MXPA00001616A - Composiciones detergentes que comprenden una mananasa y un activador de blanqueador hidrofob - Google Patents
Composiciones detergentes que comprenden una mananasa y un activador de blanqueador hidrofobInfo
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Abstract
La presente invención se refiere a composiciones detergentes que comprenden una enzima mananasa, un blanqueador hidrofóbico y una fuente de peróxido de hidrógeno, para una limpieza superior y rendimiento de blancu
Description
COMPOSICIONES DETERGENTES QUE COMPRENDEN UNA MANANASA Y UN ACTIVADOR DE BLANQUEADOR HIDROFOBICO
CAMPO TÉCNICO
La presente invención se refiere a composiciones detergentes que comprenden una mananasa, una fuente de peróxido de hidrógeno y un activador de blanqueador hidrofóbico.
ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN
El rendimiento de un producto detergente se juzga por un número de factores, incluyendo la capacidad para remover suciedades, y la capacidad para prevenir la redeposición de las suciedades, o de los productos de degradación de las suciedades sobre los artículos en el lavado. Por lo tanto, las composiciones detergentes incluyen estos días una combinación compleja de ingredientes activos que satisfacen ciertas necesidades específicas. En particular, las formulaciones detergentes actuales generalmente incluyen agentes tensioactivos, agentes de blanqueo y enzimas detergentes. De hecho, se conoce en la técnica que los sistemas de blanqueo que comprenden un activador de blanqueador hidrofóbico y una fuente de peróxido de hidrógeno proveen beneficios significativos de blanqueo, limpieza y remoción de manchas grasosas tales como de manchas de cosméticos y de alimentos grasosos. Las manchas/suciedades de alimentos y cosméticos representan la mayoría de las manchas/suciedades relevantes para el consumidor y comúnmente comprenden aditivos alimenticios tales como agentes espesantes/estabilizadores. De hecho, las gomas hidrocoloides y los emulsificadores son aditivos alimenticios que se usan comúnmente. El término "goma" denota un grupo de polisacáridos (polímero de cadena larga) industrialmente útiles o sus derivados, que se hidratan en agua caliente o fría para formar soluciones, dispersiones o geles viscosos. Las gomas se clasifican como naturales y modificadas. Las gomas naturales incluyen extractos de algas marinas, extrusiones de plantas, gomas de semilla o raíz, y gomas obtenidas mediante fermentación microbiana. Las gomas modificadas (semisintéticas) incluyen celulosa y derivados de almidón, y ciertas gomas sintéticas tales como pectina de bajo metoxilo, alginato de propilenglicol y goma guar de carboximetilo e hidroxípropilo (Gomas en Encyclopedia Chemical Technology 4ta. Edición, volumen 12, pp 842-862, J. Baird, división Kelco de Merck). Véase Carbohydrate Chemistry for Food Scientists (Eeagan Press - 1997) por R.L. Whistler y J.N. BeMiller, cap. 4, pp 63-89 y Direct Food Additives in Fruit Processing por P. Laslo, Bioprinciples and Applications, vol. 1 , capítulo II, pp 313-325 (1996) Technomie publishing. Algunas de estas gomas tales como la goma guar (E412), algarrobo (E410) se usan ampliamente solas o en combinaciones en muchas aplicaciones de alimentos (Gomas en ECT 4ta. Ed., vol. 12 pp 842/862, J. Baird, división Kelco de Merck). La goma guar usada en estas manchas de alimentos y cosméticos se obtiene del endospermo de la semilla de la planta leguminosa 5 Cyamopsis tetragonoloba. La goma guar (también llamada guaran) extraída de la semilla dicotiledónea está compuesta de una estructura de base de unidad 1-4, b-D-manopiranosilo y se usa como un agente espesante en productos de aderezo y congelados y cosméticos (H.-D. Belitz, Food Chemistry, pp 243, versión en inglés de la segunda edición, Springer-verlag,
10 1987, ISBN 0-387-15043-9 (EU)) y (Carbohydrate Chemistry for Food Scientists, R.L. Whistler, Eeagan Press, 1997, ISBN 0-913250-92-9) y (Industrial Gum, segundas ediciones, R.L. Whistler, pp 308, Academic Press, 1973, ISBN, 0-12-74-6252-x). La goma de algarrobo (también llamada pan de St Jon) se usa también en la industria de alimentos y se extrae de la semilla
15 de una siempre verde cultivada en el área del Mediterráneo. La goma de algarrobo probablemente difiere de la estructura de la goma guar sólo en un número más pequeño de cadenas laterales D-galactosilo y tiene la misma estructura de base de 1-4, b-D-manopiranosilo. En las semillas leguminosas, el galactomanano hidrosoluble es el principal carbohidrato de
20 almacenamiento, comprendiendo hasta 20% del peso seco total en algunos casos. El galactomanano tiene una a-galactosa enlazada a O-6 de residuos de mañosa y también puede ser acetilado a varios grados en O-2 y O-3 de los residuos de mañosa.
Se sabe que estas gomas hidrocoloides tienen una afinidad muy alta por materiales de celulosa y que son difíciles de remover, incluso con agentes de blanqueo modernos. Como se describió anteriormente, existe una continua necesidad 5 por formular composiciones detergentes que provean rendimiento de limpieza superior, especialmente en manchas de cosméticos y alimentos, y rendimiento de blancura superior. Este objetivo ha sido satisfecho formulando composiciones detergentes que comprenden una mananasa y un sistema de blanqueo que comprende un activador de blanqueador hidrofóbico y una 0 fuente de peróxido de hidrógeno. Se ha encontrado sorprendentemente que dichas composiciones proveen limpieza y blanqueo superiores gracias al efecto sinergístico del sistema de blanqueo de activador de blanqueador hidrofóbico, proveyendo limpieza y remoción significativa de manchas grasosas y la enzima mananasa 5 degradando gomas hidrocoloides residuales. Este sistema mixto de blanqueador-enzima provee un efecto sorprendente de limpieza y blanqueo, especialmente en estas manchas de cosméticos y alimentos. Se ha encontrado además que el rendimiento de las composiciones detergentes de la presente invención es mejorado mediante la 0 adición de un agente tensioactivo catiónico, un quelatador y/o mezclas de los mismos. Las mananasas se han identificado en varios organismos Bacillus. Por ejemplo, Talbot y otros, Appl. Environ. Microbiol., vol. 56, No. 11 ,
BJU^SasU pp. 3505-3510 (1990) describe una ß-mananasa derivada de Bacillus stearothermophilus en forma de dímero que tiene un PM de 162 kDa y un pH óptimo de 5.5-7.5. Mendoza y otros, World J. Microbiol. Boitech., vol. 10, No. 5, pp. 551-555 (1994) describe una ß-mananasa derivada de Bacillus subtilisis 5 que tiene un PM de 38 kDa, una actividad óptima a pH 5.0 / 55°C y un pl de 4.8. J0304706 describe una ß-mananasa derivada de Bacillus sp. que tiene un PM de 37 +/- 3 kDa, medido mediante filtración en gel, un pH óptimo de 8-10 y un pl de 5.3-5.4. J63056289 describe la producción de una ß-mananasa alcalina y termoestable, la cual hidroliza enlaces ß-1 ,4-D-manopiranósido de,
10 por ejemplo, mananos y produce mano:oligo:sacáridos. J63036774 se refiere a un microorganismo de Bacillus FERM P-8856 que produce ß-mananasa y ß- manosidasa a un pH alcalino. Una mananasa purificada de Bacillus amyloliquefaciens y su método de preparación útil en el blanqueo de pulpa y papel, se describe en WO97/11164. WO91/18974 describe una hemicelulasa
15 tal como una glucanasa, xilanasa o mananasa, activa a pH y temperatura extremos, y la producción de la misma. WO94/25576 describe una enzima que exhibe una actividad mananasa derivada de Aspergillus aculeatus CBS 101.43, que podría ser usada para varios propósitos para los cuales se desee la degradación o modificación de material de pared celular vegetal o de alga.
20 WO93/24622 describe una mananasa aislada de Trichoderma reesie para blanquear pulpas lignocelulósicas. Sin embargo, la combinación sinergística de una mananasa y un sistema de blanqueo de activador de blanqueador hidrofóbico para un
l£ A<t rendimiento de blanqueo superior y de limpieza superior en una composición detergente jamás se ha reconocido previamente.
BREVE DESCRIPCIÓN DE LA INVENCIÓN
La presente invención se refiere a composiciones detergentes que comprenden una mananasa, un activador de blanqueador hidrofóbico y una fuente de peróxido de hidrógeno. Estas composiciones proveen rendimiento de limpieza superior, especialmente en manchas de cosméticos y alimentos, y rendimiento de blanqueo superior.
DESCRIPCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN
Se conoce en el campo de los detergentes que los agentes de blanqueo proveen remoción de manchas grasosas. Se sabe que las composiciones de cosméticos y alimentos modernos contienen cada vez más aditivos tales como gomas hidrocoloides usadas como espesantes. Los mananos, goma guar y algarrobo se usan en varias composiciones de cosméticos y alimentos (véase Industrial Gum, segundas ediciones, R.L. Whistler, pp 308, Academic Press, 1973, ISBN 0-12-74-6252-x). Se ha encontrado que estas gomas hidrocoloides tienen una afinidad muy alta por materiales de celulosa.
Se ha encontrado que las manchas que contienen gomas hidrocoloides son difíciles de remover, incluso con la ayuda de agentes de blanqueo modernos. Sin desear limitarse por teoría, se cree que la eficiencia de un sistema de blanqueo para blanquear y remover estas manchas de cosméticos y alimentos que contienen goma hidrocoloide se reduce debido a que las gomas hidrocoloides adhieren las manchas grasosas sobre las telas. Se ha encontrado soprendentemente que el uso de una enzima mananasa en combinación con un sistema de blanqueo que comprende un activador de blanqueador hidrofóbico da como resultado beneficios significativos de limpieza y blanqueo. De hecho, se ha encontrado que un sistema de blanqueo que comprende un activador de blanqueador hidrofóbico blanquea y remueve manchas grasosas, y que la enzima mananasa degrada gomas hidrocoloides residuales que después son removidas fácilmente por ingredientes detergentes convencionales tales como agentes tensioactivos. El uso de este sistema mixto de blanqueador-enzima provee un efecto sorprendente de limpieza, especialmente en manchas de cosméticos y alimentos, y un rendimiento de blanqueo superior.
La enzima mananasa Un elemento esencial de las composiciones detergentes de la presente invención es una enzima mananasa. En la presente invención se abarcan las siguientes tres enzimas degradadoras de mananos: EC 3.2.1.25:ß-manosidasa, EC 3.2.1.78:endo-1 ,4- ß-manosidasa, referida en la presente en adelante como "mananasa", y EC 3.2.1.100:1 ,4-ß-manobiosidasa (nomenclatura de enzima de Clasificación de IUPAC, 1992, ISBN 0-12-227165-3 Academic Press). En forma muy preferible, las composiciones detergentes de la presente invención comprenden una ß-1 ,4-manosidasa (E.C. 3.2.1.78) referida como mananasa. El término "mananasa" o "galactomananasa" denota una enzima mananasa definida de acuerdo con la técnica como llamada oficialmente mañano endo-1 ,4-beta-manosidasa y que tiene los nombres alternativos beta-mananasa y endo-1 ,4-mananasa y que cataliza la reacción:hidrólisis aleatoria de enlaces 1 ,4-beta-D-manosídicos en mananos, galactomananos, glucomananos y galactoglucomananos. Los mananos son polisacáridos que tienen una estructura de base compuesta de mañosa ß-1 ,4-enlazada; los glucomananos son polisacáridos que tienen una estructura de base o manos y glucosa ß-1 ,4- enlazadas más o menos alternantes; los galactomananos y galactoglucomananos son mananos y glucomananos con ramas laterales de galactosa a-1 ,6 enlazadas. Estos compuestos pueden ser acetilados. La degradación de galactomananos y galactoglucomananos es facilitada por la remoción completa o parcial de las ramas laterales de galactosa. Además, la degradación de los mananos, glucomananos, galactomananos y galactoglucomananos acetilados es facilitada por la desacetilación completa o parcial. Los grupos acetilo pueden ser removidos por álcali o por mañano acetilesterasas. Los oligómeros que son liberados de las mananasas o por medio de una combinación de mananasas y a-galactosidasa y/o mañano acetilesterasas pueden ser degradados más para liberar maltosa libre por medio de ß-manosidasa y/o ß-glucosidasa. Las mananasas se han identificado en varios organismos de Bacillus. Por ejemplo, Talbot y otros, Appl. Environ. Microbiol., vol. 56, No. 11 , pp. 3505-3510 (1990) describe una ß-mananasa derivada de Bacillus stearothermophilus en forma de dímero que tiene un PM de 162 kDa y un pH óptimo de 5.5-7.5. Mendoza y otros, World J. Microbiol. Boitech., vol. 10, No. 5, pp. 551-555 (1994) describe una ß-mananasa derivada de Bacillus subtilisis que tiene un PM de 38 kDa, una actividad óptima a pH 5.0 / 55°C y un pl de 4.8. J0304706 describe una ß-mananasa derivada de Bacillus sp., que tiene un peso molecular de 373 kDa, medido mediante filtración en gel, un pH óptimo de 8-10 y un pl de 5.3-5.4. J63056289 describe la producción de una ß-mananasa alcalina y termoestable, la cual hidroliza enlaces ß-1 ,4-D-manopiranósido de, por ejemplo, mananos y produce mano-oligosacáridos. J63036774 se refiere a un microorganismo de Bacillus FERM P-8856 que produce ß-mananasa y ß-manosidasa a un pH alcalino. JP-08051975 describe beta-mananasas de Bacillus sp. Alcalofílico AM-001. Una mananasa purificada de Bacillus amyloliquefaciens útil en el blanqueo de pulpa y papel y un método de preparación de la misma se describen en WO97/11164. WO91/18974 describe una hemicelulasa tal como una glucanasa, xilanasa o mananasa, activa a pH y temperatura extremos. WO94/25576 describe una enzima que exhibe una actividad mananasa derivada de Aspergillus aculeatus CBS 101.43, que podría ser usada para varios propósitos para los cuales se desee la degradación o modificación de material de pared celular vegetal o de alga. WO93/24622 describe una mananasa aislada de Trichoderma reesie para blanquear pulpas lignocelulósicas. Una hemicelulasa capaz de degradar hemicelulosa que contiene mañano se describe en WO91/18974, y una mananasa purificada de Bacillus amyloliquefaciens se describe en WO97/11164. En particular, esta enzima mananasa será una mananasa alcalina como la definida abajo, muy preferiblemente, una mananasa que se origine de una fuente bacteriana. Especialmente, la composición detergente para lavandería de la presente invención comprenderá una mananasa alcalina seleccionada de la mananasa de la cepa de Bacillus agaradherens y/o Bacillus subtilisis cepa 168, gen yght. El término "enzima mananasa alcalina" intenta abarcar una enzima que tenga una actividad enzimática de por lo menos 10%, preferiblemente por lo menos 25%, muy preferiblemente al menos 40% de su actividad máxima a cierto pH que varíe de 7 a 12, preferiblemente 7.5 a 10.5. En forma muy preferible, las composiciones detergentes de la presente invención comprenderán la mananasa alcalina de Bacillus agaradherens. Dicha mananasa es i) un polipéptido producido por Bacillus agaradherens, NCIMB 40482, o
- *f •*üs'fi ri'*lla&ü-. * -> ., » ** - •? ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como la mostrada en las posiciones 32-343 de SEQ ID NO:2 o iii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii), el cual es por lo menos 70% homólogo con dicho polipéptido, o es derivado de dicho polipéptido mediante sustitución, deleción o adición de uno o varios aminoácidos, o es inmunológicamente reactivo con un anticuerpo policlonal desarrollado contra dicho polipéptido en forma purificada. La presente invención abarca también un polipéptido aislado que tiene actividad mananasa seleccionado del grupo que consiste de a) moléculas de polinucleótido que codifican para un polipéptido que tiene actividad mananasa y que comprende una secuencia de nucleótidos como la mostrada en SEQ ID NO:1 del nucleótido 97 al nucleótido 1029; b) especies homologas de a); c) moléculas de polinucleótido que codifican para un polipéptido que tiene actividad mananasa que es por lo menos 70% idéntico a la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO:2 del residuo de aminoácido 32 al residuo de aminoácido 343; d) moléculas complementarias a a), b) o c); y e) secuencias de nucleótidos degeneradas de a), b), c) o d). El plásmido pSJ1678 que comprende la molécula de polinucleótido (la secuencia de ADN) que codifica para una mananasa de la presente invención ha sido transformado en una cepa de la Escherichia coli que fue depositada por los inventores de acuerdo con el Tratado de Budapest
?>,? ^ £S- sobre el Reconocimiento Internacional 'cf el Depósito de Microorganismos para los Propósitos de Procedimientos de Patente en el Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1 b, D-38124, Braunschweig, República Federal de Alemania, el 18 de mayo de 1998 con el número de depósito DSM 12180. Una segunda enzima que más se prefiere es la mananasa de la cepa 168 de Bacillus subtilisis, la cual: i) es codificada por la parte codificadora de la secuencia de ADN mostrada en SEQ ID NO:5 o un análogo de dicha secuencia y/o ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como la mostrada en SEQ ID NO:6 o iii) un análogo del polipéptido definido en ii), el cual es por lo menos 70% homólogo con dicho polipéptido, o es derivado de dicho polipéptido mediante sustitución, deleción o adición de uno o varios aminoácidos, o es inmunológicamente reactivo con un anticuerpo policlonal desarrollado contra dicho polipéptido en forma purificada. La presente invención abarca también un polipéptido aislado que tiene actividad mananasa seleccionado del grupo que consiste de: a) moléculas de polinucleótido que codifican para un polipéptido que tiene actividad mananasa y que comprende una secuencia de nucleótidos como la mostrada en SEQ ID NO:5; b) especies homologas de a);
c) moléculas de polinucleótido que codifican para un polipéptido que tiene actividad mananasa que es por lo menos 70% idéntico a la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO:6; d) moléculas complementarias a a), b) o c); y e) secuencias de nucleótidos degeneradas de a), b), c) o d).
Definiciones Antes de describir esta invención en más detalle, primero se definirán los siguientes términos: El término "ortólogo" (u "homólogo de especie") denota un polipéptido o proteína obtenido de una especie que tiene homología a un polipéptido o proteína análogo de una especie diferente. El término "parálogo" denota un polipéptido o proteína obtenido de cierta especie que tiene homología un polipéptido o proteína distinto de esa misma especie. El término "vector de expresión" denota una molécula de ADN, lineal o circular, que comprende un segmento que codifica para un polipéptido de interés enlazado operablemente a segmentos adicionales que proveen su transcripción. Dichos segmentos adicionales pueden incluir secuencias de promotor y terminador, y pueden contener opcionalmente uno o más orígenes de replicación, uno o más marcadores seleccionables, un mejorador, una señal de poliadenilación y similares. Los vectores de expresión se derivan generalmente de ADN plasmídico o viral, o pueden contener elementos de ambos. El vector de expresión de la invención puede ser cualquier vector de expresión que sea sometido en forma conveniente a procedimientos con ADN recombinante, y la elección del vector dependerá comúnmente de la célula hospedera en la cual se introducirá el vector. De esta manera, el vector puede ser un vector de replicación en forma autónoma, es decir, un vector que exista como una entidad extra cromosómica, cuya replicación sea independiente de la replicación cromosómica, por ejemplo, un plásmido. Como alternativamente, el vector puede ser uno que, cuando sea introducido en una célula hospedera, sea integrado en el genoma de la célula hospedera y replicado junto con el cromosoma(s) en el cual se ha integrado. El término "expresado recombinante" o "expresado recombinantemente" usado en la presente en relación con la expresión de un polipéptido o proteína se define de acuerdo con la definición estándar en la técnica. La expresión en forma recombinante de una proteína es generalmente llevada a cabo usando un vector de expresión como el descrito justo arriba. El término "aislado", cuando se aplica a una molécula de polinucleótido, denota que el polinucleótido ha sido removido de su ambiente genético natural y está de esta manera libre de cualquier otra secuencia de codificación extraña o no deseada, y está en una forma adecuada para usarse dentro de sistemas de producción de proteínas genéticamente manipulados. Dichas moléculas aisladas son aquellas que son separadas de su ambiente natural e incluyen ADNc y los clones genómicos. Las moléculas de ADN aisladas de la presente invención están libres de otros genes con los cuales se asocian normalmente, pero pueden incluir regiones no traducidas 5' y 3' que ocurran naturalmente tales como promotores y terminadores. La identificación de regiones asociadas será evidente para un experto en la técnica (véase, por ejemplo, Dynan y Tijan, Nature 316:774-78, 1985). El término "un polinucleótido aislado" puede denominarse alternativamente "un polinucleótido clonado". Cuando se aplique a una proteína/polipéptido, el término "aislado" indica que la proteína se encuentra en una condición que no es la de su ambiente nativo. En una forma preferida, la proteína aislada está sustancialmente libre de otras proteínas, particularmente de otras proteínas homologas (es decir, "impurezas homologas" (véase abajo)). Se prefiere proveer a la proteína en una forma más del 40% pura, muy preferiblemente más del 60% de forma pura. Todavía más preferiblemente se prefiere proveer a la proteína en una forma altamente purificada, es decir, más del 80% pura, muy preferiblemente más del 95% pura, más preferiblemente más del 99% pura, según se determina por SDS-PAGE. El término "proteína/polipéptido aislado" puede denominarse alternativamente "proteína/polipéptido purificado". El término "impurezas homologas" significa cualquier impureza
(por ejemplo, otro polipéptido que no sea el polipéptido de la invención) que se origine de la célula homologa de la cual se obtiene originalmente el polipéptido de la invención.
El término "obtiene de" según se usa en la presente en relación con una fuente microbiana específica, significa que el polinucleótido y/o polipéptido producido por la fuente específica, o por una célula en la cual se haya insertado un gen de la fuente. El término "enlazado operablemente", cuando se hace referencia a segmentos de ADN, denota que los segmentos son dispuestos de manera tal que funcionen en concierto para sus propósitos deseados, por ejemplo, la transcripción inicia en el promotor y procede a través del segmento de codificación hacia el terminador. El término "polinucleótido" denota un polímero de cadena individual o doble de bases de desoxirribonucleótido o ribonucleótido leída del extremo 5' al 3'. Los polinucleótidos incluyen ARN y ADN, y pueden ser aislados de fuentes naturales, sintetizarse in vitro, o prepararse a partir de una combinación de moléculas naturales y sintéticas. El término "complementos de moléculas de polinucleótidos" denota moléculas de polinucleótido que tienen una secuencia de base complementaria y orientación invertida en comparación con una secuencia de referencia. Por ejemplo, la secuencia 5' ATGCACGGG 3' es complementaria a 5' CCCGTGCAT 3'. El término "secuencia de nucleótidos degenerada" denota una secuencia de nucleótidos que incluye uno o más codones degenerados (en comparación con una molécula de polinucleótido de referencia que codifica un
polipéptido). Los codones degenerados contienen diferentes tripletes de nucleótidos, pero codifican para el mismo residuo de aminoácidos (es decir, los tripletes GAU y GAC codifican cada uno para Asp). El término "promotor" denota una porción de un gen que contiene secuencias de ADN que proveen la unión de ARN polimerasa y la iniciación de la transcripción. Las secuencias de promotor son comúnmente, pero no siempre, encontradas en las regiones de no codificación 5' de los genes. El término "secuencia de señal secretora" denota una secuencia de ADN que codifica para un polipéptido (un "péptido secretor") que, como un componente de un polipéptido más grande, dirige al polipéptido más grande a través de una vía secretora de una célula en la cual es sintetizado. El péptido más grande es cortado comúnmente para remover al péptido secretor durante su tránsito a través de la vía secretora.
Cómo usar una secuencia de la invención para obtener otras secuencias relacionadas La información de secuencia descrita en la presente que se refiere a una secuencia de polinucleótidos que codifica para una mananasa de la invención se puede usar como una herramienta para identificar otras mananasas homologas. Por ejemplo, la reacción en cadena de la polimerasa (PCR) puede usarse para amplificar secuencias que codifiquen para otras mananasas homologas de una variedad de fuentes microbianas, en particular de diferentes especies de Bacillus.
Ensayo para prueba de actividad Un polipéptido de la invención que tenga actividad mananasa puede ser probado para verificar su actividad mananasa de acuerdo con procedimientos de prueba estándares conocidos en la técnica, tales como mediante la aplicación de una solución que será probada a agujeros de 4 mm de diámetros perforados en placas de agar que contengan 0.2% de AZCL galactomanano (carob), es decir, substrato para la prueba de endo-1 ,4-beta-D-mananasa disponible como CatNo.l- AZGMA de la compañía Megazyme por US$110.00 por 3 gramos (dirección de Internet de Megazyme: http://www.megazyme.com/Purchase/index.html).
Polinucleótidos Un polinucleótido aislado de la invención hibridará a regiones de tamaño similar de SEQ ID NO:1 , o una secuencia complementaria a la misma, bajo condiciones de por lo menos media astringencia. En particular, los polinucleótidos de la invención hibridarán a una sonda de ADN de doble cadena desnaturalizada que comprenda ya se la secuencia completa mostrada en las posiciones 97-1029 de SEQ ID NO:1 o cualquier sonda que comprenda una subsecuencia de SEQ ID NO:1 que tenga una longitud de por lo menos 100 pares de bases bajo condiciones de por lo menos media astringencia, pero preferiblemente en condiciones de alta astringencia como las descritas en detalle abajo. Las condiciones experimentales adecuadas para determinar la hibridación en astringencia media o alta entre una sonda de nucle?tidos^y una secuencia de ADN o ARN homologa incluye prerremojar el filtro que contenga los fragmentos de ADN o ARN para hibridar en 5 x SSC (cloruro de sodio/citrato de sodio, Sambrook y otros, 1989) durante 10 minutos, y la prehibridación del filtro en una solución de 5 x SCC, 5 x solución de Denhardt (Sambrook y otros, 1989), 0.5% de SDS y 100 µg/ml de ADN de esperma de salmón sonificado y desnaturalizado (Sambrook y otros, 1989), seguida por hibridación en la misma solución que contiene una concentración de 10 ng/ml de una sonda aleatoriamente iniciada (Feinberg, A.P. y Vogelstein, B. (1983) Anal. Biochem. 132:6-13), 32P dCTP-marcada (actividad específica de más de 1 x 109 cpm/µg) durante 12 horas a aproximadamente 45°C. El filtro se lava después dos veces durante 30 minutos en 2 x SSC, 0.5% de SDS por lo menos a 60°C (astringencia media), todavía más preferiblemente al menos 65°C (astringencia media/alta), incluso muy preferiblemente por lo menos 70°C (alta astringencia), e incluso más preferiblemente al menos 75°C (astringencia muy alta). Las moléculas a las cuales hibrida la sonda de oligonucleótidos bajo estas condiciones se detectan usando una película de rayos x. Como se mencionó previamente, los polinucleótidos aislados de la presente invención incluyen ADN y ARN. Los métodos para aislar ADN y ARN se conocen bien en la técnica. Los genes que codifican para ADN y ARN de interés pueden clonarse en bancos de genes o genotecas de ADN mediante métodos bien conocidos en la técnica.
Los polinucleótidos que codifican polipéptidos que tienen actividada mananasa de la invención son identificados y aislados después mediante, por ejemplo, hibridación o PCR. La presente invención provee además polipéptidos y polinucleótidos de contraparte de diferentes cepas bacterianas (ortólogos o parálogos). De particular interés son los polipéptidos de mananasa de cepas alcalofílicas Gram-positivas, incluyendo especies de Bacillus. Las especies homologas de un polipéptido con actividad mananasa de la invención pueden clonarse usando información y composiciones provistas por la presente invención en combinación con técnicas de clonación convencionales. Por ejemplo, una secuencia de ADN de la presente invención puede clonarse usando ADN cromosómico obtenido de un tipo de célula que exprese la proteína. Fuentes adecuadas de ADN pueden identificarse sondeando Northern blots con sondas diseñadas a partir de las secuencias descritas en la presente. Se prepara después una genoteca de ADN cromosómico de una línea de células positiva. Después puede aislarse una secuencia de ADN de la invención que codifique para un polipéptido que tenga actividad mananasa mediante una variedad de métodos, tales como sondeando con sondas diseñadas de las secuencias descritas en la presente descripción y reivindicaciones, o con uno o más conjuntos de sondas degeneradas a base de las secuencias descritas. Una secuencia de ADN de la invención también puede clonarse usando la reacción en cadena de la polimerasa, o PCR (Mullís, patente de E.U.A. No. 4,683,202), usando iniciadores diseñados a partir de las secuencias descritas en la presente. En un método adicional, la genoteca de ADN puede usarse para transformar o transfectar células hospederas, y la expresión del ADN de interés puede detectarse con un anticuerpo (monoclonal o policlonal) desarrollado contra la mananasa clonada de B. Agaradherens, NCIMB 40482, expresado y purificado como se describe en la sección de Materiales y Métodos y en el ejemplo 1 , o mediante una prueba de actividad que se refiera a un polipéptido que tenga actividad mananasa. La parte de codificación de mananasa de la secuencia de ADN clonada en el plásmido pSJ1678 presente en Escherichia coli DSM 12180 y/o una secuencia de ADN análoga de la invención puede clonarse a partir de una cepa de la especie bacteriana Bacillus agaradherens, preferiblemente la cepa NCIMB 40482, produciendo la enzima con actividad degradadora de mañano, u otro organismo diferente o relacionado como el descrito en la presente. Como alternativa, la secuencia análoga puede construirse sobre la base de la secuencia de ADN obtenible del plásmido presente en Escherichia coli DSM 12180 (el cual se cree que es idéntico a la SEQ ID NO:1 anexa), por ejemplo ser una subsecuencia del mismo, y/o medíante la introducción de sustituciones de nucleótidos que no dé origen a otra secuencia de aminoácidos de la mananasa codificada por la secuencia de ADN, pero que corresponda al uso de codones del organismo hospedero diseñado para la producción de la enzima, o mediante la introducción de sustituciones de nucleótidos que pueda dar origen a una secuencia de aminoácidos diferente (es decir, una variante de la enzima degradadora de mañano de la invención).
Polipéptidos Las secuencias de aminoácidos Nos. 32-343 de SEQ ID NO: 2 constituyen una secuencia de mananasa madura. La presente invención provee polipéptidos de mananasa que son substancialmente homólogos al polipéptido de la SEQ ID NO: 2 y especies homologas de la misma (parálogos u ortólogos). El término "substancialmente homólogo" se usa aquí para denotar polipéptidos que tienen 70%, de preferencia por lo menos 80%, preferiblemente por lo menos 85%, y muy preferiblemente por lo menos 90% de identidad de secuencia con la secuencia mostrada en los aminoácidos Nos. 32-343 de SEQ ID NO: 2 o sus ortólogos o parálogos. Dichos polipéptidos serán preferiblemente por lo menos 95% idénticos, de preferencia 98% o más idénticos, a la secuencia mostrada en los aminoácidos Nos. 32-343 de SEQ ID NO: 2 o sus ortólogos o parálogos. El porcentaje de identidad de secuencia se determina por medios convencionales, por medio de programas de computadora conocidos en la técnica tal como el GAP, provisto en el paquete de programa GCG (Manual del Programa para el Paquete Wisconsin, versión 8, agosto de 1994, Genetics Computer Group, 575 Science Drive, Madison, Wisconsin, E.U.A. 53711 ) como lo describen Needleman S.B. y Wunsch C.D. (1970), Journal of Molecular Bioloqy, 48, 443-453, que se incorpora aquí como referencia en su totalidad. Se usa GAP con los siguientes parámetros de comparación de secuencias de polipéptido: penalización de creación GAP de 3.0 y penalización de extensión de GAP de 0.1. La identidad de secuencia de moléculas de polinucleótido se determina por medios similares usando GAP con los siguientes parámetros para comparación de secuencias de ADN: penalización de creación de GAP de 5.0 y penalización de extensión de GAP de 0.3 La preparación enzimática de la invención deriva preferiblemente de un microorganismo, preferiblemente de una bacteria o un hongo, especialmente de una bacteria tal como por ejemplo una perteneciente al género Bacillus, preferiblemente a una cepa alcalófila de Bacillus, que se puede seleccionar del grupo que consiste de las especies de Bacillus agaradherens y especies de Bacillus muy relacionadas, en donde todas las especies son preferiblemente por lo menos 95%, muy preferiblemente por lo menos 98% homologas con el Bacillus agaradherens en base a las secuencias alineadas de ADNr 16S. Las proteínas y polipéptidos substancialmente homólogos están caracterizados por tener sustituciones, supresiones o adiciones de uno o más aminoácidos. Preferiblemente estos cambios son de naturaleza menor, es decir, sustituciones conservativas de aminoácidos (véase el cuadro 2) y otras sustituciones que no afectan significativamente el pliegue o la actividad de la proteína o polipéptido; supresiones pequeñas, típicamente de 1 a aproximadamente 30 aminoácidos; y extensiones pequeñas del extremo amino o carboxilo, tal como un residuo amino terminal de metionina, un péptido enlazador pequeño de hasta 20-25 residuos aproximadamente, o una extensión pequeña que facilite la purificación (y marca de afinidad), tal como un tracto de polihistidina, proteína A (Nilsson y otros, EMBO J. 4:1075, 1985;; Nilsson y otros, Methods Enzvmol. 198:3, 1991. Véase en general Ford y otros, Protein Expression and Purification 2: 95-107, 1991 , que se incorporan aquí como referencia. Se tienen disponibles ADNs que codifican marcas de afinidad de proveedores comerciales (por ejemplo, Pharmacia Biotech. Piscataway, New Jersey; New England Biolabs, Beverly, Massachisetts). Sin embargo, aún cuando los cambios anteriormnete descritos son preferiblemente de naturaleza menor, dichos cambios pueden ser también de una naturaleza mayor tal como la fusión de polipéptidos más grandes de hasta 300 aminoácidos o más ambas como extensiones en el extremo amino o como extensiones en el extremo carboxilo a un polipéptido de mananasa de la invención.
CUADRO 1 Sustituciones conservativas de aminoácidos
Básica arginina, lisina, histidina Acida ácido glutámíco, ácido aspártico Polar glutamina, asparagina Hidrófoba leucina, isoleucina, valina Aromática fenilalanina, triptofano, tirosina Pequeña glicina, alanina, serina, treonina, metionina
De conformidad con la invención, se pueden sustituir los residuos de aminoácido de un polipéptido con aminoácidos no normales (tales como 4-hidroxiprolina, 6-N-metil-lisina, ácido 2-aminoisobutírico, isovalina y alfa-metil-serina), además de los 20 aminoácidos normales. Un número limitado de aminoácidos no conservativos, aminoácidos que no son codificados por el código genético y aminoácidos no naturales, pueden sustituir a los residuos de aminoácido. Los "aminoácidos no naturales" han sido modificados después de la síntesis de proteínas, y/o tienen una estructura química en su cadena (o cadenas) lateral diferente a la de los aminoácidos normales. Los aminoácidos no naturales se pueden sintetizar químicamente o, de preferencia, están disponibles comercialmente e incluyen ácido pipecólico, ácido tiazolidincarboxílico, deshidroprolina, 3- y 4-metilprolina y 3,3-dimetilprolina.
Los aminoácidos esenciales en los polipéptídos de mananasa de la presente invención se pueden identificar de acuerdo con los procedimientos conocidos en la técnica, tales como mutagénesis dirigida al sitio o mutagénesis de barrido de alanina (Cunningham y Wells, Science, 1081-1085, 1989). En esta última técnica, se introducen mutaciones sencillas de alanina en cada residuo en la molécula, y las moléculas mutantes resultantes son analizadas para determinar su actividad biológica (es decir, su actividad de mananasa) para identificar residuos de aminoácido que sean críticos para la actividad de la molécula. Véase también Hilton y otros, J. Biol. Chem. 271 , 4699-4708, 1996. El sitio activo de la enzima u otra interacción biológica se pueden determinar también mediante análisis físico de la estructura, determinada por técnicas tales como resonancia magnética nuclear, cristalografía, difracción electrónica o marcado de fotoafinidad, en conjunto con la mutación de aminoácidos putativos de sitio de contacto. Véase por ejemplo de Vos y otros, Science, 255, 306-312, 1992; Smith y otros, J. Mol. Biol. 224, 899-904, 1992; Wlodaver y otros, FEBS Lett. 309, 59-64, 1992. También se pueden inferir las identidades de los aminoácidos esenciales partiendo de un análisis de homologías con polipéptidos que estén relacionados con el polipéptido de conformidad con la invención. Se pueden hacer y probar sustituciones múltiples de aminoácidos usando métodos conocidos de mutagénesis, recombinación y/o desplazamiento, seguido por un procedimiento de selección relevante tal como el que describen Reidhaar-Olson y Sauer (Science, 241 , 53-57, 1988), Bowie y Sauer (Proc. Nati. Acad. Sct USA, 86 2152-2156, 1989), o los documentos WO 95/17413, o WO 95/22625. Brevemente, estos autores describen métodos para aleatorizar simultáneamente dos o más posiciones en un polipéptido, o recombinación/revoltura de diferentes mutaciones (WO 5 95/17413, WO 95/22625), seguido por selección de un polipéptido funcional, y después secuenciación de los polipéptidos mutados para determinar el espectro de sustituciones permisibles en cada posición. Otros métodos que se pueden usar incluyen despliegue de fago (por ejemplo, Lowman y otros, Biochem. 30, 10832-10837, 1991 ; Ladner y otros, Patente de los E.U.A. No.
10 5,223,409; Huse, publicación WIPO WO 92/06204) y mutagénesis dirigida a una región (Cerbyshire y otros, Gene 46, 145, 1986; Ner y otros, DNA 7, 127, 1988). Para detectar la actividad de polipéptidos mutados clonados en células hospederas, se pueden combinar los métodos de
15 mutagénesis/desplazamiento descritos anteriormente con métodos de selección automatizados de alto rendimiento. Se pueden recuperar de las células hospederas las moléculas de ADN mutadas que codifican polipéptidos activos y se les puede secuenciar rápidamente usando un equipo moderno. Estos métodos permiten la rápida determinación de la importancia de los
20 residuos de aminoácidos individuales en un polipéptido de interés, y se pueden aplicar para polipéptidos de estructura desconocida. Usando los métodos mencionados anteriormente, una persona de conocimientos medios en la materia puede identificar y/o preparar una variedad de polipéptidos que
sean substancialmente homólogos a los residuos 32 a 343 de SEQ ID NO: 2 y retener la actividad de mananasa de la proteína de tipo silvestre.
Producción de proteína Las proteínas y polipéptidos de la presente invención, incluyendo proteínas de longitud completa, fragmentos de las mismas y proteínas de fusión, se pueden producir en células hospederas manipuladas genéticamente de acuerdo con las técnicas convencionales. Las células hospederas adecuadas son aquellos tipos celulares que pueden ser transformados o transfectados con ADN exógeno y desarrollarse en cultivo, e incluyen bacterias y hongos y células eucarióticas superiores cultivadas. Se prefieren las células bacterianas, particularmente células cultivadas de organismos Gram- positivos. Se prefieren especialmente células Gram-positivas del género de Bacillus, tales como por ejemplo del grupo que consiste de Bacillus subtilis, Bacillus lentus, Bacillus brevis, Bacillus stearothermophilus, Bacillus alkalophilus, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillius coagulans, Bacillus circulans, Bacillus lautus, Bacillus thuringiensis, Bacillus licheniformis y Bacillus agaradherens, en particular Bacillus agaradherens. Las técnicas para manipular moléculas de ADN clonado e introducir ADN exógeno en una variedad de células hospederas, las describen Sambrook y otros en "Molecular Cloning: A Laboratory Manual", 2° edición, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York, 1989; Ausebel y otros (editores), "Current Protocols in Molecular Biology", John Wiley and Sons, New York, 1987 y "BacHIus subtilis and other Gram-positive bacteria", Sonensheim y otros, 1993, American Society for Microbiology, Washington D.C., que se incorporan aquí como referencia. En general, se liga operativamente una secuencia de ADN que codifica una mananasa de la presente invención a otros elementos genéticos requeridos para su expresión, incluyendo generalmente un promotor de transcripción y un terminador dentro de un vector de expresión. El vector también contendrá comunmente uno o más marcadores seleccionables y uno o más orígenes de replicación, aunque los expertos en la materia reconocerán que dentro de ciertos sistemas se pueden proveer marcadores seleccionables sobre vectores separados y se puede proveer replicación del ADN exógeno mediante su integración en el genoma de la célula hospedera. La selección de promotores, terminadores, marcadores seleccionables, vectores y otros elementos, es cuestión de diseño de rutina dentro del alcance de una persona con conocimientos medios en la materia. Muchos de tales elementos se describen en la literatura y están disponibles de proveedores comerciales. Para dirigir un polipéptido en la ruta secretoria de una célula hospedera, se provee una secuencia de señal secretoria (también conocida como secuencia guía, prepro-secuencia o pre-secuencia) en el vector de expresión. La secuencia de señal secretoria puede ser la del polipéptido o puede derivar de otra proteína secretada o sintetizada de novo. Se conocen en la técnica muchas secuencias de señal secretoria adecuadas y se hace referencia a "Bacillus subtilis and other Gram-positive bacteria", Sonensheim y otros, 1993, American Society for Microbiology, Washington D.C., y Cutting S. M. (editores) "Molecular Biological Methods for Bacillus", John Wiley and Sons, 1990, para una descripción adicional de secuencias de señal secretorias adecuadas, especialmente para secreción en una célula 5 hospedera de Bacillus. La secuencia de señal secretoria es unida a la secuencia de ADN en el marco de lectura correcto. Las secuencias de señal secretorias se colocan comunmente en el extremo 5' a la secuencia de ADN que codifica el polipéptido de interés, aunque ciertas secuencias de señal se pueden colocar en cualquier parte en la secuencia de ADN de interés (véase
10 por ejemplo, Welch y otros, patente de los E.U.A. No. 5,037,743; Holland y otros, patente de los E.U.A. No. 5,143,830). Las células hospederas transformadas o transfectadas se cultivan de acuerdo con los procedimientos convencionales en un medio de cultivo que contiene nutrientes y otros componentes requeridos para el
15 crecimiento de las células hospederas elegidas. Se conocen en la técnica una variedad de medios adecuados, incluyendo medios definidos y medios complejos, e incluyen por lo general una fuente de carbono, una fuente de nitrógeno, aminoácidos esenciales, vitaminas y minerales. Los medios pueden contener también componentes tales como factores de crecimiento o suero
20 según sea necesario. El medio de crecimiento generalmente seleccionará a las células que contengan el ADN agregado de manera exógena mediante, por ejemplo, selección de fármaco o deficiencia de un nutriente esencial, que
r.^Zi^-^.z^^.,^,^ es complementada por el marcador 'seleccíonable que lleva el vector de expresión o que fue cotransfectado en la célula hospedera.
Aislamiento de la proteína Cuando es secretado el polipéptido recombinante expresado, este se puede purificar del medio de crecimiento. Preferiblemente, se remueven del medio las células hospederas de expresión antes de purificar el polipéptido (por ejemplo, por medio de centrifugación). Cuando el polipéptído recombinante expresado no es secretado de la célula hospedera, preferiblemente se lisa la célula hospedera y el péptido liberado se extrae en un "extracto" acuoso, que es la primera etapa de dichas técnicas de purificación. Preferiblemente, las células hospederas de expresión se recolectan del medio antes de la lisis celular (por ejemplo, mediante centrifugación). La lisis celular puede efectuarse por técnicas convencionales tales como mediante digestión de lisozima o forzando las células mediante presión alta. Véase Robert K. Scobes, "Protein Purification", segunda edición, Springer-Verlag, para una descripción adicional de dichas técnicas de lisis celular. Ya sea que los polipéptidos recombinantes expresados (o polipéptidos quiméricos) sean secretados o no, se pueden purificar usando métodos de fraccionamiento y/o purificación y medios convencionales.
Se puede usar precipitación con sulfato de amonio y extracción acida o de caotropo para el fraccionamiento de muestras. Los pasos de purificación ejemplares pueden incluir hidroxi patita, exclusión de tamaño, FPLC y cromatografía de líquidos de alto rendimiento en fase inversa. Los medios de intercambio aniónico adecuados incluyen dextranos derivados, agarosa, celulosa, poliacrilamida, sílices de especialidad y similares. Se prefieren los derivados de PEÍ, DEAE, QAE y Q, siendo particularmente preferido Sepharose de Flujo-Rápido DEAE (Pharmacia, Piscataway, New Jersey). Los medios cromatográficos ejemplares incluyen los medios derivados con grupos fenilo, butilo u octilo, tales como Fenil-Sepharose FF (Pharmacia), Toyopearl butilo 650 (Toso Haas, Montgomeryville, PA), Octil-Sepharose (Pharmacia) y similares; o resinas poliacrílicas tales como Amberchrom CG 71 (Toso Haas) y similares. Los soportes sólidos adecuados incluyen glóbulos de vidrio, resinas a base de sílice, resinas celulósicas, glóbulos de agarosa, glóbulos de agarosa entrelazada, glóbulos de poliestireno, resinas de poliacrilamida entrelazadas y similares, que son insolubles bajo las condiciones en que se usan. Estos soportes se pueden modificar con grupos reactivos que permitan la unión entre las proteínas y los grupos amino, grupos carboxilo, grupos sulfhidrilo, grupos hidroxilo y/o porciones de carbohidrato. Los ejemplos de químicas de acoplamiento incluyen activación con bromuro de cianógeno, activación con N-hidroxisuccinimida, activación con epóxido, activación con sulfhidrilo, activación con hidrazida, y derivados carboxilo y amino para químicas de acoplamiento de carbodiimida. Estos y otros medios sólidos son bien conocidos y se usan ampliamente en la técnica, y están disponibles de proveedores comerciales. La selección de un método particular es cuestión de diseño de rutina y está determinada en parte por las propiedades del soporte elegido. Véase por ejemplo "Affinity Chromatography: Principies & Methods", Pharmacia LKB Biotechnology, Uppsala, Suecia, 1988. Los polipéptidos de la invención o fragmentos de los mismos también se pueden preparar mediante síntesis química. Los polipéptidos de la invención pueden ser monómeros o multímeros; glicosilados o no glicosilados; pegilados o no pegilados; y pueden o no incluir un residuo inicial de aminoácido metionina. Tomando como base la información de secuencias aquí descritas, se puede clonar una secuencia de ADN de longitud completa que codifique una mananasa de la invención y que comprende la secuencia de
ADN mostrada en SEQ ID NO: 1 , por lo menos la secuencia de ADN de la posición 97 a la posición 1029. La clonación se efectúa mediante procedimientos estándar conocidos en la técnica, tal como por ejemplo: preparar una genoteca de una cepa de Bacillus, especialmente la cepa de B. agaradherens NCIMB 40482; sembrar en placa dicha genoteca sobre placas de substrato adecuadas;
identificar un clon que comprenda una secuencia de polinucleótido de la invención mediante técnicas de hibridación estándar usando una sonda basada en SEQ ID NO: 1 ; o identificar un clon de dicha genoteca de B. agaradherens NCIMB 40482 por medio de una estrategia de PCR inversa usando iniciadores en base a la información de secuencia de SEQ ID NO: 1. Se hace referencia a
M.J. McPherson y otros "PCR, A practical approach", Information Press Ltd.,
Oxford, Inglaterra) para detalles adicionales respecto a la PCR inversa. Tomando como base la información de secuencias aquí descrita (SEQ ID NO: 1 , SEQ ID NO: 2), es trabajo de rutina para el experto en la materia aislar secuencias de polinucleótido homologas que codifiquen mananasa homologa de la invención por medio de una estrategia similar usando genotecas de organismos microbianos relacionados, en particular genotecas de otras cepas del género Bacillus, tal como las especies alcalófilas de Bacillus. Alternativamente, se puede clonar convenientemente ADN que codifique la enzima degradadora de mañano o galactomanano de la invención, de acuerdo con procedimientos bien conocidos, proveniente de una fuente adecuada, tal como cualquiera de los organismos antes mencionados, usando sondas de oligonucleótido sintéticas preparadas tomando como base la secuencia de ADN que se obtiene del plásmido presente en Escherichia coli DSM 12180.
Consecuentemente, la molécula de polinucleótido de la invención se puede aislar de Escherichia coli DSM 12180 en la cual se ha depositado el plásmido obtenido por clonación tal como se describió anteriormente.
También, la presente invención se refiere a un cultivo biológico aislado substancialmente puro de la cepa DSM 12180 de Escherichia coli. En el presente contexto, el término "preparación de enzima" se refiere a cualquier producto convencional de fermentación enzimática, posiblemente aislado y purificado, de una sola especie de microorganismo; dicha preparación comprende usualmente varias actividades enzimáticas diferentes; o una mezcla de enzimas monocomponentes, preferiblemente enzimas derivadas de especies bacterianas o fúngicas usando técnicas recombinantes convencionales; dichas enzimas han sido fermentadas y posiblemente aisladas y purificadas separadamente y pueden originarse de especies diferentes, preferiblemente de especies fúngicas o bacterianas; o el producto de fermentación de un microorganismo que actúa como una célula hospedera para la expresión de una mananasa recombinante, pero dicho microorganismo produce simultáneamente otras enzimas, por ejemplo enzimas degradadoras de pectina, proteasas o celulasas, siendo productos naturales de fermentación del microorganismo, es decir, el complejo de enzimas producido convencionalmente por el microorganismo natural correspondiente. Un método de producción de la preparación enzímática de la invención, comprende el cultivar un microorganismo, por ejemplo una cepa de tipo silvestre, capaz de producir la mananasa bajo condiciones que permitan la producción de la enzima y recuperar la enzima del cultivo. El cultivo se puede llevar a cabo usando técnicas de fermentación convencionales, por ejemplo, cultivar en matraces agitados o fermentadores con agitación para 5 asegurar aireación suficiente sobre un medio de crecimiento que induzca la producción de la enzima mananasa. El medio de cultivo puede contener una fuente de N convencional tal como peptona, extracto de levadura o aminoácidos de caseína, una cantidad reducida de una fuente de C convencional tal como dextrosa o sacarosa, y un inductor tal como goma guar
10 o goma de algarrobo. La recuperación se puede llevar a cabo usando las técnicas convencionales, por ejemplo separación de biomasa y sobrenadante por medio de centrifugación o filtración, recuperación del sobrenadante, o lisis celular si la enzima de interés es ¡ntracelular, seguido quizás por purificación adicional, como se describe en el documento EP 0 406 314 o mediante
15 cristalización como se describe en el documento WO 97/15660.
Reactividad inmunolóqica cruzada Los anticuerpos policlonales a usarse en la determinación de reactividad cruzada inmunológica se pueden preparar usando una enzima 20 mananasa purificada. Más específicamente, se puede desarrollar antisuero contra la mananasa de la invención inmunizando conejos (u otros roedores) de acuerdo con el procedimiento descrito por N. Axelsen y otros en "A Manual of Quantitative Immunoelectrophoresis", Blackwell Scientific Publications,
1973, Capítulo 23, o A. Johnstone y R, Thorpe "Immunochemistry ¡n Practice", Blackwell Scientific Publications, 1982 (más específicamente, página 27-31 ). Se pueden obtener inmunoglobulinas purificadas del antisuero, por ejemplo mediante precipitación de sal ((NH4)2S0 ), seguido por diálisis y cromatografía de intercambio iónico, por ejemplo sobre DEAE-Sephadex. La caracterización inmunoquímica de proteínas puede hacerse por análisis de doble difusión de Outcherlony (O. Ouchterlony en "Handbook of Experimental Immunology" D.M. Weir (editor), Blackwell Scientific Publications, 1967, páginas 655-706; mediante inmunoelectroforesis cruzada (N. Axelsen y otros, antes citado, capítulos 3 y 4) o inmunoelectroforesis de cohete (N. Exelsen y otros, capítulo
2). Los ejemplos de bacterias útiles que producen la enzima o la preparación de enzima de la invención son bacterias Gram positivas, preferiblemente de la subdivisión Bacillus/ Lactobacillus, preferiblemente una cepa del género Bacillus, de preferencia una cepa de Bacillus agaradherens, especialmente la cepa NCIMB 40482 de Bacillus agaradherens. La presente invención incluye una mananasa aislada que tiene las propiedades anteriormente descritas y que está libre de impurezas homologas y es producida usando técnicas recombinantes convencionales.
Determinación de la actividad catalítica de mananasa (ManU) Prueba colorimétrica: Substrato: AZCL 2%-Galactomanano (Megazyme, Australia) de algarrobo en amortiguador de glicina 0.1 M, pH 10.0. La prueba se lleva a cabo en un tubo Eppendorf Micro de 1.5 ml con un termomezclador con control de agitación y temperatura a 40°C. Incubación de 0.750 ml de substrato con 0.05 ml de enzima durante 20 minutos, detención por centrifugación por 4 minutos a 15000 rpm. El color del sobrenadante se mide a 600 nm en una cubeta de 1 cm. Una ManU (unidad de mananasa) da una absorción de 0.24 en 1 cm.
OBTENCIÓN DE MANANASA DE BACILLUS AGARADHERENS NCIMB 40482
Cepas Bacillus agaradherens NCIMB 40482 contiene la secuencia de ADN que codifica para la enzima mananasa. Cepa de E. coli: Se prepararon células de E. coli SJ2 (Diderichsen, B., Wedsted, U., Hedegaard, L., Jensen, B.R., Sjfholm. C. (1990) "Cloning of aldB, which encodes alpha-acetolactate decarboxylase, an exoenzyme from Bacillus brevis". J. Bacteriol., 172, 4315-4321 ), y se transformaron mediante electroporación utilizando un electroporador Gene Pulser ™ de BIO-RAD según se describe por el proveedor.
B. subtilis PL2306. Esta cepa es el ß. Subtilis D 1885 con los genes apr y npr interrumpidos (Dideríchsen, B., Wedsted, U., Hedegaard, L., Jensen, B.R., Sjfholm. C. (1990) "Cloning of aldB, which encodes alpha-acetolactate decarboxylase, an exoenzyme from Bacillus brevis". J. Bacteriol., 172, 4315-4321 ) interrumpidos en la unidad de transcripción del gene conocido para celulasa de S. subtilis, lo que da como resultado células celulasa-negativas. La interrupción se realizo esencialmente como se describe en (Eds. A.L. Sonenshein, J.A. Hoch y Richard Losick (1993) Bacillus subtilis and other Gram-Positive Bacteria, American Society for Microbiology, p. 618). Se prepararon y transformaron células competentes tal y como se describe por Yasbin, R.E., Wilson, G.A. y Young, F.E. (1975) Transformation and transfection in lysogenic strains of Bacillus subtilis: evidence for selective ¡nduction of prophage in competent cells. J. Bacteriol, 121 :296-304.
Plásmidos PSJ1678 (como se describe en detalle en el documento WO 94/19454 el cual se incorpora en la presente para referencia en su totalidad). PMOL944: Este plásmido es un derivado pUB110 que esencialmente contiene elementos que hacen que el plásmido se pueda propagar en Bacillus subtilis, el gen de resistencia a kanamicina y que tiene un promotor fuerte y un péptido de señal clonado a partir del gen amyL de B. licheniformes atcc 14580. El péptido de señal contiene un sitio Sacll que lo hace conveniente para clonar el ADN que codifica para la parte madura de una proteína en fusión con el, péptido de señal. Esto da como resultado la expresión de una Pre-proteína que se dirige hacia el exterior de la célula. El plásmido se construyó mediante técnicas convencionales de ingeniería genética las cuales se describen brevemente a continuación.
Construcción de pMOL944 El plásmido pUB110 (McKenzíe, T. Et al., 1986, Plasmid 15:93- 103) se digirió con la enzima de restricción Ncil única. Un fragmento de PCR amplificado a partir del promotor amyL codificado en el plásmido pDN1981
10 (P.L. Jfrgensen et al., 1990, Gene, 96, p37-41 ) se digirió con Ncil y se insertó en el pUB110 digerido con Ncil para dar el plásmido pSJ2624. Los dos iniciadores de PCR utilizados tienen las siguientes secuencias: # LWN5494 5'- 15 GTCGCCGGGGCGGCCGCTATCAATTGGTAACTGTATCTCAGC-3' # LWN5495 5'- GTCGCCCGGGAGCTCTGATCAGGTACCAAGCTTGTCGACCTGCAGAA TGAGGCAGCAAGAAGAT-3' El iniciador #LWN5494 inserta un sitio Notl en el plásmido. 20 El plásmido pSJ2624 se digirió después con Sacl y Notl y un nuevo fragmento de PCR amplificado en el promotor amyL codificado en el plásmido pDN1981 se digirió con Sacl y Notl y este fragmento de ADN se insertó en el plásmido pSJ2624 para dar el plásmido pSJ2670.
sjaai^A Esta clonación reemplaza al primer promotor que se clona con el mismo promotor pero en dirección opuesta. Los dos iniciadores utilizados para la amplificación mediante PCR tienen las siguientes secuencias: # LWN5938 5'-GTCGGCGGCCGCTGATCACGTACCAAGCTTGTCGACCTGCAGAATG AGGCAGCAAGAAGAT-3' # LWN5939 5'-GTCGGAGCTCTATCAATTGGTAACTGTATCTCAGC-3'
El plásmido pSJ2670 se digirió con las enzimas de restricción Pstl y Bell y un fragmento de PCR amplificado a partir de una secuencia de ADN clonado que codifica para la enzima amilasa SP722 alcalina (descrita en la solicitud internacional de patente como W095/26397 la cual se incorpora para referencia en su totalidad en la presente) se digirió con Pstl y Bell y se insertó para dar el plásmido pMOL944. Los dos iniciadores utilizados para la amplificación mediante PCR tienen las siguientes secuencias: # LWN7864 5'-AACAGCTGATCACGACTGATCTTTTAGCTTGGCAC-3' #LWN7901 5'- AACTGCAGCCGCGGCACATCATAATGGGACAAATGGG-3' El iniciador #LWN7901 inserta un sitio Sacll en el plásmido.
Clonación del gen para mananasa proveniente de Bacillus a aradherens Preparación del ADN qenómico: La cepa NCIMB 40482 de Bacillus agaradherens se prpopagó en medio líquido tal y como se describe en el documento WO94/01532. Después de 16 horas de incubación a 30°C y 300 rpm, las células se cosecharon y se aisló el ADN genómico mediante el método descrito por Pitcher et al. (Pitcher, D. G., Saunders, N. A., Owen, R. J. (1989). Rapid extractíon of bacterial genomic DNA with guanidium thiocyanate. Lett. Appl. Microbiol., 8, 151-156).
Construcción de la qenoteca genómica El ADN genómico se digirió parcialmente con la enzima de restricción Sau3A, y se fraccionó por tamaño mediante electroforesis sobre gel de agarosa al 0.7%. Los fragmentos con tamaño entre 2 y 7 kb se aislaron mediante electroforesis en papel DEAE-celulosa (Dretzen, G., Bellard, M., Sassone -Corsí, P., Chambón, P. (1981 ) A reliable method for the recovery of DNA fragments from agarose and acrylamide gels. Anal. Biochem., 112, 295-298). Los fragmentos de ADN aislados se ligaron al ADN del plásmido pSJ1678 digerido con BamHl, y la mezcla para ligación se utilizó para transformar a E. coli SJ2.
Identificación de clones positivos Se seleccionó una genoteca de ADN en E. coli , construida como se describió anteriormente, en placas de agar LB que contenían 0.2% de AZCL-galactomanano (Megazyme) y 9 µg/ml de cloranfenicol y se incubaron durante la noche a 37°C. Los clones que expresan actividad de mananasa aparecieron con halos de difusión de color azul. El ADN plasmídico proveniente de una de estos clones se aisló mediante preparaciones Qiagen plasmid spin en 1 ml del caldo de cultivo utilízaado en la noche (células incubadas a 37°C en TY con 9 µg/ml de cloranfenicol y agitación a 250 rpm). Este clon (MB525) se caracterizó adicionalmente mediante determinación de la secuencia de ADN del fragmento de ADN Sau3A. La determinación de la secuencia de ADN se realizó mediante primerwalking, utilizando el equipo de determinación de secuencia Taq desoxi-ciclo terminal
(Perkin-Elmer, EUA), terminadores marcados fluorescentemente y los oligonucleotidos apropiados como iniciadores. El análisis de los datos de secuencia se realizó de conformidad con Devereux et al. (1984) Nucleic Acids Res. 12, 387-395. La secuencia que codifica para la mananasa se muestra en SEQ ID No. 1. La secuencia de proteína derivada se muestra en SEQ ID No. 2.
Subclonación y expresión de mananasa en B. subtilis La secuencia de ADN que codifica para mananasa de la invención se amplificó mediante PCR utilizando el conjunto de iniciadores de PCR que consiste de estos dos olígonucleotidos: 5 Mannanase.upper.Sacll 5'-CAT TCT GCA GCC GCG GCA GCA AGT ACÁ GGC TTT TAT GTT GAT GG-3' Mannanase.lower.Notl 5'-GAC GAC GTA CAÁ GCG GCC GCG CTA TTT CCC TAA CAT GAT GAT 10 ATT TTC G-3' Los sitios de restricción Sacll y Notll están subrayados. El ADN cromosómico aislado de B. agaradherens NCIMB 40482 como se describe anteriormente se utilizó como molde en una reacción de PCR utilizando Amplitaq DNA Polymerase (Perkin-Elmer) de conformidad con 15 las instrucciones del fabricante. La reacción de PCR se hizo en solución reguladora para PCR (Tris-HCl 10 mM, pH 8.3, KCl 50 mM, MgCI2 1.5 mM, 0.01 % (p/v) de gelatina) que contiene 200 µM de cada dNTP, 2.5 unidades de AmpliTaq polimerase (Perkin-Elmer, Cetus, EUA) y 100 pmoles de cada iniciador. 20 La reacción de PCR se realizó utilizando un ciclizador térmico para ADN (Landgraf, Alemania). Una incubación a 94°C durante 1 minuto seguida de 30 ciclos de PCR utilizando un perfil c clico de desnaturalización a 94 °C durante 30 segundos, templado a 60 °C durante 1 minuto y extensión a
^M¡ ^¡x^^^&^ Á^i1M^ ^^,! R>»Aís 72 °C durante 2 minutos. Se analizaron alícuotas de 5 µl del producto de amplificación mediante electroforesis en geles de agarosa al 0.7% (NuSieve), FMC). La aparición de un fragmento de ADN con tamaño de 1.4 kb indicó amplificación apropiada del segmento génico.
Subclonación del fragmento de PCR Se purificaron alícuotas de cuarenta y cinco µl de los productos de PCR generados como se describió anteriormente utilizando el equipo de purificación QIAquick PCR (Qiagen, EUA) de conformidad con las instrucciones del fabricante. El ADN purificado se eluyó en 50 µl de Tris-HCl
10mM, pH 8.5. Se digirieron 5 µg de pMOL944 y veinticinco µl del fragmento de PCR purificado con Sacll y Notl, se sometieron a electroforesis en geles de agarosa al 0.8% (SeaPlaque GTG, FMC) de baja temperatura de gelificación, los fragmentos relevantes se de los geles y se purificaron utilizando el equipo de extracción QIAquick Gel (Qiagen, EUA) de conformidad con las instrucciones del fabricante. El fragmento de ADN de PCR aislado se ligó después al pMOL944 digerido con Sacll-Notl y purificado. La ligación se realizó durante toda la noche a 16 °C utilizando 0.5 µg de cada fragmento de ADN, 1 U de ADN ligasa T4 y solución reguladora para ligasa T4 (Boehringer Mannheim, Alemania). La mezcla para ligación se utilizó para transformar B. subtilis PL2306 competente. Las células transformadas se sembraron en placas LBPG-10 µg/ml de kanamicina. Las colonias se observaron en las placas después de 18 horas de incubación a 37 °C. Se analizaron varias colonias mediante aislamiento del ADN plasmídíco a partir de los caldos de cultivo utilizados en la noche. Uno de dichos clones positivos se volvió a sembrar por estrías varias veces en placas de agar como las utilizadas anteriormente, este clon se denominó MB594. El clon MB594 se desarrolló durante la noche en TY-10 µg/ml de kanamicina a 37 °C, y al día siguiente se utilizó 1 ml de células para aislar el plásmido de las células utilizando el equipo Qiaprep Spin Plasmid Miniprep # 27106 de conformidad con las recomendaciones del fabricante para preparaciones de plásmído de B. subtilis. Este ADN fue ADN secuenciado y reveló la secuencia de ADN correspondiente a la parte madura de la mananasa, es decir las posiciones 94-1404 de SEQ ID NO: 3 anexa. La proteína madura derivada se muestra en SEQ ID NO: 4. Se verá que el extremo 3' de la mananasa codificada por la SEQ ID NO: 1 se cambió a uno mostrado en SEQ ID NO: 3 debido al diseño del iniciador lower utilizado en la PCR. La secuencia de aminoácidos resultante se muestra en SEQ ID NO: 4 y es aparente que el extremo C-terminal de SEQ ID NO: 2 (SHHVREIGVQFSAADNSSGQTALYVDNVTLR) se cambia al extremo C-terminal de SEQ ID NO: 4 (IIMLGK).
^ 77*^^,ú*&&*&¡ fa^?^1s ¿aSaMaaa Medios TY (como se describe en Ausubel, F. M. Et al. (eds) "Current protocols in Molecular Biology". John Wiley and Sons, 1995). Agar LB (como se describe en Ausubel, F. M. Et al. (eds) "Current protocols in Molecular Biology". John Wiley and Sons, 1995). LBPG es agar LB (véase el anterior) complementado con 0.5% de glucosa y 0.05 M de fosfato de potasio, pH 7.0. Medio BPX se describe en el documento EP 0 506 780 (WO 91/09129).
Expresión, purificación y caracterización de mananasa proveniente de Bacillus a aradherens El clon MB 594 obtenido como se describió anteriormente en la sección de Materiales y Métodos se desarrolló en 25 x 250 ml de medio BPX con 10 µg/ml de kanamicina en dos matraces de agitación con separaciones de 500 ml durante 5 días a 37 °C a 300 rpm. Se colectaron 6,500 ml de fluido del cultivo en matraz agitado del clon MB 594 (lote # 9813) y se ajustaron a pH 5.5. Se agregaron 146 ml de agente catiónico (C521 ) y 292 ml de agente aniónico (A130) durante la agitación para floculación. El material floculado se separó mediante centrifugación utilizando una centrífuga Sorval RC 3B a 9000 rpm durante 20 minutos a 6°C. El sobrenadante se clarificó utilizando filtros de vidrio Whatman GF/D y C y finalmente se concentraron en un filtro con un corte de 10 kDa.
Se ajustaron 750 ml de este concentrado a pH 7.5 utilizando hidróxido de sodio. La solución transparente se aplicó a cromatografía de intercambio aniónico utilizando una columna Q-Sepharose de 900 ml equilibrada con Tris 50 mM, pH 7.5. La actividad de mananasa unida se eluyó utilizando un gradiente de cloruro de sodio. La enzima pura dio una banda individual en SDS-PAGE con un peso molecular de 38 kDa. La secuencia de aminoácidos de la enzima mananasa, es decir la secuencia de ADN traducida, se muestra en SEQ ID NO: 2.
Determinación de las constantes cinéticas Sustrato: Goma de algarrobo (carob) y análisis de azúcar reductor (PHBAH). Goma de algarrobo de Sigma (G-0753). Determinación de la cinética utilizando diferentes concentraciones de goma de algarrobo e incubación durante 20 minutos a 40°C a pH 10 dio Kcat: 467 por segundo. Km: 0.08 gramos por litro. Peso mol.: 38 kDa. pl (punto isoeléctrico): 4.2. Se encontró que la temperatura óptima de la mananasa es 60°C. El perfil pH-actividad mostró máxima actividad entre pH 8 y 10.
El análisis DSC calorimetría con barrido diferencial da 77°C como el punto de fusión a pH 7.5 en solución reguladora Tris, lo que indica que esta enzima es termoestable. El análisis de compatibilidad con detergente utilizando 0.2% de AZCL-galactomanano de algarrobo como sustrato e incubación como se describió anteriormente a 40°C demuestra excelente compatibilidad con los detergentes líquidos convencionales y buena compatibilidad con los detergentes en polvo convencionales.
Obtención de la mananasa 168 de Bacillus subtilis La ß-mananasa de Bacillus subtilis se caracterizó y purificó como sigue: Se investigó el genoma de Bacillus subtilis en cuanto a homología con una secuencia conocida del gen para ß-Mananasa de Bacillus spp (Mendoza et al., Biochemica et Biophvsica Acta 1243:552-554, 1995). La región de codificación de ydhT, cuyo producto es desconocido, mostró un 58% de similitud con la ß-Mananasa de Bacillus conocida. Se diseñaron los siguientes oligonucleotidos para amplificar las secuencias que codifican para la porción madura de la ß-Mananasa putativa: 5'-GCT CAÁ TTG GCG CAT ACT GTG TCG CCT GTG-3' y 5'-GAC GGA TCC CGG ATT CAC TCA ACG ATT GGC G-3'. El ADN genómico total proveniente de Bacillus subtilis cepa 1A95 se utilizó como molde para amplificar la región madura ydhT utilizando los iniciadores antes mencionados. La PCR se realizó utilizando el equipo GENE-AMP PCR con AMPLITAQ DHA Polymerase (Perkin-Elmer, Applied Biosystems, Foster CITY, CA). Un periodo inicial de fusión a 95°C durante 5 minutos fue seguido por 25 ciclos del siguiente programa: fusión a 95°C por 1 minuto, templado a 55°C por 2 minutos y extensión a 72°C por 2 minutos. Después del último ciclo, la reacción se mantuvo a 72°C por 10 minutos para completar la extensión. Los productos de PCR se purificaron utilizando el equipo de purificación QIAquick PCR (Qiagen, Chatsworth, CA). La región madura ydhT amplificada a partir de Bacillus subtilis cepa 1A95 se insertó en el vector de expresión pPG1524 (descrito previamente) como sigue: El fragmento amplificado de 1028 pb se digirió con Mfe I y BamH I. El vector de expresión pPg1527 se digirió con EcoR I y BamH I. Los productos de restricción se purificaron utilizando el equipo de purificación QIAquick PCR (Qiagen, Chatsworth, CA). Los dos fragmentos se ligaron utilizando ADN ligasa T4 (13 horas, 16°C) y se utilizaron para transformar E. coli competente cepa DH5-a. Las colonias resistentes a ampicilina se cultivaron para las preparaciones de ADN. El ADN se caracterizó después mediante análisis por restricción. El plásmido pPG3200 contiene la región madura del gen para ydhT. El plásmido pPG3200 se utilizó después para transformar la cepa PG 632 competente de Bacillus subtilis (Saunders et al., 1992). Se escogieron siete clones de Bacillus subtilis resistentes a kanamicina y un clon PG 632 de control y se desarrollaron en 20 ml de medio 20/20/5 ( 20 g/ll de triptona, 20 g/l de extracto de levadura, 5 g/l de NaCI) complementado con 1 ml de maltrina al 25%, 120 µl de MnCI2 10mM y 20 µl de kanamicina a 50 mg/ml. Los clones se desarrollaron durante la noche en matraces con separaciones de 250 ml agitados a 250 rpm a 37°C para expresión de la proteína. Las células se centrifugaron a 14,000 rpm durante 15 minutos. Se diluyó un µl de cada sobrenadante en 99 µl de acetato de sodio 50mM (pH 6.0). Se probó un µl de esta dilución utilizando las tabletas Beta-Mannazyme de endo-1 ,4-ß-mananasa (Megazyme, Irlanda) de conformidad con las instrucciones del fabricante. La absorbancia se leyó a 590 nm en un espectrofotómetro Beckman DU640. El clon 7 mostró absorbancía elevada de 1.67. El control PG632 no mostró absorbancia a 590 nm. El sobrenadante se analizó mediante SDS-PAGE sobre gel de Tris-Glicina al 10-20% (Novex, San Diego, Cal.) para confirmar el tamaño esperado de la proteína de 38kDa. Las muestras se prepararon como sigue. Una muestra de 500 µl del clon 7 de ydhT y los sobrenadantes de PG 632 se precipitaron con 55.5 µl de ácido tricloroacético al 100% (Sígma), se lavó con 100 µl de ácido tricloroacético al 5%, se volvió a suspender en 50 µl de solución reguladora para muestra Tris-Glicina SDS (Novex) y se hirvió durante cinco minutos. Un µl de cada muestra se sometió a electroforesis en gel a 30 mA durante 90 minutos. Se observó una banda grande de proteína que corrió a 38 kDa para el clon 7 de ydhT. Se realizó una fermentación del clon 7 de ydhT de Bacillus subtilis en un fermentador de 10 litros Biostat C de B. Braun. Las condiciones de fermentación fueron las siguientes. Las células se desarrollaron durante 18 horas en un medio rico similar a 20/20/5 a 37°C. Al final de la fermentación, las células se retiraron y el sobrenadante se concentró hasta un litro utilizando un sistema de filtración de flujo tangencial. Se determinó que el rendimiento 5 final de ß-mananasa en el sobrenadante concentrado fue de 3 g/l. La purificación de la ß-mananasa a partir del sobrenadante de la fermentación se realizó como sigue: se centrifugaron 500 ml de sobrenadante a 10,000 rpm durante 10 minutos a 4°C. El sobrenadante centrifugado se dializó durante la noche a 4°C en dos cambios de 4 litros de fosfato de sodio
10 10 mM (pH 7.2) a través de una membrana Spectrapor de cut off de peso molecular 12,000-14,000 (Spectrum). El sobrenadante dializado se centrifugó a 10,000 rpm durante 10 minutos a 4°C. Se equilibró una columna Q Sepharose de 200 ml de intercambio aniónico de flujo rápido con 1 litro de solución de fosfato de potasio 10mM (pH7.2) a 20°C y se cargaron 300 ml de
15 sobrenadante en la columna. Se colectaron dos fracciones del flujo de 210 ml (muestra A) y 175 ml (muestra B). Las dos fracciones se probaron como se hizo anteriormente, excepto porque las muestras se diluyeron con 199 µl de solución de acetato de sodio 50 mM (pH 6.0) y éstas mostraron absorbancia de 0.38 y 0.52 respectivamente. Se agregaron 2 µl de cada muestra a 8 µl de
20 solución reguladora Tris-glicina SDS para muestra (Novex, Cal.) y se hirvió durante 5 minutos. Las muestras resultantes se sometieron a electroforesis sobre un gel de Tris-glicina al 10-20% (Novex, Cal.) a 30mA por 90 minutos. Se presentó una banda principal correspondiente a 38 kDa en cada muestra y
£*§£&&-. ák a g- 63 . que constituía más del 95% de la proteína total. Se realizó una prueba de proteína BCA (Pierce) en ambas muestras de conformidad con las instrucciones del fabricante, utilizando sero-albúmina bovina como patrón. Las muestras A y B contenían 1.3 mg/ml y 1.6 mg/ml de ß-mananasa respectivamente. La identidad de la proteína se confirmó mediante espectrometría de masas con aspersión iónica y análisis de determinación de secuencia del aminoácido amino-terminal. Las muestras purificadas de ß-mananasa se utilizaron para caracterizar la actividad de las enzmas como sigue. Todas las pruebas utilizaron tabletas Beta-Mannazyme con endo-1 ,4-ß-mananasa (Megazyme, Irlanda) como se describió anteriormente. La actividad en un intervalo de pH 3.0-9.0 se realizó en solución reguladora a base de citrato 50 mM, para determinar la actividad a pH 9.5, en CAPSO 50mM (Sigma) y para el intervalo de pH 10.0-11.0 se utilizó solución reguladora CAPS 50mM. Se encontró que el pH óptimo para la ß-mananasa de Bacillus subtilis es de 6.0-6.5. Los perfiles temperatura-actividad se realizaron en solución reguladora a base de citrato 50mM (pH 6.5). La enzima mostró actividad óptima a 40-45°C. La ß-mananasa de Bacillus subtilis mantuvo actividad significativa a menos de 15°C y a más de 80°C. Se determinó que la actividad específica contra ß-galactomanano es de 160,000 µmol/min»mg de ß-mananasa utilizando tabletas Beta-Mannazyme con endo-1 ,4-ß-mananasa (Megazyme, Irlanda) de conformidad con las instrucciones del fabricante. Las secuencias de aminoácidos y de nucleotidos de la ß-mananasa de Bacillus subtilis se muestran en SEQ ID No. 5 y 6. La mananasa se incorpora en las composciones de la invención de preferencia a un nivel desde 0.0001% hasta 2%, más preferido desde 0.0005% hasta 0.1 %, más preferido aún desde 0.001 % hasta 0.02% de enzima pura en peso de la composición. La enzima de la invención, además del núcleo enzimático que comprende el dominio catalítico, comprende además un dominio de unión a celulosa (CBD), estando el dominio de unión a celulosa y el núcleo enzimático (el dominio catalíticamente activo) de la enzima unidos de manera funcional. El dominio de unión a celulosa (CBD) puede existir como parte integral de la enzima codificada, o se puede introducir un CBD proveniente de otro origen a la enzima, creando de este modo un híbrido enzimático. En este contexto, el término "dominio de unión a celulosa" está diseñado para que se entienda tal y como se define por Peter Tomme et al., "Cellulose-Bínding Domains: Classification and Properties" en "Enzymatic Degradation of Insoluble Carbohydrates", John N. Saddler y Michaet H. Penner (Eds), ACS Symposium Series, No. 618, 1996. Esta definición clasifica a más de 120 dominios de unión a celulosa en 10 familias (l-X), y demuestra que los CBD están presentes en varias enzimas tales como celulasas, xilanasas, mananasas, arabinofuranosidasas, acetilesterasas y quitinasas. Los CBD también se han encontrado en algas, por ejemplo el alga roja Porfhyra purpurea como una proteína no hidrolítica que se une a polisacárido, véase Tomme et al., op cit.
Sin embargo, la mayoría de CBD proviene de celulasas y xilanasas, los CBD se encuentran en los extremos N- y C-terminales de las proteínas o son internos. Los híbridos de enzima son conocidos en la técnica, véase por ejemplo los documentos WO 90/00609 y WO 95/16782, y se pueden preparar transformando en una célula hospedera una construcción de ADN que contenga por lo menos un fragmento del ADN que codifica para el dominio de unión a celulosa ligado, con o sin un enlazador, a una secuencia de ADN que codifica para la enzima mananasa y desarrollar la célula hospedera para que exprese el gen fusionado. Los híbridos de enzima se pueden describir mediante la siguiente fórmula: CBD-MR-X en la cual CBD es la región N-terminal o la región C-terminal de una secuencia de aminoácidos correspondiente a por lo menos el dominio de unión a celulosa; MR es la región media (el enlazador), y puede ser un enlace, o un grupo corto de enlace de preferencia de aproximadamente 2 a aproximadamente 100 átomos de carbono, más preferido de 2 a 40 átomos de carbono; o de preferencia de aproximadamente 2 a aproximadamente 100 aminoácidos, más preferido de 2 a 40 aminoácidos; y X es una región N-terminal o C-terminal de la enzima de la invención. Las enzimas antes mencionadas pueden ser de cualquier origen adecuado, tal como de origen vegetal, animal, bacteriano, fúngico y de levadura. El origen puede además ser mesofílico o extremofílico (psicrof ílico, psicrotrófico, termofílico, barofílico, alcalofílico, acidofílico, halofílico, etc).
66 Estas enzimas se pueden utilizar en forma pura o sin purificar. Actualmente, es práctica común modificar enzimas de tipo silvestre medíante técnicas de proteína/ingenieria genética con el fin de optimizar su eficiencia de rendimiento en las composiciones de limpieza de la invención. Por ejemplo, las variantes se pueden diseñar de tal forma que se incremente la compatibilidad de la enzima con los ingredientes de tales composiciones comúnmente encontrados. De manera alternativa, la variante se puede diseñar de tal forma que el pH óptimo, la estabilidad hacia el blanqueador o el quelatador, la actividad catalítica y similares de la variante enzimática se hagan a la medida para que se ajusten a la aplicación de limpieza en particular. En particular, la atención se debe enfocar sobre los aminoácidos sensibles a la oxidación en el caso de estabilidad hacia el blanqueador y sobre las cargas de superficie para el caso de compatibilidad con el agente tensioactivo. El punto isoeléctrico de tales enzimas se puede modificar mediante sustitición de algunos amionoácidos cargados, por ejemplo, un incremento en el punto isoeléctrico puede ayudar a mejorar la compatibilidad con los agentes tensioactivos aniónicos. La estabilidad de las enzimas se puede aumentar adicionalmente creando por ejemplo puentes salinos adicionales y reforzando los sitios de unión a metal para incrementar la estabilidad hacia el agente quelatador.
jgi-<«e%,?a El sistema de blanqueo Un elemento esencial de la presente invención es un activador de blanqueador hidrofóbico dentro de un sistema de blanqueo. El sistema de blanqueo en el que se usa un activador de blanqueador comprende también como un componente esencial un blanqueador peroxigenado capaz de liberar peróxido de hidrógeno en una solución acuosa. Se ha encontrado sorprendentemente que la combinación de una mananasa con activador de blanqueador hídrofóbico demuestra beneficios de limpieza general incrementada, limpieza superior de una gama más amplia de manchas/suciedades y rendimiento de blancura mejorado. Se cree generalmente que el activador de blanqueador sufre un ataque nucleofílico por un anión de perhídróxido, el cual se genera del peróxido de hidrógeno expulsado por el blanqueador peroxigenado, para formar un ácido peroxícarboxílico. Esta reacción se conoce comúnmente como perhidrólisis. Las composiciones detergentes de la presente invención incluyen agentes de blanqueo tales como peróxido de hidrógeno, PB1 , PB4 y percarbonato con un tamaño de partícula de 400-800 mieras, preferiblemente percarbonato. Estos componentes de agente de blanqueo pueden incluir uno o más agentes blanqueadores peroxigenados y, dependiendo del agente de blanqueo seleccionado, uno o más activadores de blanqueador. Cuando estén presentes, los compuestos blanqueadores oxigenados estarán presentes típicamente a niveles de aproximadamente 1 % a aproximadamente 25%.
*_ Los agentes liberadores de peróxido de hidrógeno se usan en combinación con activadores de blanqueador tales como nonanoiloxibencensulfonato (NOBS, descrito en EU 4,412,934), 3,5-trimetilhexanoloxibencensulfonato (ISONOBS, descrito en EP 120,591 ) o éster fenolsulfonato de ácido N-nonanoil-6-aminocaproico (NACA-OBS, descrito en WO94/28106), que son perh id rol izados para formar un perácido como la especie de blanqueo activa, llevando a un efecto de blanqueo mejorado. Su forma acida también puede usarse, tal como la nonílamida de ácido peroxisuccíníco, nonilamida de ácido peroxiadípico o nonanoiloxibencenperoxiácido como los descritos en la solicitud copendiente USSN 08/136,626 del presente solicitante. Otro activador de blanqueador hidrofóbico es un activador de blanqueador de ¡mida acíclica asimétrica de la fórmula siguiente, como se describe en las solicitudes de patente copendientes de Procter & Gamble No. de serie US 60/022,786 (presentada el 30 de julio de 1996) y No. 60/028,122 (presentada el 15 de octubre de 1996):
en donde Ri es un grupo alquilo saturado o insaturado de cadena lineal o ramificada de C7-Ci3, R2 es un grupo alquilo saturado o ¡nsaturado de cadena lineal o ramificada de C-i-Cß y R3 es un grupo alquilo saturado o insaturado de cadena lineal o ramificada de d-C4. Los activadores de blanqueador que se
áßái¡?&s^^^gl¡«g¡»*^ 5 prefieren para el propósito de la presente invención son nonanoiloxibencensulfonato (NOBS, descrito en EU 4,412,934), 3,5-trimetilhexanoloxibencensulfonato (ISONOBS, descrito en EP 120,591 ) y éster fenolsulfonato de ácido N-nonanoil-6-aminocaproico (NACA-OBS, descrito en WO94/28106). Agentes de blanqueo alternativos, incluyendo peroxiácidos y sistemas de blanqueo que comprenden activadores de blanqueador y compuestos de blanqueo peroxigenados para usarse en las composiciones detergentes de acuerdo con la invención es el blanqueador de N-acil lactama descrito en W095/27773 y algunos activadores de blanqueador descritos en la solicitud copendiente PCT/US95/07823 USSN del presente solicitante. El activador de blanqueador hidrofóbico se encuentra generalmente a un nivel de 0.01 % a 20%, preferiblemente 0.25% a 15%, muy preferiblemente de 0.5% a 10% en peso de la composición total.
Componentes detergentes Las composiciones detergentes de la invención deben contener por lo menos un componente detergente adicional. La naturaleza precisa de este componente adicional, y los niveles de incorporación del mismo dependerán de la forma física de la composición y de la naturaleza de la operación de limpieza para la cual se usará.
Las composiciones detergentes de la presente invención comprenden además preferiblemente un ingrediente detergente seleccionado de agentes tensioactivos catiónicos, quelatadores y/o mezclas de los mismos. En una modalidad preferida, la presente invención se refiere a una composición detergente para lavandería que comprende una mananasa y un blanqueador hidrofóbico (ejemplos 1-6). En una segunda modalidad, la presente invención se refiere a composiciones para el lavado de vajillas
(ejemplos 7-9). Las composiciones detergentes de acuerdo con la invención pueden líquidas, en pasta, geles, barras, tabletas, rocíos, espumas, polvo o granuladas. Las composiciones granuladas también pueden estar en forma
"compacta", y las composiciones líquidas pueden estar también en una forma
"concentrada". Las composiciones de la invención pueden por ejemplo, formularse como composiciones para el lavado de vajillas a mano y en máquina, composiciones detergentes para el lavado de ropa a mano y en máquina, incluyendo composiciones aditivas para lavandería y composiciones adecuadas para usarse en el remojo y/o pretratamiento de telas sucias, y composiciones para usarse en operaciones de limpieza de superficies duras domésticas generales. Cuando se formulan como composiciones para usarse en métodos de lavado manual de vajillas, las composiciones de la invención contienen preferiblemente un agente tensioactivo y preferiblemente otros
compuestos detergentes seleccionados de compuestos polimérícos orgánicos, agentes incrementadores de espuma, iones de metal del grupo II, hidrótropos y enzimas adicionales. Cuando se formulan como composiciones adecuadas para usarse en un método de lavado de ropa en máquina, las composiciones de la invención contienen preferiblemente tanto un agente tensioactivo como un compuesto mejorador de detergencia, y adicionalmente uno o más componentes detergentes seleccionados preferiblemente de compuestos poliméricos orgánicos, agentes de blanqueo, enzimas adicionales, supresores de espuma, dispersantes, dispersantes de jabón de cal, agentes de suspensión y antirredeposición de suciedades e inhibidores de corrosión. Las composiciones para lavandería también pueden contener agentes suavizantes como componentes detergentes adicionales. Dichas composiciones que contienen una mananasa y un sistema de blanqueo de activador de blanqueador hidrofóbico pueden proveer limpieza de telas, remoción de manchas, mantenimiento de blancura, inhibición de transferencia de colorantes y sanitización cuando se formulen como composiciones detergentes para lavandería. Las composiciones de la invención también se pueden usar como productos aditivos detergentes en forma sólida o líquida. Dichos productos aditivos están diseñados para complementar o fomentar el rendimiento de las composiciones detergentes convencionales y pueden añadirse en cualquier etapa del procedimiento de limpieza.
Si es necesario, la densfcHd de las composiciones detergentes para lavandería de la presente varía de 400 a 1200 g/litro, preferiblemente 500 a 950 g/litro de la composición, medidas a 20°C. La forma "compacta" de las composiciones de la presente se refleja mejor por densidad y, en términos de composición, por la cantidad de sal llenadora inorgánica; las sales llenadoras inorgánicas son ingredientes convencionales de las composiciones detergentes en polvo; en las composiciones detergentes convencionales, las sales llenadoras están presentes en cantidades sustanciales, típicamente de 17-35% en peso de la composición total. En las composiciones compactas, la sal llenadora está presente en cantidades que no exceden el 15% de la composición total, preferiblemente que no exceden el 10%, y muy preferiblemente que no exceden el 5% en peso de la composición. Las sales llenadoras inorgánicas tales como las que se requieren en las presentes composiciones se seleccionan a partir de sales alcalinas y de metal alcalino terreo de sulfatos y cloruros. Una sal llenadora preferida es el sulfato de sodio. Las composiciones detergentes líquidas de acuerdo con la presente invención también pueden estar en "forma concentrada", en cuyo caso, las composiciones detergentes líquidas de acuerdo con la presente invención contendrán una cantidad menor de agua, en comparación con los detergentes líquidos convencionales. Típicamente, el contenido de agua del detergente líquido concentrado es preferiblemente de menos del 40%, muy preferiblemente menos del 30% y más preferiblemente menos del 20% en peso de la composición detergente. Los compuestos detergentes adecuados para usarse en la presente se seleccionan del grupo que consiste de los compuestos descritos a continuación.
Sistema de aqente tensioactivo Las composiciones detergentes de acuerdo con la presente invención comprenden generalmente un sistema de agente tensioactivo en el que el agente tensioactivo se puede seleccionar a partir de agentes tensioactívos no iónicos y/o aniónicos y/o catiónicos y/o anfolítícos y/o zwiteriónicos y/o semipolares. De preferencia, las composiciones detergentes de la presente invención comprenderán un agente tensioactivo catiónico. Se ha encontrado en forma sorprendente que dichas composiciones que compreden además un agente tensioactivo catiónico proveen un mejor rendimiento de limpieza y blanqueo. El agente tensioactivo está presente típicamente a un nivel de 0.1 % a 60% en peso. Los niveles de incorporación que más se prefieren son de 1 a 35% en peso, muy preferiblemente de 1 a 30% en peso de las composiciones de acuerdo con la invención. El agente tensioactivo se formula preferiblemente para ser compatible con los componentes de enzima presentes en la composición. En las composiciones líquidas o en gel, el agente tensioactivo se formula muy preferiblemente de forma tal que promueva, o por lo menos no degrade, la estabilidad de cualquier enzima en estas composiciones. Los sistemas de agente tensioactivo que se prefiere usar de acuerdo con la invención comprenden como un agente tensioactivo uno o más de los agentes tensioactivos no iónicos y/o aniónicos descritos aquí. Los condensados de óxido de polietileno, polipropileno y polibutileno de alquilfenoles son adecuados para usarse como el agente tensioacfivo no iónico de los sistemas de agente tensioactivo de la presente invención, prefiriéndose más los condensados de óxido de polietíleno. Estos compuestos incluyen los productos de condensación de alquilfenoles que tienen un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 6 a aproximadamente 14 átomos de carbono, preferiblemente de aproximadamente 8 a aproximadamente 14 átomos de carbono, ya sea en una configuración de cadena recta o de cadena ramificada con el óxido de alquileno. En una modalidad preferida, el óxido de etileno está presente en una cantidad igual a aproximadamente 2 a aproximadamente 25 moles, muy preferiblemente de aproximadamente 3 a aproximadamente 15 moles, de óxido de etileno por mol de alquilfenol. Los agentes tensioactivos no iónicos de este tipo disponibles comercialmente incluyen Igepal™ CO-630, comercializado por GAF Corporation; y Tritón™ X-45, X-114, X-100 y X-102, todos vendidos por Rohm & Haas Company. Estos agentes tensioactivos son conocidos comúnmente como alcoxilados de alquilfenol (etoxilados de alquilfenol).
ñí*£? Los productos de có^detf c?ón de alcoholes alifáticos primarios y secundarios con aproximadamente 1 a aproximadamente 25 moles de óxido de etileno son adecuados para usarse como el agente tensioactivo no iónico del sistema de agente tensioactivo no iónico de la presente invención. La cadena alquilo del alcohol alifático pude ser o recta o ramificada, primaria o secundaria, y contiene generalmente de aproximadamente 8 a aproximadamente 22 átomos de carbono. Se prefieren los productos de condensación de alcoholes que tienen un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 8 a aproximadamente 20 átomos de carbono, muy preferiblemente de aproximadamente 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono, con desde aproximadamente 2 a aproximadamente 10 moles de óxido de etileno por mol de alcohol. Aproximadamente 2 a aproximadamente 7 moles de óxido de etileno, y muy preferiblemente de 2 a 5 moles de óxido de etileno por mol de alcohol están presentes en dichos productos de condensación. Ejemplos de agentes tensioactivos no iónicos de este tipo disponibles comercialmente incluyen Tergitol™ 15-S-9 (el producto de condensación de alcohol lineal de C-11-C-15 con 9 moles de óxido de etileno),
Tergitol™ 24-L-6 NMW (el producto de condensación de alcohol primario de C12-C14 con 6 moles de óxido de etileno con una distribución de peso molecular limitada), ambos comercializados por Union Carbide Corporation;
Neodol™ 45-9 (el producto de condensación de alcohol lineal de C14-C15
con 9 moles de óxido de etileno), Neodol™ 23-3 (el producto de
&& ?- condensación de alcohol lineal de C-12-C13 con 3.0 moles de óxido de
etileno), Neodol™ 45-7 (el producto de condensación de alcohol lineal de C-14-C15 con 7 moles de óxido de etileno), Neodol™ 45-5 (el producto de condensación de alcohol lineal de C14-C-15 con 5 moles de óxido de etileno)
5 comercializados por Shell Chemical Company, Kyro™ EOB (el producto de condensación de alcohol de C13-C-15 con 9 moles de óxido de etileno), comercializado por The Procter & Gamble Company, y Genapol LA 030 o 050 (el producto de condensación de alcohol de C12-C14 con 3 ó 5 moles de óxido de etileno) comercializado por Hoechst. La escala preferida de HLB en
10 estos productos es de 8-11 y muy preferida de 8-10. También útiles como el agente tensioactivo no iónico de los sistemas de agente tensioactivo de la presente invención son los alquilpolisacáridos descritos en la patente de E.U.A. No. 4,565,647, Llenado, expedida el 21 de enero de 1986, que tienen un grupo hidrofóbico que
15 contiene de aproximadamente 6 a aproximadamente 30 átomos de carbono, preferiblemente alrededor de 10 a aproximadamente 16 átomos de carbono, y un polisacárido, v.gr., un poliglucósido, un grupo hidrofílico que contiene de aproximadamente 1.3 a aproximadamente 10, preferiblemente de aproximadamente 1.3 a aproximadamente 3, muy preferiblemente de
20 aproximadamente 1.3 a aproximadamente 2.7 unidades de sacárido. Cualquier sácarido reductor que contenga 5 ó 6 átomos de carbono puede ser usado, v.gr., glucosa, las porciones de galactosa y de galactosilo pueden ser
«áSfc-, ¿¿^StCc a.
**~ sustituidas por las porciones de glucoSlo (opcionalmente el grupo hidrofóbico está fijado en las posiciones 2-, 3-, 4-, etc., dando así una glucosa o galactosa a diferencia de un glucósido o galactósído). Los enlaces entre sacáridos pueden ser, v.gr., entre la posición uno de las unidades sacárido adicionales y 5 las posiciones 2-, 3-, 4- y/o 6- de las unidades de sacárido anteriores. Los alquilpolíglucósidos preferidos tienen la fórmula R20(CnH2nO)t(glucosilo) x
en donde R2 se selecciona del grupo que consiste de grupos alquilo, alquilfenilo, hidroxialquilo, hidroxialquilfenilo y mezclas de los mismos, en los
10 cuales los grupos alquilo contienen de aproximadamente 10 a aproximadamente 18, preferiblemente de aproximadamente 12 a aproximadamente 14 átomos de carbono; n es 2 ó 3, preferiblemente 2; t es de 0 a aproximadamente 10, preferiblemente 0; y x es de aproximadamente 1.3 a aproximadamente 10, preferiblemente aproximadamente 1.3 a
15 aproximadamente 3, muy preferiblemente de aproximadamente 1.3 a aproximadamente 2.7. El glucosílo se deriva preferiblemente de glucosa. Para preparar estos compuestos, se forma el alcohol o alcohol alquilpolietoxilado primero, y después se hace reaccionar con glucosa o una fuente de glucosa para formar el glucósido (fijación en la posición 1 ). Las unidades glucosilo
20 adicionales pueden ser después fijadas entre su posición 1 y las unidades glucosilo precedentes en la posición 2-, 3-, 4- y/o 6-, preferiblemente y e forma predominante en la posición 2.
ßñ Los productos de condensación de óxido de etileno con una base hidrofóbica formados mediante la condensación de óxido de propileno con propilenglucol también son adecuados para usarse como el sistema de agente tensioactivo no iónico adicional de la presente invención. La porción hidrofóbica de estos compuestos tendrá preferiblemente un peso molecular de desde aproximadamente 1500 a aproximadamente 1800, y exhibirá insolubilidad en agua. La adición de porciones de polioxetileno a esta porción hidrofóbica tiende a aumentar la solubilidad en agua de la molécula como un todo, y el carácter líquido del producto es retenido hasta el punto en el que el contenido de polioxetileno es de aproximadamente 50% del peso total del producto de condensación, lo cual corresponde a la condensación con hasta aproximadamente 40 moles de óxido de etileno. Ejemplos de compuestos de este tipo incluyen ciertos agentes tensioactivos Pluronic™ disponibles comercialmente como Pluronic™, comercializados por BASF. También adecuados para usarse como el agente tensioactivo no iónico del sistema de agente tensioactivo no ¡ónico de la presente invención son los productos de condensación de óxido de etileno con el producto que resulta a partir de la reacción de óxido de propileno y etilendiamina. La porción hidrofóbica de estos productos consiste del producto de reacción de etilendiamina y óxido de propileno en exceso, y tiene generalmente un peso molecular de desde aproximadamente 2500 a aproximadamente 3000. Esta porción hidrofóbica es condensada con óxido de etileno hasta el grado que el producto de condensación contenga de aproximadamente 40% a aproximadamente 80% en peso^ | f ©xieÜleno y tenga un peso molecular de desde aproximadamente 5,000 a aproximadamente 11 ,000. Ejemplos de este tipo de agente tensioactivo no iónico incluyen ciertos de los compuestos
comercialmente disponibles Tetronic™j comercializados por BASF. Preferidos para usarse como el agente tensioactivo no iónico de los sistemas de agente tensioactivo de Ja presente invención son los condensados de óxido de polietileno de alquilfenoles, los productos de condensación de alcoholes alifáticos primarios y secundarios con de aproximadamente 1 a aproximadamente 25 moles de óxido de etileno, alquil polísacáridos y mezclas de los mismos. Los que más se prefieren son los etoxilados de alquilfenol de C8-C14 que tienen de 3 a 15 grupos etoxi y los
etoxilados de alcohol de Cß-C-is (preferiblemente de C10 promedio) que
tienen de 2 a 10 grupos etoxi, y mezclas de los mismos. Los agentes tensioactivos no iónicos altamente preferidos son los agentes tensioactivos de amida de ácido graso polihidroxílico de la fórmula
R2— G-N— Z II O R en donde R"! es H, o R^ es hidrocarbilo de C1-C4, 2-hidroxietilo, 2-hidroxi
propilo o una mezcla de los mismos, R2 es hidrocarbílo de C5-31 y z s
polihidroxihidrocarbilo que tiene una cadena hidrocarbilo lineal con por lo menos 3 hídroxilos directamente conectados a la cadena, o un derivado
alcoxilado de los mismos. Preferiblemente, R1 es metilo, R2 es una cadena alquilo de C11-C15 o alquilo o^qi^ñiio de C-16-C18 recta tal como coco
alquilo o mezclas de los mismos, y z se deriva a partir de un azúcar reductor tal como glucosa, fructosa, maltosa y Ipcibsa, en una reacción de aminación reductiva. Los agentes tensioactívos aniónrcos adecuados que se usarán son los agentes tensioactivos de éstersulfonato de alquilo que incluyen esteres lineales de ácidos carboxílicos de C8-C20 (es decir, ácidos grasos)
que son sulfonados con SO3 gaseoso de acuerdo con "The Journal of the
American Oil Chemists Society", 52 (1975), pp. 323-329. Los materiales de partida adecuados podrían incluir sustancias grasas naturales como las derivadas de sebo, aceite de palma, etc. El agente tensioactivo de alquilestersulfonato preferido, especialmente para aplicaciones de lavandería, comprende agentes tensíoactivos de alquilestersulfonato de la fórmula estructural:
O R3— CH— C— OR4 SO3M
en donde R3 es un hidrocarbilo de C8-C20. preferiblemente un alquilo o
combinación del mismo, R^ es un hidrocarbilo de C-|-Cg, preferiblemente un
alquilo o una combinación del mismo, y M es un catión que forma una sal soluble en agua con el éstersulfonato de alquilo. Los cationes formadores de sal adecuados incluyen metales tales como sodio, potasio y litio, y cationes de amonio sustituido o no sustituido tales cómo monoetanolamina, dietanolamina y trietanolamína. Preferiblemente, R3 es alquilo de C-|Q-Ci6 y R^ es metilo, etilo o isopropílo. Se prefiere especialmente los éstersulfonatos de metilo en los que R^ es alquilo de C?o-C-|6- 5 Otros agentes tensioactivos aniónicos adecuados incluyen los agentes tensioactivos de alquil sulfato que son sales o ácidos solubles en agua de la fórmula ROSO3M, en la que R es preferiblemente un hidrocarbilo de C10-C24. preferiblemente un alquilo o hídroxialquilo que tiene un componente alquilo de C10-C2O' muy preferiblemente un alquilo o 10 hidroxialquilo de C-12-C18. y M es H o un catión, v.gr., un catión de metal alcalino (v.gr., sodio, potasio, litio), o amonio o amonio sustituido (v.gr., cationes de metil-, dimetil-, y trimetilamonío y cationes de amonio cuaternario tales como cationes de tetrametilamonio y de dimetilpiperidinio y cationes de amonio cuaternario derivados de alquilaminas tales como etilamina,
15 dietilamina, trietilamina y mezclas de los mismos, y similares). Típicamente, las cadenas alquilo de C12-C16 se prefieren para temperaturas de lavado inferiores (v.gr., debajo de aproximadamente 50°C) y las cadenas alquilo de C-16-18 se prefieren para temperaturas de lavado más altas (v.gr., sobre aproximadamente 50°C). 20 Otros agentes tensioactivos anionicos útiles para los propósitos detersivos también pueden incluirse en las composiciones detergentes de la presente invención. Estos pueden incluir sales (incluyendo, por ejemplo, sales
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de sodio, potasio, amonio y de amonio sustituido tales como sales de mono-, di- y trietanolamina) de jabón, alcanosulfonatos primarios o secundarios de C8-C22 olefinsulfonatos de C8-C24, ácidos policarboxílicos sulfonados preparados mediante la sulfonación del producto pírolizado de citratos de metal de tierra alcalina, v.gr., como los descritos en la descripción de la patente británica No. 1 ,082,179, étersulfatos alquilpoliglicólicos de C8-C24
(que contienen hasta 10 moles de óxido de etileno); sulfonatos alquil glicerólicos, sulfonatos acilglicerólicos grasos, sulfonatos oleilglicerólicos grasos, éter sulfatos de óxido de etileno de alquilfenol, parafin sulfonatos, alquil fosfatos, isetionatos, tales como los acil isetionatos, N-acil tauratos, alquil succinamatos y sulfosuccinatos, monoésteres de sulfosuccinatos (especialmente monoésteres de C-12-C18 saturados e insaturados) y diésteres de sulfosuccinatos (especialmente diésteres de Cß-C^ saturados e insaturados), acil sarcosinatos, sulfatos de alquilpolisácaridos tales como los sulfatos de alquilpoliglucósido (los compuestos no sulfatados no iónicos siendo descritos posteriormente), alquilsulfatos primarios ramificados y alquil polietoxicarboxilatos tales como aquellos de la fórmula RO(CH2CH2?)k-CH2COO-M+ en la que R es un alquilo de C8-C22. k es un entero de 1 a 10 y M es un catión formador de sal soluble. Los ácidos de resina y los ácidos de resina hidrogenados también son adecuados, tales como colofonia, colofonia hidrogenada y ácidos de colofonia, así como ácidos de colofonia hidrogenados presentes en o derivados de aceite de madera.
5"*— — ***- " .»**»- "*M Ejemplos adicionales se describen en "Surface Active Agents and Detergents" (Vol. I y II por Schwartz, Perry y Berch). Una variedad de dichos agentes tensioactivos se describen generalmente también en la patente de E.U.A. No. 3,929,678, expedida el 30 de Diciembre de 1975 a 5 Laughiin, y otros, en Columna 23, línea 58 a Columna 29, línea 23 (incorporada en la presente a manera de referencia). Cuando están incluidos en éstas, las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención comprenden típicamente alrededor de 1% a aproximadamente 40%, preferiblemente alrededor de 3% a 10 aproximadamente 20% en peso de dichos agentes tensioactivos amónicos. Los agentes tensioactivos aniónicos altamente preferidos incluyen los agentes tensioactivos de alquilsulfato alcoxilado que son sales solubles en agua o ácidos de la fórmula RO(A)mS03M en la que R es un grupo alquilo o hidroxíalquilo de C-10-C24 no sustituido que tiene un 15 componente alquilo de C10-C24. preferiblemente un alquilo o hidroxialquílo de C12-C2O' muy preferiblemente alquilo o hidroxialquilo de C-12-C18. es una unidad etoxi o propoxi, m es mayor que cero, típicamente entre aproximadamente 0.5 y aproximadamente 6, muy preferiblemente entre aproximadamente 0.5 y aproximadamente 3, y M es H o un catión que puede 20 ser, por ejemplo, un catión de metal (v.gr., sodio, potasio, litio, calcio, magnesio, etc.) o un catión de amonio o de amonio sustituido. Los alquilsulfatos etoxilados así como los alquilsulfatos propoxilados también se contemplan en la presente. Ejemplos específicos de cationes de amonio
^afcfeaaS sustituido incluyen cationes de metí dJmetil-, y trimetil amonio y cationes de amonio cuaternario tales como cationes de tetrametilamonio y dimetilpiperidinio y aquellos derivados de aquílaminas tales como etilamina, dietilamina, tríetilamína, mezclas de los mismos y similares. Agentes tensíoactivos ejemplares son alquil sulfato polietoxilado de C-12-C18 (1 0) (C<|2-Ci8E(1.0)M), alquil sulfato polietoxilado de C12-C18 (2-25) (C12- C-|8E(2-25)M), alquil sulfato polietoxílado de C12-C18 (3.0) (C12- C-|8E(3.0)M), y alquil sulfato polietoxilado de C-12-C18 (4.0) C<|2-CidE(4.0)M), en los que M se selecciona convenientemente a partir de sodio y potasio. Las composiciones detergentes de la presente invención pueden contener también agentes tensioactivos catiónicos, anfolíticos, zwiteriónicos y semipolares, así como los agentes tensioactivos no ¡ónicos y/o amónicos que no sean los que ya se describieron en la presente. Los agentes tensioactivos detersivos catiónicos adecuados para usarse en las composiciones detergentes de la presente invención son aquellos que tienen un grupo hidrocarbilo de cadena larga. Ejemplos de dichos agentes tensioactivos catiónicos incluyen los agentes tensioactivos de amonio tales como halogenuros de alquíltrimetil amonio y aquellos agentes tensioactivos que tienen la fórmula: [R2(OR3)y][R4(OR3)y]2R5N+X- en donde R2 es un grupo alquilo o alquilbencílo que tiene de aproximadamente 8 a aproximadamente 18 átomos de carbono en la cadena
alquilo, cada R3 se selecciona que consiste de -CH2CH2-, - CH2CH(CH3)-, -CH2CH(CH2OH)-, -CH2CH2CH2-, y mezclas de los mismos;
cada R4 se selecciona a partir del grupo que consiste de alquilo de C-1-C4, hidroxialquilo de C1-C4, estructuras de anillo de bencilo formadas uniendo los
5 dos grupos R4, -CH2CHOH-, -CHOHCOR6CHOHCH2OH, en los que R6 es cualquier hexosa o polímero de hexosa que tenga un peso molecular menor de aproximadamente 1000, e hidrógeno cuando y no sea 0; R5 es la misma que R4 O es una cadena alquilo en la que el número total de átomos de carbono de R2 más R5 no es mayor de aproximadamente 18; cada y es de 0
10 a aproximadamente 10 y la suma de los valores y va de 0 a aproximadamente 15; y X es cualquier anión compatible. El agente tensioactivo de amonio cuaternario adecuado para la presente invención tiene la fórmula (I):
Fórmula I en donde R es un alquilo de cadena corta (C6-C10) o alquilamídoalquilo de la fórmula (II):
Fórmula II
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y es 2-4, preferiblemente 3, en donde R2 es H o un alquilo de C1-C3, en donde x es 0-4, preferiblemente 0-2, muy preferiblemente 0, en donde R3, R4 y R5 son cada uno el mismo o diferentes, y pueden ser ya sea un alquilo de cadena corta (C1-C3) o alquilo alcoxilado de la fórmula (lll), en donde X" es un contra ion, preferiblemente un halogenuro, v.gr., cloruro o metiisulfato.
Fórmula R6 es C?-C4 y z es 1 ó 2. Los agentes tensioactivos de amonio cuaternario solubles son aquellos como los definidos en la fórmula I, en donde R-| es C8, C-J O o mezclas de los mismos, x=o, R3, R4 = CH3 y R5 = CH2CH2OH. Agentes tensioactivos catiónicos altamente preferidos son los compuestos de amonio cuaternario solubles en agua útiles en la presente composición, que tienen la fórmula: R-|R2R3R4N+X- (i) en donde R<| es alquilo de C8-C-|6. cada uno de R2, R3 y R4 es independientemente alquilo de C1-C4, hidroxialquilo de C1-C4, bencilo y -
gg^^g (C2H4?)?H, en donde x tiene un valor de 2 a 5 y x es un anión. No más de uno de R2, R3 o R4 debe ser bencilo. La longitud preferida de la cadena alquilo para R-| es C-12-C15, particularmente cuando el grupo alquilo sea una mezcla de longitudes de cadena derivadas de grasa de semilla de palma o de coco o sea derivada sintéticamente por la acumulación olefina o la síntesis de alcoholes OXO. Los grupos preferidos para R2, R3 y R4 son grupos metilo e hidroxietilo, y el anión
X se puede seleccionar a partir de iones de halogenuro, metosulfato, acetato y fosfato. Ejemplos de compuestos de amonio cuaternario de la fórmula (i) para usarse en la presente son: cloruro o bromuro de trimetil amonio de coco; cloruro o bromuro de metil dihidroxietil amonio de coco; cloruro de decil tríetil amonio; cloruro o bromuro de decil dimetil hidroxietil amonio; cloruro o bromuro de dimetil hidroxietil amonio de C12-C15; cloruro o bromuro de dimetil hidroxietil amonio de coco; metil sulfato de miristil trimetil amonio; cloruro o bromuro de lauril dimetil bencil amonio cloruro o bromuro de lauril dimetil (etenoxi)4 amonio; esteres de colina (compuestos de la fórmula i en la que R-| es alquilo de son metilo). di-alquil imidazolinas [compuestos de la fórmula (i)]. Otros agentes tensioactivos catiónicos útiles en la presente se describen también en la patente de E.U. No. 4,228, 044, Cambre, expedida el 14 de octubre de 1980, y en la solicitud de patente europea EP 000,224. Los componentes catiónicos suavizantes de telas incluyen los activos suavizantes de telas de amonio cuaternario insolubles en agua o su precursor de amina correspondiente, siendo el más comúnmente usado el cloruro o metiisulfato de amonio de cadena alquilo di-larga. Los suavizantes catiónicos que se prefieren entre éstos incluyen los siguientes: I ) cloruro de disebodimetilamonio (DTDMAC); 2) cloruro de disebohidrogenadodímetilamonio; 3) metiisulfato de disebohidrogenadodimetilamonio; 4) cloruro de distearíldimetilamonio; 5) cloruro de dioleildimetilamonio; 6) cloruro de dipamitilhidroxietilmetilamonío; 7) cloruro de estearilbencildimetilamonio; 8) cloruro de sebotrimetilamonio; 9) cloruro de sebohidrogenadotrimetilamonio; 10) cloruro de alquilhidroxietildimetilamonio de C-|2-14 I I) cloruro de alquildihidroxíetildimetilamonio de C<|2-18¡
12) cloruro de di(stearoiloxietil)dimet¡lamonio (DSOEDMAC); 13) cloruro de di(sebo-oxi-etil)dimetilamonio; 14) metiisulfato de diseboimidazolinio; 15) metiisulfato de 1-(2-seboilamidoetil)-2-seboilimidazolinio. Los compuestos de amonio cuaternario bíodegradables han sido presentados como alternativas para los cloruros y metilsulfatos de amonio de cadena alquilo di-larga usados tradicionalmente. Dichos compuestos de amonio cuaternario contienen grupos alqu(en)ilo de cadena larga interrumpidos por grupos funcionales tales como grupos carboxilo. Dichos materiales y las composiciones suavizantes de telas que los contienen se describen en numerosas publicaciones tales como EP-A-O, 040, 562 y EP-A-0,239,910. Los compuestos de amonio cuaternario y precursores de amina de la presente tienen la fórmula (I) o (II), a continuación:
( i ) ( i i ) en donde Q se selecciona de -O-C(O)-, -C(0)-0-, -0-C(0)-0-, NR -C(0)-, C(0)-NR4-; R es (CH2)n-Q-T2 o T3;
R2 es (CH2)m-Q-T4 o T$ o T3;
R3 es alquilo de C1-C4 o hídroxialquilo de C1-C4 o H;
R4 es H o alquilo de C1-C4 o hidroxialquilo de C1-C4;
Ti , T2, T3, T4 y T5 son independientemente alquilo o alquenilo de C-| 1 -C22; 5 n y m son enteros de 1 a 4; y X" es un anión compatible con suavizante. Ejemplos no limitantes de aniones compatibles con suavizante incluyen cloruro o metiisulfato. La cadena Ti , T2, T3, T4 y T^ del alquilo o alquenilo debe 10 contener por lo menos 11 átomos de carbono, preferiblemente por lo menos 16 átomos de carbono. La cadena puede ser recta o ramificada. El sebo es una fuente conveniente y no costosa de material alquilo y alquenilo de cadena larga. Se prefieren particularmente los compuestos en los que Ti , T2, T3, T4 y T^ representan la mezcla de 15 materiales de cadena larga típicos para sebo. Ejemplos específicos de compuestos de amonio cuaternario para usarse en las composiciones acuosas suavizantes de telas de la presente incluyen: 1 ) cloruro de N,N-di(seboíl-oxi-etil)-N,N-dimetilamonio; 20 2) metiisulfato de N,N-di(sebo¡l-oxi-etil)-N-metil, N-(2- hidroxietil)amonio; 3) cloruro de N,N-di(2-seboíl-oxi-2-oxo-etil)-N,N-dimetilamonio;
ii¡iß¡ tá¡?¿i 4) cloruro de N.N-d^-seboil-oxi-etilcarbonil-oxi-etílJ-N.N- dimetilamonio 5) N-(2-seboil-oxi-2-etil)-N-(2-seboil-oxi-2-oxo-etil)-N,N- dimetilamonio; 5 6) cloruro de N,N,N-tri(seboil-oxi-etil)-N-metílamonio; 7) cloruro de N-(2-seboil-oxi-2-oxo-etil)-N-(seboil-N,N- dimetilamonio y 8) cloruro de 1 ,2-diseboíl-ox¡-3-tr¡metilamon¡opropano y mezclas de cualesquiera de los materiales anteriores. 10 Cuando están incluidos en éstas, las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención comprenden típicamente alrededor de 0.2% a aproximadamente 25%, preferiblemente alrededor de 1 % a aproximadamente 8% en peso de dichos agentes tensioactivos catiónicos. Los agentes tensioactivos anfolíticos también son adecuados
15 para usarse en las composiciones detergentes de la presente invención. Estos agentes tensioactivos se pueden describir ampliamente como derivados alifáticos de aminas secundarias o terciarias, o como derivados alifáticos de aminas secundarias o terciarias heterocíclicas en las cuales el radical alifático puede ser una cadena recta o ramificada. Uno de los sustituyentes alifáticos
20 contiene por lo menos aproximadamente 8 átomos de carbono, típicamente de aproximadamente 8 a aproximadamente 18 átomos de carbono, y por lo menos uno contiene un grupo amónico solubilizable en agua, v.gr., carboxi, sulfato, sulfonato. Véase la patente de E.U.A. No. 3,929,678 a Laughiin y otros, expedida el 30 de diciembre de 1975, columna 19, renglones 18-35, para ejemplos de agentes tensioactivos anfolíticos. Cuando están incluidos en éstas, las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención comprenden típicamente de
5 aproximadamente 0.2% a aproximadamente 15%, preferiblemente de aproximadamente 1 % a aproximadamente 10% en peso de dichos agentes tensioactivos anfolíticos. Los agentes tensioactivos zwiteriónicos también son adecuados para usarse en las composiciones detergentes. Estos agentes tensioactivos
10 se pueden describir ampliamente como derivados de aminas secundarias y terciarias, derivados de aminas secundarias y terciarias heterocíclicas o derivados de amonio cuaternario, compuestos de fosfonio cuaternario o sulfonío terciario. Véase la patente de E.U. No. 3,929,678 a Laughiin y otros, expedida el 30 de diciembre de 1975, en la columna 19, renglón 38 a columna
15 22, renglón 48, para ejemplos de agentes tensioactivos zwíteriónicos. Cuando están incluidos en éstas, las composiciones detergentes de la presente invención comprenden típicamente de 0.2% a aproximadamente 15%, preferiblemente de aproximadamente 1% a aproximadamente 10% en peso de dichos agentes tensíoactivos zwiteriónicos.
20 Los agentes tensioactivos no iónicos semipolares son una categoría especial de agentes tensioactivos no iónicos que incluyen óxidos de amina solubles en agua que contienen una porción alquilo de desde aproximadamente 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono y 2
ggjsgi^ JS^A porciones seleccionadas del grupo que consiste de grupos alquilo y grupos hidroxialquilo que contienen de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 átomos de carbono; óxidos de fosfina solubles en agua que contienen una porción alquilo de aproximadamente 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono y dos porciones seleccionadas del grupo que consiste de grupos alquilo y grupos hidroxialquilo que contienen de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 átomos de carbono; y sulfóxidos solubles en agua que contienen una porción alquilo de desde aproximadamente 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono y una porción seleccionada del grupo que consiste de porciones alquilo e hidroxialquilo de desde aproximadamente 1 a aproximadamente 3 átomos de carbono. Los agentes tensioactivos no iónicos semipolares incluyen los agentes tensioactivos de óxido de amina que tienen la fórmula:
0 ? R3(OR4)xN(R5)2
en donde R3 es un grupo alquilo, hidroxialquilo o alquilfenilo o mezclas de los mismos, que contiene de aproximadamente 8 a aproximadamente 22 átomos
de carbono; R4 es un grupo alquileno o hidroxialquileno que contiene de aproximadamente 2 a aproximadamente 3 átomos de carbono, o mezclas de
los mismos; x es de 0 a aproximadamente 3; y cada R5 es un grupo alquilo o hidroxialquilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 átomos de carbono, o un grupo de óxido de polietileno que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamet?te 3 grupos de óxido de etileno. Los grupos R5 pueden estar fijados uno al otro, v.gr., a través de un átomo de oxígeno o de nitrógeno para formar una estructura de anillo. Estos agentes tensioactivos de óxido de amina incluyen en particular óxidos de alquil dimetilamina de C<?o-C-|8 y óxidos de alcoxietildíhidroxietilamina de C8-Ci2- Cuando están incluidos en éstas, las composiciones detergentes para lavandería de la presente invención comprenden típicamente de aproximadamente de 0.2 a aproximadamente 15%, preferiblemente de aproximadamente 1% a aproximadamente 10% en peso de dichos agentes tensioactivos no ¡ónicos semipolares. La composición detergente de la presente invención puede comprender además preferiblemente un co-agente tensioactivo seleccionado del grupo de aminas primarias o terciarias. Las aminas primarias adecuadas para usarse en la presente incluyen aminas de acuerdo con la fórmula R1 NH2, en la que R<| es una cadena alquilo de CQ-C-\ Q, preferiblemente Cß-C-|o. o R4X(CH2)n> X es -O-,- C(0)NH- o -NH-, R4 es una cadena alquilo de Cß-C^. n es entre 1 a 5, preferiblemente 3. Las cadenas alquilo de R-| pueden ser rectas o ramificadas y pueden estar interrumpidas con hasta 12, preferiblemente menos de 5 porciones de óxido de etileno. Las aminas preferidas de acuerdo con la fórmula anterior son las n-alquílaminas. Aminas adecuadas para usarse en la
.->^^Í ÍÍM^^ presente pueden seleccionarse de 1-hexüamina, 1 -octilamina, 1-decilamina y laurilamina. Otras aminas primarias preferidas incluyen oxipropilamina de Cs- C-io- octiloxipropilamina, 2-etilexil-oxipropílamina, lauril amido propilamina y amído propilamina. Las aminas terciarias adecuadas para usarse en la presente incluyen aminas terciarias que tienen la fórmula R1 R2R3N, en la que R-| y R2 son cadenas alquilo de C<|-C8 o
(CH2 — CH— 0)?H R3 es una cadena alquilo de C6-C12. preferiblemente Cß-C-io. o R3 es
R4X(CH2)n> en donde X es -0-,-C(0)NH_ o -NH-, R4 es una C4-C12, n es entre 1 a 5, preferiblemente 2-3. R5 es H o alquilo de C1-C2 y x está entre 1 a
6. R3 y R4 pueden ser lineales o ramificados; las cadenas de alquilo de R3 pueden ser interrumpidas con hasta 12, preferiblemente menos de 5 porciones de óxido de etileno. Las aminas terciarias preferidas son R-1 R2R3N, en donde R1 es una cadena alquilo de C6-C12. R2 V R3> son alquilo de C5-C3 o
en donde R-5 es H o CH-3 y x = 1-2. También se prefieren las amidoaminas de la fórmula:
O II |— C— NH— (CH2)n— N— (R2)2
en donde R-| es alquilo de C6-C12. n es 2-4, preferiblemente n es 3; R2 y R3
es C-1-C4.
Las aminas muy preferidas de la presente invención incluyen 1- octilamina, 1-hexilamina, 1-decilamína, 1 -dodecilamina, oxipropilamina de C8- C-iQ. N coco 1-3-diaminopropano, cocoalquildimetilamina, laurildimetilamina,
lauril bis(hidroxíetil)amina, coco bis(hidroxietil)amina, laurilamina propoxilada con 2 moles, octilamina propoxilada de 2 moles, lauril
amidopropildímetilamina, amidopropíldimetilamína de CS-C-I Q y
amidopropildimetilamína de C10. Las aminas más preferidas para usarse en las composiciones de la presente son 1-hexilamina, 1 -octilamina, 1-decilamína, 1 -dodecilamina. Especialmente deseables son la n-dodecildimetilamina y bíshidroxietilcocoalquilamina y oleilamina etoxilada 7 veces, lauril amido propilamina y cocoamidopropilamina.
Otro sistema de blanqueador Además del activador de blanqueador hidrofóbico y de la fuente convencional de peróxido de hidrógeno, las composiciones detergentes de la presente invención pueden comprender además otras especies de blanqueo. Otros activadores de blanqueador adecuados son tetraacetiletilendiamina (TAED) o pentaacetilglucosa (PAG), las cuales son
perhídrolizadas para formar un perácído cogro la especie de blanqueo activa, llevando a un efecto de blanqueo mejorado. Activadores también adecuados son los esteres de citrato acilados tales como los descritos en la solicitud de patente europea copendiente No. 91870207.7. Otros ingredientes de blanqueo abarcan los agentes de blanqueo de ácido percarboxílico y sales de los mismos. Ejemplos adecuados de esta clase de agentes incluyen monoperoxíftalato de magnesio hexahidratado, la sal de magnesio del ácido meta-cloro perbenzoico, ácido 4-nonilamino-4-oxoperoxibutíríco y ácido diperoxidodecanodioico. Dichos agentes de blanqueo se describen en la patente de E.U.A. No. 4,483,781 , solicitud de patente de E.U.A. No. 740,446, solicitud de patente europea No. 0,133,354 y patente de E.U.A. No. 4,412,934. Los agentes de blanqueo altamente preferidos incluyen también el ácido 6-nonílamino-6-oxoperox¡caproico como el descrito en la patente de E.U.A. No. 4,634,551. Otra categoría de agentes de blanqueo que se puede usar abarca los agentes de blanqueo de halógeno. Ejemplos de agentes de blanqueo de hípohalogenito, por ejemplo, incluyen ácido tricloro isocianúrico y los dícloroisocianuratos de sodio y potasio y N-cloro y N-bromo alcano sulfonamidas. Dichos materiales se añaden normalmente a 0.5-10% en peso del producto terminado, preferiblemente 1-5% en peso. Los catalizadores que contienen metal para usarse en las composiciones de blanqueo incluyen catalizadores que contienen cobalto, tales como sales de cobalto (lll) de pentaamina acetato y catalizadores que 68 contienen manganeso, tales como los que se describen en los documentos EPA 549 271 ; EPA 549 272; EPA 458 397; US 5,246,621 ; EPA 458 398; US 5,194,416 y US 5,114,611. Una composición de blanqueo que comprende un compuesto peroxi, un catalizador de blanqueo que contiene manganeso y un agente quelatador, se describe en la solicitud de patente No. 94870206.3. Los complejos de metal de transición de ligandos macropolicíclícos rígidos son catalizadores preferidos que contienen metal para el propósito de la presente invención, y se describen en las solicitudes de patente co-pendientes de Procter & Gamble presentadas el 7 de marzo de 1997 bajo las serie US No. 60/040,629; No. 60/039,915; No. 60/040,222; No. 60/040,156; No. 60/040,115; No. 60/038,714 y No. 60/039,920. Los agentes de blanqueo diferentes de los agentes de blanqueo oxigenados son también conocidos en la técnica y se pueden usar en la presente. Un tipo de agente de blanqueo no de oxígeno de particular interés incluye agentes de blanqueo fotoactivados tales como las ftalocíaninas sulfonadas de zinc y/o aluminio. Estos materiales pueden ser depositados sobre el sustrato durante el procedimiento de lavado. Después de irradiación con luz, en presencia de oxígeno, tal como colgando las prendas para que se sequen a la luz del día, la ftalocianina de zinc sulfonada es activada y, en consecuencia, el sustrato es blanqueado. La ftalocíanina de zinc preferida y un procedimiento de blanqueo fotoactivado se describen en la patente de E.U.A. 4,033,718. Típicamente, las composiciones detergentes granuladas para lavandería que contienen blanqueador contendrán de alrededor de
0.025% a aproximadamente 1.25%^ en peso, de ftalocianína de zinc sulfonada. Agentes de blanqueo útiles que incluyen peroxiácidos y sistemas de blanqueo que comprenden activadores de blanqueador y compuestos de
5 blanqueo peroxigenados para usarse en las composiciones detergentes de acuerdo con la invención, se describen en las solicitudes copendientes
W095/27772, W095/27774 y W095/27775 del presente solicitante.
Sistema meiorador de deterqencia 10 Las composiciones detergentes de la presente invención pueden comprender además un sistema mejorador de detergencía. Cualquier sistema mejorador de detergencia convencional es adecuado para usarse en la presente, incluyendo materiales de aluminosilicato, silicatos, policarboxilatos y ácidos grasos, materiales tales como tetraacetato de etilendiamina,
15 pentametilenacetato de dietilentriamina, secuestrantes de iones metálicos tales como aminopolifosfonatos, particularmente ácido etilendiaminotetra- metilenfosfónico y ácido dietilentriamin pentametilen-fosfónico. También se pueden usar en la presente los mejoradores de detergencia de fosfato. Los mejoradores de detergencia adecuados pueden ser un
20 material inorgánico de intercambio de iones, comúnmente un material de aluminosilicato hidratado inorgánico, muy particularmente una zeolíta sintética hidratada tal como zeolíta hidratada A, X, B, HS o MAP.
-fesA,,.^^ Otro material mejorador dé detergencia inorgánico adecuado es el silicato estratificado, v.gr., SKS-6 (Hoechst). El SKS-6 es un silicato estratificado cristalino que consiste de silicato de sodio (Na2S¡2?5). Los policarboxilatos adecuados que contienen un grupo carboxi 5 incluyen ácido láctico, ácido glicólíco y derivados de éter de los mismos, como los descritos en las patentes belgas Nos. 831 ,368, 821 ,369 y 821 ,370. Los policarboxilatos que contienen dos grupos carboxi incluyen las sales solubles en agua de ácido succíníco, ácido malónico ácido (etilendíoxi) diacético, ácido maleico, ácido diglicólico, ácido tartárico, ácido tartrónico y ácido fumárico, así
10 como los étercarboxilatos descritos en la patente alemana 2,446,686 y 2,446,687 y en la patente de E.U. No. 3,935,257, y los sulfinil carboxilatos descritos en la patente belga No. 840,623. Los policarboxilatos que contienen tres grupos carboxi incluyen, en particular, los citratos, aconitratos y citraconatos solubles en agua, así como los derivados de succinato tales
15 como los carboximetiloxisuccinatos descritos en la patente británica No. 1 ,379,241 , los lactoxísuccinatos descritos en la solicitud holandesa 7205873, y los materiales de oxipolicarboxilato tales como tricarboxilatos de 2-oxa-1 ,1-3- propano descritos en la patente británica No. 1 ,387,447. Los policarboxilatos que contienen cuatro grupos carboxi
20 incluyen los oxidisuccinatos descritos en la patente británica No. 1 ,261 ,829, 1 ,1 ,2,2-etano tetracarboxilatos, 1 ,1 ,3,3-propano tetracarboxilatos y 1 ,1 ,2,3- propano tetracarboxilatos. Los polícarboxilatos que contienen sustituyentes sulfo incluyen los derivados de sulfosuccinato descritos en las patentes
**, M"*a*É¿ **mt»?*»%*?». .AafeA.iáa^^ británicas Nos. 1 ,398,421 y 1 ,398,422, y en la patente de E.U. No. 3,936,448, así como los citratos pirolizados sulfonados descritos en la patente británica No. 1 ,082,179, mientras que los policarboxilatos que contienen sustituyentes de fosfona se describen en la patente británica No. 1 ,439,000. 5 Los polícarboxilatos alicíclicos y heterocíclicos incluyen ciclopentan-cis,cis,cis-tetracarboxilatos, cíclopentadienida pentacarboxilatos, 2,3,4,5-tetrahidrofuran - cis, cis, cis-tetracarboxilatos, 2, 5-tetra hidrof uran - cis - dicarboxilatos, 2,2,5, 5-tetrahidrofuran - tetracarboxilatos, 1 , 2,3,4, 5,6-hexan - hexacarboxilatos y derivados de carboximetilo de alcoholes polihídricos tales
10 como sorbitol, manitol y xilitol. Los policarboxilatos aromáticos incluyen ácido melítico, ácido piromelítico y los derivados de ácido ftálico descritos en la patente británica No. 1 ,425,343. De los anteriores, los policarboxilatos preferidos son los hidroxicarboxilatos que contienen hasta tres grupos carboxi por molécula, muy
15 particularmente los citratos. Los sistemas mejoradores de detergencia preferidos para usarse en las presentes composiciones, incluyen una mezcla de un mejorador de detergencia de aluminosilicato insoluble en agua tal como zeolita A, o de un silicato estratificado (SKS-6) y un agente quelatador de carboxilato soluble en
20 agua tal como ácido cítrico. Otros sistemas mejoradores de detergencia preferidos incluyen una mezcla de un mejorador de detergencia de aluminosilicato insoluble en agua tal como zeolita A y un agente quelatador de carboxilato soluble en agua
jAMhfct<ltgMafclfc tal como ácido cítrico. Los sistemas mejoradores de detergencia que se prefiere usar en las composiciones detergentes líquidas de la presente invención son jabones y policarboxilatos. Otros materiales mejoradores de detergencia que pueden formar parte del sistema mejorador de detergencía para usarse en las composiciones granuladas incluyen materiales inorgánicos tales como carbonatos, bicarbonatos, silicatos de metal alcalino y materiales orgánicos tales como los fosfonatos orgánicos, amíno polialquilenfosfonatos y amino policarboxilatos. Otras sales orgánicas solubles en agua adecuadas son los ácidos homo- o copoliméricos o sus sales, en los cuales el ácido policarboxílico comprende por lo menos dos radicales carboxilo separados uno del otro por no más de dos átomos de carbono. Polímeros de este tipo se describen en GB-A-1 ,596,756. Ejemplos de dichas sales son los poliacrilatos de PM 2000-5000 y sus copolímeros con anhídrido maleico, dichos copolímeros tienen un peso molecular de desde 20,000 a 70,000, especialmente aproximadamente 40,000. Las sales mejoradoras de detergencia se incluyen normalmente en cantidades de 5% a 80% en peso de la composición, preferiblemente de 10% a 70% y muy comúnmente de 30% a 60% en peso.
Enzimas detergentes convencionales Las composiciones detergentes pueden contener, además de la enzima mananasa, una o más enzimas que provean beneficios de rendimiento de limpieza, de cuidado de telas y/o de sanítización. 5 Dichas enzimas incluyen las enzimas seleccionadas de celulasas, hemicelulasas, peroxidasas, proteasas, glucoamilasas, amilasas, xilanasas, lipasas, fosfolipasas, esterasas, cutinasas, pectinasas, queratanasas, reductasas, oxidasas, fenoloxidasas, lipoxigenasas, ligninasas, pululanasas, tanasas, pentosanasas, malanasas, ß-glucanasas,
10 arabinosidasas, hialuronidasa, condroitinasa, lacasa o mezclas de las mismas. Una combinación preferida es una composición detergente que tiene un coctel de enzimas aplicables convencionales como proteasa, amilasa, lipasa, cutinasa y/o celulasa, en conjunto con una o más enzimas degradadoras de pared celular vegetal. 15 Las proteasas adecuadas son las subtilisinas que se obtienen de cepas particulares de ß. subtilis y B. licheniformis (subtilísina BPN y BPN'). Una proteasa adecuada se obtiene de una cepa de Bacillus, que tiene una actividad máxima a lo largo de la escala de pH de 8-12, desarrollada y vendida como ESPERASE® por Novo Industries A/S de Dinamarca, en
20 adelante "Novo". La preparación de esta enzima y de enzimas análogas se describe en GB 1 ,243,784 a Novo. Otras proteasas adecuadas incluyen ALCALASE®' DURAZYM® y SAVINASE® de Novo y MAXATASE®, MAXACAL®, PROPERASE® y MAXAPEM® (proteína manipulada Maxacal) de
Gist-Brocades. Las enzimas proteoíítícas abarcan también proteasas de serina bacteriana modificadas tales como aquellas descritas en la solicitud de patente europea No. de serie 87 303761.8, presentada el 28 de abril de 1987 (en particular páginas 17,24 y 98), y la cual se llama aquí "Proteasa B", y en la 5 solicitud de patente europea 199,404, Venegas, publicada el 29 de octubre de 1986, la cual se refiere a una enzima proteolítica de serina bacteriana modificada que se llama aquí "Proteasa A". La que es adecuada es la que aquí se llama "Proteasa C", que es una variante de una proteasa de serina alcalina de Bacillus en la cual la lisina reemplaza arginina en posición 27,
10 tirosina reemplaza valina en la posición 104, serina reemplaza asparagina en la posición 123 y alanina reemplaza treonina en la posición 274. La proteasa C se describe en EP 90915958:4, que corresponde a WO 91/06637, publicada el 16 de mayo de 1991. También se incluyen en la presente las variantes genéticamente modificadas, particularmente de la proteasa C. 15 Una proteasa que se prefiere llamada "Proteasa D" es una variante de carbonilhidrolasa que tiene una secuencia de aminoácidos que no se encuentra en la naturaleza, y la cual se deriva de una carbonilhidrolasa precursora sustituyendo un aminoácido diferente por una pluralidad de residuos de aminoácidos en una posición en dicha carbonilhidrolasa
20 equivalente a la posición +76, preferiblemente también en combinación con una o más posiciones de residuos de aminoácidos equivalentes a aquellas seleccionadas del grupo que consiste de +99, +101 , +103, +104, +107, +123, +27, +105, +109, +126, +128, +135, +156, +166, +195, +197, +204, +206,
+210, +216, +217, +218, +222, +260, +265 y/o +274 de acuerdo con la numeración de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, según se describe en WO95/10591 y en la solicitud de patente de C. Ghosh, et al, "Bleaching Compositions Comprising Protease Enzymes", que tiene el número de serie 5 de E.U. 08/322,677, presentada el 13 de octubre de 1994. También es adecuada una variante de carbonilhidrolasa de la proteasa descrita en WO95/10591 , que tiene una secuencia de aminoácidos derivada mediante el reemplazo de una pluralidad de residuos de aminoácidos reemplazados en la enzima precursora que corresponde a la posición +210 en combinación con
10 uno o más de los siguientes residuos: +33, +62, +67, +76, +100, +101 , +103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, +218 y +222, en donde la posición numerada corresponde a la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens que ocurre naturalmente o a residuos de aminoácidos equivalentes en otras
15 carbonilhidrolasas o subtilisinas, tales como subtilisína de Bacillus lentus (solicitud de patente copendiente de EU No. de serie 60/048,550, presentada el 4 de junio de 1997). También son adecuadas para la presente invención las proteasas descritas en las solicitudes de patente EP 251 446 y WO 91/06637,
20 proteasa BLAP® descrita en WO91/02792 y sus variantes descritas en WO 95/23221. Véase también una proteasa de alto pH de Bacillus sp. NCIMB 40338 descrita en WO 93/18140 A a Novo. Los detergentes enzimáticos que
í*j 36 comprenden proteasa, una o más de otras enzimas diferentes y un inhibidor de proteasa reversible se describen en WO 92/03529 A a Novo. Cuando se desee, está disponible una proteasa que tiene adsorción disminuida e hidrólisis incrementada como la descrita en WO 95/07791 a Procter & Gamble. Una proteasa tipo tripsina recombinante para detergentes adecuada en la presente se describe en WO 94/25583 a Novo. Otras proteasas adecuadas se describen en EP 516 200 por Unilever. Las enzimas proteolíticas se incorporan en las composiciones detergentes de la presente invención a un nivel de 0.0001 % a 2% preferiblemente de 0.001 % a 0.2%, muy preferiblemente de 0.005% a 0.1 % de enzima pura en peso de la composición. Las otras celulasas útiles en la presente invención incluyen celulasas tanto bacterianas como micóticas. De preferencia, tendrán un pH óptimo de entre 5 y 12, y una actividad de más de 50 CEVU (Unidad de Viscosidad de Celulosa). Celulasas adecuadas se describen en la patente de E.U.A. No. 4,435,307, Bargesgoard et al, J61078384 y WO96/02653 las cuales describen celulasas micóticas producidas respectivamente a partir de Humicola insolens, Trichoderma, Thielavia y Sporotrichum. EP 739 982 describe celulasas aisladas de especies de Bacillus novedosas. Las celulasas adecuadas se describen también en GB-A-2.075.028; GB-A-2.095.275; DE-OS-2.247.832 y W095/26398.
Ejemplos de dichas celulasas son las celulasas producidas por una cepa de Humicola insolens (Humicola grisea var. thermoidea}, particularmente la cepa DSM 1800 de Humicola. Otras celulasas adecuadas son celulasas originadas de Humicola insolens que tienen un peso molecular de aproximadamente 50Kda, un punto isoeléctrico de 5.5 y que contienen 415 aminoácidos; y una endoglucanasa de ~43kD derivada de Humicola insolens, DSM 1800, que exhibe actividad celulasa; un componente de endoglucanasa que se prefiere tiene la secuencia de aminoácidos descrita en la solicitud de patente de PCT No. WO 91/17243. Celulasas también adecuadas son las celulasas EGIII de
Trichoderma longibrachiatum descritas en WO94/21801 , Genencor, publicada el 29 de septiembre de 1994. Son especialmente útiles las celulasas que tienen beneficios de cuidado de color. Ejemplos de dichas celulasas son las celulasas descritas en la solicitud de patente europea No. 91202879.2, presentada el 6 de noviembre de 1991 (Novo). Son especialmente útiles
Carezyme y Celluzyme (Novo Nordisk A/S). Véase también WO 91/17244 y
WO91/21801. Otras celulasas adecuadas para propiedades de cuidado de telas y/o limpieza se describen en WO96/34092, W096/17994 y W095/24471. Dichas celulasas se incorporan normalmente en la composición detergente a niveles de 0.0001 % a 2% de enzima pura en peso de la composición detergente. Las enzimas peroxidasa se usan en combinación con fuentes de oxígeno, v.gr., percarbonato, perborato, persulfato, peróxido de hidrógeno,
g^ j¡jj jj|j^ |^ ^ etc., y con un substrato fenólico co f molécula mejoradora de blanqueador. Se usan para el "blanqueo en solución", es decir, para evitar la transferencia de colorantes o pigmentos removidos de substratos durante las operaciones de lavado, hacia otros substratos en la solución de lavado. Las enzimas 5 peroxidasa son conocidas en la técnica e incluyen, por ejemplo, peroxidasa de rábano, ligninasa, y halógenooperoxidasa tal como cloro- y bromo-peroxidasa. Composiciones detergentes que contienen peroxidasa se describen, por ejemplo, en la solicitud internacional de PCT WO89/099813, WO 89/09813 y en la solicitud de patente europea No. 91202882.6, presentada el 6 de 10 noviembre de 1991 y EP No. 96870013.8, presentada el 20 de febrero de 1996. También adecuada es la enzima lacasa. Los mejoradores están comprendidos generalmente a un nivel de 0.1% a 5% en peso de la composición total. Los mejoradores que se prefieren son fentiazina y fenoxasina, ácido 10-fenotiazinopropiónico (PPT),
15 ácido 10-et¡lfenotiazino-4-carboxíl¡co (EPC), ácido 10-fenoxazinopropiónico (POP) y 10-metilfenoxazina (descritos en WO 94/12621 ) y siringatos sustituidos (alquilsiringatos de C3-C5 sustituidos) y fenoles. El percarbonato o perborato de sodio son fuentes de peróxido de hidrógeno que se prefieren. Dichas peroxidasas se incorporan normalmente en la
20 composición detergente a niveles de 0.0001% a 2% de enzima activa en peso de la composición detergente. Otras enzimas preferidas que pueden incluirse en las composiciones detergentes de la presente invención incluyen lipasas. Las
«¿Aft*^. ^ ^^^ ^^^^^M^ -- - 'fiUMMlf "I • --*hAte-^Ji-*^-* -yy enzimas lipasas adecuadas para ef uso detergente incluyen aquellas producidas por microorganismos del grupo Pseudomonas, tales como Pseudomonas stutzeri ATCC 19.154, como las que se describen en la patente británica 1 ,372,034. Lipasas adecuadas incluyen aquellas que muestran una 5 reacción cruzada inmunológica positiva con el anticuerpo de la lipasa, producidas por el microorganismo Pseudomonas fluorescent lAM 1057. Esta lipasa está disponible de Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japón, bajo el nombre comercial Lipasa P "Amano", en adelante referida como "Amano-P". Otras lipasas comerciales adecuadas incluyen Amano-CES, 10 lipasas ex Chromobacter viscosum, v.gr. Chromobacter viscosum var. lipoliticum NRRLB 3673, de Toyo Jozo Co., Tagata, Japón; lipasas Chromobacter viscosum de U.S. Biochemícal Corp, E.U.A. y Disoynth Co., Holanda y lipasas ex Pseudomonas gladioli. Lipasas especialmente adecuadas son las lipasas tales como M1 LipaseR y LipomaxR (Gist- 15 Brocades) y LipolaseR y Lipolase UltraR (Novo), las cuales se ha descubierto que son muy efectivas cuando se usan en combinación con las composiciones de la presente invención. También son adecuadas las enzimas lipolíticas descritas en EP 258 068, WO 92/05249 y WO 95/22615 por Novo Nordisk y en WO 94/03578, WO 95/35381 y WO 96700292 por Unilever. 20 También son adecuadas las cutinasas [EC 3.1.1.50] que se pueden considerar como un tipo especial de lipasa, a saber lipasas que no requieren la activación interfacial. La adición de cutinasas a composiciones
7-.i^i^ detergentes se ha descrito en v.gr., WO-A-88/09367 (Genencor); WO 90/09446 (Plant Genetic System) y WO 94/14963 y WO 94/14964 (Unilever). Las lipasas y/o cutinasas se incorporan normalmente en la composición detergente a niveles de 0.0001 % a 2% de enzima activa por 5 peso de la composición detergente. Se pueden incluir amilasas (a y/o ß) para la remoción de manchas a base de carbohidratos. El documento WO94/02597, Novo Nordisk A/S publicado el 3 de febrero de 1994, describe composiciones de limpieza que incorporan amílasas mutantes. Véase también WO95/10603, Novo
10 Nordisk A/S, publicada el 20 de abril de 1995. Otras amilasas conocidas para usarse en composiciones de limpieza incluyen amilasas tanto a como ß. Las a-amilasas se conocen en la técnica e incluyen aquéllas descritas en la patente de E.U.A. No. 5,003,257; EP 252,666; WO/91/00353; FR 2,676,456; EP 285,123; EP 525,610; EP 368,341 ; y en la descripción de la patente
15 británica No 1 ,296,839 (Novo). Otras amilasas adecuadas son las amílasas de estabilidad mejorada descritas en W094/18314, publicada el 18 de agosto de 1994 y WO96/05295, Genencor, publicada el 22 de febrero de 1996, así como las variantes de amilasa que tienen una modificación adicional en el progenitor inmediato disponibles de Novo Nordisk A/S, descritas en WO 95/10603,
20 publicada el 25 de abril de 1995. También son adecuadas las amilasas descritas en EP 277 216, W095/26397 y W096/23873 (todas por Novo Nordisk).
Ejemplos de productos de a-amilasa comerciales son Purafect Ox Am® de Genencor y Termamyl®, Ban®, Fungamyl® y Duramyl®, todas disponibles de Novo Nordisk A/S, Dinamarca. El documento W095/26397 describe otras amilasas adecuadas: a-amilasas caracterizadas porque tienen 5 una actividad específica por lo menos 25% superior a la actividad específica de Termamyl® a una escala de temperatura de 25°C a 55°C y a un valor de pH en escala de 8 a 10, medido por la prueba de actividad de a-amilasa Phadebas®. Son adecuadas las variantes de las enzimas anteriores, descritas en W096/23873 (Novo Nordisk). Otras enzimas amilolíticas que se prefieren
10 con propiedades mejoradas con respecto al nivel de actividad y la combinación de termoestabilidad, así como un nivel de actividad más alto se describen en W095/35382. Las enzimas amílolíticas se incorporan en las composiciones detergentes de la presente invención a un nivel de 0.0001 % a 2%
15 preferiblemente de 0.00018% a 0.06%, muy preferiblemente de 0.00024% a 0.048% de enzima pura en peso de la composición. Las enzimas anteriormente mencionadas pueden tener cualquier origen adecuado, tal como vegetal, animal, bacteriano, micótico y de levadura. El origen puede ser además mesofílíco o extremofílico (psicrofílico,
20 psicrotrófico, termofílíco, barofílico, alcaiofílico, acidofílico, halogenofílico, etc.). Se pueden usar formas purificadas o no purificadas de estas enzimas. En estos días es una práctica común modificar enzimas tipo silvestre por medio de técnicas de manipulación genética o de proteínas para optimizar su
1?g eficacia de rendimiento en las composiciones de limpieza de la invención. Por ejemplo, las variantes pueden ser diseñadas de manera tal que se incremente la compatibilidad de la enzima con los ingredientes de dichas composiciones encontrados comúnmente. Como alternativa, la variante puede diseñarse de 5 manera tal que el pH óptimo, la estabilidad en blanqueador o quelatador, la actividad catalítica y similares de la variante de enzima sean diseñados para ajustarse a la aplicación de limpieza particular. En particular, la atención debe enfocarse en aminoácidos sensibles a la oxidación en el caso de estabilidad en blanqueador y sobre
10 cargas de superficie para la compatibilidad con el agente tensioactivo. El punto isoeléctrico de dichas enzimas puede ser modificado mediante la sustitución de algunos aminoácidos cargados, por ejemplo, un incremento en el punto isoeléctrico podría ayudar a mejorar la compatibilidad con agentes tensioactivos amónicos. La estabilidad de las enzimas puede incrementarse
15 más mediante la creación de puentes de sal adicionales por ejemplo, y reforzando los sitios de unión a calcio para incrementar la estabilidad en quelatador. Debe prestarse especial atención a las celulasas, toda vez que la mayoría de las celulasas tienen dominios de unión separados (CBD). Las propiedades de dichas enzimas pueden ser alteradas mediante
20 modificaciones en estos dominios. Dichas enzimas se incorporan normalmente en la composición detergente a niveles de 0.0001 % a 2% de enzima activa en peso de la composición detergente. Las enzimas pueden ser añadidas como ingredientes
individuales separados (pellas, granulos, líquidos estabilizados, etc... que contengan una enzima) o como mezclas de dos o más enzimas (v.gr., cogranulados). Otros ingredientes detergentes adecuados que pueden añadirse
5 son los barredores de oxidación de enzima que se describen en la solicitud de patente europea copendíente 92970018.6, presentada el 31 de enero de 1992. Ejemplos de dichos barredores de oxidación de enzima son tetraetilenpolíaminas etoxiladas. Una gama de materiales de enzima y medios para su
10 incorporación en las composiciones detergentes sintéticas se describe también en WO 9307263 y WO 9307260 a Genencor International, WO 8908694 A a Novo, y E.U. 3,553,139, 5 de enero de 1971 a McCarty y otros. Enzimas se describen también en E.U.A. 4,101 ,457, Place y otros, 18 de julio de 1978 y en E.U. 4,507,219, Hughes, 26 de marzo de 1985. Los materiales
15 de enzima útiles para formulaciones detergentes líquidas y su incorporación en dichas formulaciones se describen en E.U. 4,261 ,868, Hora y otros, 14 de abril de 1981. Las enzimas que se usarán en detergentes pueden estabilizarse mediante varias técnicas. Las técnicas de estabilización de enzimas se describen y se ejemplifican en E.U. 3,600,319, 17 de agosto de
20 1991 , Gedge y otros, EP 199,405 y EP 200,586, 29 de octubre 1986, Venegas. También se describen sistemas de estabilización de enzima, por ejemplo, en E.U. 3,519,570. Un Bacillus sp. AC13 útil y que da proteasas, xilanasas y celulasas se describe en WO 9401532 A a Novo.
^^^^^^^ -^?«¡ ¿^tó Beneficios de cuidado d? fi?fo - >t e cuidado de telas Se pueden incluir también las tecnologías que proveen un tipo de beneficio de cuidado del color. Ejemplos de estas tecnologías son metalocatalizadores para el mantenimiento del color. Dichos metalocatalizadores se describen en la solicitud de patente europea copendiente No. 92870181.2. Los agentes de fijación de colorantes, dispersión de poliolefina para anti-arrugas y absorbencia de agua mejorada, perfume y polímero aminofuncional para el tratamiento de cuidado del color y substantividad de perfume son ejemplos adicionales de tecnologías de cuidado de color/cuidado de telas y se describen en la solicitud de patente copendiente No. 96870140.9, presentada el 7 de noviembre de 1996. Los agentes suavizantes de telas también pueden incorporarse en las composiciones detergentes de acuerdo con la presente invención. Estos agentes pueden ser de tipo inorgánico u orgánico. Los agentes suavizantes inorgánicos se ejemplifican por las arcillas de esmectita descritas en GB-A-1 400 898 y en la patente de E.U.A. No. 5,019,292. Los agentes suavizantes de telas orgánicos incluyen las aminas terciarias insolubles en agua como las descritas en GB-A1 514 276 y EP-BO 011 340 y su combinación con sales de amonio monocuatemario de C12-C14 se describen en EP-B-O 026 527 y EP-B-O 026 528 y las diamídas de cadena doblemente larga como las descritas en EP-B-O 242 919. Otros ingredientes orgánicos útiles de los sistemas suavizantes de telas incluyen los materiales de óxido de polietileno de alto peso molecular como los descritos en EP-A-O 299 575 y 0
313 146. Los niveles de arcilla esmectita están normalmente en la escala de 2% a 20%, muy preferiblemente de 5% a 15% en peso, siendo añadido el material como un componente mezclado en seco o secado por aspersión al resto de la formulación. Los agentes suavizantes de tela orgánicos tales como las aminas terciarias solubles en agua o los materiales de amida de cadena doblemente larga se incorporan a niveles de 0.5% a 5% en peso, normalmente de 1% a 3% en peso, mientras que los materiales de óxido de polietileno de alto peso molecular y los materiales catiónicos solubles en agua se añaden a niveles de desde 0.1% a 2%, normalmente de 0.15% a 1.5% en peso. Estos materiales se añaden normalmente a la porción secada por aspersión de la composición, aunque en algunos casos puede ser más conveniente añadirlos como un material en partículas mezclado en seco, o rociarlos como un líquido derretido sobre los demás componentes sólidos de la composición.
Agentes quelatadores Las composiciones detergentes de la presente contendrán además uno o más agentes quelatadores de fierro y/o manganeso. Se ha encontrado en forma sorprendente que dichas composiciones que compreden además un agente quelatador, proveen un mejor rendimiento de limpieza y blanqueo.
^^^^^-^ Dichos agentes quelatádüfés se pueden seleccionar del grupo que consiste de aminocarboxilatos, aminofosfatos, agentes quelatadores aromáticos polifuncionalmente sustituidos y mezclas de los mismos, todos como se definen más adelante. Sin pretender limitarse por la teoría, se cree 5 que el beneficio de estos materiales se debe en parte a su excepcional capacidad para remover de las soluciones de lavado los iones de fierro y manganesio mediante la formación de quelatos solubles. Los aminocarboxilatos útiles como agentes quelatadores opcionales incluyen etilendiaminotetracetatos, N-hidroxietiletilendiamino- 10 triacetatos, nitrilotriacetatos, etilendiamonotetraproprionatos, trietilentetra- aminohexacetatos, dietilentriaminopentaacetatos y etanoldiglicinas, sales de metal alcalino, amonio y de amonio sustituidas en la presente y mezclas de los mismos Los aminofosfatos también son útiles para uso como agen-tes
15 quelatadores en las composiciones de la invención cuando por lo menos se permiten niveles bajos de fósforo total en las composiciones detergentes e incluyen etilendiaminotetraquis (metilenfosfonatos) como DEQUEST. Preferiblemente, estos aminofosfonatos no contienen grupos alquilo o alquenilo con más de alrededor de 6 átomos de carbono. 20 Los agentes quelatadores aromáticos polifuncionalmente sustituidos también son útiles en las composiciones de la presente. Véase la patente de E.U.A. 3,812,044 expedida el 21 de mayo de 1974 a Connor y
^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^ otros Los compuestos preferidos de este tipo en forma acida son dihidroxidisulfobencenos tal como 1 ,2-díhidroxi-3,5-disulfobenceno. Un quelatador biodegradable que se prefiere usar en la presente es disuccinato de etilendiamina ("EDDS"), especialmente el isómero [S,S] como el descrito en la patente de E.U.A. 4,704,233, 3 de noviembre de 1987 a Hartman y Perkins. Las composiciones de la presente también pueden contener sales hidrosolubles de ácido metílglicinodiacétíco (MGDA) (o forma de ácido) como un queltador o co-mejorador de detergencia útil con, por ejemplo, mejoradores de detergencia insolubles tales como zeolitas, silicatos estratificados y similares. Si se utilizan, estos agentes quelatadores generalmente deben comprender de alrededor de 0.1% a alrededor de 15% en peso de las composiciones detergentes de la presente. Muy preferiblemente, si se utilizan, los agentes quelatadores deben comprender de alrededor de 0.1 % a aproximadamente 3.0% en peso de dichas composiciones.
Supresor de espumas Otro ingrediente opcional es un supresor de espumas ejemplificado por silicones y mezclas de sílice-silícón. Los silícones pueden representarse generalmente por los materiales de polisiloxano alquilado mientras que las sílices se usan normalmente en formas finamente divididas ejemplificadas por aerogeles y xerogeles de sílice y sílices hidrófobas de
vanos tipos. Estos materiales se pueden incorporar como partículas en las cuales el supresor de espumas esté incorporado ventajosa y liberablemente en un vehículo impermeable detergente substancíalmente no activo en superficies, dispersable o soluble en agua. Alternativamente, el supresor de 5 espumas puede ser disuelto o disperso en un vehículo líquido y aplicado mediante aspersión sobre uno o más de los demás componentes. Un agente de control de espumas de silicón preferido se describe en Bartollota y otros, patente de E.U.A. No. 3 933 672. Otros supresores de espumas particularmente útiles son los supresores de espumas
10 de silicón autoemulsificables descritos en la solicitud de patente alemana DTOS 2 646 126, publicada el 28 de abril de 1977. Un ejemplo de dicho compuesto es DC-544, disponible comercialmente de Dow Corning, el cual es un copolímero de siloxano-glucol. Agentes de control de espumas especialmente preferidos son el sistema supresor de espumas que
15 comprende una mezcla de aceites de silicón y 2-alquil-alcanoles. Los 2-alquil- alcanoles adecuados son 2-bitil-octanol que están disponibles comercialmente bajo el nombre comercial Isofol 12 R. Dichos sistemas de supresor de espumas se describen en la solicitud de patente europea copendiente No. 92870174.7, presentada el 10
20 de noviembre de 1992. Los agentes de control de espumas de silícón especialmente preferidos se describen en la solicitud de patente europea copendiente No.
92201649.8. Dichas composiciones pueden comprender una mezcla de sílice/silicón en combinación con sílice fumante no porosa tal como Aerosil®. Los supresores de espumas descritos anteriormente se emplean normalmente a niveles de desde 0.001% a 2% en peso de la composición, 5 preferiblemente de 0.01% a 1 % en peso.
Otros componentes Se pueden emplear otros componentes usados en composiciones detergentes, tales como agentes de suspensión de
10 suciedades, agentes liberadores de suciedades, abrillantadores ópticos, abrasivos, bactericidas, inhibidores de herrumbre, agentes colorantes y/o perfumes encapsulados o no encapsulados. Los materiales encapsulantes especialmente adecuados son las cápsulas solubles en agua que consisten de una matriz de compuestos de 15 polisacárido y polihidroxi tales como las descritas en GB 1 ,464,616. Otros materiales encapsulantes solubles en agua adecuados comprenden dextrinas derivadas de esteres-ácidos de almidón no gelatinizados de ácidos d ¡carboxílicos sustituidos tales como los descritos en EU 3,455,838. Estas dextrinas de ácido-éster se preparan preferiblemente a 20 partir de almidones tales como maíz ceroso, sorgo ceroso, sago, tapioca y patata. Ejemplos adecuados de dichos materiales encapsulantes incluyen N- Lok, fabricado por National Starch. El material encapsulante N-Lok consiste de un almidón de maíz modificado y glucosa. El almidón se modifica añadiendo
grupos sustituidos monofuncionales tales como anhídrido de ácido octenil succínico. Los agentes de antirredeposicíón y suspensión de suciedades adecuados en la presente incluyen derivados de celulosa tales como 5 metilcelulosa, carboximetilcelulosa e hidroxietilcelulosa, y ácidos policarboxílicos homo- o copoliméricos o sus sales. Los polímeros de este tipo incluyen los poliacrilatos y los copolímeros de anhídrido maleico-ácido acrílico mencionados anteriormente como mejoradores de detergencia, así como copolímeros de anhídrido maleico con etileno, éter metilvinílico o ácido
10 metacrílico, constituyendo el anhídrido maleico por lo menos 20% molar del copolímero. Estos materiales se usan normalmente a niveles de desde 0.5% a 10% en peso, muy preferiblemente de 0.75% a 8%, más preferiblemente de 1% a 6% en peso de la composición. Los abrillantadores ópticos preferidos son de carácter aniónico,
15 ejemplos de los cuales son 4,'-bis-(2-dietanolamino-4-anilino-s-triazin-6- ilamino)estilben-2:2'disulfonato disódico, 4,-4'-bis-(2-morfolino-4-anilino-s- triazin-6-¡lamino-estilben-2:2-disulfonato disódico, 4,4'-b¡s-(2,4-dianilino-s- triazin-6-ilamino)estilben-2:2'-disulfonato disódico, 4',4"-bis-(2,4-dianilino-s- triazin-6-ilamino)estilben-2-sulfonato monosódico, 4,4'-bis-(2-anilino-4-(N- 20 met¡l-N-2hidroxietilamino)-s-triazin-6-¡lamino)estilben-2,2'-disulfonato disódico, 4,4'-bis-(4-feníl-2,1 ,3-triazol-2-íl)-estilben-2,2'-disulfonato disódico, 4,4'-bis(2- anilino-4-(1-metil-2-hidroxietilamino)-s-tr¡azin-6-ilami-no)estilben- 2,2'disulfonato disódico, 2(estilbil-4"-(nafto-1 ',2':4,5)-1 ,2,3-triazol-2"-sulfonato
^^^-Á.á^^^^^^k^ -SÁ& -.?S& S^I? de sodio y 4,4'-b¡s(2-su[fostiril)bifenHo. Los abrillantadores altamente preferidos son los abrillantadores específicos descritos en EP 753 567. Otros materiales poliméricos útiles son los polietilenglicoles, particularmente aquellos de un peso molecular de 1000-10000, muy particularmente 2000 a 8000 y muy preferiblemente aproximadamente 4000. Estos se usan a niveles de desde 0.20% a 5%, muy preferiblemente de 0.25% a 2.5% en peso. Estos polímeros y las sales de policarboxilato homo- o copolimérico anteriormente mencionadas son valiosas porque mejoran el mantenimiento de la blancura, evitan la deposición de cenizas en la tela y mejoran el rendimiento de limpieza sobre suciedades de arcilla, proteináceas y oxidables en presencia de impurezas de metal de transición. Los agentes de liberación de suciedades útiles en las composiciones de la presente invención son convencionalmente copolímeros o terpolímeros de ácido tereftálico con unidades de etilenglucol y de propilenglucol en varias disposiciones. Ejemplos de dichos polímeros se describen en las patentes de E.U.A. Nos. 4116885 y 4711730 comunmente asignadas, y en la solicitud de patente europea publicada No. 0 272 033. Un polímero particularmente preferido de acuerdo con EP-A-O 272 033 tiene la fórmula:
(CH3(PEG)43)o.75(POH)0.25[T-PO)2.8(T-PEG)o.4]- T(POH)o.25((PEG)43CH3)o.75
en donde PEG es -(OCH2H4)0-, PO es (OC3H6O) y T es (pcOCß^CO).
También muy útiles son los poliésteres modificados tales como polímeros aleatorios de tereftalato de dimetilo, sulfoisoftalato de dimetilo, etilenglucol y 1-2 propanodiol, los grupos extremos que consisten primariamente de sulfobenzoato y secundariamente de monoésteres de etilenglucol y/o propano-diol. El objetivo es el de obtener un polímero bloqueado en ambos extremos por grupos sulfobenzoato; "primariamente", en el presente contexto, significa que la mayoría de dichos copolímeros de la presente estarán bloqueados en sus extremos por grupos sulfobenzoato. Sin embargo, algunos copolímeros estarán menos que completamente bloqueados y por lo tanto sus grupos extremos pueden consistir de monoéster de etilenglucol y/o propano 1-2 diol, de los mismos, que consisten "secundariamente" de dichas especies. Los poliésteres seleccionados de la presente contienen aproximadamente 46% en peso de ácido dimetiltereftálico, aproximadamente 16% en peso de propano -1.2 diol, aproximadamente 10% en peso de etilenglucol, aproximadamente 13% en peso de ácido metilsulfobenzoico y aproximadamente 15% en peso de ácido sulfoisoftálico, y tienen un peso molecular de aproximadamente 3,000. Los políésteres y su método de preparación se describen en detalle en EPA 311 342. Se conoce bien en la técnica que el cloro libre en el agua de la llave desactiva rápidamente las enzimas comprendidas en las composiciones detergentes. Por lo tanto, el usar un barredor de cloro tal como perborato, sulfato de amonio, sulfito de sodio o polietilenimina a un nivel por encima del
0.1 % en peso de la composición total, en las fórmulas proveerá una estabilidad mejorada a través del lavado de las enzimas amilasas. Las composiciones que comprenden un barredor de cloro se describen en la solicitud de patente europea No. 29870018.6, presentada el 31 de enero de 1992. Los policarboxilatos alcoxilados tales como aquellos preparados a partir de poliacrilatos son útiles en la presente para proveer rendimiento adicional de remoción de grasa. Dichos materiales se describen en WO 91/08281 y PCT 90/01815 en p. 4 et seq, incorporada en la presente a manera de referencia. Químicamente, estos materiales comprenden poliacrilatos que tienen una cadena lateral etoxi por cada 7-8 unidades acrilato. Las cadenas laterales tienen la fórmula (CH2CH2?)m(CH2)nCH3 en donde m es 2-3 y n es 6-12. Las cadenas laterales son enlazadas por éster a la "estructura de base" del poliacrilato para proveer una estructura de polímero tipo "peine". El peso molecular puede variar, pero está típicamente en la escala de aproximadamente 2000 a aproximadamente 50,000. Dichos policarboxilatos alcoxilados pueden comprender de aproximadamente 0.05% a aproximadamente 10% en peso de las composiciones de la presente.
Dispersantes Las composiciones detergentes de la presente invención también pueden contener dispersantes. Las sales orgánicas solubles en agua adecuadas que son los ácidos homo- o copolimérícos o sus sales, en los
:J §á cuales el ácido policarboxílico comprende por lo menos dos radicales carboxílo separados uno del otro por no más de dos átomos de carbono. Los polímeros de ese tipo se describen en GB-A-1 ,596,756. Ejemplos de dichas sales son polisacáridos de PM 2000-5000 y sus copolímeros con anhídrido 5 maleico, dichos copolímeros tienen un peso molecular de desde 1 ,000 a 100,000. Especialmente, el copolímero de acrilato y metacrilato tal como el 480N que tiene un peso molecular de 4000, a un nivel de 0.5-20% en peso en la composición, pueden añadirse en las composiciones detergentes de la
10 presente invención. Las composiciones de la invención pueden contener un compuesto peptizador de jabón de cal, el cual tenga preferiblemente una potencia de dispersión de jabón de cal (LSDP), como la definida más adelante aquí, de no más de 8, preferiblemente no más de 7, muy preferiblemente no
15 más de 6. El compuesto peptizador de jabón de cal está presente preferiblemente a un nivel de 0% a 20% en peso. Una medición numérica de la efectividad de un peptizador de jabón de cal se da por la potencia de dispersión de jabón de cal (LSDP), la cual se determina usando la prueba de dispersante de jabón de cal como la
20 descrita en un artículo por H.C. Borghetty y C.A. Bergman, J. Am. Oil. Chem. Soo, volumen 27, págs. 88-90, (1950). Este método de prueba de dispersión de jabón de cal se usa ampliamente por los practicantes en esta técnica a la que se hace referencia, por ejemplo, en los siguientes artículos; W.N. Línfield,
,W5 Surfactant science Series, Volumen 7, pág. 3, W.N. Linfield, Tenside surf. det., volumen 27, págs. 159-163, (1990); y M.N. Linfield, Tenside surf. det., volumen 27, págs. 159-163, (1990); y M.K. Nagarajan, W.F. Masler, Cosmetics and Toiletries, volumen 104, págs. 71-73, (1989). La LSDP es la relación del porcentaje en peso de agente dispersante a oleato de sodio requerida para dispersar los depósitos de jabón de cal formados por 0.025 g de oleato de sodio en 30 ml de agua con una dureza equivalente de 333 ppm CaC?3 (Ca:Mg = 3.2). Los agentes tensioactivos que tienen una adecuada capacidad peptizadora de jabón de cal incluirán ciertos óxidos de amina, betaínas, sulfobetaínas, alquiletoxisulfatos y alcoholes etoxilados. Los agentes tensioactivos ejemplares que tienen un LSDP de no más de 8 para usarse de acuerdo con la presente invención, incluyen óxido de dimetilamina de C-|6-C<|8> alquiletoxisulfatos de C-12-C18 con un grado promedio de etoxilación de 1-5, particularmente en agente tensioactivo de alquiletoxisulfato de C-12-C15 con un grado de etoxilación de aproximadamente 3 (LSDP = 4) y los alcoholes etoxilados de C14-C-15 con un grado promedio de etoxilación de 12 (LSDP = 6) o 30, vendidos bajo los nombres comerciales Lutensol A012 y Lutensol A030 respectivamente, por BASF GmbH. Los peptizadores de jabón de cal poliméricos adecuados para usarse en la presente se describen en un artículo por M.K. Nagarajan, W.F.
Masler, que se encuentra en Cosmetics and Toiletries, volumen 104, págs. 71-73, (1989). También pueden usarse como compuestos peptizadores de jabón de cal los blanqueadores hidrofóbícos tales como 4-[N-octanoil-6-aminohexanoil]bencensulfonato, 4-[N-nonanoil-6-aminohexanoil]bencen-sulfonato, 4-[N-decanoil-6-aminohexanoil]bencensulfonato y mezclas de los mismos; y nonanoiloxibencensulfonato junto con formulaciones de blanqueo hidrofílicas/hidrofóbicas.
Inhibición de la transferencia de colorantes Las composiciones detergentes de la presente invención pueden incluir también compuestos para inhibir la transferencia de colorantes de una tela a otra, de colorantes solubilizados y suspendidos encontrados durante las operaciones de lavado de telas que incluyen telas teñidas.
Agentes poliméricos inhibidores de transferencia de colorantes Las composiciones detergentes de acuerdo con la presente invención comprenden también de 0.001% a 10%, preferiblemente 0.01% a 2%, muy preferiblemente de 0.05% a 1% en peso de agentes poliméricos inhibidores de transferencia de colorantes. Dichos agentes poliméricos inhibidores de transferencia de colorantes se incorporan normalmente a las composiciones detergentes para inhibir la transferencia de colorantes desde las telas teñidas sobre las telas lavadas con las mismas. Estos polímeros
^^,^ ^^. ^^ &. m^.
tienen la capacidad de complejar o adsorber los colorantes fugitivos deslavados de las telas teñidas antes de que los colorantes tengan la oportunidad de fijarse a otros artículos en el lavado. Los agentes poliméricos inhibidores de transferencia de colorantes especialmente adecuados son los polímeros de N-óxído de
poliamina, copolímeros de N-vinilpirrolídona y N-vinilimidazol, polímeros de polivinilpirrolidona, polivíniloxazolidonas, polivinilimidazolonas y mezclas de
los mismos. La adición de dichos polímeros incrementa también el rendimiento de las enzimas de acuerdo con la invención.
a) Polímeros de N-óxido de poliamina Los polímeros de N-óxido de poliamina adecuados para su uso contienen unidades que tienen la siguiente fórmula estructural: P (I) Ax R
en donde P es una unidad polimerizable, a la cual el grupo R-N-O puede estar fijado o en la cual el grupo R-N-O forme parte de la unidad polimerizable, o un combinación de ambas.
O O O II II II A es NC,CO,C,-0-,-S-.-N- ; x esOol
i^.^^to^i^A ?fe. ^^^mj R son grupos alifáticos, alifáticos etoxílados, aromáticos, heterocíclicos o alicíclicos o cualquier combinación de los mismo a los que el nitrógeno del grupo N-O puede estar fijado o en los que el nitrógeno del grupo N-O sea parte de estos grupos. 5 El grupo N-O puede representarse mediante las siguientes estructuras generales: O O (R1 )x-N-(R2)y = N- (R1 )x (R3)z 10 en donde R1 , R2, y R3 son grupos alifáticos, aromáticos, heterocíclicos o alicíclicos o combinaciones de los mismos, X y/o y o/y z es 0 ó 1 y en donde el nitrógeno del grupo N-O puede estar fijado a, o en donde el nitrógeno del grupo N-O forme parte de estos grupos. El grupo N-O puede ser parte de la unidad polimerizable (P) o 15 puede estar fijado a la estructura de base polimérica o una combinación de ambos. Los N-óxidos de poliamina adecuados en los que el grupo N-O forma parte de la unidad polimerizable comprenden los N-óxidos de poliamina en los que R se selecciona a partir de grupos alifáticos, aromáticos, alicíclicos 20 o heterocíclicos. Una clase de dichos N-óxidos de poliamina comprende el grupo de N-óxidos de poliamina en los que el nitrógeno del grupo N-O forma parte del grupo R. Los N-óxidos de poliamina preferidos son aquellos en los que R
S¡k H ^^^^^^^^^^^¿^^^^^^^^m^jj^^m^^^^^^^^^s^a^^^^^ü^^^^^^ es un grupo heterocíclico tales como piridina, pirrol, imidazol, pirrolídina, píperidina, quinolina, acridina y derivados de los mismos. Otra clase de dichos N-óxidos de poliamina comprenden el grupo de N-óxidos de poliamina en los que el nitrógeno del grupo N-O está fijado al grupo R. Otros N-óxidos de poliamina adecuados son los óxidos de políamina a los cuales el grupo N-O esta fijado a la unidad polímerizable. Las clases preferidas de estos N-óxidos de poliamina son los N- óxidos de políamina que tienen la fórmula general (I) en la que R es un grupo aromático, heterocíclicos o alicíclicos en donde el nitrógeno del grupo funcional N-O es parte de dicho grupo R. Ejemplos de estas clases son los óxidos de poliamina en los que R es un compuesto heterocíclico tal como pirridina, pirrol, imidazol y derivados de los mismos. Otra clase preferida de N-óxidos de poliamina son los óxidos de poliamina que tienen la fórmula general (I) en la R es un grupo aromático heterocíclico o alicíclico en donde el nitrógeno del grupo funcional N-O está fijado a dichos grupos R. Ejemplos de estas clases son los óxidos de poliamina en los que los grupos R pueden ser aromáticos, tales como fenílo. Cualquier estructura de base de polímero se puede usar, siempre y cuando el polímero de óxido de amina formado sea soluble en agua y tenga propiedades inhibidoras de transferencia de colorantes. Ejemplos de
estructuras de base poliméricas adecuadas son polivinilos, polialquilenos, poliésteres, poliéteres, poliamina, poliamidas, poliacrilatos y mezclas de los mismos. Los polímeros de N-óxido de amina de la presente invención tienen típicamente una relación de amina a N-óxido de amina de 10:1 a 1 :1000000. Sin embargo, la cantidad de grupos de óxido de amina presente en el polímero de óxido de poliamina puede variar mediante la copolímerización adecuada o mediante un grado adecuado de N-oxidacíón. Preferiblemente, la relación de amina a N-óxído de amina es de 2:3 a 1 :1000000, muy preferiblemente de 1 :4 a 1 :1000000, y más preferiblemente de 1 :7 a 1 :1000000. Los polímeros de la presente invención abarcan realmente copolímeros aleatorios o de bloque en los que un tipo de monómero es un N-óxido de amina y el otro tipo de monómero es o no un N-óxido de amina. La unidad de óxido de amina de los N-óxidos de poliamina tiene un Pka <10, preferiblemente Pka <7, muy preferiblemente Pka <6. Los óxidos de políamina pueden obtenerse en casi cualquier grado de polimerización. El grado de polimerización no es critico, siempre y cuando el material tenga la solubilidad en agua y la potencia de suspensión de colorantes deseadas. Típicamente, el peso molecular promedio está dentro de la escala de 500 a 1000,000; preferiblemente de 1 ,000 a 50,000, más preferiblemente de 2,000 a 30,000 y todavía más preferiblemente de 3,000 a 20,000.
f21 b) Copolímeros de N-vinllpicrolidona y N-vinilimidazol Los polímeros de N-vinilimidazol y N-vinilpirrolidona usados en la presente invención tienen un peso molecular promedio en la escala de 5,000- 1 ,000,000, preferiblemente de 5,000-200,000. 5 Los polímeros altamente preferidos para usarse en las composiciones detergentes de acuerdo con la presente invención comprenden un polímero seleccionado de copolímeros de N-vinilimidazol y N- vinilpirrolidona en los que dicho polímero tiene una escala de peso molecular promedio de 5,000 a 50,000, muy preferiblemente de 8,000 a 30,000, más 0 preferiblemente de 10,000 a 20,000. La escala de peso molecular promedio se determinó mediante escudriñamiento de luz como el descrito en Barth H.G. y Mays J.W. Chemical Analysis Vol 113, "Modern Methods of polymer characterization". Los copolímeros de N-vínilimidazol y N-vinilpirrolidona altamente 5 preferidos tienen una escala de peso molecular promedio de 5,000 a 50,000; muy preferiblemente de 8,000 a 30,000; más preferiblemente de 10,000 a 20,000. Los copolímeros de N-vinilimidazol y N-vinilpirrolidona caracterizados porque tienen dicha escala de peso molecular promedio 0 proveen excelentes propiedades inhibidoras de transferencia de colorantes y no afectan adversamente el rendimiento de limpieza de las composiciones detergentes formuladas con los mismos.
^¡g^ El copolímero de N-vinílímidazol y N-vinilpirrolídona de la presente invención tiene una relación molar de N-vinilimidazol a N- vinilpirrolidona de 1 a 0.2, muy preferiblemente de 0.8 a 0.3 y más preferiblemente de 0.6 a 0.4. 5 c) Polivinilpirrolidona Las composiciones detergentes de la presente invención pueden utilizar también polivinilpirrolidona ("PVP") que tenga un peso molecular promedio desde aproximadamente 2500 a aproximadamente 400,000,
10 preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 200,000, más preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 50,000 y todavía más preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 15,000. Las polivinílpirrolidonas adecuadas están disponibles comercialmente de ISP Corporation, Nueva York, NY y Montreal, Canadá, bajo los nombres de
15 producto PVP K-15 (peso molecular de viscosidad de 10,000), PVP K-30 (peso molecular promedio de 40,000), PVP K-60 ( peso molecular promedio de 160,000) y PVP K-90 (peso molecular promedio de 360,000). Otras polivinilpirrolidonas adecuadas que están disponibles comercialmente de BASF Cooperation incluyen Sokalan HP 165 y Sokalan HP 12; las
20 polivinilpirrolidonas conocidos por las personas expertas en el campo de los detergentes (ver por ejemplo, EP-A-262,897 y EP-A-256,696).
^^^^^^^^^^^^^^^^^^^&^jg^^^^^^^^^^^^^^^^^^^^J d) Poliviniloxazolidona Las composiciones detergentes de la presente invención también pueden utilizar poliviniloxazolidona como un agente polimérico inhibidor de transferencia de colorantes. Dichas poliviniloxazolidonas tienen un peso 5 molecular promedio de aproximadamente 2,500 a aproximadamente 400,000, preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 200,000, muy preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 50,000 y todavía más preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 15,000. 10 e) Polivinilimidazol Las composiciones detergentes de la presente invención pueden utilizar también polivinilimidazol como un agente polimérico inhibidor de transferencia de colorantes. Dichos polivinílimídazoles tienen un peso 15 molecular promedio de 2,500 a aproximadamente 400,000, preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 200,000, muy preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 50,000 y más preferiblemente de aproximadamente 5,000 a aproximadamente 15,000.
20 f) Polímeros entrelazados Los polímeros entrelazados son polímeros cuyas estructuras de base están interconectadas hasta cierto grado; estos enlaces pueden ser de naturaleza química o física, posiblemente con grupos activos en la estructura
^ ^^^^^^^^ de base o sobre las ramificaciones; los polímeros entrelazados se han descrito en the Journal of Polymer Science, volumen 22, páginas 1035-1039. En una modalidad, los polímeros entrelazados están hechos en forma tal que formen una estructura rígida tridimensional que pueda atrapar colorantes en los poros formados por la estructura tridimensional. En otra modalidad, los polímeros entrelazados atrapan los colorantes mediante hinchamiento. Dichos polímeros entrelazados se describen en la solicitud de patente copendiente 94870213.9
Método de lavado Las composiciones de la invención se pueden usar esencialmente en cualquier método de lavado o de limpieza, incluyendo métodos de remojo, métodos de pretratamiento y métodos en los cuales se usen pasos de enjuague para los cuales se necesite o se pueda añadir una composición auxiliar de enjuague separada. El procedimiento descrito en la presente comprende hacer contacto entre las telas y una solución de lavado en forma usual y ejemplificada posteriormente en la presente. El procedimiento de la invención se lleva a cabo convenientemente en el transcurso del procedimiento de limpieza. El método de limpieza se lleva a cabo preferiblemente a 5°C a 95°C, especialmente entre 10°C y 60°C. El pH de la solución de tratamiento es preferiblemente de 7 a 12.
Un método de lavado automático de vajillas que se prefiere comprende tratar artículos sucios con un líquido acuoso que tenga disuelta o suministrada en el mismo una cantidad efectiva de la composición para lavado o enjuague automático de vajillas. Una cantidad efectiva convencional de la composición para lavado automático de vajillas significa de 8-60 g de producto disueltos o suministrados en un volumen de lavado de 3-10 litros. De acuerdo con un método de lavado manual de vajillas, platos sucios se ponen en contacto con una cantidad efectiva de la composición para lavado de vajillas, típicamente de 0.5-20g (por 25 platos que estén siendo tratados). Los métodos de lavado manual de vajillas que se prefieren incluyen la aplicación de una solución concentrada a las superficies de los platos o el remojo en un gran volumen de solución diluida de la composición detergente. Los siguientes ejemplos están diseñados para ejemplificar composiciones de la presente invención, pero no están necesariamente diseñados para limitar o definir de otra manera el alcance de la invención. En las composiciones detergentes, los niveles de enzimas se expresan por enzima pura en peso de la composición total, y a menos que se indique lo contrario, los ingredientes detergentes se expresan en peso de las composiciones totales. Las identificaciones de los componentes abreviados tienen los siguientes significados: 12ß LAS: Alquílbencensulfonato de sodio lineal de C-| 1_13 TAS: Seboalquilsulfato de sodio CxyAS: Alquilsulfato de sodio de C-|x-C-|y CxySAS: Alquilsulfato de sodio de C-|x-C? y secundario (2,3)
CxyEz: Alcohol primario de C-|x-C-|y predominantemente lineal lineal condensado con un promedio de z moles de óxido de etileno CxyEzS: Alquilsulfato de sodio de C-|x-C-|y condensado con z moles de óxido de etileno QAS: R2.N+(CH3)2(C2H4OH) con R2 = C12-C14
QAS 1 : R2.N+(CH3)2(C2H4?H) con R2 = Cs-C-n APA: Amidopropildimetilamina de C8-C10 Jabón: Alquilcarboxilato de sodio lineal derivado de una mezcla de 80/20 de aceites de sebo y de coco No iónico: Alcohol graso etoxilado/propoxilado mixto de C3-C15 con un grado promedio de etoxilación de 3.8 y un grado promedio de propoxilación de 4.5. Neodol 45-13: Alcohol primario lineal de C14-C15 etoxilado, vendido por Shell Chemical Co STS: Toluensulfonato de sodio CFAA: Alquil-N-metilglucamida de C?2-C14 TFAA: Alquil-N-metilglucamida de Ciß-C-18
¿ ?^t sÉM TPKFA: Ácidos grasos cortados enteros de C12-C-14 Silicato: Silicato de sodio amorfo (relación Si?2:Na2? = 1.6-3.2) Metasilicato: Metasilicato de sodio (relación Si?2:Na2? = 1.0) Zeolita A: Aluminosilicato de sodio hidratado de fórmula Nai2(AI02Si?2)i2-27H20 que tiene un tamaño de partícula primario en la escala de 0.1 a 10 mieras (peso expresado en una base anhidra). Na-SKS-6: Silicato estratificado cristalino de la fórmula d-Na2S¡2?5 Citrato: Citrato trisódico dihidratado con una actividad de 86.4% y con una distribución de tamaño de partícula de entre 425 µm y 850 µm Cítrico: Acido cítrico anhidro Borato: Borato de sodio Carbonato: Carbonato de sodio anhidro con un tamaño de partícula de entre 200 µm y 900 µm Bicarbonato: Bicarbonato de sodio anhidro con un tamaño de partícula de entre 400 µm y 1200 µm Sulfato: Sulfato de sodio anhidro Sulfato de Mg: Sulfato de magnesio anhidro STPP: Tripolifosfato de sodio TSPP Pirofosfato tetrasódíco MA/AA: Copolímero 4:1 de acrilato/maleato, peso molecular promedio de aproximadamente 70,000-80,000 MA/AA 1 : Copolímero 6:4 de acrilato/maleato, peso molecular promedio de aproximadamente 10,000 AA: Polímero de poliacrilato de sodio con un peso molecular promedio de 4,500 PA30: Acido poliacrílico con un peso molecular promedio de entre aproximadamente 4,500 - 8,000 480N: Copolímero aleatorio de 7:3 acrilato/metacrilato, peso molecular promedio de aproximadamente 3,500 Poligel/carbopol: Poliacrilatos entrelazados de alto peso molecular 10 PB1 : Perborato de sodio anhidro con fórmula nominal NaB?2-H2?2 PB4: Perborato de sodio tetrahidratado de fórmula nominal NaB?2.3H2O.H20 2 Percarbonato: Percarbonato de sodio anhidro de fórmula nominal
15 2Na2C03.3H2?2 NaDCC: Dicloroisocíanurato de sodio TAED: Tetraacetiletilendiamina NOBS: Nonanoiloxibencensulfonato en forma de la sal de sodio NACA-OBS: (6-nonamidocaproil)oxibencensulfonato 20 DTPA: Acido dietilentriaminopentaacético HEDP: Acido 1 ,1 -hidroxietandifosfónico DETPMP: Dietilentriaminpenta(metilenfosfonato), comercializado por Monsanto bajo el nombre comercial Dequest 2060.
UA. •gáy^HHHl EDDS: Acido etilend¡amin«N,N''disuccínico, isómero [S,S] en forma de su sal de sodio. MnTACN: 1 ,4,7-trimetil-1 ,4,7-triazaciclononano de manganeso Blanqueador Fotoactivado: Ftalocianina de zinc sulfonada encapsulada en polímero soluble en dextrina Blanqueador Fotoactivado 1 : Ftalocianina de aluminio sulfonada encapsulada en polímero soluble en dextrina PAAC: Sal de acetato de pentaamina cobalto(lll) Parafina: Aceite de parafma vendido bajo el nombre comercial Winog 70 por Wintershall NaBZ: Benzoato de sodio BzP: Peróxido de benzoilo Mananasa: Mananasa de Bacillus agaradherens, NICMB 40482 Proteasa: Enzima proteolítíca vendida bajo el nombre comercial Savinase, Alcalase, Durazym por Novo Nordisk A/S, Maxacal, Maxapem vendida por Gist-Brocades y proteasas descritas en las patentes W091/06637 y/o WO95/10591 y/o EP 251 446. Amilasa: Enzima amilolítíca vendida bajo el nombre comercial Purafact Ox AmR, descrita en WO 94/18314, vendida por Genencor, Termamyl®, Fungamyl® y Duramyl®, todas
disponibles de Novo Nordísk A S y aquellas descritas en W095/26397. Lipasa: Enzima lipoítica vendida bajo el nombre comercial Lipolase Ultra por Novo Nordisk A/S y Lipomax por Gist- Brocades. Celulasa: Enzima celulítica vendida bajo el nombre comercial Carezyme, Celluzyme y/o Endolase por Novo Nordisk A/S
CMC: Caroboxímetilcelulosa de sodio PVP: Polímerod e polivinilo, con un peso molecular promedio de 60,000 PVNO: N-óxido de polivínilpíridina, con un peso molecular promedio de 50,000 PVPVI: Copolímero de vinilimidazol y vinilpirrolidona, con un peso molecular promedio de 20,000 Abrillantador 1 : 4,4'-bis(2-sulfoestiril)bifenilo disódico Abrillantador 2: 4,4'-b¡s(4-anil¡no-6-morfol¡no-1 ,3,5-triazin-2-il)estilbeno- 2,2'-disulfonato disódico Antiespuma de Silicón: Controlador de espuma de polídimetilsiloxano con copolímero de síloxano-oxialquileno como agente de dispersión con una relación de dicho controlador a dicho agente de dispersión de 10:1 a 100:1 Supresor
.^ ^^«,a..^ de espuma: 12% de stlicón/sieé, 18% de alcohol estearílico, 70% de almidón en forma granulada Opacador: Mezcla de látex de monoestireno a base de agua vendida por BASF Aktíengesellschaft bajo el nombre comercial Lytron 621 SRP 1 : Poliésteres aniónicamente bloqueados en los extremos SRP 2: Polímero de bloque corto de poli(1 ,2-propilentereftalato) dietoxilado QEA: bis((C2H5?)(C2H4?n)(CH3)-N+-C6H12-N+-(CH3) bis((C2H5?)-(C2H4?n), en donde n = de 20 a 30 PEÍ: Polietilenimina con un peso molecular promedio de 1800 y un grado de etoxilación promedio de 7 residuos de etilenoxi por nitrógeno SCS: Cumensulfonato de sodio HMWPEO: Oxido de polietileno de alto peso molecular PEGx: Polietilenglicol con un peso molecular de x PEO: Oxido de polietileno con un peso molecular de 5,000 TEPAE: Tetraetilenpentaamina etoxilada BTA: Benzotriazol pH: Medido como una solución al 1% en agua destilada a 20°C EJEMff 1,0 1
Se prepararon las siguientes composiciones detergentes para lavandería de alta densidad, de acuerdo con la presente invención:
I II lll LAS 8.0 8.0 2.0 TAS 0.5 - 0.5 C46(S)AS 2.5 10 C25AS - - 7.0 C68AS 5.0 7.0 C25E5 - 3.4 10.0 C25E7 3.4 1.0 C25E35 - - 2.0 15 QAS 0.8 QAS 1 - - 0.8 Zeolita A 18.0 14.1 18.1 Cítrico - - 2.5 Carbonato 13.0 27.0 10.0 20 Na-SKS-6 - - 10.0 Silicato 1.4 3.0 0.3 Citrato 1.0 - 3.0 Sulfato 26.1 26.1 6.0
13.3* •* II lll Sulfato de Mg - - 0.2 MA/AA 0.3 0.3 4.0 CMC 0.2 0.2 0.2 PB4 9.0 5.0 _ Percarbonato TAED 0.4 1.5 - NACA-OBS 2.0 1.0 1.0 DETPMP 0.25 0.25 0.25
10 SRP 1 . . 0.2 EDDS 0.25 0.4 CFAA 2.0 HEDP 0.3 QEA 0.2
15 Mananasa 0.001 0.00 0.01 Proteasa 0.009 0.01 0.04 Amilasa 0.002 0.00 0.006
Celulasa - - 0.0007
Lipasa - - 0.01
20 Blanqueador fotoactivado (ppm) 15 15 PVNO/PVPVI - - 0.1 Abrillantador 1 0.09 0.09 Perfume 0.3 0.3 0.4
, , - .. _ «-J _ _ _ . , •?L??-~'ll r~ r * ¡i Antiespuma de silicón 0.5 0.5 Densidad en g/litro 850 850 850 Ingredientes varios y componentes menores Hasta el 100%
EJEMPLO 2
Se prepararon las siguientes composiciones detergentes granuladas para lavandería de utilidad particular bajo condiciones de lavado en lavadora europea, de conformidad con la presente invención:
I II lll LAS 5.5 7.5 7.0 TAS 1.25 1.9 0.3 C24AS/C25AS - 2.2 2.2 C25E3S - 0.8 1.0 C45E7 3.25 _ 3.0 TFAA C25E5 5.5 QAS 0.8 QAS1 0.7 0.7 STPP 19.7
^^^!íí?^?^^^. ''s &> lll Zeolita A 19.5 17.0 NaSKS-6/Acído cítrico (79:21 ) 10.6 Na-SKS-6 - 10.0 Carbonato 6.1 21.4 18.0 Bicarbonato 2.0 2.0 Silicato 6.8 Citrato Sulfato 39.8 12.0 Sulfato de Mg MA/AA 0.5 1.6 1.0 CMC 0.2 0.4 0.4 PB4 5.0 12.7 Percarbonato 15.0 TAED 0.5 3.1 NACA-OBS 1.0 3.5 2.5 DETPMP 0.25 0.2 0.2 HEDP 0.3 0.3 QEA Mananasa 0.001 0.02 0.001 Proteasa 0.009 0.03 0.02 Lipasa 0.003 0.003 0.004 Celulasa 0.0006 0006 0.0007
~<*s# lll Amilasa 0.002 0.002 0.003 PVNO/PVPVI SRP 1 5 Blanqueador fotoactivado (ppm) 15 27 20 Blanqueador fotoactivado 1 (ppm) 15 - - Abrillantador 1 0.08 0.2 o.ie Abrillantador 2 - 0.04 - Perfume 0.3 0.5 0.3 10 Antiespuma de silicón 0.5 2.4 2.0 Densidad en g/litro 750 750 750 Ingredientes varios y componentes menores Hasta el 100%
EJ O 3
Se prepararon las siguientes composiciones detergentes de utilidad particular bajo condiciones de lavado en lavadora europea, de conformidad con la presente invención:
Polvo soplado LAS 6.0 5.0 11.0 TAS 2.0 - - Zeolita A 24.0 - - STPP - 27.0 24.0 Sulfato 4.0 6.0 13.0 MA/AA 1.0 4.0 6.0 Silicato 1.0 7.0 3.0 0 CMC 1.0 1.0 0.5 Abrillantador 1 0.2 0.2 0.2 Antiespumas de silicón 1.0 1.0 1.0 DETPMP 0.4 0.4 0.2 Rociables Abrillantador 0.02 - - C45E7 - - - C45E2 2.5 2.5 2.0 C45E3 2.6 2.5 2.0 Perfume 0.5 0.3 0.5 Antiespuma de silicón 0.3 0.3 0.3 Aditivos secos 5 QEA - - - EDDS 0.3 - - Sulfato 2.0 3.0 5.0 Carbonato 6.0 13.0 15.0 Cítrico 2.5 - - QAS 1 0.5 - - Na-SKS-6 10.0 - - Percarbonato 18.5 - - PB4 - 18.0 10.0 TAED 2.0 2.0 - NACA-OBS 3.0 2.0 4.0 Mananasa 0.001 0.002 0.02 0 Proteasa 0.03 0.03 0.03 Lipasa 0.008 0.008 0.008 Amilasa 0.003 0.003 0.003 Abrillantador 1 0.05 - - Ingredientes diversos y componentes menores
EJEMPLO 4
Se prepararon las siguientes composiciones detergentes granuladas de conformidad con la presente invención:
Polvo soplado LAS 23.0 7.0 7.0 TAS - - - C45AS 6.0 5.0 - C45AES - 1.0 - C45E35 - - 4.0 Zeolita A 10.0 14.0 10.0 MA/AA - - 2.0 MA/AA 1 7.0 - - AA - 3.0 3.0 Sulfato 5.0 14.3 19.3 Silicato 10.0 1.0 1.0 Carbonato 15.0 10.0 6.0 PEG 4000 0.4 1.5 1.0 DTPA - 0.5 0.5 Abrillantador 2 0.3 0.3 0.3 Rociables C45E7 - - 2.0 C25E9 3.0 - - C23E9 - 1.5 2.0 Perfume 0.3 0.3 0.3 Aglomerados C45AS - 5.0 5.0 LAS - 2.0 2.0 Zeolita A - 7.5 7.5 Carbonato - 4.0 4.0 PEG 4000 - 0.5 0.5 Ingredientes - 2.0 2.0 diversos (agua, etc.) Aditivos secos QAS - - - Cítrico - - - PB4 - - 1.0 PB1 4.0 3.0 - Percarbonato - - 10.0
Carbonato - 1.8 4.0 NOBS 4.0 6.0 0.6 Metil celulosa 0.2 - - Na-SKS-6 8.0 - - STS - 2.0 - Acido - - 2.0 cumensulfónico Mananasa 0.001 0.02 0.001 Proteasa 0.02 0.02 0.02 Lipasa 0.004 0.004 0.008 Amilasa 0.003 0.002 - Celulasa 0.0005 0.0005 0.0005 PVPVI - - 0.1 PVP - - - PVNO - 0.5 - QEA - - - SRP 1 0.2 0.3 - Antiespuma de 0.2 0.2 - silicón 10 Sulfato de Mg - 0.2 - Ingredientes diversos y componentes menores
EJEMPLO 5
Se prepararon la siguientes composiciones detergentes de acuerdo con la presente invención:
Granulo base Zeolita A 22.0 10.0 Sulfato 5.0 7.0 MA/AA - - AA 1.6 - MA/AA 1 12.0 6.0 LAS 10.0 20.0 C45AS 7.0 7.0 C45AES 1.0 - Silicato 1.0 10.0 10 Jabón 2.0 - Abrillantador 1 0.2 0.2 Carbonato 9.0 10.0 PEG 4000 1.0 - DTPA 0.4 - Rociables C25E9 - 5.0 C45E7 1.0 - C23E9 1.0 - Perfume 0.3 - Aditivos secos Carbonato 10.0 8.0 15 PVPVI/PVNO - - Mananasa 0.001 0.02 Proteasa 0.03 0.02 Lipasa - 0.008 Amilasa - 0.002 Celulasa 0.0005 0.0002 NOBS 4.0 4.5 PB1 5.0 6.0 Sulfato 5.0 5.0 SRP1 0.4 - Supresor de 0.5 - espuma 20 Ingredientes Hasta el diversos y 100% componentes menores
EJEÉtt>LO 6
Se prepararon las siguientes composiciones detergentes de
acuerdo con la presente invención:
I II
LAS 18.0 14.0 QAS 0.7 1.0 TFAA - 1.0 C23E56.5 - - C45E7 - 1.0 C45E3S 1.0 2.5 STPP 32.0 18.0 Silicato 9.0 5.0 10 Carbonato 11.0 7.5 Bicarbonato - 7.5 PB1 3.0 1.0 PB4 - 1.0 NOBS 2.0 1.0 DETPMP - 1.0 DTPA 0.5 - SRP 1 0.3 0.2 MA/AA 1.0 1.5 CMC 0.8 0.4 15 Sulfato 20.0 10.0 Sulfato de Mg 0.2 - Mananasa 0.001 0.02 Proteasa 0.03 0.03 Amilasa 0.008 0.007 Lipasa 0.004 - Celulasa 0.0003 - Blanqueador 30 ppm 20 ppn fotoactivado Perfume 0.3 0.3 20 Abrillantador 1/2 0.05 0.02 Ingredientes diversos y componentes Hasta el menores 100%
^ g¡jg¡g¡ A^^ ^^ EJEMPLO 7
Se prepararon las siguientes composiciones detergentes compactas y de alta densidad (0.96 Kg/I) para lavado de vajillas, de acuerdo con la presente invención:
I II lll IV STPP - - - 50.9 Citrato 35.0 17.0 46.1 - Carbonato - 17.5 - 32.1 Bicarbonato - - 25.4 - Silicato 32.0 14.8 1.0 3.1 Metasilicato - 2.5 - - 10 PB1 1.9 9.7 - - PB4 8.6 - - - Percarbonato - - 6.7 4.8 No iónico 1.5 2.0 2.6 5.3 NOBS 5.2 2.4 2.2 1.4 HEDP - 1.0 - - DETPMP - 0.6 - - Parafina 0.5 0.5 0.6 - Mananasa 0.001 0.001 0.002 0.02 Proteasa 0.072 0.072 0.026 0.06 15 Amilasa 0.012 0.012 0.009 0.03 Lipasa - 0.001 - - BTA 0.3 0.3 - 0.3 MA/AA - - - - 480N 3.3 6.0 - 0.9 Perfume 0.2 0.2 0.2 0.1 Sulfato 7.0 20.0 12.0 - PH 10.8 11.0 9.6 10.9 Ingredientes diversos y componentes 20 menores Hasta el 100%
EJEMPLO 8
Se prepararon las siguientes composiciones detergentes granuladas para lavado de vajillas con una densidad global de 1.02 Kg/L, de acuerdo con la presente invención:
IV v vi vil VIII
STPP 30.0 30.0 33.0 34.2 29.6 31.1 26.6 17.6
Carbonato 30.5 30.5 31.0 30.0 23.0 39.4 4.2 45.0
Silicato 7.4 7.4 7.5 7.2 13.3 3.4 43.7 12.4
Metasilicato - - 4.5 5.1 - - - - Percarbonato - - - - - 4.0 - - PB1 4.4 4.2 4.5 4.5 - - - - NADCC - - - - 2.0 - 1.6 1.0
No iónico 1.2 1.0 0.7 0.8 1.9 0.7 0.6 0.3
NOBS 1.0 0.7 0.7 0.7 - 0.8 1.0 1.0
PAAC - 0.004 0.004 0.004 - - - - BzP - - - 1.4 - - - - Parafina 0.25 0.25 0.25 0.25 - - - - Mananasa 0.002 0.002 0.001 .0005 .0001 0.002 0.002 .0001
Proteasa 0.036 0.015 0.03 0.028 - 0.03 - - Amilasa 0.003 0.003 0.01 0.006 - 0.01 - - Lipasa 0.005 - 0.001 - - - - - BTA 0.15 0.15 0.15 0.15 - - - - Perfume 0.2 0.2 0.2 0.2 0.1 0.2 0.2 - Sulfato 23.4 25.0 22.0 18.5 30.1 19.3 23.1 23.6
PH 10.8 10.8 11.3 11.3 10.7 11.5 12.7 10.9
Ingredientes Hasta el 100% diversos y agua
EJEMPLO 9
Se prepararon las siguientes composiciones detergentes en tableta de acuerdo con la presente invención, mediante la compresión de una 5 composición detergente granulada para lavado de vajillas a una presión de 13KN/cm2 usando una prensa giratoria cabeza 12 estándar:
I II lll IV V VI
STPP _ 48.8 49.2 38.0 _ 46.8 Citrato 26.4 - - - 31.1 - Carbonato - 5.0 14.0 15.4 14.4 23.0 10 Silicato 26.4 14.8 15.0 12.6 17.7 2.4 Mananasa 0.001 0.001 0.001 0.02 0.002 0.01 Proteasa 0.058 0.072 0.041 0.033 0.052 0.013 Amilasa 0.01 0.03 0.012 0.007 0.016 0.002 Lipasa 0.005 - - - - - PB1 1.6 7.7 12.2 10.6 15.7 - PB4 6.9 - - - - 14.4 No iónico 1.5 2.0 1.5 1.65 0.8 6.3 PAAC - - 0.02 0.009 - - MnTACN - - - - 0.007 - 15 NOBS 4.3 2.5 1.0 1.0 1.3 1.8 HEDP 0.7 - - 0.7 - 0.4 DETPMP 0.65 - - - - - Parafina 0.4 0.5 0.5 0.55 - - BTA 0.2 0.3 0.3 0.3 - - PA30 3.2 - - - - - MA/AA - - - - 4.5 0.55 Perfume - - 0.05 0.05 0.2 0.2 Sulfato 24.0 13.0 2.3 - 10.7 3.4 Peso de la 25g 25g 20g 30g 18g 20g 20 tableta PH 10.6 10.6 10.7 10.7 10.9 11.2 Ingredientes Hasta el 100% diversos y agua
LISTADO D? SE ENCIAS
(1) INFORMACIÓN GENERAL: SOLICITANTE: NOMBRE: The Procter & Gamble Company CALLE: One Procter & Gamble Plaza CIUDAD: Cincinnati, OHIO PAÍS: EUA CÓDIGO POSTAL: 45202
TITULO DE LA INVENCIÓN: Composiciones detergentes que comprenden una mananasa y un activador de blanqueador hidrofóbico.
NUMERO DE SECUENCIAS: 6
FORMA LEÍBLE POR COMPUTADORA: TIPO DE MEDIO: Disco flexible COMPUTADORA: IBM compatible con PC SISTEMA OPERATIVO: PC-DOS/MS-DOS PROGRAMA: Patentln Reléase # 1.0 Versión 1.25 (EPO)
SEQ ID NO:1 CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:, ** LONGITUD: 1407 pares de bases TIPO: ácido nucleico TIPO DE CADENA: sencilla TOPOLOGÍA: lineal
TIPO DE MOLÉCULA: ADN genómíco FUENTE ORIGINAL
CARACTERÍSTICA: NOMBRE/CLAVE: CDS LOCALIZACION: 1-1482 DESCRIPCIÓN DE SECUENCIA: SEQ ID NO: 1
ATGAAAAAAAAGTTATCACAGATTTATCATTTAATTATTTGCACACTTATAA TAAGTGTGGGAATAATGGGGATTACAACGTCCCCATCAGCAGCAAGTACA GGCTTTTATGTTGATGGCAATACGTTATATGACGCAAATGGGCAGCCATTT GTCATGAGAGGTATTAACCATGGACATGCTTGGTATAAAGACACCGCTTC AACAGCTATTCCTGCCATTGCAGAGCAAGGCGCCAACACGATTCGTATTG TTTTATCAGATGGCGGTCAATGGGAAAAAGACGACATTGACACCATTCGT GAAGTCATTGAGCTTGCGGAGCAAAATAAAATGGTGGCTGTCGTTGAAGT TCATGATGCCACGGGTCGCGATTCGCGCAGTGATTTAAATCGAGCCGTTG ATTATTGGATAGAAATGAAAGATGCGCTTATCGGTAAAGAAGATACGGTTA
ACACACCTTAATGGTTGATGCAGCAGGATGGGGGCAATATCCGCAATCTA TTCATGATTACGGACAAGATGTGTTTAATGCAGATCCGTTAAAAAATACGA 5 TGTTCTCCATCCATATGTATGAGTATGCTGGTGGTGATGCTAACACTGTTA GATCAAATATTGATAGAGTCATAGATCAAGACCTTGCTCTCGTAATAGGTG AATTCGGTCATAGACATACTGATGGTGATGTTGATGAAGATACAATCCTTA GTTATTCTGAAGAAACTGGCACAGGGTGGCTCGCTTGGTCTTGGAAAGG CAACAGTACCGAATGGGACTATTTAGACCTTTCAGAAGACTGGGCTGGTC 10 AACATTTAACTGATTGGGGGAATAGAATTGTCCACGGGGCCGATGGCTTA CAGGAAACCTCCAAACCATCCACCGTATTTACAGATGATAACGGTGGTCA CCCTGAACCGCCAACTGCTACTACCTTGTATGACTTTGAAGGAAGCACAC AAGGGTGGCATGGAAGCAACGTGACCGGTGGCCCTTGGTCCGTAACAGA ATGGGGTGCTTCAGGTAACTACTCTTTAAAAGCCGATGTAAATTTAACCTC 15 AAATTCTTCACATGAACTGTATAGTGAACAAAGTCGTAATCTACACGGATA CTCTCAGCTCAACGCAACCGTTCGCCATGCCAATTGGGGAAATCCCGGTA ATGGCATGAATGCAAGACTTTACGTGAAAACGGGCTCTGATTATACATGG CATAGCGGTCCTTTTACACGTATCAATAGCTCCAACTCAGGAACAACGTTA TCTTTTGATTTAAACAACATCGAAAATAGTCATCATGTTAGGGAAATAGGC 20 GTGCAATTTTCAGCGGCAGATAATAGCAGTGGTCAAACTGCTCTATACGT TGATAACGTTACTTTAAGATAG
.«taa¿iai^.
SEQ ID NO:2
CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA: LONGITUD: 493 aminoácidos 5 TIPO: aminoácido TOPOLOGÍA: lineal
TIPO DE MOLÉCULA: proteína DESCRIPCIÓN DE SECUENCIA: SEQ ID NO: 2 10 MKKKLSQIYHLIICTLIISVGIMGITTSPSAASTGFYVDGNTLYDANGQPFVMRG INHGHAWYKDTASTAIPAIAEQGANTIRIVLSDGGQWEKDDIDTIREVIELAEQ NKMVAVVEVHDATGRDSRSDLNRAVDYWIEMKDALIGKEDTVIINIANEWYG SWDGSAWADGYIDVIPKLRDAGLTHTLMVDAAGWGQYPQSIHDYGQDVFN 15 ADPLKNTMFSIHMYEYAGGDANTVRSNIDRVIDQDLALVIGEFGHRHTDGDV DEDTILSYSEETGTGWLAWSWKGNSTEWDYLDLSEDWAGQHLTDWGNRIV HGADGLQETSKPSTVFTDDNGGHPEPPTATTLYDFEGSTQGWHGSNVTGG PWSVTEWGASGNYSLKADVNLTSNSSHELYSEQSRNLHGYSQLNATVRHA NWGNPGNGMNARLYVKTGSDYTWHSGPFTRINSSNSGTTLSFDLNNIENSH 20 HVREIGVQFSAADNSSGQTALYVDNVTLR
SEQ ID NO:3
^^^^ ^ CARACTERÍSTICAS DE LAS SECUENCIA: LONGITUD: 1407 pares de bases TIPO: ácido nucleico TIPO DE CADENA: sencilla TOPOLOGÍA: lineal
TIPO DE MOLÉCULA: ADN genómico
DESCRIPCIÓN DE SECUENCIA: SEQ ID'NO: 3
ATGAAAAAAAAGTTATCACAGATTTATCATTTAATTATTTGCACACTTATAA TAAGTGTGGGAATAATGGGGATTACAACGTCCCCATCAGCAGCAAGTACA GGCTTTTATGTTGATGGCAATACGTTATATGACGCAAATGGGCAGCCATTT GTCATGAGAGGTATTAACCATGGACATGCTTGGTATAAAGACACCGCTTC AACAGCTATTCCTGCCATTGCAGAGCAAGGCGCCAACACGATTCGTATTG TTTTATCAGATGGCGGTCAATGGGAAAAAGACGACATTGACACCATTCGT GAAGTCATTGAGCTTGCGGAGCAAAATAAAATGGTGGCTGTCGTTGAAGT TCATGATGCCACGGGTCGCGATTCGCGCAGTGATTTAAATCGAGCCGTTG ATTATTGGATAGAAATGAAAGATGCGCTTATCGGTAAAGAAGATACGGTTA TTATTAACATTGCAAACGAGTGGTATGGGAGTTGGGATGGCTCAGCTTGG GCCGATGGCTATATTGATGTCATTCCGAAGCTTCGCGATGCCGGCTTAAC ACACACCTTAATGGTTGATGCAGCAGGATGGGGGCAATATCCGCAATCTA TTCATGATTACGGACAAGATGTGTTTAATGCAGATCCGTTAAAAAATACGA TGTTCTCCATCCATATGTATGAGTATGCTGGTGGTGATGCTAACACTGTTA GATCAAATATTGATAGAGTCATAGATCAAGACCTTGCTCTCGTAATAGGTG AATTCGGTCATAGACATACTGATGGTGATGTTGATGAAGATACAATCCTTA GTTATTCTGAAGAAACTGGCACAGGGTGGCTCGCTTGGTCTTGGAAAGG CAACAGTACCGAATGGGACTATTTAGACCTTTCAGAAGACTGGGCTGGTC AACATTTAACTGATTGGGGGAATAGAATTGTCCACGGGGCCGATGGCTTA CAGGAAACCTCCAAACCATCCACCGTATTTACAGATGATAACGGTGGTCA CCCTGAACCGCCAACTGCTACTACCTTGTATGACTTTGAAGGAAGCACAC AAGGGTGGCATGGAAGCAACGTGACCGGTGGCCCTTGGTCCGTAACAGA ATGGGGTGCTTCAGGTAACTACTCTTTAAAAGCCGATGTAAATTTAACCTC AAATTCTTCACATGAACTGTATAGTGAACAAAGTCGTAATCTACACGGATA CTCTCAGCTCAACGCAACCGTTCGCCATGCCAATTGGGGAAATCCCGGTA ATGGCATGAATGCAAGACTTTACGTGAAAACGGGCTCTGATTATACATGG CATAGCGGTCCTTTTACACGTATCAATAGCTCCAACTCAGGAACAACGTTA TCTTTTGATTTAAACAACATCGAAAATATCATCATGTTAGGGAAATAG
SEQ ID NO:4
CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA. LONGITUD 468 aminoácidos TIPO: aminoácido TOPOLOGÍA: lineal
TIPO DE MOLÉCULA: proteína DESCRIPCIÓN DE SECUENCIA: SEQ ID NO: 4
MKKKLSQIYHLIICTLIISVGIMGITTSPSAASTGFYVDGNTLYDANGQPFVMRG INHGHAWYKDTASTAIPAIAEQGANTIRIVLSDGGQWEKDDIDTIREVIELAEQ NKMVAVVEVHDATGRDSRSDLNRAVDYWIEMKDALIGKEDTVIINIANEWYG SWDGS AWADGYI DVI PKLRDAGLTHTLM VDAAGWGQYPQS I H DYGQDVFN ADPLKNTMFSIHMYEYAGGDANTVRSNIDRVIDQDLALVIGEFGHRHTDGDV DEDTILSYSEETGTGWLAWSWKGNSTEWDYLDLSEDWAGQHLTDWGNRIV HGADGLQETSKPSTVFTDDNGGHPEPPTATTLYDFEGSTQGWHGSNVTGG PWSVTEWGASGNYSLKADVNLTSNSSHELYSEQSRNLHGYSQLNATVRHA NWGNPGNGMNARLYVKTGSDYTWHSGPFTRINSSNSGTTLSFDLNNIENIIM LGK
SEQ ID NO:5
CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA: LONGITUD: 1029 pares de bases TIPO: ácido nucleico TIPO DE CADENA: sencilla TOPOLOGÍA: lineal
TIPO DE MOLÉCULA: ADN genómico DESCRIPCIÓN DE SECUENCIA SEQ ID No:5
5' AAT TGG CGC ATA CTG TGT CGC CTG TGA ATC CTA ATG CCC AGC AGA CAÁ CAÁ AAA CAG TGA TGA ACT GGC TTG CGC ACC TGC CGA 5 ACC GAA CGG AAA ACÁ GAG TCC TTT CCG GAG CGT TCG GAG GTT ACÁ GCC ATG ACÁ CAT TTT CTA TGG CTG AGG CTG ATA GAA TCC GAA GCG CCA CCG GGC AAT CGC CTG CTA TTT ATG GCT GCG ATT ATG CCA GAG GAT GGC TTG AAA CAG CAÁ ATA TTG AAG ATT CAÁ TAG ATG TAA GCT GCA ACG GCG ATT TAA TGT CGT ATT GGA AAA ATG 10 GCG GAA TTC CGC AAA TCA GTT TGC ACC TGG CGA ACC CTG CTT TTC AGT CAG GGC ATT TTA AAA CAC CGA TTA CAÁ ATG ATC AGT ATA AAA ACÁ TAT TAG ATT CAG CAÁ CAG CGG AAG GGA AGC GGC TAA ATG CCA TGC TCA GCA AAA TTG CTG ACG GAC TTC AAG AGT TGG AGA ACC AAG GTG TGC CTG TTC TGT TCA GGC CGC TGC ATG AAA 15 TGA ACG GCG AAT GGT TTT GGT GGG GAC TCA CAT CAT ATA ACC AAA AGG ATA ATG AAA GAA TCT CTC TAT ATA AAC AGC TCT ACÁ AGA AAA TCT ATC ATT ATA TGA CCG ACÁ CAÁ GAG GAC TTG ATC ATT TGA TTT GGG TTT ACT CTC CCG ACG CCA ACC GAG ATT TTA AAA CTG ATT TTT ACC CGG GCG CGT CTT ACG TGG ATA TTG TCG GAT TAG ATG 20 CGT ATT TTC AAG ATG CCT ACT CGA TCA ATG GAT ACG ATC AGC TAA CAG CGC TTA ATA AAC CAT TTG CTT TTA CAG AAG TCG GCC CGC AAA CAG CAÁ ACG GCA GCT TCG ATT ACÁ GCC TGT TCA TCA ATG CAÁ TAA AAC AAA AAT ATC CTA AAA CCA TTT ACT TTC TGG CAT GGA ATG ATG
UMÉÉh&HIIM jg^ AAT GGA GCG CAG CAG TAA ACÁ AGG GTG CTT CAG CTT TAT ATC ATG ACÁ GCT GGA CAC TCA ACÁ AGG GAG AAA TAT GGA ATG GTG ATT CTT TAA CGC CAÁ TCG TTG AGT GAA TCC GGG ATC 3'
SEQ ID NO:6
CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA: LONGITUD: 363 aminoácidos TIPO: aminoácido TOPOLOGÍA: lineal
TIPO DE MOLÉCULA: proteína
DESCRIPCIÓN DE SECUENCIA: SEQ ID NO: 6
ydhT 1
LFKKHTISLLIIFLLASAVLAKPIEAHTVSPVNPNAQQTTKTVMNWLAHL 50 ydhT 51
PNRTENRVLSGAFGGYSHDTFSMAEADRIRSATGQSPAIYGCDYARGWLE 100 ydhT 101
TANIEDSIDVSCNGDLMSYWKNGGIPQISLHLANPAFQSGHFKTPITNDQ 150
ydhT 151
YKNILDSATAEGKRLNAMLSKIADGLQELENQGVPVLFRPLHEMNGEWFW 200 ydhT 201 WGLTSYNQKDNERISLYKQLYKKIYHYMTDTRGLDHLIWVYSPDANRDFK 250 ydhT 251
TDFYPGASYVDIVGLDAYFQDAYSINGYDQLTALNKPFAFTEVGPQTANG 300 ydhT 301
SFDYSLFINAIKQKYPKTIYFLAWNDEWSAAVNKGASALYHDSWTLNKGE 350 ydhT 351 IWNGDSLTPIVE*. 363
-. ^Jl ^^^ -— *&J
Claims (8)
1.- Una composición detergente que comprende una enzima mananasa, un activador de blanqueador hidrofóbico y una fuente de peróxido de hidrógeno.
2.- Una composición detergente de conformidad con la reivindicación 1 , caracterizada además porque dicha mananasa está presente a un nivel de 0.0001 % a 2%, preferiblemente de 0.0005% a 0.5%, muy preferiblemente de 0.001% a 0.02% de enzima pura en peso de la composición total.
3.- Una composición detergente de conformidad con las reivindicaciones 1-2, caracterizada además porque el activador de blanqueador hidrofóbico está comprendido a un nivel de 0.01 a 20%, preferiblemente de 0.25% a 15%, muy preferiblemente 0.5% a 10% en peso de la composición total.
4.- Una composición detergente de conformidad con las reivindicaciones 1-3, caracterizada además porque la fuente de peróxido de hidrógeno se slecciona de perborato o percarbonato, preferiblemente percarbonato.
5.- Una composición detergente de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque dicho VL¿S?* '«?*.? i activador de blanqueador ídrofóbíco se selecciona de nonanoiloxibencensulfonato (NOBS) y nonanoilaminocaproicooxibencen-sulfonato (NACA-OBS).
6.- Una composición detergente de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, que comprende además otro ingrediente detergente seleccionado de un agente tensioactivo catónico, un quelatador y/o mezclas de los mismos.
7.- Un método para limpiar una tela con una composición detergente que comprende una enzima mananasa, un activador de blanqueador hidrofóbico y una fuente de peróxido de hidrógeno para proveer limpieza superior, especialmente de manchas de alimentos y cosméticos, y beneficios de rendimiento de blancura.
8.- Un método para limpiar vajillas con una composición detergente que comprende una enzima mananasa, un activador de blanqueador hidrofóbico y una fuente de peróxido de hidrógeno para proveer limpieza superior, especialmente de manchas de alimentos y cosméticos.
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
EP97870120A EP0896998A1 (en) | 1997-08-14 | 1997-08-14 | Laundry detergent compositions comprising a saccharide gum degrading enzyme |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
MXPA00001616A true MXPA00001616A (es) | 2001-06-01 |
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