JP2000169897A - 液体洗浄剤組成物 - Google Patents
液体洗浄剤組成物Info
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Abstract
を提供する。 【解決手段】 (a)N,N−ビス(カルボキシメチ
ル)セリン塩、N,N−ビス(カルボキシメチル)グル
タミン酸塩、N,N−ビス(カルボキシメチル)アスパ
ラギン酸塩等の特定の含窒素化合物と(b)澱粉分解酵
素、蛋白質分解酵素、セルロース分解酵素及び脂質分解
酵素から選ばれる一種以上の酵素を、それぞれ特定比率
で含有し、組成物中の全陽イオンに対するアルカリ土類
金属イオンのモル比が0.01〜0.9 である液体洗浄剤組成
物。
Description
に関する。
剤は一般に粉末洗剤に比べて水への溶解性に優れ、汚れ
た部分に直接塗布できるという利点を有するが、酵素配
合液体洗浄剤の場合、酵素の失活や保存安定性の改善と
いう問題がある。
トリウム等の還元剤を配合することによる酵素の酸化防
止が知られているが、その効果は十分ではない。
存安定性に改善された液体洗浄剤組成物を提供すること
である。
般式(I)で表される化合物0.2 〜5重量%並びに
(b)澱粉分解酵素0.1 〜10万ユニット/g、蛋白質分
解酵素0.1 〜10万APU /g、セルロース分解酵素0.1 〜
10万ユニット/g及び脂質分解酵素0.1 〜10万LU/gか
ら選ばれる一種以上の酵素を含有する液体洗浄剤組成物
であって、組成物中の全陽イオンに対するアルカリ土類
金属イオンのモル比が0.01〜0.9 である液体洗浄剤組成
物を提供する。
数1〜3のアルキル基である。n は0〜2、A は水素原
子、水酸基又はCOOMである。ただし、R とA は同時に水
酸基とはならない。M は、水素原子、アルカリ金属、ア
ルカリ土類金属、アンモニウム又は塩基性アミノ基を示
し、複数個のM は同一でも異なっていても良い。〕
(I)で表されるものであり、具体的には下記一般式
(I−a)で表されるN,N−ビス(カルボキシメチ
ル)セリン塩、下記一般式(I−b)で表されるN,N
−ビス(カルボキシメチル)グルタミン酸塩及び下記一
般式(I−c)で表されるN,N−ビス(カルボキシメ
チル)アスパラギン酸塩が挙げられる。特に性能面で
(I−a)、(I−b)、中でも(I−b)が好まし
い。
組成物中に0.2 〜5重量%、好ましくは0.5 〜3重量%
である。
素0.1 〜10万ユニット/g、好ましくは10〜1000ユニッ
ト/g、蛋白質分解酵素0.1 〜10万APU /g、好ましく
は1〜300APU/g、セルロース分解酵素0.1 〜10万ユニ
ット/g、好ましくは0.5 〜10000 ユニット/g、脂質
分解酵素0.1 〜10万LU/g、好ましくは0.1 〜500 LU/
gである。本発明の(b)成分としては、アミラーゼ、
プロテアーゼ、セルラーゼ、リパーゼ、プルラナーゼ、
イソプルラナーゼ、イソアミラーゼから選ばれる1種以
上が挙げられる。特にアミラーゼとプロテアーゼが好ま
しい。以下これらについて説明する。
ーゼ、イソアミラーゼ、プルラナーゼ、イソプルラナー
ゼ等を用いることができる。α−アミラーゼ及びβ−ア
ミラーゼが好適に用いられる。好適なα−アミラーゼと
しては、Bacillus licheniformisやBacillus subtilis
から得られた酵素であり、“ターマミル”(登録商標、
ノボ・インダストリー社)、“マキサミル”(ギスト
社)等が挙げられる。また、β−アミラーゼとしては、
Bacillus sp.等の細菌や、ダイズ、麦芽等から得られた
酵素が使用でき、市販品としては“アマノ”(登録商
標、天野製薬(株))、“マルチトーム”(登録商標、
ナガセ生化学工業)等が挙げられる。特に本発明ではア
ルカリ性において至適pHを有するアルカリα−アミラー
ゼが好ましく、例えば前述の“ターマミル”が挙げられ
る。
ターゼ”(登録商標、天野製薬(株))、“プロモザイ
ム200L”(登録商標、ノボ・インダストリー社)、イソ
アミラーゼとしては、“イソアミラーゼ”(生化学工業
(株))等の市販品を用いることもできる。また、本発
明ではアルカリ性、特にpH8〜11において最適作用をす
るアルカリプルラナーゼが好ましく、例えばBacillus s
p. KSM-AP1876(微工研菌寄第10887 号)等が挙げられ
る。
ラナーゼ及びイソアミラーゼから選ばれる酵素(A) と、
α−アミラーゼ及びβ−アミラーゼから選ばれる酵素
(B) とを併用してもよい。また、本発明の洗浄剤組成物
を使用して洗浄する際には、洗浄液中の(A) と(B) の酵
素をあわせた酵素活性が、DNS 法による活性値で10ユニ
ット/g以上、好ましくは 100ユニット/g以上に配合
するのがよい。DNS 法による酵素活性の測定方法は、特
開平8-120294号公報第12欄第30行〜第14欄第2行(段落
番号0057)記載の測定方法に従う。
が9以上、好ましくは10以上のアルカリプロテアーゼが
好ましい。ここで、至適pHとは、尿素変性ヘモグロビン
を基質としてpHを変動させた条件下で酵素活性を測定し
た際に、相対活性が90%以上の活性を示す領域を意味す
る。また、酵素活性の測定は、アンソン−ヘモグロビン
法(Anson.M.L.J.Gen.Physiol.,Vol22,p79(1983))の改
良法によって行われる。すなわち、本発明において、1
APU とは、1mmol のチロシンがフェノール試薬により呈
色するのと同じ呈色度のトリクロロ酢酸可溶分量を1分
間に与えるアルカリプロテアーゼの量のことを示す。
の等電点を有するもの、特にpH10以上の等電点を有する
ものが好ましい。ここで、等電点とは、等電点電気泳動
法(蛋白質・酵素の基礎実験法,堀尾武一,山下仁平,
南江堂,1981)により測定したpH値を意味する。
開平5-25492 号公報に記載されているBacillus sp.KSM-
K16 (微工研条寄第3376号)由来のアルカリプロテアー
ゼK-16及びBacillus sp.KSM-K14 (微工研条寄第3670
号)由来のアルカリプロテアーゼK-14等が挙げられる。
の配合バランスの点で、好ましくは組成物中の酵素活性
が1〜300APU/gとなる量配合される。
メチルセルロース(CMC) を基質としたときに、至適pHが
7以上であるか、或いはpH8以上で相対活性が至適条件
に対して50%以上の活性を有するアルカリ活性のセルラ
ーゼが好ましい。例えば、特開昭63-264699号公報記載
のセルラーゼが好ましく、生産菌株として、例えばBaci
llus sp. KSM-635株(FERM BP-1485)、同KSM-527(FERM
BP-1570) 、同KSM-KSM-522(FERM BP-1512) 、同KSM-58
0(FERM BP-1511) 、同KSM-534(FERM BP-1508) 、同KSM-
539(FERM BP-1509) 、同KSM-577(FERM BP-1510) 、同KS
M-588(FERM BP-1513) 、同KSM-597(FERM BP-1514) 等の
Bacillus sp.から得られるセルラーゼが好ましい。
たりのCMC 分解活性が0.5 〜10000U/g、好ましくは
1〜500 U/gとなるように調製された粒状物を溶解さ
せて用いることが好ましい。CMC 分解活性の測定方法
は、特開平6-292575号公報第6欄第29〜40行(段落番号
0020)記載の測定方法に従う。
アルカリ性、特にpH8〜11において最適作用をするアル
カリリパーゼが好ましい。アルカリリパーゼとしてはHu
micola由来リパーゼのLipolase 100T (登録商標、ノボ
インダストリー社)、Pseudomonas 由来リパーゼのLIPO
MAX (登録商標、ギスト社)、及びLUMAFAST2000G (登
録商標、ジェンコア社)等が挙げられる。本発明では特
にHumicola由来リパーゼのLipolase100T (登録商標、
ノボインダストリー社)が好ましい。
は、好ましくは1g当り 0.1〜500 LUである。脂肪分解
酵素の活性の測定方法は、特開平8-176590号第3欄第4
行〜第34行(段落番号0010〜0014)記載の測定方法に従
う。
全陽イオンに対するアルカリ土類金属イオン(特にカル
シウム、カルシウム)のモル比が0.01〜0.9 、好ましく
は0.05〜0.5 、特に好ましくは0.1 〜0.3 の範囲にあ
る。このモル比が0.9 を超えると皮脂洗浄力が低下し、
また0.01未満では酵素の安定性が低下する。
剤、ビルダー等の洗浄成分を配合することができる。
剤、非イオン界面活性剤、両性界面活性剤、陽イオン界
面活性剤等が挙げられる。
の硫酸エステル塩、アルコールのエトキシレート化物の
硫酸エステル塩、アルキルベンゼンスルホン酸塩、パラ
フィンスルホン酸塩、α−オレフィンスルホン酸塩、α
−スルホ脂肪酸塩、α−スルホ脂肪酸アルキルエステル
塩又は脂肪酸塩が挙げられる。特に、アルキル鎖の炭素
数が12〜14の直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、炭素
数12〜18のアルキル硫酸塩が好ましく、対イオンとして
は、アルカリ金属類、アルカノールアミン塩が好まし
い。
アルキレンアルキルエーテル、ポリオキシアルキレンア
ルキルフェニルエーテル、ポリオキシアルキレンソルビ
タン脂肪酸エステル、ポリオキシアルキレングリコール
脂肪酸エステル、ポリオキシエチレンポリオキシプロピ
レンブロックポリマー、脂肪酸アルカノールアミド、ア
ルキルポリグリコシド等が好ましい。特に、炭素数10〜
18のアルコールにエチレンオキシドやプロピレンオキシ
ド等のアルキレンオキシドを4〜20モル付加したHLB 値
(グリフィン法で算出)が10.5〜15.0、好ましくは11.0
〜14.5のポリオキシアルキレンアルキルエーテルが好ま
しい。
剤、N-アシルアミノ酸型界面活性剤等が挙げられる。ま
た、少量の陽イオン界面活性剤も併用することができ
る。陽イオン界面活性剤としては第4級アンモニウム塩
等が挙げられる。
面活性剤及び/又は非イオン界面活性剤を主界面活性剤
として配合することが好ましい。界面活性剤の含有量は
組成物中に好ましくは5〜60重量%、高濃度系を考慮す
る場合は10〜60重量%、好ましくは10〜50重量%であ
る。
アルミノ珪酸塩、非晶質アルミノ珪酸塩、結晶性珪酸
塩、非晶質珪酸塩、リン酸塩、ホウ酸塩等の無機ビルダ
ーや、ニトリロ三酢酸塩、エチレンジアミン四酢酸塩、
酒石酸塩、クエン酸塩、アクリル酸(共)重合体(塩)
等の有機ビルダーが挙げられ、これらの塩はナトリウ
ム、カリウム等のアルカリ金属塩等が挙げられる。特に
結晶性アルミノ珪酸塩がカルシウムイオン等の多価金属
イオンの捕捉作用の点で好ましい。ビルダーの含有量
は、洗浄力向上の点で、組成物中に5〜70重量%、より
好ましくは10〜60重量%、特に好ましくは15〜55重量%
である。
洗浄力の点で、好ましくは1/5〜10/1(重量比)、
より好ましくは1/3〜3/1、特に好ましくは1/2
〜3/2である。
中5〜90重量%、好ましくは20〜80重量%含有する。
料用洗剤の分野で公知の漂白剤(過炭酸塩、過ホウ酸
塩、漂白活性化剤等)、再汚染防止剤(カルボキシメチ
ルセルロース等)、柔軟化剤、還元剤(亜硫酸塩等)、
蛍光増白剤、抑泡剤(シリコーン等)、香料等を配合で
きる。
ングして、5mm幅の濾紙をはさんで隙間を開けた50mlの
三進容器に入れ、40℃、80%RHの保存室に2週間保存
し、保存後の組成物中の酵素成分のみを分別し、保存前
の活性に対する百分率で保存後のプロテアーゼ及びアミ
ラーゼの残存活性を求めた。保存前後の酵素活性は、プ
ロテアーゼは上述のアンソン−ヘモグロビンの改良法、
アミラーゼはDNS 法により測定した。その結果を表1に
示す。
ナトリウム塩 ・GDA:N,N−ビス(カルボキシメチル)グルタミ
ン酸四ナトリウム塩 ・ASDA:N,N−ビス(カルボキシメチル)アスパ
ラギン酸四ナトリウム塩 ・アミラーゼ:ターマミル300L(登録商標、ノボ・イン
ダストリー社) ・プロテアーゼ:サビナーゼ16.0(登録商標、ノボノル
ディスク社) ・AE:ポリオキシエチレンドデシルエーテル (HLB =
10.2) ・LAS:直鎖ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム
塩
Claims (4)
- 【請求項1】 (a)下記一般式(I)で表される化合
物0.2 〜5重量%並びに(b)澱粉分解酵素0.1 〜10万
ユニット/g、蛋白質分解酵素0.1 〜10万APU /g、セ
ルロース分解酵素0.1 〜10万ユニット/g及び脂質分解
酵素0.1 〜10万LU/gから選ばれる一種以上の酵素を含
有する液体洗浄剤組成物であって、組成物中の全陽イオ
ンに対するアルカリ土類金属イオンのモル比が0.01〜0.
9 である液体洗浄剤組成物。 【化1】 〔式中、R は、水素原子、水酸基又は炭素数1〜3のア
ルキル基である。n は0〜2、A は水素原子、水酸基又
はCOOMである。ただし、R とA は同時に水酸基とはなら
ない。M は、水素原子、アルカリ金属、アルカリ土類金
属、アンモニウム又は塩基性アミノ基を示し、複数個の
M は同一でも異なっていても良い。〕 - 【請求項2】 (a)成分が、下記一般式(I−a)で
表されるN,N−ビス(カルボキシメチル)セリン塩で
ある請求項1記載の液体洗浄剤組成物。 【化2】 - 【請求項3】 (a)成分が、下記一般式(I−b)で
表されるN,N−ビス(カルボキシメチル)グルタミン
酸塩である請求項1記載の液体洗浄剤組成物。 【化3】 - 【請求項4】 (a)成分が、下記一般式(I−c)で
表されるN,N−ビス(カルボキシメチル)アスパラギ
ン酸塩である請求項1記載の液体洗浄剤組成物。 【化4】
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP10345612A JP2000169897A (ja) | 1998-12-04 | 1998-12-04 | 液体洗浄剤組成物 |
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Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US7803604B2 (en) | 2000-07-28 | 2010-09-28 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Amylolytic enzyme extracted from Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) and washing and cleaning agents containing this novel amylolytic enzyme |
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- 1998-12-04 JP JP10345612A patent/JP2000169897A/ja active Pending
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