JP3403332B2 - 洗浄剤組成物 - Google Patents
洗浄剤組成物Info
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- JP3403332B2 JP3403332B2 JP12861198A JP12861198A JP3403332B2 JP 3403332 B2 JP3403332 B2 JP 3403332B2 JP 12861198 A JP12861198 A JP 12861198A JP 12861198 A JP12861198 A JP 12861198A JP 3403332 B2 JP3403332 B2 JP 3403332B2
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Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、泥汚れに対して優
れた洗浄力を示す洗浄剤組成物に関する。
れた洗浄力を示す洗浄剤組成物に関する。
【０００２】
【従来の技術および発明が解決しようとする課題】ペク
チナーゼに関する特許出願としてはWO95/25790号公報、
特公平6-39596号公報およびWO97/11146公報が挙げら
れ、無機質汚れや食物しみ汚れに対してペクチナーゼに
優れた洗浄効果があると記載されている。しかしなが
ら、これらの公報に開示されたペクチナーゼの洗浄効果
はいまだ不十分であり、所望の効果を得るためには相当
量の酵素の配合が必要になる。
チナーゼに関する特許出願としてはWO95/25790号公報、
特公平6-39596号公報およびWO97/11146公報が挙げら
れ、無機質汚れや食物しみ汚れに対してペクチナーゼに
優れた洗浄効果があると記載されている。しかしなが
ら、これらの公報に開示されたペクチナーゼの洗浄効果
はいまだ不十分であり、所望の効果を得るためには相当
量の酵素の配合が必要になる。
【０００３】一方、自然界において従来見出されている
ペクチナーゼは酵素生産性が十分でないことが多く、ま
た、生産性が十分であっても、比較的生産コストが高い
ため、所望の効果を有するような洗剤を設計することは
経済的にも難しい。
ペクチナーゼは酵素生産性が十分でないことが多く、ま
た、生産性が十分であっても、比較的生産コストが高い
ため、所望の効果を有するような洗剤を設計することは
経済的にも難しい。
【０００４】このような問題の対処法として酵素生産性
の向上のほかに、短い反応時間および少量の酵素で十分
反応をさせる目的から、酵素反応系において酵素の反応
速度を向上させる方法が従来から検討されているが、セ
ルラーゼやアミラーゼに関するものが多く（特開昭60-2
10984号公報、特表平5-507615号公報、Biotechnol. Bio
eng.,29, 901-902(1987)、特開平8-256768号公報）、ペ
クチナーゼに関してはあまり報告がない上に未だその活
性が十分でない。
の向上のほかに、短い反応時間および少量の酵素で十分
反応をさせる目的から、酵素反応系において酵素の反応
速度を向上させる方法が従来から検討されているが、セ
ルラーゼやアミラーゼに関するものが多く（特開昭60-2
10984号公報、特表平5-507615号公報、Biotechnol. Bio
eng.,29, 901-902(1987)、特開平8-256768号公報）、ペ
クチナーゼに関してはあまり報告がない上に未だその活
性が十分でない。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明は、下記成分：
（ａ）ペクチナーゼ活性を有する酵素、
（ｂ）界面活性剤、並びに
（ｃ）アミノ酸および糖から選ばれる１種以上を含有す
る泥汚染布用洗浄剤組成物を提供するものである。
る泥汚染布用洗浄剤組成物を提供するものである。
【０００６】
【発明の実施の形態】成分（ａ）のペクチナーゼ活性を
有する酵素としては、基質から１分間に１μmolのガラ
クツロン酸当量の還元糖を生成する酵素量を１Ｕと定義
した場合、少なくとも１００Ｕ／ｇ固形分以上の活性を
有す酵素が好ましく、さらにプロトペクチナーゼ活性を
併せ持つ酵素が好ましい。プロトペクチナーゼとは、Ca
2+、Mg 2+や分子間結合によりペクチン分子同士の結合、
あるいはセルロース分子への結合などで不溶化したペク
チン質であるプロトペクチン（不溶性天然ペクチン）に
作用する酵素の総称で、その活性は綿ペクチンを基質と
した際、０．２mg／ｇ綿以上の綿ペクチン遊離力を有す
る酵素が好ましい。ここで、綿ペクチン遊離力とは、綿
糸（２０mg／ml）に酵素（０．４mg／ml）を、pH８．０
で３０℃、１時間作用させたときに綿糸１ｇから遊離す
るペクチン量（mg）をいう。本測定法に用いる基質であ
る綿糸としては、ペクチン質含量がシュウ酸アンモニウ
ム抽出法で１．５〜２．５mg／ｇ綿となる糸を用いる。
ペクチナーゼ活性およびプロトペクチナーゼ活性の詳細
な測定方法および各酵素の活性値は後述の実施例中に記
載する。
有する酵素としては、基質から１分間に１μmolのガラ
クツロン酸当量の還元糖を生成する酵素量を１Ｕと定義
した場合、少なくとも１００Ｕ／ｇ固形分以上の活性を
有す酵素が好ましく、さらにプロトペクチナーゼ活性を
併せ持つ酵素が好ましい。プロトペクチナーゼとは、Ca
2+、Mg 2+や分子間結合によりペクチン分子同士の結合、
あるいはセルロース分子への結合などで不溶化したペク
チン質であるプロトペクチン（不溶性天然ペクチン）に
作用する酵素の総称で、その活性は綿ペクチンを基質と
した際、０．２mg／ｇ綿以上の綿ペクチン遊離力を有す
る酵素が好ましい。ここで、綿ペクチン遊離力とは、綿
糸（２０mg／ml）に酵素（０．４mg／ml）を、pH８．０
で３０℃、１時間作用させたときに綿糸１ｇから遊離す
るペクチン量（mg）をいう。本測定法に用いる基質であ
る綿糸としては、ペクチン質含量がシュウ酸アンモニウ
ム抽出法で１．５〜２．５mg／ｇ綿となる糸を用いる。
ペクチナーゼ活性およびプロトペクチナーゼ活性の詳細
な測定方法および各酵素の活性値は後述の実施例中に記
載する。
【０００７】本発明で用いる成分（ａ）のペクチナーゼ
としては、その起源は特に限定されないが、植物、細菌
および菌類に広く分布しているものを使用でき、例えば
バチルス属（Bacillus）などの細菌類；トリコスポロン
属（Tricosporon）、エンドマイセス属（Endomyces）、
エンドマイコプシス属（Endomycopsis）、サッカロマイ
セス属（Saccharomyces）、シゾサッカロマイセス属（S
chizosaccharomyces）、ピヒア属（Pichia）、ハンセヌ
ラ属（Hansenula）、デバリオマイセス属（Debaryomyce
s）、ハンセニアスポラ属（Hanseniaspora）、トルロプ
シス属（Torulopsis）、カンジダ属（Candida）、クル
イベロマイセス属（Kluyveromyces）などの酵母類；フ
サリウム属（Fusarium）、ガラクトマイセス属（Galact
omyces）、アスペルギルス属（Aspergillus）、リゾプ
ス属（Rhizopus）、トラメテス属（Trametes）などの糸
状菌類などが挙げられる。このうちバチルス属由来のペ
クチナーゼが特に好ましい。
としては、その起源は特に限定されないが、植物、細菌
および菌類に広く分布しているものを使用でき、例えば
バチルス属（Bacillus）などの細菌類；トリコスポロン
属（Tricosporon）、エンドマイセス属（Endomyces）、
エンドマイコプシス属（Endomycopsis）、サッカロマイ
セス属（Saccharomyces）、シゾサッカロマイセス属（S
chizosaccharomyces）、ピヒア属（Pichia）、ハンセヌ
ラ属（Hansenula）、デバリオマイセス属（Debaryomyce
s）、ハンセニアスポラ属（Hanseniaspora）、トルロプ
シス属（Torulopsis）、カンジダ属（Candida）、クル
イベロマイセス属（Kluyveromyces）などの酵母類；フ
サリウム属（Fusarium）、ガラクトマイセス属（Galact
omyces）、アスペルギルス属（Aspergillus）、リゾプ
ス属（Rhizopus）、トラメテス属（Trametes）などの糸
状菌類などが挙げられる。このうちバチルス属由来のペ
クチナーゼが特に好ましい。
【０００８】本発明ではこれら諸起源菌を使用した次の
ペクチナーゼが使用できる。スクラーゼＮ（三共
（株））、ペクトリアーゼ（キッコーマン（株））、ペ
クチナーゼＳＳ（ヤクルト（株））、ペクチナーゼタナ
ベ（田辺製薬（株））、ペクチナーゼＨＬ（ヤクルト
（株））などである。更にアルカリ領域でプロトペクチ
ナーゼ活性を併せ持つ酵素が好ましく、特にバチルスエ
スピーKSM-P15株（FERM BP-6241）やバチルスエスピーK
SM-366株（FERM BP-6262）由来のプロトペクチナーゼ活
性を併せもつ酵素がより好ましい。
ペクチナーゼが使用できる。スクラーゼＮ（三共
（株））、ペクトリアーゼ（キッコーマン（株））、ペ
クチナーゼＳＳ（ヤクルト（株））、ペクチナーゼタナ
ベ（田辺製薬（株））、ペクチナーゼＨＬ（ヤクルト
（株））などである。更にアルカリ領域でプロトペクチ
ナーゼ活性を併せ持つ酵素が好ましく、特にバチルスエ
スピーKSM-P15株（FERM BP-6241）やバチルスエスピーK
SM-366株（FERM BP-6262）由来のプロトペクチナーゼ活
性を併せもつ酵素がより好ましい。
【０００９】本発明洗浄剤組成物への成分（ａ）のペク
チナーゼ活性を有する酵素の配合量は、酵素活性を発揮
し得る量であればよいが、活性が１００Ｕ／ｇ固形分以
上のものを全組成中０．００１〜３０重量％、好ましく
は０．０１〜１０重量％配合するのがよい。
チナーゼ活性を有する酵素の配合量は、酵素活性を発揮
し得る量であればよいが、活性が１００Ｕ／ｇ固形分以
上のものを全組成中０．００１〜３０重量％、好ましく
は０．０１〜１０重量％配合するのがよい。
【００１０】本発明に配合される成分（ｂ）の界面活性
剤としては、洗浄性を高める上で、陰イオン界面活性
剤、非イオン界面活性剤が好ましい。特に陰イオン界面
活性剤としては、炭素数１０〜１８のアルキル鎖を持つ
直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、アルキル硫酸エス
テル塩、ポリオキシアルキレンアルキルエーテル硫酸
塩、アルファスルホ硫酸塩が好ましく、牛脂やヤシ油由
来の脂肪酸塩を少量配合してもよい。また、非イオン界
面活性剤としてはポリオキシアルキレンアルキルエーテ
ルが好適である。
剤としては、洗浄性を高める上で、陰イオン界面活性
剤、非イオン界面活性剤が好ましい。特に陰イオン界面
活性剤としては、炭素数１０〜１８のアルキル鎖を持つ
直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、アルキル硫酸エス
テル塩、ポリオキシアルキレンアルキルエーテル硫酸
塩、アルファスルホ硫酸塩が好ましく、牛脂やヤシ油由
来の脂肪酸塩を少量配合してもよい。また、非イオン界
面活性剤としてはポリオキシアルキレンアルキルエーテ
ルが好適である。
【００１１】成分（ｂ）の界面活性剤は全組成中０．０
１〜６０重量％、特に１０〜４５重量％配合するのが好
ましい。
１〜６０重量％、特に１０〜４５重量％配合するのが好
ましい。
【００１２】本発明に用いる成分（ｃ）のアミノ酸とし
ては、チロシン、グリシン、アラニンなどの中性アミノ
酸、アスパラギン酸やグルタミン酸などの酸性アミノ
酸、ヒスチジン、リシン、アルギニンなどの塩基性アミ
ノ酸が好ましく、アミノ酸塩でもよい。塩としては、ナ
トリウム塩、カリウム塩、アンモニウム塩が好ましい。
糖としては、単糖であるグルコース、ガラクトース、二
糖であるスクロース、トレハロースやラクトースが好ま
しい。アミノ酸および糖は併用してもよい。
ては、チロシン、グリシン、アラニンなどの中性アミノ
酸、アスパラギン酸やグルタミン酸などの酸性アミノ
酸、ヒスチジン、リシン、アルギニンなどの塩基性アミ
ノ酸が好ましく、アミノ酸塩でもよい。塩としては、ナ
トリウム塩、カリウム塩、アンモニウム塩が好ましい。
糖としては、単糖であるグルコース、ガラクトース、二
糖であるスクロース、トレハロースやラクトースが好ま
しい。アミノ酸および糖は併用してもよい。
【００１３】成分（ｃ）の配合量は洗浄力向上の観点か
ら全組成中０．００１〜１０重量％が好ましく、さらに
は０．０１〜５重量％配合するのが特に好ましい。
ら全組成中０．００１〜１０重量％が好ましく、さらに
は０．０１〜５重量％配合するのが特に好ましい。
【００１４】本発明の洗浄組成物には上記必須成分の
他、ゼオライトである結晶性アルミノケイ酸塩、特開平
7-89712号公報、特開昭60-227895号公報実施例記載の結
晶性ケイ酸塩（例えばＳＫＳ−６）などの金属イオン封
鎖剤、エチレンジアミン四酢酸（ＥＤＴＡ）、クエン酸
塩などの有機金属イオン封鎖剤、ポリアクリル酸、アク
リル酸とマレイン酸のコポリマー、カルボキシメチルセ
ルロースなどのカルボン酸系ポリマー、ポリエチレング
リコール（ＰＥＧ）、ポリビニルピロリドン（ＰＶ
Ｐ）、ソーダ灰などのアルカリ金属炭酸塩、ＪＩＳ１、
２、３号ケイ酸ナトリウムなどのアルカリ金属ケイ酸塩
等のアルカリ剤、硫酸ナトリウムなどの増量剤、過炭酸
ナトリウムなどの漂白剤、特開平6-316700号公報記載の
一般式（Ｉ−２）、（Ｉ−３）、（Ｉ−４）、（Ｉ−
５）、（Ｉ−６）もしくは（Ｉ−２）で示される化合
物、テトラアセチルエチレンジアミン（ＴＡＥＤ）など
の漂白活性化剤、プロテアーゼ、セルラーゼ、アミラー
ゼおよびリパーゼなどの酵素、ホウ素化合物および亜硫
酸ナトリウムなどの酵素安定化剤、ビフェニル型、スチ
ルベン型の蛍光染料、シリコーン／シリカ系などの消泡
剤、酸化防止剤、青味付剤並びに香料など特開平8-2180
93号の第４頁、第５欄１８行〜第７頁、１１欄１７行に
記載されているものを使用することができる。
他、ゼオライトである結晶性アルミノケイ酸塩、特開平
7-89712号公報、特開昭60-227895号公報実施例記載の結
晶性ケイ酸塩（例えばＳＫＳ−６）などの金属イオン封
鎖剤、エチレンジアミン四酢酸（ＥＤＴＡ）、クエン酸
塩などの有機金属イオン封鎖剤、ポリアクリル酸、アク
リル酸とマレイン酸のコポリマー、カルボキシメチルセ
ルロースなどのカルボン酸系ポリマー、ポリエチレング
リコール（ＰＥＧ）、ポリビニルピロリドン（ＰＶ
Ｐ）、ソーダ灰などのアルカリ金属炭酸塩、ＪＩＳ１、
２、３号ケイ酸ナトリウムなどのアルカリ金属ケイ酸塩
等のアルカリ剤、硫酸ナトリウムなどの増量剤、過炭酸
ナトリウムなどの漂白剤、特開平6-316700号公報記載の
一般式（Ｉ−２）、（Ｉ−３）、（Ｉ−４）、（Ｉ−
５）、（Ｉ−６）もしくは（Ｉ−２）で示される化合
物、テトラアセチルエチレンジアミン（ＴＡＥＤ）など
の漂白活性化剤、プロテアーゼ、セルラーゼ、アミラー
ゼおよびリパーゼなどの酵素、ホウ素化合物および亜硫
酸ナトリウムなどの酵素安定化剤、ビフェニル型、スチ
ルベン型の蛍光染料、シリコーン／シリカ系などの消泡
剤、酸化防止剤、青味付剤並びに香料など特開平8-2180
93号の第４頁、第５欄１８行〜第７頁、１１欄１７行に
記載されているものを使用することができる。
【００１５】また、本発明洗浄剤組成物の製造方法とし
ては、従来公知の製造方法を使用することができ、その
製造条件は組成等に応じて適宜選択できる。
ては、従来公知の製造方法を使用することができ、その
製造条件は組成等に応じて適宜選択できる。
【００１６】
【発明の効果】本発明によれば、優れた泥汚れ洗浄力を
有する洗浄剤組成物が得られる。
有する洗浄剤組成物が得られる。
【００１７】
【実施例】1.ペクチナーゼ活性測定法
反応系でのポリガラクツロン酸（ＰＧ；ＩＣＮ Biomed
icals社製、オハイオ）終濃度が０．５％、CaCl2 の終
濃度が０．５mMとなるような基質溶解緩衝液０．９ml
に、適当濃度の酵素溶液０．１mlを加えて、３０℃，２
０分間反応させた。なお、基質溶液の緩衝液系は、測定
酵素がアルカリ酵素である場合（Bacillussp.KSM-366
、KSM-P15由来酵素）には終濃度５０mMグリシン−NaOH
緩衝液（pH１０．０）を、酸性酵素である場合（市販ペ
クチナーゼ）には終濃度１０mMクエン酸緩衝液（pH５．
０）を用いた。反応後１mlのＤＮＳ溶液（３，５−ジニ
トロサリチル酸０．５％，NaOH １．６％，酒石酸カリ
ウムナトリウム３０％）を加え、５分間煮沸して還元糖
を発色させた。発色後直ちに氷冷し（１５分程度）、４
mlのイオン交換水を加えて混合し、遠心分離（３０００
rpm,１０min）して上清の５３５nmでの吸光度を測定し
た。生成した還元糖量を同時に作成したＤ−ガラクツロ
ン酸検量線から算出し、酵素活性値を求めた。なお、酵
素活性は１分間に１μmolのガラクツロン酸当量の還元
糖を生成する酵素量を１Ｕと定義した。
icals社製、オハイオ）終濃度が０．５％、CaCl2 の終
濃度が０．５mMとなるような基質溶解緩衝液０．９ml
に、適当濃度の酵素溶液０．１mlを加えて、３０℃，２
０分間反応させた。なお、基質溶液の緩衝液系は、測定
酵素がアルカリ酵素である場合（Bacillussp.KSM-366
、KSM-P15由来酵素）には終濃度５０mMグリシン−NaOH
緩衝液（pH１０．０）を、酸性酵素である場合（市販ペ
クチナーゼ）には終濃度１０mMクエン酸緩衝液（pH５．
０）を用いた。反応後１mlのＤＮＳ溶液（３，５−ジニ
トロサリチル酸０．５％，NaOH １．６％，酒石酸カリ
ウムナトリウム３０％）を加え、５分間煮沸して還元糖
を発色させた。発色後直ちに氷冷し（１５分程度）、４
mlのイオン交換水を加えて混合し、遠心分離（３０００
rpm,１０min）して上清の５３５nmでの吸光度を測定し
た。生成した還元糖量を同時に作成したＤ−ガラクツロ
ン酸検量線から算出し、酵素活性値を求めた。なお、酵
素活性は１分間に１μmolのガラクツロン酸当量の還元
糖を生成する酵素量を１Ｕと定義した。
【００１８】2.プロトペクチナーゼ活性測定法
反応系での綿糸の終濃度が２％（ｗ／ｖ）となるような
基質溶液１．９ml（終濃度５０ｍＭトリス塩酸緩衝液／
pH８．０）に終濃度０．４mg／mlとなるような酵素溶液
０．１mlを加えて、３０℃，１時間反応させた。反応液
を遠心分離（３０００rpm,５分，４℃）した上清０．２
５mlに氷冷濃硫酸（９６％）３mlを添加して混合した。
さらに０．２５mlのカルバゾール溶液（０．２％カルバ
ゾール／１００％エタノール）を加えて混合し、８０℃
の湯浴中にて２０分間発色させた。２０分間水冷したの
ち５２５nmでの吸光度を測定した。遊離したペクチン量
を同時に作成したＤ−ガラクツロン酸の検量線より算出
した。この値から綿１ｇから遊離したペクチン量を算出
し、pH８．０における綿ペクチン遊離力とした。綿ペク
チンはプロトペクチンであり、綿ペクチン遊離力を有す
る酵素は、すなわちプロトペクチナーゼ活性を有する酵
素である。なお、本測定法に用いる基質である綿糸とし
ては、ペクチン質含量がシュウ酸アンモニウム抽出法で
１．５〜２．５mg／ｇ綿となる糸を用いる。シュウ酸ア
ンモニウム抽出とは、０．５％シュウ酸アンモニウム溶
液に１％（ｗ／ｖ）となるよう細断綿を加えて抽出操作
を行い、カルバゾール硫酸法にて綿繊維から抽出ペクチ
ン量を定量する方法をいう。抽出定量操作は静岡県浜松
工業技術センター研究報告No.4 P17-22(1994)記載の方
法に準じて行った。本発明ではカネボウカタン糸の30番
手や40番手などを使用した。
基質溶液１．９ml（終濃度５０ｍＭトリス塩酸緩衝液／
pH８．０）に終濃度０．４mg／mlとなるような酵素溶液
０．１mlを加えて、３０℃，１時間反応させた。反応液
を遠心分離（３０００rpm,５分，４℃）した上清０．２
５mlに氷冷濃硫酸（９６％）３mlを添加して混合した。
さらに０．２５mlのカルバゾール溶液（０．２％カルバ
ゾール／１００％エタノール）を加えて混合し、８０℃
の湯浴中にて２０分間発色させた。２０分間水冷したの
ち５２５nmでの吸光度を測定した。遊離したペクチン量
を同時に作成したＤ−ガラクツロン酸の検量線より算出
した。この値から綿１ｇから遊離したペクチン量を算出
し、pH８．０における綿ペクチン遊離力とした。綿ペク
チンはプロトペクチンであり、綿ペクチン遊離力を有す
る酵素は、すなわちプロトペクチナーゼ活性を有する酵
素である。なお、本測定法に用いる基質である綿糸とし
ては、ペクチン質含量がシュウ酸アンモニウム抽出法で
１．５〜２．５mg／ｇ綿となる糸を用いる。シュウ酸ア
ンモニウム抽出とは、０．５％シュウ酸アンモニウム溶
液に１％（ｗ／ｖ）となるよう細断綿を加えて抽出操作
を行い、カルバゾール硫酸法にて綿繊維から抽出ペクチ
ン量を定量する方法をいう。抽出定量操作は静岡県浜松
工業技術センター研究報告No.4 P17-22(1994)記載の方
法に準じて行った。本発明ではカネボウカタン糸の30番
手や40番手などを使用した。
【００１９】3.使用酵素および酵素活性
実験に用いたペクチナーゼ活性を有する酵素として、ス
クラーゼＮ（三共（株））、ペクチナーゼタナベ（田辺
製薬（株））、ペクトリアーゼ（キッコーマン（株））
およびプロトペクチナーゼ活性を併せもつ酵素として、
バチルスエスピーKSM-366株由来のプロトペクチナーゼ
Ａ、バチルスエスピーKSM-P15株由来のプロトペクチナ
ーゼＢを用いた。なお、プロトペクチナーゼＡ及びＢ
は、それぞれバチルスエスピーKSM-366株、パチルスエ
スピーKSM-P15株を、ペクチン質０．５％、炭酸ナトリ
ウム０．５％を含むニュートリエントブロス０．８％で
総計７２時間培養した後、培養液を遠心分離して菌体を
除去し、得られた上澄液を限外濾過（分画分子量６００
０）により濃縮し、さらに凍結乾燥することにより得
た。洗浄試験に用いた各酵素のペクチナーゼ活性および
プロトペクチナーゼ活性を表１に示す。
クラーゼＮ（三共（株））、ペクチナーゼタナベ（田辺
製薬（株））、ペクトリアーゼ（キッコーマン（株））
およびプロトペクチナーゼ活性を併せもつ酵素として、
バチルスエスピーKSM-366株由来のプロトペクチナーゼ
Ａ、バチルスエスピーKSM-P15株由来のプロトペクチナ
ーゼＢを用いた。なお、プロトペクチナーゼＡ及びＢ
は、それぞれバチルスエスピーKSM-366株、パチルスエ
スピーKSM-P15株を、ペクチン質０．５％、炭酸ナトリ
ウム０．５％を含むニュートリエントブロス０．８％で
総計７２時間培養した後、培養液を遠心分離して菌体を
除去し、得られた上澄液を限外濾過（分画分子量６００
０）により濃縮し、さらに凍結乾燥することにより得
た。洗浄試験に用いた各酵素のペクチナーゼ活性および
プロトペクチナーゼ活性を表１に示す。
【００２０】
【表１】
【００２１】１）ブリトン・ロビンソン広域緩衝液を用
いてポリガラクツロン酸基質で測定。ただし、＊部は同
緩衝液中では活性測定不能のため、グリシン-NaOH緩衝
液にて測定。 ２）プロトペクチナーゼＡ、Ｂはグリシン-NaOH緩衝液
（pH１０．０）、その他の酵素はクエン酸緩衝液（pH
５．０）中にて測定。 ３）トリス−塩酸緩衝液（pH８．０）にて測定。
いてポリガラクツロン酸基質で測定。ただし、＊部は同
緩衝液中では活性測定不能のため、グリシン-NaOH緩衝
液にて測定。 ２）プロトペクチナーゼＡ、Ｂはグリシン-NaOH緩衝液
（pH１０．０）、その他の酵素はクエン酸緩衝液（pH
５．０）中にて測定。 ３）トリス−塩酸緩衝液（pH８．０）にて測定。
【００２２】4.洗浄試験方法
鹿沼赤玉土を木綿メリヤス布に付着させた人工泥汚染布
を調製した。４°DH硬水（７１．２mg CaCO3／ｌ）に後
述の配合組成からなる洗剤を使用濃度に溶解し、洗剤溶
液１Ｌを調製し、ターゴトメーター用ステンレスビーカ
ーに移す。人工汚染布５枚を洗剤溶液中に加え、１００
ｒ／min、２０℃、１０分間攪拌洗浄する。流水下で濯
いだ後、アイロンプレスして反射率測定に供した。汚染
布の原布、および洗浄前後の汚染布の反射率を自記色彩
計（島津製作所（株））にて測定し、次式によって洗浄
率（％）を算出した。
を調製した。４°DH硬水（７１．２mg CaCO3／ｌ）に後
述の配合組成からなる洗剤を使用濃度に溶解し、洗剤溶
液１Ｌを調製し、ターゴトメーター用ステンレスビーカ
ーに移す。人工汚染布５枚を洗剤溶液中に加え、１００
ｒ／min、２０℃、１０分間攪拌洗浄する。流水下で濯
いだ後、アイロンプレスして反射率測定に供した。汚染
布の原布、および洗浄前後の汚染布の反射率を自記色彩
計（島津製作所（株））にて測定し、次式によって洗浄
率（％）を算出した。
【００２３】
【数１】
【００２４】5.使用洗浄剤組成
使用した洗浄剤の組成を以下に示す。
【００２５】
【表２】
【００２６】ＬＡＳ：直鎖アルキル（C12-14）ベンゼン
スルホン酸ソーダ（液体洗剤は酸型で配合） ＡＳ：ドデシルアルコール硫酸エステルソーダ ＡＥ−１：ポリオキシエチレンラウリルエーテル（EO平
均付加モル数４） ＡＥ−２：ポリオキシエチレンアルキル（C12-14）エー
テル（EO平均付加モル数６） ＡＥＰ：ポリオキシエチレンポリオキシプロピレンラウ
リルエーテル（EO平均付加モル数８、PO平均付加モル数
３） ＡＥＳ：ポリオキシエチレンアルキル（C10-12）エーテ
ル硫酸ソーダ（EO平均付加モル数２．５） 脂肪酸塩：ヤシ油由来脂肪酸ソーダ ゼオライト：４Ａ型ゼオライト、平均粒径３μｍ 非晶質アルミノケイ酸塩：下記方法により製造したもの 炭酸ソーダ：デンス粒灰 非晶質ケイ酸塩：ＪＩＳ２号ケイ酸ソーダ 結晶性ケイ酸塩：ＳＫＳ−６（クラリアント社、旧ヘキ
ストトクヤマ社製）粉砕品、平均粒径１５μｍ ＡＡ−ＭＡ：ソカランＣＰ５、アクリル酸−マレイン酸
共重合体（ＢＡＳＦ社製） ＰＥＧ：ポリエチレングリコール、平均分子量８，００
０ 酵素：サビナーゼ１２．０ＴＷ（プロテアーゼ）、リボ
ラーゼ１００Ｔ（リパーゼ）、ターマミル６０Ｔ（アミ
ラーゼ）（以上の酵素はノボノルディスク社製）、およ
びＫＡＣ５００（セルラーゼ、花王製）を重量比率で
２：１：１：１の割合で配合したもの（注意：液体洗剤
はサビナーゼ１６．０Ｌ（プロテアーゼ、ノボノルディ
スク社製）のみを配合）
スルホン酸ソーダ（液体洗剤は酸型で配合） ＡＳ：ドデシルアルコール硫酸エステルソーダ ＡＥ−１：ポリオキシエチレンラウリルエーテル（EO平
均付加モル数４） ＡＥ−２：ポリオキシエチレンアルキル（C12-14）エー
テル（EO平均付加モル数６） ＡＥＰ：ポリオキシエチレンポリオキシプロピレンラウ
リルエーテル（EO平均付加モル数８、PO平均付加モル数
３） ＡＥＳ：ポリオキシエチレンアルキル（C10-12）エーテ
ル硫酸ソーダ（EO平均付加モル数２．５） 脂肪酸塩：ヤシ油由来脂肪酸ソーダ ゼオライト：４Ａ型ゼオライト、平均粒径３μｍ 非晶質アルミノケイ酸塩：下記方法により製造したもの 炭酸ソーダ：デンス粒灰 非晶質ケイ酸塩：ＪＩＳ２号ケイ酸ソーダ 結晶性ケイ酸塩：ＳＫＳ−６（クラリアント社、旧ヘキ
ストトクヤマ社製）粉砕品、平均粒径１５μｍ ＡＡ−ＭＡ：ソカランＣＰ５、アクリル酸−マレイン酸
共重合体（ＢＡＳＦ社製） ＰＥＧ：ポリエチレングリコール、平均分子量８，００
０ 酵素：サビナーゼ１２．０ＴＷ（プロテアーゼ）、リボ
ラーゼ１００Ｔ（リパーゼ）、ターマミル６０Ｔ（アミ
ラーゼ）（以上の酵素はノボノルディスク社製）、およ
びＫＡＣ５００（セルラーゼ、花王製）を重量比率で
２：１：１：１の割合で配合したもの（注意：液体洗剤
はサビナーゼ１６．０Ｌ（プロテアーゼ、ノボノルディ
スク社製）のみを配合）
【００２７】（非晶質アルミノケイ酸塩の製造方法）ア
ルミン酸ナトリウム水溶液（Na2O １．５５重量％、Al
2O3 ２．３０重量％、Na2O／Al2O3＝１．１１（モル
比）１０１０ｇを４０℃に加熱し、１５００rpmの回転
数で攪拌しながら、そこに、ケイ酸ナトリウム水溶液
（Na2O ２．７５重量％、SiO2 ７．８８重量％、SiO2
／Na2O＝２．９６（モル比））７００ｇと塩化カルシウ
ム２水和物１．２ｇを２０分間かけて滴下しつつ反応さ
せた。滴下終了後、さらに１５分間加熱処理を行い、そ
の後、固体を濾別、洗浄した。得られた湿潤ケーキを、
１０５℃、３００torrで１０時間乾燥し、粉砕すること
によって、Ｘ線的に非晶質のアルミノケイ酸塩微粉末を
得た。得られた非晶質アルミノケイ酸塩の組成は、原子
吸光分析及びプラズマ発光分析の結果、Al2O3＝２１．
１重量％、SiO2＝５７．２重量％、Na2O＝２０．８重量
％、CaO＝０．９重量％であった（１．６５Na2O・０．
０８CaO・Al2O3・４．７５SiO2）。また、その吸油能は
２１０ml／１００ｇであった。
ルミン酸ナトリウム水溶液（Na2O １．５５重量％、Al
2O3 ２．３０重量％、Na2O／Al2O3＝１．１１（モル
比）１０１０ｇを４０℃に加熱し、１５００rpmの回転
数で攪拌しながら、そこに、ケイ酸ナトリウム水溶液
（Na2O ２．７５重量％、SiO2 ７．８８重量％、SiO2
／Na2O＝２．９６（モル比））７００ｇと塩化カルシウ
ム２水和物１．２ｇを２０分間かけて滴下しつつ反応さ
せた。滴下終了後、さらに１５分間加熱処理を行い、そ
の後、固体を濾別、洗浄した。得られた湿潤ケーキを、
１０５℃、３００torrで１０時間乾燥し、粉砕すること
によって、Ｘ線的に非晶質のアルミノケイ酸塩微粉末を
得た。得られた非晶質アルミノケイ酸塩の組成は、原子
吸光分析及びプラズマ発光分析の結果、Al2O3＝２１．
１重量％、SiO2＝５７．２重量％、Na2O＝２０．８重量
％、CaO＝０．９重量％であった（１．６５Na2O・０．
０８CaO・Al2O3・４．７５SiO2）。また、その吸油能は
２１０ml／１００ｇであった。
【００２８】6.洗浄結果
上記組成を有する洗剤（ア）〜（ウ）に、成分（ａ）ペ
クチナーゼ活性を有す酵素および成分（ｃ）アミノ酸お
よび糖から選ばれる一種以上を添加して洗浄した結果を
表３〜表５に示す。なお、表３〜表５は横軸にブランク
および成分（ａ）ペクチナーゼ活性を示す酵素を、縦軸
にブランクおよび成分（ｃ）アミノ酸および糖から選ば
れる一種以上の添加物の種類・洗剤重量当りの添加量を
とり、縦軸と横軸が交差した表の値がそれぞれを添加し
た場合の泥汚染布洗浄率（％）とした。また、洗浄試験
において添加した成分（ａ）の酵素量は全て８０mg／Ｌ
とした。
クチナーゼ活性を有す酵素および成分（ｃ）アミノ酸お
よび糖から選ばれる一種以上を添加して洗浄した結果を
表３〜表５に示す。なお、表３〜表５は横軸にブランク
および成分（ａ）ペクチナーゼ活性を示す酵素を、縦軸
にブランクおよび成分（ｃ）アミノ酸および糖から選ば
れる一種以上の添加物の種類・洗剤重量当りの添加量を
とり、縦軸と横軸が交差した表の値がそれぞれを添加し
た場合の泥汚染布洗浄率（％）とした。また、洗浄試験
において添加した成分（ａ）の酵素量は全て８０mg／Ｌ
とした。
【００２９】（１）洗剤（ア）での洗浄試験結果
洗浄条件：ターゴトメーター１００ｒ／min、１０分、
２０℃洗浄
２０℃洗浄
【００３０】
【表３】
【００３１】（２）洗剤（イ）での洗浄試験結果
洗浄条件：ターゴトメーター１００ｒ／min、１０分、
２０℃洗浄
２０℃洗浄
【００３２】
【表４】
【００３３】（３）洗剤（ウ）での洗浄試験結果
洗浄条件：ターゴトメーター１００ｒ／min、１０分、
２０℃洗浄
２０℃洗浄
【００３４】
【表５】
【００３５】表３〜表５の結果から明らかなように、ペ
クチナーゼ配合洗剤にアミノ酸および糖を一種以上添加
することで無添加のときに比べより高い洗浄効果を示
す。この効果はペクチナーゼ活性を示す酵素に認めら
れ、プロトペクチナーゼ活性を示す酵素だとさらに大き
な洗浄向上効果が得られる。
クチナーゼ配合洗剤にアミノ酸および糖を一種以上添加
することで無添加のときに比べより高い洗浄効果を示
す。この効果はペクチナーゼ活性を示す酵素に認めら
れ、プロトペクチナーゼ活性を示す酵素だとさらに大き
な洗浄向上効果が得られる。
─────────────────────────────────────────────────────
フロントページの続き
(51)Int.Cl.7 識別記号 ＦＩ
Ｃ１１Ｄ 1/722 Ｃ１１Ｄ 1/722
3/22 3/22
3/33 3/33
10/02 10/02
(72)発明者 増川 克典
栃木県芳賀郡市貝町赤羽2606 花王株式
会社研究所内
(72)発明者 四方 資通
和歌山県和歌山市湊1334 花王株式会社
研究所内
(56)参考文献 特開 昭62−913（ＪＰ，Ａ)
特開 昭62−91598（ＪＰ，Ａ)
(58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名)
C11D 3/386
C11D 1/00
ＪＩＣＳＴファイル（ＪＯＩＳ)
Claims (5)
- 【請求項１】 下記成分： （ａ）ペクチナーゼ活性を有する酵素、 （ｂ）界面活性剤、並びに （ｃ）アミノ酸および糖から選ばれる１種以上を含有す
る泥汚染布用洗浄剤組成物。 - 【請求項２】 成分（ｃ）を全組成中０．００１〜１０
重量％含有する請求項１記載の洗浄剤組成物。 - 【請求項３】 成分（ｂ）の界面活性剤を全組成中０．
０１〜６０重量％含有する請求項１又は２記載の洗浄剤
組成物 。 - 【請求項４】 成分（ｂ）の界面活性剤を全組成中１０
〜４５重量％含有する請求項３記載の洗浄剤組成物。 - 【請求項５】 成分（ａ）の酵素がプロトペクチナーゼ
活性を併せ持つ酵素である請求項１ないし４のいずれか
１項記載の洗浄剤組成物。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP12861198A JP3403332B2 (ja) | 1998-05-12 | 1998-05-12 | 洗浄剤組成物 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP12861198A JP3403332B2 (ja) | 1998-05-12 | 1998-05-12 | 洗浄剤組成物 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH11323392A JPH11323392A (ja) | 1999-11-26 |
| JP3403332B2 true JP3403332B2 (ja) | 2003-05-06 |
Family
ID=14989077
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP12861198A Expired - Fee Related JP3403332B2 (ja) | 1998-05-12 | 1998-05-12 | 洗浄剤組成物 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3403332B2 (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP4790154B2 (ja) * | 2001-06-06 | 2011-10-12 | 塩水港精糖株式会社 | 非身体用洗浄剤 |
| JPWO2004029190A1 (ja) * | 2002-09-24 | 2006-01-26 | 株式会社ピーアンドピーエフ | 新規な界面活性剤およびその用途 |
| DE102008038479A1 (de) * | 2008-08-20 | 2010-02-25 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Wasch- oder Reinigungsmittel mit gesteigerter Waschkraft |
-
1998
- 1998-05-12 JP JP12861198A patent/JP3403332B2/ja not_active Expired - Fee Related
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| JPH11323392A (ja) | 1999-11-26 |
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