PL199175B1 - Sposób zapobiegania i/lub ograniczenia reakcji Maillarda w ogrzewanym wyrobie spożywczym i zastosowanie enzymu do zapobiegania i/lub ograniczenia reakcji Maillarda w ogrzewanym wyrobie spożywczym - Google Patents
Sposób zapobiegania i/lub ograniczenia reakcji Maillarda w ogrzewanym wyrobie spożywczym i zastosowanie enzymu do zapobiegania i/lub ograniczenia reakcji Maillarda w ogrzewanym wyrobie spożywczymInfo
- Publication number
- PL199175B1 PL199175B1 PL361090A PL36109001A PL199175B1 PL 199175 B1 PL199175 B1 PL 199175B1 PL 361090 A PL361090 A PL 361090A PL 36109001 A PL36109001 A PL 36109001A PL 199175 B1 PL199175 B1 PL 199175B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- food product
- enzyme
- cheese
- reducing
- hox
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 42
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 66
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 66
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims abstract description 62
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 claims abstract description 48
- 230000008569 process Effects 0.000 claims abstract description 15
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 11
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 11
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract description 7
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims abstract description 4
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 claims description 124
- 108010018734 hexose oxidase Proteins 0.000 claims description 88
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims description 73
- 229930182830 galactose Natural products 0.000 claims description 27
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N lactose group Chemical group OC1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O2)CO)[C@H](O1)CO GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 claims description 24
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 claims description 23
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 claims description 23
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 23
- 239000008101 lactose Substances 0.000 claims description 22
- 235000012015 potatoes Nutrition 0.000 claims description 14
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 claims description 13
- WQZGKKKJIJFFOK-PHYPRBDBSA-N alpha-D-galactose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-PHYPRBDBSA-N 0.000 claims description 12
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 claims description 12
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 claims description 11
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 claims description 11
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 claims description 10
- 239000008267 milk Substances 0.000 claims description 10
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 claims description 10
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 claims description 7
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 claims description 4
- 150000002772 monosaccharides Chemical group 0.000 claims description 4
- 150000003267 reducing disaccharides Chemical group 0.000 claims description 3
- 230000009467 reduction Effects 0.000 abstract description 6
- 230000002265 prevention Effects 0.000 abstract 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 51
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 16
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 16
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 16
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 16
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 16
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 15
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 15
- GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N Alpha-Lactose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N 0.000 description 11
- 235000013550 pizza Nutrition 0.000 description 11
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 10
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 9
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 9
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 8
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 description 8
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 description 8
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 8
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 description 8
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 description 8
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 8
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 8
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 8
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 7
- 230000036284 oxygen consumption Effects 0.000 description 7
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 7
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 7
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 7
- XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N aluminium Chemical compound [Al] XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 229910052782 aluminium Inorganic materials 0.000 description 6
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 6
- 108010015133 Galactose oxidase Proteins 0.000 description 5
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 5
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 5
- 238000010191 image analysis Methods 0.000 description 5
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 5
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 description 5
- 238000012856 packing Methods 0.000 description 5
- 239000000047 product Substances 0.000 description 5
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 5
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 4
- 230000000284 resting effect Effects 0.000 description 4
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 4
- PHOQVHQSTUBQQK-SQOUGZDYSA-N D-glucono-1,5-lactone Chemical compound OC[C@H]1OC(=O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O PHOQVHQSTUBQQK-SQOUGZDYSA-N 0.000 description 3
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 3
- 125000003172 aldehyde group Chemical group 0.000 description 3
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 description 3
- -1 ammonium sulfate Chemical class 0.000 description 3
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 3
- 238000009792 diffusion process Methods 0.000 description 3
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 3
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 3
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 3
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 3
- 229920001592 potato starch Polymers 0.000 description 3
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 3
- 238000002791 soaking Methods 0.000 description 3
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N D-xylopyranose Chemical compound O[C@@H]1COC(O)[C@H](O)[C@H]1O SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N 0.000 description 2
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- OHDRQQURAXLVGJ-HLVWOLMTSA-N azane;(2e)-3-ethyl-2-[(e)-(3-ethyl-6-sulfo-1,3-benzothiazol-2-ylidene)hydrazinylidene]-1,3-benzothiazole-6-sulfonic acid Chemical compound [NH4+].[NH4+].S/1C2=CC(S([O-])(=O)=O)=CC=C2N(CC)C\1=N/N=C1/SC2=CC(S([O-])(=O)=O)=CC=C2N1CC OHDRQQURAXLVGJ-HLVWOLMTSA-N 0.000 description 2
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 2
- 238000004320 controlled atmosphere Methods 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 2
- 210000002969 egg yolk Anatomy 0.000 description 2
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 2
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 2
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 2
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 2
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 2
- 229960002737 fructose Drugs 0.000 description 2
- 239000004009 herbicide Substances 0.000 description 2
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 2
- 238000009434 installation Methods 0.000 description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 230000020477 pH reduction Effects 0.000 description 2
- 235000013606 potato chips Nutrition 0.000 description 2
- 235000013573 potato product Nutrition 0.000 description 2
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 2
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 2
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 235000015112 vegetable and seed oil Nutrition 0.000 description 2
- 239000008158 vegetable oil Substances 0.000 description 2
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 2
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 2
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 2
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 2
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MIDXCONKKJTLDX-UHFFFAOYSA-N 3,5-dimethylcyclopentane-1,2-dione Chemical compound CC1CC(C)C(=O)C1=O MIDXCONKKJTLDX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 5,5-dimethyl-2,4-dioxo-1,3-oxazolidine-3-carboxamide Chemical compound CC1(C)OC(=O)N(C(N)=O)C1=O QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- 235000002566 Capsicum Nutrition 0.000 description 1
- 101710128063 Carbohydrate oxidase Proteins 0.000 description 1
- 239000005647 Chlorpropham Substances 0.000 description 1
- 241000206575 Chondrus crispus Species 0.000 description 1
- RGHNJXZEOKUKBD-UHFFFAOYSA-N D-gluconic acid Natural products OCC(O)C(O)C(O)C(O)C(O)=O RGHNJXZEOKUKBD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 241000520130 Enterococcus durans Species 0.000 description 1
- 241000194032 Enterococcus faecalis Species 0.000 description 1
- 229930091371 Fructose Natural products 0.000 description 1
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 description 1
- RGHNJXZEOKUKBD-SQOUGZDYSA-N Gluconic acid Natural products OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)=O RGHNJXZEOKUKBD-SQOUGZDYSA-N 0.000 description 1
- OAKJQQAXSVQMHS-UHFFFAOYSA-N Hydrazine Chemical compound NN OAKJQQAXSVQMHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000186660 Lactobacillus Species 0.000 description 1
- 244000199866 Lactobacillus casei Species 0.000 description 1
- 235000013958 Lactobacillus casei Nutrition 0.000 description 1
- 240000006024 Lactobacillus plantarum Species 0.000 description 1
- 235000013965 Lactobacillus plantarum Nutrition 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 1
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 description 1
- 229940123973 Oxygen scavenger Drugs 0.000 description 1
- 241000192001 Pediococcus Species 0.000 description 1
- 239000006002 Pepper Substances 0.000 description 1
- 235000016761 Piper aduncum Nutrition 0.000 description 1
- 235000017804 Piper guineense Nutrition 0.000 description 1
- 244000203593 Piper nigrum Species 0.000 description 1
- 235000008184 Piper nigrum Nutrition 0.000 description 1
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 1
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 1
- 241000194017 Streptococcus Species 0.000 description 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 150000003868 ammonium compounds Chemical class 0.000 description 1
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 1
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 1
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 description 1
- PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N arabinose Natural products OCC(O)C(O)C(O)C=O PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 1
- SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N beta-D-Pyranose-Lyxose Natural products OC1COC(O)C(O)C1O SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 235000008429 bread Nutrition 0.000 description 1
- 238000011088 calibration curve Methods 0.000 description 1
- 235000013736 caramel Nutrition 0.000 description 1
- 229940077731 carbohydrate nutrients Drugs 0.000 description 1
- 150000001728 carbonyl compounds Chemical class 0.000 description 1
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 1
- 235000010675 chips/crisps Nutrition 0.000 description 1
- CWJSHJJYOPWUGX-UHFFFAOYSA-N chlorpropham Chemical compound CC(C)OC(=O)NC1=CC=CC(Cl)=C1 CWJSHJJYOPWUGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000009508 confectionery Nutrition 0.000 description 1
- 235000014510 cooky Nutrition 0.000 description 1
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 230000018044 dehydration Effects 0.000 description 1
- 238000006297 dehydration reaction Methods 0.000 description 1
- 239000008121 dextrose Substances 0.000 description 1
- 150000002016 disaccharides Chemical class 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 235000014103 egg white Nutrition 0.000 description 1
- 210000000969 egg white Anatomy 0.000 description 1
- 239000006260 foam Substances 0.000 description 1
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 1
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 1
- 235000012020 french fries Nutrition 0.000 description 1
- 239000000174 gluconic acid Substances 0.000 description 1
- 235000012208 gluconic acid Nutrition 0.000 description 1
- 235000012209 glucono delta-lactone Nutrition 0.000 description 1
- 229960003681 gluconolactone Drugs 0.000 description 1
- 125000002791 glucosyl group Chemical group C1([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 description 1
- 150000002337 glycosamines Chemical class 0.000 description 1
- PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N gold Chemical compound [Au] PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000010931 gold Substances 0.000 description 1
- 229910052737 gold Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 230000002363 herbicidal effect Effects 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 1
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229940017800 lactobacillus casei Drugs 0.000 description 1
- 229940072205 lactobacillus plantarum Drugs 0.000 description 1
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 238000002844 melting Methods 0.000 description 1
- 230000008018 melting Effects 0.000 description 1
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 description 1
- 150000002771 monosaccharide derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 229910017464 nitrogen compound Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000002830 nitrogen compounds Chemical class 0.000 description 1
- QJGQUHMNIGDVPM-UHFFFAOYSA-N nitrogen group Chemical group [N] QJGQUHMNIGDVPM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000000269 nucleophilic effect Effects 0.000 description 1
- 235000019645 odor Nutrition 0.000 description 1
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 1
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 1
- 235000012771 pancakes Nutrition 0.000 description 1
- 235000019684 potato crisps Nutrition 0.000 description 1
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 description 1
- 238000004886 process control Methods 0.000 description 1
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 238000012552 review Methods 0.000 description 1
- 238000009938 salting Methods 0.000 description 1
- 238000007493 shaping process Methods 0.000 description 1
- 238000004904 shortening Methods 0.000 description 1
- 238000007086 side reaction Methods 0.000 description 1
- 235000020183 skimmed milk Nutrition 0.000 description 1
- 238000010186 staining Methods 0.000 description 1
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 1
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 1
- 238000009461 vacuum packaging Methods 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
- 239000002351 wastewater Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
- C12Y101/03—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with a oxygen as acceptor (1.1.3)
- C12Y101/03004—Glucose oxidase (1.1.3.4)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C19/00—Cheese; Cheese preparations; Making thereof
- A23C19/06—Treating cheese curd after whey separation; Products obtained thereby
- A23C19/061—Addition of, or treatment with, microorganisms
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C19/00—Cheese; Cheese preparations; Making thereof
- A23C19/06—Treating cheese curd after whey separation; Products obtained thereby
- A23C19/063—Addition of, or treatment with, enzymes or cell-free extracts of microorganisms
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C19/00—Cheese; Cheese preparations; Making thereof
- A23C19/06—Treating cheese curd after whey separation; Products obtained thereby
- A23C19/09—Other cheese preparations; Mixtures of cheese with other foodstuffs
- A23C19/0912—Fried, baked or roasted cheese products, e.g. cheese cakes; Foamed cheese products, e.g. soufflés; Expanded cheese in solid form
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L19/00—Products from fruits or vegetables; Preparation or treatment thereof
- A23L19/10—Products from fruits or vegetables; Preparation or treatment thereof of tuberous or like starch containing root crops
- A23L19/12—Products from fruits or vegetables; Preparation or treatment thereof of tuberous or like starch containing root crops of potatoes
- A23L19/18—Roasted or fried products, e.g. snacks or chips
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L5/00—Preparation or treatment of foods or foodstuffs, in general; Food or foodstuffs obtained thereby; Materials therefor
- A23L5/20—Removal of unwanted matter, e.g. deodorisation or detoxification
- A23L5/25—Removal of unwanted matter, e.g. deodorisation or detoxification using enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L5/00—Preparation or treatment of foods or foodstuffs, in general; Food or foodstuffs obtained thereby; Materials therefor
- A23L5/40—Colouring or decolouring of foods
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
- C12Y101/03—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with a oxygen as acceptor (1.1.3)
- C12Y101/03005—Hexose oxidase (1.1.3.5)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
- C12Y101/03—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with a oxygen as acceptor (1.1.3)
- C12Y101/03009—Galactose oxidase (1.1.3.9)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y111/00—Oxidoreductases acting on a peroxide as acceptor (1.11)
- C12Y111/01—Peroxidases (1.11.1)
- C12Y111/01006—Catalase (1.11.1.6)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Dairy Products (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Semiconductor Lasers (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Fruits And Vegetables (AREA)
Abstract
Przedstawiono sposób zapobiegania i/lub ograniczenia reakcji Maillarda w wyrobie spo zyw- czym zawieraj acym (i) bia lko, peptyd lub aminokwas i (ii) redukuj acy cukier, przy czym sposób obej- muje kontaktowanie wyrobu spo zywczego z enzymem zdolnym do utleniania redukuj acej grupy cukru. Wynalazek dotyczy równie z zastosowania enzymu. PL PL PL PL
Description
Opis wynalazku
Wynalazek dotyczy kontrolowania reakcji Maillarda w wyrobie spożywczym. Wyroby spożywcze składają się z bardzo szerokiego spektrum składników. Obejmują one - zawierają ce azot (białkopodobne) zwią zki (np. jeden lub więcej wolnych aminokwasów lub ich pochodnych, hydrolizaty białka, nienaruszone pełne białka lub ich kombinacje) plus witaminy, w tym witaminy zawierające azot aminowy, oraz ich pochodne, plus inne, zawierające azot związki nieaminowe np. związki amonowe takie jak siarczan amonu,
- wę glowodany, obejmują ce
- redukujące cukry, jak np. glukoza (także znana jako dekstroza), fruktoza (także znana jako lewuloza) i 5-węglowe lub pentozowe cukry takie jak ksyloza, oraz inne związki zawierające grupę aldehydową, np. występujące w środkach smakowo-zapachowych
- nieredukujące disacharydy (np. sacharoza), które mogą być zhydrolizowane w celu wytworzenia grupy redukującej cukru, której to reakcji sprzyjają obecność wilgoci i podwyższone temperatury.
W miarę upływu czasu, w obecności wilgoci, i nawet przy umiarkowanym cieple (tj. w temperaturach powyżej temperatury zamarzania wody), przebiega reakcja Maillarda.
Reakcja Maillarda obejmuje atak nukleofilowy przez wolną grupę aminową występującą w białku, peptydzie lub aminokwasie, na grupę aldehydową redukującego cukru. Produkty reakcji wywołują następnie serie reakcji z innymi białkopodobnymi grupami aminowymi, tworząc tym samym brunatną substancję i powodują sieciowanie pomiędzy białkami. Ujmując rzecz historycznie, Maillard doniósł w 1912 roku, ż e roztwór zmieszanego aminokwasu i redukują cego cukru, po ogrzaniu, ulega zabarwieniu na brunatny kolor (L. C. Maillard, Compt. Rend. Soc. Biol., 72, 599 (1912)) i, od tej pory, reakcja ta jest nazwana reakcją Maillarda. W wyrobach spożywczych, reakcja Maillarda typowo obejmuje wzajemne oddziaływanie związków azotu z grupami aldehydowymi redukujących cukrów lub innych związków karbonylowych.
W pewnych przypadkach, brunatnienie w efekcie reakcji Maillarda jest pożądane, np. przy cukierkach mlecznych, karmelu, pieczonych mięsach, itp. W innych przypadkach ta reakcja jest niepożądana. Np. reakcja Maillarda może stanowić problem w pewnych wypiekanych wyrobach spożywczych takich jak zapiekanka (ang. Gratin) i ciastka, dla których niełatwe jest kontrolowanie procesu brunatnienia. Może to prowadzić do przechodzenia atrakcyjnego brunatnego zabarwienia w zbyt ciemne i dające czarne pęcherze. A to nie jest pożądane.
Ponadto reakcja Maillarda może stwarzać problemy w produkcji wyrobów spożywczych zawierających produkt mleczny, w szczególności sera, który gotuje się w wysokiej temperaturze. W dziedzinie produkcji pizzy występuje charakterystyczna reakcja Maillarda przejawiająca się rozprzestrzenieniem sera na powierzchni pizzy. W niniejszym opisie i faktycznie w dziedzinie pasta fileta określa się to jako mozzarella.
Wielu producentów pizzy wypieka pizzę w temperaturach >260°C. W takich wysokich temperatury skłonność sera do nadmiernego brunatnienia stała się przedmiotem szczególnego zainteresowania w przemyśle mozzarelli dlatego, że producenci mozzarelli muszą dostarczać ser, który nie wytworzy czarnych pęcherzy i brunatnych powierzchni podczas wypiekania w takich wysokich temperaturach.
Efekt brunatnienia sera mozzarella jest typowo spowodowany przez pozostającą (resztkową) ilość redukujących cukrów, laktozy i galaktozy, występujących po produkcji sera. Przedsięwzięto zatem wiele prób w celu zmniejszenia reakcji brunatnienia mozzarelli, głównie pod kątem zmniejszenia w serze zawartości tych cukrów, a w szczególności zawartości galaktozy.
W tradycyjnym procesie wytwarzania mozzarelli, w normalnych warunkach produkcji, fermentacja z zastosowaniem mikroorganizmów prowadzi do fermentacji tylko glukozowej części laktozy, a zatem galaktoza uwalniana jest do środowiska. Ser przemywa się później w procesie wytwarzania, jednakże zazwyczaj, galaktoza i laktoza pozostają w serze w ilości 0,3 do 0,5% wagowych. Dr. Norman Olson, Dairy Records, czerwiec 1983, str. 112-113 wskazał, że stopień brunatnienia mozzarelli związany jest ze stężeniem wolnych aminokwasów i cukru w serze, a brunatnieniu można zapobiec usuwając reagenty - zazwyczaj cukier. Opisał on także bardzo silny współczynnik korelacji pomiędzy galaktozą i poziomami zabarwienia wypiekanego sera. W literaturze opisano wiele prób dotycz ą cych zmniejszenia zawartości galaktozy i laktozy w mozzarelli.
W opisie patentowym St. Zjedn. Ameryki nr A-3531297 ujawniono proces wytwarzania mozzarelli obejmujący etap moczenia twarogu w ciepłej wodzie w celu wyekstrahowania laktozy z twarogu, a tym samym zmniejszenia koń cowej zawartoś ci laktozy w serze. Na ogół , im mniejsza jest zawartość
PL 199 175 B1 laktozy w końcowej mozzarelli, tym słabsza jest tendencja do tworzenia pęcherzy, przypalania lub zwęglania sera podczas jego wypieku w wysokiej temperaturze.
Choć sposób według opisu patentowego St. Zjedn. Ameryki nr A-3531297 był stosowany powszechnie dla celów handlowych w St. Zjedn. Ameryki Płn., i był pożądanym procesem przemysłowym, to w rzeczywistości ma pewne wady. Duże zbiorniki do moczenia twarogu powiększają koszty aparaturowe i związane z gabarytem instalacji, oraz woda stosowana do moczenia, która zawiera laktozę, kwas mlekowy i inne substancje, może znacznie zwiększać koszt usuwania odpadów z pracującej instalacji. Innym ograniczeniem sposobu według opisu patentowego St. Zjedn. Ameryki nr A-3531297 jest to, że całą operację przetwarzania od zbiornika sera do mieszalnika trzeba prowadzić starannie przestrzegając reżimów czasowych, sekwencji działania i prowadzić ją w zasadzie na bazie procesu ciągłego. W praktyce, oznacza to, że operatorzy instalacji muszą prawie natychmiast przeprowadzać mieszanie sera po zakończeniu moczenia twarogu.
Opis patentowy St. Zjedn. Ameryki nr A-4085228 ujawnia proces wytwarzania mozzarelli przy małej wilgotności z zastosowaniem standardowej hodowli wyjściowej plus dodatkowej hodowli wybranej spośród takich jak Pediococcus cerevisiae, Lactobacillus plantarum, Streptococcus faecalis, Streptococcus durans i Lactobacillus casei, albo ich mieszanin. Chociaż ser otrzymuje się w typowych etapach przetwarzania, to produkt serowy ma mniejszą zawartość laktozy (i/lub jej pochodnych monosacharydowych) z uwagi na dodanie hodowli, która metabolizuje resztkową laktozę podczas utrzymywania w niskiej temperaturze pod koniec procesu. Według opisu patentowego St. Zjedn. Ameryki nr A-4085228, uzyskany ser ma lepsze właściwości do wytwarzania pizzy, znacznie mniej się przypala i ma lepsze właściwości topienia się, smakowo-zapachowe i zabarwienia. Jednakże, kombinacja dwóch lub więcej hodowli wyjściowych sprawia, że produkcja sera mozzarella jest bardziej skomplikowana i ponadto, ser nadal będzie zawierał w mniejszych ilościach galaktozę i laktozę, które mogą uczestniczyć w reakcji Maillarda.
Mukherjee, K.K.; Hutkins, R.W., Journal of Dairy Science 1994, 77(10) 2839-2849 przedstawili, że zastosowanie fermentującego galaktozę mikroorganizmu, nie uwalniającego galaktozy, jako hodowli wyjściowej może dawać małe brunatnienie sera mozzarella. Zawartość galaktozy poniżej 0,1% w serze mozzarella otrzymano stosują c wybrany mikroorganizm.
Według M.A. Rudan'a i D.M. Barbano'a, 1977 J. Dairy Sci 81:2312-2319, problem zbyt dużego brunatnienia i przypalania mozzarelli jest bardziej pogłębiony w przypadku stosowania raczej sera o mniejszej zawartości tłuszczu (np. sera zawierającego 0,25-5,8% tłuszczu) niż stosowania sera pełnotłustego (np. 21% tłuszczu). Przedstawiono, że problem nadmiernego brunatnienia jest spowodowany przez zbyt szybkie wysuszanie powierzchni sera, które prowadzi do przypalania. Według Rudan'a i in., problem został zmniejszony przez natryskiwanie warstwy oleju roś linnego na mozzarellę.
W przeglą dzie A. H. Jana'ego, Indian Dairyman 44, 3, w 1992, str. 129-132 wymieniono problemy z brunatnieniem sera przy wypieku pizzy. Ujawniono, że problem jest związany z pozostałością galaktozy i laktozy w serze. Ujawniono pewne środki zaradcze w celu zminimalizowania problemu poprzez kontrolowanie zawartości galaktozy. Te środki zaradcze obejmują:
zastosowanie specyficznych kombinacji bakterii Streptococcus i Lactobacillus, które są zdolne do fermentacji galaktozy; zmniejszy to zawartość galaktozy w serze, lepsze mycie twarogu gorącą wodą o temperaturze 60-80°C podczas końcowego etapu ogrzewania, odwodnienie twarogu przy pH>6,3 prowadzące w efekcie do większej fermentacji pozostałej laktozy i galaktozy, obniżenie temperatury przetwarzania przy produkcji sera mozzarella, natychmiastowe oziębienie sera mozzarella po formowaniu, prowadzące do kontrolowanej zawartości galaktozy w serze, zmniejszenie okresu solenia, co pozwala uniknąć nadmiaru soli w fazie wodnej i umożliwia aby zakwas mleczarski sfermentował więcej pozostającego cukru, przechowywanie sera w minimalnym okresie czasu w celu zmniejszenia proteolitycznego powstawania wolnych grup aminowych, które są zdolne do reagowania z galaktozą.
Wiele z tych środków zaradczych dla zminimalizowania nadmiernego brunatnienia, wymienionych przez A.M. Jana'a, bazuje na bardzo ścisłym kontrolowaniu procesu lub modyfikacji procesu, co jest trudne w praktycznej realizacji i/lub może zwiększać koszt lub zmniejszać wydajność.
Dodanie enzymów do sera podczas jego produkcji jest znane w dziedzinie. Np. opis patentowy St. Zjedn. Ameryki nr A-5626893 ujawnia zastosowanie oksydazy glukozowej jako substancji wychwytującej tlen w środku przeciwzbrylającym dla sera.
PL 199 175 B1
Niniejszy wynalazek zmniejsza problemy przedstawione w stanie techniki. Pewne aspekty wynalazku są określone w załączonych zastrzeżeniach patentowych.
Stwierdzono, że spowodowane przez reakcję Maillarda problemy nadmiernego brunatnienia wyrobów spożywczych zawierających białko i redukujący cukier, w szczególności wypiekanych wyrobów spożywczych, można kontrolować przez skontaktowanie wyrobu spożywczego z enzymem zdolnym do utleniania redukującej grupy cukru. Jest to nowe podejście, zgodnie z którym, redukujący cukier ulega utlenieniu w celu uniknięcia reakcji Maillarda przez skontaktowanie wyrobu spożywczego z enzymem, który jest zdolny do przeprowadzenia koniecznego utlenienia i tym samym eliminuje na drodze konwersji redukujący cukier z wyrobu spożywczego.
W niniejszym opisie, poprzez termin „zapobieganie i/lub ograniczenie reakcji Maillarda” rozumie się, że zakres reakcji Maillarda jest zmniejszony i/lub okres czasu wymagany do zakończenia reakcji Maillarda jest przedłużony.
W niektórych aspektach, korzystnie, enzym jest zdolny do utleniania redukującej grupy monosacharydu i redukującej grupy disacharydu.
W pewnych aspektach, korzystnie, enzymem jest oksydazą heksozową (EC1.1.3.5) lub oksydazą glukozową (EC1.1.3.4). W bardzo korzystnym aspekcie, enzymem jest oksydaza heksozowa. Korzystnie HOX otrzymuje się lub wytwarza zgodnie z międzynarodowym zgłoszeniem patentowym WO 96/40935.
Oksydaza heksozowa jest korzystna ponieważ oksydaza glukozowa (GOX) ma znacznie większą specyficzność względem glukozy i nie musi wykluczać możliwej reakcji Maillarda spowodowanej przez inny cukier, jak galaktoza i laktoza. Użycie oksydazy glukozowej jest więc ograniczone dla ograniczenia przebiegu reakcji Maillarda w wyrobach spożywczych. W mlecznych produktach takich jak ser, za reakcję Maillarda odpowiada głównie galaktoza i laktoza.
Oksydaza heksozowa (HOX) jest oksydaza węglowodanową pierwotnie otrzymaną z czerwonych alg Chondrus crispus. Jak omówiono w międzynarodowym zgłoszeniu patentowym WO 96/39851, HOX katalizuje reakcję pomiędzy tlenem i węglowodanami, takimi jak glukoza, galaktoza, laktoza i maltoza. W porównaniu z innymi utleniaj ącymi enzymami takimi jak oksydaza glukozowa, oksydaza heksozowa nie tylko katalizuje utlenianie monosacharydów lecz utlenieniu ulegają także disacharydy. (Biochemica et Biophysica Acta 309 (1973), 11-22).
Reakcję glukozy z oksydazą heksozową wyraża równanie
D-glukoza + H2O + O2 δ-D-glukonolakton + H2O2
W wodnym środowisku, glukonolakton ulega później hydrolizie z wytworzeniem kwasu glukonowego.
Jak przedstawiono, HOX utlenia węglowodan przy redukującym końcu na atomie węgla 1, a zatem eliminuje możliwość reakcji Maillarda dla węglowodanu.
W korzystnym aspekcie według niniejszego wynalazku, enzym jest zdolny do utleniania cukru wyrobu spożywczego w pozycji 1. Ten aspekt jest korzystny ponieważ zapewnia, że redukujący cukier ulega utlenieniu tak, że zmniejsza się część cukru i nie ulega już reakcji Maillarda. W przeciwieństwie do tego, np. oksydaza galaktozowa utlenia galaktozę przy atomie węgla 6 pozostawiając redukujący koniec niezmieniony. Reakcja Maillarda może zatem przebiegać po obróbce oksydazą galaktozową. Podczas produkcji sera, galaktoza gromadzi się często ponieważ mikroorganizm stosowany w celu wytworzenia sera nie może jej przyswoić. Można by więc rozważać, że oksydaza galaktozowa powinna być zdolna do wyeliminowania galaktozy i zmniejszenia tendencji do reakcji Maillarda. Jednakże, zgodnie z tym korzystnym aspektem niniejszego wynalazku jasne jest, że ten przypadek nie ma miejsca.
W pewnych aspektach redukującym cukrem korzystnie jest laktoza lub galaktoza. W pewnych aspektach redukującym cukrem jest galaktoza.
W pewnych aspektach, korzystny wyrób spożywczy jest wybrany spośród takich jak mleczny wyrób spożywczy; produkt na bazie mleka lub zawierający mleko wyrób spożywczy, taki jak zapiekanka; wyrób spożywczy na bazie jaj; zawierający jaja wyrób spożywczy; piekarnicze wyroby spożywcze
PL 199 175 B1 obejmujące tosty, chleb, ciastka; oraz lekko lub silnie przysmażane wyroby spożywcze takie jak sajgonki (naleśniki wietnamskie).
Gdy wyrobem spożywczym jest wyrób mleczny to korzystnie jest to ser, a korzystniej ser mozzarella.
Wynalazek jest szczególnie korzystny gdy wyrobem spożywczym jest ser. Enzym według niniejszego wynalazku, taki jak HOX, jest zdolny do usuwania redukujących cukrów w serze, np. w rozdrobnionym serze. Tak więc pozostawanie pozostałości laktozy w serze nie będzie już miało podstawowego znaczenia. Możliwe jest zatem zmniejszenie liczby płukań twarogu podczas produkcji sera. Zmniejszenie liczby płukań zmniejsza także ilość odpadowej wody oraz zwiększa wydajność sera.
W pewnych aspektach, korzystnym wyrobem spożywczym jest ziemniak lub część ziemniaka. Stwierdzono, że przy wytwarzaniu produktów z gotowanych ziemniaków zastosowanie enzymu według wynalazku zmniejsza niepożądane brunatnienie. Typowymi produktami ziemniaczanymi, do których można stosować niniejszy wynalazek są frytki i ziemniaczane czipsy (chrupki).
Enzym można kontaktować z wyrobem spożywczym podczas jego otrzymywania lub można go kontaktować z wyrobem spożywczym po wytworzeniu wyrobu spożywczego jeszcze przed poddaniem go warunkom, w których może przebiegać niepożądana reakcja Maillarda. W pierwszym przypadku, enzym będzie wprowadzony do wyrobu spożywczego. W drugim przypadku, enzym będzie występował na powierzchni wyrobu spożywczego. Gdy występuje on na powierzchni to wciąż zapobiega reakcji Maillarda ponieważ to powierzchnia materiału jest narażona na wysychanie i działanie tlenu atmosferycznego będącego dominującym czynnikiem w reakcji Maillarda.
W przypadku kontaktowania z wyrobem spożywczym podczas jego otrzymywania, enzym można wprowadzać w dowolnej odpowiedniej fazie podczas produkcji tego wyrobu. Jeśli wyrobem spożywczym jest produkt mleczny to enzym można kontaktować z mlekiem podczas zakwaszenia mleka i wytrącania twarogu z mleka. W tym procesie enzym (taki jak HOX) nie jest aktywny w warunkach beztlenowych powstających podczas zakwaszania oraz wytrącania białka mleka, lecz będzie aktywny w mlecznym produkcie takim jak ser w warunkach tlenowych. Z chwilą zaistnienia warunków tlenowych, enzym utlenia redukujący cukier i zmniejsza tendencję do przebiegu reakcji Maillarda.
W celu zastosowania enzymu na powierzchni wyrobu spoż ywczego, moż na go wprowadzać dowolnym odpowiednim sposobem.
Typowo enzym dostarcza się w roztworze lub dyspersji i natryskuje na wyrób spożywczy. Roztwór/dyspersja może zawierać enzym w ilości 1-50 jednostek enzymu/ml, jak np. 1-50 jednostek oksydazy heksozowej/ml.
Enzym można także stosować w stanie suchym lub postaci proszku. Enzym w postaci wilgotnej lub suchej można łączyć z innymi składnikami do kontaktowania z wyrobem spożywczym. Np., gdy enzym jest w stanie suchym to można łączyć go ze środkiem przeciwzbrylającym.
W pewnych aspektach, niniejszy wynalazek obejmuje ponadto etap kontaktowania wyrobu spożywczego z katalazą.
W korzystnym rozwią zaniu, wyrób spoż ywczy po skontaktowaniu z enzymem pakuje się w nieprzepuszczalny dla tlenu pojemnik. Stwierdzono, że enzym współdziała z redukującym cukrem i zużywa tlen w pojemniku. Zużycie tlenu będzie zmniejszać mikrobiologiczną aktywność w wyrobie spożywczym i przedłuży dopuszczalny okres przechowywania.
Można zatem uniknąć normalnej praktyki pakowania w kontrolowanej atmosferze.
Gdy po kontaktowaniu z enzymem wyrób spożywczy jest pakowany w nieprzepuszczalny dla tlenu pojemnik, istotne jest aby ten wyrób spożywczy albo pozostawał w spoczynku przed pakowaniem albo był pakowany z pewną ilością tlenu w pojemniku. Anty-reakcja Maillarda, która przebiega w procesie wedł ug wynalazku wymaga utlenienia redukują cej grupy cukru. Dla tej reakcji wyst ę powanie tlenu jest niezbędne. Jeśli wyrób spożywczy jest pakowany bez okresu spoczynku lub bez pewnej ilości tlenu w pojemniku, to ta anty-reakcja Maillarda może nie przebiegać i korzystne efekty niniejszego wynalazku mogą być zmniejszone.
Stwierdzono także, że enzym według niniejszego wynalazku taki jak HOX może być dostatecznie aktywny w niskich temperaturach na tyle, aby wyrób spożywczy mógł być chłodzony lub mrożony po skontaktowaniu z enzymem bez potrzeby zapewniania przebiegu reakcji enzym/redukujący cukier w temperaturach pokojowych. Jest to wyraź nie korzystne przy wytwarzaniu produktów spoż ywczych w przypadkach gdy utrzymanie ich w podwyższonej temperaturze może prowadzić do niedopuszczalnego rozwoju mikroorganizmów. Tak więc, w korzystnym aspekcie, proces obejmuje oziębienie wyrobu spożywczego do temperatury nie wyższej niż 5°C gdy większość redukującego cukru występującego w wyrobie spoż ywczym kontaktowanym z enzymem nie zosta ł a utleniona przez enzym.
PL 199 175 B1
Fachowiec w dziedzinie doceni, że w praktycznej realizacji niniejszego wynalazku, wyrób spożywczy kontaktuje się z enzymem w ilości wystarczającej do zapobiegania i/lub ograniczenia reakcji Maillarda. Typowo, enzym można kontaktować z wyrobem spożywczym w ilościach od 0,05 do 5 U/g (jednostek enzymu na g wyrobu spożywczego), od 0,05 do 3 U/g, od 0,05 do 2 U/g, od 0,1 do 2 U/g, od 0,1 do 1,5 U/g i od 0,5 do 1,5 U/g,
Niniejszy wynalazek będzie obecnie opisany w dalszych szczegółach na podstawie przykładu, tylko w odniesieniu do towarzyszących figur, na których:
Figura 1pokazuje fotografie;
Figura 2 pokazuje fotografie;
Figura 3 pokazuje fotografie;
Figura 4 pokazuje fotografie;
Figura 5A pokazuje fotografie;
Figura 5B pokazuje fotografie;
Figura 6 pokazuje fotografie;
Figura 7 pokazuje fotografie;
Figura 8 pokazuje fotografie;
Figura 9 pokazuje wykres;
Figura 10 pokazuje fotografię;
Figura 11 pokazuje wykres;
Figura 12 pokazuje wykres;
Figura 13 pokazuje wykres;
Figura 14 pokazuje fotografię; i
Figura 15 pokazuje fotografię.
P r z y k ł a d y
Analizy obrazu
Analizę obrazu próbek według przykładów przeprowadzono następująco.
Obrazy próbek zarejestrowano za pomocą kalibrowanej, nierozpraszającej światła barwnej kamery RGB z matrycą CCD o rozdzielczości 440000 pikseli (JVC KY-F58E). Do kalibracji użyto skalę szarości Kodaka. Obrazy analizowano metodami komputerowymi (Adobe Photoshop z zainstalowanymi dodatkami). Obrazy przygotowano do ilościowego pomiaru barwy próbki, wyrażonej przeciętnym natężeniem barwy całej próbki, przeciętnym natężeniem barwy obszaru próbki zabarwionego na kolor brunatny, ponadto obliczono powierzchnię obszaru przylegającego do obszaru zabarwionego na kolor brunatny. Podczas zabarwiania obrazu próbki na kolor brunatny, natężenie barwy zielonej zmniejszyło się znacząco i powierzchnie zabarwione na kolor brunatny określono jako te, w których natężenie barwy zielonej było mniejsze od 100. Cały zakres natężenia barw wynosi od 0 do 255 (8 bitowy sposób zapisu), gdzie 0 oznacza brak natężenia barwy, a 255 oznacza pełne natężenie. Kalibracja natężenia światła umożliwia porównanie różnych serii pomiarów.
Natężenie barwy każdego piksela obliczono jako średnią wartość natężenia barwy czerwonej, zielonej i niebieskiej.
Natężenie przeciętnej barwy obliczono następnie jako średnie natężenie barw wszystkich pikseli w obrazie próbki i osobno w części obrazu próbki zabarwionej na kolor brunatny. Powierzchnię obszaru przylegającego do obszaru zabarwionego na kolor brunatny obliczono jako stosunek ilości pikseli powierzchni obrazu próbki zabarwionej na kolor brunatny i ilością wszystkich pikseli w całym obrazie próbki.
P r z y k ł a d 1
Pizza z serem mozzarella g sera mozzarella (Karoline's Dansk mozzarella, 25% białka, 1% węglowodanów i 21% tłuszczu) odważono w zlewce. Rozpylono 1 ml roztworu oksydazy heksozowej (7,5 HOX jednostek/ml) na ser. Jako kontrolę (próbę kontrolną), rozpylono 1 ml wody na inną próbkę sera mozzarella. Ser przechowywano przez 2 godziny w temperaturze pokojowej. Ciasto wykonano z mąki, soli i wody. 10 g ciasta odważono i umieszczono w płytce Petriego. 5 g sera mozzarella umieszczono na górnej powierzchni ciasta i wypiekano w temperaturze 225°C przez 7 minut. Inna próbkę wypiekano przez 15 minut. Po wypiekaniu próbki oszacowano subiektywnie. Próbki przedstawiono na Fig. 1.
Z tego testu wynika jasno, ż e zastosowanie oksydazy heksozowej do sera zmniejsza tendencję do brunatnienia w wyniku redukcyjnej reakcji Maillarda. Ponadto, w próbkach, które zbrunatniały, niniejszy wynalazek zapewnił bardziej równomierne brunatne zabarwienie bez czarnego przypalenia.
PL 199 175 B1
P r z y k ł a d 2
Ser mozzarella potraktowano sposobem wyszczególnionym w Tabeli 1 stosując procedurę opisaną w Przykładzie 1.
T a b e l a 1
Nr testu | Ser, g | Woda, g | HOX (U/g) na serze | Czas przechowywania, godziny | Temperatura przechowywania °C |
1 | 30 | 1,3 | 0 | 20 | 20 |
2 | 30 | 1,3 | 0,01 | 20 | 20 |
3 | 30 | 1,3 | 0,05 | 20 | 20 |
4 | 30 | 0 | 20 | 20 | |
5 | 30 | 1,3 | 0,01 | 20 | 5 |
6 | 30 | 1,3 | 0,05 | 20 | 5 |
7 | 30 | 1,3 | 0,3 | 20 | 5 |
8 | 30 | 1,3 | 0,3 | 20 | 5 |
Po obróbce, próbki sera umieszczono na cieście i wypiekano przez 12 minut w temperaturze 225°C. Po wypiekaniu, próbki oszacowano subiektywnie. Otrzymane próbki przedstawiono na Fig. 2.
Wyniki wskazują, że 0,05 U HOX na g sera wyraźnie wystarczająco zmniejsza brunatnienie sera przechowywanego w temperaturze 20°C. Wyniki wskazują też, że brunatnienie jest zmniejszone nawet jeśli ser potraktowany HOX przechowuje się w temperaturze 5°C.
P r z y k ł ad 3
Ser mozzarella potraktowano sposobami wyszczególnionymi w Tabeli 2 stosując procedurę opisaną w Przykładzie 1.
T a b e l a 2
Nr testu. | Ser, g | Enzym |
1 | 20 | Kontrola, 1 ml wody |
2 | 20 | 1 ml oksydazy heksozowej, 0,75 jednostek/ml |
3 | 20 | 1 ml oksydazy galaktozowej, 63 jednostki/ml |
4 | 20 | 1 ml oksydazy glukozowej, 260 jednostek/ml |
Po 20 godzinach przechowywania w temperaturze 20°C próbki sera wykorzystano na ciasto i wypiekano w temperaturze 225°C przez 7 minut. Próbki wypiekanej mozzarelli oszacowano subiektywnie. Otrzymane próbki przedstawiono na Fig. 3.
Wyniki wyraźnie ilustrują, że oksydaza heksozowa bardzo efektywnie zmniejsza zakres reakcji Maillarda. Oksydaza glukozowa i oksydaza galaktozowa mają tylko ograniczony wpływ na zakres reakcji Maillarda.
P r z y k ł a d 4
Następujące doświadczenie przeprowadzono w celu zbadania wpływu nakładania enzymu, w szczególności oksydazy heksozowej, w różnych warunkach. Zbadano czy sposób stosowania oksydazy heksozowej na ser mozzarella może być istotnym parametrem dla zapobiegania reakcji Maillarda w serze mozzarella, normalnie przechowywanym w temperaturze 5°C i pakowanym w kontrolowanych warunkach.
Testy wskazane w Tabeli 3 przeprowadzono stosując ser mozzarella (Karoline's Dansk mozzarella, 25% białka, 1% węglowodanów i 21% tłuszczu).
PL 199 175 B1
T a b e l a 3
Nr testu. | Oksydaza heksozowa jednostki/g sera | Czas spoczynku przed pakowaniem godziny | Warunki pakowania |
1 | 0,1 | 0,5 | Powietrze |
2 | 1 | 0,5 | Powietrze |
3 | Kontrola | 1,5 | Powietrze |
4 | 0,1 | 3 | Powietrze |
5 | 1 | 3 | Powietrze |
6 | 0,1 | 0,5 | Próżnia |
7 | 1 | 0,5 | Próżnia |
8 | Kontrola | 1,5 | Próżnia |
9 | 0,1 | 3 | Próżnia |
10 | 1 | 3 | Próżnia |
Próbki pakowano w aluminiowe torebki. Połowę próbek pakowano próżniowo, a drugą połowę pakowano w powietrzu atmosferycznym. Wszystkie próbki przechowywano w temperaturze 5°C. Po 1 tygodniu przechowywania, próbki sera wypiekano przez 12 minut sposobem opisanym w Przykładzie 1. Po wypiekaniu próbki oszacowano. Otrzymane próbki przedstawiono na Fig. 4.
Wyniki wyraźnie ilustrują wpływ dodania HOX do sera. Wyniki pokazują ponadto, że ograniczenie reakcji Maillarda można otrzymać dla produktów pakowanych w powietrzu i produktów pakowanych próżniowo po okresie spoczynku.
P r z y k ł a d 5
Wpływ oksydazy heksozowej na brunatnienie zbadano w zapiekance wytwarzanej według następującej procedury.
g tłuszczu piekarskiego (temperatura topnienia 35°C) i 100 g mąki ogrzewano w naczyniu mieszając. Nadal mieszając dodano 350 ml mleka odtłuszczonego (ogrzanego wstępnie do temperatury 90°C). Dodano sól i pieprz. 4 jaja rozdzielono na żółtko i białko. Żółtka dodano osobno. Białko ubito na pianę z dodatkiem 10 g proszku do pieczenia i zmieszano ostrożnie z ciastem. Ciasto umieszczono na 2 aluminiowych tacach. Na jedną z tac rozpylono roztwór oksydazy heksozowej w iloś ci 7,5 jednostki/ml i utrzymywano w temperaturze pokojowej przez 30 minut. Zapiekankę wypiekano następnie w piecu z obiegiem powietrza w temperaturze 175°C przez 20 minut. Po wypieczeniu, zapiekankę oszacowano wizualnie. Otrzymane próbki przedstawiono na Fig. 5A. Następną próbkę potraktowano sposobem przedstawionym w poniższej Tablicy 4.
T a b e l a 4
Próbka | Dodany enzym | Przeciętne brunatne zabarwienie | |
1 | 0,1 ml wody | 117 | |
2 | 0,1 ml roztworu HOX | 0,75 U/ml | 109 |
3 | 0,1 ml roztworu HOX | 1,50 U/ml | 111 |
4 | 0,1 ml roztworu HOX | 7,50 U/ml | 134 |
5 | Kontrola | 116 |
Po wypieczeniu zapiekankę oszacowano wizualnie. Otrzymane próbki przedstawiono na Fig. 5B. Pomiary przeciętnego brunatnego zabarwienia przeprowadzone metodą analizy obrazu wskazują, że roztwór HOX zawierający 7,5 U/ml daje mniej brunatne zabarwienie (większe wartości wskazują na mniejsze brunatnienie). Inne wartości dla przeciętnego brunatnego zabarwienie nie różnią się znacznie od tychże dla próby kontrolnej.
Wyniki wskazują, że zastosowanie HOX daje mniej ciemną powierzchnię zapiekanki wskazując, że reakcja Maillarda została ograniczona.
PL 199 175 B1
P r z y k ł a d 6
Wpływ HOX na brunatnienie mozzarelli zbadano w serze o mniejszej zawartości tłuszczu mozzarella (Cheasy: 13% tłuszczu, 33% białka i 1,5% węglowodanów). Próbki sera poddano następującej obróbce:
1: Kontrola - 1 ml wody dodano do 20 g sera
2: 0,2 ml HOX (7,5 jednostki/ml) do 20 g sera
3: 1 ml HOX (7,5 jednostki/ml) do 20 g sera.
Enzym naniesiono na ser przez rozpylenie roztworu enzymu na rozdrobniony ser. Próbki przechowywano w temperaturze 5°C przez 20 godzin i następnie umieszczono na cieście w aluminiowej tacy i wypiekano przez 10 minut w temperaturze 225°C w piecu z obiegiem powietrza. Po wypieczeniu próbki oszacowano. Próbki przedstawiono na Fig. 6.
Wyniki wyraźnie ilustrują zdolność HOX do zmniejszania nadmiernego brunatnienie sera mozzarella o mniejszej zawartości tłuszczu. Jasne jest też, że zmniejszenie brunatnienia zależy od dawki oksydazy heksozowej.
P r z y k ł a d 7
Wpływ oksydazy heksozowej na brunatnienie mozzarelli zbadano przez rozpylanie HOX na ser mozzarella w różnych stężeniach. Po rozpyleniu roztworu HOX ser przechowywano przez 30 minut lub 3 godziny w temperaturze pokojowej i następnie pakowano próżniowo w torebki aluminiowe. Po 14 dniach przechowywania w temperaturze 5°C, próbki sera umieszczono na wierzchu ciasta na pizzę i wypiekano przez 8 minut w temperaturze 225°C. Po wypieczeniu próbki oszacowano wizualnie i obrazy próbek analizowano metodą analizy obrazu. Próbki z tego doświadczenie przedstawiono na Fig. 7. Wyniki analizy obrazu przedstawiono w Tablicy 5.
T a b e l a 5
Nr testu. | Oksydaza heksozowa, jednostka na gram sera | Czas spoczynku przed pakowaniem, godziny | Przeciętne zabarwienie pizzy | Przeciętne brunatne zabarwienie | % brunatnej powierzchni |
1 | 0,1 | 0,5 | 125 | 106 | 61 |
2 | 0,1 | 3 | 146 | 122 | 22 |
3 | 1 | 0,5 | 173 | 125 | 0,9 |
4 | 1 | 3 | 172 | 127 | 0,6 |
5 | Kontrola | 1,5 | 123 | 107 | 63 |
Jak przedstawiono na Fig. 7, reakcja brunatnienia jest znacznie ograniczona przez dodanie oksydazy heksozowej do sera mozzarella. Jasne jest też, że brunatnienie zależy od dawki HOX. Zaobserwowano też, że czas spoczynku przed pakowaniem próżniowym ma istotne znaczenie. W szczególności, przy dawce 0,1 U/g, czas spoczynku 0,5 godziny przed pakowaniem okazuje się niewystarczający do znacznego zmniejszenia brunatnienia Maillarda. Jednakże czas spoczynku 3 godziny przy tej dawce jest wystarczający. Przy dawce 1 U/g, czas spoczynku albo 0,5 godziny albo 3 godziny przed pakowaniem znacznie zmniejsza brunatnienie Maillarda. Różnice pokazane na Fig. 7 są potwierdzone przez pomiar przeciętnego zabarwienia, przy czym niższa wartość wskazuje na bardziej brunatny produkt. Także, dodanie HOX do sera silnie wpływa na % brunatnej powierzchni.
P r z y k ł a d 8
Metoda testowania aktywności oksydazy heksozowej (test HOX)
Zasada. Test HOX opiera się na pomiarze nadtlenku wodoru wytwarzanego podczas utleniania glukozy. Nadtlenek wodoru ulega utlenieniu z zastosowaniem ABTS w obecności peroksydazy tworząc barwnik.
HOX β - D - glukoza + H2O + O2 >>> D - glucono - delta - lakton + H2O2
H2O2 + ABTSred.
peroksydaza
2O + ABTSOX
Reagenty
1. 100 mM bufor fosforanowy, pH 6,3
2. 55 mM D-glukoza (SIGMA, G-8270) w 100 mM buforu fosforanowego, pH 6,3
PL 199 175 B1
3. ABTS (SIGMA, A 1888), 5,0 mg/ml w wodzie destylowanej
4. Peroksydaza (SIGMA, P-6782), 0,10 mg/ml w 100 mM buforu fosforanowego, pH 6,3
Substrat:
4,600 ml reagenta 2
0,200 ml reagenta 3
0,200 ml reagenta 4
Test
290 μl substratu i μl roztworu enzymu
Reakcję zaczyna się przez dodanie roztworu enzymu. Mieszaninę inkubuje się w temperaturze 25°C i kinetykę reakcji określa się przez 10 minut na spektrofotometrze (405 nm). Ślepa próbka zawiera wszystkie składniki z wyjątkiem roztworu enzymu, który zastępuje się wodą. Z pomiaru oblicza się nachylenie krzywej OD/minutę.
Krzywa wzorcowa nadtlenku wodoru
Krzywą wzorcową dla nadtlenku wodoru można skonstruować stosując zmienne stężenia świeżo przygotowanego roztworu H2O2 (MERCK perhydrol 107298). Jedną jednostkę aktywności enzymu określa się jako ilość enzymu, która wytwarza 1 μ^^ H2O2 na minutę w temperaturze 25°C.
P r z y k ł a d 9
Wpływ HOX na brunatnienie sera pizzy zbadano w połączeniu z katalazą. Celem dodania katalazy w połączeniu z HOX jest wyeliminowanie nadtlenku wodoru powstającego w wyniku katalitycznej konwersji laktozy i galaktozy do odpowiednich kwasów, ponieważ nadtlenek wodoru może uczestniczyć w pewnych niepożądanych reakcjach ubocznych i powodować zapach np. przez utlenianie lipidu.
Katalaza katalizuje następującą reakcję:
2H2O2 katalaza > 2H2O + O2
W tym doświadczeniu, 60 g sera mozzarella (Karolina's Dansk Mozzarella, 25% białka, 1 g węglowodanu i 21% tłuszczu) potraktowano enzymem w ilościach wskazanych w Tabeli 6
T a b e l a 6
Nr testu. | Jednostki HOX/g sera | Jednostki katalazy/g sera |
1 | 0 | 0 |
2 | 0,5 | 0 |
3 | 0 | 1 |
4 | 0,5 | 1 |
5 | 0,17 | 0,33 |
Stosowaną katalazę oznaczoną według Sigma cat. nr C3515.
Procedura: Roztwory enzymu HOX i katalazy rozpylono na ser mozzarella, a następnie przechowywano w temperaturze pokojowej przez 2 godziny. 8 g potraktowanego enzymem sera umieszczono następnie na wierzchu 16,7 g ciasta w aluminiowej tacy i wypiekano w temperaturze 275°C przez 6 minut.
Wyniki doświadczeń wypiekania przedstawiono na Fig. 8.
Z Fig. 8 wynika, że dodanie 0,5 U HOX/g sera (test 2) ogranicza reakcję Maillarda i daje mniejsze brunatnienie sera. Taki sam efekt jest także widoczny gdy 0,5 U HOX/g łączy się z 1 U katalazy/g (test 4). Sama katalaza (test 3) nie przyczynia się do jakiegokolwiek ograniczenia reakcji Maillarda.
P r z y k ł a d 10
W powyższych Przykładach wskazano, że HOX jest zdolna do utlenienia redukujących cukrów w serze mozzarella, a zatem zmniejsza tendencję do przebiegu reakcji Maillarda podczas wypieku sera mozzarella.
W tych doświadczeniach stosowano HOX przez rozpylanie roztworu HOX na ser. Może to stwarzać problemy w praktycznej realizacji ponieważ ser staje się wilgotny i lepki, co może ograniczać zastosowanie rozdrobnionego sera do pizzy lub innych artykułów spożywczych.
W celu przezwyciężenia tego problemu, do sera mozzarella zastosowano HOX w postaci proszku. Jest to bardzo dogodny sposób wprowadzania enzymu ponieważ normalnie, do rozdrobnionego
PL 199 175 B1 sera typu Mozzarella, dodaje się dowolny środek przeciwzbrylający taki jak skrobia, w celu uniknięcia lepkości podczas przechowywania.
W nastę pującym doświadczeniu, HOX w postaci proszku dodano do sera mozzarella w dwóch stężeniach, tj. 1 U/g i 0,1 U/g sera, w temperaturze 25 i 5°C.
Doświadczenie
HOX w postaci proszku miesza się ze skrobią ziemniaczaną. 1,5 g skrobi ziemniaczanej z HOX miesza się z 98,5 g sera mozzarella uzyskując końcową dawkę 1 jednostki lub 0,1 jednostki HOX na gram sera. Jako próbę kontrolną ser mozzarella miesza się ze skrobią ziemniaczaną bez dodatku HOX.
P r z y k ł a d 10a
100 g sera umieszcza się w butelce z niebieskim zamknięciem (310 ml) i czujnik zawartości tlenu wprowadza się do butelki z uszczelnionym zamknięciem. Rejestruje się zużycie tlenu w funkcji czasu.
U HOX/g sera zbadano w temperaturze 25°C i zawartość tlenu w butelce rejestrowano w funkcji czasu, Fig. 9. Ten wynik wyraźnie ilustruje, że HOX jest także aktywna gdy dodaje się ją do sera w postaci proszku. Jest to nieoczekiwane gdyż można zakładać, że HOX dodana w postaci proszku w warunkach mniejszej aktywności wody, może być mniej efektywna.
Jak przedstawiono na Fig. 9, cały tlen w butelce zostaje zużyty przez HOX.
Bazując na objętości powietrza w butelce oblicza się, że zużycie tlenu wynosi 0,018 mola. Wiedząc, że HOX utlenia jeden mol laktozy podczas zużycia jednego mola tlenu, oblicza się, że 0,62% laktozy ulega utlenieniu. Znając w przybliżeniu typową zawartość cukru pozostającego w serze mozzarella, można wyciągnąć wniosek, że prawie cały redukujący cukier ulega utlenieniu. Dowodzi to, że w serze wystę puje dyfuzja cukru lub HOX.
P r z y k ł a d 10b
Po jednym dniu, 10g sera umieszcza się w aluminiowej tacy i wypieka w temperaturze 275°C przez 6 minut. Wyniki testu wypiekania przedstawiono na Fig. 10. Figura 10 wyraźnie wskazuje, że HOX zmniejsza efekt brunatnienia podczas wypiekania.
P r z y k ł a d 10c
W nastę pnym doś wiadczeniu, dodano tylko 0,1 U HOX/g sera i 100 g sera przechowywano w temperaturze 25°C w zamknię tej butelce (310 ml) stosując czujnik zawartości tlenu. Zużycie tlenu określano w funkcji czasu jak przedstawiono na Fig. 11
Zgodnie z oczekiwaniem, reakcja była wolniejsza ze względu na mniejszą ilość dodanej HOX, lecz także w tym doświadczeniu zostało stwierdzone, że główna część pozostającego cukru została utleniona w ciągu jednego dnia.
P r z y k ł a d 10d
Ser po zapakowaniu przechowuje się zwykle w chłodziarce i dlatego interesujące jest czy HOX, także w tych warunkach, zdolna jest do utlenienia redukujących cukrów w serze.
W tym doś wiadczeniu, 1U HOX/g sera dodano do sera mozzarella i 100 g sera przechowywano w temperaturze 5°C w zamknię tej butelce (310 ml) stosują c czujnik zawartoś ci tlenu. Zuż ycie tlenu określano w funkcji czasu jak przedstawiono na Fig. 12.
Wyniki na Fig. 12 wyraźnie pokazują, że HOX jest aktywna w temperaturze 5°C podczas zużycia całego tlenu w butelce. Z produkcyjnego punktu widzenia może to być korzystne, ponieważ reakcja nie polega na utrzymaniu temperatury na poziomie temperatury pokojowej lub wyższej, lecz ser potraktowany HOX można bezpośrednio przechowywać w temperaturze 5°C, w której redukujące cukry ulegają utlenieniu do odpowiedniego kwasu, który ograniczy tendencję sera, podczas jego wypieku, do przebiegu reakcji Maillarda. Dodatkową korzyścią zużycia tlenu w opakowaniu, jest zmniejszenie mikrobiologicznej aktywności w serze i przedłużenie dopuszczalnego okresu przechowywania, oraz możliwość uniknięcia pakowania w kontrolowanej atmosferze.
Na bazie pomiarów zawartości tlenu w butelkach z serem, możliwe jest obliczenie szybkości utleniania wyrażonej jako zużycie tlenu na minutę.
Na Fig. 13 przedstawiono szybkość utleniania dla sera potraktowanego HOX w różnych warunkach.
Zgodnie z oczekiwaniem szybkość reakcji w temperaturze 25°C jest większa niż w temperaturze 5°C gdy dodaje się 1 U HOX/g sera, oraz oczekuje się, że czynnikami ograniczającymi są dyfuzja substratu i enzymu, a nie stężenie enzymu.
Gdy dodaje się 0,1 U HOX/g to zmiana szybkości utleniania jest znacznie mniejsza, co wskazuje, że dawkowanie jest w równowadze pomiędzy aktywnością enzymu i dyfuzją substratu w serze.
PL 199 175 B1
P r z y k ł a d 11
Spożycie smażonych ziemniaków w postaci frytek (pommes frites) i ziemniaczanych czipsów (chrupek) znacznie wzrosło w ostatnich dwóch dekadach. Jednym z ważnych parametrów w produkcji smażonych ziemniaków jest zawartość redukującego cukru. Zawartość ta powinna być mała, ponieważ duża zawartość redukującego cukru zwiększa intensywność reakcji Maillarda, które przyczyniają się do niepożądanie dużego brunatnienia.
W celu zabezpieczenia przed zwiększeniem zawartości redukującego cukru w ziemniakach, podczas przechowywania ziemniaków często opryskuje się je herbicydem zwanym chloroprofam, który chroni ziemniak przed kiełkowaniem. Kiełkowanie indukuje w ziemniakach amylazy, które z kolei tworzą redukujące cukry.
W tym doświadczeniu zbadano czy możliwe jest poprawienie wyglądu smażonych ziemniaków przez dodanie HOX do ziemniaków pociętych przed smażeniem.
Procedura
Stosowano naturalnie uprawiane ziemniaki w celu zapewnienia, że herbicydy nie były używane. Ziemniaki obrano i pocięto na kawałki o grubości do 2 mm stosując urządzenie do pożywienia. Połowę tych kawałków zanurzono w wodnym roztworze HOX zawierającym 100 jednostek/ml na okres 3 minut. Drugą połowę ziemniaczanych kawałków zanurzono w wodzie na okres 3 minut. Te kawałki przechowywano następnie w zamkniętym pojemniku przez całą noc (16 godzin) i następnie smażono w oleju roślinnym przez 2 minuty w temperaturze 180°C.
Wyniki
Przy smażeniu tych kawałków ziemniaków w oleju w temperaturze 180°C przez 2 minuty, czipsy ziemniaczane wykazują pewne różnice, jak przedstawiono na Fig. 15 i 16.
Bardzo brunatne powierzchnie na Fig. 14 tłumaczy się cieńszymi plastrami (kawałkami) ziemniaka i tych powierzchni nie powinno się brać pod uwagę do oszacowania. Widać wyraźnie, że kawałki ziemniaka potraktowane HOX dają bardziej złotą powierzchnię w porównaniu z próbą kontrolną, która jest bardziej zielonkawa. Różnice wyglądu są bardziej wyraźne na Fig. 15, gdzie złota powierzchnia potraktowanych HOX plastrów w sposób oczywisty różni się od kontroli.
Konkluzja
Plastry smażonych ziemniaków przygotowane z plastrów ziemniaków potraktowanych HOX mają jaśniejszą i bardziej złotą powierzchnię w porównaniu z kontrolą. Bardziej wyraźnych efektów traktowania HOX oczekuje się gdy użyje się ziemniaków skiełkowanych przed smażeniem.
Wszystkie publikacje wymienione w powyższym opisie załącza się tu na zasadzie odsyłacza. Różne modyfikacje i zmiany opisanych sposobów i układu według wynalazku będą oczywiste dla fachowców w dziedzinie bez odchodzenia od zakresu i myśli przewodniej wynalazku. Chociaż wynalazek opisano w połączeniu ze specyficznymi, korzystnymi rozwiązaniami, to powinno być zrozumiałe, że wynalazek, zgodnie z zastrzeżeniem, nie powinien być nadmiernie ograniczony do tych szczególnych rozwiązań. Oczywiście, różne modyfikacje opisanych sposobów realizacji wynalazku, które są oczywiste dla fachowców w dziedzinie chemii lub dziedzinach pokrewnych, są zgodnie z zamiarem, objęte zakresem następujących zastrzeżeń patentowych.
Claims (14)
1. Sposób zapobiegania i/lub ograniczenia reakcji Maillarda w ogrzewanym wyrobie spożywczym zawierającym (i) białko, peptyd lub aminokwas i (ii) redukujący cukier, znamienny tym, że wyrób spożywczy kontaktuje się z enzymem zdolnym do utleniania redukującej grupy cukru, przy czym enzym kontaktuje się z wyrobem spożywczym podczas jego wytwarzania lub po wytworzeniu wyrobu spożywczego jeszcze przed poddaniem go warunkom mogącym powodować reakcję Maillarda, a wyrób spożywczy stanowi mleczny wyrób spożywczy, wyrób spożywczy na bazie mleka lub zawierający mleko, zapiekanka, wyrób spożywczy na bazie jaj, zawierający jaja wyrób spożywczy, lekko lub silnie przysmażany wyrób spożywczy lub ziemniaki, gdzie enzym jest zdolny do utleniania redukującej grupy monosacharydu i redukującej grupy disacharydu i gdzie stosuje się enzym zdolny do utleniania cukru w pozycji 1.
2. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że jako enzym stosuje się oksydazę heksozową (EC1.1.3.5).
PL 199 175 B1
3. Sposób według zastrz. 1 albo 2, znamienny tym, że redukującym cukrem jest laktoza lub galaktoza.
4. Sposób według zastrz. 3, znamienny tym, ż e redukującym cukrem jest galaktoza.
5. Sposób według któregokolwiek z poprzedzających zastrz., znamienny tym, że wyrobem spożywczym jest mleczny wyrób spożywczy.
6. Sposób według któregokolwiek z poprzedzających zastrz., znamienny tym, że wyrobem spożywczym jest ser.
7. Sposób według któregokolwiek z poprzedzających zastrz., znamienny tym, że wyrobem spożywczym jest ser mozzarella.
8. Sposób według któregokolwiek z zastrz. 1-4, znamienny tym, że wyrobem spożywczym są ziemniaki lub części ziemniaka.
9. Sposób wedł ug któregokolwiek z poprzedzają cych zastrz., znamienny tym, ż e enzym kontaktuje się z wyrobem spożywczym podczas produkcji wyrobu spożywczego.
10. Sposób według któregokolwiek z zastrz. 1-8, znamienny tym, że enzym kontaktuje się z wyrobem spoż ywczym po wytworzeniu wyrobu spoż ywczego.
11. Sposób według zastrz. 10, znamienny tym, że enzym w postaci roztworu lub dyspersji rozpyla się na wyrób spożywczy.
12. Sposób według zastrz. 11, znamienny tym, że stosuje się roztwór/dyspersję zawierającą enzym w ilości 1-50 jednostek oksydazy heksozowej/ml.
13. Sposób według któregokolwiek z poprzedzających zastrz., znamienny tym, że przeprowadza się dodatkowo etap kontaktowania wyrobu spożywczego z katalazą.
14. Zastosowanie enzymu do zapobiegania i/lub ograniczenia reakcji Maillarda w ogrzewanym wyrobie spożywczym zawierającym (i) białko, peptyd lub aminokwas i (ii) redukujący cukier, który to enzym jest zdolny do utleniania redukującej grupy cukru, przy czym enzym kontaktuje się z wyrobem spożywczym podczas jego wytwarzania lub po wytworzeniu wyrobu spożywczego jeszcze przed poddaniem go warunkom mogącym powodować reakcję Maillarda, a wyrób spożywczy stanowi mleczny wyrób spożywczy, wyrób spożywczy na bazie mleka lub zawierający mleko, zapiekanka, wyrób spożywczy na bazie jaj, zawierający jaja wyrób spożywczy, lekko lub silnie przysmażany wyrób spożywczy lub ziemniaki, gdzie enzym jest zdolny do utleniania redukującej grupy monosacharydu i redukującej grupy disacharydu i gdzie stosuje się enzym zdolny do utleniania cukru w pozycji 1.
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
GBGB0028119.6A GB0028119D0 (en) | 2000-11-17 | 2000-11-17 | Method |
US25690200P | 2000-12-19 | 2000-12-19 | |
PCT/IB2001/002755 WO2002039828A2 (en) | 2000-11-17 | 2001-11-16 | A process for the prevention and/or reduction of maillard reaction in a foodstuff containing a protein, a peptide or an amino acid and a reducing sugar |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
PL361090A1 PL361090A1 (pl) | 2004-09-20 |
PL199175B1 true PL199175B1 (pl) | 2008-08-29 |
Family
ID=26245303
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
PL361090A PL199175B1 (pl) | 2000-11-17 | 2001-11-16 | Sposób zapobiegania i/lub ograniczenia reakcji Maillarda w ogrzewanym wyrobie spożywczym i zastosowanie enzymu do zapobiegania i/lub ograniczenia reakcji Maillarda w ogrzewanym wyrobie spożywczym |
Country Status (14)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP1341422B1 (pl) |
JP (1) | JP4147107B2 (pl) |
CN (1) | CN1230101C (pl) |
AT (1) | ATE352216T1 (pl) |
AU (2) | AU2002219422B2 (pl) |
BR (1) | BR0115418A (pl) |
CA (1) | CA2427914C (pl) |
DE (1) | DE60126323T2 (pl) |
DK (1) | DK1341422T3 (pl) |
ES (1) | ES2279842T3 (pl) |
MX (1) | MXPA03004353A (pl) |
NZ (1) | NZ525516A (pl) |
PL (1) | PL199175B1 (pl) |
WO (1) | WO2002039828A2 (pl) |
Families Citing this family (15)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CA2444960C (en) | 2001-05-18 | 2011-08-09 | Danisco A/S | Method of improving dough and bread quality |
GB0222185D0 (en) * | 2002-09-24 | 2002-10-30 | Forinnova As | Use |
EP2294928B1 (en) | 2002-10-11 | 2014-08-06 | Novozymes A/S | Method of preparing a heat-treated product |
DE10359316B4 (de) * | 2003-12-17 | 2016-01-14 | Lorenz Snack-World Beteiligung GmbH Germany | Verfahren zum Erzeugen von Kartoffelprodukten aus einem aus Kartoffeln hergestellten Zwischenprodukt |
CA2557078A1 (en) * | 2004-02-06 | 2005-08-18 | Koninklijke Cooperatie Cosun U.A. | Selective withdrawal of reducing sugars during blanching |
CA2576817C (en) | 2004-05-03 | 2010-12-21 | Chr. Hansen A/S | Enzymatic process for obtaining increased yield of lactobionic acid |
US20060008555A1 (en) * | 2004-07-07 | 2006-01-12 | Leprino Foods | Food ingredients and food products treated with an oxidoreductase and methods for preparing such food ingredients and food products |
AU2005263954B2 (en) | 2004-07-16 | 2011-04-07 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | Enzymatic oil-degumming method |
CN102392019A (zh) * | 2006-02-06 | 2012-03-28 | 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 | 新颖的氧化还原酶及其用途 |
GB0920089D0 (en) | 2009-11-17 | 2009-12-30 | Danisco | Method |
JP6052587B2 (ja) * | 2011-10-28 | 2016-12-27 | 池田食研株式会社 | イミダゾールジペプチド含有エキスの製造方法 |
US20200288735A1 (en) | 2017-12-05 | 2020-09-17 | Chr. Hansen A/S | Use of cellobiose oxidase for reduction of maillard reaction |
JP2021524241A (ja) * | 2018-05-24 | 2021-09-13 | セーホーエル.ハンセン アクティーゼルスカブ | メイラード反応を減らすことを目的としたヘキソース酵素および/またはセロビオース酵素の利用 |
CN110839707B (zh) * | 2018-08-21 | 2023-04-11 | 内蒙古伊利实业集团股份有限公司 | 一种可防止褐变的常温低酸凝胶型含乳甜品及其制备方法 |
BR112021024243A2 (pt) * | 2019-06-05 | 2022-04-12 | Danisco Us Inc | Métodos para melhorar o teor de aminoácido de produtos de alimentação animal |
Family Cites Families (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS4816612B1 (pl) * | 1970-12-29 | 1973-05-23 | ||
US5626893A (en) * | 1994-10-18 | 1997-05-06 | Reddy; Malireddy S. | Method of treating a divided cheese product for anticaking |
ZA964616B (en) * | 1995-06-07 | 1996-12-12 | Bioteknologisk Inst | Recombinant hexose oxidase a method of producing same and use of such enzyme |
-
2001
- 2001-11-16 PL PL361090A patent/PL199175B1/pl unknown
- 2001-11-16 NZ NZ525516A patent/NZ525516A/en not_active IP Right Cessation
- 2001-11-16 BR BR0115418-4A patent/BR0115418A/pt not_active Application Discontinuation
- 2001-11-16 CN CNB018190006A patent/CN1230101C/zh not_active Expired - Fee Related
- 2001-11-16 EP EP01996313A patent/EP1341422B1/en not_active Revoked
- 2001-11-16 DE DE60126323T patent/DE60126323T2/de not_active Expired - Lifetime
- 2001-11-16 WO PCT/IB2001/002755 patent/WO2002039828A2/en active IP Right Grant
- 2001-11-16 CA CA2427914A patent/CA2427914C/en not_active Expired - Fee Related
- 2001-11-16 JP JP2002542213A patent/JP4147107B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2001-11-16 MX MXPA03004353A patent/MXPA03004353A/es active IP Right Grant
- 2001-11-16 DK DK01996313T patent/DK1341422T3/da active
- 2001-11-16 AU AU2002219422A patent/AU2002219422B2/en not_active Ceased
- 2001-11-16 AU AU1942202A patent/AU1942202A/xx active Pending
- 2001-11-16 AT AT01996313T patent/ATE352216T1/de not_active IP Right Cessation
- 2001-11-16 ES ES01996313T patent/ES2279842T3/es not_active Expired - Lifetime
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
WO2002039828A3 (en) | 2002-09-12 |
CA2427914A1 (en) | 2002-05-23 |
AU2002219422B2 (en) | 2006-07-13 |
DE60126323T2 (de) | 2007-08-30 |
WO2002039828A2 (en) | 2002-05-23 |
ES2279842T3 (es) | 2007-09-01 |
AU1942202A (en) | 2002-05-27 |
CN1230101C (zh) | 2005-12-07 |
JP4147107B2 (ja) | 2008-09-10 |
ATE352216T1 (de) | 2007-02-15 |
PL361090A1 (pl) | 2004-09-20 |
EP1341422A2 (en) | 2003-09-10 |
NZ525516A (en) | 2005-10-28 |
EP1341422B1 (en) | 2007-01-24 |
MXPA03004353A (es) | 2003-08-19 |
JP2004513644A (ja) | 2004-05-13 |
DE60126323D1 (de) | 2007-03-15 |
DK1341422T3 (da) | 2007-05-29 |
BR0115418A (pt) | 2004-08-17 |
CN1489442A (zh) | 2004-04-14 |
CA2427914C (en) | 2010-01-26 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
PL199175B1 (pl) | Sposób zapobiegania i/lub ograniczenia reakcji Maillarda w ogrzewanym wyrobie spożywczym i zastosowanie enzymu do zapobiegania i/lub ograniczenia reakcji Maillarda w ogrzewanym wyrobie spożywczym | |
RU2312569C2 (ru) | Способ предотвращения или уменьшения реакции майяра в пищевом продукте, применение фермента для этого и пищевой продукт, полученный этим способом | |
JP6984588B2 (ja) | 植物蛋白質含有食品の製造方法 | |
CA2109812C (en) | Method of preserving foods using noble gases | |
US2154449A (en) | Process for inhibition of mold | |
AU2002219422A1 (en) | A process for the prevention and/or reduction of maillard reaction in a foodstuff containing a protein, a peptide or an amino acid and a reducing sugar | |
CN104126670A (zh) | 用氧化还原酶处理的食物配料和食品以及制备该食物配料和食品的方法 | |
TWI658794B (zh) | 經改質之含蛋白質食品的製造方法及含蛋白質食品改質用的製劑 | |
US8163317B2 (en) | Method | |
CN116057184A (zh) | 加工蛋白质的制造方法 | |
JP6999270B2 (ja) | 米飯用品質改良剤 | |
JP3912929B2 (ja) | 酸性水中油型乳化物 | |
JP6859661B2 (ja) | バッター組成物 | |
JPWO2020145371A1 (ja) | デンプン含有食品の製造方法 | |
CA3083313A1 (en) | Use of cellobiose oxidase for reduction of reduction of maillard reaction | |
JP4093689B2 (ja) | 可塑性油中水型乳化物 | |
JPWO2018181125A1 (ja) | パンの品質改良剤及び/又は品質改良組成物 | |
JP2021153525A (ja) | 生地を改質する方法 | |
JP3280916B2 (ja) | 蒸煮米飯の製造方法 | |
US20080248178A1 (en) | Antistaling agent and methods | |
CN115942881A (zh) | 肉的纤维感提高剂 | |
JP2021036865A (ja) | ベーカリー用油脂組成物 | |
JP2002360154A (ja) | 冷凍生地改良剤 |