JPS61229826A - インヒビン - Google Patents
インヒビンInfo
- Publication number
- JPS61229826A JPS61229826A JP60069209A JP6920985A JPS61229826A JP S61229826 A JPS61229826 A JP S61229826A JP 60069209 A JP60069209 A JP 60069209A JP 6920985 A JP6920985 A JP 6920985A JP S61229826 A JPS61229826 A JP S61229826A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- molecular weight
- inhibin
- treatment
- inactivated
- polypeptide
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
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- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
この発明は、インヒビン（ＩＮＨＩＢＩＮ）＆びその抗
体に関する。インヒビンは、避妊薬としであるいは畜産
に利用できる性ホルモンであり、その抗体は不妊症等の
診断薬として利用できる。
体に関する。インヒビンは、避妊薬としであるいは畜産
に利用できる性ホルモンであり、その抗体は不妊症等の
診断薬として利用できる。
インヒビンは、Ｍｃ Ｃｕｌｌａｇｈ （Ｓｃｉｅｎｃ
ｅ＋ ７６ 。
ｅ＋ ７６ 。
１９−２０． （１９３２））により去勢動物の下垂
体に見られる去勢細胞の出現を抑制する精巣の水溶性の
抽出物として見い出された。卵巣性インヒビンとしては
Ｄｅ Ｊｏｎｇら（Ｎａｔｕｒｅ＋ ２６３゜７１−
７２．（１９７６））によりウシの卵胞液中に見い出さ
れ、その後、ラット、ブタ、サル。
体に見られる去勢細胞の出現を抑制する精巣の水溶性の
抽出物として見い出された。卵巣性インヒビンとしては
Ｄｅ Ｊｏｎｇら（Ｎａｔｕｒｅ＋ ２６３゜７１−
７２．（１９７６））によりウシの卵胞液中に見い出さ
れ、その後、ラット、ブタ、サル。
ヒツジ、ウマ、ヒトなどの卵胞液中に多量のインヒビン
活性が存在することが確かめられている。
活性が存在することが確かめられている。
現在では、インヒビンは雌雄両性の性腺に存在する水溶
性の物質で、下垂体からのＦＳＨ（卵胞刺激ホルモン）
の合成１分泌を特異的に抑制する物質として考えられて
いる。インヒビンは卵胞の発育、成熟、排卵などの現象
にも関与していて視床下部下垂体性腺系で生殖生理上、
重要な役割を果している。
性の物質で、下垂体からのＦＳＨ（卵胞刺激ホルモン）
の合成１分泌を特異的に抑制する物質として考えられて
いる。インヒビンは卵胞の発育、成熟、排卵などの現象
にも関与していて視床下部下垂体性腺系で生殖生理上、
重要な役割を果している。
卵巣性インヒビンの内、ブタのものについてＷｉｌｌｉ
ａ−ら （Ｐａｒｔｉａｌ Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏ
ｎ ｏｆ ＰｏｒｃｉｎｅＦｏｌｌｃｕｌａｒ Ｆ
ｌｕｉｄ Ｇｏｎａｄｏｓｔａｔｉｎ、 Ｉｎｔ＃！ａ
ｏｖａｒｉａｎＣｏｎｔｒｏｌ Ｍｅｃｈａｎｉｓ＋ｓ
ｓ＋＾ｄｖａｎｃｅｓ ＥｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌＭｅ
ｄｉｃｉｎｅ ａｎｄ Ｂｉｏｌｏｇｙ＋ ｖｏｌ、
１４７ 、 ＰｌｅｎｕｍＰｒｅｓｓ、 Ｎｅｗ Ｙｏ
ｒｋ、 ９９−１１６．１９８２）はブタ卵胞液の１
フアクリルＳ−３００４によるゲル濾過クロマトグラフ
ィーの溶出液中分子量２６．０００の画分にインヒビン
活性があることを見い出している。しかるに、この文献
においては、インヒビンは精製されておらず、従って、
インヒビン活性は単一の物質によって発現されるのか、
あるいはインヒビン活性を有する複数の物質が存在する
のかは明らかにされていない。現に我々の研究によれば
、ブタ卵胞液中には分子量３万近辺のものに限っても、
少くとも３種のインヒビン活性を有する物質が見い出さ
れている。
ａ−ら （Ｐａｒｔｉａｌ Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏ
ｎ ｏｆ ＰｏｒｃｉｎｅＦｏｌｌｃｕｌａｒ Ｆ
ｌｕｉｄ Ｇｏｎａｄｏｓｔａｔｉｎ、 Ｉｎｔ＃！ａ
ｏｖａｒｉａｎＣｏｎｔｒｏｌ Ｍｅｃｈａｎｉｓ＋ｓ
ｓ＋＾ｄｖａｎｃｅｓ ＥｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌＭｅ
ｄｉｃｉｎｅ ａｎｄ Ｂｉｏｌｏｇｙ＋ ｖｏｌ、
１４７ 、 ＰｌｅｎｕｍＰｒｅｓｓ、 Ｎｅｗ Ｙｏ
ｒｋ、 ９９−１１６．１９８２）はブタ卵胞液の１
フアクリルＳ−３００４によるゲル濾過クロマトグラフ
ィーの溶出液中分子量２６．０００の画分にインヒビン
活性があることを見い出している。しかるに、この文献
においては、インヒビンは精製されておらず、従って、
インヒビン活性は単一の物質によって発現されるのか、
あるいはインヒビン活性を有する複数の物質が存在する
のかは明らかにされていない。現に我々の研究によれば
、ブタ卵胞液中には分子量３万近辺のものに限っても、
少くとも３種のインヒビン活性を有する物質が見い出さ
れている。
軟土のように、従来インヒビンは単一の物としては分離
されていないため、その特異な生理活性からして避妊薬
等に使用できる大きな可能性があるにも拘らず、その応
用はできなかった。従って、この発明の目的はインヒビ
ンを単一の物質として得ることにある。更に、単一の物
質として得られたインヒビンを抗原とする抗体を得るこ
とにある。
されていないため、その特異な生理活性からして避妊薬
等に使用できる大きな可能性があるにも拘らず、その応
用はできなかった。従って、この発明の目的はインヒビ
ンを単一の物質として得ることにある。更に、単一の物
質として得られたインヒビンを抗原とする抗体を得るこ
とにある。
本発明者らは、ブタの卵胞液よりインヒビンを単一物質
として分離、精製し、その物理的、化学的性質を明らか
にすることに成功した。更に、得られた卵巣性インヒビ
ンを抗原とするＩｇＧ抗体を得ることに成功した。
として分離、精製し、その物理的、化学的性質を明らか
にすることに成功した。更に、得られた卵巣性インヒビ
ンを抗原とするＩｇＧ抗体を得ることに成功した。
この発明の３２にインヒビン−■と名付けられたインヒ
ビンは、以下の性質を有するものである。
ビンは、以下の性質を有するものである。
（ａ） 分子量：３２ｋｄ （ＳＤＳ−ゲル電気泳動
法及び高速液体クロマトグラフィー 法） （ｂ） 還元により分子量２０ｋｄと１３ｋｄ（ＳＤ
Ｓ−ゲル電気泳動法）のポリペプチドが生じ、活性を失
う。
法及び高速液体クロマトグラフィー 法） （ｂ） 還元により分子量２０ｋｄと１３ｋｄ（ＳＤ
Ｓ−ゲル電気泳動法）のポリペプチドが生じ、活性を失
う。
（ｃ） コンカナバリンＡセファロースカラムに吸着
され、α−メチルマンノシドによって溶出される。
され、α−メチルマンノシドによって溶出される。
（ｄ） 等電点：ｐＩ６付近
＋８） プロテアーゼ処理により失活し、ノイラミニ
ダーゼ処理及びエンドグリコシダーゼＨ処理により失活
しない。
ダーゼ処理及びエンドグリコシダーゼＨ処理により失活
しない。
（ｆ） Ｎ−末端アミノ酸配列：
分子量２０ＸＩＱ’のポリペプチド：
Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ−Ｐｒ。
分子量１３Ｘ１０３のポリペプチド：
Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｃｙｓ
（幻 ブタ卵胞液中に存在し、卵胞刺激ホルモンの上昇
を抑制する。
を抑制する。
本発明のインヒビンは、例えば以下の方法で得ることが
できる。
できる。
ブタ卵巣を集め、卵胞液を吸引等により採取する。イン
ヒビンは、［マトリックス ゲル レッドＡＪ （ア
ミコン社）に特異的に吸着されるので（Ｍｏｌｅｃｕｌ
ａｒ ａｎｄ Ｃｅ１ｌｕｌａｒ Ｅｎｄｏｃｒｉｎｏ
ｌｏｇｙ、 ２１ ＋１０９−１１７． （１９８
１））、まず、このゲルによるマフィニティークロマト
グラフィーを行う。
ヒビンは、［マトリックス ゲル レッドＡＪ （ア
ミコン社）に特異的に吸着されるので（Ｍｏｌｅｃｕｌ
ａｒ ａｎｄ Ｃｅ１ｌｕｌａｒ Ｅｎｄｏｃｒｉｎｏ
ｌｏｇｙ、 ２１ ＋１０９−１１７． （１９８
１））、まず、このゲルによるマフィニティークロマト
グラフィーを行う。
ついで本発明者らの研究によれば、「フェニルセファロ
ース」、「セファクリル Ｓ−２００Ｊ。
ース」、「セファクリル Ｓ−２００Ｊ。
ｒＤＥＡＥ セファクリル ＣＬ６ＢＪによるクロマ
トグラフィー及び最後に逆相高速液体クロマトグラフィ
ーによる精製がこの物質の精製には最も適している。こ
れらのクロマトグラフィーにおける溶離溶媒としては８
Ｍウレアが最適である。
トグラフィー及び最後に逆相高速液体クロマトグラフィ
ーによる精製がこの物質の精製には最も適している。こ
れらのクロマトグラフィーにおける溶離溶媒としては８
Ｍウレアが最適である。
このようにして精製されたインヒビンを抗原として抗体
を得る方法はミ改訂５版細菌学実習提要。
を得る方法はミ改訂５版細菌学実習提要。
医科学研究所学友金輪、丸善■、２０９頁、昭和５３年
６月２０日発行等に記載されている通常の方法でよい。
６月２０日発行等に記載されている通常の方法でよい。
また、岩崎辰夫、安藤民衛、市用カオル、保井孝太部、
単一クローン抗体、ハイブリドーマとＥＬＩＳＡ、講談
社すイエンティフィック出版、第３０頁、昭和５９年２
月２０日発行等に記載されている方法によりモノクロー
ナルとして得ることもできる。
単一クローン抗体、ハイブリドーマとＥＬＩＳＡ、講談
社すイエンティフィック出版、第３０頁、昭和５９年２
月２０日発行等に記載されている方法によりモノクロー
ナルとして得ることもできる。
インヒビンの活性は、以下のようにして測定することが
できる。
できる。
（１） ラット下垂体前葉細胞培養法ラット下垂体前
葉をトリプシン及びビオカーゼにより分散し、細胞濃度
５〜８万個１０．１ｍＡ／ウェルとなるようにプラスチ
ックプレートに入れる。各ウェルにインヒビン検体０．
１ ｍ Ｉｔを加え、３７℃に１０％炭酸ガスを含む空
気中にて７２時間保つ、培地はＤＭＥＭに５％ヒ）Ｉｌ
ｌ帯血清。
葉をトリプシン及びビオカーゼにより分散し、細胞濃度
５〜８万個１０．１ｍＡ／ウェルとなるようにプラスチ
ックプレートに入れる。各ウェルにインヒビン検体０．
１ ｍ Ｉｔを加え、３７℃に１０％炭酸ガスを含む空
気中にて７２時間保つ、培地はＤＭＥＭに５％ヒ）Ｉｌ
ｌ帯血清。
２．５％ＦＣ５，５％馬血清を加えたものを用いる。
活性は培地中に放出されたＦＳＨ含量をラジオイムノア
ッセイにより測定して、ＦＳＨ放出の抑制度で以って表
わす。３２にインヒビンー■は、Ｅ Ｄｓｏ＝１．２
ｎ ｇ ７ｍ ｊ２−培地の活性を持つ。
ッセイにより測定して、ＦＳＨ放出の抑制度で以って表
わす。３２にインヒビンー■は、Ｅ Ｄｓｏ＝１．２
ｎ ｇ ７ｍ ｊ２−培地の活性を持つ。
（２） 生体内試験法
３５日令の雄ラットを去勢し、去勢後６から２４時間に
かけて上昇してくる血中ＦＳＨをラジオイムノアッセイ
にて測定す机インヒビン検体は、去勢と同時に腹腔内投
与し、９時間後の血中ＦＳＨ値の上昇に対する抑制程度
を測定する。この方法では＋１１の方法に比べ約５．０
００倍の検体量を必要とする。
かけて上昇してくる血中ＦＳＨをラジオイムノアッセイ
にて測定す机インヒビン検体は、去勢と同時に腹腔内投
与し、９時間後の血中ＦＳＨ値の上昇に対する抑制程度
を測定する。この方法では＋１１の方法に比べ約５．０
００倍の検体量を必要とする。
本発明の卵巣性インヒビンは、ヒトの避妊薬として用い
られる他、家畜の妊娠時期を揃える等畜産に応用できる
。また、本発明の抗インヒビン抗体は、インヒビンの過
少または過剰に起因する不妊症等の疾病の診断薬として
使用できる。
られる他、家畜の妊娠時期を揃える等畜産に応用できる
。また、本発明の抗インヒビン抗体は、インヒビンの過
少または過剰に起因する不妊症等の疾病の診断薬として
使用できる。
（１１インヒビンの分離、精製
ブタ卵巣より吸引により卵細胞を採取し、１０、 ＯＯ
Ｏｒｐｍ、 １時間の遠心により上澄液を集めた。この
上澄液に２倍容の５０ｍＭ）リス−塩酸緩衝液（ｐＨ７
，５）を加え、同じ緩衝液により緩衝化された「マトリ
ックスゲル レッドＡ」カラム（８，Ｏｘ２５ｃｍ）に
のせ、ついで上記緩衝液に０．１５Ｍ ＫＣｊ＋を加
えた溶液で充分洗浄後、上記緩衝液に１．０Ｍ尿素と１
．２Ｍ ＫＣｆを加えた溶液で溶出した。
Ｏｒｐｍ、 １時間の遠心により上澄液を集めた。この
上澄液に２倍容の５０ｍＭ）リス−塩酸緩衝液（ｐＨ７
，５）を加え、同じ緩衝液により緩衝化された「マトリ
ックスゲル レッドＡ」カラム（８，Ｏｘ２５ｃｍ）に
のせ、ついで上記緩衝液に０．１５Ｍ ＫＣｊ＋を加
えた溶液で充分洗浄後、上記緩衝液に１．０Ｍ尿素と１
．２Ｍ ＫＣｆを加えた溶液で溶出した。
得られた溶出液に１／４容の２Ｍ ＫＣｊ！を加え、
「フェニルセファロース」カラム（２，５Ｘ３０ｃｍ）
にのせ、５０ｍＭ）リス塩酸緩衝液（ｐＨ７，５）にＩ
Ｍ Ｋ（１！を加えた緩衝液で充分洗浄後、５０ｍＭ
）リス塩酸緩衝液（ｐＨ７，５）に８Ｍ尿素を加えた溶
液で溶出した。
「フェニルセファロース」カラム（２，５Ｘ３０ｃｍ）
にのせ、５０ｍＭ）リス塩酸緩衝液（ｐＨ７，５）にＩ
Ｍ Ｋ（１！を加えた緩衝液で充分洗浄後、５０ｍＭ
）リス塩酸緩衝液（ｐＨ７，５）に８Ｍ尿素を加えた溶
液で溶出した。
溶出液を、「セファクリル Ｓ−２０ＯＪカラムを用い
てゲル濾過クロマトグラフィーを行った。
てゲル濾過クロマトグラフィーを行った。
展開緩衝液として８Ｍ尿素を含むトリス塩酸緩衝液を用
いた。これにより分子量約８万と約３万の位置にインヒ
ビン活性が認められた。分子量３万の分画ヲ集め、ｒＤ
ＥＡＥ−セファロース ＣＬ６ＢＪカラム（１，５Ｘ３
０ｃｎ）を用いてイオン交換クロマトグラフィーを行っ
た。インヒビン活性は３個所に分れて溶出され、第二の
ピークが最も活性が強かった（第１図）。
いた。これにより分子量約８万と約３万の位置にインヒ
ビン活性が認められた。分子量３万の分画ヲ集め、ｒＤ
ＥＡＥ−セファロース ＣＬ６ＢＪカラム（１，５Ｘ３
０ｃｎ）を用いてイオン交換クロマトグラフィーを行っ
た。インヒビン活性は３個所に分れて溶出され、第二の
ピークが最も活性が強かった（第１図）。
上記第二のピークの分画を集め、下記のように逆相高速
液体クロマトグラフィーを行った。インヒビンー■はア
セトニトリル濃度３４％の位ｆに単一ピークとして溶出
された。
液体クロマトグラフィーを行った。インヒビンー■はア
セトニトリル濃度３４％の位ｆに単一ピークとして溶出
された。
カラム： ｒＴＳＫ−１２０ＴＪ、４．０Ｘ１５０鶴。
溶 出：（Ａ）１０％トリフルオル酢酸（ＴＦＡ）ニア
セトニトリル：水−１：１０：９０．（Ｂ）１０％ＴＦ
Ａニアセトニトリル：水−１：６０：４０による直線グ
ラジェント。
セトニトリル：水−１：１０：９０．（Ｂ）１０％ＴＦ
Ａニアセトニトリル：水−１：６０：４０による直線グ
ラジェント。
以上の精製工程における蛋白量、インヒビン活性等の変
化は第１表に示すとおりである。
化は第１表に示すとおりである。
得られた標品は、再逆相高速液体クロマトグラフィー、
５ＤＳ−ゲル電気泳動により単一であり、そのインヒビ
ン活性は卵胞液と比較して約５．０００倍になっていた
。卵細胞ＩＩｌあたり約０．７■の精製標品が得られた
。
５ＤＳ−ゲル電気泳動により単一であり、そのインヒビ
ン活性は卵胞液と比較して約５．０００倍になっていた
。卵細胞ＩＩｌあたり約０．７■の精製標品が得られた
。
（２）３２にインヒビンー■の物性
（ａｌ 逆相高速液体ゲル濾過クロマトグラフィー（
カラムＴＳＫ−３０００ＳＷ）による分子量は３２ｋｄ
である。
カラムＴＳＫ−３０００ＳＷ）による分子量は３２ｋｄ
である。
φ） ＳＯ３−ゲル電気泳動による分子量は、３７ｋ
ｄである。
ｄである。
（ｃ） 還元剤、酸化剤により容易に失活し、５ＤＳ
−ゲル電気泳動で分子量約２０ｋｄと約１３ｋｄの２つ
のポリペプチドが生じる。
−ゲル電気泳動で分子量約２０ｋｄと約１３ｋｄの２つ
のポリペプチドが生じる。
（ｄ） 上記ポリペプチドのＮ−末端アミノ酸は２０
ｋｄのものはＳｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｐｒｏ、 １３
ｋ ｄのものはＧｌｙ Ｌｅｕ Ｇｉｎ Ｃｙｓであ
った。
ｋｄのものはＳｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｐｒｏ、 １３
ｋ ｄのものはＧｌｙ Ｌｅｕ Ｇｉｎ Ｃｙｓであ
った。
（ｅ）３２にインヒビンー■は、コンカナバリンＡセフ
ァロースカラムに吸着され、α−メチルマンノシドによ
って溶出されるので、糖蛋白質である。
ァロースカラムに吸着され、α−メチルマンノシドによ
って溶出されるので、糖蛋白質である。
（ｆ）３２にインヒビン−■は、プロテアーゼ処理によ
って失活する（トリプシンにて６０％、ペプシンにて８
５％、キモトリプシンにて７０％。
って失活する（トリプシンにて６０％、ペプシンにて８
５％、キモトリプシンにて７０％。
プロナーゼにて９５％、サーモライシンにて９８％失活
する。）。
する。）。
（ｇ）３２にインヒビンー「は、イノラミニダーゼ処理
、エンドグリコシダーゼＨ処理によっては失活しない。
、エンドグリコシダーゼＨ処理によっては失活しない。
（ｈ） 等電点：ｐ１６付近
（３） 抗インヒビン抗体の調製
フロイントコンプリードアシュバンドと精製３２にイン
ヒビンーＩｆ （１０（ｌｌｊｇ／２ｍｊりを等量混合
し、日本白色種家兎３羽の皮肉及び足疏に与えた。２週
間毎に上記抗原を与え、３ケ月後耳静脈より採血した。
ヒビンーＩｆ （１０（ｌｌｊｇ／２ｍｊりを等量混合
し、日本白色種家兎３羽の皮肉及び足疏に与えた。２週
間毎に上記抗原を与え、３ケ月後耳静脈より採血した。
血清より１５０画分を硫安沈澱により集めた。
第１図は３２にインヒビンー■のイオン交換クロマトグ
ラフィーの溶出パターンである。 図中、 Ｗ：吸光度。 □ ：インヒビン活性。 −−−−−−−−−−−−−： Ｎ ａ Ｃ１濃度を示
す。
ラフィーの溶出パターンである。 図中、 Ｗ：吸光度。 □ ：インヒビン活性。 −−−−−−−−−−−−−： Ｎ ａ Ｃ１濃度を示
す。
Claims (2)
- （１）以下の性質を有するインヒビン。 （ａ）分子量：３２ｋｄ（ＳＤＳ−ゲル電気泳動法及び
高速液体クロマトグラ フィー法） （ｂ）還元により分子量２０ｋｄと１３ｋｄ（ＳＤＳ−
ゲル電気泳動法）のポリペプチ ドが生じ、活性を失う。 （ｃ）コンカナバリンＡセファロースカラムに吸着され
、α−メチルマンノシドによって 溶出される。 （ｄ）等電点：ｐＩ６付近 （ｅ）プロテアーゼ処理により失活し、ノイラミニダー
ゼ処理及びエンドグリコシダーゼＨ処理により失活しな
い。 （ｆ）Ｎ−末端アミノ酸配列： 分子量２０×１０＾３のポリペプチド： Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｐｒｏ 分子量１３×１０＾３のポリペプチド： Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｃｙｓ （ｇ）ブタ卵胞液中に存在し、卵胞刺激ホルモンの上昇
を抑制する。 - （２）以下の性質を有するインヒビンを抗原とするＩｇ
Ｇ抗体。 （ａ）分子量：３２ｋｄ（ＳＤＳ−ゲル電気泳動法及び
高速液体クロマトグラ フィー法） （ｂ）還元により分子量２０ｋｄと１３ｋｄ（ＳＤＳ−
ゲル電気泳動法）のポリペプチ ドが生じ、活性を失う。 （ｃ）コンカナバリンＡセファロースカラムに吸着され
、α−メチルマンノシドによって 溶出される。 （ｄ）等電点：ｐＩ６付近 （ｅ）プロテアーゼ処理により失活し、ノイラミニダー
ゼ処理及びエンドグリコシダーゼＨ処理により失活しな
い。 （ｆ）Ｎ−末端アミノ酸配列： 分子量２０×１０＾３のポリペプチド： Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｐｒｏ 分子量１３×１０＾３のポリペプチド： Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｃｙｓ （ｇ）ブタ卵胞液中に存在し、卵胞刺激ホルモンの上昇
を抑制する。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60069209A JPH0730114B2 (ja) | 1985-04-03 | 1985-04-03 | インヒビン |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60069209A JPH0730114B2 (ja) | 1985-04-03 | 1985-04-03 | インヒビン |
Related Child Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP23863394A Division JPH07238097A (ja) | 1994-09-07 | 1994-09-07 | インヒビンを抗原とするＩｇＧ抗体 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61229826A true JPS61229826A (ja) | 1986-10-14 |
| JPH0730114B2 JPH0730114B2 (ja) | 1995-04-05 |
Family
ID=13396101
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP60069209A Expired - Lifetime JPH0730114B2 (ja) | 1985-04-03 | 1985-04-03 | インヒビン |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0730114B2 (ja) |
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS62501680A (ja) * | 1985-04-18 | 1987-07-09 | バイオテクノロジ−・オ−ストラリア・ピ−テイ−ワイ・リミテツド | 組換えインヒビン |
| JPS63119679A (ja) * | 1985-10-03 | 1988-05-24 | ジエネンテク，インコ−ポレイテツド | インヒビンのα鎖またはβ鎖をコ−ドしている核酸、並びにその様な核酸を用いてポリペプチドを合成する方法 |
| EP0617966A1 (en) * | 1988-11-01 | 1994-10-05 | Susan P. Perrine | Augmenting fetal hemoglobin by treatment with activin and/or inhibin and a method of in vitro diagnosis |
| JPH07188296A (ja) * | 1985-04-18 | 1995-07-25 | Biotechnol Australia Pty Ltd | 組換えインヒビン |
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-
1985
- 1985-04-03 JP JP60069209A patent/JPH0730114B2/ja not_active Expired - Lifetime
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Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0730114B2 (ja) | 1995-04-05 |
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