PL126655B1 - Method for producing rew derivatives of nonapeptides and decarentides - Google Patents

Method for producing rew derivatives of nonapeptides and decarentides Download PDF

Info

Publication number
PL126655B1
PL126655B1 PL1980224852A PL22485280A PL126655B1 PL 126655 B1 PL126655 B1 PL 126655B1 PL 1980224852 A PL1980224852 A PL 1980224852A PL 22485280 A PL22485280 A PL 22485280A PL 126655 B1 PL126655 B1 PL 126655B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
pyro
alanyl
ser
glu
arg
Prior art date
Application number
PL1980224852A
Other languages
English (en)
Other versions
PL224852A1 (pl
Original Assignee
Syntex Inc
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=26221428&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=PL126655(B1) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Priority claimed from US06/047,661 external-priority patent/US4234571A/en
Application filed by Syntex Inc filed Critical Syntex Inc
Publication of PL224852A1 publication Critical patent/PL224852A1/xx
Publication of PL126655B1 publication Critical patent/PL126655B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K7/00Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/23Luteinising hormone-releasing hormone [LHRH]; Related peptides
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Endocrinology (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania nowych pochodnych dziewiecio- i dziesieciopeptydo¬ wych o wzorze (piro)Glu-His-V-Ser-W-X-Y-Arg- Fro-Z oraz ich farmakologicznie dopuszczalnych soli, w którym V oznacza grupe tryptofylowa, fe- nyloalanylowa lub 3-(naftylo-l)-L-alanylowa, W oznacza grupe tyrozylowa, fenyloalanylowa lub 3-(pieciofluorofenylo-l)-L-alanylowa, a X oznacza reszte D-aminokwasu o wzorze -NH-CH(CH2R)- -G(=0)- w którym R oznacza karbocykliczny rod¬ nik zawierajacy pierscien arylowy, wybrany z gru¬ py obejmujacej rodnik naftylowy, antrylowy, fluo- renylowy, fenantrylowy, dwufenylilowy, benzhy- drylowy i fenylowy, podstawiony co najmniej 3—5 nizszymi, prostolancuchowymi rodnikami alkilowy¬ mi lub R oznacza nasycony, cykliczny rodnik we¬ glowodorowy wybrany z grupy obejmujacej rodnik cykloheksylowy podstawiony 3—5 nizszymi, prosto¬ lancuchowymi rodnikami alkilowymi, rodnik per- hydronaftylowy, perhydrodwufenylilowy perhydro- -2,2-dwufenylometylowy i adamantylowy, Y ozna¬ cza grupe leucylowa, izoleucylowa, nor-leucylowa lub N-metyloleucylowa, Z oznacza glicynoamid lub grupe o wzorze -NH-R1, w którym R1 oznacza rod¬ nik alkilowy o Ih^I atomach wegla, rodnik cyklo- alkilowy o 3—6 atomach wegla, rodnik fluoro- alkilowy o 1—4 atomach wegla lub rodnik o wzo¬ rze -NH-C(=0)-NH-R5, w którym R2 oznacza atom wodoru lub rodnik alkilowy o 1—4 atomach wegla oraz ich farmaceutycznie dopuszczalnych soli. 15 20 25 30 Hormon luteinizujacy (LH) i hormon pobudzaja¬ cy wzrost pecherzyków (FSH) sa wydzielane przez przedni plat przysadki mózgowej, a wydzielanie ich jest regulowane przez czynnik uwalniajacy LH- -RH wydzielany w podwzgórzu. LH i FSH oddzia- lywuja na gonady stymulujace synteze hormonów sterydowych i dojrzewanie komórek plciowych.Pulsacyjne uwalnianie LH-RH a tym samym i uwalnianie LH i FSH reguluje cykl reprodukcyj¬ ny zwierzat domowych i ludzi. Ponadto LH-RH ma wplyw na lozysko, na uwalnianie HCG i bezposred¬ nio na gonady. Agonistyczne analogi LH-RH sa uzyteczne w regulacji plodnosci, dzialajac dwiema drogami. Niskie dawki analogów LH i RH moga stymulowac owulacje i sa uzyteczne w leczeniu podwzgórza i bezplodnosci wynikajacej z niedo¬ mogi jajników. Ponadto mozna je stosowac w wa¬ runkach niedorozwoju gruczolów plciowych i im¬ potencji, i stymulowac spermatogeneze oraz produk¬ cje androgenu u samców. Paradoksalnie, wieksze dawki silniejszych i dlugodzialajacych analogów LH-RH wywoluja efekt przeciwny i blokuja owu- lacje u samic oraz tlumia spermatogeneze u sam¬ ców. Z tymi wplywami zwiazane jest obnizenie normalnego poziomu w ukladzie krazenia sterydów plciowych pochodzacych z gonad, obejmujac zmniejszenie wagi narzadów dodatkowych u sam¬ ców i samic. U zwierzat te paradoksalne wplywy sprzyjaja przyrostowi wagi w przypadku braku ograniczen w pozywieniu, stymuluja poronienia 126 655126 655 3 4 u zwierzat ciezarnych i ogólnie biorac, dzialaja ja¬ ko chemiczne czynniki sterylizujace.Naturalny czynnik uwalniajacy hormon LH-RH jest dziesieciopeptydem zawierajacym wystepujace •w przyrodzie aminokwasy (o konfiguracji L, z wy¬ jatkiem achiralnego aminokwasu — glicyny). Ich sekwencja jest nastepujaca: (piro)-Glu-His-Trp- -Ser-Tyr-Gly-Leu-Arg-Pro-Gyl-NH2. Badano wiele analogów tej naturalnej substancji i dla przewaza¬ jacej wiekszosci udowodniono, ze sa one niedosta¬ tecznie czynne biologicznie, aby byly uzyteczne kli¬ nicznie. Najznaczniejsza modyfikacje uzyskano za¬ mieniajac znajdujaca sie w pozycji 6 reszte Gly na D-aminokwas. Na przyklad, zastepujac reszte Gly znajdujaca sie w pozycji 6 przez D-Ala, D-Phe lub D-Trp uzyskano serie analogów LH-RH o zwiekszo¬ nej aktywnosci w stosunku do LH-RH. Opisal to M. Monahan i in., Biochem., 12, 4616 (1/973) dla [D Ala8]-LHRH; J.A. Vilchez-Martinez i in., Biochem.Biophys.Res.Comm. 59, 1226 (1974) dla [D Leu8] LHRH i des Gly*0 [DLeu6, ProNHEt»]LHRH; D.H.Coy i in., J.Med.Chem. 19, 423 (1976) dla [D-Phe*]- -LHRH oraz W.Vale i in., Clinical Endocrinology, 5 th. Supp., Blackwell Scientific Publications, Ox¬ ford, England (1|976), str.. 2615 i D.H.Coy i in., Bio- chem.Biophys.Res.Comm. 67, 576 (1979) dla [D-Trp6] LHRH.Ponadto, prócz znacznego zwiekszenia aktywnosci wyzej opisana droga zamiany w pozycji 6, mozna uzyskac dalsze zwiekszenie aktywnosci eliminujac Gly-NHa w pozycji 1/0, co prowadzi do uzyskania dziewieciopeptydu jako alkilo-, cykloalkilo- lub fluoroalkiloamidu, badz tez zastepujac Gly-NH2 przez a-azaglicynamid (patrz, na przyklad, M Fuji- no i in., Biochem.Biophys.Res.Comm., 49, 863 (1972), D.H.Coy i in., Biochem., 14, 1848 (1975) i A.S. Dutta i in., J.ehem.Soc.Perkin I, li979, 379).Zastapienie reszty leucyny znajdujacej sie w po¬ zycji 7 N-metyloleucyna prowadzi do zwiekszenia odpornosci na degradacje enzymatyczna (opisal to, na przyklad, N.Ling i in., Biochem.Biophys.Res.Comm., 63, 801 (1975)).Zastapienie reszty tryptofanu w pozycji 3 przez 3-(naftylo-l)-L-alanine prowadzi do wzrostu aktyw¬ nosci biologicznej (opisal to, na przyklad, K.U. Pra- sad i in., J.Med.Chem., 19, 492 (1976) oraz Y. Yabe, Chem.Pharm. Buli., 24 (12), 3149 (1|976)).Reszte tyrozyny w pozycji 5 mozna zastapic fe¬ nyloalanina lub 3-(pieciofluorofenylo-l)-L-alanina bez zmiany zasadniczej aktywnosci biologicznej, co opisali, na przyklad, N. Yanaihara i in., Biochem.Biophys.Res.Comm,, 52, 64 (1973) oraz D. Coy i in., J.Med.Chem., 16, 877 (1973).Znakomity przeglad sposobów syntezy polipepty- dów mozna znalezc w monografii J.M. Stewarta i J.D. Younga „Solid Phase Peptide Synthesis", W.H. Freeman Co. San Francisco 1969 i publikacji J. Meinhofera „Hormonal Proteins and Peptides" Vol. 2, str. 46, Academic Press (New York) 1973 w odniesieniu do syntezy peptydów z udzialem fa¬ zy stalej oraz w publikacji E. Schrodera i K. Lub- kego „The Peptides", Vol 1, Academic Press (New York) 1965, w odniesieniu do klasycznej syntezy w roztworze.Na ogól, sposoby te polegaja na kolejnym przy¬ laczeniu jednego lub wiecej aminokwasów lub od¬ powiednio zablokowanych aminokwasów do rosna¬ cego tak lancucha peptydowego. Zazwyczaj grupe aminowa lub karboksylowa pierwszego aminokwa- B su blokuje sie odpowiednia grupa blokujaca. Na¬ stepnie zablokowany aminokwas lub jego pochod¬ na przylacza sie do obojetnego, stalego nosnika lub uzywa w roztworze dodajac do sekwencji nastepny aminokwas majacy komplementarna (aminowa lub 1° karboksylowa) grupe odpowiednio zablokowana w warunkach odpowiednich do utworzenia wiaza¬ nia amidowego. Potem usuwa sie grupe blokujaca z tej nowo dodanej pozostalosci aminokwasu, do¬ daje nastepny, odpowiednio zablokowany amino- 15 kwas. Po polaczeniu 'wszystkich pozadanych ami¬ nokwasów we wlasciwej kolejnosci usuwa sie, ko¬ lejno lub równoczesnie pozostale grupy blokujace (lub staly nosnik) i otrzymuje sie koncowy polipep- tyd. Przez prosta modyfikacje tego sposobu umoz- 20 liwia sie dodawanie do lancucha wiecej niz jedne¬ go aminokwasu równoczesnie. Na przyklad mozna sprzegac (w warunkach nie powodujacych racemi- zacji centrów chiralnych) zablokowany trójpeptyd z wlasciwie zablokowanym dwupeptydem uzysku- 25 jac, po odblokowaniu, pieciopeptyd.Szczególnie korzystnym sposobem wytwarzania peptydów jest ich synteza z udzialem fazy stalej.W tym szczególnie korzystnym sposobie grupe a-aminowa aminokwasu blokuje sie grupe wrazli- 30 wa na kwas lub zasade. Owe grupy blokujace po¬ winny byc stabilne w warunkach tworzenia wia¬ zania peptydowego i latwe do usuniecia bez des¬ trukcji lancucha peptydowego lub racemizacji cen¬ trów chiralnych tego lancucha. Do odpowiednich 35 grup blokujacych nalezy grupa IH-rzed.-butyloksy- karbonylowa (Boc), benzyloksykarbonylowa (Cbz)9 dwufenyloizopropyloksykarbonylowa, III-rzed.- -amyloksykarbonylowa, izobornyloksykarbonylo- wa, a, a-dwumetylo-3,5-dwumetoksybenzyloksykar- 40 bonylowa, o-nitrofenylosulfenylowa, 2-cyjano-(III- -rzed.butyloksy)karbonylowa, . 9-fluorenylometylo- ksykarbonylowa itp., zwlaszcza grupa Ill-rzed.-bu- tyloksykarbonylowa.Szczególnie korzystnymi grupami blokujacymi 43 boczne lancuchy sa: dla argininy — grupa p-tolue- nosulfonylowa, 4-metoksybenzenosulfonylowa, Cbz, Boc i adamantyloksykarbonylowa, dla tyrozyny — grupa benzylowa, o-bromobenzyloksykarbonylowa, 2,6-dwuchlorobenzylowa, rodnik izopropylowy, cy- w kloheksylowy, cyklopentylowy i grupa acetylowa; dla seryny — grupa benzylowa i czterowodoropira- nylowa, a dla histydyny — grupa benzylowa, p-to- luenosulfonylowa i 2^,4-dwunitrofenylowa.Aminokwas przylaczony jest do odpowiedniego 55 stalego podloza od strony atomu wegla. Do odpo¬ wiednich stalych nosników uzytecznych w stosun¬ ku do reagentów w warunkach kolejnych reakcji kondensacji i odblokowywania oraz nierozpuszczal¬ ne w stosowanych mediach. Odpowiednimi nosnika- 60 mi stalymi sa chlorometylopolistyren — polimer dwuwinylobenzenu, hydroksymetylopolistyren — po¬ limer dwuwinylobenzenu, zwlaszcza chlorometylo¬ polistyren — polimer dwuwinylobenzenu (1%).W specjalnym przypadku, gdy koncówke C zwiaz- 65 ku stanowi glicynoamid, szczególnie uzytecznym12C €55 5 « nosnikiem jest benzhydryloaminopolistyren — poli¬ mer dwuwinylobenzenowy opisany przez P. Rivalle i in., Helv.Chim.Acta, 54, 2772 (1971). Polaczenie z zywica typu chlorometylopolistyren — polimer dwuwinylobenzenowy realizuje sie przez reakcje aminokwasu zablokowanego przy atomie azotu w pozycji a, zwlaszcza Boc-aminokwasu, takiego jak jego sól cezowa, czterometyloamoniowa, trójetylo- amoniowa, 4,5-dwuazabicyklo[5.4.0]-undecen-5-owa lub "podobne, w etanolu, acetonitrylu, N,N-dwume- tyloformamidzie (DMF), zwlaszcza soli cezowej w DMF, z zywica chlorometylowa w pod¬ wyzszonej temperaturze, na przyklad miedzy okolo 40 a 60°C, korzystnie okolo 50°C, prowadzo¬ na w czasie od okolo 12 do 48 godzin, korzystnie okolo 24 godzin. N«-Boc-aminokwas laczy sie z zy¬ wica benzhydryloaminowa, za pomoca N'N'-dwucy- kloheksylokarbóndwuimidu (DCC) 1-hydroksybenz- triazolu (HBT) w ciagu od okolo 2 do okolo 24 go¬ dzin, korzystnie okolo 1,2 godzin, w temperaturze miedzy okolo 10 a 50°C, korzystnie 25°C, w rozpu¬ szczalniku, takim jak dwuchlorometan lub DMF, korzystnie w dwuchlorometanie. Sprzeganie zablo¬ kowanych aminokwasów mozna prowadzic w do¬ brze znanym automatycznym urzadzeniu do synte¬ tyzowania pólipeptydów. Grupy blokujace atomu azotu w pozycji a mozna usunac w obecnosci, na przyklad, roztworu kwasu trójfluorooctowego w chlorku metylenu, chlorowodoru w dioksanie, chlorowodoru w kwasie octowym lub w innym roz¬ tworze mocnego kwasu, korzystnie 50% roztworze kwasu trójfluorooctowego w dwuchlorometanie w temperaturze bliskiej temperatury otoczenia. Ko¬ rzystne jest stosowanie kazdego zablokowanego aminokwasu w nadmiarze okolo 2,5 moli i sprze¬ ganie w dwuchlorometanie, mieszaninach dwuchlo- rometan/DMF, zwlaszcza w chlorku metyle¬ nu w temperaturze Otoczenia. Czynnikiem sprzega¬ jacym jest zwykle DCC w dwuchlorometanie ale mozna tez stosowac N,N-dwuizopropylokarbóndwu- imid lub inny karbondwuimid, sam lub w obecno¬ sci HBT, N-hydroksysukcynimidu, innych N-hydro- ksyimidów lub oksymów. Alternatywnie, mozna uzyc aktywne estry zablokowanych aminokwasów (np. p-nitrófenylowy, pieciofluorofenylowy) lub sy¬ metryczne bezwodniki. ^ Przy koncu syntezy z udzialem fazy stalej cal¬ kowicie zablokowany polipeptyd odszczepia sie od zywicy.Byloby pozadane otrzymanie kolejnych analogów LH-RH, które wykazywaly nawet wyzsza aktyw¬ nosc biologiczna od dotychczas opisanych i które moznaby stosowac klinicznie zwierzetom i ludziom.Przedmiotem niniejszego wynalazku jest sposób wytwarzania nowych dziewieciopeptydowych i dzie- sieciopeptydowych pochodnych LH-RH zawieraja¬ cych w pozycji 6 niektóre lipofilowe D-aminokwa¬ sy. Opisane sa rózne sposoby stosowania tych zwiaz¬ ków i zawierajace je srodki lecznicze. Mówiac do¬ kladniej, przedmiotem wynalazku jest sposób wy¬ twarzania pochodnych LH-RH posiadajacych w po¬ zycji 6 reszty specyficznych, nienaturalnych D-ami- nokwasów zawierajacych lipofilowe reszty karbo- cykliczne, zwlaszcza reszty zawierajace dwa lub wiecej aromatyczne pierscienie karbocykliczne (lub uwodornione) albo pierscien fenylowy (lub cyklo- heksylowy) podstawiony grupami alkilowymi.Przy opisywaniu niniejszego wynalazku, dla wy¬ gody uzyto dla róznych znanych aminokwasów skróty przyjete w chemii peptydów, zalecane przez Komisje Nomenklatury Biochemicznej IUPAC-IUB, Biochemistry, 11, 1726 (1972), dotyczace L-amino- kwasów z wyjatkiem achiralnego aminokwasu gli¬ cyny i, z drugim wyjatkiem aminokwasu w pozy¬ cji 6 oznaczonego przez X. Wszystkie sekwencje aminokwasów napisane sa tu zgodnie z ogólnie przyjeta konwencja, przy czym aminokwasy zakon¬ czone atomem N sa po lewej stronie, a zakonczo¬ ne atomem C sa po prawej stronie.Termin „dopuszczalne w lecznictwie sole" ozna¬ cza sole, które maja pozadana aktywnosc biologicz¬ na zwiazków wyjsciowych i nie wywoluja zadnego niepozadanego efektu toksykologicznego. Przyklada¬ mi takich soli sa sole addycyjne z kwasami nie¬ organicznymi, takimi jak na przyklad kwas chloro¬ wodorowy, bromowodorowy, siarkowy, fosforowy, azotowy itp., sole addycyjne z kwasami organicz¬ nymi, takimi jak na przyklad kwas octowy, szcza¬ wiowy, winowy, bursztynowy, maleinowy, fumaro¬ wy, glukonowy, cytrynowy, jablkowy, askorbinowy, benzoesowy, garbnikonowy, cytrynowy, 4,4'-metyle- nodwu(3-hydroksynaftalenokarboksylowy-2) (embo- nowy), alginowy, poliglutaminowy, kwasy naftale- nosulfonowe, kwas poligalakturonowy, sole wielo- wartosciowych kationów metali, takich jak cynk, wapn, bizmut, bar, magnez, glin, miedz, kobalt, ni¬ kiel, kadm itp., albo tez sole kationów organicz¬ nych utworzonych z N,N'-dwubenzyloetylenodwu- aminy lub etylenodwuaminy, badz tez kombinacje soli addycyjnych z kwasami i soli z kationami jak na przyklad sól taninianu cynku.Termin „nizsza grupa alkilowa" oznacza prosty lub rozgaleziony lancuch weglowodorowy zawiera¬ jacy 1—4 atomów wegla, taki jak, na przyklad, grupa metylowa, etylowa, n-propylowa, izopropylo- wa, n-butylowa, izobutylowa, H-rzed.-butylowa i Ill-rzed.-butylowa. Termin „grupa cykloalkilowa" oznacza nasycony pierscien weglowodorowy zawie¬ rajacy 3i—6 atomów wegla, na przyklad, grupe cy- klopropylowa, cyklobutylowa, cyklopentylowa i cy- kloheksylowa. Termin „nizsza grupa fluoroalkilo- wa" oznacza nizsza grupe alkilowa, w której co najmniej jeden atom wodoru jest zastapiony ato¬ mami fluoru, taka jak na przyklad, grupa trójfluo- rometylowa, pieciofluoroetylowa, 2,2,2-trójfluoro- etylowa.W niniejszym opisie „grupa naftylowa" obejmuje grupe naftylowa-1 i -2, „grupa antrylowa" obejmu¬ je grupe antrylowa-1, -2 i -9, „grupa fluorenylowa" obejmuje grupe fluorenylowa-2, -3, -4 i -9, „grupa fenantrylowa" obejmuje grupe fenantrylowa-2, -3 i -9, a „grupa adamantylowa" obejmuje grupe ada- mantylowa-1 i -2.Korzystnymi zwiazkami otrzymywanymi sposo¬ bem wedlug niniejszego wynalazku sa takie zwiaz¬ ki o wzorze wyzej przedstawionym, w którym X oznacza grupe 3-(naftylo-2)-D-alanylowa lub 3- ^2^,6-trójmetylofenylo)-D-alanyJowa, Z oznacza glicynamid lub NHEt, V oznacza grupe tryptofylo- wa lub fenyloalahylowa, W oznacza grupe tyrozy- 10 15 20 25 30 55 40 45 50 55 60 65126 655 7 a Iowa a Y oznacza grupe leucylowa lub N-metylo- leucylowa, a zwlaszcza (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3- ro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr-3-(2,4,6-trójmetylofenylo)- -D-alanylo-Leu-Arg-Pro-Gyl-NH2, (piro)Glu-His- -Trip-Ser-Tyr-3-{naftylo-2-)-D-alanylo-Leu-Arg- -Pro-NHEt i (ipiroGlu-His-Trp-Ser-Tyr-3-(naftylo- -2|)-D-alanylo-N-metylo-Leu-Arg-Pro-NHEt i ich sole dopuszczalne w lecznictwie.Szczególnie korzystny jest zwiazek o sekwencji Glu-Hiis-Trp-Ser-Tyr-3-(naftylo-2)-D-alanylo- -Leu-Arg-Pro-Gly-NH2 i jego sole.Zwiazki otrzymane sposobem wedlug wynalazku, a zwlaszcza ich sole, odznaczaja sie niespodziewa¬ nie silna i dlugotrwala aktywnoscia agonistyczna LHRH w porównaniu z poprzednio najsilniejszymi agonistami LH-RH, a mianowicie w porównaniu z (piro)-Glu-His-Trp-Ser-Tyr-D-Trp-Ser-Arg-Pro- -Gly-NH2 i odpowiednim proliloetyloamidem. Przy7 blizona miara aktywnosci jest zdolnosc do czescio¬ wego lub calkowitego stlumienia rui w normal¬ nym cyklu doroslych szczurów plci zenskiej (ozna¬ czona w okresie 2 tygodni) po wprowadzeniu droga iniekcji podskórnej dwa razy dziennie.Inne badania biologiczne przeprowadzone z ana¬ logami LH-RH i ze zwiazkami otrzymanymi sposo¬ bem wedlug niniejszego wynalazku obejmowaly: a) wywolanie jajeczkowania u szczurów plci zen¬ skiej w okresie dioestrum lub proestrum droga in- jekcji podskórnej (Rippel i in., Proc.Soc.Exp.Biol Med., 148, 1193 (1975)), b) uwalnianie LH i FSH przez zdyspergowane kultury komórek przysadki mózgowej, oznaczone metoda radioimmunologiczna " c) uwalnianie LH i FSH do ukladu krazenia obwo¬ dowego pozbawionych jajników, traktowanych ste¬ rydami szczurów w odpowiedzi na iniekcje dozyl¬ na mierzona metoda radioimmunologiczna (Arimu- ?ra i in., Endocrinology, 90, 1|63 (1972)).W badaniach bardziej zaawansowanych aktyw¬ nosc tych zwiazków mozna wykazac in vivo przez obnizenie spermatogenezy i poziomu testosteronu w ukladzie krazenia i w jadrze oraz znaczne zmniejszenie rozmiaru prostaty u psów cierpiacych na lagodny przerost sterczowy.W wyniku badan okazalo sie, ze zwiazki takie moga znalezc zastosowanie w wielu róznych sy¬ tuacjach, w których regulacja LH i FSH lub bez¬ posrednie dzialanie gruczolów plciowych jest waz¬ ne, obejmujace zastosowania fizjologiczne (skutki malych dawek), takie jak wywolane jajeczkowania w przypadku bezplodnosci nie wywolanej niedomo¬ ga jajników u ssaków plci zenskiej, leczenie bez¬ plodnosci wystepujacej na skutek niewystarczaja¬ cej aktywnosci cialka zóltego u kobiet, leczenie bezplodnosci u samic i samców ludzi wynikajacej z niedostatecznego wydzielania hormonów gonado- tropowych i plciowych, leczenie syndromu torbie¬ lowaty jajnik (nadmierna pobudliwosc plciowa u bydla, wywolanie lub zwiekszenie pobudliwosci plciowej lub leczenie impotencji) ozieblosci, oraz zastosowanie paradoksalne (skutki wiekszych da¬ wek), taki jak zapobieganie ciazy u samic, stlumie¬ nie lub opóznienie owulacji, wywolanie porodu, synchronizacja owulacji, zatrzymanie, rui, romo- wanie wzrostu" u zwierzat plci zenskiej, luteoliza — wywolanie miesiaczki, wczesne wywolanie poronie¬ nia w pierwszym trimestrze, leczenie endometrio- zy, leczenie guzów i torbieli sutków, leczenie zespo¬ lu wielotorbielowego jajnika czenie raka macicy, leczenie lagodnego przerostu sterczowego i raka prostaty, przeciwdzialanie za¬ plodnieniu u samców, leczenie chorób wywolanych nadmierna produkcja hormonów gruczolów plcio¬ wych u osobników obu ploi, czynnosciowa kastra¬ cja zwierzat plci meskiej przeznaczonych do produ¬ kowania zywnosci oraz zatrzymanie wydzieliny w okresie proestrum.Ponadto, zwiazki te, podobnie do opisywanych wczesniej zwiazków LH-RH, niespodziewanie moga znalezc zastosowanie jako srodki wywolujace po¬ ronienia na drodze inhibitowania ilosci krazacej HCG i majac bezposredni wplyw na lozysko. Wplyw na lozysko moze sugerowac ich stosowanie jako srodków przeciwko choriocarcinoma.Zwiazki otrzymane sposobem wedlug wynalazku (wlaczajac w to nie opisane tu analogi LH-RH), ma¬ ja zastosowanie do zahamowania owulacji (tj. za¬ pobieganie ciazy) u samic, w leczeniu endometrio- zy, w leczeniu lagodnego przerostu sterczowego i do zahamowania spermatogenezy (tj. zapobieganie za¬ plodnieniu) u samców, polegajace na podawaniu choremu odpowiedniej ilosci zwiazku otrzymanego sposobem wedlug wynalazku lub tez srodka leczni¬ czego zawierajacego ten zwiazek.W praktyce sposób stosowania polega na podaniu osobnikowi, dla którego jest to konieczne lub po¬ zadane odpowiedniej ilosci zwiazku otrzymanego sposobem wedlug wynalazku lub srodka lecznicze¬ go ten zwiazek zawierajacego. Zwiazki te lub srod¬ ki mozna podawac jakakolwiek droga w zaleznosci od przeznaczenia, taka jak droga doustna, pozajeli¬ towa (w tym podskórna, domiesniowa i dozylna), dopochwowa (szczególnie przy zapobieganiu zaplod¬ nieniu) doodbytnicza, dopoliczkowa (w tym — pod jezyk) lub donosowa. Najodpowiedniejszy sposób podania, w kazdym przypadku zalezy od celu uzy¬ cia, rodzaju srodka, leczonego osobnika i oceny le¬ karza. Zwiazek lub srodek leczniczy mozna rów¬ niez podawac w postaci wszczepionych lub odklada¬ nych w organizmie leków o powolnym uwalnianiu substancji czynnej, jak to opisano szczególowiej po¬ nizej.Zazwyczaj, w wyzej opisanych zastosowaniach tzw. „paradoksalnych" lub duzej dawki korzystnie jest podawac skladnik aktywny w ilosci od okolo 0,01 do 100 jAg/kg ciezaru ciala dziennie, zwlaszcza od okolo 0,1 do 5(,0 ng/kg ciezaru ciala dziennie.Dawka ta moze byc podana jednorazowo, moze byc podzielona na kilka czesci lub tez podana poprzez powolne uwalnianie w celu uzyskania najskutecz¬ niejszego dzialania.Dokladna dawka i tryb podawania tych zwiaz¬ ków i srodków beda uzaleznione od indywidualne¬ go osobnika poddanego leczeniu, od rodzaju lecze¬ nia, od stopnia cierpienia lub potrzeby i oczywi¬ scie, od oceny lekarza. Zazwyczaj, podawanie poza¬ jelitowe wymaga mniejszych dawek innymi sposo¬ bami, które sa bardziej uzaleznione od absorpcji.Zwiazki wytwarzane sposobem wedlug wynalaz¬ lo ue 20 25 30 35 40 45 50 55 60126 655 9 10 ku sa dobrze tolerowane i stosunkowo nietoksycz¬ ne. LD50 dla reprezentatywnych zwiazków poda¬ nych podskórnie myszom wynosi ponad 40 mg/kg, a wiec znacznie wiecej niz wynosi najwieksza daw¬ ka stosowana przy leczeniu, podana powyzej.Zwiazki wytwarzane sposobem wedlug wyna¬ lazku stosuje sie w postaci srodków leczniczych za¬ wierajacych jako skladnik aktywny zwiazek otrzy¬ many sposobem wedlug wynalazku oraz dopuszczal¬ ny w lecznictwie, nietoksyczny nosnik. Jak wspom¬ niano wyzej, srodki takie mozna przygotowac w po¬ staci nadajacej sie do uzycia pozajelitowego (pod¬ skórnego, domiesniowego lub dozylnego), zwlaszcza w postaci cieklych roztworów lub zawiesin, do uzy¬ cia dopochwowego lub doodbytniczego, zwlaszcza w postaci pólstalych kremów i czopków, do uzycia doustnego lub dopoliczkowego, zwlaszcza w posta¬ ci tabletek lub kapsulek, badz tez do uzycia dono- ;sowego, zwlaszcza w postaci proszków, kropli do nosa lub aerozolu.Zwiazki wytworzone sposobem wedlug wynalaz¬ ku, stosowane w postaci srodków leczniczych moz¬ na wygodnie podawac w dawkach jednostkowych, które przygotowuje sie znanymi sposobami, na przyklad, opisanymi w Remington^ Pharmaceuti- cal Sciences, Mack Publishmg Company, Easton, PA., 1070. Srodki nadajace sie do podawania poza¬ jelitowego moga zawierac jako zwykle zarobki, ja¬ lowa wode lub solanke, glikole poliksyalkilenowe, takie jak glikol polioksyetylenowy, oleje pochodze¬ nia roslinnego, uwodornione naftaleny itp. Srodki w postaci nadajacej sie do podawania dopochwo^ wego i doodbytniczego, na przyklad czopki, moga zawierac jako zarobki, na przyklad, glikole polio- ksyalkilenowe, wazeline, maslo kakaowe itp. Srod¬ ki w postaci nadajacej sie do inhalacji moga byc w postaci stalej i zawierac jako zarobki, na przy¬ klad, laktoze lub tez moga byc roztworami wod¬ nymi lub oleistymi do podawania w postaci kropli.Typowymi zarobkami w srodkach do podawania dopoliczkowego sa cukry, stearynian wapnia, stea¬ rynian magnezu, wstepnie zzelowana skrobia itp.Szczególnie pozadane jest dostarczanie choremu zwiazków otrzymanych sposobem wedlug wynalaz¬ ku przez dluzszy okres, na przyklad od 1 tygodnia do 1 roku w postaci pojedynczych dawek. Mozna tez stosowac metode powolnego uwalniania, sklado¬ wania lub wszczepiania. Na przyklad, srodek moze zawierac dopuszczalna w lecznictwie, nietoksyczna sól zwiazku, która slabo sie rozpuszcza w cieczach ustrojowych, na przyklad, sól addycyjna z kwasem wielozasadowym, takim jak kwas fosforowy, siar¬ kowy, cytrynowy, winowy, garbnikowy, embonowy, alginowy, poliglutamihowy, naftalenomono- i dwu- sulfonowy, poligalakturonowy itp. lub sól z katio¬ nem wielowartosciowego metalu takiego jak cynk, wapn, bizmut, bar, magnez, glin, miedz, kobalt, ni¬ kiel, kadm itp. lub z kationami organicznymi utwo¬ rzonymi, na przyklad, z N,N'-dwubenzyloetyleno- dwuaminy lub etylenodwuaminy badz tez sól ad¬ dycyjna z kwasem i kationem, na przyklad sól ta- ninianu cynku. Ponadto, zwiazki wytworzone spo¬ sobem wedlug wynalazku, lub, korzystnie, odpo¬ wiednio nierozpuszczalne sole takie jak wyzej opi¬ sane mozna stosowac w postaci zelu, na przyklad zelu monostearynianiu glinowego z, na przyklad olejem sezamowym, odpowiednim do iniekcji. Ko¬ rzystne sa sole cynku, sole taninianu cynku, sole embonianu. Inny rodzaj srodka wolnouwalniajace- go skladnik aktywny do iniekcji moze zawierac zwiazek lub sól zdyspergowane lub zakapsulkowa- ne w wolno rozkladajacym sie, nietoksycznym nie- antygenicznym polimerze, takim jak na przyklad polimer kwasu mlekowego i kwasu glikólowego opisany w opisie patentowym Stanów Zjednoczo¬ nych Ameryki nr 3773919; Zwiazki, lub korzystniej odpowiednio nierozpuszczalne sole, takie jak wyzej opisane moga byc formowane w peletki w szkiele¬ cie cholesterolowym, zwlaszcza do podawania zwie¬ rzetom. Dobrze znane w literaturze sa równiez in¬ ne formy powolnego uwalniania, skladowania lub wszczepiania, na przyklad liposomy (patrz, na przy¬ klad „Sustained and Controlled Release Drug Deli- very Systems", J.R. Robinson ed., Marcel Dekker, Inc. New York, 1978). Szczególne referencje w od¬ niesieniu do zwiazków typu LH-RH mozna znalezc, na przyklad, w opisie patentowym Stanów Zjedno¬ czonych Ameryki nr 4010125.Ponizej podano sklad i sposób wytwarzania ty¬ powych srodków farmaceutycznych, zawierajacych jako skladnik aktywny analog LH-RH otrzymywa¬ ny sposobem wedlug niniejszego wynalazku, na przyklad -D-alanylo-Leu-Arg-Pro-Gly-NHj lub jego dopu¬ szczalna w lecznictwie sól, na: przyklad sól addy¬ cyjna z kwasem octowym, sól cynkowa, sól tani¬ nianu cynku itp.A. Tabletki do podawania dopoliczkowego (na przyklad pod jezyk) zawieraja 50,0 \ig analogu LH- -RH, 96,0 mg dajacego sie sprasowac cukru USP i 4,0 mg stearynianu wapnia albo 30,0 |ig analogu LH-RH, 98,5 mg dajacego sie sprasowac cukru, USP i 1,5 mg stearynianu magnezu, albo 25,0 [*g analogu LH-RH, 88,5 mg mannitolu,, USP, 1,5 mg stearynianu magnezu i 10,0 mg wstepnie zzelowanej skrobi, USP badz tez 200,0 \ig analogu LH-RH, 83,3 mg laktozy USP, 15,0 mg wstepnie zzelowanej skro¬ bi, USP i 1,5 mg stearynianu magnezu.Tabletki otrzymuje sie rozpuszczajac analog LH- -RH w wodzie, w takiej ilosci by uzyskac mokre granulki po zmieszaniu z czescia cukru jako zarób- ka. Nastepnie granulki sie suszy w suszarni taco¬ wej lub fluidalnej. Wysuszone granulki przesiewa sie, aby pozbyc sie wiekszych agregatów i miesza z pozostalymi skladnikami. Na koncu granulki pra¬ suje sie w standardowej tabletkarce w tabletki o odpowiednim ciezarze.Mozna równiez otrzymywac tabletki irmym nie¬ co sposobem, w którym do wszystkich wyzej poda¬ nych kompozycji dodaje sie 0,01i% zelatyny, USP.Zelatyne rozpuszcza sie jako pierwsza, a nastep¬ nie analog LH—RH. Pozostale etapy zostaja bez zmian.Sklad srodka leczniczego podany jako ostatni mo¬ ze sluzyc równiez do otrzymywania tabletek do po¬ dawania doustnego.B. Lek o dlugotrwalym dzialaniu w postaci da¬ jacej sie wstrzykiwac domiesniowo zawiera: 1) 1,0 mg analogu LH-RH, 20,0 mg mtoostearynianu gli¬ nu, USP oraz olej sezamowy do 1,0 ml, albo 2) ana- 10 15 20 25 30 35 40 45 50 55 00126 655 ii 12 logu LH-RH i &9% kopolimeru glikolid/laktyd w stosunku 25/75 o liczbie lepkosciowej 0,5.Kompozycje 1 formuje sie w lek mieszajac mo- nostearynian glinu z olejem sezamowym w tempe¬ raturze 125°C az do uzyskania przezroczystego zól¬ tego roztworu. Nastepnie calosc poddaje sie stery¬ lizacji w autoklawie i chlodzi, z kolei dodaje sie aseptycznie analog LH-RH ucierajac. Szczególnie korzystne sa w tym przypadku sole zle rozpuszczal¬ ne analogów LH-RH jak na przyklad sole cynku, sole taninianu cynku, sole ambonianu itp. Lek ten odznacza sie wyjatkowo dlugotrwalym dzialaniem.Kompozycje 2 formuje sie w rozkladalne biolo¬ gicznie polimeryczne mikrokapsulki. Mikrokapsulki (0—150| \i) zawiesza sie w mieszaninie zawieraja¬ cej 5,0% dekstrozy, 0,5% soli sodowej CHC, 0,9% al¬ koholu benzolowego, 0,1% Tween 80 i oczyszczona wode do 100%. 25 mg mikrokapsulek mozna zawie¬ sic w 1,0 ml vehiculum.C. Wodny roztwór do wstrzykiwania domiesnio¬ wego, zawiera 25 mg analogu LH-RH, 5 mg zela¬ tyny niearitygenicznej i wode do iniekcji do 100 ml.Przygotowuje sie go rozpuszczajac zelatyne i ana- logf LH-RH w wodzie do iniekcji, i sterylizujac przesaczony roztwór.D. Wodny roztwór do podawania donosowego za¬ wiera 250 mg analogu LH-RH, 5 g dekstrozy, 0,9 g alkoholu benzylowego i wode oczyszczona do 100 ml. Otrzymuje sie go przez rozpuszczenie analogu LH-RH, dfekstrozy i alkoholu benzylowego w oczy¬ szczonej wodzie i uzupelnienie do zadanej objetosci.E. Leki do podawania doodbytniczego, w postaci czopków zawieraja 50Q fig analogu LH-RH i 20,0 g Witepsolu H15. Otrzymuje sie je mieszajac doklad¬ nie analog LH-RH ze stopionym Witepsolem HIS i wlewajac do 2 g form.Sposób wytwarzania nowych pochodnych dziewie- cio- i dziesieciapeptydowych o wzorze: (piro)Glu- -His-V-Ser-W-X-Y-Arg-Pro-Z, w którym wszystkie symbole maja poprzednio podane znaczenie polega na tym, ze zwiazek o wzorze (piro)-Glu-His(P1)a-V- -S^r(P*b-W V, W, X i Y maja poprzednio podane znaczenie, a Z' ma znaczenie podane dla Z lub oznacza grupe glicylowa, P1, P*, P« i F* oznaczaja grupy blokujace w lancuchach bocznych, przy czym P1 oznacza gru¬ pe benzylowa, p-toluenosulfonylowa lub 2,4-dwuni- trofenylowa, £* oznacza grupe benzylowa lub tetra- hydropiranylowa, P* oznacza grupe benzylowa, o- -bromobenzyloksykarbonylowa, 2,6-dwuchloroben- zylowa, izopropylowa, cyklóheksylowa, cyklopenty- lowa lub acetylowa gdy W oznacza grupa tyrozylo- wa, a P4 oznacza grupe nitrowa, p-toluenosulfony¬ lowa, 4-metoksybenzenosulfonylowa, benzyloksy- karbonylowa, Ill-rz. — butyloksykarbonylowa lub grupe adamantyloksykarbonylowa, S oznacza staly nosnik skladajacy sie z kopolimeru ewentualnie podstawionego styrenu z niewielka iloscia srodka sieciujacego takiego jak dwuwinylobenzen, a kazdy z symboli a, b, ci d oznacza liczbe 0 lub 1, trak¬ tuje sie w temperaturze —10 do + 10°C srodkiem odszczepdajacym grupy blokujace wybranym z gru¬ py obejmujacej kwasy organiczne i nieorganiczne, fluorowodór, wodór i sód w cieklym amoniaku, a gdy d w powyzszym wzorze oznacza lb zwiazek wyjsciowy lub produkt otrzymany w wyniku od- szczepienia od niego grup blokujacych poddaje sie dzialaniu srodka odszczepiajacego staly nosnik, wy¬ branego z grupy obejmujacej nizsza alkiloamine, nizsza fluoroalkiloamine i amoniak, poprzedzonemu ewentualnie traktowaniem nizszym alkanolem, wy¬ twarzajac zadana pochodna peptydowa lub jej sól, i ewentualnie otrzymany produkt przeksztalca sie w farmaceutycznie dopuszczalna sól przez trakto¬ wanie kwasem organicznym lub nieorganicznym, lub przeksztalca otrzymana sól przez traktowanie innym kwasem organicznym lub nieorganicznym, w farmaceutycznie dopuszczalna sól addycyjna z kwasem, lub rozklada sie otrzymana sól przez traktowanie nieorganiczna zasada z wytworzeniem wolnego polipeptydu. • Jezeli polaczenie z zywicznym podlozem ma cha¬ rakter wiazania estru benzylowego, trzeba je roz¬ szczepiac przez aminolize za pomoca alkiloaminy lub fluoroalkiloaminy dla peptydów zakonczonych grupa zawierajaca C pochodzaca od proliny lub za pomoca, na przyklad mieszanin amoniak/metanol lub amoniak/etanol dla peptydów zakonczonych grupa zawierajaca C pochodzaca od glicyny, w tem¬ peraturze okolo 25°C w ciagu okolo 1,2 do 24 go¬ dzin, korzystnie okolo 18 godzin. Alternatywnie, peptyd mozna odszczepic od zywicy przez trans- estryfikacje, np. metanolem, i nastepujaca po niej aminolize. Zablokowany peptyd mozna wówczas oczyscic chromatograficznie na zelu krzemionko¬ wym. Grupy blokujace z lancuchów bocznych poli¬ peptydu usuwa sie traktujac produkt aminolizy, na przyklad, bezwodnym, cieklym fluorowodorem w obecnosci anizolu lub innego srodka wychwy¬ tujacego grupy karboniowe, kompleksem fluorowo¬ dór/pirydyna, trój(trójfluoroacetylo)borem lub kwa¬ sem trójfluorooctowym, przez redukcje wodorem w obecnosci palladu na weglu lub poliwinylopiroli- donie, lub przez redukcje sodem w cieklym amo¬ niaku, korzystnie cieklym fluorowodorem i anizo- lem w temperaturze od okolo —10°C do okolo 10°C, korzystnie okolo 0°C, w ciagu, na przyklad, od okolo 15 minut do 1 godziny, korzystnie okolo 30 minut. W przypadku peptydów zakonczonych gli¬ cyna na zywicy benzyhydryloaminowej etapy roz¬ szczepiania i odblokowania mozna polaczyc w je¬ den, stosujac ciekly fluorowodór i anizol. Calkowi¬ cie odblokowany polipeptyd oczyszcza sie etapami chromatograficznie stosujac dowolny lub wszystkie z wymienionych tu srodków: wymiana jonowa na slabo zasadowej zywicy w formie octanowej, hy¬ drofobowa chromatografia adsorpcyjna na zywicy polistyrendwuwinylobenzen (na przyklad Amberlite XAD); chromatografia adsorpcyjna na zelu krze¬ mionkowym, chromatografia jonowymienna na kar- boksymetylocelulozie, chromatografia podzialowa, na przyklad na Sephadex G-.25, lub rozdzial w prze- ciwpradzie, wysokosprawna chromatografia cieczo¬ wa (HPLC), zwlaszcza z odwrócona faza na kolum¬ nie wypelnionej oktylo- lub oktadecylo-sililo-krze- mionka.Jezeli w pozycji 6 znajduje sie racemiczny ami¬ nokwas, wówczas rozdziela sie diastereomeryczne produkty koncowe, dziewiecio- lub dziesieciopep- tydy, wyodrebnia pozadany peptyd zawierajacy D- 10 15 20 25 30 35 40 45 50 55 60126 655 13 H \ -aminokwas w pozycji 6 i oczyszcza, korzystnie wy¬ zej opisanym sposobem chromatograficznym.Peptydy z koncówkami C pochodzacymi od ami¬ dów azaglicyny wytwarza sie korzystnie, klasycz¬ nym, roztworowym sposobem syntezy przy uzyciu znanych peptydów posrednich. Szczególowo opisano to w przykladzie VIII.Korzystne peptydy o wzorze: (piro)-Glu-His-V-Ser-W-X-Y-Arg-Pro-Z,w którym Z oznacza glicynoamid a pozostale symbole maja poprzednio podane znaczenie zgodnie z wynalazkiem wytwarza sie w ten sposób, ze zwiazek o wzorze (piro)-Glu-His-V-Ser-W-X-Y-Arg którym P4 oznacza grupe nitrowa lub p-toluenosul- fonylowa, V, W, X, Y i S maja znaczenie podane wyzej, a Z' oznacza grupe glicylowa, traktuje sie fluorowodorem stanowiacym srodek odszczepiajacy grupy blokujace i amoniakiem, stanowiacym sro¬ dek odszczepiajacy staly nosnik, przy czym odszcze- pianie stalego nosnika poprzedza odszczepianie grup blokujacych.Ponizsze przyklady umozliwiaja lepsze zrozumie¬ nie istoty wynalazku. Nie stanowia one jakiegokol¬ wiek ograniczenia jego zakresu i sa tylko repre¬ zentatywna ilustracja wynalazku, przy czym przy¬ klady I—XII ilustruja sposób wytwarzania nowych peptydów, a przyklady XIII i XIV wyniki badan aktywnosci biologicznej tych peptydów.Przyklad I. Do wysuszonej w piecu kolby za¬ wierajacej 0,1 litra absolutnego alkoholu (destylo¬ wanego znad etanolami magnezu) dodaje sie 1,52 g metalicznego sodu. Po zakonczeniu wydzielania sie wodoru do roztworu dodaje sie 10,21i g 2-acetami- do-2-cyjanooctanu etylu i 13,26 g 2-bromometylo- . naftalenu i calosc utrzymuje w stanie wrzenia w ciagu 1 godziny. Po ochlodzeniu usuwa sie eta¬ nol pod zmniejszonym cisnieniem, a pozostalosc miesza sie z octanem etylu. Warstwe organiczna przemywa sie dwukrotnie 50 ml wody, raz 50 ml nasyconego roztworu chlorku sodowego i suszy nad siarczanem magnezu. Nastepnie roztwór sie saczy, rozpuszczalnik odpedza pod zmniejszonym -cisnie-, niem a pozostalosc hydrolizuje w 100 ml stezonego kwasu chlorowodorowego utrzymujac calosc w sta¬ nie wrzenia w ciagu 2 godzin.Mieszanine po hydrolizie oziebia sie i wytracony osad surowego produktu odsacza. Surowy produkt rozpuszcza sie ponownie w 500 ml goracej wody zawierajacej 5 ml stezonego kwasu chlorowodoro¬ wego potraktowanego weglem drzewnym i dopro¬ wadza pH roztworu do wartosci 6 przy uzyciu ste¬ zonego wodorotlenku amonowego. Osad odsacza sie i suszy pod zmniejszonym cisnieniem uzyskujac 1-1*3 g czystej 3-(naftylo-2)-D,L-alaniny o tempera¬ turze topnienia 230-n232°C.Postepujac zasadniczo w sposób opisany powyzej lecz stosujac zamaist' 2-bromometylonaftalenu: 1- -bromometylonaftalen, 9-bromometyloantracen, 9- -bromometylofluoren, 2-bromometylofluoren, 2-bro- mometyloantracen, 1-bromometyloantracen, a-chlo- roizoduren, 4-bromometylodwufenyl, 1-bromomety- loadamantan, 3-bromometylofenantren, 1-chlorome- tylo-2,4,6-trój{n-butylo)benzen i 1-chlorometylo- -2,3,4,5,6-pieciometylobenzen w ilosci stechiome- trycznie równowaznej otrzymuje sie, odpowiednio, takie aminokwasy jak 3-(naftylo-l)-D,L-alanina o temperaturze topnienia 185—187°C 3-(antrylo-9)- -D,L,-alanina o temperaturze topnienia 290°C (sól HC1), 3-(fluorofenylo-9)-D,L-alanina, 3-(fluorofeny- 5 lo-2)-D,L-alanina o temperaturze topnienia 264— 269°C, 3-(antrylo-2)-D,L-alanina, 3-{antrylo-l)-D,L- -alanina, 3-(2,4,6-trójmetylofenylo)-D,L-alanina o temperaturze topnienia 235—237°C, 3-(dwufenylilo- 4)-D,L-alanina o temperaturze topnienia 290°C, 3- io - -alaniina, 3-[2,4,6-trój(n-butylo)fenylo]-D,L-alanina i 3-<2,3,4,5,6-pieciometylofenylo)-D,L-alanina.Przyklad II. Roztwór 18,2 g 1,1-dwufenylo- etylenu, 25,3 g a-metoksy-N-benzyloksykarbonylo- 15 glicynianu metylu i 1,5 g kwau naftalenosulfonowe- go-2 w 300 ml suchego benzenu utrzymuje sie w stanie wrzenia w ciagu 2 dni. Surowy produkt oczyszcza sie na kolumnie z kwasem krzemowym stosujac stopniowe wymywanie CH2CI4 do CH2Cls/ 20 /EtOAc (18:1). Oczyszczony 2-[l-/2,2-dwufenyloetyle- nylo)]-N-benzyloksykarbonyloglicynian metylu hy¬ drolizuje sie do odpowiedniego kwasu roztworem 10,9 g KOH w 350 ml 10% wodnego roztworu meta¬ nolu. Otrzymany surowy kwas rozpuszcza sie 25 w 100 ml 95% etanolu zawierajacego 3 ml stezo¬ nego HC1 i uwodornia w obecnosci 2 g 10% Pd na weglu w ciagu 24 godzin otrzymujac 2,4 g 3-(2,2- -dwufenylometylo)-D,L-alaniny o temperaturze top¬ nienia 2135—237°C. 30 Przyklad III. Do roztworu 12,9 g 3-(naftylo- -2)-D,L-alaniny w 120 ml 1 m roztworu NaOH do¬ daje sie w temperaturze 0°C w ciagu 0,5 godziny 6,23 ml bezwodnika octowego i 60 ml 1 m roztworu NaOH, pH doprowadza sie do wartosci 2 stosujac 35 stezony HC1 i wytracony osad odsacza. Nastepnie osad krystalizuje sie z 60% wodnego roztworu eta¬ nolu otrzymujac 12,2 g N-acetylo-3-(naftylo-2)-DlL- alaniny.Do roztworu 15 g tak otrzymanego N-acetyloami- 40 nokwasu w 240 ml suchego metanolu dodaje sie 15,8 ml eteratu trójfluorku boru i calosc utrzymuje sie w stanie wrzenia w ciagu 1 godziny. Nastepnie alkohol sie odparowuje, dodaje 200 ml wody i roz¬ twór ekstrahuje octanem etylu. Warstwe organicz- 45 na przemywa sie wodnym roztworem zasady i kwa¬ su, suszy nad MgS04, saczy i odpedza rozpuszczal¬ nik. Otrzymany olej krystalizuje sie z mieszaniny octan etylu/heksan otrzymujac 14,2 g N-acetylo-3- -(naftylo-2)-D,L-alanianu metylu o temperaturze 50 topnienia 79—80°C.Postepujac zasadniczo w sposób opisany powyzej, lecz stosujac zamiast 3-(naftylo-2)-D,L-alaniny: 3- -(naftylo-l)-D,L-alanine, 3-(fluorofenylo-2)-D,L-ala- nine, (3-antrylo-2)-D,L-alanine, 3{-antrylo-l)-D,L- 55 -alanine i 3-(2,2-dwufenylometylo)-D,L-alanine w ilosci stechiometrycznie równowaznej otrzymuje sie, odpowiednio N-acetylo-3-{naftylo-l)-D,L-alanian metylu o temperaturze topnienia 97,5—98°C, N-ace- tylo-3-(fluoronylo-2)-D,L-alanian metylu o tempe- 60 raturze topnienia 170—171°C, N-acetylo-3-(antrylo- -2)-D-alanian metylu oraz N-acetylo-3-(2,2-dwufe- nylometylo)-D,L-alanian metylu o temperaturze topnienia 113—114°C.Przyklad IV. Roztwór 6,6 g N-acetylo-3- w tylo-2)^D,L-alanianu metyjju w mieszaninie 300 ml126 655 15 Iti dwumetylosulfotlenku, 120 ml 1 m roztworu KC1 i 780 ml H20 traktuje sie 33,6 mg enzymatycznej subtilizyny w 3 ml 0,1 m roztworu KC1. Utrzymuje sie wartosc pH równa 7 stosujac automatyczne mia¬ reczkowanie 0^2 m roztworem NaOH przy uzyciu pH-statu Radiometer. Po 30 minutach dodaje sie 70 ml roztworu NaOH i hydroliza ustaje. Roztwór alkalizuje sie 12 g NaHCOj i ekstrahuje octanem etylu. Warstwa organiczna zawiera N-acetylo-3- -(naftylo-2)-D-alanianu metylu. Po krystalizacji z mieszaniny octan etylu/heksan otrzymuje sie zól¬ te cialo stale o temperaturze topnienia 80—81°.C Produkt ten przeprowadza sie w wolny amino¬ kwas a nastepnie w N-Roc-aminokwas w sposób nastepujacy.Roztwór 2,5 g N-acetylo-3-i(naftylo-2)-D-alanianu metylu w GO ml 6n roztworu HC1 utrzymuje sie w temperaturze 120—130°C w ciagu 3 godzin a na¬ stepnie chlodzi do temperatury pokojowej. Wytra¬ cony bialy osad zbiera sie, krystalizuje z 50 ml H«0 zawierajacej 1 ml 12 n roztworu HC1 zobojet¬ niajac calosc do pH o wartosci 6 przy uzyciu NH4OH i suszy pod zmniejszonym cisnieniem otrzy¬ mujac 1,2 g 3-(naftylo-2)-D-alaniny o temperatu¬ rze topnienia 242~244°C, [a]25 — 26,6°(c = = 0,5, CH3COOH), Do mieszanego roztworu 3-(naftylo-2)-D-alaniny w mieszaninie 55 ml In roztworu NaOH, 10 ml H2O i 20 ml dioksanu dodaje sie, w temperaturze 0°C, 1,48 g dwuweglanu dwu(III-rzed.-butylowego) i 0,22 g tlenku magnezu. Po 1,5 godzinie dodaje sie jeszcze 0,3 g dwuweglanu dwuflll-rzed.-butylowe- go) i pozostawia mieszanine do ogrzania sie do tem¬ peratury pokojowej. Osad oddziela sie przez odsa¬ czenie i przesacz zaUeza do objetosci 50 ml; pH te¬ go roztworu doprowadza sie do wartosci 2„5 przy uzyciu NaHSO* i ekstrahuje octanem etylu. War¬ stwe wodna przemywa sie 5% roztworem NaHS04, woda i nasyconym roztworem soli. Warstwe octa¬ nowa suszy sie nad siarczanem magnezu, saczy i zateza otrzymujac olej, który krystalizuje sie z mieszaniny eter/heksan. Uzyskuje sie 1,3 g N-Boc- -3-(naftylo-2)-D-alanine o temperaturze topnienia 90—91°, Wg -32,6°(c = 0,8, NaOH).Postepujac zasadniczo w sposób opisany powyzej, lecz stosujac zamiast N-acetylo-3-(naftylo-2)-D,L- -alanianu metylu stechiometrycznie równowazna ilosc N-acetylo-3-(naftylo-l)-D,L-alariianu metylu, N-acetylo-3-(fluorofenylo-2)-D,L-alanianu metylu, N-acetylo-3-(antrylo-2)-D,L-alanianu metylu i N- -acetylo-3-(2,2-dwufenylometylo)-D,L-alanianu me¬ tylu otrzymuje sie poprzez odpowiednie wolne ami¬ nokwasy, No-Boc-aminokwasy, takie jak odpowied¬ nio N-Boc-3- topnienia 92—&3°C, [a]^ 54,8° (c = 0,8, MeOH), N- -Boc-3-(fluoraienylo-2)-D-alanina topniejaca z roz¬ kladem w temperaturze 161—163°C, N-Boc-3-(an- trylo-2)-D-alanina i N-Boc-3-(2,2-dwufenylometylo)- -D-alanina o temperaturze topnienia 153—154°C.Przyklady. W aparacie Parra do uwodornia¬ nia umieszcza sie 0,85 g 3-(naftylo-2-)-D-alaniny, 100 ml 2 m roztworu kwasu chlorowodorowego i 0,85 g katalizatora Adam'a (Pt02). Roztwór utrzy¬ muje sie pod cisnieniem wodoru równym 0,42 MPa w ciagu 20 godzin. Nastepnie mieszanine ogrzewa sie w celu rozpuszczenia bialego osadu i saczy przez ziemie okrzemkowa. Roztwór zaAeza sie pod zmniej¬ szonym cisnieniem i liofilizuje woda otrzymujac 0,8i g 3-(perhydro/naftylo-2)-D-alaniny w postaci * osadu o temperaturze topnienia 230^-232°C.Produkt ten rozpuszcza sie w mieszaninie 3,2 ml In roztworu NaOH, 5 ml wody i 15 ml dioksanu i dodaje 0,14 g MgO i 0,85 g dwuweglanu dwu rzed.-butylowego). Calosc utrzymuje sie w tempe- 10 raturze 0°C w ciagu 1 godziny i w temperaturze 25°C w ciagu 2 godzin a nastepnie zawiesine odsa¬ cza sie, przesacz zateza do sucha pod zmniejszonym cisnieniem, pozostalosc rozpuszcza w wodzie, prze¬ mywa eterem etylowym i zakwasza NaHS04 do 15 pH =* 2. Zakwaszona warstwe wodna ekstrahuje sie trzykrotnie octanem etylu, zebrane ekstrakty suszy sie nad MgS04, saczy i zateza otrzymujac 0,75 g N- -Boc-3-(perhydronaftylo-2)-D-alaniny w postaci bialego osadu. 20 0*1 g tak otrzymanego produktu rozpuszcza sie w 5 ml czterowodorofuranu i miareczkuje w tem¬ peraturze 0°C, swiezo przygotowanym dwuazometa- nem do uzyskania trwalego jasnozóltego zabarwie¬ nia. Reakcje sie przerywa l ml kwasu octowego, 25 rozpuszczalnik odparowuje a pozostalosc dzieli po¬ miedzy 75 ml octanu etylu i 75 ml wody. Warstwe organiczna przemywa sie 5% roztworem NaHCOs, woda, 5% roztworem NaHS04, woda, nasyconym roztworem NaCl i suszy nad MgS04. Nastepnie roz- 30 twór saczy sie, przesacz zateza pod zmniejszonym cisnieniem i nanosi na plytke preparatywnej chro¬ matografii cienkowarstwowej (750 ja grubosci, zel krzemionkowy, 20X20 cm). Plytke rozwija sie mie¬ szanina dwuchlorometan/octan etylu (18:1) i usu- 35 wa pasmo produktu. Zel krzemionkowy z pasma produktu przemywa sie mieszanina dwuchlorome¬ tan/octan etylu (9:1) na lejku szklanym ze spiekiem i przesacz zateza otrzymujac 0,1 g N-Boc-3-(perhy- dronaftylo-2)-D-alanianu metylu w postaci jasno 40 zóltego oleju.Tak otrzymany produkt stanowi mieszanine 2 izo¬ merów w pozycji 2 pierscienia perhydronaftaleno- wego. Te diastereoizomery mozna rozdzielic na wy- sokosprawnej kolumnie do chromatografii cieczo- 45 wej (Lichrosorb silica gel 60, 5 \i) przy uzyciu mie¬ szaniny octan etylu/heksan (1:9) jako eluenta i zhy- drolizowac do wolnego kwasu N-Boc-3- naftylo-2)-D-alaniny.Plostepujac zasadniczo w sposób opisany powy- w zej, lecz stosujac zamiast 3-(naftylo-2)-D-alaniny stechiometrycznie równowazne ilosci 3-(naftylo-l)- -D-alaniny, 3?(2,2-dwufenylometylo)-D-alaniny, 3- ^(2,4,6-trójmetylo)-D-alaniny, 3-(dwufenylilo-4)-D,L- -alaniny, 3-[2y4,6-trój(n-butylo)fenylo]-D,L-alaniny i 55 3-(2,,3,4,5,6-pieciometylofenylo)-D,L-alaniny otrzy¬ muje sie odpowiednie N-Boc-aminokwasy takie, jak N-Boc-3-(perhydronaftyk)-l)-D-alanina, N-Boc-3- H(perhydro-2,2-dwufenylometylo)-D-alanina, N- -Boc-3-<2,4i,a-trójmetylocykloheksylo)-D,L-alanina, 60 N-Boc-3-(perhydrodwufenylilo-4)-D,L-alanina, N- -Boc-3-[2,4,6-trój(n-butylo)eykloheksylo]-D,L-ala-* nina i N-Boc-(2,3,4,5,6-pieciometylocykloheksylo)- -D,L-alanina.Przyklad VI. W naczyniu reakcyjnym Beck- m man 990 Peptide Synthesizer umieszczono 0,8 g (0,8126 655 17 18 mmola) zywicy benzhydryloamino-polistyreno-dwu- -winylobenzenowej (Lab Systems, Inc.) jak opisal cytowany juz Rivaille. Do tej zywicy dodano ko¬ lejno aminokwasy wedlug programu w nastepuja¬ cy sposób: CH2C12 mycie 50% CF3C02H/CHaCl3 — odblokowanie 50% CFSC02H/CH2C12 — odblokowanie CHaCl2 mycie 10% trójetyloamina/ Cri2Cl2 CH;2C12 mycie Roztwór N«-Boc aminokwasu Roztwór N,N'-dwucy kloheksylokarbondwu imid CH2C12 plukanie i sprzeganie CH2Cla plukanie CH2C12 mycie etanol mycie CH;2C12 mycie 1 1 1 3 2 3 1 1 L- 1 1 3 3 3 raz raz raz razy razy razy raz raz raz raz razy razy razy 1,5 min 1,5 min 30 min 1,5 min 1,5 min 1,5 min dodanie dodanie reakcja sprzegania 2 godziny 1,5 min 1,5 min 1,5 min 1,5 min Etapy 1—13 stanowia caly cykl sprzegania dla aminokwasu a kompletnosc reakcji sprawdzana me¬ toda ninhydrynowa wedlug E. Kaisera i in., Anal.Blochem. 34, 595 (1970).Zywice sprzegano kolejno z 2,5 molowym nad¬ miarem kazdego zablokowanego aminokwasu i DCC. Tak wiec, podczas kolejnych cykli sprzega¬ nia zywice potraktowano: 0,433 g Boc-Gyl-OH, 0,432 g Boc-Pro-OH, 0,857 g Boc-Arg (Tosyl)-OH, 0,462 g Boc-Leu-OH, Q,504 Boc-3-(naftylo-2)-D-ala- niny i 0,272 g 1-hydroksybenzotriazolu, 0,724 g N- -Boc, 0-2-bromobenzoiloksykarbonylo-L-tyrozyny, 0,59 g Boc-Ser(Benzyl)-OH, 0,608 g Boc-Trp-OH, 0,654 g Boc-His-{Tosyl)-OH i 0,524 g kwasu piroglu- taminowego.Nastepnie usunieto z naczynia reakcyjnego, prze¬ myto CH2Cl2 i wysuszono pod zmniejszonym cisnie¬ niem uzyskujac 2,0 g zablokowanej zywicy polipep- tydowej.Produkt polipeptydowy odszczepiono od zywicy i równoczesnie calkowicie odblokowano traktujac bezwodnym cieklym HF. Mieszanine 2,0 g zabloko¬ wanej zywicy polipeptydowej i 2 ml anizolu (sro¬ dek wychwytujacy) traktowano w naczyniu reak¬ cyjnym Kel-F 20 ml redestylowanego wodnego cieklego HF w temperaturze 0°C w ciagu 30 minut. HF odparowano pod zmniejszonym cis¬ nieniem a pozostalosc (piro)-Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(naftylo-2)-D-alanylo-Leu-Arg-Pro-Gly-NH2 w postaci soli HF przemyto eterem, nastepnie ekstra¬ howano lodowatym kwasem octowym. Ekstrakt kwasu octowego liofilizowano otrzymujac 0,8 g su¬ rowego produktu.Surowy polipeptyd naniesiono na kolumne o wy¬ miarach 4X40 cm z Amberlitem XAD-4 (kopolimer, polistyren — 4% dwuwinylobenzen) i przemywano stopniowo zwiekszajac stezenie etanolu,, od wody (0,5 litra) do etanolu (1 litr). Probówki zawierajace frakcje strumienia wyplywajacego od objetosci 690 ml do 1470 ml zebrano, i odpedzono rozpuszczalnik do sucha uzyskujac 490 mg czesciowo oczyszczone¬ go polipaptydu. 150 mg próbki czesciowo oczyszczonego produktu poddano chromatografii podzialowej na kolumnie o wymiarach 3X 50 cm wypelnionej Sephadexem G- -2|5 stosujac uklad rozpuszczalników butanol-1/to- luen/kwas octowy/woda zawierajaca 1,5% pirydyny w stosunku 10:15:12:18. Czyste frakcje zebrano na podstawie chromatografii cienkowarstwowej (zel krzemionkowy; BuOH«(H02)HoAc (EtOAc, 1:1:1:1) i HPLC (5 n, faza odwrócona, wypelnienie oktade- cylosililowe, 40%, 0,03 m NH4OAc (60% acetonitryl).Pozadany produkt zawarty byl we frakcjach stru¬ mienia wyplywajacego od objetosci 1000 ml do 1|400 ml (Rf = 0,1). Czyste frakcje zebrano, zatezo- no do sucha, zmieszano z woda i liofilizowano otrzymujac 57 mg czystego (piro)-glutamylo-histy- dylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-[3-naftylo-2J-D- -alanyloj-leucylo-arginylo-proliloglicynamidu w po¬ staci soli z kwasem octowym topniejacego z roz¬ kladem w temperaturze 185—194°C, [a]2* -27,4° (c = 0,9, HOAc).Przyklad VII. W celu zsyntetyzowania analo¬ gów zakonczonych C-Pro-NH-CH2CH3 zastosowano program identyczny z opisanym w przykladzie VI.W naczyniu reakcyjnym Beckman 990 Synthesizer umieszczono 2,13 g Boc-Pro-O-zywicy otrzymanej w wyniku reakcji równomolowych ilosci suchej soli cezowej Boc-Pro-OH i zywicy chlorometylopolisty- reno (!% dwuwinylobenzenowej (Lab Sysfems, Inc.).Uzyta próbka Boc-Pro-O-zywicy zawierala 1,4 mmola proliny.Zywice sprzegano kolejno z 2,5 molowym nad¬ miarem kazdego zablokowanego aminokwasu i DDC. Takwiec, zywice sprzegano kolejno z 1^6,1 g Boc-Arg(Tosyl)-OH, 0,93 g Boc-Leu-OH-2HO, 0,9,4 g Boc-3-(naftylo-2)-D-alaniny i 0,49 g 1-hydroksy¬ benzotriazolu, 1,75 g N-Boc-O-2-bromobenzyloksy- 'karbonylo-L-tyrozyny i 1,1|1 g Boc-Ser(Benzyl)OH.W tym momencie syntezy zablokowana zywice polipeptydowa podzielono na pól i jedna polowe poddano, w celu zakonczenia sekwencji, kolejnym reakcjom sprzegania z kolejno: 0,57 g Boc-Trp-OH, 0,77 g Boc-His(Tosyl)-OH, i 0,21 g kwasu piroglu- taminowego. Zywice usunieto z naczynia reakcyj¬ nego,, przemyto CH2C12 i wysuszono pod zmniejszo¬ nym cisnieniem otrzymujac 2,26 g zablokowanej zy¬ wicy polipeptydowej.Zablokowany polipeptyd usunieto z zywicy dro¬ ga aminolizy 25 ml etyloaminy w temperaturze 2°C w ciagu 18 godzin. Nastepnie pozwolono etyloaminie odparowac a zywice ekstrahowano metanolem. Po odparowaniu metanolu uzyskano 1,39 g piro-Glu- -His(Tosyl)-Trp-Ser ksykarbonylo)-3-(naftylo-2)-D-alanylo-Leu-Arg Z surowego polipeptydu usunieto grupy blokuja¬ ce traktujac go mieszanina 3 ml anizolu i 30i ml redestylowanego (z CoF8) bezwodnego cieklego HF w temperaturze 0°C w ciagu 30 minut w naczyniu reakcyjnym Kel-F. HF usunieto pod zmniejszonym cisnieniem a pozostalosc prjamyto eterem. Nastep¬ nie pozostalosc rozpuszczono w2o) roztworze kwe- 10 15 20 25 30 35 40 45 50 55 60126 635 19 20 su octowego i liofilizowano otrzymujac 0,82 g su¬ rowego (piro)-Glu-His-Trp-Ser-Tyr-3-(naftylo-2)- -D-alanylo-Leu*Arg-Pro-NHCH2CHg w postaci soli z kwasem octowym. Koncowe oczyszczanie zreali¬ zowano droga preparatywnej wysokosprawnej chramotografii cieczowej czyszczac 2,0 mg próbki na kolumnie G,9X55fo mm wypelnionej oktadecylo- sililowana krzemionka (Merck, Lichroprep cis), stosujac jako eluent 64% 0,03 m NH4CAc (36% ace- tonitrylu). Caly surowy produkt 61 mg, oczyszczo¬ no w czterech ratach. Po trzech liofilizacjach z wo¬ dy, otrzymano 15 mg czystego piroglutamylo-histy- dylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(naftylo-2)-D- -alanylo-leucylo-arginylo-prolino-N-etyloamid w postaci soli z kwasem octowym o temperaturze topnienia 180—190°C i [a]25-57^20 (c = 1,1, HoAc).Piowtarzajac opisany sposób usuwania póiipepty- du z zywicy, lecz stosujac zamiast etyioaminy ste- chiometryczna ilosc n-butyloaminy, cyklopropylo- aminy, cykloheksyloaminy, trójfluorometyloaminy, pieciofluoroetyloamiiiy i 2,2,2-tróffluoroetyloarniny otrzymuje sie odpowiednio, N-i(n-butylo)-amid, N- -cyklopropyloamid, N-cyklohek&yloamid, N-trój- fluorometyloamid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2-trój- fluoroetyloamid wyzej wymienionego dziewieciopep- ._tydu.Pr z y ki a d VIII. Zwiazki, w których Z ozna¬ cza — NH-C = O/NHR* mozna otrzymac metoda klasyczna. Mozna, na przyklad, zastosowac nastepu¬ jacy sposób postepowania, przedstawiony na sche¬ macie, w którym „Aza Gly NHa" oznacza -NH-NH- -C/=Q/-NH3: Otrzymuje sie wolny peptyd; lubj jego sól.Sprzeganie indywidualnych fragmentów mozna prowadzic: metoda acyloazydów [J. Honzel i in., Coli. Czech.Chem.Comm., 26, 2333 (1971)] metoda sprzegania DCC/HBT lub inna technika sprzega¬ nia nie powodujaca racemizacjL Zwiazki (1) i (2) sa znane (odpowiednio, M. Fujino i in., Biochem.BiophySyRes.Comm. 57, 1,248 (1974) i A.S. Dutta i in., . J. Chem.Soc.Perkin I, 1979, 379). Zwiazek (3) otrzy¬ mano ze .zwiazku (2) przez usuniecie Cbz i grup nitrowych droga hydrogenolizy, a nastepnie sprze¬ zenie z N-Boc-3-(naftylo-2)-D-alanina przy uzyciu PCG/HBT lub innego znanego srodka sprzegajace- . gp. Synteze podobnych analogów LH-RH opisal cy¬ towany juz Dutta i in. Podobnie, stosujac zamiast N-Boc-3r(naftylo-2i)-D-alaniny inne aminokwasy , mozna otrzymac inne zwiazki, na przyklad (piro)- -Glu-His-Trp-Ser-Tyr-3-(naftylo-2)-D-Ala-N-mety- lo-Leu-Arg-Pro-Aza-Gly-NH2 i (piro)Glu-His-Trp- -Ser-Tyr73-(2,4,6-trójmetylofenylo)-D-Ala-Leu- -Arg-Pro-Aza-GlyNH2 Równiez otrzymujac zwiazek (2) i stosujac zamiast Aza-Gly-NH2 Aza-Gly^NH- -nizszy alkil, otrzymuje: sie odpowiednie peptydy zakonczone Aza-Gly^NH-nizszy alkil, na przyklad (piro)Glu-His-Trp-Ser^Tyr-3^(naftylo-2)-D-Ala- -Leu-Arg-Pro-Aza-Gly-Et, (piro)Glu-His-Trp-Ser- -Tyr-3-(naftylo-2)-D-Ala-N-metylo-Leu-Arg-Pro- -Aza-Gly-Et i (piro)-Glu-His-Trp-Ser-Tyr-3-(2,4,6- -trójmetylefenyk)-D-Ala-Leu-Arg-PriO-Aza-Gly-Et.Przyklad IX. Postepujac w sposób opisany w przykladzie VI i stosujac albo D-aminokwasy albo D,L^aminokwasy w pozycji 6 (w tym ostatnim przypadku rozdzielajac diastereoizomeryczne pep¬ tydy podczas chromatografii) zamiast odpowiednich aminokwasów w syntezie z udzialem fazy stalej mozna otrzymac nastepujace dziesieciopeptydy, któ¬ re zostaly wyodrebnione i scharakteryzowane jako sole z kwasem octowym: piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-serylo-tyrozy- lo-3-i(naftylo-2,-)-D-alanylo-N-metyloleucylo-argi- nylo-proliloglicynamid o [a]^—26,6° (c = 1, HoAc), piro-glutamylo-histydylo-fenylo-alanylo-serylo-ty- rozylo-3(naftylo-2)-D-alanlo-leucylo-arginylo-proli- lo-gljcynamid, piro-glutamylo-histydylo-3-(naftylo- -l)-L-alanylo-serylo-tyrozylo-3-(naftylo-2)-D-ala- nylo-leucylo-arginylo-prolilo-glicynamid, piro-glu- tamylo-histydylo-tryptofylo-serylo-fenyloalanylo- -3-(naftylo-2)-D-alanylo-leucylo-arginylo-prolilo- -glicynamid, piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo- -serylo-3-(pieciofluorofenylo-l)-L-alanylo-3^(nafty- lo-2)-D-alanylo-leucylo-arginylo-proliloglicynamid, piro-glutamylo-histydylo-tryprofylo-serylo-tyrozy- lo-3-(naftylo-l)-D.-alanylo-leucylo-arginylo-proli- lo-glicynamid o temperaturze topnienia 173—5°C i [a]^ — 28,81° (c = 0,8, HoAc), piro-glutamylo-histy- dylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(antrylo-2)-D- -alanylo-leucylo-arginylo-prolilo-glicynamid, piro- -glutamylo-histydylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3- -(fluorenylo-2)-D-alanylo-leucylo-arginylo-prolilo- -glicynamid o [a] ^-25,8° (c = 1, HoAc), piro-glu- tamylo'-histydyro-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(fe- nantryló-3-)-D-alafiylo-leucylo-arginylo-prolilogli- cynamid, piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-se- rylo-tyrozylo-3-(dwufenylilo-4)-D-alanylo-leucylo- -arginylo-prolilio-glicynamid o [a]2£ —35,7° (c = 1, HoAc), piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-sery- lo-tyrozylo-3-(2,,2-dwufenylpmetylo)-D-alanylo- -leucylo-arginylo-proliloglicynamid, piro-glutamy- lo-histydylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(adaman- tylo-l)-P7alanylo-leucylo-arginylo-prolilo^glicyna- mid, , pirci-glutamylo-histydylo-tryptofylo-serylo- -tyrO'zylo-3T(2,4,6,7tr.pjmetylofenylQ)-D-alanylo-leu- cylo-arginylo-prolilOr,glicynamid o [a]^ —42,1° (c = = 1,' HoAc), piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-se- rylo-tyrozylo-3-[2,4,6-trój(n-butylo)fenylo]-D-ala- nylo-leucylo-arginylo-prolilorglicynamid, i piro-glu- tamylo-histydylo-tryptofyJo-serylo-tyrozylo-3- -(2,3,4,5i,6-pieciometylofenylo)-D-alanylo-leucylo- -arginylo-prolilo-glicynamid, piro-glutamylo-his- tydylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(2,4,6-trójmety- locykloheksylo)-D-alanylo-leucylo-arginylo-proli- lo-glicynamid, piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo- serylo-3-{2,4,6-trój(n-butylo)cykloheksylo}-D-alany- lo-leucylo-arginylo-prolilo-glicynamid, piro-gluta- mylo-histydylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(per- hydronaftylo-il)-D-alanylo-leucylo-arginylo-prolilo- -glicynamid,, piro-glutamylo-histydylo*tryptofylo- -serylQ-tyrozylot3-(perhydronaftylo-^)-D-alanylo- -leucylo-prolilo-glicynamid, pirp-glutamylo-histy- dylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(perhydrodwufe- nylilo-4)-D-alanylo-leucylo-argiriylo-prolilo-glicy- namid, piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-serylo- -tyrozylo-3^(perhydro*2,2-dwu£enylometylo)-D-ala- nylo-leucylo-arginylo-prolilo-glicynamid, piro-glu- tamylo-histydylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(naf- tylo-2)-D-alanylo-izoleucylo-arginylo-prolilo-glicy- namid i piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-serylo- 10 15 20 .25 30 35 40 45 50 55 60126 655 21 22 -tyrozylo-3-(naftylo-2)-D-alanylo-norleucylo-argi- nylo-prolilo-glicynamid.Przyklad X. Postepujac w sposób opisany w przykladzie Xi stosujac albo D-aminokwasy albo D,L-aminokwasy w. pozycji 6 (w tym drugim przy- 5 padku, rozdzielajac diastereomeryczne peptydy pod¬ czas oczyszczania chromatograficznego) zastepujac odpowiednie aminokwasy syntezie z udzialem fazy stalej mozna otrzymac nastepujace dziewieciopep- tydy, które zostaly wyodrebnione i scharakteryzo¬ wane jako sole z kwasem octowym: piro-glutamy- lo-histydylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(naftylo- -l)-D-alanylo-leucylo-arginylo-prolina jako etylo¬ amid, n-butyloamid, cyklopropyloamid, cyklohek- syloamid, trójfluorometyloamid, pieciofluoroetylo¬ amid i 2,2,2-trójfluoroetyloamid, piro-glutamylo-hi- stydylo-fenylo-alanylo-serylo-tyrozylo-3-(naftylo- -2)-D-alanylo-leucylo-arginylo-prolina jako etylo¬ amid o temperaturze topnienia 180—190° i [a] * —57,2° (c = 1, 1,0% HoAc), n-butyloamid, cyklopro¬ pyloamid, cykloheksyloamid, trójfluorometyloamid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2-trójfluoroetyloamid, pi- ro-glutamylo-histydylo-3-(naftylo-I)-L-alanylo-se- rylo-tyrozylo-3-naftylo-2)-D-analylo-leucylo-argi- nylo-prolina jako etyloamid o temperaturze topnie¬ nia 1Ó0—170°C [a]2^ -45,3° (c = 1, HoAc) n-buty¬ loamid, cyklopropyloamid, cykloheksyloamid, trój¬ fluorometyloamid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2-trój¬ fluoroetyloamid, piro-glutamylo-histydylo-trypto- fylo-serylo-fenyloalanylo-3-(naftylo-2)-D-alanylo- -leucylo-arginylo-prolina jako efyloamid, n-butylo¬ amid, cyklopropyloamid, cykloheksyloamid, trój¬ fluorometyloamid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2- -trójfluoroetyloamid, piro-glutamylo-histydy- lo-tryptofylo-serylo-3-{pieciofluorofenylo-li)-L-ala- nylo-3-(naftylo-2)-D-alanylo-leueylo-arginylo-pro- lina, jako etyloamid, n-butyloamid, cyklopropylo¬ amid, cykloheksyloamid, trójfluorometyloamid, pie¬ ciofluoroetyloamid i 2,2,2-trójfluoroetyloamid, pi- ro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo- -3- jako etyloamid, n-butyloamid, cyklopropyloamid, cykloheksyloamid, trójfluorometyloamid, piecioflu¬ oroetyloamid i 2,2,2-trójfluoroetyloamid, piro-gluta- mylo-histydylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(flu- orofenylo-2)-D-alanylo-leucylo-arginylo-prolina ja¬ ko etyloamid, n-butyloamid, cyklopropyloamid, cy¬ kloheksyloamid, trójfluorometyloamid, pieciofluoro¬ etyloamid i 2,2,2-trójfluoroet'yloamid, piro-glutamy- lo-histydylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(fenantry- lo-3)-D-alanylo-leucylo-arginylo-prolina jako etylo¬ amid, n-butyloamid, cyklopropyloamid, cyklohek¬ syloamid, trójfluorometyloamid, pieciofluoroetylo¬ amid, i 2,2,,2-trójfluoroetyloamid, piro-glutamylo- -histydylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(dwufenyli- lo-4)-D-alanylo-leucylo-arginylo-prolina jako etylo¬ amid, n-butyloamid, cyklopropyloamid, cykloheksy¬ loamid, trójfluorometyloamid, pieciofluoroetylo¬ amid, i 2,2,2-trójfluoroetyloamid, piro-glutamylo- -histydylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3^(2,2-dwufe- nylometylo)-D-alanylo-leucylo-arginylo-prolina ja¬ ko etyloamid o temperaturze topnienia 176—206°C i [a2D5 -33,7° (c = 1, 10% HoAc), n-butyloamid, cy¬ klopropyloamid, cykloheksyloamid, trójfluoromety¬ loamid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2-trójfluoroetylo¬ amid, piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-serylo- -tyrozylo-3-(adamantylo-l-D-alanylo-leucylo-argi- nylo-prolina jako etyloamid, n-butyloamid, cyklo¬ propyloamid, cykloheksyloamid, trójfluorometylo¬ amid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2-trójfluoroetylo- ami,d piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-seryló- -tyrozylo-3-(2j4,6-trójmetylofenylo)-D-alanylo-leu- cylo-arginylo-prolina jako etyloamid, n-butyloamid, cyklopropyloamid, cykloheksyloamid, trójfluorome¬ tyloamid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2-trójfluoroety¬ loamid, piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-sery- lo-tyrozylo-[2,6,4-trój^(n-butylo)fenylo]-D-alanylo- -leucylo-arginylo-prolina jako etyloamid, n-butylo¬ amid, cyklopropyloamid, cykloheksyloamid, trójflu¬ orometyloamid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2rtrój- fluoroetyloamid, piro-glutamylo-histydylo-trypto- fylo-serylo-tyrozylo-3-(2,3,4,5,6-pieciometylofenylo)- -D-alanylo-leucylo-arginylo-prolina jako etyloamid, n-butyloamid, cyklopropyloamid, trójfluorometylo¬ amid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2-trójfluoroetylo¬ amid, piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-serylo- -tyrozylo-3-(2,4,6-trójmetylocykloheksylo-)-D-ala- nylo-leucylo-arginylo-prolina jako etyloamid, cyklo¬ propyloamid, cykloheksyloamid, trójfluorometylo¬ amid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2-trójfluoroetylo¬ amid, piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-serylo- -tyrozylo-3 -arginylo-prolina jako etyloamid, n-butyloamid, cy¬ klopropyloamid, cykloheksyloamid, trójfluoromety¬ loamid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2-trójfluoroetfylo- amid, piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-serylo- -tyrozylo-3-(perhydronaftylo-2)-D-alanylo-leucylo- -arginylo-prolina jako etyloamid, n-butyloamid, cyklopropyloamid, cykloheksyloamid, trójfluorome¬ tyloamid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2-trójfluoroety¬ loamid, piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo-sery- lo-tyrozylod-3-(perhydrodwufenylilo-4)-D-alanylo- -leucylo-arginylo-prolina jako etyloamid, n-butylo¬ amid, cyklopropyloamid, cykloheksyloamid, trójflu¬ orometyloamid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2-trójflu¬ oroetyloamid, piro-glutamylo-histydylo-tryptofylo- -serylo-tyrozylo-3- -D-alanylo-leucylo-arginylo-prolina jako etyloamid, n-butyloamid, cyklopropyloamid, cykloheksyloamid, trójfluorometyloamid, pieciofluoroetyloamid i 2,2,2- -trójfluoroetyloamid, piro-glutamylo-histydylo- -tryptofylo-serylo-tyrozylo-3-(naftylo-2)-D-alanylo- -N-metylo-leucylo-arginylo-prolina jako etyloamid o temperaturze topnienia 170—185°C i [a]^5—81,1° (c = 01,7, 10% HoAc), n-butyloamid, cyklopropylo¬ amid, cykloheksyloamid, trójfluorometyloamid, pie¬ ciofluoroetyloamid i 2,2,2-trójfluoroetyloamid, piro- -glutamylo-histydylo-tryptofylo-serylo-tyrózylo-3- - jako etyloamid, n-butyloamid, cyklopropyloamid, cykloheksyloamid, trójfluorometyloamid, piecioflu¬ oroetyloamid i 2,2,2-trójfluoroetyloamid oraz piro- -glutamylo-histydylo-tryptofylo-serylo-tyrozylo-3- - jako etyloamid, n-butyloamid, cyklopropyloamid, cykloheksyloamid, trójfluorometyloamid, piecioflu- orometyloamid i 2,2;,2-trójfluoroetyloamid.Przyklad XI. Roztwór 0,1 g fluorowodorku (piro)-Glu-His-Trp-Ser-Tyr-S-(naftylo-2)-D-Ala- -Leu-Arg-Pro-Gly-NH2 {patrz przyklad VI) rozpu- 15 20 25 30 35 40 45 50 55 60126 655 23 24 szczono w 50 ml wody i przepuszczono przez kolum¬ ne wypelniona 50 g zywicy anionowymiennej Do- wex 3, która uprzednio potraktowano kwasem octo¬ wym i przemyto zdemineralizowana woda. Kolum¬ ne eluowano zdemineralizowana woda i eluat lio¬ filizowano otrzymujac odpowiedni octan (piro)-Glu- -ffis-Trp-Ser-Tyr~3-(naftyol-2)-D-Ala-Leu-Pro-Gly- -NH* o [ag -27,5° (c = 0,9, HoAc).Postepujac w sposób opisany powyzej, lecz sto¬ sujac do zywicy zamiast kwasu octowego inne kwa¬ sy mozna otrzymac odpowiednie sole z kwasem chlorowodorowym, bromowodorowym, siarkowym, fosforowym,, azotowym, benzoesowym itp.Podobnie mozna otrzymac sole addycyjne z kwa¬ sami innych zwiazków wytwarzanych sposobem wedlug wynalazku.W przypadku malej rozpuszczalnosci soli w wo¬ dzie, mozna je otrzymac wytracajac z wody odpo¬ wiednim kwasem. Na przyklad: sól taninianu cyn¬ ku — roztwór 10 mg octanu -Ser-Tyr-3-(naftylo-2)-D-Ala-Leu-Arg-Pro-Gly- -NHj w 0,1 ml wody potraktowano roztworem 8 mg kwasu garbnikowego w 0,08 ml 0,25 m roztworu NaOH i natychmiast dodano roztwór 5 mg siedmio- wodzianu ZnS04 w 0,1 ml wódy.Otrsymana zawiesina rozcienczono 1 ml wody i osad odwirowano. Ciecz znad osadu zdekantowa- no a pozostalosc przemyto dwukrotnie i ml wody mieszajac osad z woda, wirujac i dekantujac ciecz znad osadu. Osad wysuszono pod zmniejszonym cisnieniem Otrzymujac 15 mg mieszanej soli tani¬ nianu cynku i wyzej wymienionego analogu LH- -RH.Sól embonianu — do roztworu 50 mg octanu (pi- ro)-Glu-His-Trp-Ser-3-(naftylo-2)-D-Ala-Leu-Arg- -Pro-Gly-NEg w mieszaninie 1,6 ml etanolu i 0,1 ml 0,25 m roztworu NaOH dodano roztwór 11 mg kwa¬ su embonowego w 0,3 ml 0,2)5 m roztworu NaOH.Rozpuszczalniki usunieto pod zmniejszonym cisnie¬ niem a pozostalosc zmieszano z 2 ml wody, odwi¬ rowano i zdekantowano ciecz znad osadu. Osad przemyto 1,5 ml H^O odwirowujac osad i dekantu- jiac ciecz znad osadu. Osad wysuszono pod zmniej¬ szonym cisnieniem uzyskujac 54 mg soli embonia¬ nu wymienionego wyzej analogu LH-RH.Podobnie mozna otrzymywac inne sole zle roz¬ puszczalne w wodzie.Solfe mozna otrzymywac równiez z wolnych pep- tydów. Do roztworu 50 mg (piro)-Gly-His-Trp-Ser- -Tyr-^naftylo-2)-D-Ala-Leu-Arg-Pro-Gly-NHf ja¬ ko wolnej zasady dodano 30 ml In roztworu kwa¬ su octowego. Otrzymany roztwór liofilizowano otrzymujac 50 mg soli kwasu octowego i wyzej wy¬ mienionego analogu LH-RH.Podobnie, zastepujac kwas octowy innymi kwa¬ sami w stosunku do peptydu) otrzymano inne sole ad¬ dycyjne z kwasami zwiazków wytwarzanych sposo¬ bem wedlug wynalazku na przyklad, sole z kwasem chlorowodorowym, bromowodorowym, siarkowym, fosforowym, azotowym.Mozna równiez otrzymywac sole z kationami me¬ tali, na przyklad sól cynku: do roztworu 50 mg octanu (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr-3-(naftylo-2)-D- -Ala-Leu-Arg-Rro-Gly-NH« w mieszaninie 0,4 ml 0,25 m roztworu NaOH, 0,3 ml wfedy i 1 ml etano¬ lu dodano 15 mg siedmiowodzianu Z11SO4 w 0,2 ml wody. Osad odwirowano i ciecz znad osadu zde¬ kantowano. Osad przemyto 1 ml wody droga wiro¬ wania i dekantacji, nastepnie wysuszono pod zmniejszonym cisnieniem otrzymujac 48 mg soli cynku wspomnianego wyzej analogu LH-RH.W podobny sposób mozna otrzymac sole z innymi wielowartosciowymi kationami, na przyklad wap¬ niem, bizmutem, barem, magnezem, glinem, mie¬ dzia, kobaltem, niklem, kadmem itp.Przyklad XII. Roztwór 50 mg octanu (piro)- -Glu-His-Trp-Ser-Tyr-3-(naftylo-2)-D-Ala-Leu-Arg- -Pro-Gly-NH2 w 25 ml wody przepuszczono przez kolumne zawierajaca 50 g Dowexu 1 (silnie zasa¬ dowa zywica anionowa oparta na czwartorzedowej zasadzie amoniowej) potraktowanego roztworem NaOH w celu dostarczenia kompensujacego jonu wodorotlenowego. Kolumne przemyto 1-50 ml wody i eluat liofilizowano otrzymujac 45 mg odpowied¬ niego polipeptydu w postaci wolnej zasady.Podobnie z innych soli addycyjnych z kwasami jak na przyklad soli wymienionych w przykladzie XI mozna otrzymac odpowiednie wolne zasady.Przyklad XIII. Zatrzymanie rui u szczurów.Szczury ploi zenskiej (Hiktrp, Sprague Dawley, ok. 200 g z otwarta pochwa) zgrupowano wedlug wagi po 5 w klatce i po 2 klatki w grupie. Dwa razy dziennie robiono szczurom zastrzyki podskórne (z wyjatkami opisanymi ponizej) przez 14 dni. Co¬ dziennie pobierano rozmaz z pochwy w celu ozna¬ czenia etapu cyklu rujowego a w czasie 0, 1 i 2 ty¬ godni wazono. Poczynajac od 4 dnia obliczono pro¬ cent* samic wykazujacych czesciowe stlumienie rui (tzn. fazy dioestrum i proestrum nie oestrum) oraz procent samic z calkowitym stlumieniem rui (tzn. tylko fazy dioestrum). Obliczono ED5f z najlepiej pasujacej linii prostej przeprowadzonej przez punk¬ ty oznaczajace wyniki procentowe zaniku rui. Ana¬ logi LH-RH podano w postaci ich soli z kwasem octowym w soli fizjologicznej zawierajacej 0,1% albuminy surowicy wolowej (BSA). Wstrzykiwano po 0,2 ml roztworu zawierajacego 0,0^, 0,1, 0,2 lub 0,4 \ig analogu LH-RH. Plyn kontrolny (sól fizjolo¬ giczna zawierajaca BSA) nie powodowal zaniku rui. Otrzymane wyniki dla EDs8 uwzgledniajac czesciowe i calkowite wstrzymanie rui podano w ponizszej tabeli. 1 Zwiazek 1 1 . . . '. '. (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(naftylo-2-)-D-alanylo- -Leu-Arg-Pro-Gly-NH* (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(naftylo-2-)-D-alanylo- -Leu-Arg-Pro-NHEt (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-{naftylo-2-)-D-alanylo- -N-Me-Leu-Arg-Pro-Gly-NH2 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(naftylo-2-)-D-alanylo- | N-Me-Leu-Arg-Pro-NHEt ED5< X|tg/iniekcje) 2 0,08 0,22 0,07 0,12 10 15 20 ?5 30 35 40 45 50 55 60126 655 25 20 1 1 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(2,2,6-trójmetylofenylo)- -D-alanylo-Leu-Arg-Pto- -Gly-NHa (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(naftylo-l)-D-alanylo-Leu- -Arg-Pro-Gly-NHs (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr-3- (antrylo-9)-D-alanylo-Leu- Arg-Pro-Gly-NHa (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(dwufenylilo-4)-D-alanylo- -Leu-Arg-Pro-Gly-NH2 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(fluorofenylo-2)-D-alany- lo-Leu-Arg-Pro-Gly-NH* (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(2,2-dwufenylo-metylo)- -D-alanylo-Leu-Arg-Pro- -Gly-NHEt (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(2,4,6-trójmetylofenylo)- -D-alanylo-N-MeLeu-Arg- -Pro-Gly-NH2 (piro)Glu-His-3-(naftylo-l)- -L-alanylo-Ser-Tyr-3-(naf- -tylo-2)-D-alanylo-Leu-Fro- -NHEt 2 0,08 0,3 0,27 0,28a 0,40a 0,11 0,35« Q,16 a Te zwiazki wstrzykiwano tylko raz dziennie.Przyklad XIV. 6 myszom Swiss — Webster (Simonsen) wazacym po okolo 25 g wstrzyknieto podskórnie 0,25 ml wodnego roztworu octanu (pi- ro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr-3-(naftylo-2)-D-alanylo- -Leu-Arg-Pro-Gly-NHg w ilosci 40 mg/kg lub okolo 1 mg/mysz. Myszy obserwowano dwa razy dziennie przez 21 dni. Nie zaobserwowano przypadków smiertelnych. Tak wiec LD60 wynosi powyzej 40 mg/kg.Zastrzezenie patentowe 1. Sposób wytwarzania nowych pochodnych dzie- wiecio- i dziesieciopeptydowych o wzorze (piro)Glu-His-V-Ser-W-X-Y-Argo-Fro-Z, w którym V oznacza grupe tryptofylowa, fenylo- alanylowa lub 3-(naftylo-l)-L-alanylowa, W ozna¬ cza grupe tyrozylowa, fenyloalanylowa lub 3-{pie- ciofluorofenylo-l)-L-alanylowa, a X oznacza resz¬ te D-aminokwasu o wzorze -NH-CH(CH2R)-C<=0)-, w którym R oznacza karbocykliczny rodnik zawie¬ rajacy pierscien arylowy, wybrany z grupy obej¬ mujacej rodnik naftyIowy, antrylowy, fluorenyIo¬ wy, fenantrylowy, dwufenylilowy, benzyhydrylowy i fenylowy, podstawiony co najmniej 3—5 nizszy¬ mi, prostolancuchowymi rodnikami alkilowymi lub R oznacza nasycony, cykliczny rodnik weglowodo¬ rowy wybrany z grupy obejmujacej rodnik cyklo- heksylowy podstawiony 3—5 nizszymi, prostolancu¬ chowymi rodnikami alkilowymi, rodnik perhydro- naftylowy, perhydrodwufenylilowy, perhydro-2,2- -dwufenylometylowy i adamantylowy, Y oznacza grupe leucylowa, izoleucylowa, nor-leucylowa lub N-metyloleucylowa, Z oznacza glicynoamid lub gru¬ pe o wzorze -NH-R1 w którym R1 oznacza rodnik alkilowy o 1—4 atomach wegla, rodnik cykloalki- lowy o 3—6 atomach wegla, rodnik fluoroalkilowy o 1—4 atomach wegla lub rodnik o wzorze -NH- -C(=0)-NH-R2, w którym R2 oznacza atom wodo¬ ru lub rodnik alkilowy o 1—4 atomach wegla, oraz ich farmaceutycznie dopuszczalnych soli, znamien¬ ny tym, ze zwiazek o wzorze (piro)-Glu-His-(P1)a- -V-Ser(P«)b-Wi(P»)c-X-Y-Arg(P*)-Pro-Z/-(S)d,w któ¬ rym V, W, X i Y maja poprzednio podane znacze¬ nie, a Z' ma znaczenie podane dla Z lub oznacza grupe glicylowa, P1, Pa, P* i P4 oznaczaja grupy blokujace w lancuchach bocznych, przy czym P1 oznacza grupe benzylowa, p-toluenosulfonylowa lub 2,4-dwunitrofenyIowa, P* oznacza grupe benzylowa lub tetrahydropiranylowa, P8 oznacza grupe benzy¬ lowa, o-bromobenzyloksykarbonylowa, 2,6-dwu- chlorobenzylowa, izopropylowa, cykloheksylowa, cy- klopentylowa lub acetylowa gdy W oznacza grupe tyrozylowa, a P4 oznacza grupe nitrowa, p-tolueno¬ sulfonylowa, 4-metoksybenzenosulfonylowa, benzy- loksykarbonylowa, III-rzed.- butyloksykarbonylowa lub grupe adamantyloksykarbonylowa, S oznacza staly nosnik skladajacy sie z kopolimeru ewentu¬ alnie podstawionego styrenu z niewielka iloscia srodka sieciujacego takiego jak dwuwinylobenzen, a kazdy z symboli a, b, c i d oznacza liczbe 0 lub 1„ traktuje sie w temperaturze —10 do +10°C srod¬ kiem odszczepiajacym grupy blokujace wybranym z grupy obejmujacej kwasy organiczne i nieorga¬ niczne, fluorowodór, wodór i sód w cieklym amo¬ niaku, a gdy d w powyzszym wzorze oznacza 1, zwiazek wyjsciowy lub produkt otrzymany w wy¬ niku bdszczepiania od niego grup blokujacych pod¬ daje sie dzialaniu srodka odszczepiajacego staly nosnik, wybranego z grupy obejmujacej nizsza al- kiloamine, nizsza fluoroalkiloamine i amoniak, po¬ przedzonemu ewentualnie traktowaniem nizszym alkanolem, wytwarzajac zadana pochodna peptydo- wa lub jej sól, i ewentualnie otrzymany produkt przeksztalca sie w farmaceutycznie dopuszczalna sól przez traktowanie kwasem organicznym lub nie¬ organicznych, lub przeksztalca otrzymana sól przez traktowanie innym kwasem organicznym lub nie¬ organicznym w farmaceutycznie dopuszczalna sól addycyjna z kwasem, lub rozklada sie otrzymana sól przez traktowanie nieorganiczna zasada z wytwo¬ rzeniem wolnego polipeptydu. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze w przypadku wytwarzania zwiazku o wzorze (piroJ-Glu-His-V-Ser-W-X-Y-Arg-Pro-Z, w którym Z oznacza glicynoamid, zwiazek o wzo¬ rze w którym P4 oznacza grupe nitrowa lub p-tolueno¬ sulfonylowa, V, W, X, Y i S maja wyzej podane znaczenie a Z' oznacza grupe glicylowa, traktuje sie fluorowodorem stanowiacym srodek odszczepia- jacy grupy blokujace i amoniakiem, stanowiacym srodek odszczepiajacy staly nosnik, przy czym od- szczepianie stalego nosnika poprzedza odszczepianie grup blokujacych.M) as 20 25 30 35 40 45 50 55 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(2,2,6-trójmetylofenylo)- -D-alanylo-Leu-Arg-Pto- -Gly-NHa | 0,08 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(naftylo-l)-D-alanylo-Leu- -Arg-Pro-Gly-NH* | 0,3 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr-3- (antrylo-9)-D-alanylo-Leu- Arg-Pro-Gly-NHa | 0,27 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(dwufenylilo-4)-D-alanylo- -Leu-Arg-Pro-Gly-NH2 I 0,28a (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(fluorofenylo-2)-D-alany- lo-Leu-Arg-Pro-Gly-NH2 [ 0,40a (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(2,2-dwufenylo-metylo)- -D-alanylo-Leu-Arg-Pro- -Gly-NHEt | 0,11 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(2,4,6-trójmetylofenylo)- -D-alanylo-N-MeLeu-Arg- -Pro-Gly-NHa | 0,35« (piro)Glu-His-3-(naftylo-l)- -L-alanylo-Ser-Tyr-3-(naf- -tylo-2)-D-alanylo-Leu-Pro- -NHEt | Q,16126 655 (piro)Glu-His-Trp-Ser- Tyr-OMe (piro)Glu-His-Trp Ser-Tyr-Nj Cbz-Leu-Arg-Pro-AzaGlyNHj N02 121 Boc-3-(2-naftylo -H-Ala- Leu-Arg-Pro-AzaGly-NH2 H+ H-3-(2-naftylo)-D-Ata- Leu-Arg-Pro-AzaGly -NH2 | |3| (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr-3-(2-naftylo)-£- Ala -Leu-Arg-Pro-Azo- Gly - NH2 Schemat ZGK 0761/1131/5 — 80 egz.Cena 100 zl PL PL PL

Claims (2)

1.Zastrzezenie patentowe 1. Sposób wytwarzania nowych pochodnych dzie- wiecio- i dziesieciopeptydowych o wzorze (piro)Glu-His-V-Ser-W-X-Y-Argo-Fro-Z, w którym V oznacza grupe tryptofylowa, fenylo- alanylowa lub 3-(naftylo-l)-L-alanylowa, W ozna¬ cza grupe tyrozylowa, fenyloalanylowa lub 3-{pie- ciofluorofenylo-l)-L-alanylowa, a X oznacza resz¬ te D-aminokwasu o wzorze -NH-CH(CH2R)-C<=0)-, w którym R oznacza karbocykliczny rodnik zawie¬ rajacy pierscien arylowy, wybrany z grupy obej¬ mujacej rodnik naftyIowy, antrylowy, fluorenyIo¬ wy, fenantrylowy, dwufenylilowy, benzyhydrylowy i fenylowy, podstawiony co najmniej 3—5 nizszy¬ mi, prostolancuchowymi rodnikami alkilowymi lub R oznacza nasycony, cykliczny rodnik weglowodo¬ rowy wybrany z grupy obejmujacej rodnik cyklo- heksylowy podstawiony 3—5 nizszymi, prostolancu¬ chowymi rodnikami alkilowymi, rodnik perhydro- naftylowy, perhydrodwufenylilowy, perhydro-2,2- -dwufenylometylowy i adamantylowy, Y oznacza grupe leucylowa, izoleucylowa, nor-leucylowa lub N-metyloleucylowa, Z oznacza glicynoamid lub gru¬ pe o wzorze -NH-R1 w którym R1 oznacza rodnik alkilowy o 1—4 atomach wegla, rodnik cykloalki- lowy o 3—6 atomach wegla, rodnik fluoroalkilowy o 1—4 atomach wegla lub rodnik o wzorze -NH- -C(=0)-NH-R2, w którym R2 oznacza atom wodo¬ ru lub rodnik alkilowy o 1—4 atomach wegla, oraz ich farmaceutycznie dopuszczalnych soli, znamien¬ ny tym, ze zwiazek o wzorze (piro)-Glu-His-(P1)a- -V-Ser(P«)b-Wi(P»)c-X-Y-Arg(P*)-Pro-Z/-(S)d,w któ¬ rym V, W, X i Y maja poprzednio podane znacze¬ nie, a Z' ma znaczenie podane dla Z lub oznacza grupe glicylowa, P1, Pa, P* i P4 oznaczaja grupy blokujace w lancuchach bocznych, przy czym P1 oznacza grupe benzylowa, p-toluenosulfonylowa lub 2,4-dwunitrofenyIowa, P* oznacza grupe benzylowa lub tetrahydropiranylowa, P8 oznacza grupe benzy¬ lowa, o-bromobenzyloksykarbonylowa, 2,6-dwu- chlorobenzylowa, izopropylowa, cykloheksylowa, cy- klopentylowa lub acetylowa gdy W oznacza grupe tyrozylowa, a P4 oznacza grupe nitrowa, p-tolueno¬ sulfonylowa, 4-metoksybenzenosulfonylowa, benzy- loksykarbonylowa, III-rzed.- butyloksykarbonylowa lub grupe adamantyloksykarbonylowa, S oznacza staly nosnik skladajacy sie z kopolimeru ewentu¬ alnie podstawionego styrenu z niewielka iloscia srodka sieciujacego takiego jak dwuwinylobenzen, a kazdy z symboli a, b, c i d oznacza liczbe 0 lub 1„ traktuje sie w temperaturze —10 do +10°C srod¬ kiem odszczepiajacym grupy blokujace wybranym z grupy obejmujacej kwasy organiczne i nieorga¬ niczne, fluorowodór, wodór i sód w cieklym amo¬ niaku, a gdy d w powyzszym wzorze oznacza 1, zwiazek wyjsciowy lub produkt otrzymany w wy¬ niku bdszczepiania od niego grup blokujacych pod¬ daje sie dzialaniu srodka odszczepiajacego staly nosnik, wybranego z grupy obejmujacej nizsza al- kiloamine, nizsza fluoroalkiloamine i amoniak, po¬ przedzonemu ewentualnie traktowaniem nizszym alkanolem, wytwarzajac zadana pochodna peptydo- wa lub jej sól, i ewentualnie otrzymany produkt przeksztalca sie w farmaceutycznie dopuszczalna sól przez traktowanie kwasem organicznym lub nie¬ organicznych, lub przeksztalca otrzymana sól przez traktowanie innym kwasem organicznym lub nie¬ organicznym w farmaceutycznie dopuszczalna sól addycyjna z kwasem, lub rozklada sie otrzymana sól przez traktowanie nieorganiczna zasada z wytwo¬ rzeniem wolnego polipeptydu.
2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze w przypadku wytwarzania zwiazku o wzorze (piroJ-Glu-His-V-Ser-W-X-Y-Arg-Pro-Z, w którym Z oznacza glicynoamid, zwiazek o wzo¬ rze w którym P4 oznacza grupe nitrowa lub p-tolueno¬ sulfonylowa, V, W, X, Y i S maja wyzej podane znaczenie a Z' oznacza grupe glicylowa, traktuje sie fluorowodorem stanowiacym srodek odszczepia- jacy grupy blokujace i amoniakiem, stanowiacym srodek odszczepiajacy staly nosnik, przy czym od- szczepianie stalego nosnika poprzedza odszczepianie grup blokujacych. M) as 20 25 30 35 40 45 50 55 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(2,2,6-trójmetylofenylo)- -D-alanylo-Leu-Arg-Pto- -Gly-NHa | 0,08 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(naftylo-l)-D-alanylo-Leu- -Arg-Pro-Gly-NH* | 0,3 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr-3- (antrylo-9)-D-alanylo-Leu- Arg-Pro-Gly-NHa | 0,27 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(dwufenylilo-4)-D-alanylo- -Leu-Arg-Pro-Gly-NH2 I 0,28a (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(fluorofenylo-2)-D-alany- lo-Leu-Arg-Pro-Gly-NH2 [ 0,40a (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(2,2-dwufenylo-metylo)- -D-alanylo-Leu-Arg-Pro- -Gly-NHEt | 0,11 (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr- -3-(2,4,6-trójmetylofenylo)- -D-alanylo-N-MeLeu-Arg- -Pro-Gly-NHa | 0,35« (piro)Glu-His-3-(naftylo-l)- -L-alanylo-Ser-Tyr-3-(naf- -tylo-2)-D-alanylo-Leu-Pro- -NHEt | Q,16126 655 (piro)Glu-His-Trp-Ser- Tyr-OMe (piro)Glu-His-Trp Ser-Tyr-Nj Cbz-Leu-Arg-Pro-AzaGlyNHj N02 121 Boc-3-(2-naftylo -H-Ala- Leu-Arg-Pro-AzaGly-NH2 H+ H-3-(2-naftylo)-D-Ata- Leu-Arg-Pro-AzaGly -NH2 | |3| (piro)Glu-His-Trp-Ser-Tyr-3-(2-naftylo)-£- Ala -Leu-Arg-Pro-Azo- Gly - NH2 Schemat ZGK 0761/1131/5 — 80 egz. Cena 100 zl PL PL PL
PL1980224852A 1979-06-11 1980-06-10 Method for producing rew derivatives of nonapeptides and decarentides PL126655B1 (en)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US06/047,661 US4234571A (en) 1979-06-11 1979-06-11 Nonapeptide and decapeptide derivatives of luteinizing hormone releasing hormone
FR7927754A FR2458538A1 (fr) 1979-06-11 1979-11-09 Derives nonapeptidiques et decapeptidiques de l'hormone liberant l'hormone luteinisante, leur procede de production et composition pharmaceutique les contenant

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL224852A1 PL224852A1 (pl) 1981-03-27
PL126655B1 true PL126655B1 (en) 1983-08-31

Family

ID=26221428

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1980224852A PL126655B1 (en) 1979-06-11 1980-06-10 Method for producing rew derivatives of nonapeptides and decarentides

Country Status (22)

Country Link
EP (1) EP0021234B1 (pl)
AU (1) AU539495B2 (pl)
CA (1) CA1157851A (pl)
CS (1) CS228133B2 (pl)
DD (1) DD152542A5 (pl)
DE (3) DE19375028I2 (pl)
DK (2) DK149046C (pl)
ES (1) ES8104201A1 (pl)
FI (1) FI72527C (pl)
GB (1) GB2054603B (pl)
GR (1) GR69259B (pl)
HK (1) HK17486A (pl)
IE (1) IE49946B1 (pl)
IL (1) IL60282A (pl)
IT (1) IT1149971B (pl)
MY (1) MY8600324A (pl)
NL (1) NL930103I2 (pl)
NO (1) NO151896C (pl)
NZ (1) NZ193984A (pl)
PL (1) PL126655B1 (pl)
PT (1) PT71366A (pl)
YU (2) YU42217B (pl)

Families Citing this family (25)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4318905A (en) * 1980-06-23 1982-03-09 Syntex (U.S.A.) Inc. Nonapeptide and decapeptide agonists of luteinizing hormone releasing hormone containing heterocyclic amino acid residues
ZA815447B (en) * 1980-08-29 1982-08-25 Salk Inst For Biological Studi Peptides affecting gonadal function
US4341767A (en) * 1980-10-06 1982-07-27 Syntex Inc. Nonapeptide and decapeptide analogs of LHRH, useful as LHRH antagonists
CS230614B1 (en) * 1982-08-06 1984-08-13 Martin Cs Flegel Analogues of realising factor for luteining and folliculstimulated hormon
CH661206A5 (fr) * 1983-09-23 1987-07-15 Debiopharm Sa Procede pour la preparation d'un medicament destine au traitement de maladies hormonodependantes.
US4632979A (en) * 1984-06-18 1986-12-30 Tulane Educational Fund Therapeutic LHRH analogs
HU193093B (en) * 1985-04-16 1987-08-28 Innofinance Process for stimulating sexual activity of birds and domestic mammalians and process for producing spermatocytes for their propagation
EP0206807A3 (en) * 1985-06-28 1988-01-20 Kissei Pharmaceutical Co. Ltd. Novel amino acid derivatives
US4761398A (en) * 1986-08-18 1988-08-02 Embrex, Inc. Method of inducing birds to molt
US4851211A (en) * 1986-11-25 1989-07-25 Abbott Laboratories LHRH analog formulations
US5028430A (en) * 1987-05-08 1991-07-02 Syntex (U.S.A.) Inc. Delivery systems for the controlled administration of LHRH analogs
ES2108684T3 (es) * 1988-02-10 1998-01-01 Tap Pharmaceuticals Inc Analogo de la hormona de liberacion de la hormona luteinizante (lhrh).
US5110904A (en) * 1989-08-07 1992-05-05 Abbott Laboratories Lhrh analogs
US6353030B1 (en) 1990-08-01 2002-03-05 Novartis Ag Relating to organic compounds
JP2944419B2 (ja) * 1993-05-10 1999-09-06 ノバルティス アクチエンゲゼルシャフト 持続性遊離組成物中の薬理学的活性成分の安定
US6248713B1 (en) 1995-07-11 2001-06-19 Biogen, Inc. Cell adhesion inhibitors
US6239108B1 (en) 1996-07-11 2001-05-29 Biogen, Inc. Cell adhesion inhibitors
US6686350B1 (en) 1996-07-25 2004-02-03 Biogen, Inc. Cell adhesion inhibitors
DK0914605T3 (da) 1996-07-25 2007-09-10 Biogen Idec Inc Molekylemodel for VLA-4-inhibitorer
PL198189B1 (pl) 1998-05-28 2008-06-30 Biogen Idec Ma (R)-N-{[4-{[(2-metylofenyloamino)-karbonylo]amino}fenylo]acetylo}-L-prolilo-3-metylo]-ß-alanina, jej zastosowanie i kompozycja farmaceutyczna ją zawierająca
JP2003506491A (ja) 1999-08-13 2003-02-18 バイオジェン インコーポレイテッド 細胞接着インヒビター
US6875743B1 (en) 2000-11-28 2005-04-05 Biogen, Inc. Cell adhesion inhibitors
US7196112B2 (en) 2004-07-16 2007-03-27 Biogen Idec Ma Inc. Cell adhesion inhibitors
RU2604166C2 (ru) 2012-06-22 2016-12-10 Ф.Хоффманн-Ля Рош Аг Способ и устройство для определения аналита в физиологической жидкости
US11376220B2 (en) 2017-06-30 2022-07-05 Therio, LLC Single-injection methods and formulations to induce and control multiple ovarian follicles in bovine, caprine, ovine, camelid and other female animals

Family Cites Families (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS50142563A (pl) * 1974-04-26 1975-11-17
DE2438350C3 (de) * 1974-08-09 1979-06-13 Hoechst Ag, 6000 Frankfurt Peptide mit starker LH-RH/FSH-RH-Wirkung, Verfahren zu ihrer Herstellung und diese enthaltende pharmazeutische Zubereitungen
DE2617646C2 (de) * 1976-04-22 1986-07-31 Hoechst Ag, 6230 Frankfurt Nonapeptid-amide und Decapeptid-amide mit Gonadoliberin-Wirkung, Verfahren zu ihrer Herstellung und diese Verbindungen enthaltende pharmazeutische Präparate

Also Published As

Publication number Publication date
IT1149971B (it) 1986-12-10
NZ193984A (en) 1982-09-07
GB2054603B (en) 1983-02-09
NL930103I2 (nl) 1997-05-01
DK79384D0 (da) 1984-02-20
IT8022519A0 (it) 1980-06-03
DK149046C (da) 1986-08-18
HK17486A (en) 1986-03-21
CA1157851A (en) 1983-11-29
PL224852A1 (pl) 1981-03-27
YU46315B (sh) 1993-05-28
DK152734C (da) 1988-10-10
MY8600324A (en) 1986-12-31
DK149046B (da) 1985-12-30
NO151896C (no) 1985-06-26
YU82387A (en) 1988-04-30
DK79384A (da) 1984-02-20
DE3069013D1 (en) 1984-09-27
DD152542A5 (de) 1981-12-02
GR69259B (pl) 1982-05-12
FI72527C (fi) 1987-06-08
YU42217B (en) 1988-06-30
AU539495B2 (en) 1984-10-04
AU5917680A (en) 1980-12-18
IL60282A (en) 1983-09-30
ES492289A0 (es) 1981-04-01
ES8104201A1 (es) 1981-04-01
EP0021234B1 (en) 1984-08-22
YU155380A (en) 1984-02-29
FI72527B (fi) 1987-02-27
PT71366A (en) 1980-07-01
FI801856A (fi) 1980-12-12
NO151896B (no) 1985-03-18
DK152734B (da) 1988-05-02
DE19375028I2 (de) 2000-12-07
DK248880A (da) 1980-12-12
GB2054603A (en) 1981-02-18
NL930103I1 (nl) 1993-10-01
IE49946B1 (en) 1986-01-22
IL60282A0 (en) 1980-09-16
EP0021234A1 (en) 1981-01-07
CS228133B2 (en) 1984-05-14
NO801729L (no) 1980-12-12
DE3021736A1 (de) 1980-12-18
IE801193L (en) 1980-12-11

Similar Documents

Publication Publication Date Title
PL126655B1 (en) Method for producing rew derivatives of nonapeptides and decarentides
US4234571A (en) Nonapeptide and decapeptide derivatives of luteinizing hormone releasing hormone
CA1267999A (en) Nonapeptide and decapeptide analogs of lhrh, useful as lhrh agonist
FI92211B (fi) Menetelmä terapeuttisesti käyttökelpoisten nonapeptidi- ja dekapeptidianalogien valmistamiseksi, jotka ovat LHRH:n antagonisteja
US4481190A (en) Nonapeptide and decapeptide analogs of LHRH useful as LHRH antagonists
US4667014A (en) Nonapeptide and decapeptide analogs of LHRH, useful as LHRH antagonists
EP0097031B1 (en) Nonapeptide and decapeptide analogs of lhrh useful as lhrh antagonists, their preparation and compositions containing them
US4341767A (en) Nonapeptide and decapeptide analogs of LHRH, useful as LHRH antagonists
US4690916A (en) Nona and decapeptide analogs of LHRH useful as LHRH antagonists
HU213098B (en) Process for producing decapeptides antagonistic to hormone for releazing lutheinizing-hormone and pharmaceutical compositions containing them as active components
CA1257950A (en) Therapeutic lhrh analogs
JPH06505751A (ja) GnRH類似体
US4581169A (en) Nona-peptide and deca-peptide analogs of LHRH, useful as LHRH antagonists
US4419347A (en) Nonapeptide and decapeptide analogs of LHRH, useful as LHRH antagonists
EP0301850A2 (en) LHRH antagonist analogs and 19-nor-progestational steroids for therapy
SI8710823A8 (sl) Postopek za pripravo nonapeptidnih in dekapeptidnih derivatov hormona za sproščanje luteinizirajočega hormona