JP3429701B2

JP3429701B2 - 洗剤組成物

Info

Publication number: JP3429701B2
Application number: JP10144799A
Authority: JP
Inventors: 昌史野村; 俊宏沖; 資通四方
Original assignee: Kao Corp
Current assignee: Kao Corp
Priority date: 1999-04-08
Filing date: 1999-04-08
Publication date: 2003-07-22
Anticipated expiration: 2019-04-08
Also published as: JP2000290687A

Description

【発明の詳細な説明】

【０００１】

【発明の属する技術分野】本発明は洗剤組成物に関す
る。

【０００２】

【従来の技術】衣料用洗剤や自動食器洗浄機用洗剤に
は、従来より蛋白質汚れを除去する目的で種々のプロテ
アーゼが配合されている。かかるプロテアーゼとしては
アルカリ領域で作用するアルカリプロテアーゼが用いら
れており、その代表的なものとしてはアルカラーゼ、サ
ビナーゼ（何れもノボ・ノルディスク社）、プラフェク
ト（ジェネンコア社）、ブラップ（ヘンケル社）、及び
プロテアーゼＫ（花王）等が挙げられる。しかしなが
ら、家庭洗濯で問題となっている蛋白質、脂質、固体粒
子等の複雑な成分からなる、衿、袖口等の汚れに対して
現在市販されているアルカリプロテアーゼは未だ十分な
活性を有していないという問題があった。

【０００３】

【発明が解決しようとする課題】本発明の課題は、衿、
袖口等の汚れに対する洗浄力に優れた洗剤組成物の提供
である。

【０００４】

【課題を解決するための手段】本発明は、尿素変性ヘモ
グロビン分解活性(APU) のカゼイン分解活性(PU)に対す
る比が 1.3APU/PU以上であるアルカリプロテアーゼを含
有する洗剤組成物を提供する。

【０００５】

【発明の実施の形態】本発明に用いられるアルカリプロ
テアーゼ（以下本発明プロテアーゼという）は、尿素変
性ヘモグロビン分解活性(APU) のカゼイン分解活性(PU)
に対する比が1.3(APU/PU)以上、好ましくは 1.7(APU/P
U)以上のものである。各分解活性の測定は後述の実施例
記載の方法により行われる。

【０００６】本発明プロテアーゼは、例えばバチルス属
（Bacillus sp.）に属するプロテアーゼ生産菌を培養
し、その培養液から採取することにより製造することが
できる。ここで本発明プロテアーゼとしては、例えば工
業技術院生命工学技術研究所にバチルスエスピー（Ba
cillus sp.）KSM-KP43（FERM BP-6532）、バチルスエ
スピー（Bacillus sp.）KSM-KP1790（FERM BP-6533）、
バチルスエスピー（Bacillus sp.）KSM-KP9860（FERM
BP-6534）として寄託された微生物（原寄託日：1996年
９月18日）、及びその変異株、更に当該酵素をコードす
る遺伝子を有する形質転換体から生産されるプロテアー
ゼ等が挙げられる。中でもグラム陽性菌又はカビにより
生産されるズブチリシンが好ましく、特にバチルス属
（Bacillus sp.）由来のズブチリシン及び洗浄性能の改
善されたズブチリシンの突然変異酵素又は酵素変異体が
好ましい。これらの酵素は当該プロテアーゼの生産菌、
及び当該酵素をコードする遺伝子を有する形質転換体を
培養し、その培養物から採取することにより製造でき
る。

【０００７】本発明プロテアーゼは、作用pHがpH４〜13
であり、pH６〜12で最適pH活性値の80％以上を示し、40
℃、30分の処理条件でpH６〜11の範囲で安定であるもの
が好ましい。ここで「安定」という語句は、本明細書記
載の処理条件下で少なくとも50％の活性を維持している
ことを意味する。

【０００８】本発明プロテアーゼは、例えば、特開昭62
-257990 号に従い調製され、粉立ちしていない顆粒とし
て提供される。酵素顆粒は、２種以上のプロテアーゼを
含有しても、また各々のプロテアーゼを含有する顆粒の
混合物であってもよい。

【０００９】本発明の洗剤組成物への本発明プロテアー
ゼの配合量（総蛋白分解活性）は、洗剤組成物１kg当た
り0.1 〜5,000PU 、特に１〜500PU が好ましい。

【００１０】本発明の組成物には、本発明プロテアーゼ
以外に、セルラーゼ、アミラーゼ、プロトペクチナー
ゼ、ペクチナーゼ、リパーゼ、ヘミセルラーゼ、β- グ
リコシダーゼ、ペルオキシダーゼ、グルコースオキシダ
ーゼ、コレステロールオキシダーゼ等を使用することが
できる。これらの酵素は好ましくは組成物中に0.001 〜
５重量％（以下単に％で示す）、より好ましくは0.1 〜
３％配合される。

【００１１】本発明の組成物には、水中に存在する塩素
による酵素の失活を防ぐために、塩素捕捉剤を配合する
のが好ましい。具体的には１級アミン、２級アミン、ア
ルカノールアミン等のアミン類、過酸化水素、過炭酸ナ
トリウム、過硼酸ナトリウムなどの無機過酸化物、亜硫
酸塩等の還元剤等が挙げられるが、中でも、組成物中の
安定性及び洗濯浴中の酵素の安定化効果から亜硫酸塩が
好ましい。塩素捕捉剤は、酵素の安定性の点から組成物
中に0.1 〜５％、特に0.1 〜２％配合される。

【００１２】本発明の洗剤組成物には、公知の洗剤組成
物を配合することができる。洗浄成分としては、WO94／
26881 号の第５頁、右上欄、第14行〜右下欄、第29行記
載のものを使用することができる。界面活性剤は、洗剤
組成物中、0.5 〜60％配合され、特に粉末状洗剤組成物
については10〜45％、液体洗剤組成物については20〜50
％配合することが好ましい。また、本発明洗剤組成物が
漂白洗剤又は自動食器洗浄機用洗剤である場合、界面活
性剤は一般に１〜10％、好ましくは１〜５％配合され
る。二価金属イオン捕捉剤は、好ましくは0.01〜50％、
より好ましくは５〜40％配合される。アルカリ剤及び無
機塩は、好ましくは0.01〜80％、より好ましくは１〜40
％配合される。再汚染防止剤は、好ましくは0.001 〜10
％、より好ましくは１〜５％配合される。蛍光剤は、ビ
フェニル型蛍光剤（チノパールCBS-X 等）やスチルベン
型蛍光剤（例えばDM型蛍光染料）等が挙げられ、好まし
くは0.001 〜２％配合される。

【００１３】

【実施例】参考例１本発明プロテアーゼとその他のプロテアーゼについての
尿素変性ヘモグロビン分解活性(APU) のカゼイン分解活
性(PU)に対する比〔表１中「活性比」とする：(APU/P
U)〕を表１に示す。カゼイン分解活性は次の方法で測定
した。１％(w/v)カゼイン（ハマーステイン：メルク
社）を含む50mmol/Lホウ酸緩衝液(pH10.5)１mlを30℃で
５分間保温した後、0.1ml の酵素溶液と混合し、30℃で
15分間反応を行った。反応停止液（0.11mol/L トリクロ
ロ酢酸−0.22mol/L 酢酸ナトリウム−0.33mol/L 酢酸）
２mlを加え、室温で10分間放置した。次に酸変性タンパ
クを濾過（No.2濾紙：ワットマン社製）し、濾液0.5ml
にアルカリ性銅溶液〔１％(w/v) 酒石酸カリウム・ナト
リウム水溶液：１％(w/v) 硫酸銅水溶液：炭酸ナトリウ
ムの0.1mol/L水酸化ナトリウム水溶液溶解物（炭酸ナト
リウム濃度２％(w/v) ）＝１：１：100(v/v)〕2.5ml を
添加し30℃、10分間保温した。希釈フェノール試薬〔フ
ェノール試薬（関東化学社製）をイオン交換水で２倍に
希釈したもの〕0.25mlを加え、30℃、30分間保温した
後、660nm における吸光度を測定した。上記の酵素反応
系に反応停止液を混合した後、酵素溶液を加えた系をブ
ランクとした。なお、酵素１単位(PU)は、上記の反応条
件において１分間に1mmol のチロシンに相当する酸可溶
性タンパク分解物を遊離する酵素量とした。また、尿素
変性ヘモグロビン分解活性(APU) は特開平5-25492 号公
報、第６欄48行〜第７欄13行記載の方法に従って測定し
た。なお、プロテアーゼのカゼイン分解活性は１×10^-3
PUになるように添加した。

【００１４】

【表１】

【００１５】なお、表１中のアルカリプロテアーゼは以
下の通りである。本発明品：バチルスエスピー（Bacillus sp.）KSM-KP
1790（FERM BP-6533）を培養し、その培養液を精製し、
プロテアーゼ画分のみを採取、濃縮した。作用pHがpH４
〜13、pH６〜12で最適pH活性値の80％以上を示し、40
℃、30分の処理条件でpH６〜11の範囲で安定である。比較品１：プロテアーゼＫ（花王）比較品２：サビナーゼ（ノボ・ノルディスク社（デンマ
ーク））。

【００１６】実施例１ JIS K 3371に準じ、洗浄試験を行った。洗浄系は下記配
合組成から成る洗剤を71.2mg-CaCO₃/L（４゜DH）の水に
20g/30L になるように溶解し、表１のプロテアーゼを0.
03PU/Lとなるように添加した。試験布はワイシャツの衿
部分（３日間着用）とし、一対比較ができるように８×
８cmに裁断した後、酵素添加あるいは酵素無添加の洗浄
系にて、ターゴトメーター（上島製作所製）を使用し、
15℃、100rpmで10分間洗浄を行った。濯ぎ、乾燥後、一
対の衿布（15組）を見比べて汚れ落ちの程度を肉眼で判
定した。判定方法は、汚れがほぼ完全に落ちている場合
を５点、汚れがほとんど落ちていない場合を１点とし、
15枚の衿布の合計評価点を求め、酵素無添加の洗浄系に
よる評価点を100 とした場合の比率を洗浄力指数として
算出した。結果を表２に示す。

【００１７】洗剤の配合組成は、直鎖アルキル(C₁₂〜C
₁₄)ベンゼンスルホン酸ナトリウム23％、ドデシルアル
コール硫酸エステルナトリウム４％、ポリオキシエチレ
ンラウリルエーテル（EO平均付加モル数４）５％、ヤシ
油由来脂肪酸ナトリウム３％、4A型ゼオライト（平均粒
径３μｍ）22％、炭酸ナトリウム（デンス灰）15％、炭
酸カリウム３％、JIS2号珪酸ナトリウム７％、結晶性珪
酸塩（SKS-6 、ヘキストトクヤマ社製、平均粒径15μ
ｍ）４％、亜硫酸ナトリウム 0.3％、硫酸ナトリウム
3.7％、アクリル酸−マレイン酸共重合体（BASF社製ソ
カランCP５）５％、ポリエチレングリコール（平均分子
量8,000 ）２％、水分３％である（使用濃度：20g/30L
、使用時pH：10.7）。

【００１８】

【表２】

【００１９】表２の結果から明らかなように、本発明の
アルカリプロテアーゼを配合した洗剤組成物は、蛋白質
汚れに対する洗浄力が優れていることがわかる。

───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (56)参考文献特開平７−236482（ＪＰ，Ａ) 特開平６−70765（ＪＰ，Ａ) 国際公開99／18218（ＷＯ，Ａ１) (58)調査した分野(Int.Cl.⁷，ＤＢ名) C11D 3/386 C11D 7/42

Claims

(57)【特許請求の範囲】

【請求項１】フェノール試薬を用いて測定した尿素変
性ヘモグロビン分解活性(APU)のフェノール試薬を用い
て測定したカゼイン分解活性(PU)に対する比が1.3(APU/
PU)以上であり、作用pHがpH４〜13であり、pH６〜12で
最適pH活性値の80％以上を示し、40℃、30分の処理条件
でpH６〜11の範囲で安定であるアルカリプロテアーゼを
含有する洗剤組成物。
【請求項２】アルカリプロテアーゼが、工業技術院生
命工学技術研究所にバチルスエスピー（Bacillus s
p.）KSM-KP43（FERM BP-6532）、バチルスエスピー（B
acillus sp.）KSM-KP1790（FERM BP-6533）、バチルス
エスピー（Bacillus sp.）KSM-KP9860（FERM BP-6534）
として寄託された微生物（原寄託日：1996年９月18
日）、及びその変異株、更に当該酵素をコードする遺伝
子を有する形質転換体から生産されるものである請求項
１記載の洗剤組成物。
【請求項３】アルカリプロテアーゼがズブチリシンで
ある請求項１又は２記載の洗剤組成物。