DE2442561B2 - Diagnostikum und verfahren zur bestimmung des alpha-amylasegehalts einer probe - Google Patents

Diagnostikum und verfahren zur bestimmung des alpha-amylasegehalts einer probe

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Description

25
Die Erfindung bezieht sich auf ein Diagnostikum zur Bestimmung des «-Amylasegehalts einer Probe, das ein Substrat enthält, das mit Λ-Amylase unter Bildung von Glukose reagiert, sowie auf ein Verfahren zur Bestimmung des a-Amylasegehalts einer Probe.
Das Enzym Λ-Amylase wird im Speichel und in Pankreassäften gefunden. Es ist bekannt, daß dieses Enzym mit verschiedenen Kohlehydraten, insbesondere mit Stärke, unter Bildung von Maltose reagiert, und daß sich das Enzym Maltase mit Maltose unter Bildung von Glukose umsetzt. Auf diesen beiden Reaktionen beruht die intestinale Verdauung (siehe beispielsweise Canta rο w undSchepartz, »Biochemistry«,S.263).
Ebenso ist bekannt, daß die Gegenwart von Glukose durch verschiedene gekoppelte Reaktionen bestimmt werden kann. Es wurden deshalb verschiedene Verfahren zur Messung der Aktivität der Amylase im Zusammenhang mit Maltose beschrieben, wobei deren Fähigkeit zur Umwandlung von Stärke in Glukose verwendet wurde (zum Beispiel Ärztl. Lab., Bd. 17, S. 340-343[197I]).
Mit Bestimmungsmethoden, bei denen Stärke verwendet wird, ist jedoch eine genaue quantitative Amylasebestimmung nicht möglich. Die Amylase reagiert mit allen Stärkebestandteilen zu verschiedenen Reaktionsprodukten, wobei die Kinetik der Reaktionen nicht vorher bestimmbar ist. Das ist besonders bei Geschwindigkeitsbestimmungen nachteilig, bei denen die Messungen in kurzen Zeitspannen durchgeführt werden, in denen die Reaktionskinetik noch weniger vorhersagbar ist. Deshalb führen Messungen unter Verwendung von Stärke als das Substrat für a-Amylaseaklivität nicht zu richtigen Konzentrationsmescungen an Λ-Amylase in den Versuchsproben.
Darüber hinaus sind die bisher bekannten Methoden nicht in der Lage, zwischen Speichel-Ä-Amylase und pankreatischer a-Amylase zu differenzieren.
Die Erfindung ist in den kennzeichnenden Teilen der Patentansprüche 1 und 3 definiert. Vorteilhafte Weiterbildungen sind in den Patentansprüchen 2 bzw. 4 beschrieben.
Durch das erfindungsgemäße Verfahren kann zwischen Speichel-a-Aniylase und pankreatischer Λ-Amylase unterschieden werden.
Die Reaktion zwischen pankreatischer a-Amylase und Substrat führt zur Bildung von Maltose, Maltotriose und Glukose. Die aus der Reaktion zwischen der pankreatischen a-Amylase und dem Substrat entstehende Glukose kann in an sich bekannter Weise gemessen werden. Speichel-a-Amylase bildet jedoch keine Glukose. Die Reaktion zwischen Speichel-Ä-Amylase und dem Substrat führt anscheinend nur zur Bildung von Maltose. Enthält die Reaktionslösung eine Maltase, vorzugsweise Λ-Glukosidase, werden die durch Reaktion zwischen dem St-bshat und der a-Amylase gebildete Maltose und Maltotriose zu Glukose umgewandelt; die Glukose kann in an sich bekannter Weise bestimmt werden.
Da «-Amylase im menschlichen Körper entweder aus den Pankreasdrüsen oder den Speicheldrüsen stammt, kann der Gesamt-a-Amylasegehalt mittels einer Lösung bestimmt werden, die sowohl das Substrat als auch die Maltase enthält; die pankreatische a-Amylase kann bestimmt werden, indem die Differenz zwischen der Gesamt-Ä-Amylase und der pankreatischen Λ-Amylase gebildet wird.
Wir als Substrat Maltotetraose verwendet, wird die gebildete Glukose bestimmt, indem gemessen wird, mit welcher Geschwindigkeit Glukose gebildet wird. /J-Glyzerinphosphat kann als Puffer verwendet werden; ebenso jedoch können auch alle anderen konventionellen Puffer verwendet werden, die nicht die Fähigkeit der Ä-Glukosidase, Maltose in Glukose umzuwandeln, beeinträchtigen.
Glukose kann auf vielerlei Weise bestimmt werden. Ein besonders geeigneter Weg besteht darin, eine gekoppelte Enzymbestimmung für Glukose zu verwenden. Ein geeignetes Paar gekoppelter Enzymreaktionen wird im folgenden wiedergegeben:
Glukose + ATP
Glukose-6-phosphat + NAD
Hexokinase
Mg++ G-6-PDH Glukose-6-phosphat + ADP
6-Phosphoglukonolakton + NADH;
hierbei ist ATP Adenosintriphosphat, ADP Adenosindiphosphat, NAD /3-Nikotinamid-Adenindinukleotid, NADH ist die reduzierte Form des /J-Nikotinamid-Adenindinukleotid, G-6-PDH ist Glukose-6-phosphatdehydrogenase. Da die reduzierte Form von j3-Nikotinamid-Adenindinukleotid Licht sehr stark bei 340 Millimikron absorbiert, während dieses die oxydierte Form nicht tut, ist die Geschwindigkeit, mit der NADH gebildet wird, direkt proportional zum Anstieg der Lichtabsorption bei 340 Millimikron bei konstanter Temperatur, üblicherweise 15 bis 500C, und einem konstanten pH-Wert. Dieser Anstieg kann von einem Fachmann
unter Verwendung eines konventionellen Spektrophotometers in einfacher Weise bestimmt werden. Da die Geschwindigkeit der Bildung von NADH proportional zur Geschwindigkeit der Bildung von Glukose ist, kann der Anstieg der Absorption bei 340 Millimikron als direktes MaB der ursprünglichen Konzentration der Λ-Amylase in der Probe verwendet werden. Es ist darauf
hinzuweisen, daß ebenso andere Wellenlängen, beispielsweise 366 Millimikron, zu dem gleichen Zweck verwendet werden können.
Ein anderes Paar gekoppelter Enzymreaktionen, die zur Bestimmung der Anwesenheil von Glukose verwendet werden können, wird im folgenden wiedergegeben:
Glukose
Glukose + O,
Oxidase Peroxidase Glukonsäure + H2O2
H2O2 + Chromogen
(farblos)
Es gibt eine Anzahl solcher und ähnlicher Reaktionen zur Bestimmung des Glukosegehalts, die ebenfalls verwendet werden können; ebenso kann der Glukosegehalt direkt bestimmt werden.
Obwohl Λ-Glukosidase als eine Form der Maltase zur erfindungsgemäßen Verwendung erwähnt wurde, ist darauf hinzuweisen, daß andere Formen der Maltase ebenfalls erfindungsgemäß verwendet werden können. Es ist möglich, aber nicht notwendig, daß das Substrat und die Maltase, falls diese verwendet wird, zuletzt der Lösung zugefügt werden. Das geschieht deshalb, daß die in der Probe anwesende Glukose durch andere Materialien aufgebraucht wird, bevor das Substrat zugefügt wird. Dadurch wird erreicht, daß die Glukose, die bestimmt wird, nachdem das Substrat der Lösung zugefügt wurde, auf der Anwesenheit von a-Amylase in der Probe beruht.
Die Erfindung wird anhand der folgenden Beispiele und der F i g. 1 näher erläutert, die eine Auftragung der Absorptionsänderungen (ΔΑ je Minute in Milliabsorptionseinheiten) der Reaktionslösung als Funktion der Amylasekonzentration in der Lösung gemäß Beispiel 1 und Beispiel 2 darstellt.
Beispiel 1
Auf einem Spektrophotometer wurde eine Standardkurve für die Amylaseaktivität erzeugt, indem die Geschwindigkeit des Absorptionswechsels von NADH verfolgt wurde. Die hierfür verwendete Probe war eine Lösung mit einem Gehalt an 0,85 mg/ml teilweise gereinigter menschlicher pankreatischer Amylase, die in menschlichem Serum gelöst war. Diese Probe wies eine Amylaseaktivität von 1600 Somogyieinheiten/dl auf. Verdünnungen dieses Serums zum Erreichen niederer Werte wurden mit einer 0,85%igen Salzlösung durchgeführt
In dem Versuch wurden die folgenden Lösungen verwendet:
jS-Glyzerinphosphatpuffer 0,06 M (pH-Wert 6,8)
NAD 75 mg/ml H2O
ATP 30 mg/ml H2O
NaCI-MgSO4 50 mg MgSO4 +
30 mg NaCl/ml H,0
Hexokinase 2456 I.E./ml
Glukose-6-phosphat-
dehydrogenase 1000I.E./mI
Maltotreaose 200 mg/ml H2O
a-GIukosidase 10 mg/ml
> oxydiertes Chromogen +H2O
(farbig)
Zu 4,5 ml /J-Glyzerinphosphatpuffer wurden 0,1 ml Serum zugegeben und zum Einstellen des Glcichgewichtes 1,5 min bei 37°C sich selbst überlassen. Dann wurden die folgenden Zusätze zugegeben:
NAD 0,1 ml (7,5 mg)
ATP 0,1 ml (3,0 mg)
25 NaCl-MgSO4 0,05 ml
(1,5 mg und 2,5 mg)
Hexokinase 0,01 ml (25 I.E.)
G lukose-6-pliosphat-
dehydrogenase 0,01 ml (10 I.E.)
Der Versuch wurde wie folg! durchgeführt:
Die Reagenzien wurden gemischt, und die Glukose in der Probe wurde in 2 Minuten aufgebraucht. Dunn wurde die Reaktion durch Zugabe von 0.04 ml «-Glukosidase(10I.E.)undO,l ml Maltotetraosc(20 mg) initiiert. Ein Absorptionsanstieg bei 340 mn wurde 5 Minuten lang aufgezeichnet. Der Absorptionswechsel in dem Zeitraum von 5 Minuten für verschiedene Lösungen der Standardprobe wird durch die Kreise und die durchgezogene Linie in der Figur wiedergegeben.
Beispiel 2
Das Bestimmungssystem für Amylase wurde der Verwendung durch eine automatische Analysiervorrichtung angepaßt. Reagenzien zur automatischen Bestimmung wurden wie folgt hergestellt:
1. Eine Mischung mit Gehalt an Maltotetraose, ATP, Polyäthylenglykol (PEG) 2000 und jS-Glyzerinphosphat wurde mit folgenden Mengen hergestellt: 8 mg Maltotetraose; 4,8 mg ATP; 7,2 mg PEG;
so 5,5 mg j3-Glyzerinphosphat und 69,4 mg Mannit. Diese Mischung wurde zu Tabletten tablettiert, die 4,4 mg Maltotetraose, 2,2 mg ATP enthielten.
2. Es wurde eine Tablette hergestellt, die 8,3 mg NAD, 1,9 mg MgSO4, 4,1 mg PEG und 85 mg j?-Glyzerinphosphat enthielt.
3. a-Glukosidase, Hexokinase und Glukose-6-phosphatdehydrogenase wurden in einer 50%igen Glyzerinalbuminlösung mit 20 I.E. Hexokinase, 18 I.E. Glukose-6-phosphatdehydrogenase und 20 I.E.
Λ-Glukosidase vereinigt und je Test verwendet.
Analytische Versuchspackungen für die automatische Analysiervorrichtung wurden zusammengestellt und enthielten zwei Tabletten aus NAD, MgSO4 und jS-Glyzerinphosphatpuffer, eine Maliotetraose-ATP-Tablettc und 0,050 ml der Enzymlösung. Diese Reagenzien wurden gemäß US-PS 34 76 515 eingesetzt.
Die automatische Analysiervorrichtung wurde auf die Verwendung von 0,1 ml der Probe, 4,9 ml Wasser, und
auf die Abgabe der Versuchsergebnisse in Milliabsorptionseinheiten je Minute programmiert. Die verwendete Probe entsprach der gemäß Beispiel 1 mit dem Unterschied, daß die Probe eine Amylaseaktivität von 750 Somogyieinheiten/dl aufwies. Diese Probe wurde ebenfalls gemäß Beispiel 1 bestimmt.
Die Versuchsergebnisse der verschiedenen Verdünnungen der Probe werden in der Figur durch die gestrichelte Linie und die schwarzen Punkte wiedergegeben.
Beispiel 3
Die relative Spezifität der Maltotetraose wurde verglichen. Gereinigte menschliche pankreatische oc-Amylase und menschliche Speichel-a-Amylase wurden hinsichtlich ihrer Fähigkeit verglichen, mit dem Substrat Maltotetraose zu reagieren. In Gegenwart des gesamten Kopplungssystems, a-Glukosidase, ATP, NAD und G-6-PDH, schienen beide Ainylasen gleichartig zu reagieren. In Abwesenheit der a-Glukosidase jedoch bildete das Speichelenzym keine Glukose. Das bedeutet, daß das Speichelenzym die Maltotetraose nur in zwei Maltosemoleküle aufspaltet. Das pankreatische Enzym bildet direkt bedeutende Glukosemengen durch seine Einwirkung auf die Maltotetraose. Demnach ermöglicht diese Methode ein Mittel zur Bestimmung des Beitrags sowohl der Speichelamylase als auch der pankreatischen Amylasc zur Gesamtgeschwindigkeit, indem eine zusätzliche Bestimmung in Abwesenheit von a-Glukosidase durchgeführt wird.
Beispiel 4
Die Spezifität von Maltopentaose wurde mit der von Maltotetraose unter Verwendung der folgenden Reagenzienverglichen:
2 NAD-MgSO-rß-Glyzerinphosphatpuffertablet ten
(gemäß Beispiel 2)
3 mg ATP
5 mg Maltotetraose oder 2,2 mg Maltopentosc
25 Einheiten Hexokinase
28 Einheilen Glukose-6-phosphatdehydrogenasc
7 Einheiten a-Glukosidasc
Die Tabletten wurden in 4,9 ml Wasser gelöst und die aufgeführten Reagenzien dieser Lösung zugefügt 0,02 ml der Probe gemäß Beispiel 1 wurden diesel . Lösung zugefügt. Eine Blindprobe der Reagenzien ohne die Probe gemäß Beispiel 1 wurde eingesetzt: Dk Absorptionsänderungen (AA) wurden bei 340 nm nacr 4minütiger Inkubation bei 37°C in einem Spektrometei vermessen. Folgende Ergebnisse wurden erhalten:
Substrat
A/min
Versuch Maltotetraose 0,078
Blindprobe 0,026
Versuch Maltopentaose 0,101
Blindprobe 0,0015
Aus den Ergebnissen geht hervor, daß die beobachte te Geschwindigkeit mit der gleichen Probe füi Maltopentaose größer als für Maltotetraose ist Darüber hinaus ist die Blindprobengeschwindigkeit, da; ist die Reaktionsgeschwindigkeit der a-Glukosidase mil dem Substrat, mit Maltotetraose sehr viel höher unc damit weniger wünschenswert. Demnach scheini Maltopentaose hoch empfindlich zu sein und die genaue Aufzeichnung des Umfangs der Blindreaktion niehl mehr notwendig zu machen.
Hierzu 1 Blatt Zeichnungen

Claims (4)

Patentansprüche:
1. Diagnostikum zur Bestimmung des a-Amylasegehalts einer Probe, das ein Substrat enthält, das mit a-Amylase unter Bildung von Glukose reagiert, dadurch gekennzeichnet, daß es als Substrat Maltotetraose oder Maltopentaose enthält.
2. Diagnostikum nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß es außerdem noch Maltase, besonders a-Glukosidase, enthält.
3. Verfahren zur Bestimmung des &-Amylasegehalts einer Probe, dadurch gekennzeichnet, daß man Maltotetraose oder Maltopentaose als Substrat zu einer Lösung mit Gehalt an einer bestimmten Probenmenge zugibt und daß man die aus dem Substrat unter Einwirkung von a-Amylase gebildeten Reaktionsprodukte bestimmt, während man die Lösung bei praktisch konstanter Temperatur und einem praktisch konstanten pH-Wert hält.
4. Verfahren nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß man zu der Lösung außerdem noch Maltase hinzufügt.
20
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NL (1) NL7411234A (de)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2731421A1 (de) * 1976-07-13 1978-02-09 Du Pont Verfahren zur bestimmung des amylasegehalts von proben

Families Citing this family (24)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4097336A (en) * 1976-02-13 1978-06-27 Beckman Instruments, Inc. Reagent system for beta-amylase assay
US4036697A (en) * 1976-02-13 1977-07-19 Beckman Instruments, Inc. Kinetic assay for alpha-amylase
US4039383A (en) * 1976-04-09 1977-08-02 E. I. Du Pont De Nemours And Company Process for producing maltopentaose
CA1068586A (en) * 1976-07-01 1979-12-25 Abbott Laboratories .alpha.-AMYLASE ASSAY UTILIZING MODIFIED STARCH AS THE SUBSTRATE
CA1096377A (en) * 1976-07-13 1981-02-24 Dade Chemistry Systems Inc. Nitro aromatic glycosides
AU514968B2 (en) * 1976-10-07 1981-03-12 Board Of Trustees Of The University Of Alabama, The Preparation of oligosaccharides
US4071407A (en) * 1976-11-16 1978-01-31 The Board Of Trustees Of The University Of Alabama Novel maltase enzyme produced by a new yeast strain
DE2741192C2 (de) * 1977-09-13 1982-07-01 Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim Verfahren zur Bestimmung von alpha- Amylase
AT362526B (de) * 1977-09-13 1981-05-25 Boehringer Mannheim Gmbh Verfahren und reagens zur bestimmung von alpha- -amylase
DE2752501A1 (de) * 1977-11-24 1979-05-31 Kurt Prof Dr Wallenfels Mit indikatorgruppen substituierte alpha-d-maltodextrine, verfahren zu deren herstellung und ihre verwendung zur bestimmung von glukosidasen und amylasen
US4233403A (en) * 1978-02-27 1980-11-11 E. I. Du Pont De Nemours And Company Amylase assay
US4247647A (en) * 1978-03-14 1981-01-27 Technicon Instruments Corporation Apparatus for the quantitative determination of saccharides
EP0048035B1 (de) * 1978-06-06 1983-12-07 Flow General, Inc. Maltodextrin-Phosphorylase-Limit-Dextrin und Verfahren zu seiner Herstellung
US4550077A (en) * 1980-05-07 1985-10-29 Electro-Nucleonics, Inc. β-Amylase determination
JPS56158098A (en) * 1980-05-08 1981-12-05 Noda Sangyo Kagaku Kenkyusho Measurement of alpha-amylase activity
JPS59163555A (ja) * 1983-03-08 1984-09-14 Oriental Yeast Co Ltd 複数成分の迅速な分析方法
US5175088A (en) * 1983-03-08 1992-12-29 Oriental Yeast Co. Ltd. Rapid analysis of plural components
DE3328616A1 (de) * 1983-08-08 1985-02-28 Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim Oligoglucosidderivate
JPS6147495A (ja) * 1984-08-14 1986-03-07 Hayashibara Biochem Lab Inc マルトペンタオ−ス結晶とその製造方法
JPS61124397A (ja) * 1984-11-22 1986-06-12 Toyobo Co Ltd α−アミラ−ゼの活性測定用試薬
JPS61257199A (ja) * 1985-05-09 1986-11-14 Unitika Ltd アミラ−ゼ活性測定用試薬及び測定方法
US20050159526A1 (en) * 2004-01-15 2005-07-21 Bernard Linda G. Polymamide nanocomposites with oxygen scavenging capability
US7514255B2 (en) * 2004-12-03 2009-04-07 Idexx Laboratories, Inc. Methods and devices for detecting pancreatic lipase
KR102558128B1 (ko) 2015-07-07 2023-07-21 루미리즈 홀딩 비.브이. 광을 방출하는 디바이스

Family Cites Families (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE1940816C3 (de) * 1969-08-11 1974-01-17 Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim Verfahren und diagnostisches Mittel zur enzymatischen Bestimmung von Glucose

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2731421A1 (de) * 1976-07-13 1978-02-09 Du Pont Verfahren zur bestimmung des amylasegehalts von proben

Also Published As

Publication number Publication date
FR2243437B1 (de) 1979-08-17
CA1024426A (en) 1978-01-17
NL7411234A (nl) 1975-03-10
JPS5056998A (de) 1975-05-19
US3879263A (en) 1975-04-22
FR2243437A1 (de) 1975-04-04
GB1479958A (en) 1977-07-13
DE2442561A1 (de) 1975-03-20

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