RU2007132188A - Конъюгаты биологически активных белков, имеющие модифицированное время полужизни in vivo - Google Patents
Конъюгаты биологически активных белков, имеющие модифицированное время полужизни in vivo Download PDFInfo
- Publication number
- RU2007132188A RU2007132188A RU2007132188/13A RU2007132188A RU2007132188A RU 2007132188 A RU2007132188 A RU 2007132188A RU 2007132188/13 A RU2007132188/13 A RU 2007132188/13A RU 2007132188 A RU2007132188 A RU 2007132188A RU 2007132188 A RU2007132188 A RU 2007132188A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- protein conjugate
- biologically active
- conjugate according
- amino acid
- active polypeptide
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P43/00—Drugs for specific purposes, not provided for in groups A61P1/00-A61P41/00
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02A—TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE
- Y02A50/00—TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE in human health protection, e.g. against extreme weather
- Y02A50/30—Against vector-borne diseases, e.g. mosquito-borne, fly-borne, tick-borne or waterborne diseases whose impact is exacerbated by climate change
Claims (46)
1. Конъюгат биологически активного белка, содержащий биологически активный полипептид, связанный пептидной связью с полипептидом, содержащим от 2 до примерно 500 единиц пептида, содержащего в качестве основного компонента два или несколько остатков одной аминокислоты, выбранной из Gly (G), Asn (N) и Gln (Q), и в качестве минорного компонента один или несколько остатков одной аминокислоты, выбранной из Ala (A), Ser (S), Thr (T), Asp (D), Gln (Q), Glu (E), His (H) и Asn (N), при условии, что ни одна из указанных аминокислот не присутствует ни в указанном основном компоненте, ни в указанном минорном компоненте, так что указанный конъюгат биологически активного белка имеет модифицированное время полужизни в плазме по сравнению со временем полужизни, присущим неконъюгированному биологически активному полипептиду.
2. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный пептид содержит 3-6 аминокислотных остатков.
3. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный пептид содержит 3 аминокислотных остатка.
4. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный пептид содержит 4 аминокислотных остатка.
5. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный пептид содержит 5 аминокислотных остатков.
6. Конъюгат белка по п.5, в котором указанный минорный компонент содержит 1 аминокислотный остаток указанного пептида.
7. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный пептид содержит 6 аминокислотных остатков.
8. Конъюгат белка по п.7, в котором указанный минорный компонент содержит 1 аминокислотный остаток указанного пептида.
9. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный пептид имеет последовательность, состоящую из аминокислотных остатков N и T.
10. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный пептид имеет последовательность, состоящую из аминокислотных остатков N и E.
11. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный пептид имеет последовательность, состоящую из аминокислотных остатков Q и S.
12. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный пептид имеет последовательность, состоящую из аминокислотных остатков N и Q.
13. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный полипептид является N-концевым по отношению к указанному биологически активному полипептиду.
14. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный полипептид является C-концевым по отношению к указанному биологически активному полипептиду.
15. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный полипептид расположен как на N-, так и на C-конце по отношению к указанному биологически активному полипептиду.
16. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный биологически активный полипептид является цитокином.
17. Конъюгат белка по п.16, в котором указанным цитокином является колониестимулирующий фактор гранулоцитов (G-CSF).
18. Конъюгат белка по п.16, в котором указанным цитокином является гормон роста человека.
19. Конъюгат белка по п.16, в котором указанным цитокином является интерферон.
20. Конъюгат белка по п.19, в котором указанный интерферон является бета-интерфероном.
21. Конъюгат белка по п.19, в котором указанный интерферон является гамма-интерфероном.
22. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный биологически активный полипептид содержит антитело, фрагмент антитела, протеолитический фрагмент или домен антитела, одноцепочечное антитело, генетически или химически оптимизированное антитело или его фрагмент.
23. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный биологически активный полипептид содержит растворимый гликопротеид gp120 или gp160.
24. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный биологически активный полипептид содержит фактор коагуляции.
25. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный биологически активный полипептид содержит растворимый рецептор.
26. Конъюгат белка по п.25, в котором указанный растворимый рецептор содержит рецептор фактора некроза опухолей (TNF)-α типа II.
27. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный биологически активный полипептид содержит эритропоэтин.
28. Конъюгат белка по п.1, имеющий модифицированное время полужизни, которое уменьшено по сравнению со временем полужизни, присущим неконъюгированному биологически активному полипептиду.
29. Конъюгат белка по п.28, в котором указанный биологически активный полипептид содержит рекомбинантный активированный белок C.
30. Конъюгат белка по п.28, в котором указанный биологически активный полипептид содержит рекомбинантный фактор VII.
31. Конъюгат белка по п.1, в котором указанный биологически активный полипептид является терапевтическим ферментом.
32. Композиция, содержащая конъюгат белка по п.1 и носитель.
33. Композиция по п.32, в котором указанный носитель является фармацевтически эффективным носителем.
34. Химерная молекула ДНК, кодирующая конъюгат белка по п.1.
35. Вектор, содержащий химерную молекулу ДНК по п.34.
36. Вектор по п.35, который представляет собой плазмиду.
37. Вектор по п.36, в котором указанной плазмидой является pCE2.
38. Клетка, трансформированная вектором по п.35.
39. Клетка по п.38, которая является клеткой млекопитающего.
40. Клетка по п.39, в котором указанной клеткой млекопитающего является клетка яичника китайского хомячка (CHO).
41. Клетка по п.38, которая представляет собой бактерию.
42. Клетка по п.41, в котором бактерией является E. coli.
43. Клетка по п.38, которая является клеткой дрожжей.
44. Способ получения конъюгата биологически активного белка, содержащего биологически активный полипептид, связанный пептидной связью с полипептидом, содержащим от 2 до примерно 500 единиц пептида, содержащего в качестве основного компонента два или несколько остатков одной аминокислоты, выбранной из Gly (G), Asn (N) и Gln (Q), и в качестве минорного компонента один или несколько остатков одной аминокислоты, выбранной из Ala (A), Ser (S), Thr (T), Asp (D), Gln (Q), Glu (E), His (H) и Asn (N), при условии, что ни одна из указанных аминокислот не присутствует ни в указанном основном компоненте, ни в указанном минорном компоненте, так что указанный биологически активный белок имеет модифицированное время полужизни в плазме по сравнению со временем полужизни, присущим неконъюгированному биологически активному полипептиду, при этом указанный способ включает:
культивирование клетки, трансформированной химерной молекулой ДНК, кодирующей указанный конъюгат белка, в условиях, при которых указанная ДНК экспрессируется, тем самым продуцируя указанный конъюгат белка; и
экстракцию продукта экспрессии указанной химерной молекулы ДНК из указанной клетки.
45. Способ по п.44, в котором указанную химерную молекулу ДНК вводят в указанную клетку посредством инсерции указанной химерной молекулы ДНК в вектор, которым затем трансформируют указанную клетку.
46. Способ определения того, имеет ли данный конъюгат белка модифицированное время полужизни в плазме по сравнению со временем полужизни, присущим неконъюгированному биологически активному полипептиду, включающий:
a) получение конъюгата белка, содержащего биологически активный полипептид, связанный пептидной связью с полипептидом, который содержит от 2 до примерно 500 повторяющихся единиц пептидного мотива, при этом мотив содержит основной компонент и минорный компонент, и при этом основной компонент содержит или состоит из двух или нескольких остатков одной аминокислоты, выбранной из группы, состоящей из Gly (G), Asn (N) и Gln (Q), и минорный компонент содержит или состоит из одного или нескольких остатков одной аминокислоты, выбранной из группы, состоящей из Ala (A), Ser (S), Thr (T), Asp (D), Gln (Q), Glu (E), His (H) и Asn (N), где ни одна из указанных аминокислот не присутствует ни в указанном основном компоненте, ни в указанном минорном компоненте, и
b) тестирование конъюгата белка, для определения имеет ли конъюгат белка модифицированное время полужизни в плазме по сравнению со временем полужизни, присущим неконъюгированному биологически активному полипептиду.
Applications Claiming Priority (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US64711905P | 2005-01-25 | 2005-01-25 | |
| US60/647,119 | 2005-01-25 | ||
| US71258505P | 2005-08-30 | 2005-08-30 | |
| US60/712,585 | 2005-08-30 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2007132188A true RU2007132188A (ru) | 2009-03-10 |
Family
ID=36644921
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2007132188/13A RU2007132188A (ru) | 2005-01-25 | 2006-01-25 | Конъюгаты биологически активных белков, имеющие модифицированное время полужизни in vivo |
Country Status (14)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US8129348B2 (ru) |
| EP (1) | EP1841787A2 (ru) |
| JP (2) | JP5735194B2 (ru) |
| KR (1) | KR101608083B1 (ru) |
| CN (1) | CN103172747A (ru) |
| AU (1) | AU2006208199B2 (ru) |
| BR (1) | BRPI0606934A2 (ru) |
| CA (1) | CA2595695A1 (ru) |
| IL (1) | IL184763A (ru) |
| MX (1) | MX2007008982A (ru) |
| NO (1) | NO20074267L (ru) |
| NZ (1) | NZ556726A (ru) |
| RU (1) | RU2007132188A (ru) |
| WO (1) | WO2006081249A2 (ru) |
Families Citing this family (50)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP5735194B2 (ja) * | 2005-01-25 | 2015-06-17 | セル セラピューティクス インコーポレーテッド | 改善された生体内半減期を有する生物学的に活性なタンパク質 |
| US7846445B2 (en) | 2005-09-27 | 2010-12-07 | Amunix Operating, Inc. | Methods for production of unstructured recombinant polymers and uses thereof |
| US7855279B2 (en) * | 2005-09-27 | 2010-12-21 | Amunix Operating, Inc. | Unstructured recombinant polymers and uses thereof |
| FI2402754T4 (fi) † | 2006-03-06 | 2023-10-06 | Ei-kiinteärakenteisia rekombinantteja polymeerejä ja niiden käyttötapoja | |
| EP2863222A1 (en) † | 2006-03-06 | 2015-04-22 | Amunix Operating Inc. | Unstructured recombinant polymers and uses thereof |
| EP2009103A1 (en) * | 2007-03-16 | 2008-12-31 | Ebewe Pharma Ges.m.b.H. Nfg. KG | Neurotrophic peptides |
| US8592374B2 (en) | 2007-03-16 | 2013-11-26 | Research Foundation For Mental Hygiene, Inc. | Neurotrophic peptides |
| AU2013203326B2 (en) * | 2007-06-21 | 2013-08-01 | Technische Universitat Munchen | Biological active proteins having increased in vivo and/or in vitro stability |
| PT2173890E (pt) | 2007-06-21 | 2011-05-06 | Tech Universit T M Nchen | Prote?nas biologicamente activas com estabilidade in vivo e/ou in vitro aumentada |
| US8933197B2 (en) | 2007-08-15 | 2015-01-13 | Amunix Operating Inc. | Compositions comprising modified biologically active polypeptides |
| CA2697951A1 (en) * | 2007-08-30 | 2009-03-05 | University Of Waterloo | Amino acid pairing-based self assembling peptides and methods |
| SG171859A1 (en) | 2008-12-29 | 2011-07-28 | Lonza Braine Sa | Process for the production of bivalirudin |
| NZ628987A (en) | 2009-02-03 | 2015-11-27 | Amunix Operating Inc | Extended recombinant polypeptides and compositions comprising same |
| JP5499296B2 (ja) * | 2009-02-03 | 2014-05-21 | 国立大学法人東京農工大学 | 細胞の吸着を制御可能なポリペプチド |
| US8703717B2 (en) | 2009-02-03 | 2014-04-22 | Amunix Operating Inc. | Growth hormone polypeptides and methods of making and using same |
| US8680050B2 (en) | 2009-02-03 | 2014-03-25 | Amunix Operating Inc. | Growth hormone polypeptides fused to extended recombinant polypeptides and methods of making and using same |
| US9849188B2 (en) | 2009-06-08 | 2017-12-26 | Amunix Operating Inc. | Growth hormone polypeptides and methods of making and using same |
| WO2010144508A1 (en) | 2009-06-08 | 2010-12-16 | Amunix Operating Inc. | Glucose-regulating polypeptides and methods of making and using same |
| WO2011028228A1 (en) | 2009-08-24 | 2011-03-10 | Amunix Operating Inc. | Coagulation factor vii compositions and methods of making and using same |
| US8557961B2 (en) | 2010-04-02 | 2013-10-15 | Amunix Operating Inc. | Alpha 1-antitrypsin compositions and methods of making and using same |
| SG185440A1 (en) | 2010-05-21 | 2012-12-28 | Xl Protein Gmbh | Biosynthetic proline/alanine random coil polypeptides and their uses |
| US8911734B2 (en) | 2010-12-01 | 2014-12-16 | Alderbio Holdings Llc | Methods of preventing or treating pain using anti-NGF antibodies that selectively inhibit the association of NGF with TrkA, without affecting the association of NGF with p75 |
| US9884909B2 (en) | 2010-12-01 | 2018-02-06 | Alderbio Holdings Llc | Anti-NGF compositions and use thereof |
| US9539324B2 (en) | 2010-12-01 | 2017-01-10 | Alderbio Holdings, Llc | Methods of preventing inflammation and treating pain using anti-NGF compositions |
| US9067988B2 (en) | 2010-12-01 | 2015-06-30 | Alderbio Holdings Llc | Methods of preventing or treating pain using anti-NGF antibodies |
| US11214610B2 (en) | 2010-12-01 | 2022-01-04 | H. Lundbeck A/S | High-purity production of multi-subunit proteins such as antibodies in transformed microbes such as Pichia pastoris |
| US9078878B2 (en) | 2010-12-01 | 2015-07-14 | Alderbio Holdings Llc | Anti-NGF antibodies that selectively inhibit the association of NGF with TrkA, without affecting the association of NGF with p75 |
| WO2013024049A1 (en) | 2011-08-12 | 2013-02-21 | Ascendis Pharma A/S | Protein carrier-linked prodrugs |
| NZ628014A (en) | 2012-02-15 | 2016-09-30 | Biogen Ma Inc | Recombinant factor viii proteins |
| CN104487452A (zh) | 2012-02-15 | 2015-04-01 | 阿穆尼克斯运营公司 | 因子viii组合物及其制备和使用方法 |
| SG10201700340WA (en) | 2012-02-27 | 2017-03-30 | Amunix Operating Inc | Xten conjugate compositions and methods of making same |
| KR20220051197A (ko) | 2012-05-17 | 2022-04-26 | 익스텐드 바이오사이언시즈, 인크. | 개선된 약물 전달용 캐리어 |
| BR122019025681B1 (pt) | 2012-11-01 | 2023-04-18 | Factor Bioscience Inc | Método para inserir uma sequência de ácido nucleico em uma localização segura de um genoma de uma célula |
| EP3033097B1 (en) | 2013-08-14 | 2021-03-10 | Bioverativ Therapeutics Inc. | Factor viii-xten fusions and uses thereof |
| US9789197B2 (en) | 2014-10-22 | 2017-10-17 | Extend Biosciences, Inc. | RNAi vitamin D conjugates |
| US9616109B2 (en) | 2014-10-22 | 2017-04-11 | Extend Biosciences, Inc. | Insulin vitamin D conjugates |
| EP3220961B1 (en) | 2014-10-22 | 2023-07-05 | Extend Biosciences, Inc. | Therapeutic vitamin d conjugates |
| EP3256585A4 (en) | 2015-02-13 | 2018-08-15 | Factor Bioscience Inc. | Nucleic acid products and methods of administration thereof |
| CN104988107B (zh) * | 2015-05-19 | 2018-06-08 | 中国农业科学院兰州兽医研究所 | 一种高效表达口蹄疫病毒抗原基因的重组乳酸杆菌及其制备方法和应用 |
| EP3303380B1 (en) * | 2015-06-02 | 2020-01-15 | Novo Nordisk A/S | Insulins with polar recombinant extensions |
| EA201890423A1 (ru) | 2015-08-03 | 2018-07-31 | Биовератив Терапьютикс Инк. | Слитые белки фактора ix, способы их получения и применения |
| WO2017040344A2 (en) | 2015-08-28 | 2017-03-09 | Amunix Operating Inc. | Chimeric polypeptide assembly and methods of making and using the same |
| MA43348A (fr) | 2015-10-01 | 2018-08-08 | Novo Nordisk As | Conjugués de protéines |
| US10576167B2 (en) | 2016-08-17 | 2020-03-03 | Factor Bioscience Inc. | Nucleic acid products and methods of administration thereof |
| IL267898B1 (en) | 2017-01-30 | 2024-02-01 | Alexion Pharma Inc | Monovalent antibodies against properdin and their fragments |
| JP2020513019A (ja) | 2017-04-05 | 2020-04-30 | ノヴォ ノルディスク アー／エス | オリゴマー伸長インスリン−Ｆｃコンジュゲート |
| US10501404B1 (en) | 2019-07-30 | 2019-12-10 | Factor Bioscience Inc. | Cationic lipids and transfection methods |
| WO2021090894A1 (ja) * | 2019-11-05 | 2021-05-14 | 国立大学法人京都大学 | ペプチド、組成物、及び、気分障害を治療、予防、又は改善する方法 |
| CN112608366A (zh) * | 2020-12-31 | 2021-04-06 | 中国药科大学 | 超正电荷聚多肽及其制备方法、应用 |
| CN113480667B (zh) * | 2021-08-17 | 2023-03-28 | 长春萤火虫生物科技有限公司 | 一种人粒细胞集落刺激因子突变体重组融合蛋白及其制备方法和应用 |
Family Cites Families (15)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4810643A (en) | 1985-08-23 | 1989-03-07 | Kirin- Amgen Inc. | Production of pluripotent granulocyte colony-stimulating factor |
| ATE148171T1 (de) * | 1989-02-21 | 1997-02-15 | Univ Washington | Modifizierte formen von fortpflanzungshormonen |
| US5824784A (en) | 1994-10-12 | 1998-10-20 | Amgen Inc. | N-terminally chemically modified protein compositions and methods |
| US6455678B1 (en) | 1996-04-26 | 2002-09-24 | Amcell Corporation | Human hematopoietic stem and progenitor cell antigen |
| CN1240479A (zh) * | 1996-07-09 | 2000-01-05 | 安姆根有限公司 | 截短的可溶性肿瘤坏死因子i－型和ii－型受体 |
| EP0981548A4 (en) | 1997-04-30 | 2005-11-23 | Enzon Inc | SINGLE CHAIN PROTEINS FIXING ANTIGENS CAPABLE OF GLYCOSYLATION, PRODUCTION AND USES THEREOF |
| AU3210200A (en) | 1999-01-19 | 2000-08-01 | Maxygen, Inc. | Oligonucleotide mediated nucleic acid recombination |
| CZ299516B6 (cs) | 1999-07-02 | 2008-08-20 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Konjugát erythropoetinového glykoproteinu, zpusobjeho výroby a použití a farmaceutická kompozice sjeho obsahem |
| US6831158B2 (en) | 2000-01-10 | 2004-12-14 | Maxygen Holdings Ltd. | G-CSF conjugates |
| EP1299535A2 (en) * | 2000-06-30 | 2003-04-09 | Maxygen Aps | Peptide extended glycosylated polypeptides |
| EP1497331A2 (en) | 2002-01-14 | 2005-01-19 | William Herman | Multispecific binding molecules |
| JP4503606B2 (ja) | 2004-07-06 | 2010-07-14 | 株式会社エヌ・ティ・ティ・ドコモ | メッセージ送信システム及びメッセージ送信方法 |
| DE102004049479A1 (de) | 2004-10-11 | 2006-04-13 | Scil Proteins Gmbh | Proteinkonjugate zur Verwendung in Therapie, Diagnose und Chromatographie |
| JP5735194B2 (ja) * | 2005-01-25 | 2015-06-17 | セル セラピューティクス インコーポレーテッド | 改善された生体内半減期を有する生物学的に活性なタンパク質 |
| ZA200707006B (en) * | 2005-01-25 | 2008-11-26 | Cell Therapeutics Inc | Conjugates of biologically active proteins having a modified in vivo half-life |
-
2006
- 2006-01-25 JP JP2007552379A patent/JP5735194B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2006-01-25 AU AU2006208199A patent/AU2006208199B2/en not_active Ceased
- 2006-01-25 CA CA002595695A patent/CA2595695A1/en not_active Abandoned
- 2006-01-25 CN CN2013100130797A patent/CN103172747A/zh active Pending
- 2006-01-25 RU RU2007132188/13A patent/RU2007132188A/ru not_active Application Discontinuation
- 2006-01-25 WO PCT/US2006/002501 patent/WO2006081249A2/en active Application Filing
- 2006-01-25 NZ NZ556726A patent/NZ556726A/en not_active IP Right Cessation
- 2006-01-25 KR KR1020077019500A patent/KR101608083B1/ko not_active IP Right Cessation
- 2006-01-25 BR BRPI0606934A patent/BRPI0606934A2/pt not_active IP Right Cessation
- 2006-01-25 MX MX2007008982A patent/MX2007008982A/es active IP Right Grant
- 2006-01-25 EP EP06733852A patent/EP1841787A2/en not_active Withdrawn
-
2007
- 2007-07-22 IL IL184763A patent/IL184763A/en not_active IP Right Cessation
- 2007-08-21 NO NO20074267A patent/NO20074267L/no not_active Application Discontinuation
-
2008
- 2008-10-14 US US12/251,324 patent/US8129348B2/en not_active Expired - Fee Related
-
2012
- 2012-01-31 US US13/363,278 patent/US8748577B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2012-11-30 JP JP2012263866A patent/JP2013100292A/ja active Pending
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2013100292A (ja) | 2013-05-23 |
| WO2006081249A3 (en) | 2007-02-01 |
| US8748577B2 (en) | 2014-06-10 |
| CA2595695A1 (en) | 2006-08-03 |
| NZ556726A (en) | 2011-04-29 |
| JP2008528002A (ja) | 2008-07-31 |
| WO2006081249A9 (en) | 2007-07-26 |
| NO20074267L (no) | 2007-09-28 |
| IL184763A0 (en) | 2007-12-03 |
| IL184763A (en) | 2013-05-30 |
| US20120252717A1 (en) | 2012-10-04 |
| CN103172747A (zh) | 2013-06-26 |
| EP1841787A2 (en) | 2007-10-10 |
| WO2006081249A2 (en) | 2006-08-03 |
| US20090298762A1 (en) | 2009-12-03 |
| BRPI0606934A2 (pt) | 2017-07-11 |
| KR20070119622A (ko) | 2007-12-20 |
| US8129348B2 (en) | 2012-03-06 |
| MX2007008982A (es) | 2007-12-06 |
| AU2006208199B2 (en) | 2012-06-07 |
| KR101608083B1 (ko) | 2016-04-01 |
| AU2006208199A1 (en) | 2006-08-03 |
| WO2006081249A8 (en) | 2007-09-13 |
| JP5735194B2 (ja) | 2015-06-17 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2007132188A (ru) | Конъюгаты биологически активных белков, имеющие модифицированное время полужизни in vivo | |
| JP3507507B2 (ja) | 非免疫原性ペプチドを介して結合されたインターフェロン―αと免疫グロブリンとのハイブリッド | |
| CA1340641C (en) | Recombinant lymphotoxin | |
| JP4006021B2 (ja) | ケモカインの生物学的活性の強化法 | |
| CA2288992A1 (en) | Single-chain antigen-binding proteins capable of glycosylation, production and uses thereof | |
| CA2623329A1 (en) | Chimeric antigen containing hepatitis c virus polypeptide and fc fragment for eliciting an immune response | |
| CA2304254A1 (en) | Trimerising module | |
| RU2006127554A (ru) | Fc-эритропоэтин слитый белок с улучшенной фармакокинетикой | |
| TW201336865A (zh) | 免疫球蛋白Ｆｃ變體 | |
| CN1358198A (zh) | 嵌合多肽、其产生方法及应用 | |
| JP2008019258A (ja) | ヘテロ二量体を形成するハイブリッドタンパク質 | |
| JP2002536018A5 (ru) | ||
| SK284391B6 (sk) | Mutantné proteíny ľudského interleukínu-4 ako antagonisty alebo parciálne agonisty ľudského interleukínu-4, liečivá, ktoré ich obsahujú, a použitie | |
| CA2359840A1 (en) | Glycosylated leptin compositions and related methods | |
| JPS6163295A (ja) | 免疫インタ−フエロンの製法 | |
| JPS6163697A (ja) | 均質免疫インタフエロン断片 | |
| EP4015526A1 (en) | Recombinant interleukin-15 analog | |
| JPH0786120B2 (ja) | ポリペプチド | |
| CN110172103B (zh) | GLP-1类似物-Fc融合蛋白及其制备方法和用途 | |
| CN113667004A (zh) | 一种白介素2突变体 | |
| KR20090009839A (ko) | 면역조절 올리고펩티드 | |
| CN1721446B (zh) | 融合蛋白及其制备方法 | |
| EP0381433A1 (en) | A method for the production of glucagon | |
| KR102140557B1 (ko) | 단백질-단백질 결합체를 형성 매개 펩타이드 및 이를 이용한 단백질-단백질 결합체 형성 방법 | |
| Haniu et al. | Extracellular domain of granulocyte-colony stimulating factor receptor: Interaction with its ligand and identification of a domain in close proximity of ligand-binding region |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FA93 | Acknowledgement of application withdrawn (no request for examination) |
Effective date: 20090406 |