JPS619292A - Ｌ−アミノ酸の製造方法 - Google Patents
Ｌ−アミノ酸の製造方法Info
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- JPS619292A JPS619292A JP12926084A JP12926084A JPS619292A JP S619292 A JPS619292 A JP S619292A JP 12926084 A JP12926084 A JP 12926084A JP 12926084 A JP12926084 A JP 12926084A JP S619292 A JPS619292 A JP S619292A
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- acid
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、アミノ酸のＮ−カルバミル体から微生物酵素
系を利用して相当するＬ−アミノ酸を製造する方法に関
する。
系を利用して相当するＬ−アミノ酸を製造する方法に関
する。
従来、微生物酵素系を利用したＤＬ−Ｐｉ−カルバミル
アミノ酸よシのＬ−アミノ酸の製造方法については、Ｄ
Ｌ−Ｎ−カルバミルメチオニンよシのＬ−メチオニンの
製造法が知られている（特公昭５５−２９６７Ｂ号）。
アミノ酸よシのＬ−アミノ酸の製造方法については、Ｄ
Ｌ−Ｎ−カルバミルメチオニンよシのＬ−メチオニンの
製造法が知られている（特公昭５５−２９６７Ｂ号）。
本発明の目的は、微生物酵素系を利用して、Ｎ−カルバ
ミルアミノ酸から、Ｌ−メチオニン以外の有用な特定の
Ｌ−アミノ酸を製造する方法を提供することにある。
ミルアミノ酸から、Ｌ−メチオニン以外の有用な特定の
Ｌ−アミノ酸を製造する方法を提供することにある。
本発明を概説すれば、本発明はＬ−アミノル酸の製造方
法に関する発明であって、Ｌ−Ｎ−カルバミルアミノ酸
のカルバミル基を不斉的に加水分解する能力を有するシ
ュードモナス属微生物の培養液、菌体又は菌体処理物を
、下記一般式ｌ： 畷 ＮＨ！ で表される基を示す）で表されるＮ−カルバミルアミノ
酸のＤＬ一体又はＬ一体に作用させ、生成した和尚する
Ｌ−アミノ酸を採取することを特徴とする。
法に関する発明であって、Ｌ−Ｎ−カルバミルアミノ酸
のカルバミル基を不斉的に加水分解する能力を有するシ
ュードモナス属微生物の培養液、菌体又は菌体処理物を
、下記一般式ｌ： 畷 ＮＨ！ で表される基を示す）で表されるＮ−カルバミルアミノ
酸のＤＬ一体又はＬ一体に作用させ、生成した和尚する
Ｌ−アミノ酸を採取することを特徴とする。
本発明方法で使用するＮ−カルバミルアミノ酸は、フェ
ニルアラニン、トリプトファン、チロシン、セリン、グ
ルタミン酸、バリン、イソロイシン又はヒスチジンの各
ＤＬ−若しくはＬ−Ｎ−カルバミル体である。
ニルアラニン、トリプトファン、チロシン、セリン、グ
ルタミン酸、バリン、イソロイシン又はヒスチジンの各
ＤＬ−若しくはＬ−Ｎ−カルバミル体である。
本発明方法の原料は、公知の物質であるか、公知の方法
によって得ることができるものであシ、例えばＤ Ｌ
−Ｎ−カルバミルアミノ酸は、ＤＬ−アミノ酸にシアン
化カリウム等を反応させる公知の方法で、またアミノ酸
のＤＬ−ヒダントイン誘導体を適当な条件で加水分解す
る方法で得ることができる。
によって得ることができるものであシ、例えばＤ Ｌ
−Ｎ−カルバミルアミノ酸は、ＤＬ−アミノ酸にシアン
化カリウム等を反応させる公知の方法で、またアミノ酸
のＤＬ−ヒダントイン誘導体を適当な条件で加水分解す
る方法で得ることができる。
次に本発明方法で使用するシュードモナス属（Ｐｓｅｕ
ｄｏｍｏｎａａ ）微生物としては、その培養液をその
まま用いることもできるが、生菌体、凍結菌体、凍結乾
燥菌体又は菌体磨砕物若しくは ′菌体抽出物の
ような菌体処理物を使用してもよい。また、変異処理に
よシ性能の向上した変異株なども、よシ効果的に使用で
きることはいうまでもない。
ｄｏｍｏｎａａ ）微生物としては、その培養液をその
まま用いることもできるが、生菌体、凍結菌体、凍結乾
燥菌体又は菌体磨砕物若しくは ′菌体抽出物の
ような菌体処理物を使用してもよい。また、変異処理に
よシ性能の向上した変異株なども、よシ効果的に使用で
きることはいうまでもない。
上記シュードモナス属微生物のうちで好適な例としては
、本発明者等が自然界から新たに分離した新菌種でおる
、シュードモナス属ＤＫ−９１０菌株（ＦＩＲＭ Ｐ−
７４７３）がある。
、本発明者等が自然界から新たに分離した新菌種でおる
、シュードモナス属ＤＫ−９１０菌株（ＦＩＲＭ Ｐ−
７４７３）がある。
以下、上記ＤＫ−９１０菌株の菌学的諸性質を示す。
１、 形 態
（１） 細胞の形及び大きさ二〇、２〜α３ Ｘ １
．２〜五５μｍ。
．２〜五５μｍ。
桿菌
（２） 多形性の有無： 無
（３）運動性の有無： 有
（４１９毛の有無、着生状態： 有、極毛（５）胞子の
有無： 無 （６） グラム染色性： 陰性（７）抗 酸
性： 無 Ｚ 各培地での生育状態 （１） 肉汁寒天平板培養 コロニー〇色： 白クリーム色 コロニーの形状二 円形 コロニーの隆起： 中央凸状 コロニーの周縁： 金縁 （２） 肉汁寒天斜面培養 生育状態二 適度 光 沢： 有、半透明 形 状： 糸状 （３） 肉汁液体培養 混濁の程度二 適度、均一に濁る 沈 殿： 有 液面での生育：薄い膜形成 （４） 肉汁ゼラチン穿刺培養： 液化しない（５）
リドマス・ミルク： −液化しない、アルカリ変 五 生理学的性質 （１）硝酸塩の還元： 有 （２）脱窒反応二 陽 （３）ＭＲテスト： 陰 （４） ＶＰテスト： 陰 （５）インドールの生成： 陰 （６）硫化水素の生成： 陽 （７） デンプンの加水分解： 陰（８） クエ
ン酸の利用： コーナー（Ｋｏｓｅｒ ）培地及びクリ
ステンセン （Ｏｈｒｉｅｔｅｎｓｅｎ）培地 共利用する （９） 無機窒素源の利用：硝酸塩及びアンモニウム
塩共利用する （ＩＱ 色素の生成： 無（１〃 ウレ
アーゼ： 陰（２） オキシダーゼ：
陽 （至） カタラーゼ： 陽 α尋 酸素に対する態度： 好気性 （至）生育の範囲 温 度＝ １５〜３６℃１）Ｈ：
５．１〜９．６ αＱ ＯＦテスト： 酸化的（ｏｚｉａａｔｉｖｅ
）ｌ αη 糖類からの酸及びガスの生成の
有無糖 類 酸 、ガス ■ Ｌ−アラビノース − − ■ Ｄ−’キシロース ＋ −■ Ｄ−グルコ
ース − − ■ Ｄ−マンノース ± − ■ Ｄ−フラクトース − − ■ Ｄ−ガラクトース − − の 麦芽糖 −− ■ ショ糖 −− ■乳糖 −− ［相］ トレハロース −− 〇 Ｄ−ソルビット −− ｏ Ｄ−マンニット −− ［相］ イノフット − −［相］ グリ
セリン −− （至） ＤＭＡ分解性： 陽 α坤 カゼイン分解性： 陰 翰 耐塩性： Ｎａ０６２ ％で生育、５％で不生育 ｅ優 炭化水素の資化性 ■ ｐ−ヒドロキシ安息香酸 − ■ グルコン酸 十 ■乳酸 十 ■酢酸 十 ■ グルコース 十 〇 ショ糖 十 の キシロース − 〇 ラクトース − ■ マンニット − 以上の菌学的諸性質を、パージエイ式分類［Ｂａｒｇｅ
プｓ Ｍａｎｕａｌ ｏｆ ｄｅｔｅｒｍｉｎａ
ｔｉｖｅ ｂａｃｔｅ−ｒｉＯ１０ｇ７ （第８版）
（１９７４）参照〕に基づいて検索すると、上記ＤＫ−
９１０菌株は（１）グラム陰性、桿菌（２）運動性を有
し極上を有す（３）好気性（４）硝酸塩を還元（５）脱
窒能陽性（６）オキシダーゼ陽性などから、シュードモ
ナス属に属する細菌であることが判明した。
有無： 無 （６） グラム染色性： 陰性（７）抗 酸
性： 無 Ｚ 各培地での生育状態 （１） 肉汁寒天平板培養 コロニー〇色： 白クリーム色 コロニーの形状二 円形 コロニーの隆起： 中央凸状 コロニーの周縁： 金縁 （２） 肉汁寒天斜面培養 生育状態二 適度 光 沢： 有、半透明 形 状： 糸状 （３） 肉汁液体培養 混濁の程度二 適度、均一に濁る 沈 殿： 有 液面での生育：薄い膜形成 （４） 肉汁ゼラチン穿刺培養： 液化しない（５）
リドマス・ミルク： −液化しない、アルカリ変 五 生理学的性質 （１）硝酸塩の還元： 有 （２）脱窒反応二 陽 （３）ＭＲテスト： 陰 （４） ＶＰテスト： 陰 （５）インドールの生成： 陰 （６）硫化水素の生成： 陽 （７） デンプンの加水分解： 陰（８） クエ
ン酸の利用： コーナー（Ｋｏｓｅｒ ）培地及びクリ
ステンセン （Ｏｈｒｉｅｔｅｎｓｅｎ）培地 共利用する （９） 無機窒素源の利用：硝酸塩及びアンモニウム
塩共利用する （ＩＱ 色素の生成： 無（１〃 ウレ
アーゼ： 陰（２） オキシダーゼ：
陽 （至） カタラーゼ： 陽 α尋 酸素に対する態度： 好気性 （至）生育の範囲 温 度＝ １５〜３６℃１）Ｈ：
５．１〜９．６ αＱ ＯＦテスト： 酸化的（ｏｚｉａａｔｉｖｅ
）ｌ αη 糖類からの酸及びガスの生成の
有無糖 類 酸 、ガス ■ Ｌ−アラビノース − − ■ Ｄ−’キシロース ＋ −■ Ｄ−グルコ
ース − − ■ Ｄ−マンノース ± − ■ Ｄ−フラクトース − − ■ Ｄ−ガラクトース − − の 麦芽糖 −− ■ ショ糖 −− ■乳糖 −− ［相］ トレハロース −− 〇 Ｄ−ソルビット −− ｏ Ｄ−マンニット −− ［相］ イノフット − −［相］ グリ
セリン −− （至） ＤＭＡ分解性： 陽 α坤 カゼイン分解性： 陰 翰 耐塩性： Ｎａ０６２ ％で生育、５％で不生育 ｅ優 炭化水素の資化性 ■ ｐ−ヒドロキシ安息香酸 − ■ グルコン酸 十 ■乳酸 十 ■酢酸 十 ■ グルコース 十 〇 ショ糖 十 の キシロース − 〇 ラクトース − ■ マンニット − 以上の菌学的諸性質を、パージエイ式分類［Ｂａｒｇｅ
プｓ Ｍａｎｕａｌ ｏｆ ｄｅｔｅｒｍｉｎａ
ｔｉｖｅ ｂａｃｔｅ−ｒｉＯ１０ｇ７ （第８版）
（１９７４）参照〕に基づいて検索すると、上記ＤＫ−
９１０菌株は（１）グラム陰性、桿菌（２）運動性を有
し極上を有す（３）好気性（４）硝酸塩を還元（５）脱
窒能陽性（６）オキシダーゼ陽性などから、シュードモ
ナス属に属する細菌であることが判明した。
このＤＫ−９１’０菌株を大量に得る培養法としては、
通常の通気液体培養等の公知方法で十分で、培地には該
微生物が資化し゛うる炭素源、窒素源、無機塩及び微量
有機栄養源が含まれる。
通常の通気液体培養等の公知方法で十分で、培地には該
微生物が資化し゛うる炭素源、窒素源、無機塩及び微量
有機栄養源が含まれる。
更に、ＤＬ−又はＬ−カルバミルフェニルアラニンなど
を゛少量添加すれば酵素活性が増強される。培養は例え
ば、ｐＨ４〜Ｎ、温度１５〜４０℃の条件下で５〜１２
０時間行えばよい。
を゛少量添加すれば酵素活性が増強される。培養は例え
ば、ｐＨ４〜Ｎ、温度１５〜４０℃の条件下で５〜１２
０時間行えばよい。
本発明方法の反応条件について以下説明する一１ｆ、Ｎ
−カルバミルアミノ酸の使用濃度は、０．１〜５０重ｉ
チ、ｐＨ４〜Ｎ、好ましくはｐＨ６〜９の範囲で良好な
結果を得る。この範囲外では酵素活性の発現及び安定性
の点で実用上適さない。反応の進行に伴ってｐＨは変動
するため、適当な中和剤で所望のｐＨに維持することが
望ましい。反応温度は１５〜５０℃の範囲がよく、また
、反応系に少量の金属イオン、例えばＭｎ０７４、Ｃｏ
ｏ／！４等をＮ〜１０ ｍＭ程度添加すれば反応性に良
い結果を与える。
−カルバミルアミノ酸の使用濃度は、０．１〜５０重ｉ
チ、ｐＨ４〜Ｎ、好ましくはｐＨ６〜９の範囲で良好な
結果を得る。この範囲外では酵素活性の発現及び安定性
の点で実用上適さない。反応の進行に伴ってｐＨは変動
するため、適当な中和剤で所望のｐＨに維持することが
望ましい。反応温度は１５〜５０℃の範囲がよく、また
、反応系に少量の金属イオン、例えばＭｎ０７４、Ｃｏ
ｏ／！４等をＮ〜１０ ｍＭ程度添加すれば反応性に良
い結果を与える。
反応液からＬ−アミノ酸を分離するＫは、例えば菌体等
の不溶物を遠心分離等によシ除去後の上清を、Ｈ型強酸
性カチオン樹脂に通しＬ−アミノ酸を吸着後、アンモニ
ア水で溶出し、更に濃縮、冷却してＬ−アミノ酸を結晶
で得ることができる。
の不溶物を遠心分離等によシ除去後の上清を、Ｈ型強酸
性カチオン樹脂に通しＬ−アミノ酸を吸着後、アンモニ
ア水で溶出し、更に濃縮、冷却してＬ−アミノ酸を結晶
で得ることができる。
以下、本発明を実施例によシ更に具体的に説明するが、
本発明はこれらに限定されるものではない。なお、特に
断わらない限り、各例中の％は重量％である。
本発明はこれらに限定されるものではない。なお、特に
断わらない限り、各例中の％は重量％である。
実施例１
グルコースα５％、酵母エキスα２９ｂ、Ｉ）ン酸水素
二ナトリウムα１％、リン酸二水素カリウムｎ、ｏｓｌ
、硫酸マグネシウムＣＬＯ５％を含む培地（ｐＨ７５）
５−を試験管に分注し、１２０℃で１５分間滅菌した。
二ナトリウムα１％、リン酸二水素カリウムｎ、ｏｓｌ
、硫酸マグネシウムＣＬＯ５％を含む培地（ｐＨ７５）
５−を試験管に分注し、１２０℃で１５分間滅菌した。
これに別に殺菌し７’ｃＤＬ−Ｎ−カルバミルフェニル
アラニンを、最終濃度がα０５％になるように添加した
後、シュードモナス属ＤＫ−９１０菌を接種し、３０℃
で２４時間振とり培養した。この培養液より１ 菌
体を遠心分離して集め、同量の生理食塩水で洗浄後、各
別に下記第１表に記載のＬ−Ｎ−カルバミルアミノ酸α
１Ｍ及び塩化マンガン（１５ｍＭを含むＮＭ）リス塩酸
緩衝液（ｐＨ７，５）５−中に懸濁させ、３５℃で１０
時間反応させた。［ｔｅｌ生成物をバイオアッセイ〔フ
ェニルアラニン、トリプトファン、チロシン、グルタミ
ン酸、インロイシン及びバリンの定量には、ラクトバチ
ルス・アラビノザス（Ｌａｃｔｏｂａａｉｌｌｕｓａｒ
ａｂｉｎｏｓｕｓ ）ムＴＯＯ８０１４を、またヒスチ
ジン及びセリンの定量にはストレプトコッカス・ファエ
カリス（８ｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ ｆａｊｃａｌｉ
ｓ ）ムＴｏ。
アラニンを、最終濃度がα０５％になるように添加した
後、シュードモナス属ＤＫ−９１０菌を接種し、３０℃
で２４時間振とり培養した。この培養液より１ 菌
体を遠心分離して集め、同量の生理食塩水で洗浄後、各
別に下記第１表に記載のＬ−Ｎ−カルバミルアミノ酸α
１Ｍ及び塩化マンガン（１５ｍＭを含むＮＭ）リス塩酸
緩衝液（ｐＨ７，５）５−中に懸濁させ、３５℃で１０
時間反応させた。［ｔｅｌ生成物をバイオアッセイ〔フ
ェニルアラニン、トリプトファン、チロシン、グルタミ
ン酸、インロイシン及びバリンの定量には、ラクトバチ
ルス・アラビノザス（Ｌａｃｔｏｂａａｉｌｌｕｓａｒ
ａｂｉｎｏｓｕｓ ）ムＴＯＯ８０１４を、またヒスチ
ジン及びセリンの定量にはストレプトコッカス・ファエ
カリス（８ｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ ｆａｊｃａｌｉ
ｓ ）ムＴｏ。
８０４３ を用いた〕とＨＰＬＯによシ定量し九結果
を第１表に示す。両分桁値が一致したことから、いずれ
の場合も、目的生成物は相当するＬ−アミノ酸と確認し
た。
を第１表に示す。両分桁値が一致したことから、いずれ
の場合も、目的生成物は相当するＬ−アミノ酸と確認し
た。
第 １ 表
実施例２
培地１００ｗＩｔを含む５００＋ｄ容の三角フラスコを
用いる以外は実施例１と同様に培養して得た菌体を、下
記第２表に記載のＤＬ−Ｎ−カルノくミルアミノ酸α２
Ｍ及び塩化マンガン１ ｍＭを含む０．１ Ｍ ）リス
塩酸緩衝液（ｐＨ７，０）１００−中に懸濁させ、５０
℃で２０時間反応させた。
用いる以外は実施例１と同様に培養して得た菌体を、下
記第２表に記載のＤＬ−Ｎ−カルノくミルアミノ酸α２
Ｍ及び塩化マンガン１ ｍＭを含む０．１ Ｍ ）リス
塩酸緩衝液（ｐＨ７，０）１００−中に懸濁させ、５０
℃で２０時間反応させた。
遠心分離による除菌後の上清を、強酸性カチオン樹脂ア
ンバーライトエＲ−１２０（Ｈ型、ロームアンドハース
社製）に通し吸着させ、水洗後、０．５Ｎアンモニア水
で溶出させた。濃縮後、冷却して結晶を析出させた。こ
れを再結晶し、乾燥して、ＨＰＬＯ％ＴＬＯ，バイオア
ッセイ、ＮＭＲ及び旋光度分析を行ったところ、第２表
に示すように、各相補するＬ−アミノ酸の標品と一致す
ることを確認した。
ンバーライトエＲ−１２０（Ｈ型、ロームアンドハース
社製）に通し吸着させ、水洗後、０．５Ｎアンモニア水
で溶出させた。濃縮後、冷却して結晶を析出させた。こ
れを再結晶し、乾燥して、ＨＰＬＯ％ＴＬＯ，バイオア
ッセイ、ＮＭＲ及び旋光度分析を行ったところ、第２表
に示すように、各相補するＬ−アミノ酸の標品と一致す
ることを確認した。
第 ２ 表
Ｎ５Ｎ塩酸溶液
実施例３
実施例１におけるＤ１．＋−Ｎ−カルバミルアミノ酸な
Ｌ−Ｎ−カルバミルアミノ酸に変えた以外は実施例１と
同様な操作を行って、和尚するＬ−アミノ酸の結晶を得
た。これらの分析結果は、標品のＬ−アミノ酸と一致し
喪。結果を下記第３表に示す。
Ｌ−Ｎ−カルバミルアミノ酸に変えた以外は実施例１と
同様な操作を行って、和尚するＬ−アミノ酸の結晶を得
た。これらの分析結果は、標品のＬ−アミノ酸と一致し
喪。結果を下記第３表に示す。
第 ３ 表
実施例４
実施例２と同様にして得た洗浄掬体を、塩化マンガン１
ｍＭを含む（ＬＩＭトリス塩酸緩衝液（ｐＨ２Ｏ）２
０ｄ中に懸濁させた。この懸濁液を、水冷下において、
２０ ｋＨｚの超音波で３分間３回処理して、菌体破砕
液を調髪した。こ（ＤｉＫ、ＤＬ−４１−カルバミルフ
ェニルアラニンをα２ＭＫなるように添加し、３０℃で
２０時間反応させた。反応後、不溶物を遠心除去して得
た上清中のアミノ酸を、ＨＬＰ Ｏ及びバイオアッセイ
した結果、生成物は、Ｌ−フェニルアラニンと確認した
。
ｍＭを含む（ＬＩＭトリス塩酸緩衝液（ｐＨ２Ｏ）２
０ｄ中に懸濁させた。この懸濁液を、水冷下において、
２０ ｋＨｚの超音波で３分間３回処理して、菌体破砕
液を調髪した。こ（ＤｉＫ、ＤＬ−４１−カルバミルフ
ェニルアラニンをα２ＭＫなるように添加し、３０℃で
２０時間反応させた。反応後、不溶物を遠心除去して得
た上清中のアミノ酸を、ＨＬＰ Ｏ及びバイオアッセイ
した結果、生成物は、Ｌ−フェニルアラニンと確認した
。
実施例５
実施例１と同様に３０℃で２４時間培養した培養液に、
ＤＬ−Ｎ−カルバミルフェニルアラニンを０，１Ｍにな
るように添加し、３０℃で更に２０時間振とうを続けた
。遠心分離による除菌後の上清中のアミノ酸を、ＨＬＰ
Ｃ！及びバイオアッセイした結果、生成物はＬ−フェニ
ルアラニンと確認した。
ＤＬ−Ｎ−カルバミルフェニルアラニンを０，１Ｍにな
るように添加し、３０℃で更に２０時間振とうを続けた
。遠心分離による除菌後の上清中のアミノ酸を、ＨＬＰ
Ｃ！及びバイオアッセイした結果、生成物はＬ−フェニ
ルアラニンと確認した。
以上説明したように、本発明によれば、各種のＮ−カル
バミルアミノ酸のＬ一体を、シュードモナス属微生物に
より、効率良く、相当するＬ−アミノ酸に変換すること
かで−きる。
バミルアミノ酸のＬ一体を、シュードモナス属微生物に
より、効率良く、相当するＬ−アミノ酸に変換すること
かで−きる。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、Ｌ−Ｎ−カルバミルアミノ酸のカルバミル基を不斉
的に加水分解する能力を有するシュードモナス属微生物
の培養液、菌体又は菌体処理物を、下記一般式 I ： ▲数式、化学式、表等があります▼…〔 I 〕 （式中Ｒは、式▲数式、化学式、表等があります▼、▲
数式、化学式、表等があります▼、 ▲数式、化学式、表等があります▼、▲数式、化学式、
表等があります▼、▲数式、化学式、表等があります▼
、 ▲数式、化学式、表等があります▼、▲数式、化学式、
表等があります▼、又は▲数式、化学式、表等がありま
す▼ で表される基を示す）で表されるＮ−カルバミルアミノ
酸のＤＬ−体又はＬ−体に作用させ、生成した相当する
Ｌ−アミノ酸を採取することを特徴とするＬ−アミノ酸
の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP12926084A JPS619292A (ja) | 1984-06-25 | 1984-06-25 | Ｌ−アミノ酸の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP12926084A JPS619292A (ja) | 1984-06-25 | 1984-06-25 | Ｌ−アミノ酸の製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS619292A true JPS619292A (ja) | 1986-01-16 |
Family
ID=15005166
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP12926084A Pending JPS619292A (ja) | 1984-06-25 | 1984-06-25 | Ｌ−アミノ酸の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS619292A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6324894A (ja) * | 1986-07-16 | 1988-02-02 | Ajinomoto Co Inc | アミノ酸の製造法及びアミノ酸生産菌 |
| US5863785A (en) * | 1992-10-05 | 1999-01-26 | Kanegafuchi Chemical Industry Co., Ltd. | Decarbamylase isolated from comamonas or blastobacter |
-
1984
- 1984-06-25 JP JP12926084A patent/JPS619292A/ja active Pending
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6324894A (ja) * | 1986-07-16 | 1988-02-02 | Ajinomoto Co Inc | アミノ酸の製造法及びアミノ酸生産菌 |
| US5863785A (en) * | 1992-10-05 | 1999-01-26 | Kanegafuchi Chemical Industry Co., Ltd. | Decarbamylase isolated from comamonas or blastobacter |
| US5902736A (en) * | 1992-10-05 | 1999-05-11 | Kanegafuchi Chemical Industry Co., Ltd. | Process for the production of D-α-amino acids by hydrolysis of the corresponding N-carbamyl derivative |
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