JPH03224483A - Ｌ―アミノアシラーゼａ - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野〕 本発明は光学活性アミノ酸の製造に広く利用可能なＬ−
アミノアシラーゼに関するものである。

〔従来の技術〕

従来多くのＬ−アミノアシラーゼが知られている。動物
由来のものでは、豚腎アミノアシラーゼ；メソッヅ・イ
ン・エンザイモロジー（Ｍｅｔｈｏｄｓｉｎ　Ｅｎｚｙ
ｍｏｌｏｇｙ）　　第２巻、第１０９頁（１９５５年）
、また微生物由来のものでは、ラクトバチルス・アラビ
ノ−サス（Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌｕｓ　ａｒａｂｉｎ
ｏｓｕｓ）　；　Ｐａｒｋ。

Ｒ，Ｗ、ｅｔ　ａｌ、　：ジャーナル・オブ・バイオロ
ジカル・ケミストリー　［Ｊｏｕｒｎａｌ　　ｏｆ　　
ＢｉｏｌｏｇｉｃａｌＣｈｅｍｉｓｔｒｙ第２３５巻、
第３１９３頁（１９６０年）］、コリネバクテリウム（
ＣｏｒｙｎｅｂａｃｔｅｒｉｕＩＴＩ）属及びリゾープ
ス（Ｒｈ１ｚｏｐｕｓ　）属；千畑ら　ブレチン・オブ
・ジ・アグリカルチュラル・ケミカル・ソサエティ０オ
ブ０ジヤパン（Ｂｕｌｌｅｔｉｎ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ａｇ
ｒｉｃｕｌｔｕｒａｌＣｈｅｍｉｃａｌ　５ｏｃｉｅｔ
ｙ　　ｏｆ　Ｊａｐａｎ）第２１巻、第５号、第３０４
〜３０７頁（１９５７年）などが知られている。

また、非天然アミノ酸に対しても作用するアシラーゼと
して、シュウトモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）属、
ストレプトミセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）属、ア
スペルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）属；五井ら特
公昭６２−４７５２０号公報、ストレプトバーチシリウ
ム（Ｓｔｒｅｐｔｏ−ｖｅｒｔｉｃｉｌｌｉｕｍ）属；
梅沢ら　特公昭６３−２２１８８号公報が報告されてい
る。

〔発明が解決しようとする問題点〕

しかし、これらの酵素は工業的使用を考慮した場合、熱
やｐｌ（に対して安定性に乏しく、その適用条件に制限
があり不利である。又、カビ由来のＬ−アミノアシラー
ゼが知られているが［千畑ら　ファーメンテ−ジョン・
テクノロジー・トウデー（Ｆｅｒｍｅｎｔ、Ｔｅｃｈｎ
ｏｌ、　Ｔｏｄａｙ）、第３８３頁（１９７２年）１こ
れは本発明で達成されるような非天然の基質に対する反
応性が乏しい。

〔問題点を解決するための手段〕

本発明者らは公知のＬ−アミノアシラーゼよりもｐＨ及
び温度共に従来の酵素より安定で、しかも基質特異性の
広いＬ−アミノアシラーゼを得るため公知の保存菌株も
含め、埼玉系の土壌より探索を続けたところ、放線菌の
なかからｐｌ（及び温度共に従来の酵素より安定で、し
かも基質特異性の広いＬ−アミノアシラーゼを産生ずる
菌株を見出し本発明を完成した。

〔作用〕

本発明は下記の理化学的性状即ち、 （１）作用及び基質特異性 Ｎ−アシル−し−アミノ酸に作用してＬ−アミノ酸を与
えるＬ−アミノアシラーゼであり、その基質特異性は広
く、天然型のＬ−アミノ酸のＮ−アシル体に加え、非天
然型のＬ−アミノ酸のＮ−アシル体に対しても作用する
。　一方、Ｎ−アシル−叶アミノ酸に対しては全（作用
しない。

（２）安定性 温度二６０℃では殆ど活性を保持し、７０℃でもなお僅
かに活性が存在する。

ｐＨ：ＰＨ４．５〜１０．５で安定である。

（４℃ｌ２Ｏ時間放置） （３）反応性 温度：５０℃まで直線的に活性を増加し６０℃以上では
急激に活性を失う。

ｐＨ：ｐＨ７，０〜９．５で反応性が高く、反応の至適
ｐＨはｐＨ８，０〜８．５附近である。

（４）分子量 ９０、０００〜９５．０００ダルトン（ゲル濾過法）（
５）金属イオンの影響 Ｆｅ＋＋、Ｚｎ＋＋、Ｃｕ”＋及びＮｉ＋＋により緩和
な阻害を受ける。また、Ｃａ−により僅かに賦活化され
る。

（６）阻害剤 Ｌ−システィン、及びジチオスレイトールで阻害される
が、モノヨード酢酸では阻害されない。また、エチレン
ジアミン四酢酸二ナトリウムにより阻害されない。

を有する放線菌由来のＬ−アミノアシラーゼＡに関する
ものである。

以下に本発明をさらに詳細に説明する。

まず、本発明のＬ−アミノアシラーゼＡの理化学的性状
を以下に記載する。

（１）基質特異性 各種アミノ酸のＮ−アシル誘導体を基質として本発明の
Ｌ−アミノアシラーゼの酵素活性を測定した。Ｎ−アシ
ル−ＤＬ−２−アミノ−４−メチルホスフィノ酪酸を１
００とした相対活性を第１表に示した。

第１表 基質特異性 第１表より本発明のＬ−アミノアシラーゼＡは特殊な合
成アミノ酸を含む広い範囲のＬ−アミノ酸のＮ−アシル
誘導体に作用した。

（２）熱安定性 本発明のＬ−アミノアシラーゼＡのトリス−塩酸緩衝液
（ｐＨ，７，５）を各温度で３０分間処理した後残存活
性を測定した。なお、基質としてＮ−アシル−ＤＬ−２
−アミノ−４−メチルホスフィノ酪酸（以下Ｎ−Ａｃ−
ＤＬ−ＡＭＰＢＡと略す）を用い、５０℃にて３０分間
反応させ、ヒドリンダンチン・ニンヒドリン法により遊
離したＬ−２−アミノ−４−メチルホスフィノ酪酸（以
下Ｌ−ＡＭＰＢＡと略す）を測定することにより酵素活
性を定めた。測定結果を第１図に示した。第１図より、
ｐＨ７，５，７０℃の処理で９３％以上失活するが６０
℃以下では全く安定であった。

（３）反応温度 本発明の酵素（Ｌ−アミノアシラーゼＡ）をリン酸カリ
ウム緩衝液（ｐＨ７，５）中で、基質であるＮ−Ａｃ−
ＤＬ−ＡＭＰＢＡと３０分各種の温度条件で反応させ、
相対活性を上記の方法より測定した。その結果を第２図
に示した。６０℃まで反応性は直線的に上昇するが、こ
れ以上の温度では急激に失活した。

（４）ｐＨ安定性 本発明の酵素（Ｌ−アミノアシラーゼＡ）液を各ｐＨ条
件下で４℃２０時間放置した。次いで各々をｐＨ８，０
に調製した後、基質であるＮ−Ａｃ−ＤＬ−ＡＭＰＢＡ
と５０℃１３０分間反応させ、上記の方法により残存活
性を測定した。その結果を第３図に示した。

本発明のし−アミノアシラーゼＡは広範囲（ＰＨ４．５
〜１０．５）で安定であった。

（５）反応ｐＨ 本発明のＬ−アミノアシラーゼＡを５０℃で種々のｐＨ
条件下、基質であるＮ−Ａｃ−ＤＬ−ＡＭＰＢＡと３０
分間反応させ上記の方法により相対活性を測定した。そ
の結果を第４図に示した。本発明のＬ−アミノアシラー
ゼＡはｐＨ７，０〜９．５で反応性が高く至適ｐＨは８
．０〜８．５附近であった。

（６）分子量 ＳｕｐｅｒｏｓｅＴＭ１２（ファルマシア社製）のゲル
濾過法により、本発明の酵素（Ｌ−アミノアシラーゼＡ
）の分子量を測定した。本酵素のＬ−アミノアシラーゼ
Ａの分子量は９０．０００〜９５．０００ダルトンの範
囲内にあった。

なお、標準タンパク標品としてはりボヌクレアーゼＡ（
１３，７００）、キモトリプシノーゲンＡ（２５，００
０）、オバルミン（４３，０００）、牛血清アルブミン
（６７、０００）、アルドラーゼ（１５８，０００）　
、カタラーゼ（２３２，０００）、フェリチン（４４０
，０００）、及びチログロブリン（６６９゜０００）を
使用した。

（７）金属イオンの影響 種々の金属塩（終濃度５ｍＭ）を含む５０ｍＭ　）リス
−塩酸緩衝液（ｐＨ８，０）中に本発明のＬ−アミノア
シラーゼＡを添加し、基質であるＮ−Ａｃ−ＤＬ−ＡＭ
ＰＢＡと５０℃１３０分間反応させ、上記の方法により
相対活性を測定した。

なお、金属無添加の活性を１００％とした。

第２表 金属イオンの影響 金属イオン 相対活性 （％） −（対照） Ｎａ′″ に＋ Ｆｅ＋″） Ｍｇ” Ｍｎ” Ｃｏ” Ｃａ＋＋ Ｚｎ＋＋ Ｎ　ｉ　＋　＋ Ｃｕ＋＋ 本発明のＬ−アミノアシラーゼＡは、Ｃａ”＋添加によ
り僅かに賦活され、Ｆｅ＋＋、Ｚｎ′″′″、Ｃｕ＋＋
、及びＮｉ＋＋により緩和な阻害を受けた。

（８）阻害剤の影響 本発明のＬ−アミノアシラーゼＡを各種阻害剤を含む５
０ｍＭトリス−塩酸緩衝液ｐＨ８，０中に添加し、基質
Ｎ−Ａｃ−ＤＬ−ＡＭＰＢＡと５０℃１３０分間反応さ
せ上記の方法により相対活性を測定した。その結果を第
３表に示した。

−（対照） フェニルメチルスルホニル フルオリド（ＰＭＳＦ） エチレンジアミン四酢酸 二ナトリウム Ｎ−エチルマレイミド モノヨード酢酸 Ｌ−システイン ジチオスレイトール ２−メルカプトエタノール Ｐ−クロロ水銀安息香酸 ５ｍＭ ５ｍＭ ５ｍＭ ５ｍＭ ５ｍＭ ５ｍＭ ５ｍＭ ５ｍＭ ００ ０３ 本発明のＬ−アミノアシラーゼＡは還元剤であるし一シ
スティン、ジチオスレイトールで阻害を受けるが、ＳＨ
阻害剤であるＮ−エチルマレイミド、及びモノヨード酢
酸で阻害されない。また、セリンプロテアーゼ阻害剤で
あるフェニルメチルスルホニルフルオリド、及びキレー
ト剤であるエチレンジアミン四酢酸二ナトリウムにより
阻害されなかった。

（９）アミノ酸配列 本発明のＬ−アミノアシラーゼＡを気相式シーケンサ−
でエドマン分解を行い、得られたＰＴＨ−アミノ酸をＰ
ＴＨ−アナライザーで分析したところＮ末端から１８残
基目までのアミノ酸配列は以下に示すとおりであった。

５１０ Ｇｌｙ−Ｇｌｙ−Ｇｌｙ−Ａｓｎ−Ｔｈｒ−３ｅｒ−Ｖ
ａｌ−Ｔｈｒ−３ｅｒ−Ｇｌｙ−１１１５１８ Ｔｈｒ−Ａｓｐ−Ｐｈｅ−Ａｌａ−Ｖａｌ−Ａｓｐ−Ｐ
ｒｏ−Ａｓｐ、　、　。

本発明の酵素は、例えば埼玉系の土壌から分離した放線
菌に属する微生物、　具体例としては、ストレプトスポ
ランジウム・エスピー　ＮＣ２６（Ｓｔｒｅｐｔｏｓｐ
ｏｒａｎｇｉｕｍ　ｓｐ、　ＮＣ２６、微工研菌寄第１
０７５２号）から産生させることができる。上記のスト
レプトスポランジウム・エスピーＮＣ２６の菌学的性質
は以下に示す通りである。

ストレプトスポランジウム・エスピーＮＣ２６（Ｓｔｒ
ｅｐｔｏｓｐｏｒａｎｇｉｕｍ　ｓｐ、　ＮＣ２６）の
菌学的性質１、形態 気中菌糸を形成、その上に球形の胞子のうを着生し、胞
子のう胞子に運動性は認められない。また、基土菌糸は
分岐し、分断は認められない。

２、各種培地における生育状態 ■シュクロース・硝酸塩寒天培地 生育は中程度であり、コロニーの色は白色である。

■グルコース・アスパラギン寒天培地 生育は中程度であり、コロニーの色は白色乃至淡いクリ
ーム色である。

■グリセリン・アスパラギン寒天培地 生育は中程度であり、コロニーの色は白色である。

■スターチ寒天培地 生育は貧弱であり、コロニーの色は白色である。

■チロシン寒天培地 生育は貧弱であり、コロニーの色は白色である。

■栄養寒天培地 生育は中程度であり、コロニーの色は淡黄色である。

■イースト・麦芽寒天培地 生育は豊富であり、コロニーの色は淡黄色乃至橙色であ
る。

■オートミール寒天培地 生育は貧弱であり、コロニーの色は白色である。

３、生理学的性質 ■生育温度範囲：１０〜４５℃０最適、２５〜３５℃。

■生育ｐＨ範囲：５．０〜１０．０゜最適、７．０〜８
．０゜■ゼラチンの液化：陽性。

■スターチの加水分解：陽性。

■脱脂牛乳の凝固、ペプトン化：共に陰性。

■メラミン様色素の生成：陰性。

実施例 以下に本発明を実施例により具体的に説明するが、これ
らの実施例によって本発明は限定されるものではない。

実施例１ マルトース１．０％、ポリペプトン０．５％、リン酸−
カリウム０．１％、リン酸二カリウム０．１％、硫酸マ
グネシウム０．０２５％、硫酸マンガン０．００１％、
硫酸第一鉄０．００１％、及び酵母エキス０．０５％を
含む滅菌した培地５０　ｍｉを含む５０（Ｗ容バッフル
付フラスコに本発明のＬ−アミノアシラーゼＡの生産菌
であるストレプトスポランジウム・エスピーＮＣ２６（
Ｓｔｒｅｐｔｏｓｐｏｒａｎｇｉｕｍ　ｓｐ、　ＮＣ２
６）を無菌的に植種し２８℃にて３日間振どう培養し、
これを種母とした。同様の培地組成を含む滅菌した培地
５０（Ｗを含む５１容工ルレンマイヤーフラスコ６本を
調製し上記種母フラスコより５−の種母をそれぞれに添
加した。添加後フラスコを２８℃３日間回転振どう培養
した（　１８０ｒｐｍ　）。フラスコの内容物を遠心分
離しく　１０，０００ｇ、　２０分間、　４℃）湿菌体
を得た。この湿菌体を生理食塩水に懸濁後、前記と同様
の条件で再度遠心分離した。得られた洗浄湿菌体１００
ｇを５０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ７，５）に懸濁後、超
音波処理（トミー精工、１８０Ｗ、　１０分間。

３回）により破砕し、遠心分離（１０，０００ｇ、　２
０分間、４℃）により上清を回収した。得られた上清に
硫酸アンモニウムを６０％飽和となるように加え４℃で
一晩放置した。次に遠心分離（１０，０００ｇ。

２０分間、　４℃）により沈澱物を回収し、５０ｍＭリ
ン酸緩衝液（ｐＨ７，５）に溶解させ粗精製酵素溶液２
００イを得た。し−アミノアシラーゼ活性はＮ−アシル
−ＤＬ−２−アミノ−４−メチルホスフィノ酪酸を基質
として５０″Ｃ１３０分間反応させ、生成するし−２−
アミノ−４−メチルホスフィノ酪酸をヒドリンダンチン
・ニンヒドリン法にて測定することにより決定した。脱
アセチル体１μｍｏ　ｌ　／ｍｉｎを与えるＬ−アミノ
アシラーゼ活性を１単位と定義すると上記粗精製酵素溶
液にはｉ、ｏｏｏ単位の酵素が含まれていることになる
。

実施例２ 実施例１により調製された粗精製酵素溶液２００艷を、
あらかじめ１０ｍＭのリン酸緩衝液（ｐＨ７，５）にて
平衡化させたＤＥＡＥ−）ヨパール６５０Ｍ（内径６ｃ
ｍｘ高さ２０ｃｍ　）に通し、し−アミノアシラーゼＡ
を吸着させた。　カラムを上記緩衝液で洗浄後、ＮａＣ
ｆを含む同緩衝液を流すことによりＬ−アミノアシラー
ゼを溶離した。

本発明のＬ−アミノアシラーゼＡは、０．２Ｍ　　のＮ
ａＣｌを含む１０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ７，５）で溶
離された。活性画分を集め限外濾過（アミコンＹＭ５）
により５イまで濃縮した。一連の操作の回収率は８２％
であり、比活性は１８．４倍上昇した。

実施例３ 実施例２により調製した粗酵素溶液を用いセフアクリル
５３００　ＳＦによるゲル濾過を行った。あらかじめ５
０ｍＭ　）リス−塩酸緩衝液（ｐＨ７，５）、０、１５
Ｍ　ＮａＣＡ、０．０１％ＴｒｉｔｏｎＸ　１００で平
衡化したセファクリル５３００３Ｆ（内径　２．５ｃｍ
　ｘ３０ｃｍ　）に実施例２にて調製した粗精製酵素５
ｒＩＬｌ（５０ｍｇウシ血漿アルブミン換算量）を通し
た。上記緩衝液を１．０ｍＡ’／分の流速で流し、２．
Ｏｍｉずつフラクションコレクターにて分取した。活性
は２８０ｎｍの吸光度及び酵素活性等により検出した。

一連の操作により比活性は５５．４倍上昇した。

実施例４ 実施例３で得られた粗酵素液３０艷に硫酸アンモニウム
２．４ｇを加え、８％’ｄｉ／、とし、あらかじめ５０
ｍＭ　）リス−塩酸緩衝液（ｐＨ７，５）、８％Ｗ／ｖ
硫酸アンモニウムで平衡化させたブチル−トヨパールパ
ック６５０Ｓ（東ソー社製）のカラム（内径２．２ｃｍ
ｘ高さ２０ｃｍ）に通し、Ｌ−アミノアシラーゼＡを吸
着させた。次いで硫酸アンモニウムの濃度を８％〜０％
に直線的に減少させることにより、Ｌ−アミノアシラー
ゼＡを溶出した。活性画分を集め限外濾過（アミコンＹ
Ｍ５）により２ｙｄまで濃縮した。一連の操作の回収率
は６２％であり、比活性は２４９、５倍上昇した。

実施例５ 実施例４により調製した酵素溶液を用いセファクリル５
３００３Ｆ（内径１．５ｃｍＸ高さ５０ｃｍ）によるゲ
ル濾過を行った。あらかじめ５０ｍＭ　）リス−塩酸緩
衝液（ｐＨ７，５）　　、０．１５ＭＮａＣｆ、０．０
１％ＴｒｉｔｏｎＸ　１００で平衡化したセファクリル
５３００　ＳＦカラム、に実施例４にて調製した酵素溶
液２艷を通した。溶出液は上記緩衝液を０．１ｍｔ７／
分の流速で流し、１艷ずつフラクションコレクターにて
分取した。活性画分を集め限外濾過（アミコンＹＭ５）
によって５００μｌまで濃縮した。回収率は３３％であ
った。

実施例６ 実施例５で得られた酵素溶液をあらかじめ５０ｍＭリン
酸緩衝液（ｐＨ７，５）、０．１５Ｍ　Ｎａ（Ｊ’、０
．０１％ＴｒｉｔｏｎＸ　１００で平衡化させた５ｕｐ
ｅｒｏｓｅ　ＴＭ１２（ファルマシア社製）に通した。

　上記緩衝液を０．４−７分の流速で流し、２ｒＩＬｌ
ずつフラクションコレクターにて分取した。活性画分を
集め、精製酵素液５７ｎ１（比活性　２８９．６単位／
ｍｇ蛋白質）（収率２７％）を得た。

実施例７ 実施例６で得られた精製酵素を０．１％ＳＤＳ溶液に溶
解し、気相式シーケンサ−でエドマン分解を行った。得
られたＰＴＨ−アミノ酸をＰＴＨ−アナライザーで同定
分析して、Ｎ末端から１８残基目までのアミノ酸配列を
決定した。決定したアミノ酸配列は、以下の通りであっ
た。

１　　　　　　　　　５　　　　　　　　　　　１０Ｇ
ｌｙ−Ｇｌｙ−Ｇｌｙ−Ａｓｎ−Ｔｈｒ−Ｓｅｒ−Ｖａ
ｌ−Ｔｈｒ−Ｓｅｒ−Ｇｌｙ−１１１５１ｓ ｔｈｒ−Ａｓｐ−Ｐｈｅ−Ａｌａ−Ｖａｌ　−Ａｓｐ−
Ｐｒｏ−Ａｓｐ、　、　。

〔発明の効果〕

本発明のＬ−アミノアシラーゼＡは安価な培地中で大量
に生産される。本酵素はｐＨ安定性、及び熱安定性が高
い。また、基質として　広範囲に及ぶＮ−アシル−アミ
ノ酸誘導体に対して作用し、しかも非天然の基質に対す
る反応性も高い。さらに、し一体に特異的に作用するこ
とから、本発明のＬ−アミノアシラーゼＡを利用するこ
とにより、光学活性アミノ酸の効果的な製造が可能とな
る。

【図面の簡単な説明】

第１図は、本発明のＬ−アミノアシラーゼＡの熱安定性
を示しており、　４℃に保存した場合を１００％として
各温度で３０分間処理したものの残存活性を表している
。第２図は、本発明酵素の反応温度（至適温度）を示し
ており、一番活性が高かった６０℃における値を１００
％として、各温度における反応の相対活性を表している
。第３図は、本発明酵素のｐＨ安定性を示しており、ｐ
Ｈ８，０における活性を１００％とし、各ｐＨで保存し
た後の残存活性を表している。第４図は、本発明の酵素
の反応ｐＨ（至適ｐＨ）を示しており、一番活性が高か
ったｐＨ８，０（５０ｍＭ　）リス−塩酸緩衝液）にお
ける値を１００％として、各ｐＨ（４゜５〜５．５　：
５０ｍＭ　　酢酸緩衝液。 ６．５〜７゜５　：５０ｍＭ　　リン酸緩衝液、　７．
５〜８．５　：５０ｍＭ　）リス−塩酸緩衝液、　８．
５〜１０．５　：　５０ｍＭホウ酸緩衝液）の相対活性
を表している。

Claims (1)

1. 【特許請求の範囲】 下記の理化学的性状、即ち、 （１）作用及び基質特異性 Ｎ−アシル−Ｌ−アミノ酸に作用してＬ−アミノ酸を与
   えるＬ−アミノアシラーゼであり、その基質特異性は広
   く、天然型のＬ−アミノ酸のＮ−アシル体に加え、非天
   然型のＬ−アミノ酸のＮ−アシル体に対しても作用する
   。一方、Ｎ−アシル−Ｄ−アミノ酸に対しては全く作用
   しない。 （２）安定性 温度：６０℃では殆ど活性を保持し、７０℃でもなお僅
   かに活性が存在する。 ｐＨ：ＰＨ４．５〜１０．５で安定である。 （４℃、２０時間放置） （３）反応性 温度：５０℃まで直線的に活性を増加し６０℃以上では
   急激に活性を失う。 ｐＨ：ｐＨ７．０〜９．５で反応性が高く、反応の至適
   ｐＨはｐＨ８．０〜８．５附近である。 （４）分子量 ９０，０００〜９５，０００ダルトン（ゲル濾過法） （５）金属イオンの影響 Ｆｅ＾＋＾＋、Ｚｎ＾＋＾＋、Ｃｕ＾＋＾＋及びＮｉ＾
   ＋＾＋により緩和な阻害を受ける。また、Ｃａ＾＋＾＋
   により僅かに賦活化される。 （６）阻害剤 Ｌ−システイン、及びジチオスレイトールで阻害される
   が、Ｎ−エチルマレイミド及びモノヨード酢酸では阻害
   されない。また、エチレンジアミン四酢酸二ナトリウム
   により阻害されない。 を有する放線菌由来のＬ−アミノアシラーゼＡ。