JPH04278089A - ハロヒドリンエポキシダ−ゼ遺伝子を有する組換え体プラ スミドおよび該プラスミドにより形質転換された微生物 - Google Patents
ハロヒドリンエポキシダ−ゼ遺伝子を有する組換え体プラ スミドおよび該プラスミドにより形質転換された微生物Info
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Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、１，３−ジハロ−２−
プロパノールをエピハロヒドリンに変換する触媒活性お
よびその逆反応に触媒活性を有する酵素（以下、ハロヒ
ドリンエポキシダーゼと略す）遺伝子ＤＮＡをベクター
プラスミドに連結した組換え体プラスミドおよび該プラ
スミドを宿主微生物に導入した形質転換微生物、ならび
に該微生物によるエピハロヒドリンおよび４−ハロ−３
−ヒドロキシブチロニトリルの製造法に関する。エピハ
ロヒドリンは種々の有機薬品の原料として、また４−ハ
ロ−３−ヒドロキシブチロニトリルは２種の異なる官能
基を有する化合物であることから、種々の医薬品や生理
活性物質の合成原料として有用な物質であり、特にＬ−
カルニチンの合成原料として有用であることが知られて
いる〔特開昭５７−１６５３５２ 号公報参照〕。
プロパノールをエピハロヒドリンに変換する触媒活性お
よびその逆反応に触媒活性を有する酵素（以下、ハロヒ
ドリンエポキシダーゼと略す）遺伝子ＤＮＡをベクター
プラスミドに連結した組換え体プラスミドおよび該プラ
スミドを宿主微生物に導入した形質転換微生物、ならび
に該微生物によるエピハロヒドリンおよび４−ハロ−３
−ヒドロキシブチロニトリルの製造法に関する。エピハ
ロヒドリンは種々の有機薬品の原料として、また４−ハ
ロ−３−ヒドロキシブチロニトリルは２種の異なる官能
基を有する化合物であることから、種々の医薬品や生理
活性物質の合成原料として有用な物質であり、特にＬ−
カルニチンの合成原料として有用であることが知られて
いる〔特開昭５７−１６５３５２ 号公報参照〕。
【０００２】
【発明の背景】ハロヒドリンエポキシダーゼはハロヒド
リンを対応するエポキシドに変換する酵素として従来か
ら知られており〔Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ７， ３
２１３（１９６８）， Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ８，
４６７７（１９６９） および Ａｐｐｌ． Ｅｎｖ
ｉｒｏｎ． Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．４５， １１４８（
１９８３） 参照〕、該酵素を産生する微生物として、
フラボバクテリウム（Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）
属が知られている。一方、本発明者らは、先に、脱ハロ
ゲン化酵素の作用により、１，３−ジハロ−２−プロパ
ノールから４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニトリルを
製造する方法（特願平１−１８５９９１号明細書参照）
およびエピハロヒドリンから４−ハロ−３−ヒドロキシ
ブチロニトリルを製造する方法（特願平１−１８５９９
２号明細書参照）を提案している。しかしながら、これ
らの反応における微生物の触媒活性は高くなく、工業的
見地からは満足できるものではない。
リンを対応するエポキシドに変換する酵素として従来か
ら知られており〔Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ７， ３
２１３（１９６８）， Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ８，
４６７７（１９６９） および Ａｐｐｌ． Ｅｎｖ
ｉｒｏｎ． Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．４５， １１４８（
１９８３） 参照〕、該酵素を産生する微生物として、
フラボバクテリウム（Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）
属が知られている。一方、本発明者らは、先に、脱ハロ
ゲン化酵素の作用により、１，３−ジハロ−２−プロパ
ノールから４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニトリルを
製造する方法（特願平１−１８５９９１号明細書参照）
およびエピハロヒドリンから４−ハロ−３−ヒドロキシ
ブチロニトリルを製造する方法（特願平１−１８５９９
２号明細書参照）を提案している。しかしながら、これ
らの反応における微生物の触媒活性は高くなく、工業的
見地からは満足できるものではない。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】遺伝子組換えの方法で
クローン化されたハロヒドリンエポキシダーゼ遺伝子に
よる１，３−ジハロ−２−プロパノールからエピハロヒ
ドリンへの変換反応においては、菌体内に多数の遺伝子
を存在させることができるため微生物の触媒能力を、従
来の方法に比して飛躍的に増大させることが期待できる
。
クローン化されたハロヒドリンエポキシダーゼ遺伝子に
よる１，３−ジハロ−２−プロパノールからエピハロヒ
ドリンへの変換反応においては、菌体内に多数の遺伝子
を存在させることができるため微生物の触媒能力を、従
来の方法に比して飛躍的に増大させることが期待できる
。
【０００４】
【課題を解決するための手段】本発明は、ハロヒドリン
エポキシダーゼ活性を有する微生物由来の遺伝子ＤＮＡ
を取り出し、これをベクタ−に挿入し組換え体プラスミ
ドとし、さらに微生物に形質転換し、ハロヒドリンエポ
キシダーゼ活性を有する形質転換体を得て、完成された
ものである。本発明の形質転換体は、１，３−ジハロ−
２−プロパノールからのエピハロヒドリンへの変換以外
に、シアン化アルカリの存在下、１，３−ジハロ−２−
プロパノールならびにエピハロヒドリンからの１，３−
ジハロ−２−プロパノールへの変換に対しても優れた触
媒活性を有することが見出された。したがって、本発明
は、これら一連の反応をも包含する。また、これらの反
応において、光学活性体を得ることが可能である。
エポキシダーゼ活性を有する微生物由来の遺伝子ＤＮＡ
を取り出し、これをベクタ−に挿入し組換え体プラスミ
ドとし、さらに微生物に形質転換し、ハロヒドリンエポ
キシダーゼ活性を有する形質転換体を得て、完成された
ものである。本発明の形質転換体は、１，３−ジハロ−
２−プロパノールからのエピハロヒドリンへの変換以外
に、シアン化アルカリの存在下、１，３−ジハロ−２−
プロパノールならびにエピハロヒドリンからの１，３−
ジハロ−２−プロパノールへの変換に対しても優れた触
媒活性を有することが見出された。したがって、本発明
は、これら一連の反応をも包含する。また、これらの反
応において、光学活性体を得ることが可能である。
【０００５】すなわち、本発明は、（１） 微生物由来
のハロヒドリンエポキシダ−ゼ酵素遺伝子ＤＮＡをベク
タープラスミドに連結した組換え体プラスミド、
のハロヒドリンエポキシダ−ゼ酵素遺伝子ＤＮＡをベク
タープラスミドに連結した組換え体プラスミド、
【００
０６】（２） ハロヒドリンエポキシダ−ゼ酵素遺伝子
ＤＮＡが、配列番号：１で示されるアミノ酸配列または
その一部の配列を有しハロヒドリンエポキシダ−ゼ活性
を有するポリペプチドをコードするＤＮＡ配列を含む上
記 （１）項記載の組換え体プラスミド、
０６】（２） ハロヒドリンエポキシダ−ゼ酵素遺伝子
ＤＮＡが、配列番号：１で示されるアミノ酸配列または
その一部の配列を有しハロヒドリンエポキシダ−ゼ活性
を有するポリペプチドをコードするＤＮＡ配列を含む上
記 （１）項記載の組換え体プラスミド、
【０００７】
（３） ハロヒドリンエポキシダ−ゼ酵素遺伝子ＤＮＡ
が、配列番号：２で示されるアミノ酸配列またはその一
部の配列を有しハロヒドリンエポキシダ−ゼ活性を有す
るポリペプチドをコードするＤＮＡ配列を含む上記 （
１）項記載の組換え体プラスミド、
（３） ハロヒドリンエポキシダ−ゼ酵素遺伝子ＤＮＡ
が、配列番号：２で示されるアミノ酸配列またはその一
部の配列を有しハロヒドリンエポキシダ−ゼ活性を有す
るポリペプチドをコードするＤＮＡ配列を含む上記 （
１）項記載の組換え体プラスミド、
【０００８】（４）
ハロヒドリンエポキシダ−ゼ活性を有するポリペプチ
ドをコードするＤＮＡ配列が、配列番号：３で示される
ＤＮＡ配列またはその一部の配列からなる上記（２）項
記載の組換え体プラスミド、
ハロヒドリンエポキシダ−ゼ活性を有するポリペプチ
ドをコードするＤＮＡ配列が、配列番号：３で示される
ＤＮＡ配列またはその一部の配列からなる上記（２）項
記載の組換え体プラスミド、
【０００９】（５） ハロ
ヒドリンエポキシダ−ゼ活性を有するポリペプチドをコ
ードするＤＮＡ配列が、配列番号：４で示されるＤＮＡ
配列またはその一部の配列からなる上記（３）項記載の
組換え体プラスミド、
ヒドリンエポキシダ−ゼ活性を有するポリペプチドをコ
ードするＤＮＡ配列が、配列番号：４で示されるＤＮＡ
配列またはその一部の配列からなる上記（３）項記載の
組換え体プラスミド、
【００１０】（６） 上記 （１
）〜 （５）項の少なくとも一つの組換え体プラスミド
を宿主微生物に導入した形質転換微生物、
）〜 （５）項の少なくとも一つの組換え体プラスミド
を宿主微生物に導入した形質転換微生物、
【００１１】（７） 上記 （６）項記載の形質転換微
生物を培養し、得られる形質転換微生物の培養液、菌体
または菌体処理物を１，３−ジハロ−２−プロパノール
に作用させ、これをエピハロヒドリンに変換せしめるこ
とを特徴とするエピハロヒドリンの製造法、
生物を培養し、得られる形質転換微生物の培養液、菌体
または菌体処理物を１，３−ジハロ−２−プロパノール
に作用させ、これをエピハロヒドリンに変換せしめるこ
とを特徴とするエピハロヒドリンの製造法、
【００１２】（８） 上記 （６）項記載の形質転換微
生物を培養し、得られる形質転換微生物の培養液、菌体
または菌体処理物をシアン化アルカリの存在下で１，３
−ジハロ−２−プロパノールに作用させ、これを４−ハ
ロ−３−ヒドロキシブチロニトリルに変換せしめること
を特徴とする４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニトリル
の製造法、
生物を培養し、得られる形質転換微生物の培養液、菌体
または菌体処理物をシアン化アルカリの存在下で１，３
−ジハロ−２−プロパノールに作用させ、これを４−ハ
ロ−３−ヒドロキシブチロニトリルに変換せしめること
を特徴とする４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニトリル
の製造法、
【００１３】（９） 上記 （６）記載の形質転換微生
物を培養し、得られる形質転換微生物の培養液、菌体ま
たは菌体処理物をシアン化アルカリの存在下でエピハロ
ヒドリンに作用させ、これを４−ハロ−３−ヒドロキシ
ブチロニトリルに変換せしめることを特徴とする４−ハ
ロ−３−ヒドロキシブチロニトリルの製造法、に関する
。
物を培養し、得られる形質転換微生物の培養液、菌体ま
たは菌体処理物をシアン化アルカリの存在下でエピハロ
ヒドリンに作用させ、これを４−ハロ−３−ヒドロキシ
ブチロニトリルに変換せしめることを特徴とする４−ハ
ロ−３−ヒドロキシブチロニトリルの製造法、に関する
。
【００１４】以下に本発明を具体的に説明する。本発明
におけるＤＮＡ供与体微生物として、具体的には、コリ
ネバクテリウムｓｐ． Ｎ−１０７４（微工研条寄第２
６４３号）、ミクロバクテリウム ｓｐ． Ｎ−４７０
１（微工研条寄第２６４４号）等が挙げられ、その菌学
的性質はそれぞれ特開平２−２９１２８０号公報に記載
されている。本発明で用いられるベクターとしては、プ
ラスミドベクター（例えばｐＵＣ１８ 、ｐＵＣ１９
、ｐＵＣ１１８、ｐＵＣ１１９等）、ファージベクター
（例えばλｇｔ１１等）のいずれでもよい。また、形質
転換に用いる宿主微生物としては、エシェリシア コ
リ（Ｅ． ｃｏｌｉ） ＪＭ１０５ 株あるいは同 Ｊ
Ｍ１０９株が挙げられるが、特にこれらに限定されるも
のではなく、他の宿主生物を用いることもできる。一例
として、コリネバクテリウム ｓｐ． Ｎ−１０７４
（微工研条寄第２６４３号）のハロヒドリンエポキシダ
ーゼ遺伝子の Ｅ． ｃｏｌｉ ＪＭ１０９株 への
クローニングを、後記実施例に示す。
におけるＤＮＡ供与体微生物として、具体的には、コリ
ネバクテリウムｓｐ． Ｎ−１０７４（微工研条寄第２
６４３号）、ミクロバクテリウム ｓｐ． Ｎ−４７０
１（微工研条寄第２６４４号）等が挙げられ、その菌学
的性質はそれぞれ特開平２−２９１２８０号公報に記載
されている。本発明で用いられるベクターとしては、プ
ラスミドベクター（例えばｐＵＣ１８ 、ｐＵＣ１９
、ｐＵＣ１１８、ｐＵＣ１１９等）、ファージベクター
（例えばλｇｔ１１等）のいずれでもよい。また、形質
転換に用いる宿主微生物としては、エシェリシア コ
リ（Ｅ． ｃｏｌｉ） ＪＭ１０５ 株あるいは同 Ｊ
Ｍ１０９株が挙げられるが、特にこれらに限定されるも
のではなく、他の宿主生物を用いることもできる。一例
として、コリネバクテリウム ｓｐ． Ｎ−１０７４
（微工研条寄第２６４３号）のハロヒドリンエポキシダ
ーゼ遺伝子の Ｅ． ｃｏｌｉ ＪＭ１０９株 への
クローニングを、後記実施例に示す。
【００１５】本発明の形質転換微生物の培養は、通常は
液体培養で行われるが、固体培養によっても行うことが
できる。培地としては、例えばＬＢ培地が用いられる。 培養は１０〜５０℃の温度で、ｐＨ ２〜１１の範囲で
行われる。 微生物の生育を促進させるために通気攪拌を行ってもよ
い。培養により得られた形質転換微生物は、培養液ある
いは遠心分離などにより得た菌体の懸濁液に基質を添加
する方法、菌体処理物（例えば菌体破砕物、粗酵素・精
製酵素等の菌体抽出物等）あるいは常法により固定化し
た菌体または菌体処理物等の懸濁液に基質を添加する方
法、微生物の培養時に基質を培養液に添加して培養と同
時に反応を行う方法等により、次の （１）〜（３）
に示す反応に供することができる。
液体培養で行われるが、固体培養によっても行うことが
できる。培地としては、例えばＬＢ培地が用いられる。 培養は１０〜５０℃の温度で、ｐＨ ２〜１１の範囲で
行われる。 微生物の生育を促進させるために通気攪拌を行ってもよ
い。培養により得られた形質転換微生物は、培養液ある
いは遠心分離などにより得た菌体の懸濁液に基質を添加
する方法、菌体処理物（例えば菌体破砕物、粗酵素・精
製酵素等の菌体抽出物等）あるいは常法により固定化し
た菌体または菌体処理物等の懸濁液に基質を添加する方
法、微生物の培養時に基質を培養液に添加して培養と同
時に反応を行う方法等により、次の （１）〜（３）
に示す反応に供することができる。
【００１６】（１） １，３−ジハロ−２−プロパノー
ルのエピハロヒドリンへの変換：この反応で使用する１
，３−ジハロ−２−プロパノールは１，３−ジクロロ−
２−プロパノール、１，３−ジブロモ−２−プロパノー
ル等である。反応液中の基質濃度は特に限定するもので
はないが、 ０．１〜１０（Ｗ／Ｖ） ％が好ましく、
基質は反応液に一括して加えるかあるいは分割添加する
ことができる。反応温度は５〜５０℃、反応 ｐＨ は
４〜１０の範囲で行うことが好ましい。反応時間は基質
等の濃度、菌体濃度あるいはその他の反応条件等によっ
て変わるが、通常１〜１２０ 時間で終了するように条
件を設定するのが好ましい。 尚、本反応においては、反応の進行に伴い生成する塩素
イオンを反応系内から取り除くことにより、光学純度を
より一層向上させ得ることが見出された。この塩素イオ
ンの除去は硝酸銀等の添加によって行うことができる。
ルのエピハロヒドリンへの変換：この反応で使用する１
，３−ジハロ−２−プロパノールは１，３−ジクロロ−
２−プロパノール、１，３−ジブロモ−２−プロパノー
ル等である。反応液中の基質濃度は特に限定するもので
はないが、 ０．１〜１０（Ｗ／Ｖ） ％が好ましく、
基質は反応液に一括して加えるかあるいは分割添加する
ことができる。反応温度は５〜５０℃、反応 ｐＨ は
４〜１０の範囲で行うことが好ましい。反応時間は基質
等の濃度、菌体濃度あるいはその他の反応条件等によっ
て変わるが、通常１〜１２０ 時間で終了するように条
件を設定するのが好ましい。 尚、本反応においては、反応の進行に伴い生成する塩素
イオンを反応系内から取り除くことにより、光学純度を
より一層向上させ得ることが見出された。この塩素イオ
ンの除去は硝酸銀等の添加によって行うことができる。
【００１７】（２） １，３−ジハロ−２−プロパノー
ルの４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニトリルへの変換
：この反応で使用する１，３−ジハロ−２−プロパノー
ルも１，３−ジクロロ−２−プロパノール、１，３−ジ
ブロモ−２−プロパノール等である。また、シアン化ア
ルカリはシアン化カリウム、シアン化ナトリウム等であ
る。 反応液中の基質濃度は特に限定するものではないが、
０．１〜１０（Ｗ／Ｖ） ％が好ましく、また、シアン
化アルカリの使用量は、通常基質の１〜３倍量（モル）
である。基質は反応液に一括して加えるかあるいは分割
添加することができる。反応温度は５〜５０℃、反応
ｐＨは４〜１０の範囲で行うことが好ましい。反応時間
は基質等の濃度、菌体濃度あるいはその他の反応条件等
によって変わるが、通常１〜１２０ 時間で終了するよ
うに条件を設定するのが好ましい。
ルの４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニトリルへの変換
：この反応で使用する１，３−ジハロ−２−プロパノー
ルも１，３−ジクロロ−２−プロパノール、１，３−ジ
ブロモ−２−プロパノール等である。また、シアン化ア
ルカリはシアン化カリウム、シアン化ナトリウム等であ
る。 反応液中の基質濃度は特に限定するものではないが、
０．１〜１０（Ｗ／Ｖ） ％が好ましく、また、シアン
化アルカリの使用量は、通常基質の１〜３倍量（モル）
である。基質は反応液に一括して加えるかあるいは分割
添加することができる。反応温度は５〜５０℃、反応
ｐＨは４〜１０の範囲で行うことが好ましい。反応時間
は基質等の濃度、菌体濃度あるいはその他の反応条件等
によって変わるが、通常１〜１２０ 時間で終了するよ
うに条件を設定するのが好ましい。
【００１８】（３） エピハロヒドリンの４−ハロ−３
−ヒドロキシブチロニトリルへの変換：この反応で使用
するエピハロヒドリンはエピクロロヒドリン、エピブロ
モヒドリン等である。また、シアン化アルカリはシアン
化カリウム、シアン化ナトリウム等である。反応液中の
基質濃度は特に限定するものではないが、 ０．１〜１
０（Ｗ／Ｖ） ％が好ましく、また、シアン化アルカリ
の使用量は、通常基質の１〜３倍量（モル）である。基
質は反応液に一括して加えるかあるいは分割添加するこ
とができる。反応温度は５〜５０℃、反応 ｐＨ は４
〜１０の範囲で行うことが好ましい。反応時間は基質等
の濃度、菌体濃度あるいはその他の反応条件等によって
変わるが、通常１〜１２０ 時間で終了するように条件
を設定するのが好ましい。
−ヒドロキシブチロニトリルへの変換：この反応で使用
するエピハロヒドリンはエピクロロヒドリン、エピブロ
モヒドリン等である。また、シアン化アルカリはシアン
化カリウム、シアン化ナトリウム等である。反応液中の
基質濃度は特に限定するものではないが、 ０．１〜１
０（Ｗ／Ｖ） ％が好ましく、また、シアン化アルカリ
の使用量は、通常基質の１〜３倍量（モル）である。基
質は反応液に一括して加えるかあるいは分割添加するこ
とができる。反応温度は５〜５０℃、反応 ｐＨ は４
〜１０の範囲で行うことが好ましい。反応時間は基質等
の濃度、菌体濃度あるいはその他の反応条件等によって
変わるが、通常１〜１２０ 時間で終了するように条件
を設定するのが好ましい。
【００１９】かくして、反応液中に生成、蓄積したエピ
ハロヒドリンおよび４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニ
トリルは公知の方法を用いて採取および精製することが
できる。例えば、反応液から遠心分離などの方法を用い
て菌体を除いた後、酢酸エチルなどの溶媒で抽出を行い
、減圧下に溶媒を除去することによりエピハロヒドリン
および４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニトリルのシロ
ップを得ることができる。また、これらのシロップを減
圧下に蒸留することによりさらに精製することもできる
。
ハロヒドリンおよび４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニ
トリルは公知の方法を用いて採取および精製することが
できる。例えば、反応液から遠心分離などの方法を用い
て菌体を除いた後、酢酸エチルなどの溶媒で抽出を行い
、減圧下に溶媒を除去することによりエピハロヒドリン
および４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニトリルのシロ
ップを得ることができる。また、これらのシロップを減
圧下に蒸留することによりさらに精製することもできる
。
【００２０】
【発明の効果】本発明によれば、遺伝子組換えの方法で
クローン化されたハロヒドリンエポキシダーゼ遺伝子を
菌体内に多数存在させることができるため、従来の方法
に比して飛躍的に触媒能力を増大させた微生物の提供が
でき、これにより、１，３−ジハロ−２−プロパノール
からのエピハロヒドリンへの変換、ならびに、シアン化
アルカリの存在下、１，３−ジハロ−２−プロパノール
またはエピハロヒドリンからの４−ハロ−３−ヒドロキ
シブチロニトリルへの変換を効率的に行うことが可能で
ある。
クローン化されたハロヒドリンエポキシダーゼ遺伝子を
菌体内に多数存在させることができるため、従来の方法
に比して飛躍的に触媒能力を増大させた微生物の提供が
でき、これにより、１，３−ジハロ−２−プロパノール
からのエピハロヒドリンへの変換、ならびに、シアン化
アルカリの存在下、１，３−ジハロ−２−プロパノール
またはエピハロヒドリンからの４−ハロ−３−ヒドロキ
シブチロニトリルへの変換を効率的に行うことが可能で
ある。
【００２１】
【実施例】実施例１
コリネバクテリウム ｓｐ． Ｎ−１０７４ （微工研
条寄第２６４３号）のハロヒドリンエポキシダーゼ遺伝
子の Ｅ． ｃｏｌｉ ＪＭ１０９株 へのクローニ
ング： （１） コリネバクテリウム ｓｐ． Ｎ−１０７４
染色体ＤＮＡの調製とＤＮＡライブラリーの作成：コリ
ネバクテリウム ｓｐ． Ｎ−１０７４ から Ｓａｉ
ｔｏ ａｎｄ Ｍｉｕｒａの方法〔Ｂｉｏｃｈｉｍ．Ｂ
ｉｏｐｈｙｓ． Ａｃｔａ ７２， ６１９（１９６３
） 参照〕により染色体ＤＮＡを分離し、これを制限酵
素 （ＢａｍＨＩ あるいは ＢｇｌＩＩ） で切断後
、ベクタープラスミド ｐＵＣ１８に挿し組換え体ＤＮ
Ａのライブラリーを作成した。
条寄第２６４３号）のハロヒドリンエポキシダーゼ遺伝
子の Ｅ． ｃｏｌｉ ＪＭ１０９株 へのクローニ
ング： （１） コリネバクテリウム ｓｐ． Ｎ−１０７４
染色体ＤＮＡの調製とＤＮＡライブラリーの作成：コリ
ネバクテリウム ｓｐ． Ｎ−１０７４ から Ｓａｉ
ｔｏ ａｎｄ Ｍｉｕｒａの方法〔Ｂｉｏｃｈｉｍ．Ｂ
ｉｏｐｈｙｓ． Ａｃｔａ ７２， ６１９（１９６３
） 参照〕により染色体ＤＮＡを分離し、これを制限酵
素 （ＢａｍＨＩ あるいは ＢｇｌＩＩ） で切断後
、ベクタープラスミド ｐＵＣ１８に挿し組換え体ＤＮ
Ａのライブラリーを作成した。
【００２２】（２） 形質転換体の作成および組換え体
ＤＮＡの選別：工程（１） で調製した組換え体ライブ
ラリーによる形質転換体を宿主生物としてＥ． ｃｏｌ
ｉ ＪＭ１０９ 株を用いて塩化カルシウム法〔Ｊ．
Ｍｏｌ． Ｂｉｏｌ． ５３， １５４ （１９７０）
〕により作成し、その中からハロヒドリンエポキシダー
ゼ活性を示すようになったものを選別した。選別は以下
のようにして行った。アンピシリン（１００μｇ／ｍｌ
） とＩＰＴＧ（１ｍｌ） を含むＬＢ寒天培地（１％
バクトトリプトン、０．５ ％バクトイーストエキス、
０．５ ％ＮａＣｌ、１．５ ％寒天）に作成した形質
転換体のコロニーを形成させた。１０ｍＭトリス−塩酸
緩衝液（ｐＨ ７．５）、０．０２％ブロモクレゾール
パープル、１％１，３−ジクロロ−２−プロパノールを
染み込ませたロ紙にコロニーを移し、室温にて数時間放
置した。ハロヒドリンエポキシダーゼ活性を持つコロニ
ーは塩酸を遊離しコロニー付近の ｐＨ は低下し、ｐ
Ｈ指示薬であるブロモクレゾールパープルは青紫色から
黄色に変化するため、肉眼観察によりハロヒドリンエポ
キシダーゼ遺伝子を持つ株を選別することができる。
ＤＮＡの選別：工程（１） で調製した組換え体ライブ
ラリーによる形質転換体を宿主生物としてＥ． ｃｏｌ
ｉ ＪＭ１０９ 株を用いて塩化カルシウム法〔Ｊ．
Ｍｏｌ． Ｂｉｏｌ． ５３， １５４ （１９７０）
〕により作成し、その中からハロヒドリンエポキシダー
ゼ活性を示すようになったものを選別した。選別は以下
のようにして行った。アンピシリン（１００μｇ／ｍｌ
） とＩＰＴＧ（１ｍｌ） を含むＬＢ寒天培地（１％
バクトトリプトン、０．５ ％バクトイーストエキス、
０．５ ％ＮａＣｌ、１．５ ％寒天）に作成した形質
転換体のコロニーを形成させた。１０ｍＭトリス−塩酸
緩衝液（ｐＨ ７．５）、０．０２％ブロモクレゾール
パープル、１％１，３−ジクロロ−２−プロパノールを
染み込ませたロ紙にコロニーを移し、室温にて数時間放
置した。ハロヒドリンエポキシダーゼ活性を持つコロニ
ーは塩酸を遊離しコロニー付近の ｐＨ は低下し、ｐ
Ｈ指示薬であるブロモクレゾールパープルは青紫色から
黄色に変化するため、肉眼観察によりハロヒドリンエポ
キシダーゼ遺伝子を持つ株を選別することができる。
【００２３】これらの形質転換株が実際にハロヒドリン
エポキシダーゼ活性を有しているかどうかは次のように
して調べることができる。これらの株をアンピシリン
（５０μｇ／ｍｌ） とＩＰＴＧ（１ｍＭ） を含むＬ
Ｂ培地（１％バクトトリプトン、０．５ ％バクトイー
ストエキス、０．５ ％ＮａＣｌ）にて３７℃で一夜培
養する。菌体を５０ｍＭトリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８
）で２回洗浄後、１％１，３−ジクロロプロパノールを
含む１Ｍトリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８）に懸濁し、２
０℃にてインキュベートした。一定時間後、生成するエ
ピクロルヒドリンをガスクロマトグラフィーにて定量し
た。こうして得られた形質転換株から再びプラスミドＤ
ＮＡを取り出し、選別された２種の目的のプラスミドを
得た。これらのプラスミドをｐＳＴ００１およびｐＳＴ
００５、ならびにこれらのプラスミドが導入された形質
転換体を ＪＭ１０９／ｐＳＴ００１ およびＪＭ１０
９／ｐＳＴ００５と称する。
エポキシダーゼ活性を有しているかどうかは次のように
して調べることができる。これらの株をアンピシリン
（５０μｇ／ｍｌ） とＩＰＴＧ（１ｍＭ） を含むＬ
Ｂ培地（１％バクトトリプトン、０．５ ％バクトイー
ストエキス、０．５ ％ＮａＣｌ）にて３７℃で一夜培
養する。菌体を５０ｍＭトリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８
）で２回洗浄後、１％１，３−ジクロロプロパノールを
含む１Ｍトリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８）に懸濁し、２
０℃にてインキュベートした。一定時間後、生成するエ
ピクロルヒドリンをガスクロマトグラフィーにて定量し
た。こうして得られた形質転換株から再びプラスミドＤ
ＮＡを取り出し、選別された２種の目的のプラスミドを
得た。これらのプラスミドをｐＳＴ００１およびｐＳＴ
００５、ならびにこれらのプラスミドが導入された形質
転換体を ＪＭ１０９／ｐＳＴ００１ およびＪＭ１０
９／ｐＳＴ００５と称する。
【００２４】（３） 制限酵素地図の作成とハロヒドリ
ンエポキシダーゼ遺伝子の位置の決定：工程（２） で
得られたプラスミドについて制限酵素地図を作成した。 その後、より小さなＤＮＡ断片を持つプラスミドを作成
した。これらのプラスミドによって工程（２） と同様
にして形質転換された株のハロヒドリンエポキシダーゼ
活性の有無によって目的遺伝子の含まれている箇所を決
定した。この過程で、ｐＳＴ００１のＢａｍＨＩ−Ｂｇ
ｌ １．３Ｋｂ 断片を含むｐＳＴ０１５ （ｐＵＣ１
１８ベクター）およびｐＳＴ００５のＢａｍＨＩ−Ｐｓ
ｔＩ１．１Ｋｂ 断片を含む ｐＳＴ１１１（ｐＵＣ１
１８ベクター）プラスミドを作成した（図１）。これら
のプラスミドが導入された形質転換体をＪＭ１０９／ｐ
ＳＴ０１５およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１ と称する
。
ンエポキシダーゼ遺伝子の位置の決定：工程（２） で
得られたプラスミドについて制限酵素地図を作成した。 その後、より小さなＤＮＡ断片を持つプラスミドを作成
した。これらのプラスミドによって工程（２） と同様
にして形質転換された株のハロヒドリンエポキシダーゼ
活性の有無によって目的遺伝子の含まれている箇所を決
定した。この過程で、ｐＳＴ００１のＢａｍＨＩ−Ｂｇ
ｌ １．３Ｋｂ 断片を含むｐＳＴ０１５ （ｐＵＣ１
１８ベクター）およびｐＳＴ００５のＢａｍＨＩ−Ｐｓ
ｔＩ１．１Ｋｂ 断片を含む ｐＳＴ１１１（ｐＵＣ１
１８ベクター）プラスミドを作成した（図１）。これら
のプラスミドが導入された形質転換体をＪＭ１０９／ｐ
ＳＴ０１５およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１ と称する
。
【００２５】（４） 塩基配列の決定：工程（３） で
得られたプラスミドｐＳＴ０１５およびｐＳＴ１１１の
ハロヒドリンエポキシダーゼ遺伝子に関する部分のＤＮ
Ａの塩基配列を決定した（配列番号：５および配列番号
：６）。なお、ここで得られた形質転換体 ＪＭ１０９
／ｐＳＴ００１ 、ＪＭ１０９／ｐＳＴ００５、ＪＭ１
０９／ｐＳＴ０１５ およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１
は、工業技術院微生物工業技術研究所（微工研）に、そ
れぞれ微工研菌寄第１１９６１ 号、微工研菌寄第１１
９６２ 号、微工研菌寄第１２０６４ 号および微工研
菌寄第１２０６５ 号として寄託されている。
得られたプラスミドｐＳＴ０１５およびｐＳＴ１１１の
ハロヒドリンエポキシダーゼ遺伝子に関する部分のＤＮ
Ａの塩基配列を決定した（配列番号：５および配列番号
：６）。なお、ここで得られた形質転換体 ＪＭ１０９
／ｐＳＴ００１ 、ＪＭ１０９／ｐＳＴ００５、ＪＭ１
０９／ｐＳＴ０１５ およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１
は、工業技術院微生物工業技術研究所（微工研）に、そ
れぞれ微工研菌寄第１１９６１ 号、微工研菌寄第１１
９６２ 号、微工研菌寄第１２０６４ 号および微工研
菌寄第１２０６５ 号として寄託されている。
【００２６】実施例２
アンピシリン （５０μｇ／ｍｌ） と１ｍＭ ＩＰＴ
Ｇを含むＬＢ培地に、それぞれＪＭ１０９／ｐＳＴ０１
５およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１を接種し３７℃にて
１６時間振盪培養を行った。こうして得られた培養液か
ら遠心分離により菌体を回収し、５０ｍＭトリス−硫酸
緩衝液（ｐＨ８．０）５０ｍｌで２回洗浄後、５０ｍｌ
の１Ｍトリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）に懸濁し菌
体懸濁液を調製した。 得られた菌体懸濁液に１％（Ｗ／Ｖ）（＝７７．５ｍＭ
） となるように１，３−ジクロロ−２−プロパノール
を添加し、２０℃にて１０時間反応させた。反応の進行
はガスクロマトグラフィーで１，３−ジクロロ−２−プ
ロパノールおよびエピクロルヒドリンの濃度を測定する
ことにより調べた。 反応終了時のエピクロルヒドリンの生成量を調べたとこ
ろ、それぞれ ７．２ｍＭおよび ５．０ｍＭであった
。
Ｇを含むＬＢ培地に、それぞれＪＭ１０９／ｐＳＴ０１
５およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１を接種し３７℃にて
１６時間振盪培養を行った。こうして得られた培養液か
ら遠心分離により菌体を回収し、５０ｍＭトリス−硫酸
緩衝液（ｐＨ８．０）５０ｍｌで２回洗浄後、５０ｍｌ
の１Ｍトリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）に懸濁し菌
体懸濁液を調製した。 得られた菌体懸濁液に１％（Ｗ／Ｖ）（＝７７．５ｍＭ
） となるように１，３−ジクロロ−２−プロパノール
を添加し、２０℃にて１０時間反応させた。反応の進行
はガスクロマトグラフィーで１，３−ジクロロ−２−プ
ロパノールおよびエピクロルヒドリンの濃度を測定する
ことにより調べた。 反応終了時のエピクロルヒドリンの生成量を調べたとこ
ろ、それぞれ ７．２ｍＭおよび ５．０ｍＭであった
。
【００２７】実施例３
実施例２と同様にして得たＪＭ１０９／ｐＳＴ０１５の
菌体懸濁液５０ｍｌに等量のｎ−ヘキサンと１ｇの１，
３−ジクロロ−２−プロパノールを添加し、２０℃で５
時間反応させた。反応終了後ｎ−ヘキサンを分液し、ｎ
−ヘキサン中のエピクロルヒドリン濃度をガスクロマト
グラフィーにより測定したところ１８．６ｍＭのエピク
ロルヒドリンが生成していた。
菌体懸濁液５０ｍｌに等量のｎ−ヘキサンと１ｇの１，
３−ジクロロ−２−プロパノールを添加し、２０℃で５
時間反応させた。反応終了後ｎ−ヘキサンを分液し、ｎ
−ヘキサン中のエピクロルヒドリン濃度をガスクロマト
グラフィーにより測定したところ１８．６ｍＭのエピク
ロルヒドリンが生成していた。
【００２８】実施例４
実施例２と同様の培地に、ＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１を
接種し、３７℃で１６時間振盪培養を行った。この培養
液 １００ｍｌから遠心分離により菌体を集め、５０ｍ
Ｍトリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０） １００ｍｌで
３回洗浄後、同緩衝液に懸濁して菌体懸濁液を調製した
。この菌体懸濁液を用いて以下に示す反応溶液（１００
ｍｌ） を調製し、２０℃で反応を行った。 反応溶液組成： １００ｍＭ トリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）
５０ｍＭ １，３−ジクロロ−２−プロパノ−ル菌
体懸濁液 反応開始１０分後の反応液中のエピクロルヒドリンの生
成量をガスクロマトグラフィ−により分析したところ、
１２．６ｍＭのエピクロルヒドリンが生成していた。ま
た、反応液から遠心分離により菌体を除去した後、反応
溶液から酢酸エチルによりエピクロルヒドリンを抽出し
ｐ−トルエンスルフォン酸を用いてエステル誘導体とし
高速液体クロマトグラフィ−による光学異性体の分析を
行った。その結果、生成したエピクロルヒドリンは、（
Ｒ）−エピクロルヒドリンでありその光学純度は５０％
ｅ．ｅ．であった。
接種し、３７℃で１６時間振盪培養を行った。この培養
液 １００ｍｌから遠心分離により菌体を集め、５０ｍ
Ｍトリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０） １００ｍｌで
３回洗浄後、同緩衝液に懸濁して菌体懸濁液を調製した
。この菌体懸濁液を用いて以下に示す反応溶液（１００
ｍｌ） を調製し、２０℃で反応を行った。 反応溶液組成： １００ｍＭ トリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）
５０ｍＭ １，３−ジクロロ−２−プロパノ−ル菌
体懸濁液 反応開始１０分後の反応液中のエピクロルヒドリンの生
成量をガスクロマトグラフィ−により分析したところ、
１２．６ｍＭのエピクロルヒドリンが生成していた。ま
た、反応液から遠心分離により菌体を除去した後、反応
溶液から酢酸エチルによりエピクロルヒドリンを抽出し
ｐ−トルエンスルフォン酸を用いてエステル誘導体とし
高速液体クロマトグラフィ−による光学異性体の分析を
行った。その結果、生成したエピクロルヒドリンは、（
Ｒ）−エピクロルヒドリンでありその光学純度は５０％
ｅ．ｅ．であった。
【００２９】実施例５
実施例４と同様にして調製した菌体懸濁液を用いて以下
に示す反応溶液を調製し２０℃で反応を行った。 反応溶液組成： １００ｍＭ トリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）
５０ｍＭ １，３−ジクロロ−２−プロパノ−ル硝
酸銀 ３．１ｇ／ｌ 菌体懸濁液 反応開始２０分後の反応液中のエピクロルヒドリンの生
成量をガスクロマトグラフィ−により分析したところ、
１３．８ｍＭのエピクロルヒドリンが生成していた。ま
た、実施例４と同様にして光学異性体の分析を行ったと
ころ、光学純度は１００％ｅ．ｅ．の（Ｒ）−エピクロ
ルヒドリンの生成が確認された。
に示す反応溶液を調製し２０℃で反応を行った。 反応溶液組成： １００ｍＭ トリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）
５０ｍＭ １，３−ジクロロ−２−プロパノ−ル硝
酸銀 ３．１ｇ／ｌ 菌体懸濁液 反応開始２０分後の反応液中のエピクロルヒドリンの生
成量をガスクロマトグラフィ−により分析したところ、
１３．８ｍＭのエピクロルヒドリンが生成していた。ま
た、実施例４と同様にして光学異性体の分析を行ったと
ころ、光学純度は１００％ｅ．ｅ．の（Ｒ）−エピクロ
ルヒドリンの生成が確認された。
【００３０】実施例６
実施例２と同様の培地に、それぞれＪＭ１０９／ｐＳＴ
０１５およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１を接種し３７℃
にて１４時間振盪培養を行った。これらの培養液をそれ
ぞれ遠心分離して菌体を集め、５０ｍＭトリス−硫酸緩
衝液（ｐＨ ８．０）５０ｍｌで２回洗浄後、５０ｍｌ
の１００ｍＭ トリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）に
懸濁し菌体懸濁液を調製した。得られた菌体懸濁液に１
，３−ジクロロ−２−プロパノールおよびシアン化カリ
ウムをそれぞれ５０ｍＭおよび１５０ｍＭ になるよう
に添加し、２０℃にて２時間反応させた。反応終了後、
反応液から菌体を遠心分離によって除去し、上清中の生
成４−クロロ−３−ヒドロキシブチロニトリルをガスク
ロマトグラフィーにて定量した。その結果、ＪＭ１０９
／ｐＳＴ０１５およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１につい
て、それぞれ約１５ｍＭおよび１０ｍＭの４−クロロ−
３−ヒドロキシブチロニトリルが生成していた。
０１５およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１を接種し３７℃
にて１４時間振盪培養を行った。これらの培養液をそれ
ぞれ遠心分離して菌体を集め、５０ｍＭトリス−硫酸緩
衝液（ｐＨ ８．０）５０ｍｌで２回洗浄後、５０ｍｌ
の１００ｍＭ トリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）に
懸濁し菌体懸濁液を調製した。得られた菌体懸濁液に１
，３−ジクロロ−２−プロパノールおよびシアン化カリ
ウムをそれぞれ５０ｍＭおよび１５０ｍＭ になるよう
に添加し、２０℃にて２時間反応させた。反応終了後、
反応液から菌体を遠心分離によって除去し、上清中の生
成４−クロロ−３−ヒドロキシブチロニトリルをガスク
ロマトグラフィーにて定量した。その結果、ＪＭ１０９
／ｐＳＴ０１５およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１につい
て、それぞれ約１５ｍＭおよび１０ｍＭの４−クロロ−
３−ヒドロキシブチロニトリルが生成していた。
【００３１】実施例７
実施例２と同様の培地に、ＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１を
接種し、３７℃で１６時間振盪培養を行った。この培養
液 １００ｍｌから遠心分離により菌体を集め、５０ｍ
Ｍトリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０） １００ｍｌで
３回洗浄後、同緩衝液に懸濁して菌体懸濁液を調製した
。この菌体懸濁液を用いて以下に示す反応溶液（１００
ｍｌ） を調製し、２０℃で反応を行った。 反応溶液組成： １００ｍＭ トリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）
５０ｍＭ １，３−ジクロロ−２−プロパノ−ル１
００ｍＭ ＫＣＮ 菌体懸濁液 反応開始３０分後の反応液中の４−クロロ−３−ヒドロ
キシブチロニトリルの生成量をガスクロマトグラフィ−
により分析したところ、２４．２ｍＭの４−クロロ−３
−ヒドロキシブチロニトリルが生成していた。また、反
応液から遠心分離により菌体を除去した後、反応溶液か
ら酢酸エチルにより４−クロロ−３−ヒドロキシブチロ
ニトリルを抽出し、（Ｒ）−（−）−α−メトキシ−α
−トリフルオロメチルフェニルアセチルクロリドを用い
て、そのエステル誘導体とし、高速液体クロマトグラフ
ィ−による光学異性体の分析を行った。その結果、生成
した４−クロロ−３−ヒドロキシブチロニトリルは、（
Ｒ）−４−クロロ−３−ヒドロキシブチロニトリルであ
り、その光学純度は９５％ｅ．ｅ．であった。
接種し、３７℃で１６時間振盪培養を行った。この培養
液 １００ｍｌから遠心分離により菌体を集め、５０ｍ
Ｍトリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０） １００ｍｌで
３回洗浄後、同緩衝液に懸濁して菌体懸濁液を調製した
。この菌体懸濁液を用いて以下に示す反応溶液（１００
ｍｌ） を調製し、２０℃で反応を行った。 反応溶液組成： １００ｍＭ トリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）
５０ｍＭ １，３−ジクロロ−２−プロパノ−ル１
００ｍＭ ＫＣＮ 菌体懸濁液 反応開始３０分後の反応液中の４−クロロ−３−ヒドロ
キシブチロニトリルの生成量をガスクロマトグラフィ−
により分析したところ、２４．２ｍＭの４−クロロ−３
−ヒドロキシブチロニトリルが生成していた。また、反
応液から遠心分離により菌体を除去した後、反応溶液か
ら酢酸エチルにより４−クロロ−３−ヒドロキシブチロ
ニトリルを抽出し、（Ｒ）−（−）−α−メトキシ−α
−トリフルオロメチルフェニルアセチルクロリドを用い
て、そのエステル誘導体とし、高速液体クロマトグラフ
ィ−による光学異性体の分析を行った。その結果、生成
した４−クロロ−３−ヒドロキシブチロニトリルは、（
Ｒ）−４−クロロ−３−ヒドロキシブチロニトリルであ
り、その光学純度は９５％ｅ．ｅ．であった。
【００３２】実施例８
実施例２と同様の培地に、それぞれＪＭ１０９／ｐＳＴ
０１５およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１を接種し３７℃
にて１４時間振盪培養を行った。これらの培養液をそれ
ぞれ遠心分離して菌体を集め、５０ｍＭトリス−硫酸緩
衝液（ｐＨ ８．０）５０ｍｌで２回洗浄後、５０ｍｌ
の１００ｍＭ トリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）に
懸濁し菌体懸濁液を調製した。得られた菌体懸濁液にエ
ピクロロヒドリンおよびシアン化カリウムをそれぞれ５
０ｍＭおよび１００ｍＭ になるように添加し、２０℃
にて８０分間反応させた。反応終了後、反応液から菌体
を遠心分離によって除去し、上清中の生成４−クロロ−
３−ヒドロキシブチロニトリルをガスクロマトグラフィ
ーにて定量した。その結果、ＪＭ１０９／ｐＳＴ０１５
およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１について、それぞれ約
２２ｍＭおよび２７ｍＭの４−クロロ−３−ヒドロキシ
ブチロニトリルが生成していた。
０１５およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１を接種し３７℃
にて１４時間振盪培養を行った。これらの培養液をそれ
ぞれ遠心分離して菌体を集め、５０ｍＭトリス−硫酸緩
衝液（ｐＨ ８．０）５０ｍｌで２回洗浄後、５０ｍｌ
の１００ｍＭ トリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）に
懸濁し菌体懸濁液を調製した。得られた菌体懸濁液にエ
ピクロロヒドリンおよびシアン化カリウムをそれぞれ５
０ｍＭおよび１００ｍＭ になるように添加し、２０℃
にて８０分間反応させた。反応終了後、反応液から菌体
を遠心分離によって除去し、上清中の生成４−クロロ−
３−ヒドロキシブチロニトリルをガスクロマトグラフィ
ーにて定量した。その結果、ＪＭ１０９／ｐＳＴ０１５
およびＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１について、それぞれ約
２２ｍＭおよび２７ｍＭの４−クロロ−３−ヒドロキシ
ブチロニトリルが生成していた。
【００３３】実施例９
実施例２と同様の培地に、ＪＭ１０９／ｐＳＴ１１１を
接種し、３７℃で１６時間振盪培養を行った。この培養
液 １００ｍｌから遠心分離により菌体を集め、５０ｍ
Ｍトリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０） １００ｍｌで
３回洗浄後、同緩衝液に懸濁して菌体懸濁液を調製した
。この菌体懸濁液を用いて以下に示す反応溶液（１００
ｍｌ） を調製し、２０℃で反応を行った。 反応溶液組成： １００ｍＭ トリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）
５０ｍＭ エピクロルヒドリン １００ｍＭ ＫＣＮ 菌体懸濁液 反応開始３０分後の反応液中の４−クロロ−３−ヒドロ
キシブチロニトリルの生成量をガスクロマトグラフィ−
により分析したところ、１８．６ｍＭの４−クロロ−３
−ヒドロキシブチロニトリルが生成していた。また、反
応液から遠心分離により菌体を除去した後、反応溶液か
ら酢酸エチルにより４−クロロ−３−ヒドロキシブチロ
ニトリルを抽出し、（Ｒ）−（−）−α−メトキシ−α
−トリフルオロメチルフェニルアセチルクロリドを用い
てそのエステル誘導体とし、高速液体クロマトグラフィ
−による光学異性体の分析を行った。その結果、生成し
た４−クロロ−３−ヒドロキシブチロニトリルは（Ｒ）
−４−クロロ−３−ヒドロキシブチロニトリルであり、
その光学純度は６６％ｅ．ｅ．であった。
接種し、３７℃で１６時間振盪培養を行った。この培養
液 １００ｍｌから遠心分離により菌体を集め、５０ｍ
Ｍトリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０） １００ｍｌで
３回洗浄後、同緩衝液に懸濁して菌体懸濁液を調製した
。この菌体懸濁液を用いて以下に示す反応溶液（１００
ｍｌ） を調製し、２０℃で反応を行った。 反応溶液組成： １００ｍＭ トリス−硫酸緩衝液（ｐＨ ８．０）
５０ｍＭ エピクロルヒドリン １００ｍＭ ＫＣＮ 菌体懸濁液 反応開始３０分後の反応液中の４−クロロ−３−ヒドロ
キシブチロニトリルの生成量をガスクロマトグラフィ−
により分析したところ、１８．６ｍＭの４−クロロ−３
−ヒドロキシブチロニトリルが生成していた。また、反
応液から遠心分離により菌体を除去した後、反応溶液か
ら酢酸エチルにより４−クロロ−３−ヒドロキシブチロ
ニトリルを抽出し、（Ｒ）−（−）−α−メトキシ−α
−トリフルオロメチルフェニルアセチルクロリドを用い
てそのエステル誘導体とし、高速液体クロマトグラフィ
−による光学異性体の分析を行った。その結果、生成し
た４−クロロ−３−ヒドロキシブチロニトリルは（Ｒ）
−４−クロロ−３−ヒドロキシブチロニトリルであり、
その光学純度は６６％ｅ．ｅ．であった。
【００３４】
【図面の簡単な説明】
図１は組換え体プラスミドｐＳＴ００１、ｐＳＴ００５
、ｐＳＴ０１５およびｐＳＴ１１１の制限酵素地図を示
す。 【配列表】 【００３５】配列番号：１ 配列の長さ：２４４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 起源 生物名：コリネバクテリウム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅ
ｒｉｕｍ）株名：Ｎ−１０７４ 配列： Ｍｅｔ Ｌｙｓ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｔ
ｈｒ Ｈｉｓ Ａｌａ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｐｈｅ Ａｌ
ａ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｌａ １
５
１０ １５ Ａ
ｌａ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒ
ｇ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｖａｌ
Ｃｙｓ Ｈｉｓ Ａｓｐ
２０ ２５
３０ Ａｌａ Ｔｈ
ｒ Ｐｈｅ Ａｌａ Ａｓｐ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ａｒｇ Ｇｌｎ Ａｒｇ Ｐｈｅ Ｇｌｕ Ｓｅｒ
Ｇｌｕ Ａｓｎ ３５
４０
４５ Ｐｒｏ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｌｙｓ
Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｓｐ
５０ ５
５ ６０ Ａｌａ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｇｌｕ
Ａｌａ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ Ａｓｎ Ａｓｐ ６５
７０
７５ ８０
Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ｍｅｔ Ａ
ｓｎ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｇｌ
ｙ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｇｌｕ
８５
９０ ９５ Ａ
ｌａ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ａｒｇ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｐｈ
ｅ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｐｈｅ
Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
１００ １０５
１１０ Ｌｅｕ Ｌｅ
ｕ Ｇｌｎ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｒｏ
Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｇｌｙ
Ａｌａ Ｓｅｒ １１５
１２０
１２５ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｈｅ Ｉｌｅ
Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｌｙｓ
Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｓｎ
１３０ １３
５ １４０ Ｐｒｏ
Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｌａ Ａｒｇ
Ａｌａ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｖ
ａｌ Ｇｌｕ Ｓｅｒ １４５
１５０
１５５ １６０
Ａｌａ Ａｌａ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ａ
ｒｇ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｙ
ｒ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｇｌｙ
１６５
１７０ １７５ Ｐ
ｒｏ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｓｎ Ａｓｎ Ｐｒ
ｏ Ｔｈｒ Ｔｙｒ Ｐｈｅ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｇｌｕ
１８０ １８５
１９０ Ａｓｎ Ａｓ
ｎ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｇｌｕ Ａｒｇ
Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｐｒｏ
Ｌｅｕ Ｇｌｙ １９５
２００
２０５ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａｒｇ
Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｇｌｙ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ａｌａ
２１０ ２１
５ ２２０ Ｓｅｒ
Ａｒｇ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｉｌｅ
Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｇｌｎ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｌａ Ｐ
ｈｅ Ｔｈｒ Ｇｌｙ ２２５
２３０
２３５ ２４０
Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｐｒｏ 【００３６】配列番号：２ 配列の長さ：２３５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 起源 生物名：コリネバクテリウム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅ
ｒｉｕｍ）株名：Ｎ−１０７４ 配列： Ｍｅｔ Ａｌａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ａ
ｒｇ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ａｌａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｒ
ｇ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｙ １
５
１０ １５ Ｌ
ｙｓ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｓ
ｎ Ａｌａ Ａｓｐ Ａｌａ Ｔｙｒ Ｍｅｔ Ｇｌｙ
Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔｈｒ
２０ ２５
３０ Ｖａｌ Ｇｌ
ｎ Ｖａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｇｌｙ
Ａｌａ Ｇｌｕ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ａｌａ Ａｓｐ
Ｈｉｓ Ｔｈｒ ３５
４０
４５ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｌｙｓ
Ｖａｌ Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｇｌｕ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｇｌｙ
５０ ５
５ ６０ Ｈｉｓ
Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｌａ
Ａｓｎ Ｐｈｅ Ａｌａ Ｖａｌ Ａｓｐ Ａｌａ Ｈ
ｉｓ Ｐｈｅ Ｇｌｙ ６５
７０
７５ ８０
Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ａ
ｓｐ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｔｈ
ｒ Ａｌａ Ｔｙｒ Ｇｌｕ
８５
９０ ９５ Ｔ
ｈｒ Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｈｉ
ｓ Ａｒｇ Ｉｌｅ Ｃｙｓ Ａｒｇ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｇｌｎ
１００ １０５
１１０ Ｐｈｅ Ｔｙ
ｒ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｓｎ Ｌｙｓ Ｇｌｙ Ｌｙｓ
Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｙｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
Ａｌａ Ａｌａ １１５
１２０
１２５ Ａｌａ Ｍｅｔ Ａｒｇ Ｔｙｒ
Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ
Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ｐｈｅ
１３０ １３
５ １４０ Ａｌａ
Ｇｌｎ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｔｈｒ
Ａｌａ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｌａ Ａ
ｌａ Ａｒｇ Ｈｉｓ １４５
１５０
１５５ １６０
Ａｓｎ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｉ
ｌｅ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｈｉｓ Ｔｒｐ Ｔｈｒ Ｇｌ
ｎ Ａｓｎ Ｌｙｓ Ｇｌｕ
１６５
１７０ １７５ Ｔ
ｙｒ Ｐｈｅ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｉｌ
ｅ Ａｌａ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｌｙｓ
Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｍｅｔ
１８０ １８５
１９０ Ａｌａ Ａｒ
ｇ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａｒｇ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ｔｈｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ｇｌｕ
Ａｓｐ Ａｌａ １９５
２００
２０５ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｌｅｕ
Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｇｌｕ
Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｇｌｙ
２１０ ２１
５ ２２０ Ｌｙｓ
Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｇｌｙ
Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ａｌａ Ｔｈｒ ２２５
２３０
２３５ 【００３７】配列番号：３ 配列の長さ：７３２ 配列の型：核酸 鎖の数：一本鎖 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：Ｇｅｎｏｍｉｃ ＤＮＡ 起源 生物名：コリネバクテリウム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅ
ｒｉｕｍ）株名：Ｎ−１０７４ 配列： ＡＴＧ ＡＡＧ ＡＴＣ ＧＣＣ ＣＴＣ ＧＴＧ Ａ
ＣＴ ＣＡＴ ＧＣＡ ＣＧＧ ＣＡＴ ＴＴＴ ＧＣ
Ａ ＧＧＣ ＣＣＣ ＧＣＣ ４８ＧＣＣ
ＧＴＣ ＧＡＧ ＧＣＧ ＣＴＴ ＡＣＧ ＣＧＧ
ＧＡＴ ＧＧＣ ＴＡＴ ＡＣＣ ＧＴＧ ＧＴＴ Ｔ
ＧＣ ＣＡＣ ＧＡＣ ９６ＧＣＧ ＡＣ
Ｇ ＴＴＣ ＧＣＴ ＧＡＴ ＧＣＡ ＧＣＴ ＧＡＡ
ＣＧＡ ＣＡＧ ＣＧＴ ＴＴＣ ＧＡＧ ＴＣＧ
ＧＡＧ ＡＡＣ １４４ＣＣＧ ＧＧＣ Ａ
ＣＣ ＧＴＣ ＧＣＧ ＣＴＣ ＧＣＣ ＧＡＧ ＣＡ
Ｇ ＡＡＧ ＣＣＣ ＧＡＧ ＣＧＴ ＣＴＧ ＧＴＣ
ＧＡＣ １９２ＧＣＣ ＡＣＧ ＣＴＧ
ＣＡＧ ＣＡＣ ＧＧＧ ＧＡＡ ＧＣＧ ＡＴＣ Ｇ
ＡＣ ＡＣＧ ＡＴＣ ＧＴＣ ＴＣＧ ＡＡＣ ＧＡ
Ｔ ２４０ＴＡＣ ＡＴＴ ＣＣＧ ＣＧＣ
ＣＣＧ ＡＴＧ ＡＡＴ ＣＧＧ ＣＴＣ ＣＣＧ
ＡＴＣ ＧＡＧ ＧＧＡ ＡＣＧ ＡＧＣ ＧＡＧ
２８８ＧＣＣ ＧＡＣ ＡＴＣ ＣＧＡ ＣＡ
Ｇ ＧＴＧ ＴＴＣ ＧＡＧ ＧＣＧ ＣＴＣ ＡＧＣ
ＡＴＣ ＴＴＣ ＣＣＧ ＡＴＣ ＣＴＧ
３３６ＣＴＣ ＣＴＧ ＣＡＧ ＴＣＧ ＧＣＣ Ａ
ＴＣ ＧＣＧ ＣＣＧ ＣＴＡ ＣＧＧ ＧＣＴ ＧＣ
Ａ ＧＧＣ ＧＧＣ ＧＣＣ ＴＣＣ ３８
４ＧＴＴ ＡＴＣ ＴＴＣ ＡＴＣ ＡＣＧ ＴＣＣ
ＴＣＡ ＧＴＴ ＧＧＣ ＡＡＧ ＡＡＧ ＣＣＧ Ｃ
ＴＣ ＧＣＣ ＴＡＣ ＡＡＣ ４３２ＣＣ
Ｔ ＣＴＣ ＴＡＴ ＧＧＧ ＣＣＣ ＧＣＧ ＣＧＣ
ＧＣＣ ＧＣＴ ＡＣＣ ＧＴＣ ＧＣＧ ＣＴＴ
ＧＴＣ ＧＡＡ ＴＣＧ ４８０ＧＣＡ Ｇ
ＣＧ ＡＡＧ ＡＣＧ ＣＴＧ ＴＣＣ ＣＧＴ ＧＡ
Ｃ ＧＧＡ ＡＴＣ ＴＴＧ ＣＴＣ ＴＡＣ ＧＣＧ
ＡＴＣ ＧＧＴ ５２８ＣＣＧ ＡＡＣ
ＴＴＣ ＴＴＣ ＡＡＣ ＡＡＣ ＣＣＧ ＡＣＧ Ｔ
ＡＣ ＴＴＣ ＣＣＧ ＡＣＧ ＴＣＧ ＧＡＴ ＴＧ
Ｇ ＧＡＧ ５７６ＡＡＣ ＡＡＣ ＣＣＣ
ＧＡＧ ＣＴＣ ＣＧＧ ＧＡＧ ＣＧＴ ＧＴＣ
ＧＡＧ ＣＧＧ ＧＡＣ ＧＴＧ ＣＣＧ ＣＴＣ Ｇ
ＧＴ ６２４ＣＧＣ ＣＴＣ ＧＧＣ ＣＧ
Ｔ ＣＣＧ ＧＡＣ ＧＡＧ ＡＴＧ ＧＧＴ ＧＣＧ
ＣＴＧ ＡＴＣ ＡＣＣ ＴＴＣ ＣＴＣ ＧＣＴ
６７２ＴＣＧ ＣＧＴ ＣＧＴ ＧＣＡ Ｇ
ＣＧ ＣＣＣ ＡＴＣ ＧＴＧ ＧＧＧ ＣＡＧ ＴＴ
Ｃ ＴＴＣ ＧＣＴ ＴＴＣ ＡＣＣ ＧＧＴ
７２０ＧＧＣ ＴＡＴ ＣＴＧ ＣＣＣ
７
３２【００３８】配列番号：４ 配列の長さ：７０５ 配列の型：核酸 鎖の数：一本鎖 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：Ｇｅｎｏｍｉｃ ＤＮＡ 起源 生物名：コリネバクテリウム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅ
ｒｉｕｍ）株名：Ｎ−１０７４ 配列： ＡＴＧ ＧＣＴ ＡＡＣ ＧＧＡ ＡＧＧ ＡＡＡ Ａ
ＧＧ ＧＡＡ ＡＴＧ ＧＣＴ ＡＡＣ ＧＧＡ ＡＧ
Ａ ＣＴＧ ＧＣＡ ＧＧＣ ４８ＡＡＧ
ＣＧＧ ＧＴＣ ＣＴＡ ＣＴＣ ＡＣＧ ＡＡＣ
ＧＣＣ ＧＡＴ ＧＣＣ ＴＡＣ ＡＴＧ ＧＧＴ Ｇ
ＡＧ ＧＣＣ ＡＣＧ ９６ＧＴＣ ＣＡ
Ｇ ＧＴＧ ＴＴＣ ＧＡＧ ＧＡＧ ＧＡＧ ＧＧＣ
ＧＣＡ ＧＡＧ ＧＴＣ ＡＴＣ ＧＣＴ ＧＡＣ
ＣＡＣ ＡＣＣ １４４ＧＡＣ ＴＴＧ Ａ
ＣＧ ＡＡＧ ＧＴＣ ＧＧＣ ＧＣＧ ＧＣＧ ＧＡ
Ｇ ＧＡＧ ＧＴＣ ＧＴＣ ＧＡＧ ＡＧＧ ＧＣＴ
ＧＧＧ １９２ＣＡＣ ＡＴＣ ＧＡＴ
ＧＴＣ ＣＴＧ ＧＴＧ ＧＣＣ ＡＡＣ ＴＴＣ Ｇ
ＣＧ ＧＴＣ ＧＡＣ ＧＣＣ ＣＡＣ ＴＴＣ ＧＧ
Ｇ ２４０ＧＴＧ ＡＣＣ ＧＴＧ ＣＴＧ
ＧＡＧ ＡＣＣ ＧＡＣ ＧＡＧ ＧＡＧ ＣＴＧ
ＴＧＧ ＣＡＧ ＡＣＧ ＧＣＣ ＴＡＣ ＧＡＧ
２８８ＡＣＣ ＡＴＣ ＧＴＧ ＣＡＣ ＣＣ
Ｇ ＣＴＧ ＣＡＴ ＣＧＧ ＡＴＣ ＴＧＣ ＣＧＴ
ＧＣＧ ＧＴＧ ＣＴＣ ＣＣＧ ＣＡＧ
３３６ＴＴＣ ＴＡＣ ＧＡＧ ＣＧＧ ＡＡＣ Ａ
ＡＧ ＧＧＣ ＡＡＧ ＡＴＣ ＧＴＴ ＧＴＣ ＴＡ
Ｃ ＧＧＡ ＡＧＴ ＧＣＣ ＧＣＡ ３８
４ＧＣＧ ＡＴＧ ＣＧＧ ＴＡＣ ＣＡＧ ＧＡＡ
ＧＧＴ ＧＣＧ ＣＴＧ ＧＣＣ ＴＡＣ ＡＧＣ Ａ
ＣＧ ＧＣＧ ＣＧＴ ＴＴＣ ４３２ＧＣ
Ｔ ＣＡＧ ＣＧＣ ＧＧＧ ＴＡＣ ＧＴＣ ＡＣＣ
ＧＣＣ ＣＴＣ ＧＧＴ ＣＣＣ ＧＡＧ ＧＣＡ
ＧＣＧ ＡＧＧ ＣＡＣ ４８０ＡＡＣ Ｇ
ＴＣ ＡＡＣ ＧＴＧ ＡＡＣ ＴＴＣ ＡＴＣ ＧＣ
Ｃ ＣＡＧ ＣＡＣ ＴＧＧ ＡＣＣ ＣＡＡ ＡＡＣ
ＡＡＧ ＧＡＧ ５２８ＴＡＣ ＴＴＣ
ＴＧＧ ＣＣＣ ＧＡＧ ＣＧＣ ＡＴＣ ＧＣＣ Ａ
ＣＣ ＧＡＣ ＧＡＧ ＴＴＣ ＡＡＧ ＧＡＧ ＧＡ
Ｔ ＡＴＧ ５７６ＧＣＧ ＣＧＣ ＣＧＡ
ＧＴＴ ＣＣＣ ＣＴＧ ＧＧＴ ＣＧＧ ＣＴＣ
ＧＣＧ ＡＣＴ ＧＣＣ ＣＧＡ ＧＡＧ ＧＡＣ Ｇ
ＣＧ ６２４ＣＴＧ ＣＴＣ ＧＣＧ ＴＴ
Ｇ ＴＴＣ ＣＴＧ ＧＣＣ ＴＣＧ ＧＡＣ ＧＡＧ
ＡＧＴ ＧＡＣ ＴＴＣ ＡＴＣ ＧＴＣ ＧＧＣ
６７２ＡＡＧ ＴＣＧ ＡＴＣ ＧＡＧ Ｔ
ＴＣ ＧＡＣ ＧＧＣ ＧＧＣ ＴＧＧ ＧＣＣ ＡＣ
Ｃ
７０５【００３９】配列番号：５ 配列の長さ：８２９ 配列の型：核酸 鎖の数：一本鎖 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：Ｇｅｎｏｍｉｃ ＤＮＡ 起源 生物名：コリネバクテリウム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅ
ｒｉｕｍ）株名：Ｎ−１０７４ 配列： ＧＡＡＴＴＣＣＡＧＡ ＡＣＣＡＡＴＴＧＡＧ ＡＧＧ
ＡＡＡＴＧＡＡ ＣＡ ＡＴＧ ＡＡＧ ＡＴＣ ＧＣ
Ｃ ＣＴＣ ＧＴＧ ＡＣＴ ５３
Ｍｅｔ Ｌｙｓ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｌ
ｅｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ
１
５ ＣＡＴ ＧＣＡ
ＣＧＧ ＣＡＴ ＴＴＴ ＧＣＡ ＧＧＣ ＣＣＣ Ｇ
ＣＣ ＧＣＣ ＧＴＣ ＧＡＧ ＧＣＧ ＣＴＴ ＡＣ
Ｇ ＣＧＧ １０１Ｈｉｓ Ａｌａ Ａｒｇ
Ｈｉｓ Ｐｈｅ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａ
ｒｇ １０
１５
２０ ＧＡＴ ＧＧＣ ＴＡＴ ＡＣＣ ＧＴＧ
ＧＴＴ ＴＧＣ ＣＡＣ ＧＡＣ ＧＣＧ ＡＣＧ Ｔ
ＴＣ ＧＣＴ ＧＡＴ ＧＣＡ ＧＣＴ １
４９Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｖａｌ
Ｃｙｓ Ｈｉｓ Ａｓｐ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｐｈｅ
Ａｌａ Ａｓｐ Ａｌａ Ａｌａ ２５
３０
３５ ＧＡＡ ＣＧＡ ＣＡＧ
ＣＧＴ ＴＴＣ ＧＡＧ ＴＣＧ ＧＡＧ ＡＡＣ
ＣＣＧ ＧＧＣ ＡＣＣ ＧＴＣ ＧＣＧ ＣＴＣ Ｇ
ＣＣ １９７Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｇｌｎ Ａｒ
ｇ Ｐｈｅ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ａｓｎ Ｐｒｏ
Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ
４０ ４５
５０
５５ ＧＡＧ ＣＡＧ ＡＡＧ
ＣＣＣ ＧＡＧ ＣＧＴ ＣＴＧ ＧＴＣ ＧＡＣ
ＧＣＣ ＡＣＧ ＣＴＧ ＣＡＧ ＣＡＣ ＧＧＧ Ｇ
ＡＡ ２４５Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｌｙｓ Ｐｒ
ｏ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｓｐ Ａｌａ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｇｌｕ
６０
６５
７０ ＧＣＧ ＡＴＣ ＧＡＣ ＡＣＧ
ＡＴＣ ＧＴＣ ＴＣＧ ＡＡＣ ＧＡＴ ＴＡＣ
ＡＴＴ ＣＣＧ ＣＧＣ ＣＣＧ ＡＴＧ ＡＡＴ
２９３Ａｌａ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ｉｌ
ｅ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｔｙｒ Ｉｌｅ
Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ｍｅｔ Ａｓｎ
７５
８０ ８
５ ＣＧＧ ＣＴＣ ＣＣＧ ＡＴＣ ＧＡＧ ＧＧＡ
ＡＣＧ ＡＧＣ ＧＡＧ ＧＣＣ ＧＡＣ ＡＴＣ
ＣＧＡ ＣＡＧ ＧＴＧ ＴＴＣ ３４１Ａ
ｒｇ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｔｈ
ｒ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ａｌａ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ａｒｇ
Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｐｈｅ ９０
９５
１００ ＧＡＧ ＧＣＧ ＣＴ
Ｃ ＡＧＣ ＡＴＣ ＴＴＣ ＣＣＧ ＡＴＣ ＣＴＧ
ＣＴＣ ＣＴＧ ＣＡＧ ＴＣＧ ＧＣＣ ＡＴＣ
ＧＣＧ ３８９Ｇｌｕ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｓ
ｅｒ Ｉｌｅ Ｐｈｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｌｅ
ｕ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｉｌｅ Ａｌａ
１０５
１１０ １１５ Ｃ
ＣＧ ＣＴＡ ＣＧＧ ＧＣＴ ＧＣＡ ＧＧＣ ＧＧ
Ｃ ＧＣＣ ＴＣＣ ＧＴＴ ＡＴＣ ＴＴＣ ＡＴＣ
ＡＣＧ ＴＣＣ ＴＣＡ ４３７Ｐｒｏ
Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ａ
ｌａ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ｔｈ
ｒ Ｓｅｒ Ｓｅｒ １２０
１２５
１３０ １３５ Ｇ
ＴＴ ＧＧＣ ＡＡＧ ＡＡＧ ＣＣＧ ＣＴＣ ＧＣ
Ｃ ＴＡＣ ＡＡＣ ＣＣＴ ＣＴＣ ＴＡＴ ＧＧＧ
ＣＣＣ ＧＣＧ ＣＧＣ ４８５Ｖａｌ
Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｔ
ｙｒ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｇｌｙ Ｐｒ
ｏ Ａｌａ Ａｒｇ
１４０ １４５
１５０ ＧＣＣ Ｇ
ＣＴ ＡＣＣ ＧＴＣ ＧＣＧ ＣＴＴ ＧＴＣ ＧＡ
Ａ ＴＣＧ ＧＣＡ ＧＣＧ ＡＡＧ ＡＣＧ ＣＴＧ
ＴＣＣ ＣＧＴ ５３３Ａｌａ Ａｌａ
Ｔｈｒ Ｖａｌ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｓ
ｅｒ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｓｅ
ｒ Ａｒｇ １５５
１６０
１６５ ＧＡＣ ＧＧＡ ＡＴＣ Ｔ
ＴＧ ＣＴＣ ＴＡＣ ＧＣＧ ＡＴＣ ＧＧＴ ＣＣ
Ｇ ＡＡＣ ＴＴＣ ＴＴＣ ＡＡＣ ＡＡＣ ＣＣＧ
５８１Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａ
ｓｎ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｓｎ Ａｓｎ Ｐｒｏ
１７０
１７５ １８０
ＡＣＧ ＴＡＣ ＴＴＣ ＣＣＧ ＡＣＧ ＴＣＧ Ｇ
ＡＴ ＴＧＧ ＧＡＧ ＡＡＣ ＡＡＣ ＣＣＣ ＧＡ
Ｇ ＣＴＣ ＣＧＧ ＧＡＧ ６２９Ｔｈｒ
Ｔｙｒ Ｐｈｅ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ａｓｐ
Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ａｓｎ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｌ
ｅｕ Ａｒｇ Ｇｌｕ １８５
１９０
１９５ ＣＧＴ ＧＴＣ ＧＡＧ ＣＧＧ
ＧＡＣ ＧＴＧ ＣＣＧ ＣＴＣ ＧＧＴ ＣＧＣ Ｃ
ＴＣ ＧＧＣ ＣＧＴ ＣＣＧ ＧＡＣ ＧＡＧ
６７７Ａｒｇ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｓｐ
Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｇｌｕ ２００
２０５
２１０
２１５ ＡＴＧ ＧＧＴ ＧＣＧ ＣＴＧ
ＡＴＣ ＡＣＣ ＴＴＣ ＣＴＣ ＧＣＴ ＴＣＧ Ｃ
ＧＴ ＣＧＴ ＧＣＡ ＧＣＧ ＣＣＣ ＡＴＣ
７２５Ｍｅｔ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｉｌｅ
Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｒｇ
Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｉｌｅ
２２０
２２５
２３０ ＧＴＧ ＧＧＧ ＣＡＧ ＴＴＣ ＴＴＣ
ＧＣＴ ＴＴＣ ＡＣＣ ＧＧＴ ＧＧＣ ＴＡＴ Ｃ
ＴＧ ＣＣＣ ＴＡＡＣＣＣＧＣＧＣ ７
７４Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｇｌｎ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｌａ
Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｌｅｕ
Ｐｒｏ ２３５
２４０ ＣＧＧＴＡＣＧＧＣＡ
ＡＣＡＧＧＡＡＧＧＡ ＣＴＧＴＣＴＧＡＣＡ ＣＧ
ＧＴＴＣＧＴＣＣ ＴＣＣＣＡＡＣＧＣＧ ＣＣＧＧＣ
８２９【００４０】配列番号：６ 配列の長さ：８４３ 配列の型：核酸 鎖の数：一本鎖 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：Ｇｅｎｏｍｉｃ ＤＮＡ 起源 生物名：コリネバクテリウム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅ
ｒｉｕｍ）株名：Ｎ−１０７４ 配列： ＧＴＣＧＡＣＴＡＧＡ ＧＡＡＧＧＴＡＴＴＣ ＣＧＡ
ＣＴＧＣＴＧＣ ＧＧＴＧＣＣＴＧＧＣ ＡＣＣＧＣＡ
ＧＣＡＡ ＡＡＧＡＴＴＣＡＡＧ ６０ＧＡＴ
ＴＣＴＣＧＡＡ ＧＡＡＡＧＧＡＡＡＡ ＧＧＧＡＡ
ＡＴＧ ＧＣＴ ＡＡＣ ＧＧＡ ＡＧＧ ＡＡＡ Ａ
ＧＧ ＧＡＡ ＡＴＧ １１２
Ｍｅｔ
Ａｌａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ａｒｇ
Ｇｌｕ Ｍｅｔ
１
５ ＧＣＴ ＡＡＣ ＧＧＡ ＡＧＡ ＣＴＧ
ＧＣＡ ＧＧＣ ＡＡＧ ＣＧＧ ＧＴＣ ＣＴＡ
ＣＴＣ ＡＣＧ ＡＡＣ ＧＣＣ ＧＡＴ
１６０Ａｌａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ａｌ
ａ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｔｈｒ Ａｓｎ Ａｌａ Ａｓｐ １０
１５
２０
２５ ＧＣＣ ＴＡＣ ＡＴＧ ＧＧＴ ＧＡＧ
ＧＣＣ ＡＣＧ ＧＴＣ ＣＡＧ ＧＴＧ ＴＴＣ
ＧＡＧ ＧＡＧ ＧＡＧ ＧＧＣ ＧＣＡ
２０８Ａｌａ Ｔｙｒ Ｍｅｔ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｌ
ａ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ａｌａ
３０
３５ ４
０ ＧＡＧ ＧＴＣ ＡＴＣ ＧＣＴ ＧＡＣ ＣＡＣ
ＡＣＣ ＧＡＣ ＴＴＧ ＡＣＧ ＡＡＧ ＧＴＣ
ＧＧＣ ＧＣＧ ＧＣＧ ＧＡＧ ２５６Ｇ
ｌｕ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ａｌａ Ａｓｐ Ｈｉｓ Ｔｈ
ｒ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ｇｌｙ
Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ
４５ ５０
５５ ＧＡＧ ＧＴ
Ｃ ＧＴＣ ＧＡＧ ＡＧＧ ＧＣＴ ＧＧＧ ＣＡＣ
ＡＴＣ ＧＡＴ ＧＴＣ ＣＴＧ ＧＴＧ ＧＣＣ
ＡＡＣ ＴＴＣ ３０４Ｇｌｕ Ｖａｌ Ｖ
ａｌ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｉｌ
ｅ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｌａ Ａｓｎ
Ｐｈｅ ６０
６５
７０ ＧＣＧ ＧＴＣ ＧＡＣ ＧＣＣ ＣＡ
Ｃ ＴＴＣ ＧＧＧ ＧＴＧ ＡＣＣ ＧＴＧ ＣＴＧ
ＧＡＧ ＡＣＣ ＧＡＣ ＧＡＧ ＧＡＧ
３５２Ａｌａ Ｖａｌ Ａｓｐ Ａｌａ Ｈｉｓ Ｐ
ｈｅ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌ
ｕ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｇｌｕ ７５
８０
８５ ＣＴＧ ＴＧＧ Ｃ
ＡＧ ＡＣＧ ＧＣＣ ＴＡＣ ＧＡＧ ＡＣＣ ＡＴ
Ｃ ＧＴＧ ＣＡＣ ＣＣＧ ＣＴＧ ＣＡＴ ＣＧＧ
ＡＴＣ ４００Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ｇｌｎ
Ｔｈｒ Ａｌａ Ｔｙｒ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ｖ
ａｌ Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｈｉｓ Ａｒｇ Ｉｌ
ｅ ９０ ９５
１００
１０５ ＴＧＣ ＣＧＴ Ｇ
ＣＧ ＧＴＧ ＣＴＣ ＣＣＧ ＣＡＧ ＴＴＣ ＴＡ
Ｃ ＧＡＧ ＣＧＧ ＡＡＣ ＡＡＧ ＧＧＣ ＡＡＧ
ＡＴＣ ４４８Ｃｙｓ Ａｒｇ Ａｌａ
Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｇｌｎ Ｐｈｅ Ｔｙｒ Ｇ
ｌｕ Ａｒｇ Ａｓｎ Ｌｙｓ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ｉｌ
ｅ １１０
１１５
１２０ ＧＴＴ ＧＴＣ ＴＡＣ Ｇ
ＧＡ ＡＧＴ ＧＣＣ ＧＣＡ ＧＣＧ ＡＴＧ ＣＧ
Ｇ ＴＡＣ ＣＡＧ ＧＡＡ ＧＧＴ ＧＣＧ ＣＴＧ
４９６Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｙｒ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｌａ Ａｌａ Ｍｅｔ Ａｒｇ Ｔ
ｙｒ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ
１２５
１３０
１３５ ＧＣＣ ＴＡＣ ＡＧＣ ＡＣＧ ＧＣＧ Ｃ
ＧＴ ＴＴＣ ＧＣＴ ＣＡＧ ＣＧＣ ＧＧＧ ＴＡ
Ｃ ＧＴＣ ＡＣＣ ＧＣＣ ＣＴＣ ５４
４Ａｌａ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ Ａｒｇ
Ｐｈｅ Ａｌａ Ｇｌｎ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｖ
ａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｌｅｕ １４
０ １４５
１５０ ＧＧＴ ＣＣＣ
ＧＡＧ ＧＣＡ ＧＣＧ ＡＧＧ ＣＡＣ ＡＡＣ Ｇ
ＴＣ ＡＡＣ ＧＴＧ ＡＡＣ ＴＴＣ ＡＴＣ ＧＣ
Ｃ ＣＡＧ ５９２Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｇｌｕ
Ａｌａ Ａｌａ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ａｓｎ Ｖａｌ
Ａｓｎ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｇ
ｌｎ １５５
１６０ １６５
ＣＡＣ ＴＧＧ ＡＣＣ ＣＡＡ ＡＡＣ ＡＡＧ
ＧＡＧ ＴＡＣ ＴＴＣ ＴＧＧ ＣＣＣ ＧＡＧ Ｃ
ＧＣ ＡＴＣ ＧＣＣ ＡＣＣ ６４０Ｈｉ
ｓ Ｔｒｐ Ｔｈｒ Ｇｌｎ Ａｓｎ Ｌｙｓ Ｇｌｕ
Ｔｙｒ Ｐｈｅ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｒｇ
Ｉｌｅ Ａｌａ Ｔｈｒ １７０
１７５
１８０ １８５
ＧＡＣ ＧＡＧ ＴＴＣ ＡＡＧ ＧＡＧ ＧＡＴ
ＡＴＧ ＧＣＧ ＣＧＣ ＣＧＡ ＧＴＴ ＣＣＣ Ｃ
ＴＧ ＧＧＴ ＣＧＧ ＣＴＣ ６８８Ａｓ
ｐ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｍｅｔ
Ａｌａ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ
１９０ １９
５ ２００ ＧＣＧ
ＡＣＴ ＧＣＣ ＣＧＡ ＧＡＧ ＧＡＣ ＧＣＧ
ＣＴＧ ＣＴＣ ＧＣＧ ＴＴＧ ＴＴＣ ＣＴＧ Ｇ
ＣＣ ＴＣＧ ＧＡＣ ７３６Ａｌａ Ｔｈ
ｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｌａ Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ａｌａ
Ｓｅｒ Ａｓｐ ２０５
２１０
２１５ ＧＡＧ ＡＧＴ ＧＡＣ
ＴＴＣ ＡＴＣ ＧＴＣ ＧＧＣ ＡＡＧ ＴＣＧ
ＡＴＣ ＧＡＧ ＴＴＣ ＧＡＣ ＧＧＣ ＧＧＣ Ｔ
ＧＧ ７８４Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｐｈ
ｅ Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ｉｌｅ
Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｒｐ
２２０
２２５ ２３
０ ＧＣＣ ＡＣＣ ＴＧＡＧＡＧＡＣＧＴ ＣＡＣＡ
ＧＣＣＣＣＣ ＴＣＧＧＧＣＡＧＧＣ ＧＣＴＣＧＴＣ
ＧＴＣ ＧＴＴＧＴＡＧＣＴＧ ＣＡＧ ８４３Ａ
ｌａ Ｔｈｒ ２３５
、ｐＳＴ０１５およびｐＳＴ１１１の制限酵素地図を示
す。 【配列表】 【００３５】配列番号：１ 配列の長さ：２４４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 起源 生物名：コリネバクテリウム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅ
ｒｉｕｍ）株名：Ｎ−１０７４ 配列： Ｍｅｔ Ｌｙｓ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｔ
ｈｒ Ｈｉｓ Ａｌａ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｐｈｅ Ａｌ
ａ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｌａ １
５
１０ １５ Ａ
ｌａ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒ
ｇ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｖａｌ
Ｃｙｓ Ｈｉｓ Ａｓｐ
２０ ２５
３０ Ａｌａ Ｔｈ
ｒ Ｐｈｅ Ａｌａ Ａｓｐ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ａｒｇ Ｇｌｎ Ａｒｇ Ｐｈｅ Ｇｌｕ Ｓｅｒ
Ｇｌｕ Ａｓｎ ３５
４０
４５ Ｐｒｏ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｌｙｓ
Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｓｐ
５０ ５
５ ６０ Ａｌａ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｇｌｕ
Ａｌａ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ Ａｓｎ Ａｓｐ ６５
７０
７５ ８０
Ｔｙｒ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ｍｅｔ Ａ
ｓｎ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｇｌ
ｙ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｇｌｕ
８５
９０ ９５ Ａ
ｌａ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ａｒｇ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｐｈ
ｅ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｐｈｅ
Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
１００ １０５
１１０ Ｌｅｕ Ｌｅ
ｕ Ｇｌｎ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｐｒｏ
Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｇｌｙ
Ａｌａ Ｓｅｒ １１５
１２０
１２５ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｈｅ Ｉｌｅ
Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｌｙｓ
Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｔｙｒ Ａｓｎ
１３０ １３
５ １４０ Ｐｒｏ
Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｌａ Ａｒｇ
Ａｌａ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｖ
ａｌ Ｇｌｕ Ｓｅｒ １４５
１５０
１５５ １６０
Ａｌａ Ａｌａ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ａ
ｒｇ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｙ
ｒ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｇｌｙ
１６５
１７０ １７５ Ｐ
ｒｏ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｓｎ Ａｓｎ Ｐｒ
ｏ Ｔｈｒ Ｔｙｒ Ｐｈｅ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｓｅｒ
Ａｓｐ Ｔｒｐ Ｇｌｕ
１８０ １８５
１９０ Ａｓｎ Ａｓ
ｎ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｇｌｕ Ａｒｇ
Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｐｒｏ
Ｌｅｕ Ｇｌｙ １９５
２００
２０５ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａｒｇ
Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｇｌｙ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ａｌａ
２１０ ２１
５ ２２０ Ｓｅｒ
Ａｒｇ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｉｌｅ
Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｇｌｎ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｌａ Ｐ
ｈｅ Ｔｈｒ Ｇｌｙ ２２５
２３０
２３５ ２４０
Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｐｒｏ 【００３６】配列番号：２ 配列の長さ：２３５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 起源 生物名：コリネバクテリウム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅ
ｒｉｕｍ）株名：Ｎ−１０７４ 配列： Ｍｅｔ Ａｌａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ａ
ｒｇ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ａｌａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｒ
ｇ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｇｌｙ １
５
１０ １５ Ｌ
ｙｓ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｓ
ｎ Ａｌａ Ａｓｐ Ａｌａ Ｔｙｒ Ｍｅｔ Ｇｌｙ
Ｇｌｕ Ａｌａ Ｔｈｒ
２０ ２５
３０ Ｖａｌ Ｇｌ
ｎ Ｖａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｇｌｙ
Ａｌａ Ｇｌｕ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ａｌａ Ａｓｐ
Ｈｉｓ Ｔｈｒ ３５
４０
４５ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｌｙｓ
Ｖａｌ Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｇｌｕ
Ｖａｌ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｇｌｙ
５０ ５
５ ６０ Ｈｉｓ
Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｌａ
Ａｓｎ Ｐｈｅ Ａｌａ Ｖａｌ Ａｓｐ Ａｌａ Ｈ
ｉｓ Ｐｈｅ Ｇｌｙ ６５
７０
７５ ８０
Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ａ
ｓｐ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ｇｌｎ Ｔｈ
ｒ Ａｌａ Ｔｙｒ Ｇｌｕ
８５
９０ ９５ Ｔ
ｈｒ Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｈｉ
ｓ Ａｒｇ Ｉｌｅ Ｃｙｓ Ａｒｇ Ａｌａ Ｖａｌ
Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｇｌｎ
１００ １０５
１１０ Ｐｈｅ Ｔｙ
ｒ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｓｎ Ｌｙｓ Ｇｌｙ Ｌｙｓ
Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｙｒ Ｇｌｙ Ｓｅｒ
Ａｌａ Ａｌａ １１５
１２０
１２５ Ａｌａ Ｍｅｔ Ａｒｇ Ｔｙｒ
Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ
Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ｐｈｅ
１３０ １３
５ １４０ Ａｌａ
Ｇｌｎ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｔｈｒ
Ａｌａ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｌａ Ａ
ｌａ Ａｒｇ Ｈｉｓ １４５
１５０
１５５ １６０
Ａｓｎ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｉ
ｌｅ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｈｉｓ Ｔｒｐ Ｔｈｒ Ｇｌ
ｎ Ａｓｎ Ｌｙｓ Ｇｌｕ
１６５
１７０ １７５ Ｔ
ｙｒ Ｐｈｅ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｉｌ
ｅ Ａｌａ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｌｙｓ
Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｍｅｔ
１８０ １８５
１９０ Ａｌａ Ａｒ
ｇ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａｒｇ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ｔｈｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ｇｌｕ
Ａｓｐ Ａｌａ １９５
２００
２０５ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｌｅｕ
Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｇｌｕ
Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｇｌｙ
２１０ ２１
５ ２２０ Ｌｙｓ
Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｇｌｙ
Ｇｌｙ Ｔｒｐ Ａｌａ Ｔｈｒ ２２５
２３０
２３５ 【００３７】配列番号：３ 配列の長さ：７３２ 配列の型：核酸 鎖の数：一本鎖 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：Ｇｅｎｏｍｉｃ ＤＮＡ 起源 生物名：コリネバクテリウム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅ
ｒｉｕｍ）株名：Ｎ−１０７４ 配列： ＡＴＧ ＡＡＧ ＡＴＣ ＧＣＣ ＣＴＣ ＧＴＧ Ａ
ＣＴ ＣＡＴ ＧＣＡ ＣＧＧ ＣＡＴ ＴＴＴ ＧＣ
Ａ ＧＧＣ ＣＣＣ ＧＣＣ ４８ＧＣＣ
ＧＴＣ ＧＡＧ ＧＣＧ ＣＴＴ ＡＣＧ ＣＧＧ
ＧＡＴ ＧＧＣ ＴＡＴ ＡＣＣ ＧＴＧ ＧＴＴ Ｔ
ＧＣ ＣＡＣ ＧＡＣ ９６ＧＣＧ ＡＣ
Ｇ ＴＴＣ ＧＣＴ ＧＡＴ ＧＣＡ ＧＣＴ ＧＡＡ
ＣＧＡ ＣＡＧ ＣＧＴ ＴＴＣ ＧＡＧ ＴＣＧ
ＧＡＧ ＡＡＣ １４４ＣＣＧ ＧＧＣ Ａ
ＣＣ ＧＴＣ ＧＣＧ ＣＴＣ ＧＣＣ ＧＡＧ ＣＡ
Ｇ ＡＡＧ ＣＣＣ ＧＡＧ ＣＧＴ ＣＴＧ ＧＴＣ
ＧＡＣ １９２ＧＣＣ ＡＣＧ ＣＴＧ
ＣＡＧ ＣＡＣ ＧＧＧ ＧＡＡ ＧＣＧ ＡＴＣ Ｇ
ＡＣ ＡＣＧ ＡＴＣ ＧＴＣ ＴＣＧ ＡＡＣ ＧＡ
Ｔ ２４０ＴＡＣ ＡＴＴ ＣＣＧ ＣＧＣ
ＣＣＧ ＡＴＧ ＡＡＴ ＣＧＧ ＣＴＣ ＣＣＧ
ＡＴＣ ＧＡＧ ＧＧＡ ＡＣＧ ＡＧＣ ＧＡＧ
２８８ＧＣＣ ＧＡＣ ＡＴＣ ＣＧＡ ＣＡ
Ｇ ＧＴＧ ＴＴＣ ＧＡＧ ＧＣＧ ＣＴＣ ＡＧＣ
ＡＴＣ ＴＴＣ ＣＣＧ ＡＴＣ ＣＴＧ
３３６ＣＴＣ ＣＴＧ ＣＡＧ ＴＣＧ ＧＣＣ Ａ
ＴＣ ＧＣＧ ＣＣＧ ＣＴＡ ＣＧＧ ＧＣＴ ＧＣ
Ａ ＧＧＣ ＧＧＣ ＧＣＣ ＴＣＣ ３８
４ＧＴＴ ＡＴＣ ＴＴＣ ＡＴＣ ＡＣＧ ＴＣＣ
ＴＣＡ ＧＴＴ ＧＧＣ ＡＡＧ ＡＡＧ ＣＣＧ Ｃ
ＴＣ ＧＣＣ ＴＡＣ ＡＡＣ ４３２ＣＣ
Ｔ ＣＴＣ ＴＡＴ ＧＧＧ ＣＣＣ ＧＣＧ ＣＧＣ
ＧＣＣ ＧＣＴ ＡＣＣ ＧＴＣ ＧＣＧ ＣＴＴ
ＧＴＣ ＧＡＡ ＴＣＧ ４８０ＧＣＡ Ｇ
ＣＧ ＡＡＧ ＡＣＧ ＣＴＧ ＴＣＣ ＣＧＴ ＧＡ
Ｃ ＧＧＡ ＡＴＣ ＴＴＧ ＣＴＣ ＴＡＣ ＧＣＧ
ＡＴＣ ＧＧＴ ５２８ＣＣＧ ＡＡＣ
ＴＴＣ ＴＴＣ ＡＡＣ ＡＡＣ ＣＣＧ ＡＣＧ Ｔ
ＡＣ ＴＴＣ ＣＣＧ ＡＣＧ ＴＣＧ ＧＡＴ ＴＧ
Ｇ ＧＡＧ ５７６ＡＡＣ ＡＡＣ ＣＣＣ
ＧＡＧ ＣＴＣ ＣＧＧ ＧＡＧ ＣＧＴ ＧＴＣ
ＧＡＧ ＣＧＧ ＧＡＣ ＧＴＧ ＣＣＧ ＣＴＣ Ｇ
ＧＴ ６２４ＣＧＣ ＣＴＣ ＧＧＣ ＣＧ
Ｔ ＣＣＧ ＧＡＣ ＧＡＧ ＡＴＧ ＧＧＴ ＧＣＧ
ＣＴＧ ＡＴＣ ＡＣＣ ＴＴＣ ＣＴＣ ＧＣＴ
６７２ＴＣＧ ＣＧＴ ＣＧＴ ＧＣＡ Ｇ
ＣＧ ＣＣＣ ＡＴＣ ＧＴＧ ＧＧＧ ＣＡＧ ＴＴ
Ｃ ＴＴＣ ＧＣＴ ＴＴＣ ＡＣＣ ＧＧＴ
７２０ＧＧＣ ＴＡＴ ＣＴＧ ＣＣＣ
７
３２【００３８】配列番号：４ 配列の長さ：７０５ 配列の型：核酸 鎖の数：一本鎖 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：Ｇｅｎｏｍｉｃ ＤＮＡ 起源 生物名：コリネバクテリウム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅ
ｒｉｕｍ）株名：Ｎ−１０７４ 配列： ＡＴＧ ＧＣＴ ＡＡＣ ＧＧＡ ＡＧＧ ＡＡＡ Ａ
ＧＧ ＧＡＡ ＡＴＧ ＧＣＴ ＡＡＣ ＧＧＡ ＡＧ
Ａ ＣＴＧ ＧＣＡ ＧＧＣ ４８ＡＡＧ
ＣＧＧ ＧＴＣ ＣＴＡ ＣＴＣ ＡＣＧ ＡＡＣ
ＧＣＣ ＧＡＴ ＧＣＣ ＴＡＣ ＡＴＧ ＧＧＴ Ｇ
ＡＧ ＧＣＣ ＡＣＧ ９６ＧＴＣ ＣＡ
Ｇ ＧＴＧ ＴＴＣ ＧＡＧ ＧＡＧ ＧＡＧ ＧＧＣ
ＧＣＡ ＧＡＧ ＧＴＣ ＡＴＣ ＧＣＴ ＧＡＣ
ＣＡＣ ＡＣＣ １４４ＧＡＣ ＴＴＧ Ａ
ＣＧ ＡＡＧ ＧＴＣ ＧＧＣ ＧＣＧ ＧＣＧ ＧＡ
Ｇ ＧＡＧ ＧＴＣ ＧＴＣ ＧＡＧ ＡＧＧ ＧＣＴ
ＧＧＧ １９２ＣＡＣ ＡＴＣ ＧＡＴ
ＧＴＣ ＣＴＧ ＧＴＧ ＧＣＣ ＡＡＣ ＴＴＣ Ｇ
ＣＧ ＧＴＣ ＧＡＣ ＧＣＣ ＣＡＣ ＴＴＣ ＧＧ
Ｇ ２４０ＧＴＧ ＡＣＣ ＧＴＧ ＣＴＧ
ＧＡＧ ＡＣＣ ＧＡＣ ＧＡＧ ＧＡＧ ＣＴＧ
ＴＧＧ ＣＡＧ ＡＣＧ ＧＣＣ ＴＡＣ ＧＡＧ
２８８ＡＣＣ ＡＴＣ ＧＴＧ ＣＡＣ ＣＣ
Ｇ ＣＴＧ ＣＡＴ ＣＧＧ ＡＴＣ ＴＧＣ ＣＧＴ
ＧＣＧ ＧＴＧ ＣＴＣ ＣＣＧ ＣＡＧ
３３６ＴＴＣ ＴＡＣ ＧＡＧ ＣＧＧ ＡＡＣ Ａ
ＡＧ ＧＧＣ ＡＡＧ ＡＴＣ ＧＴＴ ＧＴＣ ＴＡ
Ｃ ＧＧＡ ＡＧＴ ＧＣＣ ＧＣＡ ３８
４ＧＣＧ ＡＴＧ ＣＧＧ ＴＡＣ ＣＡＧ ＧＡＡ
ＧＧＴ ＧＣＧ ＣＴＧ ＧＣＣ ＴＡＣ ＡＧＣ Ａ
ＣＧ ＧＣＧ ＣＧＴ ＴＴＣ ４３２ＧＣ
Ｔ ＣＡＧ ＣＧＣ ＧＧＧ ＴＡＣ ＧＴＣ ＡＣＣ
ＧＣＣ ＣＴＣ ＧＧＴ ＣＣＣ ＧＡＧ ＧＣＡ
ＧＣＧ ＡＧＧ ＣＡＣ ４８０ＡＡＣ Ｇ
ＴＣ ＡＡＣ ＧＴＧ ＡＡＣ ＴＴＣ ＡＴＣ ＧＣ
Ｃ ＣＡＧ ＣＡＣ ＴＧＧ ＡＣＣ ＣＡＡ ＡＡＣ
ＡＡＧ ＧＡＧ ５２８ＴＡＣ ＴＴＣ
ＴＧＧ ＣＣＣ ＧＡＧ ＣＧＣ ＡＴＣ ＧＣＣ Ａ
ＣＣ ＧＡＣ ＧＡＧ ＴＴＣ ＡＡＧ ＧＡＧ ＧＡ
Ｔ ＡＴＧ ５７６ＧＣＧ ＣＧＣ ＣＧＡ
ＧＴＴ ＣＣＣ ＣＴＧ ＧＧＴ ＣＧＧ ＣＴＣ
ＧＣＧ ＡＣＴ ＧＣＣ ＣＧＡ ＧＡＧ ＧＡＣ Ｇ
ＣＧ ６２４ＣＴＧ ＣＴＣ ＧＣＧ ＴＴ
Ｇ ＴＴＣ ＣＴＧ ＧＣＣ ＴＣＧ ＧＡＣ ＧＡＧ
ＡＧＴ ＧＡＣ ＴＴＣ ＡＴＣ ＧＴＣ ＧＧＣ
６７２ＡＡＧ ＴＣＧ ＡＴＣ ＧＡＧ Ｔ
ＴＣ ＧＡＣ ＧＧＣ ＧＧＣ ＴＧＧ ＧＣＣ ＡＣ
Ｃ
７０５【００３９】配列番号：５ 配列の長さ：８２９ 配列の型：核酸 鎖の数：一本鎖 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：Ｇｅｎｏｍｉｃ ＤＮＡ 起源 生物名：コリネバクテリウム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅ
ｒｉｕｍ）株名：Ｎ−１０７４ 配列： ＧＡＡＴＴＣＣＡＧＡ ＡＣＣＡＡＴＴＧＡＧ ＡＧＧ
ＡＡＡＴＧＡＡ ＣＡ ＡＴＧ ＡＡＧ ＡＴＣ ＧＣ
Ｃ ＣＴＣ ＧＴＧ ＡＣＴ ５３
Ｍｅｔ Ｌｙｓ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｌ
ｅｕ Ｖａｌ Ｔｈｒ
１
５ ＣＡＴ ＧＣＡ
ＣＧＧ ＣＡＴ ＴＴＴ ＧＣＡ ＧＧＣ ＣＣＣ Ｇ
ＣＣ ＧＣＣ ＧＴＣ ＧＡＧ ＧＣＧ ＣＴＴ ＡＣ
Ｇ ＣＧＧ １０１Ｈｉｓ Ａｌａ Ａｒｇ
Ｈｉｓ Ｐｈｅ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ａｌａ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａ
ｒｇ １０
１５
２０ ＧＡＴ ＧＧＣ ＴＡＴ ＡＣＣ ＧＴＧ
ＧＴＴ ＴＧＣ ＣＡＣ ＧＡＣ ＧＣＧ ＡＣＧ Ｔ
ＴＣ ＧＣＴ ＧＡＴ ＧＣＡ ＧＣＴ １
４９Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｖａｌ
Ｃｙｓ Ｈｉｓ Ａｓｐ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｐｈｅ
Ａｌａ Ａｓｐ Ａｌａ Ａｌａ ２５
３０
３５ ＧＡＡ ＣＧＡ ＣＡＧ
ＣＧＴ ＴＴＣ ＧＡＧ ＴＣＧ ＧＡＧ ＡＡＣ
ＣＣＧ ＧＧＣ ＡＣＣ ＧＴＣ ＧＣＧ ＣＴＣ Ｇ
ＣＣ １９７Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｇｌｎ Ａｒ
ｇ Ｐｈｅ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ａｓｎ Ｐｒｏ
Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ
４０ ４５
５０
５５ ＧＡＧ ＣＡＧ ＡＡＧ
ＣＣＣ ＧＡＧ ＣＧＴ ＣＴＧ ＧＴＣ ＧＡＣ
ＧＣＣ ＡＣＧ ＣＴＧ ＣＡＧ ＣＡＣ ＧＧＧ Ｇ
ＡＡ ２４５Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｌｙｓ Ｐｒ
ｏ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｓｐ Ａｌａ
Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｈｉｓ Ｇｌｙ Ｇｌｕ
６０
６５
７０ ＧＣＧ ＡＴＣ ＧＡＣ ＡＣＧ
ＡＴＣ ＧＴＣ ＴＣＧ ＡＡＣ ＧＡＴ ＴＡＣ
ＡＴＴ ＣＣＧ ＣＧＣ ＣＣＧ ＡＴＧ ＡＡＴ
２９３Ａｌａ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ｉｌ
ｅ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｔｙｒ Ｉｌｅ
Ｐｒｏ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ｍｅｔ Ａｓｎ
７５
８０ ８
５ ＣＧＧ ＣＴＣ ＣＣＧ ＡＴＣ ＧＡＧ ＧＧＡ
ＡＣＧ ＡＧＣ ＧＡＧ ＧＣＣ ＧＡＣ ＡＴＣ
ＣＧＡ ＣＡＧ ＧＴＧ ＴＴＣ ３４１Ａ
ｒｇ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｔｈ
ｒ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ａｌａ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ａｒｇ
Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｐｈｅ ９０
９５
１００ ＧＡＧ ＧＣＧ ＣＴ
Ｃ ＡＧＣ ＡＴＣ ＴＴＣ ＣＣＧ ＡＴＣ ＣＴＧ
ＣＴＣ ＣＴＧ ＣＡＧ ＴＣＧ ＧＣＣ ＡＴＣ
ＧＣＧ ３８９Ｇｌｕ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｓ
ｅｒ Ｉｌｅ Ｐｈｅ Ｐｒｏ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ｌｅ
ｕ Ｌｅｕ Ｇｌｎ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｉｌｅ Ａｌａ
１０５
１１０ １１５ Ｃ
ＣＧ ＣＴＡ ＣＧＧ ＧＣＴ ＧＣＡ ＧＧＣ ＧＧ
Ｃ ＧＣＣ ＴＣＣ ＧＴＴ ＡＴＣ ＴＴＣ ＡＴＣ
ＡＣＧ ＴＣＣ ＴＣＡ ４３７Ｐｒｏ
Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ａ
ｌａ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ｔｈ
ｒ Ｓｅｒ Ｓｅｒ １２０
１２５
１３０ １３５ Ｇ
ＴＴ ＧＧＣ ＡＡＧ ＡＡＧ ＣＣＧ ＣＴＣ ＧＣ
Ｃ ＴＡＣ ＡＡＣ ＣＣＴ ＣＴＣ ＴＡＴ ＧＧＧ
ＣＣＣ ＧＣＧ ＣＧＣ ４８５Ｖａｌ
Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｔ
ｙｒ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｇｌｙ Ｐｒ
ｏ Ａｌａ Ａｒｇ
１４０ １４５
１５０ ＧＣＣ Ｇ
ＣＴ ＡＣＣ ＧＴＣ ＧＣＧ ＣＴＴ ＧＴＣ ＧＡ
Ａ ＴＣＧ ＧＣＡ ＧＣＧ ＡＡＧ ＡＣＧ ＣＴＧ
ＴＣＣ ＣＧＴ ５３３Ａｌａ Ａｌａ
Ｔｈｒ Ｖａｌ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｓ
ｅｒ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｓｅ
ｒ Ａｒｇ １５５
１６０
１６５ ＧＡＣ ＧＧＡ ＡＴＣ Ｔ
ＴＧ ＣＴＣ ＴＡＣ ＧＣＧ ＡＴＣ ＧＧＴ ＣＣ
Ｇ ＡＡＣ ＴＴＣ ＴＴＣ ＡＡＣ ＡＡＣ ＣＣＧ
５８１Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ａ
ｓｎ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｓｎ Ａｓｎ Ｐｒｏ
１７０
１７５ １８０
ＡＣＧ ＴＡＣ ＴＴＣ ＣＣＧ ＡＣＧ ＴＣＧ Ｇ
ＡＴ ＴＧＧ ＧＡＧ ＡＡＣ ＡＡＣ ＣＣＣ ＧＡ
Ｇ ＣＴＣ ＣＧＧ ＧＡＧ ６２９Ｔｈｒ
Ｔｙｒ Ｐｈｅ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｓｅｒ Ａｓｐ
Ｔｒｐ Ｇｌｕ Ａｓｎ Ａｓｎ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｌ
ｅｕ Ａｒｇ Ｇｌｕ １８５
１９０
１９５ ＣＧＴ ＧＴＣ ＧＡＧ ＣＧＧ
ＧＡＣ ＧＴＧ ＣＣＧ ＣＴＣ ＧＧＴ ＣＧＣ Ｃ
ＴＣ ＧＧＣ ＣＧＴ ＣＣＧ ＧＡＣ ＧＡＧ
６７７Ａｒｇ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｓｐ
Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｇｌｕ ２００
２０５
２１０
２１５ ＡＴＧ ＧＧＴ ＧＣＧ ＣＴＧ
ＡＴＣ ＡＣＣ ＴＴＣ ＣＴＣ ＧＣＴ ＴＣＧ Ｃ
ＧＴ ＣＧＴ ＧＣＡ ＧＣＧ ＣＣＣ ＡＴＣ
７２５Ｍｅｔ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｉｌｅ
Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｒｇ
Ａｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｐｒｏ Ｉｌｅ
２２０
２２５
２３０ ＧＴＧ ＧＧＧ ＣＡＧ ＴＴＣ ＴＴＣ
ＧＣＴ ＴＴＣ ＡＣＣ ＧＧＴ ＧＧＣ ＴＡＴ Ｃ
ＴＧ ＣＣＣ ＴＡＡＣＣＣＧＣＧＣ ７
７４Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｇｌｎ Ｐｈｅ Ｐｈｅ Ａｌａ
Ｐｈｅ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｌｅｕ
Ｐｒｏ ２３５
２４０ ＣＧＧＴＡＣＧＧＣＡ
ＡＣＡＧＧＡＡＧＧＡ ＣＴＧＴＣＴＧＡＣＡ ＣＧ
ＧＴＴＣＧＴＣＣ ＴＣＣＣＡＡＣＧＣＧ ＣＣＧＧＣ
８２９【００４０】配列番号：６ 配列の長さ：８４３ 配列の型：核酸 鎖の数：一本鎖 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：Ｇｅｎｏｍｉｃ ＤＮＡ 起源 生物名：コリネバクテリウム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅ
ｒｉｕｍ）株名：Ｎ−１０７４ 配列： ＧＴＣＧＡＣＴＡＧＡ ＧＡＡＧＧＴＡＴＴＣ ＣＧＡ
ＣＴＧＣＴＧＣ ＧＧＴＧＣＣＴＧＧＣ ＡＣＣＧＣＡ
ＧＣＡＡ ＡＡＧＡＴＴＣＡＡＧ ６０ＧＡＴ
ＴＣＴＣＧＡＡ ＧＡＡＡＧＧＡＡＡＡ ＧＧＧＡＡ
ＡＴＧ ＧＣＴ ＡＡＣ ＧＧＡ ＡＧＧ ＡＡＡ Ａ
ＧＧ ＧＡＡ ＡＴＧ １１２
Ｍｅｔ
Ａｌａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ａｒｇ
Ｇｌｕ Ｍｅｔ
１
５ ＧＣＴ ＡＡＣ ＧＧＡ ＡＧＡ ＣＴＧ
ＧＣＡ ＧＧＣ ＡＡＧ ＣＧＧ ＧＴＣ ＣＴＡ
ＣＴＣ ＡＣＧ ＡＡＣ ＧＣＣ ＧＡＴ
１６０Ａｌａ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ａｌ
ａ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｌｅｕ
Ｔｈｒ Ａｓｎ Ａｌａ Ａｓｐ １０
１５
２０
２５ ＧＣＣ ＴＡＣ ＡＴＧ ＧＧＴ ＧＡＧ
ＧＣＣ ＡＣＧ ＧＴＣ ＣＡＧ ＧＴＧ ＴＴＣ
ＧＡＧ ＧＡＧ ＧＡＧ ＧＧＣ ＧＣＡ
２０８Ａｌａ Ｔｙｒ Ｍｅｔ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ａｌ
ａ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ａｌａ
３０
３５ ４
０ ＧＡＧ ＧＴＣ ＡＴＣ ＧＣＴ ＧＡＣ ＣＡＣ
ＡＣＣ ＧＡＣ ＴＴＧ ＡＣＧ ＡＡＧ ＧＴＣ
ＧＧＣ ＧＣＧ ＧＣＧ ＧＡＧ ２５６Ｇ
ｌｕ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ａｌａ Ａｓｐ Ｈｉｓ Ｔｈ
ｒ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｖａｌ Ｇｌｙ
Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ
４５ ５０
５５ ＧＡＧ ＧＴ
Ｃ ＧＴＣ ＧＡＧ ＡＧＧ ＧＣＴ ＧＧＧ ＣＡＣ
ＡＴＣ ＧＡＴ ＧＴＣ ＣＴＧ ＧＴＧ ＧＣＣ
ＡＡＣ ＴＴＣ ３０４Ｇｌｕ Ｖａｌ Ｖ
ａｌ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｈｉｓ Ｉｌ
ｅ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ａｌａ Ａｓｎ
Ｐｈｅ ６０
６５
７０ ＧＣＧ ＧＴＣ ＧＡＣ ＧＣＣ ＣＡ
Ｃ ＴＴＣ ＧＧＧ ＧＴＧ ＡＣＣ ＧＴＧ ＣＴＧ
ＧＡＧ ＡＣＣ ＧＡＣ ＧＡＧ ＧＡＧ
３５２Ａｌａ Ｖａｌ Ａｓｐ Ａｌａ Ｈｉｓ Ｐ
ｈｅ Ｇｌｙ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｇｌ
ｕ Ｔｈｒ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｇｌｕ ７５
８０
８５ ＣＴＧ ＴＧＧ Ｃ
ＡＧ ＡＣＧ ＧＣＣ ＴＡＣ ＧＡＧ ＡＣＣ ＡＴ
Ｃ ＧＴＧ ＣＡＣ ＣＣＧ ＣＴＧ ＣＡＴ ＣＧＧ
ＡＴＣ ４００Ｌｅｕ Ｔｒｐ Ｇｌｎ
Ｔｈｒ Ａｌａ Ｔｙｒ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ｖ
ａｌ Ｈｉｓ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｈｉｓ Ａｒｇ Ｉｌ
ｅ ９０ ９５
１００
１０５ ＴＧＣ ＣＧＴ Ｇ
ＣＧ ＧＴＧ ＣＴＣ ＣＣＧ ＣＡＧ ＴＴＣ ＴＡ
Ｃ ＧＡＧ ＣＧＧ ＡＡＣ ＡＡＧ ＧＧＣ ＡＡＧ
ＡＴＣ ４４８Ｃｙｓ Ａｒｇ Ａｌａ
Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｇｌｎ Ｐｈｅ Ｔｙｒ Ｇ
ｌｕ Ａｒｇ Ａｓｎ Ｌｙｓ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ｉｌ
ｅ １１０
１１５
１２０ ＧＴＴ ＧＴＣ ＴＡＣ Ｇ
ＧＡ ＡＧＴ ＧＣＣ ＧＣＡ ＧＣＧ ＡＴＧ ＣＧ
Ｇ ＴＡＣ ＣＡＧ ＧＡＡ ＧＧＴ ＧＣＧ ＣＴＧ
４９６Ｖａｌ Ｖａｌ Ｔｙｒ Ｇｌｙ
Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｌａ Ａｌａ Ｍｅｔ Ａｒｇ Ｔ
ｙｒ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｌｅｕ
１２５
１３０
１３５ ＧＣＣ ＴＡＣ ＡＧＣ ＡＣＧ ＧＣＧ Ｃ
ＧＴ ＴＴＣ ＧＣＴ ＣＡＧ ＣＧＣ ＧＧＧ ＴＡ
Ｃ ＧＴＣ ＡＣＣ ＧＣＣ ＣＴＣ ５４
４Ａｌａ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ Ａｒｇ
Ｐｈｅ Ａｌａ Ｇｌｎ Ａｒｇ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｖ
ａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｌｅｕ １４
０ １４５
１５０ ＧＧＴ ＣＣＣ
ＧＡＧ ＧＣＡ ＧＣＧ ＡＧＧ ＣＡＣ ＡＡＣ Ｇ
ＴＣ ＡＡＣ ＧＴＧ ＡＡＣ ＴＴＣ ＡＴＣ ＧＣ
Ｃ ＣＡＧ ５９２Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｇｌｕ
Ａｌａ Ａｌａ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ａｓｎ Ｖａｌ
Ａｓｎ Ｖａｌ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｇ
ｌｎ １５５
１６０ １６５
ＣＡＣ ＴＧＧ ＡＣＣ ＣＡＡ ＡＡＣ ＡＡＧ
ＧＡＧ ＴＡＣ ＴＴＣ ＴＧＧ ＣＣＣ ＧＡＧ Ｃ
ＧＣ ＡＴＣ ＧＣＣ ＡＣＣ ６４０Ｈｉ
ｓ Ｔｒｐ Ｔｈｒ Ｇｌｎ Ａｓｎ Ｌｙｓ Ｇｌｕ
Ｔｙｒ Ｐｈｅ Ｔｒｐ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｒｇ
Ｉｌｅ Ａｌａ Ｔｈｒ １７０
１７５
１８０ １８５
ＧＡＣ ＧＡＧ ＴＴＣ ＡＡＧ ＧＡＧ ＧＡＴ
ＡＴＧ ＧＣＧ ＣＧＣ ＣＧＡ ＧＴＴ ＣＣＣ Ｃ
ＴＧ ＧＧＴ ＣＧＧ ＣＴＣ ６８８Ａｓ
ｐ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｍｅｔ
Ａｌａ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ
１９０ １９
５ ２００ ＧＣＧ
ＡＣＴ ＧＣＣ ＣＧＡ ＧＡＧ ＧＡＣ ＧＣＧ
ＣＴＧ ＣＴＣ ＧＣＧ ＴＴＧ ＴＴＣ ＣＴＧ Ｇ
ＣＣ ＴＣＧ ＧＡＣ ７３６Ａｌａ Ｔｈ
ｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ａｌａ Ｌｅｕ
Ｌｅｕ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ａｌａ
Ｓｅｒ Ａｓｐ ２０５
２１０
２１５ ＧＡＧ ＡＧＴ ＧＡＣ
ＴＴＣ ＡＴＣ ＧＴＣ ＧＧＣ ＡＡＧ ＴＣＧ
ＡＴＣ ＧＡＧ ＴＴＣ ＧＡＣ ＧＧＣ ＧＧＣ Ｔ
ＧＧ ７８４Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｐｈ
ｅ Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ｉｌｅ
Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｔｒｐ
２２０
２２５ ２３
０ ＧＣＣ ＡＣＣ ＴＧＡＧＡＧＡＣＧＴ ＣＡＣＡ
ＧＣＣＣＣＣ ＴＣＧＧＧＣＡＧＧＣ ＧＣＴＣＧＴＣ
ＧＴＣ ＧＴＴＧＴＡＧＣＴＧ ＣＡＧ ８４３Ａ
ｌａ Ｔｈｒ ２３５
Claims (9)
- 【請求項１】 微生物由来のハロヒドリンエポキシダ
−ゼ酵素遺伝子ＤＮＡをベクタープラスミドに連結した
組換え体プラスミド。 - 【請求項２】 ハロヒドリンエポキシダーゼ遺伝子Ｄ
ＮＡが、配列番号：１で示されるアミノ酸配列またはそ
の一部の配列を有しハロヒドリンエポキシダ−ゼ活性を
有するポリペプチドをコードするＤＮＡ配列を含む請求
項１記載の組換え体プラスミド。 - 【請求項３】 ハロヒドリンエポキシダーゼ遺伝子Ｄ
ＮＡが、配列番号：２で示されるアミノ酸配列またはそ
の一部の配列を有しハロヒドリンエポキシダ−ゼ活性を
有するポリペプチドをコードするＤＮＡ配列を含む請求
項１記載の組換え体プラスミド。 - 【請求項４】 ハロヒドリンエポキシダ−ゼ活性を有
するポリペプチドをコードするＤＮＡ配列が、配列番号
：３で示されるＤＮＡ配列またはその一部の配列からな
る請求項２記載の組換え体プラスミド。 - 【請求項５】 ハロヒドリンエポキシダ−ゼ活性を有
するポリペプチドをコードするＤＮＡ配列が、配列番号
：４で示されるＤＮＡ配列またはその一部の配列からな
る請求項３記載の組換え体プラスミド。 - 【請求項６】 請求項１〜５記載の少なくとも一つの
組換え体プラスミドを宿主微生物に導入した形質転換微
生物。 - 【請求項７】 請求項６記載の形質転換微生物を培養
し、得られる形質転換微生物の培養液、菌体または菌体
処理物を１，３−ジハロ−２−プロパノールに作用させ
、これをエピハロヒドリンに変換せしめることを特徴と
するエピハロヒドリンの製造法。 - 【請求項８】 請求項６記載の形質転換微生物を培養
し、得られる形質転換微生物の培養液、菌体または菌体
処理物をシアン化アルカリの存在下で１，３−ジハロ−
２−プロパノールに作用させ、これを４−ハロ−３−ヒ
ドロキシブチロニトリルに変換せしめることを特徴とす
る４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニトリルの製造法。 - 【請求項９】 請求項６記載の形質転換微生物を培養
し、得られる形質転換微生物の培養液、菌体または菌体
処理物をシアン化アルカリの存在下でエピハロヒドリン
に作用させ、これを４−ハロ−３−ヒドロキシブチロニ
トリルに変換せしめることを特徴とする４−ハロ−３−
ヒドロキシブチロニトリルの製造法。
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|---|---|---|---|
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Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6263191A JP3073037B2 (ja) | 1991-03-04 | 1991-03-04 | ハロヒドリンエポキシダ−ゼ遺伝子を有する組換え体プラスミドおよび該プラスミドにより形質転換された微生物 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04278089A true JPH04278089A (ja) | 1992-10-02 |
| JP3073037B2 JP3073037B2 (ja) | 2000-08-07 |
Family
ID=13205863
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP6263191A Expired - Lifetime JP3073037B2 (ja) | 1991-03-04 | 1991-03-04 | ハロヒドリンエポキシダ−ゼ遺伝子を有する組換え体プラスミドおよび該プラスミドにより形質転換された微生物 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3073037B2 (ja) |
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