RU2005105292A - Новый ген пептид-образующего фермента - Google Patents
Новый ген пептид-образующего фермента Download PDFInfo
- Publication number
- RU2005105292A RU2005105292A RU2005105292/13A RU2005105292A RU2005105292A RU 2005105292 A RU2005105292 A RU 2005105292A RU 2005105292/13 A RU2005105292/13 A RU 2005105292/13A RU 2005105292 A RU2005105292 A RU 2005105292A RU 2005105292 A RU2005105292 A RU 2005105292A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- seq
- peptide
- amino acid
- base sequence
- bases
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
- C12N15/52—Genes encoding for enzymes or proenzymes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/93—Ligases (6)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/02—Preparation of peptides or proteins having a known sequence of two or more amino acids, e.g. glutathione
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Claims (38)
1. ДНК, кодирующая белок, выбранный из группы, состоящей из (A), (C), (E), (G), (I), (K), (M), (O), (Q), (S), (U) и (W), где указанный белок имеет аминокислотную последовательность, определенную следующим образом:
(А) аминокислотная последовательность, состоящая из аминокислотных остатков с номерами 23-616 в SEQ ID NO:6,
(C) аминокислотная последовательность, состоящая из аминокислотных остатков с номерами 21-619 в SEQ ID NO:12,
(E) аминокислотная последовательность, состоящая из аминокислотных остатков с номерами 23-625 в SEQ ID NO:18,
(G) аминокислотная последовательность, состоящая из аминокислотных остатков с номерами 23-645 в SEQ ID NO:23,
(I) аминокислотная последовательность, состоящая из аминокислотных остатков с номерами 26-620 в SEQ ID NO:25,
(K) аминокислотная последовательность, состоящая из аминокислотных остатков с номерами 18-644 в SEQ ID NO:27,
(M) аминокислотная последовательность, состоящая из SEQ ID NO:6,
(O) аминокислотная последовательность, состоящая из SEQ ID NO:12,
(Q) аминокислотная последовательность, состоящая из SEQ ID NO:18,
(S) аминокислотная последовательность, состоящая из SEQ ID NO:23,
(U) аминокислотная последовательность, состоящая из SEQ ID NO:25, или
(W) аминокислотная последовательность, состоящая из SEQ ID NO:27.
2. Рекомбинантная ДНК, включающая ДНК по п.1.
3. Трансформированная клетка, включающая рекомбинантную ДНК по п.2.
4. Способ получения пептид-образующего фермента, включающий культивирование трансформированной клетки по п.3 в среде в течение периода времени и в условиях, подходящих для продуцирования пептид-образующего фермента, и накопление пептид-образующего фермента в среде и/или в трансформированной клетке.
5. Способ получения дипептида, включающий культивирование трансформированной клетки по п.3 в среде в течение периода времени и в условиях, подходящих для продуцирования пептид-образующего фермента в культуре, и смешивание культуры с карбоксильным компонентом и аминокомпонентом для синтеза дипептида в ходе ферментативного катализа, осуществляемого пептид-образующим ферментом, кодируемым указанной ДНК.
6. Способ получения дипептида по п. 5, отличающийся тем, что указанная клетка представляет собой микроб, принадлежащий к роду Sphingobacterium, который обладает способностью образовывать дипептид из карбоксильного компонента и аминокомпонента.
7. Способ получения дипептида по п.5 или 6, отличающийся тем, что указанную клетку отделяют от указанной культуры.
8. Способ получения дипептида по п.5 или 6, отличающийся тем, что указанная клетка представляет собой продукт обработанной микробной клетки данного микроорганизма.
9. ДНК, кодирующая белок, выбранный из группы, состоящей из (B), (D), (F), (H), (J), (L), (N), (P), (R), (T), (V) и (X), где указанный белок имеет аминокислотную последовательность, определенную следующим образом:
(B) аминокислотная последовательность, включающая замещение, делецию, вставку, добавление и/или инверсию одной или множества аминокислот в аминокислотных остатках с номерами 23-616 в SEQ ID NO:6, и которая обладает пептид-образующей активностью по меньшей мере на уровне 50% относительно белка, соответствующего немутированному участку с аминокислотными остатками 23-616 в SEQ ID NO:6 при 50°C и pH 8,
(D) аминокислотная последовательность, включающая замещение, делецию, вставку, добавление и/или инверсию одной или множества аминокислот в аминокислотных остатках с номерами 21-619 в SEQ ID NO:12, и которая обладает пептид-образующей активностью по меньшей мере на уровне 50% относительно белка, соответствующего немутированному участку с аминокислотными остатками 21-619 в SEQ ID NO:12 при 50°C и pH 8,
(F) аминокислотная последовательность, включающая замещение, делецию, вставку, добавление и/или инверсию одной или множества аминокислот в аминокислотных остатках с номерами 23-625 в SEQ ID NO:18, и которая обладает пептид-образующей активностью по меньшей мере на уровне 50% относительно белка, соответствующего немутированному участку с аминокислотными остатками 23-625 в SEQ ID NO:18 при 50°C и pH 8,
(H) аминокислотная последовательность, включающая замещение, делецию, вставку, добавление и/или инверсию одной или множества аминокислот в аминокислотных остатках с номерами 23-645 в SEQ ID NO:23, и которая обладает пептид-образующей активностью по меньшей мере на уровне 50% относительно белка, соответствующего немутированному участку с аминокислотными остатками 23-645 в SEQ ID NO:23 при 50°C и pH 8,
(J) аминокислотная последовательность, включающая замещение, делецию, вставку, добавление и/или инверсию одной или множества аминокислот в аминокислотных остатках с номерами 26-620 в SEQ ID NO:25, и которая обладает пептид-образующей активностью по меньшей мере на уровне 50% относительно белка, соответствующего немутированному участку с аминокислотными остатками 26-620 в SEQ ID NO:25 при 50°C и pH 8,
(L) аминокислотная последовательность, включающая замещение, делецию, вставку, добавление и/или инверсию одной или множества аминокислот в аминокислотных остатках с номерами 18-644 в SEQ ID NO:27, и которая обладает пептид-образующей активностью по меньшей мере на уровне 50% относительно белка, соответствующего немутированному участку с аминокислотными остатками 18-644 в SEQ ID NO:27 при 50°C и pH 8,
(N) участок зрелого белка, имеющий аминокислотную последовательность, включающую замещение, делецию, вставку, добавление и/или инверсию одной или множества аминокислот в аминокислотной последовательности, состоящей из SEQ ID NO:6, и который обладает пептид-образующей активностью по меньшей мере на уровне 50% относительно белка, соответствующего немутированной SEQ ID NO:6 при 50°C и pH 8,
(P) участок зрелого белка, имеющий аминокислотную последовательность, включающую замещение, делецию, вставку, добавление и/или инверсию одной или множества аминокислот в аминокислотной последовательности, состоящей из SEQ ID NO:12, и который обладает пептид-образующей активностью по меньшей мере на уровне 50% относительно белка, соответствующего немутированной SEQ ID NO:12 при 50°C и pH 8,
(R) участок зрелого белка, имеющий аминокислотную последовательность, включающую замещение, делецию, вставку, добавление и/или инверсию одной или множества аминокислот в аминокислотной последовательности, состоящей из SEQ ID NO:18, и который обладает пептид-образующей активностью по меньшей мере на уровне 50% относительно белка, соответствующего немутированной SEQ ID NO:18 при 50°C и pH 8,
(T) участок зрелого белка, имеющий аминокислотную последовательность, включающую замещение, делецию, вставку, добавление и/или инверсию одной или множества аминокислот в аминокислотной последовательности, состоящей из SEQ ID NO:23, и который обладает пептид-образующей активностью по меньшей мере на уровне 50% относительно белка, соответствующего немутированной SEQ ID NO:23 при 50°C и pH 8,
(V) участок зрелого белка, имеющий аминокислотную последовательность, включающую замещение, делецию, вставку, добавление и/или инверсию одной или множества аминокислот в аминокислотной последовательности, состоящей из SEQ ID NO:25, и который обладает пептид-образующей активностью по меньшей мере на уровне 50% относительно белка, соответствующего немутированной SEQ ID NO:25 при 50°C и pH 8,
(X) участок зрелого белка, имеющий аминокислотную последовательность, включающую замещение, делецию, вставку, добавление и/или инверсию одной или множества аминокислот в аминокислотной последовательности, состоящей из SEQ ID NO:27, и который обладает пептид-образующей активностью по меньшей мере на уровне 50% относительно белка, соответствующего немутированной SEQ ID NO:27 при 50°C и pH 8.
10. ДНК по п.9, отличающаяся тем, что указанная множественность составляет 2-50 аминокислотных остатков.
11. Рекомбинантная ДНК, включающая ДНК по п.9.
12. Трансформированная клетка, включающая рекомбинантную ДНК по п.11.
13. Способ получения пептид-образующего фермента, включающий культивирование трансформированной клетки по п.12 в среде в течение периода времени и в условиях, подходящих для продуцирования пептид-образующего фермента, и накопление пептид-образующего фермента в среде и/или в трансформированной клетке.
14. Способ получения дипептида, включающий культивирование трансформированной клетки по п.12 в среде в течение периода времени и в условиях, подходящих для продуцирования пептид-образующего фермента в культуре, и смешивание культуры с карбоксильным компонентом и аминокомпонентом для синтеза дипептида в ходе ферментативного катализа, осуществляемого пептид-образующим ферментом, кодируемым указанной ДНК.
15. Способ получения дипептида по п.14, отличающийся тем, что указанная клетка представляет собой микроб, принадлежащий к роду Sphingobacterium, который обладает способностью образовывать дипептид из карбоксильного компонента и аминокомпонента.
16. Способ получения дипептида по п.14 или 15, отличающийся тем, что указанную клетку отделяют от указанной культуры.
17. Способ получения дипептида по п.14 или 15, отличающийся тем, что указанная клетка представляет собой продукт обработанной микробной клетки данного микроорганизма.
18. ДНК, выбранная из группы, состоящей из (a), (c), (e), (g), (i), (k), (m), (o), (q), (s), (u) и (w), где указанный белок имеет последовательность оснований, определенную следующим образом:
(а) последовательность оснований, состоящая из оснований с номерами 127-1908 в SEQ ID NO:5,
(c) последовательность оснований, состоящая из оснований с номерами 121-1917 в SEQ ID NO:11,
(e) последовательность оснований, состоящая из оснований с номерами 127-1935 в SEQ ID NO:17,
(g) последовательность оснований, состоящая из оснований с номерами 127-1995 в SEQ ID NO:22,
(i) последовательность оснований, состоящая из оснований с номерами 104-1888 в SEQ ID NO:24,
(k) последовательность оснований, состоящая из оснований с номерами 112-1992 в SEQ ID NO:26,
(m) последовательность оснований, состоящая из оснований с номерами 61-1908 в SEQ ID NO:5,
(o) последовательность оснований, состоящая из оснований с номерами 61-1917 в SEQ ID NO:11,
(q) последовательность оснований, состоящая из оснований с номерами 61-1935 в SEQ ID NO:17,
(s) последовательность оснований, состоящая из оснований с номерами 61-1995 в SEQ ID NO:22,
(u) последовательность оснований, состоящая из оснований с номерами 29-1888 в SEQ ID NO:24, или
(w) последовательность оснований, состоящая из оснований с номерами 61-1992 в SEQ ID NO:26.
19. Рекомбинантная ДНК, включающая ДНК по п.18.
20. Трансформированная клетка, включающая рекомбинантную ДНК по п.19.
21. Способ получения пептид-образующего фермента, включающий культивирование трансформированной клетки по п.20 в среде в течение периода времени и в условиях, подходящих для продуцирования пептид-образующего фермента, и накопление пептид-образующего фермента в среде и/или в трансформированной клетке.
22. Способ получения дипептида, включающий культивирование трансформированной клетки по п.20 в среде в течение периода времени и в условиях, подходящих для продуцирования пептид-образующего фермента в культуре, и смешивание культуры с карбоксильным компонентом и аминокомпонентом для синтеза дипептида в ходе ферментативного катализа, осуществляемого пептид-образующим ферментом, кодируемым указанной ДНК.
23. Способ получения дипептида по п.22, отличающийся тем, что указанная клетка представляет собой микроб, принадлежащий к роду Sphingobacterium, который обладает способностью образовывать дипептид из карбоксильного компонента и аминокомпонента.
24. Способ получения дипептида по п.22 или 23, отличающийся тем, что указанную клетку отделяют от указанной культуры.
25. Способ получения дипептида по п.22 или 23, отличающийся тем, что указанная клетка представляет собой продукт обработанной микробной клетки данного микроорганизма.
26. ДНК, выбранная из группы, состоящей из (b), (d), (f), (h), (i), (l), (n), (p), (r), (t), (v) и (x), где указанная ДНК имеет последовательность оснований, определенную следующим образом:
(b) последовательность оснований, которая гибридизуется в строгих условиях с ДНК, имеющей последовательность оснований, комплементарную последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 127-1908 в SEQ ID NO:5, и которая кодирует белок, обладающий пептид-образующей активностью на уровне по меньшей мере 50% при 50°C и pH 8 относительно белка, кодируемого немутированной последовательностью оснований с номерами 127-1908 в SEQ ID NO:5,
(d) последовательность оснований, которая гибридизуется в строгих условиях с ДНК, имеющей последовательность оснований, комплементарную последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 121-1917 в SEQ ID NO:11, и которая кодирует белок, обладающий пептид-образующей активностью на уровне по меньшей мере 50% при 50°C и pH 8 относительно белка, кодируемого немутированной последовательностью оснований с номерами 121-1917 в SEQ ID NO:11,
(f) последовательность оснований, которая гибридизуется в строгих условиях с ДНК, имеющей последовательность оснований, комплементарную последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 127-1935 в SEQ ID NO:17, и которая кодирует белок, обладающий пептид-образующей активностью на уровне по меньшей мере 50% при 50°C и pH 8 относительно белка, кодируемого немутированной последовательностью оснований с номерами 127-1935 в SEQ ID NO:17,
(h) последовательность оснований, которая гибридизуется в строгих условиях с ДНК, имеющей последовательность оснований, комплементарную последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 127-1995 в SEQ ID NO:22, и которая кодирует белок, обладающий пептид-образующей активностью на уровне по меньшей мере 50% при 50°C и pH 8 относительно белка, кодируемого немутированной последовательностью оснований с номерами 127-1995 в SEQ ID NO:22,
(i) последовательность оснований, которая гибридизуется в строгих условиях с ДНК, имеющей последовательность оснований, комплементарную последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 104-1888 в SEQ ID NO:24, и которая кодирует белок, обладающий пептид-образующей активностью на уровне по меньшей мере 50% при 50°C и pH 8 относительно белка, кодируемого немутированной последовательностью оснований с номерами 104-1888 в SEQ ID NO:24,
(l) последовательность оснований, которая гибридизуется в строгих условиях с ДНК, имеющей последовательность оснований, комплементарную последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 112-1992 в SEQ ID NO:26, и которая кодирует белок, обладающий пептид-образующей активностью на уровне по меньшей мере 50% при 50°C и pH 8 относительно белка, кодируемого немутированной последовательностью оснований с номерами 112-1992 в SEQ ID NO:26,
(n) последовательность оснований, которая гибридизуется в строгих условиях с ДНК, имеющей последовательность оснований, комплементарную последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 61-1908 в SEQ ID NO:5, и которая кодирует белок, обладающий пептид-образующей активностью на уровне по меньшей мере 50% при 50°C и pH 8 относительно белка, кодируемого немутированной последовательностью оснований с номерами 61-1908 в SEQ ID NO:5,
(p) последовательность оснований, которая гибридизуется в строгих условиях с ДНК, имеющей последовательность оснований, комплементарную последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 61-1917 в SEQ ID NO:11, и которая кодирует белок, обладающий пептид-образующей активностью на уровне по меньшей мере 50% при 50°C и pH 8 относительно белка, кодируемого немутированной последовательностью оснований с номерами 61-1917 в SEQ ID NO:11,
(r) последовательность оснований, которая гибридизуется в строгих условиях с ДНК, имеющей последовательность оснований, комплементарную последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 61-1935 в SEQ ID NO:17, и которая кодирует белок, обладающий пептид-образующей активностью на уровне по меньшей мере 50% при 50°C и pH 8 относительно белка, кодируемого немутированной последовательностью оснований с номерами 61-1935 в SEQ ID NO:17,
(t) последовательность оснований, которая гибридизуется в строгих условиях с ДНК, имеющей последовательность оснований, комплементарную последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 61-1995 в SEQ ID NO:22, и которая кодирует белок, обладающий пептид-образующей активностью на уровне по меньшей мере 50% при 50°C и pH 8 относительно белка, кодируемого немутированной последовательностью оснований с номерами 61-1995 в SEQ ID NO:22,
(v) последовательность оснований, которая гибридизуется в строгих условиях с ДНК, имеющей последовательность оснований, комплементарную последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 29-1888 в SEQ ID NO:24, и которая кодирует белок, обладающий пептид-образующей активностью на уровне по меньшей мере 50% при 50°C и pH 8 относительно белка, кодируемого немутированной последовательностью оснований с номерами 29-1888 в SEQ ID NO:24, или
(x) последовательность оснований, которая гибридизуется в строгих условиях с ДНК, имеющей последовательность оснований, комплементарную последовательности оснований, состоящей из оснований с номерами 61-1992 в SEQ ID NO:26, и которая кодирует белок, обладающий пептид-образующей активностью на уровне по меньшей мере 50% при 50°C и pH 8 относительно белка, кодируемого немутированной последовательностью оснований с номерами 61-1992 в SEQ ID NO:26.
27. Рекомбинантная ДНК, включающая ДНК по п.26.
28. Трансформированная клетка, включающая рекомбинантную ДНК по п.27.
29. Способ получения пептид-образующего фермента, включающий культивирование трансформированной клетки по п.28 в среде в течение периода времени и в условиях, подходящих для продуцирования пептид-образующего фермента, и накопление пептид-образующего фермента в среде и/или в трансформированной клетке.
30. Способ получения дипептида, включающий культивирование трансформированной клетки по п.28 в среде в течение периода времени и в условиях, подходящих для продуцирования пептид-образующего фермента в культуре, и смешивание культуры с карбоксильным компонентом и аминокомпонентом для синтеза дипептида в ходе ферментативного катализа, осуществляемого пептид-образующим ферментом, кодируемым указанной ДНК.
31. Способ получения дипептида по п.30, отличающийся тем, что указанная клетка представляет собой микроб, принадлежащий к роду Sphingobacterium, который обладает способностью образовывать дипептид из карбоксильного компонента и аминокомпонента.
32. Способ получения дипептида по п.30 или 31, отличающийся тем, что указанную клетку отделяют от указанной культуры.
33. Способ получения дипептида по п.30 или 31, отличающийся тем, что указанная клетка представляет собой продукт обработанной микробной клетки данного микроорганизма.
34. ДНК по п.26, где указанные строгие условия представляют собой условия, при которых проводят промывку при температуре 60°C и концентрации соли, эквивалентной 1 × SSC и 0,1% ДСН.
35. Рекомбинантная ДНК, включающая ДНК по п.34.
36. Трансформированная клетка, включающая рекомбинантную ДНК по п.35.
37. Способ получения пептид-образующего фермента, включающий культивирование трансформированной клетки по п.36 в среде в течение периода времени и в условиях, подходящих для продуцирования пептид-образующего фермента, и накопление пептид-образующего фермента в среде и/или в трансформированной клетке.
38. Способ получения дипептида, включающий культивирование трансформированной клетки по п.36 в среде в течение периода времени и в условиях, подходящих для продуцирования пептид-образующего фермента в культуре, и смешивание культуры с карбоксильным компонентом и аминокомпонентом для синтеза дипептида в ходе ферментативного катализа, осуществляемого пептид-образующим ферментом, кодируемым указанной ДНК.
Applications Claiming Priority (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2002218957 | 2002-07-26 | ||
| JP2002-218957 | 2002-07-26 | ||
| JP2003016765 | 2003-01-24 | ||
| JP2003-16765 | 2007-01-24 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2005105292A true RU2005105292A (ru) | 2005-08-10 |
| RU2296798C2 RU2296798C2 (ru) | 2007-04-10 |
Family
ID=31190308
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2005105292/13A RU2296798C2 (ru) | 2002-07-26 | 2003-07-25 | Новый ген пептидобразующего фермента |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| US (8) | US7288389B2 (ru) |
| EP (7) | EP2298907B1 (ru) |
| JP (6) | JP4501688B2 (ru) |
| KR (6) | KR100855519B1 (ru) |
| AU (1) | AU2003248119A1 (ru) |
| BR (1) | BR0312786A (ru) |
| CA (2) | CA2634269C (ru) |
| PL (2) | PL392599A1 (ru) |
| RU (1) | RU2296798C2 (ru) |
| WO (1) | WO2004011653A1 (ru) |
Families Citing this family (28)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP2298907B1 (en) * | 2002-07-26 | 2014-08-20 | Ajinomoto Co., Inc. | Novel peptide-forming enzyme gene |
| EP2180060B1 (en) | 2003-01-24 | 2012-08-29 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for produding alpha-L-aspartyl-L-phenylalanine-beta-ester and method for producing alpha-L-aspartyl-L-phenylalanine-alpha-methyl ester |
| JP2005040037A (ja) * | 2003-07-25 | 2005-02-17 | Ajinomoto Co Inc | ジペプチドの製造方法、それに用いるペプチド生成酵素、およびペプチド生成酵素の製造方法 |
| DK1653994T3 (da) * | 2003-08-12 | 2010-03-15 | Tigenix Nv | Anvendelse af CXCL6 chemokin i forebyggelsen eller gendannelse af bruskdefekter |
| US20050176150A1 (en) * | 2004-02-05 | 2005-08-11 | Ajinomoto Co., Inc. | Mutant microorganism and method for producing peptide using the same |
| WO2006009255A1 (ja) * | 2004-07-22 | 2006-01-26 | Ajinomoto Co., Inc. | α－Ｌ－アスパルチル－Ｌ－フェニルアラニン－α－エステルの製造方法 |
| WO2006075486A1 (ja) * | 2004-12-20 | 2006-07-20 | Ajinomoto Co., Inc. | ペプチド生成活性を有する変異型タンパク質 |
| WO2007055388A2 (en) | 2005-11-09 | 2007-05-18 | Ajinomoto Co., Inc. | Calcium receptor activator |
| US20090306340A1 (en) * | 2006-06-28 | 2009-12-10 | Kyowa Hakko Bio Co., Ltd. | Method for purification of oligopeptides |
| US20090194263A1 (en) * | 2008-02-05 | 2009-08-06 | Bernardes Marco Aurelio Dos Santos | Methods and mechanisms for thermal semi conduction |
| CN101959530A (zh) | 2008-02-25 | 2011-01-26 | 味之素株式会社 | 糖尿病或肥胖症的预防或治疗剂 |
| EP2275138A4 (en) | 2008-03-24 | 2013-08-21 | Ajinomoto Kk | PROMOTER FOR SECRETION OF BICARBONATE IN THE GASTROINTESTINAL TRACT |
| WO2009128523A1 (ja) | 2008-04-17 | 2009-10-22 | 味の素株式会社 | 免疫賦活剤 |
| KR101402639B1 (ko) | 2009-04-01 | 2014-06-03 | 아지노모토 가부시키가이샤 | 펩타이드의 코쿠미 부여 용도 |
| TWI507137B (zh) | 2009-12-28 | 2015-11-11 | Ajinomoto Kk | Lanthionine derivatives |
| CA2783413C (en) | 2009-12-28 | 2014-02-18 | Ajinomoto Co., Inc. | Kokumi-imparting agent |
| JP2011223896A (ja) * | 2010-04-15 | 2011-11-10 | Ajinomoto Co Inc | ペプチドの製造方法 |
| EP2765190B1 (en) | 2011-10-07 | 2018-05-23 | Ajinomoto Co., Inc. | Mutant y-glutamyltransferase, and method for producing y-glutamylvalylglycine or salt thereof |
| MY173105A (en) | 2012-02-06 | 2019-12-26 | Ajinomoto Kk | Composition for imparting body taste to foods and drinks |
| CN104540959B (zh) | 2012-08-10 | 2018-11-13 | 味之素株式会社 | γ-谷氨酰缬氨酰甘氨酸晶体的制备方法 |
| CN103965326A (zh) * | 2013-01-29 | 2014-08-06 | 苏州偲聚生物材料有限公司 | 多肽、包含该多肽的检测器件和检测试剂盒 |
| WO2014204475A1 (en) * | 2013-06-20 | 2014-12-24 | Halliburton Energy Services Inc. | Device and method for corrosion detection and formation evaluation using integrated computational elements |
| US9528346B2 (en) * | 2013-11-18 | 2016-12-27 | Weatherford Technology Holdings, Llc | Telemetry operated ball release system |
| CA3049488C (en) * | 2016-12-30 | 2020-07-28 | Innobio Corporation Limited | Gene encoding alanyl-glutamine dipeptide biosynthetic enzyme and application thereof |
| CN106754447B (zh) * | 2016-12-30 | 2020-08-25 | 大连医诺生物股份有限公司 | 重组酿酒酵母及其在合成丙谷二肽中的应用 |
| EP4342309A1 (en) | 2021-05-17 | 2024-03-27 | Ajinomoto Co., Inc. | Foul-odor-suppressing composition |
| EP4342308A1 (en) | 2021-05-17 | 2024-03-27 | Ajinomoto Co., Inc. | Off-flavor suppressing composition |
| KR102650468B1 (ko) * | 2024-01-19 | 2024-03-25 | 큐티스바이오 주식회사 | 생물전환공정을 이용한 디펩타이드의 제조방법 |
Family Cites Families (19)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5392729A (en) | 1977-01-27 | 1978-08-15 | Toyo Soda Mfg Co Ltd | Adduct of dipeptide derivatives and amino acid derivatives and process for their preparation |
| JPS59225152A (ja) * | 1983-06-02 | 1984-12-18 | Ajinomoto Co Inc | α−Ｌ−アスパルチル−Ｌ−フエニルアラニンメチルエステル又はその塩酸塩の製法 |
| JPH0640832B2 (ja) | 1985-05-10 | 1994-06-01 | 味の素株式会社 | インタ−ロイキン２ポリペプチドの回収方法 |
| DK72587D0 (da) | 1987-02-13 | 1987-02-13 | Carlsberg Biotechnology Ltd | Fremgangsmaade til enzymatisk fremstilling af dipeptider |
| US4892820A (en) * | 1987-06-10 | 1990-01-09 | The Nutrasweet Company | Solvent system for enzymatic coupling process |
| JPH0832717B2 (ja) | 1987-10-07 | 1996-03-29 | 味の素株式会社 | グルタミン誘導体の製造方法 |
| DK163435C (da) | 1988-08-12 | 1992-07-20 | Carlsberg Biotechnology Ltd | Fremgangsmaade til enzymatisk fremstilling af dipeptider og derivater deraf |
| JP3473976B2 (ja) | 1992-10-29 | 2003-12-08 | 協和醗酵工業株式会社 | アラニルグルタミンの製造法 |
| WO1999061050A1 (en) * | 1998-05-29 | 1999-12-02 | Merck & Co., Inc. | MURD PROTEIN AND GENE OF $i(PSEUDOMONAS AERUGINOSA) |
| JP2000078971A (ja) * | 1998-09-04 | 2000-03-21 | Kanegafuchi Chem Ind Co Ltd | Ｄ−、ｌ−アミノ酸エステルよりオリゴペプチドを合成する新規酵素およびこれを生産する微生物 |
| EP1096011A1 (en) * | 1999-05-10 | 2001-05-02 | Holland Sweetener Company V.o.F. | Microbiological production method for alpha-l-aspartyl-l-phenylalanine |
| KR100365838B1 (ko) * | 2000-03-24 | 2002-12-26 | 한국생명공학연구원 | 브레비바실러스 보스테렌시스 ｂｃｓ-1 에서 유래한 신규내열성 ｄ-입체특이적 디펩티다아제 및 이를 이용한ｄ-아미노산 함유 펩타이드의 합성 방법 |
| CZ292694B6 (cs) * | 2001-06-22 | 2003-11-12 | Bedřich Ing. Doležal | Synchronizační zařízení ručně řazené převodovky |
| WO2003010307A1 (en) * | 2001-07-26 | 2003-02-06 | Ajinomoto Co., Inc. | Peptide synthase gene, peptide synthase and process for producing dipeptide |
| JP4483579B2 (ja) * | 2002-07-26 | 2010-06-16 | 味の素株式会社 | トリペプチド以上のペプチドの製造方法 |
| EP2298907B1 (en) | 2002-07-26 | 2014-08-20 | Ajinomoto Co., Inc. | Novel peptide-forming enzyme gene |
| EP2180060B1 (en) * | 2003-01-24 | 2012-08-29 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for produding alpha-L-aspartyl-L-phenylalanine-beta-ester and method for producing alpha-L-aspartyl-L-phenylalanine-alpha-methyl ester |
| US20040204577A1 (en) | 2003-01-24 | 2004-10-14 | Ajinomoto Co., Inc. | Novel peptide-forming enzyme gene |
| JP5392729B2 (ja) | 2011-10-03 | 2014-01-22 | 公立大学法人高知工科大学 | 遠隔操作システム |
-
2003
- 2003-07-25 EP EP10009020.8A patent/EP2298907B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2003-07-25 KR KR1020077003381A patent/KR100855519B1/ko active IP Right Grant
- 2003-07-25 EP EP10009018.2A patent/EP2298906B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2003-07-25 EP EP10009022.4A patent/EP2298909B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2003-07-25 EP EP10009017.4A patent/EP2298905B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2003-07-25 JP JP2004524155A patent/JP4501688B2/ja not_active Expired - Lifetime
- 2003-07-25 CA CA2634269A patent/CA2634269C/en not_active Expired - Fee Related
- 2003-07-25 KR KR1020057001470A patent/KR100762730B1/ko active IP Right Grant
- 2003-07-25 BR BR0312786-9A patent/BR0312786A/pt not_active Application Discontinuation
- 2003-07-25 AU AU2003248119A patent/AU2003248119A1/en not_active Abandoned
- 2003-07-25 KR KR1020077003383A patent/KR20070034625A/ko not_active Application Discontinuation
- 2003-07-25 RU RU2005105292/13A patent/RU2296798C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2003-07-25 KR KR1020077003385A patent/KR20070034103A/ko not_active Application Discontinuation
- 2003-07-25 PL PL392599A patent/PL392599A1/pl not_active IP Right Cessation
- 2003-07-25 EP EP10009019.0A patent/EP2295579B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2003-07-25 EP EP10009021.6A patent/EP2298908B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2003-07-25 KR KR1020077003382A patent/KR100855520B1/ko active IP Right Grant
- 2003-07-25 CA CA2495482A patent/CA2495482C/en not_active Expired - Fee Related
- 2003-07-25 PL PL03374830A patent/PL374830A1/xx not_active IP Right Cessation
- 2003-07-25 EP EP03771347A patent/EP1541688B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2003-07-25 KR KR1020077003384A patent/KR20070034102A/ko not_active Application Discontinuation
- 2003-07-25 WO PCT/JP2003/009468 patent/WO2004011653A1/ja active Application Filing
-
2004
- 2004-05-28 US US10/855,533 patent/US7288389B2/en not_active Expired - Lifetime
-
2007
- 2007-08-20 US US11/841,151 patent/US7736871B2/en not_active Expired - Lifetime
- 2007-08-20 US US11/841,211 patent/US7531340B2/en not_active Expired - Lifetime
-
2008
- 2008-06-18 US US12/141,428 patent/US7736876B2/en not_active Expired - Lifetime
-
2009
- 2009-11-10 JP JP2009256992A patent/JP5088357B2/ja not_active Expired - Lifetime
- 2009-11-10 JP JP2009256993A patent/JP5088358B2/ja not_active Expired - Lifetime
-
2010
- 2010-03-23 US US12/729,656 patent/US8039232B2/en not_active Expired - Lifetime
-
2011
- 2011-08-17 US US13/211,834 patent/US8329428B2/en not_active Expired - Lifetime
-
2012
- 2012-07-18 JP JP2012159204A patent/JP5641023B2/ja not_active Expired - Lifetime
- 2012-09-12 US US13/611,827 patent/US8389241B2/en not_active Expired - Lifetime
- 2012-12-13 US US13/713,915 patent/US8753841B2/en not_active Expired - Lifetime
-
2014
- 2014-03-05 JP JP2014043125A patent/JP2014110808A/ja active Pending
- 2014-03-05 JP JP2014043121A patent/JP2014110807A/ja active Pending
Also Published As
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2005105292A (ru) | Новый ген пептид-образующего фермента | |
| RU2004137825A (ru) | Бактерия, продуцирующая l-аминокислоту, и способ получения l-аминокислоты | |
| RU2206611C2 (ru) | ФРАГМЕНТ ДНК, ПЛАЗМИДНЫЙ ВЕКТОР, СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ ПОЛИПЕПТИДА И ПОЛИПЕПТИД, ОБЛАДАЮЩИЙ IL-1β ПРОТЕАЗНОЙ АКТИВНОСТЬЮ | |
| RU2003109477A (ru) | Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий, обладающих повышенной экспрессией гена pcka | |
| JP2005052158A5 (ru) | ||
| RU2006101328A (ru) | Способ продуцирования l-лизина или l-треонина с помощью бактерий escherichia, имеющих аттенуированную активность малеинового фермента | |
| DE60226243T2 (de) | Peptid-bildendes Enzymgen, Pepid-bildendes Enzym und Dipeptidherstellungsverfahren | |
| RU2003121547A (ru) | Способ продукции целевого вещества путем ферментации | |
| RU99114325A (ru) | Днк, кодирующая мутантную изопропилмалат синтазу, микроорганизм-продуцент l-лейцина и способ получения l-лейцина | |
| JP2005058227A5 (ru) | ||
| RU97111783A (ru) | Новый ген лизиндекарбоксилазы и способ получения l-лизина | |
| RU2003121600A (ru) | Способ получения l-гистидина с использованием бактерий семейства enterobacteriaceae | |
| RU2003126290A (ru) | Бактерия семейства enterobacteriaceae-продуцент l-гистидина и способ получения l-гистидина | |
| CN112458072B (zh) | 一种碱性蛋白酶突变体及其制备 | |
| RU2001118543A (ru) | Бактерия, вырабатывающая L-глутаминовую кислоту, и способ получения L-глутаминовой кислоты | |
| AU2001279674A1 (en) | New nucleotide sequences which code for the mdha gene | |
| ATE465259T1 (de) | Für das dapc-gen kodierende nukleotidsequenzen und verfahren zur herstellung von l-lysin | |
| RU2018144165A (ru) | Способ ферментативного получения l-лизина | |
| RU2004117766A (ru) | Способ получения l-аминокислоты | |
| AU2001279663A1 (en) | Nucleotide sequences which code for the lysr2 gene | |
| WO2002010384A1 (fr) | Genes codant des proteines capables de regenerer la luciferine, adn recombine et methode de production de proteines capables de regenerer la luciferine | |
| CN100475957C (zh) | 新型葡萄糖酸脱水酶 | |
| JP2002017351A5 (ru) | ||
| RU2004105179A (ru) | 6-фосфоглюконолактоназа из escherichia coli, фрагмент днк, бактерия, принадлежащая к роду escherichia, -продуцент l-аминокислоты, и способ получения l-аминокислоты | |
| RU2007147921A (ru) | Оптимизированный способ получения рекомбинантной формы тканевого активатора плазминогена |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20150726 |