JP6612398B2 - 新規メタロプロテアーゼ - Google Patents
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Description
本出願は、いずれも2013年5月29日に出願された国際公開第PCT/CN2013/076419号;同第PCT/CN2013/076387号;同第PCT/CN2013/076401号;同第PCT/CN2013/076406号;同第PCT/CN2013/076414号;同第PCT/CN2013/076384号;同第PCT/CN2013/076398号;同第PCT/CN2013/076415号;同第PCT/CN2013/076386号;同第PCT/CN2013/076390号;同第PCT/CN2013/076383号;同第PCT/CN2013/076369号の優先権により得られる利益を主張するものであり、同様にして、2013年9月6日に出願された米国仮出願特許第61/874,813号の優先権により得られる利益も主張するものであり、これらすべての内容は、参照によりその全容が本明細書に援用される。
本開示は、プロテアーゼに関する。プロテアーゼを含有する組成物は、クリーニング、食品及び試料、並びに様々なその他の工業用途への使用に好適である。
ペプチダーゼは、アミノ酸配列において例示の種類のファミリー、又は別のファミリーのメンバーと顕著な類似性を共有しているファミリーに分類される。MEROPSデータベースの現在のリリース(リリース9.4)では、全63種のメタロプロテアーゼファミリーが存在しており、そのうちの9種としては、限定するものではないがBEMPメンバーが挙げられる。一次配列及び構造上の特徴が異なることから、これらのプロテアーゼはメタロプロテアーゼの9つのファミリーに分類される。今までのところ、BEMPは、すべて、活性中心に触媒性亜鉛イオンを1つ含有するエンドプロテアーゼである。それらは、プロペプチドを有する不活性な酵素前駆体として合成され、主に微生物の栄養摂取に機能する。微生物の細胞外メタロプロテアーゼ(BEMP)は、異所性細菌により分泌される金属含有プロテアーゼの大分類である[Wu and Chen(2011)Appl.Biol.Biotechnol.92:253]。BEMPは、メタロプロテアーゼファミリーM4、M5、M9、M10、M12、M13、M23、M30、及びM34に分類される。M4はメタロプロテアーゼの大きなファミリーであり、ほとんどがBEMPである。サーモリシンは、M4ファミリーのプロトタイプである。
同じ論文において、研究者らは、カルシウム結合部位が、手段として、又は機能を制御するものの構造を不安定化させるものとして進化を遂げており、したがって、細胞質基質の低カルシウム環境から細胞膜外部の高カルシウム環境にと分泌されたときに機能する可能性があると主張している。
そのため、カルシウム結合領域の改変されたメタロプロテアーゼ変異体を発見することは有益であると言って良いであろう。
特に断りのない限り、本発明の実施は、当業界に属する分子生物学、タンパク質工学、微生物学、及び組み換えDNA技術において一般に使用されている従来技術を包含する。
このような技術は当業者に既知のものであり、当業者に広く知られている数多くの文献及び参考文献に記載されている。本明細書の上述の及び以降に記載されるすべての特許、特許出願、論文及び刊行物は、参照により明示的に本明細書に組み込まれる。
更に、280ナノメートル(nm)での吸光度測定を利用して、精製したタンパク質サンプル中の全タンパク質濃度を求めることができる。「基質に対する活性」を、「タンパク質濃度」により除算することで、酵素の特異的な活性が得られる。
IUPAC−IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature(JCBN)に従い定義されるアミノ酸の一文字表記及び三文字表記を、本開示全体を通して使用する。一文字のXは、20種のアミノ酸のうちのいずれかを指す。ポリペプチドは、遺伝子コードの縮重により1種以上のヌクレオチド配列によりコードされる場合があることも理解されたい。変異は、親アミノ酸の1文字表記、続いて位置番号、次に変異アミノ酸を表す1文字表記により記載される。例えば、87位でのグリシン(G)のセリン(S)への変異は、「G087S」又は「G87S」と表される。変異は、また、アミノ酸の3文字表記に続いて、ポリペプチド鎖のN末端から数えた位置により記載されることがあり、例えば、10位のアラニンはAla10で記載される。複数の変異は、変異間に「−」、「+」、「/」又は「;」を挿入して示す。87位及び90位での変異は、「G087S−A090Y」若しくは「G87S−A90Y」、又は「G87S+A90Y」若しくは「G087S+A090Y」のいずれかとして表される。挿入については、1つ以上の挿入したアミノ酸を位置の後ろに掲載することができる。例えば、「G087GS」は、第87番目の位置のグリシンの後にセリンが挿入されていることを意味し;2つ目の例として、「G087GSA」は、第87番目の位置のグリシンの後にセリン及びアラニンが挿入されていることを意味する。挿入は、置換と組み合わせてなすことができ、したがって、「G087RS」は、第87番目の位置におけるグリシンからアルギニンへの置換と、それに続くセリン残基の挿入を意味する。欠失については、一番号の後に「Δ」又は「del」のいずれかを使用する。したがって、例えば、「G087del」は、第87番目の位置におけるグリシンの欠失を意味する。修飾について記載するとき、位置の後に続く括弧内に記載のアミノ酸は、置換一覧を意味し、すなわち、その位置において、掲載の任意のアミノ酸により置換がなされる。例えば、6(L,I)とは、6位がロイシン又はイソロイシンで置換され得ることを意味する。
・近隣wordsの閾値:11
・E値カットオフ:10
・スコア行列:NUC.3.1(マッチ=1、ミスマッチ=−3)
・ギャップ開始:5
・ギャップ伸長:2
また、アミノ酸配列検索におけるパラメーターは次の通りである。
・Word長:3
・E値カットオフ:10
・スコア行列:BLOSUM62
・ギャップ開始:11
・ギャップ伸長:1
Thompson et al.(1994)Nucleic Acids Res.22:4673〜4680を参照されたい。CLUSTAL Wアルゴリズムのデフォルトパラメーターは、次の通りである。
したがって、例えば、2つのペプチドが、保存的アミノ酸置換のみが異なる、又は1つ以上の保存的アミノ酸置換のみが異なる場合、ポリペプチドは第二のポリペプチドと実質的に同一である。
機能上、最高限度のストリンジェンシー条件は、ハイブリダイゼーションプローブと厳密な同一性又はほぼ厳密な同一性を有する配列を同定するために用いられ、一方、中等度又は低ストリンジェンシーのハイブリダイゼーションは、ポリヌクレオチド配列同族体を同定又は検出するために用いられ得る。
これに関連し、本発明は、本発明の1つ以上のポリペプチド又はポリヌクレオチドのような本発明の分子1つ以上について組成物を濃縮する方法を提供する。精製又は濃縮技術の適用後に分子の濃度が実質的に増加している場合、組成物はその分子について濃縮されている。本発明の実質的に純粋なポリペプチド又はポリヌクレオチド(例えば、それぞれ本発明のメタロプロテアーゼポリペプチドをコードしている実質的に純粋なメタロプロテアーゼポリペプチド又はポリヌクレオチド)は、特定の組成物中で、典型的には、全高分子種の少なくとも約55%、約60%、約65%、約70%、約75%、約80%、約85%、約90%、約91%、約92%、約93%、約94%、約95%、約96%、約97%、約98%、約99%、又は約99.5%以上(モルベース)を構成する。
いくつかの実施形態では、本発明は、カルシウム結合領域に改変を有する新規メタロプロテアーゼ変異体酵素ポリペプチドを提供する。いくつかの実施形態では、変異体は、親又は参照配列の変異体である。親又は参照配列は、例えば、任意のM4メタロプロテアーゼ、又はバチルス・サーモプロテオリティクス(Bacillus thermoproteolyticus)、バチルス・セレウス(Bacillus cereus)又はバチルス・スブチリス(Bacillus subtilis)(例えば、配列番号13〜15)の配列などのバチルス(Bacillus)由来のメタロプロテアーゼ、又は配列番号1〜12の配列のものなどのパニエバチルス(Paenibacillus)由来のメタロプロテアーゼとすることができる。
M4クラスのメタロプロテアーゼサーモリシンの構造は、カルシウム結合領域を4つ有することが判明している。カルシウムの結合を排除する目的で、サーモリシン及びその他のメタロプロテアーゼの構造情報を利用して、M4クラスのメタロプロテアーゼを作製することのできる改変を決定することができる。
カルシウム結合を低減させることによる安定化ストラテジーにより、遊離カルシウムイオンの利用能を低減させた環境下での酵素の安定性を向上させることができる。サブチリシンの主要な工業用途のうちの1つは、高濃度の金属キレート剤を含有する環境下でのものである。更に、これらのカルシウム結合領域は様々なM4メタロプロテアーゼにおいて見られることから、その他のM4メタロプロテアーゼと等価な変異によっても、同様に、カルシウムの結合が排除されかつ酵素的に活性な変異体が提供されることが見込まれる。
M4メタロプロテアーゼには分類されないものの、カルシウム結合領域を含むM4メタロプロテアーゼのものと同じ特性を共有する、様々なメタロプロテアーゼにおいても、これらのカルシウム結合領域を見ることができる。
免疫交差反応性は、ウェスタンブロット、放射状免疫核酸アッセイ、又は酵素結合免疫吸着アッセイ(ELISA)などの、当業界で既知のアッセイを利用して測定できる。
本発明は、「本発明の酵素」又は「本発明のポリペプチド」として総称することのできる新規メタロプロテアーゼ酵素ポリペプチドを提供する。本発明のポリペプチドは、単離されたポリペプチド、組換えポリペプチド、実質的に純粋なポリペプチド、又は非天然に生じたポリペプチドを包含する。いくつかの実施形態では、本発明は、上記の通りの、M4クラスのメタロプロテアーゼの変異体を包含する。いくつかの実施形態では、本発明のポリペプチドはクリーニング用途で有用であり、クリーニングする必要のある物品又は表面をクリーニングする方法において有用なクリーニング組成物に組み込むことができる。
本発明は、「本発明の核酸」又は「本発明のポリヌクレオチド」と総称され、本発明のポリペプチドをコードする、単離された、非天然に生じる、又は組み換え核酸を提供する。以下に記載のすべてのものを含む本発明の核酸は、典型的に、対象とするポリペプチドをコードする配列又はそれらの断片を含むプラスミド発現ベクターの発現を介した本発明のポリペプチドの組み換えによる産生(例えば発現)に有用である。上記の通り、ポリペプチドは、酵素活性(例えば、タンパク質分解活性)を有するメタロプロテアーゼポリペプチドを包含し、クリーニング用途、並びにクリーニングする必要のある物品又は表面(例えば、物品の表面)をクリーニングするためのクリーニング組成物に有用である。
本発明のメタロプロテアーゼポリペプチドをコードしている本発明の改変されたポリヌクレオチドを生成するのに好適であるものとして様々な方法が既知であり、例えば、部位飽和変異導入(site-saturation mutagenesis)、走査変異導入、挿入変異導入、欠失変異導入、ランダム変異導入、部位特異的変異導入、及び定向進化、並びにその他の各種リコンビナトリアルなアプローチが挙げられるがこれらに限定されない。改変されたポリヌクレオチド及びタンパク質(例えば、メタロプロテアーゼポリペプチド)の作製方法としては、DNAシャッフリング法、ITCHY(Ostermeier et al.,7:2139〜44[1999]を参照されたい)、SCRACHY(Lutz et al.98:11248〜53[2001]を参照されたい)、SHIPREC(Sieber et al.,19:456〜60[2001]を参照されたい)、及びNRR(Bittker et al.,20:1024〜9[2001];Bittker et al.,101:7011〜6[2004]を参照されたい)などの遺伝子の非相同組換えによる方法、並びにオリゴヌクレオチドを利用してランダムな及び標的とする変異、欠失及び/又は挿入を挿入する方法(Ness et al.,20:1251〜5[2002];Coco et al.,20:1246〜50[2002];Zha et al.,4:34〜9[2003];Glaser et al.,149:3903〜13[1992]を参照されたい)が挙げられる。
いくつかの実施形態では、これらの変異は単独で生じるが、他の実施形態では複数の変異が組み合わさって存在する。いくつかの実施形態では、本発明のメタロプロテアーゼポリペプチドの産生に使用することのできる、変更を加えたバチルス(Bacillus)宿主細胞株は、上記遺伝子の1種以上に予め変異を含有しているバチルス(Bacillus)宿主株である。加えて、内因性のプロテアーゼ遺伝子に関する変異及び/又は欠失を含むバチルス種の宿主細胞も有用である。いくつかの実施形態では、バチルス属の宿主細胞は、aprE遺伝子及びnprE遺伝子の欠失を含む。他の実施形態では、バチルス種(Bacillus sp.)宿主細胞は、5つのプロテアーゼ遺伝子に欠失を含むのに対し、他の実施形態では、バチルス種(Bacillus sp.)宿主細胞は9つのプロテアーゼ遺伝子に欠失を含む(例えば、参照により本明細書に援用される米国特許出願公開第2005/0202535号を参照されたい)。
温度及びpHなどの好適な具体的な培養条件は当業者に既知であり、科学文献に詳しく記載されている。いくつかの実施形態では、本発明は、少なくとも1種のメタロプロテアーゼポリペプチド又は本発明の少なくとも1種の核酸を含む培養物(例えば、細胞培養物)を提供する。
特に断りのない限り、本明細書に提供される成分又は組成物のレベルはすべて、成分又は組成物の活性レベルに関するものであり、市販の供給源に存在し得る不純物、例えば、残留溶媒又は副生成物は除外される。酵素成分の重量は活性タンパク質の合計に基づくものである。百分率(%)及び比率はすべて、特に断りのない限り、重量で計算している。
百分率(%)及び比率はすべて、特に断りのない限り、全組成物を基準として計算している。本発明の組成物は、洗剤組成物などのクリーニング組成物を包含する。例示された洗剤組成物において、酵素レベルは、組成物の合計重量に基づき純粋な酵素濃度として表現され、かつ特に断りのない限り、洗剤成分は組成物の合計重量に基づき表記される。
しかしながら、エネルギーの節約の観点から、多くの消費者は冷水洗浄の使用に切り替えている。加えて、一部の更なる地域では、典型的に洗濯だけでなく食器洗浄用途にも冷水が使用されている。いくつかの実施形態では、本発明の「冷水洗浄」では、約10℃〜約40℃、又は約20℃〜約30℃、又は約15℃〜約25℃、並びに約15℃〜約35℃の範囲内のすべてのその他の組み合わせ、並びに10℃〜40℃のすべての範囲の洗浄温度に好適な「冷水用洗剤」を用いる。
米国ではほとんどの水は硬水であるが、硬度の程度は様々である。中硬水(60〜120ppm)〜硬水(121〜181ppm)は、60〜181ppm(ppmをグレーン/USガロン単位に変換する場合、ppm数を17.1で除したものがグレーン/ガロンに相当する)の鉱物を含有する。
一部の更なる実施形態では、本発明において有用であるメタロプロテアーゼとしては、限定するものではないが、PCT国際特許出願公開第WO 07/044993号に記載の中性のメタロプロテアーゼが挙げられる。
一部の代替的な実施形態では、オキシダーゼは酸素と組み合わせて使用される。いずれのタイプの酵素も「溶液を漂白する」(すなわち、布地を一緒に洗浄液で洗浄する場合に、繊維製品の染料が、その染料で染色されている布から他の布へと色移りするのを予防する)ために、好ましくは増感剤と共に使用される(例えば、PCT国際特許出願公開第WO 94/12621号及び同第WO 95/01426号を参照されたい)。好適なペルオキシダーゼ/オキシダーゼとしては、限定するものではないが、植物、細菌又は真菌由来のものが挙げられる。一部の実施形態では、化学物質により改変された又は遺伝子改変された変異体が包含される。いくつかの実施形態では、本発明のクリーニング組成物は、組成物の重量に基づいて約0.00001重量%〜約10重量%のレベルの追加のペルオキシダーゼ及び/又はオキシダーゼと、組成物の重量に基づき残部のクリーニング助剤と、を更に含む。本発明の他のいくつかの実施形態では、本発明のクリーニング組成物はまた、更にペルオキシダーゼ及び/又はオキシダーゼを、組成物の重量に基づき約0.0001重量%〜約10重量%、約0.001重量%〜約5重量%、約0.001重量%〜約2重量%、約0.005重量%〜約0.5重量%ペルオキシダーゼ及び/又はオキシダーゼのレベルで含む。
有機酸は、1種又は2種のカルボキシル部分を有し得るものであり、いくつかの例では、最大15個、特に最大10個の炭素を有することができ、例えば、ギ酸、酢酸、プロピオン酸、カプリン酸,、シュウ酸、コハク酸、アジピン酸、マレイン酸、フマル酸、セバシン酸、リンゴ酸、乳酸、グリコール酸、酒石酸、及びグリオキシル酸などである。いくつかの実施形態では、酸はクエン酸である。鉱酸としては、塩酸及び硫酸が挙げられる。いくつかの例では、本発明の酸性化粒子は、アミノカルボン酸ビルダーを高レベルで含む高活性の粒子である。硫酸は、最終的な粒子の安定性に更に貢献することも判明している。
更なる漂白活性化剤も当該技術分野において既知であり、本発明において有用である(例えば、欧州特許第2 100 949号を参照されたい)。
追加の実施形態では、コバルト漂白触媒は、本発明のクリーニング組成物において有用である。様々なコバルト漂白触媒が当該技術分野において既知であり(例えば、米国特許第5,597,936号及び同第5,595,967号を参照されたい)、既知の手順により容易に調製される。
本発明の更なる態様では、本発明のメタロプロテアーゼポリペプチドは、メタロプロテアーゼ及びそれらの変異体を含む動物飼料組成物、動物飼料添加剤、及び/又はペットフードの成分として使用することができる。更に、本発明は、1種類以上の動物飼料材料、及び/又は動物飼料添加物成分、及び/又はペットフード材料に、メタロプロテアーゼポリペプチドを混合することを含む、このような動物飼料組成物、動物飼料添加組成物、及び/又はペットフードの調製方法に関する。更に、本発明は、動物飼料組成物、及び/又は動物飼料添加組成物、及び/又はペットフードの調製における、メタロプロテアーゼポリペプチドの使用に関する。
本発明のメタロプロテアーゼポリペプチドを用いて布地を処理する(例えば、布地を湯通しする)組成物及び方法も想到される。布地の処理方法は当該技術分野において周知である(例えば、米国特許第6,077,316号を参照されたい)。例えば、布地の感触及び外観は、その布地を溶液中のメタロプロテアーゼと接触させる工程を含む方法により改善することができる。布地は、圧力下で溶液により処理され得る。
本明細書に記載のメタロプロテアーゼポリペプチドは、酵素により補助される製紙パルプの漂白、例えば、化学パルプ、セミケミカルパルプ、クラフトパルプ、機械パルプ又は亜硫酸塩法によリ調製されたパルプなどの漂白への更なる使用が見出されている。おおまかに言えば、製紙パルプの漂白に好適な条件下で製紙パルプを本発明のメタロプロテアーゼポリペプチドとインキュベートする。
本明細書に記載のメタロプロテアーゼポリペプチドは、羽毛、皮膚、毛髪、皮革、及び等価物などの動物由来のタンパク質の酵素による除去及びそれらの分解又は廃棄への使用が更に見いだされる。いくつかの例では、本発明のメタロプロテアーゼポリペプチドを含む溶液中に動物の死骸を浸漬することで、従来の熱湯消毒水への浸漬又は抜羽プロセスと比較して皮膚を損傷から保護するよう機能させることができる。一実施形態では、羽毛には、羽毛の消化又は分解の開始に好適な条件下で、本発明の単離したメタロプロテアーゼポリペプチドを噴霧することができる。いくつかの実施形態では、本発明のメタロプロテアーゼは、上記のとおりに酸化剤と組み合わせて使用することができる。
本明細書に記載のメタロプロテアーゼポリペプチドは、酵素による組織の創傷清拭の補助への使用が更に見出されている。これには、例えば、創傷から、死組織又は損傷組織を除去して治癒を補助することが包含される。
本明細書に記載のメタロプロテアーゼポリペプチドには、組織培養への使用が更に見いだされる。特に、本発明のメタロプロテアーゼは、細胞の回収プロセス中などに、細胞培養壁に接着している細胞を懸濁又は再懸濁するのに使用できる。本発明のメタロプロテアーゼは、培養細胞とディッシュとのタンパク質結合部を切断して、細胞を溶液に懸濁させるのに使用できる。
本明細書に記載のメタロプロテアーゼポリペプチドは、動物の皮からの毛髪の除去、浸漬、脱脂、又はベーチングによるものなどの、レザーの製造中の非構造タンパク質の分解を包含する、皮革加工への使用が更に見いだされる。
請求される本発明は、以降の実施例により、更に詳細に記載されるが、この記載により本発明の範囲が請求されたものとして、本発明の範囲を制限することを意図するものではない。
PehPro1メタロプロテアーゼの結晶化及び構造決定
ハンギングドロップ法により、27.9mg/mL濃度のタンパク質ストック液[20mM Tris(pH 8.5)+0.10M塩化ナトリウム+1mM塩化カルシウム)]から、パエニバチルス・エヒメンシス(Paenibacillus ehimensis)株によりコードされているメタロプロテアーゼPehPro1を結晶化した。タンパク質ストック液の2μLのアリコートと、2μLの結晶化溶液をプラスチック製カバーガラス上で混合し、15〜25%ポリエチレングリコール8000+50mMリン酸カリウム一塩基性+0.10M HEPES(pH 7.5)を入れたLinbro 6×4培養プレートのチャンバ上で反転させて、シールした。
PehPro1結晶構造の詳細
PehPro1の構造は、2つの等価な分子の二量体から構成される。各単量体の第1〜304番目の残基について電子密度を利用可能であった。各モデルには連続的に密度を当てはめた。全体的な二量体の配置を図1に示す。活性部位領域を形成する残基には、特徴的な亜鉛金属結合部位を形成する触媒残基;His135、Glu136、His139及びGlu159(付番はPehPro1成熟配列に基づく)と、PehPro1及びサーモリシン構造間に保存されている基質結合ポケットを形成するその他の残基とを含む(Matthews,B.W.,Weaver,L.H.,Kester,W.R.,The Conformation of Thermolysin,(1974)J.Biol.Chem.249:8030;Dahlquist,F.W.,Long,J.W.,Bigbee,W.L.,Role of Calcium in the Thermal Stability of Thermolysin,(1976) Biochemistry 15:1103)。
PehPro1とサーモリシンの構造比較
PehPro1の構造を、サーモリシン[バチルス・サーモプロテオリティクス(B.thermoproteolyticus)メタロプロテアーゼ、pdb 1KEI.A]と比較した[Senda,M.,Senda,T.and Kidokoro,S.,Crystal Structure Analyses Of Thermolysin In Complex With Its Inhibitors,Direct Submission]。PehPro1の全体的なフォールディングは、二つのドメイン及び中央連結ヘリックスから構成される、サーモリシン、及びバチルス(Bacillus)[バチルス・セレウス(B. cereus)(pdb 1NPC.A)][Sidler,W.,Niederer,E.,Suter,F.and Zuber,H.,The primary structure of Bacillus cereus neutral proteinase and comparison with thermolysin and Bacillus subtilis neutral Proteinase,Biol.Chem.Hoppe−Seyler 367(7),643〜657(1986)]及びバチルス・ステアロサーモフィラス(B. stearothermophilus)、及びバチルス・スブチリス(B. subtilis)メタロプロテアーゼ由来のその他の既知のメタロプロテアーゼと非常に類似するものである。PehPro1の全体的なトポロジーの概略を、サーモリシンと比較して図2に示す。その他の既知のメタロプロテアーゼ構造と比較して、PehPro1配列において欠失が見られる領域があることが主な違いである。PehPro1には2つの欠失領域が生じていることから、結果として、主鎖のフォールディングは、PehPro1の残基Trp58の後ろ(図3を参照されたい)、及びPehPro1の残基Asp170の後ろ(図4を参照されたい)でサーモリシンとは異なっている。PehPro1において、サーモリシン中の4つの残基をAsn59で置き換え、及びPehPro1において、サーモリシン中の7つの残基をGly171−Lys172で置き換え、これらの欠失を図2中に矢印で示す。残基の付番は、各成熟酵素の線状連続配列にそれぞれ対応させる。
PehPro1及びPpoPro2メタロプロテアーゼの構造比較
最近では、パエニバチルス(Paenibacillus)属のメンバー、パエニバチルス・ポリミキサ(Paenibacillus polymyxa)(PpoPro2)由来のメタロプロテアーゼの構造が報告されている(Ruf et al,Acta Cryst.D 69,24〜31(2013))。PpoPro2の全体的なフォールディングは、サーモリシン及びその他の既知のM4メタロプロテアーゼに対する相同性が高い。304残基から構成されるPehPro1及びPpoPro2構造に挿入又は欠失は行わずに互いにアラインメントさせた。したがって、PpoPro2及びPehPro1構造は、その他の既知のメタロプロテアーゼ構造に対する欠失と共通のパターンを共有している。PehPro1及びPpoPro2の全体的なフォールディングを図8に示す。
NprEの結晶化及び構造決定
バチルス・スブチリス(Bacillus subtilis)から得たメタロプロテアーゼNprEは、洗剤処方中で機能することが既知である(米国特許第8,114,656(B2)号、Shaw et al及びその他の文献に記載)。ハンギングドロップ法により、濃度26.2mg/mLのタンパク質ストック液(40%ポリエチレングリコール+50mM MES(pH 5.4)+1mM塩化カルシウム)から、NprE変異体(S129I/F130L/M138L/V190I/D220P)を結晶化した。タンパク質ストック液の3μLのアリコートと、3μLの結晶化溶液をプラスチック製カバーガラス上で混合し、23%ポリエチレングリコール4000+0.20M塩化リチウム+0.09Mビストリスプロパン(pH 6.5)+12%イソプロパノール+4mM塩化亜鉛+12.5mM塩化イットリウムを入れたLinbro 6×4培養プレートのチャンバ上で反転させて、シールした。
NprE変異体構造とサーモリシンとの比較
NprE変異体とその他のメタロプロテアーゼの構造ベースの配列アラインメントを図12に示す。メタロプロテアーゼサーモリシン[バチルス・サーモプロテオリティクス(Bacillus thermoproteolyticus)、ptotein 1]、PbaPro1[パエニバチルス・バリキノネンシス(Paenibacillus barcinonensis)、protein 1]、PhuPro1[パエニバチルス・ヒュナネンシス(Paenibacillus hunanensis)、protein 1]、PhuPro2(パエニバチルス・ヒュナネンシス(Paenibacillus hunanensis)、protein 2]、PehPro1[パエニバチルス・エキメンシス(Paenibacillus ehimensis)、protein1、Peh1.A 結晶構造]、PpoPro1[パエニバチルス・ポリミキサ(Paenibacillus polymyxa)、protein 1]、PspPro3[パエニバチルス種(Paenibacillus sp.)、protein 3)、及びPspPro2[パエニバチルス種(Paenibacillus sp.)、protein 2]、及びBbrPro1[ブレビバチルス・ブレビス(Brevibacillus brevis)、protein 1)の成熟タンパク質配列を、パエニバチルス・ポリミキサ(P. polymyxa)(PpoPro2、YP_003872179.1)、パエニバチルス・ペオリアエ(P. peoriae)(PpePro1、ZP_10241029.1)、パエニバチルス・テラエ(P. terrae)(PtePro1、F5LRG4)由来の既知のパエニバチルス(Paenibacillus)メタロプロテアーゼの配列、並びに既知の中性プロテアーゼ相同体1NPC.A[バチルス・セレウス(Bacillus cereus)メタロプロテアーゼ]及び1 KEI.A[サーモリシン、バチルス・サーモプロテオリティクス(Bacillus thermoproteolyticus)]とアラインメントさせた。これらのアラインメントは、NprE変異体が、サーモリシン(pdb entry 1KEI)に対しPehPro1及びPpoPro2と共通の欠失を共有していることを示す。
様々なメタロプロテアーゼ間のカルシウム結合部位における差異
NprE変異体の結晶由来の電子密度には、Ca1,2に相当する2つのカルシウムイオンの密度が存在している(上記のサーモリシンにおける2つのカルシウム)。サーモリシンでは見られるCa3又はCa4部位にはカルシウムイオンの電子密度は見られない。
Ca4部位がPehPro1及びPpoPro2に保存されていること、並びに前述のとおり、PpoPro2構造にはCa3も見られることには留意されたい。
メタロプロテアーゼからカルシウム依存性を排除するためのストラテジー
サブチリシン及びサーモリシンなどのプロテアーゼからカルシウムを除去しようとする試行からは、カルシウムの除去はこれらの酵素の安定的なフォールディング及び機能に害をなすという原理が教示されるしかしながら、これらのプロテアーゼを洗剤に使用するには、プロテアーゼが低カルシウム環境でも機能することが望ましい。高濃度でカルシウムが存在する場合、水硬度に影響することから望ましくないものと考えられる。洗剤製造者はキレート剤を加えて溶存カルシウムを除去する。理論に束縛されることを望むものではないが、洗剤溶液中でのサーモリシンなどのメタロプロテアーゼの不安定性には、カルシウム依存性が主に関与しているという説を提案する。したがって、フォールディング及び安定性に関しカルシウムをさほど必要としないメタロプロテアーゼは、恐らく洗剤処方中でより安定となるであろう。
PehPro1(パエニバチルス・エヒメンシス(Paenibacillus ehimensis)、protein 1)
ATGTGKGVLGDTKSFTTTQSGSTYQLKDTTRGQGIVTYSAGNRSSLPGTLLTSSSNIWNDGAAVDAHAYTAKVYDYYKNKFGRNSIDGNGFQLKSTVHYSSRYNNAFWNGVQMVYGDGDGVTFIPFSADPDVIGHELTHGVTEHTAGLEYYGESGALNESISDIIGNAIDGKNWLIGDLIYTPNTPGDALRSMENPKLYNQPDRYQDRYTGPSDNGGVHINSGINNKAFYLIAQGGTHYGVTVNGIGRDAAVQIFYDALINYLTPTSNFSAMRAAAIQAATDLYGANSSQVNAVKKAYTAVGVN(配列番号1)
ATGTGTGVHGDTKTLTTTQSGSTYQLKDTTRGKGIQTYTANNRSSLPGSLSTSSNNVWTDRAAVDAHAYAAATYDFYKNKFNRNGIDGNGLLIRSTVHYGSNYKNAFWNGAQIVYGDGDGIEFGPFSGDLDVVGHELTHGVIEYTANLEYRNEPGALNEAFADIMGNTIESKNWLLGDGIYTPNIPGDALRSLSDPTLYNQPDKYSDRYTGSQDNGGVHINSGIINKAYYLAAQGGTHNGVTVSGIGRDKAVRIFYSTLVNYLTPTSKFAAAKTATIQAAKDLYGANSAEATAITKAYQAVGL(配列番号2)
ATGTGKGVLGDTKSFTVGTSGSSYVMTDSTRGKGIQTYTASNRTSLPGSTVTSSSSTFNDPASVDAHAYAQKVYDFYKSNFNRNSIDGNGLAIRSTTHYSTRYNNAFWNGSQMVYGDGDGSQFIAFSGDLDVVGHELTHGVTEYTANLEYYGQSGALNESISDIFGNTIEGKNWMVGDAIYTPGVSGDALRYMDDPTKGGQPARMADYNNTSADNGGVHTNSGIPNKAYYLLAQGGTFGGVNVTGIGRSQAIQIVYRALTYYLTSTSNFSNYRSAMVQASTDLYGANSTQTTAVKNSLSAVGIN(配列番号3)
ATGTGKGVLGDTKSFTTTASGSSYQLKDTTRGNGIVTYTASNRQSIPGTLLTDADNVWNDPAGVDAHAYAAKTYDYYKSKFGRDSVDGRGLQLRSTVHYGSRYNNAFWNGSQMTYGDGDGSTFIAFSGDPDVVGHELTHGVTEYTSNLEYYGESGALNEAFSDVIGNDIQRKNWLVGDDIYTPNIAGDALRSMSNPTLYDQPDHYSNLYKGSSDNGGVHTNSGIINKAYYLLAQGGTFHGVAVNGIGRDAAVQIYYSAFTNYLTSSSDFSNARAAVIQAAKDLYGANSAEATAAAKSFDAVGVN(配列番号4)
ATGTGKGVLGDSKSFTTTASGSSYQLKDTTRGNGIVTYTASNRQSIPGTILTDADNVWNDPAGVDAHAYAAKTYDYYKAKFGRNSIDGRGLQLRSTVHYGSRYNNAFWNGSQMTYGDGDGSTFIAFSGDPDVVGHELTHGVTEYTSNLEYYGESGALNEAFSDVIGNDIQRKNWLVGDDIYTPNIAGDALRSMSNPTLYDQPDHYSNLYRGSSDNGGVHTNSGIINKAYYLLAQGGNFHGVTVNGIGRDAAVQIYYSAFTNYLTSSSDFSNARAAVIQAAKDLYGANSAEATAAAKSFDAVGVN(配列番号5)
ATGTGTGVLGDTKTLTTTQSGSTFQLKDTTRGNGIQTYTANNGSSLPGSLLTDSDNVWTDRAGVDAHAHAAATYDFYKNKFNRNGINGNGLLIRSTVHYGSNYNNAFWNGAQIVFGDGDGTMFRSLSGDLDVVGHELTHGVIEYTANLEYRNEPGALNEAFADIFGNTIQSKNWLLGDDIYTPNTPGDALRSLSNPTLYGQPDKYSDRYTGSQDNGGVHINSGIINKAYFLAAQGGTHNGVTVTGIGRDKAIQIFYSTLVNYLTPTSKFAAAKTATIQAAKDLYGATSAEATAITKAYQAVGL(配列番号6)
ATGSGTGVLGDNKTFQTTLSGSTYQLKDTTRGNGIYTYTASNRTTIPGTLLTDADNVWTDGAAVDAHTYAGKVYDFYKTKFGRNSLDGNGLLIRSSVHYSSRYNNAFWNGTQIVFGDGDGSTFIPLSGDLDVVGHELSHGVIEYTSNLQYLNESGALNESYADVLGNSIQAKNWLIGDDVYTPGISGDALRSMSNPTLYGQPDNYANRYTGSSDNGGVHTNSGITNKAFYLLAQGGTQNGVTVAGIGRDAAVNIFYNTVAYYLTSTSNFAAAKNASIQAAKDLYGTGSSYVTSVTNAFRAVGL(配列番号7)
ATGTGRGVDGKTKSFTTTASGNRYQLKDTTRSNGIVTYTAGNRQTTPGTILTDTDNVWEDPAAVDAHAYAIKTYDYYKNKFGRDSIDGRGMQIRSTVHYGKKYNNAFWNGSQMTYGDGDGSTFTFFSGDPDVVGHELTHGVTEFTSNLEYYGESGALNEAFSDIIGNDIDGTSWLLGDGIYTPNIPGDALRSLSDPTRFGQPDHYSNFYPDPNNDDEGGVHTNSGIINKAYYLLAQGGTSHGVTVTGIGREAAVFIYYNAFTNYLTSTSNFSNARAAVIQAAKDFYGADSLAVTSAIQSFDAVGIK(配列番号8)
ATGTGKGVLGDTKTFNTTASGSSYQLRDTTRGNGIVTYTASNRQSIPGTILTDADNVWNDPAGVDAHAYAAKTYDYYKEKFNRNSIDGRGLQLRSTVHYGNRYNNAFWNGSQMTYGDGDGTTFIAFSGDPDVVGHELTHGVTEYTSNLEYYGESGALNEAFSDIIGNDIQRKNWLVGDDIYTPRIAGDALRSMSNPTLYDQPDHYSNLYRGSSDNGGVHTNSGIINKAYYLLAQGGTFHGVTVNGIGRDAAVQIYYSAFTNYLTSSSDFSNARDAVVQAAKDLYGASSAQATAAAKSFDAVGVN(配列番号9)
ATGTGRGVDGVTKSFTTTASGNGYQLKDTTRSNGIVTYTANNRQTTPGTIMTDADNVWNDPAAVDAHAYAIKTYDYYKNKFGRDSIDGRGMQIRSTVHYGKKYVNAFWNGSQMTYGDGDGSTFTFFSGDPDVVGHELTHGVTEFTSNLEYYGESGALNEAFSDIIGNDIDGANWLLGDGIYTPGIPGDALRSLSDPTRFGQPDHYSNFYPDPNNDDEGGVHTNSGIINKAYYLLAQGGTSHGVKVTGIGREAAVFIYYNAFTNYLTSTSNFSNARAAVIQAAKDFYGADSLAVTSAIKSFDAVGIK(配列番号10)
ATGTGVGVLGDTKTFTTTQSGTQYVMQDTTRGGGIVTYSAGNTQSLPGTLMRDTDNVWTDPAAVDAHAYAAVVYDYFKNNFNRDSLDGRGMAIKSTVHYGSRYNNAFWNGTQIAYGDGDGTTFRAFSGDLDVIGHELTHGITEKTAGLIYQGESGALNESISDVFGNTIQGKNWLIGDDIYTPSIPGDALRSMENPTLFNQPDHYSNIYRGSDDNGGVHTNSGIPNKAFYLLAQGGTHRGVSVTGIGRGDAAKIVYKALTYYLTSTSNFAAMRQAAISSATDLFGANSAQVNSVKAAYAAVGI(配列番号11)
VTATGKGVLGDTKQFETTKQGSTYMLKDTTRGKGIETYTANNRTSLPGTLMTDSDNYWTDGAAVDAHAHAQKTYDYFRNVHNRNSYDGNGAVIRSTVHYSTRYNNAFWNGSQMVYGDGDGTTFLPLSGGLDVVAHELTHAVTERTAGLVYQNESGALNESMSDIFGAMVDNDDWLMGEDIYTPGRSGDALRSLQDPAAYGDPDHYSKRYTGSQDNGGVHTNSGINNKAAYLLA卵THYGVRVNGIGRTDTAKIYYHALTHYLTPYSNFSAMRRAAVLSATDLFGANSRQVQAVNAAYDAVGVK(配列番号12)
ITGTSTVGVGRGVLGDQKNINTTYSTYYYLQDNTRGNGIFTYDAKYRTTLPGSLWADADNQFFASYDAPAVDAHYYAGVTYDYYKNVHNRLSYDGNNAAIRSSVHYSQGYNNAFWNGSQMVYGDGDGQTFIPLSGGIDVVAHELTHAVTDYTAGLIYQNESGAINEAISDIFGTLVEFYANKNPDWEIGEDVYTPGISGDSLRSMSDPAKYGDPDHYSKRYTGTQDNGGVHINSGIINKAAYLISQGGTHYGVSVVGIGRDKLGKIFYRALTQYLTPTSNFSQLRAAAVQSATDLYGSTSQEVASVKQAFDAVGVK(配列番号13)
VTGTNKVGTGKGVLGDTKSLNTTLSGSSYYLQDNTRGATIFTYDAKNRSTLPGTLWADADNVFNAAYDAAAVDAHYYAGKTYDYYKATFNRNSINDAGAPLKSTVHYGSNYNNAFWNGSQMVYGDGDGVTFTSLSGGIDVIGHELTHAVTENSSNLIYQNESGALNEAISDIFGTLVEFYDNRNPDWEIGEDIYTPGKAGDALRSMSDPTKYGDPDHYSKRYTGSSDNGGVHTNSGIINKQAYLLANGGTHYGVTVTGIGKDKLGAIYYRANTQYFTQSTTFSQARAGAVQAAADLYGANSAEVAAVKQSFSAVGVN(配列番号14)
AATTGTGTTLKGKTVSLNISSESGKYVLRDLSKPTGTQIITYDLQNREYNLPGTLVSSTTNQFTTSSQRAAVDAHYNLGKVYDYFYQKFNRNSYDNKGGKIVSSVHYGSRYNNAAWIGDQMIYGDGDGILFSPLSGSLDVTAHEMTHGVTQETANLNYENQPGALNESFSDVFGYFNDTEDWDIGEDITISQPALRSLSNPTKYGQPDNFKNYKNLPNTPAGDYGGVHTNSGIPNKAAYNTITKIGVNKAEQIYYRALTVYLTPSSTFKDAKAALIQSARDLYGSQDAASVEAAWNAVGL(配列番号15)
AATTGTGTTLKGKTVSLNISSESGKYVLRDLSKPTGTQIITYDLQNREYNLPGTLVSSTTNQFTTSSQRAAVDAHYNLGKVYDYFYQKFNRNSYDNKGGKIVSSVHYGSRYNNAAWIGDQMIYGDGDGSFFSPLSGSMDVTAHEMTHGVTQETANLNYENQPGALNESFSDVFGYFNDTEDWDIGEDITVSQPALRSLSNPTKYGQPDNFKNYKNLPNTDAGDYGGVHTNSGIPNKAAYNTITKIGVNKAEQIYYRALTVYLTPSSTFKDAKAALIQSARDLYGSQDAASVEAAWNAVGL(配列番号16)
Claims (14)
- カルシウム結合領域を含むメタロプロテアーゼポリペプチドと、1以上の追加のプロテアーゼ及び/又は追加の酵素と、を含む組成物であって、
前記ポリペプチドが、前記ポリペプチドのカルシウム結合領域、Ca1〜2、Ca3及びCa4、(位置55、56、58〜66、136、138、177〜190、及び193〜200の残基を含む)のうちの1つの少なくとも1つのアミノ酸残基に改変を含み、ここで、前記ポリペプチドのアミノ酸位置は、配列番号13に記載のバチルス・サーモプロテオリティクス(Bacillus thermoproteolyticus)のメタロプロテアーゼのアミノ酸配列と対応させて付番され、
前記ポリペプチドが、前記ポリペプチドの位置177〜190、136及び138の残基を含むカルシウム結合領域1〜2の少なくとも1つのアミノ酸残基に改変を含むものであり、
前記第184番目の位置のアミノ酸が、リジン、スレオニン、アラニン、グルタミン酸、及びアスパラギン酸からなる群から選択され;前記第185番目の位置のアミノ酸が、アスパラギン酸以外のもの、負に帯電していない残基、中性に帯電している残基、アスパラギン、又はセリンであり;前記第187番目の位置のアミノ酸が、ロイシン、メチオニン、又はアスパラギン酸であり;前記第188番目の位置のアミノ酸が、ロイシン、バリン、又はメチオニンであり;前記第190番目の位置のアミノ酸が、グルタミン酸以外の残基、又はアスパラギン酸であり;前記第177番目の位置のアミノ酸が、中性に帯電している残基、アスパラギン酸、又はグルタミンであり;前記第178番目の位置のアミノ酸が、グリシン、セリン、アルギニン、アラニン、アスパラギン、及びスレオニンからなる群から選択される残基であり;及び/又は前記第136番目の位置のアミノ酸が、アスパラギン酸、又はセリンであり、
第55、56、58〜66番目の残基を含むカルシウム結合領域3中の少なくとも1つのアミノ酸残基に改変を含み、
前記第55番目の位置のアミノ酸が、ロイシン、セリン、バリン、及びメチオニンからなる群から選択される残基であり;前記第56番目の位置のアミノ酸が、セリン、アルギニン、及びスレオニンからなる群から選択される残基であり;前記第58番目の位置のアミノ酸が、セリン又はスレオニンであり;前記第59番目の位置のアミノ酸が、セリン、スレオニン、及びアスパラギンからなる群から選択される残基であり;前記第60番目の位置のアミノ酸が、セリンであり;前記第61番目の位置のアミノ酸が、イソロイシン、バリン、及びスレオニンからなる群から選択される残基であり;前記第62番目の位置のアミノ酸が、トリプトファン及びフェニルアラニンからなる群から選択される残基であり、及び/又は前記第63番目の位置のアミノ酸が、アスパラギン、グルタミン酸、及びスレオニンから選択される残基であり、
第193〜200番目の残基を含むカルシウム結合領域4中の少なくとも1つのアミノ酸残基に改変を含み、
前記第193番目の位置のアミノ酸が、スレオニンであり;前記第194番目の位置のアミノ酸が、イソロイシンであり;前記第195番目の位置のアミノ酸が、セリンであり;前記第199番目の位置のアミノ酸が、グルタミンであり;及び/又は前記第200番目の位置のアミノ酸がプロリンであり、
前記カルシウム結合領域1〜2が、2個未満のカルシウムイオンを結合し;前記カルシウム結合領域3が、カルシウムイオンを結合せず;及び/又は前記カルシウム結合領域4が、カルシウムイオンを結合しないものであるとともに、
前記ポリペプチドが、配列番号1、4または15に記載のポリペプチドの変異体であり、かつ配列番号1、4または15に記載のポリペプチドに対し少なくとも90%の配列同一性を有するとともに前記ポリペプチドがメタロプロテアーゼ活性を有するものである、
組成物。 - 前記組成物が、クリーニング組成物又は洗剤組成物である、請求項1に記載の組成物。
- 前記洗剤組成物が、洗濯洗剤、布地柔軟剤、食器洗剤、及び硬質表面クリーニング洗剤からなる群から選択されたものである、請求項2に記載の組成物。
- 前記組成物が、界面活性剤を更に含む、請求項1〜3のいずれか一項に記載の組成物。
- 前記1以上の追加のプロテアーゼが、バチルス由来の1以上のセリンプロテアーゼである、請求項1〜4のいずれか1項に記載の組成物。
- 前記バチルス由来の1以上のセリンプロテアーゼが、MAXATASE(登録商標)、MAXACAL(商標)、MAXAPEM(商標)、OPTICLEAN(登録商標)、OPTIMASE(登録商標)、PROPERASE(登録商標)、PURAFECT(登録商標)、PURAFECT(登録商標)OXP、PURAMAX(商標)、EXCELLASE(商標)、及びPURAFAST(商標);ALCALASE(登録商標)、SAVINASE(登録商標)、PRIMASE(登録商標)、DURAZYM(商標)、POLARZYME(登録商標)、OVOZYME(登録商標)、KANNASE(登録商標)、LIQUANASE(登録商標)、NEUTRASE(登録商標)、RELASE(登録商標)及びESPERASE(登録商標);BLAP(商標)及びBLAP(商標)変異体、並びにKAPからなる群から選択される、請求項5に記載の組成物。
- クリーニングする方法であって、表面又は物品を、請求項1〜6のいずれか一項に記載の組成物に接触させることを含む、方法。
- 前記物品が食器又は布地である、請求項7に記載の方法。
- カルシウム結合領域を含むメタロプロテアーゼポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを含む単離された核酸であって、
前記ポリペプチドが、前記ポリペプチドのカルシウム結合領域、Ca1〜2、Ca3及びCa4、(位置55、56、58〜66、136、138、177〜190、及び193〜200の残基を含む)のうちの1つの少なくとも1つのアミノ酸残基に改変を含み、ここで、前記ポリペプチドのアミノ酸位置は、配列番号13に記載のバチルス・サーモプロテオリティクス(Bacillus thermoproteolyticus)のメタロプロテアーゼのアミノ酸配列と対応させて付番され、
前記ポリペプチドが、前記ポリペプチドの位置177〜190、136及び138の残基を含むカルシウム結合領域1〜2の少なくとも1つのアミノ酸残基に改変を含むものであり、
前記第184番目の位置のアミノ酸が、リジン、スレオニン、アラニン、グルタミン酸、及びアスパラギン酸からなる群から選択され;前記第185番目の位置のアミノ酸が、アスパラギン酸以外のもの、負に帯電していない残基、中性に帯電している残基、アスパラギン、又はセリンであり;前記第187番目の位置のアミノ酸が、ロイシン、メチオニン、又はアスパラギン酸であり;前記第188番目の位置のアミノ酸が、ロイシン、バリン、又はメチオニンであり;前記第190番目の位置のアミノ酸が、グルタミン酸以外の残基、又はアスパラギン酸であり;前記第177番目の位置のアミノ酸が、中性に帯電している残基、アスパラギン酸、又はグルタミンであり;前記第178番目の位置のアミノ酸が、グリシン、セリン、アルギニン、アラニン、アスパラギン、及びスレオニンからなる群から選択される残基であり;及び/又は前記第136番目の位置のアミノ酸が、アスパラギン酸、又はセリンであり、
第55、56、58〜66番目の残基を含むカルシウム結合領域3中の少なくとも1つのアミノ酸残基に改変を含み、
前記第55番目の位置のアミノ酸が、ロイシン、セリン、バリン、及びメチオニンからなる群から選択される残基であり;前記第56番目の位置のアミノ酸が、セリン、アルギニン、及びスレオニンからなる群から選択される残基であり;前記第58番目の位置のアミノ酸が、セリン又はスレオニンであり;前記第59番目の位置のアミノ酸が、セリン、スレオニン、及びアスパラギンからなる群から選択される残基であり;前記第60番目の位置のアミノ酸が、セリンであり;前記第61番目の位置のアミノ酸が、イソロイシン、バリン、及びスレオニンからなる群から選択される残基であり;前記第62番目の位置のアミノ酸が、トリプトファン及びフェニルアラニンからなる群から選択される残基であり、及び/又は前記第63番目の位置のアミノ酸が、アスパラギン、グルタミン酸、及びスレオニンから選択される残基であり、
第193〜200番目の残基を含むカルシウム結合領域4中の少なくとも1つのアミノ酸残基に改変を含み、
前記第193番目の位置のアミノ酸が、スレオニンであり;前記第194番目の位置のアミノ酸が、イソロイシンであり;前記第195番目の位置のアミノ酸が、セリンであり;前記第199番目の位置のアミノ酸が、グルタミンであり;及び/又は前記第200番目の位置のアミノ酸がプロリンであり、
前記カルシウム結合領域1〜2が、2個未満のカルシウムイオンを結合し;前記カルシウム結合領域3が、カルシウムイオンを結合せず;及び/又は前記カルシウム結合領域4が、カルシウムイオンを結合しないものであるとともに、
前記ポリペプチドが、配列番号1、4または15に記載のポリペプチドの変異体であり、かつ配列番号1、4または15に記載のポリペプチドに対し少なくとも90%の配列同一性を有するとともに前記ポリペプチドがメタロプロテアーゼ活性を有するものである、
核酸。 - 前記ポリペプチドが、第179〜183番目の位置のアミノ酸残基に欠失を含むものである、請求項9に記載の核酸。
- 前記ポリペプチドが、第64〜66番目の位置のアミノ酸残基に欠失を含むものである、請求項9又は10に記載の核酸。
- 前記ポリペプチドが、第196〜198番目の位置のアミノ酸残基に欠失を含むものである、請求項9〜11のいずれか一項に記載の核酸。
- 請求項9〜12のいずれか一項に記載の核酸を含む発現ベクター。
- 請求項13に記載の発現ベクターを含む宿主細胞。
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