SU1731067A3 - Способ получени L-2-амино-4-(гидроксиметилфосфинил)-масл ной кислоты - Google Patents

Способ получени L-2-амино-4-(гидроксиметилфосфинил)-масл ной кислоты Download PDF

Info

Publication number
SU1731067A3
SU1731067A3 SU874202766A SU4202766A SU1731067A3 SU 1731067 A3 SU1731067 A3 SU 1731067A3 SU 874202766 A SU874202766 A SU 874202766A SU 4202766 A SU4202766 A SU 4202766A SU 1731067 A3 SU1731067 A3 SU 1731067A3
Authority
SU
USSR - Soviet Union
Prior art keywords
atcc
streptomyces
acid
ifo
hydroxymethylphosphinyl
Prior art date
Application number
SU874202766A
Other languages
English (en)
Inventor
Имаи Сатоси
Мураками Такеси
Хара Осаму
Миядо Синдзи
Кумада Еити
Анзаи Хироюки
Такане Нобухико
Есизава Ятие
Сайто Тосинори
Огава Хироси
Такеба Хидехи
Сато Ацуюки
Нагаока Козо
Фукацу Сунзо
Окада Акира
Original Assignee
Мейдзи Сейка, Лтд (Фирма)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Мейдзи Сейка, Лтд (Фирма) filed Critical Мейдзи Сейка, Лтд (Фирма)
Application granted granted Critical
Publication of SU1731067A3 publication Critical patent/SU1731067A3/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
    • C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids

Landscapes

  • Organic Chemistry (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Abstract

Изобретение относитс  к биотехнологии и касаетс  способа получени  1 -2-амино-4- (гидроксиметилфосфинил)-масл ной кислоты , обладающей гербицидной активностью, котора  может быть использована в качестве гербицида. Цель изобретени  - ускорениепроцесса .Провод т трансаминирование 4-(гидроксиметилфос- финил)-2-оксомасл ной кислоты в присутствии ЫН2-донора (глутаминовой или аспара- гиновой кислот, или их смеси) и трансамина- зы (глутаминова  кислота щавелевоуксусна  кислота трансаминазы, или глутаминова  кислота - пировиноград- на  кислота трансаминазы, или их смеси) или штаммов-продуцентов указанныхтрансаминаз: Streptomyces hygroscoplcus SF-1293 (PERM BP-130, АТСС 21705) или Streptomyces hygroscoplcus NP- 50 (PERM BP-1368), или Streptomyces Hvidans 66 (PERM BP-737). или Streptomyces albus IPO 13014 (ATCC 3004), или Streptomyces griseus IFO 12875 (ATCC 23345), или Streptovlricillium clnnamoneum IFO 12852 (ATCC 11874), или Streptomyces morookaensls IFO 13416 (ATCC 19166), или Nocardla medlterranei ATCC 21271, или Nocardlopsis dassonvillel ICM 3237, или Streptomyces vlrldochromogenes IFO 13347 (ATCC 14925), или Streptomyces virldochromogenes ICM 4977. или Micromonospora carbonaceae NRRL 2972 (ATCC 27114), или Escherlchia coll ATCC 10798, или Pseudomonas aeruglnosa ATCC 10145, или Pseudomonas cepacla ATCC 17759, или Serratia marcescens ATCC 13880, или Candida alblcans IAM 4829, или Mucor splnescens IAM M и З при рН 8-9, температуре 28-50°С и мол рном соотношении 4- (гидроксиметилфосфинил)-2-оксомасл ной кислоты и МН2-донора 1:1-1:10. 6 табл. к  а кс«& о о

Description

Изобретение относитс  к биотехнологии и касаетс  способа получени  L-2-ами- но-4-(гидроксиметилфосфинил)-масл ной кислоты, обладающей гербицидной активностью , котора  может быть использована в качестве гербицида.
Известен слособ получени  L-2-амино- 4-(гидроксиметилфосфинил)-масл ной кислоты формулы
О
II
СН3-р - СН2 СН2-СН- СООН
он
БН.
включающий культивирование штамма- продуцента указанной кислоты с последующим выделением целевого продукта из культуральной жидкости.
Недостатком указанного способа  вл етс  больша  длительность процесса, что затрудн ет организацию промышленного производства продукта.
Цель изобретени  - ускорение процесса .
Поставленна  цель достигаетс  тем, что провод т трансамимирование 4-(гидрокси- метилфосфинил)-2-оксомасл ной кислоты в присутствии глутаминовой или аспар агино- сой кислоты или их смеси в качестве NH2- донора и в присутствии глутаммнова  кислота - щавелезоуксусна  кислота транс- аминаэы или глутаминова  кислота - пиро- виноградна кислота трансзминазы,или их смеси, или штаммов-продуцентов, указанных трансаминаз: Streptomyces hyjioscoplcus SF-1293 (PERM ВР-130, АГСС 21705); Streptomyces hygroscoplcus NP-50 (PERM BP-1368); Streptomyces llvldans 66 (PERM БР-737); Streplomyces albus IFO 13014(AT CC3004); Streptomyc3sgriseuslFO 12875 (ATCC 23345); Streptoverlcilllum cinnamoneum IFO 12852 (ATCC 11874), Streptomyces morookaensis IPO 13416 (ATCC I916P); Nocardia mediterranei ATCC 21271; Nocardiopsls dassonvlllel ICM 3237; Streptomyces vlridochromogenes IFO 13347 (ATCC14925);Streptomyces
vlridochromogenesICM 4977;
Mlcromonospora carbonaceae NRRL 2972 (ATCC 27114); Escherichla coll ATCC 10798; Pseudomonas aeruglnosa ATCC 10145; Pseudomonas cepacla ATCC 17759; Serratia marcescens ATCC 13880; Candida albicans IAM 4888 или Mucor splnescens 1AM Ми 3 при рН 8,0-9,0, температуре 28-50°С и мол рном отношении 4-(гидроксиметилфос- финил)-2-оксомаслпной кислоты и NI-12-донора 1:1-10.
Способ получени  аминокислот транс- аминированием соответствующих оксокис- лот в присутствии глутаминовой или аспарагиновой кислот в качестве МНа-доно- ра и ферментов-трансаминаз известен, однакодл получени  | -2-амино-{гидроксиметилфосфинил)-масл-  ной кислоты он используетс  впервые.
Способ согласно изобретению осуществл ют следующим образом.
4-{Гидроксиметилфосфинил)-2-оксомас- л ную кислоту обрабатывают по меньшей
мере одной трансаминазой в присутствии по меньшей мере одного МН2-донора, например L-глутаминовой или L-аспарагино- вой кислот или их смеси, в водной среде, в
которой растворены 4-(гидроксиметилфос- финил)-2-оксомасл на  кислота, МН2-донор и трансаминаза. Процесс ведут при рН 8,0- 9,0 и температуре 28-50°С. Способ также можно использовать, обрабатыва  4-(гидроксиметилфосфинил )-2-оксомэсл ную кислоту не самой трансаминазой, а штаммом микроорганизма, способным продуцировать по меньшей мере одну трансаминазу. При этом 4-(гидроксиметилфосфинил)-2-ок- сомасл ную кислоту и 1 Ж2-ДОНор ввод т в
питательный бульон микроорганизма, способного продуцировать трэнсаминазу, в котором суспендированы не подвергнутые химическому воздействию клетки штамма микроорганизма.
Способ можно осуществл ть, обрабатыва  4-(гидроксиметилфосфинил)-2-оксомас- л ную кислоту экстрактом микроорганизма, способного продуцировать трансаминазу, содержащим эту трансаминазу, в присутствии МН2-донора. Независимо оттого, каким
образом осуществл ют способ, 4-(гидрокси- метилфосфинил)-2-оксомасл ную кислоту раствор ют с начальной концентрацией ее в водной реакционной среде 0,1-100 мг/мл. Мол рное соотношение 4-(гидроксиметилфосфинил )-2-оксомасл ной кислоты и NH2- донора составл ет от 1:1-10 в одной реакционной среде.
При протекании реакции между 4-(гид- роксиметилфосфинил)-2-оксомасл ной кислотой , ЫНздонором и трансаминазой или клетками продуцирующего трансаминазу штамма микроорганизма согласно изобретению получаетс  водный реакционный раствор, содержащий -2-амино-4-(оксиметилфосфинил )-масл ную кислоту, непрореагировавшую 4-(гидроксиметилфосфинил)-2-оксомасл н- ую кислоту, используемую трансаминазу или клетки используемого микроорганизма. Перед выделением целевого продукта из реакционной смеси осуществл ют центрифугирование дл  отделени  клеток используемого микроорганизма.
Выделение и очистку целевого продукта осуществл ют пропусканием реакционной
смеси через колонку с катионообменной смолой, такой как Дауэкс 50W, которой абсорбируетс  целевой продукт, после чего осуществл ют его элюирование водой или / разбавленным водным раствором аммиака.
В результате получают фракции элюата, содержащие Ь2-амино-4-(гидроксиметилфос- финил)-масл ную кислоту. Фракции
элюента собирают и концентрируют при пониженном давлении.
Пример. 4-(Гидроксиметилфосфи- нил)-2-оксомасл ную кислоту раствор ют в 50 Ммоль фосфатного буферного раствора (рН 6), содержащего глутаминовую кислоту - щавелевоуксусную кислоту трансамина- зы, L-аспарагиновую и L-глутаминовую кислоты , служащие в качестве МН2-доноров.
Процесс ведут при 50°С в течение 50 мин. Затем реакционную смесь нагревают при 100°С в течение 3 мин дл  завершени  реакции. Величину рН реакционной смеси довод т до 2 добавлением разбавленного водного раствора серной кислоты и осуществл ют центрифугирование дл  получени  поверхностного раствора. Количество целевого продукта в поверхностном растворе определ ют аминокислотным анализатором .
П ример2. Штаммы, указанные втабл. 1, подвергают индивидуально инокулирова- нию в 40-миллилитровых порци х среды разведени , включающей питательный бульон, после чего осуществл ют культивирование при 28°С в течение б ч. Полученные питательные бульоны используют дл  ино- кулировани  с инокулумом 2% в 40-миллилитровых порци х питательной среды того же состава и кулитивировани  в течение ночи при 28°С. В каждый из полученных питательных бульонов, содержащих клетки, ввод т 4-(гидроксиметилфосфинил)-2-оксо- масл ную кислоту до концентрации 100 мкг/мл.
В каждый из полученных бульонов вво- д т натриевую соль L-аспарагиновой кислоты в качестве МН2 донора до концентрации 00 мкг/мл. После этого осуществл ют ферментную конверсию, протекающую при 28°С в течение 24 ч. Величину рН получен- ной смеси довод т до 2 посредством 25%- ной серной кислоты дл  прекращени  реакции. Клетки удал ют путем центрифугировани . Количества образующейс  L-2- амино-4-(гидроксиметилфосфинил)-масл - ной кислоты, присутствующей в поверхностном растворе, определ ют с помощью аминокислотного анализатора.
Результаты суммировани  в табл. 1.
П р и м е р 3. Штамм Streptomyces hygroscoplcus SF-1293 (PERM BP-130) ино- кулируют в 10 мл предварительной среды разведени  (включающей 2,0% растворимого крахмала, 1,0% полипептона, 0,3% м сного экстракта, 0,05% вторичного кислого фосфата кали , рН 7,0), культивируют при 28°С в течение 24 ч. Полученный питательный бульон используют в качестве затравоч- ной культуры и инокулируют при
содержании инокулума 2% в питательную среду разведени , включающую, %: глюкоза 7; бактозиотон 4,4; вторичный кислый фосфат кали  0,32; вторичный кислый фосфат натри  0,0852, М-трис-(оксиметил)ме- тил-2-аминоэтансульфонова  кислота 1,15; хлористый кобальт 0,0001 (рН 6,0), и затем осуществл ют культивацию штамма SF- 1293 при 28°С в анаэробных услови х и при перемешивании. После культивации в течение 4 дн микробные клетки извлекают центрифугированием и промывают 50 мМ фосфатным буферным раствором (рН 6,0). Затем эти клетки дезинтегрируют путем ультразвуковой обработки, после чего осуществл ют центрифугирование с получением раствора сырого фермента.
В указанный раствор сырого фермента ввод т 4-(гидроксиметилфосфинил)-2-оксо- масл ную кислоту до концентрации 100 мкг/мл и L-аспарагиновую кислоту до концентрации 200 мкг/мл. Осуществл ют также контрольный опыт с использованием 2-кетоглутаровой кислоты в качестве контрольного субстрата дл  реакции трансами- нировани . После протекани  ферментной реакции при 30°С в течение 2 ч реакционный раствор нагревают при 100°С в течение 3 мин дл  завершени  реакции.
Величину рН полученного раствора довод т до 2 разбавленной серной кислотой. Раствор целевого продукта получают центрифугированием данного реакционного раствора. Количество целевого продукта и глутаминовой кислоты, образующейс  из кетоглутаровой кислоты, определ ют с помощью аминокислотного анализатора.
Получают. | -2-амино-4-(гидроксиметил- фосфинил)-масл на  кислота - 2,8 мкг/мл; 2-KG глутаминова  кислота 67,9 мкг/мл (контроль).
П р и м е р 4. Используют штамм Streptomyces hygroscopicus NP-50(FERM P- 7804).
В колбе Эрленмейера емкостью 250 мл смешивают 20 мл питательного бульона штамма Streptomyces hygroscopicus NP-50, культивированного в течение 3 дн, 30 мл водного раствора 4-(гидроксиметилфосфи- нил)-2-оксомасл ной кислоты (концентраци  87 мг/мл; рН 7,0), 40 мл водного раствора L-глутамата натри  (концентраци  170 мг/мл) и 10 мл мол рного буферного раствора трис-HCI (рН 8,5). Процесс ведут при осторожном взбалтывании полученной смеси при 37°С в течение 24 ч. Затем реакционную смесь центрифугируют дл  удалени  из нее микробных клеток, а поверхностный раствор, содержащий целевой продукт, анализируют с помощью аминокислотного анализатора. Получают 14 мг/мл -2-амино-4-(гидроксиметилфосфи нил)-масл ной кислоты.«
П р и м е р 5. Используют штамм Streptomyc.es livldans 66 (PERM BP-737).
В колбе Эрленмейера на 250 мл смешивают 20 мл питательного бульона штамма Streptomyces livldans 66, культивированного в течение 3 дн в питательной среде, 30 мл водного раствора 4-(гидроксиметилфосфи- нил)-2-оксомасл ной кислоты (концентраци  87 мг/мл, рН 7,0), 40 мл водного раствора L-глутамата натри  (концентраци  170 мг/мл) и 10 мл 1 мол рного буферного раствора трис-HCI (рН 8,5). При осторожном взбалтывании полученной смеси при 37°С осуществл ют ферментную реакцию, котора  протекает в течение 24 ч. Затем полученнуюреакционнуюсмесь центрифугируют дл  удалени  из нее микробных клеток. Полученный поверхностный раствор, содержащий образующуюс  L-2- амино-4-(гидроксмметилфосфинил)-масл - ную кислоту (100 мл), анализируют с помощью аминокислотного анализатора с определени  количества целевого продукта. Получают 6 мг/мл 1 -2-амино-4- (гидроксиметилфосфинил)-масл ной кислоты .
Ниже приведены результаты, полученные при использовании различных штаммов бактерий (табл. 2), дрожжей (табл. 3), актиномицетов(табл. 4), грибов (табл. 5), где - глутаминова  кислота, Asp - аспараги- новз  кислота.
В табл. 6 приведены результаты, показывающие зависимость выхода продукта от концентрации МН2-донора и исходной оксо- кислоты.

Claims (1)

  1. Формула изобретени 
    Способ получени  -2-амино-4-{гидро- ксиметилфосфинил)-масл ной кислоты формулыQ
    ш3-р-сн2-С1Гг-сн соон
    Ii I
    онзш.2
    отличающийс  тем, что, с целью ускорени  процесса, провод т трансамини- рование 4-(гидроксиметилфосфинил)-2-ок- сомасл ной кислоты в присутствии глутаминовой или аспарагиновой кислот
    или их смеси в качестве МН2-донора и глутаминова  кислота -щэвелевоуксусна  кислота трансаминазы или глутаминова  кислота - пировиноградна  кислота трансаминазы,
    или их смеси, или штаммов-продуцентов указанных трансаминаз Streptomyces hygroscoplcus SF-1293 (PERM BP-130, АТСС 21705) или Streptomyces hygroscopicus NP- 50 (PERM BP-1368), или Streptomyces
    livldans 66 (PERM BP-737), или Streptomyces albus IPO 13014 (ATCC 3004), или Streptomyces grlseus IPO 12875 (ATCC 23345), или Strepto-vlrlcllllum cinnamoneum IPO 12852 (ATCC 11874 ), или Streptomyces
    morookaensis IPO 13416 (ATCC 19166), или Nocardla mediterranei ATCC 21271, или Nocardlopsls dassonvlllel ICM 3237, или Streptomyces virldochromogenes ICM 4977, или Streptomyces viridochromogenes IPO
    13347 (ATCC 14925), или Mlcromonospora carbonaceae NRRL 2972 (ATCC 27114), или Esherlchia cofi ATCC 10798, или Pseudomonas aeruglnosa ATCC 10145, или Pseudomonas cepacie ATCC 17759, или
    Serratla marcescens ATCC 13880, или Candida alblcans IAM 4829, или Mucor spinescens IAM МиЗ при рН 8,0-9,0, температуре 28-50°С и мол рном соотношении 4-(гидроксиметилфосфинил)-2-оксомасл ной кислоты и NH2-flOHopa 1:1-10.
    Приоритет по пунктам 9.04.86: провод т трансаминирование 4-(гидроксиметилфосфинил)-2-оксомасл н- ой кислоты в присутствии глутаминова  кислота - щавелевоуксусна  кислота трансами- назы или глутаминова  кислота - пировиноградна  кислота трансаминазы, или их смеси, или штаммов-продуцентов указанных трансаминаз, SF-1293 АТСС
    10145, АТСС 13880, АТСС 9341.
    23.01.87: в присутствии глутаминовой кислоты в качестве МН2-донора, штаммов NP-50-FERMBP-737.
    30.03.87: в присутствии штаммов-продуцентов указанных трансаминаз IFO 13014, IFO 12875, IFO 12852, IFO 13416, АТСС 21271, ICM 3237, ICM 4977, IFO 13347. NRRL 2972, АТСС 17759, AM 4829, AM МиЗ.
    25,04.87: в присутствии эспарагиновой
    кислоты в качестве МН2-донора или их смеси .
    Таблица 1
    Выход продукта в зависимости от штамма
    Выход продукта при использовании бактерий
    Выход продукта при использовании дрожжей
    Выход продукта при использовании актиномицетов
    Streptomyces albus IFO 13014 (АТСС 3004)
    Streptomyces griseus IFO 12075 (АТСС 23345)
    Streptovericilliumi cinnanioneum IFO 12852 (ATCC 11874)
    Streptomyces morookaensis IFO 13416 (ATCC 19166)
    Nocardia mediterranei ATCC 21271 Nocardiopsis dassonvillei ICM 3237
    Streptomyces viridochromogenes IFO 13347 (ATCC 14925)
    Micromonopora carbonaceae NRRL 2972 (ATCC 27114)
    Streptomyces viridochromogenes ICM 4977
    Таблица 2
    Таблица 3
    Таблица
    t,6
    1, 5,6
    Выход продукта при использовании грибов
    8,5.
    Примечание: опыт 9 осуществл ют при 50°С и рН 9,0, а опыт 11 - при 45°С и рН
    Таблица 5
    Таблица 6
SU874202766A 1986-06-09 1987-06-08 Способ получени L-2-амино-4-(гидроксиметилфосфинил)-масл ной кислоты SU1731067A3 (ru)

Applications Claiming Priority (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP13174386 1986-06-09
JP1251387 1987-01-23
JP7447687 1987-03-30
JP10115287 1987-04-25

Publications (1)

Publication Number Publication Date
SU1731067A3 true SU1731067A3 (ru) 1992-04-30

Family

ID=27455820

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
SU874202766A SU1731067A3 (ru) 1986-06-09 1987-06-08 Способ получени L-2-амино-4-(гидроксиметилфосфинил)-масл ной кислоты

Country Status (14)

Country Link
EP (1) EP0249188B1 (ru)
JP (1) JP2589693B2 (ru)
KR (1) KR940005654B1 (ru)
CN (1) CN87105130A (ru)
AT (1) ATE111530T1 (ru)
AU (1) AU599985B2 (ru)
DE (1) DE3750523T2 (ru)
DK (1) DK289687A (ru)
ES (1) ES2059324T3 (ru)
HU (1) HU200342B (ru)
IL (1) IL82786A0 (ru)
IN (1) IN165699B (ru)
NZ (1) NZ220576A (ru)
SU (1) SU1731067A3 (ru)

Families Citing this family (53)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4826766A (en) * 1985-09-23 1989-05-02 Genetics Institute, Inc. Production of amino acids using coupled aminotransferases
EP0248357B1 (de) * 1986-06-04 1993-07-28 Hoechst Aktiengesellschaft Verfahren zur Herstellung von L-Phosphinothricin durch Transaminierung
DE3818851A1 (de) * 1988-06-03 1989-12-14 Hoechst Ag Neue transaminase, ihre herstellung und ihre verwendung
EP0349965A3 (en) * 1988-07-04 1990-06-13 Meiji Seika Kaisha Ltd. Novel genes encoding transaminase
JPH0693839B2 (ja) * 1988-10-27 1994-11-24 明治製菓株式会社 Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）酪酸の製造方法
DE3842025A1 (de) * 1988-12-14 1990-07-05 Hoechst Ag Verfahren zur herstellung von l-phosphinothricin
DE3920570A1 (de) * 1989-06-23 1991-01-03 Hoechst Ag Verfahren zur isolierung von l-2-amino-4-methylphosphinobuttersaeure-ammoniumsalz aus einer enzymatischen transaminierungsloesung
DE4030578A1 (de) 1990-09-27 1992-04-16 Hoechst Ag Verfahren zur herstellung von l-phosphinothricin durch eine gekoppelte enzymatische reaktion
TW353663B (en) * 1991-04-06 1999-03-01 Hoechst Ag Process for the preparation of phosphorus-containing L-amino acids, their derivatives and intermediates for this process
HU212802B (en) 1991-07-19 1996-11-28 Monsanto Europe Sa Phytoactive sack-like composition containing glyphosate-izopropylamine salt
IL101539A (en) 1991-04-16 1998-09-24 Monsanto Europe Sa Mono-ammonium salts of the history of N phosphonomethyl glycyl which are not hygroscopes, their preparations and pesticides containing
JPH06245780A (ja) * 1993-02-25 1994-09-06 Meiji Seika Kaisha Ltd Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−酪酸の製造法
DE19919848A1 (de) * 1999-04-30 2000-11-02 Aventis Cropscience Gmbh Verfahren zur Herstellung von L-Phosphinothricin durch enzymatische Transaminierung mit Aspartat
US6910691B2 (en) * 2003-03-04 2005-06-28 Sywan-Min Shih Cubic puzzle
JP5335413B2 (ja) * 2006-03-02 2013-11-06 Ｍｅｉｊｉ Ｓｅｉｋａファルマ株式会社 アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ遺伝子およびｌ−ホスフィノスリシンの製造方法
US8017797B2 (en) 2007-03-23 2011-09-13 Meiji Seika Kaisha Ltd. Method for producing phosphorus-containing α-keto acid
KR101931843B1 (ko) 2011-09-30 2018-12-21 메이지 세이카 파루마 가부시키가이샤 글루포시네이트 ｐ 유리산의 제조 방법
CA2985395C (en) 2015-05-11 2024-03-12 Bayer Cropscience Aktiengesellschaft Herbicide combinations comprising l-glufosinate and indaziflam
CN105567780A (zh) * 2016-01-14 2016-05-11 重庆惠健生物科技有限公司 一种l-草铵膦的酶-化学催化去消旋化制备方法
CN105603015B (zh) * 2016-01-22 2018-12-11 浙江大学 一种l-草铵膦的生产方法
BR112018067523A8 (pt) 2016-03-02 2023-01-31 Agrimetis Llc Métodos para preparar l-glufosinato
WO2018108797A1 (de) 2016-12-15 2018-06-21 Bayer Cropscience Aktiengesellschaft Verfahren zur herstellung von l-glufosinat oder dessen salzen unter verwendung von ephedrin
WO2018108794A1 (de) 2016-12-15 2018-06-21 Bayer Cropscience Aktiengesellschaft Verfahren zur herstellung von d-glufosinat oder dessen salzen unter verwendung von ephedrin
JP2020527567A (ja) 2017-07-18 2020-09-10 アグリメティス，エルエルシー Ｌ−グルホシネートの精製方法
WO2019020283A1 (en) 2017-07-27 2019-01-31 Basf Se USE OF HERBICIDE COMPOSITIONS BASED ON L-GLUFOSINATE IN TOLERANT FIELD CROPS
CN108484665B (zh) * 2018-04-16 2020-06-23 浙江工业大学 一种从酶转化液中分离提取l-草铵膦的方法
CN112739822A (zh) 2018-09-05 2021-04-30 巴斯夫欧洲公司 改善l-草胺膦产率的方法
MX2022009078A (es) 2020-01-23 2022-08-15 Basf Se Formulaciones de ppo que contienen sulfatos de eter.
WO2021151738A1 (en) 2020-01-31 2021-08-05 Basf Se Herbicide combinations comprising glufosinate and epyrifenacil
US20230091043A1 (en) 2020-01-31 2023-03-23 Basf Se Herbicide Combinations Comprising Glufosinate and Carfentrazone-Ethyl
WO2021151743A1 (en) 2020-01-31 2021-08-05 Basf Se Herbicide combinations comprising glufosinate and trifludimoxazin
WO2021151739A1 (en) 2020-01-31 2021-08-05 Basf Se Herbicide combinations comprising glufosinate and pyraflufen-ethyl
WO2021151740A1 (en) 2020-01-31 2021-08-05 Basf Se Herbicide combinations comprising glufosinate and sulfentrazone
US20230080819A1 (en) 2020-01-31 2023-03-16 Basf Se Herbicide combinations comprising glufosinate and tiafenacil
WO2021151745A1 (en) 2020-01-31 2021-08-05 Basf Se Herbicide combinations comprising glufosinate and oxadiazon
WO2021151736A1 (en) 2020-01-31 2021-08-05 Basf Se Herbicide combinations comprising glufosinate and fluthiacet-methyl
WO2021151734A1 (en) 2020-01-31 2021-08-05 Basf Se Herbicide combinations comprising glufosinate and flumiclorac-pentyl
US20220378042A1 (en) 2020-01-31 2022-12-01 Basf Se Herbicide combinations comprising glufosinate and oxyfluorfen
BR112022014950A2 (pt) 2020-01-31 2022-09-20 Basf Se Combinação de herbicidas, composição, métodos de produção de combinações de herbicidas, de controle do crescimento vegetal indesejado e de tratamento ou proteção de plantas e uso da combinação de herbicidas
US20230091888A1 (en) 2020-01-31 2023-03-23 Basf Se Herbicide combinations comprising glufosinate and selected ppo inhibitors
US20230075365A1 (en) 2020-01-31 2023-03-09 Basf Se Herbicide combinations comprising glufosinate and selected ppo inhibitors
US20230067406A1 (en) 2020-01-31 2023-03-02 Basf Se Herbicide Combinations Comprising Glufosinate and Flumioxazin
US20240023556A1 (en) 2020-10-12 2024-01-25 Basf Se Herbicide combination comprising glufosinate, saflufenacil and trifludimoxazin
EP4000400A1 (en) 2020-11-17 2022-05-25 Basf Se Herbicide combination comprising glufosinate, saflufenacil and trifludimoxazin
US20230397609A1 (en) 2020-10-27 2023-12-14 Basf Se Pesticide microemulsion compositions
WO2022167577A1 (en) 2021-02-05 2022-08-11 Basf Se Liquid herbicidal compositions
MX2023011615A (es) 2021-04-01 2023-10-11 Basf Se Metodos para preparar l-glufosinato.
BR112023024126A2 (pt) 2021-05-21 2024-01-30 Basf Se Método implementado por computador, usos de dados de imagens de satélite e de dados de resultados de testes, sistema para fornecer dados de taxa de aplicação para um campo agrícola e elemento de programa de computador
AR127679A1 (es) 2021-11-15 2024-02-21 Basf Se Método para aumentar la eficacia de un herbicida
AR127935A1 (es) 2021-12-10 2024-03-13 Basf Se Descarbamoilación enzimática de derivados de glufosinato
WO2023105080A1 (en) 2021-12-10 2023-06-15 Basf Se Synthesis of glufosinate using a hydantoinase-based process
WO2024056517A1 (en) 2022-09-14 2024-03-21 Basf Se Use of an alkylether sulfate for improving the efficacy of herbicides
EP4338592A1 (en) 2022-09-15 2024-03-20 Basf Se Use of compound for improving the efficacy of herbicides

Family Cites Families (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4466913A (en) * 1981-06-30 1984-08-21 Maiji Seika Kaisha Ltd. Phosphorus-containing compounds and process for producing the same
SE8502315L (sv) * 1984-07-05 1986-01-06 Grace W R & Co Forbettrat transamineringsforfarande for framstellning av aminosyror
EP0248357B1 (de) * 1986-06-04 1993-07-28 Hoechst Aktiengesellschaft Verfahren zur Herstellung von L-Phosphinothricin durch Transaminierung

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
Опубликованна за вка JP bfe 47485/82, ка. С 12 Р 13/04, 1984. За вка EP № 135846, кл. С 12 Р 13/04, 1985. *

Also Published As

Publication number Publication date
ES2059324T3 (es) 1994-11-16
NZ220576A (en) 1990-05-28
DE3750523D1 (de) 1994-10-20
AU7375087A (en) 1987-12-10
KR880000593A (ko) 1988-03-28
IN165699B (ru) 1989-12-16
EP0249188A2 (en) 1987-12-16
CN87105130A (zh) 1988-06-15
KR940005654B1 (ko) 1994-06-22
DK289687A (da) 1987-12-10
HU200342B (en) 1990-05-28
IL82786A0 (en) 1987-12-20
ATE111530T1 (de) 1994-09-15
JP2589693B2 (ja) 1997-03-12
EP0249188B1 (en) 1994-09-14
DK289687D0 (da) 1987-06-04
HUT46698A (en) 1988-11-28
DE3750523T2 (de) 1995-02-02
AU599985B2 (en) 1990-08-02
EP0249188A3 (en) 1989-01-25
JPS6427485A (en) 1989-01-30

Similar Documents

Publication Publication Date Title
SU1731067A3 (ru) Способ получени L-2-амино-4-(гидроксиметилфосфинил)-масл ной кислоты
EP0188316B1 (en) Process for the preparation of amides using microorganisms
Tsugawa et al. Production of l-Glutamic Acid from dl-Hydantoin-5-propionic Acid by Microoganisms: Part I. Screening of l-Glutamic Acid-Producing Microorganisms and Some Optimal Conditions for Production of l-Glutamic Acid
CZ20013901A3 (cs) Způsob výroby L-fosfinothricinu enzymatickou transaminací a aspartátem
US4774179A (en) Process for preparing a 7-aminocephalosporanic acid compound
KR100198039B1 (ko) 발효에 의한 l-글루탐산의 제조방법
US3458400A (en) Process for producing l-alanine
JPH04365491A (ja) ４−ハロ−３−ヒドロキシブチルアミドの製造法
US5108914A (en) Process for the synthesis of l-alpha-amino acids
US5219741A (en) Method of making L-proline using an N-acyl-L-protine acylase
US4011135A (en) Production of L(+)-tartaric acid
EP0455170B1 (en) Process for culturing microorganisms of the genus Pseudomonas and process for producing L-alanine using said microorganisms
JPS58201992A (ja) 微生物によるβ−置換プロピオン酸またはそのアミドの製造法
US4332905A (en) Process for preparing carbamyl derivatives of α-hydroxy acids and the corresponding α-hydroxy acids
JP2638541B2 (ja) Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）−酪酸の製法
JP2942995B2 (ja) Ｌ―アラニンの製造法
EP0187525B1 (en) Process for producing l-serine
KR940009047B1 (ko) 아스콜빈산-2-인산 또는 이소 아스콜빈산-2-인산과 글루타민의 제조방법
JPS63279798A (ja) Ｓ−アデノシルメチオニンの製造法
JP2602927B2 (ja) アデノシン−５’−三リン酸の製造法
US2953499A (en) Process for producing l-glutamic acid from hardly soluble amino-acid
JPH03112490A (ja) Ｌ―ホモフェニルアラニンの製造方法
JPH0468906B2 (ru)
JP3836952B2 (ja) Ｓ，ｓ−エチレンジアミン−ｎ，ｎ’−ジコハク酸の製造法
JP2674076B2 (ja) Ｄ−α−アミノ酸の製造方法