JPS62122591A - 光学活性５−置換ヒダントイン類のラセミ化方法 - Google Patents
光学活性５−置換ヒダントイン類のラセミ化方法Info
- Publication number
- JPS62122591A JPS62122591A JP26263685A JP26263685A JPS62122591A JP S62122591 A JPS62122591 A JP S62122591A JP 26263685 A JP26263685 A JP 26263685A JP 26263685 A JP26263685 A JP 26263685A JP S62122591 A JPS62122591 A JP S62122591A
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- hydantoin
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- substituted hydantoin
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は光学活性５−置換ヒダントイン類をラセミ化す
る方法に関する。
る方法に関する。
微生物の酵素系により５−置換ヒダントイン類を相当す
る光学活性アミノ酸に変換する方法は、医薬、化学工業
原料、食品添加物として有用な光学活性アミノ酸の製造
に極めて有効な方法であり、実用的効果が期待されてい
る。
る光学活性アミノ酸に変換する方法は、医薬、化学工業
原料、食品添加物として有用な光学活性アミノ酸の製造
に極めて有効な方法であり、実用的効果が期待されてい
る。
この方法で、ＤＬ−５−置換ヒダントイン類の全量を光
学活性アミノ酸に変換するには、基質とならないエナン
チオマーをラセミ化して、基質となるエナンチオマーに
変換する反応が必要である。
学活性アミノ酸に変換するには、基質とならないエナン
チオマーをラセミ化して、基質となるエナンチオマーに
変換する反応が必要である。
従来、光学活性５−置換ヒダントイン類をラセミ化する
方法として、アルカリ性条件下で自然ラセミ化させる方
法が知られているのみであった。
方法として、アルカリ性条件下で自然ラセミ化させる方
法が知られているのみであった。
しかし、光学活性５−置換ヒダントイン類の中性付近に
おける自然ラセミ反応は極めて遅く、酸性条件下では反
応がほとんど進行しないといった問題点があった。
おける自然ラセミ反応は極めて遅く、酸性条件下では反
応がほとんど進行しないといった問題点があった。
そこで本発明者らは上記の問題点を解決すべく検討した
結果、光学活性５−置換ヒダントイン類をラセミ化して
ＤＬ一体に変換する能力を有する微生物を見い出し本発
明を完成するに至った。
結果、光学活性５−置換ヒダントイン類をラセミ化して
ＤＬ一体に変換する能力を有する微生物を見い出し本発
明を完成するに至った。
すなわち、本発明は光学活性５−置換ヒダントイン類を
ラセミ化する能力を有する微生物の培養液、菌体または
菌本処理＊ｔｌ−光学活性５−置換ヒダントイン類に作
用させることを特徴とする光学活性５−置換ヒダントイ
ン類のラセミ化方法でめる。
ラセミ化する能力を有する微生物の培養液、菌体または
菌本処理＊ｔｌ−光学活性５−置換ヒダントイン類に作
用させることを特徴とする光学活性５−置換ヒダントイ
ン類のラセミ化方法でめる。
本発明における微生物としては、例えばアリスロバクタ
ー属（Ａｒｔｈｒｏｂａｃｔｅｒ）に属する微生物を挙
げることができる。また、変異処理等により性能の向上
した菌株などもより効果的に使用できることもいうまで
もない。上記アリスロバクター属本発明の方法は微生物
の菌体またはその処理物の形、塵で菌体内酵素であるヒ
ダトインラセマーゼの作用を利用するものであるが、こ
の酵素は微生物を通常の方法で培養することにより作る
ことができる。
ー属（Ａｒｔｈｒｏｂａｃｔｅｒ）に属する微生物を挙
げることができる。また、変異処理等により性能の向上
した菌株などもより効果的に使用できることもいうまで
もない。上記アリスロバクター属本発明の方法は微生物
の菌体またはその処理物の形、塵で菌体内酵素であるヒ
ダトインラセマーゼの作用を利用するものであるが、こ
の酵素は微生物を通常の方法で培養することにより作る
ことができる。
培養は通常液体培地で行われるが、固体表面培養によっ
ても行うことができる。培地には通常資化しうる炭素源
、窒素源、および各機生物の生育に必須の無機塩栄養系
を含有させるが、更に各種のヒダントイン類などｔ−０
，０５〜０．３ ％添刀口して、所望の酵素を増強させ
ることができる場合がある。
ても行うことができる。培地には通常資化しうる炭素源
、窒素源、および各機生物の生育に必須の無機塩栄養系
を含有させるが、更に各種のヒダントイン類などｔ−０
，０５〜０．３ ％添刀口して、所望の酵素を増強させ
ることができる場合がある。
培養条件は使用する菌株の至適生育条件に応じて、温度
２０〜８５”Ｃ，ｐＨ４〜１１の範囲が用いられるが、
一般的には温度１５〜４０”０Ｓｐ）１５〜９において
５〜１２０時間培４時間性４！ 本発明に用いる５−置換ヒダントイン類の具体例として
は、５−ベンジルヒダントイン、５−インーリルメテル
ヒダントインまたは５−（４−ヒ１ａキシベンジル）ヒ
ダントイン等が挙げられる。
２０〜８５”Ｃ，ｐＨ４〜１１の範囲が用いられるが、
一般的には温度１５〜４０”０Ｓｐ）１５〜９において
５〜１２０時間培４時間性４！ 本発明に用いる５−置換ヒダントイン類の具体例として
は、５−ベンジルヒダントイン、５−インーリルメテル
ヒダントインまたは５−（４−ヒ１ａキシベンジル）ヒ
ダントイン等が挙げられる。
光学活性５−置換ヒダントイン類に微生物の酵素を作用
させるには、該微生ｖＪを光学活性５−置換ヒダントイ
ン類を含む培地中に培養してもよく、一方、該微生物の
菌体または菌体の処理物を水性媒体中にて光学活性５−
置換ヒダントイン類に作用させてもよい。
させるには、該微生ｖＪを光学活性５−置換ヒダントイ
ン類を含む培地中に培養してもよく、一方、該微生物の
菌体または菌体の処理物を水性媒体中にて光学活性５−
置換ヒダントイン類に作用させてもよい。
微生物の酵素は、光学活性５−置換ヒダントイン類を２
セミ化する能力を発揮しうる形態であればよく、微生物
の培養液、生菌体、凍結菌体、乾燥菌体、菌体磨砕物ま
たは菌体抽出物、若しくは、成体抽出物から精製した酵
素、あるいはこれらを公知の手段で固定化してもよい。
セミ化する能力を発揮しうる形態であればよく、微生物
の培養液、生菌体、凍結菌体、乾燥菌体、菌体磨砕物ま
たは菌体抽出物、若しくは、成体抽出物から精製した酵
素、あるいはこれらを公知の手段で固定化してもよい。
本発明の方法を、たとえば、５−置換ヒダントイン類を
相当するＮ−カルバミルアミノ酸に変換する酵素である
ヒダントイナーゼと、光学活性Ｎ−カルバミルアミノ酸
を相当する光学活性アミノ酸に変換する酵素であるＮ−
カルバミルアミノ酸ヒｒｃ１ラーゼの反応を組み合わせ
て使用すれば、基質としてＤＬ−５−置換ヒダントイン
類を用いて、ＤＬ一体の全量を相当する光学活性アミノ
酸忙変換することができる。
相当するＮ−カルバミルアミノ酸に変換する酵素である
ヒダントイナーゼと、光学活性Ｎ−カルバミルアミノ酸
を相当する光学活性アミノ酸に変換する酵素であるＮ−
カルバミルアミノ酸ヒｒｃ１ラーゼの反応を組み合わせ
て使用すれば、基質としてＤＬ−５−置換ヒダントイン
類を用いて、ＤＬ一体の全量を相当する光学活性アミノ
酸忙変換することができる。
本発明の方法を水性媒体中で行う場合に１実用上好まし
い−の範囲は５〜１０である。この範囲外では該酵素の
反応性と活性安定性の点で実用上適さない。
い−の範囲は５〜１０である。この範囲外では該酵素の
反応性と活性安定性の点で実用上適さない。
光学活性５−置換ヒダントイン類の使用濃度は１４０重
ｔチ以下で、反応温度は１５〜５０℃の範囲が好適であ
る。
ｔチ以下で、反応温度は１５〜５０℃の範囲が好適であ
る。
さらに反応系に少量の金属イオン、例えばＭｎＣｌ２
。
。
ＣｏＣｌ２等を０．１〜１０ｍＭ程度添加すれば、該酵
素の反応性と活性安定性に良い結果を与える。
素の反応性と活性安定性に良い結果を与える。
以下、本発明を実施例により更に具体的に説明するが、
本発明はこれらに限定されるものでない。
本発明はこれらに限定されるものでない。
尚、特に断わらない限り、各例中のチは重量％である。
ヒダントインラセマーゼ活性は、Ｄ−５−ベンジル区ダ
ントインをラセミ化して、毎分１．０μモルのＬ−５−
ベンジルヒダントインを生成させるラセマーゼ活性を１
単位（Ｕ）とした。
ントインをラセミ化して、毎分１．０μモルのＬ−５−
ベンジルヒダントインを生成させるラセマーゼ活性を１
単位（Ｕ）とした。
又、ヒダントイナーゼ活性は、同様の方法で、Ｎ−カル
バミルアミノ酸を毎分１．０μモル生成させる活性を１
単位（Ｕ）とした。
バミルアミノ酸を毎分１．０μモル生成させる活性を１
単位（Ｕ）とした。
実施例１
グルコース０．５％、酵母エキス０．２チ、リン酸水素
二ナトリウム０．１％、リン酸二水素カリウム０．０５
％、硫酸マグネシウム０．０５ ％を含む培地（ｐＨ７
，０）ｆ：調製し、５１容の培養槽にその６１を投入し
て１２０℃で１５分間滅菌した。これとは別に殺菌した
ＤＬ−５−インドリルメチルヒダントインを、最終濃度
が０．１チになるように添加した後、アリスロバクター
属ＤＫ−２００株を接種し、ｐｉ（７，０に保ちながら
６０℃で２４時間通気゛およびかく拌しつつ培養した。
二ナトリウム０．１％、リン酸二水素カリウム０．０５
％、硫酸マグネシウム０．０５ ％を含む培地（ｐＨ７
，０）ｆ：調製し、５１容の培養槽にその６１を投入し
て１２０℃で１５分間滅菌した。これとは別に殺菌した
ＤＬ−５−インドリルメチルヒダントインを、最終濃度
が０．１チになるように添加した後、アリスロバクター
属ＤＫ−２００株を接種し、ｐｉ（７，０に保ちながら
６０℃で２４時間通気゛およびかく拌しつつ培養した。
培養終了後、培養液から菌体を遠心分離し、０．９％食
塩水で洗浄後、湿菌体を得た。
塩水で洗浄後、湿菌体を得た。
この湿菌体を塩化コバル） ０．２ ｘ １０−３Ｍを
含む０．２Ｍリン酸緩衝液（ｐ）１６．５ ）にケン濁
して、乾燥菌体濃度として０．２チの菌体ケン濁液１０
０Ｍ１！：調製した。
含む０．２Ｍリン酸緩衝液（ｐ）１６．５ ）にケン濁
して、乾燥菌体濃度として０．２チの菌体ケン濁液１０
０Ｍ１！：調製した。
次に、この菌体ケン濁液にＤ−５−ベンジルヒダントイ
ン４６ｍｏを加え、３７℃で６０分間反応し、反応液に
含まれる５−ベンジルヒダントインのＬ体と０体の比率
を求めた。一方、対照・とじて、菌体を加えないで上記
と同様の操作を行なった。
ン４６ｍｏを加え、３７℃で６０分間反応し、反応液に
含まれる５−ベンジルヒダントインのＬ体と０体の比率
を求めた。一方、対照・とじて、菌体を加えないで上記
と同様の操作を行なった。
反応液に含まれる５−ベンジルヒダントインのＬ／ｌｌ
比を光学異性体分離力７ムＣＨＩＲＡＬＰＡＫ”ＷＥ
（ダイセル化学工業株式会社）とＯＤ８カラムを用いて
高速液体クロマト分析で求めたところ表に示す通りでめ
った。
比を光学異性体分離力７ムＣＨＩＲＡＬＰＡＫ”ＷＥ
（ダイセル化学工業株式会社）とＯＤ８カラムを用いて
高速液体クロマト分析で求めたところ表に示す通りでめ
った。
表−１
実施例２
実施例１と同様の方法で得た湿菌体を塩化コバルト０．
２ ｘ １０−３Ｍを含む０．０５ Ｍリン酸緩衝液（
ｐＨ７，０）にケン濁して乾燥菌体濃度５チの菌体クン
濁液をａ４禰した。
２ ｘ １０−３Ｍを含む０．０５ Ｍリン酸緩衝液（
ｐＨ７，０）にケン濁して乾燥菌体濃度５チの菌体クン
濁液をａ４禰した。
この５０４を超音波処理して菌体を破砕し、高速遠心外
−（２８，０００（） ）で不溶物を除去して抽出物を
得た。この抽出物にストレプトマイシン硫赦塩（１ダ／
ダタンパク）を加え被虐を沈殿、除去した後、硫安分画
して４０〜５ｏｔｓ飽和の分画を得た。
−（２８，０００（） ）で不溶物を除去して抽出物を
得た。この抽出物にストレプトマイシン硫赦塩（１ダ／
ダタンパク）を加え被虐を沈殿、除去した後、硫安分画
して４０〜５ｏｔｓ飽和の分画を得た。
次に、この−分を塩化コバルト０．２ Ｘ １０−３Ｍ
を含む０．０５ＭＩＪン酸緩衝液（ｐＨ６，５’）で溶
解して、１司暖衝液で数時間透析したのち、この５００
μｔを同緩衝液で平衝化したタンパク精製用陰イオン交
換樹脂カラム（Ｍｏｎｏ Ｑ （５／ ５ ）７アマシ
ア社製）に吸着させ、次いで上記緩衝液を用いて、食塩
濃度を０〜０．５Ｍまで連続的に上昇させる方法により
溶出を行ない７ラクシヨンコレクターで分画シ、ヒダン
トインラセマーゼ活性区分を得た。
を含む０．０５ＭＩＪン酸緩衝液（ｐＨ６，５’）で溶
解して、１司暖衝液で数時間透析したのち、この５００
μｔを同緩衝液で平衝化したタンパク精製用陰イオン交
換樹脂カラム（Ｍｏｎｏ Ｑ （５／ ５ ）７アマシ
ア社製）に吸着させ、次いで上記緩衝液を用いて、食塩
濃度を０〜０．５Ｍまで連続的に上昇させる方法により
溶出を行ない７ラクシヨンコレクターで分画シ、ヒダン
トインラセマーゼ活性区分を得た。
活性測定は分画液０．２ＩＩＬｌ、 ０．０５チＤ−５
−ベンジルヒダントインを含む０．０５ Ｍリン酸緩衝
液（ｐＨ６，５） ０．２ｍ／を試験管に混合し、３７
℃で１又は６時間反応し、生成したＬ−ベンジルヒダン
トインを定量して求めた。又、対照として分画液を０．
０５ Ｍリン酸緩衝液（ｐ）（６，５）に替えて同様の
操作を行なった。ヒダントイナーゼ活性はヒダントイン
ラセマーゼ活性測定操作と同様にして、生成したＮ−カ
ルバミルフェニルアラニンｔ一定ｉｔして求めた。
−ベンジルヒダントインを含む０．０５ Ｍリン酸緩衝
液（ｐＨ６，５） ０．２ｍ／を試験管に混合し、３７
℃で１又は６時間反応し、生成したＬ−ベンジルヒダン
トインを定量して求めた。又、対照として分画液を０．
０５ Ｍリン酸緩衝液（ｐ）（６，５）に替えて同様の
操作を行なった。ヒダントイナーゼ活性はヒダントイン
ラセマーゼ活性測定操作と同様にして、生成したＮ−カ
ルバミルフェニルアラニンｔ一定ｉｔして求めた。
生成物の分析は、光学異性体分離カラムＯＤＳカラムを
用いて高速液体クロマト分析で行なった。
用いて高速液体クロマト分析で行なった。
上記操作で得たヒダントインラセマーゼ活性は１０ｘ１
０−３Ｕ／Ｍであった。
０−３Ｕ／Ｍであった。
次に、塩化コバルト０．５８１０−’ Ｍをさむ０．０
５Ｍリン酸ｆＩｋ衝液（ｐＨ６，５）で平衡化したｒル
ろ適用カラＡ （５ｕｐｅｒｏａｅ ６ 、ファマシア
社’Ｊｉｌりにかけ、高速液体クロマトグラフィーによ
りヒダントインラセマーゼの分子量を求めたところ約ｌ
Ｘ１０５であった。
５Ｍリン酸ｆＩｋ衝液（ｐＨ６，５）で平衡化したｒル
ろ適用カラＡ （５ｕｐｅｒｏａｅ ６ 、ファマシア
社’Ｊｉｌりにかけ、高速液体クロマトグラフィーによ
りヒダントインラセマーゼの分子量を求めたところ約ｌ
Ｘ１０５であった。
実施例６
実施例２で得たヒダントインラセマーぜ活性面９２−０
．２１１Ｌｌ、 ０．０２％（１）各種Ｄ−５−置換ヒ
ダントイン類を含む０．０５ Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６
，５）０．２−を混合し、３７℃で８時間反応した後、
酢酸エチルで抽出し、その有機Ｉａｔ−分析した。一方
、対照としてヒダントインラセマーゼ活性画分を０．０
５ ＭすｙＪ緩衝液（ｐＨ６，５）Ｋ替えて同様の操作
を行なった。
．２１１Ｌｌ、 ０．０２％（１）各種Ｄ−５−置換ヒ
ダントイン類を含む０．０５ Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６
，５）０．２−を混合し、３７℃で８時間反応した後、
酢酸エチルで抽出し、その有機Ｉａｔ−分析した。一方
、対照としてヒダントインラセマーゼ活性画分を０．０
５ ＭすｙＪ緩衝液（ｐＨ６，５）Ｋ替えて同様の操作
を行なった。
＋ｃｔｔ Ｉｈｈ＋ ／Ｉ”ｓ Ｌｋｂ；し÷
＄ 繰Ｊ！ｉ Ｍ←Ｈｒｌ：Ｌ −日’；Ｕ 吻：
’＊ Ｊ−′Ｃ訂ＲＡＬＰＡＫ ＷＨ（ダイセル化学
工業株式会社）とＯＤ８カラムを用いて高速液体クロマ
ト分析で行なった。
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’＊ Ｊ−′Ｃ訂ＲＡＬＰＡＫ ＷＨ（ダイセル化学
工業株式会社）とＯＤ８カラムを用いて高速液体クロマ
ト分析で行なった。
表−２
比較例
Ｄ−−ベンジルヒダントインの自然ラセミ化反旦
各種−に調整したＤ−５−ベンジルヒダントイン０．０
５ ％を含む０．１Ｍリン酸緩衝液を３７℃に保ち、自
然ラセミ化反応で生成したＬ−５−ベンジルヒダントイ
ンと残存するＤ−５−ベンシルヒダントインの濃度を実
施例１と同様の方法で求めた。
５ ％を含む０．１Ｍリン酸緩衝液を３７℃に保ち、自
然ラセミ化反応で生成したＬ−５−ベンジルヒダントイ
ンと残存するＤ−５−ベンシルヒダントインの濃度を実
施例１と同様の方法で求めた。
各−の水溶液でのＤ−５−ベンジルヒダントインからＬ
−５−ベンシルヒダントインへの変換率は表−６に示す
通りであった。
−５−ベンシルヒダントインへの変換率は表−６に示す
通りであった。
８以下の−ではＤ−５−ベンシルヒダントインの自然ラ
セミ化が極めて遅いことが判明した。
セミ化が極めて遅いことが判明した。
表−６
〔発明の効果〕
以上説明したように、本発明によれば、光学活性５−置
換ヒダントイン類を容易にラセミ化することができる。
換ヒダントイン類を容易にラセミ化することができる。
昭和６０年１２ ＪＪ２４日
Claims (1)
- 光学活性５−置換ヒダントイン類をラセミ化する能力を
有する微生物の培養液、菌体または菌体処理物を光学活
性５−置換ヒダントイン類に作用させることを特徴とす
る光学活性５−置換ヒダントイン類のラセミ化方法
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP26263685A JPS62122591A (ja) | 1985-11-25 | 1985-11-25 | 光学活性５−置換ヒダントイン類のラセミ化方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP26263685A JPS62122591A (ja) | 1985-11-25 | 1985-11-25 | 光学活性５−置換ヒダントイン類のラセミ化方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS62122591A true JPS62122591A (ja) | 1987-06-03 |
Family
ID=17378535
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP26263685A Pending JPS62122591A (ja) | 1985-11-25 | 1985-11-25 | 光学活性５−置換ヒダントイン類のラセミ化方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS62122591A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0623113U (ja) * | 1992-06-25 | 1994-03-25 | 米次 福田 | 電気スタンド |
| EP1188826A2 (en) | 2000-09-13 | 2002-03-20 | Ajinomoto Co., Inc. | 5-substituted hydantoin racemase, DNA coding for the same, and process for producing optically active amino acids |
| US7709235B2 (en) | 2005-01-31 | 2010-05-04 | Kaneka Corporation | 5-Substituted hydantoin racemase, DNA encoding the same, recombinant DNA, transformed cell, and process for production of optically active N-carbamylamino acid or optically active amino acid |
-
1985
- 1985-11-25 JP JP26263685A patent/JPS62122591A/ja active Pending
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0623113U (ja) * | 1992-06-25 | 1994-03-25 | 米次 福田 | 電気スタンド |
| EP1188826A2 (en) | 2000-09-13 | 2002-03-20 | Ajinomoto Co., Inc. | 5-substituted hydantoin racemase, DNA coding for the same, and process for producing optically active amino acids |
| US7709235B2 (en) | 2005-01-31 | 2010-05-04 | Kaneka Corporation | 5-Substituted hydantoin racemase, DNA encoding the same, recombinant DNA, transformed cell, and process for production of optically active N-carbamylamino acid or optically active amino acid |
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