ES2243163T3 - Composicion detergente. - Google Patents

Abstract

Una composición detergente, que comprende: (a) de 15 a 40% en peso de un tensioactivo aniónico, (b) de 0, 5 a 5% en peso de un neutralizador químico del cloro, (c) una proteasa cuya actividad hidrolizante sobre la á-queratina a 10ºC es no menor que 0, 09 x 10-3 ìg/mPUumin, y (d) una proteasa cuya actividad hidrolizante sobre la á-queratina a 10ºC es menor que 0, 09 x 10-3 ìg/mPUumin, en la que (c)+(d) = de 0, 01 a 0, 5% en peso (como producto enzimático en polvo), (c)/(d) = de 1/5 a 5/1 y [(c)+(d)]/(b) = de 1/100 a 1/2 (relación de pesos como producto enzimático en polvo), y un éter alquílico o alquenílico de polioxialquileno cuyo balance hidrófilo-lipófilo (método de Griffin) es de 11, 5 a 17.

Description

Composición detergente.

Campo técnico

La presente invención se refiere a una composición detergente.

Técnica anterior

La incorporación de una enzima en una composición detergente ha sido llevada a la práctica, y, por ejemplo, el documento JP-T-1-501486 describe una composición detergente que usa dos o más tipos específicos de proteasas. Sin embargo, dado que la actividad enzimática disminuye bajo el estado de lavado a baja temperatura, no se puede obtener un rendimiento de lavado satisfactorio, y este problema es particularmente notable en la suciedad relacionada con proteínas de calcetines manchados, cuellos, etcétera. Aunque el documento JP-A-62-068898 describe una composición detergente en la que la enzima es estabilizada por un sulfito, esta composición tampoco resuelve satisfactoriamente los dos problemas de la desactivación enzimática y el rendimiento de lavado a baja temperatura.

Descripción de la invención

El objeto de la presente invención es proporcionar una composición detergente que está casi libre de desactivación enzimática, que es excelente en detergencia bajo el estado de lavado a baja temperatura, y que es particularmente eficaz para la suciedad relacionada con proteínas de calcetines manchados y otros.

La presente invención proporciona una composición detergente que comprende

(a) de 15 a 40% en peso de un tensioactivo aniónico,

(b) de 0,5 a 5% en peso de un neutralizador químico del cloro,

(c) una proteasa cuya actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 10ºC es no menor que 0,09 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, y

(d) una proteasa cuya actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 10ºC es menor que 0,09 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin,

en la que (c) + (d) = de 0,01 a 0,05% en peso (como producto enzimático en polvo), (c) / (d) = de 1/5 a 5/1 y [(c) + (d)]/ (b) = de 1/100 a 1/2 (relación de pesos como producto enzimático en polvo), y

un éter alquílico o alquenílico de polioxialquileno cuyo balance hidrófilo-lipófilo (método de Griffin) es de 11,5 a 17.

En la presente memoria, el término "polvo enzimático" significa el producto enzimático reducido a polvo liofilizando el sobrenadante del caldo fermentador concentrado por ultrafiltración.

Modo para llevar a cabo la invención

En la presente invención está comprendido un tensioactivo aniónico como componente (a). Los ejemplos del tensioactivo aniónico incluyen un alquilbenceno-sulfonato, un alquilsulfato, un alquilétersulfato, un olefinsulfonato, un alcanosulfonato, una sal de ácido graso, un étercarboxilato de alquilo o alquenilo y una sal de ácido \alpha-sulfograso o un éster suyo. Entre ellos, son preferibles un alquilbencenosulfonato cuyo grupo alquilo tiene de 10 a 20 átomos de carbono, un alquilsulfato que tiene de 8 a 18 (preferiblemente de 10 a 14) átomos de carbono, un alquilétersulfato que tiene de 8 a 18 (preferiblemente de 10 a 14) átomos de carbono, y una sal de ácido graso que procede de aceite de palma o sebo y que tiene de 8 a 18 (preferiblemente de 10 a 18) átomos de carbono. El número molar medio de óxido de etileno añadido en el alquilétersulfato es, preferiblemente, de 1 a 20, más preferiblemente de 1 a 10 y preferiblemente en particular de 1 a 5. Como sales, es preferible una sal de un metal alcalino, tal como sodio o potasio. La cantidad incorporada del componente (a) es de 15 a 40% en peso, preferiblemente de 20 a 40% en peso, en la composición, desde el punto de vista de la detergencia y las propiedades de formación de
espuma.

En la presente invención, con el fin de impedir que la enzima sea desactivada por el cloro que está presente en el agua, está comprendido un neutralizador químico como componente (b). Los ejemplos específicos del neutralizador químico incluyen una amina, tal como una amina primaria, una amina secundaria y una alcanolamina; un peróxido inorgánico, tal como peróxido de hidrógeno, percarbonato sódico y perborato sódico; un agente reductor, tal como un sulfito. Entre ellos, es preferible un sulfito, desde el punto de vista de la estabilidad en la composición y el efecto estabilizador de la enzima en un baño de lavado. Desde el punto de vista de la estabilidad de la enzima, el componente (b) se incorpora en una cantidad de 0,5 a 5% en peso, preferiblemente de 0,5 a 2% en peso, en la compo-
sición.

Se usa una proteasa, cuya actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 10ºC es no menor que 0,09 x 10^{-3} \mu/m
PU\cdotmin, preferiblemente no menor que 0,10 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, más preferiblemente no menor que 0,12 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin y aún más preferiblemente no menor que 0,13 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, y cuya actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 30ºC es preferiblemente no menor que 0,40 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, más preferiblemente no menor que 0,44 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin y aún más preferiblemente no menor que 0,47 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, como componente (c) en la presente invención.

Además, se usa una proteasa, cuya actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 10ºC es menor que 0,09 x 10^{-3} \mu/mPU\cdotmin, preferiblemente menor que 0,7 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, y cuya actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 30ºC es preferiblemente menor que 0,40 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, más preferiblemente menor que 0,35 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, aún más preferiblemente menor que 0,30 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, y preferiblemente en particular menor que 0,20 x 10^{-3}, como componente (d).

Aquí, la actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina se expresó como materiales solubles (calculados basados en tirosina) formados a partir de la \alpha-queratina durante 1 minuto por actividad hidrolizante sobre la caseína de 1 mPU mostrada en el (ii) siguiente. Esto es, la actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina fue medida según los métodos (i) a (iii) siguientes.

(i) Preparación de \alpha-queratina

Se cortó un trozo de piel del talón humano (capa córnea) con un cuchillo quirúrgico, y, después de ser cortada en trozos con unas tijeras, se lavó con agua destilada. Se suspendió un gramo de esta piel córnea en de 20 a 50 ml de un tampón de Tris-HCl 50 mM (pH: 8,0) que contenía 8 M de urea y 25 mM de \beta-mercaptoetanol, y se agitó durante una noche. La piel córnea, hinchada, fue molida suficientemente por un homogeneizador de Teflon^{TM} y se sometió a una separación centrífuga a 30.000xg durante 30 minutos. El líquido sobrenadante obtenido por la separación centrífuga fue filtrado a través de un papel de filtro (Nº 2, suministrado por Whatman International Ltd.). El filtrado recibió diálisis en un tampón de Tris-HCl 50 mM (pH: 8,0) y se sometió después a una separación centrífuga a 100.000xg durante 2 horas. El precipitado obtenido se disolvió en un tampón de Tris-HCl 50 mM (pH: 8,0) que contenía 8 M de urea y 25 mM de \beta-mercaptoetanol. La disolución así obtenida recibió de nuevo diálisis en un tampón de Tris-HCl 50 mM (pH: 8,0) y se sometió después a una separación centrífuga a 100.000xg durante 2 horas. Después de retirar el líquido sobrenadante, el precipitado se disolvió en un tampón de Tris-HCl 50 mM (pH: 8,0) que contenía 8 M de urea y 25 mM de \beta-mercaptoetanol. La disolución así obtenida recibió diálisis en agua destilada y se pulverizó para preparar un polvo después de una liofilización. El producto en polvo se usó como \alpha-queratina.

(ii) Medida de la actividad hidrolizante sobre la caseína

Después de mantener a 30ºC durante 5 minutos 1 ml de un tampón de ácido bórico 50 mM (pH: 10,5) que contenía 1% (peso/volumen) de caseína (Hammarsten, suministrado por Merck), se añadieron 0,1 ml de una disolución enzimática y se incubó a 30ºC durante 15 minutos. Después, se le añadieron a esto 2 ml de una disolución de TCA (ácido tricloroacético 0,11 M, acetato sódico 0,22 M y ácido acético 0,33 M). Después de dejar reposar la disolución resultante durante 10 minutos a temperatura ambiente, la proteína desnaturalizada por el ácido se eliminó por filtración, y los péptidos solubles en ácido contenidos en el filtrado se cuantificaron por el método de Lowry. Esto es, a 0,5 ml del filtrado se le añadieron 2,5 ml de una disolución alcalina de cobre [una mezcla 1:1:100 (peso/volumen) de una disolución acuosa de tartrato sódico\cdotpotásico 1%, una disolución acuosa de sulfato de cobre 1% (peso/volumen), y una disolución preparada disolviendo carbonato sódico en una disolución acuosa de hidróxido sódico 0,1 M [concentración de carbonato sódico: 2% (peso/volumen)]. Después de mantener la disolución resultante a 30ºC durante 10 minutos, se añadieron además 0,25 ml de un reactivo diluido del fenol (obtenido por dilución en dos veces del reactivo de fenoles de folin-ciocalteu con agua destilada). Entonces, después de mantener la disolución resultante a 30ºC durante 30 minutos, se midió la absorbancia a 660 nm. Mientras tanto, el resultado, obtenido añadiendo la disolución enzimática después de añadir la disolución de TCA y dejarlo reposar durante 10 minutos a temperatura ambiente, se determinó como blanco. 100 PU de enzima se definieron como la cantidad de enzima que produjo péptidos solubles en ácido que son equivalentes a un micromol de L-tirosina por
minuto.

(iii) Medida de la actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina

Se colocaron 2 mg de \alpha-queratina y 0,9 ml de un tampón de ácido bórico 50 mM (pH: 10,5) en un tubo de ensayo, y la mezcla resultante fue mantenida a 10ºC o 30ºC durante 10 minutos. Después, se añadieron a esto 0,1 ml de una disolución de proteasa y se mezclaron, con lo que la actividad hidrolizante sobre la caseína mostrada en (ii) mencionada anteriormente fue 10^{5} mPU. Después de ser incubado durante 30 minutos para calcular la actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 10ºC, o durante 10 minutos para calcular la actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 30ºC, la mezcla de reacción se filtró. Los péptidos solubilizados contenidos en el filtrado se cuantificaron por el método de Lowry, y se midió la actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina.

Los ejemplos de la proteasa como componente (c) incluyen una proteasa producida a partir de un microorganismo depositado en el National Institute of Bioscience and Human Technology, Agency of Industrial Science and Technology, como Bacillus sp. KSM-KP 43 (FERM BP-6532), Bacillus sp. KSM-KP 1790 (FERM BP-6533), Bacillus sp. KSM-KP 9860 (FERM BP-6534) (fecha del depósito original: 18 de septiembre de 1996) y un mutante suyo, así como una proteasa producida a partir del transformante que tiene un gen que codifica las enzimas. En particular, el Bacillus sp. KSM-KP 43 y un mutante suyo son excelentes.

Los ejemplos de la proteasa como componente (d) incluyen Alcalase®, Savinase®, Durazym® y Everlase® (todas suministradas por Novo Nordisk A/S), Purafect® y Maxapem® (todas suministradas por Genencor International) y KAP (suministrada por Kao Corp.). En particular, las KAP 4.3 G y KAP 11.1 G son excelentes.

En la presente invención, desde el punto de vista de la detergencia a baja temperatura, la suma de los componentes (c) y (d) es de 0,01 a 0,5% en peso, preferiblemente de 0,02 a 0,3% en peso, como producto enzimático en polvo. Además, desde el punto de vista de la detergencia a la suciedad que procede de la piel córnea (queratina) o sebo, la relación de pesos como producto enzimático en polvo de ambos componentes, es decir, (c)/(d), es de 1/5 a 5/1, preferiblemente de 1/5 a 2/1, y más preferiblemente de 1/4 a 2/1. Además, desde el punto de vista de la estabilidad enzimática en un baño de lavado, [(c)+(d)]/(b) = de 1/100 a 1/2, y preferiblemente de 1/80 a 1/3 (relación de pesos como producto enzimático en polvo).

La composición de la presente invención contiene además un éter alquílico o alquenílico de polioxialquileno, cuyo balance hidrófilo-lipófilo (método de Griffin) es de 11,5 a 17, preferiblemente de 12 a 16, desde el punto de vista de la estabilidad enzimática en un baño de lavado. Aquí, el grupo alquilo o el grupo alquenilo tienen, favorablemente, de 10 a 18, de manera preferiblemente favorable de 10 a 16, átomos de carbono. El grupo oxialquileno es preferiblemente un grupo oxietileno. La cantidad incorporada del compuesto es de 0 a 15% en peso, y preferiblemente de 0,5 a 10% en peso en la composición.

Además, se puede incorporar un percarbonato en la composición de la presente invención, para comunicar un efecto blanqueador. Aunque los ejemplos del percarbonato como sal incluyen una sal de un metal alcalino, tal como sodio y potasio, una sal de amonio y una sal de alcanolamina, es preferible una sal de sodio. Además, desde el punto de vista de la estabilidad del percarbonato, es preferible que sea un percarbonato revestido con uno o más compuestos seleccionados entre, por ejemplo, parafina, un (per)borato, un aducto de óxido de etileno de un alcohol, polietilenglicol y un compuesto basado en ácido silícico. Además, con el fin de promover más el efecto blanqueador, se puede incorporar un activador del blanqueo representado por la siguiente fórmula (I) o (II) en la composición de la presente invención.

(I)R-COO-Ph-SO_{3}M

(II)R-COO-Ph-COOM

[En las fórmulas, R es un grupo alquilo o alquenilo que tiene de 5 a 13 átomos de carbono, Ph es un grupo fenilo y M se selecciona entre un átomo de hidrógeno, un metal alcalino, un metal alcalinotérreo y amonio].

En particular, es preferible que sea un activador del blanqueo representado por la siguiente fórmula (I), en la que R es un grupo alquilo que tiene de 11 a 13 átomos de carbono y M es un metal alcalino, tal como sodio.

Desde el punto de vista del efecto blanqueador, la composición de la presente invención contiene preferiblemente de 0,1 a 10% en peso, en particular de 0,5 a 5% en peso, de un percarbonato y de 0,1 a 5% en peso, en particular de 0,5 a 3% en peso, de un activador del blanqueo.

En la presente invención, la detergencia puede ser mejorada adicionalmente por el uso de una celulasa alcalina que se produce a partir de un microorganismo alcalófilo, p. ej., Bacillus sp. KSM-635 (FERM BP-1485), o un mutante suyo. Esta celulasa alcalina tiene un valor de pH óptimo de 7 o más cuando se usa carboximetilcelulosa como sustrato, o tiene una actividad relativa de 50% o más a un valor de pH de 8 o más con respecto a la condición óptima. Un ejemplo específico de la celulasa alcalina es KAC 500 (marca registrada), que es suministrada por Kao Corp., y que es un producto enzimático de granulación. La composición de la presente invención contiene preferiblemente esta celulasa alcalina en una cantidad de 0,001 a 5% en peso, en particular de 0,1 a 3% en peso, como producto enzimático de granulación que contiene de 0,1 a 50% en peso del producto enzimático en polvo.

En la presente invención, además del tensioactivo aniónico y los tensioactivos no iónicos mencionados anteriormente, se puede incorporar un tensioactivo anfótero, tal como un óxido de amina, una sulfobetaína y una carbobetaína, o un tensioactivo catiónico, tal como una sal de amonio cuaternario, si es necesario. La composición de la presente invención puede contener un aluminosilicato cristalino, tal como zeolita A, X y P, con el fin de aumentar la detergencia. En particular, es preferible la zeolita A. El diámetro medio de las partículas principales es preferiblemente de 0,1 a 10 \mum, y preferiblemente en particular de 0,1 a 5 \mum. La cantidad incorporada es, preferiblemente, de 5 a 40% en peso, más preferiblemente de 10 a 40% en peso, en la composición.

La composición detergente de la presente invención puede contener, por ejemplo, de 0,01 a 10% en peso de una enzima, tal como lipasa y amilasa, de 1 a 50% en peso de un agente alcalino y/o un electrolito inorgánico, tal como un silicato, un carbonato y un sulfato, y de 0,01 a 10% en peso de un agente anti-redeposición, tal como polietilenglicol, poli(alcohol vinílico), polivinilpirrolidona y carboximetilcelulosa.

Ejemplos

Se prepararon las composiciones detergentes mostradas en la Tabla 1, y se llevaron a cabo las siguientes evaluaciones.

Evaluación de la detergencia \code{1} Detergencia para cuellos manchados con suciedad

Se seleccionaron cinco camisas de algodón, que habían sido usadas por hombres de alrededor de treinta años durante 3 días y cuyas áreas del cuello estaban manchadas con suciedad de manera similar, y se sometieron a experimentos. Las 5 camisas mencionadas anteriormente se lavaron a las temperaturas de 10ºC y 30ºC en agua según un programa normal de una lavadora (Lavadora Modelo NA-F60E, suministrada por National) usando 20 g de la composición mostrada en la Tabla 1. Después de la deshidratación y el secado al aire, la detergencia para el área del cuello fue evaluada por 10 miembros expertos de un jurado según los siguientes criterios, y se determinaron las puntuaciones medias.

1: la suciedad fue desprendida a un nivel satisfactorio.

2: la suciedad permaneció, pero el nivel de suciedad fue insignificante.

3: la suciedad permaneció, y el nivel de suciedad fue notable.

4: permaneció una proporción muy grande de suciedad.

\code{2} Detergencia para calcetines manchados con suciedad

Unos calcetines blancos (suministrados por Gunze Co., Ltd., Support & Clean, hechos de algodón\cdotacrílico\cdotpoli-
éster\cdotpoliuretano) fueron usados por niños de 5 años y de 6 años durante 1 día. Se seleccionaron cinco calcetines, que estaban manchados con suciedad de manera similar, y se sometieron a experimentos. Los calcetines fueron lavados y evaluados de la misma manera que en los experimentos de la detergencia para cuellos manchados con suciedad mencionados anteriormente.

Estabilidad de la proteasa en un baño de lavado

Se colocaron 0,667 g de la composición de la Tabla 1 y 1 L de agua del grifo a 20ºC (se confirmó que la concentración de cloro en el agua del grifo era 0,8 ppm por la valoración con permanganato sódico N/100) en un vaso de precipitados de vidrio, de 1 L (que tenía una altura de 150 mm y un diámetro interior de 100 mm), y fueron agitados (200 rpm) por un agitador magnético (que tenía una longitud total de 43 mm y un diámetro de 13 mm) durante 1 minuto en un baño de temperatura constante a 20ºC. Se extrajeron 0,1 ml de esta disolución resultante y se sometieron a la medición de la actividad hidrolizante sobre la caseína como se describe anteriormente. Después, tras 20 minutos desde el inicio de la agitación, se extrajeron de nuevo 0,1 ml de la disolución y se sometieron a la medición de la actividad hidrolizante sobre la caseína. La estabilidad de la proteasa fue determinada según la siguiente fórmula.

estabilidad\ de\ la\ proteasa\ (%) = \frac{\text{actividad hidrolizante sobre la caseína después de 20 minutos}}{\text{actividad hidrolizante sobre la caseína después de 1 minuto}}\ x\ 100

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(Tabla pasa a página siguiente)

TABLA 1

1

[Nota] Los componentes en la Tabla 1 son como sigue.

A-1: alquilbencenosulfonato (que tiene de 12 a 14 átomos de carbono) sódico lineal.

A-2: alquilsulfato sódico (EMAL 10 en polvo, suministrado por Kao Corp.)

A-3: ácido mirístico

B-1: sulfito sódico

C-1: La proteasa (actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 10ºC: 0,14 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, y actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 30ºC: 0,49 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin), producida a partir de Bacillus sp. KSM-KP 43, fue granulada según el documento JP-A 62-257990. El contenido en enzima en el producto enzimático de granulación fue 20% en peso como producto enzimático en polvo.

D-1: KAP 4,3 G (suministrado por Kao Corp., actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 10ºC: 0,05 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, y actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 30ºC: 0,11 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, contenido en enzima: 10% en peso como producto enzimático en polvo)

E-1: éter laurílico de polioxietileno (número medio molar de óxido de etileno añadido: 10, balance hidrófilo-lipófilo por el método de Griffin: 14,6)

F-1: percarbonato sódico revestido (percarbonato sódico revestido con metaborato sódico tetrahidrato en una cantidad de 5%, siendo relativa al percarbonato sódico basado en el Ejemplo 1 del documento JP-A 59-196399)

G-1: lauroiloxibencenosulfonato sódico

H-1: KAC 500 (celulasa alcalina suministrada por Kao Corp., contenido en enzima: 10% en peso como producto enzimático en polvo)

I-1: co-polímero de ácido acrílico-ácido maleico (Sokalan cp-5, suministrado por BASF)

J-1: zeolita A (diámetro medio de las partículas principales: 0,3 \mum)

K-1: abrillantador fluorescente (PHOTINE CBUS-3B, suministrado por Hickson & Welch Ltd.)

En la Tabla 1, las cantidades incorporadas de C-1, D-1 y H-1 son las cantidades como productos enzimáticos de granulación respectivos.

Claims (3)

1. Una composición detergente, que comprende

(a) de 15 a 40% en peso de un tensioactivo aniónico,

(b) de 0,5 a 5% en peso de un neutralizador químico del cloro,

(c) una proteasa cuya actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 10ºC es no menor que 0,09 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin, y

(d) una proteasa cuya actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 10ºC es menor que 0,09 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin,

en la que (c)+(d) = de 0,01 a 0,5% en peso (como producto enzimático en polvo), (c)/(d) = de 1/5 a 5/1 y [(c)+(d)]/(b) = de 1/100 a 1/2 (relación de pesos como producto enzimático en polvo), y

un éter alquílico o alquenílico de polioxialquileno cuyo balance hidrófilo-lipófilo (método de Griffin) es de 11,5 a 17.

2. La composición detergente de acuerdo con la reivindicación 1, en la que el neutralizador químico del cloro (b) es un sulfito.

3. La composición detergente de acuerdo con una cualquiera de las reivindicaciones previas, en la que la proteasa cuya actividad hidrolizante sobre la \alpha-queratina a 10ºC es no menor que 0,01 x 10^{-3} \mug/mPU\cdotmin se produce a partir de un microorganismo que es

(I) Bacillus sp. KSM-KP 43,

(II) Bacillus sp. KSM-KP 1790

(III) Bacillus sp. KSM-KP 9860,

(IV) un mutante de Bacillus sp. KSM-KP 43, Bacillus sp. KSM-KP 1790 o Bacillus sp. KSM-KP 9860, ó

(V) un transformante que contiene un gen de Bacillus sp. KSM-KP 43, Bacillus sp. KSM-KP 1790 o Bacillus sp. KSM-KP 9860 que codifica dicha proteasa.