KR20010022893A - 만난아제 및 점토를 포함하는 세제 조성물 - Google Patents
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Abstract
본 발명은 우세한 직물 보호 및 세정 성능을 위해 만난아제와 점토를 포함하는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 관한 것이다.
Description
발명의 분야
본 발명은 만난아제 및 점토를 포함하는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 관한 것이다.
발명의 배경
세제 제품의 성능은 오염 제거능, 오염의 재침착 방지능 또는 세정시 제품상의 오염 파쇄 생성물을 포함한 각종 요인으로 판정된다. 따라서, 세제 조성물은 현재 특정한 특이적 필요성을 충족시키는 활성 성분의 복합 배합물을 포함한다. 특히, 최근의 세제 제형물은 일반적으로 세정 및 직물 보호 잇점을 제공하는 계면활성제 및 세제 효소를 포함한다. 또한, 양호한 세정성 뿐만 아니라 직물 연화 성능과 또 다른 직물 보호 잇점을 나타내는 세제 조성물에 대한 필요성이 당해 기술 분야에서 익히 있어 왔다.
연화 점토는 통상적으로 부드러운 감촉을 제공하기 위해 최근의 세탁용 세제 및 직물 보호 조성물에 사용된다. 문헌[참조: EP-A 제177 165호]에는, 세제 조성물에서의 셀룰라제와 함께 연화 점토의 사용이 기술되어 있다. 문헌[참조: EP-A 제495 258호]에는, 계면활성제, 증량제 시스템, 연화 점토 및 셀룰라제를 포함하는 세제 조성물이 기술되어 있다.
음식물 및 화장품 얼룩/오염은 소비자 관련 얼룩/오염의 대부분을 나타내며 종종 농후제/안정화제와 같은 식품 첨가물을 포함한다. 실제로, 하이드로콜라이드 검 및 유화제는 통상적으로 사용되는 식품 첨가물이다. 용어 "검"은 온수 또는 냉수에서 수화되어 점성 용액, 분산액 또는 겔을 형성하는 산업적으로 유용한 다당류(장쇄 중합체) 또는 이의 유도체의 그룹을 지칭한다. 검은 천연 및 개질화로 분류된다. 천연 검은 해초 추출물, 식물 압출물, 종자 또는 뿌리로부터의 검 및 미생물성 발효물에 의해 수득되는 검을 포함한다. 개질화(반합성) 검은 셀룰로즈와 전분 유도체 및 특정한 합성 검, 예를 들어, 저급 메톡실 펙틴, 프로필렌 글리콜 알지네이트, 및 카복시메틸 및 하이드로프로필 구아 검을 포함한다[참조 문헌: Gums in Encyclopedia Chemical Technology 4th Ed. Vol.12, pp842-862, J.Baird, Kelco division of Merck]. 참조 문헌: Carbohydrate Chemistry for Food Scientists(Eagan Press-1997) by R.L. Whistler and J.N. BeMiller, Chap 4, pp63-89 and Direct Food Additives in Fruit Processing by P.Laslo, Bioprinciples and Applications, Vol 1, Chapter Ⅱ, pp313-325 (1996) Technomie publishing. 구아 검(E412), 로커스트 콩(E410)과 같은 이들 검 중 일부는 각종 식품에서 단독으로 또는 배합하여 널리 사용된다[참조 문헌: Gums in ECT 4th Ed., Vol. 12 pp842-862, J.Baird, Kelco division of Merck].
이들 음식물 및 화장품 얼룩에 사용되는 구아 검은 콩과 식물 시아모프시스 테트라고놀로바(Cyamopsis tetragonoloba)의 종자 배유로부터 수득된다. 디코틸레도노스(dicotyledonous) 종자로부터 추출되는 구아 검(또한, 구아란으로도 불림)은 1-4, b-D-만노피라노실 단위 주쇄로 이루어지고 드레싱 및 냉동 제품 및 화장품에서 농후제로서 사용된다[참조 문헌: H.-D. Belitz, Food Chemistry pp243, English version of the second edition, Springer-verlag, 1987, ISBN 0-387-15043-9(US); Carbohydrate Chemistry for Food Scientists, R.L. Wilstler, eagan press, 1997, ISBN 0-913250-92-9; Industrial Gum, second editions, R.L. Whistler pp 308, Academic Press, 1973, ISBN, 0-12-74-6252-x]. 로커스 콩 검[또한, 카로브(carob) 콩 검 또는 세인트 존의 빵(St Jon's bread)으로도 불림]은 또한 식품 산업에 사용되고 메디테르아닌(Mediterranean) 지역에서 재배되는 상록수의 종자로부터 추출된다. 로커스 콩 검은 단지 D-갈락토실 측쇄의 수가 보다 적다는 점에서 구아 검의 구조와는 아마도 상이하고 동일한 1-4, b-D-만노피라노실 주쇄를 가진다. 콩과류 종자에서, 수용성 칼락토만난은 일부 경우에 총 건조 중량의 20% 이하를 차지하는 주요 저장 탄수화물이다. 갈락토만난은 만노즈 잔기의 O-6에 결합된 α-갈락토즈를 갖고 또한 만노즈 잔기의 O-2 및 O-3에 대해 다양한 정도로 아세틸화될 수 있다.
그러나, 점토는 이들 음식물 및 화장품 얼룩에 함유된 몇몇 하이드로콜로이드 검과 혼화되지 않는다. 당해 기술 분야에서, 구아 검은 점질 또는 점토 입자를 응집시키는 잠재능으로 인해 점토의 침전을 유도하는 것으로 인식된다[참조 문헌: Industrial Gum, second editions, R.L. Whistler pp 307, Academic Press, 1973, ISBN, 0-12-74-6252-x].
따라서, 본 발명의 목적은 최적의 연화 성능을 나타내고, 특히 화장품 및 음식물 얼룩에 대해 최적의 얼룩 제거와 세정 성능을 제공하는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물을 제공하는 것이다.
상기 목적은 연화제로서 만난아제 효소 및 점토를 포함하는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물을 제조함으로써 이루어진다.
본 발명의 세제 조성물의 성능은 증량제, 셀룰라제 및/또는 양이온성 계면활성제로부터 선택되는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 성분을 가함으로써 강화된다는 것을 추가로 밝혀냈다.
만난아제는 몇몇 바실러스(Bacillus) 유기체에서 확인된다. 예를 들어, 문헌[참조: Talbot 등, Appl. Environ. Microbiol., vol.56, No.11, pp.3505-3510(1990)]에는 MW가 162kDa이고 최적 pH가 5.5 내지 7.5인 이량체 형태로 바실러스 스테아로터모필루스(Bacillus stearothermophilus)로부터 유도되는 β-만난아제가 기술되어 있다. 문헌[참조: Mendoza 등, World J. Micobio. Boitech., vol. 10, no.5, pp.551-555(1994)]에는 MW가 38kDa이고 pH 5.0/55℃에서 최적의 활성을 가지며 pI가 4.8인 바실러스 서브틸리스(Bacillus Subtilisis)로부터 유도되는 β-만난아제가 기술되어 있다. 문헌[참조: J0304706]에는 겔 여과에 의해 측정된 MW가 37+/-3kDa이고 최적의 pH가 8 내지 10이며 pI가 5.3 내지 5.4인 바실러스 종으로부터 유도된 β-만난아제가 기술되어 있다. 문헌[참조: J63056289]에는 예를 들어, 만난의 β-1,4-D-만노피라노사이드 결합을 가수분해시키고 만노:올리고:사카라이드를 제조하는, 알칼리성의 열안정성 β-만난아제의 제조가 기술되어 있다. 문헌[참조: J63036774]은 알칼리성 pH에서 β-만난아제 및 β-만노시다제를 제조하는 바실러스 미생물 FERM P-8856에 관한 것이다. 바실러스 아밀로리퀘파시엔스(Bacillus amyloliquefaciens)로부터의 정제된 만난아제, 및 펄프 및 종이의 표백에 유용한 이의 제조방법은 문헌[참조: WO 제97/11164호]에 기술되어 있다. 문헌[참조: WO 제91/18974호]에는 극도의 pH 및 온도에서 활성인 헤미셀룰라제, 예를 들어, 글루카나제, 크실라나제 또는 만난아제 및 이의 제조법이 기술되어 있다. 문헌[참조: WO 제94/25576호]에는 아스퍼질러스 아쿠레아투스(Aspergillus aculeatus) CBS 101.43으로부터 유도되는 만난아제 활성을 나타내는 효소가 기술되어 있는데, 이는 식물 또는 조류 세포벽 물질의 분해 또는 변형이 요구되는 각종 목적으로 사용될 수 있다. 문헌[참조: WO 제93/24622호]에는 리그노셀룰로즈성 펄프를 표백시키기 위해 트리코데르마 리시에(Trichoderma reesie)로부터 분리되는 만난아제가 기술되어 있다.
그러나, 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에서 최적의 연화 성능 및 특히 화장품 및 음식물 얼룩에 대한 최적의 얼룩 제거와 세정 성능을 위한 만난아제 및 점토의 합성 배합법은 종전에는 결코 인식되지 않았다.
발명의 요약
본 발명은 최적의 연화 성능을 제공하고 특히 화장품 및 음식물 얼룩에 대한 최적의 얼룩 제거와 세정 성능을 제공하기 위해 만난아제 및 점토를 포함하는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 관한 것이다.
발명의 상세한 설명
당해 기술 분야에서, 점토는 예를 들어, 음식물 및 화장품 얼룩에 함유되어 있는 일부 하이드로콜로이드 검과 혼화되지 않는 것으로 알려져 있다. 구아 검은 점질 또는 점토 입자를 응집시키는 잠재능으로 인해 점토의 침전을 유도하는 것으로 인식되어 왔다[참조 문헌: Industrial Gum, second editions, R.L. Whistler pp 307, Academic Press, 1973, ISBN, 0-12-74-6252-x].
이론으로 제한하고자 하지 않으면서, 이러한 응집된 점토는 연화 효과를 감소시키는 것으로 밝혀졌다. 게다가, 세척 부하물로부터의 점토 및 오염은 구아 검 잔사에 재침착되어 얼룩을 만드는 것으로 관찰되었다. 놀랍게도, 만난아제 효소는 하이드로콜로이드 검, 특히 구아 검을 가수분해시키는 것으로 밝혀졌다. 당해 효소 가수분해는 세척 중의 구아 검의 부재를 가져온다. 따라서, 어떠한 점토 응집물 및 점토도 완전한 직물 보호 잠재능을 보유하지는 않는다. 게다가, 직물에 잔존하는 구아 검 잔사는 존재하지 않으므로, 다음의 세척 부하물과의 점토 및 오염의 재침착 및 이로 인한 얼룩이 존재하지 않는다.
만난아제 효소
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물의 필수 성분은 만난아제 효소이다.
다음의 3가지 만난아제 분해 효소가 본 발명에 포함되어 있다: EC 3.2.1.25: β-만노시다제, EC 3.2.1.78: 엔도-1,4-β-만노시다제(이하, "만난아제"라 칭함) 및 EC 3.2.1.100: 1,4-β-만노비오시다제(IUPAC 분류법-효소 명명법, 1992 ISBN 0-12-227165-3 Academic Press).
보다 바람직하게는, 본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 만난아제로 지칭되는 β-1,4-만노시다제(E.C. 3.2.1.78)를 포함한다. 용어 "만난아제" 또는 "갈락토만난아제"는 만난 엔도-1,4-베타-만노시다제로 공식적으로 지칭되고 베타-만난아제 및 엔도-1,4-만난아제라는 대체명을 가지며 반응: 만난, 갈락토만난, 글루코만난 및 갈락토글루코만난에서의 1,4-베타-D-만노시딕 결합의 랜덤한 가수분해를 촉매화하는 당해 기술 분야에 따라 정의된 만난아제 효소를 지칭한다.
특히, 만난아제(EC 3.2.1.78)는 만난을 분해하는 일군의 다당류를 구성하며 만노즈 단위를 함유하는 폴리오즈 쇄를 분해시킬 수 있는, 즉, 만난, 글루코만난, 갈락토만난 및 갈락토글루코-만난에서의 글리코시딕 결합을 분해시킬 수 있는 효소를 지칭한다. 만난은 β-1,4-결합된 만노즈로 이루어진 주쇄를 갖는 다당류이며, 글루코만난은 주쇄를 갖거나 β-1,4-결합된 만노즈 및 글루코즈를 다소 규칙적으로 변경시키는 다당류이고, 칼락토만난 및 칼락토글루코만난은 α-1,6-결합된 갈락토즈 측쇄를 갖는 만난 및 글루코만난이다. 이들 화합물은 아세틸화될 수 있다.
갈락토만난 및 갈락토글루코만난의 분해는 갈락토즈 측쇄의 완전 또는 부분 제거에 의해 촉진된다. 또한, 아세틸화 만난, 글루코만난, 갈락토만난 및 갈락토글루코만난의 분해는 완전 또는 부분 탈아세틸화에 의해 촉진된다. 아세틸 그룹은 알칼리 또는 만난 아세틸에스테라제에 의해 제거될 수 있다. 만난아제로부터 또는 만난아제와 α-갈락토시다제 및/또는 만난 아세틸 에스테라제의 배합물에 의해 방출되는 올리고머는 추가로 분해되어 β-만노시다제 및/또는 β-글루코시다제에 의해 유리 말토즈를 방출시킬 수 있다.
만난아제는 일부 바실러스 유기체에서 확인된다. 예를 들어, 문헌[참조: Talbot 등, Appl. Environ. Microbiol., Vol.56, No.11, pp.3505-3510 (1990)]에는 분자량이 162kDa이고 최적 pH가 5.5 내지 7.5인 이량체 형태로 바실러스 스테아로터모필루스로부터 유도되는 베타-만난아제가 기술되어 있다. 문헌[참조: Mendoza 등, World J. Microbiol. Biotech., Vol. 10, No. 5, pp. 551-555 (1994)]에는 분자량이 38kDa이고 pH 5.0 및 55C에서 최적의 활성을 가지며 pI가 4.8인 바실러스 서브틸리스(Bacillus Subtilis)로부터 유도되는 베타-만난아제가 기술되어 있다. 문헌[참조: JP-제0304706호]에는 겔 여과법에 의해 측정된 분자량이 373kDa이고 최적의 pH가 8 내지 10이고 pI가 5.3 내지 5.4인 바실러스 종으로부터 유도된 베타-만난아제가 기술되어 있다. 문헌[참조: JP 제63056289호]에는 예를 들어, 만난의 베타-1,4-D-만노피라노시드 결합을 가수분해시키고 만노-올리고사카라이드를 제조하는 알칼리성의 열안정성 베타-만난아제의 제조가 기술되어 있다. 문헌[참조: JP 제63036774호]은 알칼리성 pH에서 베타-만난아제 및 베타-만노시다제를 제조하는 바실러스 미생물 FERM P-8856에 관련된다. 문헌[참조: JP 제08051975호]에는 호알칼리성 바실러스 종 AM-001로부터의 알칼리성 베타-만난아제가 기술되어 있다. 펄프 및 종이의 표백에 유용한 바실러스 아밀로리퀘파시엔스로부터의 정제된 만난아제 및 이의 제조방법은 문헌[참조: WO 제97/11164호]에 기술되어 있다. 문헌[참조: WO 제91/18974호]에는 극도의 pH와 온도에서 활성인 글루칸아제, 크실란아제 또는 만난아제와 같은 헤미셀룰라제가 기술되어 있다. 문헌[참조: WO 제94/25576호]에는 식물 또는 조류 세포벽 물질의 분해 또는 변형에 유용할 수 있는 만난아제 활성을 나타내는, 아스퍼질러스 아쿠레아투스, CBS 101.43으로부터의 효소가 기술되어 있다. 문헌[참조: WO 제93/24622호]에는 리그노셀룰로즈성 펄프를 표백시키는데 유용한 트리코데르마 레시에로부터 분리된 만난아제가 기술되어 있다. 만난-함유 헤미셀룰로즈를 분해시킬 수 있는 헤미셀룰로즈는 문헌[참조: WO 제91/18974호]에 기술되어 있고 바실러스 아밀로리퀘파시엔스로부터의 정제된 만난아제는 문헌[참조: WO 97/11164호]에 기술되어 있다.
특히, 이러한 만난아제 효소는 다음에 정의된 바와 같은 알칼리성 만난아제, 가장 바람직하게는, 박테리아성 공급원으로부터 기원하는 만난아제일 수 있다. 특히, 본 발명의 세탁용 세제 조성물은 균주 바실러스 아가라드헤렌스(Bacillus agaradherens) 및/또는 바실러스 서브틸리스 균주 168, 유전자 yght로부터의 만난아제로부터 선택된 알칼리성 만난아제를 포함한다.
용어 "알칼리성 만난아제 효소"는 7 내지 12, 바람직하게는 7.5 내지 10.5 범위의 주어진 pH에서 효소 활성이 최대 활성의 10% 이상, 바람직하게는 25% 이상, 보다 바람직하게는 40% 이상인 효소를 포함하게 된다.
가장 바람직하게는, 본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 바실러스 아가라드헤렌스로부터의 알칼리성 만난아제를 포함할 수 있다. 상기 만난아제는
ⅰ) 바실러스 아가라드헤렌스, NCIMB 40482에 의해 제조된 폴리펩티드,
ⅱ) 서열 2의 32 내지 343 위치에서 보여지는 바와 같은 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드, 또는
ⅲ) 상기 폴리펩티드와 70% 이상 유사하거나, 1개 또는 수 개의 아미노산의 치환, 결실 또는 첨가에 의해 상기 폴리펩티드로부터 유도되거나, 정제된 형태의 상기 폴리펩티드에 대해 발생된 다클론성 항체와 면역적으로 반응성인, ⅰ) 또는 ⅱ)에서 정의된 폴리펩티드의 유사체이다.
본 발명은 또한
(a) 만난아제 활성을 갖고 뉴클레오티드 97에서 뉴클레오티드 1029까지의 서열 1에서 보여지는 바와 같은 뉴클레오티드의 서열을 포함하는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드 분자;
(b) (a)의 종 동족체;
(c) 아미노산 잔기 32에서 아미노산 잔기 343까지의 서열 2의 아미노산 서열과 70% 이상 동일한 만난아제 활성을 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드 분자;
(d) (a), (b) 또는 (c)에 상보적인 분자; 및
(e) (a), (b), (c) 또는 (d)의 동의 뉴클레오티드 서열로 이루어진 그룹으로부터 선택된 만난아제 활성을 갖는 분리된 폴리펩티드를 포함한다.
본 발명의 만난아제를 암호화하는 폴리뉴클레오티드 분자(DNA 서열)를 포함하는 플라스미드 pSJ1678은 수탁 번호 DSM 12180하에 1998년 5월 18일자로 독일 데-38124 브라운치바이그 마체로데르 베그 1베 소재의 Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH에서 특허 절차의 목적으로 미생물 기탁의 국제 승인에 대한 부다페스트 조약에 따라 본 발명자들이 기탁한 에스케리키아 콜라이(Escherichia coli)의 균주로 형질전환되었다.
두 번째로 가장 바람직한 효소는 바실러스 서브틸리스 균주 168로부터의 만난아제로, 만난아제는
ⅰ) 서열 5에서 보여지는 DNA 서열로부터의 만난아제 또는 상기 서열의 유사체의 코딩 부분에 의해 암호화되고/되거나,
ⅱ) 서열 6에서 보여지는 바와 같은 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩티드이거나,
ⅲ) 상기 폴리펩티드와 70% 이상 유사하거나, 1개 또는 수 개의 아미노산의 치환, 결실 또는 첨가에 의해 상기 폴리펩티드로부터 유도되거나, 정제된 형태의 상기 폴리펩티드에 대해 발생된 다클론성 항체와 면역적으로 반응성인, ⅱ)에서 정의된 폴리펩티드의 유사체이다.
본 발명은 또한
(a) 만난아제 활성을 갖고 서열 5에서 보여지는 바와 같은 뉴클레오티드의 서열을 포함하는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드 분자;
(b) (a)의 종 동족체;
(c) 서열 6의 아미노산 서열과 70% 이상 동일한 만난아제 활성을 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드 분자;
(d) (a), (b) 또는 (c)에 상보적인 분자; 및
(e) (a), (b), (c) 또는 (d)의 동의 뉴클레오티드 서열로 이루어진 그룹으로부터 선택된 만난아제 활성을 갖는 분리된 폴리펩티드를 포함한다.
정의
본 발명을 보다 상세하게 논의하기 전에, 다음의 용어를 먼저 정의내리도록 한다.
용어 "오르토로그"(또는, "종 동족체")는 상이한 종으로부터의 유사 폴리펩티드 또는 단백질과 유사한 하나의 종에서 수득된 폴리펩티드 또는 단백질을 지칭한다.
용어 "파라로그"는 동일한 종으로부터의 독특한 폴리펩티드 또는 단백질과 유사한 주어진 종에서 수득된 폴리펩티드 또는 단백질을 지칭한다.
용어 "발현 벡터"는 전사를 위해 제공되는 추가 단편에 작동가능하게 결합된 목적하는 폴리펩티드를 암호화하는 단편을 포함하는, 선형 또는 환형의 DNA 분자를 지칭한다. 이러한 추가 단편은 프로모터 및 터미네이터 서열을 포함할 수 있고, 임의로 하나 이상의 복제 원점, 하나 이상의 선택적 마커, 인헨서, 폴리아데닐화 신호 등을 포함할 수 있다. 발현 벡터는 일반적으로 플라스미드 또는 바이러스성 DNA로부터 유도되거나, 이들 둘 다의 원소를 함유할 수 있다. 본 발명의 발현 벡터는 재조합 DNA 공정에 편의상 적용되는 모든 발현 벡터일 수 있고, 벡터의 선택은 종종 벡터가 도입되는 숙주 세포에 따를 수 있다. 따라서, 벡터는 자발적인 복제 벡터, 즉 그 복제가 염색체 복제와는 별개인 여분의 염색체 실체로서 존재하는 벡터, 예를 들어, 플라스미드일 수 있다. 또한, 벡터는 숙주 세포로 도입시, 숙주 세포 게놈으로 통합되고 통합되어진 염색체(들)와 함께 복제되는 것일 수 있다.
폴리펩티드 또는 단백질의 발현과 관련되어 본원에서 사용되는 용어 "재조합 발현" 또는 "재조합적 발현"은 당해 기술 분야의 표준 정의에 따라 정의된다. 단백질의 재조합적 발현은 일반적으로 바로 앞에서 정의된 발현 벡터를 사용함으로써 수행된다.
용어 "분리된"이란, 폴리뉴클레오티드 분자에 적용시, 폴리뉴클레오티드가 이의 자연 유전적 환경으로부터 제거되어 또 다른 외인성 또는 원치않는 코딩 서열을 함유하지 않으며, 유전적으로 작동되는 단백질 제조 시스템내에서 사용하기에 적합한 형태임을 지칭한다. 이러한 분리된 분자는 이의 자연 환경으로부터 분리된 분자이고 cDNA와 게놈성 클론을 포함한다. 본 발명의 분리된 DNA 분자는 통상 이들이 관련되는 또 다른 유전자를 함유하지 않으나, 프로모터 및 터미네이터와 같은 자연 발생하는 5' 및 3'의 번역되지 않은 영역을 포함할 수 있다. 관련 영역의 확인은 당해 기술 분야의 숙련인에게 명백할 것이다[참조 문헌: Dynan 및 Tijan, Nature 316:774-78, 1985].
용어 "분리된 폴리뉴클레오티드"는 또한 "클로닝된 폴리뉴클레오티드"로 지칭될 수 있다. 단백질/폴리펩티드에 적용되는 경우, 용어 "분리된"은 단백질이 자연 환경 이외의 조건에서 발견됨을 가리킨다. 바람직한 형태에서, 분리된 단백질은 또 다른 단백질, 특히 또 다른 유사 단백질[즉, "유사 불순물"(하기 참조)]을 실질적으로 함유하지 않는다. 단백질을 40% 이상 순수한 형태, 보다 바람직하게는 60% 이상 순수한 형태로 제공하는 것이 바람직하다. 훨씬 더 바람직하게는, SDS-PAGE에 의해 측정된 바와 같이, 단백질을 매우 정제된 형태, 즉, 80% 이상 순수한 형태, 보다 바람직하게는 95% 이상, 훨씬 더 바람직하게는 99% 이상 순수한 형태로 제공하는 것이 바람직하다.
용어 "분리된 단백질/폴리펩티드"는 또한 "정제된 단백질/폴리펩티드"로 지칭될 수 있다.
용어 "유사 불순물"은 본 발명의 폴리펩티드가 원래 수득되는 유사 세포로부터 발생하는 모든 불순물(예: 본 발명의 폴리펩티드 이외의 또 다른 폴리펩티드)을 의미한다. 특정 미생물성 공급원과 관련하여 본원에서 사용되는 용어 "~로부터 수득된"은 특정 공급원에 의하거나, 공급원으로부터의 유전자에 삽입되어 있는 세포에 의해 폴리뉴클레오티드 및/또는 폴리펩티드가 제조됨을 의미한다.
DNA 단편과 관련되는 경우, 용어 "작동가능하게 결합된"은 단편이 의도하는 목적에 일치하여 작용하도록, 예를 들면, 전사가 프로모터에서 개시하여 코딩 단편을 통해 터미네이터로 진행하도록 정렬되는 것을 의미한다.
용어 "폴리뉴클레오티드"는 5'에서 3' 말단으로 판독되는 데옥시리보뉴클레오티드 또는 리보뉴클레오티드 염기의 단일- 또는 이중-나선 중합체를 지칭한다. 폴리뉴클레오티드는 RNA 및 DNA를 포함하고, 천연 공급원으로부터 분리되고 시험관내에서 합성되거나 천연 및 합성 분자의 배합으로 제조될 수 있다.
용어 "폴리뉴클레오티드 분자의 상보물"은 참고 서열과 비교하여 상보적인 염기 서열 및 가역적 배향을 갖는 폴리뉴클레오티드 분자를 지칭한다. 예를 들어, 서열 5' ATGCACGGG 3'는 5' CCCGTGCAT 3'에 상보적이다.
용어 "동의 뉴클레오티드 서열"은 (폴리펩티드를 암호화하는 참고 폴리뉴클레오티드 분자와 비교하여) 하나 이상의 동의 코돈을 포함하는 뉴클레오티드의 서열을 지칭한다. 동의 코돈은 뉴클레오티드의 상이한 트리플렛을 함유하나, 동일한 아미노산 잔기를 암호화한다(즉, GAU 및 GAC 트리플렛은 각각 Asp를 암호화한다).
용어 "프로모터"는 RNA 폴리머라제의 결합 및 전사 개시를 위해 제공되는 DNA 서열을 함유하는 유전자의 일부를 지칭한다. 프로모터 서열은 통상적으로 유전자의 5' 논코딩 영역에서 발견되나 항상 그런 것은 아니다.
용어 "분비성 신호 서열"은, 보다 큰 폴리펩티드의 성분으로서, 폴리펩티드가 합성되는 세포의 분비성 경로를 통해 보다 큰 폴리펩티드로 직결되는 폴리펩티드("분비성 펩티드")를 암호화하는 DNA 서열을 지칭한다. 보다 큰 펩티드는 통상적으로 분해되어 분비성 경로를 통해 지나가는 동안 분비성 펩티드를 제거한다.
본 발명의 서열을 사용하여 또 다른 관련 서열을 수득하는 방법:
본 발명의 만난아제를 암호화하는 폴리뉴클레오티드 서열에 관련하여 본원에 기술된 서열 정보는 또 다른 유사 만난아제를 확인하는 도구로서 사용될 수 있다. 예를 들어, 폴리머라제 쇄 반응(PCR)은 각종 미생물성 공급원, 특히 상이한 바실러스 종으로부터의 또 다른 유사 만난아제를 암호화하는 서열을 증폭시키는데 사용될 수 있다.
활성 시험에 대한 분석
만난아제 활성을 갖는 본 발명의 폴리펩티드는 당해 기술 분야에 알려진 표준 시험 공정에 따라 예를 들어, 시험하고자 하는 용액을 0.2% AZCL 갈락토만난[카로브(carob)]을 함유하는 아가 플레이트, 즉 가격이 3g당 US$110.00하는 CatNo.I-AZGMA[제조원: 메가짐(Megazyme)사, Megazyme의 인터넷 주소: http://www.megazyme.com/Purchase/index.html]로서 구입가능한 엔도-1,4-베타-D-만난아제의 분석을 위한 기질에 뚫린 4mm 직경의 구멍에 도포시킴으로써 만난아제 활성에 대해 시험할 수 있다.
폴리뉴클레오티드:
본 발명의 분리된 폴리뉴클레오티드는 최소한의 배지 결핍 조건하에 서열 1의 유사한 크기의 영역 또는 이에 상보적인 서열로 하이브리드될 수 있다.
특히, 본 발명의 폴리뉴클레오티드는 다음에 상세히 기술되어 있는 바와 같이 최소한의 배지 결핍 조건, 바람직하게는 고도의 결핍 조건하에 서열 1의 971029 위치에서 보여지는 완전 서열, 또는 약 100개의 염기쌍의 길이를 갖는 서열 1의 아서열을 포함하는 모든 프로브를 포함하는 변성 이중 나선 DNA 프로브로 하이브리드될 수 있다. 배지에서의 하이브리드화 또는 뉴클레오티드 프로브와 유사 DNA 또는 RNA 서열 간의 고도의 결핍성을 측정하기에 적합한 시험 조건은 10분간 5×SSC(염화나트륨/시트르산 나트륨, Sambrook 등, 1989)에서 하이브리드화시키기 위한 DNA 단편 또는 RNA를 함유하는 필터의 예비침지, 및 5×SSC 용액, 5×덴하르트(Denhardt) 용액(Sambrook 등, 1989), 0.5% SDS 및 100㎍/㎖의 변성 초음파처리된 연어 정자 DNA(Sambrook 등, 1989)에서의 필터의 예비하이브리드화에 이어, 10ng/㎖ 농도의 랜덤-프라임[참조 문헌: Feinberg, A.P. 및 Vogelstein, B. (1983) Anal. Biochem. 132:6-13]되고, 32P-dCTP-표지된(1×109cpm/㎍ 보다 높은 비활성) 프로브를 약 45℃에서 12시간 동안 함유하는 동일 용액에서의 하이브리드화를 포함한다. 이어서, 필터를 60℃ 이상(배지 결핍성), 보다 더 바람직하게는 65℃ 이상(배지/높은 결핍성), 훨씬 더 바람직하게는 70℃ 이상(높은 결핍성), 이 보다 더 바람직하게는 75℃ 이상(매우 높은 결핍성)에서 2×SSC, 0.5% SDS에서 30분간 2회 세정시킨다. 이러한 조건하에 올리고뉴클레오티드 프로브가 하이브리드되는 분자는 x선 필름을 사용하여 감지된다.
앞서 언급된 바와 같이, 본 발명의 분리된 폴리뉴클레오티드는 DNA와 RNA를 포함한다. DNA와 RNA를 분리시키는 방법은 당해 기술 분야에 익히 알려져 있다. 목적하는 유전자를 암호화하는 DNA와 RNA는 당해 기술 분야에 알려진 방법에 의해 진 뱅크(Gene Bank) 또는 DNA 라이브러리에서 클로닝될 수 있다.
본 발명의 만난아제 활성을 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드는, 예를 들어, 하이브리드화 또는 PCR에 의해 확인되고 분리될 수 있다.
본 발명은 또한 상이한 박테리아성 균주로부터의 반대부분 폴리펩티드 및 폴리뉴클레오티드(오르토로그 또는 파라로그)를 제공한다. 바실러스 종을 포함하는 그램-포지티브 호알칼리성 균주로부터의 만난아제 폴리펩티드가 특히 바람직하다.
본 발명의 만난아제 활성을 갖는 폴리펩티드의 종 유사체는 통상적인 클로닝 기술과 조합하여 본 발명에 의해 제공되는 정보 및 조성물을 사용하여 클로닝될 수 있다. 예를 들어, 본 발명의 DNA 서열은 단백질을 발현시키는 세포 유형으로부터 수득되는 염색체성 DNA를 사용하여 클로닝될 수 있다. DNA의 적합한 공급원은 본원에 기술된 서열로부터 고안된 프로브를 사용하여 노던 블롯을 프로빙시킴으로써 확인될 수 있다. 이어서, 라이브러리는 포지티브 세포주의 염색체성 DNA로부터 제조된다. 이어서, 만난아제 활성을 갖는 폴리펩티드를 암호화하는 본 발명의 DNA 서열은 각종 방법, 예를 들어, 본 발명의 명세서 및 청구의 범위에 기술되어 있는 서열로부터 고안된 프로브를 사용하거나 기재된 서열을 기본으로 하는 동의 프로브의 하나 이상의 셋트를 사용하여 프로빙시킴으로써 분리될 수 있다. 본 발명의 DNA 서열은 또한 폴리머라제 쇄 반응 또는 PCR(Mullis, 미국 특허 제4,683,202호)을 사용하고 본원에 기술된 서열로부터 고안된 프라이머를 사용하여 클로닝될 수 있다. 추가의 방법내에서, DNA 라이브러리는 숙주 세포를 형질전환시키거나 세포감염시키기 위해 사용될 수 있고, 목적하는 DNA의 발현은 비.아가라드헤렌스, NCIMB 40482로부터 클로닝되고 실시예 1의 물질 및 방법에 기술된 바와 같이 발현되고 정제된 만난아제에 대해 발생된 항체(단일클론성 또는 다클론성)를 사용하거나, 만난아제 활성을 갖는 폴리펩티드에 관한 활성 시험에 의해 검출될 수 있다.
에스케리키아 콜라이 DSM 12180에 존재하는 플라스미드 pSJ1678로 클로닝된 DNA 서열 및/또는 본 발명의 유사체 DNA 서열의 만난아제 암호화 부분은 만난 분해 활성을 갖는 효소 또는 본원에 기술된 또 다른 미생물 또는 관련 미생물을 제조하는 박테리아성 종 바실러스 아가라드헤렌스의 균주, 바람직하게는 균주 NCIMB 40482로부터 클로닝될 수 있다.
또한, 유사 서열은 에스케리키아 콜라이 DSM 12180에 존재하는 플라스미드로부터 수득가능한 DNA 서열(이는 첨부된 서열 1과 동일한 것으로 여겨짐)을 기본으로 하여 작제될 수 있고, 예를 들면, 이의 아서열일 수 있고/있거나 DNA 서열에 의해 암호화된 만난아제의 또 다른 아미노산 서열을 발생시키지는 않으나, 효소의 제조를 목적으로 하는 숙주 미생물의 코돈 용도에 상응하는 뉴클레오티드 치환의 도입, 또는 상이한 아미노산 서열(즉, 본 발명의 만난 분해 효소의 변형물)을 발생시키지 않을 수 있는 뉴클레오티드 치환의 도입에 의해 작제될 수 있다.
폴리펩티드:
서열 2의 아미노산 번호 32 내지 343의 서열은 숙성 만난아제 서열이다.
본 발명은 또한 서열 2의 폴리펩티드 및 이의 종 동족체(파라로그 또는 오르토로그)에 실질적으로 유사한 만난아제 폴리펩티드를 제공한다. 용어 "실질적으로 유사한"이란 본원에서 서열 2의 아미노산 번호 32 내지 343 또는 이의 오르토로그 또는 파라로그에서 보여지는 서열에 70%, 바람직하게는 80% 이상, 보다 바람직하게는 85% 이상, 보다 더 바람직하게는 90% 이상 동일한 폴리펩티드를 지칭하기 위해 사용된다. 이러한 폴리펩티드는 서열 2의 아미노산 번호 32 내지 343 또는 이의 오르토로그 또는 파라로그에서 보여지는 서열에 보다 바람직하게는 95% 이상, 가장 바람직하게는 98% 이상 동일할 수 있다. 서열 동일율 %는 그 전체가 본원에 참조로 인용된 문헌[참조: Needleman, S.B. 및 Wunsch, C.D., (1970), Journal of Molecular Biology, 48, 443-453]에 기술된 바와 같은 GCG 프로그램 팩키지(위스콘신 팩키지의 프로그램 매뉴얼, 버젼 8, 1994년 8월, 유전학 컴퓨터 그룹, 미국 53711 위스콘신 매디슨 사이언스 드라이브 575)에 제공된 GAP와 같은 당해 기술 분야에 알려진 컴퓨터 프로그램의 방식으로 통상의 방법에 의해 측정된다. GAP는 폴리펩티드 서열 비교를 위한 셋팅: 3.0의 GAP 크리에이션 패널티(creation penalty) 및 0.1의 GAP 익스텐션 패널티(extension penalty)와 함께 사용된다.
폴리뉴클레오티드 분자의 서열 동일성은 DNA 서열 비교를 위한 셋팅: 5.0의 GAP 크리에이션 패널티 및 0.3의 GAP 익스텐션 패널티와 함께 GAP를 사용하는 유사 방법에 의해 측정된다.
본 발명의 효소 제제는 바람직하게는 미생물, 바람직하게는 박테리아, 아르키(archea) 또는 진균류, 특히 박테리아, 예를 들어, 바실러스, 바람직하게는 종 바실러스 아가라드헤렌스, 및 모든 종이 바람직하게는 정렬된 16S rDNA 서열을 기준으로 하는 바실러스 아가라드헤렌스에 95% 이상, 보다 더 바람직하게는 98% 이상 유사한 고도의 관련 바실러스 종으로 이루어진 그룹으로부터 선택될 수 있는 호알칼리성 바실러스 균주에 속하는 박테리아로부터 유도된다.
실질적으로 유사한 단백질 및 폴리펩티드는 1회 이상의 아미노산 치환, 결실 또는 첨가를 가짐을 특징으로 한다. 이들 변화는, 바람직하게는 보존적 아미노산 치환(표 2 참조)과 단백질 또는 폴리펩티드의 접힘 또는 활성에 크게 영향을 미치지 않는 또 다른 치환; 전형적으로 1개 내지 약 30개의 아미노산의 작은 결실; 및 작은 아미노- 또는 카복실-말단 확장, 예를 들어, 아미노-말단 메티오닌 잔기, 약 20 내지 25개 이하의 잔기의 작은 링커 펩티드, 또는 정제를 촉진시키는 작은 확장(친화성 표식), 예를 들어, 폴리-히스티딘 트랙트, 단백질 A인 작은 특성이다[참조 문헌: Nilsson 등, EMBO J. 4: 1075, 1985; Nilsson 등, Methods Enzymol. 198:3, 1991; 본원에 참조로 인용되어 있는 통상의 문헌: Ford 등, Protein Expression and Purification 2: 95-107, 1991]. DNA 암호화 친화성 표식은 시중의 공급업체로부터 구입가능하다[제조원: Pharmacia Biotech, Piscataway, NJ; New England Biolabs, Beverly, MA].
그러나, 상기된 변화가 바람직하게는 작은 특성일지라도, 이러한 변화는 300개 이하의 아미노산의 더 큰 폴리펩티드의 융합 또는 본 발명의 만난아제 폴리펩티드로의 아미노- 또는 카복실-말단 확장과 같은 보다 큰 특성일 수도 있다.
표 1
보존적 아미노산 치환
염기성 | 아르기닌, 리신, 히스티딘 |
산성 | 글루탐산, 아스파르트산 |
극성 | 글루타민, 아스파라긴 |
소수성 | 루신, 이소루신, 발린 |
방향성 | 페닐알라닌, 트립토판, 티로신 |
소형 | 글리신, 알라닌, 세린, 트레오닌, 메티오닌 |
20개의 표준 아미노산 이외에, 비표준 아미노산(예: 4-하이드록시프롤린, 6-N-메틸 리신, 2-아미노이소부티르산, 이소발린 및 a-메틸 세린)은 본 발명에 따른 폴리펩티드의 아미노산 잔기에 대해 치환될 수 있다. 유전자 코드에 의해 암호화되지 않는 아미노산인 제한된 수의 비보전적 아미노산, 및 비천연 아미노산은 아미노산 잔기에 대해 치환될 수 있다. "비천연 아미노산"은 단백질 합성 후에 개질되고/되거나 그 측쇄(들)에서 표준 아미노산의 것과 상이한 화학 구조를 갖는다. 비천연 아미노산은 화학적으로 합성될 수 있거나 바람직하게는 시중에 유통되며, 피페콜산, 티아졸리딘 카복실산, 데하이드로프롤린, 3- 및 4-메틸프롤린 및 3,3-디메틸프롤린을 포함한다.
본 발명의 만난아제 폴리펩티드 중의 필수 아미노산은 당해 기술 분야에 알려진 방법, 예를 들어 부위-특이적 돌연변이 유발 또는 알라닌-스캐닝 돌연변이 유발에 따라 확인될 수 있다[참조 문헌: Cunningham 및 Wells, Science 244: 1081-1085, 1989]. 후자의 기술에서, 단일 알라닌 돌연변이는 분자내 모든 잔기에 도입되며, 수득된 돌연변이체 분자는 생물학적 활성(즉, 만난아제 활성)에 대해 시험되어 분자의 활성에 결정적인 아미노산 잔기를 확인한다. 참조 문헌: Hilton 등, J. Biol. Chem. 271: 4699-4708, 1996. 또한, 효소의 활성 부위 또는 또 다른 생물학적 상호작용은 추정되는 접촉 부위 아미노산의 돌연변이와 관련하여 핵 자기 공명, 결정학, 전자 회절 또는 광친화성 표지와 같은 기술에 의해 측정된 바와 같이, 구조의 물리학적 분석에 의해 측정될 수 있다. 참조 문헌: de Vos 등, Science 255:306-312, 1992; Smith 등, J. Mol. Biol. 224:899-904, 1992; Wlodaver 등, FEBS Lett. 309:59-64, 1992. 또한, 필수 아미노산의 실체는 본 발명에 따른 폴리펩티드에 관련되는 폴리펩티드와의 동일성의 분석으로부터 추론될 수 있다.
다중 아미노산 치환은 돌연변이 유발, 재조합 및/또는 상응하는 스크리닝 방법을 수반하는 재편성의 공지된 방법, 예를 들어 문헌[참조: Reidhaar-Olson 및 Sauer(Science 241:53-57, 1988), Bowie 및 Saucer(Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86:2152-2156, 1989), WO 제95/17413호 또는 WO 제95/22625호]에 기술되어 있는 방법을 사용하여 수행되고 시험될 수 있다. 요약하면, 이들 저자들은 폴리펩티드 중의 둘 이상의 위치를 동시에 랜덤화시키는 방법, 또는 상이한 돌연변이체의 재조합/재편성[참조 문헌: WO 제95/17413호, WO 제95/22625호]에 이어 작용성 폴리펩티드에 대해 선택한 다음, 돌연변이된 폴리펩티드를 서열화시켜 각각의 위치에서 허용가능한 치환의 스텍트럼을 측정하는 방법을 기술하고 있다. 사용가능한 또 다른 방법은 파지 디스플레이[참조 문헌: Lowman 등, Biochem. 30:10832-10837, 1991; Ladner 등, 미국 특허 제5,223,409호; Huse, WIPO 공보 WO 제92/06204호] 및 영역-특이적 돌연변이 유발[참조 문헌: Derbyshire 등, Gene 46:145, 1986; Ner 등, DNA 7:127, 1988]를 포함한다.
상기된 바와 같은 돌연변이 유발/재편성 방법은 고도의 작업 처리량의 자동화 스크리닝 방법과 조합하여 숙주 세포 중의 클로닝되고 돌연변이화된 폴리펩티드의 활성을 감지할 수 있다. 활성 폴리펩티드를 암호화하는 돌연변이화된 DNA 분자는 숙주 세포로부터 재생될 수 있으며 현대식 장치를 사용하여 신속하게 서열화될 수 있다. 이들 방법은 목적하는 폴리펩티드 중의 개개의 아미노산 잔기의 중요성을 신속하게 결정내리도록 하고, 알려지지 않은 구조의 폴리펩티드에 적용될 수 있다. 상기된 방법을 사용하여, 당해 기술 분야의 숙련인은 서열 2의 잔기 32 내지 343에 실질적으로 유사한 각종 폴리펩티드를 확인하고/하거나 제조할 수 있고 야생형 단백질의 만난아제 활성을 유지할 수 있다.
단백질 제조:
완전한 길이의 단백질, 이의 단편 및 융합 단백질을 포함하여, 본 발명의 단백질 및 폴리펩티드는 통상의 기술에 따라 유전적으로 작동된 숙주 세포에서 제조될 수 있다. 적합한 숙주 세포는 외인성 DNA를 사용하여 형질전환되거나 형질감염되고 배지에서 성장할 수 있는 세포 유형으로, 박테리아, 진균 세포 및 배양된 고도의 진핵 세포를 포함한다. 박테리아성 세포, 특히 그램-포지티브 미생물의 배양된 세포가 바람직하다. 바실러스 종으로부터의 그램-포지티브 세포가 특히 바람직하며, 예를 들어, 바실러스 서브틸리스, 바실러스 렌투스(Bacillus lentus), 바실러스 브레비스(Bacillus brevis), 바실러스 스테아로터모필루스, 바실러스 알칼로필루스(Bacillus alkalophilus), 바실러스 아밀로리퀘파시엔스, 바실러스 코아구란스(Bacillus coagulans), 바실러스 시르쿠란스(Bacillus circulans), 바실러스 라우투스(Bacillus lautus), 바실러스 투린기엔시스(Bacillus thuringiensis), 바실러스 리케니포르미스(Bacillus licheniformis) 및 바실러스 아가라드헤렌스, 특히 바실러스 아가라드헤렌스로 이루어진 그룹으로부터의 것이다.
클로닝된 DNA 분자를 조작하고 외인성 DNA를 각종 숙주 세포로 도입시키는 기술은 본원에 참조로 인용된 문헌[참조: Sambrook 등, Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 2nd ed., Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989; Ausubel 등, (eds.), Current Protocols in Molecular Biology, John Wiley and Sons, Inc., NY, 1987; and "Bacillus subtilis and Other Gram-Positive Bacteria", Sonensheim 등, 1993, American Society for Microbiology, Washington D.C.]에 기술되어 있다. 일반적으로, 본 발명의 만난아제를 암호화하는 DNA 서열은 일반적으로 발현 벡터내에 전사 프로모터 및 터미네이터를 포함한, 이의 발현에 필요한 또 다른 유전적 원소에 작동가능하게 결합되어 있다. 당해 기술 분야의 숙련인들이 특정 시스템내에서 선택성 마커가 별도의 벡터에 대해 제공될 수 있고 외인성 DNA의 복제가 숙주 세포 게놈으로의 통합에 의해 제공될 수 있다는 것을 인식할 수 있음에도 불구하고, 벡터는 또한 통상 하나 이상의 선택성 마커 및 하나 이상의 복제 원점을 함유할 수 있다. 프로모터, 터미네이터, 선택성 마커, 벡터 및 또 다른 원소의 선택은 당해 기술 분야의 숙련인의 수준내의 일상적인 구상의 문제이다. 이러한 다수의 원소는 문헌에 기술되어 있고 시중의 공급업체로부터 구입가능하다.
폴리펩티드를 숙주 세포의 분비성 경로로 향하게 하기 위해, 분비성 신호 서열(또한, 리더 서열, 프레프로(prepro) 서열 또는 프레(pre) 서열로 알려짐)이 발현 벡터에 제공된다. 분비성 신호 서열은 폴리펩티드의 서열일 수 있거나, 또 다른 분비화 단백질로부터 유도되거나 새로이 합성될 수 있다. 다수의 적합한 분비성 신호 서열은 당해 기술 분야에 알려져 있고, 특히 바실러스 숙주 세포에서의 분비에 적합한 분비 신호 서열에 대한 추가 설명을 위해 문헌[참조: "Bacillus subtilis and Other Gram-Positive Bacteria", Sonensheim 등, 1993, American Society for Microbiology, Washington D.C.; 및 Cutting, S.M.(eds.) "Molecular Biological Methods for Bacillus", John Wiley 및 Sons, 1990]를 참조로 한다. 분비성 신호 서열은 정확한 판독 프레임에서의 DNA 서열에 관여한다. 특정 신호 서열이 목적하는 DNA 서열의 어디에나 위치할 수 있음에도 불구하고, 분비성 신호 서열은 통상적으로 목적하는 폴리펩티드를 암호화하는 DNA 서열에 대해 5'에 위치한다[참조 문헌: Welch 등, 미국 특허 제5,037,743호; Holland 등, 미국 특허 제5,143,830호].
형질전환되거나 형질감염된 숙주 세포는 선택된 숙주 세포의 성장에 필요한 영양분 및 또 다른 성분을 함유하는 배양 배지에서 통상의 방법에 따라 배양된다. 정의된 배지 및 복합 배지를 포함한, 각종 적합한 배지는 당해 기술 분야에 알려져 있고 일반적으로 탄소원, 질소원, 필수 아미노산, 비타민 및 무기질을 포함한다. 또한, 배지는 필요한 경우에 성장 인자 또는 혈청과 같은 성분을 함유할 수 있다. 일반적으로, 성장 배지는 외인성으로 가해진 DNA를 함유하는 세포에 대해, 예를 들어, 약물 선택 또는 발현 벡터에 대해 수행되는 선택성 마커에 의해 보충되거나 숙주 세포로 공형질감염되는 필수 영양분에서의 결핍에 의해 선택될 수 있다.
단백질 분리:
발현된 재조합 폴리펩티드가 분비되는 경우, 폴리펩티드는 성장 배지로부터 정제될 수 있다. 바람직하게는, 발현 숙주 세포는 폴리펩티드의 정제 이전에 (예를 들어, 원심분리에 의해) 배지로부터 제거된다.
발현된 재조합 폴리펩티드가 숙주 세포로부터 분비되지 않는 경우, 숙주 세포는 바람직하게는 분해되고 폴리펩티드는 이러한 정제 기술의 제1 단계인 수성 "추출물"로 방출된다. 바람직하게는, 발현 숙주 세포는 세포 분해 이전에 (예를 들어, 원심분리에 의해) 배지로부터 회수된다.
세포 분해는 리소좀 소화 또는 고압을 통한 세포의 가압과 같은 통상의 기술에 의해 수행될 수 있다. 이러한 세포 분해 기술에 대한 추가 설명을 위한 참조 문헌: Robert K. Scobes, Protein Purification, Second edition, Springer-Verlag.
발현된 재조합 폴리펩티드가 분비되는지의 여부에 따라 분별화 및/또는 통상의 정제 방법 및 배지를 사용하여 정제될 수 있다.
황산암모늄 침전 및 산 또는 카오트로프(chaotrope) 추출은 샘플의 분별화에 사용될 수 있다. 예증적인 정제화 단계는 수산화인회석, 크기 압출, FPLC 및 가역상 고성능 액체 크로마토그래피를 포함할 수 있다. 적합한 음이온 교환 배지는 유도화 덱스트란, 아가로즈, 셀룰로즈, 폴리아크릴아미드, 특별 실리카 등을 포함한다. PEI, DEAE, QAE 및 Q 유도체가 바람직하고, DEAE 패스트-플로우 세파로즈[제조원: Pharmacia, Piscataway, NJ]가 특히 바람직하다. 예증적인 크로마토그래피성 배지는 페닐, 부틸 또는 옥틸 그룹을 사용하여 유도화된 배지, 예를 들어, 페닐-세파로즈 FF[제조원: Pharmacia], 도요펄(Toyopearl) 부틸 650[제조원: Toso Haas, 몽고메리빌, PA], 옥틸-세파로즈[제조원; Pharmacia] 등; 또는 폴리아크릴산 수지, 예를 들어, 앰버크롬(Amberchrom) CG 71[제조원: Toso Haas] 등을 포함한다. 적합한 고체 지지물은 사용되는 조건하에서 불용성인, 유리 비드, 실리카계 수지, 셀룰로즈성 수지, 아가로즈 비드, 가교결합된 아가로즈 비드, 폴리스티렌 비드, 가교결합된 폴리아크릴아미드 수지 등을 포함한다. 이들 지지물은 아미노 그룹, 카복실 그룹, 설프하이드릴 그룹, 하이드록시 그룹 및/또는 탄수화물 잔기에 의한 단백질의 부착을 가능케 하는 반응성 그룹을 사용하여 개질될 수 있다. 커플링 화학물의 예는 시아노겐 브로마이드 활성물, N-하이드록시숙신이미드 활성물, 에폭사이드 활성물, 설프하이드릴 활성물, 하이드라지드 활성물, 및 카보디이미드 커플링 화학물에 대한 카복실 및 아미노 유도물을 포함한다. 이들 및 또 다른 고체 배지는 익히 알려져 있고 당해 기술 분야에서 널리 사용되며, 시중의 공급업체로부터 구입가능하다.
특정 방법의 선택은 일상적인 구상의 문제이고 선택된 지지물의 특성에 의해 일부 결정된다. 참조 문헌: Affinity Chromatography: Principles & Methods, Pharmacia LKB Biotechnology, Uppsala, Sweden, 1988.
본 발명의 폴리펩티드 또는 이의 단편은 또한 화학적 합성을 통해 제조될 수 있다. 본 발명의 폴리펩티드는 단량체 또는 다량체일 수 있고; 글리코실화 또는 비글리코실화될 수 있고; 페길화 또는 비페길화될 수 있고; 초기 메티오닌 아미노산 잔기를 포함하거나 하지 않을 수 있다.
본원에 기술된 서열 정보를 기본으로 하여, 본 발명의 만난아제를 암호화하고 서열 1에서 보여지는 DNA 서열, 위치 97에서 위치 1029까지의 최소한의 DNA 서열을 포함하는 완전한 길이의 DNA 서열은 클로닝될 수 있다.
클로닝은
■ 바실러스 균주, 특히 균주 비.아가라드헤렌스, NCIMB40482로부터의 게놈성 라이브러리의 제조;
■ 적합한 기질 플레이트에서의 상기 라이브러리의 플레이팅;
■ 서열 1을 기본으로 하는 프로브를 사용한 표준 하이브리드화 기술에 의한 본 발명의 폴리뉴클레오티드 서열을 포함하는 클론의 확인; 또는
■ 서열 1로부터의 서열 정보를 기준으로 하는 프라이머를 사용한 역 PCR 방법에 의한 상기 바실러스 아가라드헤렌스 NCIMB 40482 게놈성 라이브러리로부터의 클론의 확인과 같은 당해 기술 분야에 공지된 표준 방법에 의해 수행된다. 역 PCR에 관한 추가 설명을 위해 문헌[참조: M.J. MCPherson 등, ("PCR A practical approach" Information Press Ltd, Oxford England)]을 참조로 한다.
본원에 기술된 서열 정보(서열 1, 서열 2)를 기본으로 하여, 본 발명의 유사 만난아제를 암호화하는 유사 폴리뉴클레오티드 서열을 관련 미생물성 유기체, 특히 바실러스의 호알칼리성 종과 같은 종 바실러스의 또 다른 균주로부터의 게놈성 라이브러리로부터의 게놈성 라이브러리를 사용한 유사 방법에 의해 분리시키는 것은 당해 기술 분야의 숙련인에게는 일상적인 일이다.
또한, 본 발명의 만난 또는 갈락토만난-분해 효소를 암호화하는 DNA는 익히 알려진 방법에 따라 상기 언급된 유기체 모두와 같은 적합한 공급원으로부터 에스케리키아 콜라이 DSM 12180에 존재하는 플라스미드로부터 수득가능한 DNA 서열을 기본으로 제조된 합성 올리고뉴클레오티드 프로브를 사용하여 클로닝될 수 있다.
따라서, 본 발명의 폴리뉴클레오티드 분자는 상기된 바와 같이 클로닝에 의해 수득된 플라스미드가 침착되는 에스케리키아 콜라이, DSM 12180으로부터 분리될 수 있다. 또한, 본 발명은 균주 에스케리키아 콜라이, DSM 12180의 분리되고 실질적으로 순수한 생물학적 배지에 관련된다.
본원에서, 용어 "효소 제제"는 단일 종의 미생물로부터의, 가능하다면 분리되고 정제된, 통상의 효소 발효 생성물, 예를 들어, 일반적으로 다수의 상이한 효소 활성을 포함하는 제제; 또는 단일성분 효소, 바람직하게는 박테리아성 또는 진균성 종으로부터 통상의 재조합 기술을 사용하여 유도되며, 발효되고 가능하다면 각각 분리되고 정제되며 상이한 종, 바람직하게는 진균성 또는 박테리아성 종으로부터 발생할 수 있는 효소의 혼합물; 또는 재조합 만난아제의 발현을 위한 숙주 세포로서 작용하는 미생물의 발효 생성물을 의미하기 위한 것이다. 이때 미생물은 미생물의 발효 생성물을 자연 발생시키는 또 다른 효소, 예를 들어, 펙틴 분해 효소, 프로테아제 또는 셀룰라제, 즉, 상응하는 자연 발생적 미생물에 의해 통상적으로 제조되는 효소 복합체를 동시에 제조한다.
본 발명의 효소 제제의 제조방법은 효소의 제조를 허용하는 조건하에 만난아제를 제조하고 배양물로부터 효소를 회수할 수 있는 미생물, 예를 들어, 야생형 균주의 배양을 포함한다. 배양은 통상의 발효 기술, 예를 들어, 만난아제 효소의 제조를 유도하는 성장 배지에서의 충분한 통기를 확실히 하는 교반과 함께 진탕 플라스크 또는 발효기에서 배양함으로써 수행될 수 있다. 성장 배지는 통상의 N원, 예를 들어, 펩톤, 효모 추출물 또는 카스아미노산, 환원량의 통상의 C원, 예를 들어, 덱스트로즈 또는 슈크로즈, 및 유도원, 예를 들어, 구아 검 또는 로커스트 콩 검을 함유할 수 있다. 회수는 통상의 기술, 예를 들어, 원심분리 또는 여과에 의한 생물량 및 상등액의 분리, 상등액의 회수 또는 목적 효소가 세포내이며 아마도 문헌[참조: EP 제0 406 314호]에 기술된 바와 같은 추가의 정제를 수반하는 경우의 세포 분해, 또는 문헌[참조: WO 제97/15660호]에 기술된 바와 같은 결정화에 의해 수행될 수 있다.
면역적 교차-반응성:
면역적 교차-반응성의 측정시 사용되는 다클론성 항체는 정제된 만난아제 효소를 사용하여 제조될 수 있다. 보다 구체적으로, 본 발명의 만난아제에 대한 항혈청은 문헌[참조: N. Axelsen 등, A Manual of Quantitative Immunoelectrophoresis, Blackwell Scientific Publications, 1973, Chapter 23, 또는 A. Johnstone 및 R. Thorpe, Immunochemistry in Practice, Blackwell Scientific Publications, 1982(보다 구체적으로는, p.27 내지 31)]에 기술된 방법에 따라 래빗(또는 또 다른 로덴트)을 면역처리함으로써 생성될 수 있다. 정제된 면역글로불린은 항혈청으로부터, 예를 들어 염 침전((NH4)2SO4)에 이어, 예를 들어 투석 및 DEAE-세파덱스에서의 이온 교환 크로마토그래피에 의해 수득될 수 있다. 단백질의 면역글로불린 특성화는 아웃첼로니(Outcherlony) 이중-확산 분석[참조 문헌: O.Ouchterlony, Handbook of Experimental Immunology(D.M. Weir, Ed.), Blackwell Scientific Publications, 1967, pp. 655-706], 교차 면역전기영동[참조 문헌: N. Axelsen 등, 상기 Chapters 3 및 4] 또는 로켓 면역전기영동[참조 문헌: N.Axelsen 등, Chapter 2]에 의해 수행될 수 있다.
본 발명의 효소 또는 효소 제제를 제조하는 유용한 박테리아의 예는 바람직하게는 바실러스/락토바실러스 부로부터의 그램 포지티브 박테리아, 바람직하게는 종 바실러스로부터의 균주, 보다 바람직하게는 바실러스 아가라드헤렌스의 균주, 특히 균주 바실러스 아가라드헤렌스, NCIMB 40482이다.
본 발명은 상기된 특성을 갖고 유사한 불순물을 함유하지 않는 분리된 만난아제를 포함하며, 통상의 재조합 기술을 사용하여 제조된다.
만난아제의 촉매 활성(ManU)의 측정
비색계 분석: 기질: pH 10.0의 0.1M 글리신 완충제 중의 카로브로부터의 0.2% AZCL-갈락토만난[제조원: 메가짐, 오스트레일리아). 분석은 교반 및 40℃의 온도 조절과 함께 열혼합기상의 1.5㎖ 용량의 에펜도르프(Eppendorf) 마이크로 튜브에서 수행된다. 효소 0.05㎖와 함께 기질 0.750㎖를 20분간 항온처리시키고, 이를 15000rpm에서 4분간 원심분리시켜 중단시킨다. 상등액의 색상은 1㎝ 큐벳트 중의 600nm에서 측정된다. 1 ManU(만난아제 단위)는 1㎝에서 0.24abs이다.
바실러스 아가라드헤렌스 만난아제 NCIMB 40482의 수득
균주
바실러스 아가라드헤렌스 NCIMB 40482는 DNA 서열을 암호화하는 만난아제 효소를 포함한다.
이.콜라이 균주: 이.콜라이 SJ2의 세포[참조 문헌: Diderichsen, B., Wedsted, U., Hedegaard, L., Jensen, B. R., Sjoholm, C. (1990) Cloning of aldB, which encodes alpha-acetolactate decarboxylase, an exoenzyme from Bacillus brevis. J. Bacteriol., 172, 4315-4321]를 제조하고 공급업체가 기술한 바와 같이 진 펄서(Gene Pulser)TM일렉트로포레이터[제조원: BIO-RAD]를 사용하여 형질전환시킨다.
비.서브틸리스 PL2306. 당해 균주는 셀룰라제 네가티브 세포를 제공하는, 공지된 바실러스 서브틸리스 셀룰라제 유전자의 전사 단위에서 분열된 분열화 apr과 npr 유전자[참조 문헌: Diderichsen, B., Wedsted, U., Hedegaard, L., Jensen, B. R., Sjoholm, C. (1990) Cloning of aldB, which encodes alpha-acetolactate decarboxylase, an exoenzyme from Bacillus brevis. J. Bacteriol., 172, 4315-4321]를 갖는 비.서브틸리스 DN 1885이다. 분열은 필수적으로 문헌[참조: Eds. A.L. Sonenshein, J.A. Hoch 및 Richard Losick (1993) Bacillus subtilis and other Gram-Positive Bacteria, American Society for microbiology, p.618]에 기술된 바와 같이 수행된다.
적합한 세포를 문헌[참조: Yasbin, R.E., Wilson, G.A. 및 Young, F.E. (1975), Transformation and transfection in lysogenic strains of Bacillus subtilis: evidence for selective induction of prophage in competent cells. J. Bacteriol, 121:296-304]에 기술된 바와 같이 제조하고 형질전환시킨다.
플라스미드
pSJ1678(그 전체가 본원에 참조로 인용된 WO 제94/19454호에 상세히 기술된 바와 같음).
pMOL944: 당해 플라스미드는 바실러스 서브틸리스에서 증식가능한 플라스미드를 제조하는 원소, 키나마이신 내성 유전자를 필수적으로 함유하고 강한 프로모터와 비.리케니포르미스 ATCC14580의 amyL 유전자로부터 클로닝된 신호 펩티드를 갖는 pUB110이다. 신호 펩티드는 신호 펩티드와의 단백질내 융합의 숙성 부분을 암호화하는 DNA의 클로닝을 용이하게 하는 SacII 부위를 함유한다. 이로써 세포 외부로 향하는 프레-단백질의 발현이 발생한다.
플라스미드는 다음에 간략하게 기술되어 있는 통상의 유전자 조작 기술에 의해 작제된다.
pMOL944의 작제:
pUB110 플라스미드[참조 문헌: McKenzie, T. 등, 1986, Plasmid 15:93-103]를 단일 제한 효소 Ncil로 분해시킨다. 플라스미드 pDN1981[참조 문헌: P.L. Jorgensen 등, 1990, Gene, 96, p37-41]에서 암호화된 amyL 프로모터로부터 증폭된 PCR 단편을 Ncil로 분해시키고 Ncil 분해된 pUB110에 삽입시켜 플라스미드 pSJ2624를 수득한다.
사용되는 2개의 PCR 프라이머는 다음의 서열을 갖는다:
#LWN5494 5'-
GTCGCCGGGGCGGCCGCTATCAATTGGTAACTGTATCTCAGC-3'
#LWN5495 5'-
GTCGCCCGGGAGCTCTGATCAGGTACCAAGCTTGTCGACCTGCAGAA
TGAGGCAGCAAGAAGAT-3'
프라이머 #LWN5494를 플라스미드 중의 NotI 부위에 삽입시킨다.
이어서, 플라스미드 pSJ2624를 SacI과 NotI로 분해시키고 pDN1981에서 암호화된 amyL 프로모터에서 증폭된 신규한 PCR 단편을 SacI과 NotI로 분해시키고 당해 DNA 단편을 SacI-NotI 분해된 pSJ2624에 삽입시켜 플라스미드 pSJ2670을 수득한다.
당해 클로닝은 동일한 프로모터를 사용하나 반대 방향인 제1 amyL 프로모터 클로닝을 대신한다. PCR 증폭에 사용되는 2개의 프라이머는 다음의 서열을 갖는다:
#LWN5938 5'-
GTCGGCGGCCGCTGATCACGTACCAAGCTTGTCGACCTGCAGAATG
AGGCAGCAAGAAGAT-3'
#LWN5939 5'-GTCGGAGCTCTATCAATTGGTAACTGTATCTCAGC-3'
플라스미드 pSJ2670을 제한 효소 PstI와 BclI로 분해시키고 알칼리성 아밀라제 SP722(그 전체가 본원에 참조로 인용된 국제 특허 출원 WO 제95/26397호에 기술되어 있음)를 암호화하는 클로닝된 DNA 서열로부터 증폭된 PCR 단편을 PstI와 BclI로 분해시키고 삽입시켜 플라스미드 pMOL944를 수득한다. PCR 증폭에 사용되는 2개의 프라이머는 다음의 서열을 갖는다:
#LWN7864 5'-AACAGCTGATCACGACTGATCTTTTAGCTTGGCAC-3'
#LWN7901 5'-AACTGCAGCCGCGGCACATCATAATGGGACAAATGGG-3'
프라이머 #LWN7901을 플라스미드 중의 SacII 부위에 삽입시킨다.
바실러스 아가라드헤렌스로부터의 만난아제 유전자의 클로닝
게놈성 DNA 제조:
균주 바실러스 아가라드헤렌스 NCIMB 40482를 문헌[참조: WO 제94/01532호]에 기술된 바와 같이 액체 배지에서 증식시킨다. 30℃ 및 300rpm에서 항온처리시킨지 16시간 후, 세포를 수집하고 피쳐(Pitcher) 등이 문헌[참조: Pitcher, D. G., Saunders, N. A., Owen, R. J. (1989). Rapid extraction of bacterial genomic DNA with guanidium thiocyanate. Lett. Appl. Microbiol., 8, 151-156]에 기술한 방법으로 게놈성 DNA를 분리시킨다.
게놈성 라이브러리 작제:
게놈성 DNA를 제한 효소 Sau3A를 사용하여 부분 분해시키고, 0.7% 아가로즈 겔에서 전기영동에 의해 크기-분별화시킨다. 크기가 2 내지 7kb인 단편을 전기영동에 의해 DEAE-셀룰로즈 종이로 분리시킨다[참조 문헌: Dretzen, G., Bellard, M., Sassone-Corsi, P., Chambon, P. (1981) A reliable method for the recovery of DNA fragments from agarose and acrylamide gels.Anal. Biochem., 112, 295-298].
분리된 DNA 단편을 BamHI 분해된 pSJ1678 플라스미드 DNA로 결찰시키고 결찰 혼합물을 사용하여 이.콜라이 SJ2를 형질전환시킨다.
포지티브 클론의 확인:
상기된 바와 같이 작제된 이.콜라이에서의 DNA 라이브러리를 0.2% AZCL-갈락토만난(메가짐) 및 9㎍/㎖ 클로르암페니콜을 함유하는 LB 아가 플레이트에서 스크리닝시키고 37℃에서 밤새 항온처리시킨다. 만난아제 활성을 발현하는 클론은 청색 확산 할로와 함께 나타난다. 이들 클론 중 하나로부터의 플라스미드 DNA를 밤새 배양물 브로쓰(9㎍/㎖ 클로르암페니콜 및 250rpm에서의 진탕과 함께 TY 중의 37℃에서 배양시킨 세포) 1㎖상의 퀴아겐(Qiagen) 플라스미드 스핀 프펩스로 분리시킨다.
또한, 당해 클론(MB525)은 클로닝된 Sau3A DNA 단편의 DNA 서열화를 특징으로 한다. DNA 서열화는 태그(Taq) 데옥시-말단 사이클 서열화 키트[퍼킨-엘머(Perkin-Elmer), USA), 형광 표지된 말단체 및 프라이머로서 적합한 올리고뉴클레오티드를 사용하여, 프라이머워킹에 의해 수행된다.
서열 데이타의 분석은 문헌[참조: Devereux 등 (1984) Nucleic Acids Res. 12, 387-395]에 따라 수행된다. 만난아제를 암호화하는 서열은 서열 1에서 보여진다. 유도된 단백질 서열은 서열 2에서 보여진다.
비.서브틸리스에서의 만난아제의 서브클로닝 및 발현:
본 발명의 DNA 서열을 암호화하는 만난아제는 다음의 2개의 올리고 뉴클레오티드로 이루어진 PCR 프라이머 셋트를 사용하여 PCR 증폭된다:
만난아제 고급 SacII
5'-CAT TCT GCA GCC GCG GCA GCA AGT ACA GGC TTT TAT GTT GAT GG-3'
만난아제 저급 NotI
5'-GAC GAC GTA CAA GCG GCC GCG CTA TTT CCC TAA CAT GAT GAT ATT TTC G-3'
제한 부위 SacII 및 NotII는 밑줄이 쳐져 있다.
상기된 바와 같이 비.아가라드헤렌스 NCIMB 40482로부터 분리된 염색체성 DNA는 제조업자의 지시에 따라 앰플리태그 DNA 폴리머라제(퍼킨 엘머)를 사용하는 PCR 반응에서 주형으로서 사용된다. PCR 반응은 각각의 dNTP 200μM, 앰플리태그 폴리머라제 2.5개의 단위(퍼킨-엘머, Cetus, USA) 및 각각의 프라이머 100pmol을 함유하는 PCR 완충제(10mM Tris-HCl, pH 8.3, 50mM KCl, 1.5mM MgCl2, 0.01%(w/v) 젤라틴)에서 설정된다.
PCR 반응은 DNA 열 사이클러(Landgraf, 독일)를 사용하여 수행된다. 94℃에서 1분간 1회 항온처리시킨 다음, 94℃에서 30초간 변성에 대한 사이클 프로필을 사용하고 60℃에서 1분간 어닐링시키고 72℃에서 2분간 확장시켜 PCR을 30회 순환시킨다. 증폭 생성물의 25㎕ 분액을 0.7% 아가로즈 겔(NuSieve, FMC)에서 전기영동으로 분석한다. DNA 단편 크기 1.4kb의 외관은 유전자 단편의 적합한 증폭을 가리킨다.
PCR 단편의 서브클로닝
상기된 바와 같이 생성된 PCR 생성물의 25㎕ 분액을 제조업자의 지시에 따라 QIAquick PCR 정제 키트(퀴아겐, USA)를 사용하여 정제시킨다. 정제된 DNA를 pH 8.5의 10mM Tris-HCl 50㎕를 사용하여 용출시킨다.
pMOL944 5㎍ 및 정제된 PCR 단편 25㎕를 SacII 및 NotI를 사용하여 분해시키고 겔화 온도가 낮은 0.8% 아가로즈 겔[시플라크(SeaPlaque) GTG, FMC]에서 전기영동시키고 상응하는 단편을 겔로부터 작동시키며, 제조업자의 지시에 따라 QIAquick 겔 추출 키트(퀴아겐, USA)를 사용하여 정제시킨다. 이어서, 분리된 PCR DNA 단편을 분해된 SacII-NotI 및 정제된 pMOL944로 결찰시킨다. 결찰은 각각의 DNA 단편 0.5㎍, T4 DNA 리가제 1U 및 T4 리가제 완충제[베링거 만하임(Boehringer Mannheim), 독일]를 사용하여 16℃에서 밤새 수행된다.
결찰 혼합물을 사용하여 적합한 비.서브틸리스 PL2306을 형질전환시킨다. 형질전환된 세포를 카나마이신(Kanamycin) 플레이트의 LBPG-10㎍/㎖에 플레이팅시킨다. 37℃에서 항온처리시킨지 18시간 후에, 콜로니가 플레이트에서 보여진다. 밤새 배양물 브로쓰로부터 플라스미드 DNA를 분리시킴으로써 몇몇 콜로니를 분석한다.
이러한 포지티브 클론은 상기 사용된 바와 같은 아가 플레이트에서 수 회 재스트리킹되는데, 이러한 클론을 MB594라 부른다. 클론 MB594를 37℃에서 TY-10㎍/㎖ 카나마이신에서 밤새 성장시키고, 다음날 세포 1㎖를 사용하여 세포로부터 플라스미드를 비.바실러스 플라스미드 제조에 대한 제조업자의 설명에 따라 퀴아프렙 스핀 플라스미드 미니프렙 키트(Qiaprep Spin Plasmid Miniprep Kit) #27106을 사용하여 분리시킨다. 당해 DNA는 DNA 서열화되고 만난아제의 숙성 부분, 즉, 첨부된 서열 3의 위치 94-1404에 상응하는 DNA 서열을 나타낸다. 유도된 숙성 단백질은 서열 4에서 보여진다. 이는 서열 1의 서열에 의해 암호화된 만난아제의 3' 말단이 PCR에서 사용된 저급 프라이머의 디자인으로 인해 서열 3에서 보여지는 것으로 변화됨을 나타낼 수 있다. 수득된 아미노산 서열은 서열 4에서 보여지고, 서열 2의 C 말단(SHHVREIGVQFSAADNSSGQTALYVDNVTLR)이 서열 4의 C 말단(IIMLGK)으로 변화됨이 명백하다.
배지:
TY[문헌(참조: Ausubel, F.M. 등(eds.) "Current protocols in Molecular Biology". John Wiley 및 Sons, 1995)에 기술된 바와 같음].
LB 아가[문헌(참조: Ausubel, F.M. 등(eds.) "Current protocols in Molecular Biology". John Wiley 및 Sons, 1995)에 기술된 바와 같음].
LBPG는 0.5% 글루코즈 및 pH 7.0의 0.05M 인산칼슘으로 보충된 LB 아가이다(상기 참조).
BPX 배지는 문헌[참조: EP 제0 506 780호(WO 제91/09129호)]에 기술되어 있다.
바실러스 아가라드헤렌스로부터의 만난아제의 발현, 정제 및 특성화
당해 물질 및 방법하에서 상기된 바와 같이 수득된 클론 MB 594를 500㎖ 용량의 2개의 배플 진탕 플라스크에서 300rpm 및 37℃에서 5일간 카나마이신 10㎍/㎖와 함께 25×200㎖ BPX 배지에서 성장시킨다.
클론 MB 594(배치 제9813호)의 진탕 플라스크 배양물 유체 6500㎖를 회수하고 pH를 5.5로 조정한다. 양이온제(C521) 146㎖ 및 음이온제(A130) 292㎖를 응집물을 교반시키는 동안 가한다. 응집된 물질을 6℃에서 20분간 9000rpm에서 소르발(Sorval) RC 3B 원심분리기를 사용한 원심분리에 의해 분리시킨다. 상등액을 왓트만 유리 필터 GF/D 및 C를 사용하여 정제시키고 최종적으로 10kDa의 절단물로 필트론에서 농축시킨다.
당해 농축물 750㎖를 수산화나트륨을 사용하여 pH 7.5에 적용시킨다. 투명 용액을 pH 7.5의 50mmol 트리스로 평형화된 Q-세파로즈 칼럼 900㎖를 사용하여 음이온-교환 크로마토그래피에 적용시킨다. 만난아제 활성 경계는 염화나트륨 구배를 사용하여 용출된다.
순수 효소는 분자량이 38kDa인 SDS-PAGE에서 단일 결합을 제공한다. 만난아제 효소의 아미노산 서열, 즉, 분리된 DNA 서열은 서열 2에서 보여진다.
동력학 상수의 측정:
기질: 로커스 콩 검(카로브) 및 환원당 분석(PHBAH).
시그마(Sigma)로부터의 로커스 콩 검(G-0753)
상이한 농도의 로커스 콩 검을 사용한 동력학 측정과 pH 10 및 40℃에서 20분간의 항온처리는 다음의 결과를 제공한다:
Kcat: 1초당 467
Km: I당 0.08g
MW: 3.8kDa
pI(등전점): 4.2
만난아제의 최적 온도는 60℃인 것으로 밝혀졌다.
pH 활성 프로필은 pH 8 내지 10에서 최대 활성을 보인다.
DSC 차등 스캐닝 열량계는, 효소가 매우 열안정성임을 나타내는 트리스 완충제 중의 pH 7.5에서 비점으로서 77℃를 나타낸다.
기질로서 카로브로부터의 0.2% AZCL-갈락토만난을 사용하고 상기된 바와 같이 40℃에서 항온처리된 세제 혼화성은 통상의 액상 세제와의 탁월한 혼화성을 나타내고 통상의 분말 세제와는 양호한 혼화성을 나타낸다.
바실러스 서브틸리스 만난아제 168의 수득
바실러스 서브틸리스 β-만난아제는 하기와 같이 특징화되고 확인된다. 바실러스 서브틸리스 게놈을 공지된 바실러스 종 β-만난아제 유전자 서열과의 상동성에 대해 조사한다[참조 문헌: Mendoza 등, Biochemica et Biophysica Acta 1243:552-554, 1995]. 생성물이 알려지지 않은 ydhT의 코딩 영역은 공지된 바실러스 β-만난아제에 대해 58% 유사성을 나타내었다. 올리고뉴클레오티드: 5'-GCT CAA TTG GCG CAT ACT GTG TCG CCT GTG-3' 및 5'-GAC GGA TCC CGG ATT CAC TCA ACG ATT GGC G-3'는 추정되는 β-만난아제의 성숙 부분에 대한 서열 코딩을 증폭시키기 위해 고안되었다. 바실러스 서브틸리스 균주 1A95로부터의 총 게놈성 DNA는 상기된 프라이머를 사용하여 ydhT 성숙 영역을 증폭시키기 위한 주형으로 사용된다. PCR은 AMPLITAQ DNA 폴리머라제와 함께 진-앰프(GENE-AMP) PCR 키트를 사용하여 수행된다(퍼킨 엘머, Applied Biosystems, Foster City, CA). 95℃에서 5분간의 초기 용융 기간에 이어, 95℃에서 1분간 용융, 55℃에서 2분간 어닐링, 72℃에서 2분간 확장하는 프로그램으로 25사이클 수행한다. 최종 사이클 후, 반응을 72℃에서 10분간 유지하여 완전히 확장시킨다. PCR 생성물을 QIAquick PCR 정제 키트(Qiagen, Chatsworth, CA)를 사용하여 정제한다.
바실러스 서브틸리스 균주 1A95로부터 증폭된 ydhT 성숙 영역은 하기와 같은 발현 벡터 pPG1524(앞서 기술됨)로 삽입된다. 증폭된 1028bp 단편을 Mfe I 및 BamH I를 사용하여 분해시킨다. 발현 벡터 pPG1527을 EcoR I 및 BamH I를 사용하여 분해시킨다. 제한 생성물을 QIAquick PCR 정제 키트(Qiagen, Chatsworth, CA)를 사용하여 정제시킨다. 2개의 단편을 T4 DNA 리가제를 사용하여 결찰시키고(13시간, 16℃) 적합한 이.콜라이 균주 DH5-α를 형질전환시키는데 사용한다. 암피실린 내성 콜로니를 DNA 준비동안 배양시킨다. 이어서, DNA는 제한 분석으로 특징화된다. 플라스미드 pPG3200은 ydhT 유전자의 성숙 영역을 함유한다. 이어서, 플라스미드 pPG3200을 사용하여 적합한 바실러스 서브틸리스 균주 PG 632를 형질전환시킨다[참조 문헌: Saunders 등, 1992].
7개의 가나마이신 내성 바실러스 서브틸리스 클론 및 하나의 PG 632 대조군 클론을 집어서 25% 말트린 1㎖, 10mM MnCl2120㎕ 및 50㎎/㎖ 가나마이신 20㎕로 보충된 20/20/5 배지(트립톤 20g/ℓ, 효모 추출물 20g/ℓ, NaCl 5g/ℓ)에서 성장시킨다. 클론을 단백질의 발현을 위해 37℃ 및 250rpm으로 진탕시키면서 250㎖ 배플 플라스크에서 밤새 성장시킨다. 세포를 14,000rpm에서 15분간 스핀시킨다. 각 상등액 1㎕를 50mM 아세트산나트륨(pH 6.0) 99㎕에 희석시킨다. 이 희석액 중 1㎕를 제조업자의 지시에 따라 엔도-1,4-β-만난아제 베타-만나자임 탭스(Megazyme, Ireland)를 사용하여 분석한다. 벡크만(Beckman) DU640 분광계 상의 590nm에서 흡광도를 판독한다. 클론 7이 최고 흡광도 1.67을 나타낸다. PG632 대조군은 590nm에서 흡광도를 전혀 나타내지 않는다.
상등액을 10 내지 20% 트리스-글리신 겔(Novex, San Diego, Ca) 상의 SDS-PAGE로 분석하여 목적하는 38kDa 크기의 단백질을 확인한다. 샘플을 하기와 같이 준비한다. ydhT 클론 7의 500㎕ 샘플 및 PG 632 상등액을 100% 트리클로로아세트산(시그마) 55.5㎕로 침전시키고 5% 트리클로로아세트산 100㎕로 세척시키고 트리스-글리신 SDS 샘플 완충액(Novex) 50㎕에 재현탁시키고 5분간 비등시킨다. 각 샘플 1㎕를 겔에서 30mA에서 90분간 전기영동시킨다. 거대 단백질 밴드가 ydhT 클론 7에 대해 38kDa에서 작동함이 관찰되었다.
바실러스 서브틸리스 ydhT 클론 7의 10ℓ 발효는 비.브라운 바이오스타트(B. Braun Biostat) C 발효조에서 수행된다. 발효 조건은 하기와 같다. 세포를 20/20/5와 유사한 풍부 배지에서 37℃에서 18시간 동안 성장시킨다. 발효 종결시, 세포를 제거하고 상등액을 정접의 유동 여과 시스템을 사용하여 1ℓ로 농축시킨다. 농축된 상등액에서 β-만난아제의 최종 수율은 3g/ℓ이다.
발효 상등액으로부터 β-만난아제의 정제는 하기와 같이 수행된다. 상등액 500㎖를 10,000rpm 및 4℃에서 10분간 원심분리시킨다. 이어서, 원심분리시킨 상등액을 스펙트레이포 12,000 내지 14,000㏖ 중량 컷오프 막을 통해(스펙트럼) 10mM 인산칼륨염(pH 7.2) 4ℓ를 2회 바꾸면서 4℃에서 밤새 투석시킨다. 투석한 상등액을 10,000rpm에서 10분 동안 4℃에서 원심분리시킨다. 200㎖ Q 세파로스 신속 유동 (파마시아) 음이온 교환수지 칼럼을 20℃에서 10mM 인산칼륨염(pH 7.2) 1ℓ로 평형화시키고 상등액 300㎖을 칼럼상에 부하한다. 2개의 210㎖째 분획(샘플 A) 및 175㎖째 분획(샘플 B)을 수집한다. 2개의 분획을 50mM 아세트산나트륨(pH 6.0) 199㎕로 희석하는 것을 제외하고는 이전과 같이 검정하고 이들의 흡광도는 각각 0.38 및 0.52이다. 두개의 각 샘플 ㎕를 트리스-글리신 SDS 샘플 완충액(Novex, CA) 8㎕에 첨가하고 5분 동안 비등시킨다. 수득한 샘플을 10 내지 20% 트리스-글리신 겔(Novex, Ca) 상, 30mA에서 90분 동안 전기영동한다. 38kDa에 상응하는 주 밴드가 각 샘플에 존재하고 총 단백질의 95% 이상으로 포함된다. BCA 단백질 검정(Pierce)은 제조업자의 지시에 따라서 두 샘플에서 수행하고, 표준으로서 소 혈청 알부민을 사용한다. 샘플 A 및 B는 각각 β-만난아제 1.3㎎/㎖ 및 1.6㎎/㎖를 함유한다. 단백질의 확인은 이온 분사 질량 분광계 및 아미노 말단 아미노산 서열 분석으로 확인한다.
정제된 β-만난아제 샘플은 하기와 같이 효소 활성을 특징화하는데 사용한다. 모든 검정은 이전에 기술한 바와 같은 엔도-1,4-β-만난아제 베타 만나자임 탭스(Megazyme, Ireland)를 사용한다. pH 범위 3.0 내지 9.0에서의 활성은 50mM 인산시트레이트염 완충액에서 수행되고 활성 측정은 pH 9.5, 50mM CAPSO (시그마)에서 측정하고 pH 10.0 내지 11.0 범위의 50mM CAPS 완충액을 사용한다. 바실러스 서브틸리스 β-만난아제에 대한 최적 pH는 pH 6.0 내지 6.5라고 밝혀졌다. 온도 활성 프로파일은 50mM 인산시트레이트염 완충액(pH 6.5)에서 수행된다. 효소는 40 내지 45℃의 온도에서 최적 활성을 나타낸다. 바실러스 서브틸리스 β-만난아제는 15℃ 미만 및 80℃ 이상에서 현저한 활성을 유지한다. β-1,4-갈락토만난에 대한 비활성은 엔도-1,4-β-만난아제 베타 만나자임 탭스(Megazyme, Ireland)를 사용하여 제조업자의 지시에 따라 160,000μmol·㎎ β-만난아제라고 측정된다. 바실러스 서브틸리스 β-만난아제의 뉴클레오티드 및 아미노산 서열은 서열 5 및 6에 나타낸다.
만난아제는 조성물의 순수한 효소의 중량 기준으로, 바람직하게는 0.0001% 내지 2%, 더욱 바람직하게는 0.0005% 내지 0.1%, 가장 바람직하게는 0.001% 내지 0.02% 양으로 본 발명의 조성물에 혼입된다.
본 발명의 효소는 촉매적 부위를 포함하는 효소 코어 이외에도, 셀룰로즈 결합 부위(CBD), 실시 가능하게 결합되는 효소의 셀룰로즈 결합 부위 및 효소 코어(촉매적 활성 부위)를 포함한다. 셀룰로즈 결합 부위(CBD)는 코드화된 효소의 전체 부분으로서 존재할 수 있거나 또 다른 기원으로부터의 CBD는 효소로 도입되어 효소 하이브리드를 형성할 수 있다. 본원에서, "셀룰로즈 결합 부위"는 피터 톰 등(Peter Tomme et al.)이 문헌["Cellulose-Binding Domains: Classification and Properties" in "Enzyme Degradation of Insoluble Carbohydrates", John N. Saddler and Michael H. Penner(Eds.), ACS Symposium Series, No. 618, 1996]에서 정의한 것으로 이해되기 쉽다. 이러한 정의에서는 120 셀룰로즈-결합 부위를 10 종(I-X)으로 분류하고 CBD는 셀룰라제, 크실라나제, 만난아제, 아라비노푸라노시다제, 아세틸 에스테라제 및 키티나제와 같은 각종 효소에서 발견된다고 나타낸다. CBD는 또한 알재(예: 비 가수분해성 다당류-결합 단백질로서 적색 알가 포르피라 풀푸레아)(참조: Tomme et al., op.cit.)에서 발견되었다. 그러나, 대부분의 CBD는 셀룰라제 및 크실라나제로부터 존재하고 CBD는 단백질의 N 및 C 말단에서 발견되거나 내부에 존재한다. 효소 하이브리드는 당해 기술 분야에서 공지되어 있고[참조: WO 90/00609 및 WO 95/16782], 결합제 존재 또는 부재하에, 만난아제 효소를 코드화하는 DNA 서열에 결합된 셀룰로즈 결합 부위를 코드화하는 하나 이상의 DNA 단편을 포함하는 DNA 구조물을 호스트 세포에 형질전환시키고 호스트 세포를 성장시켜 융합된 유전자를 발현시키킴으로써 제조할 수 있다. 효소 하이브리드는 화학식 CBD-MR-X(여기서, CBD는 적어도 셀룰로즈-결합 부위에 상응하는 아미노산 서열의 N-말단 또는 C-말단 부위이고; MR은 중간 영역(결합체)이고, 결합 또는 바람직하게는 탄소수 약 2 내지 약 100, 보다 바람직하게는 탄소수 2 내지 40의 단(short) 결합 그룹이거나, 바람직하게는 약 2 내지 약 100의 아미노산, 보다 바람직하게는 2 내지 40의 아미노산이고; X는 본 발명의 효소의 N-말단 또는 C-말단 영역이다)로 기술될 수 있다.
상기된 효소는 식물, 동물, 박테리아, 진균류 및 효모 기원과 같은 적합한 기원 중의 어느 하나에 존재할 수 있다. 기원은 추가로 중온성 또는 극온성(호냉성, 비호냉성, 고온성, 고기압호성, 호알칼리성, 호산성, 호염성 등)일 수 있다. 정제 또는 비정제 형태의 이러한 효소가 사용될 수 있다. 최근, 본 발명의 세정 조성물에 성능 효율을 최적화하기 위해 야생형 효소를 단백질/유전자 공학 기법을 통해 변형시키는 것이 일반적으로 실시된다. 예를 들면, 변종은 이러한 조성물에서 일반적으로 존재하는 성분에 대한 효소의 혼용성이 증가되도록 고안될 수 있다. 또는, 변종은 효소 변종의 최적 pH, 표백 또는 킬레이트 안정성, 촉매적 활성 등이 조절되어 특정 세정 용도에 적합하도록 고안될 수 있다.
특히, 표백 안정성의 경우 산소에 대해 민감성인 아미노산과 계면활성제 혼용성을 위한 표면 하전에 촛점이 맞춰져야 한다. 이러한 효소의 등전점은 일부 하전된 아미노산의 치환에 의해 변형될 수 있고, 예를 들면 등전점의 증가는 음이온성 계면활성제와의 혼용성을 증가시키는데 도움이 될 수 있다. 효소의 안정성은 예를 들면, 추가의 염 결합 및 킬레이트 안정성을 증가시키기 위한 강화 금속 결합 부위의 형성에 의해 추가로 강화될 수 있다.
연화 점토
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물의 제2 필수 성분은 연화 점토이다. 당해 분야에서 사용되는 특정 점토 또는 이의 혼합물이 본 발명에서 사용될 수 있다. 바람직한 실시예는 문헌[참조: GB 1.400.898 또는 US 5.019.292]에서 기술되어 있다.
이러한 점토 중에는 가열 처리된 카올린 및 몬트몰릴로나이트라고도 칭하는 각종 다층 스멕타이트 또는 벤토나이트가 포함된다. 당해 기술 분야로부터 공지된 바와 같이, 바람직한 스멕타이트 점토는 층 하전 0.2 내지 0.6에 상응하는 점토 100g당 50meq 이상의 양이온 교환능을 나타낸다. 또한, 입자 크기 5 내지 50마이크로미터 범위인 점토가 바람직하다.
추가의 바람직한 스멕타이트 점토는 화학식 [Mg3-xLix)Si4-yMeIII yO10(OH2-zFz)]-(x+y)(x+y)Mn+ n[여기서, y=0이거나, y=0인 경우, MeⅢ은 Al, Fe 또는 B이고; Mn+은 예를 들면, Na, K, Mg, Ca, Sr로부터 선택되는 1가(n=1) 또는 2가(n=2) 금속 이온이다]의 헥토라이트 점토이다. (x+y)의 값은 헥토라이트 점토의 층 전하이다. 본 발명의 세제 조성물에 적합한 헥토라이트 점토는 50% 이상이 0.23 내지 0.31 범위이도록 하는 층 하전 분포를 갖는다.
65% 이상이 0.23 내지 0.31 범위이도록 하는 층 하전 분포를 갖는 천연 기원의 헥토라이트 점토가 바람직하다.
직물 연화 스멕타이트 점토 미네랄의 구체적 비제한 실시예는 하기와 같다:
- 나트륨 몬트모릴로나이트: 브록(Brock™), 볼클레이 비씨(Volclay BC™), 겔화이트 지피(Gelwhite GP™), 틱소 젤(Thixo-Jel™), 벤-에이-겔(Ben-A-Gel™).
- 나트륨 헥토라이트: 비검 에프(Veegum F™) 및 라포나이트 에스피(Lapomite SP™).
- 나트륨 사포나이트: 바라심 엔에이에스 100(Barasym NAS 100™).
- 칼슘 몬트모릴로나이트: 키물로스로부터의 소프트 클라크(Soft Clark™), 겔화이트 엘(Gelwhite L™), 임바이트 케이(Imvite K™), 씨에스엠-클레이(CSM-Clay™).
- 리튬 헥토라이트: 바라심 엘아이에이치 200(Barasym LIH 200™).
본 발명에서 사용되는 연화 점토의 양은 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물의 형태에 따라 다양하다. 일반적으로 하한치 0.1%, 3% 또는 4%에서 상한치 50%, 25% 또는 15% 범위일 수 있다.
세제 성분
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 하나 이상의 추가의 세제 성분을 함유해야 한다. 이러한 추가 성분의 자세한 특성 및 이의 혼입 정도는 조성물의 물리적 형태 및 사용될 조성물에 대한 세정 작동의 특성에 따라 다양할 것이다.
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 바람직하게 셀룰라제, 제올라이트, 나트륨 트리폴리포스페이트 및/또는 적층 실리케이트로부터 선택된 증량제, 양이온 계면활성제 및/또는 이의 혼합물로부터 선택된 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물을 추가로 포함한다.
본 발명에 따르는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 액체, 페이스트, 겔, 바, 정제, 분사제, 발포제, 분제 또는 과립제일 수 있다. 과립 조성물은 또한 "조밀한" 형태 및 액체 조성물로 존재할 수도 있고 "농축" 형태로 존재할 수도 있다.
본 발명의 조성물은, 예를 들면, 세탁 첨가 조성물 및 염색 직물의 침지 및/또는 예비처리, 첨가된 직물 연화 조성물의 세정에 사용하기 적합한 조성물을 포함하는 수동 및 세탁기 세제 조성물로서 제형될 수 있다.
세탁기 세척 방법에서 사용하기 적합한 조성물로서 제형되는 경우, 본 발명의 조성물은 바람직하게는 음이온, 양이온, 비이온, 쯔비터이온 또는 계면활성제의 혼합물을 함유할 수 있는 계면활성제 시스템 또는 인산염계 증량제, 비 인산염계 무기 제올라이트, 적층 실리케이트, 시트레이트와 같은 유기 증량제를 함유할 수 있는 증량제 시스템 둘 다, 및 바람직하게는 유기 중합체성 화합물, 표백제, 추가의 효소, 거품 억제제, 분산제, 석회 비누 분산제, 오염 부유제, 재침착방지제, 부식억제제로부터 선택된 하나 이상의 세제 성분을 추가로 함유할 수 있다. 세탁 조성물 또한 추가의 세제 성분으로서 본 발명에서 청구된 무기 점토와 상이한 연화제를 함유할 수 있다. 만난아제 및 점토를 함유하는 이러한 조성물은 세탁용 세제 조성물로서 제형하는 경우, 직물 세정, 염색 제거, 연화, 색상 외관을 제공할 수 있다.
본 발명의 조성물은 또한, 고체 또는 액체 형태의 세제 첨가 생성물로서 사용할 수 있다. 이러한 첨가 생성물은 통상의 세제 조성물의 성능을 보충하거나 증가시키는 경향이 있고 세정 공정의 어떠한 단계에서 첨가될 수 있다.
필요한 경우, 본원에서 세탁용 세제 조성물의 밀도는 20℃에서 측정된 조성물의 400 내지 1200g/ℓ, 바람직하게는 500 내지 950g/ℓ범위이다.
본원에서 조성물의 "조밀한" 형태는 밀도에 의해, 조성물의 관점에서 무기 충전제 염의 양에 의해 잘 반영되고, 무기 충전제 염은 분제 형태에서 세제 조성물의 통상의 성분이고, 통상의 세제 조성물에서, 충전제 염은 실질적인 양, 통상적으로 총 조성물의 17 내지 35%로 존재한다. 조밀한 조성물에서, 충전제 염은 총 조성물의 15중량%를 초과하지 않는 양, 바람직하게는 10중량%를 초과하지 않는 양, 가장 바람직하게는 5중량%를 초과하지 않는 양으로 존재한다. 본 조성물에서 의미하는 바와 같은 무기 충전제 염은 설페이트 및 클로라이드의 알칼리 및 알칼리성 토금속 염으로부터 선택된다. 바람직한 충전제 염은 황산나트륨이다.
본 발명에 따르는 액체 세제 조성물은 "농축 형태"로 존재할 수도 있고, 이러한 경우에, 본 발명에 따르는 액체 세제 조성물은 통상의 액체 세제에 비해 소량의 물을 함유할 것이다. 통상적으로 농축 액체 세제의 물 함량은 바람직하게는 세제 조성물의 40중량% 미만, 더욱 바람직하게는 30중량% 미만, 가장 바람직하게는 20중량% 미만이다.
본원에서 사용하기 위한 적합한 세제 화합물은 하기 화합물로 이루어진 그룹으로부터 선택된다.
계면활성제 시스템
본 발명에 따르는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 계면활성제가 비이온성 및/또는 음이온성 및/또는 양이온성 및/또는 양쪽성 및/또는 쯔비터이온성 및/또는 반극성 계면활성제로부터 선택될 수 있는 계면활성제 시스템을 추가로 포함할 수 있다. 본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 바람직하게는 추가로 양이온성 계면활성제를 포함할 것이다. 추가로 양이온성 계면활성제를 포함하는 상기 조성물은 놀랍게도, 개선된 세정 및 연화 성능을 제공한다고 밝혀졌다.
기타 계면활성제는 통상적으로 0.1중량% 내지 60중량% 양으로 존재한다. 더욱 바람직한 혼입 수준은 본 발명에 따르는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물의 1중량% 내지 35중량%, 가장 바람직하게는 1중량% 내지 30중량%이다.
계면활성제는 바람직하게는, 조성물에 존재하는 효소 성분과 혼용성이도록 제형된다. 액체 또는 겔 조성물에서, 계면활성제는 가장 바람직하게는, 이러한 조성물에서 효소의 안정성을 증진시키거나 적어도 저하시키지 않도록 제형된다.
폴리에틸렌, 폴리프로필렌 및 알킬 페놀의 폴리부틸렌 산화물 축합물이 본 발명의 계면활성제 시스템에서 비이온성 계면활성제로서 사용하기에 적합하고, 폴리에틸렌 산화물 축합물울 사용하는 것이 바람직하다. 이러한 화합물은 알킬렌 산화물을 갖는 직쇄 또는 측쇄 배위에서 탄소수 약 6 내지 약 14, 바람직하게는 탄소수 약 8 내지 약 14를 함유하는 알킬 그룹을 갖는 알킬 페놀의 축합 생성물을 포함한다. 바람직한 양태에서, 에틸렌 산화물은 알킬 페놀 1몰 당 에틸렌 산화물 약 2 내지 약 25몰, 더욱 바람직하게는 약 3 내지 약 15몰과 동일한 양으로 존재한다. 시판되는 이러한 유형의 비이온성 계면활성제는 lgepal™ CO-630(GAF 코포레이션 제조) 및 트리톤™ X-45, X-114, X-100 및 X-102(롬 & 하스 캄파니 제조)를 포함한다. 이러한 계면활성제는 통상적으로 알킬페놀 알콕실레이트(예: 알킬 페놀 에톡실레이트)로서 칭한다.
제1 및 제2 지방족 알콜과 에틸렌 산화물 약 1몰 내지 약 25몰과의 축합 생성물은 본 발명의 비이온성 계면활성제 시스템의 비이온성 계면활성제로서 사용하기 적합하다. 지방족 알콜의 알킬쇄는 직쇄 또는 측쇄, 제1 또는 제2 알콜일 수 있고 일반적으로 탄소수 약 8 내지 약 22를 함유한다. 탄소수 약 8 내지 약 20, 더욱 바람직하게는 약 10 내지 약 18을 함유하는 알킬 그룹을 갖는 알콜과 알콜 1몰당 에틸렌 산화물 약 2 내지 약 10몰과의 축합 생성물이 상기 축합 생성물이 바람직하다. 알콜 1몰당 에틸렌 산화물 약 2 내지 약 7몰, 가장 바람직하게는 2 내지 5몰이 상기 축합 생성물에 존재한다. 이러한 유형의 시판되는 비이온성 계면활성제의 예들은 둘 다 유니온 카바이드 코포레이션 제품인 테르기톨(Tergitol)™ 15-S-9 (C11-C15직쇄 알콜과 에틸렌 산화물 9몰과의 축합 생성물), 테르기톨™ 24-L-6 NMW (C12-C141급 알콜과 에틸렌 산화물 6몰과의 좁은 분자량 분포를 갖는 축합 생성물); 쉘 케미칼 컴파니 제품인 네오돌(Neodol)™ 45-9 (C14-C15직쇄 알콜과 에틸렌 산화물 9몰과의 축합 생성물), 네오돌™ 23-3 (C12-C13직쇄 알콜과 에틸렌 산화물 3.0몰과의 축합 생성물), 네오돌™ 45-7 (C14-C15직쇄 알콜과 에틸렌 산화물 7몰과의 축합 생성물), 네오돌™ 45-5 (C14-C15직쇄 알콜과 에틸렌 산화물 5몰과의 축합 생성물); 프록터 앤드 갬블 컴파니 제품인 키로(Kyro)™ EOB (C13-C15알콜과 에틸렌 산화물 9몰과의 축합 생성물); 및 훽스트 제품인 제나폴(Genapol) LA O3O 또는 O5O (C12-C14알콜과 에틸렌 산화물 3 또는 5몰과의 축합 생성물)을 포함한다. 이러한 생성물에서 HLB의 바람직한 범위는 8 내지 11이고 가장 바람직하게는 8 내지 10이다.
본 발명의 계면활성제 시스템의 비이온성 계면활성제로서 유용한 것은 탄소수 약 6 내지 약 30, 바람직하게는 탄소수 약 10 내지 약 16을 함유하는 소수성 그룹 및 폴리글리코사이드, 예를 들면 폴리글리코사이드, 사카라이드 단위 약 1.3 내지 약 10, 바람직하게는 약 1.3 내지 약 3, 가장 바람직하게는 약 1.3 내지 약 2.7을 함유하는 친수성 그룹을 갖는 알킬폴리사카라이드[참조 문헌: 1986년 1월 21일자로 레나도(Llenado)에게 허여된 미국 특허 제4,565,647호]이다. 탄소수 5 또는 6을 함유하는 어떠한 환원성 사카라이드도 사용될 수 있고, 예를 들면 글룰코즈, 갈락토즈 및 갈락토실 잔기가 글루코실 잔기로 치환될 수 있다(임의의 소수성 그룹은 2-, 3-, 4- 등의 위치에서 결합되므로 글루코즈 또는 갈락토즈에 반대하는 글루코즈 또는 갈락토즈를 수득한다). 내부사카라이드 결합은, 예를 들면, 추가의 사카라이드 단위의 하나의 위치와 이전 사카라이드 단위의 2-, 3-, 4- 및/또는 6-위치 사이에 존재할 수 있다. 바람직한 알킬폴리글리코사이드는 화학식 R2O(CnH2nO)t(글리코실)x(여기서, R2는 알킬 그룹이 탄소수 약 10 내지 약 18, 바람직하게는 탄소수 약 12 내지 약 14를 함유하는 알킬, 알킬페닐, 하이드록시알킬, 하이드록시알킬페닐 및 이의 혼합물로 이루어진 그룹으로부터 선택되고, n은 2 또는 3, 바람직하게는 2이고, t는 0 내지 약 10, 바람직하게는 0이고, x는 약 1.3 내지 약 10, 바람직하게는 약 1.3 내지 약 3, 가장 바람직하게는 약 1.3 내지 약 2.7이다)이다. 글리코실은 바람직하게는 글루코즈로부터 유도된다. 이러한 화합물을 제조하기 위해, 알콜 또는 알킬폴리에톡시 알콜이 먼저 형성되고 이어서 글루코즈 또는 글루코즈원과 반응시켜 글루코사이드(1-위치에서 결합)을 형성한다. 이어서, 추가의 글리코실 단위는 1-위치 및 이전의 글리코실 단위 2-, 3-, 4- 및/또는 6-위치, 바람직하게는 주로 2-위치 사이에서 결합할 수 있다.
에틸렌 산화물과, 프로필렌 산화물과 프로필렌 글리콜과의 축합에 의해 형성된 소수성 염기와의 축합 생성물은 또한 본 발명의 추가의 비이온성 계면활성제 시스템으로서 사용하기에 적합하다. 이러한 소수성 부위는 분자량이 바람직하게는 약 1500 내지 약 1800이고 수 불용성을 나타낸다. 폴리에틸렌 잔기의 이러한 소수성 부분으로의 첨가는 분자 전체의 수용성을 증가시키는 경향이 있고 생성물의 액체 특성이 폴리옥시에틸렌 함량이 에틸렌 산화물의 약 40몰 이하의 축합물에 상응하는 총 축합 생성물의 약 50중량%인 점 이하로 유지된다. 이러한 유형의 화합물의 예는 시판되는 특정 플루라팍(Plurafac)™ LF404 및 플루로닉(Pluronic)™ 계면활성제(BASF 제품)를 포함한다.
또한, 본 발명의 비이온성 계면활성제 시스템의 비이온성 계면활성제로서 사용하기에 적합한 것은 에틸렌 산화물과 프로필렌 산화물 및 에틸렌 디아민의 반응으로부터 수득한 생성물의 축합 생성물이다. 이러한 생성물의 소수성 잔기는 에틸렌디아민과 초과량의 프로필렌 산화물의 반응 생성물로 이루어지고, 일반적으로 분자량은 약 2500 내지 약 3000이다. 소수성 잔기는 에틸렌 산화물과 축합되어 축합 생성물이 폴리옥시에틸렌 약 40중량% 내지 약 80중량% 함유하고 분자량이 약 5,000 내지 약 11,000이도록 한다. 이러한 유형의 비이온성 계면활성제의 예는 시판되는 특정 테트로닉(Tetronic)™ 화합물(BASF 제품)을 포함한다.
본 발명의 계면활성제 시스템의 비이온성 계면활성제로서 사용하기 바람직한 것은 알킬페놀의 폴리에틸렌 산화물 축합물, 1급 및 2급 지방족 알콜과 에틸렌 산화물 약 1 내지 약 25몰과의 축합 생성물, 알킬폴리사카라이드 및 이의 혼합물이다. 에톡시 그룹 3 내지 15의 C8-C14알킬 페놀 에톡실레이트 및 에톡시 그룹 2 내지 10의 C8-C18알콜 에톡실레이트(바람직하게는 평균 C10)가 가장 바람직하다.
매우 바람직한 비이온성 계면활성제는 화학식(여기서, R1은 H이거나, R1은 C1-4하이드로카빌, 2-하이드록시 에틸, 2-하이드록시 프로필 또는 이의 혼합물이고, R2는 C5-31하이드로카빌이고, Z가 3개 이상의 하이드록실이 쇄에 직접 결합된 직쇄 하이드로카빌 쇄를 갖는 폴리하이드록시하이드로카빌 또는 이의 알콕실화 유도체이다)의 폴리하이드록시 지방산 아미드 계면활성제이다. 바람직하게는 R1이 메틸이고, R2가 코코넛 알킬 또는 이의 혼합물과 같은 직쇄 C11-15알킬 또는 C16-18알킬 또는 알케닐 쇄이고, Z가 환원성 아민화 반응에서 글루코즈, 프럭토즈, 말토즈, 락토즈와 같은 환원당으로부터 유도된다.
사용되는 적합한 음이온성 계면활성제는 문헌[참조: "The Journal of the American Oil Chemists Society", 52(1975), pp 323-329]에 따른 기체성 SO3로 설폰화된 C8-C20카복실산(즉, 지방산)의 직쇄 에스테르를 포함하는 직쇄 알킬 벤젠 설포네이트, 알킬 에스테르 설포네이트 계면활성제이다. 적합한 출발 물질은 동물성 기름, 팜유 등으로부터 유도된 천연 지방 물질을 포함한다.
특히 세탁 용도로 바람직한 알킬 에스테르 설포네이트 계면활성제는 화학식(여기서, R3은 C8-C20하이드로카빌, 바람직하게는 알킬 또는 이의 배합물이고, R4는 C1-C6하이드로카빌, 바람직하게는 알킬 또는 이의 배합물이고, M은 알킬 에스테르 설포네이트와 수용성 염을 형성하는 양이온이다)의 알킬 에스테르 설포네이트 계면활성제를 포함한다. 적합한 염 형성 양이온은 나트륨, 칼륨 및 리튬과 같은 금속, 및 모노에탄올아민, 디에탄올아민 및 트리에탄올아민과 같은 치환되거나 비치환된 암모늄 양이온을 포함한다. 바람직하게는 R3이 C10-C16알킬이고, R4가 메틸, 에틸 또는 이소프로필이다. R3이 C10-C16알킬인 메틸 에스테르 설포네이트가 특히 바람직하다.
기타 적합한 음이온성 계면활성제는 화학식 ROSO3M[여기서, R은 바람직하게는 C10-C24하이드로카빌, 바람직하게는 C10-C20알킬 성분을 갖는 알킬 또는 하이드록시알킬, 더욱 바람직하게는 C12-C18알킬 또는 하이드록시알킬이고, M이 H 또는 양이온, 예를 들면 알칼리 금속 양이온(예: 나트륨, 칼륨, 리튬) 또는 암모늄 또는 치환된 암모늄(예: 메틸-, 디메틸- 및 트리메틸 암모늄 양이온, 및 테트라메틸 암모늄 및 디메틸 피페리듐 양이온과 같은 4급 암모늄 양이온, 및 에틸아민, 디에틸아민, 트리에틸아민 및 이의 혼합물 등과 같은 알킬아민으로부터 유도된 4급 암모늄 양이온)이다]의 수용성 염 또는 산인 알킬 설페이트 계면활성제를 포함한다. 통상적으로 C12-C16의 알킬쇄는 더 낮은 세척 온도(예: 약 50℃ 미만)에서 바람직하고 C16-C18알킬쇄는 더 높은 세척 온도(예: 약 50℃ 이상)에서 바람직하다.
세제 목적으로 유용한 기타 음이온성 계면활성제는 또한 본 발명의 세정 조성물에 포함될 수 있다. 이들은 비누의 염(예를 들면 나트륨, 칼륨, 암모늄, 및 모노-, 디- 및 트리에탄올아민 염과 같은 치환된 암모늄 염을 포함), C8-C22제1 또는 제2 알칸설포네이트, C8-C24올레핀설포네이트, 예를 들면 영국 특허 명세서 제1,082,179호에 기술된 알칼리성 토금속 시트레이트의 피롤화 생성물의 설폰화에 의해 제조된 설폰화 폴리카복실산, C8-C24알킬폴리글리콜에테르설페이트(에틸렌 산화물 10몰 이하 함유); 알킬 글리세롤 설포네이트, 지방 아실 글리세롤 설포네이트, 지방 올레일 글리세롤 설페이트, 알킬 페놀 에틸렌 산화물 에스테르 설페이트, 파라핀 설포네이트, 알킬 포스페이트, 아실 이세티오네이트와 같은 이세티오네이트, N-아실 타우레이트, 알킬 석시나메이트 및 설포석시네이트, 설포석시네이트의 모노에스테르(특히, 포화 및 불포화 C12-C18모노에스테르) 및 설포석네이트의 디에스테르(특히, 포화 및 불포화 C6-C12디에스테르), 아실 살코시네이트, 알킬폴리글루코사이드의 설페이트와 같은 알킬폴리사카라이드의 설페이트(하기 기술된 비이온성 비설페이트화 화합물), 측쇄 제1 알킬 설페이트 및 화학식 RO(CH2CH2O)k-CH2COO-M+(여기서, R은 C8-C22알킬이고, k는 1 내지 10의 정수이고, M은 가용성 염 형성 양이온이다)의 화합물과 같은 알킬 폴리에톡시 카복실레이트를 포함할 수 있다. 로진, 수소화 로진, 및 톨 오일에 존재하거나 이로부터 유도되는 수지산 및 수소화 수지산과 같은 수지산 및 수소화 수지산도 적합하다.
추가의 실시예는 문헌[참조: "Surface Active Agents and Detergents"(Vol. I 및 II, Schwartz, Perry and Berch)]에 기술되어 있다. 이러한 각종 계면활성제는 또한, 일반적으로 (본원에서 참조로 인용한) 라플린 등(Laughlin, et al.)의 칼럼 23, 58줄 내지 칼럼 29, 23줄에 대한 미국 특허 제3,929,678호(1975.12.30에 허여)에 기술되어 있다.
본원에 포함되는 경우, 본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 전형적으로 이러한 음이온성 계면활성제를 약 1중량% 내지 약 40중량%, 바람직하게는 약 3중량% 내지 약 20중량% 함유한다.
매우 바람직한 음이온성 계면활성제는 화학식 RO(A)mSO3M[여기서, R은 C10-C24알킬 성분을 갖는 비치환된 C10-C24알킬 또는 하이드록시알킬 그룹, 바람직하게는 C12-C20알킬 또는 하이드록시알킬, 보다 바람직하게는 C12-C18알킬 또는 하이드록시알킬이고, A는 에톡시 또는 프로폭시 단위이고, m은 0 이상, 전형적으로는 약 0.5 내지 약 6, 보다 바람직하게는 약 0.5 내지 약 3이고, M은 H 또는 예를 들어, 금속 양이온(예: 나트륨, 칼륨, 리튬, 칼슘, 마그네슘 등), 암모늄 또는 치환된 암모늄 양이온일 수 있는 양이온이다]의 수용성 염 또는 산인 알킬 알콕실화 설페이트 계면활성제를 포함한다. 알킬 에톡실화 설페이트 뿐만 아니라 알킬 프로폭실화 설페이트가 본원에서 고려된다. 치환된 암모늄 양이온의 특정 예는 메틸-, 디메틸, 트리메틸-암모늄 양이온 및 4급 암모늄 양이온(예: 테트라메틸-암모늄) 및 디메틸 피페르디늄 양이온 및 알킬 아민(예: 에틸아민, 디에틸아민, 트리에틸아민)으로부터 유도된 양이온 및 이의 혼합물 등을 포함한다. 예증적인 계면활성제는 C12-C18알킬 폴리에톡실레이트(1.0)설페이트(C12-C18E(1.0)M), C12-C18알킬 폴리에톡실레이트(2.25)설페이트(C12-C18E(2.25)M),C12-C18알킬 폴리에톡실레이트(3.0)설페이트(C12-C18E(3.0)M) 및 C12-C18알킬 폴리에톡실레이트(4.0)설페이트(C12-C18E(4.0)M)(여기서, M은 편의상 나트륨 및 칼륨으로부터 선택된다)이다.
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 또한 본원에서 이미 기술된 것 외에 비이온성 및/또는 음이온성 계면활성제 뿐만 아니라, 양쪽성, 쯔비터이온성 및 반극성 계면활성제를 포함할 수 있다.
양쪽성 계면활성제는 또한 본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 사용하기에 적합하다. 이들 계면활성제는 2급 또는 3급 아민의 지방족 유도체, 또는 지방족 라디칼이 직쇄 또는 측쇄일 수 있는 헤테로사이클릭 2급 및 3급 아민의 지방족 유도체로서 광범위하게 기술될 수 있다. 지방족 치환체 중 하나는 탄소수가 약 8 이상, 전형적으로는 약 8 내지 약 18이고, 적어도 하나는 음이온성 수용화 그룹, 예를 들어, 카복시, 설포네이트, 설페이트를 함유한다. 양쪽성 계면활성제의 예에 대해 1975년 12월 30일자로 라울린(Laughlin) 등에게 허여된 미국 특허 제3,929,678호, 칼럼 19, 제18 내지 제35행 참조.
본원에 포함되는 경우, 본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 전형적으로는 이러한 양쪽성 계면활성제를 0.2중량% 내지 약 15중량%, 바람직하게는 약 1중량% 내지 약 10중량% 포함한다.
쯔비터이온성 계면활성제는 또한 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 사용하기에 적합하다. 이들 계면활성제는 2급 및 3급 아민의 유도체, 헤테로사이클릭 2급 및 3급 아민의 유도체, 또는 4급 암모늄, 4급 포스포늄 또는 3급 설포늄 화합물의 유도체로서 광범위하게 기술될 수 있다. 쯔비터이온성 계면활성제의 예에 대해 1975년 12월 30일자로 라울린 등에게 허여된 미국 특허 제3,929,678호, 칼럼 19, 제38행 내지 칼럼 22, 제48행 참조.
본원에 포함되는 경우, 본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 전형적으로 이러한 쯔비터이온성 계면활성제를 0.2중량% 내지 약 15중량%, 바람직하게는 약 1중량% 내지 약 10중량% 포함한다.
반극성 비이온성 계면활성제는 탄소수가 약 10 내지 약 18인 하나의 알킬 잔기와 탄소수가 약 1 내지 약 3인 알킬 그룹 및 하이드록시알킬 그룹으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 2개의 잔기를 함유하는 수용성 아민 옥사이드; 탄소수가 약 10 내지 약 18인 하나의 알킬 잔기와 탄소수가 약 1 내지 약 3인 알킬 그룹 및 하이드록시알킬 그룹으로 이루어진 그룹으로부터 선택된 2개의 잔기를 함유하는 수용성 포스핀 옥사이드; 및 탄소수가 약 10 내지 약 18인 하나의 알킬 잔기와 탄소수가 약 1 내지 약 3인 알킬 및 하이드록시알킬 잔기로 이루어진 그룹으로부터 선택된 하나의 잔기를 함유하는 수용성 설폭사이드를 포함하는 비이온성 계면활성제의 특정 부류이다.
반극성 비이온성 세제 계면활성제는 화학식(여기서, R3은 탄소수 약 8 내지 약 22의 알킬, 하이드록시알킬 또는 알킬 페닐 그룹 또는 이의 혼합물이고; R4는 탄소수 약 2 내지 약 3의 알킬렌 또는 하이드록시알킬렌 그룹 또는 이의 혼합물이고; x는 0 내지 약 3이고; R5는 각각 탄소수 약 1 내지 약 3의 알킬 또는 하이드록시알킬 그룹이거나 약 1개 내지 약 3개의 에틸렌 옥사이드 그룹을 함유하는 폴리에틸렌 옥사이드 그룹이다)을 갖는 아민 옥사이드 계면활성제를 포함한다. R5그룹은 예를 들어, 산소 또는 질소 원자를 통해 서로 부착됨으로써 환 구조를 형성할 수 있다.
특히, 이들 아민 옥사이드 계면활성제는 C10-C18알킬 디메틸 아민 옥사이드 및 C8-C12알콕시 에틸 디하이드록시 에틸 아민 옥사이드를 포함한다.
본원에 포함되는 경우, 본 발명의 세정 조성물은 전형적으로 이러한 반극성 비이온성 계면활성제를 0.2중량% 내지 약 15중량%, 바람직하게는 약 1중량% 내지 약 10중량% 포함한다.
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 1급 또는 3급 아민의 그룹으로부터 선택된 공계면활성제를 추가로 포함할 수 있다.
본원에 사용하기에 적합한 1급 아민은 화학식 R1NH2[여기서, R1은 C6-C12, 바람직하게는 C6-C10알킬 쇄 또는 R4X(CH2)n(여기서, X는 -O-, -C(O)NH- 또는 -NH-이고, R4는 C6-C12알킬 쇄이며, n은 1 내지 5, 바람직하게는 3이다)이다]에 따른 아민을 포함한다. R1알킬 쇄는 직쇄 또는 측쇄일 수 있으며, 12개 이하, 바람직하게는 5개 이하의 에틸렌 옥사이드 잔기로 연결될 수 있다.
상기 화학식에 따른 바람직한 아민은 n-알킬 아민이다.
본원에 사용하기에 적합한 아민은 1-헥실아민, 1-옥틸아민, 1-데실아민 및 라우릴아민으로부터 선택될 수 있다. 또 다른 바람직한 1급 아민은 C8-C10옥시프로필아민, 옥틸옥시프로필아민, 2-에틸헥실옥시프로필아민, 라우릴 아미도 프로필아민 및 아미도 프로필아민을 포함한다.
본원에 사용하기에 적합한 3급 아민은 화학식 R1R2R3N[여기서, R1및 R2는 C1-C8알킬 쇄 또는이고, R3은 C6-C12, 바람직하게는 C6-C10알킬 쇄이거나, R3은 R4X(CH2)n(여기서, X는 -O-, -C(O)NH- 또는 -NH-이고, R4는 C4-C12이고, n은 1 내지 5, 바람직하게는 2 내지 3이다)이다]의 3급 아민을 포함한다. R5는 H 또는 C1-C2알킬이고, x는 1 내지 6이다.
R3및 R4는 직쇄 또는 측쇄일 수 있고, R3알킬 쇄는 12개 이하, 바람직하게는 5개 이하의 에틸렌 옥사이드 잔기로 연결될 수 있다.
바람직한 3급 아민은 화학식 R1R2R3N[여기서, R1은 C6-C12알킬 쇄이고, R2및 R3은 C1-C3알킬 또는(여기서, R5는 H 또는 CH3이고, x는 1 내지 2이다)이다]의 화합물이다.
또한, 화학식(여기서, R1은 C6-C12알킬이고; n은 2 내지 4, 바람직하게는 3이고; R2및 R3은 C1내지 C4이다)의 아미도아민이 바람직하다.
본 발명의 가장 바람직한 아민은 1-옥틸아민, 1-헥실아민, 1-데실아민, 1-도데실아민, C8-C10옥시프로필아민, N 코코 1-3 디아미노프로판, 코코넛알킬디메틸아민, 라우릴디메틸아민, 라우릴 비스(하이드록시에틸)아민, 코코 비스(하이드록시에틸)아민, 프로폭실화된 라우릴 아민 2mol, 프로폭실화된 옥틸 아민 2mol, 라우릴 아미도프로필 디메틸아민, C8-C10아미도프로필디메틸아민 및 C10아미도프로필디메틸아민을 포함한다.
본원의 조성물에 사용하기에 가장 바람직한 아민은 1-헥실아민, 1-옥틸아민, 1-데실아민, 1-도데실아민이다. n-도데실디메틸아민 및 비스하이드록시에틸코코넛알킬아민 및 7회 에톡실화된 올레일아민, 라우릴 아미도 프로필아민 및 코코아미도 프로필아민이 특히 바람직하다.
표백제
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 과산화수소, PB1, PB4 및 입자 크기가 400 내지 800μ인 과탄산염과 같은 표백제를 추가로 포함할 수 있다. 이들 표백제 성분은 하나 이상의 산소 표백제 및, 선택된 표백제에 따라 하나 이상의 표백 활성제를 포함할 수 있다. 존재시, 산소 표백 화합물은 전형적으로 약 1% 내지 약 25%의 양으로 존재할 수 있다.
본원에서 사용하기 위한 표백제 성분은 산소 표백제 뿐만 아니라 당해 기술 분야에 알려진 기타 표백제를 포함하는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 유용한 표백제 중 어느 하나일 수 있다. 본 발명에 적합한 표백제는 활성화되거나 비활성화된 표백제일 수 있다.
사용가능한 한 부류의 산소 표백제는 퍼카복실산 표백제 및 이의 염을 포함한다. 이러한 부류의 제제의 적합한 예는 마그네슘 모노퍼옥시프탈레이트 헥사하이드레이트, 메타-클로로 퍼벤조산의 마그네슘 염, 4-노닐아미노-4-옥소퍼옥시부티르산 및 디퍼옥시도데칸디오산을 포함한다. 이러한 표백제는 문헌[참조: 미국 특허 제4,483,781호, 미국 특허원 제740,446호, 유럽 특허원 제0,133,354호 및 미국 특허 제4,412,934호]에 기술되어 있다. 매우 바람직한 표백제는 또한 문헌[참조: 미국 특허 제4,634,551호]에 기술된 6-노닐아미노-6-옥소퍼옥시카프로산을 포함한다.
사용가능한 또 다른 부류의 표백제는 할로겐 표백제를 포함한다. 예를 들어, 하이포할라이트 표백제의 예는 티오클로로 이소시아누르산 및 나트륨 및 칼륨 디클로로이소시아누레이트 및 N-클로로 및 N-브로모 알칸 설폰아미드를 포함한다. 이러한 물질은 일반적으로 최종 생성물의 0.5 내지 10중량%, 바람직하게는 1 내지 5중량%로 첨가된다.
과산화수소 방출제는 표백 활성제, 예를 들어, 테트라아세틸에틸렌디아민(TAED), 노나노일옥시벤젠설포네이트(NOBS, 미국 특허 제4,412,934호에 기술), 3,5-트리메틸헥산올옥시벤젠설포네이트(ISONOBS, 유럽 특허 제120,591호에 기술) 또는 펜타아세틸글루코즈(PAG) 또는 N-노나노일-6-아미노카프로산의 페놀설포네이트 에스테르(NACA-OBS, WO 제94/28106호에 기술)와 배합하여 사용될 수 있으며, 이는 과가수분해되어 개선된 표백 효과를 일으키는 과산을 활성 표백류로서 형성한다. 또한, 적합한 활성제는 계류 중인 유럽 특허원 제91870207.7호에 기술된 바와 같은 아실화 시트레이트 에스테르와 더 프록터 앤드 갬블(The Procter & Gamble)에서 계류 중인 미국 특허원 제60/022,786호(1996년 7월 30일 출원) 및 제60/028,122호(1996년 10월 15일 출원)에 기술된 바와 같은 화학식(여기서, R1은 C7-C13직쇄 또는 측쇄의 포화 또는 불포화 알킬 그룹이고, R2는 C1-C8직쇄 또는 측쇄의 포화 또는 불포화 알킬 그룹이고, R3은 C1-C4직쇄 또는 측쇄의 포화 또는 불포화 알킬 그룹이다)의 비대칭 어사이클릭 이미드 표백 활성제이다.
퍼옥시산 및 본 발명에 따른 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 사용하기 위한 퍼옥시산을 포함하는 표백 활성제 및 과산소 표백 화합물을 포함하는 표백 시스템을 포함한, 유용한 표백제는 본 발명자들의 계류 중인 출원 USSN 제08/136,626호, 제PCT/US95/07823호, WO 제95/27772호, WO 제95/27773호, WO 제95/27774호 및 WO 제95/27775호에 기술되어 있다.
과산화수소는 또한 세척 및/또는 세정 과정 초기 또는 동안에 과산화수소를 생성할 수 있는 효소 시스템(즉, 효소 및 이에 따른 기질)을 첨가함으로써 존재할 수 있다. 이러한 효소 시스템은 1991년 10월 9일자로 출원된 유럽 특허원 제91202655.6호에 기술되어 있다.
표백제 조성물에 사용하기 위한 금속-함유 촉매는 펜타아민 아세테이트 코발트(Ⅲ) 염과 같은 코발트 함유 촉매 및 문헌[참조: EPA 549 271; EPA 549 272; EPA 458 397; US 5,246,621; EPA 458 398; US 5,194,416 및 US 5,114,611]에 기술된 것과 같은 망간-함유 촉매를 포함한다. 퍼옥시 화합물, 망간-함유 표백 촉매 및 킬레이트제를 포함하는 표백 조성물은 특허원 제94870206.3호에 기술되어 있다.
산소 표백제 이외의 표백제는 또한 당해 기술 분야에 알려져 있고 본원에 사용될 수 있다. 특히 바람직한 비-산소 표백제 유형은 설폰화 아연 및/또는 알루미늄 프탈로시아닌과 같은 광활성화 표백제를 포함한다. 이들 물질은 세척 과정 동안 기질에 침착될 수 있다. 일광하에 건조시키기 위해 의류를 걸어놓는 것과 같이, 산소의 존재하에 광으로 조사하는 경우, 설폰화 아연 프탈로시아닌은 활성화되고, 결과적으로 기질은 표백된다. 바람직한 아연 프탈로시아닌 및 광활성화 표백 방법은 미국 특허 제4,033,718호에 기술되어 있다. 전형적으로, 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 설폰화 아연 프탈로시아닌을 약 0.025중량% 내지 약 1.25중량% 함유할 수 있다.
증량제 시스템
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 추가로 증량제를 포함할 수 있다. 본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 바람직하게는 제올라이트, 나트륨 트리폴리포스페이트 및/또는 적층 실리케이트로부터 선택된 증량제를 추가로 포함할 수 있다. 놀랍게도, 제올라이트, 나트륨 트리폴리포스페이트 및/또는 적층 실리케이트로부터 선택된 증량제를 추가로 포함하는 상기 조성물은 개선된 세정 및 연화 성능을 제공하는 것으로 밝혀졌다.
임의의 통상적인 증량제 시스템은 알루미노실리케이트 물질, 실리케이트, 폴리카복실레이트, 알킬- 또는 아케닐-숙신산 및 지방산 물질; 에틸렌디아민 테트라아세테이트, 디에틸렌 트리아민 펜타메틸렌아세테이트와 같은 물질, 금속 이온 포촉제, 예를 들어, 아미노폴리포스포네이트, 특히 에틸렌디아민 테트라메틸렌 포스폰산 및 디에틸렌 트리아민 펜타메틸렌포스폰산을 포함하여 본원에 사용하기에 적합하다. 포스페이트 증량제도 또한 본원에서 사용될 수 있다.
적합한 증량제는 무기 이온 교환 물질, 통상적으로 무기 수화된 알루미노실리케이트 물질, 보다 특히 수화된 합성 제올라이트, 예를 들어, 수화된 제올라이트 A, X, B, HS 또는 MAP일 수 있다.
또 다른 적합한 무기 증량제 물질은 적층 실리케이트, 예를 들어, SKS-6[훽스트(Hoechst) 사]이다. SKS-6은 나트륨 실리케이트(Na2Si2O5)로 이루어진 결정성 적층 실리케이트이다.
하나의 카복시 그룹을 포함하는 적합한 폴리카복실레이트는 문헌[참조: 벨기에 특허 제 831,368호, 제821,369호 및 제821,370호]에 기술된 바와 같은 락트산, 글리콜산 및 이의 에테르 유도체를 포함한다. 2개의 카복시 그룹을 함유하는 폴리카복실레이트는 숙신산, 말론산, (에틸렌디옥시)디아세트산, 말레산, 디글리콜산, 타르타르산, 타르트론산 및 푸마르산의 수용성 염 뿐만 아니라, 문헌[참조: 독일 오펜레겐쉬리프트 제2,446,686호와 제2,446,687호 및 미국 특허 제3,935,257호]에 기술된 에테르 카복실레이트 및 문헌[참조: 벨기에 특허 제840,623호]에 기술된 설피닐 카복실레이트를 포함한다. 특히, 3개의 카복시 그룹을 함유하는 폴리카복실레이트는 수용성 시트레이트, 아코니트레이트 및 시트라코네이트 뿐만 아니라, 문헌[참조: 영국 특허 제1,379,241호]에 기술된 카복시메틸옥시숙시네이트와 같은 숙시네이트 유도체, 문헌[참조: 네덜란드 출원 제7205873호]에 기술된 락톡시숙시네이트 및 문헌[참조: 영국 특허 제1,387,447호]에 기술된 2-옥사-1,1,3-프로판 트리카복실레이트와 같은 옥시폴리카복실레이트 물질을 포함한다.
4개의 카복시 그룹을 함유하는 폴리카복실레이트는 문헌[참조: 영국 특허 제1,261,829호]에 기술된 옥시디숙시네이트; 1,1,2,2-에탄 테트라카복실레이트, 1,1,3,3-프로판 테트라카복실레이트 및 1,1,2,3-프로판 테트라카복실레이트를 포함한다. 설포 치환체를 함유하는 폴리카복실레이트는 문헌[참조: 영국 특허 제1,398,421호와 제1,398,422호 및 미국 특허 제3,936,448호]에 기술된 설포숙시네이트 유도체 및 문헌[참조: 영국 특허 제1,082,179호]에 기술된 설폰화 열분해된 시트레이트를 포함하는 반면, 포스폰 치환체를 함유하는 폴리카복실레이트는 문헌[참조: 영국 특허 제1,439,000호]에 기술되어 있다.
지환족 및 헤테로사이클릭 폴리카복실레이트는 시클로펜탄-시스,시스,시스-테트라카복실레이트, 시클로펜타디에니드 펜타카복실레이트, 2,3,4,5-테트라하이드로-푸란-시스,시스,시스-테트라카복실레이트, 2,5-테트라하이드로-푸란-시스-디카복실레이트, 2,2,5,5-테트라하이드로푸란-테트라카복실레이트, 1,2,3,4,5,6-헥산-헥사카복실레이트, 및 소르비톨, 만니톨 및 크실리톨과 같은 다가 알콜의 카복시메틸 유도체를 포함한다. 방향족 폴리-카복실레이트는 문헌[참조: 영국 특허 제1,425,343호]에 기술된 멜리트산, 피로멜리트산 및 프탈산 유도체를 포함한다.
이 중에서, 바람직한 폴리카복실레이트는 분자 당 3개 이하의 카복시 그룹을 함유하는 하이드록시카복실레이트, 보다 특히 시트레이트이다.
당해 조성물에 사용하기에 바람직한 증량제 시스템은 수불용성 알루미노실리케이트 증량제, 예를 들어, 제올라이트 A 또는 적층 실리케이트(SKS-6)와 수용성 카복실레이트 킬레이트제, 예를 들어, 시트르산의 혼합물을 포함한다. 또 다른 바람직한 증량제 시스템은 수불용성 알루미노실리케이트 증량제, 예를 들어, 제올라이트 A와 수용성 카복실레이트 킬레이트제, 예를 들어, 시트르산의 혼합물을 포함한다. 본 발명의 액상 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 사용하기에 바람직한 증량제 시스템은 비누 및 폴리카복실레이트이다.
과립형 조성물에 사용하기 위한 증량제 시스템의 일부를 형성할 수 있는 또 다른 증량제 물질은 무기 물질, 예를 들어, 알칼리 금속 카보네이트, 비카보네이트, 실리케이트, 및 유기 물질, 예를 들어, 유기 포스포네이트, 아미노 폴리알킬렌 포스포네이트 및 아미노 폴리카복실레이트를 포함한다.
또 다른 적합한 수용성 유기염은 단독- 또는 공-중합체성 산 또는 이의 염으로, 이때 폴리카복실산은 2개 이하의 탄소 원자에 의해 서로 분리된 2개 이상의 카복실 라디칼을 포함한다. 이러한 유형의 중합체는 문헌[참조: GB-A-제1,596,756호]에 기술되어 있다. 이러한 염의 예는 MW 2000 내지 5000의 폴리아크릴레이트 및 말레산 무수물과 이의 공중합체로, 이러한 공중합체의 분자량은 20,000 내지 70,000, 특히 약 40,000이다.
세제용 증량제 염은 통상 조성물의 5중량% 내지 80중량%, 바람직하게는 10중량% 내지 70중량%, 가장 일반적으로는 30중량% 내지 60중량%의 양으로 포함된다.
통상적인 세제 효소
세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 만난아제 효소 외에, 세정 성능, 직물 보호 및/또는 위생상의 잇점을 제공하는 하나 이상의 효소를 추가로 포함할 수 있다. 본 발명의 세탁용 세제 및 직물 보호 조성물은 바람직하게는 셀룰라제를 추가로 포함할 것이다. 놀랍게도, 셀룰라제를 추가로 포함하는 상기 조성물은 개선된 세정능과 연화능을 제공한다.
상기 효소는 셀룰라제, 헤미셀룰라제, 퍼옥시다제, 프로테아제, 글루코-아밀라제, 아밀라제, 크실라나제, 리파제, 포스포리파제, 에스테라제, 쿠티나제, 펙티나제, 케라타나제, 리덕타제, 옥시다제, 페놀옥시다제, 리폭시게나제, 리그니나제, 풀루라나제, 탄나제, 펜토사나제, 말라나제, β-글루카나제, 아라비노시다제, 하이알루로니다제, 콘드로이티나제, 락카제 또는 이의 혼합물로부터 선택된 효소를 포함한다.
바람직한 배합물은 하나 이상의 식물 세포벽 분해 효소와 연계된 프로테아제, 아밀라제, 리파제, 쿠티나제 및/또는 셀룰라제와 같은 통상적으로 적용가능한 효소의 칵테일을 갖는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물이다.
적합한 프로테아제는 비.서브틸리스 및 비.리케니포르미스의 특정 균주로부터 수득된 서브틸리신(subtilsin)(서브틸리신 BPN 및 BPN')이다. 적합한 프로테아제는 덴마크의 노보 인더스트리즈(Novo Industries) A/S(이하 “노보”)에 의해 개발되고 상표명 에스페라제(ESPERASE)R로서 시판되는, pH 범위 8 내지 12 전반에 걸쳐 최대 활성을 갖는 바실러스의 균주로부터 수득된다. 당해 효소 및 유사 효소의 제조는 문헌[참조: GB 제1,243,784호, 노보]에 기술되어 있다. 또 다른 적합한 프로테아제는 노보 사의 알칼라제(ALCALASE)R, 두라짐(DURAZYM)R및 사비나제(SAVINASE)R와 기스트-브로카데스(Gist-Brocades)사의 막사타제(MAXATASE)R, 막사칼(MAXACAL)R, 프로페라제(PROPERASE)R및 막사펨(MAXAPEM)R(단백질 조작 막사칼)을 포함한다. 또한, 단백질 가수분해효소는 개질된 박테리아성 세린 프로테아제, 예를 들어, 1987년 4월 28일자로 출원된 유럽 특허원 제87 303761.8호(특히, 제17면, 제24면 및 제98면)에 기술된 것들(본원에서 "프로테아제 B”라 지칭), 및 1986년 10월 29일자로 공개된 베네가스(Venegas)의 유럽 특허원 제199,404호에 기술되어 개질된 박테리아성 세린 단백질 가수분해효소(본원에서 “프로테아제 A”라 지칭)를 언급하는 것들을 포함한다. 본원에는 "프로테아제 C”로 불리는 프로테아제가 적합한데, 27번 위치에서 리신이 아르기닌으로, 104번 위치에서 티로신이 발린으로, 123번 위치에서 세린이 아스파라긴으로, 274번 위치에서 알라닌이 트레오닌으로 대체된, 바실러스로부터의 알칼리성 세린 프로테아제의 변형물이다. 프로테아제 C는 WO 제91/06637호에 상응하는 1991년 5월 16일자로 공개된 EP 제90915958:4호에 기술되어 있다. 특히 프로테아제 C의 유전적 개질 변형물이 또한 본원에 포함된다.
“프로테아제 D”로 명명된 바람직한 프로테아제는 천연에는 존재하지 않는 아미노산 서열을 갖는 카보닐 가수분해효소의 변형물로, WO 제95/10591호 및 1994년 10월 13일자로 출원된 US 제08/322,677호인 씨.고쉬(C.Ghosh) 등의 특허 출원 “Bleaching Compositions Comprising Protease Enzymes”에 기술된, 바실러스 아밀로리퀘파시엔스 서브틸리신의 넘버링에 따라 상기 카보닐 가수분해효소에서 +76 위치와 동등한 위치, 바람직하게는 +99, +101, +103, +104, +107, +123, +27, +105, +109, +126, +128, +135, +156, +166, +195, +197, +204, +206, +210, +216, +217, +218, +222, +260, +265 및/또는 +274로 이루어진 그룹으로부터 선택된 것들과 동등한 하나 이상의 아미노산 잔기 위치와 조합된 위치에서 상이한 아미노산을 각종 아미노산 잔기로 치환함으로써 전구체 카보닐 가수분해효소로부터 유도된다. 또한, 하나 이상의 잔기: +33, +62, +67, +76, +100, +101, +103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, +218 및 +222와 함께 배합하여 +210 위치에 상응하는 전구체 효소에서 대체된 각종 아미노산 잔기를 대체함으로서써 유도된 아미노산 서열을 갖는, 문헌[참조: WO 제95/10591호]에 기술된 프로테아제의 카보닐 가수분해효소의 변형물이 적합하며, 여기서 번호가 매겨진 위치는 바실러스 아밀로리퀘파시엔스로부터 자연 발생하는 서브틸리신 또는 또 다른 카보닐 가수분해효소 또는 서브틸리신, 예를 들어, 바실러스 렌투스 서브틸리신(1997년 6월 4일자로 출원되어 계류 중인 US 특허원 제60/048,550호)에서의 동등한 아미노산 잔기에 상응한다.
또한, 특허원 EP 제251 446호 및 WO 제91/06637호에 기술된 프로테아제, WO 제91/02792호에 기술된 프로테아제 BLAPR및 WO 제95/23221호에 기술된 이의 변형물들이 적합하다.
또한, 노보 사의 WO 제93/18140호 A에 기술된 바실러스 종, NCIMB 40338로부터의 고도의 pH 프로테아제를 참조한다. 프로테아제, 하나 이상의 또 다른 효소 및 가역성 프로테아제 억제제를 포함하는 효소 세제는 노보 사의 WO 제92/03529호에 기술되어 있다. 필요한 경우, 프록터 앤드 갬블(Procter & Gamble) 사의 WO 제95/07791호에 기술된 바와 같이 감소된 흡수력과 증가된 가수분해력을 갖는 프로테아제를 이용할 수 있다. 본원에 적합한 세제용 재조합 트립신계 프로테아제는 노보 사의 WO 제94/25583호에 기술되어 있다. 또 다른 적합한 프로테아제는 유니레버(Unilever) 사의 EP 제516 200호에 기술되어 있다.
단백질 가수분해효소는 본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 조성물의 0.0001중량% 내지 2중량%, 바람직하게는 0.001중량% 내지 0.2중량%, 보다 바람직하게는 0.005중량% 내지 0.1중량% 양의 순수 효소로 혼입된다.
본 발명에 유용한 셀룰라제는 박테리아성 또는 진균성 셀룰라제를 둘 다 포함한다. 바람직하게는, 이들은 5 내지 12의 pH 최적 및 50 CEVU/mg(셀룰로즈 점도 단위) 이상의 비활성을 갖는다. 적합한 셀룰라제는 미국 특허 제4,435,307호[바베스고드(Barbesgoard) 등, J61078384, 및 휴미콜라 인솔렌스(Humicola insolens), 트리코더마(Trichoderma), 티엘라비아(Thielavia) 및 스포로트리쿰(Sporotrichum)으로부터 각각 생산된 진균성 셀룰라제를 기술하고 있는 문헌[참조: WO 제96/02653호]에 기술되어 있다. 문헌[참조: EP 제739 982호]에는 신규 바실러스 종으로부터 분리된 셀룰라제가 기술되어 있다. 적합한 셀룰라제는 또한 문헌[참조: GB-A-2.075.028, GB-A-2.095.275, DE-OS-2.247.832 및 WO95/26398]에 기술되어 있다.
상기 셀룰라제의 예는 휴미콜라 인솔렌스의 균주(휴미콜라 그리세아 바르. 터모이데아(Humicola grisea var. thermoidea), 특히 휴미콜라 균주 DSM 1800에 의해 생산된다.
또 다른 적합한 셀룰라제는 휴미콜라 인솔렌스로부터 기원한, 약 50KDa의 분자량 및 5.5의 등전점을 갖고 415개의 아미노산을 함유하는 셀룰라제; 셀룰라제 활성을 나타내는 휴미콜라 인솔렌스, DSM 1800으로부터 유도되는 약 43kD의 엔도글루카나제이고, 바람직한 엔도글루카나제 성분은 문헌[참조: PCT 특허 출원 제WO 91/17243호]에 기술된 아미노산 서열을 갖는다. 또한, 적합한 셀룰라제는 문헌[참조: 1994년 9월 29일자로 공개된 WO94/21801, Genencor]에 기술된 트리코더마 롱기브라키아텀 기원의 EGIII 셀룰라제이다. 특히 적합한 셀룰라제는 색상 보호 잇점을 갖는 셀룰라제이다. 상기 셀룰라제의 예는 문헌[참조: 1991년 11월 6일자로 출원된 유럽 특허원 제91202879.2호(노보)]에 기술된 셀룰라제이다. 케어자임(Carezyme) 및 셀루자임(Celluzyme)(Novo Nordisk A/S)이 특히 유용하다. 참조 문헌: WO91/17244 및 WO91/21801. 직물 보호 및/또는 세정 특성에 적합한 또 다른 셀룰라제는 문헌[참조: WO96/34092, WO96/17994 및 WO95/24471]에 기술되어 있다.
상기 셀룰라제는 일반적으로 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물의 0.0001중량% 내지 2중량%의 순수 효소의 양으로 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 혼입된다.
퍼옥시다제 효소는 산소 공급원, 예를 들어, 퍼카보네이트, 퍼보레이트, 퍼설페이트 및 과산화수소 등과 배합하여 표백 강화 분자로서 페놀성 기질과 배합되어 사용된다. 이들은 "표백액", 즉, 세척액에서 세척 과정 중에 기질로부터 제거된 염료 또는 안료가 또 다른 기질로 전달하는 것을 방지하기 위해 사용된다. 퍼옥시다제 효소는 당해 기술 분야에 공지되어 있고, 예를 들어, 고추냉이 퍼옥시다제, 리그니나제 및 할로퍼옥시다제(예: 클로로- 및 브로모-퍼옥시다제)를 포함한다. 퍼옥시다제-함유 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 예를 들어, 문헌[참조: PCT 국제 출원 WO89/099813, WO89/09813, 및 1991년 11월 6일자로 출원된 유럽 특허원 EP 제91202882.6호 및 1996년 2월 20일자로 출원된 EP 제96870013.8호]에 기술되어 있다. 또한, 락카제 효소가 적합하다.
강화제는 일반적으로 총 조성물의 0.1중량% 내지 5중량%의 양으로 포함된다. 바람직한 강화제는 치환된 펜티아진 및 페녹사신 10-페노티아진프로피온산(PPT), 10-에틸페노티아진-4-카복실산(EPC), 10-페녹사진프로피온산(POP) 및 10-메틸페노사진(WO94/12621에 기술됨) 및 치환된 시린게이트(C3-C5치환된 알킬 시린게이트) 및 페놀이다. 과탄산나트륨 또는 과붕산나트륨이 과산화수소의 바람직한 공급원이다.
상기 퍼옥시다제는 일반적으로 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물의 0.0001중량% 내지 2중량% 양의 순수 효소로 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 혼입된다.
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 포함될 수 있는 또 다른 바람직한 효소는 리파제를 포함한다. 세제 용도로 적합한 리파제 효소는 문헌[참조: 영국 특허 제1,372,034호]에 기술된 바와 같이, 슈도모나스 그룹[예: 슈도모나스 스투트제리(Pseudomonas stutzeri) ATCC 19.154]의 미생물에 의해 생산된 것들을 포함한다. 적합한 리파제는 슈도모나스 플루오레슨트 IAM 1057 미생물에 해 생산되는, 리파제의 항체와 면역적 양성 교차 반응을 나타내는 것들을 포함한다. 당해 리파제는 상표명 리파제 P "아마노(Amano)"[제조원: Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japan]하에 시판되고 있다. 또 다른 적합한 상업용 리파제는 아마노-CES, 제조원[Toyo Jozo Co., Tagata. Japan]으로부터 시판되는 크로모박터 비스코섬(Chromobacter viscosum), 예를 들어, 크로모박터 비스코섬 바르. 리폴리티컴 NRRLB 3673 기원의 리파제; 제조원[U.S. Biochemical Corp., U.S.A and Disoynth Co., The Netherlands]으로부터 시판되는 크로모박터 비스코섬 리파제, 및 슈도모나스 글라디올리(Pseudomonas gladioli) 기원의 리파제를 포함한다. 특히 적합한 리파제는 본 발명의 조성물과 배합하여 사용되는 경우 매우 효과적인 것으로 밝혀진 M1 리파제R및 리포맥스R(기스트-브로카데스) 및 리폴라제R및 리폴라제 울트라R(노보)와 같은 리파제이다. 또한 참조[문헌: EP 258068, WO 92/05249 및 WO 95/22615 by Novo Nordisk 및 WO 94/03578, WO 95/35381 및 WO 96/00292 by Unilever]에 기술된 지질 분해 효소가 적합하다.
또한, 특정 종류의 리파제, 즉 계면활성화를 요구하지 않는 리파제로서 간주될 수 있는 쿠티나제[EC 3.1.1.50]가 적합하다. 세제 조성물로의 쿠티나제의 첨가는 문헌[참조: WO-A-88/09367(Genencor); WO 90/09446(Plant Genetic System) 및 WO 94/14963 및 WO 94/14964(Unilever)]에 기술되어 있다.
리파제 및/또는 쿠티나제는 일반적으로 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물의 0.0001중량% 내지 2중량% 양의 순수 효소로 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 혼입된다.
아밀라제(α 및/또는 β)는 탄수화물계 얼룩을 제거하기 위해 포함될 수 있다. 문헌[참조: 1994년 2월 3일자로 공개된 WO94/02597, Novo Nordisk A/S]에는 돌연변이 아밀라제가 혼입된 세정 조성물이 기술되어 있다. 참조 문헌: 1995년 4월 20일자로 공개된 WO95/10603, Novo Nordisk A/S. 세정 조성물에 사용하기 위한 공지된 또 다른 아밀라제는 α- 및 β-아밀라제를 둘 다 포함한다. α-아밀라제는 당해 기술 분야에 공지되어 있고 문헌[참조: 미국 특허 제5,003,257호, EP 252,666, WO/91/00353, FR 2,676,456, EP 285,123, EP 525,610, EP 368,341 및 영국 특허 명세서 제1,296,839호(노보)]에 기술된 것들을 포함한다. 또 다른 적합한 아밀라제는 문헌[참조: 1994년 8월 18일자로 공개된 WO94/18314 및 1996년 2월 22일자로 공개된 WO96/05295, Genencor]에 기술된 안정성이 강화된 아밀라제 및 문헌[참조: 1995년 4월에 공개된 WO95/10603]에 기술된, 제조원(Novo Nordisk A/S)에서 시판되는 직접 모체에 추가의 변형을 갖는 아밀라제 변형물이다.
상업적인 α-아밀라제 상품의 예는 제조원(Genencor)의 푸라펙트(Purafect) Ox AmR및 제조원[Novo Nordisk A/S Denmark]의 테르마밀(Termamyl)R, 밴(Ban)R, 펀가밀(Fungamyl)R및 두라밀(Duramyl)R이다. 문헌[참조: WO95/26397호]에는 또 다른 적합한 아밀라제, 즉 파데바스Rα-아밀라제 활성 분석에 의해 측정된 바와 같이 25℃ 내지 55℃의 온도 범위 및 8 내지 10의 pH값 범위에서 테르마밀R의 비활성보다 25% 이상 높은 비활성을 가짐을 특징으로 하는 α-아밀라제이다. 문헌[참조: WO96/23873(Novo Nordisk)]에 기술된 상기 효소의 변형물이 적합하다. 활성 정도 및 열안정성과 보다 높은 활성 정도의 조합에 대해 개선된 성질을 갖는 또 다른 아밀로즈 분해 효소가 문헌[참조: WO95/35382]에 기술되어 있다.
아밀로즈 분해 효소는 본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 조성물의 0.0001중량% 내지 2중량%, 바람직하게는 0.00018중량% 내지 0.06중량%, 보다 바람직하게는 0.00024중량% 내지 0.048중량% 양의 순수 효소로 혼입된다.
상기 언급된 효소는 임의의 적합한 기원, 예를 들어, 식물, 동물, 박테리아, 진균류 및 효모 기원일 수 있다. 또한, 기원은 중온성 또는 극온성(호냉성, 호열성, 호온성, 호압성, 호알칼리성, 호산성, 호할로겐성 등)일 수 있다. 이들 효소의 정화되거나 정화되지 않은 형태가 사용될 수 있다. 최근에는, 단백질/유전자 조작 기술을 통해 야생형 효소를 개질시켜 본 발명의 세정 조성물에서 이의 성능 효율을 최적화시키는 것이 일반적 관행이다. 예를 들면, 변형물을 고안하여 이러한 조성물의 통상의 취급 성분에 대한 효소의 혼화성을 증가시킬 수 있다. 또한, 변형물을 고안하여 효소 변형물의 최적 pH, 표백제 또는 킬레이트제 안정성, 촉매 활성 등을 특정 세정 용품에 적합하도록 맞출 수 있다.
특히, 표백 안정성의 경우에는 산화에 민감한 아미노산에, 그리고 계면활성제 혼화성에 대해서는 표면 전하에 촛점을 맞추어야 한다. 이러한 효소의 등전점은 약간 하전된 아미노산으로 치환함으로써 개질될 수 있는데, 예를 들어, 등전점의 증가는 음이온성 계면활성제의 혼화성을 개선시키는 데 도움이 될 수 있다. 또한, 효소의 안정성은 킬레이트제의 안정성을 증가시키기 위해 예를 들어, 부가적인 염다리를 생성시키거나 칼슘 결합 부위를 강화시킴으로써 강화될 수 있다. 대부분의 셀룰라제는 별도의 결합 영역(CBD)을 가지므로, 셀룰라제에 특별한 주의를 기울여야 한다. 이들 영역을 변화시켜 이러한 효소의 특성을 변화시킬 수 있다.
상기 효소는 일반적으로 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물의 0.0001중량% 내지 2중량% 양의 순수 효소로 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 혼입된다. 당해 효소는 별도의 단일 성분(하나의 효소를 함유하는 프릴, 과립, 안정화 액체 등)으로 또는 둘 이상의 효소의 혼합물(예: 공과립체)로 첨가될 수 있다.
첨가될 수 있는 또 다른 적합한 세제 성분은 1992년 1월 31일자로 출원된 계류 중인 유럽 특허원 제92870018.6호에 기술된 효소 산화반응 스캐빈저이다. 이러한 효소 산화반응 스캐빈저의 예는 에톡실화 테트라에틸렌 폴리아민이다.
또한, 효소 물질의 범위 및 합성 세제 조성물로의 이의 혼입 방법은 문헌[참조: WO 9307263 A 및 WO 9307260 A(Genencor International), WO 8908694 A(노보) 및 US 3,553,139(1971년 1월 5일)(McCarty 등)]에 기술되어 있다. 또한, 효소는 문헌[참조: US 4,101,457(1978년 7월 18일)(Place) 및 US 4,507,219(1985년 3월 26일)(Hughes)]에 기술되어 있다. 액상 세제 조성물에 유용한 효소 물질 및 상기 조성물로의 이의 혼입은 문헌[참조: US 4,261,868(1981년 4월 14일)(Hora 등)]에 기술되어 있다. 세제용 효소는 다양한 기술에 의해 안정화될 수 있다. 효소 안정화 기술은 문헌[참조: US 3,600,319(1971년 8월 17일)(Gedge 등), EP 199,405 및 EP 200,586(1986년 10월 29일)(Venegas 등)]에 기술 및 예시되어 있다. 효소 안정화 시스템은 또한 예를 들어, 문헌[참조: U.S. 3,519,570]에 기술되어 있다. 프로테아제, 크실라나제 및 셀룰라제를 제공하는 유용한 바실러스 종, AC13은 문헌[참조: WO 9401532 A(노보)]에 기술되어 있다.
색상 보호 및 직물 보호 잇점
일종의 색상 보호 잇점을 제공하는 기술이 또한 포함될 수 있다. 이러한 기술의 예는 색상 유지를 위한 메탈로 촉매이다. 이러한 메탈로 촉매는 계류 중인 유럽 특허원 제92870181.2호에 기술되어 있다. 염료 고정제; 주름 방지를 위한 폴리올레핀 분산액; 및 색상 보호 처리 및 향기 영속을 위한 개선된 수분 흡수제, 방향제 및 아미노-작용성 중합체[참조 문헌: PCT/US97/16546]는 또한 색상 보호/직물 보호 기술의 일례이며, 1996년 11월 7일자로 출원된 계류 중인 특허 출원 제96870140.9호에 기술되어 있다.
직물 연화제는 또한 본 발명에 따라 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 혼입될 수 있다. 이들 제제는 무기 또는 유기 형일 수 있다. 유기 직물 연화제는 문헌[참조: GB-A1 514 276 및 EP-B0 011 340]에 기술된 수불용성 3급 아민을 포함하며, C12-C144급 암모늄 염과 이의 배합물은 문헌[참조: EP-B-0 026 527 및 EP-B-0 026 528]에 기술되어 있고, 또한 문헌[참조: EP-B-0 242 919]에 기술된 이중 장쇄 아미드도 포함된다. 직물 연화 시스템의 또 다른 유용한 유기 성분은 문헌[참조: EP-A-0 299 575 및 0 313 146]에 기술된 고분자량 폴리에틸렌 옥사이드 물질을 포함한다.
수불용성 3급 아민 또는 이중 장쇄 아미드 물질과 같은 유기 직물 연화제는 0.5중량% 내지 5중량%, 통상 1중량% 내지 3중량%의 양으로 혼입되는 반면, 고분자량 폴리에틸렌 옥사이드 물질 및 수용성 양이온 물질은 0.1중량% 내지 2중량%, 통상 0.15중량% 내지 1.5중량%의 양으로 첨가된다. 몇몇 경우에 상기 물질은 편의상 건식 혼합 입자로 첨가되거나 용융액으로 조성물의 또 다른 고상 성분에 분무될 수 있으나, 일반적으로 상기 물질은 조성물의 분무 건조된 부분에 첨가된다.
킬레이트제
본원의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 또한 임의로 하나 이상의 철 및/또는 망간 킬레이트제를 함유할 수 있다. 이러한 킬레이트제는 다음에 정의되는 바와 같은 모든 아미노 카복실레이트, 아미노 포스포네이트, 다작용성-치환된 방향족 킬레이트제 및 이들의 혼합물로 이루어진 그룹으로부터 선택될 수 있다. 이론으로 제한하고자 하지 않으면서, 이들 물질의 잇점은 수용성 킬레이트를 형성함으로써 세척액으로부터 철이나 망간 이온을 제거할 수 있는 이들의 예외적인 성능에 일부 기인하는 것으로 여겨진다.
임의의 킬레이트제로 유용한 아미노 카복실레이트는 에틸렌디아민테트라아세테이트, N-하이드록시에틸에틸렌디아민트리아세테이트, 니트릴로트리아세테이트, 에틸렌디아민 테트라프로피오네이트, 트리에틸렌테트라아민헥사아세테이트, 디에틸렌트리아민펜타아세테이트 및 에탄올디글리신, 이의 알칼리 금속, 암모늄 및 치환된 암모늄 염과 이의 혼합물을 포함한다.
최소한 낮은 농도의 전체 인이 세제 조성물에 허용되는 경우, 아미노 포스페이트가 또한 본 발명의 조성물에서 킬레이트제로 사용하기에 적합하며, 이는 디퀘스트(DEQUEST)로서 에틸렌디아민테트라키스(메틸렌포스포네이트)를 포함한다. 바람직하게는, 이들 아미노 포스포네이트는 탄소수가 약 6 이상인 알킬 또는 알케닐 그룹을 함유하지 않는다.
다작용성-치환된 방향족 킬레이트제는 또한 당해 조성물에 유용하다. 1974년 5월 21일자로 코너(Connor) 등에 허여된 미국 특허 제3,812,044호 참조. 산 형태로 이러한 유형의 바람직한 화합물은 1,2-디하이드록시-3,5-디설포벤젠과 같은 디하이드록시디설포벤젠이다.
본원에 사용하기에 바람직한 생분해성 킬레이트제는 에틸렌디아민 디숙시네이트(“EDDS”), 특히 문헌[참조: 미국 특허 제4,704,233호(1987년 11월 3일), 하트만(Hartman) 및 퍼킨스(Perkins)]에 기술된 [S,S,] 이성질체이다.
당해 조성물은 또한 예를 들어, 제올라이트, 적층 실리케이트 등과 같은 불용성 증량제와 함께 유용한 킬레이트제 또는 공증량제로서 수용성 메틸 글리신 디아세트산(MGDA) 염을 함유할 수 있다.
사용되는 경우, 이들 킬레이트제는 일반적으로 당해 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물의 약 0.1중량% 내지 약 15중량%를 포함할 수 있다. 보다 바람직하게는, 사용되는 경우, 이들 킬레이트제는 이러한 조성물의 약 0.1중량% 내지 약 3.0중량%를 포함할 수 있다.
거품 억제제
또 다른 임의 성분은 거품 억제제, 예를 들어, 실리콘 및 실리카-실리콘 혼합물이다. 실리카는 통상 미세 분쇄된 형태, 예를 들면 실리카 에어로겔 및 크세로겔과 다양한 유형의 소수성 실리카로 사용되는 반면, 실리콘은 통상 알킬화된 폴리실록산 물질이 대표적일 수 있다. 이들 물질은 거품 억제제가 유리하게는 수용성 또는 수분산성이고 실질적으로 비-표면활성 세제 불투과성 담체에 방출가능하게 혼입된 입자로 혼입될 수 있다. 또한, 거품 억제제는 액상 담체에 용해되거나 분산될 수 있고, 하나 이상의 또 다른 성분에 분무됨으로써 도입될 수 있다. 바람직한 실리콘 거품 조절제는 문헌[참조: 미국 특허 제3 933 672호, 바톨로타(Bartollota) 등]에 기술되어 있다. 또 다른 특히 유용한 거품 억제제는 1977년 4월 28일자로 공개된 독일 특허원 DTOS 2 646 126에 기술된 자체-유화성 실리콘 거품 억제제이다. 이러한 화합물의 예는 실록산-글리콜 공중합체인 DC-544[제조원: 다우 코닝(Dow Corning)]이다. 특히 바람직한 거품 조절제는 실리콘 오일 및 2-알킬-알칸올의 혼합물을 포함하는 거품 억제제 시스템이다. 적합한 2-알킬-알칸올은 상표명 이소폴(Isofol) 12R로 시판되는 2-부틸-옥탄올이다.
이러한 거품 억제제 시스템은 1992년 11월 10일자로 출원된 계류 중인 유럽 특허원 N 92870174.7에 기술되어 있다.
특히 바람직한 실리콘 거품 조절제는 계류 중인 유럽 특허원 제92201649.8호에 기술되어 있다. 상기 조성물은 연무된 비다공성 실리카, 예를 들어, 에어로실R과 함께 배합하여 실리콘/실리카 혼합물을 포함할 수 있다.
상기된 거품 억제제는 통상 조성물의 0.001중량% 내지 2중량%, 바람직하게는 0.01중량% 내지 1중량%의 양으로 사용된다.
기타
세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 사용되는 기타 성분, 예를 들어, 오염-부유제, 오염-방지제, 광학 광택제, 연마제, 살균제, 변색 방지제, 착색제 및/또는 캡슐화되거나 캡슐화되지 않은 방향제가 사용될 수 있다.
특히 적합한 캡슐화 물질은 문헌[참조: GB 1,464,616]에 기술된 것과 같은 폴리사카라이드와 폴리하이드록시 화합물의 매트릭스로 이루어진 수용성 캡슐이다. 또 다른 적합한 수용성 캡슐화 물질은 문헌[참조: US 3,455,838]에 기술된 것과 같은 치환된 디카복실산의 젤라틴화되지 않은 전분 산-에스테르로부터 유도된 덱스트린을 포함한다. 이들 산-에스테르 덱스트린은 바람직하게는 연 옥수수, 연 사탕수수, 사고(sago), 타피오카(tapioca) 및 감자와 같은 전분으로부터 제조된다. 상기 캡슐화 물질의 적합한 예는 N-록(Lok)[제조원: 내셔널 스타치(National Starch)]이 포함된다. N-록 캡슐화 물질은 개질된 옥수수 전분 및 글루코즈로 이루어진다. 당해 전분은 옥테닐 숙신산 무수물과 같은 단일작용성-치환된 그룹을 첨가함으로써 개질된다.
본원에서 적합한 재침착방지제 및 오염 부유제는 셀룰로즈 유도체, 예를 들어, 메틸셀룰로즈, 카복시메틸셀룰로즈 및 하이드록시에틸셀룰로즈, 및 단독- 또는 공-중합체성 폴리카복실산 또는 이의 염을 포함한다. 이러한 유형의 중합체는 폴리아크릴레이트 및 증량제로서 앞서 언급된 말레산 무수물-아크릴산 공중합체 뿐만 아니라, 말레산 무수물과 에틸렌, 메틸비닐 에테르 또는 메타크릴산과의 공중합체를 들 수 있으며, 이때 상기 말레산 무수물은 공중합체의 20mol% 이상을 구성한다. 이들 물질은 통상 조성물의 0.5중량% 내지 10중량%, 보다 바람직하게는 0.75중량% 내지 8중량%, 가장 바람직하게는 1중량% 내지 6중량%의 양으로 사용된다.
바람직한 광학 광택제는 특성상 음이온성으로, 그 예로 이나트륨 4,4'-비스-(2-디에탄올아미노-4-아닐리노-s-트리아진-6-일아미노)스틸벤-2:2'-디설포네이트, 이나트륨 4,4'-비스-(2-모르폴리노-4-아닐리노-s-트리아진-6-일아미노)스틸벤-2:2'-디설포네이트, 이나트륨 4,4'-비스-(2,4-디아닐리노-s-트리아진-6-일아미노)스틸벤-2:2'-디설포네이트, 일나트륨 4',4"-비스-(2,4-디아닐리노-s-트리아진-6-일아미노)스틸벤-2-설포네이트, 이나트륨 4,4'-비스-(2-아닐리노-4-(N-메틸-N-2-하이드록시에틸아미노)-s-트리아진-6-일아미노)스틸벤-2,2'-디설포네이트, 이나트륨 4,4'-비스-(4-페닐-2,1,3-트리아졸-2-일)-스틸벤-2,2'-디설포네이트, 이나트륨 4,4'-비스-(2-아닐리노-4-(1-메틸-2-하이드록시에틸아미노)-s-트리아진-6-일아미노)스틸벤-2,2'-디설포네이트, 나트륨-2-(스틸빌-4"-(나프토-1',2':4,5)-1,2,3-트리아졸-2"-설포네이트 및 4,4'-비스(2-설포스티릴)비페닐이 있다. 매우 바람직한 광택제는 문헌[참조: EP 제753 567호]에 기술된 특정 광택제이다.
또 다른 유용한 중합체성 물질은 폴리에틸렌 글리콜, 특히 분자량이 1000 내지 10000, 보다 특히 2000 내지 8000, 가장 바람직하게는 약 4000인 것이다. 이들은 0.20중량% 내지 5중량%, 보다 바람직하게는 0.25중량% 내지 2.5중량%의 양으로 사용된다. 이들 중합체 및 앞서 언급된 단독- 또는 공-중합체성 폴리카복실레이트 염은 백도 유지, 직물의 잔재 분해, 및 전이 금속 불순물의 존재하에 점토 및 단백질성이고 산화가능한 오염물 상에서의 세정 성능을 개선시키는 데 효과적이다.
본 발명의 조성물에 유용한 오염 방지제는 통상 테레프탈산과 다양한 배열의 에틸렌 글리콜 및/또는 프로필렌 글리콜 단위와의 공중합체 또는 테르폴리머이다. 이러한 중합체의 예는 양도된 미국 특허 제4116885호와 제4711730호 및 유럽 공개 특허 출원 제0 272 033호에 기술되어 있다. 문헌[참조: EP-A 0 272 033]에 따른 특히 바람직한 중합체는 화학식
(CH3(PEG)43)0.75(POH)0.25[(T-PO)2.8(T-PEG)0.4]T(POH)0.25((PEG)43CH3)0.75[여기서, PEG는 -(OC2H4)O-이고, PO는 (OC3H6O)이고, T는 (pcOC6H4CO)이다]을 갖는다.
또한, 디메틸 테레프탈레이트, 디메틸 설포이소프탈레이트, 에틸렌 글리콜 및 1,2-프로판 디올의 랜덤 공중합체로서 개질된 폴리에스테르가 매우 유용하며, 말단 그룹은 1차적으로 설포벤조에이트로 이루어지며 2차적으로 에틸렌 글리콜 및/또는 프로판-디올의 모노 에스테르로 이루어진다. 목적은 설포벤조에이트 그룹에 의해 양 말단에서 봉합된 중합체를 수득하는 것이고, 본원에서 "1차적으로” 대부분의 본원의 상기 중합체는 설포벤조에이트 그룹으로 말단-봉합될 수 있다. 그러나, 몇몇의 공중합체는 덜 완전하게 봉합될 수 있으므로, 이들의 말단 그룹은 에틸렌 글리콜 및/또는 프로판 1,2-디올의 모노에스테르로 이루어질 수 있으며, "2차적으로”이러한 종으로 이루어질 수 있다.
본원에서 선택된 폴리에스테르는 디메틸 테레프탈산을 약 46중량%, 프로판 1,2-디올을 약 16중량%, 에틸렌 글리콜을 약 10중량%, 디메틸 설포벤조산을 약 13중량% 및 설포이소프탈산을 약 15중량% 함유하며, 그 분자량은 약 3,000이다. 당해 폴리에스테르 및 이의 제조방법은 문헌[참조: EPA 311 342]에 상세히 기술되어 있다.
수돗물 중의 유리 염소가 세제 조성물에 포함된 효소를 급속히 탈활성화시킴은 당해 기술 분야에 익히 공지되어 있다. 따라서, 염소 스캐빈저, 예를 들어, 퍼보레이트, 암모늄 설페이트, 나트륨 설파이트 또는 폴리에틸렌이민을 총 조성물의 0.1중량% 이상 사용하면, 이러한 제제에서 세제 효소의 세척 안정성이 개선될 수 있다. 염소 스캐빈저를 포함하는 조성물은 1992년 1월 31일자로 출원된 유럽 특허원 제92870018.6호에 기술되어 있다.
알콕실화 폴리카복실레이트, 예를 들어, 폴리아크릴레이트로부터 제조된 것들은 본원에서 부가적인 그리스 제거 성능을 제공하는데 유용하다. 이러한 물질은 본원에 참조로 인용된 WO 91/08281 및 PCT 90/01815, 제4면 이하에 기술되어 있다. 화학적으로, 이들 물질은 아크릴레이트 단위 7 내지 8개당 하나의 에톡시 측쇄를 갖는 폴리아크릴레이트를 포함한다. 측쇄는 화학식 -(CH2CH2O)m(CH2)nCH3(여기서, m은 2 내지 3이고, n은 6 내지 12이다)의 것이다. 당해 측쇄는 폴리아크릴레이트 “주쇄”에 에스테르-결합되어, "콤브(comb)”중합체 유형의 구조를 제공한다. 분자량은 다양할 수 있으나, 전형적으로 약 2000 내지 약 50,000 범위이다. 이러한 알콕실화 폴리카복실레이트는 당해 조성물의 약 0.05중량% 내지 약 10중량%를 포함할 수 있다.
분산제
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 또한 분산제를 함유할 수 있다. 적합한 수용성 유기 염은 단독- 또는 공-중합체성 산 또는 이의 염으로, 이때 폴리카복실산은 2개 이하의 탄소 원자에 의해 서로 분리된 2개 이상의 카복실 라디칼을 포함한다. 이러한 유형의 중합체는 문헌[참조: GB-A-1,596,756]에 기술되어 있다. 이러한 염의 예는 MW가 2000 내지 5000인 폴리아크릴레이트 및 말레산 무수물과 이의 공중합체로, 이러한 공중합체의 분자량은 1,000 내지 100,000이다.
특히, 분자량이 4000인 480N과 같은 아크릴레이트와 메타크릴레이트의 공중합체는 조성물의 0.5 내지 20중량%의 양으로 본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 첨가될 수 있다.
본 발명의 조성물은 다음에 정의된 바와 같이 바람직하게는 석회 비누 분산력(LSDP)이 8 이하, 바람직하게는 7 이하, 가장 바람직하게는 6 이하인 석회 비누 교질화 화합물을 함유할 수 있다. 석회 비누 교질제 화합물은 바람직하게는 0 중량% 내지 20 중량%로 존재한다.
석회 비누 교질제 효능의 수적인 측정은, H.C.보게티(Borghetty) 및 C.A.버그만(Bergman)이 문헌[참조: J. Am. Oil. Chem. Soc., 제27권, 제88 내지 90면 (1950)]에 기술한 바와 같이 석회 비누 분산제 시험을 사용하여 측정되는 석회 비누 분산력(LSDP)에 의해 제시된다. 당해 석회 비누 분산 시험 방법은 예를 들어, 문헌[참조: W.N.린필드(Linfield), Surfactant science Series, 제7권, 제3면; W.N.린필드, Tenside surf. det., 제27권 제159 내지 163면 (1990); 및 W.K.나가라얀(Nagarajan), W.F.마슬러(Masler), Cosmetics and Toiletries, 제104권, 제71 내지 73면 (1989)]에 언급되어 있으며 당해 기술 분야의 숙련인들에 의해 널리 사용되고 있다. 당해 LSDP는 333ppm CaCO3(Ca:Mg=3:2)와 동일 경도의 물 30ml 중의 나트륨 올레에이트 0.025g에 의해 형성되는 석회 비누 침착물을 분산시키는데 필요한 나트륨 올레에이트 대 분산제의 % 중량비이다.
양호한 석회 비누 교질 능력을 갖는 계면활성제는 특정 아민 옥사이드, 베타인, 설포베타인, 알킬 에톡시설페이트 및 에톡실화 알콜을 포함할 수 있다.
본 발명에 따라 사용하기 위해 LSDP가 8 이하인 예증적 계면활성제는 C16-C18디메틸 아민 옥사이드, 평균 에톡실화도가 1 내지 5인 C12-C18알킬 에톡시설페이트, 특히 에톡실화도가 3(LSDP=4)인 C12-C15알킬 에톡시설페이트 계면활성제, 및 각각 상표명 루텐솔(Lutensol) A012 및 루텐솔 A030[제조원: BASF GmbH]으로 시판되는, 평균 에톡실화도가 12(LSDP=6) 또는 30인 C14-C15에톡실화 알콜을 포함한다.
본원에 사용하기에 적합한 중합체성 석회 비누 교질제는 문헌[참조: M.K.나가라얀, M.F.마슬러; Cosmetics and Toiletries, 제104권, 제71 내지 73면 (1989)]에 기술되어 있다.
소수성 표백제, 예를 들어, 4-[N-옥타노일-6-아미노헥사노일]벤젠 설포네이트, 4-[N-노나노일-6-아미노헥사노일]벤젠 설포네이트, 4-[N-데카노일-6-아미노헥사노일]벤젠 설포네이트 및 이의 혼합물, 및 친수성/소수성 표백제와 함께 노나노일옥시 벤젠 설포네이트가 또한 석회 비누 교질제 화합물로서 사용될 수 있다.
염료 전달 억제
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 또한 착색된 직물을 포함하는 직물 세탁 작업 동안 직면하게 되는 용해되고 부유된 염료의 한 직물에서 다른 직물로의 염료 전달을 억제하기 위한 화합물을 포함할 수 있다.
중합체성 염료 전달 억제제
본 발명에 따른 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 또한 중합체성 염료 전달 억제제를 0.001중량% 내지 10중량%, 바람직하게는 0.01중량% 내지 2중량%, 보다 바람직하게는 0.05중량% 내지 1중량% 포함한다. 상기 중합체성 염료 전달 억제제는 일반적으로 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에 혼입되어 착색된 직물에서 이로 세척된 직물로의 염료 전달을 억제한다. 이들 중합체는, 염료가 세척 중에 또 다른 제품에 부착되어지는 기회를 가지기 전에 염색된 직물로부터 세척된 퇴색 염료를 복합시키거나 흡수할 수 있는 능력을 갖는다.
특히 적합한 중합체성 염료 전달 억제제는 폴리아민 N-옥사이드 중합체, N-비닐피롤리돈과 N-비닐이미다졸의 공중합체, 폴리비닐피롤리돈 중합체, 폴리비닐옥사졸리돈 및 폴리비닐이미다졸 또는 이의 혼합물이다.
또한, 이러한 중합체를 첨가하여 본 발명에 따른 효소의 성능을 강화시킨다.
a) 폴리아민 N-옥사이드 중합체
사용하기에 적합한 폴리아민 N-옥사이드 중합체는 화학식(여기서, P는 중합가능한 단위로, 여기에 R-N-O 그룹이 부착될 수 있거나, 여기서 R-N-O 그룹이 중합가능한 단위의 일부 또는 둘 다의 배합물을 형성한다)을 갖는 단위를 포함한다.
A는-O-, -S-, -N-이고; x는 0 또는 1이고; R은 지방족, 에톡실화 지방족, 방향족, 헤테로사이클릭 또는 지환족 그룹 또는 이의 배합물로, 여기에 N-O 그룹이 부착될 수 있거나, 여기서 N-O 그룹의 질소가 이들 그룹의 일부이다.
당해 N-O 그룹은 화학식(여기서, R1, R2및 R3은 지방족 그룹, 방향족, 헤테로사이클릭 또는 지환족 그룹 또는 이의 배합물이고, x 및/또는 y 및/또는 z는 0 또는 1이고, 이때 N-O 그룹의 질소는 부착될 수 있거나 이들 그룹의 일부를 형성한다)로 나타내어질 수 있다.
당해 N-O 그룹은 중합가능한 단위(P)의 일부일 수 있거나 중합체성 주쇄 또는 이들 둘 다의 배합물에 부착될 수 있다.
N-O 그룹이 중합가능한 단위의 일부를 형성하는 적합한 폴리아민 N-옥사이드는, R이 지방족, 방향족, 지환족 또는 헤테로사이클릭 그룹으로부터 선택되는 폴리아민 N-옥사이드를 포함한다.
상기 폴리아민 N-옥사이드의 한 부류는, N-O 그룹의 질소가 R-그룹의 일부를 형성하는 폴리아민 N-옥사이드의 그룹을 포함한다. 바람직한 폴리아민 N-옥사이드는, R이 헤테로사이클릭 그룹, 예를 들어, 피리딘, 피롤, 이미다졸, 피롤리딘, 피페리딘, 퀴놀린, 아크리딘 및 이의 유도체인 것들이다.
상기 폴리아민 N-옥사이드의 또 다른 부류는, N-O 그룹의 질소가 R-그룹에 부착된 폴리아민 N-옥사이드 그룹이다.
또 다른 적합한 폴리아민 N-옥사이드는, N-O 그룹이 중합가능한 단위에 부착된 폴리아민 옥사이드이다.
이들 폴리아민 N-옥사이드의 바람직한 부류는, R이 방향족, 헤테로사이클릭 또는 지환족 그룹이고, N-O 작용기의 질소가 상기 R 그룹의 일부인 화학식(I)의 폴리아민 N-옥사이드이다.
이들 부류의 예는, R이 헤테로사이클릭 화합물, 예를 들어, 피리딘, 피롤, 이미다졸 및 이의 유도체인 헤테로사이클릭 화합물이다.
폴리아민 N-옥사이드의 또 다른 바람직한 부류는, R이 방향족, 헤테로사이클릭 또는 지환족 그룹이고, N-O 작용기의 질소가 상기 R 그룹에 부착된 화학식(I)의 폴리아민 옥사이드이다.
이들 부류의 예는, R 그룹이 페닐과 같은 방향족일 수 있는 폴리아민 옥사이드이다.
임의의 중합체 주쇄는, 형성된 아민 옥사이드 중합체가 수용성이고 염료 전달 억제 특성을 갖는 한, 사용될 수 있다. 적합한 중합체성 주쇄의 예는 폴리비닐, 폴리알킬렌, 폴리에스테르, 폴리에테르, 폴리아미드, 폴리이미드, 폴리아크릴레이트 및 이의 혼합물이다.
본 발명의 아민 N-옥사이드 중합체는 전형적으로 10:1 내지 1:1000000의 아민 대 아민 N-옥사이드의 비를 갖는다. 그러나, 폴리아민 옥사이드 중합체에 존재하는 아민 옥사이드 그룹의 양은 적합한 공중합반응 또는 적합한 N-산화도에 의해 변화될 수 있다. 바람직하게는, 아민 대 아민 N-옥사이드의 비는 2:3 내지 1:1000000이다. 보다 바람직하게는, 1:4 내지 1:1000000, 가장 바람직하게는 1:7 내지 1:1000000이다. 본 발명의 중합체는, 사실상 단량체의 한 유형이 아민 N-옥사이드이고 단량체의 또 다른 유형이 아민 N-옥사이드이거나 아닌 랜덤 또는 블록 공중합체를 포함한다. 폴리아민 N-옥사이드의 아민 옥사이드 단위의 pKa는 10 미만, 바람직하게는 pKa7 미만, 보다 바람직하게는 pKa6 미만이다.
폴리아민 옥사이드는 거의 모든 중합반응도로 수득될 수 있다. 물질이 목적하는 수용해도 및 염료 부유력을 갖는 한, 중합반응도는 중요하지 않다.
전형적으로, 평균 분자량은 500 내지 1000,000, 바람직하게는 1,000 내지 50,000, 보다 바람직하게는 2,000 내지 30,000, 가장 바람직하게는 3,000 내지 20,000의 범위에 속한다.
b) N-비닐피롤리돈과 N-비닐이미다졸의 공중합체
본 발명에 사용되는 N-비닐이미다졸과 N-비닐피롤리돈 중합체의 평균 분자량 범위는 5,000 내지 1,000,000, 바람직하게는 5,000 내지 200,000이다.
본 발명에 따른 세제 조성물에 사용하기에 매우 바람직한 중합체는 N-비닐이미다졸 N-비닐피롤리돈 공중합체로부터 선택되며, 이때 상기 중합체의 평균 분자량 범위는 5,000 내지 50,000, 보다 바람직하게는 8,000 내지 30,000, 가장 바람직하게는 10,000 내지 20,000이다.
평균 분자량 범위는 문헌[참조: Barth H.G 및 Mays J.W.; Chemical Analysis, 제113권, "Modern Methods of Polymer Characterization”]에 기술된 광 산란법에 의해 측정된다.
매우 바람직한 N-비닐이미다졸 N-비닐피롤리돈 공중합체의 평균 분자량 범위는 5,000 내지 50,000, 보다 바람직하게는 8,000 내지 30,000, 가장 바람직하게는 10,000 내지 20,000이다.
상기된 평균 분자량 범위를 가짐을 특징으로 하는 N-비닐이미다졸 N-비닐피롤리돈 공중합체는 이를 사용하여 제조된 세제 조성물의 세정 성능에 악영향을 미치지 않으면서 탁월한 염료 전달 억제 특성을 제공한다.
본 발명의 N-비닐이미다졸 N-비닐피롤리돈 공중합체는 1 내지 0.2, 보다 바람직하게는 0.8 내지 0.3, 가장 바람직하게는 0.6 내지 0.4의 N-비닐이미다졸 대 N-비닐피롤리돈의 몰비를 갖는다.
c) 폴리비닐피롤리돈
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 또한 평균 분자량이 약 2,500 내지 약 400,000, 바람직하게는 약 5,000 내지 약 200,000, 보다 바람직하게는 약 5,000 내지 약 50,000 및 가장 바람직하게는 약 5,000 내지 약 15,000인 폴리비닐피롤리돈(“PVP”)을 사용할 수 있다. 적합한 폴리비닐피롤리돈은 상표명 PVP K-15(점도 분자량 10,000), PVP K-30(평균 분자량 40,000), PVP K-60(평균 분자량 160,000) 및 PVP K-90(평균 분자량 360,000)[제조원: ISP Cooperation, New York, NY 및 Montreal, Canada]으로 시판되고 있다. 또 다른 적합한 폴리비닐피롤리돈은 세제 분야의 숙련인들에게 알려진 폴리비닐피롤리돈인 소칼란(Sokalan) HP 165 및 소칼란 HP 12[제조원: BASF Cooperation]를 포함한다[참조 문헌: EP-A-262,897 및 EP-A-256,696].
d) 폴리비닐옥사졸리돈
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 또한 중합체성 염료 전달 억제제로서 폴리비닐옥사졸리돈을 사용할 수 있다. 상기 폴리비닐옥사졸리돈의 평균 분자량은 약 2,500 내지 약 400,000, 바람직하게는 약 5,000 내지 약 200,000, 보다 바람직하게는 약 5,000 내지 약 50,000 및 가장 바람직하게는 약 5,000 내지 약 15,000이다.
e) 폴리비닐이미다졸
본 발명의 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물은 또한 중합체성 염료 전달 억제제로서 폴리비닐이미다졸을 사용할 수 있다. 상기 폴리비닐이미다졸의 평균 분자량은 약 2,500 내지 약 400,000, 바람직하게는 약 5,000 내지 약 200,000, 보다 바람직하게는 약 5,000 내지 약 50,000 및 가장 바람직하게는 약 5,000 내지 약 15,000이다.
f) 가교-결합된 중합체
가교-결합된 중합체는 그 주쇄가 특정 정도로 상호연결되어 있는 중합체로, 이들 가교는 가능하다면 주쇄 또는 측쇄상의 활성 그룹과 함께 화학적 또는 물리적 특성을 가질 수 있고, 가교-결합된 중합체는 문헌[참조: Journal of Polymer Science, 제22권, 제1035 내지 1039면]에 기술되어 있다. 한 가지 양태에서, 가교-결합된 중합체는 3차원의 견고한 구조를 형성하는 방식으로 제조되며, 이는 3차원 구조에 의해 형성된 기공에 염료를 포집시킬 수 있다. 또 다른 양태에서, 가교-결합된 중합체는 팽윤에 의해 염료를 포집한다. 상기 가교-결합된 중합체는 계류 중인 특허 출원 제94870213.9호에 기술되어 있다.
세척 방법
본 발명의 조성물은 침지법, 전처리법 및 별도의 세정 보조 조성물이 첨가될 수 있는 세정 단계를 갖는 방법을 포함한, 필수적으로 임의의 세척 또는 세정 방법에 사용될 수 있다.
본원에 기술된 방법은 직물을 통상의 방식 및 하기 예시된 방식으로 세탁액에 접촉시킴을 포함한다. 본 발명의 방법은 편의상 세탁 공정 중에 수행된다. 세정 방법은 바람직하게는 5℃ 내지 95℃, 특히 10℃ 내지 60℃에서 수행된다. 처리액의 pH는 바람직하게는 7 내지 12이다.
하기 실시예는 본 발명의 조성물을 예시하기 위한 것이지, 반드시 본 발명의 범주를 제한하거나 달리 한정하기 위함이 아니다. 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물에서, 효소 농도는 총 조성물 중량에 대한 순수 효소로서 표현되고, 달리 구체화되지 않는 한, 세제 성분은 총 조성물의 중량으로 표현된다. 본원에서 약칭된 성분 존재는 다음의 의미를 갖는다:
LAS: 나트륨 선형 C11-13알킬 벤젠 설포네이트
TAS: 나트륨 탈로우 알킬 설페이트
CxyAS: 나트륨 C1X-C1y알킬 설페이트
CxySAS: 나트륨 C1x-C1y2급 (2,3) 알킬 설페이트
CxyEz: 평균 z㏖의 에틸렌 옥사이드를 사용하여 축합된 C1x-C1y우세한 선형 1급 알콜
CxyEzS: 평균 z㏖의 에틸렌 옥사이드를 사용하여 축합된 C1x-C1y나트륨 알킬 설페이트
QAS: R2가 C12-C14인 R2N+(CH3)2(C2H4OH)
QAS 1: R2가 C8-C11인 R2N+(CH3)2(C2H4OH)
APA: C8-C10아미도 프로필 디메틸 아민
비누: 탈로우와 코코넛 지방산의 80/20 혼합물로부터 유도된 나트륨 선형 알킬 카복실레이트
비이온성: 평균 에톡실화도가 3.8이고 평균 프로폭실화도가 4.5인 C13-C15혼합된 에톡실화/프로폭실화 지방 알콜
네오돌 45 내지 13: C14-C15선형 1급 알콜 에톡실레이트[제조원: Shell Chemical CO.]
STS: 나트륨 톨루엔 설포네이트
CFAA: C12-C14알킬 N-메틸 글루카미드
TFAA: C16-C18알킬 N-메틸 글루카미드
TPKFA: C12-C14총 상부 절단된 지방산
실리케이트: 무정형 나트륨 실리케이트(SiO2:Na2O 비=1.6 내지 3.2)
메타실리케이트: 나트륨 메타실리케이트(SiO2:Na2O 비=1.0)
제올라이트 A: 주요 입자 크기가 0.1 내지 10㎛(무수물을 기준으로 나타낸 중량)인 화학식 Na12(A1O2SiO2)12· 27H2O의 수화된 나트륨 알루미노실리케이트
Na-SKS-6: 화학식 δ-Na2Si2O5의 결정성 적층 실리케이트
시트레이트: 입자 크기 분포가 425 내지 850㎛인 86.4% 활성의 삼나트륨 시트레이트 이수화물
시트르산: 무수 시트르산
보레이트: 나트륨 보레이트
카보네이트: 입자 크기가 200 내지 900㎛인 무수 나트륨 카보네이트
비카보네이트: 입자 크기 분포가 400 내지 1200㎛인 무수 탄산수소나트륨
설페이트: 무수 황산나트륨
Mg 설페이트: 무수 황산마그네슘
STPP: 나트륨 트리폴리포스페이트
TSPP: 사나트륨 피로포스페이트
MA/AA: 평균 분자량이 약 70,000 내지 80,000인 4:1 아크릴레이트/말레에이트의 랜덤 공중합체
MA/AA 1: 평균 분자량이 약 10,000인 6:4 아크릴레이트/말레에이트의 랜덤 공중합체
AA: 평균 분자량이 4,500인 나트륨 폴리아크릴레이트 중합체
PA30: 평균 분자량이 약 4,500 내지 8,000인 폴리아크릴산
480N: 평균 분자량이 약 3,500인 7:3 아크릴레이트/메트아크릴레이트의 랜덤 중합체
폴리겔/카보폴: 고분자량의 가교결합된 폴리아크릴레이트
PB1: 화학식 NaBO2.H2O2의 무수 과붕소산나트륨 일수화물
PB4: 화학식 NaBO2.3H2O.H2O2의 과붕소산나트륨 삼수화물
퍼카보네이트: 화학식 2Na2CO3.3H2O2의 무수 과탄산나트륨
NaDCC: 나트륨 디클로로이소시아누레이트
TAED: 테트라아세틸에틸렌디아민
NOBS: 나트륨염 형태의 노나노일옥시벤젠 설포네이트
NACA-OBS: (6-논아미도카프로일)옥시벤젠 설포네이트
DTPA: 디에틸렌 트리아민 펜타아세트산
HEDP: 1,1-하이드록시에탄 디포스폰산
DETPMP: 상표명 디퀘스트 2060[제조원: Monsanto]하에 시판되는 디에틸트리아민 펜타(메틸렌)포스포네이트
EDDS: 나트륨염 형태의 에틸렌디아민-N,N'-디숙신산, (S,S)이성질체
MnTACN: 망간 1,4,7-트리메틸-1,4,7-트리아자사이클로노난
광활성화 표백제: 덱스트린 가용성 중합체에 캡슐화된 설폰화 아연 프탈로시아닌
광활성화 표백제 1: 덱스트린 가용성 중합체에 캡슐화된 설폰화 알루미노 프탈로시아닌
PAAC: 펜타아민 아세테이트 코발트(III)염
파라핀: 상표명 위노그(Winog) 70[제조원: 윈터셀(Winter Shall)]하에 시판되는 파라핀 오일
NaBz: 나트륨 벤조에이트
BzP: 벤조일 퍼옥사이드
만난아제: 바시러스 아가르드헤렌스, NCIMB 40482로부터의 만난아제
프로테아제: 상표명 사비나제, 알칼라제, 두라짐[제조원: Novo Nordisk A/S]하에 시판되고 상표명 막사칼, 막사펨[제조원: Gist-Brocades]하에 시판되는 단백질 분해효소 및 문헌[참조: 특허 WO91/06637 및/또는 WO95/10591 및/또는 EP 251 446]에 기술된 프로테아제
아밀라제: 문헌[참조: WO 94/18314, WO96/05295]에 기술된 상표명 Purafact Ox AmR[제조원: Genencor]하에 시판되고 상표명 테르마밀R, 펀가밀R및 두라밀R[제조원: Novo Nordisk A/S]하에 시판되는 아밀로즈 분해 효소 및 문헌[참조: WO95/26397]에 기술된 아밀로즈 분해 효소.
리파제: 상표명 리폴라제(Lipolase), 리폴라제 울트라[제조원: Novo Nordisk A/S]하에 시판되고 상표명 리포맥스[제조원: Gist-Brocades]하에 시판되는 지질 분해 효소
셀룰라제: 상표명 케어자임, 셀루자임 및/또는 엔돌라제[제조원: Novo Nordisk A/S]하에 시판되는 셀룰로즈 분해 효소
점토: 스멕타이트 점토 또는 벤토나이트 점토
CMC 나트륨 카복시메틸 셀룰로즈
PVP: 평균 분자량이 60,000인 폴리비닐 중합체
PVNO: 평균 분자량이 50,000인 폴리비닐피리딘-N-옥사이드
PVPVI: 평균 분자량이 20,000인 비닐이미다졸과 비닐피롤리돈의 공중합체
광택제 1: 이나트륨 4,4'-비스(2-설포스티릴)비페닐
광택제 2: 이나트륨 4,4'-비스(4-아닐리노-6-모르폴리노-1,3,5-트리아진-2-일)스틸벤-2:2'-디설포네이트
실리콘 소포제: 발포체 조절제 대 분산제의 비가 10:1 내지 100:1인 분산제로서의 실록산옥시알킬렌 공중합체를 사용한 폴리디메틸실록산 발포체 조절제
거품 억제제: 과립 형태의 12% 실리콘/실리카, 18% 스테아릴 알콜, 70% 전분
유백제: 상표명 리트론(Lytron) 621[제조원: BASF Aktiengesellshaft]하에 시판되는 수성계 모노스티렌 라텍스 혼합물
SRP 1: 음이온으로 말단 봉합된 폴리 에스테르
SRP 2: 디에톡실화 폴리(1,2-프로필렌 테레프탈레이트) 단 블록 중합체
QEA: 비스((C2H5O)(C2H4O)n)(CH3)-N+-C6H12-N+-(CH3)
비스((C2H5O)-(C2H4O))n(여기서, n은 20 내지 30이다)
PEI: 평균 분자량이 1800이고 평균 에톡실화도가 질소당 평균 7개의 에틸렌옥시 잔기인 폴리에틸렌이민
SCS: 나트륨 큐멘 설포네이트
HMWPEO: 고분자량 폴리에틸렌 옥사이드
PEGx: x 분자량의 폴리에틸렌 글리콜
PEO: 평균 분자량이 5,000인 폴리에틸렌 옥사이드
TEPAE: 테트레아에틸렌펜타아민 에톡실레이트
실시예 1
다음의 세제 조성물을 본 발명에 따라 제조한다.
Ⅰ | Ⅱ | Ⅲ | |
팽윤 분말 | |||
제올라이트 A | 13.0 | 13.0 | 15.0 |
설페이트 | - | 3.0 | - |
LAS | 3.0 | 3.0 | 3.0 |
QAS | - | 1.5 | 1.5 |
DETPMP | 0.4 | 0.2 | 0.4 |
EDDS | - | 0.4 | 0.2 |
CMC | 0.4 | 0.4 | 0.4 |
MA/AA | 4.0 | 2.0 | 2.0 |
응집물 | |||
LAS | 5.0 | 5.0 | 5.0 |
TAS | 2.0 | 1.0 | 1.0 |
실리케이트 | 3.0 | 2.0 | 4.0 |
제올라이트 A | 8.0 | 8.0 | 8.0 |
카보네이트 | 7.0 | 4.0 | 4.0 |
스프레이 온 | |||
방향제 | 0.3 | 0.3 | 0.3 |
C45E7 | 2.0 | 2.0 | 2.0 |
C25E3 | 2.0 | - | - |
건식 첨가물 | |||
시트레이트 | 3.0 | - | 2.0 |
비카보네이트 | - | 3.0 | - |
카보네이트 | 8.0 | 15.0 | 10.0 |
TAED | 6.0 | 2.0 | 5.0 |
PB1 | 9.0 | 7.0 | 10.0 |
PEO | - | - | 0.2 |
벤토나이트 점토 | 10.0 | 10.0 | 10.0 |
만난아제 | 0.001 | 0.001 | 0.02 |
프로테아제 | 0.03 | 0.03 | 0.03 |
리파제 | 0.008 | 0.008 | 0.008 |
셀룰라제 | 0.001 | 0.001 | 0.001 |
아밀라제 | 0.01 | 0.01 | 0.01 |
실리콘 소포제 | 5.0 | 5.0 | 5.0 |
설페이트 | - | 3.0 | - |
밀도(g/ℓ) | 850 | 850 | 850 |
잡물 및 미량물질 | 100% 이하 |
실시예 2
다음의 액상 세제 조성물을 본 발명에 따라 제조한다(양은 중량부로 제시되며, 효소는 순수 효소로 표시된다).
Ⅰ | Ⅱ | Ⅲ | Ⅳ | |
LAS | 25.0 | - | - | - |
C25AS | - | 13.0 | 16.0 | 13.0 |
C25E3S | - | 2.0 | 2.0 | 4.0 |
C25E7 | - | - | 4.0 | 4.0 |
TFAA | - | 6.0 | 6.0 | 6.0 |
APA | 3.0 | 1.0 | 2.0 | - |
TPKFA | - | 14.0 | 11.0 | 11.0 |
시트르산 | 1.0 | 1.0 | 1.0 | 1.0 |
도데세닐/테트라데세닐 숙신산 | 15.0 | - | - | - |
평지씨 지방산 | 1.0 | - | 3.5 | - |
에탄올 | 7.0 | 2.0 | 3.0 | 2.0 |
1,2-프로판디올 | 6.0 | 8.0 | 10.0 | 13.0 |
모노에탄올아민 | - | - | 9.0 | 9.0 |
TEPAE | - | - | 0.4 | 0.3 |
DETPMP | 2.0 | 1.2 | 1.0 | - |
만난아제 | 0.001 | 0.002 | 0.02 | 0.001 |
프로테아제 | 0.08 | 0.02 | 0.01 | 0.02 |
리파제 | - | - | 0.003 | 0.003 |
아밀라제 | 0.004 | 0.01 | 0.01 | 0.01 |
셀룰라제 | - | - | 0.004 | 0.003 |
SRP 2 | - | - | 0.2 | 0.1 |
붕산 | 1.0 | 1.5 | 2.5 | 2.5 |
벤토나이트 점토 | 4.0 | 5.0 | 4.0 | 4.0 |
증백제 1 | 0.1 | 0.2 | 0.3 | - |
거품 억제제 | 0.4 | - | - | - |
유백제 | 0.8 | 0.7 | - | - |
pH 이하의 NaOH잡물 및 물 | 8.0 | 7.5 | 8.0 | 8.2 |
실시예 3
"세척을 통한 연화" 성능을 제공하는 다음의 입상 직물 세제 조성물을 본 발명에 따라 제조한다.
Ⅰ | Ⅱ | |
C45AS | - | 10.0 |
LAS | 7.6 | - |
C68AS | 1.3 | - |
C45E7 | 4.0 | - |
C23E3 | - | 5.0 |
코코-알킬-디메틸 하이드록시-에틸 암모늄 클로라이드 | 1.4 | 1.0 |
시트레이트 | 5.0 | 3.0 |
Na-SKS-6 | - | 11.0 |
제올라이트 A | 15.0 | 15.0 |
MA/AA | 4.0 | 4.0 |
DETPMP | 0.4 | 0.4 |
PB1 | 15.0 | - |
퍼카보네이트 | - | 15.0 |
TAED | 5.0 | 5.0 |
스멕타이트 점토 | 10.0 | 10.0 |
HMWPEO | - | 0.1 |
만난아제 | 0.001 | 0.02 |
프로테아제 | 0.02 | 0.01 |
리파제 | 0.02 | 0.01 |
아밀라제 | 0.03 | 0.005 |
셀룰라제 | 0.001 | - |
실리케이트 | 3.0 | 5.0 |
카보네이트 | 10.0 | 10.0 |
거품 억제제 | 1.0 | 4.0 |
CMC | 0.2 | 0.1 |
잡물 및 미량물질 | 100% 이하 |
실시예 4
다음의 세탁용 막대형 세제 조성물을 본 발명에 따라 제조한다(양은 중량부로 제시되며, 효소는 순수 효소로 표시된다).
Ⅰ | Ⅱ | Ⅲ | Ⅳ | Ⅴ | Ⅲ | Ⅳ | Ⅴ | |
LAS | - | - | 19.0 | 15.0 | 21.0 | 6.75 | 8.8 | - |
C28AS | 26.0 | 13.5 | - | - | - | 15.75 | 11.2 | 22.5 |
Na 라우레이트 | 2.5 | 9.0 | - | - | - | - | - | - |
제올라이트 A | 2.0 | 1.25 | - | - | - | 1.25 | 1.25 | 1.25 |
카보네이트 | 20.0 | 3.0 | 13.0 | 8.0 | 10.0 | 15.0 | 13.0 | 8.0 |
Ca 카보네이트 | 27.5 | 39.0 | 31.0 | - | - | 36.0 | - | 36.0 |
설페이트 | 5.0 | 5.0 | 3.0 | 5.0 | 3.0 | - | - | 5.0 |
TSPP | 5.0 | - | - | - | - | 5.0 | 2.5 | - |
STPP | 5.0 | 15.0 | 10.0 | - | - | 7.0 | 8.0 | 10.0 |
벤토나이트 점토 | 4.0 | 10.0 | 4.0 | 4.0 | 5.0 | 4.0 | 4.0 | 4.0 |
DETPMP | - | 0.7 | 0.6 | - | 0.6 | 0.7 | 0.7 | 0.7 |
CMC | - | 1.0 | 1.0 | 1.0 | 1.0 | - | - | 1.0 |
활석 | - | - | 10.0 | 11.0 | 10.0 | - | - | - |
실리케이트 | - | - | 4.0 | 5.0 | 3.0 | - | - | - |
PVNO | 0.02 | 0.03 | - | 0.01 | - | 0.02 | - | - |
MA/AA | 0.4 | 1.0 | - | - | 0.2 | 0.4 | 0.5 | 0.4 |
SRP 1 | 0.3 | 0.3 | 0.3 | 0.3 | 0.3 | 0.3 | 0.3 | 0.3 |
만난아제 | 0.001 | 0.001 | 0.02 | 0.001 | 0.02 | 0.03 | 0.01 | 0.001 |
아밀라제 | - | - | 0.01 | - | - | - | 0.002 | - |
프로테아제 | - | 0.004 | - | 0.003 | 0.003 | - | - | 0.003 |
리파제 | - | 0.002 | - | 0.002 | - | - | - | - |
셀룰라제 | - | 0.0003 | - | - | 0.0003 | 0.0002 | - | - |
PEO | - | 0.2 | - | 0.2 | 0.3 | - | - | 0.3 |
방향제 | 1.0 | 0.5 | 0.3 | 0.2 | 0.4 | - | - | 0.4 |
Mg 설페이트 | - | - | 3.0 | 3.0 | 3.0 | - | - | - |
광택제 | 0.15 | 0.1 | 0.15 | - | - | - | - | 0.1 |
광활성화 표백제(ppm) | - | 15.0 | 15.0 | 15.0 | 15.0 | - | - | 15.0 |
<110> The Procter & Gamble Company
<120> Detergent compositions comprising a mannanase and a clay
<130> 5-1998-062118-8
<150> EP 97870120.9
<151> 1997-08-14
<160> 6
<170> KOPATIN 1.5
<210> 1
<211> 1407
<212> DNA
<213> Bacillus sp.
<220>
<221> CDS
<222> (1).. (1482)
<223> nucleic acid, single, linear
<400> 1
atgaaaaaaa agttatcaca gatttatcat ttaattattt gcacacttat aataagtgtg 60
ggaataatgg ggattacaac gtccccatca gcagcaagta caggctttta tgttgatggc 120
aatacgttat atgacgcaaa tgggcagcca tttgtcatga gaggtattaa ccatggacat 180
gcttggtata aagacaccgc ttcaacagct attcctgcca ttgcagagca aggcgccaac 240
acgattcgta ttgttttatc agatggcggt caatgggaaa aagacgacat tgacaccatt 300
cgtgaagtca ttgagcttgc ggagcaaaat aaaatggtgg ctgtcgttga agttcatgat 360
gccacgggtc gcgattcgcg cagtgattta aatcgagccg ttgattattg gatagaaatg 420
aaagatgcgc ttatcggtaa agaagatacg gttattatta acattgcaaa cgagtggtat 480
gggagttggg atggctcagc ttgggccgat ggctatattg atgtcattcc gaagcttcgc 540
gatgccggct taacacacac cttaatggtt gatgcagcag gatgggggca atatccgcaa 600
tctattcatg attacggaca agatgtgttt aatgcagatc cgttaaaaaa tacgatgttc 660
tccatccata tgtatgagta tgctggtggt gatgctaaca ctgttagatc aaatattgat 720
agagtcatag atcaagacct tgctctcgta ataggtgaat tcggtcatag acatactgat 780
ggtgatgttg atgaagatac aatccttagt tattctgaag aaactggcac agggtggctc 840
gcttggtctt ggaaaggcaa cagtaccgaa tgggactatt tagacctttc agaagactgg 900
gctggtcaac atttaactga ttgggggaat agaattgtcc acggggccga tggcttacag 960
gaaacctcca aaccatccac cgtatttaca gatgataacg gtggtcaccc tgaaccgcca 1020
actgctacta ccttgtatga ctttgaagga agcacacaag ggtggcatgg aagcaacgtg 1080
accggtggcc cttggtccgt aacagaatgg ggtgcttcag gtaactactc tttaaaagcc 1140
gatgtaaatt taacctcaaa ttcttcacat gaactgtata gtgaacaaag tcgtaatcta 1200
cacggatact ctcagctcaa cgcaaccgtt cgccatgcca attggggaaa tcccggtaat 1260
ggcatgaatg caagacttta cgtgaaaacg ggctctgatt atacatggca tagcggtcct 1320
tttacacgta tcaatagctc caactcagga acaacgttat cttttgattt aaacaacatc 1380
gaaaatagtc atcatgttag ggaaataggc gtgcaatttt cagcggcaga taatagcagt 1440
ggtcaaactg ctctatacgt tgataacgtt actttaagat ag 1482
<210> 2
<211> 493
<212> PRT
<213> Bacillus sp.
<223> amino acid, linear
<400> 2
Met Lys Lys Lys Leu Ser Gln Ile Tyr His Leu Ile Ile Cys Thr Leu
1 5 10 15
Ile Ile Ser Val Gly Ile Met Gly Ile Thr Thr Ser Pro Ser Ala Ala
20 25 30
Ser Thr Gly Phe Tyr Val Asp Gly Asn Thr Leu Tyr Asp Ala Asn Gly
35 40 45
Gln Pro Phe Val Met Arg Gly Ile Asn His Gly His Ala Trp Tyr Lys
50 55 60
Asp Thr Ala Ser Thr Ala Ile Pro Ala Ile Ala Glu Gln Gly Ala Asn
65 70 75 80
Thr Ile Arg Ile Val Leu Ser Asp Gly Gly Gln Trp Glu Lys Asp Asp
85 90 95
Ile Asp Thr Ile Arg Glu Val Ile Glu Leu Ala Glu Gln Asn Lys Met
100 105 110
Val Ala Val Val Glu Val His Asp Ala Thr Gly Arg Asp Ser Arg Ser
115 120 125
Asp Leu Asn Arg Ala Val Asp Tyr Trp Ile Glu Met Lys Asp Ala Leu
130 135 140
Ile Gly Lys Glu Asp Thr Val Ile Ile Asn Ile Ala Asn Glu Trp Tyr
145 150 155 160
Gly Ser Trp Asp Gly Ser Ala Trp Ala Asp Gly Tyr Ile Asp Val Ile
165 170 175
Pro Lys Leu Arg Asp Ala Gly Leu Thr His Thr Leu Met Val Asp Ala
180 185 190
Ala Gly Trp Gly Gln Tyr Pro Gln Ser Ile His Asp Tyr Gly Gln Asp
195 200 205
Val Phe Asn Ala Asp Pro Leu Lys Asn Thr Met Phe Ser Ile His Met
210 215 220
Tyr Glu Tyr Ala Gly Gly Asp Ala Asn Thr Val Arg Ser Asn Ile Asp
225 230 235 240
Arg Val Ile Asp Gln Asp Leu Ala Leu Val Ile Gly Glu Phe Gly His
245 250 255
Arg His Thr Asp Gly Asp Val Asp Glu Asp Thr Ile Leu Ser Tyr Ser
260 265 270
Glu Glu Thr Gly Thr Gly Trp Leu Ala Trp Ser Trp Lys Gly Asn Ser
275 280 285
Thr Glu Trp Asp Tyr Leu Asp Leu Ser Glu Asp Trp Ala Gly Gln His
290 295 300
Leu Thr Asp Trp Gly Asn Arg Ile Val His Gly Ala Asp Gly Leu Gln
305 310 315 320
Glu Thr Ser Lys Pro Ser Thr Val Phe Thr Asp Asp Asn Gly Gly His
325 330 335
Pro Glu Pro Pro Thr Ala Thr Thr Leu Tyr Asp Phe Glu Gly Ser Thr
340 345 350
Gln Gly Trp His Gly Ser Asn Val Thr Gly Gly Pro Trp Ser Val Thr
355 360 365
Glu Trp Gly Ala Ser Gly Asn Tyr Ser Leu Lys Ala Asp Val Asn Leu
370 375 380
Thr Ser Asn Ser Ser His Glu Leu Tyr Ser Glu Gln Ser Arg Asn Leu
385 390 395 400
His Gly Tyr Ser Gln Leu Asn Ala Thr Val Arg His Ala Asn Trp Gly
405 410 415
Asn Pro Gly Asn Gly Met Asn Ala Arg Leu Tyr Val Lys Thr Gly Ser
420 425 430
Asp Tyr Thr Trp His Ser Gly Pro Phe Thr Arg Ile Asn Ser Ser Asn
435 440 445
Ser Gly Thr Thr Leu Ser Phe Asp Leu Asn Asn Ile Glu Asn Ser His
450 455 460
His Val Arg Glu Ile Gly Val Gln Phe Ser Ala Ala Asp Asn Ser Ser
465 470 475 480
Gly Gln Thr Ala Leu Tyr Val Asp Asn Val Thr Leu Arg
485 490
<210> 3
<211> 1407
<212> DNA
<213> Bacillus sp.
<223> nucleic acid, single, linear
<400> 3
atgaaaaaaa agttatcaca gatttatcat ttaattattt gcacacttat aataagtgtg 60
ggaataatgg ggattacaac gtccccatca gcagcaagta caggctttta tgttgatggc 120
aatacgttat atgacgcaaa tgggcagcca tttgtcatga gaggtattaa ccatggacat 180
gcttggtata aagacaccgc ttcaacagct attcctgcca ttgcagagca aggcgccaac 240
acgattcgta ttgttttatc agatggcggt caatgggaaa aagacgacat tgacaccatt 300
cgtgaagtca ttgagcttgc ggagcaaaat aaaatggtgg ctgtcgttga agttcatgat 360
gccacgggtc gcgattcgcg cagtgattta aatcgagccg ttgattattg gatagaaatg 420
aaagatgcgc ttatcggtaa agaagatacg gttattatta acattgcaaa cgagtggtat 480
gggagttggg atggctcagc ttgggccgat ggctatattg atgtcattcc gaagcttcgc 540
gatgccggct taacacacac cttaatggtt gatgcagcag gatgggggca atatccgcaa 600
tctattcatg attacggaca agatgtgttt aatgcagatc cgttaaaaaa tacgatgttc 660
tccatccata tgtatgagta tgctggtggt gatgctaaca ctgttagatc aaatattgat 720
agagtcatag atcaagacct tgctctcgta ataggtgaat tcggtcatag acatactgat 780
ggtgatgttg atgaagatac aatccttagt tattctgaag aaactggcac agggtggctc 840
gcttggtctt ggaaaggcaa cagtaccgaa tgggactatt tagacctttc agaagactgg 900
gctggtcaac atttaactga ttgggggaat agaattgtcc acggggccga tggcttacag 960
gaaacctcca aaccatccac cgtatttaca gatgataacg gtggtcaccc tgaaccgcca 1020
actgctacta ccttgtatga ctttgaagga agcacacaag ggtggcatgg aagcaacgtg 1080
accggtggcc cttggtccgt aacagaatgg ggtgcttcag gtaactactc tttaaaagcc 1140
gatgtaaatt taacctcaaa ttcttcacat gaactgtata gtgaacaaag tcgtaatcta 1200
cacggatact ctcagctcaa cgcaaccgtt cgccatgcca attggggaaa tcccggtaat 1260
ggcatgaatg caagacttta cgtgaaaacg ggctctgatt atacatggca tagcggtcct 1320
tttacacgta tcaatagctc caactcagga acaacgttat cttttgattt aaacaacatc 1380
gaaaatatca tcatgttagg gaaatag 1407
<210> 4
<211> 468
<212> PRT
<213> Bacillus sp.
<223> amino acid, linear
<400> 4
Met Lys Lys Lys Leu Ser Gln Ile Tyr His Leu Ile Ile Cys Thr Leu
1 5 10 15
Ile Ile Ser Val Gly Ile Met Gly Ile Thr Thr Ser Pro Ser Ala Ala
20 25 30
Ser Thr Gly Phe Tyr Val Asp Gly Asn Thr Leu Tyr Asp Ala Asn Gly
35 40 45
Gln Pro Phe Val Met Arg Gly Ile Asn His Gly His Ala Trp Tyr Lys
50 55 60
Asp Thr Ala Ser Thr Ala Ile Pro Ala Ile Ala Glu Gln Gly Ala Asn
65 70 75 80
Thr Ile Arg Ile Val Leu Ser Asp Gly Gly Gln Trp Glu Lys Asp Asp
85 90 95
Ile Asp Thr Ile Arg Glu Val Ile Glu Leu Ala Glu Gln Asn Lys Met
100 105 110
Val Ala Val Val Glu Val His Asp Ala Thr Gly Arg Asp Ser Arg Ser
115 120 125
Asp Leu Asn Arg Ala Val Asp Tyr Trp Ile Glu Met Lys Asp Ala Leu
130 135 140
Ile Gly Lys Glu Asp Thr Val Ile Ile Asn Ile Ala Asn Glu Trp Tyr
145 150 155 160
Gly Ser Trp Asp Gly Ser Ala Trp Ala Asp Gly Tyr Ile Asp Val Ile
165 170 175
Pro Lys Leu Arg Asp Ala Gly Leu Thr His Thr Leu Met Val Asp Ala
180 185 190
Ala Gly Trp Gly Gln Tyr Pro Gln Ser Ile His Asp Tyr Gly Gln Asp
195 200 205
Val Phe Asn Ala Asp Pro Leu Lys Asn Thr Met Phe Ser Ile His Met
210 215 220
Tyr Glu Tyr Ala Gly Gly Asp Ala Asn Thr Val Arg Ser Asn Ile Asp
225 230 235 240
Arg Val Ile Asp Gln Asp Leu Ala Leu Val Ile Gly Glu Phe Gly His
245 250 255
Arg His Thr Asp Gly Asp Val Asp Glu Asp Thr Ile Leu Ser Tyr Ser
260 265 270
Glu Glu Thr Gly Thr Gly Trp Leu Ala Trp Ser Trp Lys Gly Asn Ser
275 280 285
Thr Glu Trp Asp Tyr Leu Asp Leu Ser Glu Asp Trp Ala Gly Gln His
290 295 300
Leu Thr Asp Trp Gly Asn Arg Ile Val His Gly Ala Asp Gly Leu Gln
305 310 315 320
Glu Thr Ser Lys Pro Ser Thr Val Phe Thr Asp Asp Asn Gly Gly His
325 330 335
Pro Glu Pro Pro Thr Ala Thr Thr Leu Tyr Asp Phe Glu Gly Ser Thr
340 345 350
Gln Gly Trp His Gly Ser Asn Val Thr Gly Gly Pro Trp Ser Val Thr
355 360 365
Glu Trp Gly Ala Ser Gly Asn Tyr Ser Leu Lys Ala Asp Val Asn Leu
370 375 380
Thr Ser Asn Ser Ser His Glu Leu Tyr Ser Glu Gln Ser Arg Asn Leu
385 390 395 400
His Gly Tyr Ser Gln Leu Asn Ala Thr Val Arg His Ala Asn Trp Gly
405 410 415
Asn Pro Gly Asn Gly Met Asn Ala Arg Leu Tyr Val Lys Thr Gly Ser
420 425 430
Asp Tyr Thr Trp His Ser Gly Pro Phe Thr Arg Ile Asn Ser Ser Asn
435 440 445
Ser Gly Thr Thr Leu Ser Phe Asp Leu Asn Asn Ile Glu Asn Ile Ile
450 455 460
Met Leu Gly Lys
465
<210> 5
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<212> DNA
<213> Bacillus sp.
<223> nucleic acid, single, linear
<400> 5
aattggcgca tactgtgtcg cctgtgaatc ctaatgccca gcagacaaca aaaacagtga 60
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gaattccgca aatcagtttg cacctggcga accctgcttt tcagtcaggg cattttaaaa 360
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tgcctgttct gttcaggccg ctgcatgaaa tgaacggcga atggttttgg tggggactca 540
catcatataa ccaaaaggat aatgaaagaa tctctctata taaacagctc tacaagaaaa 600
tctatcatta tatgaccgac acaagaggac ttgatcattt gatttgggtt tactctcccg 660
acgccaaccg agattttaaa actgattttt acccgggcgc gtcttacgtg gatattgtcg 720
gattagatgc gtattttcaa gatgcctact cgatcaatgg atacgatcag ctaacagcgc 780
ttaataaacc atttgctttt acagaagtcg gcccgcaaac agcaaacggc agcttcgatt 840
acagcctgtt catcaatgca ataaaacaaa aatatcctaa aaccatttac tttctggcat 900
ggaatgatga atggagcgca gcagtaaaca agggtgcttc agctttatat catgacagct 960
ggacactcaa caagggagaa atatggaatg gtgattcttt aacgccaatc gttgagtgaa 1020
tccgggatc 1029
<210> 6
<211> 363
<212> PRT
<213> Bacillus sp.
<223> amino acid, linear
<400> 6
Leu Phe Lys Lys His Thr Ile Ser Leu Leu Ile Ile Phe Leu Leu Ala
1 5 10 15
Ser Ala Val Leu Ala Lys Pro Ile Glu Ala His Thr Val Ser Pro Val
20 25 30
Asn Pro Asn Ala Gln Gln Thr Thr Lys Thr Val Met Asn Trp Leu Ala
35 40 45
His Leu Pro Asn Arg Thr Glu Asn Arg Val Leu Ser Gly Ala Phe Gly
50 55 60
Gly Tyr Ser His Asp Thr Phe Ser Met Ala Glu Ala Asp Arg Ile Arg
65 70 75 80
Ser Ala Thr Gly Gln Ser Pro Ala Ile Tyr Gly Cys Asp Tyr Ala Arg
85 90 95
Gly Trp Leu Glu Thr Ala Asn Ile Glu Asp Ser Ile Asp Val Ser Cys
100 105 110
Asn Gly Asp Leu Met Ser Tyr Trp Lys Asn Gly Gly Ile Pro Gln Ile
115 120 125
Ser Leu His Leu Ala Asn Pro Ala Phe Gln Ser Gly His Phe Lys Thr
130 135 140
Pro Ile Thr Asn Asp Gln Tyr Lys Asn Ile Leu Asp Ser Ala Thr Ala
145 150 155 160
Glu Gly Lys Arg Leu Asn Ala Met Leu Ser Lys Ile Ala Asp Gly Leu
165 170 175
Gln Glu Leu Glu Asn Gln Gly Val Pro Val Leu Phe Arg Pro Leu His
180 185 190
Glu Met Asn Gly Glu Trp Phe Trp Trp Gly Leu Thr Ser Tyr Asn Gln
195 200 205
Lys Asp Asn Glu Arg Ile Ser Leu Tyr Lys Gln Leu Tyr Lys Lys Ile
210 215 220
Tyr His Tyr Met Thr Asp Thr Arg Gly Leu Asp His Leu Ile Trp Val
225 230 235 240
Tyr Ser Pro Asp Ala Asn Arg Asp Phe Lys Thr Asp Phe Tyr Pro Gly
245 250 255
Ala Ser Tyr Val Asp Ile Val Gly Leu Asp Ala Tyr Phe Gln Asp Ala
260 265 270
Tyr Ser Ile Asn Gly Tyr Asp Gln Leu Thr Ala Leu Asn Lys Pro Phe
275 280 285
Ala Phe Thr Glu Val Gly Pro Gln Thr Ala Asn Gly Ser Phe Asp Tyr
290 295 300
Ser Leu Phe Ile Asn Ala Ile Lys Gln Lys Tyr Pro Lys Thr Ile Tyr
305 310 315 320
Phe Leu Ala Trp Asn Asp Glu Trp Ser Ala Ala Val Asn Lys Gly Ala
325 330 335
Ser Ala Leu Tyr His Asp Ser Trp Thr Leu Asn Lys Gly Glu Ile Trp
340 345 350
Asn Gly Asp Ser Leu Thr Pro Ile Val Glu*
355 360
Claims (8)
- 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 성분, 만난아제 효소 및 점토를 포함하는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물.
- 제1항에 있어서, 만난아제가 총 조성물의 0.0001중량% 내지 2중량%, 바람직하게는 0.0005중량% 내지 0.5중량%, 보다 바람직하게는 0.001중량% 내지 0.02중량% 양의 순수 효소로 존재하는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물.
- 제1항 또는 제2항에 있어서, 점토가 총 조성물의 0.1중량% 내지 50중량%, 바람직하게는 3중량% 내지 25중량%, 보다 바람직하게는 4중량% 내지 15중량%의 양으로 포함되는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물.
- 제1항 내지 제3항 중의 어느 한 항에 있어서, 점토가, 양이온 교환능이 50meq/100g 이상인, 스멕타이트 점토, 바람직하게는 몬트모릴로나이트 또는 헥토라이트 점토인 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물.
- 제1항 내지 제4항 중의 어느 한 항에 있어서, 제올라이트, 나트륨 트리폴리포스페이트, 적층 실리케이트 및/또는 이의 혼합물로부터 선택된 증량제를 추가로 포함하는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물.
- 제1항 내지 제5항 중의 어느 한 항에 있어서, 셀룰라제를 추가로 포함하는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물.
- 제1항 내지 제6항 중의 어느 한 항에 있어서, 양이온성 계면활성제, 바람직하게는 2개의 장쇄 알킬을 포함하는 계면활성제를 추가로 포함하는 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물.
- 제1항 내지 제7항 중의 어느 한 항에 따른 세탁용 세제 및/또는 직물 보호 조성물을 사용하여 직물을 세탁하는 방법.
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