EP2313483B1 - Verfahren zur verbesserung der reinigungsleistung eines wasch- oder reinigungsmittels - Google Patents

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EP2313483B1
EP2313483B1 EP09780409.0A EP09780409A EP2313483B1 EP 2313483 B1 EP2313483 B1 EP 2313483B1 EP 09780409 A EP09780409 A EP 09780409A EP 2313483 B1 EP2313483 B1 EP 2313483B1
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EP
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cleaning
washing
protease
agent
enzyme
Prior art date
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EP09780409.0A
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Timothy O'connell
Petra Siegert
Karl-Heinz Maurer
Marc-Steffen Schiedel
Inga Kerstin Vockenroth
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Henkel AG and Co KGaA
Original Assignee
Henkel AG and Co KGaA
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Definitions

  • the present application is directed to the use of a polyanionic substance to improve the cleaning performance of a detergent containing a protease.
  • enzymes in detergents and cleaners serve to extend the range of services of the funds concerned according to their specific activities. These include in particular hydrolytic enzymes such as proteases, amylases, lipases and cellulases. The first three hydrolyze proteins, starches and fats and thus contribute directly to soil removal. Cellulases are used in particular because of their tissue effect.
  • Another group of washing and cleaning agent enzymes are oxidative enzymes, in particular oxidases, which, if appropriate, in combination with other components, are preferably used to bleach soiling or to produce the bleaching agents in situ.
  • enzymes which are subjected to constant optimization, further enzymes are constantly being made available for use in detergents and cleaners in order to be able to optimally address particular soiling, such as pectinases, ⁇ -glucanases, mannanases or other hemicellulases for hydrolysis, in particular more specific vegetable polymers.
  • proteases and in particular serine proteases, which include the subtilases. They cause the degradation of protein-containing stains on the items to be cleaned.
  • proteases of the subtilisin type (subtilases, subtilopeptidases, EC 3.4.21.62) are particularly important, which are attributed to the serine proteases due to the catalytically active amino acids. They act as nonspecific endopeptidases, that is, they hydrolyze any acid amide linkages that are internal to peptides or proteins. Their pH optimum is usually in the clearly alkaline range.
  • Subtilases Subtilisin-like Proteases "by R. Siezen, pages 75-95 in”
  • Subtilisin enzymes edited by R. Bott and C. Betzel, New York, 1996
  • Subtilases are naturally produced by microorganisms; Of these, in particular, the subtilisins formed and secreted by Bacillus species are to be mentioned as the most important group within the subtilases.
  • subtilisin-type proteases preferably used in detergents and cleaners are the subtilisins BPN 'and Carlsberg, the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the alkaline protease from Bacillus lentus, in particular from Bacillus lentus DSM 5483, Subtilisin DY and the enzymes thermitase, proteinase K and the proteases TW3 and TW7, which are assigned to the subtilases, but no longer to the subtilisins in the narrower sense.
  • proteases are, for example, those under the trade names Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym, Natalase®, Kannase® and Ovozyme® from Novozymes, which are available under the trade names, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime and Properase ® from Genencor, sold under the trade name Protosol® by Advanced Biochemicals Ltd., Thane, India, under the trade name Wuxi® by Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, under the trade names Proleather® and Protease P From Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, and that available under the name Proteinase K-16 from Kao Corp., Tokyo, Japan.
  • a disadvantage of these enzymes used in detergents and cleaning agents, in particular proteases, from the prior art is that they are especially at low temperatures, for example between 10 ° C and 40 ° C, in particular between 10 ° C and 30 ° C or even between 10 ° C and 25 ° C, have no satisfactory hydrolytic activity, in particular proteolytic activity, and therefore in particular in detergents and dishwashing detergents in this temperature range show no optimal cleaning performance.
  • US 6,235,697 B1 describes protease-containing detergents which additionally contain surfactants, cellulase and an acrylic acid-based homo- or copolymer.
  • EP 2 083 067 A1 describes the use of organic complexing agents and / or polymeric carboxylic acid group-containing compounds in a liquid detergent or cleaning composition to improve the washing or cleaning performance at a temperature of 40 ° C.
  • the present invention is therefore based on the object to improve the cleaning performance (washing power) of detergents or cleaning agents, in particular with regard to soiling, which are sensitive to degradation by proteases in a temperature range between 10 ° C and 30 ° C and 10 ° C. and 25 ° C.
  • Another object of the invention is the cleaning performance of hydrolytic enzymes, in particular proteases, in detergents or cleaning or the to improve by the washing or cleaning agent formed wash liquor, in particular with regard to soiling, which are sensitive to degradation by proteases in a temperature range between 10 ° C and 30 ° C and 10 ° C and 25 ° C.
  • the invention thus relates to the use of a polyanionic substance for achieving a synergistic enzyme-based cleaning performance in interaction with a protease in a washing or cleaning agent when using the washing or cleaning agent, characterized in that it is carried out in a temperature range of 10 to 30 ° C. becomes.
  • Preferred embodiments are given in claims 2-7.
  • cleaning performance is significantly improved if these agents comprise at least one protease (also referred to herein as component (a)) with one or more polyanionic substances ( Also referred to herein as component (b)) is combined.
  • cleaning performance is understood to mean the whitening performance of one or more soiling, in particular laundry soiling, which are sensitive to degradation by proteases. Examples of such stains are blood milk / ink on cotton, full egg / pigment on cotton, chocolate milk / ink on cotton, peanut oil pigment / ink on polyester / cotton, grass on cotton or cocoa on cotton, especially such as indicated below.
  • both the washing or cleaning agent which comprises the hydrolytic enzyme or the washing or cleaning liquor formed by this agent
  • the hydrolytic enzyme itself have a respective cleaning performance.
  • the cleaning performance of the hydrolytic enzyme thus contributes to the cleaning performance of the agent or the washing or cleaning liquor formed by the agent.
  • component (b) The cleaning performance of detergents and cleaning agents based on the enzymatic activity used, in particular on the proteolytic activity, is improved by the addition of component (b).
  • component (a) and (b) With regard to the interaction of these components (a) and (b), a synergistic effect results, ie a better performance compared to the individual performances of the respective component in one-component systems (ie detergents or cleaners, each containing only the hydrolytic, in particular proteolytic enzyme, or contain component (b)) and also with respect to the sum of the individual performances of components (a) and (b), ie the sum of two one-component systems each having the component (a) and (b ) alone.
  • hydrolytic enzyme (a), ie protease, with a component (b) according to the invention provides a further possibility in order to improve the performance of detergents with regard to their cleaning performance, in particular their enzyme-based cleaning performance, especially with regard to their cleaning performance, which is brought about by a protease contained.
  • the washing or cleaning liquor is understood to mean the use solution containing the washing or cleaning agent which acts on textiles or fabrics (wash liquor) or hard surfaces (cleaning liquor) and thus comes into contact with the soiling present on textiles or fabrics or hard surfaces .
  • the washing or cleaning liquor arises when the washing or cleaning process begins and the detergent or cleaning agent, for example, in a washing machine or other suitable container dissolved in water or diluted with water.
  • Hydrolytic enzymes in the sense of component (a) are proteases. These enzymes are basically of natural origin; Starting from the natural molecules, improved variants are available for use in detergents or cleaning agents, which are preferably used accordingly.
  • subtilisin type those of the subtilisin type are preferable.
  • subtilisins BPN 'and Carlsberg the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the alkaline protease from Bacillus lentus, subtilisin DY and the enzymes thermitase, proteinase K and the subtilases, but not the subtilisins in the narrower sense Proteases TW3 and TW7.
  • Subtilisin Carlsberg is available in a further developed form under the trade name Alcalase® from Novozymes A / S, Bagsv ⁇ rd, Denmark.
  • subtilisins 147 and 309 are sold under the trade names Esperase®, and Savinase® by the company Novozymes. From the protease from Bacillus lentus DSM 5483 derived under the name BLAP® protease variants derived.
  • proteases are, for example, those under the trade names Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase® and Ovozyme® from Novozymes, which are available under the trade names, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase® and Properase® from Genencor, sold under the trade name Protosol® by Advanced Biochemicals Ltd., Thane, India, under the trade name Wuxi® by Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, under the trade names Proleather ® and Protease P® from Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, and the enzyme available under the name Proteinase K-16 from Kao Corp., Tokyo, Japan.
  • the proteases are also used with particular preference Bacillus gibsonii and Bacillus pumilus disclosed in international patent applications WO2008 / 086916 and WO2007 / 131656 ,
  • the enzymes may be formulated together with accompanying substances, for example from the fermentation or with stabilizers.
  • Agents used in a method according to the invention preferably contain enzymes in total amounts of 1 ⁇ 10 -8 to 5 percent by weight based on active protein.
  • the enzymes are from 0.001 to 5% by weight, more preferably from 0.01 to 5% by weight, even more preferably from 0.05 to 4% by weight and most preferably from 0.075 to 3.5% by weight. % contained in these agents, wherein each enzyme contained can be present in the stated amounts.
  • the protein concentration can be determined by known methods, for example the BCA method (bicinchoninic acid, 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the biuret method ( Gornall AG, CS Bardawill and MM David, J. Biol. Chem., 177 (1948), pp. 751-766 ).
  • BCA method bicinchoninic acid, 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid
  • the biuret method Gornall AG, CS Bardawill and MM David, J. Biol. Chem., 177 (1948), pp. 751-766 .
  • the hydrolytic enzyme at least one of which is present in a detergent or cleaning agent used in the method according to the invention (namely as component (a)), supports the cleaning performance of the composition with respect to certain soils or stains.
  • a detergent or cleaning agent used in the method according to the invention namely as component (a)
  • an agent used in a method according to the invention contains a plurality of enzymes, wherein the enzymes may belong to the same or different enzyme classes.
  • the enzymes exhibit synergistic effects on their action against certain soils or stains, i. the enzymes contained in the middle composition mutually support each other in their cleaning performance.
  • a hydrolytic enzyme (a) is combined therewith with a component (b), ie at least one substance which, in conjunction with the hydrolytic enzyme (a), produces a synergistic cleaning performance when the agent is used and which is a polyanionic substance.
  • a polymer having at least one negatively charged monomer preferably having a plurality of negatively charged monomers.
  • this polymer is therefore a negatively charged polymer.
  • polymers of organic acids or their salts in particular polyacrylates and / or poly-sugar acids and / or polyarcylate copolymers and / or poly-sugar copolymers, are preferred.
  • further preferred compounds are polyacrylic sulfonates or polycarboxylates and their salts, copolymers or salts of the copolymers.
  • Acusol 587D polyacrylic sulfonate, Rohm & Haas / Dow Chemical Company
  • Acusol 445N polycarboxylate sodium salt, Rohm & Haas / Dow Chemical Company
  • Acusol 590 polyacrylate copolymer; Rohm & Haas / Dow Chemical
  • Acusol 916 polyarcrylate sodium salt, Rohm & Haas / Dow Chemical Company
  • Sokalan CP42 modified polycarboxylate sodium salt, BASF Company
  • Sokalan PA 30CL polycarboxylate sodium salt, BASF Company
  • Dequest P 9000 polymaleic acid, Thermphos Company
  • alginic acid Poly-2-acrylamido-2-methyl-1-propane-sulfonic acid, poly-4-styrene sulfonic acid-co-maleic acid sodium salt, poly-acrylamido-co-acrylic acid sodium salt, poly-me
  • component (b) is added to the detergent or cleaning agent as a separate single substance, i. not as a component of another ingredient of the washing or cleaning agent.
  • component (b) is therefore free in the detergent, i. it is distributed in this and distributed as homogeneously as possible.
  • component (b) is preferably dissolved or dispersed in them.
  • the washing or cleaning agent particularly preferably does not contain component (b) as part of the dosage form of the hydrolytic enzyme (a), in particular not as a constituent of an enzyme granulate.
  • liquid or gel-shaped i. non-solid detergents or cleaners.
  • the washing process is determined by measuring the whiteness of the washed textiles, the washing process for at least 30 minutes, optionally 60 minutes, carried out at a temperature of 20 ° C and the water has a water hardness between 15.5 and 16.5 ° (German hardness).
  • a preferred liquid detergent for such a washing system is composed as follows (all figures in weight percent): 0.3- 0.5% xanthan gum, 0.2-0.4% anti-foaming agent, 6-7% glycerol, 0.3-0.5% ethanol, 4-7% FAEOS (fatty alcohol ether sulfate), 24-28% nonionic surfactants, 1% boric acid, 1-2% sodium citrate (dihydrate), 2-4% soda, 14-16% coconut Fatty acids, 0.5% HEDP (1-hydroxyethane- (1,1-di-phosphonic acid)), 0-0.4% PVP (polyvinylpyrrolidone), 0-0.05% optical brightener, 0-0.001% dye, Rest demineralized water.
  • the dosage of the liquid detergent is between 4.5 and 5.5 grams per liter of wash liquor, for example, 4.9 grams per liter of wash liquor. Preference is given to washing in a pH range between pH 8 and pH 10.5, preferably between pH 8 and pH 9.
  • a preferred powdered detergent for such a washing system is composed as follows (all figures in weight percent): 10% linear alkylbenzenesulfonate (sodium salt), 1.5% C12-C18 fatty alcohol sulfate (sodium salt), 2.0% C12-C18 fatty alcohol with 7 EO, 20% sodium carbonate, 6.5% sodium bicarbonate, 4.0% amorphous sodium disilicate, 17% sodium carbonate peroxohydrate, 4.0% TAED, 3.0% polyacrylate, 1.0% carboxymethyl cellulose, 1.0% phosphonate, 25% sodium sulfate, balance: optional foam inhibitors, optical brightener, fragrances and, if necessary, water ad 100%.
  • the dosage of the liquid detergent is between 6.0 and 7.0 grams per liter of wash liquor, for example, 6.7 grams per liter of wash liquor.
  • a liquid detergent is used.
  • the degree of whiteness i. the brightening of the stains, is preferably determined by optical measuring methods, preferably photometrically.
  • a suitable device for this purpose is for example the spectrometer Minolta CM508d.
  • the devices used for the measurement are previously calibrated with a white standard, preferably a supplied white standard.
  • the activity-like use ensures that, even if the ratio of active substance to total protein (the values of the specific activity) diverge, the respective enzymatic properties, for example the washing performance of certain soils, are compared. In general, a low specific activity can be compensated by adding a larger amount of protein.
  • Methods for the determination of the enzyme activities are familiar to the expert in the field of enzyme technology and are routinely used by him. For example Method for determining protease activity disclosed in Tenside, Vol. 7 (1970), pp. 125-132 , The protease activity is preferably indicated in PE (protease units). For example, suitable protease activities are 5 or 10 PE (protease units) per ml wash liquor. However, the enzymatic activity used is not equal to zero.
  • the synergistic cleaning performance is based on a novel mechanism of action, i. There is no increase in the enzyme activity per se in the classical sense, as they would - in terms of proteases - would be measured in one of the following methods. Accordingly, a synergism according to the invention is also present in particular if an improved cleaning performance in the presence of components (a) and (b) is found compared to the sum of the cleaning powers of component (a) alone and component (b) alone, and the component (b) in at least one of the subsequent test methods, preferably in both subsequent test methods, has no effect of increasing the hydrolytic activity of component (a), in particular with regard to increasing the hydrolytic activity of a protease, beyond the standard measurement error:
  • the protease activity is determined quantitatively by the release of the chromophore para-nitroaniline (pNA) from the substrate.
  • the substrate is: suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-Nitroanilide (substrate solution: 110 mM in DMSO).
  • the protease cleaves the substrate and releases pNA.
  • the release of pNA causes an increase in absorbance at 410 nm, the time course of which is a measure of enzymatic activity (see Del Mar et al., 1979).
  • the measurement is carried out at a temperature of 25 ° C, at pH 8.6 and a wavelength of 410 nm.
  • the measurement time is 5 min and the measurement interval 20s to 60s.
  • the use buffer (Tris-HCl pH 8.6) is used as a blank sample, 10 ⁇ L of the substrate solution are added to each cuvette, 1000 ⁇ L of buffer are added to each cuvette, 1-300 ⁇ l of buffer (s) are added Add component (b) (0.1, 0.2, 0.5 or 1% by weight in working buffer) to the cuvette and place 1-300 ⁇ l of the protease or blank sample in the cuvette The measurement is started by mixing the sample After mixing, the cuvettes are immediately transferred to the photometer and the measurement is started.An activation or stabilization of the protease can be quantified by means of the measurement data.
  • Tris-HCl pH 8.6 Tris-HCl pH 8.6
  • Protease activity is determined via the hydrolysis of casein and subsequent reaction of TCA-soluble peptides with Folin &Ciocalteu's phenol reagent. The absorbance of the resulting complex is measured at 660 nm and compared to a tyrosine standard.
  • Reaction mixtures contain 3 ml of 0.8% (w / v) casein and 0.5 ml of a suitable enzyme dilution with or without the component (b) to be tested (concentration 0.1, 0.2, 0.5 or 1 wt. %), both in universal buffer 1 from Britton and Robinson, pH 9.5 (see J. Chem. Soc., 1931, p 1451).
  • the mixtures are incubated for 30 minutes at 25 ° C, then the reaction is stopped by adding Stop Reagent (TCA). In control reactions, the stop reagent is added before enzyme addition with or without the substance to be tested. After 20 minutes at 25 ° C, the reaction mixtures are filtered through Whatman # 42 filter paper or centrifuged.
  • the method is characterized in that the substances used as component (b) have specific molecular weights.
  • the method is therefore characterized in that this component has a molecular weight (MW) from 150 to 5x10 6 daltons, in particular from 200 to 1x10 6 daltons, from 220 to 0,75x10 6 Dalton and in particular from 400 to 0.5x10 6 daltons.
  • MW molecular weight
  • composition in a concentration of 0.15 to 50 wt .-%, in particular from 0.9 to 30 wt .-%.
  • a particularly advantageous synergistic cleaning performance also results from the fact that the substance used as component (b) is present in a certain concentration in the washing or cleaning liquor.
  • the method is therefore characterized in that this component in the washing or cleaning liquor is present in a concentration of 0.00025 to 0.6 wt .-%, in particular from 0.0003 to 0.5 wt .-%.
  • Detergents and cleaning agents which can be used in the process according to the invention include all conceivable types of detergents or cleaners, both concentrates and undiluted agents, for use on a commercial scale, in the washing machine or in hand washing or cleaning. These include detergents for textiles, carpets, or natural fibers, for which the term detergent is used. These include, for example, dishwashing detergents for dishwashers or manual dishwashing detergents or cleaners for hard surfaces such as metal, glass, porcelain, ceramics, tiles, stone, painted surfaces, plastics, wood or leather, for which the term detergent is used, ie in addition to manual and machine Dishwashing agents, for example, scouring agents, glass cleaners, toilet scenters, etc.
  • washing and cleaning agents in the invention also include washing aids which are added to the actual detergent in the manual or machine textile laundry to achieve a further effect.
  • laundry detergents and cleaners in the context of the invention also include textile pre-treatment and post-treatment agents, ie those agents with which the laundry item is brought into contact before the actual laundry, for example to dissolve stubborn soiling, and also agents which are in one of the actual Textile laundry downstream step to give the laundry further desirable properties such as comfortable grip, crease resistance or low static charge. Among the latter, i.a. calculated the fabric softener.
  • the detergents or cleaning agents which can be used in the process according to the invention which can be in the form of homogeneous solutions or suspensions, in particular in powdered solids, can in addition to the active compounds used according to the invention - the components (a) and (b) - in principle all known and contain usual ingredients in such agents, wherein preferably at least one further ingredient is present in the agent.
  • the agents may, in particular, builders, surface-active surfactants, bleaches based on organic and / or inorganic peroxygen compounds, bleach activators, water-miscible organic solvents, enzymes, sequestering agents, electrolytes, pH regulators and other auxiliaries such as optical brighteners, grayness inhibitors, foam regulators and dyes and perfumes and Combinations of these included.
  • a further combination of the active compounds according to the invention with one or more further ingredient (s) of the agents proves advantageous, since then a further improved cleaning performance can be achieved by further resulting synergisms.
  • the combination with a surfactant and / or a builder and / or a bleaching agent such a further synergism is achieved.
  • Such preferred others Ingredients of the detergent or cleaning agent are disclosed in the international publication WO 2009/021867 , whose disclosure is therefore expressly referred to or the disclosure thereof is therefore expressly incorporated into the present application.
  • the ingredients to be selected as well as the conditions under which the agent is used, such as temperature, pH, ionic strength, redox ratios or mechanical influences, should be optimized for the respective cleaning problem.
  • conventional temperatures for the use of detergents and cleaners in the ranges of 10 ° C over 40 ° C and 60 ° C up to 95 ° for mechanical means or in technical applications.
  • the ingredients of the respective agents are coordinated, in particular in such a way that synergies arise with regard to the cleaning performance. Synergies are particularly preferred which are in a temperature range from 10 ° C to 30 ° C, from 15 ° C to 30 ° C from 10 ° C to 25 ° C, from 15 ° C to 25 ° C and most preferably at 20 ° C are present.
  • an agent useful in the method of the invention further contains the hydrolytic enzyme in an amount of from 2 ⁇ g to 20 mg, preferably from 5 ⁇ g to 17.5 mg, more preferably from 20 ⁇ g to 15 mg and most preferably from 50 ⁇ g to 10 mg per g of the agent.
  • the hydrolytic enzyme contained in the agent in particular a protease, and / or other ingredients of the agent may be coated with a substance impermeable to the enzyme at room temperature or in the absence of water, which becomes permeable to the enzyme under conditions of use of the agent.
  • the washing or cleaning agent itself may be packaged in a container, preferably an air-permeable container, from which it is released shortly before use or during the washing process.
  • inventions of the present invention further include all solid, powdered, liquid, gel or pasty dosage forms of the method according to the invention usable means, which may optionally consist of several phases and may be present in compressed or uncompressed form.
  • the agent can be present as a free-flowing powder, in particular with a bulk density of 300 g / l to 1200 g / l, in particular 500 g / l to 900 g / l or 600 g / l to 850 g / l.
  • the solid dosage forms of the composition also include extrudates, granules, tablets or pouches.
  • the agent can also be liquid, gelatinous or pasty, for example in the form of a non-aqueous liquid detergent or a non-aqueous paste or in the form of an aqueous liquid detergent or a water-containing paste.
  • the agent may be present as a one-component system. Such means preferably consist of one phase. Alternatively, an agent can also consist of several phases. Such an agent is therefore divided into several components.
  • Detergents or cleaning agents which can be used in the process according to the invention may contain only one protease. Alternatively, however, they may also contain further hydrolytic enzymes or other enzymes in a concentration which is expedient for the effectiveness of the agent, it being possible in principle to use all enzymes established for this purpose in the prior art.
  • enzymes preferably used are all enzymes that can develop catalytic activity in the agent, in particular amylases, cellulases, hemicellulases, mannanases, tannases, xylanases, xanthanases, ⁇ -glucosidases, carrageenases, oxidases, perhydrolases, oxidoreductases or lipases, and preferably their mixtures.
  • These enzymes are basically of natural origin; Starting from the natural molecules, improved variants are available for use in detergents and cleaners, which are preferably used accordingly.
  • the use described herein is advantageous for eliminating contaminants from textiles or hard surfaces, particularly proteinaceous contaminants.
  • Embodiments of this subject invention include, for example, hand washing, manual removal of stains from textiles or from hard surfaces or machine processes.
  • the uses in processes for cleaning textiles are generally distinguished by the fact that various cleaning-active substances are applied to the items to be cleaned in a plurality of process steps and washed off after the action time, or that the items to be cleaned are otherwise treated with a detergent or a solution of this agent , The same applies to methods for cleaning hard surfaces.
  • a hydrolytic enzyme ie component (a)
  • a hydrolytic activity e.g., a hydrolytic activity
  • a hydrolytic activity e.g., a hydrolytic activity
  • a hydrolytic activity e.g., a hydrolytic activity
  • a hydrolytic activity e.g., a hydrolytic activity
  • a hydrolytic activity e.g., a hydrolytic activity
  • a hydrolytic activity e.g., a hydrolytic activity in media which otherwise have no cleaning power
  • such a method may also merely consist in that apart from the added component (b) the only further component is a hydrolytic enzyme, ie component (a) is applied, preferably in a buffer solution or in water.
  • All uses according to the invention in such processes are carried out in a temperature range from 10 ° C. to 30 ° C.
  • a synergistic interaction of the components (a) and (b) with regard to the cleaning performance is especially at these lower to middle washing temperatures or cleaning temperatures.
  • component (b) is present in the agent from 0.15 to 50% by weight, in particular from 0.9 to 30% by weight.
  • this component advantageously, in particular synergistically, cooperates with a hydrolytic enzyme (component (a)), so that not only the cleaning performance of a washing or cleaning agent (or the wash liquor formed by this agent) is improved, but also the cleaning performance of the hydrolytic Enyzms itself.
  • Preferred embodiments of uses according to the invention are further characterized in that the substances used as component (b) have specific molecular weights.
  • the invention provides a use according to the invention therefore is characterized in that this component has a molecular weight (MW) from 150 to 5x10 6 daltons, in particular from 200 to 1x10 6 daltons, from 220 to 0,75x10 6 Dalton and in particular from 400 to 0.5x10 6 daltons.
  • MW molecular weight
  • Proteases used were the alkaline protease from Bacillus lentus DSM 5483 ( WO 92/21760 , hereinafter referred to as Protease 1) as well as the protease which are shown in FIG. 2 or SEQ ID NO. 3 of the international publication WO 03/057713 (hereinafter referred to as Protease 2).
  • Stock solutions of these substances were prepared with 0.00001-1.5 M substance or 0.0001-55% (weight or volume) in water or buffer (phosphate 0.00001-1.5 M pH 6.5-8.0 or Tris 0.00001-1.5 M pH 7.5-9.0 or Soerensen buffer pH 7.5-9.0 or citrate buffer 0.00001-1.5 M pH 4.5-7.0 or acetate Buffer 0.00001-1.5 M pH 2.5-5.5).
  • buffer phosphate 0.00001-1.5 M pH 6.5-8.0 or Tris 0.00001-1.5 M pH 7.5-9.0 or Soerensen buffer pH 7.5-9.0 or citrate buffer 0.00001-1.5 M pH 4.5-7.0 or acetate Buffer 0.00001-1.5 M pH 2.5-5.5).
  • Tables 4 and 5 show the resulting cleaning performance for each given experimental approaches.
  • the results obtained are the sum of the improvements over all six specified soils and are given as percent power, with the difference of the remission values from the detergent investigated minus the control (detergents without enzyme and no substance) being formed for each value.
  • the increase in performance of the detergent with hydrolytic enzyme (in this case with protease), but without performance-enhancing substance, compared to the detergent without hydrolytic enzyme (protease) and substance was normalized to 100% as a reference. 100% therefore represent the cleaning performance of the detergent with hydrolytic enzyme (protease) alone, ie without performance-enhancing substance. Values greater than 100%, however, therefore show an increased cleaning performance compared to this reference, values less than 100% reduced Cleaning performance against this reference.
  • components used (b) cause a synergistic increase in the washing performance of those detergents containing a hydrolytic enzyme, namely a protease, ie component (a).
  • these components (b) do not synergistically increase the washing performance, so that the enhanced washing performance is due to a beneficial synergistic interaction of components (a) and (b).

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Description

  • Die vorliegende Anmeldung richtet sich auf die Verwendung einer polyanionischen Substanz zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines Wasch- oder Reinigungsmittels, das eine Protease enthält.
  • Der Einsatz von Enzymen in Wasch- und Reinigungsmitteln ist im Stand der Technik etabliert. Sie dienen dazu, das Leistungsspektrum der betreffenden Mittel entsprechend ihren speziellen Aktivitäten zu erweitern. Hierzu gehören insbesondere hydrolytische Enzyme wie Proteasen, Amylasen, Lipasen und Cellulasen. Die ersten drei genannten hydrolysieren Proteine, Stärke und Fette und tragen somit unmittelbar zur Schmutzentfernung bei. Cellulasen werden insbesondere wegen ihrer Gewebewirkung eingesetzt. Eine weitere Gruppe von Wasch- und Reinigungsmittelenzymen sind oxidative Enzyme, insbesondere Oxidasen, die ggf. im Zusammenspiel mit anderen Komponenten vorzugsweise dazu dienen, Anschmutzungen zu bleichen oder die bleichenden Agentien in situ zu erzeugen. Neben diesen Enzymen, die einer fortwährenden Optimierung unterworfen werden, werden laufend weitere Enzyme für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln bereitgestellt, um insbesondere spezielle Anschmutzungen optimal angehen zu können, wie beispielsweise Pektinasen, β-Glucanasen, Mannanasen oder weitere Hemicellulasen zur Hydrolyse insbesondere spezieller pflanzlicher Polymere.
  • Die am längsten etablierten und in praktisch allen modernen, leistungsfähigen Wasch- und Reinigungsmitteln enthaltenen Enzyme sind Proteasen und hierunter insbesondere Serin-Proteasen, zu denen auch die Subtilasen zählen. Sie bewirken den Abbau proteinhaltiger Anschmutzungen auf dem Reinigungsgut. Hierunter sind wiederum Proteasen vom Subtilisin-Typ (Subtilasen, Subtilopeptidasen, EC 3.4.21.62) besonders wichtig, welche aufgrund der katalytisch wirksamen Aminosäuren den Serin-Proteasen zugerechnet werden. Sie wirken als unspezifische Endopeptidasen, das heißt, sie hydrolysieren beliebige Säureamidbindungen, die im Inneren von Peptiden oder Proteinen liegen. Ihr pH-Optimum liegt meist im deutlich alkalischen Bereich. Einen Überblick über diese Familie bietet beispielsweise der Artikel "Subtilases: Subtilisin-like Proteases" von R. Siezen, Seite 75-95 in "Subtilisin enzymes", herausgegegeben von R. Bott und C. Betzel, New York, 1996. Subtilasen werden natürlicherweise von Mikroorganismen gebildet; hierunter sind insbesondere die von Bacillus-Spezies gebildeten und sekretierten Subtilisine als bedeutendste Gruppe innerhalb der Subtilasen zu erwähnen.
  • Beispiele für die in Wasch- und Reinigungsmitteln bevorzugt eingesetzten Proteasen vom Subtilisin-Typ sind die Subtilisine BPN' und Carlsberg, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die alkalische Protease aus Bacillus lentus, insbesonder aus Bacillus lentus DSM 5483, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Weitere verwendbare Proteasen sind beispielsweise die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym, Natalase®, Kannase® und Ovozyme® von der Firma Novozymes, die unter den Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime und Properase® von der Firma Genencor, das unter dem Handelsnamen Protosol® von der Firma Advanced Biochemicals Ltd., Thane, Indien, das unter dem Handelsnamen Wuxi® von der Firma Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von der Firma Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von der Firma Kao Corp., Tokyo, Japan, erhältlichen Enzyme.
  • Günstigenfalls ergeben sich Synergieeffekte zwischen den Enzymen und den übrigen Bestandteilen der jeweiligen Wasch- oder Reinigungsmittel.
  • Ein Nachteil dieser bevorzugt in Wasch- und Reinigungsmitteln eingesetzten Enzyme, insbesondere Proteasen, aus dem Stand der Technik ist, dass sie insbesondere bei niedrigen Temperaturen, beispielsweise zwischen 10°C und 40°C, insbesondere zwischen 10°C und 30°C oder gar zwischen 10°C und 25°C, keine zufrieden stellende hydrolytische Aktivität, insbesondere proteolytische Aktivität, aufweisen und daher insbesondere in Waschmitteln und Geschirrspülmitteln in diesem Temperaturbereich keine optimale Reinigungsleistung zeigen.
  • Überraschenderweise wurde festgestellt, dass der Zusatz bestimmter Substanzen die Reinigungsleistung von Wasch- und Reinigungsmitteln, welche hydrolytische Enzyme, insbesondere Proteasen, enthalten, erheblich verbessert, insbesondere bei vergleichsweise niedrigen Temperaturen, insbesondere zwischen 10°C und 50°C, zwischen 10°C und 40°C und bevorzugt zwischen 10°C und 30°C bzw. 10°C und 25°C.
  • US 6,235,697 B1 beschreibt protease-haltige Waschmittel, die zusätzlich Tenside, Cellulase und ein Acrylsäure-basiertes Homo- oder Copolymer enthalten. EP 2 083 067 A1 beschreibt die Verwendung von organischen Komplexbildnern und/oder polymeren carbonsäuregruppenhaltigen Verbindungen in einer flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittelzusammensetzung zur Verbesserung der Wasch- oder Reinigungsleistung bei einer Temperatur von 40°C.
  • Der vorliegenden Erfindung liegt daher die Aufgabe zugrunde, die Reinigungsleistung (Waschkraft) von Wasch- oder Reinigungsmitteln zu verbessern, insbesondere hinsichtlich Anschmutzungen, die sensitiv sind für den Abbau durch Proteasen in einem Temperaturbereich zwischen 10°C und 30°C bzw. 10°C und 25°C. Eine weitere Aufgabe der Erfindung ist es, die Reinigungsleistung von hydrolytischen Enzymen, insbesondere Proteasen, in Wasch- oder Reinigungsmitteln bzw. der durch die Wasch- bzw. Reinigungsmittel gebildeten Waschflotte zu verbessern, insbesondere hinsichtlich Anschmutzungen, die sensitiv sind für den Abbau durch Proteasen in einem Temperaturbereich zwischen 10°C und 30°C bzw. 10°C und 25°C.
  • Gegenstand der Erfindung ist somit die Verwendung einer polyanionischen Substanz zum Erreichen einer synergistischen enzymbasierten Reinigungsleistung im Zusammenwirken mit einer Protease in einem Wasch- oder Reinigungsmittel bei Anwendung des Wasch- oder Reinigungsmittels , dadurch gekennzeichnet, dass sie in einem Temperaturbereich von 10 bis 30°C durchgeführt wird. Bevorzugte Ausführungsformen sind in den Ansprüchen 2-7 wiedergegeben.
  • Erfindungsgemäß wurde festgestellt, dass die Reinigungsleistung von Wasch- oder Reinigungsmitteln, insbesondere hinsichtlich ihrer enzymatischen, insbesondere proteolytischen Reinigungsleistung, signifikant verbessert wird, wenn in diesen Mitteln mindestens eine Protease (hierin auch bezeichnet als Komponente (a)) mit einer oder mehreren polyanionischen Substanzen (hierin auch bezeichnet als Komponente (b)) kombiniert wird. Unter Reinigungsleistung wird im Rahmen der Erfindung die Aufhellungsleistung an einer oder mehreren Anschmutzungen, insbesondere Wäscheanschmutzungen, verstanden, die sensitiv sind für den Abbau durch Proteasen. Beispiele für solche Anschmutzungen sind Blut-Milch/Tusche auf Baumwolle, Voll-Ei/Pigment auf Baumwolle, Schokolade-Milch/Tusche auf Baumwolle, Erdnuss Öl-Pigment/Tusche auf Polyester/Baumwolle, Gras auf Baumwolle oder Kakao auf Baumwolle, insbesondere derart wie weiter unten angegeben. Im Rahmen der Erfindung weist sowohl das Wasch- oder Reinigungsmittel, welches das hydrolytische Enzym umfasst bzw. die durch dieses Mittel gebildete Wasch- bzw. Reinigungsflotte, als auch das hydrolytische Enzym selbst eine jeweilige Reinigungsleistung auf. Die Reinigungsleistung des hydrolytischen Enzyms trägt somit zur Reinigungsleistung des Mittels bzw. der durch das Mittel gebildeten Wasch- bzw. Reinigungsflotte bei.
  • Die Reinigungsleistung von Wasch- und Reinigungsmitteln bezogen auf die eingesetzte enzymatische Aktivität, insbesondere auf die proteolytische Aktivität, wird durch den Zusatz der Komponente (b) verbessert. Hinsichtlich des Zusammenwirkens von diesen Komponenten (a) und (b) ergibt sich eine synergistische Wirkung, d.h. eine bessere Leistung im Vergleich mit den Einzelleistungen der jeweiligen Komponente in Ein-Komponenten-Systemen (d.h. Wasch- oder Reinigungsmittel, die nur jeweils das hydrolytische, insbesondere proteolytische Enzym, bzw. die Komponente (b) enthalten) und auch gegenüber der Summe der Einzelleistungen der Komponenten (a) und (b), d.h. der Summe von zwei Ein-Komponenten-Systemen mit jeweils der Komponente (a) und (b) alleine. Somit stellt die ausgewählte Kombination von hydrolytischem Enzym (a), d.h. Protease, mit einer erfindungsgemäßen Komponente (b) eine weitere Möglichkeit dar, um die Leistungsfähigkeit von Wasch- oder Reinigungsmitteln hinsichtlich ihrer Reinigungsleistung, insbesondere ihrer enzymbasierten Reinigungsleistung, ganz besonders hinsichtlich ihrer Reinigungsleistung, die durch eine enthaltene Protease bewirkt wird, zu verbessern.
  • Die Vorteilhaftigkeit der Kombination der Komponenten (a) und (b) liegt bei Anwendung des Mittels vor, d.h. in der Wasch- bzw. Reinigungsflotte. Unter Wasch- bzw. Reinigungsflotte wird diejenige das Wasch- oder Reinigungsmittel enthaltende Gebrauchslösung verstanden, die auf Textilien oder Gewebe (Waschflotte) bzw. harte Oberflächen (Reinigungsflotte) einwirkt und damit mit den auf Textilien bzw. Geweben oder harten Oberflächen vorhandenen Anschmutzungen in Kontakt kommt. Üblicherweise entsteht die Wasch- bzw. Reinigungsflotte, wenn der Wasch- oder Reinigungsvorgang beginnt und das Wasch- oder Reinigungsmittel beispielsweise in einer Waschmaschine oder in einem anderen geeigneten Behältnis in Wasser gelöst bzw. mit Wasser verdünnt wird.
  • Hydrolytische Enzyme im Sinne der Komponente (a) sind Proteasen. Diese Enzyme sind im Prinzip natürlichen Ursprungs; ausgehend von den natürlichen Molekülen stehen für den Einsatz in Wasch- oder Reinigungsmitteln verbesserte Varianten zur Verfügung, die entsprechend bevorzugt eingesetzt werden.
  • Unter den Proteasen sind solche vom Subtilisin-Typ bevorzugt. Beispiele hierfür sind die Subtilisine BPN' und Carlsberg, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die Alkalische Protease aus Bacillus lentus, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Subtilisin Carlsberg ist in weiterentwickelter Form unter dem Handelsnamen Alcalase® von der Firma Novozymes A/S, Bagsværd, Dänemark, erhältlich. Die Subtilisine 147 und 309 werden unter den Handelsnamen Esperase®, beziehungsweise Savinase® von der Firma Novozymes vertrieben. Von der Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 leiten sich die unter der Bezeichnung BLAP® geführten Protease-Varianten ab. Weitere brauchbare Proteasen sind beispielsweise die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase® und Ovozyme® von der Firma Novozymes, die unter den Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase® und Properase® von der Firma Genencor, das unter dem Handelsnamen Protosol® von der Firma Advanced Biochemicals Ltd., Thane, Indien, das unter dem Handelsnamen Wuxi® von der Firma Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., China, die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von der Firma Amano Pharmaceuticals Ltd., Nagoya, Japan, und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von der Firma Kao Corp., Tokyo, Japan, erhältlichen Enzyme. Besonders bevorzugt eingesetzt werden auch die Proteasen aus Bacillus gibsonii und Bacillus pumilus, die offenbart sind in den internationalen Patentanmeldungen WO2008/086916 und WO2007/131656 .
  • Ferner können die Enzyme im Rahmen der Erfindung zusammen mit Begleitstoffen, etwa aus der Fermentation oder mit Stabilisatoren, konfektioniert sein.
  • Unter all diesen Enzymen sind solche besonders bevorzugt, die an sich gegenüber einer Oxidation vergleichsweise stabil oder beispielsweise über Punktmutagenese stabilisiert worden sind. Hierunter sind insbesondere die bereits erwähnten Handelsprodukte Everlase und Purafect® OxP als Beispiele für solche Proteasen anzuführen.
  • In einem erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzte Mittel enthalten Enzyme vorzugsweise in Gesamtmengen von 1 x 10-8 bis 5 Gewichts-Prozent bezogen auf aktives Protein. Bevorzugt sind die Enzyme von 0,001 bis 5 Gew.-%, weiter bevorzugt von 0,01 bis 5 Gew.-%, noch weiter bevorzugt von 0,05 bis 4 Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,075 bis 3,5 Gew.-% in diesen Mitteln enthalten, wobei jedes enthaltene Enzym in den genannten Mengen vorliegen kann.
  • Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill und M.M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), S. 751-766) bestimmt werden.
  • Das hydrolytische Enzym, von denen mindestens eines in einem Wasch- oder Reinigungsmittel, das in erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzt wird, vorhanden ist (nämlich als Komponente (a)), unterstützt die Reinigungsleistung des Mittels hinsichtlich bestimmter Anschmutzungen oder Flecken. Besonders bevorzugt enthält ein in einem erfindungsgemäßen Verfahren eingesetztes Mittel mehrere Enzyme, wobei die Enzyme gleichen oder verschiedenen Enzymklassen angehören können. Besonders bevorzugt zeigen die Enzyme synergistische Effekte hinsichtlich ihrer Wirkung gegenüber bestimmter Anschmutzungen oder Flecken, d.h. die in der Mittelzusammensetzung enthaltenen Enzyme unterstützen sich in ihrer Reinigungsleistung gegenseitig.
  • Synergistische Effekte können nicht nur zwischen verschiedenen Enzymen vorliegen, sondern treten insbesondere auch zwischen einem oder mehreren Enzymen und weiteren Inhaltsstoffen des Mittels auf, das in erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzt wird. Erfindungsgemäß wird hierfür ein hydrolytisches Enzym (a) kombiniert mit einer Komponente (b), d.h. mindestens einer Substanz, die im Zusammenwirken mit dem hydrolytischen Enzym (a) bei Anwendung des Mittels eine synergistische Reinigungsleistung bewirkt und die eine polyanionische Substanz ist.
  • Diese Substanzen tragen mehrere negative Ladungen. Bevorzugt handelt es sich um ein Polymer mit mindestens einem negativ geladenen Monomer, bevorzugt mit mehreren negativ geladenen Monomeren. Erfindungsgemäß bevorzugt ist dieses Polymer daher ein negativ geladenes Polymer. Bevorzugt sind beispielsweise Polymere organischer Säuren bzw. deren Salze, insbesondere Polyacrylate und/oder Poly-Zuckersäuren und/oder Polyarcylat-copolymere und/oder Poly-zuckercopolymere. Diesbezüglich weitere bevorzugte Verbindungen sind Polyacrylsulfonate oder Polycarboxylate und deren Salze, Copolymere oder Salze der Coploymere.
  • Beispiele für besonders bevorzugt einzusetzende Substanzen sind Acusol 587D (Polyacrylsulfonat; Unternehmen Rohm & Haas/Dow Chemical), Acusol 445N (Polycarboxylat Natriumsalz; Unternehmen Rohm & Haas/Dow Chemical), Acusol 590 (Polyarcrylat-copolymer; Unternehmen Rohm & Haas/Dow Chemical), Acusol 916 (Polyarcrylat Natriumsalz; Unternehmen Rohm & Haas/Dow Chemical), Sokalan CP42 (modifiziertes Polycarboxylat Natriumsalz; Unternehmen BASF), Sokalan PA 30CL (Polycarboxylat Natriumsalz; Unternehmen BASF), Dequest P 9000 (Polymaleinsäure; Unternehmen Thermphos), Alginsäure, Poly-2-acrylamido-2-methyl-1-propan-sulfonsäure, Poly-4-styrol sulfonsäure -co-maleinsäure Natriumsalz, Poly-acrylamido-co-acrylsäure Natriumsalz, Poly-methacrylsäure Natriumsalz, Poly-methyl vinyl ether-alt maleinsäure oder Poly-vinylsulfonsäure Natriumsalz.
  • Erfindungsgemäß ebenfalls einsetzbar als Komponente (b) sind Derivate der vorstehend genannten Substanzen. Unter einem Derivat wird im Sinne der vorliegenden Anmeldung eine solche Substanz verstanden, die ausgehend von einer der vorstehend genannten Substanzen chemisch modifiziert ist, beispielsweise durch die Umwandlung einer Seitenkette oder durch kovalente Bindung einer anderen Verbindung an die Substanz. Bei solch einer Verbindung kann es sich beispielsweise um niedrigmolekulare Verbindungen wie Lipide oder Mono-, Oligo- oder Polysaccharide oder Amine bzw. Aminverbindungen handeln. Ferner kann die Substanz glykosyliert, hydrolysiert, oxidiert, N-methyliert, N-formyliert, N-acetyliert sein oder Methyl, Formyl, Ethyl, Acetyl, t-Butyl, Anisyl, Benzyl, Trifluroacetyl, N-hydroxysuccinimide, t-Butyloxycarbonyl, Benzoyl, 4-Methylbenzyl, Thioanizyl, Thiocresyl, Benzyloxymethyl, 4-Nitrophenyl, Benzyloxycarbonyl, 2-Nitrobenzoyl, 2-Nitrophenylsulphenyl, 4-Toluenesulphonyl, Pentafluorophenyl, Diphenylmethyl, 2-Chlorobenzyloxycarbonyl, 2,4,5-trichlorophenyl, 2-bromobenzyloxycarbonyl, 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl, Tripheylmethyl, 2,2,5,7,8-pentamethyl-chroman-6-sulphonyl enthalten. Ebenso ist unter einem Derivat die kovalente oder nichtkovalente Bindung der Substanz an einen makromolekularen Träger zu verstehen, genauso wie auch ein nichtkovalenter Einschluss in geeignete makromolekulare Käfigstrukturen. Auch Kopplungen mit sonstigen makromolekularen Verbindungen, wie etwa Polyethylenglykol, können vorgenommen sein. Weitere bevorzugte chemische Modifikationen bei den als Komponente (b) einsetzbaren Substanzen sind die Modifikation von einer oder mehreren der chemischen Gruppen -COOH, -OH, =NH, -NH2 -SH zu -COOR, -OR, -NHR, -NR2, -NHR, -NR, -SR; wobei:
    R ist-CH=CH-R2, -C≡C-R2, -C(R2)=CH2, -C(R2)=C(R3), -CH=NR2, -C(R2)=N-R3, ein 4-7 C-Ring System mit oder ohne Substitution, 4-7 Stickstoffheterozyklus mit oder ohne Substitution, oder eine 2 bis 8 Kohlenstoff Kette mit 1 bis 5 Doppel- oder Dreifachbindungen mit Substitutionen selektiert aus R1, R2, oder R3;
    • R1 ist H, -R, -NO2, -CN, -halo, -N3, -C1-8 alkyl, -(CH2)nCO2R2, -C2-8 alkenyl-CO2R2, - O(CH2)nCO2R2, -C(O)NR2R3, -P(O)(OR2)2, alkyl substitutiertes tetrazol-5-yl, -(CH2)nO(CH2)n aryl, -NR2R3, -(CH2)n OR2, -(CH2)n SR2, -N(R2)C(O)R3, -S(O2)NR2R3, -N(R2)S(O2)R3, -(CHR2)n NR2R3, -C(O)R3, (CH2)n N(R3)C(O)R3, -N(R2)CR2R3 substitutiertes oder nicht substitutiertes (CH2)n-cycloalkyl, substitutiertes oder nicht substitutiertes (CH2)n-phenyl, oder zyklus;
    • R2 ist H, -halo, -alkyl, -haloalkyl, -(CH2)n-phenyl, -(CH2)1-3-biphenyl, -(CH2)1-4-Ph-N(SO2-C1-2-alkyl)2, -CO(CHR1)n-OR1, -(CHR1)n-Heterozyklus, -(CHR1)n-NH-CO-R1, - (CHR1)n-NH--SO2R1, -(CHR1)n-Ph-N(SO2-C1-2-alkyl)2, -(CHR1)n-C(O)(CHR1)-NHR1, - (CHR1)n-C(S)(CHR1)-NHR1, -(CH2)nO(CH2)nCH3, -CF3, -C2-5 acyl, -(CHR1)nOH, - (CHR1)nCO2R1, -(CHR1)n--O-alkyl, -(CHR1)n-O-(CH2)n-O-alkyl, -(CHR1)n-S-alkyl, - (CHR1)n-S(O)-alkyl, -(CHR1)n-S(O2)-alkyl, -(CHR1)n-S(O2)-NHR3, -(CHR3)n-N3, - (CHR3)nNHR4, 2 bis 8 Kohlenstoffatom Alken-Kette mit 1 bis 5 Doppelbindungen, 2 bis 8 Kohlenstoff Alkyne-Kette mit 1 bis 5 Dreifachbindungen, substitutierter oder nicht substitutierter -(CHR3)n Heterocyclus, oder substitutiertes oder nicht substitutiertes gesättigtes oder nicht gesättigtes -(CHR3)n Cycloalkyl;
    • Wobei n größer als 1 ist und R1 und R3 gleich oder unterschiedlich sein kann;
    • R3 ist H, -OH, -CN, substitutiertes Alkyl, -C2-8 alkenyl, substitutiertes oder nicht substitutiertes Zykloalkyl, -N(R1)R2, oder 5-6 Kohlenstoff gesättigter oder nicht gesättigter Heterozyklus. -NR2R3 kann bestehen aus einem gesättigten oder nicht gesättigten Heterozyklus oder einem Heterobizyklus von 4 to 7 Atomen;
    • n ist 0-4 ;
    • R4 und R5 besteht jeweils aus: H, -(CH2)nOH, -C(O)OR6, -C(O)SR6, -(CH2)n C(O)NR7R8, -O-C(O)-O-R7, einer Aminosäure oder einem Peptid;
    • R6 ist H,
    • R7 ist, -C(R7)(R8)-(CH2)n-O-C(O)-R9, -(CH2)n--C(R7)(R8)--O--C(O)R9, -(CH2)n-C(R7)(R8)-O-C(O)-O-R9, or -C(R7)(R8)-(CH2)n-O-C(O)-O-R9; und
    • R7, R8 und R9 bestehen jeweils aus H, Alkyl, substitutiertes Alkyl, Aryl, substitutiertes Aryl, Alkenyl, substitutiertes Alkenyl, Alkynyl, substitutiertes Alkynyl, Heterozyklus, substitutiertes Heterozyklus, Alkylaryl, substitutiertes Alkylaryl, Zykloalkyl, substituiertes Zykloalkyl, oder CH2CO2alkyl.
  • Erfindungsgemäß ist es weiter möglich, alle möglichen Kombinationen der vorstehend genannten Substanzen und/oder deren Derivate in erfindungsgemäßen Verfahren einzusetzen.
  • Bevorzugt wird die Komponente (b) dem Waschmittel- oder Reinigungsmittel als separater Einzelstoff, d.h. nicht als ein Bestandteil eines weiteren Inhaltsstoffes des Wasch- oder Reinigungsmittels, zugefügt. Bevorzugt liegt die Komponente (b) daher frei in dem Wasch- bzw. Reinigungsmittel vor, d.h. sie ist in diesem verteilt und möglichst homogen verteilt. Im Falle von flüssigen oder gelförmigen Wasch- oder Reinigungsmitteln ist die Komponente (b) bevorzugt in diesen gelöst oder dispergiert. Besonders bevorzugt enthält das Wasch- oder Reinigungsmittel die Komponente (b) nicht als Bestandteil der Darreichungsform des hydrolytischen Enzyms (a), insbesondere nicht als Bestandteil eines Enzymgranulates.
  • Erfindungsgemäß bevorzugt sind flüssige oder gelförmige, d.h. nicht feste Wasch- oder Reinigungsmittel.
  • Eine synergistische Reinigungsleistung der Komponente (b), die im Zusammenwirken mit dem hydrolytischen Enzym (a) bei Anwendung des Mittels eine synergistische Reinigungsleistung bewirkt, wird in einem Waschsystem bestimmt, das ein Waschmittel in einer Dosierung zwischen 4,5 und 7,0 Gramm pro Liter Waschflotte sowie das hydrolytische Enzym (a) und die Komponente (b) jeweils einzeln oder in Kombination enthält, wobei das Enzym jeweils aktivitätsgleich eingesetzt ist, die Komponente (b) eingesetzt ist in einer Konzentration von 0,00025 bis 0,6 Gew.-%, insbesondere von 0,0003 bis 0,5 Gew.-% (Einsatzkonzentration in der Waschflotte), und die Waschleistung gegenüber einer oder mehrerer der Anschmutzungen Blut-Milch/Tusche auf Baumwolle, Voll-Ei/Pigment auf Baumwolle, Schokolade-Milch/Tusche auf Baumwolle, Erdnuss Öl-Pigment/Tusche auf Polyester/Baumwolle, Gras auf Baumwolle und Kakao auf Baumwolle, insbesondere gegenüber einer oder mehrerer der Anschmutzungen
    • Blut-Milch/Tusche auf Baumwolle: Produkt Nr. C5 von CFT B.V. Vlaardingen, Holland
    • Voll-Ei/Pigment auf Baumwolle: Produkt Nr. 10N erhältlich von der Firma wfk Testgewebe GmbH; Brüggen-Bracht, Deutschland, in kleine Stücke geschnitten
    • Schokolade-Milch/Tusche auf Baumwolle: Produkt Nr. C3 von CFT B.V. Vlaardingen, Holland
    • Erdnuss Öl-Pigment/Tusche auf Polyester/Baumwolle: Produkt Nr. PC10 von CFT B.V. Vlaardingen, Holland
    • Gras auf Baumwolle: Produkt Nr. 164 von erhältlich von der Firma Eidgenössische Material- und Prüfanstalt (EMPA) Testmaterialien AG, St. Gallen, Schweiz
    • Kakao auf Baumwolle: Produkt Nr. 112 von erhältlich von der Firma Eidgenössische Material-und Prüfanstalt (EMPA) Testmaterialien AG, St. Gallen, Schweiz,
  • bestimmt wird durch Messung des Weißheitsgrades der gewaschenen Textilien, der Waschvorgang für mindestens 30 Minuten, optional 60 Minuten, bei einer Temperatur von 20°C erfolgt und das Wasser eine Wasserhärte zwischen 15,5 und 16,5° (deutsche Härte) aufweist.
  • Ein bevorzugtes flüssiges Waschmittel für ein solches Waschsystem ist wie folgt zusammengesetzt (alle Angaben in Gewichts-Prozent): 0,3- 0,5% Xanthan Gum, 0,2-0,4% Anti-Schaummittel, 6-7% Glycerin, 0,3-0,5% Ethanol, 4-7% FAEOS (Fettalkoholethersulfat), 24-28% nichtionische Tenside, 1% Borsäure, 1-2% Natriumcitrat (Dihydrat), 2-4% Soda, 14-16% Kokosnuss-Fettsäuren, 0,5% HEDP (1-Hydroxyethan-(1,1-di-phosphonsäure)), 0-0,4% PVP (Polyvinylpyrrolidon), 0-0,05% optischer Aufheller, 0-0,001% Farbstoff, Rest demineralisiertes Wasser. Bevorzugt beträgt die Dosierung des flüssigen Waschmittels zwischen 4,5 und 5,5 Gramm pro Liter Waschflotte, beispielsweise 4,9 Gramm pro Liter Waschflotte. Bevorzugt wird gewaschen in einem pH-Wertebereich zwischen pH 8 und pH 10,5, bevorzugt zwischen pH 8 und pH 9.
  • Ein bevorzugtes pulverförmiges Waschmittel für ein solches Waschsystem ist wie folgt zusammengesetzt (alle Angaben in Gewichts-Prozent): 10 % lineares Alkylbenzolsulfonat (Natrium-Salz), 1,5 % C12-C18-Fettalkoholsulfat (Natrium-Salz), 2,0 % C12-C18-Fettalkohol mit 7 EO, 20 % Natriumcarbonat, 6,5 % Natriumhydrogencarbonat, 4,0 % amorphes Natriumdisilikat, 17 % Natriumcarbonat-peroxohydrat, 4,0 % TAED, 3,0 % Polyacrylat, 1,0 % Carboxymethylcellulose, 1,0 % Phosphonat, 25 % Natriumsulfat, Rest: optional Schauminhibitoren, optischer Aufheller, Duftstoffe und ggfs. Wasser ad 100%. Bevorzugt beträgt die Dosierung des flüssigen Waschmittels zwischen 6,0 und 7,0 Gramm pro Liter Waschflotte, beispielsweise 6,7 Gramm pro Liter Waschflotte. Bevorzugt wird gewaschen in einem pH-Wertebereich zwischen pH 9 und pH 11.
  • Bevorzugt wird ein flüssiges Waschmittel verwendet.
  • Der Weißheitsgrad, d.h. die Aufhellung der Anschmutzungen, wird bevorzugt mit optischen Messverfahren bestimmt, bevorzugt photometrisch. Ein hierfür geeignetes Gerät ist beispielsweise das Spektrometer Minolta CM508d. Üblicherweise werden die für die Messung eingesetzten Geräte zuvor mit einem Weißstandard, bevorzugt einem mitgelieferten Weißstandard, kalibriert.
  • Durch den aktivitätsgleichen Einsatz wird sichergestellt, dass auch bei einem etwaigen Auseinanderklaffen des Verhältnisses von Aktivsubstanz zu Gesamtprotein (die Werte der spezifischen Aktivität) die jeweiligen enzymatischen Eigenschaften, also beispielsweise die Waschleistung an bestimmten Anschmutzungen, verglichen werden. Generell gilt, dass eine niedrige spezifische Aktivität durch Zugabe einer größeren Proteinmenge ausgeglichen werden kann. Verfahren zur Bestimmung der Enzymaktivitäten sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie geläufig und werden von ihm routinemäßig angewendet. Beispielsweise sind Verfahren zur Bestimmung der Proteaseaktivität offenbart in Tenside, Band 7 (1970), S. 125-132. Die Proteaseaktivität wird vorzugsweise in PE (Protease-Einheiten) angegeben. Beispielsweise geeignete Proteaseaktivitäten betragen 5 oder 10 PE (Protease-Einheiten) pro ml Waschflotte. Die eingesetzte enzymatische Aktivität ist jedoch nicht gleich Null.
  • Bevorzugt basiert die synergistische Reinigungsleistung auf einem neuen Wirkmechanismus, d.h. es erfolgt keine Steigerung der Enzymaktivität per se im klassischen Sinne, wie sie - bezogen auf Proteasen - in einem der nachfolgenden Verfahren gemessen werden würde. Ein erfindungsgemäßer Synergismus ist demnach auch insbesondere dann vorhanden, wenn eine verbesserte Reinigungsleistung in Anwesenheit von Komponenten (a) und (b) gegenüber der Summe der Reinigungsleistungen der Komponente, (a) alleine und der Komponente (b) alleine festgestellt wird, und die Komponente (b) in mindestens einem den nachfolgenden Testverfahren, bevorzugt in beiden nachfolgenden Testverfahren, keinen Effekt hinsichtlich der Steigerung der hydrolytischen Aktivität der Komponente (a), insbesondere hinsichtlich der Steigerung der hydrolytischen Aktivität einer Protease, über die messbedingte Standardabweichung hinaus zeigt:
    • Verfahren 1
  • Die Protease-Aktivität wird quantitativ über die Freisetzung des Chromophors para-Nitroanilin (pNA) aus dem Substrat bestimmt. Bei dem Substrat handelt es sich um: suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-Nitroanilid (Substratlösung: 110 mM in DMSO). Die Protease spaltet das Substrat und setzt pNA frei. Die Freisetzung des pNA verursacht eine Zunahme der Extinktion bei 410 nm, deren zeitlicher Verlauf ein Maß für die enzymatische Aktivität ist (vgl. Del Mar et al., 1979).
  • Die Messung erfolgt bei einer Temperatur von 25°C, bei pH 8,6 und einer Wellenlänge von 410 nm. Die Messzeit beträgt 5 min und das Messintervall 20s bis 60s.
  • Der Gebrauchspuffer (Tris-HCl pH 8,6] wird als Blank-Probe verwendet. Zu jeder Küvette werden 10 µL der Substratlösung gegeben. Je Probe werden 1000 µL Puffer in eine Küvette gegeben. Es werden 1-300 µl der Puffer bzw. der Komponente (b) (0,1, 0,2, 0,5 oder 1 Gew.-% in Gebrauchspuffer] in die Küvette gegeben. Es werden 1-300 µl der Protease bzw. der Blank-Probe in die Küvette gegeben. Der Start der Messung erfolgt durch Mischen der Probe. Nach dem Mischen werden die Küvetten sofort in das Photometer überführt und die Messung gestartet. Eine Aktivierung oder Stabilisierung der Protease kann mittels der Messdaten quantifiziert werden.
    • Verfahren 2
  • Die Protease-Aktivität wird über die Hydrolyse von Casein und anschließende Reaktion von in TCA löslichen Peptiden mit Folin & Ciocalteu's Phenol Reagenz bestimmt. Die Extinktion des resultierenden Komplexes wird bei 660 nm gemessen und mit einem Tyrosin-Standard verglichen.
  • Reaktionsmischungen enthalten 3 ml 0,8 % (w/v) Casein und 0,5 ml einer geeigneten Enzymverdünnung mit oder ohne der zu testenden Komponente (b) (Konzentration 0,1, 0,2, 0,5 oder 1 Gew.-%), beide in Universalpuffer 1 von Britton und Robinson, pH 9,5 (vgl. J. Chem. Soc. 1931, S. 1451). Die Mischungen werden für 30 Minuten bei 25°C inkubiert, dann wird die Reaktion durch Zugabe von Stopreagenz (TCA) abgebrochen. In Kontrollreaktionen wird das Stopreagenz vor Enzymzugabe mit oder ohne der zu testenden Substanz zugegeben. Nach 20 Minuten bei 25°C werden die Reaktionsmischungen durch Whatman-Filterpapier Nr. 42 filtriert oder zentrifugiert.
  • Zu dem Filtrat wird Wasser, Natriumcarbonat und Folin & Ciocalteu's Phenol Reagenz gegeben. Nach 30 Minuten Inkubation wird die Extinktion bei 660 nm bestimmt. In vergleichbarer Weise wird ein aliquotierter Teil von 200 µl eines Tyrosin-Standards bestimmt. Die Aktivität wird in Protease Einheiten ausgedrückt, wobei 1 PE definiert ist als die Menge an proteolytischem Enzym, die zur Freisetzung von 1 mmol Tyrosin führt, freigesetzt pro Minute unter definierten Bedingungen (vgl. Anson, M.L., (1938) J. Gen. Physiol. 22, 79-89 sowie Folin, O., and Ciocalteu, V., (1929) J. Biol. Chem. 73, 627).
  • In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass die als Komponente (b) eingesetzten Substanzen bestimmte Molekulargewichte aufweisen. In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung ist das Verfahren demnach dadurch gekennzeichnet, dass diese Komponente ein Molekulargewicht (MW) aufweist von 150 bis 5x106 Dalton, insbesondere von 200 bis 1x106 Dalton, von 220 bis 0,75x106 Dalton und insbesondere von 400 bis 0,5x106 Dalton. Für Substanzen mit solchen Molekulargewichten ergeben sich besonders vorteilhafte synergistische Reinigungsleistungen im Zusammenwirken mit dem hydrolytischen Enzym (Komponente (a)).
  • Vorteilhafte synergistische Reinigungsleistungen ergeben sich weiter auch dadurch, dass die als Komponente (b) eingesetzte Substanz in einer bestimmten Konzentration in dem Wasch- oder Reinigungsmittel vorliegt. In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass diese Komponente in dem Mittel vorliegt in einer Konzentration von 0,15 bis 50 Gew.-%, insbesondere von 0,9 bis 30 Gew.-%.
  • Betreffend die Einsatzkonzentration, also die Konzentration in der Wasch- bzw. Reinigungsflotte, ergibt sich eine besonders vorteilhafte synergistische Reinigungsleistung ebenfalls dadurch, dass die als Komponente (b) eingesetzte Substanz in einer bestimmten Konzentration in der Wasch- bzw. Reinigungsflotte vorliegt. In einer weiteren Ausführungsform der Erfindung ist das Verfahren demnach dadurch gekennzeichnet, dass diese Komponente in der Wasch- bzw. Reinigungsflotte vorliegt in einer Konzentration von 0,00025 bis 0,6 Gew.-%, insbesondere von 0,0003 bis 0,5 Gew.-%.
  • Zu in erfindungsgemäßen Verfahren einsetzbaren Wasch- und Reinigungsmitteln zählen alle denkbaren Wasch- bzw. Reinigungsmittelarten, sowohl Konzentrate als auch unverdünnt anzuwendende Mittel, zum Einsatz im kommerziellen Maßstab, in der Waschmaschine oder bei der Handwäsche beziehungsweise -reinigung. Dazu gehören beispielsweise Waschmittel für Textilien, Teppiche, oder Naturfasern, für die die Bezeichnung Waschmittel verwendet wird. Dazu gehören beispielsweise auch Geschirrspülmittel für Geschirrspülmaschinen oder manuelle Geschirrspülmittel oder Reiniger für harte Oberflächen wie Metall, Glas, Porzellan, Keramik, Kacheln, Stein, lackierte Oberflächen, Kunststoffe, Holz oder Leder, für die die Bezeichnung Reinigungsmittel verwendet wird, also neben manuellen und maschinellen Geschirrspülmitteln beispielsweise auch Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. Zu den Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Ferner zählen zu Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung auch Textilvor- und Nachbehandlungsmittel, also solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, beispielsweise zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, und auch solche Mittel, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet.
  • Die in erfindungsgemäßen Verfahren einsetzbaren Wasch- oder Reinigungsmittel, die als insbesondere pulverförmige Feststoffe, in nachverdichteter Teilchenform, als homogene Lösungen oder Suspensionen vorliegen können, können außer den erfindungsgemäß eingesetzten Wirkstoffen - den Komponenten (a) und (b) - im Prinzip alle bekannten und in derartigen Mitteln üblichen Inhaltsstoffe enthalten, wobei bevorzugt mindestens ein weiterer Inhaltsstoff in dem Mittel vorhanden ist. Die Mittel können insbesondere Buildersubstanzen, oberflächenaktive Tenside, Bleichmittel auf Basis organischer und/oder anorganischer Persauerstoffverbindungen, Bleichaktivatoren, wassermischbare organische Lösungsmittel, Enzyme, Sequestrierungsmittel, Elektrolyte, pH-Regulatoren und weitere Hilfsstoffe wie optische Aufheller, Vergrauungsinhibitoren, Schaumregulatoren sowie Farb- und Duftstoffe sowie Kombinationen hiervon enthalten. Insbesondere eine weitere Kombination der erfindungsgemäßen Wirkstoffe mit einem oder mehreren weiteren Inhaltsstoff(en) der Mittel erweist sich als vorteilhaft, da dann eine weiter verbesserte Reinigungsleistung durch weitere sich ergebende Synergismen erreicht werden kann. Insbesondere durch die Kombination mit einem Tensid und/oder einer Buildersubstanz und/oder einem Bleichmittel wird ein solcher weiterer Synergismus erreicht. Solche bevorzugten weiteren Inhaltsstoffe des Wasch- oder Reinigungsmittels sind offenbart in der internationalen Offenlegungsschrift WO 2009/021867 , auf deren Offenbarung daher ausdrücklich verwiesen bzw. deren Offenbarung daher ausdrücklich in die vorliegende Anmeldung einbezogen wird.
  • Die zu wählenden Inhaltsstoffe wie auch die Bedingungen, unter denen das Mittel eingesetzt wird, wie beispielsweise Temperatur, pH-Wert, Ionenstärke, Redox-Verhältnisse oder mechanische Einflüsse, sollten für das jeweilige Reinigungsproblem optimiert sein. So liegen übliche Temperaturen für den Einsatz von Wasch- und Reinigungsmitteln in Bereichen von 10°C über 40°C und 60°C bis hin zu 95° bei maschinellen Mitteln oder bei technischen Anwendungen. Vorzugsweise werden die Inhaltsstoffe der betreffenden Mittel aufeinander abgestimmt, insbesondere derart, dass sich Synergien hinsichtlich der Reinigungsleistung ergeben. Besonders bevorzugt sind Synergien, die in einem Temperaturbereich von 10°C bis 30°C, von 15°C bis 30°C von 10°C bis 25°C, von 15°C bis 25°C und ganz besonders bevorzugt bei 20°C vorhanden sind.
  • In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform enthält ein in erfindungsgemäßen Verfahren einsetzbares Mittel ferner das hydrolytische Enzym in einer Menge von 2 µg bis 20 mg, vorzugsweise von 5 µg bis 17,5 mg, besonders bevorzugt von 20 µg bis 15 mg und ganz besonders bevorzugt von 50 µg bis 10 mg pro g des Mittels. Ferner kann das in dem Mittel enthaltene hydrolytische Enzym, insbesondere eine Protease, und/oder weitere Inhaltsstoffe des Mittels mit einer bei Raumtemperatur oder bei Abwesenheit von Wasser für das Enzym undurchlässigen Substanz umhüllt sein, welche unter Anwendungsbedingungen des Mittels durchlässig für das Enzym wird. Eine solche Ausführungsform der Erfindung ist somit dadurch gekennzeichnet, dass das hydrolytische Enzym mit einer bei Raumtemperatur oder bei Abwesenheit von Wasser für das Enzym undurchlässigen Substanz umhüllt ist. Weiterhin kann auch das Wasch- oder Reinigungsmittel selbst in einem Behältnis, vorzugsweise einem luftdurchlässigen Behältnis, verpackt sein, aus dem es kurz vor Gebrauch oder während des Waschvorgangs freigesetzt wird.
  • In weiteren Ausführungsformen der Erfindung ist das Verfahren dadurch gekennzeichnet, dass das Wasch- oder Reinigungsmittel
    1. (a) in fester Form vorliegt, insbesondere als rieselfähiges Pulver mit einem Schüttgewicht von 300 g/l bis 1200 g/l, insbesondere 500 g/l bis 900 g/l, oder
    2. (b) in pastöser oder in flüssiger Form vorliegt, und/oder
    3. (c) als Einkomponentensystem vorliegt, oder
    4. (d) in mehrere Komponenten aufgeteilt ist.
  • Diese Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung umfassen ferner alle festen, pulverförmigen, flüssigen, gelförmigen oder pastösen Darreichungsformen der in erfindungsgemäßen Verfahren einsetzbaren Mittel, die gegebenenfalls auch aus mehreren Phasen bestehen können sowie in komprimierter oder nicht komprimierter Form vorliegen können. Das Mittel kann als rieselfähiges Pulver vorliegen, insbesondere mit einem Schüttgewicht von 300 g/l bis 1200 g/l, insbesondere 500 g/l bis 900 g/l oder 600 g/l bis 850 g/l. Zu den festen Darreichungsformen des Mittels zählen ferner Extrudate, Granulate, Tabletten oder Pouches. Alternativ kann das Mittel auch flüssig, gelförmig oder pastös sein, beispielsweise in Form eines nicht-wässrigen Flüssigwaschmittels oder einer nicht-wässrigen Paste oder in Form eines wässrigen Flüssigwaschmittels oder einer wasserhaltigen Paste. Weiterhin kann das Mittel als Einkomponentensystem vorliegen. Solche Mittel bestehen bevorzugt aus einer Phase. Alternativ kann ein Mittel auch aus mehreren Phasen bestehen. Ein solches Mittel ist demnach in mehrere Komponenten aufgeteilt.
  • In erfindungsgemäßen Verfahren einsetzbare Wasch- oder Reinigungsmittel können ausschließlich eine Protease enthalten. Alternativ können sie aber auch weitere hydrolytische Enzyme oder andere Enzyme in einer für die Wirksamkeit des Mittels zweckmäßigen Konzentration enthalten, wobei prinzipiell alle im Stand der Technik für diese Zwecke etablierten Enzyme einsetzbar sind. Als weitere Enzyme bevorzugt einsetzbar sind alle Enzyme, die in dem Mittel eine katalytische Aktivität entfalten können, insbesondere Amylasen, Cellulasen, Hemicellulasen, Mannanasen, Tannasen, Xylanasen, Xanthanasen, β-Glucosidasen, Carrageenasen, Oxidasen, Perhydrolasen, Oxidoreduktasen oder Lipasen, sowie vorzugsweise deren Gemische. Diese Enzyme sind im Prinzip natürlichen Ursprungs; ausgehend von den natürlichen Molekülen stehen für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln verbesserte Varianten zur Verfügung, die entsprechend bevorzugt eingesetzt werden.
    Die hierin beschriebene Verwendung ist vorteilhaft, um von Textilien oder von harten Oberflächen entsprechende Verunreinigungen, insbesondere proteinhaltige Verunreinigungen, zu beseitigen. Ausführungsformen dieses Erfindungsgegenstandes stellen beispielsweise die Handwäsche, die manuelle Entfernung von Flecken von Textilien oder von harten Oberflächen oder maschinelle Verfahren dar.
  • Die Verwendungen in Verfahren zur Reinigung von Textilien zeichnen sich im allgemeinen dadurch aus, dass in mehreren Verfahrensschritten verschiedene reinigungsaktive Substanzen auf das Reinigungsgut aufgebracht und nach der Einwirkzeit abgewaschen werden, oder dass das Reinigungsgut in sonstiger Weise mit einem Waschmittel oder einer Lösung dieses Mittels behandelt wird. Entsprechendes gilt für Verfahren zur Reinigung von harten Oberflächen.
  • Da ein hydrolytisches Enzym, d.h. Komponente (a), natürlicherweise bereits eine hydrolytische Aktivität besitzt und diese auch in Medien entfaltet, die sonst keine Reinigungskraft besitzen, wie beispielsweise in bloßem Puffer, kann ein solches Verfahren auch lediglich darin bestehen, dass neben der zugesetzten Komponente (b) als einzige weitere Komponente ein hydrolytisches Enzym, d.h. Komponente (a), aufgebracht wird, bevorzugt in einer Pufferlösung oder in Wasser. Dies stellt eine weitere Ausführungsform dieses Erfindungsgegenstandes dar.
  • Alle erfindungsgemäßen Verwendungen in solchen Verfahren werden in einem Temperaturbereich von 10°C bis 30°C, durchgeführt. Ein synergistisches Zusammenwirken der Komponenten (a) und (b) hinsichtlich der Reinigungsleistung liegt besonders bei diesen niedrigeren bis mittleren Waschtemperaturen bzw. Reinigungstemperaturen vor.
  • In einer weiteren Ausführungsform ist die Verwendung dadurch gekennzeichnet, dass die Komponente (b) in dem Mittel vorliegt von 0,15 bis 50 Gew.-%, insbesondere von 0,9 bis 30 Gew.-%.
  • Wie vorstehend beschrieben wirkt diese Komponente (Komponente (b)) vorteilhaft, insbesondere synergistisch, mit einem hydrolytischen Enzym (Komponente (a)) zusammen, so dass nicht nur die Reinigungsleistung eines Wasch- oder Reinigungsmittels (bzw. der von diesem Mittel gebildeten Waschflotte) verbessert wird, sondern auch die Reinigungsleistung des hydrolytischen Enyzms selbst.
  • Bevorzugte Ausführungsformen erfindungsgemäßer Verwendungen sind ferner dadurch gekennzeichnet, dass die als Komponente (b) eingesetzten Substanzen bestimmte Molekulargewichte aufweisen. In bevorzugten Ausführungsformen der Erfindung ist eine erfindungsgemäße Verwendung demnach dadurch gekennzeichnet, dass diese Komponente ein Molekulargewicht (MW) aufweist von 150 bis 5x106 Dalton, insbesondere von 200 bis 1x106 Dalton, von 220 bis 0,75x106 Dalton und insbesondere von 400 bis 0,5x106 Dalton.
    • Beispiele: Beispiel 1
  • Für die Ermittlung der Waschleistung wurde nachfolgend angegebene Rahmenrezeptur für ein Textilwaschmittel verwendet (vgl. Tabelle 2). Tabelle 2:
    Inhaltsstoff Gew.-% Reinsubstanz
    Xanthan 0,3- 0,5
    Anti-Schaummittel 0,2-0,4
    Glycerin 6-7
    Ethanol 0,3-0,5
    FAEOS 4-7
    Nichtionische Tenside (FAEO, APG, u.a.) 24 - 28
    Borsäure 1
    Natriumcitrat (Dihydrat) 1-2
    Soda 2-4
    Kokosnuss-Fettsäuren 14-16
    HEDP 0,5
    PVP 0-0,4
    Optische Aufheller 0-0,05
    Farbstoff 0-0,001
    Parfüm 0-2
    H2O, demineralisiert Rest
  • Die Testansätze wurden in 24-Napf-Platten in jeweils 1 ml Waschlauge wie nachfolgend in Tabelle 3 angegeben zusammengestellt. Die Inkubation erfolgte für 60 Minuten bei 20°C unter Schütteln (ca. 100 Umdrehungen pro Minute (rpm)). Tabelle 3:
    Volumina Lösung
    420 µl 161-966 mg Textilwaschmittel in 42 ml Wasser oder Puffer
    30-530 µl 1-100 PE/ml Protease
    30-530 µl Vorbereitete Substanz-Lösung
    Rest H2O
    Anschmutzung ∅ ca. 1cm
  • Es wurden runde Stücke von Anschmutzungen (Durchmesser ca. 10 mm) verwendet, die aus folgenden Anschmutzungen ausgewählt wurden:
    • Blut-Milch/Tusche auf Baumwolle: Produkt Nr. C5 von CFT B.V. Vlaardingen, Holland Voll-Ei/Pigment auf Baumwolle: Produkt Nr. 10N erhältlich von der Firma wfk Testgewebe GmbH; Brüggen-Bracht, Deutschland,
    • Schokolade-Milch/Tusche auf Baumwolle: Produkt Nr. C3 von CFT B.V. Vlaardingen, Holland Erdnuss Öl-Pigment/Tusche auf Polyester/Baumwolle: Produkt Nr. PC10 von CFT B.V. Viaardingen, Holland
    • Gras auf Baumwolle: Produkt Nr. 164 von erhältlich von der Firma Eidgenössische Material- und Prüfanstalt (EMPA) Testmaterialien AG, St. Gallen, Schweiz
    • Kakao auf Baumwolle: Produkt Nr. 112 von erhältlich von der Firma Eidgenössische Material- und Prüfanstalt (EMPA) Testmaterialien AG, St. Gallen, Schweiz.
  • Nach der Inkubation wurden die Anschmutzungen dreimal gespült, getrocknet und fixiert und der Weißgrad der gewaschenen Textilien im Vergleich zu einem Weißstandard (d/8, 8mm, SCI/SCE) gemessen, der auf 100% normiert worden war (Bestimmung des L-Werts). Die Messung erfolgte an einem Farbmessgerät (Minolta Cm508d) mit einer Lichtarteinstellung von 10°/D65.
  • Als Proteasen verwendet wurden die alkalische Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 ( WO 92/21760 , nachstehend als Protease 1 bezeichnet) sowie die Protease, die in Figur 2 bzw. SEQ ID NO. 3 der internationalen Offenlegungsschrift WO 03/057713 (nachstehend als Protease 2 bezeichnet) offenbart ist.
    • Beispiel 2
  • Die Waschleistung wurde mit folgenden Substanzen (Komponente (b)) getestet:
    • Acusol 590 (Polyacrylat-Copolymer, Rohm & Haas/Dow Chemical)
    • Sokalan PA 30CL (Polycarboxylat Natriumsalz, BASF)
    • Poly-2-acrylamido-2-methyl-1-propan-sulfonsäure
    • Poly-4-styrolsulfonsäure-co-maleinsäure Natriumsalz
    • Poly-acrylamido-co-acrylsäure Natriumsalz
    • Poly-methacrylsäure Natriumsalz
    • Poly-vinylsulfonsäure Natriumsalz
    • Polyacrylat Natriumsalz
  • Stammlösungen mit diesen Substanzen wurden angesetzt mit 0,00001-1,5 M Substanz oder 0,0001-55% (Gewicht oder Volumen) in Wasser oder Puffer (Phosphat 0,00001-1,5 M pH 6,5-8,0 oder Tris 0,00001-1,5 M pH 7,5-9,0 oder Soerensen Puffer pH 7,5-9,0 oder Citrat Puffer 0,00001-1,5 M pH 4,5-7,0 oder Acetat Puffer 0,00001-1,5 M pH 2,5-5,5).
  • Die nachfolgenden Tabellen 4 und 5 zeigen die erhaltenen Reinigungsleistungen für die jeweils angegebenen Versuchsansätze. Die erhaltenen Ergebnisse sind die Summe der Verbesserungen über alle sechs angegebenen Anschmutzungen und sind als Prozent Leistung angegeben, wobei für jeden Wert jeweils die Differenz der Remissionswerte von dem untersuchten Waschmittel abzüglich der Kontrolle (Waschmittel ohne Enzym und ohne Substanz) gebildet wurde. Die Leistungssteigerung des Waschmittels mit hydrolytischem Enzym (hier also mit Protease), aber ohne leistungssteigernde Substanz, gegenüber dem Waschmittel ohne hydrolytisches Enzym (Protease) und Substanz wurde auf 100% als Bezug normiert. 100% stellen daher die Reinigungsleistung des Waschmittels mit hydrolytischem Enzym (Protease) alleine, d.h. ohne leistungssteigernde Substanz, dar. Werte größer 100% zeigen demgegenüber daher eine gesteigerte Reinigungsleistung gegenüber diesem Bezug an, Werte kleiner 100% eine verminderte Reinigungsleistung gegenüber diesem Bezug. Die in den Tabellen als "ohne Enzym" angegebenen Werte kleiner 100 bedeuten daher, dass ein Waschmittel umfassend die jeweilige Substanz, aber nicht das hydrolytische Enzym, zwar eine etwas bessere Reinigungsleistung aufweist als die Kontrolle, die aber bei weitem nicht an die Reinigungsleistung des Bezugswaschmittels (mit hydrolytischem Enyzm, ohne Substanz) heranreicht, und die weit unter der Reinigungsleistung eines Waschmittels mit hydrolytischem Enzym und leistungssteigernder Substanz liegt.
  • Es wird deutlich, dass die eingesetzten Komponenten (b) eine synergistische Steigerung der Waschleistung bei denjenigen Waschmitteln bewirken, die ein hydrolytisches Enzym, nämlich eine Protease, d.h. Komponente (a), enthalten. In Kontrollen, in denen kein hydrolytisches Enzym enthalten ist bewirken diese Komponenten (b) keine synergistische Steigerung der Waschleistung, so dass die gesteigerte Waschleistung auf einem vorteilhaften, synergistischen Zusammenwirken der Komponenten (a) und (b) beruht. Tabelle 4:
    Waschtest bei 20°C mit Protease 1
    Substanz 8% im Waschmittel 4% im Waschmittel 8% ohne Enzym
    Acusol 590 153,6% 150,0% 18%
    Sokalan PA 30CL 182,1% 167,9% 43%
    Polyacrylat Natriumsalz 157,1% 142,9% 21%
    Poly-methacrylsäure Natriumsalz 175,0% 150,0% 36%
    Poly-acrylamido-co-acrylsäure Natriumsalz 150,0% 139,3% 25%
    Poly-vinylsulfonsäure Natriumsalz 160,7% 125,0% 21%
    Poly-4-styrolsulfonsäure-co-maleinsäure Natriumsalz 142,9% 132,1% 11%
    Poly-2-acrylamido-2-methyl-1-propan-sulfonsäure 146,4% 132,1% 18%
    Tabelle 5:
    Waschtest bei 20°C mit Protease 2
    Substanz 8% im Waschmittel 4% im Waschmittel 8% ohne Enzym
    Polyacrylat Natriumsalz 138% 119% 23%
    Poly-vinylsulfonsäure Natriumsalz 135% 115% 23%
  • Vorteilhafte Steigerungen der Reinigungsleistung eines Mittels mit Protease als hydrolytischem Enzym wurden ferner in vergleichbarer Art und Weise erhalten unter Verwendung der Verbindungen Acusol 587D, Acusol 916, Sokalan CP42, Alginsäure oder Poly-methyl vinyl ether-alt maleinsäure als Komponente (b).

Claims (7)

  1. Verwendung einer polyanionischen Substanz zum Erreichen einer synergistischen enzymbasierten Reinigungsleistung im Zusammenwirken mit einer Protease in einem Wasch- oder Reinigungsmittel bei Anwendung des Wasch- oder Reinigungsmittels, dadurch gekennzeinchnet, dass sie in einem Temperaturbereich von 10°C bis 30°C, durchgeführt wird.
  2. Verwendung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die polyanionische Substanz in dem Mittel vorliegt in einer Konzentration von 0,15 bis 50 Gew.-%, insbesondere von 0,9 bis 30 Gew.-%.
  3. Verwendung nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass das Wasch- oder Reinigungsmittel Protease in einer Menge von 2 µg bis 20 mg, vorzugsweise von 5 µg bis 17,5 mg, besonders bevorzugt von 20 µg bis 15 mg und ganz besonders bevorzugt von 50 µg bis 10 mg pro g des Mittels enthält, und/oder dass Protease in dem Wasch- oder Reinigungsmittel mit einer bei Raumtemperatur oder bei Abwesenheit von Wasser für das Enzym undurchlässigen Substanz umhüllt ist.
  4. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass das Wasch- oder Reinigungsmittel
    (a) in fester Form vorliegt, insbesondere als rieselfähiges Pulver mit einem Schüttgewicht von 300 g/l bis 1200 g/l, insbesondere 500 g/l bis 900 g/l, oder
    (b) in pastöser oder in flüssiger Form vorliegt, und/oder
    (c) als Einkomponentensystem vorliegt, oder
    (d) in mehrere Komponenten aufgeteilt ist.
  5. Verwendung einer polyanionischen Substanz zur Steigerung der enzymbasierten Reinigungsleistung einer Protease in einem Wasch- oder Reinigungsprozess, dadurch gekennzeichnet, dass sie in einem Temperaturbereich von 10°C bis 30°C durchgeführt wird.
  6. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass die polyanionische Substanz ein Molekulargewicht (MW) aufweist von 150 bis 5x106 Dalton, insbesondere von 200 bis 1x106 Dalton, von 220 bis 0,75x106 Dalton und insbesondere von 400 bis 0,5x106 Dalton.
  7. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass die polyanionische Substanz in der Wasch- bzw. Reinigungsflotte vorliegt in einer Konzentration von 0,00025 bis 0,6 Gew.-%, insbesondere von 0,0003 bis 0,5 Gew.-%.
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