DE1617517B2 - Verwendung von Skleroproteinabbauprodukten für kosmetische Zwecke - Google Patents

Verwendung von Skleroproteinabbauprodukten für kosmetische Zwecke

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DE1617517B2
DE1617517B2 DE19671617517 DE1617517A DE1617517B2 DE 1617517 B2 DE1617517 B2 DE 1617517B2 DE 19671617517 DE19671617517 DE 19671617517 DE 1617517 A DE1617517 A DE 1617517A DE 1617517 B2 DE1617517 B2 DE 1617517B2
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Description

Die Erfindung betrifft eine Verwendung von Skleroproteinabbauprodukten.
Bekanntlich kann man die Skleroproteine zu Aminosäuren abbauen, die in der Kosmetik als Bestandteile verschiedenartiger Schönheitspflegemittel verwendet werden, die vornehmlich Hautschutzwirkung besitzen.
Die bekannten Erzeugnisse weisen verschiedene technologische und Anwendungsnachteile auf, und zwar insbesondere:
Entemulgieren von Formulierungen in Form konzentrierter Emulsionen,
gegenüber Geweben und biologischen Flüssigkeiten hypertonische Lösungen, Schwächung der skleroproteinischen Filme bei filmbildenden Schönheitsmitteln,
Trübung solcher Filme auf Hornbildungen, beispielsweise auf Haaren oder Fingernägeln.
Aufgabe der Erfindung ist es, für die Herstellung von kosmetischen Erzeugnissen solche Stoffe zu finden, die die Nachteile der nach dem Stand der Technik verwendeten Aminosäuren nicht aufweisen und sich insbesondere für die Pflege von Haaren und Nägeln eignen.
Zur Lösung dieser Aufgabe werden erfindungsgemäß Abbauprodukte, die durch Racemisieren von Skieroproteinen und Behandeln der filtrierten, wäßrigen Lösung mit einem Kationenaustauscher in der Säureform hergestellt worden sind, für kosmetische Zwecke verwendet.
Zur Herstellung dieser Skleroproteinlysate werden als Ausgangsprodukte zweckmäßig technisches Keratin aus Klauenhorn, Federn, Menschenhaar, Roßhaar, entfettete Wolle, Rohseide oder reine Gelatine verwendet.
Grundsätzlich können jedoch alle Arten von Skieroproteinen verwendet werden, wobei die Skleroproteinquellen wie folgt umrissen seien: Kollagene, wie Knochenleim, Elastin; Fibroine, wie beispielsweise diejenigen der Naturseide, des Byssus und ähnliche, Keratine (Hornstoffe) der Hörner, Haare, Fingernägel oder Klauen, Federn, Fischschuppen oder ähnliche.
Die Racemisierung der Ausgangsstoffe erfolgt mit verdünnten Alkalien, insbesondere mit Natron- oder Kalilauge. Die mit verdünnten Alkalien behandelten Skleroproteine ergeben optisch aktive oder racemisierte Aminosäuren, ohne daß diese frei gewordenen Aminosäuren stark denaturiert würden. Die optimalen Abbaubedingungen einiger Skleroproteine, die leicht zu beschaffen sind, sind in der folgenden Tabelle wiedergegeben:
Bezeichnung des Sklero-Proteins Skleroproteine
(Gewichts
prozent)
Umgesetzte Stoffe
NaOH
(Gewichts
prozent)
Wasser
(Gewichts
prozent)
Reaktions
temperatur
(0C)
Reaktionszeit
(Stunden)
Technisches Keratin aus Horn
Technisches Keratin aus Federn
Haare: Menschenhaare
Roßhaar
12
9,5
10
10
5
4,6
15
7
6
6,8
8
4
3,7
3,6
81
84,5
84,2
82
91
91,7
81,4
45
42
54
50
55
68
40
48
42
25
22
24
25
28
Entfettete Wolle
Rohseide
Reine Gelatine
Die Racemisierung ist für die Verwendbarkeit für kosmetische Zwecke als abgeschlossen zu betrachten, wenn die Chromatographie des Reaktionsprodukts auf dünner Schicht die Unterscheidung genau unterscheidbarer racemisierter Aminosäuregruppen gestattet sowie die Unterscheidung von mindestens 5O°/o der einfachen, den Aufbau der abgebauten skleroproteinischen Struktur darstellenden Aminosäuren.
Nach erfolgter Racemisierungsreaktion wird eine Dekationisierungsstufe in wäßriger Lösung vorgesehen, die wie folgt abläuft: die aus der vorhergehenden Racemisierung kommende, eine bekannte Alkalinität aufweisende und filtrierte wäßrige Lösung wird über ein Kationenaustauscherharz in Säureform geleitet, welches beispielsweise aus einem Styrol-Divinylbenzol-Mischpolymerisat mit unmittelbar an die aromatischen Kerne gebundenen Sulfongruppen besteht.
Die Harzmenge wird auf Grund ihrer Austauschfähigkeit von Wasserstoffionen berechnet. Je nach Wahl des Harzes, das schwach oder stark sauer ist, beträgt die Austauschfähigkeit 35 bis 60 g Ätznatron pro Liter, wobei die Regenerationshöhe 300 °/o des stöchiometrischen berechneten Wertes entspricht.
Die Fließgeschwindigkeit ist derart, daß am Schluß des Vorgangs eine gegebenenfalls eintretende Ausflockung der kationenausgetauschten Lösung vollständig aufgelöst wird, indem die Gesamtreaktion auf einen pH-Wert 7 eingestellt wird.
Die aus der Dekationisierungsstufe kommende neutrale Lösung wird vorzugsweise im Vakuum bei einem Druck von 0,10 kg/cm2 (Höhe des Vakuums = 90%) konzentriert, so daß die Masse eine Temperatur von 45 bis 46° C nicht überschreitet und je nach Wunsch verschiedenartige, z. B. flüssige, weiche trockene, Extrakte erhalten werden, je nach den vorgesehenen kosmetischen Verwendungszwecken.
Die erhaltenen Erzeugnisse besitzen in trockenem Zustand die folgenden allgemeinen Durchschnittskennzeichen:
— löslich in: Wasser, Äthylalkohol von 1 bis 80 Grad,
— fester Rückstand bei Calcinierung weniger als 20%,
— Gesamtreaktion (wäßrige Lösung 1%): pH 6,5 bis 7,5,
— die Chromatographie auf dünner Schicht der l°/oigen wäßrigen Lösung bringt die qualitative Zusammensetzung der für die ursprünglichen Skleroproteine kennzeichnenden Aminosäuren zur Erscheinung.
Die gemäß dem vorliegenden Verfahren erhaltenen Erzeugnisse sind verträglich mit:
— Polyvinylpyrrolidon, Polyvinylpyrrolidon-Vinylacetat, Schellack und andere natürliche und künstliche Filmbildner, die üblicherweise für Haarspraylacke Verwendung finden,
— anionischen und ionischen Emulgiermitteln,
— den Fettkörpern milchiger oder cremeartiger Emulsionen,
— gewöhnlichen Konservierungsmitteln (Ester der Paraoxilbenzoesäure, Sorbinsäure und andere.
Die nachfolgenden Beispiele erläutern weiterhin die Erfindung:
Haarwasser:
Beispiel 1
a) das trockene Abbauprodukt
der Skleroproteine aus Roßhaar, das, wie zuvor beschrieben, erhalten wurde 0,5 bis 3 g
b) Polyvinylpyrrolidon 1,0 bis 5 g
c) Sorbinsäure 0,1 bis 0,15 g
d) Äthylalkohol 22,0 cc
zur Genüge
e) H2O bis 100 cc
Der Bestandteil a) wird in genügend destilliertem Wasser verrührt und dann die Sorbinsäure zugesetzt; dann wird die Lösung durch Zusatz einer 5%igen Natronlauge auf pH 7 neutralisiert; der Äthylalkohol, das Polyvinylpyrrolidon und das verbleibende Wasser ίο bis zu 100 ecm werden alsdann zugesetzt. Nach Erhalt einer homogenen Lösung wird mittels eines dichten Filters gefiltert.
Beispiel 2 Creme für Fingernägel:
Die folgende Lösung wird bei 60° aufbereitet:
a) das Trockenerzeugnis aus dem Abbau der Skleroproteine aus Federn, das ge-
ao maß vorhergehender Beschreibung erhalten wurde, in einer Menge von 5 g
b) destilliertes Wasser 45 ml
Nach Erreichen der Homogenität wird die Lösung unter Rühren zu der folgenden, auf 65° C erwärmten Zusammensetzung hinzugegeben:
c) Tertiär-Ester der o-Phosphorsäure und Ceryl-tetraglykoläther 15g
d) Cetyl-Alkohol 4,5 g
e) Isopropylmyristat 25 g
Dann wird unter stetigem Rühren auf 35° C abgekühlt und die folgende Lösung zugesetzt:
f) Methyl-p-oxybenzoat 0,3 g
g) eine parfümierte Zusammensetzung ... 0,2 g h) Äthylalkohol, 95prozentig 5 cc
— löslich in: Wasser, Äthylalkohol von 1 bis 80 Grad,
— fester Rückstand bei Calcinierung weniger als 20%,
— Gesamtreaktion (wäßrige Lösung l°/o): pH 6,5 bis 7,5,
— die Chromatographie auf dünner Schicht der l%igen wäßrigen Lösung bringt die qualitative Zusammensetzung der für die ursprünglichen Skleroproteine kennzeichnenden Aminosäuren zur Erscheinung.
Die gemäß dem vorliegenden Verfahren erhaltenen Erzeugnisse sind verträglich mit:
— Polyvinylpyrrolidon, Polyvinylpyrrolidon-Vinylacetat, Schellack und andere natürliche und künstliche Filmbildner, die üblicherweise für Haarspraylacke Verwendung finden,
— anionischen und ionischen Emulgiermitteln,
— den Fettkörpern milchiger oder cremeartiger Emulsionen,
— gewöhnlichen Konservierungsmitteln (Ester der Paraoxilbenzoesäure, Sorbinsäure und andere.
Die nachfolgenden Beispiele erläutern weiterhin die Erfindung:
Haarwasser:
Beispiel 1
a) das trockene Abbauprodukt
der Skleroproteine aus Roßhaar, das, wie zuvor beschrieben, erhalten wurde 0,5 bis 3 g
b) Polyvinylpyrrolidon 1,0 bis 5 g
c) Sorbinsäure 0,1 bis 0,15 ;
d) Äthylalkohol 22,0 cc
zur Genüge
e) H2O bis 100 cc
Der Bestandteil a) wird in genügend destilliertem Wasser verrührt und dann die Sorbinsäure zugesetzt; dann wird die Lösung durch Zusatz einer 5%igen Natronlauge auf pH 7 neutralisiert; der Äthylalkohol, das Polyvinylpyrrolidon und das verbleibende Wasser ίο bis zu 100 ecm werden alsdann zugesetzt. Nach Erhalt einer homogenen Lösung wird mittels eines dichten Filters gefiltert.
Beispiel 2 Creme für Fingernägel:
Die folgende Lösung wird bei 60° aufbereitet:
a) das Trockenerzeugnis aus dem Abbau der Skleroproteine aus Federn, das ge-
ao maß vorhergehender Beschreibung erhalten wurde, in einer Menge von .... 5 g
b) destilliertes Wasser 45 ml
Nach Erreichen der Homogenität wird die Lösung unter Rühren zu der folgenden, auf 65° C erwärmten Zusammensetzung hinzugegeben:
c) Tertiär-Ester der o-Phosphorsäure und Ceryl-tetraglykoläther 15g
d) Cetyl-Alkohol 4,5 g
e) Isopropylmyristat 25 g
Dann wird unter stetigem Rühren auf 35° C abgekühlt und die folgende Lösung zugesetzt:
f) Methyl-p-oxybenzoat 0,3 g
g) eine parfümierte Zusammensetzung ... 0,2 g h) Äthylalkohol, 95prozentig 5 cc

Claims (1)

  1. Patentanspruch:
    Verwendung von Abbauprodukten, die durch Razemisieren von Skieroproteinen und Behandeln der nitrierten, wäßrigen Lösung mit einem Kationenaustauscher in der Säureform hergestellt worden sind, für kosmetische Zwecke.
DE19671617517 1966-01-07 1967-01-04 Verwendung von Skleroproteinabbauprodukten für kosmetische Zwecke Expired DE1617517C3 (de)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
GB76566A GB1111934A (en) 1966-01-07 1966-01-07 Improvements relating to cosmetic preparations and methods of producing them

Publications (3)

Publication Number Publication Date
DE1617517A1 DE1617517A1 (de) 1971-04-08
DE1617517B2 true DE1617517B2 (de) 1974-09-05
DE1617517C3 DE1617517C3 (de) 1975-05-15

Family

ID=9710144

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Application Number Title Priority Date Filing Date
DE19671617517 Expired DE1617517C3 (de) 1966-01-07 1967-01-04 Verwendung von Skleroproteinabbauprodukten für kosmetische Zwecke

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DE1617517C3 (de) 1975-05-15
GB1111934A (en) 1968-05-01
DE1617517A1 (de) 1971-04-08

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