RU2505606C2 - Способ получения монатина - Google Patents

Способ получения монатина Download PDF

Info

Publication number
RU2505606C2
RU2505606C2 RU2012110249/10A RU2012110249A RU2505606C2 RU 2505606 C2 RU2505606 C2 RU 2505606C2 RU 2012110249/10 A RU2012110249/10 A RU 2012110249/10A RU 2012110249 A RU2012110249 A RU 2012110249A RU 2505606 C2 RU2505606 C2 RU 2505606C2
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
genus
amino acid
seq
monatin
production method
Prior art date
Application number
RU2012110249/10A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2012110249A (ru
Inventor
Ясуаки ТАКАКУРА
Хирооми ОГИНО
Масакадзу СУГИЯМА
Кенити Мори
Эри ТАБУТИ
Коки ИСИКАВА
Уно ТАГАМИ
Хидеми ФУДЗИИ
Original Assignee
Адзиномото Ко., Инк.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Адзиномото Ко., Инк. filed Critical Адзиномото Ко., Инк.
Publication of RU2012110249A publication Critical patent/RU2012110249A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2505606C2 publication Critical patent/RU2505606C2/ru

Links

Images

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07D—HETEROCYCLIC COMPOUNDS
    • C07D209/00—Heterocyclic compounds containing five-membered rings, condensed with other rings, with one nitrogen atom as the only ring hetero atom
    • C07D209/02—Heterocyclic compounds containing five-membered rings, condensed with other rings, with one nitrogen atom as the only ring hetero atom condensed with one carbocyclic ring
    • C07D209/04—Indoles; Hydrogenated indoles
    • C07D209/10—Indoles; Hydrogenated indoles with substituted hydrocarbon radicals attached to carbon atoms of the hetero ring
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P17/00—Preparation of heterocyclic carbon compounds with only O, N, S, Se or Te as ring hetero atoms
    • C12P17/10—Nitrogen as only ring hetero atom
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07D—HETEROCYCLIC COMPOUNDS
    • C07D209/00—Heterocyclic compounds containing five-membered rings, condensed with other rings, with one nitrogen atom as the only ring hetero atom
    • C07D209/02—Heterocyclic compounds containing five-membered rings, condensed with other rings, with one nitrogen atom as the only ring hetero atom condensed with one carbocyclic ring
    • C07D209/04—Indoles; Hydrogenated indoles
    • C07D209/10—Indoles; Hydrogenated indoles with substituted hydrocarbon radicals attached to carbon atoms of the hetero ring
    • C07D209/12—Radicals substituted by oxygen atoms
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/10—Transferases (2.)
    • C12N9/1096—Transferases (2.) transferring nitrogenous groups (2.6)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P41/00—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture
    • C12P41/006—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture by reactions involving C-N bonds, e.g. nitriles, amides, hydantoins, carbamates, lactames, transamination reactions, or keto group formation from racemic mixtures
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y206/00—Transferases transferring nitrogenous groups (2.6)
    • C12Y206/01—Transaminases (2.6.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y206/00—Transferases transferring nitrogenous groups (2.6)
    • C12Y206/01—Transaminases (2.6.1)
    • C12Y206/01001—Aspartate transaminase (2.6.1.1), i.e. aspartate-aminotransferase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y401/00—Carbon-carbon lyases (4.1)
    • C12Y401/01—Carboxy-lyases (4.1.1)
    • C12Y401/01003—Oxaloacetate decarboxylase (4.1.1.3)

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Indole Compounds (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Abstract

Настоящее изобретение относится к области биохимии, и представляет собой способ получения 2S,4R-монатина или его соли, предусматривающий контактирование 4R-IHOG с аминотрансферазой L-аминокислоты в присутствии L-аминокислоты, и способ получения 2R,4R-монатина или его соли, предусматривающий изомеризацию 2S,4R-монатина. Также настоящее изобретение раскрывает аминотрансферазы L-аминокислоты для осуществления способов получения монатина и способ получения таких L-аминотрансфераз, предусматривающий культивирование бактериальной клетки, в которую введен вектор экспрессии, содержащий полинуклеотид, кодирующий представленную аминотрансферазу. Настоящее изобретение позволяет получить 2S,4R-монатин и 2R,4R-монатин с улучшенным выходом благодаря использованию раскрытых аминотрансфераз L-аминокислоты. 9 н. и 18 з.п. ф-лы, 6 ил., 23 табл., 48 пр.

Description

Текст описания приведен в факсимильном виде.
Figure 00000001
Figure 00000002
Figure 00000003
Figure 00000004
Figure 00000005
Figure 00000006
Figure 00000007
Figure 00000008
Figure 00000009
Figure 00000010
Figure 00000011
Figure 00000012
Figure 00000013
Figure 00000014
Figure 00000015
Figure 00000016
Figure 00000017
Figure 00000018
Figure 00000019
Figure 00000020
Figure 00000021
Figure 00000022
Figure 00000023
Figure 00000024
Figure 00000025
Figure 00000026
Figure 00000027
Figure 00000028
Figure 00000029
Figure 00000030
Figure 00000031
Figure 00000032
Figure 00000033
Figure 00000034
Figure 00000035
Figure 00000036
Figure 00000037
Figure 00000038
Figure 00000039
Figure 00000040
Figure 00000041
Figure 00000042
Figure 00000043
Figure 00000044
Figure 00000045
Figure 00000046
Figure 00000047
Figure 00000048
Figure 00000049
Figure 00000050
Figure 00000051
Figure 00000052
Figure 00000053
Figure 00000054
Figure 00000055
Figure 00000056
Figure 00000057
Figure 00000058
Figure 00000059
Figure 00000060
Figure 00000061
Figure 00000062
Figure 00000063
Figure 00000064
Figure 00000065
Figure 00000066
Figure 00000067
Figure 00000068
Figure 00000069
Figure 00000070
Figure 00000071
Figure 00000072
Figure 00000073
Figure 00000074
Figure 00000075
Figure 00000076
Figure 00000077
Figure 00000078
Figure 00000079
Figure 00000080
Figure 00000081
Figure 00000082
Figure 00000083
Figure 00000084
Figure 00000085
Figure 00000086
Figure 00000087
Figure 00000088
Figure 00000089
Figure 00000090
Figure 00000091
Figure 00000092
Figure 00000093
Figure 00000094
Figure 00000095
Figure 00000096
Figure 00000097
Figure 00000098
Figure 00000099
Figure 00000100
Figure 00000101
Figure 00000102
Figure 00000103
Figure 00000104
Figure 00000105
Figure 00000106
Figure 00000107
Figure 00000108
Figure 00000109
Figure 00000110
Figure 00000111
Figure 00000112
Figure 00000113
Figure 00000114
Figure 00000115
Figure 00000116
Figure 00000117
Figure 00000118
Figure 00000119
Figure 00000120
Figure 00000121
Figure 00000122
Figure 00000123
Figure 00000124
Figure 00000125
Figure 00000126
Figure 00000127
Figure 00000128
Figure 00000129
Figure 00000130
Figure 00000131
Figure 00000132
Figure 00000133
Figure 00000134
Figure 00000135
Figure 00000136
Figure 00000137
Figure 00000138
Figure 00000139
Figure 00000140
Figure 00000141
Figure 00000142
Figure 00000143
Figure 00000144
Figure 00000145
Figure 00000146
Figure 00000147
Figure 00000148
Figure 00000149
Figure 00000150
Figure 00000151
Figure 00000152
Figure 00000153
Figure 00000154
Figure 00000155
Figure 00000156
Figure 00000157
Figure 00000158
Figure 00000159
Figure 00000160
Figure 00000161
Figure 00000162
Figure 00000163
Figure 00000164
Figure 00000165
Figure 00000166
Figure 00000167
Figure 00000168
Figure 00000169
Figure 00000170
Figure 00000171
Figure 00000172
Figure 00000173
Figure 00000174
Figure 00000175
Figure 00000176
Figure 00000177
Figure 00000178
Figure 00000179
Figure 00000180
Figure 00000181
Figure 00000182
Figure 00000183
Figure 00000184
Figure 00000185
Figure 00000186
Figure 00000187
Figure 00000188
Figure 00000189
Figure 00000190
Figure 00000191
Figure 00000192
Figure 00000193
Figure 00000194
Figure 00000195
Figure 00000196
Figure 00000197
Figure 00000198
Figure 00000199
Figure 00000200
Figure 00000201
Figure 00000202
Figure 00000203
Figure 00000204
Figure 00000205
Figure 00000206
Figure 00000207
Figure 00000208
Figure 00000209
Figure 00000210
Figure 00000211
Figure 00000212
Figure 00000213
Figure 00000214
Figure 00000215
Figure 00000216
Figure 00000217
Figure 00000218
Figure 00000219
Figure 00000220
Figure 00000221
Figure 00000222
Figure 00000223
Figure 00000224
Figure 00000225
Figure 00000226
Figure 00000227
Figure 00000228
Figure 00000229
Figure 00000230
Figure 00000231
Figure 00000232
Figure 00000233
Figure 00000234
Figure 00000235
Figure 00000236
Figure 00000237
Figure 00000238
Figure 00000239
Figure 00000240
Figure 00000241
Figure 00000242
Figure 00000243
Figure 00000244
Figure 00000245
Figure 00000246
Figure 00000247
Figure 00000248
Figure 00000249
Figure 00000250
Figure 00000251
Figure 00000252
Figure 00000253
Figure 00000254
Figure 00000255
Figure 00000256
Figure 00000257
Figure 00000258
Figure 00000259
Figure 00000260
Figure 00000261
Figure 00000262
Figure 00000263
Figure 00000264
Figure 00000265
Figure 00000266
Figure 00000267
Figure 00000268
Figure 00000269
Figure 00000270
Figure 00000271
Figure 00000272
Figure 00000273
Figure 00000274
Figure 00000275
Figure 00000276
Figure 00000277
Figure 00000278
Figure 00000279
Figure 00000280
Figure 00000281
Figure 00000282
Figure 00000283
Figure 00000284
Figure 00000285
Figure 00000286
Figure 00000287
Figure 00000288

Claims (27)

1. Способ получения 2S,4R-монатина или его соли, предусматривающий контактирование 4R-IHOG с аминотрансферазой L-аминокислоты в присутствии L-аминокислоты, с образованием 2S,4R-монатина, где в котором аминотрансфераза L-аминокислоты состоит из аминокислотной последовательности, которая на 90% или более идентична аминокислотной последовательности, представленной последовательностью SEQ ID NO:2, SEQ ID NO:48, SEQ ID NO:53, SEQ ID NO:61, SEQ ID NO:65, SEQ ID NO:67, SEQ ID NO:69, SEQ ID NO:73, SEQ ID NO:75, SEQ ID NO:77, SEQ ID NO:83, SEQ ID NO:85, SEQ ID NO:87, SEQ ID NO:89, SEQ ID NO:91, SEQ ID NO:93, SEQ ID NO:95, SEQ ID NO:97, SEQ ID NO:99, SEQ ID NO:101, SEQ ID NO:103, SEQ ID NO:105, SEQ ID NO:107, SEQ ID NO:109 или SEQ ID NO:111.
2. Способ получения по п.1, дополнительно предусматривающий контактирование кето-кислоты с декарбоксилазой для деградации кето-кислоты, при этом кето-кислота образуется из L-аминокислоты под действием аминотрансферазы L-аминокислоты.
3. Способ получения по п.1, в котором L-аминокислота является L-аспартатом.
4. Способ получения по п.3, дополнительно предусматривающий контактирование оксалоацетата с оксалоацетатдекарбоксилазой для необратимого образования пирувата, при этом оксалоацетат образуется из L-аспартата под действием аминотрансферазы L-аминокислоты.
5. Способ получения по п.1, в котором аминотрансфераза L-аминокислоты получена из микроорганизма, относящегося к роду Arthrobacter, роду Bacillus, роду Candida, роду Corynebacterium, роду Lodderomyces, роду Micrococcus, роду Microbacterium, роду Nocardia, роду Pseudomonas, роду Rhizobium, роду Stenotrophomonas, роду Dietzia, роду Ochrobactrum, роду Brevundimonas, роду Burkholderia, роду Carnimonas, роду Yarrowia, роду Clostridium, роду Deinococcus, роду Eubacterium, роду Lactobacillus, роду Methanothermobacter, роду Phormidium, роду Pyrococcus, роду Rhodococcus, роду Saccharomyces, роду Saccharophagus, роду Sinorhizobium, роду Thermoanaerobacter, роду Thermotoga или роду Thermus.
6. Способ получения по п.5, в котором аминотрансфераза L-аминокислоты получена из микроорганизма, относящегося к виду Arthrobacter sp., Bacillus altitudinis, Bacillus cellulosilyticus, Bacillus pumilus, Bacillus sp., Candida norvegensis, Candida inconspicua, Corynebacterium ammoniagenes, Corynebacterium glutamicum, Lodderomyces elongisporus, Micrococcus luteus, Microbacterium sp., Nocardia globerula, Pseudomonas chlororaphis, Pseudomonas citronocllolis, Pseudomonas fragi, Pseudomonas putida, Pseudomonas synxantha, Pseudomonas taetrolens, Pseudomonas sp., Rhizobium radiobacter, Rhizobium sp., Stenotrophomonas sp., Dietzia marts, Ochrobactrum pseudogrignonense, Brevundimonas diminuta, Burkholderia sp., Carnimonas sp., Yarrowia lypolytica, Clostridium cellulolyticum, Deinococcus geothermalis, Eubacterium rectale, Lactobacillus acidophilus, Methanothermobacter thermautotrophicus, Phormidium lapideum, Pyrococcus horikoshii, Rhodococcus erythropolis, Saccharomyces cerevisiae, Saccharophagus degradans, Sinorhizobium meliloti, Thermoanaerobacter tengcongensis, Thermotoga maritima или Thermus thermophilus.
7. Способ получения по п.1, в котором аминотрансфераза L-аминокислоты содержит одну или несколько мутаций аминокислотных остатков, выбранных из группы, состоящей из аминокислотных остатков в положении 39, в положении 109, в положении 128, в положении 150, в положении 258, в положении 287, в положении 288, в положении 289, в положении 303, в положении 358 и в положении 431 в аминокислотной последовательности, представленной последовательностью SEQ ID NO:2.
8. Способ получения по п.7, в котором одна или несколько мутаций аминокислотных остатков выбраны из группы, состоящей из
i) замены лизина в положении 39 аргинином;
ii) замены серина в положении 258 глицином;
iii) замены глутамина в положении 287 глутаминовой кислотой;
iv) замены треонина в положении 288 глицином;
v) замены изолейцина в положении 289 аланином;
vi) замены аспарагиновой кислоты в положении 109 глицином;
vii) замены гистидина в положении 150 тирозином;
viii) замены фенилаланина в положении 303 лейцином;
ix) замены аспарагиновой кислоты в положении 358 тирозином;
х) замены серина в положении 431 треонином; и
xi) замены глутаминовой кислоты в положении 128 глицином.
9. Способ получения по п.1, в котором 4R-IHOG приводят в контакт с аминотрансферазой L-аминокислоты, используя трансформант, который экспрессирует указанную аминотрансферазу L-аминокислоты.
10. Способ получения по п.1, дополнительно предусматривающий конденсацию индол-3-пирувата и пирувата, с образованием 4R-IHOG.
11. Способ получения по п.10, в котором индол-3-пируват и пируват конденсируют путем контактирования индол-3-пирувата и пирувата с альдолазой.
12. Способ получения по п.10, в котором по меньшей мере часть пирувата, используемого при образовании 4R-IHOG, получена из пирувата, образованного из оксалоацетата под действием оксалоацетатдекарбоксилазы.
13. Способ получения по п.10, дополнительно предусматривающий дезаминирование триптофана с образованием индол-3-пирувата.
14. Способ получения по п.13, в котором триптофан дезаминируют контактированием триптофана с ферментом, осуществляющим дезаминирование.
15. Способ получения по п.10 или 13, в котором получение 2S,4R-монатина или его соли осуществляют в одном реакторе.
16. Способ получения 2R,4R-монатина или его соли, предусматривающий следующее (I) и (II):
(I) осуществление способа по п.1 с образованием 2S,4R-монатина; и
(II) изомеризацию 2S,4R-монатина с образованием 2R,4R-монатина.
17. Способ получения по п.16, в котором изомеризацию 2S,4R-монатина осуществляют в присутствии ароматического альдегида.
18. Способ получения по п.16, в котором солью является натриевая соль или калиевая соль.
19. Аминотрансфераза L-аминокислоты, которая является белком, выбранным из группы, состоящей из следующих (А) и (В):
(A) белка, состоящего из аминокислотной последовательности, которая на 90% или более идентична аминокислотной последовательности, представленной последовательностью SEQ ID NO:2, и обладающего активностью аминотрансферазы L-аминокислоты;
где белок (А) содержит в качестве основной мутации одну или несколько мутаций аминокислотных остатков, выбранных из группы, состоящей из:
i) замены лизина в положении 39 аргинином;
ii) замены серина в положении 258 глицином;
iii) замены глутамина в положении 287 глутаминовой кислотой;
iv) замены треонина в положении 288 глицином;
v) замены изолейцина в положении 289 аланином;
(B) белка, состоящего из аминокислотной последовательности, содержащей мутацию от одного до тридцати аминокислотных остатков, которые выбраны из группы, состоящей из делеции, замены, добавления и вставки аминокислотных остатков в аминокислотной последовательности, представленной последовательностью SEQ ID NO:2, и обладающего активностью аминотрансферазы L-аминокислоты,
где белок (В) содержит в качестве основной мутации одну или несколько мутаций аминокислотных остатков, выбранных из группы, состоящей из:
i) замены лизина в положении 39 аргинином;
ii) замены серина в положении 258 глицином;
iii) замены глутамина в положении 287 глутаминовой кислотой;
iv) замены треонина в положении 288 глицином;
v) замены изолейцина в положении 289 аланином.
20. Полинуклеотид, который кодирует аминотрансферазу L-аминокислоты по п.19.
21. Вектор экспрессии, содержащий полинуклеотид по п.20.
22. Бактериальная клетка, в которую введен вектор экспрессии по п.21.
23. Способ получения L-аминотрансферазы, предусматривающий культивирование бактериальной клетки по п.22 в среде, с получением аминотрансферазы L-аминокислоты.
24. Способ получения 2S,4R-монатина или его соли, предусматривающий контактирование 4R-IHOG с аминотрансферазой L-аминокислоты по п.19 в присутствии L-аминокислоты, с образованием 2S,4R-монатина.
25. Способ получения 2R,4R-монатина или его соли, предусматривающий следующее (I') и (II'):
(I') осуществление способа по п.24 с образованием 2S,4R-монатина; и
(II') изомеризацию 2S,4R-монатина, с образованием 2R,4R-монатина.
26. Способ получения по п.25, в котором изомеризация 2S,4R-монатина происходит в присутствии ароматического альдегида.
27. Способ получения по п.25, в котором солью является натриевая соль или калиевая соль.
RU2012110249/10A 2010-10-14 2011-10-12 Способ получения монатина RU2505606C2 (ru)

Applications Claiming Priority (5)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP2010232003 2010-10-14
JP2010-232003 2010-10-14
US201161477402P 2011-04-20 2011-04-20
US61/477,402 2011-04-20
PCT/JP2011/073416 WO2012050125A1 (ja) 2010-10-14 2011-10-12 モナティンの製造方法

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2012110249A RU2012110249A (ru) 2013-10-20
RU2505606C2 true RU2505606C2 (ru) 2014-01-27

Family

ID=45938352

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2012110249/10A RU2505606C2 (ru) 2010-10-14 2011-10-12 Способ получения монатина

Country Status (6)

Country Link
EP (1) EP2479272A4 (ru)
JP (1) JPWO2012050125A1 (ru)
KR (1) KR20120068872A (ru)
CN (1) CN102741406A (ru)
RU (1) RU2505606C2 (ru)
WO (1) WO2012050125A1 (ru)

Families Citing this family (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP2496029B1 (en) 2009-10-28 2015-02-25 Electronics and Telecommunications Research Institute Power saving method in wireless communication system
WO2013073679A1 (ja) * 2011-11-17 2013-05-23 味の素株式会社 （２ｒ，４ｒ）モナティン多価金属塩結晶の製造方法
KR20170004510A (ko) 2015-07-02 2017-01-11 씨제이제일제당 (주) 신규 트랜스아미나제 및 이를 이용한 아미노 화합물의 탈아민 방법
CN108553403B (zh) * 2018-04-20 2019-09-27 上海中翊日化有限公司 一种嗜热栖热菌和酵母菌组合发酵产物的用途
CN109320596A (zh) * 2018-11-15 2019-02-12 东北农业大学 蝇蛆抗菌肽fx1及其在猪饲料中的应用
WO2021085405A1 (ja) * 2019-10-28 2021-05-06 味の素株式会社 ベンズアルデヒドの製造方法
WO2022075402A1 (ja) * 2020-10-09 2022-04-14 株式会社カネカ 大腸菌遺伝子改変株

Citations (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6582935B2 (en) * 2000-05-30 2003-06-24 Applera Corporation Isolated nucleic acid molecules encoding human aspartate aminotransferase protein and uses thereof
WO2003059865A1 (fr) * 2001-12-27 2003-07-24 Ajinomoto Co., Inc. Procedes de preparation de composes d'acide glutamique et d'intermediaires desdits composes, et nouveaux intermediaires utilises dans lesdits procedes
WO2005001105A1 (ja) * 2003-06-26 2005-01-06 Ajinomoto Co., Inc. モナティンの製造方法
RU2351587C2 (ru) * 2004-02-27 2009-04-10 Адзиномото Ко., Инк. Способ получения монатина

Family Cites Families (23)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS57146573A (en) 1981-03-06 1982-09-10 Noda Sangyo Kagaku Kenkyusho Novel l-phenylalanineoxidase and its preparation
IT1148618B (it) 1982-10-11 1986-12-03 Polifarma Spa Procedimento enzimatico per la produzione di acido 3-indolpiruvico e utilizzazione farmaceutica di questo
US4518692A (en) * 1983-09-01 1985-05-21 Genetics Institute, Inc. Production of L-amino acids by transamination
IT1184282B (it) 1985-06-28 1987-10-22 Polifarma Spa Procedimento per la produzione di alfa-chetoacidi indolici a partire da un rispettivo alfa-ammino-acido,particolarmente per produrre acido indolpiruvico
IT1206078B (it) 1987-06-03 1989-04-14 Polifarma Spa Procedimento per la produzione di acido 3-indolpiruvico e suoi derivati loro uso farmaceutico
IT1237472B (it) 1989-10-04 1993-06-07 Polifarma Spa Derivati di acido 3-indolpiruvico, loro procedimento di produzione ed impiego terapeutico.
DD297190A5 (de) 1990-08-06 1992-01-02 Ernst-Moritz-Arndt-Universitaet Greifswald,De Verfahren zur enzymatischen herstellung von indolpyruvat
DE10144664B4 (de) 2001-09-11 2005-06-09 GSF-Forschungszentrum für Umwelt und Gesundheit GmbH Vacciniavirus MVA-E3L-Knock-Out-Mutanten und Verwendung hiervon
EP2460884A3 (en) * 2001-12-27 2013-03-27 Ajinomoto Co., Inc. Process for preparing monatin
US20040063175A1 (en) 2002-04-23 2004-04-01 Cargill, Incorporated Polypeptides and biosynthetic pathways
BR0316927A (pt) * 2002-12-09 2005-10-18 Ajinomoto Kk Proteìna, métodos para produzir um derivado de ácido glutâmico oticamente ativo e para produzir uma proteìna tendo uma atividade de d-aminotransferase, dna, célula
ATE498691T1 (de) 2003-10-21 2011-03-15 Cargill Inc Herstellung von monatin und monatinvorstufen
US6964362B2 (en) 2004-02-06 2005-11-15 Illinois Tool Works Inc. Shock-absorbing system for fastener driving tools
JP4604524B2 (ja) 2004-03-16 2011-01-05 味の素株式会社 変異型アルドラーゼ、並びにこれを用いた光学活性ｉｈｏｇ及び光学活性モナティンの製造方法
JP4797452B2 (ja) 2004-06-07 2011-10-19 味の素株式会社 新規アルドラーゼ並びに光学活性ｉｈｏｇ及びモナティンの製造方法
CA2506247C (en) * 2004-06-07 2012-02-21 Ajinomoto Co., Inc. Novel aldolase, and method for producing optically active ihog and monatin
CN101087878A (zh) 2004-12-20 2007-12-12 味之素株式会社 具有肽合成活性的突变型蛋白质
US7582455B2 (en) 2005-04-26 2009-09-01 Cargill, Incorporated Polypeptides and biosynthetic pathways for the production of stereoisomers of monatin and their precursors
CN101365787B (zh) 2005-04-26 2014-03-05 嘉吉有限公司 用于生产莫纳甜的立体异构体和其前体的多肽和生物合成途径
US8076108B2 (en) 2005-04-26 2011-12-13 Cargill, Incorporated Polypeptides and biosynthetic pathways for the production of stereoisomers of monatin and their precursors
EP2385108B1 (en) 2006-03-07 2016-11-23 BASF Enzymes LLC Aldolases, nucleic acids encoding them and methods for making and using them
CN101239941B (zh) 2007-02-08 2012-02-29 味之素株式会社 光学活性化合物的制造方法
WO2009028338A1 (ja) 2007-08-24 2009-03-05 Ajinomoto Co., Inc. 新規オキシダーゼ遺伝子、および該遺伝子を利用する３－インドールピルビン酸の製造方法

Patent Citations (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6582935B2 (en) * 2000-05-30 2003-06-24 Applera Corporation Isolated nucleic acid molecules encoding human aspartate aminotransferase protein and uses thereof
WO2003059865A1 (fr) * 2001-12-27 2003-07-24 Ajinomoto Co., Inc. Procedes de preparation de composes d'acide glutamique et d'intermediaires desdits composes, et nouveaux intermediaires utilises dans lesdits procedes
WO2005001105A1 (ja) * 2003-06-26 2005-01-06 Ajinomoto Co., Inc. モナティンの製造方法
RU2351587C2 (ru) * 2004-02-27 2009-04-10 Адзиномото Ко., Инк. Способ получения монатина

Also Published As

Publication number Publication date
KR20120068872A (ko) 2012-06-27
EP2479272A4 (en) 2013-11-20
RU2012110249A (ru) 2013-10-20
CN102741406A (zh) 2012-10-17
EP2479272A1 (en) 2012-07-25
WO2012050125A1 (ja) 2012-04-19
JPWO2012050125A1 (ja) 2014-02-24

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2505606C2 (ru) Способ получения монатина
Ono et al. Characterization of biosynthetic enzymes for ectoine as a compatible solute in a moderately halophilic eubacterium, Halomonas elongata
JP6057994B2 (ja) 第一級アルコールの酸化及びアミノ化
RU2338784C2 (ru) Новая альдолаза, днк, кодирующая альдолазу, клетки, трансформированные днк, способ получения альдолазы и способ получения 4-гидрокси-l-изолейцина (варианты)
JP6881448B2 (ja) アルデヒドの製造方法
BR0300978B1 (pt) Método para a produção de um ácido L-glutâmico
RU99114325A (ru) Днк, кодирующая мутантную изопропилмалат синтазу, микроорганизм-продуцент l-лейцина и способ получения l-лейцина
RU2017114398A (ru) Способ получения водного раствора акриламида с низкой концентрацией акриловой кислоты
JP7318199B2 (ja) 目的物質の製造方法
RU97111783A (ru) Новый ген лизиндекарбоксилазы и способ получения l-лизина
Yang et al. An amidase gene, ipaH, is responsible for the initial step in the iprodione degradation pathway of Paenarthrobacter sp. strain YJN-5
RU2004106276A (ru) Способ получения целевого вещества
JP7359248B2 (ja) 目的物質の製造方法
CN109609475A (zh) 草铵膦脱氢酶突变体及其合成l-草铵膦的应用
RU2007147436A (ru) Бактерия-продуцент (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина и способ продукции (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина
JP7074133B2 (ja) 目的物質の製造方法
CN108660122A (zh) 一种转氨酶、突变体及其生产l-草铵膦的应用
KR101714943B1 (ko) 이산화탄소 고정 회로를 도입한 미생물
JP6533747B2 (ja) ７デヒドロコレステロール及びビタミンｄ３の製造法
Fonknechten et al. A conserved gene cluster rules anaerobic oxidative degradation of L-ornithine
CN114657164B (zh) (s)-转氨酶及其应用
CN112626142B (zh) 利用生物多酶偶联法制备l-草铵膦的方法
JP7188385B2 (ja) Ｌ－メチオニンまたは合成にｓ－アデノシルメチオニンを要求する代謝物の製造方法
WO2016198665A1 (en) Transaminases
WO2020226087A1 (ja) バニリンの製造方法

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20151013