DE60022111T2

DE60022111T2 - Waschmittelzusammensetzung

Info

Publication number: DE60022111T2
Application number: DE60022111T
Authority: DE
Inventors: Shitsuw Wakayama-shi Shikata; Masafumi Wakayama-shi Nomura; Toshihiro Wakayama-shi Oki; Hitoshi Wakayama-shi TANIMOTO; Tsutomu Wakayama-shi Tokumoto; Nobuyuki Wakayama-shi Ogura
Original assignee: Kao Corp
Current assignee: Kao Corp
Priority date: 1999-03-17
Filing date: 2000-03-16
Publication date: 2006-06-22
Anticipated expiration: 2020-03-17
Also published as: DE60022111D1; CN1214099C; US20010000509A1; EP1036840A2; EP1036840A3; US6372704B2; US6197740B1; ES2243163T3; EP1036840B1; CN1267716A

Description

TECHNISCHES GEBIET:
Die Erfindung betrifft eine Detergenszusammensetzung.
STAND DER TECHNIK:
Die Einarbeitung eines Enzyms in eine Detergenszusammensetzung ist bekannt, und z.B. offenbart JP-T-1-501486 eine Detergenszusammensetzung unter Verwendung von zwei oder mehreren spezifischen Arten von Proteasen. Da sich jedoch die enzymatische Aktivität unter den Waschbedingungen bei einer niedrigeren Temperatur verringert, kann eine zufriedenstellende Waschkraft nicht erhalten werden, und dieses Problem ist besonders bemerkenswert bei proteinbezogenem Schmutz von verschmutzten Socken, Kragen usw. Obwohl JP-A-62-068898 eine Detergenszusammensetzung offenbart, in der ein Enzym durch ein Sulfit stabilisiert wird, löst diese Zusammensetzung die zwei Probleme der Enzymdeaktivierung und Waschleistung bei einer niedrigen Temperatur auch nicht zufriedenstellend.
OFFENBARUNG DER ERFINDUNG:
Es ist das erfindungsgemässe Ziel, eine Detergenszusammensetzung bereitzustellen, die fast keine Enzymdeaktivierung zeigt, die hervorragend ist bezüglich der Waschkraft unter Waschbedingungen bei einer niedrigen Temperatur, und die insbesondere gegenüber proteinbezogenem Schmutz von verschmutzten Socken usw. wirksam ist.
Die Erfindung stellt eine Detergenszusammensetzung bereit, umfassend:

(a) 15 bis 40 Gew.% eines anionischen Tensids,
(b) 0,5 bis 5 Gew.% eines Chlorfängers
(c) eine Protease, deren α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 10°C nicht weniger als 0,09 × 10^–3 μg/mPU·min beträgt, und
(d) eine Protease, deren α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 10°C weniger als 0,09 × 10^–3 μg/mPU·min beträgt,
wobei (c) + (d) = 0,01 bis 0,5 Gew.% (als pulveriges Enzymprodukt) , (c)/(d) = 1/5 bis 5/1 und [(c) + (d)]/(b) = 1/100 bis 1/2 (Gewichtsverhältnis als pulveriges Enzymprodukt), und
einen Polyoxyalkylenalkyl- oder -alkenylether, dessen HLB-Wert (Griffin-Methode) 11,5 bis 17 beträgt.

Der Ausdruck "Enzympulver" bedeutet hier das durch Lyophilisieren des durch Ultrafiltration konzentrierten Überstands der Fermentationsnährlösung gepulverte Enzymprodukt.
ERFINDUNGSGEMÄSSE AUSFÜHRUNGSFORM:
Erfindungsgemäss ist ein anionisches Tensid als Komponente (a) enthalten. Beispiele für das anionische Tensid umfassen ein Alkylbenzolsulfonat, ein Alkylsulfat, ein Alkylethersulfat, ein Olefinsulfonat, ein Alkansulfonat, ein Fettsäuresalz, ein Alkyl- oder Alkenylethercarboxylat und ein α-Sulfofettsäuresalz oder einen Ester hiervon. Von diesen werden ein Alkylbenzolsulfonat, dessen Alkylgruppe 10 bis 20 Kohlenstoffatome aufweist, ein Alkylsulfat mit 8 bis 18 (vorzugsweise 10 bis 14) Kohlenstoffatomen, ein Alkylethersulfat mit 8 bis 18 (vorzugsweise 10 bis 14) Kohlenstoffatomen und ein Fettsäuresalz, das sich von Palmöl oder Talg ableitet und 8 bis 18 (vorzugsweise 10 bis 18) Kohlenstoffatome aufweist, bevorzugt. Die durchschnittliche molare Anzahl von hinzugefügtem Ethylenoxid in dem Alkylethersulfat beträgt vorzugsweise 1 bis 20, bevorzugter 1 bis 10 und insbesondere bevorzugt 1 bis 5. Als Salz wird ein Salz eines Alkalimetalls, wie z.B. Natrium und Kalium, bevorzugt. Die eingearbeitete Menge der Komponente (a) beträgt 15 bis 40 Gew.%, vorzugsweise 20 bis 40 Gew.%, in der Zusammensetzung im Hinblick auf die Waschkraft und die Schäumungseigenschaften.
Erfindungsgemäss ist als Komponente (b) ein Chlorfänger enthalten, um zu verhindern, dass das Enzym durch in dem Wasser vorkommendes Chlor desaktiviert wird. Spezielle Beispiele des Fängers umfassen ein Amin, wie z.B. ein primäres Amin, ein sekundäres Amin und ein Alkanolamin; ein anorganisches Peroxid, wie z.B. Wasserstoffperoxid, Natriumpercarbonat und Natriumperborat; ein Reduktionsmittel, wie z.B. ein Sulfit. Von diesen wird ein Sulfit im Hinblick auf die Stabilität der Zusammensetzung und die enzymstabilisierende Wirkung in einem Waschbad bevorzugt. Im Hinblick auf die Stabilität des Enzyms wird die Komponente (b) in einer Menge von 0,5 bis 5 Gew.%, vorzugsweise 0,5 bis 2 Gew.%, in die Zusammensetzung eingearbeitet.
Eine Protease, deren α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 10°C nicht weniger als 0,09 × 10^–3 μg/mPU·min, bevorzugter nicht weniger als 0,01 × 10^–3 μg/mPU·min und weiterhin bevorzugt nicht weniger als 0,13 × 10^–3 μg/mPU·min beträgt und deren α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 30°C vorzugsweise nicht weniger als 0,40 × 10^–3 μg/mPU, bevorzugter nicht weniger als 0,44 × 10^–3 μg/mPU und insbesondere bevorzugt nicht weniger als 0,47 × 10^–3 μg/mPU beträgt, wird erfindungsgemäss als Komponente (c) verwendet.
Zudem wird als eine Protease, deren α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 10°C weniger als 0,09 × 10^–3 μg/mPU, und vorzugsweise weniger als 0,07 × 10^–3 μg/mPU beträgt, und deren α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 30°C vorzugsweise weniger als 0,40 × 10^–3 μg/mPU, bevorzugter weniger als 0,35 × 10^–3 μg/mPU, weiterhin bevorzugt weniger als 0,30 × 10^–3 μg/mPU, und insbesondere bevorzugt weniger als 0,20 × 10^–3 μg/mPU beträgt, als Komponente (d) verwendet.
Hierbei wird die α-Keratin-hydrolysierende Aktivität ausgedrückt als lösliche Materialien (berechnet auf Basis von Tyrosin), die sich aus α-Keratin über 1 Minute durch die Kasein-hydrolysierende Aktivität von 1 mPU bilden, wie nachstehend in (ii) gezeigt. Das heisst, die α-Keratin-hydrolysierende Aktivität wird gemessen gemäss den folgenden Verfahren (i) bis (iii).
(i) Herstellung von α-Keratin:
Ein Teil der Haut einer menschlichen Hacke (Hornhautschicht) wurde mit einem chirurgischen Messer abgeschnitten und nach dem Schneiden in Stücke mit einer Schere mit destilliertem Wasser gewaschen. 1 g dieser Hornhaut wurde mit 20 bis 50 ml eines 50 mM Tris-HCl-Puffers (pH 8,0), enthaltend 8 M Harnstoff und 25 mM β-Mercaptoethanol, suspendiert und über Nacht gerührt. Die gequollene Hornhaut wurde ausreichend mit einem Teflon-Homogenizer^TM gemahlen und bei 30.000 G 30 Minuten lang zentrifugiert. Die durch die Zentrifugaltrennung erhaltene, überstehende Flüssigkeit wurde durch ein Filterpapier filtriert (Nr. 2 von Whatman International Ltd.). Das Filtrat wurde zu einem 50 mM Tris-HCl-Puffer (pH 8,0) dialysiert und dann bei 100.000 G 2 Stunden lang zentrifugiert. Das erhaltene Präzipitat wurde in einen 50 mM Tris-HCl-Puffer (pH 8,0), enthaltend 8 M Harnstoff und 25 mM β-Mercaptoethanol, gelöst. Die so erhaltene Lösung wurde wiederum zu 50 mM Tris-HCl-Puffer (pH 8,0) dialysiert und dann bei 100.000 G 2 Stunden lang zentrifugiert. Nach Entfernung der überstehenden Flüssigkeit wurde das Präzipitat in einem 50 mM Tris-HCl-Puffer (pH 8,0), enthaltend 8 M Harnstoff und 25 mM β-Mercaptoethanol, gelöst. Die so erhaltene Lösung wurde zu destilliertem Wasser dialysiert und nach dem Lyophilisieren pulverisiert, um ein Pulver herzustellen. Das Pulverprodukt wurde als α-Keratin verwendet.
(ii) Messung der Kasein-hydrolysierenden Aktivität:
1 ml eines 50 mM Borsäurepuffers (pH 10,5), enthaltend 1 (G/V) Kasein (Hammarsten, geliefert von Merk) wurde bei 30°C 5 Minuten lang stehen gelassen, und dann wurde 0,1 ml einer Enzymlösung hinzugefügt und bei 30°C 15 Minuten lang inkubiert. Anschliessend wurden 2 ml einer TCA-Lösung (0,11 M Trichloressigsäure, 0,22 M Natriumacetat und 0,33 M Essigsäure) hierzu hinzugefügt. Nach 10-minütigem Stehenlassen der resultierenden Lösung bei Raumtemperatur wurde das säuredenaturierte Protein durch Filtration entfernt und die in dem Filtrat enthaltenen säurelöslichen Peptide wurden durch das Lowry-Verfahren quantifiziert. Das heisst, 2,5 ml einer alkalischen Kupferlösung (eine 1:1:100 (V/V)-Mischung von einer 1 %-igen (G/V) wässrigen Kaliumnatriumtartratlösung, einer 1 %-igen (G/V) wässrigen Kupfersulfatlösung und eine Lösung, die durch Lösen von Natriumcarbonat in einer 0,1 M wässrigen Natriumhydroxidlösung (Natriumcarbonatkonzentration: 2 (G/V) hergestellt wurde) wurde zu 0,5 ml des Filtrats hinzugefügt. Nach 10-minütigem Stehenlassen der resultierenden Lösung bei 30°C wurden weiterhin 0,25 ml eines verdünnten Phenolreagenzes (erhalten durch zweifache Verdünnung des Folin-Ciocalteu-Phenolreagenzes mit destilliertem Wasser) hinzugefügt. Nach 30-minütigem Stehenlassen der resultierenden Lösung bei 30°C wurde dann die Absorption bei 660 nm gemessen. In der Zwischenzeit wurde das Ergebnis, erhalten durch Zugabe der Enzymlösung nach Zugabe der TCA-Lösung und 10-minütigem Stehenlassen bei Raumtemperatur, als Referenz bestimmt. Die 100 PU Enzym wurden als die Enzymmenge definiert, die säurelösliche Peptide herstellten, die 1 μmol L-Tyrosin pro Minute äquivalent sind.
(iii) Messung der α-Keratin-hydrolysierenden Aktivität:
2 mg α-Keratin und 0,9 ml eines 50 mM Borsäurepuffers (pH 10,5) wurden in ein Teströhrchen eingebracht, und die resultierende Mischung wurde 10 Minuten lang bei 10°C oder 30°C gehalten. Dann wurden 0,1 ml einer Proteaselösung hierzu zugefügt und gemischt, so dass die in (ii) oben erwähnte Kasein-hydrolysierende Aktivität 10⁵ mPU betrug. Nach 30-minütigem Inkubieren zur Berechnung der α-Keratin-hydrolysierenden Aktivität bei 10°C oder 10-minütigem Inkubieren zur Berechnung der α-Keratin-hydrolysierenden Aktivität bei 30°C wurde die Reaktionsmischung filtriert. Die in dem Filtrat enthaltenen solubilisierten Peptide wurden durch das Lowry-Verfahren quantifiziert, und die α-Keratin-hydrolysierende Aktivität wurde gemessen.
Beispiele der Protease als Komponente (c) umfassen eine Protease, die produziert wird von einem Mikroorganismus, der im National Institute of Bioscience and Human-Technology, Agency of Industrial Science and Technology, als Bacillus sp. KSM-KP 43 (FERM BP-6532), Bacillus sp. KSM-KP 1790 (FERM BP-6533), Bacillus sp. KSM-KP 9860 (FERM BP-6534) (Datum der ursprünglichen Hinterlegung: 18. September 1996) hinterlegt wurde, oder eine Mutante hiervon, wie auch eine Protease, die von einem Transformanten mit einem Gen, das diese Enzyme codiert, hergestellt wird. Insbesondere sind Bacillus sp. KSM-KP 43 und eine Mutante hiervon hervorragend.
Beispiele der Protease als Komponente (d) umfassen Alcalase^®, Savinase^®, Durazym^® und Everlase^® (alle geliefert von Novo Nordisk A/S), Purafect^® und Maxapem^® (alle geliefert von Genencor International) und KAP (geliefert von Kao Corp.). Insbesondere sind KAP 4.3 G und KAP 11.1 G hervorragend.
Erfindungsgemäss beträgt im Hinblick auf die Waschkraft bei einer niedrigen Temperatur die Summe der Komponenten (c) und (d) 0,01 bis 0,5 Gew.%, vorzugsweise 0,02 bis 0,3 Gew.%, als pulveriges Enzymprodukt. Weiterhin beträgt das Gewichtsverhältnis als pulveriges Enzymprodukt der beiden Komponenten, mit anderen Worten (c)/(d) im Hinblick auf die Waschkraft gegenüber Schmutz, der sich von Hornhaut (Keratin) oder Talg ableitet, 1/5 bis 5/1, vorzugsweise 1/5 bis 2/1 und bevorzugter 1/4 bis 2/1. Weiterhin beträgt im Hinblick auf die Enzymstabilität in dem Waschbad [(c) + (d)]/(b) = 1/100 bis 1/2 und vorzugsweise 1/80 bis 1/3 (Gewichtsverhältnis als pulveriges Enzymprodukt).
Die erfindungsgemässe Zusammensetzung enthält weiterhin einen Polyoxyalkylenalkyl- oder -alkenylether, dessen HLB-Wert (Griffin-Methode) 11,5 bis 17, vorzugsweise 12 bis 16, im Hinblick auf die Enzymstabilität in dem Waschbad beträgt. Hier weist die Alkylgruppe oder die Alkenylgruppe vorzugsweise 10 bis 18, insbesondere 10 bis 16 Kohlenstoffatome auf. Die Oxyalkylengruppe ist vorzugsweise eine Oxyethylengruppe. Die eingearbeitete Menge der Verbindung beträgt 0 bis 15 Gew.% und vorzugsweise 0,5 bis 10 Gew.% in der Zusammensetzung.
Weiterhin kann ein Percarbonat in die erfindungsgemässe Zusammensetzung eingearbeitet werden, um eine Bleichwirkung zu erzielen. Obwohl Beispiele des Percarbonats als Salz ein Salz eines Alkalimetalls, wie z.B. Natrium und Kalium, ein Ammoniumsalz und ein Alkanolaminsalz umfassen, ist ein Natriumsalz bevorzugt. Weiterhin ist es im Hinblick auf die Stabilität des Percarbonats bevorzugt, dass das Percarbonat mit einer oder mehreren Verbindungen, ausgewählt aus z.B. Paraffin, einem (Per)borat, einem Ethylenoxid-Addukt eines Alkohols, Polyethylenglykol und einer Verbindung auf Kieselsäurebasis beschichtet ist. Zudem kann ein Bleichaktivator, dargestellt durch die folgende Formel (I) oder (II), in die erfindungsgemässe Zusammensetzung eingearbeitet werden, um die Bleichwirkung weiter zu fördern. R-COO-Ph-SO₃M (I) R-COO-Ph-COOM (II) (In den Formeln ist R eine Alkyl- oder Alkenylgruppe mit 5 bis 13 Kohlenstoffatomen, Ph ist eine Phenylgruppe und M wird ausgewählt aus einem Wasserstoffatom, einem Alkalimetall, einem Erdalkalimetall und Ammonium.) Insbesondere wird ein durch die folgende Formel (I) dargestellter Bleichaktivator bevorzugt, in dem R eine Alkylgruppe mit 11 bis 13 Kohlenstoffatomen ist und M ein Alkalimetall, wie z.B. Natrium, ist.
Im Hinblick auf die Bleichwirkung enthält die erfindungsgemässe Zusammensetzung vorzugsweise 0,1 bis 10 Gew.%, insbesondere 0,5 bis 5 Gew.%, eines Percarbonats und 0,1 bis 5 Gew.%, insbesondere 0,5 bis 3 Gew.%, eines Bleichaktivators.
Erfindungsgemäss kann die Waschkraft weiter verbessert werden durch die Verwendung einer alkalischen Cellulase, die von einem alkalophilen Mikroorganismus, z.B. Bacillus sp. KSM-635 (FERM BP-1485), produziert wird, oder einer Mutante hiervon. Diese alkalische Cellulase weist einen optimalen pH-Wert von 7 oder mehr auf, wenn Carboxymethylcellulose als Substrat verwendet wird, oder weist eine relative Aktivität von 50 % oder mehr bei einem pH-Wert von 8 oder mehr in bezug auf die optimale Bedingung auf. Ein spezielles Beispiel der alkalischen Cellulase ist KAC 500 (eingetragene Marke), die von Kao Corp. geliefert wird und die ein Enzymgranulationsprodukt ist. Die erfindungsgemässe Zusammensetzung enthält vorzugsweise diese alkalische Cellulase in einer Menge von 0,001 bis 5 Gew.%, insbesondere 0,1 bis 3 Gew.%, als das Enzymgranulationsprodukt, enthaltend 0,1 bis 50 Gew.% des pulvrigen Enzymprodukts.
Erfindungsgemäss kann neben dem oben erwähnten anionischen Tensid und den nicht-ionischen Tensiden ein amphoteres Tensid, wie z.B. ein Aminoxid, ein Sulfobetain und ein Carbobetain, oder ein kationisches Tensid, wie z.B. ein quaternäres Ammoniumsalz, eingearbeitet werden, sofern erforderlich.
Die erfindungsgemässe Zusammensetzung kann ein kristallines Aluminosilicat, wie z.B. Zeolith A, X und P enthalten, um die Waschkraft zu erhöhen. Insbesondere wird Zeolith A bevorzugt. Der durchschnittliche Durchmesser der Primärpartikel beträgt vorzugsweise 0,1 bis 10 μm und insbesondere bevorzugt 0,1 bis 5 μm. Die eingearbeitete Menge beträgt vorzugsweise 5 bis 40 Gew.%, bevorzugter 10 bis 40 Gew.%, in der Zusammensetzung.
Die erfindungsgemässe Detergenszusammensetzung kann z.B. 0,01 bis 10 Gew.% eines Enzyms, wie z.B. eine Lipase und Amylase, 1 bis 50 Gew.% eines alkalischen Mittels und/oder eines anorganischen Elektrolyten, wie z.B. einem Silicat, einem Carbonat und einem Sulfat, und 0,01 bis 10 Gew. eines Antiwiederabscheidungsmittels, wie z.B. Polyethylenglykol, Polyvinylalkohol, Polyvinylpyrrolidon und CMC, enthalten.
BEISPIELE
Die in Tabelle 1 gezeigten Detergenszusammensetzungen wurden hergestellt, und die folgenden Bewertungen wurden durchgeführt.
Bewertung der Waschkraft:
(1) Waschkraft von mit Schmutz verschmutzten Kragen:
5 Baumwollhemden, die von Männern in den Dreissigern 3 Tage lang getragen worden waren und deren Kragenflächen ähnlich mit Schmutz verschmutzt waren, wurden ausgewählt und den Experimenten unterzogen. Die 5 oben erwähnten Hemden wurden bei Temperaturen von 10°C und 30°C in Wasser gemäss einem Standardprogramm einer Waschmaschine (Waschmaschinenmodell NA-F60E, geliefert von National) unter Verwendung von 20 g der in Tabelle 1 gezeigten Zusammensetzung gewaschen. Nach Entwässern und Lufttrocknen wurde die Waschkraft der Kragenfläche durch eine 10-köpfige trainierte Jury gemäss den folgenden Kriterien bewertet und die Durchschnittswerte wurden bestimmt.

1: der Schmutz war zu einem zufriedenstellenden Mass entfernt
2: verbliebener Schmutz, aber der Verschmutzungsgrad war nicht signifikant
3: verbliebener Schmutz und der Verschmutzungsgrad war bemerkenswert
4: ein ziemlich grosser Anteil des Schutzes verblieb

(2) Waschkraft von mit Schmutz verschmutzten Socken:
Weisse Socken (geliefert von Gunze Co., Ltd., Support & Clean, aus Baumwolle-Acryl-Polyester-Polyurethan) wurden von 5- und 6-jährigen Jungen 1 Tag lang getragen. 5 Socken, die ähnlich verschmutzt waren, wurden ausgewählt und den Experimenten unterworfen. Die Socken wurden gewaschen und in der gleichen Weise bewertet wie in den Experimenten bezüglich der oben erwähnten Waschkraft gegenüber verschmutzten Krägen.
Stabilität der Protease in dem Waschbad:
0,667 g der Zusammensetzung von Tabelle 1 und 1 l Leitungswasser bei 20°C (die Chlorkonzentration in dem Leitungswasser wurde auf 0,8 ppm durch Titration mit N/100 Natriumpermanganat bestimmt) wurden in ein 1 l-Becherglas (mit einer Höhe von 150 mm und einem Innendurchmesser von 100 mm) eingebracht und mit einem Magnetrührer (mit einer Gesamtlänge von 43 mm und einem Durchmesser von 13 mm) 1 Minute lang in einem konstanten Temperaturbad bei 20°C gerührt (200 U/min). 0,1 ml dieser resultierenden Lösung wurden herausgenommen und der Messung der Kasein-hydrolysierenden Aktivität, wie oben beschrieben, unterworfen. Dann wurde 20 Minuten nach Beginn des Rührens 0,1 ml der Lösung abgenommen und der Messung der Kasein-hydrolysierenden Aktivität unterworfen. Die Stabilität der Protease wurde gemäss der folgenden Formel bestimmt:
Bemerkung:
Die Komponenten in Tabelle 1 sind wie folgt.

A-1:: Natrium-geradkettiges Alkyl (mit 12 bis 14 Kohlenstoffatomen)-Benzolsulfonat
A-2:: Natriumalkylsulfat (EMAL 10 Pulver , geliefert von Kao Corp.)
A-3:: Myristinsäure
B-1:: Natriumsulfit
C-1:: Die von Bacillus sp. KSM-KP 43 produzierte Protease (α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 10°C: 0,14 × 10^–3 μg/mPU·min und α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 30°C: 0,49 × 10^–3 μg/mPU·min) wurde gemäss JP-A-62-257990 granuliert. Der Enzymgehalt in dem Enzymgranulationsprodukt betrug 20 Gew.% als pulveriges Enzymprodukt.
D-1:: KAP 4.3 G (geliefert von Kao Corp., α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 10°C: 0,05 × 10^–3 μg/mPU·min und α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 30°C: 0,11 × 10^–3 μg/mPU·min, Enzymgehalt: 10 Gew.% als pulveriges Enzymprodukt).
E-1:: Polyoxyethylenlaurylether (durchschnittliche molare Anzahl von zugefügtem Ethylenoxid: 10, HLB-Wert nach der Griffin-Methode: 14,6)
F-1:: beschichtetes Natriumpercarbonat (Natriumpercarbonat, beschichtet mit Natriummetaborat-Tetrahydrat in einer Menge von 5 % in bezug auf das Natriumpercarbonat gemäss Beispiel 1 von JP-A-59-196399)
G-1:: Natriumlauroyloxybenzolsulfonat
H-1:: KAC 500 (alkalische Cellulase, geliefert von Kao Corp., Enzymgehalt: 10 Gew.% als pulveriges Enzymprodukt)
I-1:: Acrylsäure-Maleinsäure-Copolymer (Sokalan cp-5, geliefert von BASF)
J-1:: Zeolith A (durchschnittlicher Durchmesser der Primärpartikel: 0,3 μm)
K-1:: Fluoreszenzaufheller (PHOTINE OBUS-3B, geliefert von Hickson & Welch Ltd.)

In Tabelle 1 sind die eingearbeiteten Mengen an C-1, D-1 und H-1 Mengen als jeweilige Enzymgranulationsprodukte.

Claims

Detergenszusammensetzung, umfassend: (a) 15 bis 40 Gew.% eines anionischen Tensids, (b) 0,5 bis 5 Gew.% eines Chlorfängers (c) eine Protease, deren α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 10°C nicht weniger als 0,09 × 10^–3 μg/mPU·min beträgt, und (d) eine Protease, deren α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 10°C weniger als 0,09 × 10^–3 μg/mPU·min beträgt, wobei (c) + (d) = 0,01 bis 0,5 Gew.% (als pulveriges Enzymprodukt), (c)/(d) = 1/5 bis 5/1 und [(c) + (d)]/(b) = 1/100 bis 1/2 (Gewichtsverhältnis als pulveriges Enzymprodukt), und einen Polyoxyalkylenalkyl- oder -alkenylether, dessen HLB-Wert (Griffin-Methode) 11,5 bis 17 beträgt.
Detergenszusammensetzung nach Anspruch 1, wobei der Chlorfänger (b) ein Sulfit ist.
Detergenszusammensetzung nach einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei die Protease, deren α-Keratin-hydrolysierende Aktivität bei 10°C nicht weniger als 0,01 × 10^–3 μg/mPU·min beträgt, von einem der folgenden Mikroorganismen hergestellt wird: (I) Bacillus sp. KSM-KP 43, (II) Bacillus sp. KSM-KP 1790, (III) Bacillus sp. 9860 (IV) einer Mutante von Bacillus sp. KSM-KP 43, Bacillus sp. KSM-KP 1790 oder Bacillus sp. KSM-KP 9860 oder (V) einem Transformanten, enthaltend ein Gen von Bacillus sp. KSM-KP 43, Bacillus sp. KSM-KP 1790 oder Bacillus sp. KSM-KP 9860, das diese Protease codiert.