JPH0131865B2 - - Google Patents
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- JPH0131865B2 JPH0131865B2 JP61181960A JP18196086A JPH0131865B2 JP H0131865 B2 JPH0131865 B2 JP H0131865B2 JP 61181960 A JP61181960 A JP 61181960A JP 18196086 A JP18196086 A JP 18196086A JP H0131865 B2 JPH0131865 B2 JP H0131865B2
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Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C9/00—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations
- A23C9/14—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations in which the chemical composition of the milk is modified by non-chemical treatment
- A23C9/146—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations in which the chemical composition of the milk is modified by non-chemical treatment by ion-exchange
- A23C9/1465—Chromatographic separation of protein or lactose fraction; Adsorption of protein or lactose fraction followed by elution
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/20—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey
- A23J1/205—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey from whey, e.g. lactalbumine
-
- A—HUMAN NECESSITIES
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- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
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Description
（産業上の利用分野）
本発明は改良ホエーの製造法に関するものであ
る。 更に詳細には、本発明は、β―ラクトグロブリ
ンを除去した牛乳ホエーの製造法に関するもので
ある。 更に詳細には、牛乳ホエー中のβ―ラクトグロ
ブリンをカルボキシメチルセルロースイオン交換
体に吸着させ、除去する方法に関するものであ
る。 （従来の技術） 一般に、チーズ製造において生成する牛乳ホエ
ーは牛乳中の脂肪とカゼインを除く大部分の水溶
性成分を含有している。牛乳ホエー中に大量に含
まれる乳糖は、牛乳ホエーから溶易に結晶化さ
れ、分離されて食用や薬用に利用されてきた。 しかしながら、乳糖を分離した牛乳ホエーは多
く場合そのままの状態で、すなわち、低乳糖ホエ
ー、又はこれを各種の脱塩処理をした脱塩低乳糖
ホエーあるいは限外濾過処理をしたホエータンパ
ク質濃縮物の状態で、食品素材として利用されて
いる程度である。そして乳清タンパク質を個々の
成分に分別して利用することは、現在まで特殊な
例、たとえばラクトフエリンを牛乳ホエーから選
択的に分離することなどをのぞいて、商業的規模
では実用化されていなく、牛乳ホエーに含有され
ている各種タンパク質の特徴を生かした高度の有
効利用はなされていない状態である。 その理由の１つとして牛乳ホエー中の乳清タン
パク質にはβ―ラクトグロブリン（以下β―Lg
と記すことが多い）が多量に存在していることが
挙げられる。即ち乳清タンパク質を育児用調製粉
乳等のタンパク質源として利用することは、乳児
のタンパク質利用効率上好ましいが、β―Lgは
母乳にはほとんど存在しないタンパク質であり、
乳児の個体差によつてはアレルゲンとして作用す
ることがあるからである。 一般的に、母乳と牛乳のタンパク質の性質をみ
るとカゼイン含量は、母乳が2.5／があるのに
対して、牛乳は27.3ｇ／である。 一方カゼイン以外の乳清タンパク質は母乳6.4
ｇ／に対して牛乳は5.8ｇ／でありほとんど
差異がない。母乳と牛乳のタンパク質の性質とし
て各成分の量は次の表１に示される。
る。 更に詳細には、本発明は、β―ラクトグロブリ
ンを除去した牛乳ホエーの製造法に関するもので
ある。 更に詳細には、牛乳ホエー中のβ―ラクトグロ
ブリンをカルボキシメチルセルロースイオン交換
体に吸着させ、除去する方法に関するものであ
る。 （従来の技術） 一般に、チーズ製造において生成する牛乳ホエ
ーは牛乳中の脂肪とカゼインを除く大部分の水溶
性成分を含有している。牛乳ホエー中に大量に含
まれる乳糖は、牛乳ホエーから溶易に結晶化さ
れ、分離されて食用や薬用に利用されてきた。 しかしながら、乳糖を分離した牛乳ホエーは多
く場合そのままの状態で、すなわち、低乳糖ホエ
ー、又はこれを各種の脱塩処理をした脱塩低乳糖
ホエーあるいは限外濾過処理をしたホエータンパ
ク質濃縮物の状態で、食品素材として利用されて
いる程度である。そして乳清タンパク質を個々の
成分に分別して利用することは、現在まで特殊な
例、たとえばラクトフエリンを牛乳ホエーから選
択的に分離することなどをのぞいて、商業的規模
では実用化されていなく、牛乳ホエーに含有され
ている各種タンパク質の特徴を生かした高度の有
効利用はなされていない状態である。 その理由の１つとして牛乳ホエー中の乳清タン
パク質にはβ―ラクトグロブリン（以下β―Lg
と記すことが多い）が多量に存在していることが
挙げられる。即ち乳清タンパク質を育児用調製粉
乳等のタンパク質源として利用することは、乳児
のタンパク質利用効率上好ましいが、β―Lgは
母乳にはほとんど存在しないタンパク質であり、
乳児の個体差によつてはアレルゲンとして作用す
ることがあるからである。 一般的に、母乳と牛乳のタンパク質の性質をみ
るとカゼイン含量は、母乳が2.5／があるのに
対して、牛乳は27.3ｇ／である。 一方カゼイン以外の乳清タンパク質は母乳6.4
ｇ／に対して牛乳は5.8ｇ／でありほとんど
差異がない。母乳と牛乳のタンパク質の性質とし
て各成分の量は次の表１に示される。
【表】
表１から明らかなように、母乳中にはβ―Lg
はなく、牛乳中には3.6ｇ／ものβ―Lgが含ま
れているのである。 従来、牛乳を主要原料とする育児用調製粉乳の
製造にさいして母乳とタンパク質組成を近似させ
るために、カゼインを含まないホエー又はホエー
タンパク質濃縮物などを利用することが行なわれ
ている。このことによつて育児用調製粉乳のカゼ
インと乳清タンパク質の比率は母乳のそれに近づ
くが、乳清タンパク質を構成するタンパク質の種
類が異なるという問題点が残ることになる。 そこで、牛乳中に含まれるβ―Lgのみを選択
的に除去できれば乳清タンパク質成分を母乳中の
タンパク質組成に近似させることができるのみな
らず、乳清タンパク質のアレルゲン性が弱まるこ
とが期待される。 従来、ホエーからβ―Lgを分離・除去する試
みが多くなされているが、それらの公知技術及び
その問題点を列記する。 １ 高分子多荷電解質による共沈法〔ジエー・ヒ
ダルゴ（J.Hidalgo）等、ジヤーナル・オブ・
デアリー・サイエンス（Ｊ・Dairy Sic.）、54、
1270（1970）並びにエヌ・メラコウリス（N.
Melachouris）によるジヤーナル・オブ・アグ
リカルチユラル・フード・ケミストリー（J.
Agr.Food Chem.）、20、798（1972）〕 これらの方法は添加した高分子多荷電解質の
濃度とPHの調整によつてα―ラクトアルブミン
（以下α―Laと記す）とは反応させないでβ―
Lgと共沈分離させる方法である。 この方法の問題点は、共沈に当り微量ではあ
るが、異物質成分である高分子多荷電解質に残
留があり好ましくない。 ２ 温度処理分離法〔アール・ジエー・パース
（R.J.Pearce）、ザ・オーストラリアン・ジヤー
ナル・オブ・デアリイー・テクノロジー
（Aust.J.Dairy Technol.）、Dec、144（1983）〕 この方法では、PH4.2〜4.6の範囲で55℃以上
に加温すると、α―Laはβ―Lgに比して凝集
する程度が大きい点を利用するものである。 しかし、本法は分離が不充分であり、また加
温処理するため乳清タンパク質の変性がすす
み、溶解性の低下等が懸念される。また、回収
したβ―Lgの利用を考えた場合、溶解性、起
泡性、ゲル化性等の機能特性の劣化が起こり、
β―Lgの使用範囲が限定されるという欠点が
ある。 ３ イオン交換クロマトグラフイー法〔ポール・
ジエー・スカツダー（Paul J.Skudder）、ケミ
ストリー・アンド・インダストリー・ジヤーナ
ル（Chemistry and lndustry J.）、７、810
（1983）〕ジエチルアミノエチル（DEAE）―セ
ルロースイオン交換体を用いる方法であり、本
発明と同じくイオン交換体を使用する方法であ
るが、この方法はイオン交換体が高価でありか
つ分離が不充分である。 （発明の構成） 本発明は、牛乳ホエーからβ―Lgを効率的に
除去する方法である。 本発明は、牛乳ホエーをPH4.3〜4.6、脱塩率60
〜90％、タンパク質濃度0.5〜1.5％に調整して、
カルボキシメチルセルロースイオン交換体に接触
させることを特徴とする牛乳ホエー中のβ―ラク
トグロブリンの除去方法である。 また、本発明における牛乳ホエーが、甘性ホエ
ー、酸ホエー、それらを加工したホエー粉、ホエ
ータンパク質濃縮物から選ばれた１種以上である
牛乳ホエー中のβ―ラクトグロブリンの除去方法
である。 また、本発明は、カルボキシメチルセルロース
にβ―ラクトグロブリンが吸着され、吸着された
β―ラクトグロブリンはアルカリ液で溶出され
る、牛乳ホエー中のβ―ラクトグロブリンの除去
方法である。 本発明においては各種牛乳ホエーをPH4.3〜
4.6、脱塩率60〜90％、タンパク質濃度0.5〜1.5％
に調整してカルボキシメチルセルロースイオン交
換体に接触させてβ―Lgのみをカルボキシメチ
ルセルロースイオン交換体に吸着させて除去する
ものである。 牛乳ホエーをPH4.3〜4.6、脱塩率60〜90％、タ
ンパク質濃度0.5〜1.5％に調整しておくことは、
カルボキシメチルセルロースイオン交換体へのβ
―Lgの吸着にとつてきわめて重要であつて、こ
れらの条件からはずれるとβ―Lgの吸着除去率
が悪くなつて、本発明の目的が達成されないこと
になる。本発明で使用するカルボキシメチルセル
ロースイオン交換体は、セルロースイオン交換体
の一種であり、セルロース分子に解離性交換基と
してカルボキシメチル基（CM基）を導入したも
のである。一般に市販されているので、市販品を
使用すればよい。 本発明において、カルボキシメチルセルロース
イオン交換体（以下CMCと記す）を使用するに
際しては、通常のイオン交換樹脂と同様にカラム
式、バツチ式での処理が可能である。作業効率を
考えた場合、操作は断続的なものより連続的なも
のがよい。 カラム式の場合、CMCのカラムにPH4.3〜4.6、
脱塩率60〜90％、タンパク質濃度0.5〜1.5％に調
整した牛乳ホエーを通液するだけでβ―Lgは吸
着除去される。吸着されたβ―Lgはカラムにカ
セイソーダ、カセイカリなどのアルカリ液を流す
ことによつて溶出させ、カラムを洗滌し、再び牛
乳ホエーの処理に使用することができるものであ
る。 次に本発明の試験例及び実施例を示す。 なお、試験例では牛乳ホエー中の主要なタンパ
ク質であるα―La、β―Lgをモニターした。ま
た、CMCのポアサイズが小さいため、分子量の
大きい血清アルブミン、免疫グロブリンはCMC
にほとんど吸着されないことがわかつているので
無視した。更に、試験例で用いた試料の組成は次
の表２に示す通りである。
はなく、牛乳中には3.6ｇ／ものβ―Lgが含ま
れているのである。 従来、牛乳を主要原料とする育児用調製粉乳の
製造にさいして母乳とタンパク質組成を近似させ
るために、カゼインを含まないホエー又はホエー
タンパク質濃縮物などを利用することが行なわれ
ている。このことによつて育児用調製粉乳のカゼ
インと乳清タンパク質の比率は母乳のそれに近づ
くが、乳清タンパク質を構成するタンパク質の種
類が異なるという問題点が残ることになる。 そこで、牛乳中に含まれるβ―Lgのみを選択
的に除去できれば乳清タンパク質成分を母乳中の
タンパク質組成に近似させることができるのみな
らず、乳清タンパク質のアレルゲン性が弱まるこ
とが期待される。 従来、ホエーからβ―Lgを分離・除去する試
みが多くなされているが、それらの公知技術及び
その問題点を列記する。 １ 高分子多荷電解質による共沈法〔ジエー・ヒ
ダルゴ（J.Hidalgo）等、ジヤーナル・オブ・
デアリー・サイエンス（Ｊ・Dairy Sic.）、54、
1270（1970）並びにエヌ・メラコウリス（N.
Melachouris）によるジヤーナル・オブ・アグ
リカルチユラル・フード・ケミストリー（J.
Agr.Food Chem.）、20、798（1972）〕 これらの方法は添加した高分子多荷電解質の
濃度とPHの調整によつてα―ラクトアルブミン
（以下α―Laと記す）とは反応させないでβ―
Lgと共沈分離させる方法である。 この方法の問題点は、共沈に当り微量ではあ
るが、異物質成分である高分子多荷電解質に残
留があり好ましくない。 ２ 温度処理分離法〔アール・ジエー・パース
（R.J.Pearce）、ザ・オーストラリアン・ジヤー
ナル・オブ・デアリイー・テクノロジー
（Aust.J.Dairy Technol.）、Dec、144（1983）〕 この方法では、PH4.2〜4.6の範囲で55℃以上
に加温すると、α―Laはβ―Lgに比して凝集
する程度が大きい点を利用するものである。 しかし、本法は分離が不充分であり、また加
温処理するため乳清タンパク質の変性がすす
み、溶解性の低下等が懸念される。また、回収
したβ―Lgの利用を考えた場合、溶解性、起
泡性、ゲル化性等の機能特性の劣化が起こり、
β―Lgの使用範囲が限定されるという欠点が
ある。 ３ イオン交換クロマトグラフイー法〔ポール・
ジエー・スカツダー（Paul J.Skudder）、ケミ
ストリー・アンド・インダストリー・ジヤーナ
ル（Chemistry and lndustry J.）、７、810
（1983）〕ジエチルアミノエチル（DEAE）―セ
ルロースイオン交換体を用いる方法であり、本
発明と同じくイオン交換体を使用する方法であ
るが、この方法はイオン交換体が高価でありか
つ分離が不充分である。 （発明の構成） 本発明は、牛乳ホエーからβ―Lgを効率的に
除去する方法である。 本発明は、牛乳ホエーをPH4.3〜4.6、脱塩率60
〜90％、タンパク質濃度0.5〜1.5％に調整して、
カルボキシメチルセルロースイオン交換体に接触
させることを特徴とする牛乳ホエー中のβ―ラク
トグロブリンの除去方法である。 また、本発明における牛乳ホエーが、甘性ホエ
ー、酸ホエー、それらを加工したホエー粉、ホエ
ータンパク質濃縮物から選ばれた１種以上である
牛乳ホエー中のβ―ラクトグロブリンの除去方法
である。 また、本発明は、カルボキシメチルセルロース
にβ―ラクトグロブリンが吸着され、吸着された
β―ラクトグロブリンはアルカリ液で溶出され
る、牛乳ホエー中のβ―ラクトグロブリンの除去
方法である。 本発明においては各種牛乳ホエーをPH4.3〜
4.6、脱塩率60〜90％、タンパク質濃度0.5〜1.5％
に調整してカルボキシメチルセルロースイオン交
換体に接触させてβ―Lgのみをカルボキシメチ
ルセルロースイオン交換体に吸着させて除去する
ものである。 牛乳ホエーをPH4.3〜4.6、脱塩率60〜90％、タ
ンパク質濃度0.5〜1.5％に調整しておくことは、
カルボキシメチルセルロースイオン交換体へのβ
―Lgの吸着にとつてきわめて重要であつて、こ
れらの条件からはずれるとβ―Lgの吸着除去率
が悪くなつて、本発明の目的が達成されないこと
になる。本発明で使用するカルボキシメチルセル
ロースイオン交換体は、セルロースイオン交換体
の一種であり、セルロース分子に解離性交換基と
してカルボキシメチル基（CM基）を導入したも
のである。一般に市販されているので、市販品を
使用すればよい。 本発明において、カルボキシメチルセルロース
イオン交換体（以下CMCと記す）を使用するに
際しては、通常のイオン交換樹脂と同様にカラム
式、バツチ式での処理が可能である。作業効率を
考えた場合、操作は断続的なものより連続的なも
のがよい。 カラム式の場合、CMCのカラムにPH4.3〜4.6、
脱塩率60〜90％、タンパク質濃度0.5〜1.5％に調
整した牛乳ホエーを通液するだけでβ―Lgは吸
着除去される。吸着されたβ―Lgはカラムにカ
セイソーダ、カセイカリなどのアルカリ液を流す
ことによつて溶出させ、カラムを洗滌し、再び牛
乳ホエーの処理に使用することができるものであ
る。 次に本発明の試験例及び実施例を示す。 なお、試験例では牛乳ホエー中の主要なタンパ
ク質であるα―La、β―Lgをモニターした。ま
た、CMCのポアサイズが小さいため、分子量の
大きい血清アルブミン、免疫グロブリンはCMC
にほとんど吸着されないことがわかつているので
無視した。更に、試験例で用いた試料の組成は次
の表２に示す通りである。
【表】
試験例 １
（至適PHの検討）
α―Laとβ―Lgの重量比が約30：70のレンネ
ツトホエー20ml中にCMC（CM―セルロフアイン
CH、チツソ株式合社製、以下試験例に於いて同
じ）５mlを加え、撹拌しながら2N HClにて所定
PHに調整した。反応液を濾過し（東洋濾紙No.２）、
濾液中の非吸着タンパク質をゲル濾過高速液体ク
ロマトグラフイー（東洋曹達 TSK2000SWカラ
ム）にて分析した。 溶出曲線は第１図に示される。第１図から非吸
着のα―Laとβ―Lgの重量比を求めたところ、
α―La：β―Lg（重量比を示す。以下同じ）が最
大となつたのはPH4.5の時であり、その時のα―
La：β―Lgは、約61：39であつた。また、PH4.1
以下ではα―La、β―Lg両者が吸着され、PH4.9
以上では両者が吸着されにくかつた。 試験例 ２ （至適タンパク質濃度の検討） タンパク質含量93.25％のホエータンパク質分
離物（以下WPIという）とレンネツトホエーの
限外濾過透過液粉（以下レンネツトホエー限外濾
過透過液粉という）を混合し、種々タンパク質濃
度の擬似ホエーを調製した。試験例１と同様の方
法でバツチ式での各タンパク質の吸着挙動を調べ
た（PHは4.5とした）。レンネツトホエー限外濾過
透過液粉の添加量は５％に固定した。 非吸着のα―La、β―Lgは、試料のタンパク
質濃度を増すにつれて単純に増加し、α―La：
β―Lgはタンパク質濃度が１％を越えると急激
に低下した。その結果は第２図に示される。 タンパク質濃度0.5〜1.0％の時、非吸着のα―
La：β―Lgは最大となり、α―La：β―Lgは、
75：25〜78：22であつた。その曲線は第３図に示
される。 試験例 ３ （塩濃度の影響の検討） レンネツトホエー限外濾過透過液粉を０〜５％
含むタンパク質濃度１％のWPI溶液を各20ml採
取し、試験例１と同様にバツチ式で各タンパク質
の溶出挙動を調べた（PHは4.5とした）。 非吸着α―La、β―Lgは、レンネツトホエー
限外濾過透過液粉の添加量を増すにつれて増加し
たが、α―La：β―Lgが最大に達したのは、１
〜２％の添加のときであつた。すなわち、WPI
溶液の灰分含量が0.096〜0.182％のときにα―
La：β―Lgが最大に達した。レンネツトホエー
限外濾過透過液粉添加量が１％未満ではα―La、
β―Lgの両者が同様に吸着し、α―La：β―Lg
が低下した。 α―La、β―Lgの吸着挙動に及ぼすレンネツ
トホエー限外濾過透過液粉添加量の影響（バツチ
式）は第４図に示され、またレンネツトホエー限
外濾過透過液粉添加量に対応する灰分含量（％）
におけるα―La：β―Lgは第５図に示される。 試験例 ４ （限外濾過の影響の検討） 直径43mm、高さ180mmのガラスカラムに
CMC100mlを充填した。あらかじめCMCは充分
に洗浄し、カラム充填後6N HCIにてPH4.5に調
整した。 レンネツトホエー、その限外濾過２倍濃縮液
（以下限外濾過２倍濃縮レンネツトホエーという）
及び、限外濾過２倍濃縮レンネツトホエーを等量
の水で希釈した還元液（以下限外濾過２倍濃縮還
元レンネツトホエーという）３種をカラムに供し
た。 限外濾過２倍濃縮レンネツトホエーは灰分濃度
が濃縮前とほぼ等しいにもかかわらずタンパク質
濃度が1.52％であり、β―Lgの溶出がレンネツト
ホエーに比較し早く、処理量、分離能が低下し
た。 一方、限外濾過２倍濃縮還元レンネツトホエー
の場合は、脱塩の効果が現われ、α―La、β―
Lgの溶液がレンネツトホエーに比較し遅れてい
た。又、溶出したα―La：β―Lgはレンネツト
ホエーに比較し大きい値を示した。 レンネツトホエーの通液におけるα―Laとβ
―Lgの溶出曲線は第６図に示される。第６図中
の溶出液の相対タンパク質濃度（％）は原液のタ
ンパク質濃度に対する溶出液の当該タンパク質濃
度の百分率を示している（以下同じ）。 また、限外濾過２倍濃縮レンネツトホエーの通
液におけるα―Laとβ―Lgの溶出曲線は第７図
に示される。 また、限外濾過２倍濃縮還元レンネツトホエー
の通液におけるα―Laとβ―Lgの溶出曲線は第
８図に示される。 試験例 ５ （電気透析の影響の検討） ゴーダチーズホエー（PH4.5）をカラムに供し
た場合、溶出容量500ml付近でβ―Lgが大量に溶
出し分離は不十分であつた。一方、電気透析によ
り92％脱塩した同上ホエー（以下92％脱塩ゴーダ
チーズホエーという）の場合では、α―La、β
―Lgの両者が吸着し、溶出液中の非吸着α―La、
β―Lgのα―La：β―Lgは分画前と大差がな
く、ほとんど分画されていなかつた。 70％脱塩処理したゴーダチーズホエー（以下70
％脱塩ゴーダチーズホエーという）の場合は、β
―Lgが特異的に吸着されており、溶出液中の非
吸着α―La、β―Lgのα―La：β―Lgは分画前
に比べ上昇していた。非吸着β―Lgの濃度は溶
出容量3000ml近傍より上昇し始めているが、これ
はCMCの陽イオン交換基が吸着したβ―Lgで飽
和し始めたためと考えられる。溶出液4000ml中の
α―La：β―Lgは7.5：１であつた。 ゴーダチーズホエーの溶出挙動（カラム法）は
第９図に示され、92％脱塩ゴーダチーズホエーの
溶出挙動（カラム法）は第１０図に示され、70％
脱塩ゴーダチーズホエーの溶出挙動（カラム法）
は第１１図に示される。 以上試験例１〜５より牛乳ホエーをPH4.3〜
4.6、脱塩率60〜90％、より好ましくは70〜80％、
タンパク質濃度0.5〜1.5％、より好ましくは0.5〜
1.0％に調整してCMCと接触させることがβ―Lg
を効率的に除去するために必要であることの知見
を得た。 実施例 直径45cm、高さ50cmの塩化ビニール製カラム
（硝英製作所製）にCMC（CM―セルロフアイン
CH、チツソ株式会社製）を17充填し、撹拌し
ながら6N HCIにてPH4.5とした。70％脱塩ゴー
ダチーズホエーを6N HCIにてPH4.5とし、流速
25〜30／hrでカラムに通した。 上記ホエー660Kgを通した後、水80でCMCを
洗浄した。洗浄後CMCを撹拌しながら6N
NaOHでPH8.5とし、CMCに吸着したホエータン
パク質を溶出させ、さらに水80を通して吸着し
たタンパク質を回収した。 70％脱塩ゴーダチーズホエー、同チーズホエー
の非吸着液、同チーズホエーのアルカリ溶出液の
組成は次の表３の通りであつた。 非吸着液のα―La：β―Lgは3.34：１であり、
免疫グロブリン、非タンパク態窒素の組成は、分
画前のホエーとほとんど差がなかつた。 アルカリ溶出されたCMC吸着タンパク質画分
は、血清アルブミン、α―Laをわずかに含んで
いるが、免疫グロブリン、非タンパク態窒素はほ
とんど含んでいなかつた。
ツトホエー20ml中にCMC（CM―セルロフアイン
CH、チツソ株式合社製、以下試験例に於いて同
じ）５mlを加え、撹拌しながら2N HClにて所定
PHに調整した。反応液を濾過し（東洋濾紙No.２）、
濾液中の非吸着タンパク質をゲル濾過高速液体ク
ロマトグラフイー（東洋曹達 TSK2000SWカラ
ム）にて分析した。 溶出曲線は第１図に示される。第１図から非吸
着のα―Laとβ―Lgの重量比を求めたところ、
α―La：β―Lg（重量比を示す。以下同じ）が最
大となつたのはPH4.5の時であり、その時のα―
La：β―Lgは、約61：39であつた。また、PH4.1
以下ではα―La、β―Lg両者が吸着され、PH4.9
以上では両者が吸着されにくかつた。 試験例 ２ （至適タンパク質濃度の検討） タンパク質含量93.25％のホエータンパク質分
離物（以下WPIという）とレンネツトホエーの
限外濾過透過液粉（以下レンネツトホエー限外濾
過透過液粉という）を混合し、種々タンパク質濃
度の擬似ホエーを調製した。試験例１と同様の方
法でバツチ式での各タンパク質の吸着挙動を調べ
た（PHは4.5とした）。レンネツトホエー限外濾過
透過液粉の添加量は５％に固定した。 非吸着のα―La、β―Lgは、試料のタンパク
質濃度を増すにつれて単純に増加し、α―La：
β―Lgはタンパク質濃度が１％を越えると急激
に低下した。その結果は第２図に示される。 タンパク質濃度0.5〜1.0％の時、非吸着のα―
La：β―Lgは最大となり、α―La：β―Lgは、
75：25〜78：22であつた。その曲線は第３図に示
される。 試験例 ３ （塩濃度の影響の検討） レンネツトホエー限外濾過透過液粉を０〜５％
含むタンパク質濃度１％のWPI溶液を各20ml採
取し、試験例１と同様にバツチ式で各タンパク質
の溶出挙動を調べた（PHは4.5とした）。 非吸着α―La、β―Lgは、レンネツトホエー
限外濾過透過液粉の添加量を増すにつれて増加し
たが、α―La：β―Lgが最大に達したのは、１
〜２％の添加のときであつた。すなわち、WPI
溶液の灰分含量が0.096〜0.182％のときにα―
La：β―Lgが最大に達した。レンネツトホエー
限外濾過透過液粉添加量が１％未満ではα―La、
β―Lgの両者が同様に吸着し、α―La：β―Lg
が低下した。 α―La、β―Lgの吸着挙動に及ぼすレンネツ
トホエー限外濾過透過液粉添加量の影響（バツチ
式）は第４図に示され、またレンネツトホエー限
外濾過透過液粉添加量に対応する灰分含量（％）
におけるα―La：β―Lgは第５図に示される。 試験例 ４ （限外濾過の影響の検討） 直径43mm、高さ180mmのガラスカラムに
CMC100mlを充填した。あらかじめCMCは充分
に洗浄し、カラム充填後6N HCIにてPH4.5に調
整した。 レンネツトホエー、その限外濾過２倍濃縮液
（以下限外濾過２倍濃縮レンネツトホエーという）
及び、限外濾過２倍濃縮レンネツトホエーを等量
の水で希釈した還元液（以下限外濾過２倍濃縮還
元レンネツトホエーという）３種をカラムに供し
た。 限外濾過２倍濃縮レンネツトホエーは灰分濃度
が濃縮前とほぼ等しいにもかかわらずタンパク質
濃度が1.52％であり、β―Lgの溶出がレンネツト
ホエーに比較し早く、処理量、分離能が低下し
た。 一方、限外濾過２倍濃縮還元レンネツトホエー
の場合は、脱塩の効果が現われ、α―La、β―
Lgの溶液がレンネツトホエーに比較し遅れてい
た。又、溶出したα―La：β―Lgはレンネツト
ホエーに比較し大きい値を示した。 レンネツトホエーの通液におけるα―Laとβ
―Lgの溶出曲線は第６図に示される。第６図中
の溶出液の相対タンパク質濃度（％）は原液のタ
ンパク質濃度に対する溶出液の当該タンパク質濃
度の百分率を示している（以下同じ）。 また、限外濾過２倍濃縮レンネツトホエーの通
液におけるα―Laとβ―Lgの溶出曲線は第７図
に示される。 また、限外濾過２倍濃縮還元レンネツトホエー
の通液におけるα―Laとβ―Lgの溶出曲線は第
８図に示される。 試験例 ５ （電気透析の影響の検討） ゴーダチーズホエー（PH4.5）をカラムに供し
た場合、溶出容量500ml付近でβ―Lgが大量に溶
出し分離は不十分であつた。一方、電気透析によ
り92％脱塩した同上ホエー（以下92％脱塩ゴーダ
チーズホエーという）の場合では、α―La、β
―Lgの両者が吸着し、溶出液中の非吸着α―La、
β―Lgのα―La：β―Lgは分画前と大差がな
く、ほとんど分画されていなかつた。 70％脱塩処理したゴーダチーズホエー（以下70
％脱塩ゴーダチーズホエーという）の場合は、β
―Lgが特異的に吸着されており、溶出液中の非
吸着α―La、β―Lgのα―La：β―Lgは分画前
に比べ上昇していた。非吸着β―Lgの濃度は溶
出容量3000ml近傍より上昇し始めているが、これ
はCMCの陽イオン交換基が吸着したβ―Lgで飽
和し始めたためと考えられる。溶出液4000ml中の
α―La：β―Lgは7.5：１であつた。 ゴーダチーズホエーの溶出挙動（カラム法）は
第９図に示され、92％脱塩ゴーダチーズホエーの
溶出挙動（カラム法）は第１０図に示され、70％
脱塩ゴーダチーズホエーの溶出挙動（カラム法）
は第１１図に示される。 以上試験例１〜５より牛乳ホエーをPH4.3〜
4.6、脱塩率60〜90％、より好ましくは70〜80％、
タンパク質濃度0.5〜1.5％、より好ましくは0.5〜
1.0％に調整してCMCと接触させることがβ―Lg
を効率的に除去するために必要であることの知見
を得た。 実施例 直径45cm、高さ50cmの塩化ビニール製カラム
（硝英製作所製）にCMC（CM―セルロフアイン
CH、チツソ株式会社製）を17充填し、撹拌し
ながら6N HCIにてPH4.5とした。70％脱塩ゴー
ダチーズホエーを6N HCIにてPH4.5とし、流速
25〜30／hrでカラムに通した。 上記ホエー660Kgを通した後、水80でCMCを
洗浄した。洗浄後CMCを撹拌しながら6N
NaOHでPH8.5とし、CMCに吸着したホエータン
パク質を溶出させ、さらに水80を通して吸着し
たタンパク質を回収した。 70％脱塩ゴーダチーズホエー、同チーズホエー
の非吸着液、同チーズホエーのアルカリ溶出液の
組成は次の表３の通りであつた。 非吸着液のα―La：β―Lgは3.34：１であり、
免疫グロブリン、非タンパク態窒素の組成は、分
画前のホエーとほとんど差がなかつた。 アルカリ溶出されたCMC吸着タンパク質画分
は、血清アルブミン、α―Laをわずかに含んで
いるが、免疫グロブリン、非タンパク態窒素はほ
とんど含んでいなかつた。
第１図は試験例１において、PH4.1〜4.9におけ
るα―La：β―Lgの溶出曲線を示す図で、第２
図は試験例２において、タンパク質濃度０〜5.0
％におけるα―Laとβ―Lgの溶出量をみた図で、
第３図はタンパク質濃度０〜5.0％におけるα―
La：β―Lgの溶出曲線を示す図で、第４図は試
験例３において、レンネツトホエー限外濾過透過
液粉０〜５％添加におけるα―Laとβ―Lgの溶
出量をみた図で、第５図はレンネツトホエー限外
濾過透過液粉添加量に対応する灰分含量０〜0.44
％におけるα―La：β―Lgの溶出曲線を示す図
で、第６図は試験例４において、レンネツトホエ
ーの通液におけるα―Laとβ―Lgの溶出曲線を
示す図で、第７図は限外濾過２倍濃縮レンネツト
ホエーの通液におけるα―Laとβ―Lgの溶出曲
線を示す図で、第８図は限外濾過２倍濃縮還元レ
ンネツトホエーの通液におけるα―Laとβ―Lg
の溶出曲線を示す図で、第９図は試験例５におい
て、ゴーダチーズホエーの溶出挙動を示す図で、
第１０図は92％脱塩ゴーダチーズホエーの溶出挙
動を示す図で、第１１図は70％脱塩ゴーダチーズ
ホエーの溶出挙動を示す図である。
るα―La：β―Lgの溶出曲線を示す図で、第２
図は試験例２において、タンパク質濃度０〜5.0
％におけるα―Laとβ―Lgの溶出量をみた図で、
第３図はタンパク質濃度０〜5.0％におけるα―
La：β―Lgの溶出曲線を示す図で、第４図は試
験例３において、レンネツトホエー限外濾過透過
液粉０〜５％添加におけるα―Laとβ―Lgの溶
出量をみた図で、第５図はレンネツトホエー限外
濾過透過液粉添加量に対応する灰分含量０〜0.44
％におけるα―La：β―Lgの溶出曲線を示す図
で、第６図は試験例４において、レンネツトホエ
ーの通液におけるα―Laとβ―Lgの溶出曲線を
示す図で、第７図は限外濾過２倍濃縮レンネツト
ホエーの通液におけるα―Laとβ―Lgの溶出曲
線を示す図で、第８図は限外濾過２倍濃縮還元レ
ンネツトホエーの通液におけるα―Laとβ―Lg
の溶出曲線を示す図で、第９図は試験例５におい
て、ゴーダチーズホエーの溶出挙動を示す図で、
第１０図は92％脱塩ゴーダチーズホエーの溶出挙
動を示す図で、第１１図は70％脱塩ゴーダチーズ
ホエーの溶出挙動を示す図である。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 牛乳ホエーをPH4.3〜4.6、脱塩率60〜90％、
タンパク質濃度0.5〜1.5％に調整して、カルボキ
シメチルセルロースイオン交換体に接触させるこ
とを特徴とする牛乳ホエー中のβ―ラクトグロブ
リンの除去方法。 ２ 牛乳ホエーが甘性ホエー、酸ホエー、それら
を加工したホエー粉、ホエータンパク質濃縮物か
ら選ばれた１種以上である特許請求の範囲第１項
記載の牛乳ホエー中のβ―ラクトグロブリンの除
去方法。 ３ カルボキシメチルセルロースにβ―ラクトグ
ロブリンが吸着され、吸着されたβ―ラクトグロ
ブリンはアルカリ液で溶出される特許請求の範囲
第１項記載の牛乳ホエー中のβ―ラクトグロブリ
ンの除去方法。
Priority Applications (6)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61181960A JPS6339545A (ja) | 1986-08-04 | 1986-08-04 | 牛乳ホエ−中のβ−ラクトグロブリンの除去方法 |
| US07/134,147 US4834994A (en) | 1986-08-04 | 1987-12-17 | Method for removing β-lactoglobulin from bovine milk whey |
| DK671587A DK671587A (da) | 1986-08-04 | 1987-12-18 | Fremgangsmaade til fjernelse af beta-lactoglobulin fra valle fra bovinmaelk |
| EP87119133A EP0321605B1 (en) | 1986-08-04 | 1987-12-23 | Method for removing beta-lactoglobulin from bovine milk whey |
| DE8787119133T DE3771880D1 (de) | 1986-08-04 | 1987-12-23 | Verfahren zur entfernung von beta-laktoglobulin aus rindermilchmolke. |
| NZ223365A NZ223365A (en) | 1986-08-04 | 1988-01-29 | Removal of beta-lactoglobulin from whey |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61181960A JPS6339545A (ja) | 1986-08-04 | 1986-08-04 | 牛乳ホエ−中のβ−ラクトグロブリンの除去方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6339545A JPS6339545A (ja) | 1988-02-20 |
| JPH0131865B2 true JPH0131865B2 (ja) | 1989-06-28 |
Family
ID=16109876
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
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