DE1617517B2 - Verwendung von Skleroproteinabbauprodukten für kosmetische Zwecke - Google Patents
Verwendung von Skleroproteinabbauprodukten für kosmetische ZweckeInfo
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Description
Die Erfindung betrifft eine Verwendung von Skleroproteinabbauprodukten.
Bekanntlich kann man die Skleroproteine zu Aminosäuren abbauen, die in der Kosmetik als
Bestandteile verschiedenartiger Schönheitspflegemittel verwendet werden, die vornehmlich Hautschutzwirkung
besitzen.
Die bekannten Erzeugnisse weisen verschiedene technologische und Anwendungsnachteile auf, und
zwar insbesondere:
Entemulgieren von Formulierungen in Form konzentrierter Emulsionen,
gegenüber Geweben und biologischen Flüssigkeiten hypertonische Lösungen, Schwächung der skleroproteinischen Filme bei filmbildenden Schönheitsmitteln,
Trübung solcher Filme auf Hornbildungen, beispielsweise auf Haaren oder Fingernägeln.
gegenüber Geweben und biologischen Flüssigkeiten hypertonische Lösungen, Schwächung der skleroproteinischen Filme bei filmbildenden Schönheitsmitteln,
Trübung solcher Filme auf Hornbildungen, beispielsweise auf Haaren oder Fingernägeln.
Aufgabe der Erfindung ist es, für die Herstellung von kosmetischen Erzeugnissen solche Stoffe zu finden,
die die Nachteile der nach dem Stand der Technik verwendeten Aminosäuren nicht aufweisen und
sich insbesondere für die Pflege von Haaren und Nägeln eignen.
Zur Lösung dieser Aufgabe werden erfindungsgemäß Abbauprodukte, die durch Racemisieren von
Skieroproteinen und Behandeln der filtrierten, wäßrigen Lösung mit einem Kationenaustauscher in der
Säureform hergestellt worden sind, für kosmetische Zwecke verwendet.
Zur Herstellung dieser Skleroproteinlysate werden als Ausgangsprodukte zweckmäßig technisches Keratin
aus Klauenhorn, Federn, Menschenhaar, Roßhaar, entfettete Wolle, Rohseide oder reine Gelatine
verwendet.
Grundsätzlich können jedoch alle Arten von Skieroproteinen verwendet werden, wobei die
Skleroproteinquellen wie folgt umrissen seien: Kollagene, wie Knochenleim, Elastin; Fibroine, wie
beispielsweise diejenigen der Naturseide, des Byssus und ähnliche, Keratine (Hornstoffe) der Hörner,
Haare, Fingernägel oder Klauen, Federn, Fischschuppen oder ähnliche.
Die Racemisierung der Ausgangsstoffe erfolgt mit verdünnten Alkalien, insbesondere mit Natron- oder
Kalilauge. Die mit verdünnten Alkalien behandelten Skleroproteine ergeben optisch aktive oder racemisierte
Aminosäuren, ohne daß diese frei gewordenen Aminosäuren stark denaturiert würden. Die optimalen
Abbaubedingungen einiger Skleroproteine, die leicht zu beschaffen sind, sind in der folgenden Tabelle
wiedergegeben:
Bezeichnung des Sklero-Proteins | Skleroproteine (Gewichts prozent) |
Umgesetzte Stoffe NaOH (Gewichts prozent) |
Wasser (Gewichts prozent) |
Reaktions temperatur (0C) |
Reaktionszeit (Stunden) |
Technisches Keratin aus Horn Technisches Keratin aus Federn Haare: Menschenhaare Roßhaar |
12 9,5 10 10 5 4,6 15 |
7 6 6,8 8 4 3,7 3,6 |
81 84,5 84,2 82 91 91,7 81,4 |
45 42 54 50 55 68 40 |
48 42 25 22 24 25 28 |
Entfettete Wolle Rohseide |
|||||
Reine Gelatine |
Die Racemisierung ist für die Verwendbarkeit für kosmetische Zwecke als abgeschlossen zu betrachten,
wenn die Chromatographie des Reaktionsprodukts auf dünner Schicht die Unterscheidung genau unterscheidbarer
racemisierter Aminosäuregruppen gestattet sowie die Unterscheidung von mindestens
5O°/o der einfachen, den Aufbau der abgebauten skleroproteinischen Struktur darstellenden Aminosäuren.
Nach erfolgter Racemisierungsreaktion wird eine Dekationisierungsstufe in wäßriger Lösung vorgesehen,
die wie folgt abläuft: die aus der vorhergehenden Racemisierung kommende, eine bekannte
Alkalinität aufweisende und filtrierte wäßrige Lösung wird über ein Kationenaustauscherharz in Säureform
geleitet, welches beispielsweise aus einem Styrol-Divinylbenzol-Mischpolymerisat
mit unmittelbar an die aromatischen Kerne gebundenen Sulfongruppen besteht.
Die Harzmenge wird auf Grund ihrer Austauschfähigkeit von Wasserstoffionen berechnet. Je nach
Wahl des Harzes, das schwach oder stark sauer ist, beträgt die Austauschfähigkeit 35 bis 60 g Ätznatron
pro Liter, wobei die Regenerationshöhe 300 °/o des stöchiometrischen berechneten Wertes entspricht.
Die Fließgeschwindigkeit ist derart, daß am Schluß des Vorgangs eine gegebenenfalls eintretende
Ausflockung der kationenausgetauschten Lösung vollständig aufgelöst wird, indem die Gesamtreaktion
auf einen pH-Wert 7 eingestellt wird.
Die aus der Dekationisierungsstufe kommende neutrale Lösung wird vorzugsweise im Vakuum bei einem
Druck von 0,10 kg/cm2 (Höhe des Vakuums = 90%)
konzentriert, so daß die Masse eine Temperatur von 45 bis 46° C nicht überschreitet und je nach Wunsch
verschiedenartige, z. B. flüssige, weiche trockene, Extrakte erhalten werden, je nach den vorgesehenen
kosmetischen Verwendungszwecken.
Die erhaltenen Erzeugnisse besitzen in trockenem Zustand die folgenden allgemeinen Durchschnittskennzeichen:
— löslich in: Wasser, Äthylalkohol von 1 bis 80 Grad,
— fester Rückstand bei Calcinierung weniger als 20%,
— Gesamtreaktion (wäßrige Lösung 1%): pH 6,5 bis 7,5,
— die Chromatographie auf dünner Schicht der l°/oigen wäßrigen Lösung bringt die qualitative
Zusammensetzung der für die ursprünglichen Skleroproteine kennzeichnenden Aminosäuren
zur Erscheinung.
Die gemäß dem vorliegenden Verfahren erhaltenen Erzeugnisse sind verträglich mit:
— Polyvinylpyrrolidon, Polyvinylpyrrolidon-Vinylacetat, Schellack und andere natürliche
und künstliche Filmbildner, die üblicherweise für Haarspraylacke Verwendung finden,
— anionischen und ionischen Emulgiermitteln,
— den Fettkörpern milchiger oder cremeartiger Emulsionen,
— gewöhnlichen Konservierungsmitteln (Ester der Paraoxilbenzoesäure, Sorbinsäure und
andere.
Die nachfolgenden Beispiele erläutern weiterhin die Erfindung:
Haarwasser:
a) das trockene Abbauprodukt
der Skleroproteine aus Roßhaar, das, wie zuvor beschrieben, erhalten wurde 0,5 bis 3 g
der Skleroproteine aus Roßhaar, das, wie zuvor beschrieben, erhalten wurde 0,5 bis 3 g
b) Polyvinylpyrrolidon 1,0 bis 5 g
c) Sorbinsäure 0,1 bis 0,15 g
d) Äthylalkohol 22,0 cc
zur Genüge
e) H2O bis 100 cc
Der Bestandteil a) wird in genügend destilliertem Wasser verrührt und dann die Sorbinsäure zugesetzt;
dann wird die Lösung durch Zusatz einer 5%igen Natronlauge auf pH 7 neutralisiert; der Äthylalkohol,
das Polyvinylpyrrolidon und das verbleibende Wasser ίο bis zu 100 ecm werden alsdann zugesetzt. Nach Erhalt
einer homogenen Lösung wird mittels eines dichten Filters gefiltert.
Beispiel 2 Creme für Fingernägel:
Die folgende Lösung wird bei 60° aufbereitet:
a) das Trockenerzeugnis aus dem Abbau der Skleroproteine aus Federn, das ge-
ao maß vorhergehender Beschreibung erhalten wurde, in einer Menge von 5 g
b) destilliertes Wasser 45 ml
Nach Erreichen der Homogenität wird die Lösung unter Rühren zu der folgenden, auf 65° C erwärmten
Zusammensetzung hinzugegeben:
c) Tertiär-Ester der o-Phosphorsäure und Ceryl-tetraglykoläther 15g
d) Cetyl-Alkohol 4,5 g
e) Isopropylmyristat 25 g
Dann wird unter stetigem Rühren auf 35° C abgekühlt und die folgende Lösung zugesetzt:
f) Methyl-p-oxybenzoat 0,3 g
g) eine parfümierte Zusammensetzung ... 0,2 g h) Äthylalkohol, 95prozentig 5 cc
— löslich in: Wasser, Äthylalkohol von 1 bis 80 Grad,
— fester Rückstand bei Calcinierung weniger als 20%,
— Gesamtreaktion (wäßrige Lösung l°/o): pH 6,5 bis 7,5,
— die Chromatographie auf dünner Schicht der l%igen wäßrigen Lösung bringt die qualitative
Zusammensetzung der für die ursprünglichen Skleroproteine kennzeichnenden Aminosäuren
zur Erscheinung.
Die gemäß dem vorliegenden Verfahren erhaltenen Erzeugnisse sind verträglich mit:
— Polyvinylpyrrolidon, Polyvinylpyrrolidon-Vinylacetat, Schellack und andere natürliche
und künstliche Filmbildner, die üblicherweise für Haarspraylacke Verwendung finden,
— anionischen und ionischen Emulgiermitteln,
— den Fettkörpern milchiger oder cremeartiger Emulsionen,
— gewöhnlichen Konservierungsmitteln (Ester der Paraoxilbenzoesäure, Sorbinsäure und
andere.
Die nachfolgenden Beispiele erläutern weiterhin die Erfindung:
Haarwasser:
a) das trockene Abbauprodukt
der Skleroproteine aus Roßhaar, das, wie zuvor beschrieben, erhalten wurde 0,5 bis 3 g
der Skleroproteine aus Roßhaar, das, wie zuvor beschrieben, erhalten wurde 0,5 bis 3 g
b) Polyvinylpyrrolidon 1,0 bis 5 g
c) Sorbinsäure 0,1 bis 0,15 ;
d) Äthylalkohol 22,0 cc
zur Genüge
e) H2O bis 100 cc
Der Bestandteil a) wird in genügend destilliertem Wasser verrührt und dann die Sorbinsäure zugesetzt;
dann wird die Lösung durch Zusatz einer 5%igen Natronlauge auf pH 7 neutralisiert; der Äthylalkohol,
das Polyvinylpyrrolidon und das verbleibende Wasser ίο bis zu 100 ecm werden alsdann zugesetzt. Nach Erhalt
einer homogenen Lösung wird mittels eines dichten Filters gefiltert.
Beispiel 2 Creme für Fingernägel:
Die folgende Lösung wird bei 60° aufbereitet:
a) das Trockenerzeugnis aus dem Abbau der Skleroproteine aus Federn, das ge-
ao maß vorhergehender Beschreibung erhalten wurde, in einer Menge von .... 5 g
b) destilliertes Wasser 45 ml
Nach Erreichen der Homogenität wird die Lösung unter Rühren zu der folgenden, auf 65° C erwärmten
Zusammensetzung hinzugegeben:
c) Tertiär-Ester der o-Phosphorsäure und Ceryl-tetraglykoläther 15g
d) Cetyl-Alkohol 4,5 g
e) Isopropylmyristat 25 g
Dann wird unter stetigem Rühren auf 35° C abgekühlt und die folgende Lösung zugesetzt:
f) Methyl-p-oxybenzoat 0,3 g
g) eine parfümierte Zusammensetzung ... 0,2 g h) Äthylalkohol, 95prozentig 5 cc
Claims (1)
- Patentanspruch:Verwendung von Abbauprodukten, die durch Razemisieren von Skieroproteinen und Behandeln der nitrierten, wäßrigen Lösung mit einem Kationenaustauscher in der Säureform hergestellt worden sind, für kosmetische Zwecke.
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
GB76566A GB1111934A (en) | 1966-01-07 | 1966-01-07 | Improvements relating to cosmetic preparations and methods of producing them |
Publications (3)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
DE1617517A1 DE1617517A1 (de) | 1971-04-08 |
DE1617517B2 true DE1617517B2 (de) | 1974-09-05 |
DE1617517C3 DE1617517C3 (de) | 1975-05-15 |
Family
ID=9710144
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
DE19671617517 Expired DE1617517C3 (de) | 1966-01-07 | 1967-01-04 | Verwendung von Skleroproteinabbauprodukten für kosmetische Zwecke |
Country Status (2)
Country | Link |
---|---|
DE (1) | DE1617517C3 (de) |
GB (1) | GB1111934A (de) |
Families Citing this family (12)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
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JPS5785308A (en) | 1980-11-17 | 1982-05-28 | Kao Corp | Hair rinse composition |
JPS5791910A (en) * | 1980-11-28 | 1982-06-08 | Kao Corp | Preshampoo-type hair treatment composition |
JPS57126410A (en) * | 1981-01-27 | 1982-08-06 | Kao Corp | Hair rinse agent composition |
JPS57130910A (en) * | 1981-02-05 | 1982-08-13 | Kao Corp | Hair treatment agent |
US4818520A (en) * | 1986-10-15 | 1989-04-04 | Edmund M. Jaskiewicz | Keratin hydrolysate formulations and methods of preparation thereof |
FR2610521B1 (fr) * | 1987-02-06 | 1991-04-26 | Moet Hennessy Rech | Nouvelles compositions cosmetiques presentant une substantivite et/ou une adherence ameliorees |
FR2614531A1 (fr) * | 1987-04-29 | 1988-11-04 | Martel Patrick | Composition emolliente pour ongles |
US4926890A (en) * | 1988-03-16 | 1990-05-22 | Hoskins Margaret E | Composition and method for enhancing fingernails |
WO1993018736A1 (fr) * | 1992-03-19 | 1993-09-30 | Armand Pardo | Compositions cosmetiques capillaires destinees aux traitements contre la chute des cheveux |
US5462729A (en) * | 1994-08-09 | 1995-10-31 | Citra Science Ltd. | Hoof and nail conditioner |
EP2522336A4 (de) * | 2009-11-02 | 2014-08-27 | Fukumotogiken Corp Co Ltd | Hautkosmetik-knetzusammensetzung und verfahren zu ihrer herstellung sowie verfahren zur verwendung der hautkosmetik-knetzusammensetzung |
-
1966
- 1966-01-07 GB GB76566A patent/GB1111934A/en not_active Expired
-
1967
- 1967-01-04 DE DE19671617517 patent/DE1617517C3/de not_active Expired
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
DE1617517C3 (de) | 1975-05-15 |
GB1111934A (en) | 1968-05-01 |
DE1617517A1 (de) | 1971-04-08 |
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Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
C3 | Grant after two publication steps (3rd publication) | ||
E77 | Valid patent as to the heymanns-index 1977 |