JPS6339545A - 牛乳ホエ−中のβ−ラクトグロブリンの除去方法 - Google Patents
牛乳ホエ−中のβ−ラクトグロブリンの除去方法Info
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- JPS6339545A JPS6339545A JP61181960A JP18196086A JPS6339545A JP S6339545 A JPS6339545 A JP S6339545A JP 61181960 A JP61181960 A JP 61181960A JP 18196086 A JP18196086 A JP 18196086A JP S6339545 A JPS6339545 A JP S6339545A
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Classifications
-
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- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C9/00—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations
- A23C9/14—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations in which the chemical composition of the milk is modified by non-chemical treatment
- A23C9/146—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations in which the chemical composition of the milk is modified by non-chemical treatment by ion-exchange
- A23C9/1465—Chromatographic separation of protein or lactose fraction; Adsorption of protein or lactose fraction followed by elution
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/20—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey
- A23J1/205—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey from whey, e.g. lactalbumine
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は改良ホエーの製造法に関するものである。
更に詳細には、本発明は、β−ラクトグロブリンを除去
した牛乳ホエーの製造法に関するものである。
した牛乳ホエーの製造法に関するものである。
更に詳細には、牛乳ホエー中のβ−ラクトグロブリンを
カルボキシメチルセルロースイオン交換体に吸着させ、
除去する方法に関するものである。
カルボキシメチルセルロースイオン交換体に吸着させ、
除去する方法に関するものである。
（従来の技術）
一般に、チーズ製造において生成する牛乳ホエーは牛乳
中の脂肪とカゼインを除く大部分の水溶性成分を含有し
ている。牛乳ホエー中に大量に含まれる乳糖は、牛乳ホ
エーから容易に結晶化され、分離されて食用や薬用に利
用されてきた。
中の脂肪とカゼインを除く大部分の水溶性成分を含有し
ている。牛乳ホエー中に大量に含まれる乳糖は、牛乳ホ
エーから容易に結晶化され、分離されて食用や薬用に利
用されてきた。
しかしながら、乳糖を分離した牛乳ホエーは多くの場合
そのままの状態で、すなわち、低乳糖ホエー、又はこれ
を各種の脱塩処理をしだ脱塩低乳糖ホエーあるいは限外
濾過処理をしたホエータンパク質濃縮物の状態で、食品
素材として利用されている程度である。そして乳清タン
パク質を個々の成分に分別して利用することは、現在ま
で特殊な例、たとえばラクトフェリンを牛乳ホエーから
選択的に分離することなどをのぞいて、商業的規模では
実用化されていなく、牛乳ホエーに含有されている各種
タンパク質の特徴を生かした高度の有効利用はなされて
いない状態である。
そのままの状態で、すなわち、低乳糖ホエー、又はこれ
を各種の脱塩処理をしだ脱塩低乳糖ホエーあるいは限外
濾過処理をしたホエータンパク質濃縮物の状態で、食品
素材として利用されている程度である。そして乳清タン
パク質を個々の成分に分別して利用することは、現在ま
で特殊な例、たとえばラクトフェリンを牛乳ホエーから
選択的に分離することなどをのぞいて、商業的規模では
実用化されていなく、牛乳ホエーに含有されている各種
タンパク質の特徴を生かした高度の有効利用はなされて
いない状態である。
その理由の１つとして牛乳ホエー中の乳清タンパク質に
はβ−ラクトグロブリン（以下β−Ｌｇと記すことが多
い）が多量に存在していることが挙げられる。即ち乳清
タンパク質を育児用調製粉乳等のタンパク質源として利
用することは、乳児のタンパク質利用効率上好ましいが
、β−１ｇは母乳にはほとんど存在しないタンパク質で
あり、乳児の個体差によってはアレルゲンとして作用す
ることがあるからである。
はβ−ラクトグロブリン（以下β−Ｌｇと記すことが多
い）が多量に存在していることが挙げられる。即ち乳清
タンパク質を育児用調製粉乳等のタンパク質源として利
用することは、乳児のタンパク質利用効率上好ましいが
、β−１ｇは母乳にはほとんど存在しないタンパク質で
あり、乳児の個体差によってはアレルゲンとして作用す
ることがあるからである。
一般的に、母乳と牛乳のタンパク質の性質をみるとカゼ
イン含量は、母乳が２．５ｇＩＱであるのに対して、牛
乳は２１．３ｇＩＱである。
イン含量は、母乳が２．５ｇＩＱであるのに対して、牛
乳は２１．３ｇＩＱである。
一方力ゼイン以外の乳清タンパク質は母乳６゜４ｇ／Ｑ
に対して牛乳は５．８ｇ／Ｑでありほとんど差異がない
。母乳と牛乳のタンパク質の性質として各成分の量は次
の表１に示される。
に対して牛乳は５．８ｇ／Ｑでありほとんど差異がない
。母乳と牛乳のタンパク質の性質として各成分の量は次
の表１に示される。
表］、から明らかなように、母乳中にはβ−１ｇはなく
、牛乳中には３．６ｇ／ｆｌものβ−１ｇが含まれてい
るのである。
、牛乳中には３．６ｇ／ｆｌものβ−１ｇが含まれてい
るのである。
従来、牛乳を主要原料とする育児用調製粉乳の製造にさ
いして母乳とタンパク質組成を近似させるために、カゼ
インを含まないホエー又はホエータンパク質濃縮物など
を利用することが行なわれている。このことによって育
児用調製粉乳のカゼインと乳清タンパク質の比率は母乳
のそれに近づくが、乳清タンパク質を構成するタンパク
質の種類が異なるという問題点が残ることになる。
いして母乳とタンパク質組成を近似させるために、カゼ
インを含まないホエー又はホエータンパク質濃縮物など
を利用することが行なわれている。このことによって育
児用調製粉乳のカゼインと乳清タンパク質の比率は母乳
のそれに近づくが、乳清タンパク質を構成するタンパク
質の種類が異なるという問題点が残ることになる。
そこで、牛乳中に含まれるβ−１ｇのみを選択的に除去
できれば乳清タンパク質成分を母乳中のタンパク質組成
に近似させることができるのみならず、乳清タンパク質
のアレルゲン性が弱まることが期待される。
できれば乳清タンパク質成分を母乳中のタンパク質組成
に近似させることができるのみならず、乳清タンパク質
のアレルゲン性が弱まることが期待される。
従来、ホエーからβ−１ｇを分離・除去する試みが多く
なされているが、それらの公知技術及びその問題点を列
記する。
なされているが、それらの公知技術及びその問題点を列
記する。
１、高分子多荷電解質による共沈法〔ジェー・ヒダルゴ
（Ｊ、 ＩＩｉｄａｌｇｏ）等、ジャーナル・オブ・デ
アリー・サイエンス（Ｊ、 Ｄａｉｒｙ Ｓｃｉ、）、
５４．１２７０（１９７０）並びにエヌ・メラコウリ
ス（Ｎ、 Ｍｅｌａｃｈｏｕｒｉｓ）によるジャーナル
・オブ・アグリカルチュラル・フード・ケミストリー（
Ｊ、 Ａｇｒ、 Ｆｏｏｄ Ｃｈｅｍ、）。
（Ｊ、 ＩＩｉｄａｌｇｏ）等、ジャーナル・オブ・デ
アリー・サイエンス（Ｊ、 Ｄａｉｒｙ Ｓｃｉ、）、
５４．１２７０（１９７０）並びにエヌ・メラコウリ
ス（Ｎ、 Ｍｅｌａｃｈｏｕｒｉｓ）によるジャーナル
・オブ・アグリカルチュラル・フード・ケミストリー（
Ｊ、 Ａｇｒ、 Ｆｏｏｄ Ｃｈｅｍ、）。
２０．７９８（１９７２）］
これらの方法は添加した高分子多筒電解質の濃度とｐＨ
の調整によってα−ラクトアルブミン（以下α−Ｌａと
記す）とは反応させないでβ−１ｇと共沈分離させる方
法である。
の調整によってα−ラクトアルブミン（以下α−Ｌａと
記す）とは反応させないでβ−１ｇと共沈分離させる方
法である。
この方法の問題点は、共沈に当り微量ではあるが、異物
質成分である高分子多筒電解質の残留があり好ましくな
い。
質成分である高分子多筒電解質の残留があり好ましくな
い。
２、温度処理分離法〔アール・ジェー・パース（ＲｏＪ
、 Ｐｅａｒｃｅ）、ザ・オーストラリアン・ジャーナ
ル・オブ・デアリイー・テクノロジー（Ａｕｓｔ、Ｊ。
、 Ｐｅａｒｃｅ）、ザ・オーストラリアン・ジャーナ
ル・オブ・デアリイー・テクノロジー（Ａｕｓｔ、Ｊ。
Ｄａｉｒｙ Ｔｅｃｈｎｏｌ、）、 Ｄｅｃ、 １４４
（１９８３））この方法では、ρ１１４．２〜４．６の
範囲で５５℃以上にに加温すると、α−Ｌａはβ−１ｇ
に比して凝集する程度が大きい点を利用するものである
。
（１９８３））この方法では、ρ１１４．２〜４．６の
範囲で５５℃以上にに加温すると、α−Ｌａはβ−１ｇ
に比して凝集する程度が大きい点を利用するものである
。
しかし、本漬は分離が不充分であり、また加温処理する
ため乳清タンパク質の変性がすすみ、溶解性の低下等が
懸念される。また１回収したβ−１ｇの利用を考えた場
合、溶解性、起泡性、ゲル化性等の機能特性の劣化が起
こり、β−ｔ、ｇの使用範囲が限定されるという欠点が
ある６３、 イオン交換クロマトグラフィー法〔ポール
・ジェー・スカップ−（ｐａＢＩ Ｊ、 ５ｋｕｄｄｅ
ｒ）、ケミストリー・アンド・インダストリー・ジャー
ナル（Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ １ｎｄｕｓｔｒｙ
Ｊ、）、 ７．８１０（１９８３））ジエチルアミノ
エチル（ＤＥＡＥ）−セルロースイオン交換体を用いる
方法であり、本発明と同じくイオン交換体を使用する方
法であるが、この方法はイオン交換体が高価でありかつ
分離が不充分である。
ため乳清タンパク質の変性がすすみ、溶解性の低下等が
懸念される。また１回収したβ−１ｇの利用を考えた場
合、溶解性、起泡性、ゲル化性等の機能特性の劣化が起
こり、β−ｔ、ｇの使用範囲が限定されるという欠点が
ある６３、 イオン交換クロマトグラフィー法〔ポール
・ジェー・スカップ−（ｐａＢＩ Ｊ、 ５ｋｕｄｄｅ
ｒ）、ケミストリー・アンド・インダストリー・ジャー
ナル（Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ １ｎｄｕｓｔｒｙ
Ｊ、）、 ７．８１０（１９８３））ジエチルアミノ
エチル（ＤＥＡＥ）−セルロースイオン交換体を用いる
方法であり、本発明と同じくイオン交換体を使用する方
法であるが、この方法はイオン交換体が高価でありかつ
分離が不充分である。
（発明の構成）
本発明は、牛乳ホエーからβ−１ｇを効率的に除去する
方法である。
方法である。
本発明は、牛乳ホエーをρ１１４．３〜４．６、脱塩率
６０〜９０％、タンパク質濃度０．５〜１．５％に調整
して、カルボキシメチルセルロースイオン交換体に接触
させることを特徴とする牛乳ホエー中のβ−ラクトグロ
ブリンの除去方法である。
６０〜９０％、タンパク質濃度０．５〜１．５％に調整
して、カルボキシメチルセルロースイオン交換体に接触
させることを特徴とする牛乳ホエー中のβ−ラクトグロ
ブリンの除去方法である。
また、本発明における牛乳ホエーが、甘性ホエー、酸ホ
エー、それらを加工したホエー粉、ホエータンパク質濃
縮物から選ばれた１種以上である牛乳ホエー中のβ−ラ
クトグロブリンの除去方法である。
エー、それらを加工したホエー粉、ホエータンパク質濃
縮物から選ばれた１種以上である牛乳ホエー中のβ−ラ
クトグロブリンの除去方法である。
また１本発明は、カルボキシメチルセルロースにβ−ラ
クトグロブリンが吸着され、吸着されたβ−ラクトグロ
ブリンはアルカリ液で溶出される、牛乳ホエー中のβ−
ラクトグロブリンの除去方法である。
クトグロブリンが吸着され、吸着されたβ−ラクトグロ
ブリンはアルカリ液で溶出される、牛乳ホエー中のβ−
ラクトグロブリンの除去方法である。
本発明においては各種牛乳ホエーをｐＨ４，３〜４．６
、脱塩率６０〜９０％、タンパク質濃度０．５〜１．５
％に調整してカルボキシメチルセルロースイオン交換体
に接触させてβ−１ｇのみをカルボキシメチルセルロー
スイオン交換体に吸着させて除去するものである。
、脱塩率６０〜９０％、タンパク質濃度０．５〜１．５
％に調整してカルボキシメチルセルロースイオン交換体
に接触させてβ−１ｇのみをカルボキシメチルセルロー
スイオン交換体に吸着させて除去するものである。
牛乳ホエーをｐＨ４，３〜４．６、脱塩率６０〜９０％
、タンパク質濃度０．５〜１．５％に調整しておくこと
は。
、タンパク質濃度０．５〜１．５％に調整しておくこと
は。
カルボキシメチルセルロースイオン交換体へのβ−１ｇ
の吸着にとってきわめて重要であって、これらの条件か
らはずれるとβ−１ｇの吸着除去率が悪くなって、本発
明の目的が達成されないことになる６ 本発明で使用す
るカルボキシメチルセルロースイオン交換体は、セルロ
ースイオン交換体の一種であり、セルロース分子に解離
性交換基としてカルボキシメチル基（ＣＭ基）を導入し
たものである。一般に市販されているので、市販品を使
用すればよい。
の吸着にとってきわめて重要であって、これらの条件か
らはずれるとβ−１ｇの吸着除去率が悪くなって、本発
明の目的が達成されないことになる６ 本発明で使用す
るカルボキシメチルセルロースイオン交換体は、セルロ
ースイオン交換体の一種であり、セルロース分子に解離
性交換基としてカルボキシメチル基（ＣＭ基）を導入し
たものである。一般に市販されているので、市販品を使
用すればよい。
本発明において、カルボキシメチルセルロースイオン交
換体（以下ＣＭＣと記す）を使用するに際しては、通常
のイオン交換樹脂と同様にカラム式、バッチ式での処理
が可能である。作業効率を考えた場合、操作は断続的な
ものより連続的なものがよい。
換体（以下ＣＭＣと記す）を使用するに際しては、通常
のイオン交換樹脂と同様にカラム式、バッチ式での処理
が可能である。作業効率を考えた場合、操作は断続的な
ものより連続的なものがよい。
カラム式の場合、ＣＭＣのカラムにρ旧、３〜４．６、
脱塩率６０〜９０％、タンパク質濃度０．５〜１．５％
に調整した牛乳ホエーを通液するだけでβ−１ｇは吸着
除去される。吸着されたβ−１ｇはカラムにカセイソー
ダ、カセイカリなどのアルカリ液を流すことによって溶
出させ、カラムを洗滌し、再び牛乳ホエーの処理に使用
することができるものである。
脱塩率６０〜９０％、タンパク質濃度０．５〜１．５％
に調整した牛乳ホエーを通液するだけでβ−１ｇは吸着
除去される。吸着されたβ−１ｇはカラムにカセイソー
ダ、カセイカリなどのアルカリ液を流すことによって溶
出させ、カラムを洗滌し、再び牛乳ホエーの処理に使用
することができるものである。
次に本発明の試験例及び実施例を示す。
なお、試験例では牛乳ホエー中の主要なタンパク質であ
るα−Ｌａ、β−１ｇをモニターした。また。
るα−Ｌａ、β−１ｇをモニターした。また。
ＣＭＣのポアサイズが小さいため、分子量の大きい血清
アルブミン、免疫グロブリンはＣＭＣにほとんど吸着さ
れないことがわかっているので無視した。更に、試験例
で用いた試料の組成は次の表２に示す通りである。
アルブミン、免疫グロブリンはＣＭＣにほとんど吸着さ
れないことがわかっているので無視した。更に、試験例
で用いた試料の組成は次の表２に示す通りである。
試験例１（至適ｐＨの検討）
α−Ｌａとβ−１ｇの重量比が約３０ ： ７０のレン
ネットホエー２０ｍｆｌ中にＣＭ Ｃ（ＣＭ−セルロフ
ァインＣＩ＋、チッソ株式会社製、以下試験例に於いて
同じ）５ｍＱを加え、攪拌しながら２Ｎ ＩＩｃＩにて
所定ρ１１に調整した。反応液を濾過しく東洋濾紙Ｎα
２）、濾液中の非吸着タンパク質をゲル濾過高速液体ク
ロマトグラフィー（東洋曹達ＴＳＫ２０００ＳＶカラム
）にて分析した。
ネットホエー２０ｍｆｌ中にＣＭ Ｃ（ＣＭ−セルロフ
ァインＣＩ＋、チッソ株式会社製、以下試験例に於いて
同じ）５ｍＱを加え、攪拌しながら２Ｎ ＩＩｃＩにて
所定ρ１１に調整した。反応液を濾過しく東洋濾紙Ｎα
２）、濾液中の非吸着タンパク質をゲル濾過高速液体ク
ロマトグラフィー（東洋曹達ＴＳＫ２０００ＳＶカラム
）にて分析した。
溶出曲線は第１図に示される。第１図から非吸着のα−
Ｌａとβ−１ｇの重量比を求めたところ、α−Ｌａ：β
−１ｇ （重量比を示す。以下同じ）が最大となったの
はＰＨ４，５の時であり、その時のα−Ｌａ：β−１ｇ
は、約６１ ： ３９であった。また、 ｐＨ４，１以
下ではα−Ｌａ、β−ｔ、ｇ両者が吸着され、 ｐＨ４
，９以上では両者が吸着されにくかった。
Ｌａとβ−１ｇの重量比を求めたところ、α−Ｌａ：β
−１ｇ （重量比を示す。以下同じ）が最大となったの
はＰＨ４，５の時であり、その時のα−Ｌａ：β−１ｇ
は、約６１ ： ３９であった。また、 ｐＨ４，１以
下ではα−Ｌａ、β−ｔ、ｇ両者が吸着され、 ｐＨ４
，９以上では両者が吸着されにくかった。
試験例２（至適タンパク質濃度の検討）タンパク質含量
９３．２５％のホエータンパク質分離物（以下ＷＰＩと
いう）とレンネットホエーの限外濾過透過液粒（以下レ
ンネットホエー限外濾過透過液粒という）を混合し１種
々タンパク質濃度の擬似ホエーを調製した。試験例１と
同様の方法でバッチ式での各タンパク質の吸着挙動を調
べた（ｐｉ（は４．５とした）。レンネットホエー限外
濾過透過液粒の添加量は５％に固定した。
９３．２５％のホエータンパク質分離物（以下ＷＰＩと
いう）とレンネットホエーの限外濾過透過液粒（以下レ
ンネットホエー限外濾過透過液粒という）を混合し１種
々タンパク質濃度の擬似ホエーを調製した。試験例１と
同様の方法でバッチ式での各タンパク質の吸着挙動を調
べた（ｐｉ（は４．５とした）。レンネットホエー限外
濾過透過液粒の添加量は５％に固定した。
非吸着のα−Ｌａ、β−１ｇは、試料のタンパク？ｔ、
濃度を増すにつれて単純に増加し、α−Ｌａ：β−ｔ、
ｇはタンパク質濃度が１％を越えると急激に低下した。
濃度を増すにつれて単純に増加し、α−Ｌａ：β−ｔ、
ｇはタンパク質濃度が１％を越えると急激に低下した。
その結果は第２図に示される。
タンパク質濃度０．５〜１，０％の時、非吸着のα−Ｌ
ａ ：β−１ｇは最大となり、α−Ｌａ：β−ｔ４は、
７５：２５〜７８ ： ２２であった。その曲線は第３
図に示される。
ａ ：β−１ｇは最大となり、α−Ｌａ：β−ｔ４は、
７５：２５〜７８ ： ２２であった。その曲線は第３
図に示される。
試験例３（塩濃度の影響の検討）
レンネットホエー限外濾過透過液粒を０〜５％含むタン
パク質（度１％のＷＰＩ溶液を各２０ＷＩＩＱ採取し、
試験例１と同様にバッチ式で各タンパク質の溶出挙動を
調べた（ｐＨは４．５とした）６非吸着α−Ｌａ、β−
ｔ、ｇは、レンネットホエー限外濾過透過液粒の添加量
を増すにつれて増加したが、α−Ｌａ：β−１ｇが最大
に達したのは、１〜２％の添加のときであった。すなわ
ち、ＷＰＩ溶液の灰分含量が０．０９６〜０．１８２％
のときにｅ−Ｌａ：β−１ｇが最大に達した。レンネッ
トホエー限外濾過透過液粒添加量が１％未満ではα−Ｌ
ａ、β−ｔ、ｇの両者が同様に吸着し、α−１４ａ：β
−１ｇが低下した。
パク質（度１％のＷＰＩ溶液を各２０ＷＩＩＱ採取し、
試験例１と同様にバッチ式で各タンパク質の溶出挙動を
調べた（ｐＨは４．５とした）６非吸着α−Ｌａ、β−
ｔ、ｇは、レンネットホエー限外濾過透過液粒の添加量
を増すにつれて増加したが、α−Ｌａ：β−１ｇが最大
に達したのは、１〜２％の添加のときであった。すなわ
ち、ＷＰＩ溶液の灰分含量が０．０９６〜０．１８２％
のときにｅ−Ｌａ：β−１ｇが最大に達した。レンネッ
トホエー限外濾過透過液粒添加量が１％未満ではα−Ｌ
ａ、β−ｔ、ｇの両者が同様に吸着し、α−１４ａ：β
−１ｇが低下した。
α−Ｌａ、β−１ｇの吸着挙動に及ぼすレンネットホエ
ー限外濾過透過液粒添加量の影ＩＩ！（バッチ式）は第
４図に示され、また、レンネットホエー限外濾過透過液
粒添加量に対応する灰分含量（％）におけるα−Ｌａ：
β−１ｇは第５図に示される。
ー限外濾過透過液粒添加量の影ＩＩ！（バッチ式）は第
４図に示され、また、レンネットホエー限外濾過透過液
粒添加量に対応する灰分含量（％）におけるα−Ｌａ：
β−１ｇは第５図に示される。
試験例４（限外濾過の影響の検討）
直径４３ｍ＋ａ、高さ１８００１１１１のガラスカラム
にＣＭＣｌｏｏｍＱを充填した。あらかじめＣＭＣは充
分に洗浄し、カラム充填後６Ｎ ＨＣＩにてｐＨ４，５
に調整した。
にＣＭＣｌｏｏｍＱを充填した。あらかじめＣＭＣは充
分に洗浄し、カラム充填後６Ｎ ＨＣＩにてｐＨ４，５
に調整した。
レンネットホエー、その限外濾過２倍濃縮液（以下限外
濾過２倍濃縮レンネットホエーという）及び、限外濾過
２倍濃縮レンネットホエーを等量の水で希釈した還元液
（以下限外濾過２倍濃縮還元レンネットホエーという）
３種をカラムに供した。
濾過２倍濃縮レンネットホエーという）及び、限外濾過
２倍濃縮レンネットホエーを等量の水で希釈した還元液
（以下限外濾過２倍濃縮還元レンネットホエーという）
３種をカラムに供した。
限外濾過２倍濃縮レンネットホエーは灰分濃度が濃縮前
とほぼ等しいにもかかわらずタンパク質濃度が１．５２
％であり、β−ｔ、ｇの溶出がレンネットホエーに比較
し早く、処理量、分離能が低下した。
とほぼ等しいにもかかわらずタンパク質濃度が１．５２
％であり、β−ｔ、ｇの溶出がレンネットホエーに比較
し早く、処理量、分離能が低下した。
一方、限外濾過２倍濃縮還元レンネットホエーの場合は
、脱塩の効果が現われ、α−Ｌａ、β−１ｇの溶出がレ
ンネットホエーに比較し遅れていた。又。
、脱塩の効果が現われ、α−Ｌａ、β−１ｇの溶出がレ
ンネットホエーに比較し遅れていた。又。
溶出したα−Ｌａ：β−１ｇはレンネットホエーに比較
し大きい値を示した。
し大きい値を示した。
レンネットホエーの通液におけるα−Ｌａとβ−１ｇの
溶出曲線は第６図に示される。第６図中の溶出液の相対
タンパク質濃度（％）は原液のタンパク質濃度に対する
溶出液の当該タンパク質濃度の百分率を示している（以
下同じ）。
溶出曲線は第６図に示される。第６図中の溶出液の相対
タンパク質濃度（％）は原液のタンパク質濃度に対する
溶出液の当該タンパク質濃度の百分率を示している（以
下同じ）。
また、限外濾過２倍濃縮レンネットホエーの通液におけ
るα−Ｌａとβ−職の溶出曲線は第７図に示される。
るα−Ｌａとβ−職の溶出曲線は第７図に示される。
また、限外濾過２倍濃縮還元レンネットホエーの通液に
おけるα−Ｌａとβ−１ｇの溶出曲線は第８図に示され
る。
おけるα−Ｌａとβ−１ｇの溶出曲線は第８図に示され
る。
試験例５（電気透析の影響の検討）
ゴーダチーズホエー（ｐｌ＋４．５）をカラムに供した
場合、溶出容ｆｋ５００ｍ１２付近でβ−１ｇが大量に
溶出し分には不十分であった。一方、電気透析により９
２％脱塩した同上ホエー（以下９２％脱塩ゴーダチーズ
ホエーという）の場合では、α−Ｌａ、β−１ｇの両者
が吸着し、溶出液中の非吸着α−Ｌａ、β−１ｇのα−
Ｌａ：β−１ｇは分画前と大差がなく、はとんど分画さ
れていなかった。
場合、溶出容ｆｋ５００ｍ１２付近でβ−１ｇが大量に
溶出し分には不十分であった。一方、電気透析により９
２％脱塩した同上ホエー（以下９２％脱塩ゴーダチーズ
ホエーという）の場合では、α−Ｌａ、β−１ｇの両者
が吸着し、溶出液中の非吸着α−Ｌａ、β−１ｇのα−
Ｌａ：β−１ｇは分画前と大差がなく、はとんど分画さ
れていなかった。
７０％脱塩処理したゴーダチーズホエー（以下７０％脱
塩ゴーダチーズホエーという）の場合は、β−１ｇが特
異的に吸着されており、？８出液中の非吸着ａ（ａ、β
−１ｇのα−Ｌａ：β−１４は分画前に比べ上昇してい
た。非吸着β−ｔ、ｇの濃度は溶出容量３０００ｍＱ近
傍より上昇し始めているが、これはＣＭＣの陽イオン交
換基が吸着したβ−１ｇで飽和し始めたためと考えられ
る。溶出液４０００ｍＱ中のα−Ｌａ：β−１ｇは７．
５ ： １であった。
塩ゴーダチーズホエーという）の場合は、β−１ｇが特
異的に吸着されており、？８出液中の非吸着ａ（ａ、β
−１ｇのα−Ｌａ：β−１４は分画前に比べ上昇してい
た。非吸着β−ｔ、ｇの濃度は溶出容量３０００ｍＱ近
傍より上昇し始めているが、これはＣＭＣの陽イオン交
換基が吸着したβ−１ｇで飽和し始めたためと考えられ
る。溶出液４０００ｍＱ中のα−Ｌａ：β−１ｇは７．
５ ： １であった。
ゴーダチーズホエーの溶出挙動（カラム法）は第９図に
示され、９２％脱塩ゴーダチーズホエーの溶出挙動（カ
ラム法）は第１０図に示され、７０％脱塩ゴーダチーズ
ホエーの溶出挙動（カラム法）は第１１図に示される。
示され、９２％脱塩ゴーダチーズホエーの溶出挙動（カ
ラム法）は第１０図に示され、７０％脱塩ゴーダチーズ
ホエーの溶出挙動（カラム法）は第１１図に示される。
以上試験例１〜５より牛乳ホエーをｐｌ＋４．３〜４．
６、脱塩率６０〜９０％、より好ましくは７０〜８０％
、タンパク質濃度０．５〜１．５％、より好ましくは０
．５〜ｉ、。
６、脱塩率６０〜９０％、より好ましくは７０〜８０％
、タンパク質濃度０．５〜１．５％、より好ましくは０
．５〜ｉ、。
％に調整してＣＭＣと接触させることがβ−１ｇを効率
的に除去するために必要であるとの知見を得た。
的に除去するために必要であるとの知見を得た。
実施例
直径４５ｃｍ、高さ５０ｃｍの塩化ビニール製カラム（
硝英製作所製）にＣＭＣ（ＣＭ−セルロファインＣＩ＋
、チッソ株式会社製）を１１２充填し、攪拌しながら６
Ｎ ＨＣＩにてｐＨ４，５とした。７０％脱塩ゴーダチ
ーズホエーを６Ｎ Ｈ（：ｌにてρ旧、５とし、流速２
５〜３０Ｑ／ｈｒでカラムに通した。
硝英製作所製）にＣＭＣ（ＣＭ−セルロファインＣＩ＋
、チッソ株式会社製）を１１２充填し、攪拌しながら６
Ｎ ＨＣＩにてｐＨ４，５とした。７０％脱塩ゴーダチ
ーズホエーを６Ｎ Ｈ（：ｌにてρ旧、５とし、流速２
５〜３０Ｑ／ｈｒでカラムに通した。
上記ホエー６６０ｋｇを通した後、水８０ＱでＣＭＣを
洗浄した。洗浄後ＣＭＣを攪拌しなから６Ｎ Ｎａ０Ｉ
ｌでＰＨ８，５とし、ＣＭＣに吸着したホエータンパク
質を溶出させ、さらに水８０Ｑを通して吸着したタンパ
ク質を回収した。
洗浄した。洗浄後ＣＭＣを攪拌しなから６Ｎ Ｎａ０Ｉ
ｌでＰＨ８，５とし、ＣＭＣに吸着したホエータンパク
質を溶出させ、さらに水８０Ｑを通して吸着したタンパ
ク質を回収した。
７０％脱塩ゴーダチーズホエー、同チーズホエーの非吸
着液、同チーズホエーのアルカリ溶出液の組成は次の表
３の通りであった。
着液、同チーズホエーのアルカリ溶出液の組成は次の表
３の通りであった。
非吸着液のα−Ｌａ：β−１ｇは３．３４ ： １であ
り、免疫グロブリン、非タンパク態窒素の組成は、分画
前のホエーとほどんど差がなかった。
り、免疫グロブリン、非タンパク態窒素の組成は、分画
前のホエーとほどんど差がなかった。
アルカリ溶出されたＣＭＣ吸着タンパク質画分は、血清
アルブミン、α−Ｌａをわずかに含んでいるが、免疫グ
ロブリン、非タンパク態窒素はほとんど含んでいなかっ
た。
アルブミン、α−Ｌａをわずかに含んでいるが、免疫グ
ロブリン、非タンパク態窒素はほとんど含んでいなかっ
た。
第１図は試験例１において、ｐＨ４，１〜４．９におけ
るα−Ｌａ：β−Ｌｇの溶出曲線を示す図で、第２図は
試験例２において、タンパク質濃度０〜５．０％におけ
るα−Ｌａとβ−Ｌｇの溶出量をみた図で、第３図はタ
ンパク質濃度０〜５．０％におけるα−Ｌａ：β−Ｌｇ
の溶出曲線を示す図で、第４図は試験例３において、レ
ンネットホエー限外濾過透過液粒Ｏ〜５％添加における
α−Ｌａとβ−Ｌｇの溶出量をみた図で、第５図はレン
ネットホエー限外濾過透過液粒添加量に対応する灰分含
量θ〜０．４４０％におけるα−Ｌａ：β−Ｌｇの溶出
曲線を示す図で、第６図は試験例４において、レンネッ
トホエーの通液におけるα−Ｌａとβ−Ｌｇの溶出曲線
を示す図で、第７図は限外濾過２倍濃縮レンネットホエ
ーの通液におけるα−Ｌａとβ−１，ｇの溶出曲線を示
す図で、第８図は限外濾過２倍濃縮還元レンネットホエ
ーの通液におけるα−Ｌａとβ−ＬＫの溶出曲線を示す
図で、第９図は試験例５において、ゴーダチーズホエー
の溶出挙動を示す図で、第１０図は９２％脱塩ゴーダチ
ーズホ二一の溶出挙動を示す図で、第１１図は７０％脱
塩ゴーダチーズホエーの溶出挙動を示す図である。 代理人 弁理士 戸 １）親 男 第 １ 図 Ｈ
るα−Ｌａ：β−Ｌｇの溶出曲線を示す図で、第２図は
試験例２において、タンパク質濃度０〜５．０％におけ
るα−Ｌａとβ−Ｌｇの溶出量をみた図で、第３図はタ
ンパク質濃度０〜５．０％におけるα−Ｌａ：β−Ｌｇ
の溶出曲線を示す図で、第４図は試験例３において、レ
ンネットホエー限外濾過透過液粒Ｏ〜５％添加における
α−Ｌａとβ−Ｌｇの溶出量をみた図で、第５図はレン
ネットホエー限外濾過透過液粒添加量に対応する灰分含
量θ〜０．４４０％におけるα−Ｌａ：β−Ｌｇの溶出
曲線を示す図で、第６図は試験例４において、レンネッ
トホエーの通液におけるα−Ｌａとβ−Ｌｇの溶出曲線
を示す図で、第７図は限外濾過２倍濃縮レンネットホエ
ーの通液におけるα−Ｌａとβ−１，ｇの溶出曲線を示
す図で、第８図は限外濾過２倍濃縮還元レンネットホエ
ーの通液におけるα−Ｌａとβ−ＬＫの溶出曲線を示す
図で、第９図は試験例５において、ゴーダチーズホエー
の溶出挙動を示す図で、第１０図は９２％脱塩ゴーダチ
ーズホ二一の溶出挙動を示す図で、第１１図は７０％脱
塩ゴーダチーズホエーの溶出挙動を示す図である。 代理人 弁理士 戸 １）親 男 第 １ 図 Ｈ
Claims (3)
- （１）牛乳ホエーをｐＨ４．３〜４．６、脱塩率６０〜
９０％、タンパク質濃度０．５〜１．５％に調整して、
カルボキシメチルセルロースイオン交換体に接触させる
ことを特徴とする牛乳ホエー中のβ−ラクトグロブリン
の除去方法。 - （２）牛乳ホエーが甘性ホエー、酸ホエー、それらを加
工したホエー粉、ホエータンパク質濃縮物から選ばれた
１種以上である特許請求の範囲第１項記載の牛乳ホエー
中のβ−ラクトグロブリンの除去方法。 - （３）カルボキシメチルセルロースにβ−ラクトグロブ
リンが吸着され、吸着されたβ−ラクトグロブリンはア
ルカリ液で溶出される特許請求の範囲第１項記載の牛乳
ホエー中のβ−ラクトグロブリンの除去方法。
Priority Applications (6)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61181960A JPS6339545A (ja) | 1986-08-04 | 1986-08-04 | 牛乳ホエ−中のβ−ラクトグロブリンの除去方法 |
| US07/134,147 US4834994A (en) | 1986-08-04 | 1987-12-17 | Method for removing β-lactoglobulin from bovine milk whey |
| DK671587A DK671587A (da) | 1986-08-04 | 1987-12-18 | Fremgangsmaade til fjernelse af beta-lactoglobulin fra valle fra bovinmaelk |
| EP87119133A EP0321605B1 (en) | 1986-08-04 | 1987-12-23 | Method for removing beta-lactoglobulin from bovine milk whey |
| DE8787119133T DE3771880D1 (de) | 1986-08-04 | 1987-12-23 | Verfahren zur entfernung von beta-laktoglobulin aus rindermilchmolke. |
| NZ223365A NZ223365A (en) | 1986-08-04 | 1988-01-29 | Removal of beta-lactoglobulin from whey |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61181960A JPS6339545A (ja) | 1986-08-04 | 1986-08-04 | 牛乳ホエ−中のβ−ラクトグロブリンの除去方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6339545A true JPS6339545A (ja) | 1988-02-20 |
| JPH0131865B2 JPH0131865B2 (ja) | 1989-06-28 |
Family
ID=16109876
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP61181960A Granted JPS6339545A (ja) | 1986-08-04 | 1986-08-04 | 牛乳ホエ−中のβ−ラクトグロブリンの除去方法 |
Country Status (6)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4834994A (ja) |
| EP (1) | EP0321605B1 (ja) |
| JP (1) | JPS6339545A (ja) |
| DE (1) | DE3771880D1 (ja) |
| DK (1) | DK671587A (ja) |
| NZ (1) | NZ223365A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
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