。しかし、60℃を超えるとホエー蛋白質
が沈澱、或いはゲル化してくるために60℃以下で行うこ
とが望ましい。濃縮液はpHを中性に戻した後に乾燥し、
ホエー蛋白質濃縮物粉末とすることができる。
ることが歩留を向上させる上で好ましい。濃縮液に加水
し、再度限外濾過したり、これを繰り返すことは更に好
ましい。又、この際、透過流束を上げるために50℃位に
加温しても良い。しかし、60℃を超えるとホエー蛋白質
が沈澱、或いはゲル化してくるために60℃以下で行うこ
とが望ましい。濃縮液はpHを中性に戻した後に乾燥し、
ホエー蛋白質濃縮物粉末とすることができる。
【００２５】このようにして得られた透過液にはκ−カ
ゼイングリコマクロペプチドの他に、乳糖やミネラルが
含まれ、又、κ−カゼイングリコマクロペプチドの濃度
も低いので脱塩、濃縮を行うが、これには２通りの方法
がある。まず第１の方法は、透過液のpHを４以上に戻し
た後に分画分子量50,000以下の膜で限外濾過、ダイアフ
ィルトレーション、又は逆浸透濾過を行う。pHの調整は
アルカリ剤なら何でも良く、例えば水酸化ナトリウム、
重炭酸ナトリウム、アンモニア水等を用いることができ
る。κ−カゼイングリコマクロペプチドはpH４を境とし
て、それ以下ではモノマー（分子量9,000)、それを超え
るとポリマー（分子量45,000）になることから目的に応
じてpH５以上とすることが好ましい。又、用いる膜は分
画分子量50,000以下なら何でも良いが、50,000を超える
膜ではκ−カゼイングリコマクロペプチドが透過してし
まう。一般のホエー蛋白質濃縮物製造工程中で用いられ
ている分画分子量20,000程度の膜を用いるのが最も簡便
である。
ゼイングリコマクロペプチドの他に、乳糖やミネラルが
含まれ、又、κ−カゼイングリコマクロペプチドの濃度
も低いので脱塩、濃縮を行うが、これには２通りの方法
がある。まず第１の方法は、透過液のpHを４以上に戻し
た後に分画分子量50,000以下の膜で限外濾過、ダイアフ
ィルトレーション、又は逆浸透濾過を行う。pHの調整は
アルカリ剤なら何でも良く、例えば水酸化ナトリウム、
重炭酸ナトリウム、アンモニア水等を用いることができ
る。κ−カゼイングリコマクロペプチドはpH４を境とし
て、それ以下ではモノマー（分子量9,000)、それを超え
るとポリマー（分子量45,000）になることから目的に応
じてpH５以上とすることが好ましい。又、用いる膜は分
画分子量50,000以下なら何でも良いが、50,000を超える
膜ではκ−カゼイングリコマクロペプチドが透過してし
まう。一般のホエー蛋白質濃縮物製造工程中で用いられ
ている分画分子量20,000程度の膜を用いるのが最も簡便
である。
【００２６】透過液のpHを４以上に戻さなかった場合に
はκ−カゼイングリコマクロペプチドはモノマーで存在
するので第２の方法を用いる。すなわち、分子量分画1
0,000以下の膜、好ましくは8,000 以下の膜で限外濾
過、ダイアフィルトレーション、或いは逆浸透濾過を行
い濃縮液を得る。いずれの方法においても、電気透析や
イオン交換樹脂による脱塩工程を組み合わせることには
全く問題がない。
はκ−カゼイングリコマクロペプチドはモノマーで存在
するので第２の方法を用いる。すなわち、分子量分画1
0,000以下の膜、好ましくは8,000 以下の膜で限外濾
過、ダイアフィルトレーション、或いは逆浸透濾過を行
い濃縮液を得る。いずれの方法においても、電気透析や
イオン交換樹脂による脱塩工程を組み合わせることには
全く問題がない。
【００２７】こうして得られた濃縮液には本質的にκ−
カゼイングリコマクロペプチドしか含まれていないの
で、噴霧乾燥又は凍結乾燥等の手段によって乾燥する。
尚、κ−カゼイングリコマクロペプチドは熱に対して安
定なために乾燥工程の前に殺菌工程を入れることは更に
望ましい。
カゼイングリコマクロペプチドしか含まれていないの
で、噴霧乾燥又は凍結乾燥等の手段によって乾燥する。
尚、κ−カゼイングリコマクロペプチドは熱に対して安
定なために乾燥工程の前に殺菌工程を入れることは更に
望ましい。
【００２８】
【発明の効果】このように、本発明によればκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドを陰イオン交換体に吸着させる
ことにより、夾雑する他の蛋白質と分離してκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドを簡便に製造することができ
る。また、本発明をチーズホエーの脱塩工程に組み込む
ことにより、チーズホエーの脱塩に用いたイオン交換体
の洗浄液からκ−カゼイングリコマクロペプチドを回収
することができ、コストの面でも利点は大きい。
ングリコマクロペプチドを陰イオン交換体に吸着させる
ことにより、夾雑する他の蛋白質と分離してκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドを簡便に製造することができ
る。また、本発明をチーズホエーの脱塩工程に組み込む
ことにより、チーズホエーの脱塩に用いたイオン交換体
の洗浄液からκ−カゼイングリコマクロペプチドを回収
することができ、コストの面でも利点は大きい。
【００２９】更に、主要なホエー蛋白質を除いてあるた
め、限外濾過処理時、従来法より蛋白質のファウリング
による透過流束の減少も起こりにくく、作業時間も短縮
される。また、トリクロル酢酸等の添加物を一切使用し
ていないので食品素材や医薬品素材としてκ−カゼイン
グリコマクロペプチドを応用することが可能であり、産
業界にとって極めて有益である。
め、限外濾過処理時、従来法より蛋白質のファウリング
による透過流束の減少も起こりにくく、作業時間も短縮
される。また、トリクロル酢酸等の添加物を一切使用し
ていないので食品素材や医薬品素材としてκ−カゼイン
グリコマクロペプチドを応用することが可能であり、産
業界にとって極めて有益である。
【００３０】
【実施例】以下、実施例に基づき本発明を具体的に説明
する。 実施例１ チェダーチーズホエー10kgを塩酸にてpH3.0 に調整し
た。ＤＥＡＥ−セファデックスＡ−50（ファルマシア社
製、商品名）25ｇを40℃の水にて膨潤させ、これを充填
した充填槽型カラムに毎時0.5リットルの流束で上記ホ
エーを通液した。そして水でカラムを洗浄した後、１Ｍ
の塩化ナトリウム10リットルを通液し、その溶出液を回
収し、更に、２リットルの水でカラムを洗浄して溶出液
及び洗液を合わせて11.5リットル回収した。この溶液を
50℃で分画分子量20,000の限外濾過膜（ＤＤＳ社製、商
品名ＧＲ61ｐｐ）にて限外濾過処理を行い、その濃縮液
をダイヤフィルトレーションにて脱塩し、更に、凍結乾
燥してκ−カゼイングリコマクロペプチド粉末180mg を
得た。ウレアーＳＤＳ電気泳動で分析したところ純度51
％であった。
する。 実施例１ チェダーチーズホエー10kgを塩酸にてpH3.0 に調整し
た。ＤＥＡＥ−セファデックスＡ−50（ファルマシア社
製、商品名）25ｇを40℃の水にて膨潤させ、これを充填
した充填槽型カラムに毎時0.5リットルの流束で上記ホ
エーを通液した。そして水でカラムを洗浄した後、１Ｍ
の塩化ナトリウム10リットルを通液し、その溶出液を回
収し、更に、２リットルの水でカラムを洗浄して溶出液
及び洗液を合わせて11.5リットル回収した。この溶液を
50℃で分画分子量20,000の限外濾過膜（ＤＤＳ社製、商
品名ＧＲ61ｐｐ）にて限外濾過処理を行い、その濃縮液
をダイヤフィルトレーションにて脱塩し、更に、凍結乾
燥してκ−カゼイングリコマクロペプチド粉末180mg を
得た。ウレアーＳＤＳ電気泳動で分析したところ純度51
％であった。
【００３１】実施例２ 実施例１と同様にしてゴーダチーズホエー10kgからＤＥ
ＡＥ−セファデックスＡ−50に吸着した画分11.4リット
ルを得た。これを塩酸でpH3.5 とし、分画分子量20,000
の限外濾過膜を用いて50℃にて限外濾過処理し、透過液
11リットルを得た。この透過液に25％水酸化ナトリウム
を加え、pH7.0 として分画分子量20,000の限外濾過膜で
濃縮し、続いてダイヤフィルトレーションにて脱塩し、
更に、凍結乾燥してκ−カゼイングリコマクロペプチド
77mgを得た。ウレアーＳＤＳ電気泳動で分析したところ
純度87％であった。
ＡＥ−セファデックスＡ−50に吸着した画分11.4リット
ルを得た。これを塩酸でpH3.5 とし、分画分子量20,000
の限外濾過膜を用いて50℃にて限外濾過処理し、透過液
11リットルを得た。この透過液に25％水酸化ナトリウム
を加え、pH7.0 として分画分子量20,000の限外濾過膜で
濃縮し、続いてダイヤフィルトレーションにて脱塩し、
更に、凍結乾燥してκ−カゼイングリコマクロペプチド
77mgを得た。ウレアーＳＤＳ電気泳動で分析したところ
純度87％であった。
【００３２】実施例３ 塩酸でpH3.0 に調整したレンネットカゼインホエー200
リットルを50℃の水で膨潤させたＱＭＡ（ローヌ・プー
ラン社製）５リットルの充填の内容積14リットル回転型
カラムに毎時1,000 リットルの流束で４時間通液した。
更に、水を通液して同様の流束で３分間洗浄を行い、非
吸着ホエー及び洗液を合計約230kg を得た。次いで回転
型カラムに流束毎時1,000 リットルで５分間、１Ｍの塩
化ナトリウムを通液し、更に、水を通液して同様の流束
で３分間洗浄することで吸着画分130 リットルを回収し
た。これを塩酸でpH3.5 とした後、分画分子量20,000の
限外濾過処理を行って透過液110 リットルを得た。この
ようにして得た透過液に25％水酸化ナトリウムを加え、
pH7.0 とし、分画分子量20,000の限外濾過膜を用いて濃
縮し、続いてダイヤフィルトレーションにて脱塩し、更
に、ロータリーエバポレーターで130 ミリリットル迄濃
縮し、パルビスミニスプレーＧＡ−31（ヤマト社製）を
用い、入口温度150 ℃、出口温度85℃にて噴霧乾燥を行
ってκ−カゼイングリコマクロペプチド粉末19ｇを得
た。ウレアーＳＤＳ電気泳動で分析した結果、純度81％
であった。
リットルを50℃の水で膨潤させたＱＭＡ（ローヌ・プー
ラン社製）５リットルの充填の内容積14リットル回転型
カラムに毎時1,000 リットルの流束で４時間通液した。
更に、水を通液して同様の流束で３分間洗浄を行い、非
吸着ホエー及び洗液を合計約230kg を得た。次いで回転
型カラムに流束毎時1,000 リットルで５分間、１Ｍの塩
化ナトリウムを通液し、更に、水を通液して同様の流束
で３分間洗浄することで吸着画分130 リットルを回収し
た。これを塩酸でpH3.5 とした後、分画分子量20,000の
限外濾過処理を行って透過液110 リットルを得た。この
ようにして得た透過液に25％水酸化ナトリウムを加え、
pH7.0 とし、分画分子量20,000の限外濾過膜を用いて濃
縮し、続いてダイヤフィルトレーションにて脱塩し、更
に、ロータリーエバポレーターで130 ミリリットル迄濃
縮し、パルビスミニスプレーＧＡ−31（ヤマト社製）を
用い、入口温度150 ℃、出口温度85℃にて噴霧乾燥を行
ってκ−カゼイングリコマクロペプチド粉末19ｇを得
た。ウレアーＳＤＳ電気泳動で分析した結果、純度81％
であった。
【００３３】一方、非吸着画分はビステクＣＭ（ビスコ
ースグループ社製）５リットルを充填した内容積14リッ
トルの回転型カラムで前述の条件で脱塩し、更に減圧濃
縮、噴霧乾燥してホエー粉末9.8kg を得た。
ースグループ社製）５リットルを充填した内容積14リッ
トルの回転型カラムで前述の条件で脱塩し、更に減圧濃
縮、噴霧乾燥してホエー粉末9.8kg を得た。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 ＦＩ Ａ６１Ｋ 31/00 ６３１ Ａ６１Ｋ 31/00 ６３１Ｃ 38/00 37/16 38/17 37/18 (58)調査した分野(Int.Cl.6，ＤＢ名) C07C 1/18 A23J 1/20 C07K 1/34 C07K 14/47 A61K 38/00 A61K 38/17 ＢＩＯＳＩＳ（ＤＩＡＬＯＧ) ＷＰＩ（ＤＩＡＬＯＧ)
Claims (5)
- 【請求項１】 pH４以下のκ−カゼイングリコマクロペ
プチドを含有する乳質原料物質を陰イオン交換体と接触
させ、陰イオン交換体に吸着した画分を溶出して集め、
この溶出液を濃縮脱塩することを特徴とするκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドの製造法。 - 【請求項２】 イオン交換体が強塩基性陰イオン交換樹
脂である請求項１に記載のκ−カゼイングリコマクロペ
プチドの製造法。 - 【請求項３】 濃縮脱塩に際し、溶出液のpHを４未満に
調整した後、分画分子量10,000〜50,000の膜を用い限外
濾過処理を行い、得られた透過液に分画分子量50,000以
下の膜を用いることを特徴とする請求項１または請求項
２に記載のκ−カゼイングリコマクロペプチドの製造
法。 - 【請求項４】 限外濾過処理によって得られた透過液を
再度pH４以上に調整する請求項３に記載のκ−カゼイン
グリコマクロペプチドの製造法。 - 【請求項５】 透過液を処理するに際し分画分子量10,0
00以下の膜を用いる請求項３または請求項４に記載のκ
−カゼイングリコマクロペプチドの製造法。
Priority Applications (5)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3019112A JP2920427B2 (ja) | 1991-01-21 | 1991-01-21 | κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
| NZ241256A NZ241256A (en) | 1991-01-21 | 1992-01-08 | Preparing kappa casein glycomacropeptide |
| GB9200402A GB2251858B (en) | 1991-01-21 | 1992-01-09 | Process for producing K-casein glycomacropeptides |
| FR9200460A FR2671801B1 (fr) | 1991-01-21 | 1992-01-17 | Procede de production de glycomacropeptides de kappa-caseine. |
| US07/831,255 US5280107A (en) | 1991-01-21 | 1992-01-17 | Process for producing K-casein glycomacropeptides |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3019112A JP2920427B2 (ja) | 1991-01-21 | 1991-01-21 | κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04330100A JPH04330100A (ja) | 1992-11-18 |
| JP2920427B2 true JP2920427B2 (ja) | 1999-07-19 |
Family
ID=11990397
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3019112A Expired - Lifetime JP2920427B2 (ja) | 1991-01-21 | 1991-01-21 | κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
Country Status (5)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5280107A (ja) |
| JP (1) | JP2920427B2 (ja) |
| FR (1) | FR2671801B1 (ja) |
| GB (1) | GB2251858B (ja) |
| NZ (1) | NZ241256A (ja) |
Families Citing this family (27)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2961625B2 (ja) * | 1991-01-21 | 1999-10-12 | 雪印乳業株式会社 | α−ラクトアルブミン含有量の高い組成物の製造方法 |
| US5576300A (en) * | 1994-09-16 | 1996-11-19 | Abbott Laboratories | Method for inhibition of human rotavirus infection |
| AU708761B2 (en) | 1996-01-26 | 1999-08-12 | Massey University | Method of separating and recovering proteins from a protein solution |
| AU712430B2 (en) | 1996-10-01 | 1999-11-04 | Massey University | Process for isolating high purity glycomacropeptide from dairy products |
| WO1998052524A1 (en) * | 1997-05-19 | 1998-11-26 | Colgate-Palmolive Company | Fluoride free dental remineralization |
| EP0880902A1 (fr) | 1997-05-27 | 1998-12-02 | Nestlé Produkte AG | Procédé de traitement d'une matiére première lactosérique |
| US5968586A (en) * | 1997-10-09 | 1999-10-19 | Wisconsin Alumni Research Foundation | Production of κ-casein macropeptide for nutraceutical uses |
| US6168823B1 (en) | 1997-10-09 | 2001-01-02 | Wisconsin Alumni Research Foundation | Production of substantially pure kappa casein macropeptide |
| AU777698B2 (en) | 1999-12-08 | 2004-10-28 | Massey University | Process for separation of whey proteins using a novel anion exchanger |
| US6207638B1 (en) * | 2000-02-23 | 2001-03-27 | Pacifichealth Laboratories, Inc. | Nutritional intervention composition for enhancing and extending satiety |
| AU2002211115A1 (en) * | 2000-10-05 | 2002-04-15 | Massey University | Process for recovering proteins from whey protein containing feedstocks |
| WO2002074790A1 (en) * | 2001-03-14 | 2002-09-26 | Davisco Foods International, Inc. | Large scale production of low fat and sds gel pure kappa-casein glycomacropeptides (gmp) from bovine deproteinized whey |
| US6797290B2 (en) * | 2001-09-17 | 2004-09-28 | Mcneil-Ppc, Inc. | Compositions for appetite control and related methods |
| US20030166866A1 (en) * | 2002-01-28 | 2003-09-04 | Land O' Lakes, Inc. | Method of processing a proteinaceous material to recover K-casein macropeptide and polymers of a-lactalbumin and B-lactoglobulin |
| US20030165574A1 (en) | 2002-03-01 | 2003-09-04 | Ward Loren Spencer | Compositions and methods for treatment of body weight conditions |
| US7790670B2 (en) | 2002-03-01 | 2010-09-07 | Glanbia Nutritionals (Ireland) Ltd. | Compositions and methods for treatment of body weight conditions |
| US20040077530A1 (en) * | 2002-10-18 | 2004-04-22 | Robert Portman | Composition for reducing caloric intake |
| BRPI0508181A (pt) * | 2004-04-02 | 2007-08-07 | Univ Tennessee Res Foundation | componentes de laticìnio eficazes para a perda de gordura |
| US8088597B2 (en) * | 2005-02-24 | 2012-01-03 | Dsm Ip Assets B.V. | Blood pressure lowering peptides from glycomacropeptide |
| MX2007012699A (es) * | 2005-04-11 | 2008-01-11 | Univ Tennessee Res Foundation | Componenetes lacteos estables eficaces para la perdida de grasa. |
| US20060247153A1 (en) * | 2005-04-29 | 2006-11-02 | Mcmahon Robert J | Method of improving learning and memory in mammals |
| US20060246146A1 (en) * | 2005-04-29 | 2006-11-02 | Mcmahon Robert J | Method of increasing the salivary sialic acid content in a mammal |
| TWI410087B (zh) | 2010-12-20 | 2013-09-21 | Ind Tech Res Inst | 多核心晶片網路 |
| WO2019189350A1 (ja) * | 2018-03-30 | 2019-10-03 | 雪印メグミルク株式会社 | κ－カゼイングリコマクロペプチドを含む組成物の製造方法 |
| WO2020198342A1 (en) * | 2019-03-25 | 2020-10-01 | Ohio State Innovation Foundation | Process for isolating and producing a high milk phospholipid ingredient from a dairy by-product and products thereof |
| CN115517368A (zh) * | 2022-09-16 | 2022-12-27 | 国家卫生健康委科学技术研究所 | 一种用于运动后机能恢复的乳清蛋白粉及其制备方法 |
| WO2024056840A1 (en) | 2022-09-16 | 2024-03-21 | Univerza V Ljubljani | Isolation of osteopontin and glycomacropeptide from whey |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3930039A (en) * | 1971-07-30 | 1975-12-30 | Molkerei J A Meggle Milchindus | Method of preparing a protein concentrate from whey |
| FR2288477A1 (fr) * | 1974-10-22 | 1976-05-21 | Manche Union Coop Agr Laiti | Procede de production d'acide sialique et de glycoproteines a partir de lactoserum de fromagerie |
| FR2524666A1 (fr) * | 1982-04-01 | 1983-10-07 | Commissariat Energie Atomique | Dispositif de regulation automatique du niveau d'helium a l'etat suprafluide dans un reservoir |
| JP2622686B2 (ja) * | 1987-05-15 | 1997-06-18 | 雪印乳業株式会社 | ｋ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
| JP2673828B2 (ja) * | 1989-04-19 | 1997-11-05 | 雪印乳業株式会社 | κ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
| JP2976349B2 (ja) * | 1990-11-29 | 1999-11-10 | 雪印乳業株式会社 | ｋ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
-
1991
- 1991-01-21 JP JP3019112A patent/JP2920427B2/ja not_active Expired - Lifetime
-
1992
- 1992-01-08 NZ NZ241256A patent/NZ241256A/xx not_active IP Right Cessation
- 1992-01-09 GB GB9200402A patent/GB2251858B/en not_active Expired - Lifetime
- 1992-01-17 FR FR9200460A patent/FR2671801B1/fr not_active Expired - Lifetime
- 1992-01-17 US US07/831,255 patent/US5280107A/en not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FR2671801B1 (fr) | 1995-08-11 |
| JPH04330100A (ja) | 1992-11-18 |
| US5280107A (en) | 1994-01-18 |
| GB2251858B (en) | 1995-02-01 |
| FR2671801A1 (fr) | 1992-07-24 |
| NZ241256A (en) | 1993-05-26 |
| GB2251858A (en) | 1992-07-22 |
| GB9200402D0 (en) | 1992-02-26 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP2920427B2 (ja) | κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 | |
| JP2976349B2 (ja) | ｋ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法 | |
| JP2673828B2 (ja) | κ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法 | |
| JP4286325B2 (ja) | Ｇｍｐを含む乳原料の処理法 | |
| JP5967665B2 (ja) | Ｃｍｐまたはカゼイン種を含有する供給物を使用してオステオポンチンを単離する方法 | |
| JPH05202098A (ja) | 乳質原料から生理活性物質の製造法 | |
| JP2622686B2 (ja) | ｋ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 | |
| JP2881044B2 (ja) | κ−カゼイノ−グリコマクロペプチドの製造方法 | |
| JP2974434B2 (ja) | 分泌性コンポネント含有組成物 | |
| JP3035833B2 (ja) | シアル酸類含有組成物の製造方法 | |
| JPS6339545A (ja) | 牛乳ホエ−中のβ−ラクトグロブリンの除去方法 | |
| US6555659B1 (en) | Process for isolating glycomacropeptide from dairy products with a phenylalanine impurity of 0.5% w/w | |
| JP3261429B2 (ja) | 人乳に類似した育児用調製乳 | |
| JP3106256B2 (ja) | κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 | |
| JP3161846B2 (ja) | 牛乳ホエ−中のシアル酸結合ペプタイドの分離法 | |
| JP3225081B2 (ja) | κ−カゼイングリコマクロペプチド含有量の高い組成物の製造方法 | |
| US20020183489A1 (en) | Large scale production of low fat and SDS gel pure kappa-casein glycomacropeptides (GMP) from bovine deproteinzed whey | |
| JPH02104246A (ja) | 高純度乳清蛋白質粉末の製造法 | |
| JP2985158B2 (ja) | 活性の高いラクテニン画分の回収方法 | |
| JP2745076B2 (ja) | κ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20090430 Year of fee payment: 10 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20090430 Year of fee payment: 10 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20100430 Year of fee payment: 11 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20110430 Year of fee payment: 12 |