JPH0441413A - 毛髪改質剤 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明は、人毛髪特有のケラチン型中間径フィラメント
構成蛋白質（以下ケラチン蛋白質と略記する）に対して
免疫活性を有する抗体画分からなる毛髪改′ｉｔ荊に関
する。

（従来の技術及びその問題点） 毛髪はシャンプー、ブラッンング、ヘアドライヤー　パ
ーマ、ヘアカラー等の物理的、化学的原因により損傷し
、毛髪表面の構造が破壊される。

この破壊により、枝毛、裂毛を生しるとともに、毛髪の
構成成分である蛋白質が破壊部分からシャンプー　パー
マ、ヘアカラーなどの処理により溶出してゆき毛髪から
少しずつ消失してゆく。このように、蛋白質が溶出する
と毛髪はやせ衰えて脆弱化する。ところが毛髪は一度損
傷すると自分の力で元に戻ることはできず、放置してお
くとますます損傷が進行し枝毛や裂毛になり易くなる。

従って美しく健康な毛髪を保持するためには、損傷を防
くと共に、損傷した場合は毛髪を修復することが必要で
ある。

従来この目的のために、リンスやトリートメント等の毛
髪化粧料には毛髪の保護成分として安全性の高い天然物
由来の各種蛋白質加水分解物及びその誘導体が用いられ
ているが、これらの物質は毛髪への吸着力は極めて小さ
く水溶性であるために洗い流されてしまう等十分な効果
が得られなかったφ 一方、ＵＳＰ３９８７１６１において毛髪粒子そのもの
を抗原として得られた抗血清を用いて、ボディ感を与え
たり、セント保持力を改善したりする方法が開示されて
いる。しかし、この方法によっては前記の蛋白質の溶出
を防く事ができず、又、（し通りを悪くする等十分では
ない。

また一方、毛髪の成分蛋白質の１つであるケラチン蛋白
質に対する抗体に関する報告も出されている。（田沢敏
男他　日皮会誌　９５（１１）　　１１５３−１１５７
　１９８５、９５（２）　　１５７−１６５　１９８５
　、竹部正志日大歯学　且（２）　　１７６−１８４　
１９８６）しかしいずれも組織学的検討において毛包部
及び毛根部といった角質化が不完全の柔かい組織での抗
体の反応結合性が論じられており、完全に角質化した毛
幹部へのこれら抗体の反応結合性については明らかでは
なかった。モノクロナール抗体を扱った田沢氏及びＰ、
Ｗ、Ｆｒｅｎｃｈ（Ｊ、　Ｃｅ１１．　Ｂｉｏｌ。

１０２、１４１２−１４１８．１９８６　）らはむしろ
角質化した部位には抗体が結合しないと論じている。

（発明の解決課題） 本発明者等は、毛髪に強い親和性をもって、かつ特異的
に結合し、毛髪を有効に改質する物質を提供すべく鋭意
研究を行なった結果、意外にも大毛髪のケラチン蛋白質
に対する抗体画分が、皮ふには吸着せず、毛髪に特異的
に結合し、その結合は水等では洗いおちることなく毛髪
に吸着して、毛髪の損傷を防止したり（蛋白質の溶出を
防ぐ等）、損傷毛を回復させる作用や、毛髪になめらか
さや柔軟性を与えくし通り、ツヤを改善するという毛髪
を有効に改質することを見い出し、本発明を完成するに
至った。

（問題点を解決する手段） 本発明は、人毛髪のケラチン型中間径フィラメント構成
蛋白質に対して免疫活性を有する抗体画分からなる毛髪
改質剤である。

まず本発明に使用する抗体画分を得る方法について説明
する。

抗原原料として用いるケラチン含有物としてはヒト体毛
及び毛髪、羊毛１羽毛などを挙げることが出来るが、種
差を考慮してヒト体毛及び毛髪が好ましく、特に毛髪が
最も一般的である。

これら抗原原料よりケラチン蛋白質の分画方法としては
公知の方法に従えば良く、原料中のケラチンのジスルフ
ィド結合を還元或いは酸化処理により開裂し、可溶化さ
せ抽出する方法が一般的である。還元処理法の場合、予
めアルカリ条件下可溶化助剤として種々の変性剤、例え
ば尿素、塩酸グアニジン等を加えて可溶化させる。

これから７月過または遠心操作により不溶性物質を取り
除くことにより、ケラチン蛋白質を主成分とする抗原と
なり得、る。より好ましくは透析操作などにより、変性
剤を始めとする低分子不純物を適宜減量あるいは除く操
作を行ない抗原とする。

また、上記ケラチン蛋白質のスルフヒドリル基にヨード
酢酸を付加せしめ、カルボキシメチル化反応などを行う
ことにより、水可溶性のケラチン蛋白質を主成分とする
抗原となり得る。この場合もより好ましくは透析操作な
どにより、低分子不純物を除く操作を行ない抗原とする
。またこの欅にして得られた抗原から更にケラチン蛋白
質をゲル濾過法あるいは等電点沈澱法あるいはまた亜鉛
塩添加等により分画精製を行ない抗原としてもよい。

次に、得られた抗原を用いて、公知の方法により哺乳動
物や鳥類等を免疫化する事によつて本発明の抗体画分を
得る事ができる。即ち、抗体の製造に供せられる動物と
しては、牛、馬、羊、山羊兎、ニワトリ等適当な家畜を
選ぶことが出来る。

抗体は、これら動物の常乳あるいは初乳、又は血清、ま
たは卯黄より得ることが出来る。免疫方法としては、皮
下旺射、腹腔内投与、筋肉汗射、静脈江射等による通常
の方法や、点鼻７点眼等の方法によって行なうことが出
来る。抗原であるケラチン蛋白質の投与量は、所望の抗
体価が得られ、かつ動物に対して悪影響を与えない量を
適宜選択して用いれば良い。必要に応してフロイント完
全アジュバント（ＦＣＡ）、フロイント不完全アジュバ
ント（ＦＩＡ）などのアジュバントを抗原と併用しても
よい。

なお抗体の力価（抗体価）は酵素免疫吸着法（ＥＬＩＳ
Ａ）、ラジオイムノアッセイ等を用いて測定することが
出来る。必要に応して、抗体価の推移をこれにて追跡し
、追加免疫の時期あるいは抗体源の採取時期の目安とす
ることが出来る。

本発明の抗ケラチン蛋白質抗体画分は上記のようにして
免疫した動物の抗体源から更に免疫グロプリンを抽出５
分画２牙離することによって［ｉすることが出来る。

乳から免疫グロブリンを取得する方法としては、公知の
方法に従い実施できる〔アーチーブス　オブ　バイオケ
ミストリー　アンド　ハイオフィジイクッス）（Ａｒｃ
ｈｉｖｅｓ　ｏｆ　Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ　ａｎｄ
　Ｂｉｏｐｈｙｓｉｃｓ）　　１０８．　２３０．（１
９６４）、ザ　ジャーナル　オブ　イムノロシイ（Ｔｈ
ｅ　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　１ｍｍｕｎｏｌｏｇｙ）１
０３．　３３４．（１９６９）、ビオケミカエト　ビオ
フィジカ　アクタ（Ｂｉｏｃｈｉ＋ｗｉｃａ　Ｅｔ　Ｂ
ｉｏｐｈｙｓｉｃａ　Ａｃｔａ）１８１．　３８１．（
１９６９）、Ｂｕｔｌｅｒ、　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　
Ｄａｉｒｙ　５ｃｉｅｎｃｅ５５　、　Ｎ（Ｌ　２ｐｐ
、１５１〜１６４．１９７２及びＮｅｗｂｙ、　Ｊｏｕ
ｒ−ｎａｌ　ｏｆ　Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ＋　１１８　
、　Ｎｏ　２　、　Ｇｌρ、４６１−４６５　１９７７
）。

例えば、乳汁を酸性の緩衝液で透析し、析出してくるカ
ゼイン及び脂質を主成分とする不溶物を遠心分離で除去
し、滑明性の上清を分取し粗精製免疫グロブリンを得る
。更に必要に応じて陰イオン交換体（例えばＤＥＡＥ−
セルロース。

ＤＥＡＥ−セファデックス、ＱＡＥ−セフアゾ・ンクス
）を用いたイオン交換クロマトグラフィーを行って、免
疫グロブリン画分を回収する。必要あれば、同しクロマ
トグラフィーを繰り返えすか、又は、ゲル濾過による分
子篩によって更に精製することもできる。

哺乳動物の血清又は血漿から免疫グロブリンを分取する
方法も既に多くの報告がある。例えば、〔トランスヒユ
ージョン（Ｔｒａｎｓｆｕｓｉｏｎ）　６１４６、（１
９６６）、ジャーナル　オプ　バイオロジカル　ケミス
トリー（Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ
Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ）２３４．　２６４５．（１９５９
）、ビオケミ力　エト　ビオフィジカ　アクタ（Ｂｉｏ
ｃｈｅｍｉｃａｅｔ　Ｂｉｏｐｈｙｓｉｃａ　Ａｃｔａ
　）　２１４　、　１０７　＋（１９７０））等があり
、これらに従って実施できる。

工業的に適した方法としては、哺乳動物の血清又は血漿
を生理食塩水で２〜３倍に希釈し、段階的硫安分画法で
粗製免疫グロブリンを得、更に必要に応じてこれから次
にイオン交換体（例えば、ＤＥＡＥ−セルロース及びＤ
ＥＡＥ−セフアゾ。

クスのような陰イオン交換体又はＣＭ〜セルロース及び
ＣＭ−セファデックスのような陽イオン交換体）による
分画によって精製する。更に必要に応してゲル７月過法
によって分子篩に基く分画を行うこともできる。更に必
要に応してパパインあるいはペプンン処理等の酵素処理
を行ない、免疫グロブリンのＦｃ部分を除去してもよい
。

本発明の抗毛髪ケラチン蛋白質抗体画分としては精製さ
れた毛髪ケラチン蛋白質抗体が好ましいが、他の成分を
含存した未精製品でもよい。

以上の欅にして得られる抗体画分は、水溶液あるいは凍
結乾燥、噴霧乾燥等の操作により得た乾燥品として供さ
れる。

以上のようにして得られた本発明の抗毛髪ケラチン蛋白
質抗体画分は、ヒト毛髪に存在する毛髪ケラチン蛋白に
対して特異的に抗体として反応する。即ち、毛髪に対し
て特異的に反応結合し、有用に毛髪を改質することが出
来る。

本発明の毛髪改質剤は、毛髪への付与形態に応して種々
の形に調製される。

例えば、本発明の毛髪改質剤の効果をそこなわない範囲
で通常使用される成分を配合でき、その形態としては、
シャンプー、リンス、スタイリングフオーム、ヘアーコ
ンディノヨナー　ヘアーバック、へ７−　’Ｊ−１−７
＋’、へ７−）ニックパーマネントウェーブ用剤等が挙
げられる。

抗毛髪ケラチン蛋白賞抗体画分の毛髪改質剤組成物への
配合量はその投与形態に応した投与量に従って適宜選択
すれば良く、例えば蛋白質０．１％濃度当り１０２以上
の抗体価を有する抗体画分を０、　ＯＯＯ０１〜１０重
量％程度とすることが出来る。

（実施例） 以下実施例により本発明を更に詳細に説明する。

実施例−１ （抗原の調製） ３０才男性の正常上ｖ、５００　ｍ　ｇを２％ポリオキ
シエチレンラウリル硫酸ナトリウム（３Ｅ、Ｏ，）にて
洗浄後、６Ｍ尿素、０．２Ｍ２−メルカプトエタノール
含有０．２　Ｍ　トＩＩス塩酸緩衝液（ｐＨ９，２）１
２５ｍｆｆに加え、５０°Ｃで１時間撹拌し、これをテ
フロンホモゲナイザーを用いてすりつぶした。更にこの
抽出操作を繰返し、２０．０００Ｘｇ、２５分間遠心し
て上清１２０ｍｊ２を得、ケラチン蛋白質画分とした。

このうち２４ｍＮを取り０．８５％塩化ナトリウム、ｌ
０ｍＭ２−メルカプトエタノール含有２０ｍＭ）リス塩
酸緩衝液（ｐ　Ｈ９，２）に対して透析を行ない低分子
不純物を除去し、毛髪ケラチン蛋白質抗原（便宜上抗原
１と以下略す）溶液を得た（蛍白質として６５ｍｇ）。

残りのケラチン蛋白質画分抽出液９６ｍｊｌ！に、１２
ｇのヨード酢酸を加え（ＮａＯＨにてｐＨ８に調製）１
．５時間室温遮光下撹拌反応させた。これを生理リン酸
緩衝液（以下ＰＢＳと略）に対して透析を行ない低分子
不純物を除去し、水可溶性ケラチン蛋白質抗原（便宜上
抗原−２と以下略す）を得た（蛋白質として２７０ｍｇ
）。更にこの抗原−２溶液（蛋白質として１７０ｍｇ）
４部に１部の０．５Ｍ酢酸ナトリウム緩衝液（ＴＩ　Ｈ
４，２）を添加しく　ｐ　Ｈ４，２になる欅に酢酸にて
調製）、１時間室温下撹拌しケラチン蛋白を等電点沈澱
させた。

これを１０．ＯＯＯＸｇ、１５分間遠心し上清部を除き
、沈澱部を集めた。

生理リン酸緩衝液にて溶解させ、精製ケラチン蛋白質抗
原（便宜上抗原−３と以下略す）溶液を得た（蛋白質と
して１３４ｍｇ）。いずれの抗原も５ＤＳ−ポリアクリ
ルアミドゲル電気泳動（Ｓ　Ｄ　Ｓ　−Ｐ　Ａ、　Ｇ　
Ｅ　）にかけクマシ　ブリリアント　ブルー（ＣＢＢ）
での染色を行なったところ、４０〜７０にダルトンの位
置に数個の主バンドが検出された。

実施例２ （抗体画分の調製） 実施例１で得た各抗原液を蛋白質濃度２ｍｇ／ｒｒ＋ｊ
！に調整し、その溶液とＦＣＡを１：１の容量割合で混
合してＷ２Ｏ型のエマルジョンとした。

得られたエマルジョンを各群３匹の兎の背中数個所に１
匹当り２ｍｌ皮下投与し２週間後及び４週間後更に同量
を皮下投与した。６週間目に更に同量の抗原液を耳静脈
より静かにゆっくり３０分間の時間をかけて投与し免疫
化した。最終投与１週間経過後（７週目）試験動物から
採血し、遠心分離後、血清を採取した。これにより本発
明の抗体画分を調製した。

（抗体価の測定方法） 抗体価の測定はＥＬＩＳＡ法によって行なった。

精製ケラチン蛋白質抗原（抗原３）を蛍白質１度が０．
０３９　ｕ　ｇ　／　ｍ　ｌとなるように５０ｍＭ炭酸
ナトリウム緩衝液（ｐ　Ｈ９，６）　Ｌこ溶解させて得
られたン容液を、９６穴フ゛レート〔イムロン（Ｉｍｍ
ｕｌｏｎ）２、グイナテノク社製〕の各ウェルに１００
！Ｊｊｉずつ入れ、４°Ｃで一晩放置し、精製抗原をプ
レートに＠看させた。

次に、プレートをＰＢＳ−Ｔ（０，０５％Ｔｗｅｅｎ２
０含有ＰＢＳ（ｐＨ７，４））で５回洗浄した。

洗浄終了後、プレートを３％ＢＳＡ（生血清アルブミン
）を含むＰＢＳ（ＰＨ７，４）と３７°Ｃで１時間接触
させて、ブロンキングを行なった後、ＰＢＳ−Ｔでプレ
一トを５回洗浄したにこで、先に得た抗血清のＰＢＳ−
Ｔによる倍数希釈法による（２°ｘ　Ｊ０１’１〜２１
１　Ｘ　１０３倍）希釈液の１００μＥを各ウェルに加
え、３７゛Ｃ１時間で反応を行なわせた。

反応終了後、プレー１−をＰＢＳ−Ｔで５回洗浄し、更
に、プレートムこ２次抗体としてのベルオキノダーゼ結
合抗兎１ｇＧ抗体（ザイメノト社６５−６１２０　３０
００倍希釈液）０）ｌｏｏａｌを各ウェルに加え２５゛
Ｃで３０分間反応させた後、ＰＢＳ−Ｔで５回洗浄した
。

次に、プレートの各ウェルに０．２　Ｍリン酸２ナトリ
ウム−０，１Ｍクエン酸緩衝液（ｐ　Ｈ５，０）５０ｍ
ｌに基質である０−フェニレンジアミン２０ｍｇ及び３
１％過酸化水素】Ｏμｌを溶解した溶液を１００μｌ加
え、２５°Ｃで２０分間反応させた。反応停止は３Ｎ硫
酸溶液をｌ　０Ｏｕｌ加えることで行なった。

反応終了後、各ウェルの少光度Ｃ０Ｄ−’ｔ□）を測定
することによって抗体価を測定した。抗体価はエンドポ
イントタイター法により求め、吸光度が最大値の２０％
の値となる希釈倍率とした。

これを用いて該実験の免疫の過程における抗体価の推移
を第１表に示した。その結果いずれの抗参考例−１毛髪
粒子抗体の調製方法 （抗原の調製） 正常毛髪をポリオキソエチレンラウリル硫酸ナトリウム
（３Ｅ、Ｏ，）にて洗浄後、風乾し、これを電気カミソ
リにて細断し、これを篩にかけ１４９μｍ以下のサイズ
の毛髪粉を集めた。

（抗体の調製） 上記毛髪粉を生理食塩水を用いて５０ｍｇ／ｍ１．の濃
度にて懸濁し、等量のＦＣＡと混合しＷ２Ｏ型のエマル
ジョンとした。

得られたエマルジョンを同じく各群３匹の兎の背中数個
所に１匹当り２ｍｌ皮下投与し２．４．５週間後及び６
週間後に更に同量を皮下投与した。最終投与１遇間後試
験動物から採血し、遠心分離後、血清を採取した。これ
によりＵＳＰ ３９８７１６１様の毛髪粉に対する抗体（以下毛髪粒子
抗体と略記する）を調製した。

（抗体価の測定） 実施例２記載の方法で毛髪ケラチン蛋白質の抗体価を測
定した。しかし、４週目、６週目、７週目のいづれも０
．ｌＸ１０’以下と、抗体価は上昇しなかった。

実施例−３ （抗体画分の毛髪結合試験） 本発明での抗ケラチン蛋白質抗体画分が毛髪（毛幹部）
に結合することを間接蛍光抗体染色法を用いて試験した
。正常男性（２５才）の毛髪を適当な長さに切り、Ｔｌ
５ＳＵＥ　ＴＥＣＩＩ　・ＯＣＴ　ｃｏｍｐｏｕｎｄに
３０分以上浸漬し、凍結した。凍結ブロックからクリオ
スタノトにより６μｍ厚の切片を切り出し、３％ゼラチ
ン（Ｄｉｆｃｏ社）でコートしておいた無螢光スライド
グラスに貼布した。充分に風乾させた後、４％バラホル
ムアルデヒドを用いて室温で２０分間固定した。ＰＢＳ
で１０分間３回洗浄した。

一方、実施例２で記載の如く抗原−３を免疫して得られ
た抗血清あるいは正常兎血清を１０％ヤギ血清含有ＰＢ
Ｓ（１０％血清ＰＢＳ）にて４０倍に希釈し、これを前
記の組織切片と室温下３０分間反応させた。

ＰＢＳで１０分間３回洗浄した後、２次抗体としてＦＴ
ＴＣ標識ヤギ抗ウサギつｇＧ抗体（生化学工業社製　２
８００８０　１０％血清ＰＢＳにて４０倍希釈したもの
）を室温遮光下３０分間反応させた。ＰＢＳで１０分間
３回洗浄した後、封入し検鏡した。第１図に結果を示す
。

抗ケラチン蛋白質抗体画分で反応させた標本のみ毛髪全
域にわたり蛍光発色が観察され、該抗体画分が毛髪に結
合していることを認めた。抗原１．２を免疫して得られ
た抗血清についても同様な結果が得られた。

実施例−４ （抗体の皮ふとの反応性試験） 本発明での抗ケラチン蛋白質抗体が毛髪に特異的である
かどうかを、毛髪由来のケラチン蛋白質と皮ふ由来のい
わゆるケラチン蛋白質に対する該抗体の反応性をウェス
タン・プロッティング法を用いて試験した０毛髪由来の
ケラチン蛋白質（抗原−１）と、皮ふ由来のケラチン蛋
白質（シグマ社製　ＫＯ２５３）各々９０μｇを５ＤＳ
−，１０％ポリアクリルアミドゲル電気泳動法にて展開
し、これをＴＯｗ　ｂ　ｉ　ｎらの方法に従って蛋白質
をニトロセルロース膜（ＡＴＴＯ社製）に転写した。

１次抗体として実施例２で抗原−１を免疫して得られた
抗血清を生理トリス塩酸緩衝液（ｐＨ７，６）を用いて
３０．０００倍希釈したものを用いた。検出はプロッテ
ィング検出キット（アマジャム社製ＲＰＮ２３　　スト
レプトアビジン・ビオチン化アルカリホスファターゼ複
合体を用いたウサギＩｇＧ検出キット）を用い、キット
に明記のプロトコールに従い行なった。尚、対照として
示したＣＢＢ色素染色の場合の泳動展開蛋白質量は各々
４．５μｇとした。第２図に結果を示す。

これより、該ケラチン抗体は、毛髪由来のケラチンと特
異的に反応していることが観察され、該抗体は皮ふとの
反応性は極めて弱いと判断された。

実施例−５ （抗体画分の分画精製） 毛髪への官能試験に供する為、該抗体をまず抗血清より
分画した。

即ち実施例２で得られた抗血清あるいは免疫していない
ウサギの血清各々６０ｍｊ！にＰＢＳ６０ｍｌを加え、
これに飽和硫酸アンモニウム溶液（ＰＨ７）８０ｍｌを
撹拌しながら徐々に添加し、水冷下１時間撹拌放置した
。遠心分離 （１０，０００Ｘｇ　　１０分）後、沈澱物を集め６０
ｍｊ２　　ＰＢＳにて溶解し上記硫安塩析分画を繰返し
た。得られた沈澱物を約１２０ｍｊ！のＰＢＳにて溶解
した液を１／１００濃度のＰＢＳに対して透析し、生し
た沈澱物を遠心にて除き上清を免疫グロブリン画分とし
凍結乾燥して保存した。又、実施例２記載の方法で抗体
価を測定した。

実施例−６ （毛髪からの蛋白溶出防止効果） 本発明の抗ケラチン蛋白質抗体画分が毛髪からの蛋白溶
出を防止するかどうかを、以下の方法に従って試験した
。

まず、女性（２２才）のバージン毛髪（毛髪Ａ）を以下
の３通りの方法で処理し、ダメージ毛髪を作成しく毛髪
Ｂ、Ｃ，Ｄ）、計４種類のサンプル毛髪（５ｇ、１５ｃ
ｍ）を作成した。

毛髪Ａ：バージン毛髪 毛髪Ｂ：常法に従ってパーマ処理を３回くり返し施術し
た毛髪 毛髪Ｃニブラッシングを１００００回行なった毛髪 毛髪Ｄ：５００ｐｐｍ濃度の次亜塩素酸ナトリウム水溶
液（ｐＨ＝７）に１時間浸漬 し、２回くり返えすことにより、キュ ーティクルを剥離した毛髪 次に、各サンプル毛髪から、２００ｍｇをとり出し、実
施例−５で得られた抗体百分の凍結乾燥品（抗体−１）
の０．１％水溶液に１０分間浸漬後、流水中で１０分間
水洗し風乾した。風乾後、０．１Ｍ　　Ｎ　ａ　ｚ　Ｃ
Ｏ３Ｎ　ａＨＣＯｓ水溶液（ｐ　Ｈ＝９　）１０ｍｌに
入れ、５０°Ｃにて２時間放置し、蛋白質を溶出させた
。溶出してきた蛋白質の定量は、ニンヒドリンによる呈
色を行ない、５７０ｎｍでの吸光度法により定量し、そ
の結果を第３表に示した。尚、比較例として、上記抗体
−１の０．１％水溶液に浸漬するかわりに、水、実施例
５で得られた対照抗体凍結乾燥品０．１％水溶液及び０
．１％コラーゲン加水分解物（商品名：ブロモイスＷ−
３２Ｒ）に浸漬するほかは、上記方法と同様に実第３表
から明らかなように、本発明の抗ケラチン蛋白質抗体画
分は、毛髪からの蛋白質の溶出を防止する優れた特性を
有し良好な結果が得られた。

これに対し、本発明の抗ケラチン蛋白質抗体画分で処理
しなかったもの、或は、通常の特異性のない抗体やコラ
ーゲン等の加水分解物は、蛋白溶出防止効果が殆んどな
かった。更に参考例−１で得られた毛髪粒子抗体の０．
１％水溶液で毛髪Ａに対し同様に試験を行なった結果、
蛋白溶出量は０．３４と効果が無かった。

実施例−７ （毛髪の官能面での効果） 長さ１５ｃｍ、重さ５ｇからなる女性のバーノン毛髪を
束ね、実施例−５で得られた抗体の凍結乾燥物（抗体−
１及び−３）の０．１％水溶液５０ｍ１中に室温で１０
分間浸漬した。その後脱イオン水で５分間水洗した後、
風乾した。

くし通りを調べる為に、レーダー法摩擦測定器を用い、
その動摩擦係数を測定し、処理前の毛髪の動摩擦係数を
１００として、その変化率（％）を求めた。尚、動ｗｌ
擦係数の変化率が１００より小さい方が、くし通りが改
善され良くなったことを示す。

次に、１０名の専門検査員によって、上記処理毛髪のつ
や、しなやかさ、風合について、処理前とどちらが良い
か官能評価を行なった。その結果を第４表に示す。

また、比較例として、抗体−１及び−３を使用せず、対
照抗体及びコラーゲン加水分解物（ブロモイスＷ−３２
Ｒ）の各０．１％水溶液を用いて処理した場合の結果も
合せて表３に示した。

表３から明らかなように本発明の抗ケラチン査白質抗体
は、毛髪のくし通り、つや、しなやかさ。

風合を良好にする効果をもち、比較例で示したように、
通常の抗体及びコラーゲン加水分解物には見られない優
れた特性を有している。

これは、本発明品が毛髪と特異的に結合し、水洗等では
簡単に流れ落ちない特性をもつことによると考えられる
。

尚、参考例−１で得られた毛髪粒子抗体についでも同様
に試験を行なったところ、 本発明に較べ 応用例−１（シャンプー） 実施例−５で得られた抗体の凍結乾燥品（抗体ｌ）を用
いて、ソヤンブーを調製した。配合組成は下記の通りで
ある。数字は重量％を示す。

ヤノ油脂肪酸ジェタノールアミド５．０ジステアリン酸
エチレングリコール　１．５安息香酸ナトリウム　　　
　　　　　　０．２Ｅ　Ｄ　Ｔ　Ａ　　　　　　　　　
　　　　　　Ｏ，２色素　　　　　　　　　　　　　　
　適雪香料 抗体−１１，０ 水　　　　　　　　　　　　二　１００とする上記応用
例−１のシャンプーは、抗体−１を配合しなかった他は
応用例−１と同組成のシャンプーに比べて、洗髪後のし
っとり感、ボリューム感つや２手触りなどに関して良好
な仕上りを示した。

応用例−２（ヘアーリンス） 実施例−５で得られた抗体の凍結乾燥物（抗体２）を用
いて、ヘアーリンスを調製した。配合組成は下記の通り
である。

セタノール　　　　　　　　　　　　　１゜５モノステ
アリン酸グリセリン　　　　１．５１．３−ブチレング
リコール　　　　　５．０流動パラフイン　　　　　　
　　　　２．０色素　　　　　　　　　　　　　　　適
量香料 抗体−２０，５ １００とする 上記応用例−２のへアーリンスは、抗体−２を配合しな
かった他は応用例−２と同組成のへアーリンスと比べて
、毛髪にしっとり感、つや、＜シ通りなどに関して良好
な効果を示した。

応用例−３（ヘアートリートメント） 実施例−５で得られた抗体の凍結乾燥物（抗体−３）を
用いて、ヘアートリートメントを調製した。配合組成は
下記の・通りである。

塩化ジステアリルジメチル アンモニウム　　１．０ セタノール　　　　　　　　　　　　　５．０モノステ
アリン酸グリセリン　　　　２．０プロピレングリコー
ル　　　　　　　６．０色素　　　　　　　　　　　　
　　　適量香料 抗体−３５，０ ＝１００とする 上記応用例−３のへアートリートメントは、抗体−３を
配合しなかった他は応用例−３と同組成のへアートリー
トメントに比べて、毛髪にしっとり感、つやを与え、特
に損傷毛に対してその損傷の修復や改善に効果があった
。

応用例−４（ヘアークリーム） 実施例−５で得られた抗体の凍結乾燥物（抗体１及び−
２）を用いて、ヘアークリームを調製した。配合組成は
下記の通りである。

ステアリン酸　　　　　　　　　　　５．０ステアリル
アルコール　　　　　　　２．０流動パラフイン　　　
　　　　　　１５．０ミツロウ　　　　　　　　　　　
　　　２．０ラノリン　　　　　　　　　　　　　　２
．０ステアリルアルコール　　　　　　　２．０グリセ
リン　　　　　　　　　　　３．０メチルパラヘン　　
　　　　　　　　０．２香料　　　　　　　　　　　　
　　　適量抗体−１１，０ 〃−２１，０ ；　１００とする 上記応用例−４のへアークリームは、抗体−１及び−２
を配合しなかった他は応用例−４と同組成のへアークリ
ームと比較して、うるおい、つややマイルドな感触に優
れていた。

応用例−５（パーマネントウェーブ剤）実施例２で抗原
−１を免疫して得られた抗血清（抗血清−１）を用いて
、パーマネントウェーブ用第１剤を調製した。配合組成
は下記の通りである。

１．０ １、　０ ０．０５ 適量 ４．０ ＝　１００とする 常法によりパーマネント処理を施術したところ、応用例
−６のパーマネントウェーブ用第１液は、抗血清−１を
含有しないほかは、応用例−６と同組成のパーマネント
ウェーブ用第１液と比較して、セ、トカ、セット持続性
また、パーマネントウェーブ処理による毛髪の損傷も少
な（、つや、しなやかさなどの点で優れた仕上りを示し
た。

（発明の効果） 本発明により、皮膚には吸着せず毛髪に対して強い親和
性をもってかつ特異的に結合し、これにより蛋白溶出を
防ぎ、くし通りを改良し、つやしなやかさ、風合等毛髪
を有用に改質し、毛髪の損傷を防ぐと共に毛髪を修復す
る事のできる毛髪上ノエタノールアミン アンモニア水（２８％） ＤＴＡ 香料 抗血清−１ 改質剤が提供された。

【図面の簡単な説明】

させた毛髪切片。 （ｂ）は正常兎血清で反応させた毛髪切片。 第２図（ａ）は、ＣＣ８色素染色の結果を示す。 第２図伽）は、本発明抗体画分と毛髪ケラチン又図（ｌ
ｉｉｃ−）＋ｉ１也 第１図 （ａ） 第 図 （ｂ） 手続補正書（方式） ％式％ １、事件の表示 平成２年特許願第１４６５１６号 ２、発明の名称 毛髪改質剤 ３、補正をする者 事件との関係　　特許出願人 住　所　東京都墨田区墨田五丁目１７番４号〒５３４ 大阪市部島区友渕町１丁目５番９０号 鐘紡株式会社　特許部 電話（０６）９２１−１２５ ５、補正の対象 図面 ６、補正の内容 第１図（ａ）。 （ｂ）を手書き トレースに補正する。 以 上

Claims (1)

【特許請求の範囲】
1. （１）人毛髪のケラチン型中間径フィラメント構成蛋白
   質に対して免疫活性を有する抗体画分からなる毛髪改質
   剤。