DE2442561A1 - Verfahren zur bestimmung von amylase - Google Patents

Verfahren zur bestimmung von amylase

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Description

Dr. Ing. X.-JLsr Abi
Dr. Diolsr F. Γ/iorf
Dr. Hans-A. Brauns
8 München Su, F^enauwsar. ,2.
5. September 1971I IPD - 19
E.I. DU PONT DE NEMOURS AND COMPANY Wilmington, Delaware, V.St.A.
Verfahren zur Bestimmung von Amylase
Das Enzym et-Amylase wird im Speichel und in Pankreassäften gefunden. Es ist bekannt, dass dieses Enzym mit verschiedenen Kohlehydraten, insbesondere mit Stärke unter Bildung von Maltose reagiert, und dass sich das Enzym Maltase mit Maltose unter Bildung von Glukose umsetzt. Auf diesen beiden Reaktionen beruht die intestinale Verdauung (siehe beispielsweise "Biochemistry", Cantarow und Schepartz,S. 263).
Ebenso ist bekannt, dass die Gegenwart von Glukose durch verschiedene gekoppelte Reaktionen bestimmt v/erden kann. Es wurden deshalb verschiedene Verfahren zur Messung der Aktivität der Amylase im Zusammenhang mit Maltose vorgeschlagen, wobei deren Fähigkeit zur Umwandlung von Stärke in Glukose verwendet wurde (z.B. Arztl Chab. 17: 3^+0-343 (1971) sowie der Vortrag "Columetric Rate Determination of Serum Amylase. Activity" auf dem "National Symposium on Enzyme Chemistry 1972").
- 1 50981 2/0793
-A-
Mit Bestimmungsmethoden, bei denen Stärke verwendet wird, ist jedoch eine genaue quantitative Amylasebestimmung nicht möglich. Die Amylase reagiert mit allen Stärkebestandteilen zu verschiedenen Reaktionsprodukten, wobei die Kinetik der Reaktionen nicht vorher bestimmbar ist. Das ist besonders bei Geschv/indigkeitsbeStimmungen nachteilig, bei denen die Messungen in kurzen Zeitspannen durchgeführt werden, in denen die Reaktionskinetik noch weniger vorhersagbar ist. Deshalb führen Messungen unter Verwendung von Stärke als das Substrat für ^ -Amylaseaktivität nicht zu wahren Konzentrationsmessungen an^-Amylase in den Versuchsproben und können tatsächlich auch nicht zu solchen Ergebnissen führen.
Darüber hinaus sind die bisher bekannten Methoden nicht in der Lage, zwischen Speichel—^-Amylase und pankreatischer«^! -Amylase zu differenzieren.
Erfindungsgemäss wird ein Verfahren vorgeschlagen, durch Amylase quantitativ bestimmt werden kann, und bei dem zwischen Speichel-fA-Amylase und pankreatischer^-Amylase differenziert wird. Das Verfahren wird durchgeführt, indem entweder Maltotetraose oder Maltopentaose als Substrat einer Lösung mit Gehalt einer bestimmten Probenmenge zugegeben wird, und indem dann die Reaktionsprodukte zwischen der «^-Amylase und dem Substrat bestimmt werden, während die Lösung bei praktisch konstanter Temperatur und praktisch konstantem pH-Wert gehalten wird.
Die Reaktion zwischen pankreatischerU-Amylase und Substrat führt zur Bildung von Maltose, Maltotriose und Glukose, Die aus der Reaktion zwischen der pankreatischenk -Amylase und dem Substrat entstehende Glukose kann in ansich bekannter V/eise gesessen werden. Speichel-«^—Amylase bildet jedoch keine
— 2 «·
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Glukose. Die Reaktion zwischen Speichel-tft-Amylase und dem Substrat führt anscheinend nur zur Bildung· von Maltose. Enthält die Reaktionslösung eine Maltase, vorzugsweise — . Glukosidase, werden die durch Reaktion zwischen dem Substrat und derd-Amylase gebildete Maltose und Maltotriose zu Glukose umgewandelt; die Glukose kann in ansich bekannter Weise bestimmt werden.
Da o£-Amylase entweder aus den Pankreasdrüsen oder den Speicheldrüsen stammt, kann der Gesamt-c/-Amylasegehalt mittels einer Lösung bestimmt werden, die sowohl das Substrat als auch die Maltase enthält; die pankreatischeoi-Amylase kann mittels einer Lösung bestimmt werden, in der keine Maltase anwesend ist, und die Speichel-oir-Amylase kann bestimmt werden, indem die Differenz zwischen der Gesamt-oC-Amylase und der pankreatischeno£-Amylase gebildet wird.
Wird als Substrat Maltotetraose verwendet., wird die gebildete Glukose bestimmt, indem gemessen wird," mit welcher Geschwindigkeit Glukose gebildet v/ird. β -Glyzerolphosphat kann als Puffer verwendet werden; ebenso jedoch können auch alle anderen konventionellen Puffer verwendet werden, die nicht die Fähigkeit deroL-Glukosidase, Maltose in Glukose umzuwandeln, beeinträchtigen.
Glukose kann auf vielerlei Weise bestimmt werden. Ein besonders geeigneter Weg besteht darin, eine gekoppelte Enzymbestimmung für Glukose zu verwenden. Ein geeignetes Paar gekoppelter Enzymreaktionen v/ird im Folgenden wiedergegeben:
Hexokinase
Glukose + ATP > Glukose-6-phösphat + ADP
Mg++
509812/079 3
- 19" , 2U2561
G-6-PDH
Glukose-6-phosphat + NAD 6-Phosphoglukonolakton + NADH;
hierbei ist ATP Adenosintriphosphat, ADP Adenosindiphosphat, NAD β -Nikotinamid-Adenindinukleοtid, -IiADH ist die reduzierte Form des p-Kikotinamid-Adenindimukleotid, G-6-PDH ist Glukose-6-phosphatdehydrogenase. Da die reduzierte Form von /3-Nikotinamid-Aderiindinukleotid Licht sehr stark bei 3^0 Millimikron absorbiert, während dieses die oxydierte Form nicht tut, ist die Geschwindigkeit, mit der NADH gebildet wird, direkt proportional zum Anstieg der Lichtabsorption bei 340 Millimikron bei konstanter Temperatur, üblicherweise 15°C bis 50 C, und einem konstanten pH-Wert. Dieser Anstieg kann von einem Fachmann unter Verwendung eines konventionellen Spektrophotometers in einfacher Weise bestimmt werden. Da die Geschwindigkeit der Bildung von KADH proportional zur Geschwindigkeit der Bildung von Glukose ist, kann der Anstieg der Absorption bei 340 Millimikron als direktes Mass der ursprünglichen Konzentration der d-Asylase in der Probe verwendet werden. Es ist darauf hinzuweisen, dass ebenso andere Wellenlängen, beispielsweise 366 Millimikron, zu dem gleichen Zweck verwendet werden können.
Andere Paare gekoppelter Enzymreaktionen, die zur Bestimmung der Anwesenheit von Glukose verwendet werden können, werden im Folgenden wiedergegeben:
Glukose
Glukose + O2 »· Glukonsäure + HpO2
Oxidase
Peroxidase
H2O2 + Chromogen > oxydiertes Chromogen + H2O
(farblos) (farbig)
5 0 9 S ι 2 / D 7 9 3 8AD original
Es gibt eine Anzahl solcher und ähnlicher Reaktionen, zur Bestiimung des Glukosegehalts, die ebenfalls verwendet werden können; ebenso kann der Glukosegehalt direkt- bestaunst werden.
ObvrohLeC-Glukosidase als eine Form der Malt as e zur erfindungs— gernässen Verwendung erwähnt wurde, ist darauf hinzuweisen, dass andere Former. d?r Malt as e ebenfalls erfindungsgemäss verwendet werden können. Es ist möglich, aber nicht notwendig, dass das Substrat und die Maltase, falls diese verwendet wird, zuletzt der Lösung zugefügt werden.. Das geschieht deshalb, dass die ir. der Probe anwesende Glukose durch andere-Materialien aufgebraucht wird, bevor das Substrat zugefügt wird. Dadurch wird erreicht, dass lie Glukose, die bestiarat wird, nachdem das Substrat der Lösung zugefügt wurde, auf der Anwesenheit von^-Asylase in der Probe beruht.
Die Erfindung wird anhand der folgender. Beispiele und der Figur 1. näher erläutert, die eine Auftragung der Absorptions— änderungen^ A je Minute in Multiabsorptionseinheiten)der He— aktiorslösur.g als Funktion der Amylasekons.entration in der Lösung gemüss Beispiel 1 und Beispiel 2 darstellt.
Beispiel 1 ' .
Auf eines Gary lif - Spektrophotometer wurde -eine Staiidardkurve für die A^ylaseal-itivität erzeugt, inden die leschwii-idigkeit des Absorpticnswechsels von ΊϊλΖ'Ξ. verfolgt v.n.irde. Die hierfür verv.-er.lete Probe war eir.e Lösung alt einen Gehalt, an C.35-r.g/2il teilweise gereinigter menschlicher pankreatischer Anylase, die in nienschlirhe:;: Serun gelöst war. Diese Probe wies eine Aniylas aktivität vcn 15CO Sc^gyieinheiten/il auf, Verd.ünmirgen diese Serums zum· Zrreichen niederer ierte warden "Slit einer Z^z^YA^eT. Salzlösung durchgeführt.
95^2 3 7 93
Ia dem Versuch wurden die folgenden Lösungen verwendet:
/3-Glyzerolphosphatpuffer, Ο,Οβ Μ, pH-Wert 6.8 NAD, 73 mg/αϊ H2O
ATP, 30 mg/ml H2C
NaCl Hg SO,, 50 mg MgSO^ + 30 mg NaCl/al H3O Hexokinase, 2i+56 IU/ml
Glukose-6-phosphatdehydrogenase, 1000 IU/ml Maltotetraose, 200 ng/sl H2O
eC-Glukosidase, 10 mg/ml
Der Versuch wurde wie folgt durchgeführt:
Zu 4j5 nil P -Glyzerolphcsphatpuffer wurden 0,1 ml Serum zugegeben und zum Einstellen des Gleichgewichtes 1,5 min bei 37°C sich selbst überlassen. Dann v/urden die folgenden Zusätze zugegeben:
NAD, 0,1 ml (7,5 ag), ATP, 0,1 ml (3,0 ag) . NaCl-MsSOr- 0,05 nl (1,5 ag und 2,5 ag) Hexokinase, 0,01 nl (25 IU)
Glukose-6-phosphatdehydrogenase, 0,01 ml (10 IU)
Die Reagenzien wurden gemischt,und die Glukose in der Probe wurde in 2 Minuten aufgebraucht. Dann wurde die Reaktion durch Zugabe von 0,0if ml ^-Glukosidase (10 IU) und 0,1 ml Maltotetraose (20 mg) initiiert. Sin Absorptionsanstieg bei 3A-0 na wurde 5 Minuten lang aufgezeichnet. Der Absorptionswechsel in dem Zeitraun von 5 Minuten für verschiedene Lösungen in einer Standardprobe wird durch dis schwarzen Punkte und die durchgezogene Linie in der Figur Wiedergegeben.
_ 6 - BAD
5 0 9 3 ' 2 / .0 7 9 3
Beispiel-2
Das Bestimmungssystem für Amylase wurde ebenfalls, der auto matischen Verwendung durch Du Pont Automatic Clinical Analyzer (ACA) angepasst. Reagenzien zur automatischen Bestim mung wurden wie folgt hergestellt:
1. Eine Mischung mit Gehalt an Maltotetraose, ATP, Polyäthylenglykol (PEG) 2000 und/2-Glyzerolphosphat wurde mit folgenden Mengen hergestellt: -. 8 rag Maltotetraose; if,8 mg ATP; 7,2 mg PEB; 5,5 mg /3-Glyzerolphosphat und 69>4 ^g Mannitol. Diese Mischung wurde zu Tabletten tablettiert, die 4,4 Maltotetraose, 2,2 mg ATP enthielten.
2. Es wurde eine Tablette hergestellt, die 8,3 mg NAD, 1,9 mg McSO, , 4,1 mg PEG und 85 mg ß-Glyzerolphosphat enthielt.
3· dt-Glukosidase, Hexokinase und Glukose-6-phosphatdehydrogenase wurden in einer 50'3Si gen Glyzerolalbuminlösung mit 20 IU Hexokinase, 18 IU Glukose-6-phosphatdehydrogenase und 20 IU <=£.-Glukosidase vereinigt und je Test verwendet.
Analytische Versuchspackungen für das automatische Analysengerät (ACA) wurden zusammengestellt und enthielten zwei NAD, MgSO, , β -Glyzerolphosphatpuffertabletten, eine Maltotetraose, ATP-Tablette und 0,050 ml der Enzymlösung. Diese Reagenzien wurden gemäss US-PS 3 k76 515 eingesetzt.
Die automatische Analysevorrichtung (ACA) wurde auf die Verwendung von 0,1 ml der Probe, 4,9 ml Wasser, und auf die Ab-
- 7 - ■ BAD
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•f.
gäbe der Versuchsergebnisse in Milliabsorptionseinheiten je Minute programmiert. Die verwendete Probe entsprach der ge— mäss Beispiel 1 mit dem Unterschied, dass die Probe eine Amylaseaktivität von 750 Somogyieinheiten/dl aufwies. Diese Probe wurde ebenfalls gemäss Beispiel 1 bestimmt.
Die Versuchsergebnisse der verschiedenen Einzelbestimmungen der Probe werden in der Figur durch die gestrichelte Linie und die Kreise wiedergegeben.
Beispiel 5
Die relative Spezifität der Maltotetraose wurde verglichen. Gereinigte menschliche pankreatische od-Amylase und menschliche Speichel-eC-Amylase wurden hinsichtlich ihrer Fähigkeit verglichen, mit dem Substrat Maltotetraose zu reagieren. In Gegenwart des gesamten Kopplungssystems,«6-Glukosidase, ATP, NAD und G-6-PDH, schienen beide Amylasen gleichartig zu reagieren. In Abwesenheit deroC-Glukosidase jedoch bildete das Speichelenzymkeine Glukose. Das bedeutet, dass das Speichelenzym die Maltotetraose nur in zwei Maltosemoleküle aufspaltet. Das pankreatische Enzym bildet direkt bedeutende Glukosemengen durch seine Einwirkung auf die Maltotetraose. Demnach ermöglicht diese Methode ein Mittel zur Bestimmung des Beitrags sowohl der Speichelamylase als auch der pankreatischen Amylase zur Gesamtgeschwindigkeit, indem eine zusätzliche Bestimmung in Abwesenheit von *?C-Glukosidase durchgeführt wird,
Beispiel k
Die Spezifität von Maltopentaose wurde mit der von Maltotetraose unter Verwendung der folgenden Reagenzien verglichen:
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-I-
2 NAD, MgSO, , ß-Glyzerolphosphatpuffertabletten (gemäss Beispiel 2)
3 rag ATP
5 mg Maltotetraose oder 2,2 mg Maltopentose 25 Einheiten Hexokinase
28 Einheiten Glukose-6-phosphatdehydrogenase 7 Einheiten d. -Glukosidase
Die Tabletten wurden in 439 ml V/asser gelöst und die aufgeführten Reagenzien dieser Lösung zugefügt. 0,02 ml der Probe gemäss Beispiel 1 wurden dieser Lösung zugefügt. Eine Blindprobe der Reagenzien ohne die Probe gemäss Beispiel 1 wurde eingesetzt; die Absorptionsänderungen (^A) wurden bei 3^0 nm nach Zfiainütiger Inkubation bei 37°C in einem Gary lii-Spektrometer vermessen. Folgende Ergebnisse wurden erhalten:
Substrat A/min
Versuch Maltotetraose 0,078
Blindprobe 0,026
Versuch Maltopentaose 0,101
Blindprobe 0,0015
Aus den Ergebnissen geht hervor, dass die beobachtete Geschwindigkeit mit der gleichen Probe für Maltopentaose grosser als für Maltotetraose ist. Darüber hinaus ist die Blindprobengeschwindigkeit, das ist die Reaktionsgeschwindigkeit der ei. Glukosidase mit dem Substrat, mit Maltotetraose sehr viel höher und damit weniger wünschenswert. Demnach scheint Maltopentaose hoch empfindlich zu sein und die genaue Aufzeichnung des Umfanges der Blindreaktion nicht mehr notwendig zu machen.
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Claims (1)

  1. IPD- 19
    Patentanspruch
    Verfahren zur Bestimmung des^-Ataylasegehalts einer Probe, dadurch gekennzeichnet, dass man als Substrat ent?/eder Mal— totetraose oder Maltopentaose zu einer Lösung mit Gehalt an einer bestimmten Probenmenge zugibt, und dass man die Reaktionsprodukte der oi-Amylase mit dem Substrat bestimmt, während man die Lösung bei praktisch konstanter Temperatur und einem praktisch konstanten pH-Wert hält.
    - 10 -
    509812/07 9 3
DE19742442561 1973-09-06 1974-09-05 Diagnostikum und verfahren zur bestimmung des alpha-amylasegehalts einer probe Ceased DE2442561B2 (de)

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